Протеин из чего делают: «Как и из чего делают спортивное питание, протеин?» – Яндекс.Кью

Белки — один из основных компонентов живого вещества. Они состоят из длинные цепи аминокислот, которые связаны пептидными связями и таким образом называемые полипептиды. Аминокислот около 20, и больше всего атомов. среди них преобладают углерод, водород, кислород, азот и сера.Каждый аминокислота содержит конец карбоновой кислоты и конец амино. При pH 6-7 ( pH тела 7,3) амино-конец протонирован, а карбоксильный конец остается анион; это называется цвиттерионом. Некоторые аминокислоты не могут быть синтезированы телом и должны быть получены с пищей; это аргинин, гистидин, изолейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. Простейшая аминокислота, глицин, показана ниже.

Пептидная связь возникает, когда конец карбоновой кислоты одной аминокислоты связывается с амино-конец другого.В результате получается огромная цепочка, молекулярная масса которой колеблется от 5000 до 1000000. Карбонильная группа, азот и водород вокруг пептидной связи, а также два атома углерода, к которым и карбонильные группы связаны, лежат в плоскости. Отрицательный заряд электронов делокализован вокруг всей пептидной связи, явление, называемое резонансом, и как карбонильная, так и углерод-азотная связи обладают характером двойной связи. Поскольку связь углерод-азот частично является двойной связью, не может быть свободное вращение вокруг него.
Порядок линейных связей между аминокислотами в белке называется его первичная структура. Однако сама молекула изгибается и принимает определенное строение, называемое его вторичной структурой. Такая общая конформация альфа-спираль, предложенная в 1951 году Линусом Полингом и Р. Кори, как показано здесь. Эта цепочка образует правая катушка, имеющая 3,7 аминокислот на полную перемена. Водородная связь существует между водородом, связанным с азотом, и карбонильная группа аминокислоты на четыре звена вниз по цепи, обеспечивая жесткость и устойчивость конструкции.Несколько альфа-спиралей могут наматываются друг на друга, образуя пряди, которые удерживаются вместе дисульфидные мостики, такие как в белки, называемые альфа-кератинами.

Увеличенное изображение этого белка.

Белки также могут существовать в виде складчатых листов или бета-кератинов. В них водород связь существует между соседними цепями, поскольку они лежат бок о бок. Другая конформация коллаген или волокнистый белок; это тройная спираль полипептидов, каждая из которых представляет собой левую спираль.Иллюстрация субъединицы белка с пятью дисульфидными связями: показано выше. Увеличенное изображение этого белка.

Когда несколько полипептидных единиц связаны друг с другом и с другим более простые молекулы, такие как сахара, неорганические остатки или коферменты, белок считается, что он имеет четвертичную структуру. Функция белка зависит от как порядка аминокислот, так и «топографии» его поверхности; каждый фактор одинаково важен. Эта взаимозависимость основных единиц с общая форма иллюстрирует тему архитектоники нашего семинара, которая важность частей и целого как единой функции.Выше проиллюстрирована структура белка инсулина свиньи. Увеличенное изображение этого белка.

25 мая 1996 г.

| Бостонская детская больница

Белок — это большая органическая молекула, состоящая из более мелких молекул аминокислот. Хотя небольшие белки могут содержать всего 50 аминокислот, они, как правило, намного больше и состоят из сотен или даже тысяч аминокислот.

Иногда белки намеренно разрезают на более мелкие сегменты. Эти сегменты называются пептидами. Пептид может состоять от двух до 50 аминокислот.

В белке аминокислоты связаны одна за другой, образуя длинную цепь. Они удерживаются вместе пептидными связями, которые представляют собой химические связи между атомами углерода и азота аминокислот. Помимо углерода и азота, аминокислоты содержат водород, кислород и иногда серу.

Белки содержат 20 видов аминокислот.За исключением лейцина и изолейцина, которые имеют одинаковую атомную массу 113 дальтон, каждая аминокислота имеет уникальную массу. (Дальтон — единица измерения атомной массы. Один Дальтон равен 1/12 массы одного атома углерода 12.)

Белки, составляющие от 12 до 18 процентов стройного взрослого тела, играют важную роль в физиологии человека. Вот несколько:

• Белки образуют структурный каркас тканей и других структур организма. Например, коллаген способствует образованию сухожилий, связок, хрящей и других соединительных тканей.
• Белки переносят вещества по всему телу. Например, гемоглобин — переносчик кислорода и углекислого газа.
• Белки работают как ферменты, облегчая химические реакции. В организме человека насчитывается более 1000 известных типов ферментов.
• Белки миозин и актин позволяют мышцам сокращаться.
• Белки регулируют физиологические процессы и контролируют рост.
• Белки являются неотъемлемой частью иммунной системы. Например, антитела состоят из типа белка, используемого иммунной системой.

Как гены кодируют белки?

Вы можете представить себе геном человека как одну длинную цепочку ДНК, разделенную на 46 частей, называемых хромосомами. В каждой хромосоме тысячи генов. Последовательность ДНК, из которой состоит ген, похожа на программный код, который инструктирует клетку, как производить белки.

Четыре типа оснований составляют цепь ДНК — аденин (A), цитозин (C), гуанин (G) и тимин (T). У каждой базы есть дополнение — другая база, с которой она обычно сочетается.Пара А с Т, а пара С с Дж. В целом геном человека состоит из 3 миллиардов пар оснований.

Три последовательных основания в цепи ДНК, называемые кодоном, могут действовать как инструкция для клетки по выбору определенного типа аминокислоты. Серия кодонов инструктирует клетку собрать последовательность аминокислот для образования белка. Клетка знает, когда начинать и прекращать кодирование белков, распознавая специальные кодоны запуска и остановки, которые находятся в цепи ДНК.

Генетические инструкции выполняются различными молекулами и клеточными структурами, включая транспортную РНК (тРНК), информационную РНК (мРНК) и рибосомы.Другими словами, клетка способна считывать фрагменты кода ДНК и использовать информацию для соединения белка.

