Вход в личный кабинет | Регистрация
Избранное (0) Список сравнения (0)
Ваши покупки:
0 товаров на 0 Р
Итого: 0 Р Купить

Белок в организме человека: Белки  — ФГБУ «НМИЦ ТПМ» Минздрава России

Содержание

Белки  — ФГБУ «НМИЦ ТПМ» Минздрава России

Белки представляют основу структурных элементов клеток и тканей. Функции их разнообразны, они принимают участие в обмене веществ, сократимости, росте, размножении, мышлении.

  
Еще одна функция белков — транспортировка необходимых соединений или химических элементов. Гемоглобин, например, переносит кислород, он же транспортирует углекислый газ.

При попадании в организм чужих белков или клеток вырабатываются особые белки — антитела, которые связывают и обеззараживают чужеродные вещества.

И наконец, белки могут служить источником энергии. Но это самое невыгодное «топливо». В сутки в организме человека расщепляется около 400 г белка. Две трети образовавшихся при этом аминокислот идут на восстановление белка, и одна треть расходуется на образование энергии.

В раннем детстве потребность в белке максимальная. С возрастом она уменьшается, так как ткани наращиваются медленнее. К моменту зрелости главной становится не строительная функция, а энергетическая.

  
Организм не может принять белка больше, чем ему необходимо, и если потребление белка с возрастом не уменьшается, то образуются конечные продукты белкового обмена: мочевая кислота, мочевина, аммиак, креатинин, креатин и др. При избытке этих соединений выведение их затруднено, и они задерживаются в организме, постепенно накапливаясь и нарушая обменные процессы.

  
Все огромное множество белков — это комбинации 20 аминокислот, из них 10 аминокислот не синтезируются организмом и могут быть получены только из продуктов питания. Эти незаменимые аминокислоты должны поступать в составе потребляемых нами белков. 
Белки пищи могут быть животного и растительного происхождения. Ценность пищевого рациона определяется наличием в белке незаменимых аминокислот.

  
К полезным животным белкам относятся постная говядина, курятина и индюшатина без кожи, яйца, молочные и кисломолочные продукты. 

Рыба является не только источником белка, но и обеспечивает нас полезными омега-3-жирными кислотами.

Белки растительного происхождения (фасоль, соя, горох, чечевица) сочетают в себе высококачественный белок и растворимое волокно, которое очищает организм от холестерина. 
Орехи и семена богаты не только белками, но и мононенасыщенными жирами.

Грецкие орехи содержат еще и омега-3-жирные кислоты. Это делает их особенно полезными, однако они содержат много калорий, поэтому потреблять их в большом количестве не следует.

Белок — важная составляющая каждой клетки нашего организма

Белок — важная составляющая каждой клетки нашего организма.

Человек нуждается в наборе конкретных пищевых веществ – белков, жиров, углеводов, витаминов, минеральных веществ. Белки – это органические вещества животного и растительного происхождения, которые обеспечивают поддержку клеток человеческого организма. Их основным элементом являются многочисленные аминокислоты.

Белки называют пищей роста. Они представляют собой как бы каркас, который обеспечивает структурными элементами каждую клетку тела. Белки ответственны за рост, восстановление и замену тканей. Белки – единственный питательный элемент, который может сам себя дублировать. Ткани растут за счёт нагромождения друг на друга миллионов белковых молекул, пока каждый орган не достигнет своего полного развития, после чего, они заменяются новыми.

Белок можно сравнить с длинным жемчужным ожерельем, где каждая жемчужинка – это аминокислота, маленькая частичка белка.

Весьма популярна такая неправильная концепция питания: если питательное вещество полезно, то его должно быть много! Это заблуждение. Организму необходимо определённое количество каждого жизненно важного питательного вещества; если его мало – организм не может функционировать нормально, если слишком много – это дополнительная нагрузка для него. То же относится и к белкам. При избыточном поступлении белка организм начинает работать с нагрузкой, стараясь распределить калории.

Человек расплачивается за это неправильным обменом веществ.

Белок также способствует более медленному подъему и падению уровня сахара и инсулина в крови, поэтому Вы можете избежать «скачков сахара» после того, как поели сладостей без соответствующего количества белка.

При недостаточном количестве белка в пище снижается работоспособность человека и сопротивляемость его организма к инфекционным заболеваниям. Наиболее выразительные признаки дефицита белка в организме — это потеря памяти и ослабле¬ние умственных возможностей, потеря сопротивляемости организма, образование целлюлита, исчезновение женского физиологического цикла или нарушение его нормального протекания.

Организму требуется 22 вида аминокислот, из них только 13 видов он может синтезировать сам. Остальные же 9 аминокислот, называемых незаменимыми, он должен получать с продуктами питания. Белки, содержащие все 9 незаменимых аминокислот, называются полноценными. Мясо, рыба, куры, яйца, молочные продукты, – вот главные источники полноценных белков. Овощи, крупы, злаковые и особенно бобовые (сухой горох, соя, чечевица, бобы) – отличные источники белков, называемых неполноценными, поскольку в них содержатся многие, но не все аминокислоты, в разных соотношениях.

Сбалансированное питание – это получение организмом всего набора незаменимых аминокислот вследствие сочетания овощей, злаковых, молочных и мясных продуктов.

Вот перечень продуктов – источников белка, в убывающей последовательности:

  • Морские продукты: треска, палтус, горбуша, меч-рыба и др.
  • Яйца.
  • Молочные продукты: творог, йогурт, сыры, молоко.
  • Бобовые.
  • Мясо и птица.
  • Орехи, семечки подсолнуха, кунжута, кэшью.
  • Злаковые: пшеница, рожь, овёс, кукуруза, просо.
  • Овощи: картофель, зелёный горошек, брокколи, морковь.
Список литературы
  1. Гогулан, М. Законы полноценного питания / М. Гогулан. – М.: АСТ: Астрель; Владимир: ВКТ, 2010. – 46 с.
  2. Кольяшкин, М.А. Лечебное питание : домашний справочник / М.А. Кольяшкин, Н.Н. Полушкина. – Ростов н/Д.: Феникс, 2009. – 254 с.
  3. Литвина, И.И. Три пользы / И.И. Литвина. – М.: Физкультура и спорт, 1989. – 208 с.
  4. Ноукс, М., Клифтон, П. Еда для долголетия / М. Ноукс, П. Клифтон. – М.: ЗАО «ОЛМА Медиа Групп», 2010. – 224 с.
  5. Популярно о питании / Под ред. проф. А.И. Столмаковой и канд. мед. наук И.О. Мартынюка. – Киев: Изд-во «Здоровья», 1989. – 272 с.

Версия для печати

Белки в питании

Белки (протеины, полипептиды) – сложные высокомолекулярные органические вещества, состоящие из L-аминокислот, соединенных пептидной связью в цепочку. Простые белки – протеины – состоят только из аминокислот. В состав сложных белков – протеидов – помимо аминокислот входят нуклеиновая и фосфорная кислоты, углеводы и другие вещества.

Белок является важным компонентом каждой клетки в организме. Также белок используется организмом для создания и восстановления тканей, производства ферментов, гормонов и других химических веществ, необходимых для нормальной жизнедеятельности организма. Функции белка в организме разнообразны: транспортная, защитная, структурная, двигательная, рецепторная и другие.

Белок является важным компонентом костей, мышц, хрящей, кожи и крови. Волосы и ногти в основном состоят из белка.  Как и жир, и углеводы, белок является макроэлементом, то есть организм нуждается в относительно больших его количествах. Но, в отличие от жиров и углеводов, организм не накапливает белок и не имеет его резервов.

Ряд аминокислот, из которых состоят белки, не синтезируются в организме человека (так называемые незаменимые аминокислоты), а поступают только с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают белки до аминокислот, которые, в свою очередь, используются для  синтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

Усвояемость белка – это показатель, характеризующий долю абсорбированного в организме азота от общего количества, потребленного с пищей. Биологическая ценность – показатель качества белка, характеризующий степень задержки азота и эффективность его утилизации для растущего организма или для поддержания азотистого равновесия у взрослых. Качество белка определяется наличием в нем полного набора незаменимых аминокислот в определенном соотношении как между собой, так и с заменимыми аминокислотами.

Наибольшей биологической ценностью обладают белки животного происхождения. В белках растительного происхождения обычно отсутствует от одной до нескольких незаменимых кислот. Также усвояемость растительных белков ниже, чем животных (так, например, усвояемость белков мяса/рыбы составляет 93-95 %, а усвояемость бобовых – 70 %).

Потребность в белке зависит от возраста, пола, характера трудовой деятельности. Физиологическая потребность в белке для взрослого населения составляет от 65 до 117 г/сутки для мужчин, и от 58 до 87 г/сутки для женщин. Физиологические потребности в белке детей до 1 года – 2,2—2,9 г/кг массы тела, а для детей старше 1 года от 36 до 87 г/сутки.

Лучшими источниками белка, содержащими все необходимые аминокислоты, в том числе и незаменимые, являются продукты животного происхождения: молоко и молочные продукты, мясо, яйца, рыба и морепродукты. К растительным продуктам, богатым белками, относятся спирулина, соя, фасоль, чечевица, горох, шпинат, киноа.

 

Литература:

1. Т.Л. Пилат, А.А. Иванов «Биологически активные добавки к пище (теория, производство, применение)», М.: Авваллон, 2002. — с.77-80

2. МР 2.3.1.2432-08 «Нормы физиологических потребностей в энергии и пищевых веществах для различных групп населения Российской Федерации», М.: Федеральный центр гигиены и эпидемиологии Роспотребнадзора, 2009. – с. 6, 11-12

3. Neil Osterweil «The Benefits of Protein. Beef up your knowledge of protein and good dietary sources» (https://www.webmd.com/men/features/benefits-protein#1)

Диетолог объяснила, чем грозит избыток белка в организме

https://rsport. ria.ru/20200623/1573362235.html

Диетолог объяснила, чем грозит избыток белка в организме

Диетолог объяснила, чем грозит избыток белка в организме

Высокобелковая диета может стать причиной нарушения работы внутренних органов и сердечно-сосудистой системы, заявила диетолог Елена Кален. Спорт РИА Новости, 26.06.2020

2020-06-23T14:00

2020-06-23T14:00

2020-06-26T11:26

зож

здоровье

питание

/html/head/meta[@name=’og:title’]/@content

/html/head/meta[@name=’og:description’]/@content

https://cdn24.img.ria.ru/images/97329/75/973297575_0:126:2500:1532_1920x0_80_0_0_eb0985d853e24aba17a1e1b38763f73a.jpg

МОСКВА, 23 июн — РИА Новости. Высокобелковая диета может стать причиной нарушения работы внутренних органов и сердечно-сосудистой системы, заявила диетолог Елена Кален.Она отмечает, что в этом случае сводится к минимуму потребление углеводов и жиров, а основную часть рациона составляет белковая пища. В результате создается переизбыток белка и дефицит углеводов, из-за чего, по мнению специалиста, такой режим питания нельзя назвать полезным и сбалансированным. Кроме того, при избытке белка страдает центральная нервная система, увеличивается отложение жира в печени, нарушается витаминный обмен, повышается риск развития подагры, вымывается кальций, что приводит к остеопорозу, а также ухудшается состояние ногтей и волос.Елена Кален предупреждает, что при недостатке клетчатки, которая содержится в медленных углеводах, перистальтика желудка снижается, а процесс окисления приводит к «гниению в толстом кишечнике и интоксикации».

https://rsport.ria.ru/20200623/1573350200.html

https://rsport.ria.ru/20200622/1573289952.html

Спорт РИА Новости

[email protected]

7 495 645-6601

ФГУП МИА «Россия сегодня»

https://xn--c1acbl2abdlkab1og.xn--p1ai/awards/

2020

Спорт РИА Новости

[email protected]

7 495 645-6601

ФГУП МИА «Россия сегодня»

https://xn--c1acbl2abdlkab1og.xn--p1ai/awards/

Новости

ru-RU

https://rsport.ria.ru/docs/about/copyright.html

https://xn--c1acbl2abdlkab1og.xn--p1ai/

Спорт РИА Новости

[email protected]

7 495 645-6601

ФГУП МИА «Россия сегодня»

https://xn--c1acbl2abdlkab1og.xn--p1ai/awards/

https://cdn24.img.ria.ru/images/97329/75/973297575_146:0:2354:1656_1920x0_80_0_0_6e1e4b04a37daa7dd0043fb6d10e770f.jpg

Спорт РИА Новости

[email protected]

7 495 645-6601

ФГУП МИА «Россия сегодня»

https://xn--c1acbl2abdlkab1og.xn--p1ai/awards/

Спорт РИА Новости

[email protected]

7 495 645-6601

ФГУП МИА «Россия сегодня»

https://xn--c1acbl2abdlkab1og.xn--p1ai/awards/

здоровье, питание

МОСКВА, 23 июн — РИА Новости. Высокобелковая диета может стать причиной нарушения работы внутренних органов и сердечно-сосудистой системы, заявила диетолог Елена Кален.

Она отмечает, что в этом случае сводится к минимуму потребление углеводов и жиров, а основную часть рациона составляет белковая пища. В результате создается переизбыток белка и дефицит углеводов, из-за чего, по мнению специалиста, такой режим питания нельзя назвать полезным и сбалансированным.

23 июня 2020, 11:50ЗОЖВрач рассказал, способствует ли употребление молока развитию рака

«При большом количестве белка организм в первую очередь расщепляет белки для поддержания энергообмена. При этом образуются свободные аминокислоты, которые окисляют организм. В результате метаболизм замедляется, что в дальнейшем будет способствовать набору веса», — объясняет диетолог.

Кроме того, при избытке белка страдает центральная нервная система, увеличивается отложение жира в печени, нарушается витаминный обмен, повышается риск развития подагры, вымывается кальций, что приводит к остеопорозу, а также ухудшается состояние ногтей и волос.

22 июня 2020, 12:00ЗОЖ»Медленный яд»: доктор Ковальков перечислил самые вредные продукты

Елена Кален предупреждает, что при недостатке клетчатки, которая содержится в медленных углеводах, перистальтика желудка снижается, а процесс окисления приводит к «гниению в толстом кишечнике и интоксикации».

«Поскольку источник белка — это в основном продукты животного происхождения, то вместе с переизбытком белка возрастает и поступление животных жиров в организм, что повышает уровень холестерина и подрывает здоровье сердечно-сосудистой системы», — пишет в своем Instagram диетолог.

Обмен белков в организме — анализы на белки, симптомы, лечение

directions

Белки являются одними из сложнейших веществ организма и служат основой протоплазмы клеток. В их состав помимо углерода, кислорода, водорода и азота входят и аминокислоты. Последние дают основу для построения молекул белков. Они играют огромную роль в человеческом организме и отвечают за важнейшие функции: дыхание, выделения, пищеварение, движение, защитную, обеспечивают организм необходимой энергией и восполняют компоненты клетки. Нарушение обмена белка развивается в том случае, если в организм поступает его большее либо меньшее количество. На этой почве могут возникать различные опасные заболевания, поэтому при малейшем подозрении необходимо своевременно сделать все тесты.


Врачи-специалисты

Старшая медицинская сестра

Медицинская сестра

Медицинская сестра эндоскопического кабинета

Врач-терапевт

Медицинская сестра процедурной

Анализ на коронавирус методом ПЦР. Результат в течение 3-х дней

Наши клиники в Санкт-Петербурге

Медицентр Юго-Запад
Пр.Маршала Жукова 28к2
Кировский район
  • Автово
  • Проспект Ветеранов
  • Ленинский проспект

Получить подробную информацию и записаться на прием Вы можете по телефону +7 (812) 640-55-25

Анализы на белки

Альбумин является основным белком плазмы крови. Его синтез происходит в печени. Главная задача, которую выполняет альбумин, заключается в поддержании давления плазмы относительно объёма крови. Вместе с этим он осуществляет доставку различных веществ и их депонирование. Его сниженный уровень говорит о протекании в организме патологических процессов.

Белковые фракции – комплексный анализ, позволяющий оценить наличие в плазме крови альбумина и глобулинов. Исследование назначается при патологии почек и печени, онкологических и системных заболеваниях, нарушениях питания, а так же хронических и острых воспалительных заболеваниях.

Креатинин представляет собой конечный продукт обмена белков. Принимает участие в энергетическом обмене тканей. Из организма выводится вместе с мочой, поэтому по анализу можно судить о состоянии почек. Высокий уровень указывает на наличие почечной недостаточности, обезвоживании организма, мясной диете.

