Глутамин формула – Глутамин | Химия онлайн

Глутамин — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Глутамин
Общие
Систематическое наименование	2-аминопентанамид-5-овая кислота
Сокращения	Глн, Gln, Q CAA,CAG
Хим. формула	O=C(Nh3)-Ch3-Ch3-CH(Nh3)-COOH
Рац. формула	C5H10N2O3
Физические свойства
Молярная масса	146,14 г/моль
Классификация
Рег. номер CAS	[56-85-9]
PubChem	5961
Рег. номер EINECS	200-292-1
SMILES
InChI
ChEBI	18050, 5432, 42812 и 21308
ChemSpider	5746
Приводятся данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иного.

Глутамин (также Глютамин) (2-аминопентанамид-5-овая кислота) — одна из 20 стандартных аминокислот, входящих в состав белка. Глутамин полярен, не заряжен и является амидом моноаминодикарбоновой глутаминовой кислоты, образуясь из неё в результате прямого аминирования под воздействием глутаминсинтетазы.

В растворе глутамин медленно гидролизуется до глутаминовой кислоты^[1].

Питание

Распространение в природе

Глутамин весьма распространен в природе, для человека не является незаменимой аминокислотой, то есть может синтезироваться в достаточном количестве. Его концентрация в крови составляет 500—900 мкмоль/л, что выше концентрации любой другой аминокислоты.^[2]

Пищевые источники

• Животные источники: говядина, курица, рыба, яйца, молоко, йогурт, рикотта, творог, молочные продукты.
• Растительные источники: капуста, свёкла, бобы, шпинат, петрушка. Небольшое количество свободного L-глутамина найдено в овощных соках и продуктах брожения, таких как мисо^[3].

Функции

• Интеграция азотистого обмена.
• Синтез других аминокислот, в том числе и гистидина.
• Обезвреживание аммиака.
• Биосинтез углеводов.
• Участие в синтезе нуклеиновых кислот
• Синтез фолиевой кислоты (итероилглутаминовая кислота).
• Окисление в клетках мозговой ткани с выходом энергии, запасаемой в виде АТФ.
• Нейромедиаторная функция.
• Превращение в аминомасляную кислоту (ГАМК).
• Участие в синтезе cAMP — посредника некоторых гормональных и нейромедиаторных сигналов.
• Участие в синтезе cGMP, который также является посредником гормональных и медиаторных сигналов.
• Участие в синтезе ферментов, осуществляющих окислительно-восстановительные реакции (НАД).
• Участие в синтезе серотонина (опосредованное, через триптофан).
• Способность повышать проницаемость мышечных клеток для ионов калия.
• Синтез н-аминобензойной кислоты.
• Укрепляет иммунитет
• Ускоряет восстановление после тренировок, предотвращает развитие перетренированности
• Оказывает антикатаболическое действие (подавляет секрецию кортизола)

Бодибилдинг

Глутамин на сегодняшний день является популярной аминокислотой для пищевых добавок используемых в бодибилдинге и пауэрлифтинге, в связи с распространенным мнением о способности этой аминокислоты ускорять метаболические процессы в мышцах и замедлять катаболические процессы после тяжелых тренировок. Также считается, что глутамин помогает быстрее восстанавливаться после интенсивных физических нагрузок. Однако это предположение пока не нашло научного подтверждения. Напротив, проведенные исследования показали отсутствие какой-либо пользы от использования глутамина в спорте.

[4]^[5]

В случае белка теплового шока HSP70 известно, что его активность увеличивается при добавлении глутамина в пищу. Исследователи использовали такой подход: одна группа добровольцев в течение недели три раза в день выпивала раствор глутамина, а вторая группа — раствор, не содержащий глутамина (плацебо). На восьмой день проводили тест с физической нагрузкой. После него у добровольцев брали кровь, выделяли из неё мононуклеарные клетки и уже в них анализировали интенсивность протекания аутофагии и количество HSP70. Оказалось, что прием глутамина значительно снижает проявление аутофагии, что согласовывалось с повышением количества HSP70.^[6]

Примечания

wikipedia.green

Глутамин — это… Что такое Глутамин?

Глутамин (2-аминопентанамид-5-овая кислота) — одна из 20 стандартных аминокислот, входящих в состав белка. Глутамин полярен, не заряжен и является амидом моноаминодикарбоновой глутаминовой кислоты, образуясь из неё в результате прямого аминирования под воздействием глутаминсинтетазы.

В растворе глутамин медленно гидролизуется до глутаминовой кислоты^[1].

Питание

Распространение в природе

Глутамин весьма распространен в природе, для человека не является незаменимой аминокислотой, то есть может синтезироваться в достаточном количестве. Его концентрация в крови составляет 500—900 мкмоль/л, что выше концентрации любой другой аминокислоты.

Пищевые источники

• Животные источники: говядина, курица, рыба, яйца, молоко, йогурт, рикотта, творог, молочные продукты.
• Растительные источники: капуста, свёкла, бобы, шпинат, петрушка. Небольшое количество свободного L-глутамина найдено в овощных соках и продуктах брожения, таких как мисо^[2].

Функции

В этом разделе не хватает ссылок на источники информации. Информация должна быть проверяема, иначе она может быть поставлена под сомнение и удалена. Вы можете отредактировать эту статью, добавив ссылки на авторитетные источники. Эта отметка установлена 12 мая 2011.

• Интеграция азотистого обмена.
• Синтез других аминокислот, в том числе и гистидина.
• Обезвреживание аммиака.
• Биосинтез углеводов.
• Участие в синтезе нуклеиновых кислот
• Синтез фолиевой кислоты (итероилглутаминовая кислота).
• Окисление в клетках мозговой ткани с выходом энергии, запасаемой в виде АТФ.
• Нейромедиаторная функция.
• Превращение в аминомасляную кислоту (ГАМК).
• Участие в синтезе cAMP — посредника некоторых гормональных и нейромедиаторных сигналов.
• Участие в синтезе cGMP, который также является посредником гормональных и медиаторных сигналов.
• Участие в синтезе ферментов, осуществляющих окислительно-восстановительные реакции (НАД).
• Участие в синтезе серотонина (опосредованное, через триптофан).
• Способность повышать проницаемость мышечных клеток для ионов калия.
• Синтез н-аминобензойной кислоты.

Бодибилдинг

Глутамин на сегодняшний день является популярной аминокислотой для пищевых добавок используемых в бодибилдинге и пауэрлифтинге, в связи с распространенным мнением о способности этой аминокислоты ускорять метаболические процессы в мышцах и замедлять катаболические процессы после тяжелых тренировок. Однако это предположение пока не нашло научного подтверждения.