Аминокислоты бывают разных форм. Клетка, руководимая генами, использует это свойство и строит белки, которые имеют совершенно разные размеры и формы.

Глава 3. Белки и аминокислоты

1.БЕЛКИ
2. ПИЩЕВАРЕНИЕ БЕЛКОВ И МЕТАБОЛИЗМ
3. ОБЩИЕ ТРЕБОВАНИЯ К БЕЛКАМ
4. АМИНОКИСЛОТЫ
5. КОЛИЧЕСТВО ТРЕБОВАНИЯ К АМИНОКИСЛОТЕ
6. ДОБАВКА ДИЕТЫ С АМИНОКИСЛОТАМИ
7. ССЫЛКИ

Дж. Э. Халвер
Вашингтонский университет
Сиэтл, Вашингтон

1.1 Классификация
1.2 Структура
1.3 Свойства
1.4 Химическое определение

Белки представляют собой сложные органические соединения, состоящие из многих аминокислот, связанных вместе пептидными связями и поперечно связанных между цепями сульфгидрильными связями, водородными связями и силами Ван-дер-Ваальса.Химический состав белков больше, чем у любой другой группы биологически активных соединений. Белки в различных клетках животных и растений придают этим тканям их биологическую специфичность.

1.1 Классификация

Белки можно разделить на:

(а) Простые белки. При гидролизе они дают только аминокислоты и иногда небольшие углеводные соединения. Примеры: альбумины, глобулины, глютелины, альбуминоиды, гистоны и протамины.

(б) Конъюгированные белки. Это простые белки в сочетании с некоторыми небелковыми веществами в организме. Примеры: нуклеопротеины, гликопротеины, фосфопротеины, гемоглобины и лецитопротеины.

(c) Производные белки. Это белки, полученные из простых или конъюгированных белков физическими или химическими способами. Примеры: денатурированные белки и пептиды.

1,2 Конструкция

Потенциальная конфигурация белковых молекул настолько сложна, что многие типы белковых молекул могут быть сконструированы и обнаружены в биологических материалах с различными физическими характеристиками.Глобулярные белки обнаруживаются в крови и тканевых жидкостях в аморфной глобулярной форме с очень тонкими или отсутствующими мембранами. Коллагеновые белки находятся в соединительной ткани, такой как кожа или клеточные мембраны. Волокнистые белки содержатся в волосах, мышцах и соединительной ткани. Кристаллические белки представлены хрусталиком глаза и подобными тканями. Ферменты — это белки с определенными химическими функциями, которые опосредуют большинство физиологических процессов жизни. Несколько небольших полипептидов действуют как гормоны в тканевых системах, контролируя различные химические или физиологические процессы.Мышечный белок состоит из нескольких форм полипептидов, которые позволяют мышцам сокращаться и расслабляться при физических движениях.

1.3 Недвижимость

Белки также можно охарактеризовать по их химическим реакциям. Большинство белков растворимы в воде, спирте, разбавленной основе или в различных концентрациях солевых растворов. Белки имеют характерную спиралевидную структуру, которая определяется последовательностью аминокислот в первичной полипептидной цепи и стереоконфигурацией радикальных групп, присоединенных к альфа-углероду каждой аминокислоты.Белки термолабильны, проявляя различную степень лабильности в зависимости от типа белка, раствора и температурного профиля. Белки могут быть обратимыми или необратимыми, денатурированными при нагревании, концентрации соли, замораживании, ультразвуковом воздействии или старении. Белки подвергаются характерному связыванию с другими белками в так называемой пластеиновой реакции и соединяются со свободными альдегидными и гидроксильными группами углеводов с образованием соединений типа Майяра.

1.4 Химическое определение

Содержание азота в большинстве белков, обнаруженных в тканях животных, орехов и зерна, составляет около 16 процентов; поэтому содержание белка обычно выражается как содержание азота × 6.25.

Проглоченные белки сначала расщепляются на более мелкие фрагменты пепсином в желудке или трипсином или химотрипсином из поджелудочной железы. Эти пептиды затем дополнительно восстанавливаются под действием карбоксипептидазы, которая гидролизует одну аминокислоту за раз, начиная со свободного карбоксильного конца молекулы, или с помощью аминопептидазы, которая отщепляет одну аминокислоту за раз, начиная со свободного амино-конца полипептида. цепь. Свободные аминокислоты, высвобождаемые в пищеварительную систему, затем всасываются через стенки желудочно-кишечного тракта в кровоток, где они затем повторно синтезируются в новые тканевые белки или катаболизируются для получения энергии или фрагментов для дальнейшего тканевого метаболизма.

Валовая потребность в белке была определена для нескольких видов рыб (см. Таблицу 1). Имитация цельного яичного протеина в тестовых диетах содержит избыток незаменимых аминокислот. Эти диеты поддерживались приблизительно изокалорийными за счет корректировки общего белка плюс усвояемые углеводные компоненты до фиксированного количества, поскольку лечение белковыми диетами варьировалось в испытанных диапазонах. Испытания на кормлении мальков, сеголетков и годовалых рыб показали, что общие потребности в белке наиболее высоки у начальных кормовых мальков и что они уменьшаются по мере увеличения размера рыбы.Чтобы расти с максимальной скоростью, мальки должны иметь диету, в которой почти половина легкоусвояемых ингредиентов состоит из сбалансированного белка; через 6-8 недель это требование снижается примерно до 40 процентов рациона лосося и форели и примерно до 35 процентов рациона годовалых лососевых, выращенных при стандартной температуре окружающей среды (SET). См. Рисунки 1 и 2. Общие потребности в белке молоди сома, по-видимому, меньше, чем у лососевых. Первоначально кормление мальков требует, чтобы около 50 процентов усвояемых компонентов рациона составлял белок, и потребность в них уменьшается с увеличением размера.Некоторые испытания кормления лососем показали прямую связь между изменениями потребности в белке молоди рыбы и изменениями температуры воды. Лосось чавычи в воде с температурой 7 ° C требует около 40 процентов цельного яичного белка для максимального роста; той же рыбе в воде с температурой 15 ° C требуется около 50% белка. Лосось, форель и сом могут использовать больше белка, чем требуется для максимального роста, благодаря эффективному удалению азотистых отходов в виде растворимых соединений аммиака через жаберные ткани непосредственно в водную среду.Эта система удаления азота более эффективна, чем система, доступная для птиц и млекопитающих. Птица и млекопитающие потребляют энергию для синтеза мочевины, мочевой кислоты или других соединений азота, которые выводятся через ткань почек и выводятся с мочой. Перевариваемые углеводы и жиры сохранят избыток белка в рационе до тех пор, пока удовлетворяются потребности в белке для максимального роста (рисунки 1 и 2).