Мочевая кислота занимается выведение азота из организма. Нарушение её обмена напрямую связано со сбоем в работе почек.

Мочевина вырабатывается в печени. Во время её синтеза обезвреживается аммиак. Анализ мочевины в крови может выявить наличие множество опасных заболеваний, требующих срочного лечения, таких как: злокачественные опухоли, заболевания почек, ожоги, лейкоз, почечная недостаточность, цирроз, гепатит, печёночная недостаточность.

Общий белок – органический полимер, который состоит из аминокислот. Его определение в плазме крови позволяет судить о заболеваниях почек, печени, нарушении питания и онкологических заболеваниях.

Тимоловая проба позволяет дать характеристику работе печени. Повышение результатов исследования возникает в случаях, когда у человека: гепатит А, малярия, токсический гепатит, вирусные инфекции, цирроз печени.

Во время беременности очень часто встречается отличное от нормы значение анализов на белки в организме.

Какие симптомы нарушения обмена белков?

Различают несколько видов нарушения содержания белков в плазме крови: гиперпротеинемия означает увеличение его количества, а гипопротеинемия – уменьшение. Повышенное содержание белка может быть как наследственным, так и приобретённым заболеванием. При нарушении в обмене нуклеиновых кислот возникает подагра.

Симптомы нарушений обмена белка:

  1. Избыточное потребление белка может проявляться в виде:
  • запора либо поноса;
  • отвращения к еде;
  • повышенного содержания белков в плазме крови;
  • дисбактериоза кишечника;
  1. Низкое потребление белка может проявляться в виде двух различных заболеваний:
  • Квашиоркор – это несбалансированный алиментарный недостаток белка в человеческом организме. К симптомам заболевания можно отнести: отёки, вялость, апатию, низкую массу тела, асцит, задержку развития, иммунодефицит, пониженное содержание белков в крови. Прогноз при возникновении этого заболевания неблагоприятный и очень часто больные умирают. Чаще всего развивается у детей от 1го до 4-х лет. Болезнь возникает из-за дефицита одного либо нескольких питательных веществ. Ещё больше может усугубить положение контакт с инфекцией (например, ВИЧ) или отравление токсинами.
  • Алиментарная дистрофия – сбалансированная недостаточность. Симптомы возникновения заболевания: отёки, содержание белка в крови на нижней границе, низкая масса тела, иммунодефицит, повышенное содержание кетоновых тел. Для алиментарной дистрофии нехарактерна задержка физического и умственного развития. В отличие от квашиоркора при дистрофии прогноз для заболевших наиболее благоприятный, однако так же встречаются случаи со смертельным исходом. Наблюдается у детей в возрасте до одного года.
  1. Для несбалансированного питания, при котором происходит дефицит незаменимых аминокислот, характерна: низкая масса тела, нарушение развития и роста, плохой аппетит. В случае недостаточного содержания в организме какой-либо аминокислоты симптомы могут носить специфический характер, влияющий на различные органы и провоцирующий появление заболеваний.
  2. Избыточное содержание аминокислот так же плохо влияет на организм. Оно проявляется в виде снижения аппетита и массы тела, нарушения вкусовых рецепторов, а так же питания тканей и органов.

Как лечится нарушение обмена белков?

После точной постановки диагноза лечение назначается специалистом для каждого пациента индивидуально. В случае алиментарной дистрофии в первые дни необходимо соблюдать абсолютный покой. Не должно возникать психических и физических нагрузок. Питание при этом должно быть полноценным, богатым витаминами и белками. Вместе с тем расширение рациона происходит постепенно, чтобы организм смог адаптироваться к новому режиму приёма пищи. Вводятся белковые препараты и назначаются анаболические стероидные гормоны. При подагрическом артрите применяются противовоспалительные препараты.

834,1348,1295,736,1261,1352

Тома 01.04.2021 18:01
medi-center.ru

Саранчин Александр, лор и Пискунова Мария, терапевт замечательные внимательные врачи, спасибо за осмотр и лечение!

Делал ФГДС желудка, очень неприятная продцедура сама по себе. Попал к Мордвинцевой Анне Ахатовне и решил больше ФГДС делать у других специалистов не буду. Очень квалифицированный специалист, все раскладывает по полочкам, ставит правильный диагноз, а самое ГЛАВНОЕ саму продцедуру Анна делает очень профессионально и безболезнено, все неприятные ощущения сходят на нет, очень внимательна к пациентам. Хочу выразить огромную благодарность Анне и советую записываться именно к ней!

Мансуров А.А. 09.12.2020 18:03
medi-center.ru

Хочу отметить профессиональную работу Кулиева Марата Ахматовича, все рекомендации были доступно и качественно разъяснены. Спасибо большое!

Резник Анна Викторовна 07.11.2020 15:56
medi-center.ru

Хочу выразить огромную благодарность травматологу-ортопеду по имени Риахи Аймен! У меня был перелом нижней трети плеча, врач очень оперативно передал меня в хорошие руки, на операцию (все за пару дней), меня успешно прооперировали, я осталась довольна качеством таких услуг! Риахи Аймен — очень заботливый доктор, на которого можно положиться. Спасибо!

Хочу выразить благодарность врачу-терапевту Ковалевскому Владимиру Андреевичу. Была у него на приеме 1 марта 2020 года в клинике на Охтинской аллее, 18 по поводу простудного заболевания. Доктор провел подробный осмотр, назначил рентген носовых пазух. Рентген сделали сразу же с описанием. Владимир Андреевич по результатам осмотра и снимка назначил лечение. Мне стало лучше уже на следующий день! Спасибо огромное таким молодым специалистам, которые знают свое дело! С уважением и благодарностью, Птицына Наталья Юрьевна.

Здравствуйте! Был на днях на приеме у терапевта Красниковой Натальи Михайловны. Врач очень профессионально выполнил свою работу. Наталья Михайловна точно и ясно разъяснила в чем проблема, назначила сдачу нужных анализов и после грамотно растолковала причину заболевания. Очень приятная женщина и прекрасный врач. С таким доктором болеть не страшно! Благодарю за профессионализм и отличный подход!

Значение белков в организме человека

Значение белков для организма имеет огромную роль. Белки выполняют множество жизненно важных функций в человеческом организме:

— служат материалом для построения клеток, тканей и органов, образования ферментов, большинства гормонов, гемоглобина и других соединений;

— формируют соединения, обеспечивающие иммунитет к инфекциям;

— участвуют в процессе усвоения жиров, углеводов, витаминов и минеральных веществ.

Как источник энергии белки имеют второстепенное значение, поскольку могут быть заменены жирами и углеводами.

В отличие от жиров и углеводов, белки не накапливаются в резерве и не образуются из других пищевых веществ, являясь незаменимой частью пищи.

Для человека потребление животного белка биологически более ценно, чем растительного, поскольку содержащиеся в животном белке незаменимые аминокислоты легче перевариваются и растворяются человеческим организмом.

Белки поддерживают упругость кожи, отвечают за здоровье волос и ногтей. Эти соединения способствуют поддержанию тела в тонусе, так как в качестве расщепления они влияют на формирование мышц. Белки являются главным стимулятором метаболизма.

Недостаток белков ведет к нарушению ряда функций организма, в том числе функций печени, поджелудочной железы, тонкой кишки, нервной и эндокринной систем. Кроме того, наблюдаются нарушения кроветворения, обмена жиров и витаминов, развивается атрофия мышц. Ухудшается работоспособность человека, снижается его сопротивляемость к инфекциям.

Особенно неблагоприятно сказывается белковая недостаточность на растущем организме: замедляется его рост, нарушается образование костей, задерживается умственное развитие.

Избыток поступления белков оказывает также негативное воздействие на организм. При этом страдают сердечно-сосудистая система, печень и почки, усиливаются процессы гниения в кишечнике, нарушается обмен витаминов.

Потребность организма в белке зависит от ряда причин: с возрастом она снижается, но, при стрессовых ситуациях, независимо от возраста, потребность в белках значительно возрастает. Во время занятия спортом количество протеина должно быть увеличено.

Белки

Важная роль животного белка в питании и здоровье человека

Белки являются основой всего живого на Земле. Каждая клетка живого организма, в том числе человеческого, содержит в своем составе белки. Английское слово белок происходит от греческого ‘»proteios», что означает простое или первичное. Этот термин очень уместен в питании человека, поскольку белок является наиболее фундаментальным компонентом тканей организма. Диетический белок (источник аминокислот) обеспечивает организм азотом, углеводными скелетами и серой и не может быть заменен никакими другими питательными веществами. Аминокислоты являются физиологически необходимыми предшественниками для синтеза белков, пептидов и низкомолекулярных веществ (например, глутатиона, креатина, оксида азота, дофамина, серотонина, меланина, мелатонина и нуклеотидов), имеющих огромное физиологическое значение.

Кроме того, некоторые аминокислоты служат метаболическим топливом в определенных тканях и регуляторными молекулами во многих типах клеток. Например, диетический глютамат, глютамин и аспартат являются основными метаболическим топливом для тонкой кишки млекопитающего в состоянии сытости, тогда как глютамин в артериальной крови является почти единственным источником энергии для его эпителиальных абсорбирующих клеток в пост-абсорбционном состоянии. Кроме того, глютамин является основным источником энергии для лимфоцитов и макрофагов для поддержания иммунных реакций. Таким образом, аминокислоты необходимы для оптимального здоровья, роста, развития, размножения, лактации и выживания людей. На это указывают нарушения обмена веществ, квашиоркор (вызванные тяжелым дефицитом белка) и маразм (вызванный тяжелым дефицитом белка и энергии) у людей, особенно у многих детей развивающихся стран. Менее тяжелые формы дефицита белка в пище встречаются у пожилых людей, в том числе в развитых странах, что повышает их восприимчивость к метаболическим и инфекционным заболеваниям.

Источники белка

Больше всего белка содержится в продуктах животного происхождения: в сыре (около 25 г на 100 г продукта), в мясе и рыбе (16–20 г), в яйцах (13 г), в твороге (14 г).

Содержатся белки и в продуктах растительного происхождения (преобладают они в горохе и фасоли (22–23 г). Однако в большинстве растительных белков заметно не хватает одной или двух незаменимых аминокислот. Так, белок пшеницы содержит лишь половину требуемого лизина, а в белке картофеля или гороха недостает примерно трети метионина и цистина. Кроме того, растительные белки хуже усваиваются: не на 95–96 %, как белки мяса, рыбы, яиц, молока, а лишь на 80 % (овощи) и даже на 70 % (бобовые, картофель). Неполноценными считаются белки круп и хлеба. Вот почему современная наука о питании предостерегает от увлечения вегетарианством. Длительное употребление растительной пищи неизбежно ведет к дисбалансу аминокислот, что отрицательно сказывается на многих функциях организма, в том числе на умственной деятельности.

Свежие новости

Оказывается, что такой вполне доступный продукт, как рыба, имеет более высокое содержание незаменимой аминокислоты – лизина, чем даже яичный белок. Среднее содержание лизина в рыбных продуктах в 8 раз выше, чем в хлебе. Характерно, что в белках рыбы содержание лизина повышается к моменту ее нереста, причем оно выше у самцов, чем у самок. Высокое содержание лизина делает рыбные продукты весьма ценным добавлением, например, к хлебу.

Исключительное место среди незаменимых аминокислот занимает метионин. Он предупреждает и лечит атеросклероз, регулирует деятельность надпочечников. Суточная потребность человека в метионине составляет 2,2 г. «Королем метионина» является творог. «Королевой метионина» можно назвать рыбу. Судите сами: в 100 г творога содержится 495 мг метионина, а в 100 г трески – 480 мг.

Для удовлетворения потребности организма человека в таких аминокислотах, как лизин, изолейцин, валин и триптофан, ему необходимо употреблять в пищу 200–300 г рыбы, а для удовлетворения потребности в лейцине и метионине – почти 800 г.

Сколько надо белков?

Рекомендованная диетическая норма белка для здорового взрослого человека с минимальной физической активностью в настоящее время составляет 0,8 г белка/кг массы тела/день, что представляет собой лишь минимальное среднесуточное потребление пищи, которое соответствует потребностям в питательных веществах почти всех (97,5%) здоровых взрослых. Людям с умеренными и интенсивными нагрузками рекомендовано потреблять 1,3 (в диапазоне от 1,2 до 1,4) и 1,6 (в диапазоне от 1,2 до 1,7) г белка/кг массы тела/день соответственно. Сочетание упражнений и адекватного потребления белка играет важную роль в поддержании здоровья человека. Это особенно важно для людей с избыточным весом или ожирением.

Пищевые продукты животного происхождения (например, мясо, молочные продукты, яйца, птица, морепродукты и другие продукты) содержат более высокие количества и более сбалансированное соотношение аминокислот по сравнению с тканями человека с пищевыми продуктами растительного происхождения (например, рис, пшеница, кукуруза, картофель, овощи, крупы, бобы, горох, обработанные соевые продукты, орехи и семена).

Например, говядина содержит 63-68% белка в пересчете на сухое вещество, но большинство основных продуктов питания растительного происхождения (кроме бобовых) имеют содержание белка <12% (в пересчете на сухое вещество) и дефицит большинства аминокислот, включая лизин, метионин, цистеин, триптофан, треонин и глицин. В соответствии с рекомендациями Института медицины рекомендуемая диета метионина плюс цистеина для взрослого человека весом 70 кг, ежедневное потребление мяса, пшеничной муки или риса должно составлять 45, 285 или 493 г сухого вещества, соответственно. Таким образом, потребление продуктов животного происхождения может удовлетворить адекватные потребности человека в аминокислотах, особенно детей, в то же время существенно снижая потребность в растительной пище или употреблении большого количества крахмала. Это важно для людей, чей метаболический профиль может быть нарушен из-за большого потребления усваиваемых углеводов. Избыточное количество углеводов, которое есть в пшеничной муке или белом рисе, может превратится в жир в организме, что может способствовать развитию ожирения, дислипидемии и других нарушений обмена веществ. И наоборот, достаточное потребление постного мяса способствует синтезу белка и поддерживает массу и функцию скелетных мышц (включая физическую силу), одновременно повышая чувствительность к инсулину, облегчая саркопению, связанную со старением, и уменьшая прирост белого жира.

Кому еще необходимы белки?

Какой еще демографической группе не помешают дополнительные белки? Пожилым людям. Потому что с возрастом мы нуждаемся в большем количестве белков для поддержания той же мышечной массы. В то же время пожилые люди склонны потреблять меньше белков, потому что их вкусы часто сдвигаются в сторону расположения к сладкому.

Помогают ли они похудеть?

Белки давно связывают с похудением; высокобелковые и низкоуглеводные диеты обещают продлить ощущение сытости. Людям часто не удается похудеть, потому что они чувствуют голод и едят. Как показали исследования с использованием МРТ, высокобелковый завтрак способствует уменьшению аппетита в течение дня. Если вы пытаетесь похудеть, то важнее есть высокобелковые завтраки (например, тост с фасолью или молочный коктейль), чем принимать добавки.

На сегодняшний день существуют мифы о белковом питании из-за неадекватного понимания науки. Идеальная диета человека должна состоять из продуктов животного и растительного происхождения в соответствующих количествах и пропорциях, при этом потребляя достаточное количество пищевых волокон. Во всем мире пищевые продукты на растительной и животной основе обеспечивают около 65% и 35% белка, соответственно, в рационе человека, и наоборот. Существуют доказательства того, что потребление животного белка в количестве <65% от общего пищевого белка не может удовлетворить оптимальную потребность пожилых людей по крайней мере в одной пищевой незаменимой аминокислоте, что приводит к неоптимальному белковому питанию. Правильное сочетание большого количества бобовых с зерновыми может удовлетворить потребность в белке взрослых с минимальной физической активностью, но, вероятно, не для оптимального роста или развития у детей. Глобальная доступность бобовых как основных продуктов питания все более ограничена по отношению к растущему населению, и во многих частях мира эти продукты не производятся. Животноводство производит высококачественный белок для потребления человеком.

 

Читайте также: Тринадцать способов нейтрализовать свободные радикалы в организме и почему это так важно

Функции белков в организме — Питание человека [УСТАРЕЛО]

Белки являются «рабочими лошадками» тела и участвуют во многих функциях организма. Белки бывают всех размеров и форм, и каждый из них специально структурирован для своей конкретной функции.

