Вход в личный кабинет | Регистрация
Избранное (0) Список сравнения (0)
Ваши покупки:
0 товаров на 0 Р
Итого: 0 Р Купить

Протеин характеристика: Что такое протеин. Свойства и характеристики

Содержание

Протеин протеину рознь - Bodymarket

назад ко всем статьям

Протеин протеину рознь?!

Протеин протеину рознь?! Характеристика и разновидности самой популярной в мире спортивной добавки

Для спортсменов протеин – это важнейший строительный материал, белок, который необходим для формирования и роста мышечной системы. Поступая в организм, этот белковый компонент расщепляется на аминокислоты, а они необходимы для стимулирования иммунитета, обеспечения нормального функционирования нервной системы, для бесперебойного метаболизма (обмена веществ). Роль протеиновых смесей велика для любого практикующего активный образ и испытывающего регулярные физические нагрузки человека. Но все ли они одинаково полезны, в чем особенности той или иной разновидности протеина и как их подбирать?

Сывороточный протеин: скорость расщепления и состав – главные преимущества!

Смотрите на сайте ссылка на гидру в тор.

Пожалуй, самым распространенным среди спортивных добавок считается сывороточный протеин – полезный продукт, что получается в процессе производства сыра. Его ценность заключается в скорости расщепления – за короткий период времени он способен снабдить организмом всеми необходимыми аминокислотами, что особенно важно после длительной тренировки и отдыха, когда наблюдается нехватка белков. В большом количестве в сывороточном протеине содержатся аминокислоты группы ВСАА, которые способны спасти мышцы от иссушения в период отдыха и быстро восстановят их после серьезных тренировочных комплексов. Кроме того, данная добавка важна для вывода из организма так называемого «плохого» жира – холестерина, триглицеридов.

Продается данная продукция в трех формах: изолят (WPI), концентрат (WPC) и гидролизат (WPH). Каждая из них отличается соотношением белка и активных добавок, а также углеводов и минерального комплекса. Спортсмен может приобрести тот или иной компонент в качестве коктейлей или водорастворимых порошков. Выбирать ту или иную форму стоит с учетом потребности организма, его общего состояния в тренировочный период, а также в момент отдыха и сна. Недаром же говорят, что сывороточные спортивные добавки считаются идеальными для любого спортсмена и человека, желающего стать более сильным, нарастив мышечную массу, укрепить свое здоровье и быть энергичным на протяжении всего дня.

Рекомендуемые сывороточные протеины:

Казеин и молочный протеин

Самым богатым с точки зрения состава является молочный протеин, который производят на основе молекул молока, благодаря чему в продукте сохраняется весь комплекс полезных микроэлементов. Он полезен и с точки зрения уменьшения жировых отложений. А для роста мышечной массы данная добавка играет очень большую роль, ведь в ней содержатся сбалансированные углеводы, без энергии которых невозможно усвоение белка!

Конечно, усвоение молочных протеинов происходит медленнее, чем сывороточных продуктов. Поэтому употреблять его рекомендуют в период отдыха или перед сном, чтобы к тренировкам и к моменту серьезных нагрузок в организме уже выработался необходимый белок.

Другая разновидность молочного протеина, его современный аналог – это казеин. Получается он путем сворачивания молока, на которое воздействуют специальные ферменты. Ценность данной спортивной добавки заключается в его длительном усвоении и расщеплении. Даже небольшое количество потребляемого казеина способно надолго обеспечить организм аминокислотами. А потому его тоже производители рекомендуют кушать перед сном или утром для длительной подпитки организма нужными для роста компонентами.

Среди лучших казеинов:

Яичный протеин как «долгоиграющая» пластинка!

В отличие от сывороточного протеина яичная добавка усваивается в течение большего периода времени, но действует гораздо дольше. И вот как. Амино-молекулы, которые есть в куриных яйцах, производителями искусственно воссозданы в данных продуктах. Они способны сжигать жир, стимулировать обменные процессы, замедлять катаболизм (распада мышечных волокон, клеток).

Основой яичного протеина является альбумин или простыми словами – яичный белок, который оказывает действие не только на рост мышечной массы, но и способствует нормализации давления и обеспечивает нормальную работу кроветворной функции в организме.

Правда, из-за сложности технологического процесса получения яичного протеина стоит он в несколько раз дороже остальных аналогов, также без дополнительных вкусовых добавок и подсластителей он имеет неприятный вкус, поэтому он не сильно популярен среди любителей и профессионалов и чаще всего идет в составе комплексных протеинов.

Соевый протеин: для особых спортсменов

Даже среди здоровых людей, среди спортсменов и тех, кто ежедневно испытывает физических нагрузки, найдутся люди с аллергическими реакциями на различные составляющие протеиновых смесей, либо вегетарианцев. Для них соевый протеин будет спасательным кругом. Он не содержит белки животного происхождения. Получают его путем переработки соевых бобов, а потому основой такой добавки является растительный белок и изофлавоны, которые отвечают за укрепление иммунитета и нормальное функционирование сердечной мышцы. Также в таких продуктах есть специальные вещества, которые защищают организм от образования раковых клеток и способствуют скорейшему восстановлению после тренировок.

В отдельную группу вместе с соевым протеином выделяют остальные растительные протеиновые смеси, такие как рисовые, конопляные, пшеничные и даже гороховые. Все они обладают идентичными свойствами, то есть способствуют, скорее, сжиганию жировых отложений, снижению веса, а уже потом росту мышц. И, конечно, в их составе содержится клетчатка и углеводы, которые хороши тем, что обеспечивают качественный метаболизм, а также стимулируют работу иммунной системы.

Растительные протеины не сильно популярны среди мужчин, т.к. имеют в составе фитоэстрогены - растительные аналоги женских гормонов и существуют свидетельства, что это может влиять со временем на гормональный фон мужчин.

Коллагеновый протеин: помощник для каждого спортсмена!

Как известно, в процессе тренировок испытывают нагрузку не только ткани, но и суставы, сухожилия, хрящи, связки и вся костная система. Чтобы не повредить и не нарушить их целостности, важно обеспечивать организм коллагеном или фибриллярным белком. Для роста мышц он не понадобится, но сохранит кости и суставы в работоспособном состоянии, поможет коже во время роста мышц (ограждение от образования растяжек) и даже обеспечит здоровье волос и ногтей.

Коллагеновый продукт нельзя принимать в качестве самостоятельной спортивной добавки, как например, сывороточный протеин. Скорее всего, он будет дополнением к основному рациону.

таблицы сравнения + ТОП лучших (2019)

Тренировки не будут достаточно эффективными, если ваш организм не дополучает белок. Порошковый протеин является наиболее простым способом получить нужное количество нутриентов. Если вы занимаетесь спортом и заботитесь о сохранении мышц, то протеин станет для вас незаменимым продуктом.

Протеином в спортивном питании называют порошковый концентрат, который содержит в своем составе белок в количестве 75-95%. Важно заметить, что протеин – это полностью натуральный продукт, который изготавливается с помощью современных технологий из обычных растительных и животных белков.

Но прежде чем решить вопрос о покупке протеинового порошка, необходимо разобраться в видах протеина. Какие бывают, чем отличаются друг от друга, и главное, какой предпочтительнее употреблять до и после тренировки?

Виды протеина: особенности и отличия

В зависимости от белковой основы спортивный протеин бывает следующих видов: сывороточный протеин, казеиновый протеин, яичный протеин, соевый протеин, молочный протеин, многокомпонентный протеин. В свою очередь сывороточный протеин в зависимости от концентрации белка делится на концентрат, изолят и гидролизат. В продаже встречается также говяжий протеин, но поскольку он пользуется совсем небольшим спросом у атлетов, в данную подборку он не вошел.

1. Сывороточный протеин (Whey)

Самый популярный на сегодняшний день продукт спортивного питания — это сывороточный протеин. Он изготавливается из обычной молочной сыворотки, путем удаления жиров и других небелковых элементов в процессе фильтрации. Сывороточный протеин является быстроусвояемым, поэтому идеален для употребления до и после тренировки. Он активизирует обмен веществ, замедляет усвоение жиров и насыщает организм нужными аминокислотами для строительства мышц.

В зависимости от концентрации белка сывороточный протеин бывает следующих видов:

  • Концентрат сывороточного протеина. Содержит до 89% белка, при этом сохраняет в своем составе небольшое количество жиров и лактозы. Усваивается за 1,5-2 часа.
  • Сывороточный изолят. Содержит 90-95% белка – такой уровень достигается за счет более глубокой фильтрации. Усваивается за 1-1,5 часа. Практически не содержит жиров и лактозы.
  • Сывороточный гидролизат. Содержит 99% белка и предполагает очень быстрое усвоение (за 1 час). Гидролизат имеет самую высокую биологическую ценность среди сывороточных протеинов.

Чем выше концентрация белка в протеиновом порошке, тем дороже его стоимость. Наиболее популярным продуктом на рынке спортивного питания является концентрат сывороточного протеина из-за оптимальной цены и высокой эффективности.
Что нужно знать о сывороточном протеине:

  • Быстро усваивается, поэтому сывороточный протеин идеален для приема до и после тренировки.
  • Имеет высокую биологическую ценность.
  • Содержит практически весь набор важных аминокислот.
  • Хорошо растворяется, имеет приятный вкус.
  • Из-за высокой скорости усвоения его нецелесообразно употреблять на ночь и между приемами пищи.
  • Время «работы» 1-2 часа.

Топ-3 лучших сывороточных концентрата

  1. Optimum Nutrition 100% Whey Gold Standard
  2. S.A.N. 100% Pure Titanium Whey
  3. Ultimate Nutrition Prostar 100% Whey Protein

Топ-3 лучших сывороточных изолята

  1. Ultimate Nutrition ISO Sensation 93
  2. SynTrax Nectar
  3. S.A.N. Titanium Isolate Supreme

Топ-3 лучших сывороточных гидролизата

  1. Scitec Nutrition 100% Hydrolyzed Whey Protein
  2. Optimum Nutrition Platinum Hydro Whey
  3. BioTech Iso Whey Zero

2. Казеиновый протеин (Caseine)

Казеиновый протеин — это «медленный» белок, который усваивается организмом в течение длительного времени. По этой причине он не подходит для употребления до и после тренировки. Казеин также изготавливается из молока: одна его часть идет на изготовление сывороточного протеина, а другая часть – на изготовление казеинового протеина. Из-за низкой скорости усвоения, казеин является идеальным продуктом для употребления перед сном. В течение всей ночи ваши мышцы будут подпитываться «долгоиграющим» белком.

Что нужно знать о казеине:

  • Медленно всасывается, обеспечивая непрерывный и продолжительный приток аминокислот к мышечным волокнам.
  • По этой причине казеин идеален для употребления перед сном.
  • Нежелателен для употребления до и после тренировки.
  • Казеин богат кальцием.
  • Относительно других протеинов плохо растворяется, имеет неидеальные вкусовые качества.
  • Время «работы» 4-10 часов.

Топ-3 лучших казеиновых протеинов

  1. Optimum Nutrition 100% Casein Gold Standard
  2. Weider Day & Night Casein
  3. Dymatize Elite Casein

3. Соевый протеин (Soy proteine)

Соевый протеин полностью состоит из растительных белков, поэтому его аминокислотный состав не до конца полноценен. Кроме того, он не оказывает такого благоприятного воздействия на рост мышц, как, например, сывороточный протеин. Однако именно соевый протеиновый порошок отлично подходит вегетарианцам и тем, у кого непереносимость молочных продуктов. Соевый протеин обычно выбирают девушки, поскольку он положительно влияет на выработку женских гормонов.

Что нужно знать о соевом протеине:

  • Имеет неполноценный аминокислотный состав и самую низкую биологическую ценность среди всех вышеназванных белков.
  • Идеален для женского организма, поскольку соя повышает уровень женских половых гормонов в организме – эстрогенов, одновременно понижая количество тестостерона.
  • Уменьшает уровень холестерина в организме.
  • Плохо растворяется в воде, имеет неидеальные вкусовые качества.
  • Соя – полностью растительный продукт, поэтому подойдет вегетарианцам.
  • Можно употреблять после тренировки и между приемами пищи.
  • Время «работы» 3-5 часов

Топ-3 лучших соевых протеинов

  1. Pure Protein Soy Isolate
  2. Geneticlab Nutrition Soy Protein
  3. Scitec Nutrition Soy Pro

4. Яичный протеин (EGG)

Яичный протеин имеет самую высокую биологическую ценность, это наиболее приближенный к идеальному белку продукт. Этот вид протеина производится из яичных белков и обладает наивысшей степенью усвояемости. Не пользуется особой популярностью как самостоятельный продукт из-за высокой стоимости. Может подойти тем, у кого непереносимость молочных продуктов.

Что нужно знать о яичном протеине:

  • Идеален для употребления утром, до и после тренировки.
  • Имеет самую высокую биологическую ценность
  • Содержит самый полной набор аминокислот, яичный протеин можно назвать идеальным белком.
  • Самый дорогой по стоимости.
  • Время «работы» 3-5 часов.

Топ-3 лучших яичных протеинов

  1. Pure Protein Egg Protein
  2. CYBERMASS Egg Protein
  3. RPS Nutrition Egg Protein

5. Многокомпонентный протеин

Многокомпонентный или комплексный протеин представляет собой смесь различных видов протеина (сывороточного, молочного, яичного, соевого и т.д.), что позволяет сразу получить полный набор различных аминокислот. В отличие от сывороточного он медленнее усваивается, поэтому более универсален в применении. Многокомпонентный протеин подойдет для употребления как после тренировки, так и в течение дня. Такой вид протеина часто имеют в своем составе дополнительные аминокислоты, ВСАА, глютамин, полезные жиры и даже креатин.

Что нужно знать о многокомпонентном (комплексном) протеине:

  • Можно употреблять после тренировки или между приемами пищи.
  • В большей степени подходит как дополнительный продукт, желательно сочетать его с сывороточным протеином и казеином
  • У многокомпонентного протеина не самая высокая биологическая ценность.
  • Имеет невысокую стоимость.
  • Время «работы» 3-6 часов.

Топ-3 лучших многокомпанентных протеинов

  1. Syntrax Matrix
  2. Weider Protein 80+
  3. BSN Syntha-6

6. Молочный протеин (Milk)

Молочный протеин заметно уступает по популярности остальным видам протеинов. Этот вид протеина на 20% состоит из сывороточного белка, а на 80% – из казеина. Благодаря тому, что большая часть молочного протеина состоит из медленных белков, его можно употреблять на ночь или между приемами пищи.

Что нужно знать о молочном протеине:

  • Можно употреблять между приемами пищи из-за высокого содержания казеина.
  • Нежелателен для употребления до и после тренировки.
  • Содержит лактозу, поэтому не всем подходит из-за особенностей пищеварения.
  • Имеет невысокую стоимость.
  • Время «работы» 3-4 часа.

Важно заметить, что каждый вид протеина (не только сывороточный!) в зависимости от степени фильтрации может быть изготовлен как концентрат, изолят и гидролизат.

Полезные таблицы о видах протеина

Для систематизации представленной информации предлагаем вам готовые таблицы, где представлены основные отличия между различными видами протеина.

Лучшее время приема протеинов

Общая информация о видах протеина

Топ лучших протеинов каждого вида

Безусловно, такой объем информации сложно сразу понять и запомнить. Если вы только задумались о покупке спортивного питания, и пока не можете определиться с конкретным видом протеина, то остановите свой выбор на сывороточном протеине. Для начала можете выбрать концентрат протеина, но обращайте внимание на содержание белка, который указан на упаковке. Если позволяет финансовая возможность, то смело приобретайте сывороточный изолят.

Читайте также:

  • Топ-10 спортивных добавок: что принимать для роста мышц
  • Креатин: для чего нужен, кому принимать, польза и вред, правила приема
  • BCAA: что это, для чего нужны, кому принимать, польза и вред, правила приема
  • Креатин: для чего нужен, кому принимать, польза и вред, правила приема

Растительный протеин: какой лучше выбрать, польза и вред, как принимать для похудения

Виды растительного протеина, в каких продуктах содержится

 Начнем с самого важного: да, протеин – это и растительный белок, и животный. Однако сразу следует оговориться, что далеко не все растения и продукты растительного происхождения имеют в своем составе необходимые аминокислоты. Состав растительного протеина представляет собой соединения органического типа, клетки которых в основном состоят из целлюлозы. Растительный протеин – это биологическая структура растений, овощей, злаков, орехов, фруктов и зерен. В каких продуктах можно найти растительный протеин с наиболее полным аминокислотным составом?