Напротив, проведенные исследования показали отсутствие какой-либо пользы от использования глутамина в спорте.^[3][4]

Примечания

dic.academic.ru

Глутамин Википедия

Глутамин
Общие
Систематическое наименование	2-аминопентанамид-5-овая кислота
Сокращения	Глн, Gln, Q CAA,CAG
Хим. формула	O=C(Nh3)-Ch3-Ch3-CH(Nh3)-COOH
Рац. формула	C5H10N2O3
Физические свойства
Молярная масса	146,14 г/моль
Классификация
Рег. номер CAS	[56-85-9]
PubChem	5961
Рег. номер EINECS	200-292-1
SMILES
InChI
ChEBI	18050
ChemSpider	5746
Приводятся данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иного.

Глутамин (также Глютамин) (2-аминопентанамид-5-овая кислота) — одна из 20 стандартных аминокислот, входящих в состав белка. Глутамин полярен, не заряжен и является амидом моноаминодикарбоновой глутаминовой кислоты, образуясь из неё в результате прямого аминирования под воздействием глутаминсинтетазы.

В растворе глутамин медленно гидролизуется до глутаминовой кислоты^[1].

Питание

Распространение в природе

Глутамин весьма распространен в природе, для человека не является незаменимой аминокислотой, то есть может синтезироваться в достаточном количестве. Его концентрация в крови составляет 500—900 мкмоль/л, что выше концентрации любой другой аминокислоты.^[2]

Пищевые источники

• Животные источники: говядина, курица, рыба, яйца, молоко, йогурт, рикотта, творог, молочные продукты.
• Растительные источники: капуста, свёкла, бобы, шпинат, петрушка. Небольшое количество свободного L-глутамина найдено в овощных соках и продуктах брожения, таких как мисо^[3].

Функции

• Интеграция азотистого обмена.
• Синтез других аминокислот, в том числе и гистидина.
• Обезвреживание аммиака.
• Биосинтез углеводов.
• Участие в синтезе нуклеиновых кислот
• Синтез фолиевой кислоты (итероилглутаминовая кислота).
• Окисление в клетках мозговой ткани с выходом энергии, запасаемой в виде АТФ.
• Нейромедиаторная функция.
• Превращение в аминомасляную кислоту (ГАМК).
• Участие в синтезе cAMP — посредника некоторых гормональных и нейромедиаторных сигналов.
• Участие в синтезе cGMP, который также является посредником гормональных и медиаторных сигналов.
• Участие в синтезе ферментов, осуществляющих окислительно-восстановительные реакции (НАД).
• Участие в синтезе серотонина (опосредованное, через триптофан).
• Способность повышать проницаемость мышечных клеток для ионов калия.
• Синтез н-аминобензойной кислоты.
• Укрепляет иммунитет
• Ускоряет восстановление после тренировок, предотвращает развитие перетренированности
• Оказывает антикатаболическое действие (подавляет секрецию кортизола)

Бодибилдинг

Глутамин на сегодняшний день является популярной аминокислотой для пищевых добавок используемых в бодибилдинге и пауэрлифтинге, в связи с распространенным мнением о способности этой аминокислоты ускорять метаболические процессы в мышцах и замедлять катаболические процессы после тяжелых тренировок. Также считается, что глутамин помогает быстрее восстанавливаться после интенсивных физических нагрузок.

В случае белка теплового шока HSP70 известно, что его активность увеличивается при добавлении глутамина в пищу. Исследователи использовали такой подход: одна группа добровольцев в течение недели три раза в день выпивала раствор глутамина, а вторая группа — раствор, не содержащий глутамина (плацебо). На восьмой день проводили тест с физической нагрузкой. После него у добровольцев брали кровь, выделяли из неё мононуклеарные клетки и уже в них анализировали интенсивность протекания аутофагии и количество HSP70. Оказалось, что прием глутамина значительно снижает проявление аутофагии, что согласовывалось с повышением количества HSP70.^[4]

Примечания

Пожалуйста, после исправления проблемы исключите её из списка параметров. После устранения всех недостатков этот шаблон может быть удалён любым участником.

wikiredia.ru

Глутаминовая кислота — Википедия

Глутаминовая кислота
Систематическое наименование	2-Аминопентандиовая кислота
Сокращения	«глутамат», «Глу», «Glu», «E»
Традиционные названия	Аминоглутаровая кислота, глутаминовая кислота, глутамат
Хим. формула	C5H9NO4
Рац. формула	C 40,82 %, H 6,17 %, N 9,52 %, O 43,5 %
Состояние	белый кристаллический порошок
Молярная масса	147,1293 ± 0,006 г/моль
Плотность	1,4601 1,538 (25° С)
Т. плав.	160 °C
Т. кип.	205 °C
	свыше 205 °C
pKa	2,16, 4,15, 9,58
Растворимость в воде	7.5 г/л[1]
Изоэлектрическая точка	3,22
Рег. номер CAS	56-86-0
PubChem	611
Рег. номер EINECS	200-293-7
SMILES
InChI
Кодекс Алиментариус	E620
ChEBI	18237
ChemSpider	591
Приводятся данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иного.

Глутами́новая кислота́ (2-аминопентандио́вая кислота) — органическое соединение, алифатическая двухосновная аминокислота, входящая в состав белков всех известных живых организмов.

В биохимической литературе вместо громоздкого полного названия часто используют более компактные конвенциональные обозначения: «глутамат», «Glu», «Глу» или «E». Вне научной литературы термин «глутамат» также часто употребляется для обозначения широко распространённой пищевой добавки глутамата натрия.

В живых организмах остаток молекулы глутаминовой кислоты входит в состав белков, полипептидов, в некоторые низкомолекулярные вещества и присутствует в свободном виде. При биосинтезе белка включение остатка глутаминовой кислоты кодируется кодонами GAA и GAG.

Глутаминовая кислота играет важную роль в метаболизме азотсодержащих биохимических веществ^{[источник не указан 155 дней]}. Она также является нейромедиаторной аминокислотой, одной из важных представителей класса «возбуждающих аминокислот»^[2].

Связывание глутаминовой кислоты со специфическими рецепторами нейронов приводит к их возбуждению^{[источник не указан 155 дней]}.

Глутаминовая кислота относится к группе заменимых аминокислот, в человеческом организме cинтезируется.

Соли и сложные эфиры глутаминовой кислоты называются глутаматы.

Впервые глутаминовую кислоту получил в чистом виде в 1866 г. немецкий химик Карл Генрих Риттгаузен при обработке клейковины пшеничной муки серной кислотой^[3], описал её свойства и дал ей название, от латинского слова «gluten» — «клейковина» + «амин».