Структура и движение

Рисунок 6.9 Структура коллагена

Тройная спираль коллагена от Невита Дилмена / CC BY-SA 3.0

В организме человека было обнаружено более сотни различных структурных белков, но наиболее распространенным является коллаген, который составляет около 6 процентов от общей массы тела.Коллаген составляет 30 процентов костной ткани и включает большое количество сухожилий, связок, хрящей, кожи и мышц. Коллаген — это прочный волокнистый белок, состоящий в основном из глицина и пролина. Внутри его четвертичной структуры три пептидных нити скручиваются друг вокруг друга, как веревка, а затем эти коллагеновые нити перекрываются друг с другом. Эта высокоупорядоченная структура даже прочнее, чем стальные волокна того же размера. Коллаген делает кости крепкими, но гибкими. Волокна коллагена в дерме кожи придают ей структуру, а сопутствующие фибриллы белка эластина делают ее гибкой.Зажмите кожу на руке и отпустите; белки коллагена и эластина в коже позволяют ей вернуться к своей первоначальной форме. Гладкомышечные клетки, которые выделяют белки коллагена и эластина, окружают кровеносные сосуды, придавая им структуру и способность растягиваться назад после того, как через них прокачивается кровь. Еще один сильный волокнистый белок — кератин, из которого состоят кожа, волосы и ногти. Плотно упакованные коллагеновые фибриллы в сухожилиях и связках обеспечивают синхронные механические движения костей и мышц и способность этих тканей возвращаться назад после завершения движения.

Ферменты

Хотя белки в наибольшем количестве содержатся в соединительных тканях, таких как кости, их наиболее необычная функция — это ферменты. Ферменты — это белки, которые проводят определенные химические реакции. Задача фермента — обеспечить место для химической реакции и снизить количество энергии и время, необходимое для того, чтобы эта химическая реакция произошла (это известно как «катализ»). В среднем каждую секунду в клетках происходит более ста химических реакций, и для большинства из них требуются ферменты.Одна только печень содержит более тысячи ферментных систем. Ферменты специфичны и будут использовать только определенные субстраты, которые подходят их активному сайту, подобно тому, как замок может быть открыт только с помощью определенного ключа. Почти каждая химическая реакция требует определенного фермента. К счастью, фермент может снова и снова выполнять свою роль катализатора, хотя в конечном итоге он разрушается и восстанавливается. Все функции организма, включая расщепление питательных веществ в желудке и тонком кишечнике, преобразование питательных веществ в молекулы, которые клетка может использовать, и построение всех макромолекул, включая сам белок, включают ферменты (см.рисунок 6.10 «Роль ферментов в переваривании углеводов»).

Рисунок 6.10 Роль ферментов в переваривании углеводов

Гормоны

Белки отвечают за синтез гормонов. Гормоны — это химические сообщения, производимые железами внутренней секреции. Когда эндокринная железа стимулируется, она выделяет гормон. Затем гормон транспортируется с кровью к своей клетке-мишени, где он передает сообщение, чтобы инициировать определенную реакцию или клеточный процесс.Например, после еды уровень глюкозы в крови повышается. В ответ на повышение уровня глюкозы в крови поджелудочная железа выделяет гормон инсулин. Инсулин сообщает клеткам организма, что глюкоза доступна и может забирать ее из крови и хранить или использовать для производства энергии или создания макромолекул. Основная функция гормонов — включать и выключать ферменты, поэтому некоторые белки могут даже регулировать действие других белков. Хотя не все гормоны состоят из белков, многие из них таковы.

Жидкостный и кислотно-щелочной баланс

Правильное потребление белка позволяет основным биологическим процессам организма поддерживать статус-кво в изменяющейся окружающей среде. Баланс жидкости относится к поддержанию распределения воды в организме. Если слишком много воды в крови внезапно попадает в ткань, это приводит к отеку и, возможно, к гибели клеток. Вода всегда течет из области с высокой концентрацией в область с низкой концентрацией. В результате вода перемещается в области с более высокими концентрациями других растворенных веществ, таких как белки и глюкоза.Чтобы вода равномерно распределялась между кровью и клетками, белки постоянно циркулируют в крови в высоких концентрациях. Самый распространенный белок в крови — это белок в форме бабочки, известный как альбумин. Присутствие альбумина в крови делает концентрацию белка в крови похожей на таковую в клетках. Таким образом, обмен жидкости между кровью и клетками не является экстремальным, а скорее сводится к минимуму, чтобы сохранить статус-кво.

Рисунок 6.11 Белковый альбумин

PDB 1o9x EBI Джавахара Сваминатана и сотрудников MSD из Европейского института биоинформатики / Public Domain Белок в форме бабочки, альбумин, выполняет множество функций в организме, включая поддержание жидкостного и кислотно-щелочного баланса и транспортировку молекул.

Белок также необходим для поддержания правильного баланса pH (показатель кислотности или щелочности вещества) в крови. PH крови поддерживается между 7,35 и 7,45, что является слегка щелочным. Даже небольшое изменение pH крови может повлиять на функции организма. Напомним, что кислая среда может вызвать денатурацию белка, что останавливает функционирование белков. В организме есть несколько систем, которые удерживают pH крови в пределах нормы, чтобы этого не происходило. Один из них — циркулирующий альбумин.Альбумин имеет слабую кислотность и, поскольку он отрицательно заряжен, уравновешивает множество положительно заряженных молекул, таких как протоны (H +), кальций, калий и магний, которые также циркулируют в крови. Альбумин действует как буфер против резких изменений концентраций этих молекул, тем самым уравновешивая pH крови и поддерживая статус-кво. Белок гемоглобин также участвует в кислотно-щелочном балансе, связывая и высвобождая протоны.

Транспорт

Альбумин и гемоглобин также играют роль в молекулярном транспорте.Альбумин химически связывается с гормонами, жирными кислотами, некоторыми витаминами, необходимыми минералами и лекарствами и переносит их по кровеносной системе. Каждый эритроцит содержит миллионы молекул гемоглобина, которые связывают кислород в легких и транспортируют его ко всем тканям организма. Плазматическая мембрана клетки обычно не проницаема для больших полярных молекул, поэтому для доставки необходимых питательных веществ и молекул в клетку в клеточной мембране существует множество транспортных белков. Некоторые из этих белков являются каналами, которые позволяют определенным молекулам входить и выходить из клеток.Другие действуют как такси с односторонним движением и требуют энергии для работы.

Защита

Рисунок 6.12 Белки антител

Абаговомаб (моноклональное антитело) по Blake C / CC BY-SA 3.0

Рисунок 6.13 Антигены

Цепи антител от Fred the Oyster / Public Domain

Белок антитела состоит из двух тяжелых цепей и двух легких цепей. Вариабельная область, которая отличается от одного антитела к другому, позволяет антителу распознавать соответствующий ему антиген.

Ранее мы обсуждали, что сильные волокна коллагена в коже обеспечивают ей структуру и поддержку.Плотная сеть коллагеновых волокон кожи также служит преградой для вредных веществ. Функции атаки и разрушения иммунной системы зависят от ферментов и антител, которые также являются белками. Фермент лизоцим выделяется со слюной и атакует стенки бактерий, вызывая их разрыв. Определенные белки, циркулирующие в крови, могут быть направлены на создание молекулярного ножа, который пронзает клеточные мембраны чужеродных захватчиков. Антитела, выделяемые лейкоцитами, исследуют всю систему кровообращения в поисках вредных бактерий и вирусов, которые можно окружить и уничтожить.Антитела также запускают другие факторы иммунной системы для поиска и уничтожения нежелательных злоумышленников.

Заживление ран и регенерация тканей

Белки участвуют во всех аспектах заживления ран, процесса, который проходит в три этапа: воспалительный, пролиферативный и ремоделирующий. Например, если вы шили и укололи палец иглой, ваша плоть покраснела бы и воспалилась. Через несколько секунд кровотечение прекратится. Процесс заживления начинается с белков, таких как брадикинин, которые расширяют кровеносные сосуды в месте повреждения.Дополнительный белок, называемый фибрином, помогает защитить тромбоциты, которые образуют сгусток, чтобы остановить кровотечение. Затем, в фазе пролиферации, клетки перемещаются и восстанавливают поврежденную ткань, устанавливая новые коллагеновые волокна. Волокна коллагена помогают сблизить края раны. В фазе ремоделирования откладывается больше коллагена, образуя рубец. Рубцовая ткань только на 80 процентов функциональна, чем нормальная неповрежденная ткань. Если в диете недостаточно белка, процесс заживления ран заметно замедляется.

В то время как заживление ран происходит только после получения травмы, в организме продолжается другой процесс, называемый регенерацией тканей. Основное различие между заживлением ран и регенерацией тканей заключается в процессе восстановления точной структурной и функциональной копии утраченной ткани. Таким образом, старая умирающая ткань заменяется не рубцовой тканью, а совершенно новой, полностью функциональной тканью. Некоторые клетки (например, клетки кожи, волос, ногтей и кишечника) имеют очень высокую скорость регенерации, в то время как другие (например, клетки сердечной мышцы и нервные клетки) не регенерируют на каких-либо заметных уровнях.Регенерация тканей — это создание новых клеток (деление клеток), для чего требуется множество различных белков, включая ферменты, синтезирующие РНК и белки, транспортные белки, гормоны и коллаген. В волосяном фолликуле клетки делятся, и волосы растут в длину. Рост волос в среднем составляет 1 сантиметр в месяц, а ногтей — около 1 сантиметра каждые сто дней. Клетки, выстилающие кишечник, восстанавливаются каждые три-пять дней. Неадекватные белковые диеты ухудшают регенерацию тканей, вызывая множество проблем со здоровьем, включая нарушение переваривания и усвоения питательных веществ и, что наиболее заметно, роста волос и ногтей.

Производство энергии

Некоторые аминокислоты в белках можно разобрать и использовать для производства энергии (Рисунок 6.14 «Аминокислоты, используемые для получения энергии»). Только около 10 процентов пищевых белков катаболизируются каждый день для производства клеточной энергии. Печень способна расщеплять аминокислоты до углеродного скелета, которые затем могут быть включены в цикл лимонной кислоты. Это похоже на то, как глюкоза используется для производства АТФ. Если диета человека не содержит достаточного количества углеводов и жиров, его организм будет использовать больше аминокислот для производства энергии, что ставит под угрозу синтез новых белков и разрушает мышечные белки.Кроме того, если в рационе человека содержится больше белка, чем необходимо организму, лишние аминокислоты расщепляются и превращаются в жир.

Рисунок 6.14 Аминокислоты, используемые для производства энергии

Изображение Allison Calabrese / CC BY 4.0

Body Protein — обзор

6 Приготовление hGIB

Белок тела включения получали и сульфировали, как описано ранее, из вектора hGIB / pAB3. Сульфированный белок (80–100 мг) растворяли в 200–250 мл 6 M гуанидин-HCl, 50 мкл M Tris – HCl, pH 8.0 при комнатной температуре при перемешивании. Любой оставшийся нерастворимый белок удаляли центрифугированием при 14000 × g в течение 15 минут при 4 ° C, и супернатант использовали для рефолдинга. Трубки для диализа (предел молекулярной массы 6–8 кДа, SpectraPor) заполняли раствором белка и подвергали диализу 7 л предварительно охлажденного 0,9 M гуанидин-HCl, 50 м M Трис-HCl, pH 8,0, 5 м M свежего добавленного l-цистеина, 5 m M EDTA, 5 m M l-метионина (чтобы избежать окисления метионинов sPLA 2 ) и 5 ​​m детергента M SB12 ( N -додецил- N , N -диметил-3-аммонио-1-пропансульфонат, Sigma 40232) при 4 ° C с магнитной мешалкой.На следующий день ферментативную активность небольшой аликвоты проверяли с помощью анализа пирен-PG, и ее снова проверяли днем. Если активность возрастала, диализ продолжали до тех пор, пока активность пирена-PG не переставала увеличиваться (~ 1-2 дня). Мешок для диализа переносили в 6,5 л трипсинового буфера (50 мкл M Tris – HCl, pH 8,0, 100 мкл M NaCl, 1 мкл M CaCl 2 с 5 мкл детергента M SB12). и диализ продолжали при 4 ° C в течение ночи.Содержимое мешка переносили в центрифужную бутыль, которую вращали при 15000 × g в течение 20 минут при 4 ° C для осаждения любого нерастворимого материала.

Супернатант проверяли на трипсинизацию, помещая 0,1–0,2 мл раствора в каждую из пяти пробирок. В каждую из пяти пробирок добавляли трипсин (Sigma Cat. T-1426 или T1005) в 1-2 мкл воды с получением 0,0, 0,25, 0,5, 1 и 1,5 мкг / мл. Пробирки инкубировали при комнатной температуре в течение 1,5 ч, и ферментативную активность проверяли каждые 20 мин с помощью анализа пирен-PG.Концентрация трипсина, которая давала самую высокую активность, была выбрана для крупномасштабной трипсинизации. Раствор трипсина (1–2 мкг / мкл в воде) по каплям добавляли к большому объему повторно свернутого раствора белка в течение 1–2 мин при перемешивании магнитной мешалкой. Образец инкубировали в течение 60–90 мин, и активность проверяли с помощью пирен-ПГ каждые 20–30 мин, пока она не переставала расти. PMSF (Sigma Cat. P7626) в этаноле добавляли с получением 0,5 м M , и pH понижали до 2–3 разбавленной уксусной кислотой. Раствор хранили при 4 ° C перед ВЭЖХ.Раствор белка центрифугировали при 15000 × g в течение 20 минут при 4 ° C для осаждения любого нерастворимого материала. Супернатант фильтровали через фильтрующий элемент патронного шприца 0,45 мкм, и фильтрат, соответствующий 20-25 мг сульфированного белка, загружали (с помощью насоса напрямую) в колонку для ВЭЖХ (Vydac 218TP1010, C18, 1 × 25 см, 10 мкм , 300 Å), предварительно уравновешенный растворителем А (вода, 0,08% трифторуксусная кислота). Колонку промывали ~ 1 объемом колонки растворителя A перед запуском линейного градиента от 0% до 25% растворителя B (ацетонитрил, 0.08% трифторуксусной кислоты) в течение 40 минут и от 25% B до 60% B в течение следующих 110 минут при скорости потока 1,5 мл / мин. SPLA 2 элюируется в виде острого пика примерно через 49 мин. Объединенные фракции ВЭЖХ разбавляли водой для уменьшения содержания ацетонитрила до 15–20%, и белок лиофилизировали с получением белого порошка. В более поздних анализах рефолдинга hGIB также продуцировали из вектора pET21a с аналогичным выходом и не нуждались в обработке трипсином.

Белки | Безграничная анатомия и физиология

Типы и функции белков

Белки выполняют множество важных физиологических функций, в том числе катализируют биохимические реакции.

Задачи обучения

Различать типы и функции белков

Основные выводы

Ключевые моменты
  • Белки необходимы для основных физиологических процессов жизни и выполняют функции во всех системах человеческого тела.
  • Форма белка определяет его функцию.
  • Белки состоят из аминокислотных субъединиц, которые образуют полипептидные цепи.
  • Ферменты катализируют биохимические реакции, ускоряя химические реакции, и могут либо разрушать свой субстрат, либо строить более крупные молекулы из субстрата.
  • Форма активного центра фермента соответствует форме субстрата.
  • Гормоны — это тип белка, который используется для передачи сигналов и коммуникации клеток.
Ключевые термины
  • аминокислота : любая из 20 встречающихся в природе α-аминокислот (имеющих амино- и карбоксильные группы на одном атоме углерода) и различных боковых цепей, которые объединяются через пептидные связи с образованием белков.
  • полипептид : любой полимер (одинаковых или разных) аминокислот, соединенных пептидными связями.
  • катализатор : Для ускорения процесса.

Примеры

Амилаза слюны — это фермент во рту, который расщепляет крахмал (длинную углеводную цепь) до амилозы (короткой цепи молекул глюкозы). Чем дольше вы пережевываете крекер, тем слаще он будет на вкус, потому что ваши вкусовые рецепторы восприимчивы к молекулам глюкозы, воздействующим на амилазу.

Белки выполняют важные функции во всех системах человеческого тела.Эти длинные цепи аминокислот критически важны для:

  • катализирующие химические реакции
  • синтез и восстановление ДНК
  • транспортировка материалов по камере
  • прием и отправка химических сигналов
  • отвечает на раздражители
  • обеспечивает структурную поддержку

Гемоглобин человека : Структура гемоглобина человека. Α- и β-субъединицы белков выделены красным и синим цветом, а железосодержащие гемовые группы — зеленым.Из базы данных по белкам.