Перечисляем:

  • нут
  • семена конопли
  • семена чиа
  • соя
  • горох
  • киноа
  • семена тыквы
  • коричневый рис
  • семена подсолнуха
  • семена инка инчи (сача инчи, плукенетия)

Все эти виды растительного протеина могут выступать полноценным и самостоятельным источником белка, без необходимости дополнения животным.

По большому счету, растительный белок очень похож на животный, а в составе комбинированных смесей из нескольких видов белка содержание важных аминокислот ничуть не ниже, но об этом мы поговорим дальше. Другое дело, что получить из растительных продуктов питания нужное количество белка очень непросто. Например, чтобы получить порцию белка (20-25 гр) из орехов, нужно съесть их минимум 100 грамм, а это целых 600 ккал и 50 гр жира. А взрослому человеку требуется 4-5 порций белка в сутки -80-100 грамм. Для этого и придумали протеин в виде очищенного от жиров и углеводов концентрированного порошка. Это простой способ добрать нужное количество белка без лишних жиров и углеводов.

Чем растительный протеин отличается от животного

    

Какой протеин лучше: растительный или животный? Для того чтобы ответить на этот вопрос, мы составили таблицу, в которой сравнили самые популярные виды растительного протеина с сывороточным – эталонным видом животного белка по аминокислотному составу и биодоступности. Сразу оговоримся: любой растительный белок по аминокислотному коэффициенту усвояемости белка (PDCAAS) будет хуже, чем животный, независимо от того, насколько хорошо сбалансирован аминокислотный профиль растительного протеина и это стоит учитывать при полной замене животного протеина растительным в своем рационе.

Что за показатель аминокислотный коэффициент усвояемости белков и почему он важен? Итак, аминокислотный коэффициент усвояемости белков (protein digestibility-corrected amino acid score) – это один из методов качественной оценки белка, построенный на потребности человека в аминокислотах, а также способности их переваривать и усваивать.

Мера оценки была утверждена Всемирной организацией здравоохранения в 1993 году и считается наиболее предпочтительной, так как измеряет качество протеина путем сравнения эталонного профиля с аминокислотным профилем исследуемого белка.

Шкала оценки варьируется от 1 до 0, в которой 0 – это самый низкий коэффициент усвояемости, а 1 – самый высокий, то есть протеин с коэффициентом 1 обеспечивает 100% незаменимых аминокислот после переваривания.

ВИД ПРОТЕИНА

АМИНОКИСЛОТНЫЙ ПРОФИЛЬ

ПЛЮСЫ

МИНУСЫ

АМИНОКИСЛОТНЫЙ КОЭФФИЦИЕНТ УСВОЯЕМОСТИ БЕЛКОВ
(БИОДОСТУПНОСТЬ)

Сывороточный

полный

хорошо усваивается и смешивается с другими компонентами

содержит лактозу и белок молока, которые могут провоцировать аллергические реакции и развитие воспалительных процессов, содержит холестерин

1

Растительный

гороховый

полный

хорошо усваивается

имеет полный аминокислотный профиль

понижает уровень холестерина

Более низкое содержание таких аминокислот, как метионин, триптофан и валин в сравнении с сывороточным белком

0,89

соевый

полный

содержит все незаменимые аминокислоты,

хорошо усваивается,

содержит небольшое количество насыщенных жиров

сильно нагружает пищеварительную систему,

может влиять на гормональный фон из-за содержания фитоэстрогенов,

низкое содержание метионина,

в сое высокое содержание антинутриентов – лектинов и ингибиторов протеазы

0,91

конопляный

неполный

положительно влияет на здоровье,

богат аминокислотами ВСАА, аргинином и полиненасыщенными жирными кислотами омега-3 и 6 (до 10%),

концентрат конопляного белка содержит также полезную клетчатку

не содержит аминокислоту лизин,

низкое содержание триптофана и лейцина

0,66

рисовый

полный

хорошо усваивается,

содержит клетчатку,

богат витаминами группы В и сложными углеводами

низкое содержание лизина

0,5

тыквенный

неполный

содержит клетчатку,

имеет в составе витамин E, цинк, магний (лучший природный источник), марганец и фосфор

не содержит треонин и лизин

0,47

протеин из семян Чиа

полный

содержит клетчатку, кальций и антиоксиданты, содержит кислоты омега-6 и Омега-3

низкое содержание белка (в сравнении с другими растительными белками) – содержание белка в концентрате около 40%

0,57

 

Исходя из этой таблицы, можно сделать вывод, что наилучшие характеристики в сравнении с сывороточным протеином, демонстрируют гороховый белок, а также соевый белок, при этом последний часто вызывает опасения у мужской половины человечества из-за содержащихся в нем фитоэстрогенов – веществ, схожих с женским гормоном эстрогеном, и антинутриентов, препятствующих усвоению организмом полезных веществ.

Какой растительный протеин лучше?

 

Как выбрать растительный протеин? А самый лучший из всех – это какой? В нашей таблице чуть выше, мы разобрали основные параметры самых популярных растительных протеинов и в итоге мы получаем картину, при которой абсолютным чемпионом среди растительных белков является гороховый протеин и тут важно сказать, что по аминокислотному профилю и биодоступности, протеин на основе бобовых, действительно, лидирует (сюда также можно отнести нутовый протеин и протеин из черных бобов).

При этом, в отличие от соевого, гороховый характеризуется гораздо меньшим содержанием фитоэстрогенов, то есть его можно употреблять и мужчинам, и женщнам.

Внимания заслуживает рисовый протеин, причем в приоритете тот, что производится из коричневого риса. К сожалению, протеин из риса имеет совсем небольшое содержание лизина, но при этом может быть источником BCAA.

Конопляный белок не может похвастаться полноценным аминокислотным профилем, что мы видим в таблице, но если сравнить его с другими растительными белками, то высокое содержание тирозина, аргинина, аланина и аспарагиновой кислоты отлично компенсирует этот недостаток. Ко всему прочему, в составе концентрата конопляного протеина можно обнаружить не только протеин, но и жирные кислоты Омега-3, Омега-6, а также важные пищевые волокна, которые способствуют стабильной работе пищеварительного тракта.

Именно поэтому, говоря о комбинированных смесях растительного белка, следует обратить внимание, например, на гороховый изолят и концентрат конопляного белка – мы получаем идеально сбалансированную по аминокислотному составу смесь, с большим количеством незаменимых аминокислот, которые не вырабатываются организмом.

Подводим итог: в чем разница между сывороточным и растительным протеином? В первую очередь многие обращают внимание на то, что растительный белок является источником пищевых волокон. Если мы говорим про концентрат белка, который характеризуется более низкой степенью очистки от жиров и углеводов, то да, в таком протеине можно найти полезную клетчатку. Однако, если мы берем гидролизат и изолят, то там никакой клетчатки быть не может. Но и изоляты и гидролизаты растительных протеинов можно встретить нечасто.

А вот с чем определенно нельзя спорить, так это с тем, что растительный протеин, в отличие от животного, точно подойдет тем, кто отказывается от лактозы и молочных белков, которые могут провоцировать развитие воспалительных процессов в организме. Эта тенденция наблюдается в последние пару лет, но уверенно набирает популярность – люди отказываются от молочных продуктов, заботясь о своем здоровье, ведь множественные исследования показывают прямую связь между кожными высыпаниями и употреблением молока. Сюда же мы относим аллергические реакции, которые в сравнении с растительным протеином, проявляются гораздо чаще именно при употреблении животного белка. Помимо этого, растительный белок также может быть источником жирных кислот, например, конопляный протеин содержит является ценным источником жирных кислот Омега-3 и Омега-6.

Польза и вред растительного протеина

 

Пришло время рассказать о том, какие плюсы и минусы у растительного протеина. Начинаем по традиции с пользы протеина растительного происхождения:

  • поддерживает стабильную работу ЖКТ
  • обеспечивает выведение токсинов
  • укрепляет иммунитет
  • улучшает метаболические процессы
  • нормализует уровень сахара в крови
  • восполняет дефицит белка в организме
  • способствует похудению
  • усваивается быстрее и легче, не перегружая организм
  • сохраняет объем мышечной ткани на «сушке» в период активных физических нагрузок
  • замедляет процессы старения
  • улучшает состояние кожи, ногтей и волос

Есть ли у растительного протеина противопоказания и минусы? На сегодняшний день нет объемных исследований, которые бы позволили выявить серьезные побочные эффекты от употребления протеина растительного происхождения. Из минусов можно отметить только возможное проявление индивидуальной непереносимости и аллергии, которая случается на любой продукт.

Как принимать растительный протеин

 

Как принимать растительный протеин? Правила приема разнятся в зависимости от вашей цели:

  • для набора массы: растительный протеин следует употреблять чаще, чем сывороточный, до 4 приемов в день – через 20 минут после завтрака, через 20 минут после обеда, за 1 час до и в течение часа после тренировки, а также можно на ночь
  • для похудения: растительный протеин следует употреблять в соответствии с вашей суточной потребностью БЖУ, не более 3-х порций в сутки, время приема – с утра, до и после тренировки, также можно заменить коктейлем один прием пищи.

Для достижения наилучшего эффекта разные вида растительного белка следует комбинировать между собой – например, гороховый смешивать с конопляным или рисовым. Кстати, исследования показали, что такой комбинированный белок позволяет добиваться практически такого же результата при занятиях спортом, как если бы вы употребляли сывороточный белок.

Также американские ученые установили, что гороховый протеин особенно хорош при похудении, так как обладает наибольшей питательностью. Он лучше притупляет аппетит, а значит, вы будете потреблять меньшее количество калорий.

Где купить растительный протеин

Где купить растительный протеин? Для того чтобы приобрести продукт высокого качества, следует выбирать только специализированные магазины спортивного питания. Например, в ассортименте Primekraft представлен растительный протеиновый коктейль Fit&Health VEGAN PROTEIN SHAKE, представляющий собой сочетание горохового и конопляного белка, дополненного пребиотиком инулином и фолиевой кислотой (витамин B9).

 

Как мы уже говорили выше, сочетание двух видов растительного протеина позволяет обеспечить ваш организм всем необходимым набором аминокислот и восполнить дефицит белка. Инулин, обладающий пребиотическими свойствами, улучшает пищеварение, поддерживает работу ЖКТ и нормализует уровень глюкозы в крови. Витамин B9 замедляет процессы старения, а также самым наилучшим образом влияет на женское репродуктивное здоровье.

Отдав предпочтение этому продукту, вы можете быть уверены, что получите лучший растительный белок высокой степени усвояемости, свободный от лактозы и сахара. Ко всему прочему протеиновый коктейль от Primebar является низкокалорийным – всего 100 ккал на порцию и меньше 1 грамма жира, при этом белка в одной порции 24 грамма.

Мы сделали Fit&Health VEGAN PROTEIN SHAKE, чтобы вы могли получить полезный и качественный продукт с хорошими вкусовыми показателями по доступной цене. Безопасность и качество протеина подтверждены Европейским сертификатом безопасности продукции, а также сертификатом о государственной регистрации (СоГР).

Худейте или набирайте массу, сохраняйте молодость и красоту вашей кожи, волос, ногтей – выбирайте Fit&Health VEGAN PROTEIN SHAKE с заботой о вашем здоровье!

По промокоду BLOG в официальном интернет-магазине primekraft.ru скидка на весь ассортимент 10%! Доставка по всей России.

Виды протеина, их различия, плюсы и минусы

Протеин или белок — строительный материал для роста и регенерации клеток, источник энергии и один из главных компонентов, без которого не могут обойтись органы и системы. Большую часть белков человек получает с пищей. В бобовых, горохе, фасоли и других культурах содержится легкоусваиваемый протеин. Его состав — незаменимые аминокислоты, который синтезируются самим организмом. Мясо, морепродукты, рыба, молоко и яйца также содержат белок. Его отличие от растительного протеина — в скорости расщепления. Он усваивается медленно и постепенно, насыщая организм новыми порциями энергии. 

Виды протеина

Зачастую организму не хватает белков, которые попадают в него с пищей. Это особенно актуально в том случае, когда человек занимается спортом или его работа связана с постоянным физическим или умственным напряжением. Проблема нехватки белка также возникает на фоне болезней, травм или операций. 

Истощенный организм нуждается в дополнительной подпитке энергией и того, что есть в обычной пище, ему явно не хватает. Что делать в этом случае, как восполнить дефицит протеина? Для этого и существует спортивное питание или пищевые протеиновые добавки, которые  быстро решат проблему.

Производители предлагают большой выбор добавок, причем протеин в них может быть самого разного происхождения и свойства. Лидирующие позиции занимают добавки с сывороточным протеином, затем идет продукция с казеином, соевым, яичным и другими видами белка. Какие виды протеина лучше? Рассмотрим  характеристики каждого из них.

1Сывороточный белок, производимый из молочной сыворотки. Его главное преимущество состоит в высокой скорости усваивания, а также безопасности для организма и относительной доступной цене добавок с ним. Белок сыворотки, попадая в организм, быстро расщепляется, обеспечивая клетки нутриентами, строительным материалом для роста мышечной массы. Рекомендуем купить концентрат сывороточного белка у надежного производителя спорт питания.

2Молочный белок состоит из казеина и сыворотки, часть его усваивается быстро, а остальная часть расщепляется медленно. Основное преимущество продукта в том, что он высвобождает при расщеплении не всю энергию. Она поступает в организм постепенно, подпитывая и придавая силы в течение нескольких часов.

3Казеиновый белок производят из молока методом створаживания. В результате химических превращений сырья удается получить продукт, который расщепляется в течение 6-8 ч., обеспечивая постепенное поступление аминокислот в организм.

4Яичный изолят получают путем высушивания яичного белка. Продукт эффективный и полезный, в нем высокая концентрация аминокислот, что помогает быстро сжечь жировые ткани и нарастить мышечную массу.

5Соевый белок имеет уникальный состав, в нем есть аминокислоты, аргинин, глютамин и богатый комплекс микроэлементов и витаминов. Он быстро усваивается, попутно снижая уровень холестерина крови. Его главный недостаток — высокое содержание женских гормонов, из-за чего им не стоит злоупотреблять. Купить соевый протеин можно здесь.

6Пшеничный протеин, близок по составу и действию к соевому. 

7Говяжий или мясной протеин — животный белок, который не столь популярен из-за дороговизны и специфического вкуса.

Сравнительная таблица протеинов

Тип протеина

Содержание ВСАА
(лейцина, изолейцина, валина), %

Происхождение Вкус Скорость усваивания

 Цена
(в сравнении с другими протеинами)

 Сывороточный  17  Животный  Нейтральный   Высокая  Средняя
 Казеиновый  15  Животный  Нейтральный   Низкая, от 3 до 5 ч.  Высокая 
 Молочный  16  Животный  Нейтральный 

 Часть – быстро,часть – медленно 

 Средняя 
 Яичный   17  Животный  Специфический  Выше средней  Высокая
 Мясной  15  Животный  Специфический  Средняя  Высокая
 Пшеничный  12  Растительный  Специфический  Средняя  Невысокая
 Соевый   10  Растительный  Нейтральный   Средняя  Низкая

По степени очистки различают следующие типы белка:

  • Изолят, самая чистая форма протеина из сыворотки, в которой концентрации белка достигает 95%. Это идеальный источник быстрорастворимого белка, в котором нет сахара, углеводов, жиров и посторонних примесей. Его недостаток — высокая цена.
  • Концентрат сывороточного протеина — белок, который чаще других встречается в составе пищевых добавок. Он доступнее по цене и популярен, но его главный недостаток — наличие в составе лактозы и  жиров, что снижает эффективность тренировок для похудения и набора сухой мышечной массы.
  • Гидролизат — сывороточный протеин, который привлекает качеством состава, содержит пептиды и быстро усваивается в желудке. Он идеален в случаях, когда нужен быстрый набор мышечной массы или срочная энергетическая подпитка для организма.

