Протеин

Мышечные протеины: Рейтинг лучших протеинов для набора мышечной массы

alexxlab -- 06.07.202122.05.2021

Комментариев к записи Мышечные протеины: Рейтинг лучших протеинов для набора мышечной массы нет

Содержание

Многокомпонентный протеин

Очень многие спортсмены употребляют высокобелковые смеси для компенсации дефицита аминокислот

Очень многие спортсмены употребляют высокобелковые смеси для компенсации дефицита аминокислот, необходимых для роста и развития качественной мускулатуры.

Как протеин может помочь росту мышц?

Протеины — это самые важные компоненты для мышечной массы, позволяющие осуществить тренировку на более высоком уровне, потому как они повышают выносливость, когнитивную активность и ускоряют восстановление. Протеины делятся на два типа — на основе растительных или животных белков быстрого либо медленного усвоения. Конечно, логичнее приобрести одновременно несколько упаковок с разными смесями, но далеко не всем спортсменам это удобно как в применении, так и для финансовой стороны, исходя из этого, самым оптимальным вариантом белкового спортивного питания считаются комплексные добавки.

Многокомпонентный протеин — что это такое и как выбрать?

Основной особенностью многокомпонентного протеина является то, что он изготовлен из нескольких видов белка и чаще всего, в него включены матрицы компонентов с различной скоростью абсорбции:

Сывороточный белок, который обеспечивает сиюсекундный анаболический отклик. В основном, это сывороточный изолят или многокомпонентный протеин сыворотки — изолированная, гидролизованная и концентрированная вытяжки.

Яичный альбумин. Замечательно усваивается и в таблице скорости абсорбции, находится на промежуточной позиции между сывороткой и медленными белками. Казеин. Систематически транспортирует аминокислоты, и тем самым питает массу тела до 8 часов. Преимущественно выгоден многокомпонентный протеин для похудения, который в составе имеет казеинат кальция, поскольку он не только предотвращает мышечный катаболизм в период отдыха и отсутствия повседневного питания, но и снижает аппетит.

Соевый белок. Кроме адекватной цены, он имеет массу антиоксидантных свойств и характеризуется как медленная низкокалорийная добавка. Соевый белок подойдет почти для всех тренинг целей. Возможно применять многокомпонентный протеин для набора мышечной массы, для снижения веса, для возмещения расходов питательных элементов на силовых и высокоинтенсивных тренировках. Комплексные протеины не менее востребованы, чем другие белковые смеси. Довольно тяжело сказать, какой протеин лучше сывороточный или многокомпонентный, ведь, по сути, это два равноценных продукта спортивного питания. Главным отличием сывороточного протеина от многокомпонентного в том, что сывороточный протеин почти что сразу и полноценно восполняет белковый дефицит, даже после усиленной тренировки, а многокомпонентный протеин, подкрепляет мышцы и предоставляет антикатаболическую защиту на долгосрочное время.

Как пить много компонентные протеины?

Для того, чтобы многокомпонентный протеин оказал максимальную поддержку организму, необходимо понимать то, как употреблять спортивную добавку наиболее оптимально. Принимать смесь лучше всего за 2 часа перед занятиями в тренажерном зале. Тем самым, вы сможете обеспечить полноценный протеиновый заряд на всю тренировку. После занятия спортом, оптимальнее будет принять сывороточный продукт, потому как организм потребует высокое количество чистых быстрых ферментов, для насыщения белкового голода и активации роста мышечной ткани.

Для качественной защиты от катаболизма в период отдыха, советуют употреблять многокомпонентный протеин на ночь, перед сном. В поездке, либо на работе, довольно-таки часто приходится долго обходиться без пищи. Это время, в особенности негативно отражается на мышечной массе, которая не получает требуемой подпитки для роста, энергообмена и восстановления. Поэтому целесообразно также принимать многокомпонентный протеин между приёмами питания, если Вы уверены, что следующий приём пищи будет не скоро.

Протеины (белок)

Протеины (белок)
Sponser предлагает cывороточный протеин высокого качества для набора мышечной массы, Европейский протеин с использованием самых последних технологий достигающих наивысших показателей. Купить протеин для набора мышечной массы сейчас не составляет проблем, рынок заполнен недорогими низкокачественными продуктами.

Убедительно просим Вас, прежде чем покупать продукт питания оцените его качество и эффективность. Для большинства цена и бренд является основным показателем, но низкая цена и популярность бренда не дает 100% гарантии результатов, в связи с большой конкуренцией на рынке идет борьба за количество, а не за качество. Основополагающем компонентом высококачественного протеина является сырье, чем дороже сырье, тем дороже продукт и очевиднее результат. Качественное сырье на рынке не стоит дешево и соответственно цена продукта то же будет выше остальных.

Протеин (protein – белок) основной компонент для восстановления и роста мышечных тканей. Именно его процентное содержание, вместе с содержанием углеводов и жиров, указывается на упаковке каждого пищевого продукта. Так как белок єто главная составляющая любого живого организма, его употребление в достаточном количестве намного важнее, чем достаточное поступление в организм витаминов и микроэлементов. Поступив в организм человека любой белок расщепляется пищеварительной системой на отдельные аминокислоты, которые попадая в кровь разносятся по всему человеческому организму.

Именно из аминокислот организм уже “строит” свои мышечные клетки. Поэтому чем легче будет усваиваться белок, тем лучше будет идти восстановление мышц при сильных нагрузках и рост новой мышечной ткани рекомендуется cывороточный протеин так как он лучше всего помогает набрать мышечную массу.

Протеины для набора мышечной массы и похудения

Виды протеинов и для чего они нужны

Для достижения спортивных результатов необходимо держать под контролем свой рацион и главное — это достаточное поступление, и суточное содержание протеина поступающего в организм. Даже начинающий спортсмен знает, что протеин для набора мышечной массы просто незаменим.

Но естественный белок, который поступает при натуральном питании, содержит целый ряд других веществ. К примеру, жиры, которые в небольшом количестве обязательны для нормального функционирования органов и систем человека. Но, они значительно препятствуют поступлению протеина и в целом ухудшают его конечный состав.

Существуют различные виды протеина, выпускаемые специально для спортивного питания. Есть множество производителей, много подделок, поэтому лучше не рисковать и покупать у проверенных поставщиков. SpartaFood, дает гарантию качества на весь ассортимент!

Часто начинающие спортсмены задают один и тот же вопрос: какой протеин лучше и приносит максимальный эффект на тренировках? Попробуем разобраться.

Один из самых важных, ЯИЧНЫЙ ПРОТЕИН, участвует в укреплении мышечного, костного и связочного аппаратов. И для тех, кто выбрал активный образ жизни просто необходимо получать его дополнительно. В спортивном питании он содержит минимальное количество жиров и показан, как протеин для похудения, т.е. замены жировой ткани на мышечную ткань.

Активизирует и усиливает метаболизм, поддерживая мышечную массу – СЫВОРОТОЧНЫЙ ПРОТЕИН. Он так же благоприятно влияет на состояние иммунной системы организма. А ИЗОЛЯТ ПРОТЕИНА, не имеет в составе жиров и лактозы, этим он помогает добиваться желаемой рельефности мускулатуры.

Процесс роста в мышцах и увеличение выработки инсулина, который является важнейшим анаболическим гормоном, обеспечивает ГИДРОЛИЗАТ СЫВОРОТОЧНОГО ПРОТЕИНА. Он превосходит по скорости усвоения другие виды белка и дает достаточное количество аминокислот, которые необходимы для увеличения и качества мышечной массы.

Незаменимым в бодибилдинге считается МНОГОКОМПОНЕНТНЫЙ ПРОТЕИН. И ярким представитель этого вида является КАЗЕИНОВЫЙ ПРОТЕИН. Он замедляет переваривание других белков, подавляя аппетит и при этом длительное время снабжая мышечную ткань аминокислотами. У казеина незначительный анаболический эффект, поэтому его рекомендуют принимать наряду с сывороточным и другими видами протеина.

Когда или как принимать этот протеин? Спортивные врачи советуют употреблять этот протеин после тренировки и перед сном.

Многие начинающие спортсмены думают, что спортивное питание разделено по половому признаку. Это не так, все зависит от поставленной задачи. Как таковой протеин для девушек не существует. Если у них стоит задача нормализовать массу тела, заменяя жировую ткань на мышечную, то применяются стандартные рекомендации по питанию и нагрузкам. Разница может быть только в дозировке и интенсивности.

Еще одним заблуждением является то, что протеин для мужчин понижает потенцию. Это не так, современные виды качественного спорт питания не наносят вред здоровью, что нельзя сказать о дешевой пищевой добавке из сои. Поэтому не экономьте и приобретайте только брендовые виды протеина, которые помогут достичь поставленной цели и удержать результат без патологического влияния на организм!

Протеины

Я не перестаю удивляться тому, как сывороточный протеин может быть столь популярным видом спортивного питания, но при этом вызывать такую неразбериху и противоречивость информации.

В чем же причина? Берусь утверждать, что это связано, в первую очередь, с недобросовестной рекламой некоторых производителей спортивного питания, а также появлением низкокачественных публикаций или “исследований” с “авторитетными” мнениями всякого рода специалистов в области диетологии. И, наконец, надо согласиться с тем фактом, что сывороточный протеин действительно “сложный” продукт.

В этой статье я рискну раз и навсегда все выяснить, снять, так сказать, завесу секретности и развеять мифы, окружающие этот популярный вид спортивного питания.

Прочитав мою статью, вы поймете разницу между разными формами сывороточного протеина: чем отличается концентрат от изолята, или белок, полученный методом микрофильтрации, от протеина, при производстве которого использовалась технология ионного обмена. Вы также получите ответы на многие другие непростые вопросы, вызывавшие у вас сомнения и неуверенность.

Что представляет собой сывороточный протеин?

Говоря о сывороточном протеине, мы подразумеваем комплексный продукт или смесь, состоящую из нескольких субфракций белка: бета-лактоглобулина, альфа-лактальбумина, иммуноглобулинов (IgGs), гликомакропептидов, альбумина бычьей сыворотки (BSA) и низших пептидов (ферментов): лактопероксидазы, лизоцима (мурамидазы) и лактоферрина. Каждой субфракции, выделенной из сыворотки, присущи уникальные биологические свойства.

До недавнего времени получить такие субфракции удавалось только в количестве, необходимом для проведения лабораторных исследований. Производство в промышленных масштабах было чрезвычайно дорогим и невыгодным предприятием. Современные технологии фильтрации значительно улучшились за последнее десятилетие, позволив выделять из сыворотки субфракции с очень высокой биологической активностью (например, лактоферрин и лактоперокисдазу).

В коровьем молоке содержится очень незначительное количество этих субфракций (обычно менее 1%). К примеру, из всего сывороточного белка, содержащегося в коровьем молоке, лактоферрин составляет около 0,5% или того меньше. Это одна из многообещающих субфракций, которая может быть использована для профилактики многих заболеваний, и способствовать улучшению общего состояния здоровья. В грудном молоке содержится до 15% лактоферрина.

За последние десятилетия мы наблюдаем качественный и количественный рост сухих сывороточных протеинов (появление концентратов и изолятов).

Чем хорош сывороточный протеин?

Сывороточный протеин действительно замечательный продукт, иначе он бы не стал одним из основных элементов диеты для большинства бодибилдеров и других спортсменов. В последнее время этот продукт также становится популярным у людей, стремящихся вести здоровый образ жизни, которым известно о его иммуноукрепляющих свойствах.

Результаты последних исследований подтверждают, что сывороточный протеин помогает в борьбе с раком, ВИЧ, повышает иммунитет, снижает стресс и уровень кортизола, повышает содержание серотонина в головном мозге, улучшает функцию печени у пациентов, страдающих от некоторых форм гепатита, снижает кровяное давление, улучшает общее самочувствие, не говоря уже о росте спортивных результатов у атлетов, представляющих разные виды спорта.

У сывороточного протеина исключительно высокая биологическая пищевая ценность (хотя производители спортивного питания СУЩЕСТВЕННО превышают значимость этого факта). Более того, в нем содержится много аминокислот с разветвленными цепями (BCAA).

Одним из основных свойств сывороточного протеина является его способность повышать уровень глутатиона (GSH) – важнейшего трипептида, регулирующего работу иммунной системы человека, который также является антиоксидантом.

Концентрация глутатиона внутри клетки напрямую связана со способностью лимфоцитов (важной составляющей иммунной системы) реагировать на угрозу для здоровья человека. Следовательно, изменение содержания внутриклеточного глутатиона можно считать одним из способов иммунной модуляции.

Глутатион – трипептид, состоящий из L-цистеина, L-глютамина и глицина. Цистеин содержит свободную сульфгидрильную группу GSH и является ограничивающим фактором в синтезе глутатиона (хотя влияние сыворотки на глутатион более сложное, чем просто его составляющей в виде цистеина).

Для сывороточного протеина найдется место в питании каждого человека, поскольку глутатион считается важным фактором для поддержания иммунитета (оксидативный стресс, общее состояние самочувствия, и пониженные уровни глутатиона, связанные с длинным списком болезней). Снижение уровня глутатиона также связано с синдромом перетренированности у спортсменов, поэтому сывороточный протеин как нельзя лучше походит для предупреждения, или по крайне мере смягчения состояния перетренированности.

Если говорить исключительно о спорте, то некоторые из последних исследований показывают, что сывороточный протеин может непосредственно влиять на общую результативность и рост мышечной массы у атлетов, но эти исследования принято считать в лучшем случае только предварительными. В ходе исследований также было выявлено, что поскольку оксидитативный стресс способствует появлению мышечной усталости, то высокий уровень глутатиона в крови даст возможность тренироваться дольше и жестче.

Разные типы сывороточного протеина

Больше всего путаницы вокруг сывороточного протеина возникает, когда речь идет о его формах: концентратах, изолятах, протеина, полученного способом ионной очистки, и т.д. Дальше я попытаюсь объяснить вам разницу.

Концентрат

В сухом сывороточном протеине первого поколения содержание чистого белка не превышало 30-40%. Кроме того смесь содержала лактозу, жиры и неденатурированные белки. Этот протеин считался “концентратом” и использовался в пищевой промышленности для выпечки и некоторых других продуктов.

Современные концентраты содержат до 70-80% белка, ограниченное количество лактозы и жиров. Многие считают, что сухой концентрат по качеству хуже изолята, но это неправда.

Хотя в концентрате действительно содержится меньше протеина на грамм смеси, если сравнивать его с изолятом, в их составе есть масса полезных веществ, которые отсутствуют в белковых изолятах.

Так, например, в хороших концентратах содержится несравнимо большее количество факторов роста ИФР-1, ТФР-2 и ТФР-2. В них также намного больше фосфолипидов и биоактивных липидов, таких как линолевая кислота (CLA), а также иммуноглобулинов и лактоферрина.

У нас нет достаточно достоверных сведений, чтобы судить о влиянии, которое оказывают эти соединения на рост мышечной массы и физическую подготовленность атлетов, но мы можем предположить, опять же на основании полученных результатов, что они могут способствовать повышению иммунитета, улучшать состояние желудочно-кишечного тракта и иметь ряд других положительных эффектов не только у спортсменов, но и у “обычных” людей.

К недостаткам сухих концентрированных сывороточных протеинов можно отнести меньшее содержание белка на грамм веса продукта в сравнении с изолятами, большее количество жиров (хотя это вопрос спорный, и здесь могут быть полезные жиры), а также повышенное содержание лактозы.

Вы не должны считать качественный сывороточный концентрат хуже любого изолята. Фактически концентрат может быть даже лучшим выбором в зависимости от ваших целей.

Например, некоторые люди не переносят лактозу и считают каждый грамм жира в своем рационе, тогда как другие не испытывают таких затруднений и могут захотеть использовать дополнительный свойства концентратов, благодаря их более сложной композиции.

Изоляты

Изоляты сывороточного протеина, как правило, содержат до 90-96% белка. Исследования показывают, что сывороточные протеины сохраняют биологическую активность, только находясь в своем природном неденатурированном состоянии (т.е. природном конформационном состоянии).

Производитель должен сильно постараться, чтобы при удалении из протеина лактозы, жиров и прочих компонентов, сохранилась его высокая биодоступность. Сохранение природной неденатурированной формы белков очень важно для их противораковой и иммуномодулирующей активности.

Чтобы сохранить природное состояние, протеин должен быть обработан при низкой температуре и/или в среде с пониженной кислотностью. Это очень ответственный этап во всей технологии получения изолята, которого нет в производстве концентратов.

В изолятах содержится не менее 90% белка с минимальным включением лактозы и практически полным отсутствием жиров. В этом отношении, и в плане содержания белка на грамм веса изолят превосходит концентрированный протеин.

Однако, читатель уже знает о том, что сывороточный протеин — это сложная смесь из многих компонентов, и здесь будет не совсем корректно судить о превосходстве того или иного продукта, основываясь лишь на количественном содержании белка.

При использовании технологии ионного обмена, например, получают изоляты с самым высоким содержанием белка. Значит ли это, что такой протеин лучший из всех изолятов? Вовсе нет, но многие компании до сих пор считают это своей “заветной целью”, пытаясь создать превосходный по качеству сывороточный протеин.

Ионный обмен

Сывороточный изолят, полученный способом ионного обмена, производится при прохождении концентрата протеина через специальную колонну. Звучит странно и непонятно, не так ли? При этом у ионного обмена есть один существенный недостаток.

Как ужу говорилось выше, сывороточный протеин — это комплексный белковый продукт, состоящий из множества пептидных субфракций, каждая из которых имеет свои уникальные свойства. Некоторые субфракции присутствуют в сыворотке в очень ограниченном количестве. Фактически, субфракции в итоге делают сывороточный протеин тем уникальным продуктом, которым он является от природы.

При ионном обмене многие из этих тонких и жизненно-важных субфракций разрушаются или истощаются, хотя содержания самого белка в конечном продукте увеличивается.

Вот, собственно, главный недостаток метода ионного обмена, который не может считаться оптимальным способом получения качественного сывороточного протеина третьего поколения. Хотя многие производители продолжают использовать эту технологию для достижения максимальной концентрации белка в своих продуктах.

В протеине, полученным способом ионного обмена, сохраняется от 70% и выше бета-лактоглобулина (по иронии самой неинтересной субфракции, которая при этом отличается высокими аллергенными свойствами), но при этом теряются многие другие биологически активные и интересные компоненты.

Итак, мы можем посоветовать этот тип сывороточного протеина тем людям, для которых важно именно высокое процентное содержание белка, но при этом они готовы пожертвовать отсутствием ряда важных биологически активных компонентов, разрушенных в процессе обработки.

По моему мнению, это нельзя будет назвать оптимальным решением, учитывая минимальную разницу между продуктами полученными с помощью ионного обмена и методом микрофильтрации, о котором говорится ниже.

Изоляты, полученные способом микрофильтрации

Итак, пришло время рассказать о сывороточных изолятах, полученных способом микрофильтрации. Прогресс не стоит на месте, и теперь производители научились получать уникальные изоляты сывороточных протеинов используя технологии перекрестной микрофильтрации (CFM®), сверх фильтрации (UF), микрофильтрации (MF), обратного осмоса (RO), динамической мембранной фильтрации (DMF), ионообменной хроматографии (IEC), электрической ультра фильтрации (EU), радиальной поточной хроматографии (RFC) и нано фильтрации (NF). Возможно, самым распространенным способом, о котором слышало большинство из нас, будет микрофильтрация (CFM®).

“Перекрестной микрофильтрацией” принято называть несколько вариантов обработки белка, при котором используется тонкая очистка концентрата в низкотемпературной среде. На выходе получается продукт с содержанием белка не менее 90%, сохраненными полезными субфракциями, очень низким уровнем жиров и лактозы и практически полным отсутствием неденатурированных белков.

Перекрестная микрофильтрация (CFM®) — естественный нехимический процесс, в котором применяют высокотехнологичные керамические фильтры, в отличие от ионного обмена, в котором используются катализаторы химических реакций типа хлористоводородной кислоты и едкий натр. Сывороточный изолят, полученный методом перекрестной микрофильтрации (CFM®) также содержит много кальция и мало натрия.

Будущее сывороточного протеина

Существует несколько перспективных направлений для создания следующего поколения сывороточных протеинов.

Увеличение процентного содержания полезных субфракций белка

Весьма перспективным видится развитие технологий, связанных с выделением отдельных биоактивных субфракций из сыворотки (например, лактоферрина или гликомакропептидов) в промышленных масштабах, используя уже имеющиеся способы обработки сырья.

Об этом можно было только мечтать еще несколько лет назад, но теперь некоторые производители сывороточного протеина уже используют самые современные технологии фильтрации.

Таким образом, можно было бы создавать продукты со специально подобранными свойствами: выделять субфракции и затем возвращать их в рафинированные продукты, чтобы восстановить их природные химико-биологические свойства (например, лактоферрин, который при существующих методах очистки просто удаляется из сыворотки).

В самых качественных продуктах сегодня содержится всего 0,5-1,0% этой редкой, но важной микрофракции. Ряд производителей уже сегодня могли бы искусственно повысить ее содержание, создавая по истине “дизайнерские” протеины с уникальными свойствами.

Стало известно, что одна компания активно изучает возможность создания изолятов с повышенным содержанием альфа-лактальбумина, еще одной полезной субфракции сыворотки, и практически полным отсутствием бета-лактальбумина, который часто вызывает аллергическую реакцию. Такие изоляты потенциально превосходят по качеству и полезным свойствам все остальные доступные на рынке сывороточные протеины.

Не стоит забывать и о концентратах. Производители могли бы повысить содержание в них факторов роста (ИФР-1, ТФР-1 и ТФР-2) и других биоактивных компонентов в виде фосфолипидов, сопряженной линолевой кислотой (CLA), иммуноглобулинов и лактоферрина. В таких продуктах также станет больше жиров (с 5-10% до приблизительно 15%), но только благодаря повышенному содержанию болезных субфракций.

Возвращение гидролизованных белков

Многие из нас помнят бум, связанный с гидролизованными протеинами. Эти продукты были очень популярны несколько лет назад, они появились, сделали много шума и затем также быстро исчезли с полок магазинов. Под “гидролизом” мы понимаем частичное расщепление белков на пептидные цепочки разной длины.

Поскольку протеин поступает в организм уже в расщепленном виде, то и усваиваться он должен значительно быстрей, что может быть важным в некоторых обстоятельствах (например, для людей с тяжелыми ожогами, пациентов с болезнями системы пищеварения или при выкармливании недоношенных детей).

Насколько полезны гидролизованные формы протеина для атлетов — тема для отельного разговора. Ажиотаж вокруг гидролизованного протеина был связан с публикацией результатов лабораторных исследований, когда у мышей, питавшихся гидролизованной формой белка, наблюдалось повышенное задержание азота (положительный азотистый баланс) в отличие от другой группы грызунов, получавших обычный белок.

Прискорбно, но провести подобные эксперименты на спортсменах никто не решился. Как бы то ни было, но этот вид протеинов не задержался на рынке. Потребителям не нравился его отвратительный вкус, стоимость и отсутствие достоверно подтвержденных фактов его “чудотворного” влияния.

В то время при гидролизе протеин практически превращался в денатурат. Одна из компаний разработала собственную технологию расщепления. На выходе получается вполне естественный продукт с нормальными вкусовыми качествами.

Себестоимость производства гидролизованного протеина также снизилась. Не хватает только обширных исследований подобных продуктов на людях. Тем не менее, эта форма протеина может заинтересовать бодибилдеров и других спортсменов.

Минералы из молока?

Молоко может быть источником полезных минералов для бодибилдеров и других спортсменов.

В молоке содержится биологически активная форма кальция, которую можно извлекать без лактозы, содержащейся в кисломолочных продуктах. Здесь также есть магний, фосфор и цинк, необходимый для нормального остеогенеза и метаболизма. Последние проведенные исследования показывают, что дополнительный прием кальция, например, способствует снижению давления.

Бодибилдерам и другим атлетам будет интересен тот факт, что все больше исследований подтверждают взаимосвязь между повышенным содержанием кальция в организме и смещения метаболизма в сторону активного липолиза (расщепления жиров) и подавления липогенеза (жирообразования).

То есть, добавляя в спортивное питание кальций и прочие минералы, полученные из молочного сырья, мы получаем оптимальный продукт, способствующий ускорению метаболизма, набору сухой мышечной массы и укреплению костной ткани.

Заключение

Ну, вот и все. Я надеюсь, что моя статья помогла вам окончательно разобраться с теми вопросами, которые у вас возникали при упоминании о сывороточных протеинах. Теперь вы — опытный потребитель, который разбирается в сути проблемы, и, делая следующую покупку в магазине спортивного питания, вы теперь будете знать, что вам нужно. Не дайте себя одурачить!

Это очень хороший протеин во многих отношениях, но вам надо оставаться реалистами — вы не нарастите горы мышц за короткое время, просто включив этот продукт в ваш рацион питания. Я также советую вам держать руку на пульсе и постоянно интересоваться новыми разработками в сфере продуктов спортивного питания.

Сегодня многие люди стремятся к тому, чтобы вести здоровый образ жизни: в привычном распорядке дня появляются занятия спортом, изменяются в лучшую сторону пищевые привычки. Не всегда обычная еда по своим качествам удовлетворяет новым требованиям людей, ранее далеких от спорта.

С введением физической нагрузки организму требуется большее количество белка, часть которого можно получить с введением в свой рацион спортивного питания. А спортсмены профессионального уровня, да и любители тоже, почти всегда используют различные пищевые добавки. Одной из самых популярных можно смело назвать сывороточный протеин.

Сывороточный протеин – что это такое

Сывороточный протеин – это такой вид спортивного питания, который представляет собой белок, извлеченный из сыворотки посредством фильтрации и далее высушенный.

Когда в пищеварительную систему попадает белок, то аминокислоты, входящие в его состав используются организмом для восстановления различных тканей. Восемь из двадцати существующих аминокислот являются незаменимыми (могут поступать только с пищей). Когда белок содержит все восемь, тогда его называют полноценным. Сывороточный протеин как раз относится к их числу. Такие полноценные белки обязательно есть в мясе, рыбе, молочных продуктах и яйцах. Сывороточный протеин один из самых популярный видов спортивн

Сывороточный протеин один из самых популярный видов спортивного питания, потому что он безопасен, полезен для здоровья, отлично подходит для набора массы. Его преимущества в том, что:

— в нем есть все необходимые аминокислоты для строительства мышечной массы;
— усиливает выработку инсулина, обладающего анаболическим действием;
— уменьшает выработку гормонов, разрушающих мышцы, адреналина и кортизола в их числе;
— дает необходимую энергию во время тренировки.

Влияние протеина на мышечную массу

В этой статье мы рассмотрим влияние аминокислот, пищевого белка и физической активности на развитие мышечной массы и людей. В данном случае белок и протеин — это пищевой элемент, а не только продукт спортивного питания. Мышечная масса — это не только красивый внешний вид.

Мышцы — это не только способность поднимать тяжелые грузы. Я думаю, что она имеет гораздо более важную роль в поддержании здоровья, качества жизни в старости и в частности влияет на накопление жира в организме (больше мышц = меньше жира). Мышечная масса сама по себе потребляет много калорий, которые могли бы в конечном итоге превратиться в жир. Поэтому сухая мышечная масса имеет определенную роль в предотвращении многих заболеваний, таких как ожирение, и сахарный диабет 2 типа. Большие запасы мышечного протеина также очень важны при в различных болезненных состояниях, чтобы сократить период восстановления после болезни, травмы и тому подобное.

Интересно также, что во время простоя из-за травмы или по другой причине повышенное потребление белка снижает деградацию мышц в этих условиях, независимо от того, сколько было потребление белка ранее. Важно только повышенное потребление. Если мы вынуждены отдыхать из-за травмы, и мы хотим, чтобы удержать свои мышцы, то желательно увеличить потребление белка даже выше предыдущего уровня, несмотря на то, что вы не ходите в тренажерный зал.

Уменьшаем катаболизм

Исследования показали, что максимальный синтез белка в мышцах после еды достигается при потреблении около 20 граммов высококачественного белка. Большее разовое потребление не должно способствовать дальнейшему увеличению мышц, но требуется высокое потребление белка в течение дня и калорий. Увеличение потребления протеина или аминокислот может уменьшить мышечный катаболизм. В результате вы будете иметь положительное сальдо аминокислот, что может привести к увеличению мышечной массы!

Роль аминокислот

Аминокислоты являются неотъемлемой частью потребляемый с пищей белковых продуктов. Некоторые из них имеют важное значение, другие несущественны.

Исследования показывают, что только незаменимые аминокислоты стимулируют синтез белка в мышцах. Это особенно верно для аминокислот с разветвленной структурой цепи (аминокислоты BCAA), особенно аминокислоты лейцина. Лейцин является главным регулятором анаболических сигналов в скелетных мышцах, способствуя росту мышц. Это не означает, что мы сможем достичь оптимального мышечного роста, если потреблять мегадозы лейцина или BCAA добавок. Исследование показало, что сывороточные белки, которые имеют высокое содержание аминокислот с разветвленными цепями, лейцина и других незаменимых аминокислот более эффективны для наращивания мышечной массы. Доза незаменимых аминокислот имеет дополнительный положительный эффект, но только до некоторой степени.