Белки (полимеры) представляют собой макромолекулы, состоящие из аминокислотных субъединиц (мономеров). Эти аминокислоты ковалентно связаны друг с другом с образованием длинных линейных цепей, называемых полипептидами, которые затем складываются в определенную трехмерную форму. Иногда эти свернутые полипептидные цепи функционируют сами по себе. В других случаях они объединяются с дополнительными полипептидными цепями, чтобы сформировать окончательную структуру белка. Иногда в конечном белке также требуются неполипептидные группы.Например, гемогобин белка крови состоит из четырех полипептидных цепей, каждая из которых также содержит молекулу гема, имеющую кольцевую структуру с атомом железа в центре.

Белки имеют разную форму и молекулярную массу в зависимости от аминокислотной последовательности. Например, гемоглобин представляет собой глобулярный белок, что означает, что он сворачивается в компактную шарообразную структуру, но коллаген, обнаруженный в нашей коже, представляет собой волокнистый белок, что означает, что он складывается в длинную вытянутую волоконно-подобную цепь.Вы, вероятно, похожи на членов своей семьи, потому что у вас одинаковые белки, но вы выглядите иначе, чем посторонние, потому что белки в ваших глазах, волосах и остальном теле различны.

Поскольку форма определяет функцию, любое незначительное изменение формы белка может привести к нарушению функции белка. Небольшие изменения в аминокислотной последовательности белка могут вызвать разрушительные генетические заболевания, такие как болезнь Хантингтона или серповидно-клеточная анемия.

Ферменты

Ферменты — это белки, которые катализируют биохимические реакции, которые в противном случае не имели бы места.Эти ферменты необходимы для химических процессов, таких как пищеварение и клеточный метаболизм. Без ферментов большинство физиологических процессов протекало бы так медленно (или не протекало бы совсем), что жизнь не могла бы существовать.

Поскольку форма определяет функцию, каждый фермент специфичен для своих субстратов. Субстраты — это реагенты, которые подвергаются химической реакции, катализируемой ферментом. Место, где субстраты связываются с ферментом или взаимодействуют с ним, известно как активный сайт, потому что это место, где происходит химия.Когда субстрат связывается со своим активным центром на ферменте, фермент может способствовать его распаду, перегруппировке или синтезу. Помещая субстрату определенную форму и микроокружение в активном центре, фермент стимулирует протекание химической реакции. Есть два основных класса ферментов:

Ферментная реакция : Катаболическая ферментативная реакция, показывающая, что субстрат точно соответствует форме активного центра.

  • Катаболические ферменты: ферменты, расщепляющие субстрат
  • Анаболические ферменты: ферменты, которые создают более сложные молекулы из своих субстратов

Ферменты необходимы для пищеварения: процесс расщепления более крупных молекул пищи на субъединицы, достаточно мелкие, чтобы диффундировать через клеточную мембрану и использоваться клеткой.Эти ферменты включают амилазу, которая катализирует переваривание углеводов во рту и тонком кишечнике; пепсин, катализирующий переваривание белков в желудке; липаза, катализирующая реакции, необходимые для эмульгирования жиров в тонком кишечнике; и трипсин, который катализирует дальнейшее переваривание белков в тонком кишечнике.

Ферменты также необходимы для биосинтеза: процесса создания новых сложных молекул из более мелких субъединиц, которые поставляются или генерируются клеткой.Эти биосинтетические ферменты включают ДНК-полимеразу, которая катализирует синтез новых цепей генетического материала до деления клетки; синтетаза жирных кислот, которая синтезирует новые жирные кислоты для образования жиров или мембранных липидов; и компоненты рибосомы, которая катализирует образование новых полипептидов из мономеров аминокислот.

Гормоны

Некоторые белки действуют как химические сигнальные молекулы, называемые гормонами. Эти белки секретируются эндокринными клетками, которые контролируют или регулируют определенные физиологические процессы, включая рост, развитие, метаболизм и размножение.Например, инсулин — это белковый гормон, который помогает регулировать уровень глюкозы в крови. Другие белки действуют как рецепторы для определения концентрации химических веществ и отправки сигналов для ответа. Некоторые типы гормонов, такие как эстроген и тестостерон, являются липидными стероидами, а не белками.

Другие функции белков

Тубулин : структурный белок тубулин, окрашенный в красный цвет в клетках мыши.

Белки выполняют важные функции во всех системах человеческого тела.В дыхательной системе гемоглобин (состоящий из четырех белковых субъединиц) транспортирует кислород для использования в клеточном метаболизме. Дополнительные белки в плазме крови и лимфе переносят питательные вещества и продукты обмена веществ по всему телу. Белки актин и тубулин образуют клеточные структуры, а кератин формирует структурную опору для мертвых клеток, которые становятся ногтями и волосами. Антитела, также называемые иммуноглобинами, помогают распознавать и уничтожать чужеродные патогены в иммунной системе. Актин и миозин позволяют мышцам сокращаться, а альбумин питает раннее развитие эмбриона или проростка.

Аминокислоты

Аминокислота содержит аминогруппу, карбоксильную группу и группу R и объединяется с другими аминокислотами с образованием полипептидных цепей.

Задачи обучения

Опишите структуру аминокислоты и особенности, которые придают ее специфическим свойствам

Основные выводы

Ключевые моменты
  • Каждая аминокислота содержит центральный атом C, аминогруппу (Nh3), карбоксильную группу (COOH) и определенную группу R.
  • Группа R определяет характеристики (размер, полярность и pH) для каждого типа аминокислоты.
  • Пептидные связи образуются между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой путем дегидратационного синтеза.
  • Цепь аминокислот представляет собой полипептид.
Ключевые термины
  • аминокислота : любая из 20 встречающихся в природе α-аминокислот (имеющих амино- и карбоксильные группы на одном атоме углерода) и различных боковых цепей, которые объединяются через пептидные связи с образованием белков.
  • Группа R : Группа R представляет собой боковую цепь, специфичную для каждой аминокислоты, которая придает определенные химические свойства этой аминокислоте.
  • полипептид : любой полимер (одинаковых или разных) аминокислот, соединенных пептидными связями.

Структура аминокислоты

Аминокислоты — это мономеры, из которых состоят белки. Каждая аминокислота имеет одинаковую фундаментальную структуру, которая состоит из центрального атома углерода, также известного как альфа (α) углерод, связанного с аминогруппой (NH 2 ), карбоксильной группой (COOH) и водородом. атом.В водной среде клетки как аминогруппа, так и карбоксильная группа ионизируются в физиологических условиях, и поэтому имеют структуры -NH 3 + и -COO соответственно. Каждая аминокислота также имеет другой атом или группу атомов, связанных с центральным атомом, известную как группа R. Эта группа R или боковая цепь придает каждой аминокислоте специфические характеристики белков, включая размер, полярность и pH.

Аминокислотная структура : Аминокислоты имеют центральный асимметричный атом углерода, к которому присоединены аминогруппа, карбоксильная группа, атом водорода и боковая цепь (группа R).Эта аминокислота неионизирована, но если ее поместить в воду с pH 7, ее аминогруппа получит другой водород и положительный заряд, а гидроксил в своей карбоксильной группе потеряет водород и получит отрицательный заряд.

Типы аминокислот

Название «аминокислота» происходит от аминогруппы и карбоксикислотной группы в их основной структуре. В белках присутствует 21 аминокислота, каждая из которых имеет определенную группу R или боковую цепь. Десять из них считаются незаменимыми аминокислотами для человека, потому что человеческий организм не может их производить, и они должны быть получены с пищей.Все организмы имеют разные незаменимые аминокислоты в зависимости от их физиологии.

Типы аминокислот : В белках обычно встречается 21 обычная аминокислота, каждая из которых имеет свою группу R (группа вариантов), которая определяет ее химическую природу. 21-я аминокислота, не показанная здесь, представляет собой селеноцистеин с группой R -CH 2 -SeH.

Характеристики аминокислот

Какие категории аминокислот вы ожидаете найти на поверхности растворимого белка, а какие — внутри? Какое распределение аминокислот вы ожидаете найти в белке, встроенном в липидный бислой?

Химический состав боковой цепи определяет характеристики аминокислоты.Аминокислоты, такие как валин, метионин и аланин, неполярны (гидрофобны), тогда как аминокислоты, такие как серин, треонин и цистеин, полярны (гидрофильны). Боковые цепи лизина и аргинина заряжены положительно, поэтому эти аминокислоты также известны как основные (с высоким pH) аминокислоты. Пролин является исключением из стандартной структуры аминокислоты, поскольку его группа R связана с аминогруппой, образуя кольцеобразную структуру.

Аминокислоты обозначаются одной заглавной буквой или трехбуквенным сокращением.Например, валин обозначается буквой V или трехбуквенным символом val.

Пептидные облигации

Образование пептидной связи : Образование пептидной связи — это реакция синтеза дегидратации. Карбоксильная группа одной аминокислоты связана с аминогруппой входящей аминокислоты. При этом выделяется молекула воды.

Последовательность и количество аминокислот в конечном итоге определяют форму, размер и функцию белка. Каждая аминокислота связана с другой аминокислотой ковалентной связью, известной как пептидная связь.Когда две аминокислоты ковалентно связаны пептидной связью, карбоксильная группа одной аминокислоты и аминогруппа входящей аминокислоты объединяются и высвобождают молекулу воды. Любая реакция, которая объединяет два мономера в реакцию, в которой образуется H 2 O в качестве одного из продуктов, известна как реакция дегидратации, поэтому образование пептидной связи является примером реакции дегидратации.

Полипептидные цепи

Образовавшаяся цепочка аминокислот называется полипептидной цепью.Каждый полипептид имеет свободную аминогруппу на одном конце. Этот конец называется N-концом или амино-концом, а другой конец имеет свободную карбоксильную группу, также известную как C или карбоксильный конец. При считывании или сообщении аминокислотной последовательности белка или полипептида принято использовать направление от N к C. То есть предполагается, что первая аминокислота в последовательности находится на N-конце, а последняя аминокислота — на C-конце.

Хотя термины полипептид и белок иногда используются взаимозаменяемо, полипептид технически представляет собой любой полимер аминокислот, тогда как термин белок используется для полипептида или полипептидов, которые свернуты должным образом, в сочетании с любыми дополнительными компонентами, необходимыми для правильного функционирования, и являются теперь работоспособен.

Структура белка

Каждый последующий уровень сворачивания белка в конечном итоге влияет на его форму и, следовательно, на его функцию.

Задачи обучения

Обобщите четыре уровня структуры белка

Основные выводы

Ключевые моменты
  • Структура белка зависит от его аминокислотной последовательности и локальных низкоэнергетических химических связей между атомами как в основной цепи полипептида, так и в боковых цепях аминокислот.
  • Структура белка играет ключевую роль в его функции; если белок теряет форму на каком-либо структурном уровне, он может больше не функционировать.
  • Первичная структура — это аминокислотная последовательность.
  • Вторичная структура представляет собой локальные взаимодействия между участками полипептидной цепи и включает структуры α-спирали и β-складчатых листов.
  • Третичная структура — это общая трехмерная складчатость, в значительной степени обусловленная взаимодействиями между R-группами.
  • Четвертичные структуры — это ориентация и расположение субъединиц в мульти-субъединичном белке.
Ключевые термины
  • антипараллельный : природа противоположных ориентаций двух цепей ДНК или двух бета-цепей, составляющих вторичную структуру белка
  • дисульфидная связь : Связь, состоящая из ковалентной связи между двумя атомами серы, образованная реакцией двух тиоловых групп, особенно между тиоловыми группами двух белков
  • β-складчатый лист : вторичная структура белков, где группы N-H в основной цепи одной полностью вытянутой цепи устанавливают водородные связи с группами C = O в основной цепи соседней полностью вытянутой цепи
  • α-спираль : вторичная структура белков, где каждый N-H основной цепи создает водородную связь с группой C = O аминокислоты на четыре остатка ранее в той же спирали.

Форма белка имеет решающее значение для его функции, поскольку она определяет, может ли белок взаимодействовать с другими молекулами. Белковые структуры очень сложны, и только совсем недавно исследователи смогли легко и быстро определить структуру полных белков вплоть до атомного уровня. (Используемые методы восходят к 1950-м годам, но до недавнего времени они были очень медленными и трудоемкими в использовании, поэтому полные белковые структуры решались очень медленно.) Ранние структурные биохимики концептуально разделили белковые структуры на четыре «уровня», чтобы упростить задачу. чтобы понять сложность общей структуры.Чтобы определить, как белок приобретает свою окончательную форму или конформацию, нам необходимо понять эти четыре уровня структуры белка: первичный, вторичный, третичный и четвертичный.

Первичная структура

Первичная структура белка — это уникальная последовательность аминокислот в каждой полипептидной цепи, из которой состоит белок. На самом деле, это просто список аминокислот в полипептидной цепи, а не ее структура. Но поскольку окончательная структура белка в конечном итоге зависит от этой последовательности, это было названо первичной структурой полипептидной цепи.Например, гормон поджелудочной железы инсулин имеет две полипептидные цепи, A и B.

Первичная структура : Цепь А инсулина состоит из 21 аминокислоты, а цепь В — из 30 аминокислот, и каждая последовательность уникальна для белка инсулина.

Ген или последовательность ДНК в конечном итоге определяет уникальную последовательность аминокислот в каждой пептидной цепи. Изменение нуклеотидной последовательности кодирующей области гена может привести к добавлению другой аминокислоты к растущей полипептидной цепи, вызывая изменение структуры белка и, следовательно, функции.

Серповидно-клеточная анемия : серповидные клетки имеют форму полумесяца, тогда как нормальные клетки имеют форму диска.

Гемоглобин, транспортирующий кислород, состоит из четырех полипептидных цепей, двух идентичных α-цепей и двух идентичных β-цепей. При серповидно-клеточной анемии простая замена аминогруппы в β-цепи гемоглобина вызывает изменение структуры всего белка. Когда аминокислота глутаминовая кислота заменяется валином в β-цепи, полипептид складывается в несколько иную форму, что создает дисфункциональный белок гемоглобина.Итак, всего одна замена аминокислоты может вызвать кардинальные изменения. Эти дисфункциональные белки гемоглобина в условиях низкого содержания кислорода начинают связываться друг с другом, образуя длинные волокна, состоящие из миллионов агрегированных гемоглобинов, которые искажают эритроциты в форме полумесяца или «серпа», которые закупоривают артерии. Люди, страдающие этим заболеванием, часто испытывают одышку, головокружение, головные боли и боли в животе.

Вторичная структура

Вторичная структура белка — это любые регулярные структуры, возникающие в результате взаимодействий между соседними или соседними аминокислотами, когда полипептид начинает складываться в свою функциональную трехмерную форму.Вторичные структуры возникают, когда образуются Н-связи между локальными группами аминокислот в области полипептидной цепи. Редко единичная вторичная структура распространяется по всей полипептидной цепи. Обычно это просто часть цепочки. Наиболее распространенными формами вторичной структуры являются α-спиральные и β-складчатые листовые структуры, и они играют важную структурную роль в большинстве глобулярных и волокнистых белков.

Вторичная структура : α-спираль и β-складчатый лист образуются из-за водородной связи между карбонильной и аминогруппой в основной цепи пептида.Некоторые аминокислоты имеют склонность к образованию α-спирали, а другие — к образованию β-складчатого листа.

В цепи α-спирали водородная связь образуется между атомом кислорода в карбонильной группе основной цепи полипептида в одной аминокислоте и атомом водорода в аминогруппе основной цепи полипептида другой аминокислоты, которая находится на четыре аминокислоты дальше по цепи. Это удерживает отрезок аминокислот в правой спирали. Каждый виток в альфа-спирали имеет 3.6 аминокислотных остатков. Группы R (боковые цепи) полипептида выступают из цепи α-спирали и не участвуют в Н-связях, которые поддерживают структуру α-спирали.

В β-гофрированных листах участки аминокислот сохраняются в почти полностью вытянутой конформации, которая «складывается» или зигзагообразно из-за нелинейной природы одиночных ковалентных связей C-C и C-N. β-гофрированные листы никогда не встречаются в одиночку. Они должны удерживаться на месте другими β-гофрированными листами. Участки аминокислот в β-складчатых листах удерживаются в их складчатой ​​структуре листа, потому что водородные связи образуются между атомом кислорода в карбонильной группе полипептидной основной цепи одного β-складчатого листа и атомом водорода в аминогруппе полипептидного каркаса другого β-складчатого листа. лист гофрированный.Скрепляющие друг друга β-гофрированные листы выровнены параллельно или антипараллельно друг другу. Группы R аминокислот в β-складчатом листе указывают перпендикулярно водородным связям, удерживающим β-складчатые листы вместе, и не участвуют в поддержании структуры β-складчатого листа.