Таблица 1 — Расчетная потребность в белках с пищей для некоторых видов рыб ^1/

^1/ По материалам C.B. Cowey, 1978

Рис. 1. Потребность в белке чавычи при 47 ° F. Верхняя кривая: исходный индивидуальный средний вес рыбы, 1.5г. Нижняя кривая: исходная индивидуальная средняя масса рыбы 5,6 г.

Рис. 2. Потребность в белке чавычи при температуре 58 ° F. Верхняя кривая: исходный индивидуальный средний вес рыбы 2,6 г. Нижняя кривая: исходная индивидуальная средняя масса рыбы 5,8 г.

(Оба рисунка взяты из: DeLong, D.C., J.E. Halver and E.T. Mertz, 1958, J.Nutr ., 65: 589-99)

Обычно рыбе нужно давать диету, содержащую дифференцированный уровень высококачественного белка и энергии, а также адекватный баланс незаменимых жирных кислот, витаминов и минералов в течение длительного периода времени.Из полученной кривой доза / ответ потребность в белке обычно получают по графику Альмквиста. Считается, что эти различия в очевидной потребности в белке связаны с различиями в методах культивирования и составе рациона.

Относительно высокий уровень пищевого белка, необходимый для максимального роста некоторых рыб, таких как белый амур, Ctenopharyngodon idella, и Brycon spp. Удивительны тем, что эти рыбы всеядны. Brycon spp.выращиваются на нежелательных фруктах и ​​другом растительном материале с низким содержанием белка, и в этих условиях, по-видимому, существенный вклад в потребление ими белка вносит естественная пищевая цепь.

Потребность в белке эвриталинных рыб, таких как радужная форель, Salmo gairdneri, и кижуч, Oncorhynchus kisutch, , выращенных в воде с соленостью 20 ppt, примерно такая же, как потребность в пресной воде. Нет данных о потребности этих видов в белке в морской воде с полной концентрацией.(35 п.

4.1 Essential и заменимые аминокислоты
4.2 Незаменимые Аминокислоты и качество протеина

Аминокислоты являются строительными блоками белков; около 23 аминокислот были выделены из природных белков. Десять из них незаменимы для рыб. Животное не способно синтезировать незаменимые аминокислоты и поэтому должно получать их с пищей.

4.1 Незаменимые и заменимые аминокислоты

Корм ​​для лосося, форели и канального сома, лишенный аргинина, гистидина, изолейцина, лейцина, лизина, метионина, фенилаланина, треонина, триптофана или валина, не рос (рис.3). Те же самые рыбы, которых кормили рационами, лишенными других L-аминокислот, росли так же, как и рыбы, получавшие все 18 протестированных аминокислот (рис. 4). Азотный компонент в тестируемых диетах состоял из 18 L-аминокислот по образцу цельного яичного белка. Вся тестируемая рыба быстро выздоравливала, когда в рационе была заменена недостающая аминокислота. Наклон кривой роста в группе восстановления был идентичен таковому у рыб, получавших полный тест на аминокислотный рацион.

Испытывали незаменимые аминокислоты: аланин, аспарагиновая кислота, цистин, глутаминовая кислота, глицин, пролин, серин и тирозин.Было обнаружено, что эти аминокислоты не являются необходимыми для роста лосося, форели и канального сома.

Для количественных исследований потребности в 10 незаменимых аминокислотах использовалась смесь казеина и желатина с добавлением кристаллических L-аминокислот. Тестируемая диета содержала 40 процентов цельного яичного белка для азотного компонента. Эксперименты, проведенные с карпом и угрем, показали аналогичное отсутствие роста, когда в рационе отсутствовала незаменимая аминокислота.

Рис. 3. Рост рыб с дефицитом аргинина. Группа с дефицитом была разделена через шесть недель на диете с дефицитом, и недостающая аминокислота была заменена в одной из двух частей.

Рис. 4. Рост цистинодефицитных рыб.

(Оба рисунка взяты из: DeLong, D.C., J.E. Halver and E.T. Mertz, 1958, J.Nutr., 65: 589-99)

4.2 Основные аминокислоты и качество белка

Если известны потребности рыбы в незаменимых аминокислотах, должно быть возможно удовлетворить эти потребности в системах культивирования различными способами за счет различных пищевых белков или комбинаций пищевых белков.

Фенилаланин избавлен от тирозина. Неизвестно, что он химически модифицирован или становится недоступным из-за суровых условий, которым обычно подвергаются кормовые белки во время обработки. Измерение фенилаланина в белках несложно, поэтому обеспечение и оценка фенилаланина в белках в практических диетах не представляет особых трудностей.

Лизин — основная аминокислота. В дополнение к -аминокислотной группе, обычно связанной пептидной связью, он также содержит вторую, -аминогруппу.Эта альфа-аминогруппа должна быть свободной и реактивной, иначе лизин, хотя и поддается химическому измерению, не будет доступен биологически. Во время обработки белков корма α-аминогруппа лизина может реагировать с небелковыми молекулами, присутствующими в корме, с образованием дополнительных соединений, которые делают лизин биологически недоступным.