Например, увеличение ввода таких аминокислот от 2,5 до 10г. на дозу приводит к увеличению синтеза мышечного белка, в то время как переход от 20 до 40 граммов аминокислот уже не имеет никакого влияния. Имеет смысл потреблять оптимальную дозу 20 граммов белка и 10 граммов чистых BCAA в период до и сразу после тренировки, если нашей целью является максимальный рост мышц. Увеличение мышечной массы зависит как от роста мышц, а также от уменьшения их распада.

Про возраст

Исследования также показывают, что для оптимального роста мышц у пожилых людей, нужны большие количества белка, чем молодым людям. Вместо 20 грамм высококачественного протеина, необходимые количества для максимального синтеза мышечной массы — это от 35 до 40 граммов белка.

Влияние физических упражнений на мышечную массу

Упражнения также напрямую способствуют наращиванию мышечной массы. Если вы потребляете достаточное количество белка и имеете достаточно высокое потребление энергии, тренируетесь разумно, то мышечная масса будет увеличиваться. Сочетание физических упражнений с достаточно высоким потреблением белка всегда даст наилучший результат! Синтез мышц увеличивается после тренировки и в течение последующего периода отдыха. После тренировки хорошо пить сывороточный протеин, например Optimum Nutrition Whey Gold, Ultimate Nutrition Prostar Whey.

Протеин — Drive Market

Протеин (белок, полипептиды) — органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку аминокислот, именно протеины составляют основу мышечной ткани. Мышечный рост предполагает положительный азотистый баланс. Кроме того под протеином понимают вид спортивного питания, который состоит из концентрированного белка.

Функции белков организма очень разнообразны. Белки-ферменты обеспечивают протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют важную роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле. В бодибилдинге основное значение придается сократительной функции протеина – все произвольные и непроизвольные движения производятся за счет взаимодействия белковых молекул.

Приготовление коктейля
Не превышайте рекомендованные порции протеина, так как большие его количества просто не будут усваиваться организмом и могут привести к расстройству пищеварения. За один прием рекомендуется употреблять не более 30 г белка. Растворяйте протеин в воде, соке или молоке, как вам больше нравится. Если вы хорошо переносите молоко, то старайтесь делать коктейли с ним, так как это увеличивает ценность белка, в молоке содержатся многие биологически-активные вещества, а также улучшаются вкусовые качества коктейля. Применяйте нежирное молоко.

Размер порции
Очень часто возникают споры о размерах порции протеина. Многие выступают за прием больших порций белка – до 40 и даже 50 г за один прием, однако в этом случае большая часть продукта не будет усвоена. В исследованиях было установлено, что оптимальная порция составляет 20-30 г белка, а более высокие порции приводят к существенному снижению усвоения.

По этой причине, размер порции нужно стараться делать меньшей (например, порцию протеина лучше не смешивать с гейнером, а выпить ее через час или за час до гейнера). Конечно, если нет такой возможности, то допустимы более высокие порции, однако при этом снижается КПД продукта.

Еще одно исследование Symons, T. B. позволило проверить влияние различных по объему порций протеина на рост мышц. Результаты показали, что увеличение порции протеина более 30 г не приводило к большей активации синтеза мышечного белка, что подтверждает вышеперечисленные рекомендации.

Хранение приготовленного протеинового коктейля
Срок хранения приготовленного протеинового коктейля зависит от условий хранения и вида протеина. К примеру если вы используете протеин с добавлением энзимов, то срок хранения может сокращаться, потому что энзимы разрушают белки и последние становятся более доступны бактериям. При комнатной температуре белковый коктейль не рекомендуется хранить более 3-4 часов, в холодильнике – более 5-6 часов. При более долгих сроках начинается сбраживание коктейля бактериями, хотя ценность протеина при этом существенно не снижается.

Протеины для набора мышечной массы

В наше время многие интересуются набором мышечной массы. Ведь похудеть практически не составляет труда. Главная задача заключается в том, чтобы создать красивая рельефное тело. Именно для этого необходимо правильно питаться. А в том случае, если у вас возникают трудности с подсчетом калорий, вам могут помочь специальные добавки https://body-mania.com.ua/product-category/proteini/. Такие добавки необходимы для того, чтобы вы могли грамотно наполнять свой организм белком в правильных пропорциях. Если вы хотите подобрать для себя добавки правильно, вам лучше всего воспользоваться помощью специально обученных людей. Опытные и высококвалифицированные специалисты непременно помогут вам правильно подобрать средства. Следовательно, мы вам рекомендуем обязательно обратиться за помощью к специалисту, который поможет вам выбрать добавку правильно.

Разновидности протеина

Для того чтобы вы могли разобраться, какой именно сывороточный протеин вам подходит больше всего, мы вам советуем уделить особое внимание разным видам данной добавки. Для начала давайте рассмотрим, какие именно могут быть виды протеина. Итак:

1) Сывороточный. Этот вариант – это именно то, что нужно как начинающим, так и прогрессивным спортсменам. Он усваивается достаточно быстро. Он был изготовлен на основе молочной сыворотки. Такой протеин имеет достаточно высокую пищевую ценность и низкие расценки.

2) Казин. Такой протеин получают методом створаживания молока. Он усваивается достаточно медленно. Его лучше применять в качестве дополнения к основному протеину.

3) Яичный. Данный вариант считается наиболее качественным. Стоит он достаточно много. Его основные преимущества заключается в высокой пищевой ценности, отсутствие лактозы, а также идеальному составу.

4) Соевый. Этот вариант является наиболее дешёвым. Основная причина этого заключается в том, что в его составе находятся полноценные белки. Они обладают достаточно низкой биологической ценностью. Следовательно, он усваивается не полностью. Но такой вариант способствует снижению уровня холестерина.

5) Говяжий. Он усваивается довольно быстро. Подходит для тех, кто не переносит лактозу.

Постарайтесь выбрать для себя протеин максимально правильно.

Когда нужно принимать протеин?

Когда именно следует принимать протеин, вам подскажет ваш тренер. Его можно пить после сна, в течение дня, перед или после тренировки или перед сном.

Алексей Новиков

мышечных белков

% PDF-1.4 % 1 0 obj > эндобдж 11 0 объект /Заголовок /Предмет / Автор /Режиссер / Ключевые слова / CreationDate (D: 20210513171319-00’00 ‘) / ElsevierWebPDFS Технические характеристики (6.5) / ModDate (D: 20181003121223 + 02’00 ‘) / DOI (10.1016 / B978-0-12-814026-0.21602-8) / роботы (noindex) >> эндобдж 2 0 obj > эндобдж 3 0 obj > эндобдж 4 0 obj > эндобдж 5 0 obj > эндобдж 6 0 obj > эндобдж 7 0 объект > поток application / pdfdoi: 10. 1016 / B978-0-12-814026-0.21602-8

Мышечные белки

Майк Боланд

Лавдип Каур

Фэн Мин Чиан

Тьерри Астрюк

Мышца

Белковое питание

Мясо

Миофибрилла

Соединительная ткань

Миозин

Актин

Коллаген

Энциклопедия пищевой химии, 2018 1-17.10.1016 / B978-0-12-814026-0.21602-8

Elsevier

книга Энциклопедия пищевой химии © Elsevier Inc., 2018 г. Все права защищены 978-0-12-814026-01-1711710.1016 / B978-0-12-814026-0.21602-8 http://dx.doi.org/10.1016/B978-0-12 -814026-0.21602-86.510.1016 / B978-0-12-814026-0.21602-8noindexElsevier2018-04-24T15: 07: 52 + 05: 302018-10-03T12: 12: 23 + 02: 002018-10-03T12: 12 : 23 + 02: 00TrueAcrobat Distiller 8.

1.0 (Windows) uuid: 70092de4-4bd6-415e-aba3-d1b86796dc7euuid: d08fe108-6638-4b00-afde-ca4b884ebf31 конечный поток эндобдж 8 0 объект > эндобдж 9 0 объект > эндобдж 10 0 obj > эндобдж 12 0 объект > эндобдж 13 0 объект > эндобдж 14 0 объект > эндобдж 15 0 объект > эндобдж 16 0 объект > эндобдж 17 0 объект > эндобдж 18 0 объект > эндобдж 19 0 объект > эндобдж 20 0 объект > эндобдж 21 0 объект > эндобдж 22 0 объект > эндобдж 23 0 объект > эндобдж 24 0 объект > эндобдж 25 0 объект > эндобдж 26 0 объект > эндобдж 27 0 объект > эндобдж 28 0 объект > эндобдж 29 0 объект > / ProcSet [/ PDF / Text / ImageC / ImageB / ImageI] >> эндобдж 30 0 объект > поток x ڝ XɎ6 + | ҷ / 㹤) ZX $ = `q + nɰTM; ~ ke [\ 0> $ X ^ nLvu9DL, ZZw6 = Y7 |.

GjiG > \ Mg {y / O4IQ (& Z.q & yf-bwp3 = `Ѣ # ӠMt» {sQy L ~ & @ lFp # p ͊pu’RA [7xS5 # gI # F [l; | 4 & ‘Ys8rEy + ɣdY

Протеом человека в скелетных мышцах

Основная функция скелетных мышц — сокращение, которое обеспечивает устойчивость и движение тела. Скелетная мышца состоит из поперечно-полосатых мышечных клеток, которые сливаются в длинные мышечные волокна. Анализ транскриптома показывает, что 70% (n = 13839) всех белков человека (n = 19670) экспрессируются в скелетных мышцах, и 907 из этих генов демонстрируют повышенную экспрессию в скелетных мышцах по сравнению с другими типами тканей.

907 повышенных генов
111 обогащенных генов
202 групповых обогащенных гена
Скелетная мышца имеет наибольшую групповую экспрессию генов, общих с языком

Транскриптом скелетных мышц

Транскриптомный анализ скелетных мышц может быть визуализирован в отношении специфичности и распределения транскрибируемых молекул мРНК (рис. 1). Специфичность показывает количество генов с повышенной или не повышенной экспрессией в скелетных мышцах по сравнению с другими тканями.Повышенное выражение включает три подкатегории типа повышенного выражения:

Обогащенная ткань: как минимум в четыре раза выше уровень мРНК в скелетных мышцах по сравнению с любыми другими тканями.
Обогащенная группа: по крайней мере, в четыре раза выше средний уровень мРНК в группе из 2-5 тканей по сравнению с любой другой тканью.
Улучшенная ткань: как минимум в четыре раза выше уровень мРНК в скелетных мышцах по сравнению со средним уровнем во всех других тканях.

Распределение, с другой стороны, показывает, сколько генов имеет или не имеет обнаруживаемых уровней (NX≥1) транскрибированных молекул мРНК в скелетных мышцах по сравнению с другими тканями.Как видно из таблицы 1, все гены, повышенные в скелетных мышцах, классифицируются как:

Обнаружен в одиночном: обнаружен в отдельной ткани
Обнаружен в некоторых: Обнаружен более чем в одной, но менее чем в одной трети тканей
Обнаружен во многих: обнаружен как минимум в трети, но не во всех тканях
Обнаружен во всех: Обнаружен во всех тканях

Рис. 1. (A) Распределение всех генов по пяти категориям на основе специфичности транскрипта в скелетных мышцах, а также во всех других тканях.(B) Распределение всех генов по шести категориям на основе обнаружения транскрипта (NX? 1) в скелетных мышцах, а также во всех других тканях.

Как показано на рисунке 1, 907 генов демонстрируют некоторый уровень повышенной экспрессии в скелетных мышцах по сравнению с другими тканями. Три категории генов с повышенной экспрессией в скелетных мышцах по сравнению с другими органами показаны в таблице 1. В таблице 2 определены 12 генов с наивысшим обогащением в скелетных мышцах.

Таблица 1. Количество генов в подразделяемых категориях повышенной экспрессии в скелетных мышцах.

Таблица 2. 12 генов с наивысшим уровнем экспрессии в скелетных мышцах. «Тканевое распределение» описывает обнаружение транскрипта (NX? 1) в скелетных мышцах, а также во всех других тканях. «мРНК (ткань)» показывает уровень транскрипта в скелетных мышцах в виде значений NX. «Оценка тканевой специфичности (TS)» соответствует кратному изменению между уровнем экспрессии в скелетных мышцах и тканях со вторым по величине уровнем экспрессии.

Ген	Описание	Распределение тканей	мРНК (ткань)	Оценка тканевой специфичности
IDI2	изопентенилдифосфат-дельта-изомераза 2	Обнаружен в некоторых	141,6	125
DUPD1	фосфатаза с двойной специфичностью и домен произомеразы, содержащий 1	Обнаружен в одиночном	38.9	71
МХ2	тяжелая цепь миозина 1	Обнаружен в некоторых	428,9	31
LRRC30	богатый лейцином повтор, содержащий 30	Обнаружен в одиночном	18,7	30
МХ5	тяжелая цепь миозина 4	Обнаружен в одиночном	15,1	29
SMTNL1	Smoothelin как 1	Обнаружен в некоторых	118. 9	28
ACTN3	актинин альфа 3 (ген / псевдоген)	Обнаружен в некоторых	185,5	24
PPP1R27	Регуляторная субъединица протеинфосфатазы 1 27	Обнаружен в некоторых	211,0	22
MYADML2	маркер дифференцировки, связанный с миелоидом, такой как 2	Обнаружен в некоторых	44.5	20
АНКРД23	анкириновый повторяющийся домен 23	Обнаружен в некоторых	184,5	15
UCP3	разобщающий белок 3	Обнаружен в некоторых	99,6	15
CHRNA10	холинергический рецептор никотиновая альфа 10 субъединица	Обнаружен в некоторых	33,6	15

Повышенная экспрессия белков в скелетных мышцах

Углубленный анализ повышенных генов в скелетных мышцах с использованием профилей белков на основе антител позволил нам визуализировать паттерны экспрессии этих белков в различных функциональных компартментах, включая белки, связанные с i) сокращением, ii) функцией кальция и iii) ферментативной активностью. .

Белки, связанные с сокращением, экспрессируются в скелетных мышцах

Первичные структурные белки в скелетных миоцитах, связанные с сокращением, — это миозиновые и актиновые филаменты, образующие полосатый рисунок, который можно наблюдать с помощью электронной микроскопии. Другое семейство белков, связанных с мышечным сокращением, — это семейство тропонинов, регулирующих связывание миозина с актином через конформационные изменения, зависящие от концентрации ионов кальция в клетках. Примеры членов семейств миозина и тропонина, экспрессируемых исключительно в скелетных мышцах, включают MYh3 и TNNT1, при этом MYh3 экспрессируется в быстрых (тип II) волокнах, а TNNT1 — в медленных (тип I) волокнах.Другой пример белка, участвующего в сокращении скелетных мышц, — это миозинсвязывающий белок MYBPC1, который влияет на сокращение за счет образования поперечных мостиков в саркомере.

MYh3
TNNT1
MYBPC1

Белки, связанные с функцией кальция, экспрессируемой в скелетных мышцах

Как в сердце, так и в скелетных мышцах сокращение зависит от уровня внутриклеточного кальция. Однако, в отличие от кардиомиоцитов, где высвобождение кальция регулируется путем связывания ионов кальция из внешней среды с потенциалозависимыми кальциевыми каналами, скелетные миоциты накапливают кальций в саркоплазматическом ретикулуме до тех пор, пока нейрональный импульс не вызовет приток кальция вдоль миофиламентов. Три примера, связанных с функцией кальция с избирательной экспрессией в скелетных мышцах, — это RYR1, CASQ1 и JPh2. RYR1 — это рецептор рианодина, действующий как канал высвобождения кальция, в то время как CASQ1 необходим для хранения кальция в саркоплазматическом ретикулуме.JPh2 способствует функциональному взаимодействию между клеточной поверхностью и внутриклеточными каналами высвобождения кальция.

RYR1
CASQ1
JPh2

Белки, связанные с ферментативной активностью, экспрессируемой в скелетных мышцах

Ферментативная активность — важная функция физиологии скелетных мышц, которая связана с различными процессами, такими как метаболизм, накопление и регенерация гликогена. Примеры трех белков, участвующих в ферментативной активности с избирательной экспрессией в скелетных мышцах, включают AMPD1, PYGM и ENO3. AMPD1 — это фермент, участвующий в пуриновом нуклеотидном цикле, и он играет решающую роль в энергетическом обмене, в то время как фермент PYGM необходим для метаболизма углеводов и гликогенолиза. ENO3 — это изофермент, который, как предполагается, играет роль в развитии и регенерации мышц, с мутациями, связанными с болезнью накопления гликогена.

AMPD1
PYGM
ENO3

Экспрессия гена разделяется между скелетными мышцами и другими тканями

В скелетных мышцах экспрессируется 202 гена, обогащенных группами.Обогащенные группы гены определяются как гены, показывающие в 4 раза более высокий средний уровень экспрессии мРНК в группе из 2-5 тканей, включая скелетные мышцы, по сравнению со всеми другими тканями.

Чтобы проиллюстрировать связь ткани скелетных мышц с другими типами тканей, был создан сетевой график, отображающий количество генов с общей экспрессией между различными типами тканей.

Рис. 2. Интерактивный сетевой график скелетных мышц, обогащенных и группируемых, обогащенных генов, связанных с их соответствующими обогащенными тканями (серые круги).Красные узлы представляют количество генов, обогащенных скелетными мышцами, а оранжевые узлы представляют количество генов, обогащенных группой. Размеры красных и оранжевых узлов связаны с количеством генов, отображаемых в узле. На каждый узел можно щелкнуть, и в результате отображается список всех обогащенных генов, связанных с выделенными краями. Сеть ограничена группировкой обогащенных генов в комбинациях до 5 тканей, но полученные списки показывают полный набор групповых обогащенных генов в конкретной ткани.

Скелетные мышцы разделяют большую часть экспрессии генов, обогащенных группой, с сердцем, что ожидается, поскольку и сердце, и скелетные мышцы являются поперечнополосатыми мышцами со многими сходными чертами. Двумя примерами белков с общей экспрессией в сердце и скелетных мышцах являются MYH7 и LDB3. MYH7 связан с сокращением и показывает дифференциальную экспрессию между медленными (тип I) и быстрыми (тип II) мышечными волокнами. LDB3 участвует в организации саркомеров и отчетливо экспрессируется в Z-дисках сердца.

MYH7 — скелетная мышца
MYH7 — сердечная мышца

LDB3 — скелетная мышца
LDB3 — сердечная мышца

Скелетная мышца — один из крупнейших органов человеческого тела, и до 50% общей массы тела составляют скелетные мышцы. Основная функция скелетных мышц — сокращение, которое приводит к движению тела, но также необходимо для осанки и устойчивости тела.В отличие от сердечной мышцы, другой поперечно-полосатой мышцы, похожей по структуре, сокращение скелетных мышц находится под произвольным контролем и инициируется импульсами из мозга. Еще одна важная функция скелетных мышц — регулирование температуры тела. Тепло выделяется, когда мышцы сокращаются и вызывают расширение кровеносных сосудов кожи. Таким образом, скелетные мышцы также участвуют в регуляции кровотока.

Скелетные мышцы вместе с сердечной мышцей состоят из поперечно-полосатой мышечной ткани, образующей параллельные мышечные волокна.Поперечно-полосатая мышечная ткань состоит из миоцитов, расположенных в виде длинных и тонких многоядерных волокон, которые пересекаются правильным рисунком из тонких красных и белых линий, что придает мышце характерный вид и ее название. Существует два типа мышечных волокон (быстрые и медленные) в зависимости от типа присутствующего миозина. Эти типы волокон невозможно различить при обычном окрашивании гематоксилин-эозином (НЕ).

Развитие и нормальная деятельность скелетных мышц зависят от нервной системы и тесно связаны с ней.Скелетные мышцы прикрепляются к кости и сокращаются добровольно (посредством нервной стимуляции) в отличие от других распространенных типов мышц, то есть сердечной мышцы и гладкой мышцы.

Основным типом клеток скелетных мышц является миоцит. Миоциты сливаются во время развития, образуя большие многоядерные клетки, называемые синцитиями. Клетки богаты митохондриями и в значительной степени содержат белки актина и миозина, расположенные в повторяющихся единицах, называемых саркомерами. Гистологически это высокоструктурированное расположение саркомеров выглядит как темные (полосы А) и светлые (полосы I) полосы, которые хорошо видны на микроскопическом изображении.Помимо мышечных волокон, скелетные мышцы также состоят из прилегающих полос соединительной и жировой ткани. Ткань скелетных мышц сильно васкуляризована с тонкой сетью капилляров, проходящих между волокнами.

Используя световую микроскопию и иммуноокрашивание, мы можем детально изучить и визуализировать сложность скелетных мышц. На видео ниже скелетные мышцы показаны красным цветом, а сложная сеть нервов — бирюзовым. Полная версия видео находится здесь.

Гистологию скелетных мышц человека, включая подробные изображения и информацию о различных типах клеток, можно просмотреть в гистологическом словаре белкового атласа.

Здесь описаны и охарактеризованы гены, кодирующие белок, экспрессируемые в скелетных мышцах, вместе с примерами иммуногистохимически окрашенных срезов ткани, которые визуализируют соответствующие паттерны экспрессии белков генов с повышенной экспрессией в скелетных мышцах.

Профилирование транскриптов было основано на комбинации трех наборов данных транскриптомики (HPA, GTEx и FANTOM5, что соответствует в общей сложности 483 образцам из 37 различных типов нормальных тканей человека. Использовалось окончательное согласованное значение нормализованной экспрессии (NX) для каждого типа ткани) для классификации всех генов в соответствии с тканеспецифической экспрессией на две различные категории, основанные на специфичности или распределении.

Uhlén M. et al., Тканевая карта протеома человека. Science (2015)
PubMed: 25613900 DOI: 10.1126 / science.1260419

Yu NY et al., Дополнительная характеристика ткани путем интеграции профилей транскриптомов из Атласа белков человека и консорциума FANTOM5. Nucleic Acids Res. (2015)
PubMed: 26117540 DOI: 10.1093 / nar / gkv608

Fagerberg L et al., Анализ тканеспецифической экспрессии человека путем полногеномной интеграции транскриптомики и протеомики на основе антител. Протеомика клеток Mol. (2014)
PubMed: 24309898 DOI: 10.1074 / mcp.M113.035600

Lindskog C et al., Протеомы сердечных и скелетных мышц человека, определенные с помощью транскриптомики и профилирования на основе антител. BMC Genomics. (2015)
PubMed: 26109061 DOI: 10.1186 / s12864-015-1686-y

Гистологический словарь — скелетные мышцы

Содержит ли мышечная ткань различные типы белка?

Белок

Мышечная ткань содержит множество различных белков с множеством различных функций.Белки мяса сгруппированы в три общих класса: (1) миофибриллярные, (2) стромальные и (3) саркоплазматические. Каждый класс белков отличается по функциональным свойствам, которые они вносят в мясо.

Миофибриллярные белки — Мышечные волокна, мышечные клетки, сгруппированные в мышечные пучки, состоят из миофибрилл. Белки, составляющие миофибриллы, включая актин, миозин и некоторые другие, вместе называются миофибриллярными белками. Наиболее важными для структуры мышечных волокон миофибриллярными белковыми компонентами являются актин и миозин.Они представляют собой наиболее распространенные белки в мышцах и непосредственно участвуют в способности мышц сокращаться и расслабляться.

Упорядоченное расположение белковых молекул, актина, миозина и других миофибриллярных белков, формирует миофиламенты. При просмотре в электронный микроскоп эти нити образуют узор из поперечных полос, которые видны как чередующиеся светлые и темные полосы. Ремешки будут различаться по длине в зависимости от состояния сокращения или расслабления мышц.Во время сокращения актиновые и миозиновые нити скользят вместе, образуя более сложный белок, известный как актомиозин. Там, где эти нити перекрываются, в полосчатой структуре появляются более темные полосы. Предубойная и посмертная обработка чрезвычайно важны для контроля состояния мышечного сокращения, поскольку это связано с их болезненностью. если мышцы сокращаются (полосы перекрываются), когда мясо готовится к употреблению, оно будет менее нежным.

Стромальные белки —Соединительная ткань состоит из водянистого вещества, в котором диспергирован матрикс фибрилл стромального белка; эти стромальные белки представляют собой коллаген, эластин и ретикулин.

Коллаген. Коллаген — самый распространенный белок, обнаруженный в неповрежденном теле млекопитающих. Он присутствует в рогах, копытах, костях, коже, сухожилиях, связках, фасциях, хрящах и мышцах. Коллаген — это уникальный и специализированный белок, который выполняет множество функций. Основные функции коллагена — обеспечивать силу и поддержку, а также помогать формировать непроницаемую мембрану (как в коже). В мясе коллаген является основным фактором, влияющим на нежность мышц после приготовления.Коллаген нелегко расщепить при приготовлении пищи, за исключением методов приготовления с использованием влажного тепла. Коллаген белый, тонкий и прозрачный. Микроскопически он представляет собой свернутую в спираль формацию, которая при нагревании размягчается и сжимается в короткую густую массу, что помогает придать приготовленному мясу пухлый вид. Сам по себе коллаген жесткий; однако нагревание (до соответствующей температуры) превращает коллаген в нежный желатин.
Эластин. Эластин содержится в стенках кровеносной системы, а также в соединительных тканях по всему телу животного и обеспечивает эластичность этих тканей.Эластин иногда называют «желтой» соединительной тканью из-за его цвета. Тыльная связка (тяжелый хрящ), присутствующая в жареных и стейках из лопаток, ребер, представляет собой почти чистый эластин. В отличие от коллагена, эластин не разрушается при приготовлении с использованием влажного тепла и его следует удалять из порезов, где он есть. К счастью, мышечная ткань молодых животных содержит относительно мало эластина.
Ретикулин. Ретикулин присутствует в гораздо меньших количествах, чем коллаген или эластин. Предполагается, что ретикулин может быть предшественником коллагена и / или эластина, поскольку он более распространен у молодых животных.Старые животные могут, но не обязательно, иметь больше соединительной ткани на единицу мышечной массы, чем молодые животные. Перекрестные связи между молекулами коллагена увеличиваются (уменьшая восприимчивость коллагена к солюбилизации, вызванной теплом) у старых животных, давая более жесткие мышцы, чем обнаруженные. в мышцах более молодых животных. В целом, чем меньше соединительной ткани содержится в куске мяса, тем он нежнее.

Sarcoplasmlc Proteins — саркоплазматические белки включают пигменты гемоглобина и миоглобина, а также широкий спектр ферментов.

Пигменты из гемоглобина и миоглобина помогают придать мышцам красный цвет. Гемоглобин переносит кислород из легких в ткани, включая мышцы. Миоглобин присутствует в мышцах и накапливает кислород, переносимый в мышцу через кровь гемоглобином, до тех пор, пока он не будет использован в метаболизме. Углекислый газ, образующийся в процессе клеточного метаболизма, диффундирует из клеток (включая клетки мышц) и транспортируется в виде бикарбонат-иона в легкие, где он выдыхается в виде углекислого газа.Миоглобин присутствует в саркоплазме или жидкости для купания мышечной клетки; гемоглобин — это белок, содержащийся в красных кровяных тельцах или эритроцитах. В мясе содержится значительное количество гемоглобина, потому что не вся кровь удаляется из капилляров, артериол и венул во время убоя и разделки.
Цвет мышечных банок влияет на класс качества говяжьих туш, установленный Министерством сельского хозяйства США. Цвет также играет важную роль в эстетической привлекательности мяса в рыночной витрине. Цветовой диапазон от розового до красного в мышцах частично зависит от количества присутствующего миоглобина и частично из-за химического состояния (и свободных участков связывания) гема в миоглобине и гемоглобине.
Различия в концентрации миоглобина зависят от вида, возраста и пола животного, а также типа мускулов. В мышцах крупного рогатого скота больше миоглобина, чем у свиней; зрелые овцы больше, чем ягнят; быков больше, чем коров; и постоянно работающие мышцы диафрагмы содержат больше миоглобина, чем менее часто используемые мышцы, такие как longissimus dorsi.
При контакте с воздухом пигменты (миоглобин и гемоглобин) на поверхности мышц насыщаются кислородом.Оксигенация образует ярко-красный оксимиоглобин. Внутренняя часть мышцы останется фиолетовой, потому что кислород не может проникнуть в центральную часть мышцы. Мясо в магазинной упаковке (завернутое в кислородопроницаемую пластиковую пленку) обычно ярко-красного цвета, в то время как мясо в вакуумной упаковке имеет лилово-красный цвет из-за пониженной проницаемости для кислорода упаковочной пленки. Говяжий фарш обычно упаковывают для розничной продажи в прозрачную кислородопроницаемую пленку, благодаря которой внешний вид становится ярко-красным. Когда эти упаковки открываются и устройство разбирается, внутренняя часть голавля или котлета будет темно-коричневой или пурпурной, но она тоже станет светлее через несколько минут под воздействием кислорода воздуха. Продолжительное воздействие кислорода вызывает окисление оксимиоглобина и образование метмиоглобина непривлекательного коричневато-красного цвета. Хотя вкусовые качества такого мяса после приготовления могут быть удовлетворительными, коричневая мышца становится прогорклой и невкусной быстрее, чем ярко-красная мышца, если происходит дальнейшее хранение (до приготовления).
В процессе отверждения миоглобин непрочно соединяется с оксидом азота с образованием нитрозомиоглобина. При приготовлении нитросомиоглобин превращается в нитрозогемохром, который обычно затвердевает, имеет розовый цвет и чувствителен к свету.По этой причине вяленое мясо (например, ломтики ветчины) часто выставляют в ящике для мяса с мясом (на поддоне для пенопласта), перевернутым лицевой стороной вниз. Хотя нитрозогемохром чувствителен к свету, он термостабилен. В результате повторный нагрев вяленого мяса не приводит к дальнейшему изменению его цвета. Напротив, свежее мясо становится коричневато-красным при приготовлении, потому что образуются денатурированные глобины, гемихром и гемохром.
Ферменты, которые естественным образом встречаются в мышечной ткани, продолжают функционировать во время выдержки мяса.Протеолитические ферменты — это ферменты, которые разрушают белок, амилолитические ферменты разлагают углеводы, а липолитические ферменты разлагают жиры. Во время старения протеолитические ферменты расщепляют миофибриллярные белки, тем самым повышая нежность мяса. Ферменты (например, активируемые кальцием протеазы и катепсины), ответственные за тендеризацию, чувствительны к времени и температуре — чем дольше мясо остается при температуре, оптимальной для фермента активности, тем полнее будет ферментативная деградация белков миофибрилл.