Глутаминовая кислота при нормальных условиях представляет собой белое кристаллическое вещество, плохо растворимое в воде, этаноле, нерастворимое в ацетоне и диэтиловом эфире.

Глутамат натрия — натриевая соль глутаминовой кислоты — наиболее важный возбуждающий нейротрансмиттер в биохимических процессах в нервной системе позвоночных^[4]. В химических синапсах глутамат запасается в пресинаптических пузырьках (везикулах). Нервный импульс активирует высвобождение иона глутаминовой кислоты из пресинаптического нейрона.

На постсинаптическом нейроне ион глутаминовой кислоты связывается с постсинаптическими рецепторами, такими, как, например, NMDA-рецепторы, и активирует их. Благодаря участию последних в синаптической пластичности ион глутаминовой кислоты участвует в таких функциях высшей нервной деятельности как обучение и память^[5].

Одна из форм приспособляемости синапсов, называемая долговременной потенциацией, имеет место в глутаматергических синапсах гиппокампа, неокортекса и в других частях головного мозга человека.

Глутамат натрия участвует не только в классическом проведении нервного импульса от нейрона к нейрону, но и в объёмной нейротрансмиссии, когда сигнал передаётся в соседние синапсы путём кумулятивного эффекта глутамата натрия, высвобожденного в соседних синапсах (так называемая экстрасинаптическая или объёмная нейротрансмиссия)^[6] В дополнение к этому, глутамат играет важную роль в регуляции конусов роста и синаптогенеза в процессе развития головного мозга, как это было описано Марком Мэтсоном^[где?].

Транспортёры^[7] глутамата натрия обнаружены на нейрональных^{[прояснить]} мембранах и мембранах нейроглии. Они быстро удаляют^{[прояснить]} глутамат из внеклеточного пространства. При повреждении мозга или заболеваниях они могут работать в противоположном^{[прояснить]} направлении, вследствие чего глутамат натрия может накапливаться в межклеточном пространстве. Этот накопление приводит к поступлению большого количества ионов кальция в клетку через каналы NMDA-рецепторов, что, в свою очередь, вызывает повреждение и даже гибель клетки — это явление получило название эксайтотоксичности. Пути гибели клеток при этом включают:

• повреждение митохондрий избыточно высокой концентрацией внутриклеточных ионов кальция,
• Glu/Ca²⁺-опосредованной промоцией^{[прояснить]} факторов транскрипции проапоптотических^{[прояснить]} генов или снижением транскрипции анти-апоптотических генов. Эксайтотоксичность^{[прояснить]}, обусловленная повышенным высвобождением глутамата или его сниженным обратным захватом, возникает при ишемическом каскаде^{[прояснить]} и ассоциирована с инсультом, а также наблюдается при таких заболеваниях, как боковой амиотрофический склероз, латиризм, аутизм, некоторые формы умственной отсталости, болезнь Альцгеймера^[8].^[9] В противоположность этому, снижение высвобождения глутамата наблюдается при классической фенилкетонурии, приводящей к нарушению экспрессии^{[прояснить]} глутаматных рецепторов^[10]

Глутаминовая кислота участвует биохимии эпилептического припадка. Естественная диффузия глутаминовой кислоты в нейроны вызывает спонтанную деполяризацию^{[прояснить]}, и этот паттерн^{[прояснить]} напоминает пароксизмальную деполяризацию^{[прояснить]} во время судорог. Эти изменения в эпилептическом очаге^{[прояснить]} приводят к открытию вольтаж-зависимых^{[прояснить]} кальциевых каналов, что снова стимулирует выброс глутамата и дальнейшую деполяризацию.

Роли глутаматной системы^{[прояснить]} в настоящее время отводится большое место в патогенезе таких психических расстройств, как шизофрения и депрессия. Одной из наиболее активно изучаемых теорий этиопатогенеза шизофрении в настоящее время является гипотеза снижение функции NMDA-рецепторов: при применении антагонистов NMDA-рецепторов, таких, как фенциклидин, у здоровых добровольцев в эксперименте появляются симптомы шизофрении. В связи с этим предполагается, что снижение функции NMDA-рецепторов является одной из причин нарушений в дофаминергической^{[прояснить]} передаче у больных шизофренией. Были также получены данные о том, что поражение NMDA-рецепторов иммунно-воспалительным механизмом («антиNMDA-рецепторный энцефалит») имеет наблюдается как острая шизофрения^{[источник не указан 414 дней]}.

Глутаматные рецепторы[править | править код]

Существуют ионотропные и метаботропные (mGLuR_1-8) глутаматные рецепторы.

Ионотропными рецепторами являются NMDA-рецепторы, AMPA-рецепторы и каинатные рецепторы.

Эндогенные лиганды глутаматных рецепторов — глутаминовая кислота и аспарагиновая кислота. Для активации NMDA-рецепторов также необходим глицин. Блокаторами NMDA-рецепторов являются PCP, кетамин, и другие вещества. AMPA-рецепторы также блокируются CNQX, NBQX. Каиновая кислота является активатором каинатных рецепторов.

«Круговорот» глутамата[править | править код]

При наличии глюкозы в митохондриях нервных окончаний происходит дезаминирование глутамина до глутамата при помощи фермента глутаминазы. Также при аэробном окислении глюкозы глутамат обратимо синтезируется из альфа-кетоглутарата (образуется в цикле Кребса) при помощи аминотрансферазы.

Синтезированный нейроном глутамат закачивается в везикулы. Этот процесс является протон-сопряжённым транспортом. В везикулу с помощью протон-зависимой АТФазы закачиваются ионы H⁺. При выходе протонов по градиенту в везикулу поступают молекулы глутамата при помощи везикулярного транспортера глутамата (VGLUTs).

Глутамат выводится в синаптическую щель, откуда поступает в астроциты, там трансаминируется до глутамина. Глутамин выводится снова в синаптическую щель и только тогда захватывается нейроном. По некоторым данным, глутамат напрямую путём обратного захвата не возвращается.^[11]

Роль глутаминовой кислоты в кислотно-щелочном балансе[править | править код]

Дезаминирование глутамина до глутамата при помощи фермента глутаминазы образует аммиака, который, в свою очередь, связывается со свободным ионом водорода и экскретируется в просвет почечного канальца, приводя к снижению ацидоза.

При превращении глутамата в α-кетоглутарат также образуется аммиак. Далее α-кетоглутарат распадается на воду и углекислый газ. Последние, при помощи карбоангидразы через угольную кислоту, превращаются в свободный ион водорода и гидрокарбонат. Ион водорода экскретируется в просвет почечного канальца за счёт совместной транспортировки с ионом натрия, а бикарбонат натрия попадает в плазму крови.