Третичная структура

Третичная структура полипептидной цепи — это ее общая трехмерная форма после того, как все элементы вторичной структуры сложены вместе друг с другом.Взаимодействия между полярной, неполярной, кислотной и основной R-группой в полипептидной цепи создают сложную трехмерную третичную структуру белка. Когда сворачивание белка происходит в водной среде организма, гидрофобные группы R неполярных аминокислот в основном лежат внутри белка, в то время как гидрофильные группы R лежат в основном снаружи. Боковые цепи цистеина образуют дисульфидные связи в присутствии кислорода, единственную ковалентную связь, образующуюся во время сворачивания белка.Все эти взаимодействия, слабые и сильные, определяют окончательную трехмерную форму белка. Когда белок теряет свою трехмерную форму, он больше не функционирует.

Третичная структура : Третичная структура белков определяется гидрофобными взаимодействиями, ионными связями, водородными связями и дисульфидными связями.

Четвертичная структура

Четвертичная структура белка — это то, как его субъединицы ориентированы и расположены относительно друг друга.В результате четвертичная структура применима только к многосубъединичным белкам; то есть белки, состоящие из более чем одной полипептидной цепи. Белки, полученные из одного полипептида, не будут иметь четвертичной структуры.

В белках с более чем одной субъединицей слабые взаимодействия между субъединицами помогают стабилизировать общую структуру. Ферменты часто играют ключевую роль в связывании субъединиц с образованием конечного функционирующего белка.

Например, инсулин представляет собой шарообразный глобулярный белок, который содержит как водородные связи, так и дисульфидные связи, которые удерживают вместе две его полипептидные цепи.Шелк — это волокнистый белок, который образуется в результате водородных связей между различными β-складчатыми цепями.

Четыре уровня структуры белка : На этих иллюстрациях можно увидеть четыре уровня структуры белка.

Общий белок тела: новая модель прогнозирования массы и распределения на клеточном уровне | Американский журнал клинического питания

РЕФЕРАТ

Предпосылки: Белок является важным компонентом организма, и принятый в настоящее время метод критериев для оценки массы общего белка тела (TBPro) — анализ нейтронной активации (IVNA) in vivo — недоступен для большинства исследователей и связан с умеренным радиационным воздействием.

Цель: Задача состояла в том, чтобы получить теоретическую модель массы и распределения TBPro на клеточном уровне, сформулированную на основе измеренного общего калия в организме, общего содержания воды в организме и минералов костей, и оценить новую модель с использованием метода IVNA в качестве критерия.

Дизайн: Новая модель была разработана на основе комбинации теоретических уравнений и коэффициентов, полученных эмпирическим путем. Оценка массы TBPro с помощью новой модели была проведена у здоровых женщин ( n = 183) и мужчин ( n = 24) и у мужчин со СПИДом ( n = 84).Общий азот в организме был измерен с помощью IVNA, общий калий в организме — по всему телу — 40 К, общая вода в организме — с помощью разведения трития, а минералы костей — с помощью двухэнергетической рентгеновской абсорбциометрии.

Результаты: Средние групповые (± SD) оценки массы TBPro у здоровых женщин, мужчин и мужчин со СПИДом (8,2 ± 0,9, 11,0 ± 1,8 и 10,5 ± 1,1 кг соответственно) с новой моделью были аналогичны IVNA. критериальные оценки (8,9 ± 0,9, 11,1 ± 1,6 и 10,9 ± 1,2 кг соответственно). Оценки массы TBPro с новой моделью сильно коррелировали с оценками IVNA у всех субъектов вместе ( r = 0.92, P <0,001). Новая модель предполагает, что составная масса TBPro в каждой группе состоит в основном из клеточного белка (75-79%) и, в меньшей степени, белка во внеклеточных твердых веществах (19-23%) и внеклеточной жидкости (≈2%).

Заключение: Новая модель обеспечивает не-IVNA подход для оценки массы и распределения белка in vivo.

ВВЕДЕНИЕ

Белок — это функционально важный компонент на молекулярном уровне состава тела.Масса белка у здоровых взрослых относительно велика и составляет 10,6 кг, или 15,1% от массы тела контрольного мужчины (1). Фактическое количество белка, обнаруженного у живых людей, основано на 2 источниках исследований: нейтронно-активационном анализе in vivo (IVNA) и методах без IVNA (2, 3).

Предполагается, что химическая формула белка имеет вид C 100 H 159 N 26 O 32 S 0,7 с соотношением азота к белку 0,16 (4). Предполагая, что весь азот организма включен в белок, модель общего белка организма (TBPro), которую можно измерить с помощью IVNA, была получена из общего азота организма (TBN) (5, 6):

\ [TBPro _ {(IVNA)} {= } TBN / 0.16 {=} 6.25 {\ times} TBN \]

(1) Этот метод теперь считается критерием для измерения TBPro, и о валидации трупов сообщили Knight et al (7). Однако создание систем IVNA является дорогостоящим и подвергает их воздействию ионизирующего излучения (≈0,26 мЗв). Соответственно, количество оцениваемых здоровых субъектов относительно невелико (≈500).

Важность белка в исследованиях питания и физиологии привела к появлению альтернативных методов измерения, не связанных с IVNA, включая модельные и эмпирические подходы.Модельный подход, основанный на измерениях TBN и общего калия в организме (TBK), дает оценки TBPro и распределения белка (8, 9). Хотя в то время это было новаторское достижение, модели, представленные Burkinshaw et al (8) и Cohn et al (9), позже показали, что имеют много теоретических ограничений и, в некоторых случаях, были неточными (10, 11). Джеймс и др. (12) впоследствии сообщили о другой модели TBN-TBK для оценки клеточных и коллагеновых белков. Фуллер и др. (13) недавно предложили модели TBPro, основанные на четырехкомпонентном подходе или двухэнергетической рентгеновской абсорбциометрии (DXA).Однако ни одна из этих более ранних моделей не была оценена с использованием IVNA в качестве критерия.

Эмпирические формулы прогнозирования TBPro были разработаны с использованием антропометрии или общего количества воды в организме (TBW) в качестве основных предикторов (2, 14). Эллис и др. (2) сообщили о высокой корреляции между TBPro и TBK. Используя IVNA для измерения TBN в качестве критерия, эти авторы вывели эмпирические уравнения прогнозирования TBPro на основе TBK, измеренного с помощью метода подсчета всего тела 40 K. Мы изменили форму и единицы измерения (TBPro в кг и TBK в ммоль) уравнений, чтобы они соответствовали приведенным в настоящем исследовании.

\ [Для {\,} здоровых {\,} мужчин: {\,} TBPro _ {(Ellis {\,} et {\,} al)} {=} 0,00248 {\ times} TBK {+} 2,54 \]

(2), где r = 0,87, P

\ [Для {\,} здоровых {\,} женщин: {\,} TBPro _ {(Ellis {\,} et {\,} al)} { =} 0,00317 {\ times} TBK {+} 0,95 \]

(3) где r = 0,79, P

Уравнения 2 и 3 показывают, что TBK является хорошим предиктором TBPro, хотя есть нет доступных теоретических моделей, которые обеспечивают основу для этой эмпирической ассоциации.

В настоящем исследовании мы разработали теоретическую модель, связывающую массу и распределение белка с уровнем клеточного состава тела. Доступные человеческие данные затем используются для подгонки модели с эмпирическими коэффициентами, которые требуют трех оценок: TBK, TBW и минерал кости. Упрощенная модель с аналогичной точностью была также получена на основе измеренных значений TBK и минерала кости. Затем мы сравнили оценки TBPro, полученные с помощью новой модели, с соответствующими TBPro от IVNA в качестве критерия.

ПРЕДМЕТЫ И МЕТОДЫ

Новая модель

Весь белок находится в отделении обезжиренной массы (FFM).На уровне клеточного состава тела FFM можно разделить на 3 компонента: масса клеток тела (BCM), внеклеточная жидкость (ECF) и внеклеточные твердые вещества (ECS) (15):

\ [FFM {=} BCM {+} ECF {+} ECS \]

(4) Соответственно, трехкомпонентная модель TBPro выводится на клеточном уровне:

\ [TBPro {=} BCM {\,} белок {+} ECF {\,} белок {+ } ECS {\,} белок \]

(5)

Белок в клеточной массе тела

BCM был определен как «компонент состава тела, содержащий кислородообменную, богатую калием, окисляющую глюкозу, выполняющую работу ткань» (16).BCM состоит из 4 химических компонентов: белка, внутриклеточной воды (ICW), минералов внутриклеточной жидкости (ICF) и полисахаридов. Таким образом, белок BCM может быть выражен как

\ [BCM {\,} белок {=} BCM {-} (ICW {+} ICF {\,} минералы {+} полисахариды) \]

(6) Как сообщалось ранее, BCM можно рассчитать как ICW / 0,70, где 0,70 — средняя гидратация BCM (17). Наше недавнее исследование показало, что минералы ICF являются функцией минералов ICW и ICF = 0,01617 × ICW, где 0,01617 — концентрация минералов ICF (в кг / кг H 2 O) (18).Кроме того, полисахариды составляют 2% BCM (19). Таким образом, уравнение 6 можно преобразовать в

\ [BCM {\,} белок {=} ICW / 0,70 {-} (ICW {+} 0,01617 {\ times} ICW {+} 0,02 {\ times} ICW / 0,70) {=} 0,3838 {\ times} ICW \]

(7) Практически весь калий в организме присутствует в ICF и ECF, а внутриклеточные и внеклеточные концентрации калия относительно постоянны и составляют 152 и 4 ммоль / кг H 2 O соответственно (20 ). Таким образом, ICW можно вычислить из TBK и TBW (17, 21) с помощью следующих одновременных уравнений:

\ [TBK {=} 152 {\ times} ICW {+} 4 {\ times} ECW \]

(8) где TBK и TBW выражены в ммоль и кг соответственно.Решая эти одновременные уравнения, ICW и ECW могут быть вычислены, если TBK и TBW известны:

\ [ICW {=} (TBK {-} 4 {\ times} TBW) / 148 \]

(10)

\ [ECW { =} (152 {\ times} TBW-TBK) / 148 \]

(11) Комбинируя уравнения 7 и 10 , белок BCM можно выразить как функцию TBK и TBW:

\ [BCM {\ ,} белок {=} 0,3838 {\ times} (TBK {-} 4 {\ times} TBW) / 148 {=} 0,00259 {\ times} TBK {-} 0,0104 {\ times} TBW \]

(12)

Белок во внеклеточной жидкости

,00 ECF — это неметаболизирующая жидкость, которая окружает клетки и обеспечивает среду для газообмена, переноса питательных веществ и выведения конечных продуктов метаболизма.ECF состоит из ECW, небольшого количества белка и минералов ECF. Белок ECF можно рассчитать следующим образом:

\ [ECF {\,} белок {=} ECF {-} (ECW {+} ECF {\,} минералы) \]

(13) Как сообщалось ранее, ECF можно выразить как ECW / 0,98, где 0,98 — средняя гидратация ECF (17). Наше недавнее исследование показало, что минералы ECF являются функцией минералов ECW и ECF = 0,009543 × ECW, где 0,009543 — концентрация минералов ECF (в кг / кг H 2 O) (18). Таким образом, уравнение 13 можно преобразовать в

\ [ECF {\,} белок {=} ECW / 0.98 {-} (ECW {+} 0,009543 {\ times} ECW) {=} 0,01087 {\ times} ECW \]

(14) Комбинируя уравнения 11 и 14 , белок ECF можно рассчитать следующим образом:

\ [ECF {\,} белок {=} 0,01087 {\ times} (152 {\ times} TBW-TBK) / 148 {=} 0,0112 {\ times} TBW {-} 0,000073 {\ times} TBK \]

(15)

Белок во внеклеточных твердых веществах

Отсек ECS состоит из 2 частей: органической и неорганической. Органический ECS включает 3 типа белка (коллагеновый, ретикулярный и эластичный), тогда как неорганический ECS костного минерала включает гидроксиапатит кальция в качестве основного компонента.ECS распространяются в нескольких тканях и органах, включая кортикальную и губчатую кость, хрящ, околосуставную ткань, сухожилия и фасцию. У контрольного человека белок ECS составляет 2,08 кг (т. Е. 1,0 кг в кортикальной кости, 0,24 кг в губчатой ​​кости, 0,18 кг в хряще, 0,14 кг в околосуставной ткани и 0,52 кг в сухожилиях и фасции), а в кости ECS содержание минералов составляет 2,84 кг (т. е. 2,2 кг в кортикальной кости, 0,50 кг в губчатой ​​кости, 0,045 кг в хряще, 0,037 кг в околосуставной ткани и 0.057 кг в сухожилиях и фасциях) (1). Предполагая, что отношение белка ECS к минералу кости (например, 2,08 / 2,84 = 0,732) относительно стабильно у разных субъектов, белковый компартмент ECS можно предсказать следующим образом:

\ [ECS {\,} белок {=} 0,732 {\ раз} кость {\,} минерал \]

(16)

Общая масса белка тела

Вставив уравнения 12 , 15 и 16 в уравнение 5 , массу TBPro можно рассчитать следующим образом:

\ begin {eqnarray *} && TBPro _ {(новая {\,} модель)} {=} (0.00259 {\ times} TBK-0,0104 {\ times} TBW) \\ && {+} (0,0112 {\ times} TBW {-} 0,000073 {\ times} TBK) {+} 0,732 \\ && {\ times} кость { \,} минерал {=} 0,00252 {\ times} TBK {+} 0,0008 {\ times} TBW \\ && {+} 0,732 {\ times} кость {\,} минерал \ end {eqnarray *}

(17) где TBPro, TBW и костный минерал выражены в кг, а TBK — в ммоль. Поскольку вклад члена TBW в уравнение 17 очень мал, всего 0,03 кг белка для 42 кг TBW у контрольного человека, модель прогнозирования TBPro можно упростить до следующего:

\ [TBPro _ {(new {\ ,} модель)} {=} 0.00252 {\ times} TBK {+} 0,732 {\ times} кость {\,} минерал \]

(18)

Экспериментальный подход

Субъекты завершили экспресс-гамма IVNA, 40 K подсчет всего тела, разведение меченной тритием водой и исследования DXA. Затем завершенные оценки были использованы для оценки массы и распределения TBPro в соответствии с моделью IVNA и новыми моделями.

Субъекты

Пул испытуемых состоял из здоровых взрослых и мужчин, больных СПИДом. Обоснование включения пациентов со СПИДом и потерей массы тела было двояким: это дало возможность изучить новую модель TBPro на клинических пациентах, а потеря массы тела могла показать ограничения новой модели TBPro, которые не проявляются у здоровых субъектов. с нормальной массой тела.

Этнически смешанные здоровые испытуемые были набраны в районах Нью-Йорка (больница Св. Луки-Рузвельта и больница Уинтропского университета) и Бостона (Исследовательский центр питания человека по проблемам старения Министерства сельского хозяйства США Джин Майер). Каждый субъект в группе здоровых прошел анамнез, прошел физический осмотр и стандартные скрининговые исследования крови, чтобы исключить наличие основных заболеваний. Больных СПИДом мужчин набирали из числа пациентов с нарушениями питания и похудания, за которыми наблюдали врачи больницы Святого Луки-Рузвельта в Нью-Йорке.Пациенты находились амбулаторно, без лихорадки и соответствовали критериям Центров по контролю заболеваний по СПИДу. Участники исследования подписали форму информированного согласия, которая была одобрена институциональными наблюдательными советами больницы Святого Луки-Рузвельта, больницы Уинтропского университета и Исследовательского центра по проблемам старения Министерства сельского хозяйства США в области питания человека Джин Майер. Некоторые данные о субъектах получены из наших более ранних несвязанных исследований состава тела (22, 23).

Измерения состава тела

Согласившихся субъектов изучали после ночного голодания.Масса тела измерялась с точностью до 0,1 кг (Weight Tronix, Нью-Йорк), а рост — с точностью до 0,5 см с использованием ростометра (Holtain, Crosswell, Великобритания).

Общий азот в организме был определен с помощью IVNA-гамма-теста в Брукхейвенской национальной лаборатории с точностью (CV) 2,7% (24). TBK был оценен в Брукхейвенской национальной лаборатории с использованием счетчика всего тела 40 K с технической погрешностью 2,4% (25). TBK было рассчитано как 40 K / 0,000118.