Азотные экстрактивные вещества — еще одна группа веществ, относящихся к белкам (но не являющихся настоящими белками), представляет собой азотистые вещества и нуклеопептиды. Эти водорастворимые компоненты возбуждают выделение желудочного сока при проглатывании приготовленного мяса. Наряду с жиром они (особенно нуклеотиды и нуклеозиды и побочные продукты их метаболизма — ксантин и гипоксантин) обеспечивают большую часть аромата и вкуса мяса. Примеры этой группы веществ — креатин, креатинин, пурины и свободные аминокислоты.Большее количество азотистых экстрактивных веществ присутствует в мышцах старых животных, и их больше в более активных мышцах, которые встречаются в менее нежных порезах. Азотистые экстракты частично ответственны за так называемый «дикий (интенсивный) вкус» мяса диких животных.

Мышечная ткань содержит множество различных белков с множеством различных функций. Белки мяса сгруппированы в три общих класса: (1) миофибриллярные, (2) стромальные и (3) саркоплазматические.Каждый класс белков отличается по функциональным свойствам, которые они вносят в мясо.

Миофибриллярные белки — Мышечные волокна, мышечные клетки, сгруппированные в мышечные пучки, состоят из миофибрилл. Белки, составляющие миофибриллы, включая актин, миозин и некоторые другие, вместе называются миофибриллярными белками. Наиболее важными для структуры мышечных волокон миофибриллярными белковыми компонентами являются актин и миозин. Они представляют собой наиболее распространенные белки в мышцах и непосредственно участвуют в способности мышц сокращаться и расслабляться.

Упорядоченное расположение белковых молекул, актина, миозина и других миофибриллярных белков, формирует миофиламенты. При просмотре в электронный микроскоп эти нити образуют узор из поперечных полос, которые видны как чередующиеся светлые и темные полосы. Ремешки будут различаться по длине в зависимости от состояния сокращения или расслабления мышц. Во время сокращения актиновые и миозиновые нити скользят вместе, образуя более сложный белок, известный как актомиозин. Там, где эти нити перекрываются, в полосчатой структуре появляются более темные полосы.Предубойная и посмертная обработка чрезвычайно важны для контроля состояния мышечного сокращения, поскольку это связано с их болезненностью. если мышцы сокращаются (полосы перекрываются), когда мясо готовится к употреблению, оно будет менее нежным.

Коллаген. Коллаген — самый распространенный белок, обнаруженный в неповрежденном теле млекопитающих. Он присутствует в рогах, копытах, костях, коже, сухожилиях, связках, фасциях, хрящах и мышцах.Коллаген — это уникальный и специализированный белок, который выполняет множество функций. Основные функции коллагена — обеспечивать силу и поддержку, а также помогать формировать непроницаемую мембрану (как в коже). В мясе коллаген является основным фактором, влияющим на нежность мышц после приготовления. Коллаген нелегко расщепить при приготовлении пищи, за исключением методов приготовления с использованием влажного тепла. Коллаген белый, тонкий и прозрачный. Микроскопически он представляет собой свернутую в спираль формацию, которая при нагревании размягчается и сжимается в короткую густую массу, что помогает придать приготовленному мясу пухлый вид.Сам по себе коллаген жесткий; однако нагревание (до соответствующей температуры) превращает коллаген в нежный желатин.
Эластин. Эластин содержится в стенках кровеносной системы, а также в соединительных тканях по всему телу животного и обеспечивает эластичность этих тканей. Эластин иногда называют «желтой» соединительной тканью из-за его цвета. Тыльная связка (тяжелый хрящ), присутствующая в жареных и стейках из лопаток, ребер, представляет собой почти чистый эластин. В отличие от коллагена, эластин не разрушается при приготовлении с использованием влажного тепла и его следует удалять из порезов, где он есть.К счастью, мышечная ткань молодых животных содержит относительно мало эластина.
Ретикулин. Ретикулин присутствует в гораздо меньших количествах, чем коллаген или эластин. Предполагается, что ретикулин может быть предшественником коллагена и / или эластина, поскольку он более распространен у молодых животных. Старые животные могут, но не обязательно, иметь больше соединительной ткани на единицу мышц, чем молодые животные. между молекулами коллагена увеличивается (снижение восприимчивости коллагена к солюбилизации, вызванной нагреванием) у старых животных, в результате чего мышцы становятся более жесткими, чем у более молодых животных. Как правило, чем меньше соединительной ткани в куске мяса, тем он нежнее.

Пигменты из гемоглобина и миоглобина помогают придать мышцам красный цвет. Гемоглобин переносит кислород из легких в ткани, включая мышцы. Миоглобин присутствует в мышцах и накапливает кислород, переносимый в мышцу через кровь гемоглобином, до тех пор, пока он не будет использован в метаболизме.Углекислый газ, образующийся в процессе клеточного метаболизма, диффундирует из клеток (включая клетки мышц) и транспортируется в виде бикарбонат-иона в легкие, где он выдыхается в виде углекислого газа. Миоглобин присутствует в саркоплазме или жидкости для купания мышечной клетки; гемоглобин — это белок, содержащийся в красных кровяных тельцах или эритроцитах. В мясе содержится значительное количество гемоглобина, потому что не вся кровь удаляется из капилляров, артериол и венул во время убоя и разделки.
Цвет мышечных банок влияет на класс качества говяжьих туш, установленный Министерством сельского хозяйства США. Цвет также играет важную роль в эстетической привлекательности мяса в рыночной витрине. Цветовой диапазон от розового до красного в мышцах частично зависит от количества присутствующего миоглобина и частично из-за химического состояния (и свободных участков связывания) гема в миоглобине и гемоглобине.
Различия в концентрации миоглобина зависят от вида, возраста и пола животного, а также типа мускулов.В мышцах крупного рогатого скота больше миоглобина, чем у свиней; зрелые овцы больше, чем ягнят; быков больше, чем коров; и постоянно работающие мышцы диафрагмы содержат больше миоглобина, чем менее часто используемые мышцы, такие как longissimus dorsi.
При контакте с воздухом пигменты (миоглобин и гемоглобин) на поверхности мышц насыщаются кислородом. Оксигенация образует ярко-красный оксимиоглобин. Внутренняя часть мышцы останется фиолетовой, потому что кислород не может проникнуть в центральную часть мышцы. Мясо в магазинной упаковке (завернутое в кислородопроницаемую пластиковую пленку) обычно ярко-красного цвета, в то время как мясо в вакуумной упаковке имеет лилово-красный цвет из-за пониженной проницаемости для кислорода упаковочной пленки. Говяжий фарш обычно упаковывают для розничной продажи в прозрачную кислородопроницаемую пленку, благодаря которой внешний вид становится ярко-красным. Когда эти упаковки открываются и устройство разбирается, внутренняя часть голавля или котлета будет темно-коричневой или пурпурной, но она тоже станет светлее через несколько минут под воздействием кислорода воздуха.Продолжительное воздействие кислорода вызывает окисление оксимиоглобина и образование метмиоглобина непривлекательного коричневато-красного цвета. Хотя вкусовые качества такого мяса после приготовления могут быть удовлетворительными, коричневая мышца становится прогорклой и невкусной быстрее, чем ярко-красная мышца, если происходит дальнейшее хранение (до приготовления).
В процессе отверждения миоглобин непрочно соединяется с оксидом азота с образованием нитрозомиоглобина. При приготовлении нитросомиоглобин превращается в нитрозогемохром, который обычно затвердевает, имеет розовый цвет и чувствителен к свету.По этой причине вяленое мясо (например, ломтики ветчины) часто выставляют в ящике для мяса с мясом (на поддоне для пенопласта), перевернутым лицевой стороной вниз. Хотя нитрозогемохром чувствителен к свету, он термостабилен. В результате повторный нагрев вяленого мяса не приводит к дальнейшему изменению его цвета. Напротив, свежее мясо становится коричневато-красным при приготовлении, потому что образуются денатурированные глобины, гемихром и гемохром.
Ферменты, которые естественным образом встречаются в мышечной ткани, продолжают функционировать во время выдержки мяса.Протеолитические ферменты — это ферменты, которые разрушают белок, амилолитические ферменты разлагают углеводы, а липолитические ферменты разлагают жиры. Во время старения протеолитические ферменты расщепляют миофибриллярные белки, тем самым повышая нежность мяса. Ферменты (например, активируемые кальцием протеазы и катепсины), ответственные за тендеризацию, чувствительны к времени и температуре — чем дольше мясо остается при температуре, оптимальной для фермента активности, тем полнее будет ферментативная деградация белков миофибрилл.

Пищевая регуляция синтеза мышечного белка с помощью упражнений с отягощениями: стратегии усиления анаболизма | Питание и обмен веществ

Burd NA, Tang JE, Moore DR, Phillips SM: Физические упражнения и метаболизм белка: влияние сокращения, потребления белка и различий по полу.J Appl Physiol. 2009, 106: 1692-1701. 10.1152 / japplphysiol.

.2008.

CAS Статья Google Scholar

Кумар В., Атертон П., Смит К., Ренни М.Дж .: Синтез и распад мышечного белка человека во время и после тренировки. J Appl Physiol. 2009, 106: 2026-2039. 10.1152 / japplphysiol.

.2008.

CAS Статья Google Scholar

Биоло Дж., Типтон К.Д., Кляйн С., Вулф Р.Р.: Обильный запас аминокислот усиливает метаболический эффект упражнений на мышечный белок.Am J Physiol. 1997, 273: E122-E129.

CAS Google Scholar

Катбертсон Д., Смит К., Бабрадж Дж., Лиз Дж., Уодделл Т., Атертон П., Вакерхаге Х., Тейлор П.М., Ренни М.Дж .: Дефицит анаболической передачи сигналов лежит в основе устойчивости к аминокислотам истощенных, стареющих мышц. Журнал FASEB: официальное издание Федерации американских обществ экспериментальной биологии. 2005, 19: 422-424.

CAS Google Scholar

Мур Д.Р., Робинсон М.Дж., Фрай Дж.Л., Танг Дж.Э., Гловер Е.И., Уилкинсон С.Б., Прайор Т., Тарнопольский М.А., Филлипс С.М.: реакция на дозу потребляемого белка в мышцах и синтез белка альбумина после упражнений с отягощениями у молодых мужчин. Am J Clin Nutr. 2009, 89: 161-168.

CAS Статья Google Scholar

Pennings B, Boirie Y, Senden JM, Gijsen AP, Kuipers H, van Loon LJ: Сывороточный протеин стимулирует наращивание мышечного протеина после еды более эффективно, чем казеин и гидролизат казеина у пожилых мужчин.Am J Clin Nutr. 2011, 93: 997-1005. 10.3945 / ajcn.110.008102.

CAS Статья Google Scholar

Wilkinson SB, Tarnopolsky MA, Macdonald MJ, Macdonald JR, Armstrong D, Phillips SM: Потребление жидкого обезжиренного молока способствует большему наращиванию мышечного белка после упражнений с отягощениями, чем потребление изонитрогенных и изоэнергетических соевых напитков. Am J Clin Nutr. 2007, 85: 1031-1040.

CAS Google Scholar

Tang JE, Moore DR, Kujbida GW, Tarnopolsky MA, Phillips SM: Прием гидролизата сыворотки, казеина или изолята соевого белка: влияние на синтез смешанного мышечного белка в состоянии покоя и после упражнений с отягощениями у молодых мужчин. J Appl Physiol. 2009, 107: 987-992. 10.1152 / japplphysiol.00076.2009.

CAS Статья Google Scholar

Hartman JW, Tang JE, Wilkinson SB, Tarnopolsky MA, Lawrence RL, Fullerton AV, Phillips SM: Потребление обезжиренного жидкого молока после упражнений с отягощениями способствует большему приросту мышечной массы, чем потребление сои или углеводов в молодые, начинающие, тяжелоатлеты-мужчины.Am J Clin Nutr. 2007, 86: 373-381.

CAS Google Scholar

10.

Типтон К.Д., Расмуссен Б.Б., Миллер С.Л. , Вольф С.Е., Оуэнс-Стовалл С.К., Петрини Б.Е., Вулф Р.Р. Время приема углеводов и аминокислот изменяет анаболический ответ мышц на упражнения с сопротивлением. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2001, 281: E197-E206.

CAS Google Scholar

11.

Fujita S, Dreyer HC, Drummond MJ, Glynn EL, Volpi E, Rasmussen BB: Прием незаменимых аминокислот и углеводов перед тренировкой с отягощениями не увеличивает синтез мышечного белка после тренировки.J Appl Physiol. 2009, 106: 1730-1739. 10.1152 / japplphysiol..2008.

CAS Статья Google Scholar

12.

Типтон К.Д., Эллиотт Т.А., Феррандо А.А., Арсланд А.А., Вулф Р.Р.: Стимуляция мышечного анаболизма упражнениями с отягощениями и приемом лейцин плюс белок. Прикладная физиология, питание и метаболизм = Physiologie appliquee, food et метаболизм. 2009, 34: 151-161. 10.1139 / H09-006.

CAS Статья Google Scholar

13.

Глинн Э.Л., Фрай С.С., Драммонд М.Дж., Тиммерман К.Л., Дханани С., Вольпи Э., Расмуссен Б.Б.: Избыточное потребление лейцина усиливает анаболические сигналы мышц, но не анаболизм чистого белка у молодых мужчин и женщин. J Nutr. 2010, 140: 1970-1976. 10.3945 / jn.110.127647.

CAS Статья Google Scholar

14.

Купман Р., Вердейк Л.Б., Белен М., Горселинк М., Круземан А.Н., Вагенмакерс А.Дж., Койперс Х., ван Лун Л.Дж .: Совместное употребление лейцина с белком не увеличивает скорость синтеза мышечного белка после тренировки. пожилые мужчины.Br J Nutr. 2008, 99: 571-580.

CAS Статья Google Scholar

15.

Тан Дж. Э., Лисецки П. Дж., Манолакос Дж. Дж., Макдональд М. Дж., Тарнопольский М. А., Филлипс С. М.: Добавка болюсного аргинина не влияет ни на кровоток в мышцах, ни на синтез мышечного белка у молодых мужчин в состоянии покоя или после упражнений с отягощениями. J Nutr. 2011, 141: 195-200. 10.3945 / jn.110.130138.

CAS Статья Google Scholar

16.

Глинн Э.Л., Фрай С.С., Драммонд М.Дж., Драйер Х.С., Дханани С., Вольпи Э., Расмуссен Б.Б. Распад мышечного белка играет второстепенную роль в анаболической реакции белка на потребление незаменимых аминокислот и углеводов после упражнений с отягощениями. Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. 2010, 299: R533-R540. 10.1152 / ajpregu.00077.2010.

CAS Статья Google Scholar

17.

Staples AW, Burd NA, West DW, Currie KD, Atherton PJ, Moore DR, Rennie MJ, Macdonald MJ, Baker SK, Phillips SM: углеводы не увеличивают индуцированное физическими упражнениями накопление белка по сравнению с одним белком.Медицина и наука в спорте и физических упражнениях. 2011, 43: 1154-1161. 10.1249 / MSS.0b013e31820751cb.

CAS Статья Google Scholar

18.

Рой Б.Д., Тарнопольский М.А., МакДугалл Д.Д., Фаулз Дж., Ярашески К.Е.: Влияние времени приема добавок глюкозы на метаболизм белка после тренировки с отягощениями. J Appl Physiol. 1997, 82: 1882-1888. 10.1063 / 1.365993.

CAS Статья Google Scholar

19.

Borsheim E, Cree MG, Tipton KD, Elliott TA, Aarsland A, Wolfe RR: Влияние потребления углеводов на чистый синтез мышечного белка во время восстановления после упражнений с отягощениями. J Appl Physiol. 2004, 96: 674-678. 10.1152 / japplphysiol.00333.2003.

CAS Статья Google Scholar

20.

Купман Р., Белен М., Стеллингверфф Т., Пеннингс Б., Сарис У.Х., Кис А.К., Койперс Х., ван Лун Л.Дж .: Совместное употребление углеводов с белком не увеличивает синтез мышечного белка после тренировки.Am J Physiol Endocrinol Metab. 2007, 293: E833-E842. 10.1152 / ajpendo.00135.2007.

CAS Статья Google Scholar

21.

Мур Д. Р., Тан Дж. Э., Бурд Н. А., Ререч Т., Тарнопольский М. А., Филлипс С. М.: Дифференциальная стимуляция синтеза миофибриллярных и саркоплазматических белков с приемом белка в покое и после упражнений с отягощениями. J Physiol. 2009, 587: 897-904. 10.1113 / jphysiol.2008.164087.

CAS Статья Google Scholar

22.

Атертон П.Дж., Этеридж Т., Ватт П.В., Уилкинсон Д., Селби А., Рэнкин Д., Смит К., Ренни М.Дж.: Полный эффект мышц после перорального приема протеина: зависящее от времени соответствие и несоответствие между синтезом мышечного протеина человека и передачей сигналов mTORC1. Am J Clin Nutr. 2010, 92: 1080-1088. 10.3945 / ajcn.2010.29819.

CAS Статья Google Scholar

23.

Bohe J, Low JF, Wolfe RR, Rennie MJ: Задержка и продолжительность стимуляции синтеза мышечного белка человека во время непрерывного вливания аминокислот.J Physiol. 2001, 532: 575-579. 10.1111 / j.1469-7793.2001.0575f.x.

CAS Статья Google Scholar

24.

Филлипс С.М., Типтон К.Д., Аарсланд А., Вольф С.Е., Вулф Р.Р.: Синтез и распад смешанного мышечного белка после упражнений с отягощениями у людей. Am J Physiol. 1997, 273: E99-E107.

CAS Google Scholar

25.

Типтон К.Д., Феррандо А.А., Филлипс С.М., Дойл Д., Вулф Р.Р .: Синтез чистого белка после тренировки в мышцах человека из перорально вводимых аминокислот.Am J Physiol. 1999, 276: E628-E634.

CAS Google Scholar

26.

Dreyer HC, Drummond MJ, Pennings B, Fujita S, Glynn EL, Chinkes DL, Dhanani S, Volpi E, Rasmussen BB: прием обогащенных лейцином незаменимых аминокислот и углеводов после упражнений с отягощениями усиливает передачу сигналов mTOR и белок синтез в мышцах человека. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2008, 294: E392-E400.

CAS Статья Google Scholar

27.

Burd NA, West DW, Moore DR, Atherton PJ, Staples AW, Prior T, Tang JE, Rennie MJ, Baker SK, Phillips SM: Повышенная аминокислотная чувствительность синтеза миофибриллярного белка сохраняется до 24 часов после упражнений с отягощениями у молодых люди. J Nutr. 2011, 141: 568-573. 10.3945 / jn.110.135038.

CAS Статья Google Scholar

28.

Burd NA, West DW, Staples AW, Atherton PJ, Baker JM, Moore DR, Holwerda AM, Parise G, Rennie MJ, Baker SK, Phillips SM: упражнения с отягощениями с малой нагрузкой и большим объемом стимулируют синтез мышечного белка. больше, чем упражнения с отягощениями с высокой нагрузкой и низким объемом для молодых мужчин.PLoS One. 2010, 5: e12033-10.1371 / journal.pone.0012033.

Артикул Google Scholar

29.

Beelen M, Tieland M, Gijsen AP, Vandereyt H, Kies AK, Kuipers H, Saris WH, Koopman R, van Loon LJ: Совместное употребление углеводов и гидролизата протеина стимулирует синтез мышечного белка во время упражнений у молодых мужчин. без дальнейшего увеличения во время последующего восстановления в течение ночи. J Nutr. 2008, 138: 2198-2204. 10.3945 / jn.108.092924.

CAS Статья Google Scholar

30.

Groen BB, Res PT, Pennings B, Hertle E, Senden JM, Saris WH, van Loon LJ: Внутрижелудочное введение белка стимулирует синтез мышечного белка в течение ночи у пожилых мужчин. 2011, Американский журнал физиологии, эндокринологии и метаболизма

Google Scholar

31.

Res PT, Groen B, Pennings B, Beelen M, Wallis GA, Gijsen AP, Senden JM, van Loon LJ: Прием белка перед сном улучшает восстановление после тренировки в ночное время.Медицина и наука в спорте и физических упражнениях. 2012, 44 (4): 692-700. 10.1249 / MSS.0b013e31823a40ef.

Артикул Google Scholar

32.

Кимбалл С.Р., Джефферсон Л.С.: Контроль инициации трансляции посредством интеграции сигналов, генерируемых гормонами, питательными веществами и упражнениями. J Biol Chem. 2010, 285: 29027-29032. 10.1074 / jbc.R110.137208.

CAS Статья Google Scholar

33.

Dickinson JM, Fry CS, Drummond MJ, Gundermann DM, Walker DK, Glynn EL, Timmerman KL, Dhanani S, Volpi E, Rasmussen BB: млекопитающая-мишень активации комплекса рапамицина 1 необходима для стимуляции синтеза белка скелетных мышц человека с помощью незаменимые аминокислоты. J Nutr. 2011, 141: 856-862. 10.3945 / jn.111.139485.

CAS Статья Google Scholar

34.

Drummond MJ, Fry CS, Glynn EL, Dreyer HC, Dhanani S, Timmerman KL, Volpi E, Rasmussen BB: Введение рапамицина людям блокирует вызванное сокращением увеличение синтеза белка скелетных мышц.J Physiol. 2009, 587: 1535-1546. 10.1113 / jphysiol.2008.163816.

CAS Статья Google Scholar

35.

Karlsson HK, Nilsson PA, Nilsson J, Chibalin AV, Zierath JR, Blomstrand E: Аминокислоты с разветвленной цепью увеличивают фосфорилирование p70S6k в скелетных мышцах человека после упражнений с отягощениями. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2004, 287: E1-E7. 10.1152 / ajpendo.00430.2003.

CAS Статья Google Scholar

36.

Купман Р., Вагенмейкерс А.Дж., Мандерс Р.Дж., Зоренц А.Х., Сенден Дж.М., Горселинк М., Кейзер Х.А., ван Лун Л.Дж .: Комбинированный прием белка и свободного лейцина с углеводами увеличивает синтез мышечного белка после тренировки in vivo у мужчин. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2005, 288: E645-E653.

CAS Статья Google Scholar

37.

Мур Д.Р., Атертон П.Дж., Ренни М.Дж., Тарнопольски М.А., Филлипс С.М.: Упражнения с отягощениями усиливают передачу сигналов mTOR и MAPK в мышцах человека по сравнению с тем, что наблюдается в состоянии покоя после приема болюсного белка.Acta Physiol (Oxf). 2011, 201: 365-372. 10.1111 / j.1748-1716.2010.02187.x.

CAS Статья Google Scholar

38.

Greenhaff PL, Karagounis LG, Peirce N, Simpson EJ, Hazell M, Layfield R, Wackerhage H, Smith K, Atherton P, Selby A, Rennie MJ: Диссоциация между эффектами аминокислот и инсулина на передачу сигналов , убиквитинлигазы и белковый обмен в мышцах человека. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2008, 295: E595-E604.10.1152 / ajpendo.

CAS Статья Google Scholar

39.
Финдли GM, Ян Л., Проктер Дж., Мьё В., Лэмб РФ: киназа MAP4, родственная Ste20, является чувствительным к питательным веществам регулятором передачи сигналов mTOR. Биохим Дж. 2007, 403: 13-20. 10.1042 / BJ20061881.
CAS Статья Google Scholar
40.
Нобукуни Т., Хоакин М., Роччио М., Данн С.Г., Ким С.И., Гулати П., Байфилд М.П., Бэкер Дж. М., Натт Ф., Бос-Дж. Л.: Аминокислоты опосредуют передачу сигналов mTOR / raptor посредством активации фосфатидилинозита 3OH класса 3 -киназа.Proc Natl Acad Sci USA. 2005, 102: 14238-14243. 10.1073 / pnas.0506
2.
CAS Статья Google Scholar
41.
Byfield MP, Murray JT, Backer JM: hVps34 — это регулируемая питательными веществами липидкиназа, необходимая для активации киназы p70 S6. J Biol Chem. 2005, 280: 33076-33082. 10.1074 / jbc.M507201200.
CAS Статья Google Scholar
42.
Sancak Y, Peterson TR, Shaul YD, Lindquist RA, Thoreen CC, Bar-Peled L, Sabatini DM: Rag GTPases связываются с хищником и опосредуют передачу сигналов аминокислот с mTORC1.Наука. 2008, 320: 1496-1501. 10.1126 / science.1157535.
CAS Статья Google Scholar
43.
Drummond MJ, Glynn EL, Fry CS, Timmerman KL, Volpi E, Rasmussen BB: увеличение доступности незаменимых аминокислот приводит к усилению экспрессии переносчиков аминокислот в скелетных мышцах человека. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2010, 298: E1011-E1018. 10.1152 / ajpendo.00690.2009.
CAS Статья Google Scholar
44.
Драммонд М.Дж., Фрай С.С., Глинн Э.Л., Тиммерман К.Л., Дикинсон Дж.М., Уокер Д.К., Гундерманн Д.М., Вольпи Э., Расмуссен Б.Б.: экспрессия переносчика аминокислот в скелетных мышцах увеличивается у молодых и пожилых людей после упражнений с отягощениями. J Appl Physiol. 2011, 111: 135-142.
CAS Статья Google Scholar
45.
Hundal HS, Taylor PM: Аминокислотные трансцепторы: ворота-хранители обмена питательными веществами и регуляторы передачи сигналов питательных веществ.Am J Physiol Endocrinol Metab. 2009, 296: E603-E613. 10.1152 / ajpendo.

