Протеин это что такое: Протеин. Что это? Для чего нужен протеин. Как принимать

авторов Википедии. (2019, 13 июля). Альфа-кератин. В Википедия, Бесплатная энциклопедия . Получено в 18:17, 19 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php? title = Альфа-кератин & oldid = 7410

Инициатива открытого обучения. (2019) Покровные уровни организации. Университет Карнеги Меллон. В анатомии и физиологии. Доступно по адресу: https://oli.cmu.edu/jcourse/webui/syllabus/module.do?context=43480020ca6010f804da8baf7ba.

авторов Википедии. (2019, 16 июля). Коллаген. В Википедия, Бесплатная энциклопедия . Получено в 03:42, 20 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Collagen&oldid=

авторов Википедии. (2019, 16 июля). Сворачивание белков. В Википедия, Бесплатная энциклопедия .Получено 18:30, 20 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Protein_folding&oldid=4145

авторов Википедии. (2019, 11 июня). Глобулярный белок. В Википедия, Бесплатная энциклопедия . Получено в 18:49, 20 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Globular_protein&oldid=0467

авторов Википедии. (2019, 11 июля). Внутренне неупорядоченные белки. В Википедия, Бесплатная энциклопедия . Получено 19:52, 20 июля 2019 г., с https: // en.wikipedia.org/w/index.php?title=Intrinsically_disordered_proteins&oldid=2287

белков | Безграничная биология

Типы и функции белков

Белки выполняют множество важных физиологических функций, в том числе катализируют биохимические реакции.

Цели обучения

Различать типы и функции белков

Основные выводы

Ключевые моменты

• Белки необходимы для основных физиологических процессов жизни и выполняют функции во всех системах человеческого тела.
• Форма белка определяет его функцию.
• Белки состоят из аминокислотных субъединиц, которые образуют полипептидные цепи.
• Ферменты катализируют биохимические реакции, ускоряя химические реакции, и могут либо разрушать свой субстрат, либо строить более крупные молекулы из субстрата.
• Форма активного центра фермента соответствует форме субстрата.
• Гормоны — это тип белков, используемых для передачи сигналов и коммуникации клеток.

Ключевые термины

• аминокислота : Любая из 20 встречающихся в природе α-аминокислот (имеющих амино- и карбоксильные группы на одном атоме углерода) и различных боковых цепей, которые объединяются через пептидные связи с образованием белков.
• полипептид : любой полимер (одинаковых или разных) аминокислот, соединенных пептидными связями.
• Catalyze : для ускорения процесса.

Типы и функции белков

Белки выполняют важные функции во всех системах человеческого тела. Эти длинные цепи аминокислот критически важны для:

• катализирующие химические реакции
• синтез и восстановление ДНК
• транспортировка материалов по ячейке
• прием и отправка химических сигналов
• отвечает на раздражители
• обеспечивает структурную поддержку

Белки (полимеры) представляют собой макромолекулы, состоящие из аминокислотных субъединиц (мономеров).Эти аминокислоты ковалентно связаны друг с другом с образованием длинных линейных цепей, называемых полипептидами, которые затем складываются в определенную трехмерную форму. Иногда эти свернутые полипептидные цепи функционируют сами по себе. В других случаях они объединяются с дополнительными полипептидными цепями, чтобы сформировать окончательную структуру белка. Иногда в конечном белке также требуются неполипептидные группы. Например, гемогобин белка крови состоит из четырех полипептидных цепей, каждая из которых также содержит молекулу гема, имеющую кольцевую структуру с атомом железа в центре.

Белки имеют разную форму и молекулярную массу в зависимости от аминокислотной последовательности. Например, гемоглобин представляет собой глобулярный белок, что означает, что он сворачивается в компактную шарообразную структуру, но коллаген, обнаруженный в нашей коже, представляет собой волокнистый белок, что означает, что он складывается в длинную вытянутую волокнистую цепочку. Вы, вероятно, похожи на членов своей семьи, потому что у вас одинаковые белки, но вы выглядите иначе, чем посторонние, потому что белки в ваших глазах, волосах и остальном теле различны.

Гемоглобин человека : Структура гемоглобина человека. Α- и β-субъединицы белков выделены красным и синим цветом, а железосодержащие гемовые группы — зеленым. Из базы данных по белкам.

Поскольку форма определяет функцию, любое небольшое изменение формы белка может привести к нарушению функции белка. Небольшие изменения в аминокислотной последовательности белка могут вызвать разрушительные генетические заболевания, такие как болезнь Хантингтона или серповидно-клеточная анемия.

Ферменты

Ферменты — это белки, которые катализируют биохимические реакции, которые в противном случае не имели бы места.Эти ферменты необходимы для химических процессов, таких как пищеварение и клеточный метаболизм. Без ферментов большинство физиологических процессов протекало бы так медленно (или не протекало бы совсем), что жизнь не могла бы существовать.

Поскольку форма определяет функцию, каждый фермент специфичен для своих субстратов. Субстраты — это реагенты, которые подвергаются химической реакции, катализируемой ферментом. Место, где субстраты связываются с ферментом или взаимодействуют с ним, известно как активный сайт, потому что это место, где происходит химия.Когда субстрат связывается со своим активным центром на ферменте, фермент может способствовать его распаду, перегруппировке или синтезу. Помещая субстрату определенную форму и микроокружение в активном центре, фермент стимулирует протекание химической реакции. Существует два основных класса ферментов:

Ферментная реакция : Катаболическая ферментная реакция, показывающая, что субстрат точно соответствует форме активного центра.

• Катаболические ферменты: ферменты, расщепляющие субстрат
• Анаболические ферменты: ферменты, которые создают более сложные молекулы из своих субстратов

Ферменты необходимы для пищеварения: процесс расщепления более крупных молекул пищи на субъединицы, достаточно мелкие, чтобы диффундировать через клеточную мембрану и использоваться клеткой.Эти ферменты включают амилазу, которая катализирует переваривание углеводов во рту и тонком кишечнике; пепсин, катализирующий переваривание белков в желудке; липаза, катализирующая реакции, необходимые для эмульгирования жиров в тонком кишечнике; и трипсин, который катализирует дальнейшее переваривание белков в тонком кишечнике.

Ферменты также необходимы для биосинтеза: процесса создания новых сложных молекул из более мелких субъединиц, которые поставляются или генерируются клеткой.Эти биосинтетические ферменты включают ДНК-полимеразу, которая катализирует синтез новых цепей генетического материала до деления клетки; синтетаза жирных кислот, которая синтезирует новые жирные кислоты для образования жиров или мембранных липидов; и компоненты рибосомы, которая катализирует образование новых полипептидов из мономеров аминокислот.