Объем разбавления меченной тритием водой в литрах был измерен в Брукхейвенской национальной лаборатории с точностью 1,5%. Затем объем разбавления трития был преобразован в массу TBW путем корректировки неводного водородообмена и плотности воды при 36 ° C (TBW = 3 H 2 O объем разбавления × 0,96 × 0,994) (26). Минерал костной ткани всего тела был количественно определен в 3 оценочных центрах с помощью DXA всего тела (Lunar DPX, Мэдисон, Висконсин). Расчетная точность для минерала кости составляет 1,28% (27).

Статистические методы

Результаты выражены как средние по группе ± стандартное отклонение, если не указано иное. Был применен простой линейный регрессионный анализ для описания взаимосвязи между TBPro от IVNA и TBPro, предсказанной новой моделью. Средние различия между TBPro с помощью IVNA и TBPro, предсказанные с помощью новой модели среди 3 групп субъектов, оценивали на предмет статистической значимости с помощью дисперсионного анализа. P ≤ 0,05 считали статистически значимым.В Таблицах 1 и 3 была сделана поправка Бонферрони к уровню значимости. Различия в TBPro между IVNA и новой моделью были связаны со средним значением двух методов, как описано Bland и Altman (28) для оценки систематической ошибки. Статистические расчеты проводились с использованием Microsoft EXCEL (Редмонд, Вашингтон) и SPSS версии 10 для WINDOWS (SPSS Inc, Чикаго).

ТАБЛИЦА 1

Исходные характеристики и состав тела трех групп субъектов 1

. Здоровые женщины ( n = 183) . Здоровые мужчины ( n = 24) . Мужчины со СПИДом ( n = 84) .
Возраст (лет) 50,3 ± 12,8 49,3 ± 17,6 39,7 ± 9,1
Масса тела (кг) 64,3 ± 7,9 2 71,3 ± 7,9 65,5 ± 6,6 2
Высота (м) 1.64 ± 0,06 3 1,73 ± 0,09 1,75 ± 0,05
ИМТ (кг / м 2 ) 23,9 ± 2,8 23,7 ± 2,0 21,563 2,1
TBN (кг) 1,42 ± 0,15 3 1,77 ± 0,26 1,75 ± 0,19
TBK (ммоль) 2485 ± 286 2485 ± 286 ± 591 3340 ± 396
TBW (кг) 31.7 ± 3,1 3 41,1 ± 6,2 41,2 ± 4,5
Минеральная кость (кг) 4 2,62 ± 0,42 3 6226 2,85 ± 0,5462290 2,85 ± 0,54 ± 0,30
TBPro (кг) 8,9 ± 0,9 3 11,1 ± 1,6 10,9 ± 1,2
По IVNA 5 Новая модель 6 8.2 ± 0,9 3 11,0 ± 1,8 10,5 ± 1,1
5

1

1

. Здоровые женщины ( n = 183) . Здоровые мужчины ( n = 24) . Мужчины со СПИДом ( n = 84) .
Возраст (лет) 50,3 ± 12,8 49,3 ± 17,6 39,7 ± 9,1
Масса тела (кг) 64.3 ± 7,9 2 71,3 ± 9,5 65,5 ± 6,6 2
Высота (м) 1,64 ± 0,06 3 1,73 ± 0,0 0,05
ИМТ (кг / м 2 ) 23,9 ± 2,8 23,7 ± 2,0 21,5 ± 2,1 3
TBN (кг) 1,42 ± 0,123 900 1.77 ± 0,26 1,75 ± 0,19
TBK (ммоль) 2485 ± 281 3 3531 ± 591 3340 ± 396
± 396
TBW 906,72 3 41,1 ± 6,2 41,2 ± 4,5
Минеральные кости (кг) 4 2,62 ± 0,42 3 2,85 ± 0,54 2,85 ± 0,54
TBPro (кг) 8.9 ± 0,9 3 11,1 ± 1,6 10,9 ± 1,2
По IVNA 5
9006 9022 ± 0,9 3 11,0 ± 1,8 10,5 ± 1,1
ТАБЛИЦА 1

Исходные характеристики и состав тела трех групп субъектов 1

. Здоровые женщины ( n = 183) . Здоровые мужчины ( n = 24) . Мужчины со СПИДом ( n = 84) .
Возраст (лет) 50,3 ± 12,8 49,3 ± 17,6 39,7 ± 9,1
Масса тела (кг) 64,3 ± 7,9 2 71,3 ± 7,9 65,5 ± 6,6 2
Высота (м) 1.64 ± 0,06 3 1,73 ± 0,09 1,75 ± 0,05
ИМТ (кг / м 2 ) 23,9 ± 2,8 23,7 ± 2,0 21,563 2,1
TBN (кг) 1,42 ± 0,15 3 1,77 ± 0,26 1,75 ± 0,19
TBK (ммоль) 2485 ± 286 2485 ± 286 ± 591 3340 ± 396
TBW (кг) 31.7 ± 3,1 3 41,1 ± 6,2 41,2 ± 4,5
Минеральная кость (кг) 4 2,62 ± 0,42 3 6226 2,85 ± 0,5462290 2,85 ± 0,54 ± 0,30
TBPro (кг) 8,9 ± 0,9 3 11,1 ± 1,6 10,9 ± 1,2
По IVNA 5 Новая модель 6 8.2 ± 0,9 3 11,0 ± 1,8 10,5 ± 1,1
5

1

1

. Здоровые женщины ( n = 183) . Здоровые мужчины ( n = 24) . Мужчины со СПИДом ( n = 84) .
Возраст (лет) 50,3 ± 12,8 49,3 ± 17,6 39,7 ± 9,1
Масса тела (кг) 64.3 ± 7,9 2 71,3 ± 9,5 65,5 ± 6,6 2
Высота (м) 1,64 ± 0,06 3 1,73 ± 0,0 0,05
ИМТ (кг / м 2 ) 23,9 ± 2,8 23,7 ± 2,0 21,5 ± 2,1 3
TBN (кг) 1,42 ± 0,123 900 1.77 ± 0,26 1,75 ± 0,19
TBK (ммоль) 2485 ± 281 3 3531 ± 591 3340 ± 396
± 396
TBW 906,72 3 41,1 ± 6,2 41,2 ± 4,5
Минеральные кости (кг) 4 2,62 ± 0,42 3 2,85 ± 0,54 2,85 ± 0,54
TBPro (кг) 8.9 ± 0,9 3 11,1 ± 1,6 10,9 ± 1,2
По IVNA 5
9006 9006 9022 ± 0,9 3 11,0 ± 1,8 10,5 ± 1,1

РЕЗУЛЬТАТЫ

Характеристика предмета

Всего в исследовании участвовал 291 взрослый субъект (183 здоровых женщины, 24 здоровых мужчины и 84 мужчины со СПИДом) (Таблица 1).Возраст здоровых женщин колебался от 23 до 81 года, по массе тела от 48,0 до 82,0 кг, по индексу массы тела (в кг / м 2 ) от 18,4 до 29,8. Возраст здоровых мужчин — от 25 до 78 лет, масса тела — от 57,6 до 89,1 кг, индекс массы тела — от 20,2 до 28,4. Мужчины, заболевшие СПИДом, были в возрасте от 22 до 62 лет, по массе тела от 46,6 до 77,2 кг, по индексу массы тела от 16,7 до 25,9.

Были достоверные различия между здоровыми женщинами и здоровыми мужчинами по всем параметрам ( P <0.01-0.001), кроме возраста и индекса массы тела (таблица 1). Мужчины со СПИДом весили в среднем на 5,8 ± 7,4 кг ( P = 0,009) меньше, чем здоровые мужчины. Не было значительных различий между двумя группами мужчин по TBN, TBK, TBW или минералу кости (Таблица 1; все P > 0,05).

Корреляция между TBPro и TBK

Были хорошие корреляции между TBPro (кг) при IVNA и TBK (ммоль) во всех 3 группах.

\ [Здоровые {\,} женщины: {\,} TBPro _ {(IVNA)} {=} 0.00250 {\ times} TBK {+} 2,79 \]

(19), где r = 0,76, P

\ [Здоровые {\,} мужчины: {\,} TBPro _ {(IVNA)} {=} 0,00240 {\ times} TBK {+} 2,63 \]

(20), где r = 0,89, P

\ [Мужчины {\,} с {\,} СПИДом: {\,} TBPro _ {(IVNA)} {=} 0,00250 {\ times} TBK {+} 2,56 \]

(21) где r = 0,85, P Наклоны и точки пересечения этих уравнений существенно не различались при дисперсионном анализе и единственном уравнении прогнозирования был рассчитан для всех испытуемых ( n = 291).

\ [TBPro _ {(IVNA)} {=} 0,00240 {\ times} TBK {+} 2,96 \]

(22), где r = 0,91, P Рисунок 1 ).

РИСУНОК 1.

Общий белок тела (TBPro), измеренный нейтронной активацией in vivo (IVNA), график зависимости от общего калия в организме (TBK), измеренный для всего тела 40 K подсчет: TBPro (IVNA) = 0,00240 × TBK + 2,96 ( r = 0,91, P <0,001, SEE = 0,62 кг). n = 291. SE коэффициента и точки пересечения равны 6.5 × 10 −5 и 0,19 соответственно.

РИСУНОК 1.

Общий белок тела (TBPro), измеренный нейтронной активацией in vivo (IVNA), нанесенный на график относительно общего содержания калия в организме (TBK), измеренный во всем теле 40 Подсчет K: TBPro (IVNA) = 0,00240 × TBK + 2,96 ( r = 0,91, P <0,001, SEE = 0,62 кг). n = 291. SE коэффициента и точки пересечения равны 6,5 × 10 −5 и 0,19 соответственно.

Общий белок тела

IVNA модель
Масса

TBPro, измеренная IVNA, составила 8.9 ± 0,9 кг у здоровых женщин, 11,1 ± 1,6 кг у здоровых мужчин и 10,9 ± 1,2 кг у мужчин, больных СПИДом (табл. 1).

Новая модель

Корреляция между TBPro по IVNA и новой моделью была от умеренной до высокой во всех 3 группах ( r = 0,80 для здоровых женщин, 0,90 для здоровых мужчин и 0,85 для мужчин со СПИДом; все P <0,001) . TBPro от IVNA также сильно коррелировал с оценками TBPro по новой модели, когда все субъекты были объединены в одну группу ( r = 0.92) ( Таблица 2 ). По сравнению с IVNA новая модель занижала TBPro в среднем на 7,6% для здоровых женщин, на 1,0% для здоровых мужчин и на 3,5% для мужчин со СПИДом (все P <0,001). Анализ Бланда-Альтмана показал, что различия между TBPro по IVNA и новой моделью не были достоверно коррелированы со средними оценками TBPro по двум моделям для здоровых женщин ( r = -0,06), здоровых мужчин ( r = — 0,30) и мужчин со СПИДом ( r = 0.15, все P > 0,05). Однако небольшая значительная погрешность между методами наблюдалась для всех объединенных субъектов (таблица 2).

ТАБЛИЦА 2

Сравнение общего белка тела (TBPro) с помощью нейтронно-активационного анализа in vivo (IVNA) и TBPro с помощью новой модели

Субъектная группа . Уравнения регрессии IVNA на новой модели . Анализ TBPro по Бланду-Альтману с помощью IVNA по сравнению с TBPro с помощью новой модели .
. . x . SD . р . п. .
Здоровые женщины TBPro (IVNA) = 0,766 × TBPro (новая модель) + 2,61; r = 0,80, P <0,001, SEE = 0,55 кг 0,69 0.60 −0,06> 0,20
Здоровые мужчины TBPro (IVNA) = 0,785 × TBPro (новая модель) + 2,46; r = 0,90, P <0,001, SEE = 0,71 кг 0,10 0,80 −0,30> 0,10
Мужчины со СПИДом TBPro (IVNA) = 0,919 × TBPro (новая модель) + 1,26; r = 0,85, P <0,001, SEE = 0.62 кг 0,40 0,63 0,15> 0,10
Все испытуемые TBPro (IVNA) = 0,834 × TBPro (новая модель) + 2,07; r = 0,92, P <0,001, SEE = 0,59 кг 0,56 0,65 −0,23 <0,001
Тематическая группа . Уравнения регрессии IVNA на новой модели . Анализ TBPro по Бланду-Альтману с помощью IVNA по сравнению с TBPro с помощью новой модели .
. . x . SD . р . п. .
Здоровые женщины TBPro (IVNA) = 0,766 × TBPro (новая модель) + 2.61; r = 0,80, P <0,001, SEE = 0,55 кг 0,69 0,60 -0,06> 0,20
Здоровые мужчины TBPro (IVNA) = 0,785 × TBPro новая модель) + 2.46; r = 0,90, P <0,001, SEE = 0,71 кг 0,10 0,80 −0,30> 0,10
Мужчины со СПИДом TBPro (IVNA) = 0.919 × TBPro (новая модель) + 1,26; r = 0,85, P <0,001, SEE = 0,62 кг 0,40 0,63 0,15> 0,10
Все испытуемые TBPro (IVNA) = 0,834 × TBPro (новый модель) + 2.07; r = 0,92, P <0,001, SEE = 0,59 кг 0,56 0,65 -0,23 <0,001
ТАБЛИЦА 2

Сравнение общего белка тела (TBPro) при активации нейтронов in vivo анализ (IVNA) и TBPro по новой модели

Тематическая группа . Уравнения регрессии IVNA на новой модели . Анализ TBPro по Бланду-Альтману с помощью IVNA по сравнению с TBPro с помощью новой модели .
. . x . SD . р . п. .
Здоровые женщины TBPro (IVNA) = 0.766 × TBPro (новая модель) + 2,61; r = 0,80, P <0,001, SEE = 0,55 кг 0,69 0,60 -0,06> 0,20
Здоровые мужчины TBPro (IVNA) = 0,785 × TBPro новая модель) + 2.46; r = 0,90, P <0,001, SEE = 0,71 кг 0,10 0,80 −0,30> 0,10
Мужчины со СПИДом TBPro (IVNA) = 0.919 × TBPro (новая модель) + 1,26; r = 0,85, P <0,001, SEE = 0,62 кг 0,40 0,63 0,15> 0,10
Все испытуемые TBPro (IVNA) = 0,834 × TBPro (новый модель) + 2.07; r = 0,92, P <0,001, SEE = 0,59 кг 0,56 0,65 −0,23 <0,001
Тематическая группа . Уравнения регрессии IVNA на новой модели . Анализ TBPro по Бланду-Альтману с помощью IVNA по сравнению с TBPro с помощью новой модели .
. . x . SD . р . п. .
Здоровые женщины TBPro (IVNA) = 0.766 × TBPro (новая модель) + 2,61; r = 0,80, P <0,001, SEE = 0,55 кг 0,69 0,60 -0,06> 0,20
Здоровые мужчины TBPro (IVNA) = 0,785 × TBPro новая модель) + 2.46; r = 0,90, P <0,001, SEE = 0,71 кг 0,10 0,80 −0,30> 0,10
Мужчины со СПИДом TBPro (IVNA) = 0.919 × TBPro (новая модель) + 1,26; r = 0,85, P <0,001, SEE = 0,62 кг 0,40 0,63 0,15> 0,10
Все испытуемые TBPro (IVNA) = 0,834 × TBPro (новый модель) + 2.07; r = 0,92, P <0,001, SEE = 0,59 кг 0,56 0,65 -0,23 <0,001
Хотя новая модель TBPro, основанная на принципах клеточного уровня, дает оценки, хорошо согласующиеся с показателями IVNA, оценки систематически занижены, как отмечалось выше.Таким образом, уравнение регрессии может быть построено с использованием оценок TBPro из новой модели:

\ [TBPro _ {(IVNA)} {=} 0.834 {\ times} TBPro _ {(new \ model)} {+} 2.07 \]

( 23), где r = 0,92, P n = 291 ( Рисунок 2 ). Использование этого уравнения регрессии значительно снизило SEE до 0,59 кг с 0,86 кг, когда используются значения непосредственно из новой модели. Тем не менее, это уравнение регрессии получено эмпирическим путем без теоретического обоснования, и его не следует путать с уравнением 18 .

РИСУНОК 2.

