Коллаген аминокислотный состав: Всем ли нужен дополнительный коллаген и где его брать?

Всем ли нужен дополнительный коллаген и где его брать?

ЧТО ТАКОЕ КОЛЛАГЕН

Коллаген – это белок, состоящий преимущественно из трех аминокислот: глицина, пролина и гидроксипролина, а также гидроксилизина. Глицин и пролин мы синтезируем сами, а вот лизин должны употреблять с пищей. Это незаменимая аминокислота.

 

Гидроксипролин и гидроксилизин делают в уже синтезированном протоколагене ферменты гидроксилазы. Для этой реакции нужна аскорбиновая кислота, то есть витамин С. Вне клеток-фибробластов коллагеновые волокна проходят сборку и сочетаются поперечными сшивками, которые обеcпечивают упругость и прочность каркаса.

 

Коллаген в коже разрушается и заменяется новым. Его образование поддерживают половые гормоны: эстрогены у женщин, тестостерон у мужчин. Коллаген может портиться в результате свободнорадикальных процессов в коже, а также благодаря действию ультрафиолета. Последний процесс называется фотостарением и имеет достаточно длительный эффект. Включаются гены разрушения коллагена, и подавляются гены синтеза.

 

Итак, чтобы в коже или других органах был коллаген, нужны незаменимые аминокислоты, витамин С, определенный уровень половых гормонов и отсутствие длительного воздействия ультрафиолета. Незаменимые аминокислоты можно употребить не только в добавках коллагена, а коллаген из крема, даже его пептиды, если они не величиной с 2–3 аминокислоты, в кожу не проникнут. И точно не встроятся.

 

КАКИЕ СУЩЕСТВУЮТ ДОКАЗАТЕЛЬСТВА ЭФФЕКТИВНОСТИ ПРИМЕНЕНИЯ ДОБАВОК КОЛЛАГЕНА?

При остеоартрите (ОА), когда разрушается внутренняя поверхность суставов, протокол советует местное применение нестероидных противовоспалительных препаратов. О коллагене и других «хондропротекторах» речь не идет. Однако метаанализ исследований, когда люди с ОА принимали коллаген, сообщает, что они какое-то время испытывают меньшую боль, но ничего не восстанавливается. В долгосрочной перспективе добавки совсем не спасают. Сейчас только подтверждено, что никакие добавки неэффективны в качестве лекарства от ОА. Поэтому если вы бегаете, и вам советуют пить коллаген, потому что «стираются колени», не соглашайтесь. Пока у вас нормальный индекс массы тела и здоровый рацион, остеоартрит вам не грозит.

 

Ревматоидный артрит (РА) – хроническое, связанное с воспалением, аутоиммунное заболевание, когда в суставах разрушается хрящ. Протокол лечения РА также не предусматривает применения коллагена. Но уже не первое десятилетие исследуют влияние добавок с коллагеном на состояние пациентов. Некоторые работы показали улучшение состояния суставов и уменьшение боли и отека, но при условии, что у пациентов нет аутоантител к коллагену. То есть не каждый случай РА сопровождается разрушением коллагена.

 

Заживление ран. Коллаген коров и нильской тилапии – эффективный новейший материал для покрытия ран. Локальное применение коллагеновой сетки активирует работу фибробластов – клеток дермы, которые образуют коллаген и другие компоненты матрикса и участвуют в заживлении ран. Это не добавки, это – новые материалы и случай, когда коллаген находит применение в медицине.

 

Упругость и целостность кожи. Коллаген является источником аминокислот. Войдут ли они в состав нового коллагена, зависит от гормонального фона, наших энергозатрат, пребывания на солнце и потребности кожи в восстановлении. Некоторые исследования действительно показали, что люди, которые на протяжении нескольких месяцев ежедневно употребляли коллаген, имели более упругую кожу, а пролин из пептидов коллагена эффективно доходит до кожи.

 

Интересную сторону вопроса открывают пептиды коллагена. Его расщепление в кишечнике может быть неполным, и ди-, три- или даже чуть большие пептиды (фрагменты белка из двух, трех или более аминокислот) проникают в кровь. Пептиды могут активировать фибробласты кожи и способствовать образованию ими гиалуроновой кислоты и эластана, а также брать на себя удар свободных радикалов и тем самым защищать кожу от некоторых аспектов фотостарения.