CAS Статья Google Scholar

46.
Burd NA, Holwerda AM, Selby KC, West DW, Staples AW, Cain NE, Cashaback JG, Potvin JR, Baker SK, Phillips SM: Объем упражнений с отягощениями влияет на синтез миофибриллярного белка и фосфорилирование анаболических сигнальных молекул у молодых люди. J Physiol. 2010, 588: 3119-3130. 10.1113 / jphysiol.2010.1
.
CAS Статья Google Scholar
47.
Reitelseder S, Agergaard J, Doessing S, Helmark IC, Lund P, Kristensen NB, Frystyk J, Flyvbjerg A, Schjerling P, van Hall G: сыворотка и казеин с маркировкой L- [1-13 C] синтез лейцина и мышечного белка: эффект упражнений с отягощениями и приема белка. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2011, 300: E231-E242. 10.1152 / ajpendo.00513.2010.
CAS Статья Google Scholar
48.
Симонс ТБ, Шеффилд-Мур М., Мамеров М.М., Вулф Р.Р., Паддон-Джонс Д .: Анаболическая реакция на упражнения с отягощениями и богатую белком пищу не уменьшается с возрастом. J Nutr Здоровье Старения. 2011, 15: 376-381. 10.1007 / s12603-010-0319-z.
CAS Статья Google Scholar
49.
Симонс ТБ, Шеффилд-Мур М., Вулф Р.Р., Паддон-Джонс Д: Умеренная порция высококачественного белка максимально стимулирует синтез белка в скелетных мышцах у молодых и пожилых людей.J Am Diet Assoc. 2009, 109: 1582-1586. 10.1016 / j.jada.2009.06.369.
CAS Статья Google Scholar
50.
Филлипс С.М., Тан Дж. Э., Мур Д.Р.: Роль белка на основе молока и сои в поддержке синтеза мышечного белка и наращивания мышечного белка у молодых и пожилых людей. J Am Coll Nutr. 2009, 28: 343-354.
CAS Статья Google Scholar
51.
Boirie Y, Dangin M, Gachon P, Vasson MP, Maubois JL, Beaufrere B: Медленные и быстрые диетические белки по-разному модулируют накопление белка после еды. Proc Natl Acad Sci USA. 1997, 94: 14930-14935. 10.1073 / pnas.94.26.14930.
CAS Статья Google Scholar
52.
Burd NA, Yang Y, Moore DR, Tang JE, Tarnopolsky MA, Phillips SM: Большая стимуляция синтеза миофибриллярного белка при приеме изолята сывороточного белка v.мицеллярный казеин в покое и после упражнений с отягощениями у пожилых мужчин. Br J Nutr. 2012, 1-5. [Epub перед печатью]
Google Scholar
53.
West DW, Burd NA, Coffey VG, Baker SK, Burke LM, Hawley JA, Moore DR, Stellingwerff T, Phillips SM: Быстрая аминоацидемия усиливает синтез миофибриллярного белка и анаболические внутримышечные сигнальные реакции после упражнений с отягощениями. Am J Clin Nutr. 2011, 94: 795-803. 10.3945 / ajcn.111.013722.
CAS Статья Google Scholar
54.
Dangin M, Boirie Y, Garcia-Rodenas C, Gachon P, Fauquant J, Callier P, Ballevre O, Beaufrere B: Скорость переваривания белка является независимым регулирующим фактором постпрандиального удержания белка. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2001, 280: E340-E348.
CAS Google Scholar
55.
Dangin M, Boirie Y, Guillet C, Beaufrere B: Влияние скорости переваривания белка на обмен белка у молодых и пожилых людей.J Nutr. 2002, 132: 3228S-3233S.
CAS Google Scholar
56.
Наир К.С., Халлидей Д., Григгс Р.С.: Включение лейцина в смешанный белок скелетных мышц у людей. Am J Physiol. 1988, 254: E208-E213.
CAS Google Scholar
57.
Накшабенди И.М., Обейдат В., Рассел Р.И., Дауни С., Смит К., Ренни М.Дж .: Синтез белка слизистой оболочки кишечника, измеренный с использованием внутривенной и внутрижелудочной доставки стабильных индикаторных аминокислот.Am J Physiol. 1995, 269: E996-E999.
CAS Google Scholar
58.
Carraro F, Hartl WH, Stuart CA, Layman DK, Jahoor F, Wolfe RR: синтез белков всего тела и плазмы при физических упражнениях и восстановлении у людей. Am J Physiol. 1990, 258: E821-E831.
CAS Google Scholar
59.
Conley TB, Apolzan JW, Leidy HJ, Greaves KA, Lim E, Campbell WW: Влияние пищевой формы на постпрандиальные концентрации аминокислот в плазме у пожилых людей.Br J Nutr. 2011, 106: 203-207. 10.1017 / S0007114511000419.
CAS Статья Google Scholar
60.
Bohe J, Low A, Wolfe RR, Rennie MJ: Синтез мышечного белка человека регулируется внеклеточной, а не внутримышечной доступностью аминокислот: исследование доза-реакция. J Physiol. 2003, 552: 315-324. 10.1113 / jphysiol.2003.050674.
CAS Статья Google Scholar
61.
Нортон Л.Е., Лайман Д.К., Бунпо П., Энтони Т.Г., Брана Д.В., Гарлик П.Дж.: содержание лейцина в полноценном обеде определяет пиковую активацию, но не продолжительность синтеза белка скелетных мышц и цель млекопитающих передачи сигналов рапамицина у крыс. J Nutr. 2009, 139: 1103-1109. 10.3945 / jn.108.103853.
CAS Статья Google Scholar
62.
Ренни MJ, Bohe J, Smith K, Wackerhage H, Greenhaff P: Аминокислоты с разветвленной цепью в качестве топлива и анаболических сигналов в мышцах человека.J Nutr. 2006, 136: 264С-268С.
CAS Google Scholar
63.
Типтон К.Д., Гуркин Б.Е., Матин С., Вулф Р.Р. Заменимые аминокислоты не являются необходимыми для стимуляции синтеза чистого мышечного белка у здоровых добровольцев. J Nutr Biochem. 1999, 10: 89-95. 10.1016 / S0955-2863 (98) 00087-4.
CAS Статья Google Scholar
64.
Volpi E, Kobayashi H, Sheffield-Moore M, Mittendorfer B, Wolfe RR: Незаменимые аминокислоты в первую очередь отвечают за аминокислотную стимуляцию анаболизма мышечных белков у здоровых пожилых людей.Am J Clin Nutr. 2003, 78: 250-258.
CAS Google Scholar
65.
Смит К., Рейнольдс Н., Дауни С., Патель А., Ренни М.Дж .: Влияние наводнения аминокислот на включение меченых аминокислот в мышечный белок человека. Am J Physiol. 1998, 275: E73-E78.
CAS Google Scholar
66.
Энтони Дж. К., Йошизава Ф., Энтони Т. Г., Вари Т. К., Джефферсон Л. С., Кимбалл С. Р.: Лейцин стимулирует инициацию трансляции в скелетных мышцах постабсорбтивных крыс посредством чувствительного к рапамицину пути.J Nutr. 2000, 130: 2413-2419.
CAS Google Scholar
67.
Crozier SJ, Kimball SR, Emmert SW, Anthony JC, Jefferson LS: Пероральное введение лейцина стимулирует синтез белка в скелетных мышцах крыс. J Nutr. 2005, 135: 376-382.
CAS Google Scholar
68.
Эскобар Дж., Франк Дж. В., Сурьяван А., Нгуен Х.В., Кимбалл С.Р., Джефферсон Л.С., Дэвис Т.А.: Регулирование синтеза белков сердечных и скелетных мышц отдельными аминокислотами с разветвленной цепью у новорожденных свиней.Am J Physiol Endocrinol Metab. 2006, 290: E612-E621.
CAS Статья Google Scholar
69.
Atherton PJ, Smith K, Etheridge T, Rankin D, Rennie MJ: отчетливые анаболические реакции передачи сигналов на аминокислоты в клетках скелетных мышц C2C12. Аминокислоты. 2010, 38: 1533-1539. 10.1007 / s00726-009-0377-х.
CAS Статья Google Scholar
70.
Катсанос К.С., Кобаяши Х., Шеффилд-Мур М., Арсланд А., Вулф Р.Р.: Для оптимальной стимуляции скорости синтеза мышечного белка незаменимыми аминокислотами у пожилых людей требуется высокая доля лейцина.Am J Physiol Endocrinol Metab. 2006, 291: E381-E387. 10.1152 / ajpendo.00488.2005.
CAS Статья Google Scholar
71.
Rieu I, Balage M, Sornet C, Giraudet C, Pujos E, Grizard J, Mosoni L, Dardevet D: добавление лейцина улучшает синтез мышечного белка у пожилых мужчин независимо от гипераминоацидемии. J Physiol. 2006, 575: 305-315. 10.1113 / jphysiol.2006.110742.
CAS Статья Google Scholar
72.
Doherty TJ: Приглашенный обзор: Старение и саркопения. J Appl Physiol. 2003, 95: 1717-1727.
CAS Статья Google Scholar
73.
Volpi E, Mittendorfer B, Rasmussen BB, Wolfe RR: Ответ анаболизма мышечного белка на комбинированную гипераминоацидемию и гиперинсулинемию, индуцированную глюкозой, нарушается у пожилых людей. J Clin Endocrinol Metab. 2000, 85: 4481-4490. 10.1210 / jc.85.12.4481.
CAS Google Scholar
74.
Кумар В., Селби А., Рэнкин Д., Патель Р., Атертон П., Хильдебрандт В., Уильямс Дж., Смит К., Сейннес О., Хискок Н., Ренни М. Дж.: Возрастные различия во взаимосвязи синтеза мышечного белка с сопротивлением упражнения у молодых и пожилых мужчин. J Physiol. 2009, 587: 211-217. 10.1113 / jphysiol.2008.164483.
CAS Статья Google Scholar
75.
Wilkes EA, Selby AL, Atherton PJ, Patel R, Rankin D, Smith K, Rennie MJ: Снижение инсулинового ингибирования протеолиза в ногах пожилых людей может способствовать возрастной саркопении.Am J Clin Nutr. 2009, 90: 1343-1350. 10.3945 / ajcn.2009.27543.
CAS Статья Google Scholar
76.
Ян Й., Брин Л., Бурд Н. А., Гектор А. Дж., Чёрчвард-Венне Т. А., Джосс А. Р., Тарнопольски М. А., Филлипс С. М.: Упражнения с отягощениями усиливают синтез миофибриллярного белка с постепенным потреблением сывороточного белка у пожилых мужчин. Br J Nutr. 2012, 1-9. [Epub перед печатью]
Google Scholar
77.
Verhoeven S, Vanschoonbeek K, Verdijk LB, Koopman R, Wodzig WK, Dendale P, van Loon LJ: Длительный прием лейцина не увеличивает мышечную массу или силу у здоровых пожилых мужчин. Am J Clin Nutr. 2009, 89: 1468-1475. 10.3945 / ajcn.2008.26668.
CAS Статья Google Scholar
78.
Эскобар Дж., Фрэнк Дж. В., Сурьяван А., Нгуен Х. В., Кимбалл С. Р., Джефферсон Л. С., Дэвис Т. А.: Физиологическое повышение уровня лейцина в плазме стимулирует синтез мышечного белка у новорожденных свиней за счет усиления активации фактора инициации трансляции.Am J Physiol Endocrinol Metab. 2005, 288: E914-E921.
CAS Статья Google Scholar
79.
Эскобар Дж., Франк Дж. В., Сурьяван А., Нгуен Х. В., Дэвис Т. А.: Доступность аминокислот и возраст влияют на лейциновую стимуляцию синтеза белка и образование eIF4F в мышцах. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2007, 293: E1615-E1621. 10.1152 / ajpendo.00302.2007.
CAS Статья Google Scholar
80.
Smith GI, Atherton P, Reeds DN, Mohammed BS, Rankin D, Rennie MJ, Mittendorfer B: полиненасыщенные жирные кислоты омега-3 усиливают анаболический ответ мышечного белка на гиперинсулинемию-гипераминоацидемию у здоровых мужчин и женщин молодого и среднего возраста. Clin Sci (Лондон). 2011, 121: 267-278. 10.1042 / CS20100597.
CAS Статья Google Scholar
81.
Smith GI, Atherton P, Reeds DN, Mohammed BS, Rankin D, Rennie MJ, Mittendorfer B: Добавка жирных кислот омега-3 в рацион увеличивает скорость синтеза мышечного белка у пожилых людей: рандомизированное контролируемое исследование.Am J Clin Nutr. 2011, 93: 402-412. 10.3945 / ajcn.110.005611.
CAS Статья Google Scholar
82.
Rodacki CL, Rodacki AL, Pereira G, Naliwaiko K, Coelho I, Pequito D, Fernandes LC: Добавки с рыбьим жиром усиливают эффект силовых тренировок у пожилых женщин. Am J Clin Nutr. 2012, 95: 428-436. 10.3945 / ajcn.111.021915.
CAS Статья Google Scholar
83.
Эллиот Т.А., Кри М.Г., Сэнфорд А.П., Вулф Р.Р., Типтон К.Д.: Проглатывание молока стимулирует синтез чистого мышечного белка после упражнений с отягощениями. Медицина и наука в спорте и физических упражнениях. 2006, 38: 667-674. 10.1249 / 01.mss.0000210190.64458.25.
CAS Статья Google Scholar
84.
Miller SL, Tipton KD, Chinkes DL, Wolf SE, Wolfe RR: Независимые и комбинированные эффекты аминокислот и глюкозы после упражнений с отягощениями.Медицина и наука в спорте и физических упражнениях. 2003, 35: 449-455. 10.1249 / 01.MSS.0000053910.63105.45.
CAS Статья Google Scholar
85.
Гельфанд Р.А., Барретт Э.Дж.: Влияние физиологической гиперинсулинемии на синтез и распад белка скелетных мышц у человека. J Clin Invest. 1987, 80: 1-6. 10.1172 / JCI113033.
CAS Статья Google Scholar
86.
Biolo G, Williams BD, Fleming RY, Wolfe RR: Действие инсулина на кинетику мышечного белка и транспорт аминокислот во время восстановления после упражнений с отягощениями. Сахарный диабет. 1999, 48: 949-957. 10.2337 / диабет.48.5.949.
CAS Статья Google Scholar
87.
Рой Б.Д., Тарнопольский М.А.: Влияние различного потребления макроэлементов на ресинтез мышечного гликогена после упражнений с отягощениями. J Appl Physiol. 1998, 84: 890-896.
CAS Google Scholar
88.
Паско Д.Д., Костилл Д.Л., Финк В.Дж., Робергс Р.А., Захвейя Дж.Дж.: Ресинтез гликогена в скелетных мышцах после упражнений с сопротивлением. Медицина и наука в спорте и физических упражнениях. 1993, 25: 349-354.
CAS Статья Google Scholar
89.
Хоули Дж. А., Берк Л. М., Филлипс С. М., Сприет Л. Л.: Пищевая модуляция адаптации скелетных мышц, вызванная тренировками. J Appl Physiol. 2011, 110: 834-845. 10.1152 / japplphysiol.00949.2010.
CAS Статья Google Scholar

Биохимические и физико-химические характеристики основных мышечных белков рыб и моллюсков

Bertola LD, Ott EB, Griepsma S, Vonk FJ, Bagowski CP (2008) Экспрессия гена альфа-скелетного актина в процессе развития. BMC Evol Biol 8: 166
PubMed PubMed Central Google Scholar
Bowman JD, Lindert S (2019) Вычислительные исследования сердечного и скелетного тропонина.Front Mol Biosci. https://doi.org/10.3389/fmolb.2019.00068
Статья PubMed PubMed Central Google Scholar
Brown JH, Kim KH, Jun G, Greenfield NJ, Dominguez R, Volkmann N, Hitchcock-DeGregori SE, Cohen C (2001) Расшифровка конструкции молекулы тропомиозина. Proc Natl Acad Sci USA 98: 8496–8501
CAS PubMed Google Scholar
Campion LA, Choi S, Mistry HL, Coughlin DJ (2012) Экспрессия тяжелой цепи миозина и парвальбумина в плавательных и кормовых мышцах рыб центрархид: молекулярная основа масштабирования сократительных свойств.Comp Biochem Physiol 163A: 223–230
Google Scholar
Cao T, Thongam U, Jin JP (2019) Тропонин беспозвоночных: понимание эволюции и регуляции сокращения поперечно-полосатых мышц. Arch Biochem Biophys 666: 40–45
CAS PubMed PubMed Central Google Scholar
Carrera M, Cañas B, Piñeiro C, Vázquez J, Gallardo JM (2006) Идентификация промысловых видов хека и гренадеров с помощью протеомного анализа парвальбумина.Протеомика 6: 5278–5287
CAS PubMed Google Scholar
Carrera M, Cañas B, Gallardo JM (2012) Быстрое прямое обнаружение основного аллергена рыб, парвальбумина, с помощью выбранной масс-спектрометрии с ионным мониторингом MS / MS. J Proteom 75: 3211–3220
CAS Google Scholar
Chow CJ, Yang JI, Lee PF, Ochiai Y (2009) Структурные профили и профили автоокисления миоглобинов трех видов и одного гибрида тилапии (Cichlidae, Perciformes).Comp Biochem Physiol 154B: 274–281
CAS Google Scholar
de Boer J, Schöslerb H, Aiking H (2020) Рыба как альтернативный белок — ориентированный на потребителя взгляд на ее роль в переходе к более здоровому и устойчивому питанию. Аппетит 152: 104721
PubMed Google Scholar
Dinh TNL, Watabe S, Ochiai Y, Hashimoto K (1985) Легкие цепи миозина из сердечной мышцы скумбрии, Pneumatophorus japonicus japonicus .Comp Biochem Physiol 80B: 203–207
CAS Google Scholar
Домингес Р., Холмс К.С. (2011) Структура и функция актина. Анну Рев Биофиз 40: 169–186
CAS PubMed PubMed Central Google Scholar
Faber MA, Pascal M, El Kharbouchi O, Sabato V, Hagendorens MM, Decuyper II, Bridts CH, Ebo DG (2017) Аллергены моллюсков: тропомиозин и другие.Аллергия 72: 842–848
CAS PubMed Google Scholar
ФАО (Продовольственная и сельскохозяйственная организация) (2013) База данных FAOSTAT по снабжению продовольствием. По состоянию на 6 июня 2020 г.
Franzini-Armstrong C, Sweeney HL (2012) Сократительный механизм скелетных мышц. В: Hill JA, Olson EN (eds) Мышцы: фундаментальная биология и механизмы заболевания. Academic Press, Лондон, стр. 823–840
Google Scholar
Fudge KR, Heeley DH (2015) Биохимическая характеристика роли глицинов 24 и 27 и треонина 179 в тропомиозине из быстрой скелетной мышцы туловища атлантического лосося.Биохимия 54: 2769–2776
CAS PubMed Google Scholar
Fukuda N, Fujiura M, Kimura M, Nozawa SN (2006) Термоиндуцированное гелеобразование парамиозина из приводящей мышцы гребешка. Fish Sci 72: 1261–1268
CAS Google Scholar
Fukushima H, Satoh Y, Nakaya M, Ishizaki S, Watabe S (2003) Термические эффекты на быстрые скелетные миозины минтая, белого горбыля и кролика в связи с образованием геля.J Food Sci 68: 1573–1577
CAS Google Scholar
Gauvry L, Ennion S, Ettelaie C, Goldspink G (2000) Характеристика кодирующих последовательностей гена тяжелой цепи миозина красных и белых мышц из антарктических и тропических рыб. Comp Biochem Physiol 127B: 575–588
CAS Google Scholar
Гиллис Т.Э., Тиббитс Г.Ф. (2002) Победить холод: функциональная эволюция тропонина С у костистых рыб.Comp Biochem Physiol 132A: 763–772
CAS Google Scholar
Gillis TE, Marshall CR, Tibbits GF (2007) Функциональные и эволюционные отношения тропонина C. Physiol Genom 32: 16–27
CAS Google Scholar
Guhathakurta P, Prochniewicz PE, Thomas DD (2018) Взаимодействие актина и миозина: структура, функция и открытие лекарств. Int J Mol Sci 19: 2628
PubMed Central Google Scholar
Хамай М., Конно К. (1990) Структурная стабильность субфрагмента-1 миозина рыб.Comp Biochem Physiol 95B: 255–259
CAS Google Scholar
Хартман М.А., Спудич Дж.А. (2012) Краткий обзор суперсемейства миозинов. J Cell Sci 125: 627–1632
Google Scholar
Hasegawa Y (2001) Полные нуклеотидные последовательности кДНК, кодирующие изоформы тропомиозина из цепной мышцы гребешка Patinopecten yessoensis . Fish Sci 67: 988–990
CAS Google Scholar
Хашимото К., Ватабе С., Коно М., Широ М. (1979) Состав мышечного белка сардины и скумбрии.Nippon Suisan Gakkaishi 45: 1435–1441
CAS Google Scholar
Hayley M, Chevaldina T, Heeley DH (2011) Холодовая адаптация тропомиозина. Биохимия 50: 6559–6566
CAS PubMed Google Scholar
Hirayama Y, Kanoh S, Nakaya M, Watabe S (1997) Две основные легкие цепи быстрого скелетного миозина карпа, LC1 и LC3, кодируются разными генами и меняют свое молярное соотношение после температурной акклиматизации.J Exp Biol 200: 693–701
CAS PubMed Google Scholar
Holmes KC, Lehman W (2008) Гештальт-связывание тропомиозина с актиновыми филаментами. J Muscle Res Cell Motil 29: 213–219
CAS PubMed Google Scholar
Huang MC, Ochiai Y (2005) Тропомиозины быстрых скелетных мышц рыб проявляют термостабильность, специфичную для каждого вида. Comp Biochem Physiol 141B: 461–471
Google Scholar
Huang MC, Ochiai Y, Watabe S (2004) Структурная и термодинамическая характеристика тропомиозина из быстрых скелетных мышц голубого тунца.Fish Sci 70: 667–674
CAS Google Scholar
Huang MC, Lee CL, Ochiai Y, Watabe S (2019) Термостабильность тропомиозинов из быстрых скелетных мышц тропических видов рыб. Fish Physiol Biochem 45: 1189–1202
CAS PubMed Google Scholar
Hubbard SJ, Beynon RJ, Thornton JM (1998) Оценка конформационных параметров как предикторов ограниченных протеолитических сайтов в структурах нативных белков.Protein Eng 11: 349–359
CAS PubMed Google Scholar
Ikeda D, Toramoto T, Ochiai Y, Suetake H, Suzuki Y, Minoshima S, Shimizu N, Watabe S (2003) Идентификация новых генов тропомиозина 1 иглобрюха ( Fugu rubripes ) по геномным последовательностям и распределению тканей их стенограмм. Mol Biol Rep 30: 83–90
CAS PubMed Google Scholar
Ишимода-Такаги Т., Кобаяши М. (1987) Молекулярная гетерогенность и тканевая специфичность тропомиозина, полученного из различных двустворчатых моллюсков.Comp Biochem Physiol 88B: 443–452
CAS Google Scholar
Ивасаки К., Кикучи К., Фунабара Д., Ватабе С. (1997) клонирование кДНК тропомиозина из переднего втягивающего мышцы биссуса мидии и его структурная целостность на основе выведенной аминокислотной последовательности. Fish Sci 63: 731–734
CAS Google Scholar
Jackman DM, Waddleton DM, Younghusband B, Heeley DH (1996) Дальнейшая характеристика быстрых, медленных и тропомиозинов сердечной мышцы из лососевых рыб.Eur J Biochem 242: 363–371
CAS PubMed Google Scholar
Kajita T, Takeda Y, Yoshida S, Yamada K, Matsumiya M, Fukushima H (2018) клонирование кДНК парамиозина из нескольких видов мускулов мантии кальмаров. Adv Biosci Biotechnol 9: 11–25
CAS Google Scholar
Канамори М., Танака Х., Хамада Й., Нагашима Й., Шиоми К. (2011) Новый метод экстракции, подходящий для иммуноблоттингового анализа рыбных аллергенов.Eur Food Res Technol 233: 991–997
CAS Google Scholar
Kanoh S, Taniguchi J, Yamada T., Niwa E (2000) Влияние мочевины на поверхностную гидрофобность миозина акулы-реквиема. Fish Sci 66: 801–803
CAS Google Scholar
Кария Ю., Очиай Ю., Хашимото К. (1986) Белковые компоненты и ультраструктура мышц рук и мантии осьминога Octopus vulgaris .Nippon Suisan Gakkaishi 52: 131–138
CAS Google Scholar
Kobayashi Y, Yang T, Yu CT, Ume C, Kubota H (2016) Количественная оценка основного аллергена парвальбумина у 22 видов рыб с помощью SDS-PAGE. Food Chem 194: 345–353
CAS PubMed Google Scholar
Кумета Х., Накаяма Х., Огура К. (2017) Структура раствора основного рыбного аллергена парвальбумина Sco j 1, полученного из тихоокеанской скумбрии.Научный доклад 7: 17160
PubMed PubMed Central Google Scholar
Кунимото А., Йокоро М., Мурота К., Яманиши Р., Судзуки-Ямамото Т., Сузуки М., Ютани С., Дои С., Хиемори М., Ямасита Н., Такахаши Ю., Цудзи Н., Кимото М. (2011) Пищеварение желудочно-кишечного тракта и абсорбция Pen j 1, основного аллергена креветки Курума, Penaeus japonicus . Biosci Biotechnol Biochem 75: 1249–1258
CAS PubMed Google Scholar
Li XE, Holmes KC, Lehman W, Jung H, Fischer S (2010) Форма и гибкость спиральных спиралей тропомиозина: последствия для сборки и регуляции актиновых филаментов.J Mol Biol 395: 327–339
CAS PubMed Google Scholar
Libera LD, Carpene E, Theibert J, Collins JH (1991) Щелочные легкие цепи миозина рыб происходят от двух разных генов. J Muscle Res Cell Motil 12: 366–371
PubMed Google Scholar
Лю Р., Холк А.Л., Ян Э., Лю С., Сюэ В. (2013) Тропомиозин из тилапии ( Oreochromis mossambicus ) в качестве аллергена.Clin Exp Allergy 43: 365–377
CAS PubMed Google Scholar
Manning EP, Tardiff JC, Schwartz SD (2011) Модель кальциевой активации сердечной тонкой нити. Биохимия 50: 7405–7413
CAS PubMed PubMed Central Google Scholar
Matulef K, Sirokman K, Perreault-Micale CL, Szent-Gyögeryi AG (1998) Аминокислотная последовательность тяжелой цепи миозина кальмара.J Muscle Res Cell Motil 19: 705–712
CAS PubMed Google Scholar
Mercer RC, Mudalige WA, Ige TO, Heeley DH (2011) Медленный актин скелетных мышц позвоночных — сохранение, распределение и конформационная гибкость. Biochim Biophys Acta 1814: 1253–1260
CAS PubMed Google Scholar
Morita T (2003) Структурный анализ адаптации альфа-актина к высокому давлению.J Biol Chem 278: 28060–28066
CAS PubMed Google Scholar
Morita T (2008) Сравнительный анализ последовательности белков тяжелой цепи миозина из конгенерированных мелко- и глубоко живущих гремучих рыб (род Coryphaenoides ). J Exp Biol 211: 1362–1367
CAS PubMed Google Scholar
Motoyama K, Ishizaki S, Nagashima Y, Shiomi K (2006) Тропомиозины головоногих моллюсков: идентификация в качестве основных аллергенов и молекулярное клонирование.Food Chem Toxicol 44: 1997–2002
CAS PubMed Google Scholar
Motoyama K, Suma Y, Ishizaki S, Nagashima Y, Shiomi K (2007) Молекулярное клонирование тропомиозинов, идентифицированных как аллергены у шести видов ракообразных. J Agric Food Chem 55: 985–991
CAS PubMed Google Scholar
Mudalige WA, Jackman DM, Waddleton DM, Heeley DH (2007) Изоформа актина медленных скелетных мышц позвоночных.FEBS J 274: 3452–3461
CAS PubMed Google Scholar
Nishita K, Tanaka H, Ojima T (1994) Аминокислотная последовательность тропонина C из поперечно-полосатой приводящей мышцы гребешка. J Biol Chem 269: 3464–3468
CAS PubMed Google Scholar
Нишита К., Одзима Т., Такахаши А., Иноуэ А. (1997) Тропонин из гладкой приводящей мышцы эзогигантского гребешка. J Biochem 121: 419–424
CAS PubMed Google Scholar
Нурилмала M, Ushio H, Ochiai Y (2018) pH- и температурно-зависимые профили денатурации миоглобина тунца.Fish Sci 84: 579–587
CAS Google Scholar
Nyitray L, Jansco A, Ochiai Y, Graf L, Szent-Gyögeryi AG (1994) Изоформы тяжелых цепей миозина гребешков и гладких мышц получают путем альтернативного сплайсинга РНК одного гена. Proc Natl Acad Sci 91: 12686–12690
CAS PubMed Google Scholar
Obinata T, Amemiya S, Takai R, Ichikawa M, Toyoshima YY, Sato N (2014) В мышце морской лилии отсутствует система регуляции тропонина, хотя она содержит парамиозин.Zool Sci 31: 122–128
CAS PubMed Google Scholar
Ochiai Y, Kariya Y, Watabe S, Hashimoto K (1985) Вызванное нагреванием мускулатура оболочки тюрбана ( Batillus cornutus ). J Food Sci 50: 981–984
Google Scholar
Ochiai Y, Kariya Y, Hashimoto K (1988) Биохимическая и структурная неоднородность быстрых и медленных мышц синего краба Portunus trituberculatus .Comp Biochem Physiol 90B: 355–360
CAS Google Scholar
Ochiai Y, Handa A, Kobayashi T, Watabe S, Hashimoto K (1989) Выделение и ферментативные свойства изоферментов субфрагмента-1 миозина из обычной мышцы тилапии Oreochromis niloticus . Nippon Suisan Gakkaishi 55: 2143–2149
CAS Google Scholar
Ochiai Y, Kobayashi T, Watabe S, Hashimoto K (1990) Картирование легких цепей миозина рыб с помощью двумерного гель-электрофореза.Comp Biochem Physiol 95B: 341–345
CAS Google Scholar
Ochiai Y, Huang MC, Fukushima H, Watabe S (2003) клонирование кДНК и термодинамические свойства тропомиозина минтая судак Theragra chalcogramma . Fish Sci 69: 1031–1039
Google Scholar
Ochiai Y, Ueki N, Watabe S (2009) Влияние точечных мутаций на структурную стабильность миоглобинов тунца.Comp Biochem Physiol 153B: 223–228
CAS Google Scholar
Ochiai Y, Ozawa H, Huang MC, Watabe S (2010a) Характеристика двух изоформ тропомиозина из быстрой скелетной мышцы синего тунца Thunnus thynnus orientalis . Arch Biochem Biophys 502: 96–103
CAS PubMed Google Scholar
Ochiai Y, Watanabe Y, Ozawa H, Ikegami S, Uchida N, Watabe S (2010b) Профили термической денатурации миоглобина тунца.Biosci Biotechnol Biochem 74: 1673–1679
CAS PubMed Google Scholar
Ochiai Y, Watabe S, Wang G (2013) Структурные и филогенетические профили мышечного актина головоногих моллюсков. J Biol Appl Sci 9: 606–614
Google Scholar
Oiwa K, Yamaga T, Yamada A (1998) Прямое наблюдение центральной голой зоны в нативной толстой нити, изолированной от передней втягивающей мышцы биссуса Mytilus edulis с использованием флуоресцентного аналога АТФ.J Biochem 123: 614–618
CAS PubMed Google Scholar
Okagaki T, Takami M, Hosokawa K, Yano M, Higashi-Fujime S, Ooi A (2005) Биохимические свойства миозина обычных и темных мышц из скелетных мышц карпа. J Biochem 138: 255–262
CAS PubMed Google Scholar
Ozawa H, Watabe S, Ochiai Y (2010) Термостабильность тропомиозинов поперечно-полосатых и гладких приводящих мышц из гребешка Yesso Mizuhopecten yessoensis .J Biochem 147: 823–832
CAS PubMed Google Scholar
Ozawa H, Watabe S, Ochiai Y (2011) Термодинамическая характеристика мышечных тропомиозинов морских беспозвоночных. Comp Biochem Physiol 160B: 64–71
Google Scholar
Ozawa H, Koyama M, Ishizaki S, Ochiai Y (2017) Влияние кипячения на вымывание основного аллергена тропомиозина из мышц креветок и кальмаров.Food Sci Technol Res 23: 41–43
CAS Google Scholar
Ozawa H, Umezawa K, Takano M, Ishizaki S, Watabe S, Ochiai Y (2018) Структурные и динамические характеристики эпитопов тропомиозина как основных аллергенов у креветок. Biochem Biophys Res Commun 498: 119–124
CAS PubMed Google Scholar
Одзава Х., Ямамура А., Кимидзима Т., Ишизаки С., Очиай Й. (2020) Удаление основного аллергена тропомиозина из мышц креветок путем обработки кипячением.Fish Sci 86: 197–202
CAS Google Scholar
Perry SV (2001) Тропомиозин позвоночных: распределение, свойства и функции. J Muscle Res Cell Motil 22: 5–49
CAS PubMed Google Scholar
Pollard TD (2016) Актин и актин-связывающие белки. Cold Spring Harb Perspect Biol 8: a018226
PubMed PubMed Central Google Scholar
Ruethers T, Taki AC, Johnston EB, Nugraha R, Le TTK, Kalic T, McLean TR, Kamath SD, Lopata AL (2018) Аллергия на морепродукты: всесторонний обзор аллергенов рыбы и моллюсков.Мол Иммунол 100: 28–57
CAS PubMed Google Scholar
Salomon-Ferrer R, Case DA, Walker RC (2013) Обзор пакета биомолекулярного моделирования Amber. ПРОВОДА Comput Mol Sci 3: 198–210
CAS Google Scholar
Satoh Y, Nakaya M, Ochiai Y, Watabe S (2006) Характеристика быстрого скелетного миозина белого горбыля по сравнению с миозином судака минтая.Fish Sci 72: 646–655
CAS Google Scholar
Schoenman ER, Chiaro JA, Jones A, Bastin LD, Coughlin DJ (2010) Сравнительный анализ экспрессии парвальбумина у сосны ( Lagodon rhomboides ) и жабы ( Opsanus sp.). Comp Biochem Physiol 155A: 91–99
CAS Google Scholar
Shuman JL, Coughlin DJ (2018) Функция красных мышц и термическая акклиматизация к холоду у радужной корюшки, Osmerus mordax и радужной форели, Oncorhynchus mykiss .J Exp Zool A Ecol Integr Physiol 329: 547–556
PubMed Google Scholar
Simiczyjew A, Pietraszek-Gremplewicz K, Mazur AJ, Nowak D (2017) Эквивалентны ли немышечные изоформы актина функционально? Histol Histopathol 32: 1125–1139
CAS PubMed Google Scholar
Somero GN (2003) Адаптация белков к температуре и давлению: дополнительные роли адаптивных изменений в аминокислотной последовательности и внутренней среде.Comp Biochem Physiol 136B: 577–591
CAS Google Scholar
Sousa AD, Farah CS (2002) Количественный анализ равновесия линейной полимеризации тропомиозина как функции ионной силы. J Biol Chem 277: 2081–2088
CAS PubMed Google Scholar
Tanaka H, Takeya Y, Doi T, Yumoto F, Tanokura M, Ohtsuki I, Nishita K, Ojima T. (2005) Сравнительные исследования функциональных ролей N- и C-концевых областей тропонинов моллюсков и позвоночных. Я.FEBS J 272: 4475–4486
CAS PubMed Google Scholar
Tanaka H, Ishimaru S, Nagatsuka Y, Ohashi K (2018) Гладкомышечный Ca ²⁺ -регуляция актин-миозинового взаимодействия в поперечно-полосатых мышцах взрослых медуз. Научный представитель 8: 7776
PubMed PubMed Central Google Scholar
Toramoto T, Ikeda D, Ochiai Y, Minoshima S, Shimizu N, Watabe S (2004) Множественная генная организация иглобрюхих Fugu rubripes изоформ тропомиозина и тканевое распределение их транскриптов.Ген 331: 41–51
CAS PubMed Google Scholar
Ueki N, Ochiai Y (2004) Первичная структура и термостабильность миоглобина большеглазого тунца по сравнению с таковыми у других скумброидных рыб. Fish Sci 70: 874–884
Google Scholar
Ueki N, Ochiai Y (2006) Влияние аминокислотных замен на структурную стабильность миоглобина рыб. J Biochem 140: 649–656
CAS PubMed Google Scholar
Ueki N, Chow CJ, Ochiai Y (2005) Характеристика миоглобина пулевого тунца со ссылкой на взаимосвязь между термостабильностью и структурой.J Agric Food Chem 53: 4968–4975
CAS PubMed Google Scholar
Venkatesh B, Tay BH, Elgar G, Brenner S (1996) Выделение, характеристика и эволюция девяти генов актина иглобрюхов ( Fugu rubripes ). J Mol Biol 259: 655–665
CAS PubMed Google Scholar
Виноградова М.В., Стоун Д.Б., Маланина Г.Г., Карацафери С., Кук Р., Мендельсон Р.А., Флеттерик Р.Дж. (2005) Ca ²⁺ -регулируемые структурные изменения тропонина.Proc Natl Acad Sci 102: 5038–5043
CAS PubMed Google Scholar
Waddleton DM, Jackman DM, Bieger T, Heeley DH (1999) Характеристика тропонина-T из лососевых рыб. J Muscle Res Cell Motil 20: 315–324
CAS PubMed Google Scholar
Wagner PD, Slayter C, Pope B, Weeds AG (1979) Исследования активации актина на изоферментах субфрагмента-1 миозина и роли легких цепей миозина.Eur J Biochem 99: 385–394
CAS PubMed Google Scholar
Вакаи Н., Такемура К., Морита Т., Китао А. (2014) Механизм устойчивости глубоководных рыб к давлению α-актина исследован с помощью моделирования молекулярной динамики. PLoS ONE 9: e85852
PubMed PubMed Central Google Scholar
Wang GF, Watabe S, Ochiai Y (2018) Характеристика тяжелых цепей миозина из мантийных мышц головоногих моллюсков.J Biochem Biotechnol 1: 34–41
Google Scholar
Watabe S (2002) Температурная пластичность сократительных белков в мышцах рыб. J Exp Biol 205: 2231–2236
CAS PubMed Google Scholar
Watabe S, Iwasaki K (2000) Полная аминокислотная последовательность Mytilus anterior byssus retractor paramyosin и его предполагаемый сайт фосфорилирования. J Exp Zool 286: 24–35
CAS PubMed Google Scholar
Watabe S, Ochiai Y, Hashimoto K (1982) Идентификация 5,5′-дитио-бис 2-нитробензойной кислоты (DTNB) и щелочных легких цепей миозина рыб.Nippon Suisan Gakkaishi 48: 827–832
CAS Google Scholar
Watabe S, Hashimoto K, Watanabe S (1983) pH-зависимость миозиновых АТФаз из обычных и темных мышц желтохвоста. J Biochem 94: 1867–1875
CAS PubMed Google Scholar
Watabe S, Ochiai Y, Kariya Y, Dinh TNL, Kimura S, Pyeung JH, Hashimoto K (1986) Характеристика трех типов оболочки тюрбана Batillus cornutus — ультраструктура мышц и белковый состав.Nippon Suisan Gakkaishi 52: 737–744
CAS Google Scholar
Янси PH, Файф-Джонсон А.Л., Келли Р.Х., Уокер В.П., Аунон М.Т. (2001) Оксид триметиламина противодействует эффектам гидростатического давления на белки глубоководных костистых водорослей. J Exp Zool 289: 172–176
CAS PubMed Google Scholar
Yoshida W, Kunimi O, Fujiura M, Kimura M, Nozawa H, Seki N (2003) Термическое гелеобразование соленой пасты из поперечно-полосатой приводящей мышцы гребешка.Fish Sci 69: 1017–1025
CAS Google Scholar
Yuan C, Wang X, Chen S, Qu Y, Konno K (2011) Структурная стабильность стержня миозина толстолобика в зависимости от сезона. J Food Sci 76: C686–693
CAS PubMed Google Scholar
Zheng W, Barua B, Hitchcock-DeGregori SE (2013) Исследование гибкости тропомиозина и его связывания с нитчатым актином с использованием моделирования молекулярной динамики.Biophys J 105: 1882–1892
CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