Какие протеины для похудения можно использовать?

Как выбрать протеин для похудения? Очень просто, достаточно выбрать тот, который подходит именно вам. 

1Сывороточный белок усваивается с высокой скоростью, идеальной подходит для быстрого сжигания жира и сушки мышц. 

2Казеиновый хорош тем, что он снижает чувство голода и медленно усваивается организмом, становясь длительным источником энергии. Его стоит принимать на ночь, когда  мышцы активно растут.

3Изолят — идеальный протеин для похудения, содержит минимум жиров и углеводов. 

4Белок сои низкокалорийный, но для снижения веса не подходит, так как его биологическая ценность ничтожно мала.

Диетологи советуют принимать протеин для похудения вместо привычного завтрака или обеда.  Это избавит от чувства голода, ускорит метаболизм и поможет быстрее согнать лишние килограммы. 

Какие протеины используются для роста мышечной массы?

Протеин для набора массы человек в основном получает с пищей. Чтобы увеличить количество белка в рационе в него вводят молочные и мясные блюда, яйца и творог, бобовые и злаки. Но если вы занимаетесь спортом и нуждаетесь в ускоренном приросте мышечной массы, необходимо добавить в меню белок пищевых добавок. Какой протеин для набора массы лучше всего? Вы можете выбрать добавку с:

  • яичным белком;
  • соевым протеином;
  • изолятом или концентратом сывороточного протеина;
  • казеином;
  • многокомпонентным белком.

Чтобы прием протеинового коктейля дал желаемый результат стоит принимать белок в рекомендуемых дозах, а при покупке выбирать фирменную проверенную продукцию. Дозировка и правила приема обычно указывают в инструкции к пищевой добавке. 

Спонсор статьи - интернет магазин спортивного питания "MySportpit"

Возможно, вам будет интересно:

Каких ингредиентов НЕ должно быть в составе хорошего протеина?

Какие ингредиенты протеина вредят здоровью?

С одной стороны, FitSeven уже подробно писал о том, что большинство утверждений о вреде спортивного протеина для здоровья атлета являются лишь мифами — научные исследования подтверждают безопасность и безвредность сывороточного белка. Однако это касается лишь «чистого» протеина, а не смесей, продающихся в магазинах.

К сожалению, ключевая проблема спортивного протеина заключается в том, что производители почти всегда добавляют в его состав многочисленные вторичные ингредиенты — и не столько для удешевления стоимости продукта, сколько для создания более «приятного» вкуса и цвета, а также обеспечения густой текстуры и легкого смешивания с водой. Не говоря уже о содержании лактозы.

Сколько белка в спортивном протеине?

Первое, с чего нужно начинать выбор спортивного протеина — это с изучения непосредственного содержания белка в 100 г. продукта. Очень часто производители осознанно вводят покупателя в заблуждение, указывая на упаковке цифры «30 г белка на порцию», подразумевая под порцией не стандартные 30 граммов, а 40 или даже 50 граммов.

Помните о том, что хороший протеин должен содержать в своем составе примерно 22-25 г белка на 30-граммовую порцию — или 73-83 г белка на 100 г продукта. Количество углеводов и жиров в этом случае не должно превышать 1-5 г на порцию (или 4-15 г на 100 г). Если же белка в продукте меньше, а углеводов и жиров больше, то покупать его не стоит.

Учимся читать состав протеина

Вторым шагом при выборе качественного протеина является внимательное изучение его состава, обязательно присутствующего на упаковке. Напомним, что все ингредиенты должны указываться в порядке убывания, от преобладающего к самому меньшему. Если же на упаковке вообще нет состава продукта, это однозначно не говорит ни о чем хорошем.

Главным правилом должно стать то, что чем больше ингредиентов в составе протеина, тем хуже его качество. Особенно ярко это условие проявляется на примере вегетарианского протеина, изготовленного из сои или гороха — подобные технологии требует сложных процессов и использования множества добавок для придания вкуса и текстуры.

Состав протеина: типичные ингредиенты

Ключевым ингредиентом сывороточного протеина всегда является либо концентрированная молочная сыворотка (Whey Protein Concentrate) либо изолят молочного белка (Whey Protein Isolate). Однако принципиальное значение играет то, каким образом исходное сырье было очищено от жира и примесей — механической фильтрацией или химическими реакциями.

Дорогие марки спортивного протеина обычно однозначно указывают, что изолят был очищен именно механически, без использования гидролиза или других химических процессов. Говоря простыми словами, это как в случае с оливковым маслом — характеристики и вкус масла холодного отжима принципиально отличаются от глубоко рафинированного.

Гидролизованный протеин

С теоретической точки зрения, в процессе гидролиза протеина (то есть температурной, механической и химической обработок) сложный молочный белок разбивается на отдельные аминокислоты, что должно обеспечивать лучшую чистоту сырья и более высокий уровень усвоения его состава. Такой протеин обозначается как Hydrolyzed Whey Protein Isolate.

Однако, с практической стороны, данный производственный процесс является сложнейшей технологической цепочкой, принципиально меняющей состав молочного белка. По сути, не существует никаких долгосрочных научных исследований, показывающих безвредность и безопасность для здоровья регулярного приема подобного протеина.

Опасные ингредиенты в составе протеина

К сожалению, сама по себе чистая молочная сыворотка обладает специфическим неприятным вкусом и довольно плохо смешивается с водой — для устранения этого «дефекта» производителям приходится добавлять в состав спортивного протеина как сахарозаменители и подсластители, так и ароматизаторы и всевозможные загустители.

Необходимо отметить, что некоторые ученые твердо уверены в том, что употребление сахарозаменителя аспартама при низком уровне глюкозы в крови (то есть, после физической тренировки) наносит вред мозгу и может провоцировать развитие болезней Альцгеймера и Паркинсона. Именно поэтому постарайтесь покупать протеин без аспартама.

Загустители и разрыхлители

Принципиальным отличием низкокачественного протеина от премиальных марок является использование дешевых загустителей и разрыхлителей, позволяющих сделать текстуру финального продукта более густой. Проблема заключается и в том, что подобные загустители в буквальном смысле заполняют желудок и существенно ухудшают усвоение протеина.

Условно безопасными загустителями могут считаться каррагенан (carrageenan) и ксантановая камедь (xanthan gum), широко используемые в пищевой индустрии как для производства колбас и сосисок, так и для создания густой структуры молочных коктейлей из МакДоналдс. Но, опять же, здесь встает вопрос о том, насколько «полезным» является состав подобного продукта.

***

// Новые материалы на Фитсевен — 5 раз в неделю! Следите за обновлениями!

Необходимо четко понимать, что спортивный протеин — это достаточно сложный с точки зрения изготовления продукт, а не просто концентрат сухого молока. Для удешевления стоимости производители могут использовать крайне странные ингредиенты — и никто им этого не может запретить, так как регламентов у подобной продукции не существует.

В продолжение темы

Дата последнего обновления материала —  2 ноября 2018

Протеины что это такое, зачем и кому они нужны? Узнай на Kulturist1.ru

В обзоре мы рассмотрим вопросы:

  • что такое протеин и для чего он нужен;

  • какие составы усваиваются организмом легче;

  • какому из них отдать предпочтение исходя из индивидуальных целей;

  • в чём польза и вред;

  • есть ли противопоказания;

  • можно ли заменить его белком, который содержится в продуктах.

Протеин – основа питания

Термин «протеин» берёт начало из латинского языка. «Protein» (лат.) представляет собою наборы аминокислот, которые соединены при помощи ковалентной связи в цепочку и образуют полипептид. Это главный строительный элемент мышечной ткани, ключевой диетический компонент. Вместе с тем это и спортивное питание, состоящее из концентрированного белка – легкоусвояемого порошка, который является популярным продуктом для бодибилдинга и жизненно необходим человеческому организму.

Белки – полимеры двух десятков природных аминокислот – являются высокомолекулярными соединениями, содержащими азот.

Какова протеина для человека?

Необходимость белка объясняется теми функциями, которые он выполняет:

  1. Информационная: участие в генетике, создании ДНК.

  2. Двигательная: сокращение сердца, мышц, сосудов.

  3. Сигнальная: меж- и внутриклеточная связь.

  4. Регуляторная: выработка инсулина, белковых гормонов.

  5. Защитная: свёртывание крови и выработка лимфоцитов – антител, уничтожающих чужеродные клетки: токсины, микробы, вирусы.

  6. Ферментативная (каталитическая): ускорение расщепления пищи.

  7. Транспортная: перемещение и усвоение микроэлементов, выработка гемоглобина

  8. Строительная: составляют основу восстановления мышц, кожи, сердца, сосудов.

Недостаток белка ухудшает физическое состояние, ведёт к апатии. Использование белковых спортивных добавок особенно важно для людей, занимающихся спортом. Необходимая доза незаменимых аминокислот содержится в протеиновых коктейлях. Поэтому многие спортсмены получают полипептиды, являющиеся основным строительным компонентом мышц, в форме специальных добавок.

Является ли протеин химией?

Часто можно услышать такое мнение потребителя, что протеин является химическим продуктом и поэтому вреден для организма. На самом деле эти убеждения не имеют под собой никаких оснований. Протеином называют высококачественный белок, несущий в себе биологическую ценность.

Такая добавка к рациону спортсмена способна усваиваться быстро, но при этом не является аналогом анаболических стероидов, которые как раз и называют «химией».

Для чего необходим протеин?

Легкоусвояемый белок рекомендуется использовать в следующем качестве:

  • поставщик незаменимых аминокислот;

  • важнейший строительный материал для клеток;

  • источник энергии.

Белковая добавка в основном используется для решения двух основных задач:
  • способствует быстрому набору мышц;

  • используется как диетический компонент для похудения.

Включённые в рацион, они помогают обогатить весь организм ценными компонентами, получить энергию, восстановить силы, увеличить выносливость. Они нужны, чтобы подсушить жировую ткань, легко прорисовать мышцы, набрать вес и мышцы.

Протеины для девушек приносят дополнительную пользу – улучшают состояние кожи, волос, ногтей.

Состав

Полноценный белок представляют собою комплекс аминокислот – заменимых и незаменимых. Незаменимые аминокислоты самостоятельно организмом не вырабатываются, их нужно получать извне. Заменимые аминокислоты представлены следующими группами:

В составе добавки такой перечень обогащён дополнительно минералами и витаминами.

Виды протеинов

Разбираясь, что такое протеин и для чего он нужен, рассмотрим его виды. Они зависят от способа приготовления, источников и скорости усвоения белка, формы выпуска.

По способу приготовления добавка представлена в следующих группах:

  • концентрант – образуется в результате небольшой очистки, пастеризации, фильтрации и концентрирования; наиболее популярен в бодибилдинге: высокое содержание питательных веществ помогает построить новые клетки;

  • изолят – производится из концентрата в результате дополнительной очистки на специализированном оборудовании; отлично подходит на этапе сушки и при диете;

  • гидролизат – частично разрушенный высокогидролизованный компонент, максимально подготовленный к усваиванию за 30 минут, лишён углеводов и жиров; с анаболическим эффектом, ускоряющим рост мышц.

  • молочные смеси.

В зависимости от степени усвоения:

  • медленные;

  • быстрые.

По форме выпуска:

  • порошок;

  • таблетки;

  • жидкость;

По источникам белка добавки бывают:

Сывороточный

Этот полипептид пользуется наибольшей популярностью как вариант спортивного питания. Рассмотрим, что это такое и как он изготавливается.

Из молочной сыворотки выделяют белок. Для этого используются специальные технологии переработки и очистки. Кроме самого белка в сывороточный состав включают и другие питательные вещества.

Сывороточный концентрат и изолят усваивается быстро. Он рекомендован для приёма в следующих случаях:

  • после пробуждения – благодаря этому восстанавливаются гликоген, растраченный во время сна; это предотвращает мышечный распад – катаболизм;

  • после тренировок – уровень питательных веществ быстро восполняется в мышцах, нуждающихся в образовании новых тканей.

Казеиновый

Казеиновый протеин – что это за добавка отлично известно спортсменам, испытывающим значительные физические нагрузки – пауэрлифтерам, бодибилдерам. Для атлетов медленный «казеин» весьма эффективен.

К особым свойствам «казеина» относят следующие особенности:

  • ярко выраженная «запасающая» функция;

  • быстрое наращивание и восстановление мышц;

  • содержание практически всех необходимых человеку аминокислот;

  • подавление аппетита.

Этот вид эффективной пищевой добавки отличается сложным животным белком, выделенным из коровьего молока путём ферментного створоживания. Казеин считается «ночным белком». Он разлагается очень медленно, на протяжении 7 часов. Это обеспечивает последовательное и равномерное поступление в человеческий организм содержащихся в нём аминокислот и замедляет катаболизм.

Дополнительную эффективность и универсальность этому виду добавки придают аминокислоты – их состав в полной мере удовлетворяет потребности организма.

Следует учесть, что для набора массы медленно действующей казеиновой добавки недостаточно. Если стоит цель набрать вес, то с «казеином» следует употреблять быстро действующую добавку. В этом качестве отлично подойдёт сывороточный состав.


Соевый

Производится из растительного сырья, однако его характеристики не уступают пищевым спортивным добавкам, для производства которых используют сырьё животного происхождения.

Благодаря особенностям технологии жир и холестерин, содержащиеся в растительном сырье, в готовом продукте полностью отсутствуют. Нет в нём и лактозы. Это оптимальный вариант для людей с аллергией на молочную продукцию.

К преимуществам соевого вида относят:

  • полноценный состав;

  • отличное усвоение;

  • ускоренное наращивание мышечных масс и их восстановление.

Яичный

Яичный протеин для человека практически идеален. На нём выросли многие поколения пауэрлифтеров, бодибилдеров.

Изготавливается из натуральных куриных яиц. Сначала выделяется яичный альбумин. Затем он подвергается тщательной фильтрации, состоящей из нескольких этапов. В результате этого углеводы, молекулы жира удаляются, получается однородный порошок.

Достоинства яичного вида:

  • сбалансированный аминокислотный состав;

  • отсутствие нежелательных примесей;

  • легкое усвоение организмом человека.

Применение универсальное – как для сушки, так и набора мышц. Усвоение происходит в среднем темпе – это позволяет мышцам получать строительный материал в течение длительного времени.

Комплексный

Комплексную добавку по-другому называют мультикомпонентной. Она представляет собою смесь разных видов и широко используется спортсменами, испытывающими регулярные физические нагрузки.

Что такое протеины мультикомпонентного типа, наглядно демонстрирует состав продукта. Разные составы усваиваются с разной скоростью:

  • сывороточный – практически мгновенно;

  • говяжий и яичный – со средней скоростью;

  • казеиновый – медленнее.

Объединение «разноскоростных» элементов приводит к синергическому эффекту, позволяющему обеспечить организм стабильной и длительной белковой подпиткой. Дополнительная польза – ускорение синтеза белка, рост и восстановление мышц в результате увеличения количества молекул незаменимых аминокислот. Включение в состав минералов и витаминов, минимизация лактозы делают мультикомплексные составы полноценной заменой белковой пищи.

Используют для:

Какой вид протеина лучше?

Выбор наиболее эффективных добавок зависит от того, кем он будет употребляться и зачем, с какими конкретно целями.

Для работы с рельефом и набора мышц

Наиболее эффективным видом считается сывороточный. Он быстрее и качественнее усваивается. Особенно – изолят, в котором основной компонент составляет 90%, а лактоза и жир – от 0,5 до 1%. Низкий процент содержания жира не может затормозить расщепление белка, а незначительное содержание сахара в лактозе не приводит к выбросу инсулина. Таким образом, жировые ткани сжигаются, работая на рельеф.

Для похудения

Оптимальный вариант – казеиновый и сывороточный. «Казеин» подавляет аппетит, даёт ощущение сытости минимум на семь часов и заставляет организм принимать меньший объём пищи. Сывороточный изолят, моментально усваиваясь, подкрепляет организм аминокислотами, которые работают над сжиганием жировых клеток, заменяя их твёрдыми мышцами.