 

Люди с пролежнями. Рандомизированные исследования, проведенные в нескольких клинических центрах, показали эффективность дополнения рациона больных с пролежнями 10 граммами пептидов коллагена, железом и витамином С.

 

ГДЕ ВЗЯТЬ КОЛЛАГЕН

Исследования, проведенные еще в 1980-е, доказали, что коллаген успешно расщепляют ферменты нашего желудка и поджелудочной железы. Но дальнейшие работы показали, что если пить частично расщепленный (гидролизованный) коллаген, то уровень аминокислот в крови растет быстрее. В конце концов они все равно попадают в кровоток. Всем известен частично гидролизованный коллаген – желатин. Вы можете его добавлять к фруктовым пюре и делать желе – это соединит витамин С, флавоноиды с аминокислотами коллагена. Коллаген или его аминокислоты есть в ухе и студне, поэтому можете время от времени готовить студенистые блюда. Хотя это все равно не гарантирует, что аминокислоты достанутся фибробластам кожи, а не станут источником энергии или мышцами, например.

 

Вы можете пить коллаген или его пептиды. Если не болит желудок и хорошо происходит пищеварение, никто этого не запрещает. В исследованиях на мышиной модели старения фигурируют дозы 400–800 мг/кг. То есть если перевести на людей, лицу весом 60 кг следует ежедневно есть по крайней мере 24 грамма коллагена. Это как большая пачка желатина и половина дневной порции белка – многовато. Людям советуют есть его 5–15 граммов в сутки. В исследованиях на людях преимущественно использовали дозу 3–8 граммов в сутки в течение нескольких месяцев.

 

Источник

Коллаген аминокислотный состав — Справочник химика 21

    Как видно из табл. 4, аминокислотный состав различных белков неодинаков в одних белках содержится большее количество глютаминовой кислоты (казеин, инсулин), в других преобладает гликокол (коллаген), иные содержат много цистина (кератин шерсти), а в некоторых почти нет содержащих серу аминокислот (протамин) и т. д. 

[c.35]

    Характер гистограмм (ср. рис. 3) приводит к выводу о том, что, по крайней мере, отдельные аминокислоты содержатся в белках в таких количествах, которые соответствуют одному из нескольких распределений. Для того чтобы утверждать, что аминокислотный состав установлен правильно, нужно располагать гораздо большим числом аналитических данных. Следует отметить, что по мере возрастания числа изученных белков (ср. [70]) распределение, очевидно, становится все более близким к нормальному. В случае пролина, если включить данные для белков соединительной ткани (табл. 24), можно обнаружить два типа распределения одно для коллагенов и другое для прочих белков. [c.264]

    Очень своеобразен аминокислотный состав этого белка. Как и в коллагене, одна треть аминокислотных остатков представлена глицином. Эластин богат также про-лином. Однако в отличие от коллагена в эластине очень мало гидроксипролина, пет гидроксилизина и мало полярных аминокислот эластин богат неполярными алифатическими аминокислотами-аланином, валином, лейцином и изолейцином. 

[c.192]

    Эластин — это нерастворимый, похожий на резину белок эластических волокон соединительной ткани. Он способен к обратимому растяжению в длину в несколько раз. Такие виды соединительной ткани, как связки и дуга аорты, особенно богаты эластином. Как и в коллагене, в эластине содержится много пролина и глицина в отличие от коллагена в эластине нет гидроксилизина и мало гидроксипролина. Аминокислотный состав эластина характеризуется выраженным преобладанием неполярных аминокислот. Последовательность аминокислот в эластине имеет определенную периодичность. Так, часто повторяется последовательность Рго-С1у-Уа1-С1у-Уа1. Эластин синтезируется в виде растворимого предшественника, который далее переходит в нера- 

[c.196]

    Состав белков неравномерен — различные аминокислотные остатки представлены в белках с разными частотами. Имеются редкие и частые остатки, подобно тому как в русском тексте имеются редкие (например, ф) и частые (например, а) буквы. К наиболее редким остаткам относятся Трп, Мет, Цис, к наиболее частым — Ала, Сер, Гли. Это справедливо в среднем — некоторые специализированные белки имеют специфический состав, отличный от среднего (например, коллаген, см. 4.9). [c.33]