Молекулярный параллелизм в белках быстро сокращающихся мышц у эхолокационных млекопитающих

РЕЗУЛЬТАТЫ

Для систематического поиска параллельной молекулярной эволюции мы применили вычислительный метод, который идентифицирует параллельные аминокислотные замены, происходящие в парах независимых ветвей (рис. S1A). Во-первых, мы вычислили множественное выравнивание белков с помощью филогенетического метода розыгрыша ( 12 ).Во-вторых, мы сделали вывод о наиболее вероятной последовательности предкового белка в каждом внутреннем узле филогенетического дерева, используя как метод максимального правдоподобия, так и байесовский подход. В-третьих, рассматривая каждое положение белка и все возможные пары ветвей, мы извлекли те пары, в которых произошли одна или несколько параллельных аминокислотных замен (рис. 1A и рис. S1, B-E). Результатом является список пар родословных, которые разделяют по крайней мере одну параллельную замену.

( A ) Иллюстрация параллельных аминокислотных замен, определяемых как одна и та же аминокислотная замена из идентичного предкового состояния. Предполагаемые предковые аминокислоты выделены серым шрифтом. Красные ветви имеют параллельную замену от E (Glu) на K (Lys) в этом положении выравнивания. ( B ) Функциональное обогащение 409 (416) белков, при котором предковая реконструкция с максимальной вероятностью (байесовская) предполагает параллельные замены между микробой (маленькая коричневая летучая мышь) и дельфином-афалиной с использованием GeneTrail2 (https: // genetrail2.bioinf.uni-sb.de/). Онтологические термины, относящиеся к компонентам мышечных волокон, выделены красным шрифтом. Для клеточного компонента показаны только 10 лучших обогащений (65 значительных обогащений). Связанные с мышцами и другие термины обогащения, не связанные с мышцами, для биологического процесса ГО и молекулярной функции показаны в таблице S2. ( C ) Гистограммы, показывающие количество радикальных параллельных аминокислотных замен в консервативных положениях быстро сокращающихся по сравнению с медленными Ca ²⁺ сигнальных и саркомерных белков для всех 1296 независимых пар ветвей.Реконструкция предковой последовательности с максимальной вероятностью (слева) и байесовский подход (справа) последовательно показывает, что микробат и дельфин имеют семь параллельных замен исключительно в белках быстро сокращающихся волокон (вставка) и что ни одна другая пара ветвлений не имеет избытка семи или более замен в наборе быстро сокращающихся волокон.

Для систематической реализации этого подхода важно иметь высококачественные наборы однозначных ортологичных генов, которые также исключают любые похожие паралоги.Поэтому мы использовали Ensembl Compara ( 13 ), который предоставил данные ортологов для 30 различных плацентарных млекопитающих, включая 10 приматов, бурозубку, 5 гляров, 11 лауразиатериев и 3 афротериев (рис. S2). Всего после удаления плохо выровненных областей и ложных последовательностей было получено 14 406 наборов ортологов. Мы обнаружили, что подавляющее большинство (~ 90%) обнаруженных параллельных замен происходит в позициях выравнивания, которые плохо консервативны в эволюции или представляют собой консервативные замены (аналогичные физико-химические свойства аминокислот) (таблица S1).В отличие от консервативных замен, радикальные замены, которые изменяют физико-химические свойства аминокислот, такие как заряд, полярность или ароматичность, происходят с более низкой скоростью эволюции, потому что эти замены с большей вероятностью влияют на функцию белка и, таким образом, подвергаются более сильному очищающему отбору. Стремясь обнаружить параллельные замены, которые могут повлиять на функцию, мы решили сосредоточиться на белках, по крайней мере, с одной параллельной заменой, которая происходит в консервативном положении выравнивания и приводит к радикальной замене аминокислоты (рис.S1, от B до E).

Поскольку наш набор данных содержал двух эхолокационных млекопитающих, микробат Myotis lucifugus (маленькая коричневая летучая мышь) и дельфин-афалина ( Tursiops truncatus ), мы проверили, обнаружил ли наш экран известные параллельные замены. С этой целью мы экстрагировали все белки, которые содержат радикальные параллельные замены в консервативных положениях между микробой и дельфином. С максимальной вероятностью и байесовской наследственной реконструкцией это дало наборы из 409 и 416 белков соответственно.Для 392 белков (> 94% от 409/416) оба подхода последовательно выявляли параллельные замены. Эти 392 белка включали связанные со слухом белки Prestin, Dfnb59 и Slitrk6 (рис. S3A), которые были идентифицированы в предыдущих исследованиях генов-кандидатов ( 4 , 8 — 10 ).

Наш скрининг также обнаружил ранее неизвестные параллельные замены в трех дополнительных белках, связанных со слухом: стереоцилине (Strc), текторине α (Tecta) и кальцийсвязывающем белке 2 (Cabp2) (рис.S3B). Функция Strc заключается в соединении стереоцилий друг с другом, а также с текториальной мембраной ( 14 ), которая содержит Tecta в качестве основного компонента ( 15 ). Cabp2 играет роль в регуляции активности потенциал-управляемых кальциевых каналов, которые открываются в ответ на отклонение стереоцилий ( 16 ). Таким образом, наш скрининг обнаружил дополнительные белки, связанные со слухом, которые могут способствовать конвергентной адаптации высокочастотного слуха у эхолокационных млекопитающих.

Чтобы изучить функции оставшихся белков, не связанных со слухом, с параллельными заменами между микробами и афалинами, мы провели поиск функционального обогащения в этих наборах белков 409/416.Неожиданно мы обнаружили, что белки с параллельными заменами между микробами и дельфинами, наряду с другими терминами онтологии генов (GO), обогащены терминами, относящимися к компонентам сократительного аппарата мышечных волокон и передачи сигналов кальция (рис. 1B и таблица S2). . Мы исследовали белки в различных условиях GO для передачи сигналов мышц и кальция и обнаружили, что, хотя большинство из них также выполняют функциональные роли за пределами мышечных волокон или являются частью сердечных мышц, следующие четыре белка играют определенную роль в волокнах скелетных мышц ( 17 , 18 ): кальсеквестрин 1 (Casq1), аденозинтрифосфатаза (АТФаза), саркоплазматический / эндоплазматический ретикулум, транспортирующий кальций 1 (Atp2a1, синоним Serca1), тяжелая цепь миозина 2 (Myh3) и легкая цепь миозина 1 (Myl1) ( Рис.2 и 3). Casq1 адсорбирует большие количества ионов Ca ²⁺ и служит в качестве запасного белка для ионов Ca ²⁺ в саркоплазматическом ретикулуме (SR) ( 19 — 21 ). Atp2a1 закачивает Ca ²⁺ в SR для достижения расслабления мышц ( 22 ). И Myh3, и Myl1 являются компонентами генерирующего силу молекулярного моторного комплекса ( 17 , 23 ). В этих четырех белках мы наблюдали в общей сложности семь радикальных параллельных замен в консервативных положениях между микробой и дельфином.

Помимо видов, включенных в полногеномный скрининг (отмечены звездочкой), выравнивания содержат 46 дополнительных млекопитающих, что показывает, что параллельные аминокислотные замены также встречаются у других эхолокационных млекопитающих, которые издают звуки с высокой частотой повторения (большая коричневая летучая мышь , другие Myotis видов, косатки и байджи), но не только среди них.Последовательности дополнительных млекопитающих были извлечены из недавнего выравнивания множественных геномов ( 46 ). Серый прямоугольник, отсутствует последовательность.

Ca ²⁺, связанный с Casq1, высвобождается из SR через рецепторы рианодина в саркоплазму, чтобы инициировать цикл поперечного мостика, во время которого комплексы миозина генерируют механическую работу.Для релаксации Ca ²⁺ активно перекачивается обратно в SR с помощью Atp2a1, где большинство ионов Ca ²⁺ снова связываются с полимеризованным Casq1. Трехмерные белковые структуры Casq1 (банк данных белков: 3TRP; остатки, которые связывают Ca ²⁺ с высокой аффинностью, показаны голубым), Atp2a1 (4NAB) и Myh3 (2MYS; Q863E находится в области связывания легкой цепи миозина, но не являются частью этой структуры). Параллельные замены отмечены красным. Помечены остатки, участвующие в димеризации Casq1 и связывании Ca ²⁺ ( 21 ) и остаток Atp2a1 K400, который связывает ингибитор фосфоламбан ( 47 ).Указан релейный домен Myh3, который определяет скорость скольжения актина ( 39 ) путем передачи конформационных изменений между конвертерным доменом, сайтом связывания нуклеотидов и сайтом связывания актина ( 38 , 48 ). K49Q не является частью какой-либо доступной структуры Myl1.

Известно, что все четыре белка (Casq1, Atp2a1, Myh3 и Myl1) преимущественно экспрессируются в быстро сокращающихся волокнах скелетных мышц, тогда как соответствующие паралоги этих белков обычно экспрессируются на более высоких уровнях в медленных или сердечных мышечных волокнах.Таким образом, мы исследовали, являются ли эти параллельные замены специфичными для белков быстро сокращающихся мышц или же у микробов и дельфинов также обнаруживаются параллельные замены в сигнальных белках Ca ²⁺ или в саркомерных белках, которые преимущественно экспрессируются в волокнах медленно сокращающихся мышц. С этой целью мы использовали доступные данные по экспрессии генов мыши ( 17 , 18 ) и получили 20 белков (Atp2a1, Calm3, Casq1, Mybph, Myh2, Myh23, Myh3, Myh8, Myl1, Myl7, Myom2, Myoz1, Pak1. , Pdlim3, Ppp3ca, Pvalb, Tmod1, Tnnc2, Tnnt3 и Vcl) с более высокими уровнями экспрессии в быстро сокращающихся мышечных волокнах и 23 белка (Acta1, Actn2, Atp2a2, Casq2, Cryab, Hspb1, Itgb1bp2, Itpr1, Murc, Myh4, Myh6, Myh7, Myl2, Myl3, Myot, Myoz2, Smpx, Smtnl1, Tnnc1, Tnni1, Tnnt1, Tnnt2 и Tpm2) с более высокими уровнями экспрессии в медленно сокращающихся мышечных волокнах.В отличие от белков быстро сокращающихся мышц, которые включали вышеупомянутые 4 белка, мы не обнаружили ни одной параллельной замены между микробами и дельфинами ни в одном из этих 23 белков медленно сокращающихся волокон (рис. 1С). Затем мы использовали наш скрининг, который обнаружил параллельные замены между любой парой клонов, чтобы проверить, есть ли у других млекопитающих семь или более параллельных замен в 20 белках быстро сокращающихся волокон. Среди всех остальных 1295 пар независимых ветвей, мы наблюдали максимум четыре параллельных замены (таблица S3), показывая, что семь параллельных замен между микробат и дельфином являются отклоняющимся наблюдением (рис.1С). Более того, в то время как микробат и дельфин не имеют параллельных замен в 23 медленно сокращающихся белках, другие пары клонов имеют до 12 таких замен в этом наборе. Это показывает, что количество параллельных замен, которые происходят специфически в белках быстросокращающихся волокон у эхолокаторов, является самым высоким по сравнению с другими парами клонов. Затем мы определили, может ли преобразование генов с изменением GC (процесс, который смещает G / C по аллелям A / T во время репарации рекомбинации) потенциальным объяснением наблюдаемого избытка параллельной замены между дельфинами и микробами в белках быстро сокращающихся волокон. .Мы обнаружили, что только одна из семи замен (K49Q в Myl1) потенциально может быть объяснена GC-смещенной конверсией гена (таблица S4). Таким образом, мы наблюдали, что (i) эхолокационный микробат и дельфин имеют больше параллельных замен в белках быстро сокращающихся волокон, чем все другие клоны, (ii) оба вида не имеют параллельных замен в белках медленно сокращающихся волокон и (iii) GC Смещенная конверсия генов не является основным фактором, объясняющим наличие этих параллельных замен в белках быстро сокращающихся волокон.Хотя параллельные замены часто происходят случайно ( 24 , 25 ), эти наблюдения предполагают, что семь параллельных замен в быстро сокращающихся мышечных белках эхолокаторов в целом, возможно, возникли не только случайно.

У летучих мышей чрезвычайно быстрые эхолокационные сигналы во время терминального гудения питаются уникальными, производящими звук «сверхбыстрыми» мышцами, которые состоят из специализированных быстро сокращающихся волокон, скорость сокращения которых аналогична скорости звонков во время терминального гудения (~ 200 раз в секунду) ( 26 , 27 ).Так же, как летучие мыши, зубастые киты, такие как афалины, морские свиньи и ложные косатки, используют терминальное жужжание в последние моменты перед поимкой добычи и могут динамически управлять частотой кликов эхолокации в зависимости от расстояния до жертвы ( 7 , 28 ). Это сходство поведения предполагает, что у этих зубатых китов также могут существовать сверхбыстрые мышцы, производящие звук. Таким образом, мы предположили, что эти белки могут участвовать в функциональных изменениях, которые превращают быстрые мышечные волокна в сверхбыстрые волокна и, таким образом, потенциально способствуют конвергентному вокализационному аспекту эхолокации.

Поскольку наши ортологические наборы генов включали только 30 плацентарных млекопитающих, включая 2 эхолокатора, мы вручную проанализировали 46 дополнительных млекопитающих, чтобы определить, происходят ли параллельные замены в этих белках также у родственных эхолокационных летучих мышей и зубатых китов. Мы обнаружили, что большинство параллельных аминокислотных изменений также наблюдается у других эхолокационных млекопитающих (большая коричневая летучая мышь, дополнительные виды Myotis, , косатки и байджи), хотя и не только у них (рис.2). Дальнейшее ручное исследование шести вышеупомянутых белков, связанных со слухом (Prestin, Dfnb59, Slitrk6, Strc, Tecta и Cabp2), также показывает, что ни одна из параллельных замен не происходит конкретно у этих эхолокационных млекопитающих, за исключением Strc h420Q, который мы сканируем. непокрытый (рис. S3). Примечательно, что замены N7T и P26L, которые, как было экспериментально показано, влияют на функцию Prestin, также встречаются у неэхолокационных землероек и кошатников / малых полосатиков, соответственно (рис. S3A). Этот паттерн предполагает, что наблюдение производной замены у фоновых видов не обязательно исключает функциональное влияние на белок и что чистые паттерны конвергенции редко существуют, когда глубина таксономической выборки увеличивается ( 29 ).Кроме того, в различных примерах, таких как Prestin, RNAse1 и Na ⁺ / K ⁺ -ATPase, наблюдается функциональная конвергенция наряду с наличием множества сайтов, отображающих параллельные замены ( 11 , 30 , 31 ).

Затем мы проверили, экспрессируются ли четыре белка быстросокращающихся волокон (Casq1, Atp2a1, Myh3 и Myl1) в специфических, производящих звук сверхбыстрых мышцах. Хотя наши попытки извлечь РНК из носовых мышц морской свиньи (близкого родственника дельфина) не увенчались успехом из-за плохой сохранности РНК в имеющихся образцах, нам удалось извлечь РНК высокого качества из передней перстневидно-щитовидной мышцы гортани ( n = 3) эхолокационной летучей мыши Pteronotus parnellii .С помощью секвенирования РНК (RNA-seq) мы обнаружили, что все четыре белка экспрессируются в этой сверхбыстрой мышце, производящей звук (рис. 4) ( 26 ). Более того, используя грудную мышцу в качестве контроля ( n = 3), мы обнаружили, что передняя перстневидная мышца имеет существенно более высокий коэффициент экспрессии четырех белков по сравнению с их паралогами медленно сокращающихся волокон (Рис. 4). Далее мы сравнили экспрессию трех быстро сокращающихся тяжелых цепей миозина ( Myh2 / 2 / 4 ), кодируемые белки которых различаются по скорости укорочения волокон, которая уменьшается в следующем порядке: Myh5> Myh2> Myh3 ( 23 ).Мы обнаружили, что Myh5 составляет 90% экспрессии тяжелой цепи миозина в передней перстневидной мышце, что соответствует потребности в быстром сокращении. Напротив, Myh5 имеет самую низкую экспрессию в мышцах груди, где порядок экспрессии Myh5 > Myh3 > Myh2 , наблюдаемый в передней перстневидно-щитовидной мышце, обратный. Myh3 — вторая по распространенности тяжелая цепь миозина (9%) в передней перстневидной мышце, несмотря на то, что белок Myh3 имеет более низкую скорость укорочения, чем Myh2.Таким образом, сверхбыстрая передняя перстневидная мышца содержит более высокую долю компонентов быстро сокращающихся волокон и экспрессирует все четыре белка с параллельными заменами.

Уровень экспрессии генов кальсеквестрина ( A ), Ca ²⁺ АТФазы ( B ), тяжелой цепи миозина ( C ) и легкой цепи миозина ( D ) в сравнении быстро сокращающихся генов (красный шрифт) и медленно сокращающиеся (черный шрифт) компоненты мышечных волокон в трех биологических повторностях P.parnellii передняя перстневидная мышца (желтая) и грудная мышца (синяя). Горизонтальная линия — это медиана. Гены с параллельными заменами отмечены звездочкой. Коэффициенты экспрессии и значения P двустороннего теста t показаны внизу и в таблице S6. n.s., не имеет значения.

Если белки, демонстрирующие параллельные замены, вносят свой вклад в функцию сверхбыстрых волокон, то мы могли бы ожидать, что функция белков слилась между микробами и дельфинами таким образом, который помогает достичь чрезвычайно быстрой кинетики сверхбыстрых мышц.Ограничивающим скорость этапом является мышечная релаксация, которая включает транспорт Ca ²⁺ из саркоплазмы в SR ( 27 , 32 ), где он адсорбируется на Casq1. Адсорбция Ca ²⁺ зависит от способности Casq1 образовывать димеры и тетрамеры зависимым от Ca ²⁺ образом, что приводит к полимерам, которые адсорбируют большие количества Ca ²⁺ на отрицательно заряженной поверхности и между интерфейсы ( 20 , 33 ). Поскольку сверхбыстрые циклы сокращения / релаксации слишком короткие, чтобы перекачивать весь высвободившийся Ca ²⁺ обратно в SR, концентрация Ca ²⁺ в SR уменьшается, несмотря на то, что в саркоплазму выделяется меньше Ca ²⁺. последующие циклы ( 34 ).Следовательно, Ca ²⁺-зависимая полимеризация Casq1 у микробов и дельфинов могла измениться, чтобы работать при более низких концентрациях в SR многократно стимулированных сверхбыстрых мышц.

Чтобы выяснить, могут ли параллельные замены в Casq1 потенциально влиять на Ca ²⁺-зависимую полимеризацию, мы исследовали их положения в трехмерной (3D) структуре (Fig. 3). Мы обнаружили, что замена E35Q расположена на N-конце, который участвует в обмене плеч для стабилизации образования димера ( 33 , 35 ).Замена L163F изменяет гидрофобность границы раздела димеров, вероятно, влияя на гидрофобные взаимодействия, индуцированные кальцием. Третья замена (A115T) расположена рядом с одним из высокоаффинных связывающих остатков Ca ²⁺ (D114, рис. 3), который взаимодействует с тетрамерным партнером. Это говорит о том, что все три радикальные замены могут влиять на Ca ²⁺-зависимую полимеризацию, которая имеет решающее значение для высокой емкости функции хранения Ca ²⁺ Casq1.