Цистин избавлен от метионина. Однако измерить содержание метионина в кормовых белках непросто, поскольку аминокислота подвержена окислению во время обработки.После обработки метионин может присутствовать как таковой, или в виде сульфоксида, или в виде сульфона. Сульфоксид может образовываться из метионина во время кислотного гидролиза кормового белка перед измерением его кислотного состава, не содержащего кислоты. Кислотный гидролиз белков перед анализом нарушает исходное равновесие между двумя соединениями, так что состав гидролизата больше не отражает состав белка. При определении содержания метионина в чистых белках окисление аминокислоты до метионинсульфона обычно является количественным.Однако в случае кормовых белков это не покажет, сколько метионина или сульфоксида метионина присутствовало в белке до его окисления и гидролиза.

Сульфоксид метионина может иметь некоторую биологическую ценность для рыб, которые могут иметь некоторую способность обратного преобразования его в метионин и, таким образом, частично восполнять часть метионина, окисленного во время обработки.

Недавно появились сообщения о методах измерения метионина в белках с использованием йодоплатинатного реагента до и после восстановления трихлоридом титана, чтобы получить значения как для метионина, так и для сульфоксида в исходном белке.Также был описан способ измерения метионина конкретно по расщеплению цианогенбромида. Оба метода еще предстоит оценить независимо. Микробиологический анализ метионина в белках кормов является ценным инструментом, хотя существует опасность того, что оксиды метионина могут различаться по своей активности в отношении микроорганизмов и искажать значения.

Количественные потребности лососевых в десяти незаменимых аминокислотах определяли путем кормления линейными прибавками по одной аминокислоте за раз в тестируемой диете, содержащей аминокислотный профиль, идентичный цельному яичному белку, за исключением тестируемой аминокислоты.Повторяющиеся группы рыб подвергались диетическому лечению до тех пор, пока не появлялись большие различия в росте исследуемых партий. График реакции роста Альмквиста показывает уровень аминокислот, необходимый для максимального роста в этих конкретных условиях испытания. Рационы были разработаны таким образом, чтобы содержать белок на уровне или немного ниже оптимальной потребности в белке для данного вида и условий испытаний, чтобы гарантировать максимальное использование ограничивающей аминокислоты. Сравнение требований к десяти незаменимым аминокислотам между видами показано в таблице 2.

Недавним нововведением стало использование в тестовых диетах белков, относительно дефицитных по данной незаменимой аминокислоте. Таким образом, комбинации рыбной муки и зеина использовались в тестовых диетах для определения потребности радужной форели в аргинине. Рационы, содержащие различные относительные количества казеина и желатина, показали, что увеличение уровня связанного с белками аргинина с 11 до 17 г / кг привело к значительному увеличению роста канального сома.

Таблица 2 Потребность семи животных в аминокислотах ^1/

^1/ Выражается в процентах от диетического белка.В скобках числители — это потребности в процентах от сухого рациона, а знаменатели — это процент общего содержания белка в рационе.

^2/ При отсутствии цистина

^3/ Метионин плюс цистин

^4/ При отсутствии tyro sine

^5/ Фенилаланин плюс тирозин

(По материалам: Национальный исследовательский совет, 1977 г.)

Потребность радужной форели в аргинине была определена по стандартной кривой доза / реакция (рост), а также путем измерения уровней свободного аргинина в тканях (крови и мышцах) в группах форели, получавших возрастающее количество аргинина в рационе.После того, как диетическая потребность форели в аргинине была удовлетворена, любое дальнейшее увеличение потребления аргинина привело к увеличению концентрации свободного аргинина в крови и мышцах. Было получено хорошее согласие между двумя методами.

Данные, приведенные в таблице 2, позволяют предположить, что между видами рыб существуют реальные различия в их потребностях в определенных аминокислотах. Это приводит к трудностям при составлении белкового компонента практического рациона для тех видов, потребности которых в аминокислотах еще не известны.Возможное решение — использовать для каждой аминокислоты наивысший уровень, необходимый для любого из тех видов, по которым имеются данные. Необходимость дополнительных количественных данных о потребностях рыб в аминокислотах, особенно тех, которые действительно или потенциально могут использоваться в качестве сельскохозяйственных животных, очевидна.

Одним из решений использования белков, относительно дефицитных по одной или нескольким аминокислотам, является добавление к белку соответствующих количеств аминокислоты, необходимых в практических диетах. Рыба, по-видимому, использует свободные аминокислоты с разной степенью эффективности.

Молодой карп, Cyprinus carpio, оказался неспособным расти на диетах, в которых белковый компонент (казеин, желатин) был заменен смесью аминокислот, аналогичных по общему составу. Гидролизат трипсина казеина также оказался неэффективным. Однако, если диета, содержащая свободные аминокислоты в качестве белкового компонента, тщательно нейтрализуется NaOH до pH 6,5-6,7, то некоторый рост молоди карпа действительно происходит. Этот рост был заметно ниже, чем при сопоставимой казеиновой диете в тех же условиях.

Канальный сом также не может использовать свободные аминокислоты в качестве добавок к дефицитным белкам. Когда соевый шрот был заменен изоназотом на муку менхадена, рост и эффективность корма канального сома были значительно снижены. Добавление свободного метионина, цистина или лизина, наиболее ограничивающих аминокислот, к этим заменителям сои не привело к увеличению веса.

Повышение уровня аргинина в рационе сома с 11 до 17 г / кг путем изонитрогенной замены желатина на казеин значительно увеличивало набор веса, но добавление свободного аргинина, цистина, триптофана или метионина к казеину мало влияло на рост или преобразование пищи.

Лососевые могут использовать свободные аминокислоты для роста. Было показано, что зеин-желатиновая диета с добавлением лизина и тритофана заметно превосходит зеин-желатиновую диету для радужной форели, когда в качестве критериев использовались прибавка в весе и использование белка.

Несколько исследователей продемонстрировали возможность дополнения белков с дефицитом аминокислот ограничивающими аминокислотами в рационах лососевых. Казеин с добавкой шести аминокислот давал коэффициенты конверсии корма для атлантического лосося, аналогичные тем, которые были получены при использовании изолированного рыбного белка в качестве источника пищевого белка.Соевый шрот с добавлением пяти или более аминокислот (включая метионин и лизин) был лучшим источником белка для радужной форели по сравнению с соевым шротом. Однако однократное добавление метионина и лизина не привело к повышению ценности соевого шрота. Эти результаты позволяют предположить, что аминокислотный спектр выделенного рыбьего белка, который они использовали, может приблизительно соответствовать потребности в аминокислотах радужной форели. Пищевая ценность изолята соевого белка может быть увеличена путем добавления в него первой ограничивающей аминокислоты; я.е., метионин.