Гормоны

Некоторые белки действуют как химические сигнальные молекулы, называемые гормонами. Эти белки секретируются эндокринными клетками, которые контролируют или регулируют определенные физиологические процессы, включая рост, развитие, метаболизм и размножение.Например, инсулин — это белковый гормон, который помогает регулировать уровень глюкозы в крови. Другие белки действуют как рецепторы для определения концентрации химических веществ и отправки сигналов для ответа. Некоторые типы гормонов, такие как эстроген и тестостерон, являются липидными стероидами, а не белками.

Другие функции белков

Белки выполняют важные функции во всех системах человеческого тела. В дыхательной системе гемоглобин (состоящий из четырех белковых субъединиц) транспортирует кислород для использования в клеточном метаболизме.Дополнительные белки в плазме крови и лимфе переносят питательные вещества и продукты обмена веществ по всему телу. Белки актин и тубулин образуют клеточные структуры, а кератин формирует структурную опору для мертвых клеток, которые становятся ногтями и волосами. Антитела, также называемые иммуноглобинами, помогают распознавать и уничтожать чужеродные патогены в иммунной системе. Актин и миозин позволяют мышцам сокращаться, а альбумин питает раннее развитие эмбриона или проростка.

Тубулин : структурный белок тубулин, окрашенный в красный цвет в клетках мыши.

Аминокислоты

Аминокислота содержит аминогруппу, карбоксильную группу и группу R и объединяется с другими аминокислотами с образованием полипептидных цепей.

Цели обучения

Опишите структуру аминокислоты и особенности, которые придают ее специфическим свойствам

Основные выводы

Ключевые моменты

• Каждая аминокислота содержит центральный атом C, аминогруппу (Nh3), карбоксильную группу (COOH) и определенную группу R.
• Группа R определяет характеристики (размер, полярность и pH) для каждого типа аминокислоты.
• Пептидные связи образуются между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой путем дегидратационного синтеза.
• Цепь аминокислот представляет собой полипептид.

Ключевые термины

• аминокислота : Любая из 20 встречающихся в природе α-аминокислот (имеющих амино- и карбоксильные группы на одном атоме углерода) и различных боковых цепей, которые объединяются через пептидные связи с образованием белков.
• Группа R : Группа R представляет собой боковую цепь, специфичную для каждой аминокислоты, которая придает определенные химические свойства этой аминокислоте.
• полипептид : любой полимер (одинаковых или разных) аминокислот, соединенных пептидными связями.

Структура аминокислоты

Аминокислоты — это мономеры, из которых состоят белки. Каждая аминокислота имеет одинаковую фундаментальную структуру, которая состоит из центрального атома углерода, также известного как альфа (α) углерод, связанного с аминогруппой (NH ₂ ), карбоксильной группой (COOH) и водородом. атом.В водной среде клетки как аминогруппа, так и карбоксильная группа ионизируются в физиологических условиях, и поэтому имеют структуры -NH ₃ ⁺ и -COO ^— соответственно. Каждая аминокислота также имеет другой атом или группу атомов, связанных с центральным атомом, известную как группа R. Эта группа R или боковая цепь придает каждой аминокислоте специфические характеристики белков, включая размер, полярность и pH.

Аминокислотная структура : Аминокислоты имеют центральный асимметричный атом углерода, к которому присоединены аминогруппа, карбоксильная группа, атом водорода и боковая цепь (группа R).Эта аминокислота неионизирована, но если ее поместить в воду с pH 7, ее аминогруппа получит другой водород и положительный заряд, а гидроксил в своей карбоксильной группе потеряет водород и получит отрицательный заряд.

Типы аминокислот

Название «аминокислота» происходит от аминогруппы и карбоксикислотной группы в их основной структуре. В белках присутствует 21 аминокислота, каждая из которых имеет определенную группу R или боковую цепь. Десять из них считаются незаменимыми аминокислотами для человека, потому что человеческий организм не может их производить, и они должны быть получены с пищей.Все организмы имеют разные незаменимые аминокислоты в зависимости от их физиологии.

Типы аминокислот : В белках обычно встречается 21 обычная аминокислота, каждая из которых имеет свою R-группу (вариантную группу), которая определяет ее химическую природу. 21-я аминокислота, не показанная здесь, представляет собой селеноцистеин с группой R -CH ₂ -SeH.

Характеристики аминокислот

Какие категории аминокислот вы ожидаете найти на поверхности растворимого белка, а какие — внутри? Какое распределение аминокислот вы ожидаете найти в белке, встроенном в липидный бислой?

Химический состав боковой цепи определяет характеристики аминокислоты.Аминокислоты, такие как валин, метионин и аланин, неполярны (гидрофобны), тогда как аминокислоты, такие как серин, треонин и цистеин, полярны (гидрофильны). Боковые цепи лизина и аргинина заряжены положительно, поэтому эти аминокислоты также известны как основные (с высоким pH) аминокислоты. Пролин является исключением из стандартной структуры аминокислоты, поскольку его группа R связана с аминогруппой, образуя кольцеобразную структуру.

Аминокислоты обозначаются одной заглавной буквой или трехбуквенным сокращением.Например, валин обозначается буквой V или трехбуквенным символом val.

Пептидные облигации

Последовательность и количество аминокислот в конечном итоге определяют форму, размер и функцию белка. Каждая аминокислота связана с другой аминокислотой ковалентной связью, известной как пептидная связь. Когда две аминокислоты ковалентно связаны пептидной связью, карбоксильная группа одной аминокислоты и аминогруппа входящей аминокислоты объединяются и высвобождают молекулу воды.Любая реакция, которая объединяет два мономера в реакцию, в которой образуется H ₂ O в качестве одного из продуктов, известна как реакция дегидратации, поэтому образование пептидной связи является примером реакции дегидратации.

Образование пептидной связи : Образование пептидной связи — это реакция синтеза дегидратации. Карбоксильная группа одной аминокислоты связана с аминогруппой входящей аминокислоты. При этом выделяется молекула воды.

Полипептидные цепи

Образовавшаяся цепочка аминокислот называется полипептидной цепью.Каждый полипептид имеет свободную аминогруппу на одном конце. Этот конец называется N-концом или амино-концом, а другой конец имеет свободную карбоксильную группу, также известную как C или карбоксильный конец. При считывании или сообщении аминокислотной последовательности белка или полипептида принято использовать направление от N к C. То есть предполагается, что первая аминокислота в последовательности находится на N-конце, а последняя аминокислота — на C-конце.

Хотя термины полипептид и белок иногда используются взаимозаменяемо, полипептид технически представляет собой любой полимер аминокислот, тогда как термин белок используется для полипептида или полипептидов, которые свернуты должным образом, в сочетании с любыми дополнительными компонентами, необходимыми для правильного функционирования, и теперь работоспособен.

Структура белка

Каждый последующий уровень сворачивания белка в конечном итоге влияет на его форму и, следовательно, на его функцию.