Чтобы экспериментально исследовать, эволюционировала ли полимеризация Casq1 у микробов и дельфинов, чтобы работать при более низких концентрациях Ca ²⁺, мы сначала провели анализы мутности, чтобы сравнить зависимую от концентрации полимеризацию Ca ²⁺ Casq1 между эхолокацией (дельфин и микробат) и неэхолоцирующие млекопитающие (мышь, мегабат , Pteropus vampyrus , лошадь и свинья) (рис. 5А). Как для Casq1 микробов, так и для дельфинов, мутность раствора начала значительно увеличиваться при концентрации Ca ²⁺ между 1.5 и 2,0 мМ, соответственно, и выходили на плато при ~ 3 мМ Ca ²⁺. Это отличается от Casq1 из неэхолоцирующих видов, где для значительного увеличения мутности требуются существенно более высокие концентрации Ca ²⁺. Во-вторых, для непосредственного мониторинга зависимой от Ca ²⁺ димеризации при низких концентрациях Ca ²⁺ мы использовали эксперимент по многоугловому светорассеянию, который подтвердил, что Casq1 у микробов и дельфинов димеризуется при более низких концентрациях Ca ²⁺ по сравнению с Casq1 мыши. (Рисунок.5Б). Таким образом, эти результаты демонстрируют, что Casq1 микрокрылых летучих мышей и дельфинов способны образовывать полимеры с более низкими концентрациями Ca ²⁺, чем Casq1 у неэхолоцирующих млекопитающих, что может способствовать адсорбции Ca ²⁺ при снижении концентраций в SR во время сверхбыстрого сокращения. циклы релаксации.

²⁺

( A ) Ca ²⁺ -зависимая мутность показывает, что Casq1 у микробов и дельфинов олигомеризуется при более низких концентрациях Ca ²⁺. Планки погрешностей представляют собой стандартные отклонения трех измерений. ( B ) Эксперименты по многоугловому светорассеянию показывают, что Casq1 у микробов и дельфинов димеризуется при более низких концентрациях Ca ²⁺ по сравнению с Casq1 мыши. В то время как Casq1 всех трех видов является мономерным при концентрации Ca ²⁺ 0 мМ, как у микробов, так и у дельфинов Casq1 димеризуется при концентрации 1 мМ, в отличие от Casq1 мыши, который остается мономерным.

ОБСУЖДЕНИЕ

Здесь мы показываем, что эхолокационные летучие мыши и дельфины имеют необычно большое количество параллельных замен в белках, которые (i) специфичны для сократительного аппарата быстро сокращающихся мышечных волокон и (ii) экспрессируются в сверхбыстрых мышцах. из P. parnellii , который обеспечивает жужжание терминала у летучих мышей. Сверхбыстрые мышцы состоят из специализированных волокон, способных сокращаться и расслабляться на порядок выше, чем у самых быстрых локомоторных мышц ( 32 ).Чтобы достичь этой чрезвычайно высокой скорости, сверхбыстрые мышцы развили ряд ключевых адаптаций, чтобы значительно ускорить расслабление мышц, что является ограничивающим шагом шагом. Эти адаптации включают в себя (i) быстрые переходные процессы Ca ²⁺ и (ii) более высокую скорость укорочения волокна из-за миозиновых двигателей с высокой скоростью отслоения поперечного мостика ( 32 , 36 , 37 ), что предполагает эволюцию возиться с различными компонентами сигнального механизма Ca ²⁺ и молекулярного моторного механизма.Таким образом, белки, обнаруженные нашим геномным скринингом, могут быть потенциально вовлечены в эволюцию сверхбыстрых мышц, внося свой вклад как в быстрые переходные процессы Ca ²⁺, так и в высокие скорости укорочения.

Быстрые переходные процессы Ca ²⁺ требуют быстрого снижения концентрации Ca ²⁺ в саркоплазме, что достигается за счет большого количества Atp2a1 и парвальбумина (Pvalb), белка, который временно связывает Ca ²⁺ в саркоплазме до тех пор, пока он не сможет быть закачан обратно в SR с помощью Atp2a1 ( 32 ).Как и ожидалось, мы наблюдали высокий уровень экспрессии Atp2a1 и Pvalb в передней перстневидной мышце летучей мыши (фиг. 4 и таблица S5). Кроме того, наши эксперименты показывают, что и микробат, и дельфин Casq1 способны образовывать полимеры при более низких концентрациях Ca ²⁺, чем мышиный Casq1. Эта функциональная конвергенция предполагает, что микробат и дельфин Casq1 могут адсорбировать Ca ²⁺ в условиях более низких концентраций Ca ²⁺ в SR. Эти условия, вероятно, присутствуют в сверхбыстрых мышцах, где циклы сокращения / расслабления слишком короткие, чтобы полностью восстановить базальную концентрацию Ca ²⁺ в SR.Следовательно, способность Casq1 адсорбировать Ca ²⁺ при более низких концентрациях может увеличивать емкость накопления SR во время сверхбыстрых циклов сокращения / расслабления и, таким образом, вносить вклад в быстрые переходные процессы кальция, необходимые для сверхбыстрой физиологии мышц.

Помимо быстрых переходных процессов Ca ²⁺, высокая скорость укорочения волокон из-за миозиновых двигателей с высокой скоростью отслоения поперечного моста также является отличительной чертой сверхбыстрых мышц ( 32 , 37 ).Скорость укорочения волокна определяется доменом реле миозина ( 38 , 39 ). Среди параллельных замен в Myh3 замена T512E расположена в релейном домене (Fig. 3) и появляется как многообещающий кандидат для увеличения скорости скольжения актина по двум причинам. Во-первых, мы обнаружили, что изоформа миозина, присутствующая в мышцах непрямого полета Drosophila , обнаруживает замену, сходную с T512E (Fig. 6). Эти мышцы асинхронного полета способны сокращаться ~ 200 раз в секунду; однако каждое сокращение контролируется механизмом, активируемым растяжением, а не циклом высвобождения / секвестрации Ca ²⁺.Изоформа миозина, которая экспрессируется исключительно в летательных мышцах, имеет чрезвычайно быструю скорость отделения поперечного мостика ( 37 ) и, как показано на фиг. 6, демонстрирует отрицательно заряженный остаток (Asp) в положении, соответствующем Myh3 512. В В отличие от полярного Thr (T), отрицательно заряженный остаток [Glu (E) в Myh3 или Asp в Drosophila Myh] позволяет образовывать солевой мостик с положительно заряженным Arg в конвертерном домене, и это взаимодействие конкретно происходит во время конформации после силового удара, предшествующей отслойке поперечного моста ( 38 ).Во-вторых, миозин Myh5 млекопитающих, который обеспечивает самую высокую скорость укорачивания мышечных волокон ( 23 ), также обнаруживает отрицательно заряженный остаток (E) в позиции 512 (рис. S4). Следовательно, присутствие отрицательно заряженного остатка в самых быстрых миозинах как у Drosophila , так и у млекопитающих подтверждает гипотезу о том, что T512E участвует в увеличении скорости скольжения актина у микробов и дельфинов Myh3.

Drosophila

Показаны аминокислотная последовательность экзона 15 Myh3 млекопитающего и гомологичные альтернативные экзоны 9a / 9b / 9c Drosophila Myh. В отличие от млекопитающих, Drosophila имеет только один ген Myh, но разные мышцы продуцируют функционально разные изоформы посредством альтернативного сплайсинга. Мышца непрямого полета Drosophila экспрессируют изоформу Myh с чрезвычайно высокой скоростью отделения поперечного моста, которая включает исключительно экзон 9a (синий шрифт). В отличие от экзонов 9b (A, Ala) и 9c (T, Thr), экзон 9a демонстрирует отрицательно заряженный остаток (D, Asp, красная стрелка), который напоминает параллельную замену T512E (Thr to Glu, черная стрелка) в микробат / дельфин Myh3 (синий шрифт).Отрицательно заряженный остаток (Asp или Glu) в этом положении, вероятно, модулирует скорость скольжения актина, динамически образуя солевой мостик с положительно заряженным Arg ⁷⁵⁹ в конвертерной области во время конформации пост-силового удара, которая предшествует отслоению поперечного мостика ( 39 ). Обратите внимание, что миозин Myh5 млекопитающих, который обеспечивает самую высокую скорость укорачивания мышечных волокон, также имеет отрицательно заряженный остаток (Glu) в позиции 512 (рис. S4).

Кроме того, мы наблюдали, что аминокислоты, производные от дополнительных параллельных замен в Myh3, также обнаруживаются в соответствующих положениях Myh5 (рис.S4). Таким образом, похоже, что Myh3 у микрокрылых летучих мышей и дельфинов приблизился к большему сходству с Myh5. Если эта конвергенция последовательностей связана с функциональной конвергенцией, то более высокая экспрессия Myh3 по сравнению с Myh2 в звукоизлучающей мышце P. parnellii приведет к образованию почти полностью состоящих из мышечных волокон (99%, рис. ) миозиновых двигателей с очень высокой скоростью скольжения актина. Более высокий уровень экспрессии Myh3 по сравнению с Myh2 в перстне-щитовидной железе в сочетании с более высокой устойчивостью к усталости Myh3 по сравнению с Myh2 и, в частности, Myh5 (из-за физиологического компромисса между скоростью миозина и сопротивлением утомлению), потенциально может объяснить почему параллельные изменения произошли в Myh3 вместо Myh2.Таким образом, учитывая, что более высокое сопротивление усталости характеризует волокна мышц гортани ( 17 ), остается проверить, увеличивают ли параллельные изменения в Myh3 скорость при сохранении аспекта сопротивления усталости этого миозинового мотора.

Примечательно, что мы обнаружили, что у зубатых китов есть большая делеция размером ~ 50 т.п.н., которая покрывает ген Myh5 . Эта делеция имеет одинаковые точки останова у зубатых и усатых китов, что убедительно свидетельствует о том, что эта делеция уже произошла у предка китообразных (рис.S5). Мы смогли подтвердить делецию Myh5 путем анализа считывания секвенирования этих видов (рис. S6). Это наблюдение повышает вероятность того, что конвергенция последовательностей в дельфине Myh3 компенсирует наследственную потерю Myh5 , гена, кодирующего самую быструю тяжелую цепь мышечного миозина.

Таким образом, наше исследование подчеркивает полезность сравнительных геномных подходов для создания новых гипотез геномной основы, лежащей в основе сложных фенотипов, в данном случае геномных изменений, которые вносят вклад в сверхбыструю мышечную физиологию, которая остается в значительной степени неизвестной.Параллельные аминокислотные изменения между эхолоцирующими млекопитающими в нескольких белках, которые экспрессируются в быстро сокращающихся волокнах гортани летучей мыши, могут вносить вклад в функциональные изменения, необходимые для создания исключительной скорости. Хотя полная морфология звукообразования у зубатых китов еще не полностью изучена, молекулярные параллелизмы намекают на аналогичную роль этих белков в мышцах или тканях, которые контролируют производство звука у этих водных млекопитающих. Тем не менее, необходимы дополнительные эксперименты, как in vitro, так и in vivo, чтобы полностью определить, могут ли параллельные аминокислоты влиять на функциональные изменения и, следовательно, как эти изменения могут играть роль в построении сверхбыстрых мышц.

МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ

Скрининг по всему геному на предмет параллельных аминокислотных замен у плацентарных млекопитающих

На рисунке S1A представлен обзор этапов. Хотя изначально мы использовали данные ортологов с различных платформ, таких как OrthoDB, OrthoMCL и MetaPhOrs, мы обнаружили, что эти наборы белков часто содержат как ортологичные, так и паралоговые белки (что может привести к ложным параллельным заменам), а также низкий охват полных наборов. взаимно однозначных ортологов. Поскольку высококачественные наборы однозначных ортологов необходимы для полногеномного скрининга, мы использовали Ensembl Compara (выпуск 75) ( 13 ), чтобы получить исчерпывающие и точные списки однозначных ортологов между человеческими и других млекопитающих и получили соответствующие белковые последовательности.Мы удалили неоднозначные аминокислоты (буква X) из последовательностей и оставили только последовательности, длина которых находится в пределах от 80 до 120% относительно последовательности человека или мыши. Все наборы ортологов, содержащие менее 15 последовательностей, отбрасывались. В результате получилось 14 406 наборов.

Чтобы реконструировать последовательности предковых белков, мы сначала выровняли каждый набор ортологов с помощью Prank (версия 10603, параметры: + F) с филогенией млекопитающих (рис. S2) в качестве фиксированного направляющего дерева ( 12 ), потому что филогенез учитывает Сообщается, что метод выравнивания розыгрыша неизменно превосходит другие методы.Во-вторых, чтобы сосредоточиться на областях белка с более высокой вероятностью надежного выравнивания, мы автоматически удаляли плохо выровненные области и ложные последовательности из каждого выравнивания, применяя trimAl (версия 1.4.rev15, режим обрезки «gappyout», http: //trimal.cgenomics .org /).

В-третьих, мы оценили наследственные последовательности, используя метод максимального правдоподобия или байесовский метод выборки цепи Маркова Монте-Карло. Для максимальной вероятности реконструкция предков была разделена на два отдельных этапа, чтобы улучшить время выполнения вычислений.Используя RAxML (версия 7.9.5) ( 40 ), мы сначала оценили для каждого выравнивания длины ветвей в дереве, топология которого ограничена филогенией млекопитающих (параметр RAxML «–g»). Затем мы использовали Lazarus (версия 2.79), который действует как оболочка для функций codeML в PAML ( 41 ), чтобы оценить наследственные последовательности, используя фиксированное дерево с предполагаемой длиной ветвей в качестве входных данных. И для RAxML, и для PAML мы использовали модель аминокислотной замены LG и ее частоты аминокислот и допустимую гетерогенность (параметр RAxML «–m PROTCATLG», параметр Lazarus «fixed_asrv = False, модель = LG»).Для байесовского подхода мы использовали PhyloBayes (версия 4.1b) ( 42 ), ограничивая топологию дерева филогенезом млекопитающих (рис. S2) и позволяя PhyloBayes оценивать длину ветвей с использованием модели замещения CAT по умолчанию. Затем были запущены две независимые цепи Монте-Карло-Маркова с выборкой каждые 100 шагов до тех пор, пока обе цепи не сойдутся. Согласно руководству PhyloBayes, приемлемый уровень сходимости достигается, когда максимальная разница между наблюдаемыми двудольными делениями (maxdiff) меньше 0.3, а минимальный эффективный размер выборки больше 50. После сходимости мы приступили к выполнению наследственной реконструкции с прожиганием первых 100 шагов и выборкой каждые 10 шагов. Поскольку байесовские подходы могут иметь длительное время выполнения (всего 390 дней процессора для 14 396 белков), мы исключили белки, для которых цепи не сходились после 2 недель выполнения, что имело место только для 10 из 14 406 белков. Наконец, для каждого выравнивания с его реконструированными предковыми последовательностями, которые назначены каждому узлу в дереве, мы рассмотрели все внутренние и концевые ветви, где произошла аминокислотная замена, и идентифицировали все пары ветвей, которые демонстрируют точно такие же (параллельные) аминокислоты. подмена.

Идентификация радикальных замен в консервативных положениях

Учитывая наблюдаемую параллельную замену между парой ветвей, мы классифицировали ее как радикальную аминокислотную замену, если предковая и производная аминокислоты принадлежат к другой физико-химической группе, используя классификацию аминокислот который основан на заряде, полярности и ароматичности: алифатический и неполярный (A, I, L, M, V, G), полярный и незаряженный (S, T, C, P, N, Q), положительный заряд (R, K, H), отрицательный заряд (E, D) и неполярный и ароматический (F, W, Y).Параллельная замена в консервативном положении удовлетворяет следующим двум критериям. Во-первых, все виды, происходящие от обеих ветвей, имеют общую производную аминокислоту. Во-вторых, по крайней мере 90% видов за пределами двух конвергентных линий разделяют предковую аминокислоту (рис. S1, от B до E). Путем фильтрации радикальных замен в консервативных положениях мы обогащаемся для параллельных замен, которые с большей вероятностью влияют на функцию белка, независимо от того, связаны ли эти аминокислотные замены с одной или более чем одной нуклеотидной мутацией.

Параллельные замены в белках быстро и медленно сокращающихся мышечных волокон

Белки быстро и медленно сокращающихся мышечных волокон были взяты из набора данных S1 в ( 18 ), в котором использовались данные экспрессии генов от изолированных мышей быстро сокращающихся и медленно сокращающиеся мышечные волокна для получения сигнальных генов саркомера и Ca ²⁺ с более высоким уровнем экспрессии в быстро сокращающихся (медленных) волокнах, и из ( 17 ), который определяет тип волокна экспрессии миозин-ассоциированных гены.Затем мы перебрали все пары независимых ветвей, подсчитали количество радикальных параллельных аминокислотных замен в консервативных положениях и построили гистограмму этого количества. Ветви в независимой паре не имеют прямого общего предка, и ни одна из ветвей не является потомком другой.

Последовательность РНК в

P. parnellii

Использование летучих мышей соответствует всем действующим в Германии законам об использовании и проведении экспериментов на животных, а также Хельсинкской декларации.Передняя перстневидная мышца и ткань грудных мышц были извлечены у трех взрослых самок летучих мышей P. parnellii , содержавшихся в колонии в нашем птичнике. Летучих мышей умерщвляли передозировкой Наркорена [Merial GmbH, раствор содержал пентобарбитал (400 мг / кг)], введенного внутрибрюшинно. Анатомически определяли переднюю перстневидную мышцу в соответствии с ( 43 ). Мышечную ткань вырезали с помощью хирургических инструментов, которые были очищены с помощью RNAseZAP, и немедленно переносили в стабилизирующий буфер RNAlater (Qiagen).

Образцы мышечной ткани составляли приблизительно 1 мг и были гомогенизированы с использованием измельчителя пестиков с последующим выделением полной РНК в соответствии со стандартным протоколом выделения TRIzol. Количество выделенной общей РНК измеряли с помощью NanoDrop (Thermo Fisher Scientific), и в каждом образце было обнаружено приблизительно 15 мкг РНК. Целостность РНК оценивали с помощью системы Bioanalyzer 2100 (Agilent Technologies), и для RNA-seq отбирали образцы с числом целостности РНК (RIN; измерение деградации РНК)> 7.Прибор Illumina HiSeq 2500 использовали для создания считываний парных концов из 75 пар оснований (п.о.) с размером вставки приблизительно 250 п.н.

De novo сборка транскриптома

Перед сборкой транскриптома адаптеры и считывания низкого качества (минимальная длина считывания, 35 п.н.) были удалены с помощью Cutadapt (https://cutadapt.readthedocs.io/en/stable/). Поскольку доступный геном P. parnellii ( 4 ) сильно фрагментирован, мы использовали сборочный пакет de novo Trinity (версия 2.0.6) (https: // github.com / trinityrnaseq / trinityrnaseq) для сборки транскриптома P. parnellii . Очень похожие транскрипты были свернуты с помощью CD-Hit (http://weizhongli-lab.org/cd-hit/). Аннотацию транскриптома проводили с использованием Blast + против человеческих комплементарных последовательностей ДНК из Ensembl (версия 86). Мы сохранили лучший результат Blast с наименьшим значением E и наивысшим процентом идентичности, который связывает каждый транскрипт с геном Ensembl человека.

Сборка транскриптов тяжелой цепи миозина

Чтобы проверить правильность сборки, мы использовали Blat браузера генома Калифорнийского университета в Санта-Крузе (UCSC) для выравнивания собранных P.parnellii против высококачественной сборки генома маленькой коричневой летучей мыши (myoLuc2). Самые длинные транскрипты Casq1 , Atp2a1 и Myl1 и их паралоги совпадают с идентичностью> 90% с ортологическим геном согласно аннотации Ensembl и CESAR ( 44 , 45 ), показывая, что они правильно собран. Напротив, мы обнаружили, что Myh3 неправильно собраны, поскольку его транскрипт совпадает с различными частями различных генов тяжелой цепи миозина.Эта неправильная сборка вызвана очень высоким сходством последовательностей между кодирующими экзонами различных генов тяжелой цепи миозина, что, вероятно, связано с очищающим отбором.

Таким образом, мы использовали следующее объяснение для ручной сборки различных генов тяжелой цепи миозина ( Myh ). Различные гены быстро сокращающихся волокон Myh уже присутствовали до расхождения предка амниота примерно 310 миллионов лет назад. Таким образом, интронные последовательности, которые обычно развиваются нейтрально, будут расходиться между Myh3 и другими паралогами.Напротив, видообразование между маленькой коричневой летучей мышью и P. parnellii произошло гораздо позже, около 53 миллионов лет назад (http://timetree.org/). Следовательно, интроны между ортологом Myh3 обоих видов эволюционировали нейтрально в течение гораздо более короткого периода времени и, таким образом, все еще выстраиваются (рис. S7A). Следовательно, количество выравнивающей интронной последовательности отличает геномный локус, кодирующий ортологичный ген Myh , от локуса, который кодирует паралогичный ген Myh .

Для количественной оценки количества выравнивающей интронной последовательности мы построили цепи выравнивания, как описано ранее ( 46 ), между геномом маленькой коричневой летучей мыши (myoLuc2, ссылка) и геномом P. parnellii . Затем мы выбрали цепи выравнивания, которые наилучшим образом выравнивают интронные области, чтобы получить локусов P. parnellii , кодирующих части ортологичного гена Myh (рис. S7B). Путем извлечения выравнивающих экзонов из этих локусов мы вручную собрали гены Myh2 / 2 / 4 / 6 .Blat транскрипционных последовательностей генома маленькой коричневой летучей мыши показывает четкое выравнивание с ортологичными генами (аннотации Ensembl и CESAR), подтверждая правильную сборку этих четырех генов Myh . Эти собранные транскрипты использовали для количественной оценки экспрессии Myh ниже.