    ЖЕЛАТИНА — продукт переработки коллагена, распространенного в природе белкового вещества, образующего главную составную часть соединительной ткани позвоночных, особенно в коже, оссеине костей и в сухожилиях. Но аминокислотному и элементарному составу Ж. близка к коллагену. Главнейшие к-ты глицин (ок. 27%), пролин (ок. 16%), оксипролин (ок. 14%), глутаминовая к-та (ок. 12%), аргинин (ок. 9%), лизин (ок. 5%). Элементарный состав Ж. 48,7—51,5% С 6,5—7,2% Н 17,5—18,8% N 24,2—26,8% О 0,3—0,7% 8. В Ж. ок. 15% НгО и ок. 1% золы. Лучшие сорта Ж. слабо окрашены в желтый цвет амфотерный характер. Ж., полученная по щелочному способу, имеет изоэлектрич. точку при pH 4,8—5,1, а полученная по кислотному способу — при pH ок. 9. Ж. набухает в воде и при нагревании растворяется при охлаждении р-р Ж. образует студень (гель), к-рый при нагревании опять переходит в р-р. Темп-ра застудневания и прочность студня зависят от концентрации р-ра и качества Ж. Основными критериями качества Ж. являются вязкость р-ра, прочность студня, темп-ра его плавления и застудневания, измеренные при определенных условиях. В конц. р-рах нек-рых веществ (нанр., роданистого калия, бензолсульфоната натрия и др.) Ж. растворяется на холоду. Эти же вещества препятствуют образованию студня. Под действием дубителей Ж. теряет снособность набухать в воде и растворяться. 

[c.8]

    Отсутствие в пищевых белках незаменимых аминокислот (даже одной) нарушает синтез белков, поскольку в состав практически всех белков входит полный набор аминокислот. Полноценность белкового питания зависит от аминокислотного состава белков и определяется наличием незаменимых аминокислот. Синтез и обновление белков в разных тканях происходят с разной скоростью. Так, белок соединительной ткани коллаген обновляется полностью за 300 дней, а белки системы свертывания крови — от нескольких минут до нескольких дней. 

[c.227]

    Коллаген. Фибриллярный белок, служащий основным компонентом соединительной ткапп. Состоит из трех пептидных цепей, две из которых имеют одинаковый аминокислотный состав, а третья — отличающийся от них аминокислотный состав. Каждая цепь представляет собой левовращающую спираль. Бее три цепи переплетаются, образуя правовращающую сверхспираль с небольшим шагом. При кипячении в воде коллаген превращается в н[c.413]

    Аминокислотный состав коллагена своеобразен 33% всех аминокислотных остатков составляет Гли, 12% — Про и 10% — неканонический остаток оксипролил (Опро). Этот остаток, а также оксилизил (Олиз), содержащийся в количестве от 0,3 до 1,2%, встречаются главным образом в коллагенах. Коллаген содержит также до 10% Ала и значительно меньшие количества других аминокислот, причем содержание Тир, Гис, Цис, Мет, Вал, Фен особенно мало — менее чем по 1%. Таким образом, до /з остатков составляют Гли, Про, Опро и Ала. Последовательность остатков в цепи коллагена можно представить в виде (Гли — X — Х) , где X — любой остаток. Чаще всего встречаются последовательности Гли — Про — Опро, Гли — Про — Ала, Гли — Ала — Опро. 

[c.127]

    Тропоколлаген — основная структурная единица коллагена, имеет молекулярную массу 285 ООО и состоит из трех полипептидных цепей — двух а1 и одной а2. Эти цепи находятся в особой, присущей лишь коллагену конформации и образуют тройную спираль. Аминокислотный состав цепей необычен и характеризуется высоким содержанием остатков глицина и пролина, а также наличием остатков 4-гидроксипролииа и 5-гидроксилизииа. В аминокислотной последовательности цепей практичес сн на каждом третьем месте находится остаток глицина, и наиболее часто повторяющийся фрагмеит пептидной цепи имеет структуру [c.258]

    B53.№4.473-480 РЖБиохим.1976.17Ф27I. Аминокислотный состав и рацемизация аминокислот в коллагене мамонта, изученные с помощью газовой и жидкостной хроматографии. [c.394]

    Коллаген (см. табл. 23 и 24). Гистологически ахиллесово сухожилие состоит преимущественно из коллагена, а желтое сухожилие представляет собой смесь эластина и коллагена. Для точного сравнения следовало бы, чтобы данные, приведенные в табл. 24, были получены при использовании препаратов, выделенных из одного и того же исходного материала и идентифицированных соответствующим образом как в гистологическом, так и в морфологическом отношениях. Однако несмотря на отсутствие такого анализа, химические исследования свидетельствуют о том, что изолированный коллаген и ахиллесово сухожилие имеют сходный аминокислотный состав. [c.237]