Цели обучения

Обобщите четыре уровня структуры белка

Основные выводы

Ключевые моменты

• Структура белка зависит от его аминокислотной последовательности и локальных низкоэнергетических химических связей между атомами как в основной цепи полипептида, так и в боковых цепях аминокислот.
• Структура белка играет ключевую роль в его функции; если белок теряет свою форму на каком-либо структурном уровне, он может больше не функционировать.
• Первичная структура представляет собой аминокислотную последовательность.
• Вторичная структура представляет собой локальные взаимодействия между участками полипептидной цепи и включает структуры α-спирали и β-складчатых листов.
• Третичная структура — это общая трехмерная складчатость, в значительной степени обусловленная взаимодействиями между R-группами.
• Четвертичные структуры — это ориентация и расположение субъединиц в мульти-субъединичном белке.

Ключевые термины

• антипараллельный : Природа противоположных ориентаций двух цепей ДНК или двух бета-цепей, составляющих вторичную структуру белка
• дисульфидная связь : Связь, состоящая из ковалентной связи между двумя атомами серы, образованная реакцией двух тиоловых групп, особенно между тиоловыми группами двух белков
• β-складчатый лист : вторичная структура белков, где группы N-H в основной цепи одной полностью вытянутой цепи устанавливают водородные связи с группами C = O в основной цепи соседней полностью вытянутой цепи
• α-спираль : вторичная структура белков, где каждый N-H основной цепи создает водородную связь с группой C = O аминокислоты на четыре остатка ранее в той же спирали.

Форма белка имеет решающее значение для его функции, поскольку она определяет, может ли белок взаимодействовать с другими молекулами. Белковые структуры очень сложны, и только совсем недавно исследователи смогли легко и быстро определить структуру полных белков вплоть до атомного уровня. (Используемые методы восходят к 1950-м годам, но до недавнего времени они были очень медленными и трудоемкими в использовании, поэтому полные белковые структуры решались очень медленно.) Ранние структурные биохимики концептуально разделили белковые структуры на четыре «уровня», чтобы упростить задачу. чтобы понять сложность общей структуры.Чтобы определить, как белок приобретает свою окончательную форму или конформацию, нам необходимо понять эти четыре уровня структуры белка: первичный, вторичный, третичный и четвертичный.

Первичная структура

Первичная структура белка — это уникальная последовательность аминокислот в каждой полипептидной цепи, из которой состоит белок. На самом деле, это просто список аминокислот в полипептидной цепи, а не ее структура. Но поскольку окончательная структура белка в конечном итоге зависит от этой последовательности, это было названо первичной структурой полипептидной цепи.Например, гормон поджелудочной железы инсулин имеет две полипептидные цепи, A и B.

Первичная структура : Цепь А инсулина состоит из 21 аминокислоты, а цепь В — из 30 аминокислот, и каждая последовательность уникальна для белка инсулина.

Ген или последовательность ДНК в конечном итоге определяет уникальную последовательность аминокислот в каждой пептидной цепи. Изменение нуклеотидной последовательности кодирующей области гена может привести к добавлению другой аминокислоты к растущей полипептидной цепи, вызывая изменение структуры белка и, следовательно, функции.

Гемоглобин, транспортирующий кислород, состоит из четырех полипептидных цепей, двух идентичных α-цепей и двух идентичных β-цепей. При серповидно-клеточной анемии простая замена аминогруппы в β-цепи гемоглобина вызывает изменение структуры всего белка. Когда аминокислота глутаминовая кислота заменяется валином в β-цепи, полипептид складывается в несколько иную форму, что создает дисфункциональный белок гемоглобина. Итак, всего одна замена аминокислоты может вызвать кардинальные изменения.Эти дисфункциональные белки гемоглобина в условиях низкого содержания кислорода начинают связываться друг с другом, образуя длинные волокна, состоящие из миллионов агрегированных гемоглобинов, которые искажают эритроциты в форме полумесяца или «серпа», которые закупоривают артерии. Люди, страдающие этим заболеванием, часто испытывают одышку, головокружение, головные боли и боли в животе.

Серповидно-клеточная анемия : серповидные клетки имеют форму полумесяца, тогда как нормальные клетки имеют форму диска.

Вторичная структура

Вторичная структура белка — это любые регулярные структуры, возникающие в результате взаимодействий между соседними или соседними аминокислотами, когда полипептид начинает складываться в свою функциональную трехмерную форму.Вторичные структуры возникают, когда образуются Н-связи между локальными группами аминокислот в области полипептидной цепи. Редко единичная вторичная структура распространяется по всей полипептидной цепи. Обычно это просто часть цепочки. Наиболее распространенными формами вторичной структуры являются α-спиральные и β-складчатые листовые структуры, и они играют важную структурную роль в большинстве глобулярных и волокнистых белков.

Вторичная структура : α-спираль и β-складчатый лист образуются из-за образования водородных связей между карбонильной и аминогруппой в основной цепи пептида.Некоторые аминокислоты имеют склонность образовывать α-спираль, в то время как другие имеют склонность образовывать β-складчатый лист.

В цепи α-спирали водородная связь образуется между атомом кислорода в карбонильной группе основной цепи полипептида в одной аминокислоте и атомом водорода в аминогруппе основной цепи полипептида другой аминокислоты, которая находится на четыре аминокислоты дальше по цепи. Это удерживает отрезок аминокислот в правой спирали. Каждый виток в альфа-спирали имеет 3.6 аминокислотных остатков. Группы R (боковые цепи) полипептида выступают из цепи α-спирали и не участвуют в H-связях, которые поддерживают структуру α-спирали.

В β-гофрированных листах участки аминокислот сохраняются в почти полностью вытянутой конформации, которая «складывается» или зигзагообразно из-за нелинейной природы одиночных ковалентных связей C-C и C-N. β-гофрированные листы никогда не встречаются в одиночку. Они должны удерживаться на месте другими β-гофрированными листами. Участки аминокислот в β-складчатых листах удерживаются в их складчатой ​​структуре листа, потому что водородные связи образуются между атомом кислорода в карбонильной группе полипептидной основной цепи одного β-складчатого листа и атомом водорода в аминогруппе полипептидного каркаса другого β-складчатого листа. лист гофрированный.Скрепляющие друг друга β-гофрированные листы выровнены параллельно или антипараллельно друг другу. Группы R аминокислот в β-складчатом листе указывают перпендикулярно водородным связям, удерживающим β-складчатые листы вместе, и не участвуют в поддержании структуры β-складчатого листа.

Третичная структура

Третичная структура полипептидной цепи — это ее общая трехмерная форма после того, как все элементы вторичной структуры сложены вместе друг с другом.Взаимодействия между полярной, неполярной, кислотной и основной R-группой в полипептидной цепи создают сложную трехмерную третичную структуру белка. Когда сворачивание белка происходит в водной среде тела, гидрофобные группы R неполярных аминокислот в основном лежат внутри белка, в то время как гидрофильные группы R лежат в основном снаружи. Боковые цепи цистеина образуют дисульфидные связи в присутствии кислорода, единственную ковалентную связь, образующуюся во время сворачивания белка.Все эти взаимодействия, слабые и сильные, определяют окончательную трехмерную форму белка. Когда белок теряет свою трехмерную форму, он больше не функционирует.