Масса общего белка тела (TBPro), измеренная с помощью нейтронной активации in vivo (IVNA) и TBPro, предсказанная новой моделью (уравнение 18 ). Уравнение линии регрессии: TBPro (IVNA) = 0,834 × TBPro (новая модель) + 2,07 ( r = 0,92, P <0,001, SEE = 0,59 кг). n = 291. SE коэффициента и точки пересечения равны 0,020 и 0,20 соответственно. Линия идентичности показана на рисунке.

РИСУНОК 2.

Масса общего белка тела (TBPro), измеренная с помощью нейтронной активации in vivo (IVNA) и TBPro, предсказанная новой моделью (уравнение 18 ). Уравнение линии регрессии: TBPro (IVNA) = 0,834 × TBPro (новая модель) + 2,07 ( r = 0,92, P <0,001, SEE = 0,59 кг). n = 291. SE коэффициента и точки пересечения равны 0,020 и 0,20 соответственно. Линия идентичности показана на рисунке.

Распределение белков

Распределение белка рассчитывали согласно уравнениям 12 , 15 и 16 . Клеточный белок, белок ECF и белок ECS составляли 75-79%, ≈2% и 19-23% TBPro (новая модель) в 3 группах, соответственно (, таблица 3, ). По сравнению со здоровыми женщинами, у здоровых мужчин была более высокая фракция TBPro как клеточного белка и более низкая доля как белок ECS (оба P <0.001). По сравнению с мужчинами, больными СПИДом, у здоровых мужчин также была более высокая доля TBPro как клеточного белка ( P <0,001) и более низкая доля белка ECS ( P <0,003).

ТАБЛИЦА 3

Фракционное распределение общего белка в организме на клеточном уровне 1

Белковый компартмент . Здоровые женщины ( n = 183) . Здоровые мужчины ( n = 25) . Мужчины со СПИДом ( n = 84) .
Клеточный 0,747 ± 0,022 2 0,794 ± 0,017 0,779 ± 0,022 2
0,006 21 0,002 9021 0,06 0,02 0,06 0,021 ± 0,003
Внеклеточные твердые вещества 0,234 ± 0,022 2 0.190 ± 0,016 0,203 ± 0,021 3
9022 9022 9002 9022 0,0621 0,190 ± 0,016
Белковый компартмент . Здоровые женщины ( n = 183) . Здоровые мужчины ( n = 25) . Мужчины со СПИДом ( n = 84) .
Сотовая связь 0,747 ± 0,022 2 0,794 ± 0.017 0,779 ± 0,022 2
Внеклеточная жидкость 0,021 ± 0,002 0,019 ± 0,002 0,021 ± 0,003
Внеклеточные твердые вещества 3 0,203 ± 0,021 3
ТАБЛИЦА 3

Фракционное распределение общего белка тела на клеточном уровне 1

60 .004
Белковый компартмент . Здоровые женщины ( n = 183) . Здоровые мужчины ( n = 25) . Мужчины со СПИДом ( n = 84) .
Клеточный 0,747 ± 0,022 2 0,794 ± 0,017 0,779 ± 0,022 2
0,019 ± 0,21 0,02 0,019002 0,021 ± 0,003
Внеклеточные твердые вещества 0,234 ± 0,022 2 0,190 ± 0,016 0,203 ± 0,021 3
Здоровые женщины ( n = 183) . Здоровые мужчины ( n = 25) . Мужчины со СПИДом ( n = 84) .
Клеточный 0,747 ± 0,022 2 0,794 ± 0,017 0,779 ± 0,022 2
0,006 21 0,06 ± 0,02 0,06 0,06 0,06 0,021 ± 0,003
Внеклеточные твердые вещества 0,234 ± 0,022 2 0,190 ± 0,016 0,203 ± 0,021 3

DISCUS3

Метод критерия IVNA

Поскольку «истинное» значение белка в организме невозможно измерить in vivo, для оценки менее точных методов необходим эталонный метод с высокой точностью.Применяемый эталонный метод TBPro в идеале должен соответствовать 2 критериям: метод должен избегать основных допущений и иметь максимальную точность. Из-за его уникальной роли как важного компонента белка оценка TBN с помощью IVNA использовалась в качестве хорошо подтвержденного критерия TBPro (5, 6).

Средняя ошибка измерения, связанная с моделью IVNA, может быть оценена для здоровых субъектов, приняв среднее TBN здоровых мужчин и женщин, как показано в таблице 1, и точность измерения, как указано в разделе «Субъекты и методы».Соответственно,

\ [{\ sigma} _ {TBPro} {=} 6,25 {\ times} 1,60 {\ times} 0,027 {=} 0,27 \ mathit {kg} \]

(24)

Распространенная ошибка измерения TBPro для здоровые испытуемые весили 0,27 кг. Поскольку IVNA не подходит для лонгитюдных исследований и для использования у детей и молодых женщин, модель IVNA может использоваться в качестве эталона в настоящем исследовании для оценки новой модели прогнозирования TBPro.

Ассоциация TBK-TBPro

И калий, и белок в основном распределяются внутри внутриклеточного компартмента, поэтому TBK был использован Ellis et al (2) в качестве предиктора TBPro.Наши экспериментальные результаты подтвердили, что существует хорошая корреляция между TBPro и TBK для всех 3 групп. Наклоны и точки пересечения полученных эмпирических уравнений для TBPro по сравнению с TBK для здоровых женщин (0,00250 и 2,79), здоровых мужчин (0,00240 и 2,63) и мужчин со СПИДом (0,00250 и 2,56) были аналогичны наклону и пересечению уравнения Эллиса. для здоровых мужчин (0,00248 и 2,54). Более того, если предположить, что средняя минеральная ценность костной ткани для здоровых женщин и мужчин составляет 2,74 кг (таблица 1), наша производная модель (т.е. уравнение 18 ) принимает форму TBPro = 0.00252 × TBK + 2,00. Наклон и пересечение этой формулы, рассчитанные по новой модели, также аналогичны результатам Эллиса и др. Для мужчин (0,00248 и 2,54). Таким образом, эти наблюдения подтверждают формулу эмпирического прогноза Эллиса и др. Для мужчин (уравнение 2 ). Однако уравнение прогноза Эллиса и др. Для TBPro от TBK у женщин имеет больший наклон (0,00317) и меньшую точку пересечения (0,95), чем те, которые наблюдались в текущем исследовании. У нас нет объяснения этому расхождению.

Новая модель TBPro

Из-за отсутствия сильной теоретической основы для эмпирических формул прогнозирования TBK, в настоящем исследовании мы сосредоточили внимание на разработке новой модели TBPro, полученной как комбинация 3 отдельных белковых компартментов.Наши результаты подтверждают достоверность новой модели TBPro по сравнению с моделью критерия IVNA как для здоровых взрослых, так и для мужчин со СПИДом, хотя в целом модель дает несколько более низкие оценки TBPro.

Новая модель имеет 2 источника погрешности измерения, один из оценок TBK, а другой из минералов кости. Общую ошибку измерения можно оценить у наших здоровых субъектов, предположив средний состав тела мужчин и женщин, как показано в Таблице 1, и допуская точность измерения, как описано в Методах.{2} {=} 0,0386 {+} 0,0007 \\ && {=} 0,0393 \ и \ {\ sigma} _ {TBPro} {=} 0,20 кг \ end {eqnarray *}

(25)

Распространенная ошибка измерения новая модель весит 0,20 кг, что меньше, чем у модели критерия IVNA (0,27 кг). Этот расчет также показывает, что измерение TBK является основным источником ошибок измерения.

Новая модель TBPro имеет прочную физиологическую основу, и наши результаты показывают, что новую модель можно применять и у мужчин, больных СПИДом. Однако сомнительно, будет ли новая модель точной при применении в некоторых группах пациентов со значительными внутриклеточными и внеклеточными электролитными нарушениями (например, у пациентов без постоянной концентрации калия 152 ммоль / кг H 2 O в ICF и 4 ммоль / кг H 2 O в ECF).Таким образом, необходимы дальнейшие исследования для проверки новой модели у пациентов с различными острыми и хроническими заболеваниями. Кроме того, причина систематического занижения среднего TBPro по сравнению с IVNA требует дальнейшего изучения.

Важной характеристикой новой модели является то, что она обеспечивает оценку распределения белка между компартментами BCM, ECF и ECS. На клеточном уровне и BCM, и ECF содержат калий и белок. Таким образом, калий можно использовать в качестве предиктора белков BCM и ECF.Новая модель также рассматривает третий белковый отсек, белок ECS. И костный минерал, и белок являются основными составляющими ECS; таким образом, костный минерал, измеренный с помощью DXA, может использоваться в качестве предиктора белка ECS. Однако в настоящее время точность оценок распределения белка не может быть оценена, и нет опубликованных независимых оценок белка в клеточных компонентах, компонентах ECF и ECS. Таким образом, необходимы дальнейшие исследования, чтобы подтвердить наши оценки распределения белка.

Заключение

В настоящем исследовании мы разработали, а затем утвердили новый подход для оценки массы TBPro in vivo.Модель, сформулированная на основе ряда теоретических уравнений в сочетании с физиологически и эмпирически обоснованными коэффициентами, обеспечивает оценки TBPro, аналогичные оценкам критериального метода IVNA. Наша новая модель, которая также дает оценку распределения белка, также может быть применима к пациентам со СПИДом. Необходимы дальнейшие валидационные исследования в популяциях, за которыми проводится длительный мониторинг, и у пациентов с различными острыми и хроническими заболеваниями.

Мы благодарим Национальные институты здравоохранения и Knoll Pharmaceuticals за поддержку этого исследования.

ZMW и SBH разработали исследование; ZMW и SH проанализировали данные; ZMW, SH, WS и SBH написали рукопись; и DPK, LW, JFA, MEN, SBH и RNP собрали данные. Ни один из авторов не имел какой-либо финансовой или личной заинтересованности в какой-либо компании или организации, спонсирующей исследование, включая членство в консультативном совете.

ССЫЛКИ

1

Snyder

WS

,

Cook

MJ

,

Nasset

ES

,

Karhausen

LR

,

Howells

GP

000

000

Tipton

Отчет рабочей группы по справочнику.

Oxford, United Kingdom

:

Pergamon Press

,

1975

,2

Ellis

KJ

,

Yasumura

S

,

Vartsky

D

,

Vas0005

Vas0005

Общий азот в организме и при болезнях: влияние возраста, веса, роста и пола

.

J Lab Clin Med

1982

;

99

:

917

26

.3

Эллис

КДж

.

Подсчет всего тела и нейтронно-активационный анализ

. В

Roche

AF

,

Heymsfield

SB

,

Lohman

TG

, ред.

Состав человеческого тела.

Champaign, IL

:

Human Kinetics

,

1996

:

45

62

.4

Kleiber

M

.

Огонь жизни.

Хантингтон, Нью-Йорк

:

Кригер

,

1975

:

60

93

.5

Каннингем

Дж

.

N × 6,25: распознавание двумерного выражения баланса белков у госпитализированных пациентов

.

Nutrition

1994

;

10

:

124

7

,6

Heymsfield

SB

,

Wang

ZM

,

Withers

RT

.

Многокомпонентные модели молекулярного уровня анализа состава тела

. В:

Roche

AF

,

Heymsfield

SB

,

Lohman

TG

, ред.

Состав человеческого тела.

Champaign, IL

:

Human Kinetics

,

1996

:

129

48

,7

Knight

GS

,

Beddoe

AH

,

Streat

Streat

ГЛ

.

Состав тел двух человеческих трупов по данным нейтронной активации и химического анализа

.

Am J Physiol

1986

;

250

:

E179

85

.8

Burkinshaw

L

,

Hill

GL

,

Morgan

DB

.

Оценка распределения белка в организме человека с помощью нейтронно-активационного анализа in vivo

. В:

Методы ядерной активации в науках о жизни 1978 г.

Вена

:

Международное агентство по атомной энергии

,

1979

,9

Cohn

SH

,

Vartsky

D

,

Yasumura

, и другие.

Компартментный состав тела на основе общего азота, калия и кальция в организме

.

Am J Physiol

1980

;

239

:

E524

30

.10

Forbes

ГБ

.

Состав человеческого тела.

Нью-Йорк

:

Springer-Verlag

,

1987

.11

Wang

ZM

,

Visser

M

,

Ma

R

и др.

Масса скелетных мышц: оценка нейтронной активации и методы двухэнергетической рентгеновской абсорбциометрии

.

J Appl Physiol

1996

;

80

:

824

31

.12

Джеймс

HM

,

Dabek

JT

,

Chettle

DK

и др.

Клеточный азот всего тела и азот коллагена у здоровых и истощенных мужчин

.

Clin Sci

1984

;

67

:

73

82

.13

Fuller

NJ

,

Wells

JC

,

Elia

M

.

Оценка модели общей белковой массы тела на основе двухэнергетической рентгеновской абсорбциометрии: сравнение с эталонной четырехкомпонентной моделью

.

Br J Nutr

2001

;

86

:

45

52

.14

Beddoe

AH

,

Streat

SJ

,

Hill

GL

,

Knight

GS

.

Новые подходы к клинической оценке безжировых тканей

. В:

Roche

AF

, ed.

Оценка состава тела у молодежи и взрослых.

Колумбус, Огайо

:

Ross Laboratories

,

1985

:

65

72

.15

Ван

ZM

,

Пирсон

RN

Jr

Heymsfield

Пятиуровневая модель: новый подход к организации исследования состава тела

.

Am J Clin Nutr

1992

;

56

:

19

28

.16

Мур

FD

,

Олесен

KH

,

McMurray

JD

,

Parker

HV4000

HV4 Бойден

CM

.

Масса клетки тела и поддерживающая среда.

Филадельфия

:

WB Saunders

,

1963

,17

Wang

ZM

,

Deurenberg

P

,

Wang

W

bellner

000

0004 Pietg ,

Хеймсфилд

SB

.

Гидратация обезжиренной массы тела: новый подход к физиологическому моделированию

.

Am J Physiol

1999

;

276

:

E995

1003

.18

Wang

ZM

,

Pi-Sunyer

FX

,

Kotler

DP

и др.

Многокомпонентные методы: оценка новых и традиционных моделей минералов мягких тканей с помощью нейтронно-активационного анализа in vivo

.

Am J Clin Nutr

2002

;

76

:

968

74

.19

Alberts

B

,

Bray

D

,

Lewis

J

,

Raff

M

,

Roberts

K

,

Watson

.

Молекулярная биология клетки.

3-е изд.

Нью-Йорк

:

Garland Publishing, Inc

,

1994

.20

Maffy

RH

.

Биологические жидкости: объем, состав и физическая химия

.В:

Brenner

BM

,

Rector

FC

, ред.

Почка.

Том

1

.

Филадельфия

:

WB Saunders

,

1976

:

65

103

,21

Fomon

SJ

,

Haschke

FH

,

000

000

000 Ziegler EH .

Состав тела контрольных детей от рождения до 10 лет

.

Am J Clin Nutr

1982

;

35

:

1169

75

.22

Economos

CD

,

Nelson

ME

,

Fiatarone Singh

MA

и др.

Измерения минералов в костях: сравнение активации запаздывающих гамма-нейтронов, двухэнергетической рентгеновской абсорбциометрии и прямого химического анализа

.

Osteoporoa Int

1999

;

10

:

200

6

.23

Алоя

JF

,

Vaswani

A

,

Михаил

M

,

Flaster

ER

.

Состав тела по данным двухэнергетической рентгеновской абсорбциометрии в черном цвете по сравнению с белыми женщинами

.

Osteoporos Int

1999

;

10

:

114

9

.24

Дилманян

FA

,

Weber

DA

,

Ясумура

S

и др.

Функционирование систем активации запаздывающих и мгновенных гамма-нейтронов в Брукхейвенской национальной лаборатории

. В:

Yasumura

S

,

Harrison

JE

,

McNeill

KG

,

Woodhead

AD

,

Dilmanian

FA

, ред. В

исследованиях состава тела в естественных условиях.

Нью-Йорк

:

Пленум Пресс

,

1990

:

309

15

.25

Gallagher

D

,

Belmonte

D

,

Deurenberg

P

и др.

Измерение массы органа и ткани позволяет моделировать РЗЭ и метаболически активную массу ткани

.

Am J Physiol

1998

;

275

:

E249

58

.26

Schoeller

DA

.

Гидрометрия

. В:

Roche

AF

,

Heymsfield

SB

,

Loman

EG

, ред.

Состав человеческого тела.

Champaign, IL

:

Human Kinetics

,

1996

:

25

43

,27

Russel-Aulet

M

,

Wang

J

,

000

Thornton Colt

EWD

,

Pierson

RN

Jr.