Для наращивания массы

Отличный способ прибавить массу – использовать следующие виды:

  • сывороточный: концентрат усваивается организмом за 1,5-2 часа – значит, можно часто добавлять в пищу, стремясь к набору массы;

  • многокомпонентный: высвобождение белка разных видов в разные промежутки времени позволяет постоянно снабжать им мышцы, создавая качественную мускулатуру.

Для сохранения массы мышц

Сывороточный и казеиновый помогают сохранить и поднять на новый уровень наработанную в течение многих лет массу. В течение ночи снабдит мышцы белком казеин, принятый перед сном. Днём организм подпитается белком сывороточного концентрата.

Добавку любого вида следует принимать порционно по 30 – 50 г.

Можно ли продуктами питания заменить протеин?

Разбираясь, что такое протеин и для чего он нужен, не следует забывать, что белок, по сути, является его аналогом. Восполнить белковую потребность можно и при помощи целого ряда альтернативных продуктов. К ним относят:

  • мясо – свинину, говядину, птицу;

  • морские продукты, рыбу;

  • молочную продукцию: сыр, творог, молоко;

  • яйца.

Больше всего белка в мясе и морепродуктах (23 - 30 г на 100 г), сыре и твороге (16 – 20 г на 100 г).

Менее ценный аминокислотный набор – в белках растительного происхождения – в бобовых, орехах, злаковых крупах. Набору мышц такой состав помогает мало – этим он отличается от добавки. Кроме того, и усваивается он менее эффективно.

Если существует лактозная непереносимость, при диабете заменить добавку можно мясной продукцией. Отсутствие гликемического индекса у мяса делает его наиболее эффективным продуктом при похудении.

Если лактоза усваивается нормально, то можно заменить добавку творогом. Творог и молоко, смешанные в блендере, образуют коктейль, не уступающий сывороточной добавке по составу.

Натуральные продукты – хорошая замена добавке, однако белки натурального происхождения усваиваться будут намного медленнее.

Как принимать протеин правильно

Следует помнить, добавляя в питание протеин, что это добавка, приём которой требует соблюдения определённых условий.

Стандартная форма включения коктейлей в рацион выглядит так:

Быстрые и медленные добавки принимают в разное время:

Норма в сутки

Расчёт суточной нормы добавки строго индивидуален и зависит от возраста, пола, состояния здоровья и спортивных нагрузок. Приблизительная норма для взрослых составляет на килограмм тела от 0,7 г до 2 г. Лучшего результата можно достичь, если распределить суточную норму на 4-6 порций, комбинируя с приёмом пищи.

Например, при максимальном объёме 2 г расчёт будет выглядеть следующим образом:

2г х 75 кг (вес человека) = 150 г : 30 г (порция) = 5 суточных порционных приёмов по 30 г.


Протеиновый коктейль – разные способы приготовления

Для самостоятельного изготовления коктейля можно воспользоваться одним из указанных способов:

№ 1:

  1. Высыпать в специальный шейкер один мерный стакан протеинового порошка.

  2. Залить 1 стаканом жидкости (200 мл).

  3. Закрыть шейкер крышкой и взболтать.

№ 2:

  1. Смешать порошковый протеин с любым видом сока, водой или молоком в ёмкости.

  2. Перемешать блендером до получения однородного состава.

Нельзя заливать протеиновый порошок горячей жидкостью – это ведёт к свертыванию белка. Срок хранения коктейля составляет менее 3-х часов. Желательно коктейль употребить сразу, как только он будет приготовлен.

Приготовить коктейль можно и на основе натуральных продуктов:

  1. Соединить обезжиренный творог (0,5 кг), молоко (0,2 л), белки и бананы – по 2 шт.

  2. Добавить джем из малины или клубники (по желанию).

  3. Взбить в блендере.

ВАЖНО! Результатом белковой передозировки может стать повышение концентрации аммиака (продукт распада белка) или нарушение пищеварительных функций. Необходимо соблюдать меру.

Польза, вред, противопоказания

Полезное воздействие протеина трудно переоценить. Он важен для спортсменов и худеющих и в обычной жизни. Диетический продукт помогает сердечно-сосудистой системе – понижает уровень холестерина, помогает сохранению в норме уровня сахара. Снижаются жировые отложения. Уменьшается аппетит. Иммунитет и общая выносливость повышаются.

Несмотря на низкую калорийность протеина нарушение норм употребления может вызвать у людей, ведущих мало активный образ жизни, излишки энергии, которые способны преобразоваться в жировую массу.

Противопоказаниями к употреблению считаются заболевания в хроническом периоде, воспалительный процесс, функциональные нарушения печени и почек, аллергия на какой-либо компонент белкового состава.

Лучшие протеины – наш рейтинг

Среди сывороточных лучшими считаются:

  • концентраты: 100% Whey Gold Standart от Optimum Nutrition, Ultra Whey Pro от Universal Nutrition, Elite Whey от Dymatize.

  • изоляты: Platinum Hydrowhey от Optimum Nutrition и Iso 100 от Dymatize.

Отличными многокомпонентными составами являются Elite XT от Dymatize и Syntha-6 от BSN.

Какие виды протеина бывают?

Спросите у знакомого, что такое протеин и кому следует его употреблять. Наверняка услышите что-то вроде: «Это белковая добавка для спортсменов, положительно влияющая на рост и восстановление мышц». Далее эту биодобавку многие начинают ругать. Рассмотрим, что такое протеин и для чего он нужен, особенности каждого вида этого высокомолекулярного вещества.

Что такое протеин, зачем он нужен


В природе насчитывается несколько десятков тысяч белков, состоящих из цепочек или последовательностей аминокислот. Самих аминокислот в человеческом организме выделено около 20 штук. Из них, как слова из букв алфавита, и строятся белки.

Мало кто догадывается, что даёт протеин организму. Каким бы богатым не был рацион человека, нужного для нормального функционирования организма количества белков он часто недополучает. Компенсировать разницу между нужным и получаемым объёмом современная наука предлагает протеин – очищенный от других веществ пищевой белок естественного происхождения. Он усваивается и расщепляется на аминокислоты, из которых организм синтезирует нужные ему соединения быстрее, чем полученные из привычных продуктов питания белки.

Виды протеинов


Покупать первую попавшуюся пищевую добавку нельзя. Они изготовляются на основе различных белков и предназначаются для разных целей. Разберёмся, какие виды протеина бывают, как их классифицируют.

По типу белков


От продукта, взятого за источник натурального белка, зависит степень его усвоения, эффективность биодобавки. Он во многом определяет количество, частоту и даже время приёма добавки. По типу применяемых белков различают следующие виды протеинов.

Молочный – производится из молокопродуктов. В состав входит 20% молочной сыворотки и 80% казеина. Организм усваивает его со средней скоростью, причём казеиновая часть расщепляется медленнее молочной.

Сывороточный – делается со скисшего коровьего молока, шустро усваивается организмом – в течение 90-120 минут после приёма. Его эффективность высоко ценится спортсменами, набирающими мышечную массу. Можно принимать каждые 3-4 часа, если не потребляются иные добавки.

Казеиновый – в состав входит множество незаменимых аминокислот (которые не вырабатываются человеческим организмом, должны поступать в готовом виде). В желудке превращается в сгусток с консистенцией творога, который медленно переваривается, чем обеспечивает продолжительное питание организма белками. Рекомендуется принимать перед сном. Казеиновый белок – оптимальный выбор для спортсменов, готовящихся к соревнованиям. Способствует интенсивному жиросжиганию.

Соевый – протеин, созданный из растительной компоненты – сои. Включает в себя основные аминокислоты, нужные человеческому организму. В составе преобладают лизин с глютамином. Лизин, например, активизирует сжигание жировой ткани и синтез организмом собственного белка для построения мышц. Подходит для вегетарианцев и людей, не переносящих лактозу. Принимается после физических нагрузок плюс дважды в сутки между приёмами пищи.

Яичный – изготавливается на основе белка куриных яиц, включающих в себя массу аминокислот – готовых для синтеза белков соединений. Из-за высокой стоимости распространён слабо, пользуется спросом преимущественно среди людей, не переносящих лактозу. Употребляется перед сном, до и после занятий спортом.

Говяжий – делается из красного мяса путём удаления из него жира и холестерина. Рекомендуется при невосприимчивости организма к глютену и лактозе. Улучшает наращивание мышечной массы, развивает силовые показатели. Принимается утром и после физических нагрузок.

Комплексный – состоит из двух и более видов протеинов, решает несколько задач в зависимости от состава, например, обеспечение организма аминокислотами в кратчайшие сроки и «медленными» белками.

По типу фильтрации


В зависимости от технологии производства и степени очистки протеины разделяют на три группы:
  • Пищевой концентрат – получается путём пропускания сыворотки через фильтр с микроскопическими перфорациями, через которые проходит немного лактозы и животного жира. Беловая составляющая колеблется в пределах 40-85%. Самый доступный протеин.
  • Изолят. Для получения более чистой биодобавки применяется метод ионной фильтрации, удаляющий жиры с лактозой, расщепляющий крупные молекулы на простые. Относится к средней ценовой категории.
  • Гидролизат – протеин высокой степени очистки, обработанный кислотами и ферментами, которые расщепляют молекулы белка до простых соединений. Концентрация белка превышает 80%, усваивается организмом он практически на 100%. Относится к премиальной категории белков.

Протеин – пищевая добавка на основе очищенного естественного белка, компенсирующая недостаток поступления в организм белковой пищи. Распространён среди спортсменов, набирающих мышечную массу или сбрасывающих лишний вес. Метод очистки и взятый за основу для изготовления протеина продукт определяют его стоимость, частоту приёма и частично дозу.

 

Понравилась статья? Оцени и поделись с друзьями!

 

Каковы некоторые характеристики белка?

Белки - это большие сложные молекулы, которые выполняют множество функций в организме и необходимы для хорошего здоровья. Подобно жирам и углеводам, белки представляют собой длинные полимерные цепи. Они состоят из аминокислот и используются организмами для создания структур, облегчения химических процессов и обеспечения передвижения животных.

Аминокислоты

Белки состоят из длинных цепочек аминокислот, которые часто называют «кирпичиками жизни».«Аминокислоты - это химические вещества, которые состоят из атома углерода, который присоединен к атому водорода, аминогруппы (атом азота, связанный с двумя атомами водорода) и кислотной группы (атом углерода, связанный двойной связью с атомом кислорода, а также одиночный связаны с атомом кислорода, который также связан с атомом водорода). Каждая аминокислота содержит другую группу, известную как группа R, которая имеет свою собственную уникальную углеводородную структуру. Существует 20 аминокислот, которые необходимы для функций организма, восемь из которых не могут быть произведены человеческим телом.Вот почему белки так важны в рационе человека.

Размер

Когда две аминокислоты соединяются, они образуют пептидную связь. Когда только несколько аминокислот присоединяются друг к другу, это всего лишь небольшая пептидная цепочка. Однако, как звенья в цепи, многие разные аминокислоты могут соединяться вместе, образуя чрезвычайно большую цепь, которая представляет собой белок. Все белки состоят из длинной аминокислотной цепи, которая может исчисляться тысячами единиц.

Структура

Последовательность аминокислот в белке определяет его форму, которая, в свою очередь, определяет его функцию.Необработанная последовательность аминокислот известна как ее первичная структура. Однако, когда молекула имеет размер, равный величине белков, она будет взаимодействовать сама с собой, принимая определенную форму. Атомы водорода в молекуле образуют водородные связи с другими частями молекулы, давая начало физической форме. Некоторые белки, например белки волос, известны как волокнистые белки, потому что они образуют длинные пряди, которые скручиваются между собой. Другие, такие как ферменты, имеют тенденцию образовывать отдельные капли и называются глобулярными белками.Дальнейшая форма проистекает из третичной структуры, которая представляет собой форму, которую принимает молекула, когда силы притяжения и отталкивания из разных областей молекулы уравновешиваются.

Денатурирование

Структура и, в конечном итоге, функция белковой молекулы могут быть нарушены несколькими способами. Изменение кислотности, высокие температуры, некоторые растворители и даже присутствие других молекул могут изменить силы и связи белка. Когда это происходит, говорят, что белок «денатурирует»."Примером этого является то, что когда яйцо кладут на горячую сковороду, белок в прозрачных яичных белках становится твердо-белым. Поскольку форма белка определяет его биологическую функцию, денатурация белка может изменить или полностью разрушить его способность. для выполнения своей работы.

Strength

Хотя разные белки обладают разными свойствами, в целом они могут быть чрезвычайно сильными. Это делает их идеальными для структурных элементов организмов. Мышцы, кости, волосы и соединительная ткань содержат сильные белки, формирующие структуру живого тела.

Накопленная энергия

Подобно углеводам и жирам, белки могут метаболизироваться организмами для получения накопленной энергии. Фактически, средний человек потребляет белок примерно на 20 процентов ежедневных калорий. Некоторые диеты полагаются на высокий уровень белка как источника энергии, а не углеводов, а иногда и жиров. Вне тела, при надлежащих условиях влажности, белки могут гореть, что становится очевидным всякий раз, когда хот-дог или стейк слишком долго остаются на гриле.

Биологические процессы

Белки необходимы для жизнедеятельности.Они имеют множество применений в организме, включая ферменты (которые заставляют биологические процессы реагировать быстрее), гормоны (которые контролируют процессы в организме) и антитела (которые защищают организмы от болезней). Белки также используются организмом для транспортировки материалов в клетках и обеспечения структуры. Продукты с высоким содержанием белка включают мясо, рыбу, молоко и яйца, все они получены из животных источников. Вегетарианцам и веганам необходимо контролировать потребление пищи, чтобы убедиться, что они получают все незаменимые аминокислоты, потому что отдельные овощи с высоким содержанием белка не содержат всех незаменимых аминокислот в одном источнике пищи.

Структура и функции белка - Биохимия

Белки являются наиболее универсальными макромолекул в живых системах и выполняют важные функции практически во всех биологических процессы. Они действуют как катализаторы, переносят и хранят другие молекулы, такие как кислород, они обеспечивают механическую поддержку и иммунную защиту, они генерируют движение, передают нервы импульсы, и они контролируют рост и дифференциацию. Действительно, большая часть этого текста будет посвящена понимание того, что делают белки и как они выполняют эти функции.

Несколько ключевых свойств позволяют белкам участвовать в таком широком спектре функций.

1.

Белки представляют собой линейные полимеры построен из мономерных единиц, называемых аминокислотами . Строительство огромного множества макромолекулы из ограниченного числа строительных блоков мономера - повторяющаяся тема в биохимия. Зависит ли функция белка от линейной последовательности аминокислот? Функция белок напрямую зависит от его трехмерной структуры ().Примечательно, что белки спонтанно складываются в трехмерные объекты. структуры, которые определяются последовательностью аминокислот в белковом полимере. Таким образом, Белки являются воплощением перехода от одномерного мира последовательностей к трехмерный мир молекул, способных к разнообразным деятельность .

2.

Белки содержат широкий спектр функциональных групп . Эти функциональные группы включают спирты, тиолы, тиоэфиры, карбоновые кислоты, карбоксамиды и различные основные группы.В сочетании с различными последовательности, этот набор функциональных групп отвечает за широкий спектр функций белка. Для Например, химическая реакционная способность, связанная с этими группами, важна для функции ферментов, белков, катализирующих определенные химические реакции в биологических системы (см. главы 8–10).

3.

Белки могут взаимодействовать друг с другом и с другими биологическими макромолекулами с образованием сложных ансамблей .Белки в этих сборках могут действовать синергетически, генерируя возможности, не предоставляемые отдельными составляющими белками (). Эти сборки включают макромолекулярные машины, которые выполняют точную репликацию ДНК, передачу сигналов внутри клеток и многие другие важные процессы.

4.

Некоторые белки довольно жесткие, тогда как другие обладают ограниченной гибкостью . Жесткие единицы могут функционировать как структурные элементы в цитоскелете (внутреннем каркасе внутри клеток) или в соединительной ткани.Части белков с ограниченной гибкостью могут действовать как шарниры, пружины и рычаги, которые имеют решающее значение для функции белков, для сборки белков друг с другом и с другими молекулами в сложные единицы, а также для передачи информации внутри и между клетками () .