Третичная структура : Третичная структура белков определяется гидрофобными взаимодействиями, ионными связями, водородными связями и дисульфидными связями.

Четвертичная структура

Четвертичная структура белка — это то, как его субъединицы ориентированы и расположены относительно друг друга.В результате четвертичная структура применима только к многосубъединичным белкам; то есть белки, состоящие из более чем одной полипептидной цепи. Белки, полученные из одного полипептида, не будут иметь четвертичной структуры.

В белках с более чем одной субъединицей слабые взаимодействия между субъединицами помогают стабилизировать общую структуру. Ферменты часто играют ключевую роль в связывании субъединиц с образованием конечного функционирующего белка.

Например, инсулин представляет собой шарообразный глобулярный белок, который содержит как водородные связи, так и дисульфидные связи, которые удерживают вместе две его полипептидные цепи.Шелк — это волокнистый белок, который образуется в результате водородных связей между различными β-складчатыми цепями.

Четыре уровня структуры белка : На этих иллюстрациях можно увидеть четыре уровня структуры белка.

Денатурация и сворачивание белков

Денатурация — это процесс, при котором белки теряют свою форму и, следовательно, свою функцию из-за изменений pH или температуры.

Цели обучения

Обсудить процесс денатурации белка

Основные выводы

Ключевые моменты

• Белки меняют свою форму при воздействии различных значений pH или температуры.
• Организм строго регулирует pH и температуру, чтобы предотвратить денатурацию белков, таких как ферменты.
• Некоторые белки могут восстанавливаться после денатурации, а другие — нет.
• Белки-шапероны помогают некоторым белкам принимать правильную форму.

Ключевые термины

• шаперонин : белки, которые обеспечивают благоприятные условия для правильного сворачивания других белков, тем самым предотвращая агрегацию
• денатурация : изменение складчатой ​​структуры белка (и, следовательно, физических свойств), вызванное нагреванием, изменением pH или воздействием определенных химических веществ

Каждый белок имеет свою собственную уникальную последовательность аминокислот, и взаимодействия между этими аминокислотами создают определенную форму.Эта форма определяет функцию белка, от переваривания белка в желудке до переноса кислорода в кровь.

Изменение формы белка

Если белок подвержен изменениям температуры, pH или воздействию химикатов, внутренние взаимодействия между аминокислотами белка могут измениться, что, в свою очередь, может изменить форму белка. Хотя аминокислотная последовательность (также известная как первичная структура белка) не изменяется, форма белка может измениться настолько, что станет дисфункциональной, и в этом случае белок считается денатурированным.Пепсин, фермент, расщепляющий белок в желудке, действует только при очень низком pH. При более высоких значениях pH конформация пепсина, способ сворачивания его полипептидной цепи в трех измерениях, начинает меняться. В желудке поддерживается очень низкий уровень pH, чтобы пепсин продолжал переваривать белок и не денатурировал его.

Ферменты

Поскольку почти для всех биохимических реакций требуются ферменты, и поскольку почти все ферменты оптимально работают только в относительно узких диапазонах температуры и pH, многие гомеостатические механизмы регулируют соответствующие температуры и pH, чтобы ферменты могли поддерживать форму своего активного центра.

Реверсивная денатурация

Часто можно обратить денатурацию, потому что первичная структура полипептида, ковалентные связи, удерживающие аминокислоты в их правильной последовательности, не повреждена. После удаления денатурирующего агента первоначальные взаимодействия между аминокислотами возвращают белок к его исходной конформации, и он может возобновить свою функцию.

Однако денатурация может быть необратимой в экстремальных ситуациях, например, при жарке яйца. Тепло от сковороды денатурирует белок альбумина в жидком яичном белке, и он становится нерастворимым.Белок в мясе также денатурирует и становится твердым при приготовлении.

Денатурация белка иногда необратима. : (Вверху) Белковый альбумин в сыром и вареном яичном белке. (Внизу) Аналогия со скрепкой визуализирует процесс: когда скрепки сшиты, скрепки («аминокислоты») больше не перемещаются свободно; их структура перестраивается и «денатурируется».

Белки-шапероны (или шаперонины) являются белками-помощниками, которые обеспечивают благоприятные условия для сворачивания белков.Шаперонины скапливаются вокруг формирующегося белка и предотвращают агрегацию других полипептидных цепей. Как только целевой белок сворачивается, шаперонины диссоциируют.

Что это такое, виды, использование, потребности, дефицит

Белок — это большая сложная молекула, которая является ключевым строительным блоком жизни. Все мы знаем, что это важная часть нашего рациона, но многие ли из нас знают, как белок на самом деле работает в нашем организме и зачем он нам нужен?

тбральнина / iStock / Getty Images

Что это такое

Белок жизненно важен для функционирования клеток живых организмов.Белки необходимы для структуры и регуляции тканей и органов тела. Они состоят из длинных цепочек аминокислот — по крайней мере, 20 различных типов аминокислот.

Девять из аминокислот, которые необходимы людям для производства белка — гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин — должны поступать с пищей.

Как это работает

Типичная человеческая клетка содержит до 100 000 уникальных типов белков.Функционирование каждого зависит от его формы.

Белок начинается в клетке как длинная цепочка из примерно 300 строительных блоков (в среднем), известных как аминокислоты. Существует более 20 различных типов аминокислот, и то, как они упорядочены, определяет, как белковая цепь будет складываться и принимать форму.

Как только белок приобретает свою форму, он может связываться с другими выбранными молекулами для выполнения своей функции. Эта функция может заключаться в передаче сигналов, хранении, транспортировке, обеспечении структуры, борьбе с чужеродными захватчиками, действии как катализатор или другой функции.

Типы белков и их использование

В зависимости от функции белки бывают разных типов. К ним относятся следующие:

Антитело

Это компоненты иммунной системы, которые помогают защитить организм от инородных частиц, таких как вирусы и бактерии. Белки распознают чужеродные вещества и связываются с ними, чтобы нейтрализовать их и защитить организм. Примером антитела является иммуноглобулин G (IgG).

Фермент

Ферменты осуществляют почти все химические реакции, происходящие в клетках, а также помогают формировать новые молекулы, считывая генетическую информацию, хранящуюся в ДНК. Фермент увеличивает скорость химической реакции.

Примером фермента является фенилаланингидроксилаза. Этот фермент катализирует распад аминокислоты фенилаланина. Младенцы, рожденные неспособными вырабатывать этот фермент, имеют токсические эффекты из-за неполного метаболизма фенилаланина.