Глутаматергическая система[править | править код]

В ЦНС находится порядка 10⁶ глутаматергических нейронов. Тела нейронов лежат в коре головного мозга, обонятельной луковице, гиппокампе, чёрной субстанции, мозжечке. В спинном мозге — в первичных афферентах дорзальных корешков.

В ГАМКергических нейронах глутамат является предшественником тормозного медиатора, гамма-аминомасляной кислоты, образующейся с помощью фермента глутаматдекарбоксилазы.

Повышенное содержание глутамата в синапсах между нейронами может перевозбудить и даже убить эти клетки, что в эксперименте приводит к заболеванию, клинически сходному с боковым амиотрофическим склерозом. Установлено, что для воспрепятствования глутаматной интоксикации нейронов глиальные клетки астроциты поглощают избыток глутамата. Он транспортируется в эти клетки с помощью транспортного белка GLT1, который присутствует в клеточной мембране астроцитов. Будучи поглощённым клетками астроглии, глутамат больше не приводит к повреждению нейронов.

Глутаминовая кислота относится к условно незаменимым аминокислотам. Глутамат в норме синтезируется организмом. Присутствие в пище свободного глутамата придаёт ей так называемый «мясной» вкус, для чего глутамат используют как усилитель вкуса.

Содержание натуральных глутаматов в пищевых продуктах:

Продукт	Свободный глутамат[12][неавторитетный источник?] (мг/100 г)
Молоко коровье	2
Сыр пармезан	1200
Яйца птицы	23
Мясо цыплёнка	44
Мясо утки	69
Говядина	33
Свинина	23
Треска	9
Макрель	36
Форель	20
Зелёный горошек	200
Кукуруза	130
Свекла	30
Морковь	33
Лук	18
Шпинат	39
Томаты	140
Зелёный перец	32

В промышленности глутаминовую кислоту получают используя штаммы культурных микроорганизмов.

В воде вещество растворяется плохо. Поэтому в пищевкусовой промышленности используют хорошо растворимую соль глутаминовой кислоты — глутамат натрия.

Фармакологический препарат глутаминовой кислоты оказывает умеренное психостимулирующее, возбуждающее и отчасти ноотропное действие.^{[уточнить]}

Глутаминовая кислота (пищевая добавка E620) и её соли (глутамат натрия Е621, глутамат калия Е622, диглутамат кальция Е623, глутамат аммония Е624, глутамат магния Е625) используются как усилитель вкуса во многих пищевых продуктах^[13].

Глутаминовую кислоту и её соли добавляют в полуфабрикаты, различные продукты быстрого приготовления, кулинарные изделия, концентраты бульонов. Она придаёт пище приятный мясной вкус.

В медицине применение глутаминовой кислоты оказывает незначительное психостимулирующее, возбуждающее и ноотропное действие, что используют в лечении ряда заболеваний нервной системы. В середине 20 века врачи рекомендовали применение глутаминовой кислоты внутрь в случае мышечно-дистрофических заболеваний. Также её назначали спортсменам с целью увеличения мышечной массы.

Глутаминовая кислота используется в качестве хирального строительного блока в органическом синтезе^[14], в частности, дегидратация глутаминовой кислоты приводит к её лактаму ― пироглутаминовой кислоте (5-оксопролину), которая является ключевым предшественником в синтезах неприродных аминокислот, гетероциклических соединений, биологически активных соединений и т. д.^{[15][16][17][18]}.

1. ↑ L-Glutamic acid (англ.). Chemical book.
2. ↑ Moloney M. G. Excitatory amino acids. // Natural Product Reports. 2002. P. 597―616.
3. ↑ R. H. A. Plimmer. The Chemical Constitution of the Protein. — 2nd. — London : Longmans, Green and Co., 1912. — Vol. Part I. Analysis. — P. 114.
4. ↑ Meldrum, B. S. (2000). «Glutamate as a neurotransmitter in the brain: Review of physiology and pathology». The Journal of nutrition 130 (4S Suppl): 1007S-1015S.
5. ↑ McEntee, W. J.; Crook, T. H. (1993). «Glutamate: Its role in learning, memory, and the aging brain». Psychopharmacology 111 (4): 391—401. DOI:10.1007/BF02253527 PMID 7870979
6. ↑ Okubo, Y.; Sekiya, H.; Namiki, S.; Sakamoto, H.; Iinuma, S.; Yamasaki, M.; Watanabe, M.; Hirose, K.; Iino, M. (2010). «Imaging extrasynaptic glutamate dynamics in the brain». Proceedings of the National Academy of Sciences 107 (14): 6526. DOI:10.1073/pnas.0913154107.
7. ↑ Shigeri, Y.; Seal, R. P.; Shimamoto, K. (2004). «Molecular pharmacology of glutamate transporters, EAATs and VGLUTs». Brain Research Reviews 45 (3): 250—265. DOI:10.1016/j.brainresrev.2004.04.004 PMID 15210307
8. ↑ Robert Sapolsky (2005). «Biology and Human Behavior: The Neurological Origins of Individuality, 2nd edition». The Teaching Company. «see pages 19 and 20 of Guide Book»
9. ↑ Hynd, M.; Scott, H. L.; Dodd, P. R. (2004). «Glutamate-mediated excitotoxicity and neurodegeneration in Alzheimer?s disease». Neurochemistry International 45 (5): 583—595. DOI:10.1016/j.neuint.2004.03.007 PMID 15234100
10. ↑ Glushakov, AV; Glushakova, O; Varshney, M; Bajpai, LK; Sumners, C; Laipis, PJ; Embury, JE; Baker, SP; Otero, DH; Dennis, DM; Seubert, CN; Martynyuk, AE (2005 Feb). «Long-term changes in glutamatergic synaptic transmission in phenylketonuria». Brain : a journal of neurology 128 (Pt 2): 300-7. DOI:10.1093/brain/awh454 PMID 15634735
11. ↑ Ашмарин И. П., Ещенко Н. Д., Каразеева Е. П. Нейрохимия в таблицах и схемах. — М.: «Экзамен», 2007
12. ↑ If MSG is so bad for you, why doesn’t everyone in Asia have a headache? | Life and style | The Observer
13. ↑ Садовникова М. С., Беликов В. М. Пути применения аминокислот в промышленности. //Успехи химии. 1978. Т. 47. Вып. 2. С. 357―383.
14. ↑ Coppola G. M., Schuster H. F., Asymmetric synthesis. Construction of chiral moleculs using amino acids, A Wiley-Interscience Publication, New York, Chichester, Brisbane, Toronto, Singapore, 1987.
15. ↑ Smith M. B. Pyroglutamte as a Chiral Template for the Synthesis of Alkaloids. Chapter 4 in Alkaloids: Chemical and Biological Perspectives. Vol. 12. Ed. by Pelletier S. W. Elsevier, 1998. P. 229―287.
16. ↑ Nájera C., Yus M. Pyroglutamic acid: a versatile building block in asymmetric synthesis. //Tetrahedron: Asymmetry. 1999. V. 10. P. 2245―2303.
17. ↑ Panday S. K., Prasad J., Dikshit D. K. Pyroglutamic acid: a unique chiral synthon. // Tetrahedron: Asymmetry. 2009. V. 20. P. 1581―1632.
18. ↑ A. Stefanucci, E. Novellino, R. Costante, and A. Mollica. PYROGLUTAMIC ACID DERIVATIVES: BUILDING BLOCKS FOR DRUG DISCOVERY // HETEROCYCLES, 2014, V. 89, No. 8, pp. 1801―1825.