Рационы, содержащие в качестве белкового компонента рыбную муку, мясокостную муку, а также дрожжевую и соевую муку, можно улучшить путем одновременного добавления цистина (10 г / кг) и триптофана (5 г / кг). Рыбную муку можно полностью заменить без снижения конверсии корма в рационах для радужной форели смесью из субпродуктов домашней птицы и перьевой муки вместе с 17 г лизина HCL / кг, 4,8 г DL-метионина / кг и 1,44 г DL. -триптофан / кг.

Коуи, К.Б. и Дж. Р. Сардженты, 1972 Кормление рыб. Adv.Mar.Biol., 10: 383-492

Cowey, C.B., 1979 Потребности рыб в белках и аминокислотах. В Технология кормления и кормления рыб, под редакцией Дж. Э. Халвера и К. Тьюса. Материалы Всемирного симпозиума, спонсируемого EIFAC / FAO, ICES и IUNS, Гамбург, 20-23 июня 1978 г. Schr . Bundesforschungsanst . Fisch ., Hamb ., (14/15) vol. 1: 3-16

Мерц, Э.Т., 1972 г. Потребности в белке и аминокислотах. В Питание рыб, под редакцией Дж. Э. Халвера. Нью-Йорк, Academic Press, стр. 106-43.

Национальный исследовательский совет, Подкомитет по тепловодным рыбам 1977 г., Потребности теплопроводных рыб в питательных веществах. Вашингтон, округ Колумбия, Национальная академия наук (потребности домашних животных в питательных веществах) 78 стр.

Роль белков

Белки

Роль белков

ср протеин нужен для роста и ремонта.Белки используются для производства клеток нашего тела. В частности, они используются при образовании новой протоплазмы. Антитела, ферменты и гормоны также состоят из белков. Наконец, белки могут обеспечить мы с энергией (хотя организм расщепляет белок только тогда, когда все углеводов и жиров нет: другими словами, когда вы голодаете).

Почему они называются белками?

Белка происходит от греческого слова proteios, что означает «первичный» или «занимающий первое место».»Голландский химик Джерард Иоганн Малдер придумал слово «белок» в 1838 году.

Аминокислоты

Белки состоят из цепочек аминокислот. Есть двадцать различных аминокислот, поэтому клетке требуется много информации, чтобы белок вместе (, что из 20 это первая аминокислота в цепи, вторая, третья так далее). Эта информация в конечном итоге исходит от ДНК.Белок часто состоит сотен аминокислот, связанных вместе.

Еда Источники белков

Lean мясо, рыба, яйца, молоко и сыр — важные источники животного белка. Все растения содержат белок, но бобы, орехи или злаки — лучшее растение источники.

Энергия белков

В отличие от углеводов или жиров, которые могут дать нам энергия, белки обычно используются для построения частей клетки.Другими словами они представляют собой сырье, необходимое клетке для производства клеток и тканей. Когда съедается избыток белка, лишний белок может быть разбит на энергоемкие соединения. Потому что белков гораздо меньше, чем углеводов и дает те же 4 калории на грамм, потребление мяса сверх нормы потребности организма в создании тканей становятся неэффективным способом производства энергия.

Полные и неполные белки

Завершено белки — это продукты, содержащие все необходимые аминокислоты.Большинство животных продукты, такие как мясо, птица, рыба, яйца, сыр и молоко, являются полноценными белки. Некоторые растительные белки тоже являются полноценными. Соевые продукты, такие как тофу, также являются полноценными белками. Яйца — хороший источник полноценных белков.

Неполные белки — это белки, содержащие небольшие количества одной или нескольких незаменимых аминокислот. Большинство растительных продуктов неполноценны, например: бобовые (фасоль и горох), орехи, семена, зерна и овощи.

Объединение неполных белков для получения полных белков

Хотя растительные белки неполноценны, еще можно получить все необходимое аминокислоты, употребляя в пищу комбинацию растительных белков.Например, арахис сливочное масло с низким содержанием метионина аминокислоты. Хлеб много метионина, но не хватает лизина и изолейцина. Так бутерброд с арахисовым маслом становится полноценным белок.

Продукты животного происхождения содержат полноценные белки потому что они включают в себя все незаменимые аминокислоты. В большинстве диет рекомендуется сочетание растительного и животного белка: 0,8 грамма на килограмм веса тела считается безопасной дневной нормой для нормального взрослого человека.

Белок связанные проблемы со здоровьем.

Слишком много белка в рационе может быть опасным. Дополнительный Белок содержит азот, который в печени превращается в отходы, называемые мочевиной. Почки выводят азотные отходы с мочой. Слишком много белка может положить нагрузка на печень и почки. Когда необходимо образовать лишнюю мочу для удаления избыток отходов, организм может обезвоживаться.Слишком много белка также может сделать один лишний вес, так как избыток белков в печени превращается в жиры, которые хранится в организме.

Недостаток белков приведет к ослаблению организма, неспособному бороться с болезнями. Диета может привести к тому, что организм не получит достаточно питательных веществ. Вы можете получить достаточно калорий для удовлетворения ваших энергетических потребностей, но у вас нет всех необходимых аминокислот. кислоты.

Белковая фабрика

Август в нашем календаре PDBe на 2020 год вдохновлен механизмами клеточного производства белка, называемыми рибосомами.Рибосомы — это очень сложные и важные структуры в клетке, которые выполняют жизненно важную роль в синтезе белка.

Белковая фабрика клетки

Каждая клетка нашего тела содержит около 10 миллиардов белков, которые позволяют нам думать, двигаться, есть, играть и делать многое другое. Их эффективное создание — это работа этих макромолекулярных машин, называемых рибосомами, которые обнаружены во всех живых клетках всех видов, от бактерий до людей.