Посланник

Также известные как сигнальные белки, они обеспечивают связь между клетками. В их состав входят некоторые виды гормонов. Эти белки передают сигналы для координации биологических процессов между клетками, тканями и органами. Примером белка-мессенджера является соматотропин, также известный как гормон роста.

Строительный

Структурные белки позволяют клеткам сохранять свою форму и организацию. На более высоком уровне они обеспечивают структурные элементы соединительных тканей, таких как кости и хрящи, и помогают мышцам функционировать.Примером структурного белка является актин.

Транспортировка и хранение

Транспортные и запасные белки присоединяются к атомам и небольшим молекулам, сохраняя или перенося их внутри клеток и по всему телу. Примером является ферритин, который хранит железо для использования клетками крови и другими тканями организма.

Сколько вам нужно

Поскольку белок является неотъемлемой частью функции каждой клетки вашего тела, важно получать достаточное количество макроэлементов в вашем рационе — из здоровых источников.Получение белка из различных источников, в том числе растительных, обеспечит вам наилучший баланс.

Ежедневные цели в области питания, установленные Министерством сельского хозяйства США (USDA), составляют 56 граммов белка для мужчин в возрасте 19 лет и старше и 46 граммов белка для женщин.

Группа белковых продуктов включает мясо, птицу, морепродукты, бобовые (фасоль, горох и соевые продукты), яйца, орехи и семена. Министерство сельского хозяйства США рекомендует выбирать более постное и менее жирное мясо и птицу, а также потреблять не менее 8 унций (унций) приготовленных морепродуктов в неделю, если вы не вегетарианец.

Как насытиться рационом

Скорее всего, у вас не будет проблем с получением достаточного количества белка. Согласно анализу, опубликованному в Public Health Nutrition , люди в США фактически потребляют гораздо больше белка, чем необходимо, каждый день.

Исследование показало, что мужчины в возрасте 20 лет и старше потребляют 234 грамма (8,3 унции) белковой пищи (включая мясо, молочные продукты, рыбу, морепродукты, яйца, орехи, бобовые и сою) в день, 72% из которых составляют мясо; в то время как женщины ежедневно потребляют 148 граммов белковой пищи, из которых 70% — мясо.

Для сравнения: один приготовленный стейк на косточке весом 219 граммов (7,7 унции) будет содержать 59 граммов белка, плюс 515 калорий и 29 граммов жира, согласно данным Министерства сельского хозяйства США.

Таким образом, вы не только максимально израсходовали дневную норму белка, но, если вы мужчина или женщина в возрасте от 31 до 50, то, по данным агентства, вы также съедите 19-29 процентов от рекомендуемой суточной нормы потребления калорий и, возможно, все ваше количество выделенного жира.

Более здоровая порция протеина на ужин — это 113-граммовое (4 унции) рыбного филе, запеченное или запеченное с маслом.Это дает 25 граммов белка, 188 калорий и 9 граммов жира.

Дефицит белка

Дефицит белка редко встречается у людей в более богатых странах, таких как Соединенные Штаты. Согласно обзору научной литературы, опубликованному в журнале Nutrients , даже вегетарианцы и веганы обычно потребляют больше, чем рекомендовано в день.

Однако форма недоедания, называемая квашиоркор, может развиться в местах, где наблюдается голод, стихийные бедствия или другие перебои в снабжении продовольствием.Симптомы квашиоркора, вызванные недостатком белка в рационе, включают:

• Увеличенный, выступающий живот
• Снижение мышечной массы
• Диарея
• Отсутствие набора веса и роста у детей
• Усталость
• Блеклый цвет кожи
• Изменения цвета или текстуры волос
• Участившиеся и более тяжелые инфекции
• Раздражительность
• Отек лодыжек и стоп

При раннем питании дети с квашиоркором могут полностью выздороветь.Однако при лечении могут иметь место необратимые физические и умственные нарушения. Если лечение начнется слишком поздно, это может привести к шоку, коме и смерти.

Слово от Verywell

Поскольку белок содержится в каждой клетке тела, важно знать, как он работает и как получить его в достаточном количестве в своем рационе. Однако лучше сосредоточиться на потреблении здоровых источников белка, а не на его потреблении в больших количествах.

Что такое протеомика? | Протеомика

Proteomics — это масштабное исследование протеомов.Протеом — это набор белков, продуцируемых в организме, системе или биологическом контексте. Мы можем ссылаться, например, на протеом вида (например, Homo sapiens ) или орган (например, печень). Протеом непостоянен; он отличается от ячейки к ячейке и меняется со временем. В некоторой степени протеом отражает лежащий в основе транскриптом. Однако активность белка (часто оцениваемая по скорости реакции процессов, в которых участвует белок) также модулируется многими факторами в дополнение к уровню экспрессии соответствующего гена.

Протеомика используется для исследования:

• когда и где экспрессируются белки
• скорости продукции белка, деградации и стационарного содержания
• как модифицируются белки (например, посттрансляционные модификации (PTM), такие как фосфорилирование)
• перемещение белков между субклеточные компартменты
• участие белков в метаболических путях
• как белки взаимодействуют друг с другом

Протеомика может предоставить важную биологическую информацию для решения многих биологических проблем, таких как:

• какие белки взаимодействуют с конкретным представляющим интерес белком (например, белком-супрессором опухоли p53)? (Пример человека)
• какие белки локализуются в субклеточном компартменте (например, митохондрии)? (Пример человека)
• какие белки участвуют в биологическом процессе (например, в циркадном ритме)? (Пример человека)

Раскрытие структуры белка | Essays in Biochemistry

Объяснение методов анализа белков — ATA Scientific

Объяснение белков

Белки, также известные как полипептиды, представляют собой органические соединения, состоящие из аминокислот.Это большие сложные молекулы, которые играют в организме множество важных ролей.

Белки состоят из сотен тысяч более мелких единиц, которые расположены в линейную цепочку и свернуты в глобулярную форму. Существует 20 различных типов аминокислот, которые можно комбинировать для создания белка, и последовательность аминокислот определяет уникальную трехмерную структуру каждого белка и его конкретную функцию.

Белки выполняют большую часть работы в клетках и необходимы для структуры, функции и регулирования тканей и органов организма.Важнейшие части организмов, они участвуют практически во всех процессах внутри клеток. Многие белки представляют собой ферменты, катализирующие биохимические реакции и жизненно важные для метаболизма. Размер белка является важной физической характеристикой, и ученые часто используют анализаторы размера частиц в своих исследованиях, чтобы обсудить размер или молекулярную массу белка.

СТРОЕНИЕ БЕЛКОВ

Чтобы иметь возможность выполнять свою биологическую функцию, белки складываются в одну или несколько конкретных пространственных конформаций, управляемых рядом нековалентных взаимодействий, таких как водородные связи, ионные взаимодействия, силы Ван-дер-Ваальса и гидрофобная упаковка.Это понимание является темой научной области структурной биологии, которая использует традиционные методы, такие как рентгеновская кристаллография, ЯМР-спектроскопия и спектрометрия кругового дихроизма для определения структуры белков.