ru.wikipedia.org

польза для организма, для чего нужен, как принимать

Содержание[показать]

Начинающие спортсмены зачастую к спортивным добавкам относятся с настороженностью, принимая их за фармакологические препараты, которые используются опытными бодибилдерами. На самом же деле опасаться спортивного питания не стоит – все добавки, к примеру, такие как глютамин (глутамин), содержат в себе те же натуральные вещества что и продукты, употребляемые человеком каждый день. Такие добавки организму удается легче и быстрее усвоить, при этом, ему не нужно дополнительно тратить свою энергию на их переваривание. Рассмотрим, что такое глютамин, для чего он нужен, и как принимается атлетами.

Глютамин в организме

В человеческом организме глютамин является самой распространенной аминокислотой, причем примерно 60% пребывает в мышцах, из-за чего он пользуется широкой распространенностью в спорте и бодибилдинге. Помимо мышц, он также присутствует в:

• головном мозге;
• печени;
• легких.

Глютамин участвует во многих обменных процессах, благодаря ему нормализуется функционирование пищеварительной системы, и повышается выработка белка. Помимо этого, он выступает в качестве защитника печеночных стенок от токсинов, и устраняет аммиак, образующийся при большом потреблении белка.

Химическая формула L-глутамина O=C(Nh3)-Ch3-Ch3-CH(Nh3)-COOH. Данная аминокислота относится к условно незаменимым. Объясняется это тем, что вещество в некотором количестве вырабатывается организмом, однако из-за определенных факторов его может не хватать для полноценного функционирования. Такой дефицит можно устранить приемом спортивных добавок или употреблением белковой пищи.

Структурная формула Глютамина. Фото: nootropicgeek.com

Рассмотрим, в каких формах выпускается вещество:

1. В таблетированной форме. Это самый дешевый и распространенный вариант, так как он легкий и удобный в использовании и хранении.
2. Глютамин в капсулах. В желудке они расщепляются быстрее таблеток. Удобны в применении – нужно всего лишь открыть и растворить в любой жидкости.
3. Глютамин в порошке. Он максимально быстро проникает в организм и начинает свое действие. Его также можно смешивать с едой или напитками.

Спортсменам лучше всего отдавать предпочтение глютамину в капсулах или порошке, так как важно, чтобы организм получал продукт сразу по окончанию тренировки.

Польза глютамина

Пользу глютамина не станет оспаривать ни один ученый специалист, так как давно известно, что он является основным донором углерода и азота, а также способствует пополнению запасов гликогена, восстанавливающего энергию. Рассмотрим, чем еще полезна аминокислота:

• способствует синтезу белка, благодаря чему предотвращается разрушение мышц;
• глютамин выводит из организма токсические вещества, чем защищает человека от аллергии на них;
• стимулирует иммунную систему, что крайне важно для атлетов, так как большие физические нагрузки очень снижают уровень вещества, которое считается главным источником энергии для иммунитета;
• также Л-глютамин очень полезен для кишечника, так как является одним из самых важных веществ, которое способствует правильному его функционированию.

Глютамин в организме. Фото: pvsm.ru

Множество ученых пришли к мнению, что самой важной аминокислотой в жизни атлетов является именно глютамин.

Для чего нужен глютамин

Как уже выше выяснилось, L-глютамин обладает не малым количеством полезных свойств. Однако если организм испытывает недостаток его количества, то это грозит неприятными осложнениями, опасными для здоровья. Разберемся подробно для чего нужен глютамин спортсменам, а также людям, не имеющим никакого отношения к спорту.

Глютамин в бодибилдинге

Л-глютамин относится к спортивному питанию, которое необходимо спортсмена, для того чтобы:

• стимулировался мышечный рост;
• сокращалось время на восстановления после физических нагрузок;
• увеличился выброс гормона роста;
• защитить мышцы от повреждения при тренировках;
• повысилась выносливость;
• укрепился иммунитет и устойчивость к заболеваниям.

Глютамин для мужчин

Несмотря на то, что глютамин привыкли считать спортивной добавкой, его польза распространяется и на людей, которые не связаны со спортом. Глютамин – для чего он нужен мужчинам:

• улучшается качество и стабильность эректильной функции;
• восстанавливается и усиливается семяизвержение;
• исчезает тревога и нервозность перед половым актом;
• улучшается качество спермы;
• увеличивается сексуальное влечение.

Глютамин для женщин

Многих интересует вопрос, для чего нужен глютамин девушке, если она не занимается спортом. Для поддержания женского здоровья необходимы те же аминокислоты что и для мужчины. Если женский организм испытывает дефицит глютамина, то ухудшается выработка половых гормонов – эстрогена, что отрицательно воздействует как на внутреннее состояние, так и на внешний вид.

Как принимать глютамин

Прежде чем, разбираться, как принимать глютамин, нужно понимать, что каждый человек обладает индивидуальными потребностями организма, которые зависят от массы тела, уровня нагрузки, общего состояния здоровья и соблюдаемой диеты. Инструкция по применению глютамина гласит, что на протяжении суток можно употреблять 5-10 г вещества за несколько приемов. Перед тем как пить глютамин, следует учесть продукты, содержащие данную аминокислоту и уже принимаемые спортивные добавки.

Отзывы потребителей и специалистов гласят о том, что глютамин лучше всего принимать сразу по окончанию тренировки и перед сном. В выходные дни пить добавку рекомендуется сразу после пробуждения перед завтраком. Также по рекомендациям специалистов, лучше принимать глютамин вместе с креатином, так как воздействие обеих аминокислот направлено на повышение массы и силы. От их совместного приема будет оказываться эффект синергии.