Рисунок

Кристаллы человеческого инсулина. Инсулин - это белковый гормон, имеющий решающее значение для поддержания необходимого уровня сахара в крови. (Ниже) Цепочки аминокислот в определенной последовательности (первичная структура) определяют такой белок, как инсулин.Эти цепочки складываются в четко определенные (подробнее ...)

Рисунок 3.1.

Структура определяет функцию. Белковый компонент механизма репликации ДНК окружает часть двойной спирали ДНК. Структура белка позволяет копировать большие сегменты ДНК без отделения репликационной машины от (подробнее ...)

Рис. 3.2

Комплексный узел белка. Электронная микрофотография ткани полета насекомого в поперечном сечении показывает гексагональный массив из двух видов белковых нитей.[Любезно предоставлено доктором Майклом Риди.]

Рис. 3.3

Гибкость и функциональность. Связывая железо, белок лактоферрин претерпевает конформационные изменения, которые позволяют другим молекулам различать формы, не содержащие железа, и связанные с железом.

  • 3.1. Белки построены из набора из 20 аминокислот
  • 3.2. Первичная структура: аминокислоты связаны пептидными связями с образованием полипептидных цепей
  • 3.3. Вторичная структура: полипептидные цепи могут складываться в регулярные структуры, такие как альфа-спираль, бета-лист, витки и петли
  • 3.4. Третичная структура: водорастворимые белки складываются в компактные структуры с неполярными ядрами
  • 3.5. Четвертичная структура: полипептидные цепи могут собираться в многосубъединичные структуры
  • 3.6. Аминокислотная последовательность белка определяет его трехмерную структуру
  • Сводка
  • Приложение: кислотно-основные понятия
  • Проблемы

Произошла ошибка при настройке пользовательского файла cookie

Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности.Если ваш браузер не принимает файлы cookie, вы не можете просматривать этот сайт.


Настройка вашего браузера для приема файлов cookie

Существует множество причин, по которым cookie не может быть установлен правильно. Ниже приведены наиболее частые причины:

  • В вашем браузере отключены файлы cookie. Вам необходимо сбросить настройки своего браузера, чтобы он принимал файлы cookie, или чтобы спросить вас, хотите ли вы принимать файлы cookie.
  • Ваш браузер спрашивает вас, хотите ли вы принимать файлы cookie, и вы отказались.Чтобы принять файлы cookie с этого сайта, нажмите кнопку «Назад» и примите файлы cookie.
  • Ваш браузер не поддерживает файлы cookie. Если вы подозреваете это, попробуйте другой браузер.
  • Дата на вашем компьютере в прошлом. Если часы вашего компьютера показывают дату до 1 января 1970 г., браузер автоматически забудет файл cookie. Чтобы исправить это, установите правильное время и дату на своем компьютере.
  • Вы установили приложение, которое отслеживает или блокирует установку файлов cookie.Вы должны отключить приложение при входе в систему или проконсультироваться с системным администратором.

Почему этому сайту требуются файлы cookie?

Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности, запоминая, что вы вошли в систему, когда переходите со страницы на страницу. Чтобы предоставить доступ без файлов cookie потребует, чтобы сайт создавал новый сеанс для каждой посещаемой страницы, что замедляет работу системы до неприемлемого уровня.


Что сохраняется в файле cookie?

Этот сайт не хранит ничего, кроме автоматически сгенерированного идентификатора сеанса в cookie; никакая другая информация не фиксируется.

Как правило, в файлах cookie может храниться только информация, которую вы предоставляете, или выбор, который вы делаете при посещении веб-сайта. Например, сайт не может определить ваше имя электронной почты, пока вы не введете его. Разрешение веб-сайту создавать файлы cookie не дает этому или любому другому сайту доступа к остальной части вашего компьютера, и только сайт, который создал файл cookie, может его прочитать.

простая форма, характерная для белок-белкового распознавания | Биоинформатика

"> Аннотация

Мотивация: Наблюдение за сокристаллизованными белково-белковыми комплексами и исследования стыковки белок-белок с низким разрешением предполагают существование связанной со связыванием анизотропной формы, характерной для комплексов белок-белок.

Результат: Наше исследование систематически оценивало общую форму белков в неизбыточной базе данных совместно кристаллизованных белок-белковых комплексов путем измерения расстояния от поверхностных остатков до центра масс белка. Результаты показывают, что в среднем остатки сайта связывания находятся ближе к центру масс, чем не связывающие поверхностные остатки. Таким образом, исследование напрямую определяет важную и простую характеристику форм белка, связанную со связыванием. Результаты дают представление об одном из фундаментальных свойств белковой структуры и ассоциации.

Контакт: [email protected]

" data-legacy-id="SEC1"> 1 ВВЕДЕНИЕ

Белковые взаимодействия играют ключевую роль в жизненных процессах. Структурная информация об этих взаимодействиях необходима для понимания этих взаимодействий, объяснения фундаментальных принципов молекулярного распознавания и механизмов белковой ассоциации, а также изучения практических последствий для разработки лекарств на основе структуры и других приложений.

Основу знаний о структуре белок-белковых комплексов дают экспериментальные исследования, в первую очередь рентгеновская кристаллография.Быстро расширяющийся банк данных по белкам (POB) (Berman et al ., 2000) содержит все большее количество сокристаллизованных белок-белковых комплексов, которые служат уникальным ресурсом для изучения межбелковых границ и других структурных и физико-химических характеристик белковых взаимодействий. . Если определить белок-белковый комплекс как две отдельные цепи, связанные через «биологический» (не кристаллический) интерфейс, текущее количество комплексов достигает десятков тысяч (Douguet et al ., 2006), в зависимости от критериев биологической границы раздела. Исключая гомологичные комплексы, количество неизбыточных пар белок-белок обычно снижается до нескольких сотен, в зависимости от широкого диапазона критериев отсутствия избыточности (Douguet et al ., 2006).

Наряду с экспериментальным определением белок-белковых структур, вычислительные подходы становятся все более важными как источник структур и как средство изучения структур. Область методов предсказания (стыковки) структуры белок-белок быстро развивается (Gray, 2006; Marshall and Vakser, 2005; Szilagyi et al ., 2005; Vajda and Camacho, 2004), используя преимущества лучших алгоритмов, а также расширяя наборы данных экспериментально определенных интерфейсов белков.

Знание сайта связывания является побочным продуктом белок-белковой стыковки. Однако прогнозы стыковки часто ненадежны. Более того, во многих случаях связывающий партнер или его структура неизвестны, что делает стыковку невозможной. Таким образом, независимо от стыковки важно предсказание сайтов связывания с белками. Такие прогнозы основаны на множестве соображений, включая эволюционное сохранение (Glaser et al ., 2003; Пазос и Штернберг, 2004; Res and Lichtarge, 2005) и физико-химические характеристики (Keskin et al ., 2004; Larsen et al ., 1998; Lijnzaad and Argos, 1997; Ofran and Rost, 2003; Young et al ., 1994; Zhou и Шан, 2001). Наряду с этим, геометрия является важным детерминантом сайта связывания. Исследования показывают, что полости на поверхности белка коррелируют с небольшими сайтами связывания лигандов (del Sol et al ., 2006; Ho and Marshall, 1990; Nayal and Honig, 2006), а также сайтами связывания с белками (Binkowski et al ., 2005; Rajamani et al ., 2004). Более того, характеристики всей формы белка, такие как основные оси инерции, коррелируют со связыванием лиганда (Foote and Raman, 2000).

В текущем исследовании мы связываем простую характеристику формы белка с наблюдаемыми режимами связывания белок-белок. Результаты можно интерпретировать с точки зрения распознавания белок-белок с низким разрешением.

" data-legacy-id="SEC2"> 2 МЕТОДА

Неизбыточная база данных 475 белок-белковых комплексов (Glaser et al ., 2001) из PDB содержит независимые цепи от совместно кристаллизованных пар белков. Критериями отбора были размер белка ≥30 остатков и площадь поверхности раздела ≥1000 Å 2 . Отсутствие избыточности было достигнуто за счет требования, чтобы никакие два комплекса не имели гомологичных белков (идентичность последовательностей ≥30%). База данных широко использовалась в систематических исследованиях белок-белкового узнавания (например, Gray et al ., 2003; Papoian and Wolynes, 2003; Товчигречко, Ваксер, 2001; Товчигречко et al ., 2002; Ваксер и др. ., 1999).

Поверхностные остатки были обнаружены программой PSA (Sali and Blundell, 1993). Остаток считался находящимся на границе раздела, если его расстояние C β -C β (C α , в случае Gly) от любого остатка другого белка было ≤7 Å. Положение атома C α использовали для расчета расстояния между остатком и центром масс белка.

" data-legacy-id="SEC3"> 3 РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ

" data-legacy-id="SEC3.1"> 3.1 Обоснование

Асимметрия размеров при взаимодействии малого лиганда (органическое соединение) с рецептором (белком) обычно проявляется в сайте связывания на рецепторе, представляющем собой полость (del Sol et al ., 2006; Ho and Marshall, 1990; Nayal and Honig , 2006). Полость связывания на маленьком лиганде, очевидно, геометрически невозможна; однако геометрия не накладывает таких ограничений на макромолекулярный рецептор. Геометрически сайт связывания на рецепторе может быть любого типа - вогнутым, плоским или выпуклым.Тот факт, что наблюдаемые сайты связывания вогнуты, по всей вероятности, связан с аспектами свободной энергии взаимодействия лиганд-рецептор (которые выходят за рамки данного исследования).

Переходя к белково-белковым комплексам, все еще склонны думать о более крупном белке как о «рецепторе», а о меньшем - как о «лиганде». Эта в значительной степени негласная традиция распространена в стыковке белок-белок, где больший белок часто считается «стационарным», а меньший «движется», чтобы состыковаться с более крупным.Помимо семантики этой проблемы и того факта, что в некоторых алгоритмах стыковки меньшая «движущаяся» молекула экономит компьютерное время [например, Подходы БПФ (Katchalski-Katzir et al ., 1992)], случайное наблюдение совместно кристаллизованных белок-белковых комплексов предполагает, что меньший белок часто связывается в полости большего (например, комплексы фермент-ингибитор белка). Одним из важных исключений могут быть комплексы антиген-антитело, где независимо от размера мишени антитела антигенный сайт обычно выпуклый (Novotny et al ., 1986).

Количественно вогнутый характер сайта связывания на более крупном белке был подтвержден более ранними исследованиями стыковки с низким разрешением (Tovchigrechko and Vakser, 2001; Vakser et al. ., 1999). Эти основанные только на геометрии исследования, в которых удалены все структурные детали размером менее ∼7 Å, показали, что внутри комплекса меньший белок обычно имеет большую свободу в угловой ориентации, чем более крупный белок, что позволяет предположить наличие заметной анизотропной связи, связанной со связыванием. форма, характерная для более крупного белка (например,г. переплетная полость). Часто анизотропный характер большей ориентации стыковки белка можно объяснить большой плоской границей раздела, а не полостью. В любом случае стыковка с низким разрешением, наряду с исследованиями геометрии сайтов связывания, главных осей инерции и т. Д. (См. Введение), убедительно указывают на существование больших характеристик формы белков, которые различают сайт связывания. Текущее исследование напрямую определяет простую геометрическую характеристику сайта связывания на более крупном белке, которая способствует распознаванию белок-белок.

" data-legacy-id="SEC3.2"> 3.2 Связывание статистики сайта

Неизбыточный набор данных из 475 белок-белковых комплексов (см. Методы) был использован для расчета расстояния от поверхностных остатков до центра масс в более крупном белке в комплексе. В случае гомодимеров равного размера «больший» белок был выбран случайным образом. Для каждого комплекса форму более крупного белка оценивали по формуле d = 〈 d i 〉 / 〈 d o 〉, где 〈 d i 〉 - среднее расстояние межфазных остатков до центра масс белка, и 〈 d o 〉 - это расстояние до межфазных поверхностных остатков.Таким образом, если d <1, сайт связывания находится ближе, чем в среднем, и, если d > 1, дальше, чем в среднем, к центру масс. Количество комплексов с различными значениями d показано на рисунке 1 для всей базы данных (см. Методы), а также для малых (1000–2000 Å 2 ) и больших (> 4000 Å 2 ) интерфейсов. Данные ясно показывают тенденцию остатков границы раздела быть ближе, чем в среднем, к центру масс. Эффект не обнаруживается для маленьких интерфейсов, но резко возрастает для больших интерфейсов.

Рис. 1.

Количество комплексов с различным средним расстоянием интерфейсных остатков до центра масс более крупного белка. Данные показаны для всех комплексов в базе данных ( A ) и отдельно для малых интерфейсов ( B ) (1000–2000 Å 2 ) и ( C ) больших интерфейсов (> 4000 Å 2 ). ). Комплексы с d <1 имеют сайт связывания ближе к центру масс, чем несвязывающая поверхность, а комплексы с d > 1 имеют сайт связывания дальше от центра масс, чем несвязывающая поверхность.Подробности см. В тексте.

Рис. 1.

Количество комплексов с различным средним расстоянием интерфейсных остатков до центра масс более крупного белка. Данные показаны для всех комплексов в базе данных ( A ) и отдельно для малых интерфейсов ( B ) (1000–2000 Å 2 ) и ( C ) больших интерфейсов (> 4000 Å 2 ). ). Комплексы с d <1 имеют сайт связывания ближе к центру масс, чем несвязывающая поверхность, а комплексы с d > 1 имеют сайт связывания дальше от центра масс, чем несвязывающая поверхность.Подробности см. В тексте.

Парадигма проиллюстрирована на рисунке 2. Примеры реальных интерфейсов показаны на рисунке 3. Возможно, небольшой интерфейс геометрически менее вероятно, чем большой, чтобы иметь глубокую вогнутость или значительную плоскостность, обнаруживаемую простым измерением среднего расстояния. к центру масс белка. С другой стороны, большая граница раздела более крупного белка внутри комплекса геометрически может быть любого типа - вогнутой, выпуклой или плоской (рис. 2). Тот факт, что он с гораздо большей вероятностью находится близко к центру масс белка, чем остальная часть поверхности, не следует из геометрии, а, скорее, связан с аспектами связывания / сворачивания белка со свободной энергией.Анализ таких возможных причин выходит за рамки данной статьи, которая просто описывает количественное феноменологическое обнаружение этой выдающейся характеристики формы.

Рис. 2.

Схематическое изображение некоторых возможных геометрий белково-белковых комплексов. Расстояния от центра масс (стрелки) иллюстрируют ( A ) более вероятные геометрические формы (место связывания в среднем ближе к центру масс, чем не связывающая поверхность) и ( B ) менее вероятные геометрические формы.Для простоты на иллюстрации показаны белки разного размера. Однако та же парадигма сайта связывания близко к центру масс применима к гомодимерам.

Рис. 2.

Схематическое изображение некоторых возможных геометрий белково-белковых комплексов. Расстояния от центра масс (стрелки) иллюстрируют ( A ) более вероятные геометрические формы (место связывания в среднем ближе к центру масс, чем не связывающая поверхность) и ( B ) менее вероятные геометрические формы.Для простоты на иллюстрации показаны белки разного размера. Однако та же парадигма сайта связывания близко к центру масс применима к гомодимерам.

Рис. 3.

Примеры межбелковых интерфейсов. Поперечное сечение структуры показывает ( A ) небольшую границу раздела с необнаруживаемой анизотропией формы, связанной со связыванием (1138 Å 2 ), ( B ) большую плоскую границу раздела (7004 Å 2 ) и ( C ). ) большая вогнутая граница раздела (4055 Å 2 ).

Рис. 3.

Примеры межбелковых интерфейсов. Поперечное сечение структуры показывает ( A ) небольшую границу раздела с необнаруживаемой анизотропией формы, связанной со связыванием (1138 Å 2 ), ( B ) большую плоскую границу раздела (7004 Å 2 ) и ( C ). ) большая вогнутая граница раздела (4055 Å 2 ).