Большинство белков складываются в уникальные трехмерные структуры. Форма, в которую белок складывается естественным образом, называется его нативной конформацией. В то время как большинство белков могут сворачиваться без посторонней помощи благодаря химическим свойствам своих аминокислот, другим требуется помощь молекулярных шаперонов.Существует четыре различных аспекта структуры белка:

• Первичная структура : аминокислотная последовательность.
• Вторичная структура : Регулярно повторяющиеся локальные структуры, стабилизированные водородными связями.
• Третичная структура : Общая форма отдельной белковой молекулы; пространственное отношение вторичных структур друг к другу.
• Четвертичная структура : Структура, образованная несколькими белковыми молекулами, которые функционируют как единый белковый комплекс.

Белковые структуры имеют размер от десятков до нескольких тысяч аминокислот. По физическому размеру белки классифицируются как наночастицы от 1 до 100 нм. Очень большие агрегаты могут быть образованы из белковых субъединиц. Например, многие тысячи молекул актина собираются в микрофиламент.

ТРАДИЦИОННЫЕ МЕТОДЫ АНАЛИЗА БЕЛКОВ

Белки отличаются друг от друга по типу, количеству и последовательности аминокислот, составляющих основу полипептида.Следовательно, они имеют разные молекулярные структуры, питательные свойства и физико-химические свойства.

Существует три основных метода анализа белков: разделение белков, вестерн-блоттинг и идентификация белков.

1. РАЗДЕЛЕНИЕ БЕЛКА

Электрофорез белков — это процесс разделения или очистки белков путем помещения их в гелевый матрикс и последующего наблюдения за подвижностью белка в присутствии электрического поля. Это важный подход к изучению функции белков и влияния конкретного белка на развитие или физическую функцию путем введения его в организм.

Наиболее часто используемым методом разделения белков является электрофорез в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия (SDS-PAGE). Белки можно разделить по растворимости, размеру, заряду и сродству связывания. SDS-PAGE разделяет белки в основном на основе молекулярной массы, а не на основе заряда или фолдинга. Этот метод широко используется в биохимии, судебной медицине, генетике и молекулярной биологии.

Другие методы включают:

• Изоэлектрическая фокусировка : В этом методе разные молекулы разделяются разницей их электрических зарядов.Этот метод представляет собой тип зонного электрофореза, который обычно выполняется в геле и использует тот факт, что заряд молекулы изменяется в зависимости от pH окружающей среды.
• Хроматические методы : Для разделения белков часто используются два хроматических метода — высокоэффективная жидкостная хроматография и тонкослойная хроматография. Оба эти метода являются особенно полезными дополнениями к подходам на основе геля. Хотя хроматография — распространенный метод в биохимических лабораториях, используемый для очистки, идентификации и количественного определения белковых смесей, лазерная дифракция традиционно используется для определения размера предколонок и управления полидисперсностью.
• Двумерный гель-электрофорез : это мощный метод на основе геля, обычно используемый для анализа сложных образцов с целью характеристики всего диапазона белков в образце, а не только нескольких конкретных белков.

2. ЗАПАДНОЕ БЛОТТИНГ

Метод вестерн-блоттинга использует три элемента для идентификации конкретных белков из сложной смеси белков, извлеченных из клеток: разделение по размеру, перенос на твердую основу и маркировку целевого белка с использованием соответствующих первичных и вторичных антител для визуализации.

Самый распространенный вариант этого метода — иммуноблоттинг. Этот метод используется для обнаружения определенных белков в заданном образце гомогената или экстракта ткани. Образец белков сначала подвергается электрофорезу с помощью SDS-PAGE для разделения белков на основе молекулярной массы. Затем белки переносятся на мембрану, где они исследуются с помощью антител, специфичных к целевому белку.

3. ИДЕНТИФИКАЦИЯ БЕЛКА

Есть два метода, которые обычно используются для идентификации белков: деградация Эдмана и масс-спектрометрия.

Деградация по Эдману, разработанная Пером Эдманом, представляет собой метод секвенирования аминокислот в пептиде. Здесь аминоконцевой остаток помечен и отщеплен от пептида без разрыва пептидных связей между другими аминокислотными остатками.

Масс-спектрометрия белка — это аналитический метод, который измеряет отношение массы к заряду заряженных частиц для определения массы частиц и элементного состава образца молекул, а также для выяснения химической структуры молекул, таких как пептиды.Масс-спектрометрия белков — важный метод точного определения массы и характеристики белков, и для его многочисленных применений были разработаны различные методы и приборы. Применение масс-спектрометрии для изучения белков стало популярным в 1980-х годах после разработки MALDI и ESI. Эти методы ионизации сыграли важную роль в идентификации белков. Идентификация может быть произведена по телефону:

• Фингерпринт массы пептидов использует массы протеолитических пептидов в качестве входных данных для поиска в базе данных предсказанных масс, которые возникают в результате переваривания списка известных белков.Основное преимущество этого метода заключается в том, что он не зависит от секвенирования белков для идентификации белков. Ограничение этого метода состоит в том, что он требует, чтобы в базе данных был белок, который уже охарактеризован для другого организма.
• De novo пептидное секвенирование выполняется без предварительного знания аминокислотной последовательности. Этот метод позволяет получать пептидные последовательности без базы данных белков и использует вычислительные подходы для определения последовательности пептида непосредственно из экспериментальных спектров МС / МС.Его можно использовать для несеквенированных организмов, антител, пептидов с посттрансляционными модификациями (PTM) и эндогенных пептидов.

СОВРЕМЕННЫЕ МЕТОДЫ АНАЛИЗА БЕЛКОВ

Комплексный анализ белков включает обширную интерпретацию структуры и функций белков, которые присутствуют в сложных биологических образцах. Хотя современные методы анализа белковых комплексов эффективны для определения структуры белковых комплексов, существуют некоторые ограничивающие факторы.

Постоянно растущее число альтернативных способов обнаружения белок-белковых взаимодействий (ИПП) красноречиво свидетельствует о творческом подходе ученых к поиску оптимальной техники.Современные методы постоянно позволяют нам изучать белок более эффективно, результативно и с меньшими затратами и включают:

1. РАССЕЯНИЕ СВЕТА

Методы светорассеяния особенно чувствительны к более крупным молекулам при приготовлении более мелких молекул. Любое увеличение размера белка, скорее всего, будет результатом образования агрегатов. Чувствительность измерения светорассеяния к более крупным белкам означает, что самые ранние стадии денатурации, ведущие к образованию нескольких агрегатов, приведут к изменениям среднего гидродинамического размера.