    Аминокислотный состав коллагена высокоспецифичен и резко отличается от аминокислотного состава других белков. Полипептвд-ная цепь молекулы коллагена состоит из 19 аминокислот. Его аминокислотный состав хорошо изучен. Для коллагена характерно, что каждая третья аминокислота в его молекуле является глицином в его составе имеются аминокислоты, не клречаюшиеся в других белках (пролин, оксипролин, оксилизин). Их содержание составляет 23% всего аминокислотного состава. В коллагене отсутствуют триптофан, цдстин и отмечается крайне низкое содержание тирозина и метионина. [c.266]

    Коллаген, являющийся основным компонентом соединительной ткани, составляет более 30% общей массы белков тела млекопитающих, причем около 40% его находится в коже, около 50% в тканях скелета и 10% в строме внутренних органов. Коллаген весьма широко распространен в животном мире, начиная от губок и кишечнополостных до млекопитающих. Хотя аминокислотный состав коллагена различных представителей филогенетического дерева варьирует, у них отмечается принципиальное сходство трехспиралвной молекулярной структуры и ультраструктурной характеристики коллагеновой фибриллы [Никитин В. Н. и др., 1977]. [c.83]

    Фибриллярный белок коллаген — самый распространенный белок в мире животных в организме человека с массой тела 70 кг содержится от 12 до 15 кг белков, и половина этого количества приходится на коллаген. Молекула коллагена (тропоколлагена) построена из трех пептидных цепей, каждая из которых содержит около 1000 аминокислотных остатков. Необычен аминокислотный состав коллагена каждая третья аминокислота — это глицин, 20 % составляют остатки пролина и гидроксипролина, 10 % — аланина, остальные 40 % представлены всеми другими аминокислотами. Коллаген — единственный белок, в котором содержится гидроксипролин. Эта аминокислота получается путем гидроксилирования части остатков пролина уже после образования пептидных цепей. Гидроксилиру-ется также некоторая часть остатков лизина с превращением в гидроксилизин. [c.47]

    При определении молекулярной массы коллагена использование глобулярных белков в качестве маркеров возможно в том случае, если строить график зависимости от расстояния миграции не самой молекулярной массы белка, а длины его полипеп-тидной цепи (логарифма числа аминокислотных остатков). Скорость миграции зависит именно от размера молекулы белка — переход к молекулярной массе предполагает некое среднее ее значение, приходящееся на один остаток. Между тем, в состав коллагенов входит необычно много легких аминокислот глицина, аланина, пролина [Ыое1кеп е а1., 1981].,  [c.64]

---

Коллаген состав — Справочник химика 21

    Как видно из табл. 4, аминокислотный состав различных белков неодинаков в одних белках содержится большее количество глютаминовой кислоты (казеин, инсулин), в других преобладает гликокол (коллаген), иные содержат много цистина (кератин шерсти), а в некоторых почти нет содержащих серу аминокислот (протамин) и т. д. [c.35]

    Структурообразующие белки тела человека называют фибриллярными белками (или волокнистыми, они имеют вытянутую, нитеобразную форму). Важнейшие фибриллярные белки животных — это кератин и коллаген белок кератин входит в состав волос, ногтей, мышц, рогов, игл и перьев коллаген — структурный компонент сухожилий, кожи, костей, соединительной ткани. При кипячении коллаген гидролизуется и образует растворимый в воде белок, называемый желатиной. В теле человека имеются растворимые белки, именуемые глобулярными белками. Альбумины, такие, как сывороточный альбумин, получаемый из крови животных, овальбумин яичного белка, лактальбумин молока, растворяются в холодной воде и слабом растворе соли. Глобулины, например глобулины плазмы крови, фибриноген, глобулин яичного белка, глобулин молока, растворяются в разбавленных растворах солей, но не в холодной воде. [c.384]

    В состав соединительной ткани входят белковые волокна (коллаген, эластин, ретикулин ), минеральные соли (например, фосфат кальция в костной ткани) и так называемое основное вещество — кислые мукополисахариды, такие, как гиалуроновая кислота, хондроитинсульфаты, дер-мантан- и кератансульфаты (см. гл. 20). Мукополисахариды играют основную роль в морфогенезе соединительной ткани, так как белковые волокна и минеральные структуры появляются в ткани лишь после накопления основного вещества. [c.602]