Минеральная плотность и масса костей по данным двухфотонной абсорбциометрии всего тела у нормальных мужчин европеоидной расы и азиатских мужчин

.

J Bone Miner Res

1991

;

10

:

1009

13

.28

Bland

JM

,

Altman

DG

.

Статистические методы оценки соответствия между двумя методами клинических измерений

.

Ланцет

1986

;

1

:

307

10

.

© 2003 Американское общество клинического питания

Что такое белки и как они работают?

Белки — это молекулы, состоящие из цепочек аминокислот, которые необходимы для выживания всех клеток и организмов.Белки отвечают за катализатор химических реакций, таких как переваривание пищи, транспортировка веществ по органам, очистка от патогенов, распознавание сигнальных молекул и многое другое в вашем теле.

В одном только человеческом теле задействовано более 100 000 различных белков, каждый из которых выполняет важнейшие функции. Кератин и коллаген являются важными компонентами вашего тела, образующими волосы, зубы и конструктивную ткань костей и мышц. Гемоглобины — это жизненно важные белки, которые хранят кислород в красных кровяных тельцах, а ферритин — железо в крови.

эритроцит

На этом рисунке показана часть эритроцита с клеточной мембраной вверху и большим количеством гемоглобина (красный) внизу. © Дэвид С. Гудселл, 1999.

Среди различных типов белков есть класс белков, называемых ферментами. Они служат биологическими катализаторами, а это означает, что они являются машинами химических реакций, которые строят молекулы или расщепляют их по мере необходимости. Так клетка растет, воспроизводит и поддерживает жизнь. Ферменты

эволюционировали для своих целей на протяжении миллионов лет, но с помощью современных технологий мы можем ускорить разработку новых специализированных ферментов.В Protera мы работаем над открытием элегантного способа открытия и синтеза ферментов, поскольку они открывают возможности для науки, промышленности и медицины.

Функции ферментов и белков связаны с их трехмерной структурой, а структура связана с последовательностью аминокислотной цепи. Белки в воде образуют сложные формы, которые соответствуют молекулам или другим белкам, создавая новые комплексы или вызывая химические реакции.

Белковая структура сложна, но, разобравшись с ней, мы можем узнать о текущих заболеваниях и разработать лекарства.Ученые считают, что за болезнью Альцгеймера стоит нарушение функции белков. Они обнаружили, что неправильная укладка белков в головном мозге сигнализирует о начале болезни [ссылка]. Понимание структуры этих белков может помочь нам определить возможности для разработки лечения.

Industries также извлекает выгоду из понимания структуры белка, и их белковые продукты затрагивают нашу жизнь многими невидимыми способами. Ферменты, включая протеазы и амилазы, используются в моющих средствах для удаления масел, крахмала и белков с белья и посуды.Папин используется в мясной промышленности для размягчения мяса при приготовлении пищи. Амилазы используются для придания некоторым сортам пива солодового вкуса. Все больше и больше белков внедряется в коммерческих целях, часто заменяя агрессивные и опасные химические вещества, или в качестве нового инструмента, позволяющего производителям создавать новые продукты.

Но из всех существующих белков мы знаем структуру только части из них. В международном хранилище белков, Protein Data Bank, хранятся структуры примерно из 110 000 белков из сотен миллионов или более, которые, как считается, существуют.Открытие новых белков и их синтез для промышленного применения может произвести революцию в целых отраслях. Пища может храниться дольше, болезни можно вылечить быстрее, а многие процессы могут стать более экологически безопасными с помощью полезных ферментов. В конце концов, они органические.

В Protera мы вносим свой вклад в развитие открытия и синтеза белков, чтобы во многих отношениях улучшить жизнь.

Предыдущая статьяследующая статья

Храним ли мы белок? | Здоровое питание

Автор Нуно Мендонка Обновлено 17 декабря 2018 г.

Люди по большей части не способны накапливать белок.Человеческое тело может расщеплять свою мышечную ткань, чтобы получить определенные аминокислоты или строительные блоки белка, но у него нет специализированных клеток для эффективного хранения белка, в отличие от жиров и углеводов. По этой причине регулярное употребление белка имеет первостепенное значение.

Protein Storage Wars

Хотя организм не может легко запасать белки, он нашел несколько умных способов получить необходимые ему питательные вещества, когда он получает слишком мало диетического белка. Учитывая трудности и нехватку продуктов питания, с которыми столкнулись люди, было бы бессмысленно, если бы пропуск дня приема белка вызвал серьезные проблемы со здоровьем.Но белок важен для множества процессов в организме, включая выработку гормонов и ферментов. В крайнем случае, ваше тело может получить необходимые аминокислоты из тканевого белка, то есть из мышц.

Дефицит белка

Человеческое тело может производить 10 из 20 различных типов аминокислот. Те, которые он не может производить — незаменимые аминокислоты — должны поступать с пищей. Эффективность незаменимых аминокислот имеет тяжелые последствия для здоровья. Диета, в которой отсутствует необходимое количество белка, может привести к серьезным заболеваниям, таким как снижение иммунитета, задержка роста, сердечная и дыхательная недостаточность.

Избыток белка

Поскольку организм не накапливает избыток белка в вашем рационе, есть его слишком много так же плохо, как и слишком мало. С помощью некоторых сложных процессов почки выводят избыток белка в виде мочевины. Этот орган может выдерживать периодическое увеличение нагрузки, но постоянное потребление большого количества белка может привести к нарушению функции почек. Кроме того, избыточное потребление белка может нарушить кислотно-щелочной баланс организма, увеличить количество кальция, выделяемого с мочой, что в конечном итоге может вызвать остеопороз.

Сколько белка мне нужно есть ежедневно?

Здоровый взрослый человек должен потреблять 0,8 грамма белка на килограмм или на 2 фунта здоровой массы тела, а для бодибилдеров может доходить до 1,7 грамма на килограмм. Чтобы достичь этого количества, диетический белок должен составлять от 10 до 20 процентов от общего количества потребляемой энергии. Потребность в белке увеличивается во время стресса, болезней, кормления грудью и беременности.

Важность белков в организме человека

Все о важности белков в организме человека | Vahrehvah:

Белки — это молекулы в организме человека, состоящие из аминокислот.Они кодируются нашими генами и составляют основу живых тканей. Они играют центральную роль в биологических процессах.

Для чего в организме используются белки? Белок используется для роста и восстановления. Если удалить воду из тела, примерно половина оставшегося веса (так называемого сухого веса) составляет белка. Для создания новых клеток или восстановления поврежденных клеток, требуется белок. Белок получают из пищи, которую мы едим. Если в рационе не хватает углеводов и пищи (например, во время голодания), белок в организме можно «сжечь» для получения энергии.

Все ферменты — это белки. Белки также могут быть преобразованы в сахар или жир, которые используются в качестве топлива. Достаточное количество белка в организме помогает поддерживать хороший уровень энергии, стабилизирует уровень сахара в крови, способствует активности надпочечников и щитовидной железы, помогает контролировать вес и помогает работе кишечника.

Важность белка в нашем рационе: Мы должны принимать правильное количество белка в нашем рационе, поскольку он является компонентом каждой клетки нашего тела, а волосы и ногти в основном состоят из белков.Наше тело использует белки для создания и восстановления тканей. Вам нужны белки , чтобы производить ферменты, гормоны и другие химические вещества организма.

Это также важный строительный блок из костей, хрящей, кожи, мышц, и крови. Подобно углеводам и жирам, белок — это «макроэлемент», означает, что вам нужно относительно большое его количество, чтобы оставаться здоровым (витамины и минералы, которые вам нужны только в небольших количествах, называются «микронутриентами».»).

В отличие от углеводов и жиров, ваше тело не накапливает белок, поэтому у него нет резервуара, из которого можно было бы его черпать, когда вы его истощаете. Протеиновые батончики и коктейли — отличный способ дополнить свой рацион и обеспечить получение нужного количества белка.

Различные формы белков в нашей еде: Белок поступает из различных источников, таких как мясо, молоко, рыба, соя, яйца, бобы, бобовые, и ореховое масло . Когда белки перевариваются, они оставляют после себя аминокислоты, которые необходимы человеческому организму для расщепления пищи.

Сыворотка, высококачественный источник белка, который содержится в молоке , — это полноценный белок, содержащий все аминокислоты, необходимые вашему организму . В целом, белков , полученных из животных источников (то есть молока, яиц и мяса), являются полноценными, но способность вашего организма использовать этот белок различается.

Белки в нашей пище: Мы едим белки животных и растений, которые являются основным источником в нашем рационе.Они фактически превращаются в аминокислотные компоненты, а затем перестраивают в наш организм белка. Это известно как расщепление белка , и затем синтез белка , .

Белковые продукты можно разделить на три группы:

Концентрированный белок Концентрированный протеин включает красное мясо, птицу, рыбу, яйца, орехи, семена, сыр, йогурта и бобы.

Продукты со средним содержанием белка Продукты со средним содержанием белка включают такие зерна, как рис, пшеница, овес, просо и ячмень. Эти продукты содержат от 6 до 14% белка и считаются неполноценными. Это означает, что их следует сочетать с другими белковыми продуктами, чтобы обеспечить полноценный белок.

Продукты с низким содержанием белка Фрукты, овощи и соки считаются продуктами с низким содержанием белка, поскольку они содержат менее 5% белка.

Сколько протеина вам нужно в день? Потребность в белке усложняется, потому что необходимое нам количество меняется с возрастом.

  • Младенцам требуется около 10 граммов в день.
  • Мальчикам-подросткам необходимо до 52 граммов в день.
  • Девушкам-подросткам необходимо 46 граммов в день.
  • Взрослым мужчинам необходимо около 56 граммов в день.
  • Взрослым женщинам необходимо около 46 граммов в день.
  • Беременным или кормящим женщинам потребление протеина увеличивается до 71 грамма протеина в день.

Большинство людей получают достаточно белка , , но некоторые могут преуспеть, добавив несколько дополнительных источников. Белок важен для многих физиологических функций, от наращивания и поддержания мышц и костей до поддержания клеток в хорошем рабочем состоянии.

Самые полезные источники белка: Существует множество продуктов, которые можно получить из белков, например, мясо, рыба, яйца и растения, такие как бобы, и орехи. Невегетарианец может легко получить весь необходимый ему белок, в то время как вегетарианец должен выбрать правильное количество белка с небольшой осторожностью.

Список продуктов с низким содержанием углеводов и высоким содержанием белка:

Невегетарианские продукты:

Куриная грудка — отличный выбор, поскольку в ней не только много белка, но и мало жира и калорий. Нежирное, потому что это белое мясо, и хороший выбор. Типичный размер порции, к которому нужно стремиться, — это куриная грудка на 3 унции, или размером с ваш кулак. Лучше всего приготовить на гриле или жареную курицу и добавить травы и приправы для придания аромата, а затем добавить в салат, суп, или подать в качестве основного блюда.Отлично подходит для наращивания мышечной массы и является основным вкусным продуктом вашего рациона! Например, половина куриной грудки на гриле, которая после приготовления весит 3 унции, содержит 26,7 грамма белка.

Турция : Фарш из индейки — это универсальный и полезный способ насладиться белком. В нем много белка, мало калорий, его можно приготовить и использовать практически во всем.

Баранина : Баранина и курица содержат примерно одинаковое количество белка.Большинство людей не склонны считать баранину хорошим источником белка. Большинство кусков баранины содержат от 20 до 25 граммов белков . В куске лопатки ягненка немного больше белков, чем в других кусках курицы. Содержание насыщенных жиров в курице и баранине разное, хотя содержание белка не сильно различается. К сожалению, баранина богата насыщенными жирами и калориями, с 4 унциями. , содержащий 331 калорий, и почти 10 г, из насыщенных жиров, .Тушеная лопатка ягненка возглавляет список, обеспечивая от 25,8 до 30,2 грамма белка в порции объемом 3 унции. Мясо баранины содержит немного больше калорий, поэтому смешайте его с здоровыми овощами, и соусами . Но желательно не делать это своим основным источником белка.

Телятина : Телятина — отличный источник белка , но нужно обладать вкусом. Вы можете выбрать более постные отрубы, такие как телячья голень , корейка или даже рубленая часть . Даже если вы не любитель телятины, все равно стоит попробовать.

Лосось : Лосось является одним из суперпродуктов и имеет хорошее содержание жира или жирных кислот Омега-3. Эта рыба содержит много питательных веществ, а также содержит белок . Эта рыба с низким содержанием калорий и отличный выбор для вашего плана питания . Тилапия — одна из самых мягких слоеных рыб и хороший источник белка.Вы можете наслаждаться жареным, жареным или запеченным. Поэкспериментируйте с приготовлением блюд с овощами, и небольшим количеством лимонного сока и свежих трав, добавленных в него, что отлично подойдет для отличной еды.

Краб : Краб — тоже хороший вариант протеина, но наслаждайтесь им в запеченном, жареном или вареном виде, что на самом деле является наиболее здоровой и предпочтительной формой приготовления. Вкрутую

Яйцо: Яйца — отличная пища с высоким содержанием белка, которая действительно помогает нарастить мышечную массу с меньшим количеством калорий и жира, чем другие варианты.Отличный способ начать день, ведь их легко приготовить и удобно взять с собой!

Орехи и бобовые: Миндаль : Миндаль — отличный источник белка, клетчатки и полезных для сердца жиров. С 10 миндалем в ежедневном рационе вы получите необходимые питательные вещества. Употребление миндаля может даже помочь вам поддерживать здоровую массу тела. При употреблении миндаля и всех орехов следует помнить о размере порции. Это основано на 1 унции, и вам нужно обязательно следить за ними и не есть их бездумно, чтобы получить максимальную пользу.

Грецкие орехи : Пищевая ценность грецких орехов заключается в основном в незаменимых омега-3 жирных кислотах, которыми они обладают. Грецкий орех также является богатым источником белков и, как известно, содержит большое количество белков по сравнению с яйцами. Общее содержание белка в грецких орехах составляет 24%. Вы можете добавлять грецкие орехи в салаты, смешивать их с домашней сладкой смесью с низким содержанием сахара или использовать их в качестве хрустящей начинки для плова или блюд из пасты.

Фисташки : Хотя фисташки являются отличным выбором белка , они, как и другие орехи, немного калорийнее на . Они удовлетворяют восхитительным вкусом, с высоким содержанием клетчатки, и с хорошей концентрацией белка и поэтому являются хорошим выбором.

Тофу : Тофу сам по себе не имеет хорошего вкуса, но если его добавить или пропитать другими ароматизаторами, то вкус действительно невероятный. Это одно из вегетарианских блюд с высоким содержанием белка , которое следует добавить в свой режим здорового питания.

Нут : с высоким содержанием клетчатки, с низким содержанием жира, и калорий, , но с высоким содержанием белка, они являются отличным дополнением к супу или даже жарятся сами по себе.

Хумус : Хумус прекрасно сочетается с цельнозерновыми крекерами. Его можно легко использовать как более полезную приправу для бутербродов или просто перекусить. Он имеет приятный вкус и поэтому является отличным источником белка. Будьте осторожны, чтобы не переусердствовать, поскольку калории могут накапливаться. Белок является неотъемлемой частью любой диеты, а овощей — отличный способ получить больше белка в вашем рационе.

Белок является ключом к росту и восстановлению ваших мышц, костей, связок, тканей, и даже ваших волос, кожи и ногтей. Он также укрепляет вашу иммунную систему и помогает организму бороться с инфекциями. Он поддерживает функции организма, такие как пищеварение, обмен веществ и кровообращение .

Вот некоторые из лучших овощей, содержащих белок, которые включают фасоль, спаржу, кресс-салат, цветную капусту, брокколи и брюссельскую капусту, артишок и кукурузу и т. Д. Теперь вы увидите, что продуктов больше, чем вы думали.Проявите творческий подход к своему стилю приготовления пищи и найдите новые способы добавления полезных и белковых продуктов в свой ежедневный рацион вместо использования белковых добавок.

Вы также можете следить за этой кампанией, чтобы узнать о некоторых особенностях и советах выдающихся врачей из AAPI (Американской ассоциации врачей индийского происхождения), а также узнать о полезных рецептах и ​​диетах от популярных поваров, которые вы и ваша семья можете наслаждаться и получать удовольствие, оставаясь в форме и сильным.

Чтобы подписаться, нажмите: https://www.facebook.com/AAPIChildhoodObesity

Наслаждайтесь здоровым питанием и Будьте в форме. Be Cool !

.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *

*
*