Анизотропный характер формы белка, в принципе, может быть использован для предсказания сайта связывания. Однако наши оценки (данные не показаны) показывают, что простая мера d сама по себе может быть недостаточно чувствительной для полезной процедуры прогнозирования.Значение этого исследования скорее в открытии важной (и простой) характеристики формы белка. Результаты дают представление об одном из фундаментальных свойств белковой структуры и ассоциации.

" data-legacy-id="SEC3.3"> 3.3 Перспективы развития

Настоящее исследование будет развиваться по четырем направлениям. Во-первых, будет проводиться различие между облигатными комплексами (где компоненты существуют в сокристаллизованных складках только внутри комплекса) и необязательными комплексами.Одна возможность состоит в том, что вогнутость сайта связывания может быть более выраженной в необязывающих комплексах (по крайней мере, таковых с большими интерфейсами), тогда как интерфейсы в мультисубъединичных (предположительно облигатных) комплексах могут быть более плоскими. Во-вторых, разные типы комплексов, в зависимости от их функции (например, ингибитор фермента, перенос электронов и т. Д.), Будут тестироваться отдельно. В-третьих, будет исследовано более детальное подразделение типов характерной геометрии (рис. 2). В-четвертых, более сложные геометрические детерминанты (например,г. описание общей формы, фиксация локальной кривизны, обнаружение шероховатости поверхности) будут изучены в отношении их способности коррелировать с положением сайта связывания.

"> БЛАГОДАРНОСТИ

Авторы выражают благодарность Андрею Товчигречко за полезные комментарии. Исследование было поддержано NIH R01 GM074255. Финансирование для оплаты публикаций в открытом доступе было предоставлено NIH.

Конфликт интересов : не объявлен.

"> ССЫЛКИ

, и другие.

Банк данных по белкам

,

Nucleic Acids Res

,

2000

, vol.

28

(стр.

235

-

242

) и др.

Анализ поверхности белка для аннотации функций в высокопроизводительном конвейере структурной геномики

,

Protein Sci

,

2005

, vol.

14

(стр.

2972 ​​

-

2981

) и др.

Центральность остатков, функционально важные остатки и форма активного центра: анализ ферментных и неферментных семейств

,

Protein Sci

,

2006

, vol.

15

(стр.

2120

-

2128

) и др.

DOCKGROUND ресурс по изучению межбелковых интерфейсов

,

Bioinformatics

,

2006

, vol.

22

(стр.

2612

-

2618

),.

Связь между основными осями инерции и связывания лиганда

,

Proc. Natl. Акад. Sci. США

,

2000

, т.

97

(стр.

978

-

983

) и др.

ConSurf: идентификация функциональных областей в белках путем картирования поверхности филогенетической информации

,

Bioinformatics

,

2003

, vol.

19

(стр.

163

-

164

) и др.

Частоты остатков и предпочтения спаривания на границе раздела белок-белок

,

Белки

,

2001

, vol.

43

(стр.

89

-

102

).

Белковый стыковочный модуль высокого разрешения

,

Curr. Opin. Struct. Биол

,

2006

, т.

16

(стр.

183

-

193

) и др.

Белок-белковая стыковка с одновременной оптимизацией смещения твердого тела и конформации боковых цепей

,

J.Мол. Биол

,

2003

, т.

331

(стр.

281

-

299

),.

Поиск полостей: алгоритм выделения и отображения областей связывания, подобных полостям

,

J. Comput. Помощь Мол. Des

,

1990

, vol.

4

(стр.

337

-

354

) и др.

Распознавание молекулярной поверхности: определение геометрического соответствия между белками и их лигандами методами корреляции

,

Proc. Natl. Акад.Sci. США

,

1992

, т.

89

(стр.

2195

-

2199

) и др.

Новый, структурно неизбыточный, разнообразный набор данных о межбелковых интерфейсах и его значение

,

Protein Sci

,

2004

, vol.

13

(стр.

1043

-

1055

) и др.

Морфология межбелковых интерфейсов

,

Структура

,

1998

, т.

6

(стр.

421

-

427

),.

Гидрофобные пятна на интерфейсах белковых субъединиц: характеристика и прогноз

,

Proteins

,

1997

, vol.

28

(стр.

333

-

343

),. .

Методы стыковки белок-белок

,

Протеомика и белок-белковое взаимодействие: биология, химия, биоинформатика и дизайн лекарств.

,

2005

Нью-Йорк

Springer

(стр.

115

-

146

),.

О природе полостей на поверхности белков: приложение для идентификации сайтов связывания лекарств

,

Белки

,

2006

, vol.

63

(стр.

892

-

906

) и др.

Антигенные детерминанты в белках совпадают с участками поверхности, доступными для больших зондов (доменами антител)

,

Proc. Natl. Акад. Sci. США

,

1986

, т.

83

(стр.

226

-

230

),.

Анализ шести типов межбелковых интерфейсов

,

J. Mol. Биол

,

2003

, т.

325

(стр.

377

-

387

),.

Физика и биоинформатика связывания и складывания - перспектива энергетического ландшафта

,

Биополимеры

,

2003

, т.

68

(стр.

333

-

349

),.

Автоматическое предсказание функции белка и определение функциональных сайтов из структуры

,

Proc. Natl. Акад. Sci. США

,

2004

, т.

101

(стр.

14754

-

14759

) и др.

Якорные остатки в белок-белковых взаимодействиях

,

Proc.Natl. Акад. Sci. США

,

2004

, т.

101

(стр.

11287

-

11292

),.

Характер и эволюция межбелковых интерфейсов

,

Phys. Биол

,

2005

, т.

2

(стр.

S36

-

S43

),.

Сравнительное моделирование белков по удовлетворению пространственных ограничений

,

J. Mol. Биол

,

1993

, т.

234

(стр.

779

-

815

) и др.

Прогнозирование физических белок-белковых взаимодействий

,

Phys. Биол

,

2005

, т.

2

(стр.

S1

-

S16

),.

Насколько распространен воронкообразный энергетический ландшафт белок-белковых взаимодействий?

,

Protein Sci

,

2001

, т.

10

(стр.

1572

-

1583

) и др.

Докинг моделей белков

,

Protein Sci

,

2002

, vol.

11

(стр.

1888

-

1896

),.

Белковая стыковка: стакан наполовину полон или наполовину пуст?

,

Trends Biotechnol

,

2004

, т.

22

(стр.

110

-

116

) и др.

Систематическое исследование распознавания с низким разрешением в белково-белковых комплексах

,

Proc. Natl. Акад. Sci. США

,

1999

, т.

96

(стр.

8477

-

8482

) и др.

Роль поверхностной гидрофобности в распознавании белок-белок

,

Protein Sci

,

1994

, vol.

3

(стр.

717

-

729

),.

Прогнозирование сайтов взаимодействия белков на основе профиля последовательности и списка соседних остатков

,

Белки

,

2001

, vol.

44

(стр.

336

-

343

)

Заметки автора

© 2007 Автор (ы)

Это статья в открытом доступе, распространяемая в соответствии с условиями некоммерческой лицензии Creative Commons Attribution (http: // creativecommons.org / licenses / by-nc / 2.0 / uk /), который разрешает неограниченное некоммерческое использование, распространение и воспроизведение на любом носителе при условии правильного цитирования оригинальной работы.

Соотношение РНК: белок одноклеточного организма как характеристика стехиометрии фосфора и азота и потребности клетки в рибосомах для синтеза белка | BMC Biology

Соотношения P: N, рассчитанные на основе содержания РНК и белка в одноклеточных организмах, находятся в том же диапазоне, что и у первичных продуцентов, и имеют аналогичные отношения со скоростью роста

Экспериментальные данные для анализа были получены из предыдущих исследований макромолекулярного состава (содержания белков и РНК) бактерий ( E.coli, Streptomyces coelicolor, Mycobacterium bovis, Selenomonas ruminantium ), почкующиеся дрожжи ( Saccharomyces cerevisiae ; два исследования), грибы ( Neurospora crassa ) и водоросли ( Prototheca zopfii ) (Таблица 1). Исследования называются по названию организма.

Таблица 1 Вариация макромолекулярного состава, содержания P и N в одноклеточных организмах в исследованиях

Массы РНК и белков в исследованиях определяли в различных условиях экспоненциального роста, характеризуемого диапазоном удельных скоростей роста (SGR).Этот параметр является мерой количества делений на ячейку в единицу времени. В каждом исследовании рассматривалось от 1 до 12 условий роста (таблица 1), при этом SGR варьировалась от 0,029 до 1,73 в час. Вариация была создана за счет использования различных питательных сред. Соотношение P: N, рассчитанное по содержанию РНК и белка в исследуемых организмах, растущих в таких разнообразных условиях, находилось в диапазоне 0,04–0,16 при среднем значении 0,1 (табл. 1). Этот диапазон значений был аналогичен среднему соотношению P: N различных организмов, обсуждаемых во введении.Различные условия роста, проанализированные в ходе исследования, привели к изменению соотношений P: N в микроорганизмах только в 5 и 4 раза, тогда как диапазон каждого питательного вещества варьировался на три порядка (таблица 1, столбцы 5–10). Меньшие изменения в соотношении P: N на уровне организма можно продемонстрировать, выразив скорость роста организмов как относительную скорость роста (RGR). Этот параметр часто используется в экологических исследованиях [7] и рассчитывается как

RGR = SGR / SGR max ,

, где SGR max - максимальная SGR организма в исследовании.Рисунок 1 и Таблица 2 иллюстрируют влияние RGR на соотношение P: N.

Рисунок 1

Влияние относительной скорости роста на соотношение P: N в организмах. Отношения для P. zopfii и S. ruminantium не представлены линиями из-за низкой корреляции между соотношениями и темпами роста.

Таблица 2 Параметры линейной зависимости между соотношением P: N в организмах и их относительной скоростью роста (R P: N = a · RGR + b)

У всех организмов, кроме водорослей P.zopfii и S. ruminantium , увеличение роста сопровождалось линейным увеличением отношения РНК: белок (Рисунок 2) и отношения P: N (Рисунок 1). Соотношения у P. zopfii не коррелировали с ростом (таблица 2), возможно, потому, что соотношение РНК: белок изменялось только в узком диапазоне 0,22–0,28, что соответствует 0,09–0,13 для отношения P: N. Исследование S. ruminantium включало только три условия роста, и, как и в случае с P. zopfii , соотношение P: N в организме варьировало незначительно (от 0.072 до 0,081). В соответствии с GRH соотношение P: N, рассчитанное по содержанию РНК и белка, увеличивалось с увеличением удельной скорости роста одноклеточного организма. Скорость увеличения соотношения P: N на единицу RGR, которую оценивали как наклон линии регрессии (таблица 2), варьировала среди одноклеточных организмов от 0,06 у E. coli до 0,28 у S. coelicolor. . Пересечение линии регрессии на ординате также варьировало у разных организмов, даже между разными штаммами S.cerevisiae . Принимая во внимание сильную корреляцию между отношениями P: N и RGR для большинства организмов, продемонстрированную на рисунке 1, пересечения регрессии могут характеризовать отношения P: N, необходимые для поддержания организмов в стационарном состоянии.

Потребность клетки в рибосомах для продукции белка у микроорганизмов может быть оценена по соотношению РНК: белок с использованием общей константы, характеризующей механизм синтеза белка в клетке.

Масса рибосомальной РНК на клетку (m рРНК ), измеренная в исследованиях E.coli, S. coelicolor, M. bovis, S. cerevisiae (два исследования) и N. crassa (Таблица 3) позволили нам оценить потребность клеток в рибосомах для синтеза белка в организмах в зависимости от условий роста. путем расчета количества рибосом и скорости удлинения пептида (PER). По определению, PER - это количество аминокислот, включенных в пептидную цепь за секунду одной активной рибосомой. Следовательно, он был рассчитан как скорость синтеза белка в клетке, выраженная в аминокислотах в секунду, деленная на количество активных рибосом, или алгебраически как

Таблица 3 Вариация скорости удлинения пептидной цепи (PER), количества активных рибосом в клетке на одну аминокислоту в синтезированных белках (R SGR: PER ) и доли рРНК в общей РНК (F рРНК ) в исследования

(1) PER = n аминокислотных остатков × SGR / (F Ra × n R ),

, где F Ra - доля активных рибосом (участвующих в синтезе белка), n аминокислотных остатков - содержание клеточного белка, выраженное в эквивалентах аминокислот, SGR - удельная скорость роста, выраженная в секунду, а n R - количество рибосом на клетку.

Число рибосом на клетку оценивается из m РНК по уравнению

(2) n R = F рРНК × m РНК × N a / (M nucl × n nuclR ),

, где F рРНК - доля рибосомальной РНК в m RNA , рассчитанная как соотношение m рРНК и m РНК , N a - константа Авогадро, M nucl . средняя масса нуклеотида, а n nuclR - количество нуклеотидов на рибосому.

Чтобы охарактеризовать потребность клетки в рибосомах для синтеза белка при различных условиях роста, мы рассчитали увеличение SGR на единицу увеличения PER, то есть отношение SGR: PER (R SGR: PER ). Из уравнения 1 было получено следующее выражение для этого отношения:

(3) R SGR: PER = (F Ra × n R ) / n aa

Согласно этому уравнению, R SGR: PER измеряет количество рибосом в клетке, необходимое для включения одной аминокислоты в новый белок.Величина, обратная этому параметру (PER: SGR), является мерой того, насколько эффективно синтезированные рибосомы используются в клетке для производства белка. Помимо собственной трансляционной эффективности рибосом, которую можно оценить с помощью исследований трансляции in vitro [22, 23], этот параметр также включает влияние клеточного окружения на стабильность мРНК, белков и рибосом. Следовательно, соотношение SGR: PER дает косвенную оценку общей эффективности синтеза клеточного белка in vivo .Это делает параметр более подходящим для оценки влияния условий роста на эффективность белкового оборудования микроорганизма. Значения R SGR: PER в микроорганизмах, рассчитанные в ходе исследований, суммированы в таблице 3. На рисунке 3 представлены экспериментальные доказательства тесной корреляции ( R 2 = 0,98) между значениями R SGR: PER , который характеризует потребность рибосом в продукции белка, и соотношением РНК: белок (R RNA: Pr ).Более того, это соотношение имеет одинаковый коэффициент пропорциональности для всех организмов и условий роста, называемый ниже значением C.

Рисунок 2

Влияние удельной скорости роста на соотношение РНК: белок в организмах. Взаимосвязи для P. zopfi i и S. ruminantium не представлены линиями из-за низкой корреляции между соотношением и удельной скоростью роста.

Рисунок 3

Пропорциональная зависимость между соотношением РНК: белок и количеством активных рибосом на синтезированные белки. Наклон линии равен значению C в уравнениях 6–8. Масса рибосомной РНК не измерялась в исследованиях S. ruminantium и S. cerevisiae (одно исследование), поэтому рассматриваются только пять видов.

Затем мы рассмотрели, какие клеточные параметры ответственны за выявленную пропорциональную взаимосвязь между R SGR: PER и соотношением РНК: белок. Подстановка уравнения 2 в уравнение 3 дает

(4) R SGR: PER = F Ra × F рРНК × m РНК × N a / (M nucl × n nuclR × n aa )

Учитывая n aa = m Pr × N a / M aa , где M aa - средняя масса аминокислоты, уравнение, лежащее в основе пропорционального отношения между РНК R : Pr и R SGR: PER , показанный на фиг.3, может быть выражен как

(5) m РНК / m Pr = (M nucl × n nuclR ) / (F Ra × F рРНК × M aa ) × R SGR: PER

или

(6) R РНК: Pr = C × R SGR: PER,

где

где

(7) C = (M nucl × n nuclR ) / (F Ra × F рРНК × M aa ).

Если массы РНК и белков слева в уравнении 5 выражены в эквивалентах нуклеотидов и аминокислот, соответственно, тогда

(8) C = n nuclR / (F Ra × F рРНК ).

Уравнения 7 и 8 представляют собой аналитическое выражение для значения C, найденного в экспериментальных наблюдениях и продемонстрированного на рисунке 3. Отдельная количественная оценка каждого параметра в уравнении 7 помогает объяснить характеристику потребности рибосом в продукции белка соотношением РНК: белок. для разных микроорганизмов и условий выращивания.