Пакетное динамическое рассеяние света (DLS): Измерение размера — это первичное измерение белков, которое может быть выполнено с помощью пакетного режима DLS. Поскольку белки имеют очень постоянный состав и складываются в плотные структуры, гидродинамический размер предсказуемо связан с молекулярной массой. Активность и функция белка тесно связаны с правильной укладкой и структурой. Таким образом, активность также напрямую связана с размером белка, что означает, что размер также может использоваться в качестве предиктора активности.DLS — наиболее чувствительный метод обнаружения небольших количеств агрегатов в препаратах. В программном обеспечении Zetasizer есть модель, позволяющая прогнозировать молекулярную массу белка по его гидродинамическому размеру с помощью DLS. Запросить демо.

Статическое рассеяние света (SLS): Следуя измерениям DLS, измерения SLS также могут быть выполнены для белков. Часто для измерения молекулярной массы с использованием SLS следует использовать многие образцы белков высокой степени очистки, если их концентрации точно известны.Путем измерения количества света, рассеянного при различных концентрациях образца, молекулярная масса, которая пропорциональна количеству рассеянного света, может быть рассчитана путем создания графика Дебая. Наклон линии на графике Дебая составляет 2x 2-й вириальный коэффициент (мера молекулярного взаимодействия в растворе), поэтому этот метод также может быть полезен для изучения условий кристаллизации. Сильно положительное значение указывает на хорошую растворимость, а строго отрицательное значение указывает на склонность к агрегированию.Запросить демо.

Заряд и дзета-потенциал: Используя подходящие чувствительные инструменты, такие как Zetasizer Ultra, и соответствующий метод, такой как запатентованная техника диффузионного барьера, также возможно измерение дзета-потенциала белков. Значительное количество функциональных групп аминокислот может быть заряженным, и любая их комбинация может находиться в своем заряженном или незаряженном состоянии в белке. Это будет меняться в зависимости от условий в локальной среде, и важно отметить, что дзета-потенциал может отличаться от рассчитанного чистого заряда на основе вероятного состояния заряженных остатков в молекуле.

Заряд представляет особый интерес для химиков-протеинов, и дзета-потенциал должен быть в состоянии конкурировать с изоэлектрической фокусировкой, в настоящее время одним из основных методов определения заряда белка, так как он позволяет поддерживать белок в условиях, более близких к его естественному состоянию. . Однако следует отметить, что белки могут быть денатурированы приложенным электрическим полем, что может затруднить измерения дзета-потенциала. Метод диффузионного барьера — это метод, который используется для надежного измерения электрофоретической подвижности белков за счет снижения воздействия процесса измерения.Чтобы получить больше информации — свяжитесь с нами.

В целом, дзета-потенциал — это мера силы сил отталкивания между молекулами в растворе. Обычно это используется в качестве основного индикатора стабильности пробоподготовки. При высоком дзета-потенциале и, следовательно, высокой силе межмолекулярного отталкивания можно ожидать, что лекарственный или белковый препарат будет стабильным в течение более длительных периодов, чем аналогичный препарат с низким дзета-потенциалом. Запросить демо.

2. МУЛЬТИ-ОБНАРУЖЕНИЕ GPC / SEC

Хотя DLS можно использовать для характеристики олигомерного состояния белка, он не может разделить смесь олигомеров.Добавление возможностей SEC к детектору светорассеяния — это способ значительно улучшить его разрешение.

Система Malvern OMNISEC Resolve and Reveal разделяет молекулы в зависимости от их размера, что делает ее отличным партнером для светорассеяния. Разделив молекулы перед их измерением с помощью DLS или SLS, этот метод можно использовать для идентификации различных компонентов в смеси. При известных концентрациях, измеряемых показателем преломления или УФ-детектором, молекулярная масса может быть напрямую связана с количеством света, рассеянного молекулой.Это можно комбинировать с данными вискозиметра, который измеряет вязкость, позволяя определить размер и некоторые структурные аспекты. Таким образом, с помощью этого метода можно получить большой объем информации для одного образца белка.

Malvern OMNISEC также добавляет еще одно измерение к обнаружению агрегатов. Отделив их от первичного образца, можно дополнительно охарактеризовать и количественно оценить их. Производители белковых растворов обычно используют SEC в качестве заключительного этапа очистки.SEC используется для разделения образцов с целью удаления любых агрегатов, образующихся при пробоподготовке. То же самое верно и при очистке одного белка из биологических образцов. Запросить демо .

3. Спектрометрия кругового дихроизма

Круговой дихроизм (CD) — это метод спектроскопии поглощения, основанный на дифференциальном поглощении света с левой и правой круговой поляризацией. Оптически активные хиральные молекулы будут предпочтительно поглощать свет с круговой поляризацией в одном направлении.Разницу в поглощении света с левой и правой круговой поляризацией можно измерить и количественно оценить. УФ-КД используется для определения аспектов вторичной структуры белка. Вибрационный CD, IR CD, используется для изучения структуры небольших органических молекул, белков и ДНК. UV / Vis CD исследует переходы с переносом заряда в комплексах металл-белок.

JASCO J1000 обеспечивают максимальное отношение сигнал-шум в условиях высокого поглощения и низкой интенсивности света в дальней УФ-области спектра для исследования структуры и стабильности биомолекул.Он обеспечивает непревзойденные оптические характеристики и универсальную гибкость для расширенной биомолекулярной характеристики и стереохимического анализа. Монохроматор с двойной поляризационной призмой покрывает всю область, необходимую для рутинного анализа биомолекул, с отличным подавлением паразитного света для получения точных результатов. Усовершенствованное измерение ультрафиолетового излучения в вакууме позволяет измерять спектр КД в вакуумной УФ-области, которая может снижаться до 163 нм, что имеет решающее значение для биомолекул. Запросить демо

4.Изотермическая калориметрия титрования

Изотермическая калориметрия титрования (ITC) — это физический метод, используемый для определения термодинамических параметров взаимодействий в растворе. Чаще всего он используется для изучения связывания небольших молекул (например, лекарственных соединений) с более крупными макромолекулами (белками, ДНК и т. Д.). Он состоит из двух ячеек, заключенных в адиабатическую рубашку. Исследуемые соединения помещаются в ячейку для образца, тогда как другая ячейка, эталонная ячейка, используется в качестве контроля и содержит буфер, в котором растворяется образец.