Глютамин в продуктах. Фото: clubwt.ru

В каких продуктах содержится глютамин

Помимо приобретения аминокислоты в виде спортивной добавки, можно пополнить запасы организма продуктами где содержится глютамин. Рассмотрим, в каких продуктах содержится глютамин, и чем нужно питаться, чтобы восполнить организму дефицит данного вещества:

• твердым и плавленым сыром;
• творогом;
• сливочным маслом;
• судаком;
• морским окунем;
• говядиной;
• телячьей печенью;
• мясом птицы;
• соей;
• горохом;
• гречкой;
• шпинатом;
• капустой;
• петрушкой;
• яйцами;
• пшеничным хлебом.

Вывод

Итак, аминокислота L-глютамин приносит пользу абсолютно всем – атлетам он рекомендован для сохранения мышц и повышения энергии, а для обычных людей он необходим, чтобы укрепить здоровье и восстановить нормальное функционирование жизненно важных органов и систем. Несмотря на это, не стоит самостоятельно принимать решение о его использовании, изначально необходимо посоветоваться со специалистом. Чтобы не попасть на некачественный продукт, который не только не принесет пользу, а еще и навредит здоровью, при покупке L-глютамина нужно отдавать предпочтение проверенным и известным производителям.

filzor.ru

Глутамин Википедия

Глутамин
Общие
Систематическое наименование	2-аминопентанамид-5-овая кислота
Сокращения	Глн, Gln, Q CAA,CAG
Хим. формула	O=C(Nh3)-Ch3-Ch3-CH(Nh3)-COOH
Рац. формула	C5H10N2O3
Физические свойства
Молярная масса	146,14 г/моль
Классификация
Рег. номер CAS	[56-85-9]
PubChem	5961
Рег. номер EINECS	200-292-1
SMILES	N[[email protected]@H](CCC(N)=O)C(O)=O
InChI	1S/C5h20N2O3/c6-3(5(9)10)1-2-4(7)8/h4H,1-2,6h3,(h3,7,8)(H,9,10)/t3-/m0/s1ZDXPYRJPNDTMRX-VKHMYHEASA-N
ChEBI	18050
ChemSpider	5746
Приводятся данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иного.

Глутамин (также Глютамин) (2-аминопентанамид-5-овая кислота) — одна из 20 стандартных аминокислот, входящих в состав

ru-wiki.ru

Дипептид L-аланил-L-глутамин (АГ): свойства, метаболизм и эффективность действия

1.А. Дмитриев, А. Калинчев. Глутамин научный обзор// SportWiki энциклопедия. sportwiki to

2.С.Н. Ложкин, А.Д. Тиканадзе, М.И. Тюрюмина. Глутамин и его роль в интенсивной терапии. // Вестник интенсивной терапии. — №4. -2003. — С. 64-69.

3.Lima A.A., Carvalho G.H., Figueiredo A.A. et al. Effects of an alanyl-glutamine-based oral rehydration and nutrition therapy solution on electrolyte and water absorption in a rat model of secretory diarrhea induced by cholera toxin. Nutrition 2002, 18:458-462.

4. Brosnan J. T. Interorgan amino acid transport and its regulation. // The Journal of nutrition. — 2003. — Vol. 133, no. 6 Suppl 1. — P. 2068—2072.

5. Newsholme P, Procopio J, Lima MM, Pithon-Curi TC, Curi R, Glutamine and glutamate–their central role in cell metabolism and function. Cell BiochemFunct. 2003;21: 1–9. [PubMed] [Google Scholar]

6. Newsholme P, Abdulkader F, Rebelato E, Romanatto T, Pinheiro CEJ, Vitzel KF, et al. Amino acids and diabetes: implications for endocrine, metabolic and immune function. FrontiersinBioscience, 2011; 16: 315–319. [PubMed] [GoogleScholar]

7. Antonio J., Street C. Glutamine: A potentially useful supplement for athletes. Canadian Journal of Applied Physiology. 1999, 24(1): 1-14.

8. Bowtell J.L., Gelly K., Jackman M.L. et al. Effect of oral glutamine on whole body carbohydrate storage during recovery from exhaustive exercise. J. Appl. Physiol. 1999, 86(6):1770-1777.

9. Hakimi M., Mohamadi M.A., Ghaderi Z. The effects of glutamine supplementation on performance and hormonal responses in non-athlete male students during eight week resistance training. J.Human Sport and Exercise. 2012, 7(4)

10. Williams M. Dietary Supplements and Sports Performance: Amino Acids. J. Int. Soc. Sports Nutr. 2005, 2(2): 63–67.

11. Gleeson M. Dosing and Efficacy of Glutamine Supplementation in Human Exercise and Sport Training. J.Nutr., 2008, 138(10): 2045S-2049

12.Furst P. New Developments in Glutamine Delivery. J.Nutr., 2001, 131(9): 2562S-2568S.

13.YasufumiImamoto,rHisaya Tanaka, Ken Takahashi, Yoshinobu Konno, and Toshiyuki Suzawa Advantages of AlaGln as an additive to cell culture medium: use with anti-CD20 chimeric antibody-producing POTELLIGENT™ CHO cell lines// Cytotechnology. 2013 Jan; 65 (1): 135–143.

14. Дипептивен (Dipeptiven) инструкция по применению препарата, дата обновления: 2011.08.23. РЛС

15. Аланилглутамин (СУСТАМИН): Инструкция по применению. Интернет ресурс

16. Klassen P., Mazariegos M., Solomons N.W., Furst P. The Pharmacokinetic Responses of Humans to 20 g of Alanyl-Glutamine. Dipeptide Differ with the Dosing Protocol but Not with Gastric Acidity orin Patients with Acute Dengue Fever. The J.of Nutrition (American Society for Nutritional Sciences), 2000, 130:177-182

17. Lima AA1, et al. Effects of an alanyl-glutamine-based oral rehydration and nutrition therapy solution on electrolyte and water absorption in a rat model of secretory diarrhea induced by cholera toxin. Nutrition. (2002)

18. de Oliveira EP1, Burini RC, Jeukendrup A. Gastrointestinal complaints during exercise: prevalence, etiology, and nutritional recommendations.// Sports Med. 2014 May;44 Suppl 1:S79-85.

19. Furst, P., K. Pogan, and P. Stehle. 1997. Glutamine dipeptide in clinical nutrition. Nutrition 13:731-737.

20. Wernerman, J. 2004. Suggestion for present and future use of parenteral glutamine. Clin. Nutr. Suppl. 1:37-42.

21.Souba, W.W. Inlerorgan ammonia metabolism in health and disease: a surgeon’s view. J.P.E.N. 11:569, 1987

22. Е.С. Северин, Т.Л. Алейникова, Е.В. Осипов, С.А. Силаева// Биологическаяхимия, М. 2008, 364 с.