• M nucl и M aa . Средние массы нуклеотида и аминокислоты в уравнении 7 составляют примерно 330 и 120 Да соответственно и примерно одинаковы у разных организмов.

• № nuclR . Транскрипты рибосомных субъединиц также имеют высокое сходство последовательностей. Число нуклеотидов, составляющих рибосому, параметр n nuclR , является довольно консервативным для широкого круга видов. Сообщалось только о небольших различиях в размере рРНК у разных бактерий [24].16S рРНК варьирует от 1487 п.н. для cyanobacterium Anacystics nidulans до 1549 п.н. для Bacillus subtilis . Размер 23S рРНК находится в диапазоне от 2876 п.н. для A. nidulans от до 3122 п.н. для Mycobacterium leprae . 5S рРНК довольно малы, со средним размером 120 п.н. и диапазоном от 107 п.н. в Mycoplasma capricolum до 123 п.н. в Deinococcus radiodurans . Таким образом, среднее значение n nuclR составляет 4632 нуклеотида.

• F рРНК . Считается, что доля рРНК в общей РНК не зависит от скорости роста. В частности, было показано, что в E. coli синтез рРНК и тРНК контролируется аналогичными промоторами, так что рРНК и тРНК составляют 86% и 14%, соответственно, от общей стабильной РНК [25]. Хотя между эукариотическими и бактериальными рибосомами существуют различия в последовательностях и структуре РНК (бактериальные рибосомы имеют две молекулы рибосомной РНК, тогда как эукариоты - три), исследования количества рибосомной и общей РНК в дрожжах показали, что рРНК составляет около 85% от общей РНК. РНК.Эта доля уменьшалась незначительно (примерно до 83%) с уменьшением скорости роста [13]. Расчет рРНК как доли от общей РНК в рассматриваемых организмах (таблица 3, строки 4 и 5) также показывает небольшое изменение этого параметра (от 0,82 до 0,86) со средним значением 0,85.

• F Ra . Активно транслируемая информационная РНК обычно имеет несколько рибосом, образующих полисому. Трансляционно неактивные мРНК часто изолированы в частицах рибонуклеопротеина-мессенджера или связаны с одной рибосомой.Согласно экспериментальным наблюдениям, количество рибосом в клетке примерно на порядок больше, чем количество молекул РНК, но только 10–20% свободны и доступны для инициации трансляции. Остальные рибосомы участвуют в трансляции и образуют полисомы [26]. В настоящее время неясно, как количество активных рибосом зависит от условий роста и конкретного организма. Принимая во внимание тот факт, что все другие параметры в уравнении 7 являются постоянными, а C является постоянным, доля активной рибосомы F Ra может незначительно отличаться среди организмов и условий роста.Если мы примем количество свободных рибосом равным 15% (от 10 до 20%), то доля активных рибосом составит 0,85.

Значение C было рассчитано путем подстановки оценочных значений параметров M nucl , M aa , n nuclR , F рРНК , F Ra в уравнение 7. Значение C, округленное до ближайшая 1000, была 18000. Это число близко к значению C (19 630), полученному путем регрессии РНК R : Pr против R SGR: PER (рис. 3).В заключение, потребность клетки в рибосомах для продукции белка у микроорганизмов может быть оценена как отношение РНК: белок с использованием общей константы для характеристики аппарата синтеза белка в клетке. Эта константа является функцией количества нуклеотидов на рибосому, доли рибосомальной РНК в общей РНК, доли активных рибосом в клетке и средней массы нуклеотида и аминокислоты.

Учитывая пропорциональность между R SGR: PER и R РНК: Pr , отношения PER: SGR и РНК: белок также будут пропорциональными.Следовательно, общая эффективность производства белка в микроорганизмах пропорциональна РНК: белок. В заключение следует отметить, что влияние скорости роста на соотношение РНК: белок и P: N фактически воспроизводилось и, вероятно, отслеживало влияние скорости роста на общую эффективность продукции белка в микроорганизмах.

Понимание и интерпретация электрофореза сывороточного протеина

ТЕОДОР X. О'КОННЕЛЛ, доктор медицины, ТИМОТИ Дж. Хорита, доктор медицины, и БАРСАМ КАСРАВИ, доктор медицины, Программа резидентуры по семейной медицине Kaiser Permanente Woodland Hills, Woodland Hills, Калифорния

Фам Врач. 1 января 2005 г .; 71 (1): 105-112.

Электрофорез сывороточного белка используется для идентификации пациентов с множественной миеломой и другими нарушениями сывороточного белка. Электрофорез разделяет белки на основе их физических свойств, и подмножества этих белков используются для интерпретации результатов. Уровни белка в плазме демонстрируют вполне предсказуемые изменения в ответ на острое воспаление, злокачественные новообразования, травмы, некроз, инфаркт, ожоги и химические повреждения. Однородный пик в виде шипа в фокальной области зоны гамма-глобулина указывает на моноклональную гаммапатию.Моноклональные гаммопатии связаны с клональным процессом, который является злокачественным или потенциально злокачественным, включая множественную миелому, макроглобулинемию Вальденстрема, одиночную плазмоцитому, тлеющую множественную миелому, моноклональную гаммопатию неопределенного значения, лейкоз плазматических клеток, болезнь тяжелых цепей и амилоидоз. Количество белка М, результаты биопсии костного мозга и другие характеристики могут помочь дифференцировать множественную миелому от других причин моноклональной гаммопатии.Напротив, поликлональные гаммопатии могут быть вызваны любым реактивным или воспалительным процессом.

Электрофорез сывороточного белка - это лабораторное исследование, которое обычно используется для выявления пациентов с множественной миеломой и другими нарушениями сывороточного белка. Многие узкие специалисты включают электрофорез сывороточного протеина в начальную оценку многочисленных клинических состояний. Однако иногда результаты этого обследования могут сбивать с толку или их трудно интерпретировать.

В этой статье представлен всесторонний обзор электрофореза сывороточного протеина, включая обсуждение того, как проводится исследование, что он измеряет и когда это показано.В статье также представлено простое руководство по интерпретации результатов и предложения по дальнейшим действиям при аномальных результатах.

Определения

Электрофорез - это метод разделения белков на основе их физических свойств. Сыворотка наносится на определенную среду и наносится заряд. Чистый заряд (положительный или отрицательный), а также размер и форма белка обычно используются для дифференциации различных белков сыворотки.1

Доступно несколько подмножеств электрофореза белков сыворотки.Названия этих подмножеств основаны на методе, который используется для разделения и дифференциации различных компонентов сыворотки. При зональном электрофорезе, например, различные подтипы белков помещают в отдельные физические места на геле, изготовленном из агара, целлюлозы или другого растительного материала.2,3 Белки окрашиваются, и их плотности рассчитываются электронным способом для получения графических данных о абсолютное и относительное количество различных белков. Дальнейшее разделение подтипов белков достигается путем окрашивания иммунологически активным агентом, что приводит к иммунофлуоресценции и иммунофиксации.

Компоненты электрофореза сывороточного белка

Характер результатов электрофореза сывороточного белка зависит от фракций двух основных типов белка: альбумина и глобулинов. Альбумин, основной белковый компонент сыворотки крови, вырабатывается печенью при нормальных физиологических условиях. Глобулины составляют гораздо меньшую долю от общего содержания белков сыворотки. Подмножества этих белков и их относительное количество являются основным направлением интерпретации электрофореза сывороточных белков.1,3

Альбумин, самый большой пик, расположен ближе всего к положительному электроду. Следующие пять компонентов (глобулины) обозначены как альфа 1 , альфа 2 , бета 1 , бета 2 и гамма. Пики этих компонентов лежат в направлении отрицательного электрода, а гамма-пик находится ближе всего к этому электроду. На рисунке 1 показана типичная нормальная картина распределения белков, определенная с помощью электрофореза белков сыворотки.


Рисунок 1

Типичный нормальный образец для электрофореза сывороточного белка.

АЛЬБУМИН

Полоса альбумина представляет собой самый крупный белковый компонент сыворотки крови человека. Уровень альбумина снижается в условиях, когда печень производит меньшее количество белка или имеет место повышенная потеря или разложение этого белка. Недоедание, серьезные заболевания печени, почечная недостаточность (например, при нефротическом синдроме), гормональная терапия и беременность могут быть причиной низкого уровня альбумина. Ожоги также могут привести к низкому уровню альбумина. Уровни альбумина повышаются у пациентов с относительным снижением содержания воды в сыворотке крови (например,г., обезвоживание).

АЛЬФА-ФРАКЦИЯ

Двигаясь к отрицательной части геля (то есть к отрицательному электроду), следующие пики включают компоненты альфа 1 и альфа 2 . Фракция альфа 1 -белка состоит из альфа 1 -антитрипсина, тироид-связывающего глобулина и транскортина. Злокачественные новообразования и острое воспаление (возникающие из-за реагентов острой фазы) могут увеличивать полосу альфа- 1 -белка. Снижение полосы альфа 1 -белка может происходить из-за дефицита альфа- 1 -антитрипсина или снижения продукции глобулина в результате заболевания печени.Церулоплазмин, альфа 2 -макроглобулин и гаптоглобин вносят вклад в полосу альфа- 2 -белка. Компонент альфа 2 увеличивается как реагент острой фазы.

БЕТА-ФРАКЦИЯ

Бета-фракция имеет два пика, обозначенных бета 1 и бета 2 . Бета 1 состоит в основном из трансферрина, а бета 2 содержит бета-липопротеин. IgA, IgM, а иногда и IgG, наряду с белками комплемента, также могут быть идентифицированы в бета-фракции.

ГАММА-ФРАКЦИЯ

Большая часть клинического интереса сосредоточена на гамма-области спектра белков сыворотки, поскольку иммуноглобулины мигрируют в эту область. Следует отметить, что иммуноглобулины часто можно найти во всем электрофоретическом спектре. С-реактивный белок (СРБ) расположен в области между бета- и гамма-компонентами.1

Показания

Электрофорез сывороточного белка обычно проводится при подозрении на множественную миелому. Экзамен также следует рассматривать в других ситуациях «красных флажков» (Таблица 1).2–4

Просмотр / печать таблицы

ТАБЛИЦА 1
Показания для электрофореза сывороточного белка
5

Подозрение на множественную миелому, макроглобулинемию Вальденстрема, первичный амилоидоз или родственное заболевание

Новообразованная анемия, связанная с почечной недостаточностью или недостаточностью и болью в костях

Боль в спине, при которой подозревается множественная миелома

Гиперкальциемия, связанная с возможным злокачественным новообразованием (например,g., сопутствующая потеря веса, усталость, боль в костях, аномальное кровотечение)

В мазке периферической крови обнаружены образования руло

Почечная недостаточность с повышением уровня сывороточного белка

или литическое поражение, идентифицированное на рентгенограмме

Протеинурия Бенс-Джонса

ТАБЛИЦА 1
Показания для электрофореза сывороточного протеина
макроглобулин или родственное макроглобулин

Необъяснимая периферическая нейропатия (не связанная с длительным сахарным диабетом, воздействием токсинов, химиотерапией и т. Д.))

Подозреваемая множественная миелома, Вальденстрёмоз,

Впервые возникшая анемия, связанная с почечной недостаточностью или недостаточностью и болью в костях

Боль в спине, при которой подозревается множественная миелома

Гиперкальциемия, связанная с возможным злокачественным новообразованием потеря, усталость, боль в костях, аномальное кровотечение)

Образования руло, отмеченные в мазке периферической крови

Почечная недостаточность с повышением уровня сывороточного белка

лихорадка с лихорадкой рентгенограмма

Протеинурия Бенс-Джонса

Если обследование нормальное, но множественная миелома, макроглобулинемия Вальденстрема, первичный амилоидоз или родственное заболевание все еще подозреваются, иммунофиксация также может быть проведена в большей степени Это способствовало идентификации небольшого моноклонального (М) белка.5

Интерпретация результатов

Уровни белков плазмы показывают достаточно предсказуемые изменения в ответ на острое воспаление, злокачественные новообразования, травмы, некроз, инфаркт, ожоги и химические повреждения. Этот так называемый «белковый паттерн острой реакции» включает увеличение фибриногена, альфа- 1 -антитрипсина, гаптоглобина, церулоплазмина, СРБ, C3-части комплемента и альфа--1 -кислого гликопротеина. Часто наблюдается снижение уровня альбумина и трансферрина.6 В Таблице 26 перечислены характерные образцы белков острой реакции, обнаруженные при электрофорезе белков сыворотки, наряду с соответствующими состояниями или нарушениями.

Просмотр / печать Таблица

ТАБЛИЦА 2
Характерные закономерности белков с острой реакцией, обнаруженные при электрофорезе белков сыворотки, и сопутствующие состояния или нарушения
3 Гипогаммаглобулиния 3 3 3 протеина Электрофорез и сопутствующие состояния или расстройства

Повышенное обезвоживание альбумина Снижение альбумина Хронические кахектические или истощающие заболевания, ожоги, ожоги, геморраги или энтеропатии с потерей белка Нарушение функции печени в результате снижения синтеза альбумина Недоедание Нефротический синдром Беременность Повышение альфа 1 глобулинов Беременность Снижение альфа 1 глобулинов Альфа 1 дефицит -антитрипсина Повышение альфа 2 глобулинов Недостаточность надпочечников Адренокортальная недостаточность mellitus Нефротический синдром Снижение альфа 2 глобулинов Недоедание Мегалобластная анемия Энтеропатии с потерей белка Тяжелое заболевание печени Болезнь Вильсона

Повышенное бета 1 или бета 2 глобулинов Билиарный цирроз Карцинома (иногда) Болезнь Кушинга Сахарный диабет (в некоторых случаях) Гипотиреоз Железодефицитная анемия Злокачественная гипертензия Нефроз Узелковый полиартериит Обструктивная желтуха Беременность в третьем триместре Снижение бета- 1 или бета- глобулинов гумлобулина Хронические инфекции (гранулематозные заболевания) Хронический лимфоцитарный лейкоз Цирроз Болезнь Ходжкина Злокачественная лимфома Множественная миелома Ревматоидные и коллагеновые заболевания (нарушения соединительной ткани) Макроглобулинемия Вальденстрема Снижение гамма-глобулинов Агаммаглобулинемия

Повышенное обезвоживание альбумина Снижение альбумина Хроническая кахектика или болезни, вызывающие истощение Chroni c Инфекции Кровоизлияния, ожоги или энтеропатии с потерей белка Нарушение функции печени в результате снижения синтеза альбумина Недоедание Нефротический синдром Беременность Повышение альфа 1 глобулинов Беременность Снижение альфа 1 глобулинов Альфа 1 дефицит -антитрипсина Повышение альфа 2 Надпочечниковая недостаточность Терапия адренокортикостероидами Продвинутый сахарный диабет Нефротический синдром Снижение альфа 2 глобулинов Недоедание Мегалобластная анемия Энтеропатии с потерей белка Тяжелое заболевание печени Болезнь Вильсона

Повышенная бета 1 или бета карциномы 2 глобулин Сахарный диабет (в некоторых случаях) Гипотиреоз Железодефицитная анемия Злокачественная гипертензия Нефроз Узелковый полиартериит Механическая желтуха Беременность в третьем триместре Снижение бета 1 или бета 2 globu lins Белковая недостаточность Повышенное содержание гамма-глобулинов Амилоидоз Хронические инфекции (гранулематозные заболевания) Хронический лимфоцитарный лейкоз Цирроз Болезнь Ходжкина Злокачественная лимфома Множественная миелома Ревматоидные и коллагеновые заболевания (нарушения соединительной ткани) Макроглобулин Вальденстрёма 911 911 911 Макроглобулинемия 911 911 Снижение гамма-глобулинемии 911 911 911 911 911 Ag При электрофорезе наибольшее внимание уделяется гамма-области, которая состоит преимущественно из антител типа IgG.Зона гамма-глобулина уменьшается при гипогаммаглобулинемии и агаммаглобулинемии. Заболевания, вызывающие повышение уровня гамма-глобулина, включают болезнь Ходжкина, злокачественную лимфому, хронический лимфолейкоз, гранулематозные заболевания, заболевания соединительной ткани, заболевания печени, множественную миелому, макроглобулинемию Вальденстрема и амилоидоз. вызывают увеличение гамма-области, некоторые болезненные состояния вызывают однородный пик в виде шипа в фокальной области гамма-глобулиновой зоны (рис. 2).Эти так называемые «моноклональные гаммопатии» составляют группу заболеваний, которые характеризуются пролиферацией одного клона плазматических клеток, продуцирующих гомогенный белок M6

Просмотр / печать Рисунок

Рисунок 2

Патология электрофореза белков сыворотки крови у пациента с множественной миеломой. Обратите внимание на большой всплеск в гамма-области.