Структура рибосомного комплекса

Глядя на рибосому, кажется, что это запутанная мешанина белков и молекул РНК, однако на самом деле она сшита вместе с безупречной точностью.

Две субъединицы рибосомы, собранные вместе с малой и большой субъединицами, показаны серыми и бирюзовыми лентами соответственно (запись PDB 6KE0)

Криоэлектронная микроскопия и рентгеновская кристаллография показали, что рибосома состоит из двух субъединиц: малой и большой субъединиц. Каждая из этих субъединиц образует сложную сеть из нескольких молекул РНК с десятками различных белков. В 2000 году структурные биологи Венкатраман Рамакришнан, Томас А. Стейтц и Ада Э.Йонат разрешил первые кристаллические структуры рибосомы с атомным разрешением. В 2009 году этим трем исследователям была присуждена Нобелевская премия по химии за их исследования структуры и функции рибосомы, что свидетельствует о важности рибосомы.

Синтез белка

Синтез новых белков начинается в ядре, где рибосомы получают команду начать процесс. Участки ДНК (гены), кодирующие определенный белок, копируются на нити информационной РНК (мРНК) в процессе, называемом транскрипцией.

После завершения транскрипции ДНК в мРНК следующим процессом является трансляция, при которой эти мРНК считываются для образования белков. Каждая мРНК определяет порядок, в котором аминокислоты должны быть добавлены к белковой цепи в процессе ее синтеза. Если за основу берется ДНК, то масоны — это рибосомы — они строят белок, используя аминокислоты в качестве «кирпичиков».

Для создания белков две рибосомные субъединицы, малая и большая, собираются вместе, образуя полную рибосому.Он имеет сайты связывания для молекул мРНК и транспортной РНК (тРНК). Большая субъединица находится поверх маленькой субъединицы, а матрица мРНК расположена между ними. После полной сборки рибосома начинает процесс производства белка.

Производство белка

Двигаясь вдоль мРНК, рибосома считывает набор трехнуклеотидных последовательностей на мРНК, называемых кодоном, который кодирует определенную аминокислоту. ТРНК доставляет эти аминокислоты, строительные блоки белка, к рибосоме.Каждая молекула тРНК имеет два различных конца или сайта, один для связывания с определенной аминокислотой, а другой для связывания с соответствующим кодоном мРНК. Во время трансляции эти тРНК переносят аминокислоты на рибосому и присоединяются к своим комплементарным кодонам на мРНК. Впоследствии они преобразуются в правильные аминокислоты в новой белковой цепи.

Собранные аминокислоты сшиваются вместе с помощью молекул рРНК (рибосомальной РНК), которые направляют процесс создания новой белковой цепи.Повторяя этот процесс для каждой аминокислоты, весь белок строится в процессе, называемом удлинением. Растущая белковая цепь останавливается только тогда, когда она встречает стоп-кодон на мРНК. Это сигнализирует об окончании полипептидной цепи во время трансляции. Как только аминокислоты сформированы правильно, вновь синтезированная белковая цепь транспортируется либо в цитоплазму, либо в аппарат Гольджи у прокариот или эукариот, соответственно.

Ниже приведено видео с сайта YourGenome, объясняющее этот процесс.

Больше, чем протеиновый завод

Точный и быстрый перевод генетической информации критически важен для производства функциональных белков для жизнеспособности клеток.Скорость производства белка должна быть быстрой и очень точной, чтобы своевременно реагировать на изменения в окружающей среде. Поразительная точность рибосомного оборудования имеет коэффициент ошибки 1 на 1000–10 000 аминокислот. Одна рибосома в эукариотической клетке может добавлять 2 аминокислоты к белковой цепи каждую секунду, однако у прокариот рибосомы могут работать даже быстрее, добавляя к полипептиду около 20 аминокислот каждую секунду. Рибосомы потребляют большое количество энергии для синтеза белков и составляют значительную часть клеточной массы, при этом значительная часть метаболизма клетки направляется на производство рибосомных белков и РНК.

Нацелены на бактериальные рибосомы

Рибосомы присутствуют во всех формах жизни и необходимы для синтеза белка, что делает их желательной мишенью для лекарств. Большинство клинически используемых антибиотиков нацелены на рибосомы и ингибируют процесс синтеза белка, вмешиваясь в трансляцию мРНК или блокируя образование пептидных связей.

Бактериальные рибосомы — одна из основных мишеней для антибиотиков. Эти антибиотики не позволяют бактериям синтезировать собственные белки из-за ингибирования их рибосомы, которая в конечном итоге убивает бактерии.Разработка таких антибиотиков стала возможной из-за различий между бактериальными и эукариотическими рибосомами. Они различаются не только размером, но и последовательностью и структурой, что позволяет антибиотикам убивать только бактерии, подавляя их рибосомы, не затрагивая человеческие рибосомы.

В PDB доступны структуры многих антибиотиков в комплексе с рибосомами. Эти структуры с разрешением на атомарном уровне позволяют нам лучше понять механизм их действия.

Антибиотики, спасающие жизнь

Антибиотики, такие как неомицин, гентамицин и стрептомицин, относятся к группе аминогликозидов, которые широко используются для лечения тяжелых инфекций брюшной полости и мочевыводящих путей. Они ингибируют малую субъединицу рибосомы, включая тетрациклины, которые блокируют связывание тРНК.

Другой широко назначаемый антибиотик, эритромицин, относится к классу натуральных продуктов. Он оказывает два эффекта на трансляцию: во-первых, предотвращает удлинение полипептидной цепи, а во-вторых, ингибирует образование большой субъединицы рибосомы.

На рисунке ниже показан ряд антибиотиков, которые нацелены на бактериальную рибосому на разных участках большой (голубовато-серый) и малой (желтый) субъединицы рибосомы.