23. Newsholme E.A., Parry-Billings M. Properties of glutamine release from muscle and its importance for the immune system. J. Parenter. Enter. Nutr. 1990;14:63S–67S. doi: 10.1177/014860719001400406.

24. Wernerman J. Clinical use of glutamine supplementation. J. Nutr. 2008;138:2040S–2044S. doi: 10.1093/jn/138.10.2040S.

25. Berg A., Norberg A., Martling C.R., Gamrin L., Rooyackers O., Wernerman J. Glutamine kinetics during intravenous glutamine supplementation in icu patients on continuous renal replacement therapy. Intensive Care Med. 2007;33:660–666. Labow B.I., Souba W.W., Abcouwer S.F. Mechanisms governing the expression of the enzymes of glutamine metabolism—Glutaminase and glutamine synthetase. J. Nutr. 2001;131:2467S–2486S. 27. Roth E. Nonnutritive effects of glutamine. J. Nutr. 2008;138:2025S–2031S.

28. TirapeguiJ., CruzatV. Glutamineandskeletalmuscle. In: Rajendram R., Preedy V.R., Patel V.B., editors. Glutamine in Clinical Nutrition. Springer; New York, NY, USA: 2015. pp. 499–511.

29. Cruzat V.F., Tirapegui J. Effects of oral supplementation with glutamine and alanyl-glutamine on glutamine, glutamate, and glutathione status in trained rats and subjected to long-duration exercise. Nutrition. 2009;25:428–435. doi: 10.1016/j.nut.2008.09.014.

30. Walsh N.P., Blannin A.K., Robson P.J., Gleeson M. Glutamine, exercise and immune function. Links and possible mechanisms. Sports Med. 1998;26:177–191. doi: 10.2165/00007256-199826030-00004.]

31. Rowbottom D.G., Keast D., Morton A.R. The emerging role of glutamine as an indicator of exercise stress and overtraining. Sports Med. 1996;21:80–97. doi: 10.2165/00007256-199621020-00002.

32. Yoshida, S., et al. Effect of glutamine supplement and hepatectomy on DNA and protein synthesis in the remnant liver. J. Surg. Res. 59:475, 1995

33.Darcy-Yrillon, et al. Glucose, galactose, and glutamine metabolism in pig isolated enterocytes during development. Pediatr. Res. 36:175, 1994

34.Souba, W.W., Wilmorc, D.W. Gut-liver interaction during accelerated gluconeogenesis. Arc. Surg. 120:66, 1985

35.Ding LA, Li JS. Effects of glutamine on intestinal permeability and bacterial translocation in TPN-rats with endotoxemia. World J Gastroenterol. 2003 Jun;9(6):1327-32.

36. Miner-Williams WM1, Stevens BR2, Moughan PJ1. Are intact peptides absorbed from the healthy gut in the adult human?// Nutr Res Rev. 2014 Dec;27(2):308-29.

37. Harris C.R., Hoffman J.R., Allsopp A., Routledge N.B.H. L-glutamine absorption is enhanced after ingestion of L-alanylglutamine compared with the free amino acid or wheat protein. Nutrition Research, 2012, 1-6

38. Hoffman J.R., Stavsky H., Falk B. The effect of water restriction on anaerobic power and vertical jumping height in basketball players. Int. J. Sports Med. 1995, 16:214-218.

39. Hoffman J.R., Ratamess N.A., Kang J. et al. Examination of the efficacy of acute L-alanyl-Lglutamine ingestion during hydration stress in endurance exercise. J.Intern.Soc.Sports Nutrition. 2010, 7:8-20.

40. Hoffman J.R., Ratamess N.A., Kang J. et al. Acute L-Alanyl-L-Glutamine ingestion during short duration, high intensity exercise and a mild hydration stress. Kinesiology, 2011, 43(2):125-136.

41. Brand, et al. Metabolism of glutamine in lymphocytes. Metabolism (Suppl. 1) 38:29, 1989

42. Spolarics, Z., et al. Glutamine and fatty acid oxidation are the main sources of energy for Kupffer and endothelial cells. Am. J. Physiol. 261:G185, 1991

43. Brand, K: Glutamine and glucose metabolism during thymocyte proliferation: pathways of glutamine and glutamate metabolism. Biochem. J. 228:353, 1985

44. Brand, K et al. Metabolic alterations associated with proliferation of mitogen-activated Lymphocytes and of lymphoblastoid cell lines: evaluation of glucose and glutamine metabolism. Immunobiology 173:23, 1986

45. https://himija-online.ru/wp-content/ — интернет ресурс

46. Piccirillo N et al. Glutamine-enriched parenteral nutrition after autologous peripheral blood stem cell transplantation: effects on immune reconstitution and mucositis. Haematologica. 2003 Feb;88(2):192-200.

47. Levine B, Kalman J, Mayer L, Fillit HM, Packer MP. Elevated circulating levels of tumor necrosis factor in severe chronic heart failure. The New England journal of medicine. 1990;323:236–241. [PubMed] [Google Scholar]

48. Chokshi A, Drosatos K, Cheema FH, Ji R, Khawaja T, Yu S, Kato T, Khan R, Takayama H, Knoll R, Milting H, Chung CS, Jorde U, Naka Y, Mancini DM,

49. Goldberg IJ, Schulze PC. Ventricular assist device implantation corrects myocardial lipotoxicity, reverses insulin resistance, and normalizes cardiac metabolism in patients with advanced heart failure. Circulation. 2012;125:2844–2853. [PMC free article][PubMed] [Google Scholar]

50. Doehner W, Rauchhaus M, Ponikowski P, Godsland IF, von Haehling S, Okonko DO, Leyva F, Proudler AJ, Coats AJ, Anker SD. Impaired insulin sensitivity as an independent risk factor for mortality in patients with stable chronic heart failure. J Am Coll Cardiol. 2005;46:1019–1026.

51. Drexler H, Riede U, Munzel T, Konig H, Funke E, Just H. Alterations of skeletal muscle in chronic heart failure. Circulation. 1992;85:1751–1759. 51. Hambrecht R, Schulze PC, Gielen S, Linke A, Mobius-Winkler S, Yu J, Kratzsch JJ, Baldauf G,

52. Busse MW, Schubert A, Adams V, Schuler G. Reduction of insulin-like growth factor-i expression in the skeletal muscle of noncachectic patients with chronic heart failure. JAmCollCardiol. 2002;39:1175–1181

53. Gissi HFI, Tavazzi L, Maggioni AP, Marchioli R, Barlera S, Franzosi MG, Latini R, Lucci D, Nicolosi GL, Porcu M, Tognoni G. Effect of n-3 polyunsaturated fatty acids in patients with chronic heart failure (the gissi-hf trial): A randomised, double-blind, placebo-controlled trial. Lancet. 2008;372:1223–1230.