Функциональные эксперименты на мышах (

Mus musculus ), дельфинах ( Tursiops truncatus ) и микробат ( M. lucifugus ) кальсеквестрин 1
Экспрессия и очистка белка.Rosetta (DE3) pLysS Клетки E. coli , содержащие векторы Casq1, выращивали в среде LB при 37 ° C до достижения OD ₆₀₀ (оптическая плотность при 600 нм) 0,6. Затем температуру инкубации снижали до 25 ° C, клетки индуцировали 0,5 мМ изопропил-β-d-тиогалактопиранозидом и оставляли расти на ночь. После индукции клетки собирали центрифугированием при 4000, g, в течение 30 минут, а затем замораживали при -20 ° C для дальнейшего использования.
Для очистки белка осадки клеток суспендировали в 20 мМ трис и NaN ₃ (0.5 г / литр) (pH 7,5) и обрабатывали ультразвуком при 8000 об / мин с использованием ультразвукового устройства 450 (Branson Ultrasonics) до достижения видимой однородности. Полученный лизат осветляли центрифугированием при 20000 g и загружали на чистую быструю жидкостную хроматографию (FPLC) GE Healthcare AKTA с присоединенной колонкой Toyopearl DEAE-650M (Tosoh Biosciences), уравновешенной загрузочным буфером DEAE [20 мМ трис, NaN ₃ (0,5 г / литр) (pH 7,5)]. Casq1 элюировали из колонки DEAE между 12,5 и 25% буфером B, используя линейный градиент буфера A [20 мМ трис, NaN ₃ (0.5 г / литр) (pH 7,5)] в буфер B [20 мМ трис, NaN ₃ (0,5 г / литр), 2 M NaCl (pH 7,5)]. Фракции, содержащие Casq1, заменяли буфером C [5 мМ фосфат натрия, NaN ₃ (0,5 г / литр) (pH 6,8)] и дополнительно очищали с помощью FPLC с использованием колонки с керамическим гидроксиапатитом (HA) (Bio-Rad Laboratories ). Белок Casq1 загружали в колонку с HA, предварительно уравновешенную буфером C. Casq1 элюировали из колонки с HA между 50 и 100% буфером D, используя линейный градиент от буфера C до буфера D [0.5 M фосфат натрия, NaN ₃ (0,5 г / литр) (pH 6,8)]. Для конечной стадии очистки при элюции HA Casq1 заменяли буфер на буфер E [20 мМ трис, NaN ₃ (0,5 г / литр) (pH 8,5)] и загружали в предварительно уравновешенную колонку Mono Q (GE Healthcare). Casq1 элюировали из колонки Mono Q, используя линейный градиент от буфера E до буфера F [20 мМ трис, NaN ₃ (0,5 г / л), 2 М NaCl (pH 8,5)]. Затем фракции, содержащие Casq1, заменяли буфером для анализа Casq1 (20 мМ Mops, 0.3 M KCl (0,5 г / литр) (pH 7,2)]. На протяжении всего процесса очистки фракции, содержащие Casq1, идентифицировали с помощью электрофореза в SDS-полиакриламидном геле. Концентрации белка определяли с использованием анализа бицинхониновой кислоты (Thermo Fisher Scientific).
Определение молекулярной массы методом многоуглового светорассеяния. Мы вводили 100 мкл каждого белка в концентрации 1 мг / мл, который был предварительно уравновешен рабочим буфером для хроматографии [20 мМ трис-HCl (pH 7,5), 300 мМ KCl и либо с 1 мМ CaCl, либо без него ₂] на колонку Bio-Sep S-2000 (Phenomenex).Хроматографию проводили при скорости потока 0,5 мл / мин с использованием насоса Acuflow серии IV (Analytical Scientific Instruments). Элюат последовательно пропускали через ультрафиолетовый детектор (Gilson), рефрактометр (Optilab DSP, Wyatt Technology) и детектор многоуглового лазерного светорассеяния (Dawn EOS, Wyatt Technology). Все хроматографические эксперименты проводились при 25 ° C. Данные по рассеянию анализировали с использованием программного обеспечения ASTRA (Wyatt Technology), поставляемого с прибором. Относительные усредненные по массе молекулярные массы были определены из данных рассеяния, собранных для заданных условий с использованием метода аппроксимации Зимма, в котором K * c / R ( Q ) нанесены на график в зависимости от sin ² ( Q / 2 ), где Q — угол рассеяния, R ( Q ) — избыточная интенсивность ( I ) рассеянного света под углом Q , c — концентрация образца, а K * — константа, равная 4π ² n ² (d n / d c ) ² / λ ₀ ⁴ N _A (где n — показатель преломления растворителя, d n / d c — приращение показателя преломления рассеивающего образца, λ ₀ — длина волны рассеянного света, а N _A — Число Авогадро).Экстраполяция графика Зимма на нулевой угол использовалась для оценки среднемассовой молекулярной массы.
Анализ мутности. Мутность растворов Casq1 (то есть поглощение при 350 нм) в зависимости от концентрации Ca ²⁺ контролировали с помощью спектрофотометра Genesys 10S UV-Vis (Thermo Fisher Scientific). Анализы проводили с использованием 1,3 мл 15 мкМ Casq1 мыши, летучей мыши и дельфина в буфере для анализа. Концентрированные растворы Ca ²⁺ (0,10, 0,25, 0,50 и 1,0 М) добавляли в 1.Аликвоты от 0 до 2,0 мкл к 1,3 мл растворов Casq1 в кварцевой кювете для достижения нужной концентрации кальция. После добавления каждой концентрированной аликвоты Ca ²⁺ образцы смешивали путем перемешивания с небольшой мешалкой и давали возможность уравновеситься ( d A350 / dt = 0) перед добавлением следующей аликвоты. В анализ данных были включены разведения от добавления аликвот Ca ²⁺.
Полное руководство по синтезу мышечного белка
Синтез мышечного белка — это процесс наращивания мышечной массы.
Синтез мышечного протеина необходим для восстановления после упражнений и адаптации. Таким образом, это действительно популярная тема в фитнес-сообществе.
Но методы, используемые для измерения синтеза мышечного белка в исследованиях, очень сложны. Некоторые базовые знания о различных методах необходимы, чтобы сделать правильные выводы из исследования, которое вы прочитаете.
Цель этой статьи — предоставить исчерпывающее руководство по синтезу мышечного белка: что это такое, как его измерять, каковы сильные стороны и ограничения, как сделать правильные выводы из исследований синтеза мышечного белка и, конечно же, практические рекомендации, как чтобы оптимизировать его.
Я составил оглавление, чтобы вы могли переходить к определенным интересующим разделам или ссылаться на определенный раздел.
Обратите внимание, что в разделе 3 описаны различные методы измерения синтеза мышечного белка. Вы можете пропустить этот раздел, если вам просто нужны рекомендации по упражнениям и питанию для оптимизации результатов. Возможно, вы сможете вернуться к этому позже, когда будете готовы стать настоящим мастером исследований в области синтеза мышечного белка.
Я закажу:
1.Что такое синтез белка?
Белок — это главный строительный блок ваших мышц.
Когда вы глотаете белок, белок расщепляется на аминокислоты. Эти аминокислоты всасываются в кишечнике и затем попадают в кровоток. Оттуда аминокислоты транспортируются в периферические ткани, где они поглощаются и могут быть встроены в тканевый белок.
Синтез белка — это процесс создания новых белков. Этот процесс происходит во всех органах. Синтез белка мышц — это процесс построения конкретно белка мышц .
Представьте себе мускул как стену. Каждый кирпичик — это аминокислота. Синтез мышечного белка — это добавление к стене новых кирпичей.
Так вот, это будет означать, что стена будет становиться все больше и больше. Однако есть противоположный процесс. По другую сторону стены происходит процесс, называемый расщеплением мышечного протеина, заключается в удалении кирпичей. Распад мышечного белка также обычно называют мышечным протеолизом или деградацией мышц.
Важно понимать, что синтез и расщепление мышечного протеина происходят постоянно. Они не включены или выключены, но их скорость может увеличиваться или уменьшаться. Разница в скорости этих двух противоположных процессов определяет чистое изменение размера мышечного белка.
Если синтез мышечного белка превышает распад мышечного белка, стенка станет больше (ваши мышцы растут). Если распад мышечного белка превышает синтез мышечного белка, стена сжимается (вы теряете мышечную массу).
Сумма этих двух процессов определяет ваш чистый баланс:
чистый баланс мышечного белка = синтез мышечного белка — распад мышечного белка.
Вы также можете сравнить его со своим банковским счетом.
остаток = доходы — расходы
Синтез мышечного белка — это процесс наращивания мышечной массы. Распад мышечного белка — это противоположный процесс разрушения мышечной ткани. Если синтез мышечного белка превышает распад мышечного белка, ваши мышцы будут расти.
2. Почему распад мышечного белка менее важен
Мы будем говорить почти исключительно о синтезе мышечного белка и не будем уделять особого внимания расщеплению мышечного белка.
Может показаться, что вы многое упускаете, но это не так.
Изменения в синтезе мышечного белка намного сильнее в ответ на упражнения и кормление, чем изменения в распаде мышечного белка у здоровых людей (Phillips, 1997) (Greenhaff, 2008).
Хотя кормление может снизить распад мышечного белка примерно на 50%, для достижения максимального ингибирования требуется совсем немного.
Это лучше всего иллюстрируется исследованием, в котором фиксировался (поддерживался) инсулин в различных концентрациях, а также зажимались аминокислоты в высокой концентрации.
Было пять условий:
Натощак
высокий уровень аминокислот + низкий инсулин
высокий уровень аминокислот + средний инсулин
высокий уровень аминокислот + высокий высокий уровень инсулина
высокий уровень аминокислот + очень высокий уровень инсулина
На иллюстрации ниже вы видите эффекты на распад мышечного белка.
В голодном состоянии скорость распада мышечного белка была относительно высокой (условие 1). Инфузия аминокислот не уменьшала распад мышечного белка, когда уровень инсулина поддерживался на низком уровне (условие 2). Но когда инсулин вводился до умеренной концентрации, скорость распада мышечного белка снижалась (условие 3). Дальнейшее повышение уровня инсулина не оказало дополнительного влияния на распад мышечного белка (условия 4 и 5).
Итак, это исследование показывает нам несколько вещей.
Во-первых, инсулин подавляет распад мышечного белка, но для достижения максимального эффекта вам нужна только умеренная концентрация инсулина.В этом исследовании средняя концентрация инсулина уже привела к максимальному распаду мышечного белка на 50%, но другие исследования показали, что даже половины концентрации инсулина средней группы уже достаточно для максимального эффекта (Wilkes, 2009).
Во-вторых, употребление протеина напрямую не препятствует распаду мышечного протеина. Хотя потребление белка может уменьшить распад мышечного белка (Groen, 2015), это связано с увеличением концентрации инсулина.
Вам нужно минимальное количество пищи, чтобы достичь концентрации инсулина, максимально ингибирующей распад мышечного белка.В общем, добавление углеводов к 30 г белка не снижает скорость распада мышечного белка (Staples, 2011).
Поэтому часто нет смысла измерять распад мышечного белка в исследованиях питания. Все исследовательские группы, которые получали хотя бы некоторое количество пищи, будут иметь 50% -ное ингибирование скорости распада мышечного белка натощак. Если влияние на распад мышечного белка одинаково между группами, то изменения в чистом балансе мышечного белка полностью объясняются различиями в синтезе мышечного белка .
Следует отметить, что HMB снижает распад мышечного белка инсулино-независимым образом (Wilkinson, 2013). Неизвестно, являются ли синергические эффекты HMB и инсулина на расщепление мышечного белка. Однако в долгосрочных исследованиях добавление HMB, по-видимому, оказывает минимальное влияние на прирост мышечной массы (Rowlands, 2009).
Конечно, вы можете предположить, что распад мышечного белка становится более актуальным во время катаболических состояний, во время которых происходит значительная потеря мышечной массы, например, при соблюдении диеты или неиспользовании мышц (например.грамм. постельный режим или иммобилизация). Однако нельзя просто предположить, что наблюдаемая потеря мышечной массы в таком состоянии является результатом усиленного распада мышечного белка. Уже через 3 дня диеты синтез мышечного белка значительно снижается. Согласитесь, есть большое снижение синтеза мышечного белка при неиспользовании мышц. Следовательно, потеря мышечной массы может быть в значительной степени (или даже полностью) вызвана снижением синтеза мышечного белка, а не увеличением распада мышечного белка.
Но давайте предположим, что распад мышечного белка немного усиливается во время катаболических состояний. Тогда первый вопрос: может ли питание предотвратить это? Если ответ отрицательный, расщепление мышечного белка по-прежнему не так важно для измерения. Если питание действительно имеет эффект, сколько для этого потребуется? Допустим, вам нужно вдвое больше обычного количества инсулина, чтобы максимально подавить распад мышечного белка. Это все равно будет небольшое количество инсулина, которое высвободит любой небольшой прием пищи, и все диетические вмешательства будут иметь тот же эффект.Таким образом, даже во время катаболических состояний скорость синтеза мышечного белка, вероятно, гораздо важнее, чем его распад.
Хотя кажется, что распад мышечного белка — это плохо, и мы должны попытаться полностью предотвратить его, это не всегда так. Мышечные белки повреждаются в результате упражнений, физической активности и метаболизма (например, окислительного стресса, воспаления и т. Д.). Распад мышечного белка позволяет вам расщепить эти поврежденные мышечные белки на аминокислоты и снова переработать большинство из них в новые функциональные мышечные белки.
На самом деле, распад мышечного белка играет благотворную роль в росте и адаптации мышц! Если мыши созданы с помощью генной инженерии, так что они не могут должным образом расщеплять мышечный белок, на самом деле они слабее и меньше обычных мышей. Это подчеркивает, что для оптимальной адаптации к тренировкам и максимального роста мышц необходимо по крайней мере некоторое количество распада мышечного белка (Bell, 2016).
Таким образом, каждый раз, когда вы едите что-нибудь, вы сокращаете расщепление мышечного белка на 50%.Мы не знаем, как еще больше уменьшить распад мышечного белка, но неясно, захотим ли мы этого вообще, так как по крайней мере некоторое расщепление мышечного белка кажется необходимым для оптимального роста мышц.
Хотя расщепление мышечного белка — важный процесс, он не сильно колеблется, что делает его гораздо менее важным для набора мышечной массы, чем синтез мышечного белка.
3. Методы измерения синтеза белка
3,1 Азотный баланс
Углеводы и жиры состоят из углерода, водорода и кислорода.Напротив, белок также содержит азот. Таким образом, азот, который мы получаем с пищей, должен поступать из белка.
Поскольку белок расщепляется организмом, большая часть азота, полученного из белка, должна выводиться с мочой, иначе он накапливается и становится токсичным.
Достаточно легко измерить азот в пище, кале и моче. Таким образом, мы можем рассчитать баланс: баланс азота
= потребление азота — выделение азота
Если потребление азота больше, чем выведение азота, у нас положительный азотный баланс.Это означает, что ваше тело накапливает больше белка, чем теряет. Это дает общее представление о том, что организм находится в анаболическом (растущем) состоянии.
Однако этот метод дает нам очень мало информации о том, что именно происходит.
У вас может быть положительный азотный баланс, при этом вы теряете мышечную ткань. Например, ваше тело может вырабатывать белок кишечника со скоростью, превышающей потерю мышечной массы.
Таким образом, азотный баланс не так информативен для спортсменов.
Пример бумажного азотного баланса: (Freeman, 1975)
Баланс азота дает общее представление о том, находится ли организм в общем анаболическом или катаболическом состоянии. Но это не относится к мышцам и не очень полезно для спортсменов.
3.2 Трассеры
Прежде чем мы перейдем к следующему методу, мне нужно представить новую концепцию: трассеры.
Индикаторы — это соединения, которые можно отслеживать по всему телу. Аминокислотные индикаторы являются наиболее распространенным типом индикаторов для оценки синтеза мышечного белка.Это аминокислоты, у которых есть дополнительный нейтрон. Эти индикаторы аминокислот действуют идентично нормальным аминокислотам. Однако они весят немного больше, чем обычные аминокислоты, что позволяет нам отличать их от обычных аминокислот.
Обычный атом углерода имеет молекулярную массу 12. Когда мы добавляем нейтрон, он имеет вес 13. Мы обозначаем эти особые атомы углерода следующим образом: L- [1-13C] -лейцин. Это означает, что аминокислота лейцин имеет атом углерода с массой 13. Когда вы видите такое обозначение в статье, вы знаете, что они используют индикаторы.
Поскольку вы можете отслеживать индикаторы аминокислот по всему телу, это позволяет нам измерять различные метаболические процессы, происходящие с аминокислотами, включая синтез белка.
3.3 Обмен белков в организме
Используя индикаторы аминокислот, мы можем измерить синтез, распад, окисление и чистый баланс белка.
Обратите внимание, что синтез белка означает синтез любого белка в организме (синтез белка всего тела). Опять же, не путайте это с синтезом белка в мышцах, , который представляет собой синтез белка, в частности, из мышечного белка.Следовательно, измерения синтеза белка (всего тела) не обязательно актуальны для спортсменов и могут на самом деле создать у вас неверное впечатление (как будет обсуждаться в главе 3).
Однако данные о метаболизме белков в организме дают больше информации, чем метод азотного баланса.
Баланс азота указывает только на общее анаболическое или катаболическое состояние. На это указывает также метод метаболизма белков в организме в виде положительного или отрицательного баланса белков. Однако он также показывает, вызваны ли изменения в чистом балансе увеличением синтеза белка, уменьшением распада белка или сочетанием того и другого.
Обратите внимание, что это не противоречит предыдущему обсуждению расщепления мышечного белка не так уж и важно. В то время как распад белка в мышцах и практически не меняет, расщепление белка в других тканях может резко измениться.
Инстинктивно вы можете подумать, что более положительный белковый баланс в организме — это хорошо. Однако на самом деле это не так. Это может просто означать, что вы накапливаете больше кишечного белка, чего вам не нужно, если только вы не хотите иметь вздутие живота.
Пример статьи о метаболизме белков в организме: (Borie, 1997)
Метаболизм белков всего тела показывает синтез, распад, окисление и чистый баланс всех тканей тела. Это не относится к мышцам и не очень полезно для спортсменов.
3,4 Артериовенозная техника с двумя бассейнами и тремя бассейнами
Эти методы позволяют измерять концентрацию аминокислот в артерии мышцы и в вене этой мышцы.
Допустим, концентрация аминокислот низкая в артерии, идущей к мышце, и высока в вене, исходящей от этой мышцы.Откуда взялись эти лишние аминокислоты в вене? Они высвобождаются из мышцы, и это означает, что мышца разрушается. И наоборот, если мышца потребляет много аминокислот из артерии, но выделяет меньше аминокислот в вену, это будет означать, что мышца потребляет много аминокислот для наращивания мышечных белков.
Этот метод называется двухкомпонентным артериовенозным методом. Недостатком этого метода является то, что вы точно не знаете, что происходит в мышцах.Тот факт, что мышца потребляет аминокислоты, не означает, что она превращает все эти аминокислоты в настоящую мышечную ткань.
Для решения этой проблемы этот метод можно комбинировать с биопсией мышц. Это называется моделью трех пулов и позволяет нам увидеть, что происходит с аминокислотами, когда они поглощаются мышцами.
Основным преимуществом этого метода является то, что он измеряет как синтез мышечного белка, так и распад мышечного белка. Однако расчеты зависят от измерений кровотока, которые мы не можем измерить с такой точностью.Следовательно, это не лучший метод измерения синтеза мышечного белка.
Пример модели пула из бумаги 3: (Rasmussen, 2000)
Модель с двумя и тремя пулами может измерять как синтез мышечного белка, так и распад мышечного белка, но не являются предпочтительными методами для измерения синтеза мышечного белка.
3,5 Дробное синтетическое соотношение
Этот метод сочетает введение индикаторов аминокислот с биопсией мышц.
Самое простое объяснение состоит в том, что вы берете до и после биопсии мышцы и измеряете скорость, с которой индикаторные аминокислоты встраиваются в мышцу.
Этот метод дает вам частичную скорость синтеза (FSR), выраженную в% / ч. Он показывает, как быстро мышца полностью восстанавливается. FSR 0,04% / ч означает, что каждый час синтезируется 0,04% общей мышечной массы. Это приводит к полностью обновлению мышц каждые 3 месяца. Чтобы регенерировать так же быстро, как Росомаха из Людей Икс, вам потребуется FSR 100000% / час во всех ваших тканях.
Это наиболее распространенный метод измерения синтеза мышечного белка.
Незначительным недостатком этого метода является то, что он требует «устойчивого состояния» для получения наиболее точных измерений.Я не хочу вдаваться в подробности, но это часто означает, что обогащение аминокислот в плазме должно оставаться на том же уровне (отношение индикаторной аминокислоты к нормальной аминокислоте). Однако потребление белка нарушит это устойчивое состояние, так как в кровь попадет много нормальных аминокислот, что приведет к нарушению соотношения индикаторных и нормальных аминокислот. Таким образом, многие более ранние исследования давали белок маленькими глотками, что не нарушало устойчивого состояния.
Незначительное нарушение устойчивого состояния — это не конец света для измерений, но иногда его следует учитывать при оценке данных.
Однако наша лаборатория прижилась в этой области. Мы смогли произвести высокообогащенный белок с внутренней меткой. Это означает, что индикаторы аминокислот были встроены в наши протеиновые добавки. Так как наши протеиновые добавки всасываются, в кровь попадают как индикаторы аминокислот, так и нормальные аминокислоты. Таким образом, установившееся состояние не нарушается, и FSR можно рассчитать более точно.
Пример статьи FSR (с внутренне меченным белком и без него): (Holwerda, 2016)
Частичная скорость синтеза является предпочтительным измерением синтеза мышечного белка.
3,6
De novo Синтез мышечного белка
Высокообогащенный белок с внутренней меткой имеет еще одно преимущество.
Вы можете отследить аминокислоты в белке: сначала по мере их переваривания, затем по мере того, как они появляются в крови, впоследствии они поглощаются мышцами, и в конечном итоге некоторые из них встраиваются в настоящую мышечную ткань. Таким образом, мы можем измерить, сколько белка, который вы потребляете, фактически попадает в мышечную ткань.
Это называется синтезом мышечного белка de novo .Он строит новый мышечный белок из вашей пищи, в отличие от наращивания мышечного белка за счет утилизации аминокислот, образующихся при расщеплении белка.
Пример работы de novo по синтезу мышечного белка: (Trommelen, 2017).
Синтез мышечного белка De novo можно измерить, используя высокообогащенный белок с внутренней меткой. Он измеряет, какое количество потребляемого вами белка накапливается в мышечной ткани.
3,7 Специфические фракции мышечного белка
При измерении синтеза мышечного белка мы можем измерить синтез смешанного мышечного белка (все типы мышечного белка вместе).Но мышечный белок можно разделить на фракции.
Основная фракция мышечного белка — миофибриллярный белок. Миофибриллярные белки сокращаются и составляют большую часть мышечной массы. Эта фракция очень важна для наращивания мышечной массы и силы.
Митохондриальные белки представляют собой лишь небольшую часть мышцы. Митохондрии — это электростанции для мышц, они сжигают углеводы и жир в качестве топлива. Таким образом, синтез митохондриального белка более информативен в отношении способности мышечной выработки энергии и более важен для спортсменов, занимающихся выносливостью, и для метаболического здоровья.
Саркоплазматический белок содержит различные органеллы, такие как эндоплазматический ретикулум и рибосомы.
Внутримышечный белок соединительной ткани представляет собой белок коллагена в мышце. Этот коллаген помогает передавать мышечную силу, создаваемую миофибриллярным белком. Это может иметь отношение к силе, предотвращению травм и мобильности, но мы еще мало о нем знаем.
Пример статьи: миофибриллярный синтез в сравнении с синтезом митохондриального белка: (Wilkinson, 2000) или внутримышечный синтез белка соединительной ткани (Trommelen, 2020)
Синтез смешанного мышечного белка измеряет синтез всех мышечных белков.
Синтез миофибриллярного белка измеряет только сократительные белки и является наиболее важным показателем прироста мышечной массы.
Синтез митохондриального белка более важен для выносливости и метаболического здоровья.
3,8 Оксид дейтерия
В последнее время оксид дейтерия (D2O, также называемый тяжелой водой) становится популярным для измерения синтеза мышечного белка.
Я пропущу большинство технических деталей, но большая разница с аминокислотными индикаторами состоит в том, что этот метод может точно измерять синтез мышечного белка в днях или даже неделях, тогда как метод аминокислотных индикаторов точно измеряет синтез мышечного протеина в течение нескольких часов.В следующем разделе мы объясним, почему это важно.
Пример бумаги с оксидом дейтерия: (Brooks, 2015)
D20 может измерять синтез мышечного протеина за периоды от нескольких дней до недель.
3,9 Молекулярные маркеры
Есть данные, что в регуляцию синтеза мышечного белка вовлечены различные сигнальные молекулы. В частности, белок из пути mTOR. Исследование этих молекулярных маркеров очень важно для лучшего понимания того, как регулируются физиологические процессы, и в конечном итоге на них могут влиять упражнения, питание или даже лекарства.
Однако на данный момент мы плохо понимаем их, чтобы они могли быть полезными предсказателями физиологии. Другими словами, хотя активация mTOR участвует в регуляции синтеза мышечного белка, увеличение активации mTOR не обязательно означает, что синтез мышечного белка действительно увеличится.
Следовательно, вы должны очень скептически относиться к выводам, основанным на исследованиях, которые измеряют только молекулярные маркеры синтеза мышечного белка и распада мышечного белка.
Пример бумажных молекулярных маркеров (в этой статье они не отражают фактические измерения MPS): (Greenhaff, 2008)
Не делайте выводов о синтезе мышечного белка, основываясь только на молекулярных маркерах синтеза мышечного белка, таких как mTOR.
4. Толкование и заблуждения
Методы не обязательно хороши или плохи. Но интерпретация данных на основе этих методов может быть ошибочной.
4.1 Синтез белка в организме в сравнении с синтезом мышечного белка
Недавно мы показали, что упражнения с отягощениями не увеличивают синтез белка в организме (Holwerda, 2016).Итак, следует ли сделать вывод, что упражнения с отягощениями неэффективны для наращивания мышечной массы?
Абсолютно нет.
Метаболизм белков всего тела измеряет синтез всех белков в организме. Упражнения с отягощениями специально наращивают мышечный белок; он не увеличивает синтез белка в других органах. В других тканях тела скорость синтеза намного выше, и, следовательно, мышца вносит лишь относительно небольшой вклад в общую скорость синтеза белка в организме. Следовательно, вы не увидите увеличения синтеза белка во всем теле после упражнений с отягощениями.
В том же исследовании мы также измерили синтез мышечного белка (используя метод FSR как с внутренне меченным белком, так и без него) и синтез мышечного белка de novo . Все 3 метода показали, что упражнения с отягощениями анаболичны для мышц.
Итак, упражнения с отягощениями сделали именно то, что должны: наращивать мышцы, а не другие органы.
Часто у лабораторий нет денег или опыта для выполнения многих из этих измерений. Представьте, что мы могли бы измерить только синтез белка в организме.Наше исследование могло бы создать неправильное впечатление, что упражнения с отягощениями не являются анаболическими, поскольку мы не увидели увеличения скорости синтеза белка в организме. Поэтому важно, чтобы вы понимали разницу между методами синтеза белка всего тела и синтеза мышечного белка.
Давайте рассмотрим другой пример:
Это исследование привлекло много внимания:
«Анаболическая реакция на еду, содержащую разное количество белка, не ограничивается максимальной стимуляцией синтеза белка у здоровых молодых людей» (Kim, 2016).
Вкратце, в нем говорится, что очень большие белковые блюда полезны, потому что они уменьшают распад белка.
Это привлекло много внимания в социальных сетях, и некоторые из комментариев были следующими:
— Видите ли, мы не должны игнорировать расщепление мышечного белка!
— Обратите внимание, что вам нужно больше 40 граммов белка в каждом приёме пищи!
Опять же, это исследование произвело неверное впечатление, потому что распад белка всего тела был ошибочно принят за распад белка в мышцах, (последнее в этом исследовании не измерялось).Если вам интересно, в этом исследовании действительно измерялся синтез мышечного белка. И 40 граммов, и 70 граммов были одинаково эффективны для стимуляции синтеза мышечного белка. Таким образом, это исследование не указывает на то, что вам, как спортсмену, требуется более 40 граммов белка на каждый прием пищи.
Обмен белков в организме не обязательно отражает то, что происходит с мышцами. Результаты измерения метаболизма белка в организме не имеют большого практического значения для спортсменов.
4.2 Корреляция между синтезом мышечного белка и приростом мышечной массы
Одна из целей измерения синтеза мышечного протеина — изучить, помогает ли вмешательство наращивать мышцы или поддерживать мышечную массу.
В социальных сетях я иногда вижу людей, отвергающих исследования синтеза мышечного протеина, заявляя:
«это просто острое механистическое исследование, оно не обязательно приводит к долгосрочным изменениям в мышечной массе».
Хотя в этом утверждении есть доля правды, оно широко используется и часто используется как отговорка, поскольку у них ограниченное понимание синтеза мышечного белка. На самом деле, исследования синтеза мышечного протеина в остром виде имеют большие преимущества по сравнению с долгосрочными тренировками, о которых я расскажу в следующем разделе.
Позвольте мне сначала кое-что уточнить: у нас нет предвзятости ни в отношении острых, ни в долгосрочных исследованиях. Мы проводим и то, и другое в нашей лаборатории и проводим одни из самых дорогих исследований в любой области.
Беспокойство о том, что синтез мышечного белка может не привести к увеличению мышечной массы, усилилось, когда было опубликовано следующее исследование:
«Острый синтез миофибриллярного белка после тренировки не коррелирует с гипертрофией мышц, вызванной тренировкой с отягощениями, у молодых мужчин» (Mitchell, 2014).
Многие люди думают, что, основываясь на этом исследовании, измерения синтеза мышечного белка не отражаются на реальном приросте мышечной массы в долгосрочной перспективе.
Но этот вывод выходит далеко за рамки исследования. В этом исследовании измерялся синтез мышечного белка через 6 часов после одной тренировки. Однако упражнения с отягощениями могут увеличить синтез мышечного белка на несколько дней. Таким образом, 6-часовое измерение не отражает всей реакции на упражнение. Это исследование показало, что измерение синтеза мышечного белка в течение 6 часов не позволяет прогнозировать прирост мышечной массы.Это полностью отличается от вывода о том, что синтез мышечного белка (независимо от времени измерения) не предсказывает прирост мышечной массы.
За этим последовало исследование, в котором использовался метод оксида дейтерия для измерения скорости синтеза мышечного белка в течение всех недель тренировок (а не только через несколько часов после одной тренировки), и было обнаружено, что синтез мышечного белка действительно коррелировал с приростом мышечной массы во время тренировки. программа обучения (Брукс, 2015).
Совсем недавно исследование показало, что синтез мышечного протеина, измеренный через 48 часов после тренировки, не коррелировал с приростом мышечной массы у нетренированных субъектов в начале программы тренировок, но это наблюдалось через три недели тренировок и далее (Damas , 2016).В то время как у нетренированных субъектов наблюдается значительное увеличение синтеза мышечного протеина после начальных тренировок, у них также наблюдается сильное повреждение мышц. Таким образом, синтез мышечного белка в основном используется для восстановления поврежденного мышечного белка, а не для роста. Всего после 3 недель тренировок повреждение мышц уменьшается, и увеличение синтеза мышечного белка фактически используется для гипертрофии мышц.
Итак, эти исследования показывают, что синтез мышечного протеина предсказывает прирост мышечной массы, но только в правильном контексте.
Упражнения повышают синтез мышечного протеина на 24 часа или дольше: в идеале у вас есть измерение мышечного протеина в течение 24 часов или дольше, и у вас есть «тренированные» субъекты, поэтому повреждение мышц, вызванное тренировкой, ослабляется (достаточно 3 недель тренировок)
Прием протеина увеличение синтеза мышечного протеина в течение ± 3-6 часов, поэтому в идеале у вас должен быть период измерения 6 часов (более длительное время может быть вредным)
Синтез мышечного протеина позволяет прогнозировать рост мышц.
5. Преимущества измерения синтеза мышечного белка над измерениями мышечной массы.
Огромным преимуществом исследований синтеза мышечного белка является то, что они более чувствительны, чем исследования, измеряющие фактический прирост мышечной массы. Это означает, что исследования синтеза мышечного протеина могут обнаружить анаболический эффект легче, чем долгосрочные исследования, которые просто упускают его из виду (долгосрочные исследования могут сделать неправильный вывод о том, что что-то не способствует росту мышц, когда это действительно так).
Например, снова и снова было показано, что употребление протеина увеличивает синтез мышечного протеина. Но подавляющее большинство долгосрочных исследований протеиновых добавок (80%) показали, что протеиновые добавки не увеличивают прирост мышечной массы (Cermak, 2012).
Это связано с тем, что большинство долгосрочных исследований недостаточно мощны, то есть не обладают достаточной статистической мощностью, чтобы обнаружить небольшие положительные эффекты. Набор мышечной массы — это просто очень медленный процесс. Вам нужно провести огромное исследование с огромным количеством субъектов, которые потребляют дополнительный белок в течение многих месяцев, прежде чем вы действительно увидите измеримый эффект от белковых добавок.
Мы провели метаанализ (объединив результаты отдельных исследований) влияния протеиновых добавок на прирост мышечной массы. Мы продемонстрировали, что только 5 исследований пришли к выводу о пользе протеиновых добавок, а 17 — нет! Однако большинство исследований, которые не показали значительной пользы, показали небольшое (незначительное) преимущество. Когда вы объединяете все эти результаты, вы увеличиваете статистическую мощность и можете сделать вывод, что протеиновые добавки действительно улучшают мышечную массу.Таким образом, в этом случае большинство долгосрочных исследований дали неверное впечатление, и исследования синтеза мышечного белка действительно предпочтительны.
Существует множество долгосрочных исследований с относительно небольшим количеством субъектов и небольшой продолжительностью исследования, в которых делается вывод о том, что какое-то вмешательство не сработало (например, протеиновые добавки или, например, комплекс упражнений X по сравнению с Y). Однако начать исследования были обречены. Они должны были быть в 3 раза больше и в 2 раза длиннее, чтобы иметь возможность получить положительный эффект.К сожалению, эти исследования создают у людей впечатление, что что-то не работает, хотя на самом деле может / работает.
Теперь, если эффект от введения дополнительного белка уже чрезвычайно трудно обнаружить в долгосрочных исследованиях, насколько реально найти меньшие эффекты? Например, было показано, что оптимизация распределения потребления белка в течение дня оптимизирует скорость синтеза мышечного белка (Mamerow, 2014) (Areta, 2013). Однако этот эффект меньше, чем при добавлении еще одной белковой муки.Таким образом, эффект распределения белка практически невозможно обнаружить в долгосрочном исследовании. Для такого исследовательского вопроса гораздо лучше подходят исследования острого синтеза мышечного протеина.
Второе большое преимущество исследований синтеза мышечного протеина состоит в том, что они дают более глубокое понимание механизмов. Они помогут вам понять, ПОЧЕМУ определенный белок хорош или не так хорош для стимуляции синтеза мышечного белка (например, его перевариваемость, аминокислотный состав и т. Д.). Подобные идеи помогают лучше понять, что вызывает рост мышц, и возникают новые исследовательские вопросы.Такого рода понимание очень трудно получить в долгосрочных исследованиях, которые обычно показывают только конечный результат механизмов.
Преимущества измерения синтеза мышечного белка включают чувствительность, контролируемую среду, и они позволяют исследовать вопросы, на которые практически невозможно ответить в долгосрочных исследованиях. Кроме того, они дадут вам много подробных сведений о механизмах, которые откроют дверь для будущих исследований.
Но, в конечном счете, не важно, какой тип обучения лучше.Опять же, мы делаем и то, и другое, и каждый имеет свою цель и опирается друг на друга. Обычно исследования синтеза мышечного белка проводятся, чтобы увидеть, работает ли что-то (поскольку они очень чувствительны) и почему. Как только мы посчитаем, что у нас есть хорошее понимание, мы попытаемся увидеть, оказывает ли эта концепция ожидаемый эффект в долгосрочном исследовании. Только когда у вас есть и то, и другое, у вас есть довольно убедительные доказательства того, что ваше вмешательство делает то, о чем вы заявляете.
6. Как оптимизировать синтез мышечного белка: рекомендации по упражнениям.
Теперь пора перевести синтез мышечного белка в некоторые практические рекомендации.
6. 1 Количество комплектов
Несколько подходов увеличивают синтез мышечного белка больше, чем один подход (Burd, 2010). Более высокий еженедельный тренировочный объем (количество подходов к мышцам) приводит к большему приросту мышечной массы (Schoenfeld, 2016).
Несколько подходов стимулируют синтез мышечного протеина более эффективно, чем один подход.
6,2 повторений в подходе
Часто рекомендуется, чтобы диапазон повторений в 8-12 повторений в подходе был оптимальным для роста мышц.Позиция Американского колледжа спортивной медицины (ACSM, 2009):
Для новичков (нетренированных людей без опыта RT или не тренировавшихся в течение нескольких лет) рекомендуется, чтобы нагрузки соответствовали диапазону повторений максимум 8-12 повторений (RM). Для промежуточного (люди с примерно 6-месячным постоянным опытом в режиме RT) и продвинутого (люди с многолетним опытом в режиме RT) рекомендуется, чтобы люди использовали более широкий диапазон нагрузки от 1 до 12 RM периодически с упором на тяжелую нагрузку. (1-6 ПМ) с 3-5-минутным отдыхом между подходами
Однако этим рекомендациям недостает доказательств.Совсем недавно лаборатория Стю Филиппа провела серию исследований, демонстрирующих, что повторная нагрузка играет минимальную, если не пренебрежимо малую, роль в гипертрофической реакции на упражнения с отягощениями, если подходы с разными диапазонами повторений выполняются до отказа (Burd, 2010) ( Мортон, 2016).
Главный вывод здесь заключается в том, что не существует волшебных диапазонов повторений, которые лучше всего подходят для роста мышц.
Различные диапазоны повторений одинаково эффективны для стимуляции синтеза мышечного протеина, если подход доведен до отказа.
6.3 Тренировка до отказа
Неясно, следует ли доводить каждый комплект до отказа. Мышечная недостаточность снижает производительность в последующих подходах, тем самым уменьшая объем тренировки. Кроме того, было высказано предположение, что частые тренировки большого объема с каждым подходом до отказа приводят к «перетренированности», что в конечном итоге приводит к снижению объема или интенсивности тренировок для восстановления (Stone, 1996).
Возможно, выполнение подхода с 1-2 повторениями, оставшимися в баке, по-прежнему будет стимулировать мышцы почти до максимума без особой усталости.Если подходы не выполняются близко к отказу, синтетический ответ мышечного белка будет небольшим (Burd, 2010). Но, по крайней мере, у нетренированных субъектов тренировка, близкая к отказу, по-видимому, дает такой же прирост мышечной массы, что и тренировка до полного отказа (Nóbrega, 2017).
Наборы, взятые близко к отказу, могут дать аналогичный выигрыш, как наборы, приведенные к отказу
6,4 Отдых между подходами
Более длительный период отдыха между подходами увеличивает больший синтетический ответ мышечного белка после тренировки по сравнению с коротким периодом отдыха (5 минут против 1) (McKendry, 2016).Согласитесь, более длительный период отдыха между сетами улучшает прирост мышечной массы по сравнению с более коротким периодом отдыха (3 минуты против 1) (Schoenfeld, 2016).
Короткий период отдыха снижает скорость синтеза мышечного протеина после тренировки.
6.5 Частота тренировок
Одна тренировка с отягощениями может стимулировать синтез мышечного белка дольше 72 часов, но достигает пика через 24 часа (Miller, 2005). Это говорит о том, что популярный так называемый «бро-сплит» (тренировка каждой группы мышц раз в неделю в разные дни тренировок) неоптимален.Действительно, тренировка каждой группы мышц не реже двух раз в неделю приводит к большему приросту мышечной массы (Schoenfeld, 2016).
Тренировка группы мышц только один раз в неделю неоптимальна
6.6 Статус обучения
Ответ общего синтеза мышечного протеина (MPS) (определяемый увеличением частоты MPS и продолжительностью этих повышенных показателей) снижается у тренированных субъектов по сравнению с нетренированными субъектами (Damas, 2015). Однако картина этого пониженного ответа различается при смешанном синтезе мышечных белков (синтез всех типов мышечных белков) и синтезе миофибриллярных белков (синтез сократительных белков: соответствующее измерение мышечной массы).
Увеличение синтеза смешанного мышечного белка у тренированных субъектов длится короче. Напротив, скорость синтеза миофибриллярного белка не увеличивается так сильно у тренированных субъектов, но продолжительность этого увеличения, по-видимому, не влияет.
Более сильное увеличение общего синтетического ответа мышечного протеина кажется логическим объяснением того, почему нетренированные люди могут добиться больших результатов быстрее, чем опытные лифтеры. Однако это не всегда так.
У нетренированных субъектов наблюдается не только значительное увеличение синтеза миофибриллярного белка, но и повреждение мышц после упражнений с отягощениями.Большая часть синтеза миофибриллярного белка используется просто для восстановления поврежденных мышечных белков, а не для роста мышечных белков. У более тренированных субъектов наблюдается меньшее увеличение синтеза миофибриллярного белка, но также гораздо меньше или даже минимальное повреждение мышц после упражнений с отягощениями (всего 3-10 недель тренировок достаточно, чтобы увидеть эти эффекты). Это означает, что в тренированном состоянии увеличение синтеза миофибриллярного белка может фактически использоваться для увеличения мышечной массы.Когда вы корректируете повреждение мышц, скорость синтеза миофибриллярного белка, измеренная в течение 48 часов после восстановления после тренировки, аналогична показателям у нетренированных субъектов и после 10 недель тренировок (Damas, 2016).
Конечно, большинство спортсменов вряд ли посчитают кого-то тренированным после 10 недель. К сожалению, мало что известно о том, как годы серьезных тренировок влияют на синтетический ответ мышечного белка на упражнения с отягощениями. Хотя соблазнительно размышлять о том, как и должны ли продвинутые спортсмены изменять параметры тренировки по сравнению с нетренированными субъектами, нет убедительных доказательств в поддержку таких предположений.
У более тренированных спортсменов наблюдается меньшее увеличение синтеза мышечного белка, но также наблюдается повреждение мышц после упражнений с отягощениями.
7. Как оптимизировать синтез мышечного белка: рекомендации по питанию
7,1 Количество белка
Двадцать граммов протеина дают почти максимальное увеличение MPS после снижения сопротивления тела. Увеличение до 40 г приводит к увеличению MPS примерно на 10% (Moore, 2009) (Witard, 2014).
Когда данные нескольких исследований были объединены и количество белка было выражено в расчете на массу тела, было обнаружено, что в среднем 0.24 г / кг массы тела (или 0,25 г / кг безжировой массы тела) оптимизируют синтез мышечного белка. Однако авторы предлагают запас прочности в 2 стандартных отклонения для учета вариабельности между периодами, что приводит к дозе белка, которая оптимально стимулирует МПС при потреблении 0,40 г / кг / прием пищи (Moore, 2015).
Совсем недавно было показано, что количество безжировой массы тела не влияет на реакцию на потребление белка (Macnaughton, 2016). Другими словами: более крупным парням не нужно больше белка, чтобы получить такой же ответ, как и маленьким парням.
Тем не менее, это исследование показало, что 40 г белка приводили к увеличению MPS примерно на 20% по сравнению с 20 г. Авторы предположили, что это было связано с тем, что это было после тренировки с отягощениями для всего тела по сравнению с упражнениями для нижней части тела, используемыми в предыдущих исследованиях.
Уровень MPS линейно увеличивается примерно до 20 г белка. Дальнейшее увеличение до 40 г дает дополнительное увеличение на 10-20%.
7.2 Источник белка
Источники белка различаются по способности стимулировать MPS. Основными свойствами, определяющими анаболический эффект белка, являются его скорость переваривания и его аминокислотный состав (особенно лейцин).
Это лучше всего иллюстрируется исследованием, в котором сравнивается синтетический ответ мышечного протеина на казеин, гидролизат казеина и сывороточный протеин.
Казеин — это медленно перевариваемый белок. Когда неповрежденный казеин гидролизуется (химически разрезан на более мелкие кусочки), он напоминает переваривание быстро перевариваемого белка.Следовательно, гидролизованная сыворотка дает более высокие показатели MPS, чем интактный казеин.
Однако синтетический ответ мышечного протеина на гидролизованный ниже, чем у сывороточного протеина. Хотя оба белка быстро перевариваются, сывороточный белок имеет более высокое содержание незаменимых аминокислот (включая лейцин) (Pennings, 2011).
Источники белка животного происхождения, как правило, имеют высокое содержание незаменимых аминокислот и, по-видимому, более эффективны, чем растительный белок, для стимуляции MPS (Van Vliet, 2015).Однако там это может потенциально компенсироваться приемом большего количества растительного белка (Gorissen, 2016).
Скорость переваривания белка и содержание аминокислот (особенно лейцина) являются основными свойствами, определяющими анаболический эффект.
7,3 Лейцин
Лейцин — это аминокислота, которая считается наиболее эффективной при стимуляции MPS. Пиковые концентрации лейцина в плазме после приема белка обычно коррелируют со скоростью синтеза мышечного белка (Pennings, 2011).Это подтверждает мнение о том, что скорость переваривания белка и содержание лейцина в белке являются важными предикторами анаболического эффекта источника белка.
Хотя лейцин очень важен, другие аминокислоты также играют роль,
Это лучше всего иллюстрируется исследованием, в котором сравнивается синтетический ответ мышечного белка на пять различных дополнительных протоколов:
6,25 г сыворотки
6,25 г сыворотки с 2,25 г лейцина, всего 3 г лейцина
6.25 г сыворотки с добавлением 4,25 г лейцина, всего 5 г лейцина
6,25 г сыворотки с добавлением 6 г BCAA (4,25 г лейцина, 1,38 г изолуецина и 1,35 г валина)
25 г сыворотки (содержит всего 3 г лейцина)
Все пять условий увеличивали скорость синтеза мышечного белка по сравнению с условиями натощак. Как и ожидалось из нашего предыдущего обсуждения оптимального количества протеина, 25 грамм протеина увеличивают показатель MPS более чем на 6,25 грамма.
Интересно, что добавление 2.25 граммов лейцина на 6,25 грамма сыворотки не улучшили MPS. Поскольку это низкое количество сыворотки + низкое количество лейцина содержало общее количество лейцина, равное 25 г сыворотки (которая содержит 3 г лейцина), это указывает на то, что лейцин сам по себе не определяет реакцию синтеза мышечного белка.
Добавление большего количества лейцина (4,25 грамма) к 6,25 грамму сыворотки дополнительно улучшило MPS, при этом показатели MPS были аналогичны 25 граммам сыворотки. Это указывает на то, что добавление относительно небольшого количества лейцина к низкой дозе белка может быть столь же эффективным, как и гораздо большее общее количество белка.
Наконец, действительно интересно, что добавление двух других аминокислот с разветвленной цепью (BCAA) предотвращает положительный эффект лейцина на MPS. Изолейцин и валин используют тот же транспортер для поглощения в кишечнике, что и лейцин. Таким образом, предполагается, что изолейцин и валин конкурируют за поглощение с лейцином, что приводит к менее быстрому пику лейцина, который считается важным фактором, определяющим скорость MPS.
Содержание лейцина в пище — важный фактор, определяющий анаболический эффект этой еды.Неоптимальные количества белка можно дополнить лейцином, чтобы улучшить синтетический ответ мышечного белка.
7,4 Одновременное употребление углеводов или жиров
Углеводы замедляют переваривание белков, но не влияют на MPS (Gorissen, 2014). Согласитесь, добавление большого количества углеводов к белку не улучшает показатели MPS после тренировки (Koopman, 2007).
Помимо воздействия на переваривание белков, было высказано предположение, что углеводы стимулируют высвобождение инсулина, что может стимулировать синтез мышечного белка и / или скорость распада мышечного белка.Однако добавление углеводов к белку после тренировки не влияет на синтез или скорость распада мышечного белка. Влияние инсулина на скорость распада мышечного белка более подробно описано в разделе 2, а влияние инсулина на синтез мышечного белка более подробно описано в разделе 7.6.
Добавление масла к белку не замедляет переваривание белка или MPS (Gorissen, 2015). Возможно, что масло просто плавает поверх протеинового коктейля в желудке, а твердый жир задержит пищеварение.В одном исследовании сообщалось о большем увеличении чистого мышечного баланса после употребления цельного молока по сравнению с обезжиренным молоком (хотя в этом исследовании использовалась артериовенозная модель с двумя пулами, что не является самым надежным измерением).
Одновременное употребление углеводов задерживает переваривание белка, но не влияет на синтез мышечного белка или скорость распада мышечного белка. Совместному употреблению жиров уделялось мало внимания, но вряд ли он окажет большое влияние на синтез мышечного белка.
7.5 Цельные и смешанные блюда
В большинстве исследований изучались изолированные белковые добавки в жидкой форме, такие как сывороточный протеин и казеиновые коктейли.
Тридцать граммов протеина, представленные в виде 113 граммов 90% постной измельченной говядины, приводят к тому же результату MPS, что и 90 граммов белка (340 граммов говядины). Это подтверждает зависимость реакции от дозы белка, наблюдаемую с белковыми добавками, где 20 г белка дают почти максимальное увеличение MPS.
Говяжий фарш переваривается быстрее, чем говяжий стейк, что указывает на то, что текстура пищи влияет на переваривание белков.Однако не было разницы в MPS между этими источниками белка.
Говяжий белок усваивается быстрее, чем молочный. Однако молочный белок стимулировал MPS больше, чем говядина за 2 часа (Burd, 2015). Между 2 и 5 часами не было значительной разницы между источниками. Это указывает на то, что скорость переваривания не всегда позволяет предсказать синтетический ответ мышечного белка источника белка.
Как обсуждалось в предыдущем разделе, добавление углеводного порошка или масла в жидкий протеиновый коктейль не влияет на синтез мышечного белка.Однако неизвестно, как взаимодействуют компоненты (больших) смешанных блюд. Например, добавление углеводов цельных продуктов, таких как рис, картофель или хлеб, к источникам цельного белка, таким как курица.
Можно предположить, что белок в смешанной пище переваривается менее быстро, что обычно (но не всегда) связано с меньшим увеличением MPS.
Цельные продукты могут эффективно стимулировать синтез мышечного белка. Мало что известно о синтетическом ответе мышечного белка на большие смешанные блюда, состоящие из цельных белков, углеводов и источников жира.
7,6 Инсулин
Как описано в моем систематическом обзоре, инсулин не стимулирует MPS (Trommelen, 2015).
Это лучше всего иллюстрируется исследованием, в котором фиксировался (поддерживался) инсулин в различных концентрациях, а также зажимались аминокислоты в высокой концентрации.
Было четыре условия:
высокий уровень аминокислот + низкий уровень инсулина
высокий уровень аминокислот + средний инсулин
высокий уровень аминокислот + высокий высокий уровень инсулина
высокий уровень аминокислот + очень высокий уровень инсулина
На иллюстрации ниже вы видите влияние на синтез мышечного белка .
Независимо от того, поддерживался ли уровень инсулина низким (аналогично уровням натощак) или очень высоким, показатели MPS были одинаковыми во всех условиях.
В моем систематическом обзоре я описываю эффект инсулина при других состояниях, в том числе при отсутствии инфузии аминокислот, но остается вывод, что инсулин не стимулирует MPS в нормальных условиях (Trommelen, 2015). Однако следует отметить, что инсулин стимулирует MPS в супрафизиологических (выше естественных) дозах (Hillier, 1998).В мире бодибилдинга инсулин иногда вводят в сверхфизиологических дозах, чтобы стимулировать рост мышц.
Инсулин немного подавляет распад мышечного белка, но для максимального эффекта требуется совсем немного (это обсуждается в разделе 2). Один только протеиновый коктейль увеличивает количество инсулина, чтобы максимально ингибировать распад мышечного белка, вам не нужны дополнительные углеводы (Staples, 2011).
Инсулин не стимулирует синтез мышечного белка (если не вводится в супрафизиологических дозах).Инсулин подавляет распад мышечного белка, но для максимального эффекта требуется лишь минимальное количество инсулина.
7,7 Белковое время
Упражнения улучшают синтетический ответ мышечного протеина на прием протеина. Поэтому было высказано предположение, что потребление белка сразу после тренировки является более анаболическим, чем потребление белка в разные моменты времени.
Вероятно, лучшим доказательством в поддержку концепции выбора времени потребления белка является исследование, которое показало, что прием белка сразу после тренировки был более эффективным, чем прием белка через 3 часа после тренировки (хотя в этом исследовании использовался артериовенозный метод с двумя пулами, который не является отличное измерение синтеза мышечного белка) (Levenhagen, 2001).Напротив, в другом исследовании не было обнаружено различий в MPS, когда незаменимые аминокислоты принимались через 1 или 3 часа после тренировки (Rasmussen, 200).
Кроме того, упражнения с отягощениями усиливают синтетический ответ мышечного протеина на прием протеина как минимум на 24 часа (Burd, 2011). Конечно, возможно, что синергия между упражнениями и потреблением белка будет наибольшей сразу после тренировки, а затем постепенно снизится в течение следующих 24 часов. Однако эти данные свидетельствуют о том, что не существует ограниченного окна возможностей, в течение которого белок приносит огромную пользу сразу после тренировки, которое внезапно закрывается в течение пары часов.
В целом, в исследованиях, посвященных изучению синтеза мышечного белка, не было обнаружено явной пользы для определения времени потребления белка. Поскольку такие исследования гораздо более чувствительны для выявления потенциальных анаболических эффектов по сравнению с долгосрочными исследованиями, измеряющими изменения в мышечной массе, маловероятно, что долгосрочные исследования будут наблюдать преимущества выбора времени потребления белка.
В соответствии с этим метаанализ пришел к выводу, что добавление протеина ≤ 1 часа до и / или после упражнений с отягощениями улучшило прирост мышечной массы (Schoenfeld, 2013).Однако этот эффект в значительной степени объяснялся тем фактом, что добавление протеина увеличивало общее потребление протеина, а не конкретное время приема протеина.
С практической точки зрения, протеиновый коктейль во время или после тренировки:
легко сделать
теоретически может иметь очень небольшую выгоду
— простой способ улучшить общее потребление белка
предотвращает FOMO (страх что-то упустить)
Итак, можно было бы поспорить: почему бы не сделать Это? Это в основном зависит от личных предпочтений.
Отсутствуют данные, подтверждающие, что потребление белка во время упражнений с отягощениями более эффективно, чем потребление белка в другие моменты времени.
7,8 Распределение белков
Равномерный баланс потребления белка на завтрак, обед и ужин стимулирует MPS более эффективно, чем потребление большей части ежедневного белка во время ужина (Marerow, 2014). Предоставление 20 г белка каждые 3 часа стимулирует MPS в большей степени, чем предоставление того же количества белка менее регулярными дозами (40 г каждые 6 часов) или более регулярными дозами (10 г каждые 1 час.5 час) (Арета, 2013).
Скорость синтеза мышечного белка определяется не только общим потреблением белка, но и характером потребления белка.
7,9 Мышцы полный эффект
Полный эффект мышц — это наблюдение, что аминокислоты стимулируют MPS на короткий период, после чего наступает рефрактерный период, когда мышца не реагирует на аминокислоты. Более конкретно, после приема белка существует период задержки примерно 45-90 минут, прежде чем MPS возрастет и достигает пика между 90-120 минутами, после чего MPS быстро возвращается к исходному уровню, даже если уровни аминокислот все еще повышены (Bohe, 2001). (Атертон, 2010).
Эффект полной мускулатуры породил теорию о том, как оптимизировать потребление белка в течение дня в онлайн-фитнес-сообществе. Он предполагает, что после повышения уровня аминокислот вы должны позволить им вернуться к уровню натощак, чтобы снова повысить чувствительность мышц к аминокислотам. Впоследствии потребление белка снова будет стимулировать MPS.
Нет никаких доказательств, подтверждающих эту теорию.
Предлагаемый механизм кажется маловероятным, поскольку многие схемы питания приводят к повышению уровня аминокислот в течение всего дня.Традиционная диета для бодибилдинга состоит из очень частых приемов пищи с очень высоким содержанием белка (например, курицы, риса, брокколи 6 раз в день). Фактически, он был специально разработан с целью поддерживать повышенный уровень аминокислот в течение всего дня, чтобы всегда было достаточно строительных блоков для формирования новой мышечной ткани. Или периодическое голодание, при котором весь дневной белок съедается за короткий период времени (обычно 8 часов).
Эти диеты допускают только одно ~ 90-минутное увеличение MPS в течение всего дня.Ясно, что это не то, что происходит, поскольку многие с большим успехом используют эти подходы для увеличения мышечной массы.
Скорее всего, существует рефрактерный период, и просто требуется некоторое время, прежде чем мышца снова отреагирует на АА. Вы не должны позволять аминокислотам снижаться, чтобы сенсибилизировать мышцы.
Однако значимость полного эффекта мышц у спортсменов может быть поставлена под сомнение.
Это лучше всего иллюстрируется в исследовании, в котором влияние протеина оценивалось как в состоянии покоя, так и после тренировки (Churchward-Venne, 2012).
Прием только белка стимулирует MPS в течение 1-3 часов после приема внутрь. Впоследствии показатели MPS возвращаются к базальным. Однако в состоянии после тренировки белок стимулировал частоту MPS как в течение 1-3 часов, так и в течение 3-5 часов.
Похоже, что полный эффект мышц отсутствует в острых состояниях после тренировки. Интересно отметить, что упражнения с отягощениями могут повысить чувствительность мышц к белку как минимум на 24 часа (Burd, 2011).
Эффект полной мускулатуры — интересное явление, но мы недостаточно хорошо его понимаем, чтобы позволить ему повлиять на наши рекомендации по потреблению белка.
Эффект полного мышечного эффекта — это наблюдение, что аминокислоты стимулируют MPS только в течение короткого периода в состоянии покоя, после чего наступает рефрактерный период, когда мышца не реагирует на аминокислоты.
7,10 Белок перед сном
Как обсуждалось выше, эффективное распределение белка оптимизирует MPS. Таким образом, имеет смысл есть белок непосредственно перед ночным сном, самым продолжительным периодом, когда вы не можете есть. 40 г белка перед сном увеличивает MPS во время ночного сна (Res, 2012).Белковые добавки (27,5 г) перед сном во время 12-недельной программы тренировок с отягощениями улучшают мышечную массу и прирост силы (Snijders, 2015).
Белок перед сном стимулирует синтез мышечного белка во время ночного сна.
7,11 Потребление энергии
Уже три дня диеты снижают базальный МПС (Areta, 2014). Это показывает, что дефицит энергии неоптимален для MPS, однако вы можете наращивать мышечную массу, одновременно теряя жир (Longland, 2016). Неясно, требуется ли питание сверх нормы для оптимизации MPS.
Отрицательный энергетический баланс снижает скорость синтеза мышечного белка. Неизвестно, увеличивает ли переедание (увеличение массы тела) синтез мышечного белка.
8. Резюме
Хотя расщепление мышечного белка — важный процесс, он не сильно колеблется, что делает его гораздо менее важным для набора мышечной массы, чем синтез мышечного белка.
Синтез белка в организме всего тела не очень важен для спортсменов. (в исследованиях часто называют синтез белка, не путайте его с синтезом мышечного белка)
Мышцы Синтез белка является прогностическим фактором гипертрофии мышц.
Исследования синтеза мышечного белка более чувствительны к выявлению анаболических эффектов, чем долгосрочные исследования, измеряющие изменения в мышечной массе.
Легко сделать неправильные выводы, если вы не полностью понимаете методы.
Как оптимизировать синтез мышечного белка: рекомендации по упражнениям:
Тренируйте каждую группу мышц не реже двух раз в неделю с несколькими подходами
Диапазон повторений не имеет значения, если вы тренируетесь (близки?) До отказа
Отдыхайте не менее 2 минут между подходами
Как оптимизировать синтез мышечного белка: рекомендации по питанию:
Ешьте 4-5 приемов пищи в течение дня: e.грамм. завтрак, обед, послетренировочный коктейль, ужин и перед сном.
Съедайте 20-40 г белка при каждом приеме пищи. Добавки выше 20 г дают небольшую дополнительную пользу.
Выбирайте животный протеин (лучше всего сывороточный протеин). Или компенсируйте это употреблением большего количества растительного белка.
Если ваша главная цель — нарастить мышечную массу, ешьте как минимум поддерживающие калории.
Теперь мне нужна ваша помощь.
Добавьте этот пост в закладки по нескольким причинам:
Во-первых, я буду обновлять этот пост новыми исследованиями.
Во-вторых, я продолжу дорабатывать разделы на основе ваших отзывов и добавлять дополнительные разделы в будущем.
Наконец, обращайтесь к конкретным разделам этой статьи, когда вы видите обсуждение синтеза мышечного белка. Люди ошибочно принимают синтез белка всего тела за синтез мышечного белка: см. Раздел 4.1. Кто-то скептически относится к выводу из статьи, потому что распад мышечного белка не измерялся? Раздел 2 приятель. Кто-то утверждает, что протеиновые добавки не эффективны, основываясь на прочитанном им долгосрочном исследовании, которое не обнаружило улучшения в мышечной массе: раздел 5 помог вам.
Не стесняйтесь задавать мне вопросы о методах или интерпретации исследований метаболизма белков в комментариях или на Facebook. Если будут появляться какие-то вопросы, я перепишу соответствующие разделы, чтобы всем было понятнее.
No related posts.