Это изображение взято из статьи «Бактериальная рибосома как мишень для антибиотиков». Nat Rev Microbiol 3, 870–881 (2005). https://doi.org/10.1038/nrmicro1265

Ингибирование эукариотической рибосомы

Некоторые антибиотики, такие как генетицин, также называемый G418, ингибируют стадию элонгации как в прокариотических, так и в эукариотических рибосомах.Рицин, лектин (белок, связывающий углеводы), вырабатываемый семенами клещевины, является очень сильнодействующим токсином. Всего несколько крупинок очищенного порошка рицина могут убить взрослого человека. Он ингибирует удлинение путем ферментативной модификации рРНК большой рибосомной субъединицы эукариот. Другим известным ингибитором трансляции эукариот является циклогексимид, который обычно используется в лабораториях для подавления синтеза белка.

Противоопухолевые препараты

Биогенез рибосом, процесс создания рибосом, недавно стал эффективной мишенью в терапии рака.Несколько соединений, ингибирующих продукцию или функцию рибосом, преимущественно убивающих раковые клетки, прошли клинические испытания. Недавние исследования показывают, что клетки экспрессируют гетерогенные популяции рибосом и что состав рибосом может играть ключевую роль в онкогенезе, открывая новые терапевтические возможности.

Об изображении

Два произведения искусства, керамическая скульптура (слева) и кусок шелкового батика (справа), были созданы Шином Галаутом и Мари Бишофс, 13-летними учениками Школы Персе и Колледжа Импингтон Вилладж, соответственно.Оба художника черпали вдохновение из комплексов белков и нуклеиновых кислот в базе данных PDB, а их работы основывались на процессе синтеза белка и рибосомах.

Дипти Гупта

Белковый фон

Строительные блоки белков

Форма белка важна для его функции. Что касается фермента, белок должен распознавать молекулу субстрата и связываться с ней таким образом, чтобы это было благоприятным для желаемой химической реакции.Для мембранного белка белок должен иметь гидрофобное ядро, которое будет выровнено с гидрофобной мембраной, в которой он находится. Для структурного белка размеры и жесткость структуры должны соответствовать его функции.

Учитывая эту сложность, белки состоят из комбинаций (обычно) только 20 строительных блоков, состоящих (обычно) только из 5 различных элементов. Строительные блоки называются аминокислотами. В аминокислоте, показанной справа, аминогруппа показана синим цветом, а кислотная группа — красным.Эта структура показана в физиологически релевантной форме, предполагающей, что водная среда имеет pH, близкий к нейтральному. Аминогруппа (-NH ₂ ) является основной и будет принимать протон из воды, поэтому здесь показана ее протонированная форма сопряженной кислоты (-NH ₃ ⁺ ). Группа карбоновой кислоты (-COOH) является кислой и потеряет свой протон в воде, поэтому здесь показано ее сопряженное основание, карбоксилат (-COO ^—).

Белок собирается путем образования ковалентных связей между атомами азота амина и карбонильными атомами углерода с образованием амидных связей, также называемых пептидными связями.Это происходит с потерей воды (–ОН из карбоксила и –H из амина) и называется дегидратационным синтезом. Белки образуются из длинных линейных полимеров ковалентно связанных аминокислот, расположенных в определенной последовательности, как это диктуется генетическим кодом этого белка.

Разнообразие аминокислот

Аминокислоты часто рассматриваются в двух частях: основная цепь и боковые цепи.

Основная цепь состоит из амидной связи (или амид, образующих амин и карбоксил), а также углерода между каждым амидом, называемого α-углеродом.На изображении ниже показана основа последовательности аминокислот.

Боковые цепи представляют собой группы «R» из аминокислотной структуры на предыдущей странице, и они ответвляются от α-углерода. Кроме того, каждый α-углерод присоединен к одному водороду, где группа R и водород всегда имеют одинаковое расположение по отношению к остальной части аминокислоты.

Например, ниже показана аминокислота. С этой точки зрения (азот направлен вниз влево, а карбонил направлен вниз вправо), водород направлен вверх и внутрь страницы, а группа R (здесь -CH ₂ OH) поднимается вверх и выходит из нее. страница.

В нашей ДНК закодированы двадцать стандартных аминокислот. Боковые цепи аминокислот добавляют химическое разнообразие, которое важно как для структуры, так и для функции белка. Боковые цепи различаются по своему взаимодействию с водой (гидрофильное или гидрофобное), их способности образовывать взаимодействия друг с другом (водородные связи, ионные взаимодействия, дисульфидные связи и т. Д.), А также по их физической форме (большая, малая; линейная, разветвленная, кольцевая). фасонные и т. д.).

Уровни структуры белка

Белковая структура состоит из нескольких уровней организации, каждый из которых собирается посредством определенных связей и / или межмолекулярных взаимодействий.Список аминокислот в цепи, соединенных одна за другой, как описано выше, называется первичной структурой . Этот уровень структуры белка построен из ковалентных связей, образованных между аминокислотами по длине остова.

Вторичная структура представляет собой складывание этой цепи в хорошо охарактеризованные альфа-спирали (α-спирали; оранжевый) или бета-складчатые листы (β-листы; зеленый) посредством образования водородных связей между карбонильным кислородом одной аминокислоты и амидный протон другого.Это означает, что вторичная структура в значительной степени формируется за счет взаимодействия белкового остова. Это вызвало некоторые интересные вопросы о том, что заставляет определенные аминокислотные последовательности формировать эти структуры, когда аминокислотные боковые цепи, кажется, имеют мало общего с самими структурами.

Следующие изображения вторичной структуры выделяют основную цепь (обведенную черным контуром) с серыми атомами углерода, синими атомами азота и красными атомами кислорода. Существенные водородные связи между протонами амида (присоединенными к синему азоту) и карбонильными атомами кислорода (красный) показаны черными пунктирными линиями.Боковые цепи полупрозрачные серые.

В α-спиралях (см. Выше) взаимодействия водородных связей происходят на расстоянии 3,5 аминокислот друг от друга, образуя характерные плотно намотанные спирали.

В β-листах (см. Ниже) водородные связи возникают между остатками на отдельных нитях, которые идут антипараллельно друг другу и приводят к двумерной плоской пластинчатой ​​структуре.