54. Nodari S, Triggiani M, Campia U, Manerba A, Milesi G, Cesana BM, Gheorghiade M, Dei Cas L. Effects of n-3 polyunsaturated fatty acids on left ventricular function and functional capacity in patients with dilated cardiomyopathy. J Am Coll Cardiol. 2011;57:870–879.

55. Smith GI, Atherton P, Reeds DN, Mohammed BS, Rankin D, Rennie MJ, Mittendorfer B. Dietary omega-3 fatty acid supplementation increases the rate of muscle protein synthesis in older adults: A randomized controlled trial. The American journal of clinical nutrition. 2011;93:402–412.

56. Shahzad K, Chokshi A, Schulze PC. Supplementation of glutamine and omega-3 polyunsaturated fatty acids as a novel therapeutic intervention targeting metabolic dysfunction and exercise intolerance in patients with heart failure. Current clinical pharmacology. 2011;6:288–294.

57. Engel JM, Muhling J, Kwapisz M, Heidt M. Glutamine administration in patients undergoing cardiac surgery and the influence on blood glutathione levels. Acta anaesthesiologicaScandinavica. 2009;53:1317–1323.

58. Carubelli V, Castrini AI, Lazzarini V, Gheorghiade M, Metra M, Lombardi C. Amino acids and derivatives, a new treatment of chronic heart failure? Heart Fail Rev. 2015;20:39–51.

59. Francis GS, Greenberg BH, Hsu DT, Jaski BE, Jessup M, LeWinter MM, Pagani FD, Pina IL, Semigran MJ, Walsh MN, Wiener DH, Yancy CW., Jr Accf/aha/acp/hfsa/ishlt 2010 clinical competence statement on management of patients with advanced heart failure and cardiac transplant: A report of the accf/aha/acp task force on clinical competence and training. Circulation. 2010;122:644–672.

60. Levine B, Kalman J, Mayer L, Fillit HM, Packer MP. Elevated circulating levels of tumor necrosis factor in severe chronic heart failure. The New England journal of medicine. 1990;323:236–241.

61. Christina Wu, BS,1 Tomoko S. Kato, MD, PhD,2 Ruiping Ji, MD,1 Cynthia Zizola, PhD,1 Danielle L. Brunjes, PhD,1 Yue Deng, BS,1 Hirokazu Akashi, MD, PhD,3 Hilary F. Armstrong, PhD,1 Peter J. Kennel, MD,1 Tiffany Thomas, PhD,1 Daniel E. Forman, MD,1 Jennifer Hall, BS,1 AalapChokshi, MD,1 Matthew N. Bartels, MD,1 Donna Mancini, MD,1 David Seres, MD,1 and P. Christian Schulze, MD, PhD1

62. Wu C1, Kato TS1, Ji R1, Zizola C1, Brunjes DL1, Deng Y1, Akashi h2, Armstrong HF1, Kennel PJ1, Thomas T1, Forman DE1, Hall J1, Chokshi A1, Bartels MN1, Mancini D1, Seres D1, Schulze PC2.

63. Supplementation of L-Alanyl-L-Glutamine and Fish Oil Improves Body Composition and Quality of Life in Patients With Chronic Heart Failure// Circ Heart Fail. 2015 Nov; 8(6): 1077–1087.

64. Jump DB, Depner CM, Tripathy S. Omega-3 fatty acid supplementation and cardiovascular disease. JLipidRes. 2012;53:2525–2545.

65. Holman. “The slow discovery of the importance of omega 3 essential fatty acids in human health”. J Nutr. (1998)128 (2): 427S–433S.

66. “Editorial: Are PUFA harmful?”. Br Med J. 4 (5883): 1–2. 1973. PMID 4755208.

67. Jørgensen M. E., Bjeregaard P., Borch-Johnsen K. Diabetes and impaired glucose tolerance among the inuit population of Greenland. (англ.) // Diabetes care. — 2002. — Vol. 25, no. 10. — P. 1766—1771

68. Glutamine and Fish Oil Improve Body Composition and Life Quality in HF Patients. Body Composition and Quality of Life in Patients With Chronic Heart Failure. Journal Scan / Research · August 31, 2015

69. Hong, R.W., Rounds, J.D., et al. Glutamine preserves liver glutathione after lethal hepatic injury. Ann. Surg. 215:114, 1992

70. Jyh-Cherng Yu, ZM Jiang, DM Li. Glutamine: A precursor of glutathione and its effect on liver// World Journal of Gastroenterology 5(2) · April 1999 ,  33

71.В.И. Кулинский, Л.С. Колесниченко2. Система глутатиона, синтез, транспорт, глутатионтрасферазы, глутатионпероксидазы //Биомедицинская химия, 2009 том 55, вып. 3, с. 255-277.

72. Lillig, C.H., and Berndt, C. (2013) Glutaredoxins in thiol/disulfide ex-change, Antioxidants & Redox Signaling, 18, 1654–65.

73. В.В. Иванов, Е.В. Шахристова, Е.А. Степовая,О.Л. Носарева, Т.С. Федорова, Н.В. Рязанцева, В.В. Новицкий. Влияние инсулина, системы глутатиона и супероксидного анион радикала на модуляцию липолиза в адипоцитах крыс с экспериментальным диабетом //Биохимия, 2015, том 80, вып. 1, с. 111 – 122.

74. Е. С. Северин, ред. Биохимия: Учебник для мед.вузов М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003.

75. Gerster H. Can adults adequately convert alpha-linolenic acid (18:3n-3) to eicosapentaenoic acid (20:5n-3) and docosahexaenoic acid (22:6n-3)?. Int J Vitam Nutr Res. 1998 68 (3): 159–73.

76. Brenna JT. «Efficiency of conversion of alpha-linolenic acid to long chain n-3 fatty acids in man.». Curr Opin Clin Nutr Metab Care 2002, 5 (2): 127-32. PMID 11844977.

77. Holman RT. «The slow discovery of the importance of omega 3 essential fatty acids in human health.». J Nutr. 1998, 128 (2): 427S-433S. PMID 9478042.

78. Кулинский В.И., Колесниченко Л.С. Успехи биол. химии, 1990, 31, 157-179.

79. Furst P. et al. Glutamine dipeptides in clinical nutrition. Nutrition 1997; 13:731-737

ideal-pharma.ru