Рис. 2

Патология электрофореза сывороточного белка у пациента с множественной миеломой.Обратите внимание на большой всплеск в гамма-области.

Сравнение моноклональных и поликлональных гаммопатий

Чрезвычайно важно отличать моноклональные гаммопатии от поликлональных. Моноклональные гаммопатии связаны со злокачественным или потенциально злокачественным клональным процессом. Напротив, поликлональные гаммопатии могут быть вызваны любым реактивным или воспалительным процессом и обычно связаны с доброкачественными заболеваниями. Наиболее частые состояния при дифференциальной диагностике поликлональной гаммопатии перечислены в таблице 3.8,9

Просмотреть / распечатать таблицу

ТАБЛИЦА 3
Дифференциальный диагноз поликлональной гаммопатии
4 Первичный билиарный склероз 911 9000 опухоли. ditions Заболевания желудочно-кишечного тракта, включая язвенный колит и болезнь Крона. Заболевания легких, включая бронхоэктазы, муковисцидоз, хронический бронхит и пневмонит. Эндокринные заболевания, включая болезнь Грейвса и тиреоидит Хашимото. Диагностика поликлональной гаммопатии
Инфекции Злокачественные новообразования

Вирусные инфекции, особенно вирус гепатита, иммунодефицитная инфекция, вирусная инфекция, иммунодефицитная инфекция, вирус гепатита и иммунодефицит человека Очаговые или системные бактериальные инфекции, включая эндокардит, остеомиелит и бактериемию Туберкулез Заболевания соединительной ткани Системная красная волчанка Смешанная соединительная ткань Височный артериит Ревматоидный артрит Саркоид Заболевания печени Цирроз Злоупотребление этанолом Аутоиммунный гепатит Вирусный гепатросингит

Инфекции Злокачественные новообразования

Вирусные инфекции, особенно гепатит, вирусная инфекция иммунодефицита человека, мононуклеоз и ветряная оспа Очаговые или системные бактериальные инфекции соединительной ткани, остеомиелосинтез и бактериальные инфекции коннектора. Заболевания Системная красная волчанка Смешанная соединительная ткань Височный артериит Ревматоидный артрит Саркоид Заболевания печени Цирроз Злоупотребление этанолом Аутоиммунный гепатит Вирусный гепатит Первичный билиарный цирроз Первичный склероз холангит

Солидные опухоли Опухоли яичников Рак легких Гепатоцеллюлярный рак Опухоли почек Опухоли желудка Гематологические раковые заболевания (см. ниже) Гематологические и лимфопролиферативные расстройства Лимфома Лейкемия Талассемия Серповидноклеточная анемия Другие воспалительные заболевания, включая язвенные заболевания желудочно-кишечного тракта, включая заболевания желудочно-кишечного тракта, включая заболевания желудочно-кишечного тракта бронхоэктатическая болезнь, муковисцидоз, хронический бронхит и пневмонит Эндокринные заболевания, включая болезнь Грейвса и тиреоидит Хашимото

Белок М характеризуется наличием четкой, четко выраженной полосы с одиночная тяжелая цепь и аналогичная полоса с легкой цепью каппа или лямбда.Поликлональная гаммопатия характеризуется широкой диффузной полосой с одной или несколькими тяжелыми цепями и легкими цепями каппа и лямбда.7

После выявления моноклональной гаммопатии с помощью электрофореза белков сыворотки необходимо дифференцировать множественную миелому от других причин этого типа гаммопатии. . Среди этих других причин - макроглобулинемия Вальденстрема, одиночная плазмоцитома, тлеющая множественная миелома, моноклональная гаммопатия неустановленного значения, лейкоз плазматических клеток, болезнь тяжелых цепей и амилоидоз.4,7

Количество белка М может помочь дифференцировать множественную миелому от моноклональной гаммопатии неопределенного значения. Для окончательного диагноза множественной миеломы требуется от 10 до 15 процентов плазматических клеток, что определяется биопсией костного мозга. Характерные отличительные признаки моноклональных гаммопатий перечислены в таблице 4.7

View / Print Table

ТАБЛИЦА 4
Характерные признаки моноклональных гаммопатий
3 000 000 1
Заболевание Отличительные признаки
11
my Белок

M проявляется в виде узкого шипа в гамма-, бета- или альфа-областях. 2 .

Уровень М-белка обычно превышает 3 г на дл.

Поражения скелета (например, литические поражения, диффузная остеопения, компрессионные переломы позвонков) встречаются у 80 процентов пациентов.

Для постановки диагноза требуется от 10 до 15 процентов плазматических клеток при биопсии костного мозга.

Могут присутствовать анемия, панцитопения, гиперкальциемия и почечная недостаточность.

Моноклональная гаммопатия неустановленной значимости

Уровень М-белка менее 3 г на дл.

При биопсии костного мозга поражение плазматических клеток составляет менее 10 процентов.

У больных нет М-белка в моче, литических поражений костей, анемии, гиперкальциемии и почечной недостаточности.

Тлеющая множественная миелома

Уровень М-белка превышает 3 г на дл.

При биопсии костного мозга поражение плазматических клеток превышает 10 процентов.

У больных нет литических поражений костей, анемии, гиперкальциемии и почечной недостаточности.

Лейкоз плазматических клеток

Периферическая кровь содержит более 20 процентов плазматических клеток.

Уровни М-протеина низкие

У больных мало костных повреждений и мало гематологических нарушений.

Эта моноклональная гаммопатия встречается у более молодых пациентов.

Одиночная плазмоцитома

У пораженных пациентов есть только одна опухоль без других костных поражений и аномалий мочи или сыворотки.

Макроглобулинемия Вальденстрема

Присутствует белок M IgM.

У больных наблюдается повышенная вязкость и гиперклеточный костный мозг с обширной инфильтрацией лимфоплазматических клеток.

Болезнь тяжелых цепей

Белок М имеет неполную тяжелую цепь и не имеет легкой цепи.

ТАБЛИЦА 4
Характерные черты моноклональных гаммопатий
Болезнь Отличительные признаки

Множественная миелома

альфа-90

, бета-спайк, белок gam5, проявляется в виде бета-шипа

M 2 регионов.

Уровень М-белка обычно превышает 3 г на дл.

Поражения скелета (например, литические поражения, диффузная остеопения, компрессионные переломы позвонков) встречаются у 80 процентов пациентов.

Для постановки диагноза требуется от 10 до 15 процентов плазматических клеток при биопсии костного мозга.

Могут присутствовать анемия, панцитопения, гиперкальциемия и почечная недостаточность.

Моноклональная гаммопатия неустановленной значимости

Уровень М-белка менее 3 г на дл.

При биопсии костного мозга поражение плазматических клеток составляет менее 10 процентов.

У больных нет М-белка в моче, литических поражений костей, анемии, гиперкальциемии и почечной недостаточности.

Тлеющая множественная миелома

Уровень М-белка превышает 3 г на дл.

При биопсии костного мозга поражение плазматических клеток превышает 10 процентов.

У больных нет литических поражений костей, анемии, гиперкальциемии и почечной недостаточности.

Лейкоз плазматических клеток

Периферическая кровь содержит более 20 процентов плазматических клеток.

Уровни М-протеина низкие

У больных мало костных повреждений и мало гематологических нарушений.

Эта моноклональная гаммопатия встречается у более молодых пациентов.

Одиночная плазмоцитома

У пораженных пациентов есть только одна опухоль без других костных поражений и аномалий мочи или сыворотки.

Макроглобулинемия Вальденстрема

Присутствует белок M IgM.

У больных наблюдается повышенная вязкость и гиперклеточный костный мозг с обширной инфильтрацией лимфоплазматических клеток.

Болезнь тяжелых цепей

Белок М имеет неполную тяжелую цепь и не имеет легкой цепи.

У некоторых пациентов с дискразией плазматических клеток электрофорез сывороточного белка может быть нормальным, поскольку полный моноклональный иммуноглобулин отсутствует или присутствует на очень низком уровне. только у 82 процентов пациентов с множественной миеломой.У остальных была гипогаммаглобулинемия или нормальная картина. Следовательно, электрофорез белков мочи рекомендуется всем пациентам с подозрением на дискразию плазматических клеток.10

Еще один момент, который следует учитывать, - это размер пика М-белка. Хотя этот всплеск обычно превышает 3 г на дл у пациентов с множественной миеломой, до одной пятой пациентов с этой опухолью может иметь всплеск М-белка менее 1 г на дл.10 Гипогаммаглобулинемия при электрофорезе белков сыворотки возникает примерно в 10 процентов пациентов с множественной миеломой, у которых нет всплеска сывороточного М-белка.11 У большинства этих пациентов в моче присутствует большое количество белка Бенс-Джонса (моноклональная свободная каппа- или лямбда-цепь) .11 Таким образом, размер пика М-белка не помогает исключить множественную миелому.

Если множественная миелома все еще рассматривается клинически у пациента, у которого нет всплеска М-белка при электрофорезе белков сыворотки, следует выполнить электрофорез белков мочи.

Оценка аномального электрофореза сывороточного протеина

Моноклональная гаммопатия присутствует почти у 8 процентов здоровых гериатрических пациентов.12 Всем пациентам с моноклональной гаммопатией требуется дальнейшее обследование для определения причины аномалии. Пациенты с моноклональной гаммопатией неопределенной значимости требуют тщательного наблюдения, потому что примерно у 1 процента в год развивается множественная миелома или другая злокачественная моноклональная гаммопатия.13 [Уровень доказательности B, проспективное когортное исследование] Алгоритм наблюдения за пациентами с моноклональной гаммопатией представлена ​​на рисунке 3.6

Просмотр / печать Рисунок

Рисунок 3

Предлагаемый алгоритм наблюдения за моноклональной гаммапатией.(SPEP = электрофорез сывороточного белка) Информация из ссылки 6.


Рисунок 3

Предлагаемый алгоритм наблюдения за моноклональной гаммапатией. (SPEP = электрофорез сывороточного белка) Информация из ссылки 6.

Если пик сывороточного М-белка составляет 1,5–2,5 г на дл, важно выполнить нефелометрию, чтобы количественно определить присутствующие иммуноглобулины и получить суточный сбор мочи для электрофореза и иммунофиксации. Если эти исследования в норме, электрофорез сывороточного белка следует повторить через три-шесть месяцев; Если это исследование в порядке, электрофорез сывороточного белка следует повторять ежегодно.Если повторное обследование не соответствует норме или будущие паттерны не соответствуют норме, следующим шагом будет направление пациента к гематологу-онкологу.

Пик М-белка более 2,5 г на дл должен быть оценен с помощью исследования метастазов в кости, которое включает одно изображение плечевой и бедренной костей. Кроме того, следует провести тест на микроглобулин бета 2 , тест на СРБ и 24-часовой сбор мочи для электрофореза и иммунофиксации. При подозрении на макроглобулинемию Вальденстрема или другой лимфопролиферативный процесс следует выполнить компьютерную томографию брюшной полости, а также аспирацию и биопсию костного мозга.Отклонения от нормы в любом из этих тестов должны привести к направлению к гематологу-онкологу. Если все тесты в норме, можно продолжить наблюдение, показанное на Рисунке 36. Если результаты электрофореза белков сыворотки выявляют отклонения от нормы на каком-либо этапе наблюдения, необходимо направить к специалисту

Квиноа | Источник питания

Квиноа (произносится как «кин-вау») - это съедобные семена различных цветов, включая черный, красный, желтый и белый. Это растение выращивают около 5000 лет и произрастают в Андском регионе Южной Америки, в частности в Боливии, Эквадоре, Чили и Перу.После сбора семян они проходят обработку для удаления природных сапонинов - горького химического соединения, покрывающего внешнюю поверхность и действующего как естественный пестицид.

Квиноа обычно собирают вручную из-за разной степени зрелости семян даже в пределах одного растения. Поэтому при механической уборке возможны потери семян. Однако в США для механической обработки отбираются сорта семян с более стабильной зрелостью.

Источник

Киноа и здоровье
  • Хотя технически это семя, квиноа классифицируется как цельное зерно и является хорошим источником растительного белка и клетчатки.Одна приготовленная чашка содержит около 8 граммов белка и 5 граммов клетчатки. В отличие от некоторых растительных белков, киноа представляет собой полноценный белок, а это означает, что он содержит все девять незаменимых аминокислот, которые наш организм не может производить самостоятельно.
  • Лебеда также не содержит глютена, и ее можно безопасно употреблять в пищу при непереносимости глютена, например, при глютеновой болезни.

Марка
  1. Упакованную киноа обычно предварительно ополаскивают, но некоторые производители могут рекомендовать промыть ее перед приготовлением, чтобы удалить оставшиеся сапонины.Воспользуйтесь мелкоячеистым ситечком, чтобы собрать мелкие семена, и пропустите лебеду под прохладной водой на несколько проходов.
  2. Киноа готовится так же, как и рис, из двух частей жидкости и одной части сухой киноа. Из одной чашки сухой киноа можно приготовить 3 чашки, которые можно приготовить в воде, бульоне или других жидкостях. Вы также можете добавлять травы или специи во время приготовления, такие как лавровый лист, майоран, тимьян, черный перец, чеснок или луковый порошок.
  3. Добавьте семена, жидкость и желаемые травы в кастрюлю и доведите до кипения на сильном огне.Когда закипит, убавьте огонь до минимума, накройте кастрюлю крышкой и тушите около 15 минут или до готовности. Вы можете заметить, что маленький белый «хвостик» разворачивается, когда он полностью готов; это питательный зародыш. Взбить вилкой. Если киноа слишком влажная или вы предпочитаете более сухую киноа, слейте приготовленную киноа в ситечко и верните в кастрюлю. Накройте крышкой и дайте настояться 15 минут, чтобы она высохла.
    • Для облегчения приготовления киноа можно приготовить в рисоварке с таким же соотношением 1 стакан киноа на 2 стакана воды.

Подавать
  • Приготовьте хлопья для завтрака, приготовив киноа в молоке или воде. Добавьте нарезанные кубиками свежие фрукты, корицу и столовую ложку орехов.
  • Заменитель киноа вместо риса в жарком и суши.
  • Для большей сытности добавьте половину чашки приготовленной киноа в салаты или супы.
  • Заменить пасту киноа в рецептах салатов из пасты.
  • Поп-киноа аналогично попкорну. Поставьте кастрюлю глубиной 6 дюймов на средний или сильный огонь.Когда сковорода очень горячая, добавьте достаточно киноа, чтобы покрыть дно сковороды одним слоем. Включите средний огонь, затем накройте горшок и встряхните, чтобы обеспечить более равномерную температуру и меньше подгоревших семян. Приоткройте крышку несколько раз, чтобы вышел пар. Продолжайте встряхивать сковороду до тех пор, пока лопание не замедлится или не почувствуете запах гари. Выложите зерна на противень, чтобы они остыли. Приправить по желанию.

Другие идеи рецептов и предложения по сервировке с киноа:

Знаете ли вы?
  • Существует более 120 известных сортов киноа.Белая и желтая киноа имеют самый мягкий вкус, поэтому их стоит попробовать в первую очередь. Красная и черная киноа имеют немного более сильный, землистый вкус и, как правило, лучше держат форму, чем лебеда более светлого цвета.

Связанные

Условия использования

Содержание этого веб-сайта предназначено для образовательных целей и не предназначено для предоставления личных медицинских консультаций. Вам следует обратиться за советом к своему врачу или другому квалифицированному поставщику медицинских услуг с любыми вопросами, которые могут у вас возникнуть относительно состояния здоровья.Никогда не пренебрегайте профессиональным медицинским советом и не откладывайте его обращение из-за того, что вы прочитали на этом веб-сайте.


Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *

*
*