Третичная структура — это складывание вместе вторичных структурных элементов и других неструктурированных белковых цепей, в результате чего образуется глобулярный белок определенной формы.На изображении справа показаны собранные оранжевые α-спирали, зеленые β-листы и серые неструктурированные нити в белке Sh3. Впоследствии для некоторых белков формируется четвертичная структура, в которой несколько третичных структур из отдельных белковых молекул собираются вместе в структуру более высокого порядка. Коллаген, каталаза и ДНК-полимераза являются примерами.

Гидрофобный эффект предполагает, что энергетически выгодно закопать гидрофобные боковые цепи аминокислот внутри белка, чтобы увеличить энтропию окружающих молекул гидрофильного растворителя (например,грамм. воды). Это помогает в формировании третичных и четвертичных глобулярных белковых структур. На изображении слева гидрофобные аминокислоты (аланин, глицин, валин, изолейцин, лейцин, фенилаланин и метионин) показаны в виде палочек, чтобы подчеркнуть их расположение по отношению к границам раздела между вторичными структурными элементами.

Сворачивание белков — сложный процесс, и при неправильном сворачивании белков могут возникать ошибки, что в совокупности называется болезнями сворачивания белков. К ним относятся болезнь Альцгеймера (которая, как считается, вызвана, по крайней мере, частично, скоплением нерастворимых неправильно свернутых белков, называемых бляшками), и некоторые виды рака (например, неправильная укладка р53, который обычно функционирует как супрессор опухолей).

Белки также можно развернуть или денатурировать различными способами. Белки можно денатурировать различными химическими способами: детергентами, которые нарушают гидрофобную упаковку белкового ядра, кислотами, которые нейтрализуют кислотные боковые цепи и, таким образом, разрушают солевые мостиковые (ионные) взаимодействия, спиртом, который нарушает водородные связи ( как работают дезинфицирующие средства для рук на спиртовой основе), или солями тяжелых металлов или восстановителями, которые разрушают дисульфидные связи. Белки также могут быть денатурированы при высокой температуре, когда повышенная кинетическая энергия нарушит межмолекулярные силы.Белки также можно развернуть с помощью физической силы, как это было изучено путем вытягивания с помощью пинцета атомного масштаба, называемого оптическим пинцетом.

Примеры белковых структур

Как упоминалось во введении, белковые структуры служат множеству целей. Чтобы продемонстрировать это разнообразие, включены несколько примеров различных функций и разных знакомых белков.

Каталаза — это обычный белок, который нужно изучать на уроках биологии в средней школе. Это фермент, катализирующий разложение перекиси водорода на кислород и воду.Каталаза представляет собой пример белка с четвертичной структурой , где совокупность его четырех белковых субъединиц показана зеленым, красным, розовым и синим цветом.

Зеленый флуоресцентный белок (GFP) стал известным белком из-за его способности светиться зеленым светом, особенно при активации соответствующей длиной волны света. Это происходит из-за хромофора, синтезированного в белке из модифицированных аминокислот, как показано на изображении справа в виде шарика и палки.Излучение зеленого света при стимуляции синим или ультрафиолетовым светом сделало этот белок полезным для биологов, которые хотят изучать самые разные вещи. Этот белок может быть генетически слит с представляющим интерес белком, и затем этот белок можно отслеживать в клетке или организме, наблюдая за производимой зеленой флуоресценцией.

Белок в наших продуктах

Что значит сказать, что какая-то пища является «хорошим источником белка»? Отчасти это означает, что высокий процент массы пищи составляет белок.Это также означает, что эти белки могут предоставить нам аминокислоты, необходимые для выживания.

При питании мы расщепляем белки на аминокислоты в кислой среде желудка, а также с помощью ферментов, которые действуют в желудке и тонком кишечнике. Распад белков происходит посредством гидролиза, когда амидная связь между двумя аминокислотами разрывается вместе с молекулой воды, где –H соответствует свободному амину, а –OH добавляется к карбонильному углероду для образования карбоксильной группы.При физиологических температурах эта реакция происходит только в присутствии сильной кислоты или с помощью катализатора.

Белки являются неотъемлемой частью нашего рациона, потому что мы используем аминокислоты для создания новых белков, которые могут быть использованы нашим организмом. В частности, люди не синтезируют девять аминокислот, поэтому мы должны получать эти аминокислоты из своего рациона. Пища животных (например, яйца) содержит все аминокислоты, которые нам необходимы. В овощах, бобовых и зерновых, скорее всего, не хватает одной или нескольких незаменимых аминокислот, и их необходимо употреблять в сочетании, чтобы удовлетворить наши потребности в питании.Любая пища или набор продуктов, которые обеспечивают необходимое количество всех наших незаменимых аминокислот, известны как полноценный белок. На диаграмме справа показано, как сочетание злаков и бобовых может образовать полноценный источник белка без мяса и молочных продуктов!

Помимо пищевой ценности, белки также обеспечивают структуру пищевых продуктов, которая способствует их текстуре. Люди могут быть очень разборчивы в отношении текстуры яичных белков и желтков, а температура приготовления влияет на окончательную структуру и твердость белка.Яичные белки мягкого приготовления могут быть кремообразными и густыми, но если готовить слишком долго, они могут стать эластичными и жесткими.

Подобным образом белок пшеницы, в частности глютен, придает хлебу жевательную губчатую консистенцию. Это происходит за счет сложного процесса гидратации водой, замешивания для растяжения нитей глютена (разрыва существующих дисульфидных связей), отдыха, чтобы позволить нитям глютена сшиться друг с другом (за счет образования новых дисульфидных связей), и нагревания, чтобы позволить нити глютена расширение воздуха для увеличения пространства между прядями клейковины и установления структуры клейковины.

Желатин — это коллоид, образованный из белков коллагена, улавливающих воду в своей белковой сети. Мясо также получает свою жевательную текстуру из белков, где белковые волокна выравниваются в макроскопическом масштабе в зависимости от того, как сокращаются мышцы, и эти волокна создают заметную текстуру в мясе.