Мышечные протеины: Рейтинг лучших протеинов для набора мышечной массы

Многокомпонентный протеин

Протеины (белок)

Протеины для набора мышечной массы и похудения

Протеины

Разные типы сывороточного протеина

Изоляты, полученные способом микрофильтрации

Будущее сывороточного протеина

Возвращение гидролизованных белков

Сывороточный протеин – что это такое

Влияние протеина на мышечную массу

Рекомендации по потреблению белка

Уменьшаем катаболизм

Роль аминокислот

Про возраст

Влияние физических упражнений на мышечную массу

Протеин — Drive Market

Протеины для набора мышечной массы

Разновидности протеина

Когда нужно принимать протеин?

мышечных белков

Протеом человека в скелетных мышцах

Транскриптом скелетных мышц

Повышенная экспрессия белков в скелетных мышцах

Белки, связанные с сокращением, экспрессируются в скелетных мышцах

Белки, связанные с функцией кальция, экспрессируемой в скелетных мышцах

Белки, связанные с ферментативной активностью, экспрессируемой в скелетных мышцах

Экспрессия гена разделяется между скелетными мышцами и другими тканями

Содержит ли мышечная ткань различные типы белка?

Белок

Пищевая регуляция синтеза мышечного белка с помощью упражнений с отягощениями: стратегии усиления анаболизма | Питание и обмен веществ

Биохимические и физико-химические характеристики основных мышечных белков рыб и моллюсков

Молекулярный параллелизм в белках быстро сокращающихся мышц у эхолокационных млекопитающих

РЕЗУЛЬТАТЫ

ОБСУЖДЕНИЕ

МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ

Скрининг по всему геному на предмет параллельных аминокислотных замен у плацентарных млекопитающих

Идентификация радикальных замен в консервативных положениях

Параллельные замены в белках быстро и медленно сокращающихся мышечных волокон

Последовательность РНК в

De novo сборка транскриптома

Сборка транскриптов тяжелой цепи миозина

Функциональные эксперименты на мышах (

Полное руководство по синтезу мышечного белка

1.Что такое синтез белка?

2. Почему распад мышечного белка менее важен

3. Методы измерения синтеза белка

3,1 Азотный баланс

3.2 Трассеры

3.3 Обмен белков в организме

3,4 Артериовенозная техника с двумя бассейнами и тремя бассейнами

3,5 Дробное синтетическое соотношение

3,6

3,7 Специфические фракции мышечного белка

3,8 Оксид дейтерия

3,9 Молекулярные маркеры

4. Толкование и заблуждения

4.1 Синтез белка в организме в сравнении с синтезом мышечного белка

4.2 Корреляция между синтезом мышечного белка и приростом мышечной массы

5. Преимущества измерения синтеза мышечного белка над измерениями мышечной массы.

6. Как оптимизировать синтез мышечного белка: рекомендации по упражнениям.

6. 1 Количество комплектов

6,2 повторений в подходе

6.3 Тренировка до отказа

6,4 Отдых между подходами

6.5 Частота тренировок

6.6 Статус обучения

7. Как оптимизировать синтез мышечного белка: рекомендации по питанию

7,1 Количество белка

7.2 Источник белка

7,3 Лейцин

7,4 Одновременное употребление углеводов или жиров

7.5 Цельные и смешанные блюда

7,6 Инсулин

7,7 Белковое время

7,8 Распределение белков

7,9 Мышцы полный эффект

7,10 Белок перед сном

7,11 Потребление энергии

8. Резюме