MicroCal PEAQ-ITC обеспечивает высочайшую чувствительность для безметочных измерений сродства связывания и термодинамики с низким расходом образцов для исследования биомолекулярных взаимодействий. Он обеспечивает прямое измерение всех параметров связывания в одном эксперименте и может анализировать связывающие вещества со слабым и высоким сродством, используя всего лишь 10 мкг образца. Полуавтоматическое обслуживание сводит к минимуму вмешательство оператора, а систему можно модернизировать до полностью автоматизированной системы MicroCal PEAQ-ITC Automated, что делает ее идеальной для лабораторий, где скорость, чувствительность и способность справляться с более высокими рабочими нагрузками в будущем имеют первостепенное значение.Запросить демо

ПРОСТОЙ АНАЛИЗ БЕЛКОВ

Кристаллизация белков — необходимый шаг для выяснения их детальной трехмерной структуры. Кристаллизация — сложный процесс, который требует содержания высокоочищенного белка в идеальных условиях. В измерениях DLS полидисперсность является мерой чистоты образца. Образец белка с очень низкой полидисперсностью показывает, что он высокоочищен, что весь белок находится в одной конкретной олигомерной конформации и что его структура очень хорошо контролируется в этих условиях, все из которых необходимы для кристаллизации.Определив образец белка с самой низкой полидисперсностью, исследователь может найти наиболее подходящие условия для кристаллизации.

Размер также может быть использован в качестве предиктора активности, и четвертичная структура белка также может быть изучена. Когда белки олигомеризуются, их размер и молекулярная масса будут увеличиваться дискретными приращениями, соответствующими добавлению отдельных белков. Измеряя белок в различных условиях, можно оценить олигомерное состояние белка.Многие белки для своего функционирования полагаются на правильную четвертичную структуру, поэтому, опять же, гидродинамический размер может использоваться в качестве предиктора активности.

В неблагоприятных условиях, таких как экстремальные температуры и pH, белок станет денатурированным. Контролируя эти условия и измеряя гидродинамический радиус, можно установить точку плавления белка. Это связано со стабильностью белка и может использоваться в качестве предиктора срока годности.

Нужны подходящие инструменты для измерения? ATA Scientific предлагает полный набор инструментов для анализа белков различными способами, включая мультидетекционный GPC / SEC, круговой дихроизм (CD), микрокалориметрию (ITC / DSC), динамическое и статическое рассеяние света (DLS / SLS) и многое другое.Свяжитесь с нами сегодня, чтобы получить бесплатную консультацию и упростить анализ белка. Мы предоставляем инструменты и постоянную поддержку, чтобы вы были уверены в своих результатах.

Протеомика: последовательность, структура, функция

Протеом организма — это совокупность всех белков, производимых организмом. Он во многом отличается от генома. Существуют пре-трансляционные события, такие как альтернативный сплайсинг (при котором несколько кодирующих областей ДНК [«экзоны»] соединяются вместе, но известно, что это может быть сделано более чем одним способом, и то, каким образом экзоны сплайсируются является одним из способов регуляции экспрессии белка) и посттрансляционных событий, таких как фосфорилирование (которое иногда может определять, активен белок или нет).Какие белки присутствуют и в каком количестве в данной клетке в данный момент времени, сильно варьируется, тогда как геном статичен.

Протеомика обязательно предполагает более высокий уровень сложности, чем геномика. Человеческий протеом — совокупность всех белков, генерируемых человеческим геномом, — по оценкам, содержит от 10 до 20 миллионов белков, что примерно на 2-3 порядка больше, чем количество человеческих генов.

Практическое различие между геномикой и протеомикой — это то, на чем вы сосредотачиваетесь — независимо от того, является ли ДНК центром внимания или белки являются центральным объектом.Основная причина, по которой геномика опередила протеомику, заключается в том, что стали доступны методы высокопроизводительного секвенирования — это включало конвергенцию инновационных биотехнологий и гениальных быстрых алгоритмов. Поскольку ДНК — это всего лишь линейная последовательность из 4 символов, высокопроизводительные сравнения последовательностей ДНК друг с другом дали дополнительное измерение предмету. Это породило множество действительно интересных проблем, и продолжается активный прогресс во многих направлениях, поскольку математическая абстракция, прежде всего в форме новых алгоритмов и статистических методов, соответствует биологической реальности.Новые технологии, такие как микроматрицы, которые были предметом первой длинной программы IPAM, продолжают волновать. Эта область исследований настолько активна, что многие протеомные стратегии включают геномный компонент.

Белки управляют почти всеми биологическими функциями, но то, как действует тот или иной белок, редко бывает прозрачным. Белки не функционируют независимо, а взаимодействуют в очень сложных сетях, которые, в свою очередь, влияют на сложную сеть регуляторных механизмов, с помощью которых регулируется количество каждого продуцируемого белка.Эти регуляторные механизмы, несмотря на множество заманчивых подсказок, остаются загадочными и их трудно смоделировать. Это фундаментальная проблема — определить, какие белки взаимодействуют и как они вписываются в сеть взаимодействий, и это становится еще более сложной задачей, если кто-то хочет делать это автоматически. Многие современные подходы пытаются объединить воедино информацию из ряда источников — данные микрочипов, которые дают информацию о том, какие белки регулируются вместе, а какие — вниз, кросс-геномный анализ о том, эволюционировали ли гены двух белков вместе, и т. Д.

Последовательность аминокислот в каждом белке определяется геномными данными плюс некоторые вариации, полученные в результате альтернативного сплайсинга. Вторичная структура белка (альфа-спирали и т. Д.) И трехмерная конфигурация белка определяются аминокислотной последовательностью, но мы очень далеки от возможности предсказать одно по другому. Подходы широко варьируются: от попыток выполнить вычисления ab initio от квантово-механических сил до моделирования гомологии, которое работает с использованием интеллектуального анализа данных для сравнения с последовательностями белков, вторичная или трехмерная структура которых известна.

Трехмерная конфигурация белка важна для определения его функции. Определенные области белка в основном служат для удержания определенных активных областей в правильном положении, чтобы они могли правильно взаимодействовать с активными областями других белков. Поиск правильного способа определения активной области белка, даже если его форма известна, является предметом активных исследований.

Есть два основных способа узнать о существовании белка — найти нуклеотиды, которые его кодируют, в ДНК организма или найти его уже собранным в клетках организма.Первый метод гораздо менее прямой и менее надежный, потому что идентификация экзонов в ДНК все еще является искусством, а реконструкция того, как сращиваются экзоны, является неопределенной. Второй недостаток заключается в том, что у человека нет под рукой самого белка, чтобы изучить его химию и структуру. Большим преимуществом этого подхода является высокая пропускная способность, так что таким образом можно найти последовательности огромного числа до сих пор неизвестных белков. Второе преимущество этого генетического подхода состоит в том, что можно изучать действие белка косвенно, производя «нокаутирующие» организмы, которые отличаются от диких организмов наличием только одного неработающего гена.Новые технологии теперь открывают возможность высокопроизводительного подхода, который начинается с белка, а не с ДНК, которая его кодирует.

Протеомика имеет важное значение для фундаментальной науки для выяснения фундаментальных механизмов биологии. Это также представляет большой интерес для биотехнологической промышленности, поскольку белки, функция и активные области которых известны, являются потенциальными мишенями для лекарств.