    Полипептидные цепи фибриллярных белков имеют форму спирали, которая закреплена расположенными вдоль цепи внутримолекулярными водородными связями. В волокнах фибриллярных белков закрученные пептидные цепи расположены параллельно оси волокна, они как бы ориентированы относительно друг друга и имеют высокую степень асимметрии. Фибриллярные белки плохо растворимы или совсем нерастворимы в воде. При растворении в воде они образуют растворы высокой вязкости. К фибриллярным белкам относятся белки, входящие в состав тканей и покровных образований. Это миозин — белок мышечных тканей коллаген, являющийся основой седимента-ционных тканей и кожных покровов кератин, входящий в состав волос, роговых покровов, шерсти и перьев. К этому же классу белков относится фиброин натурального шелка, хотя по своей структуре он отличается от других фибриллярных белков. Пептидные цепи фиброина имеют не спиралевидную, а линейную форму они соединены друг с другом межмолекулярными водородными связями, что и определяет, по-видимому, высокую механическую прочность натурального шелка. [c.374]

    Молекулярный вес белков варьирует в широких пределах— от нескольких тысяч до десятков миллионов. Сравнительно простыми являются такие белки, как кератин, фиброин и др. Белки этого типа носят название фибриллярных (нитевидных) белков. Ош обладают, как правило, достаточно высокой жесткостью и прочностью, в связи с чем используются организмом для создания жестких структур. Кератин, например, служит основным белком кожи, ногтей, волос, рогов и перьев. Из фиброина состоят шелковые нити. К фибриллярным белкам отиосится также коллаген, который входит в состав хрящей и сухожилий. [c.438]

    Белковые вещества, из которых построены рога и копыта животных, относятся к классу склеропротеинов. К этому классу принадлежит ряд различных протеинов, важнейшими представителями которых являются — коллаген, главная составная часть соединительной ткани кожи и сухожилий, и кератины, входящие в состав волос, рогов, копыт и перьев. [c.36]

    Серин и треонин входят в состав большинства белков, оксилизин найден только в склеропротеинах, например, в коллагене. Оксигруппа серина и треонина обладает, по-видимому, специфическими свойствами. Так, в фосфопротеидах фосфорная кислота связывается с белком через гидроксильную группу этих аминокислот, а также оксигруппы тирозина и оксипролина Активность ряда ферментов — химотрипсина, трипсина, Холинэстеразы связывают с оксигруппой серина [c.470]

    Учитывая наличие разных молекулярных форм в пределах одного типа (например, коллаген типа 1 имеет состав [а1 (I)], а2 либо [а1 (1)]з, есть основание считать, что существует по крайней мере не менее 10 молекулярных форм коллагена (Е.С. Северин). [c.663]

    Состав белков неравномерен — различные аминокислотные остатки представлены в белках с разными частотами. Имеются редкие и частые остатки, подобно тому как в русском тексте имеются редкие (например, ф) и частые (например, а) буквы. К наиболее редким остаткам относятся Трп, Мет, Цис, к наиболее частым — Ала, Сер, Гли. Это справедливо в среднем — некоторые специализированные белки имеют специфический состав, отличный от среднего (например, коллаген, см. 4.9). [c.33]

    ЖЕЛАТИНА — продукт переработки коллагена, распространенного в природе белкового вещества, образующего главную составную часть соединительной ткани позвоночных, особенно в коже, оссеине костей и в сухожилиях. Но аминокислотному и элементарному составу Ж. близка к коллагену. Главнейшие к-ты глицин (ок. 27%), пролин (ок. 16%), оксипролин (ок. 14%), глутаминовая к-та (ок. 12%), аргинин (ок. 9%), лизин (ок. 5%). Элементарный состав Ж. 48,7—51,5% С 6,5—7,2% Н 17,5—18,8% N 24,2—26,8% О 0,3—0,7% 8. В Ж. ок. 15% НгО и ок. 1% золы. Лучшие сорта Ж. слабо окрашены в желтый цвет амфотерный характер. Ж., полученная по щелочному способу, имеет изоэлектрич. точку при pH 4,8—5,1, а полученная по кислотному способу — при pH ок. 9. Ж. набухает в воде и при нагревании растворяется при охлаждении р-р Ж. образует студень (гель), к-рый при нагревании опять переходит в р-р. Темп-ра застудневания и прочность студня зависят от концентрации р-ра и качества Ж. Основными критериями качества Ж. являются вязкость р-ра, прочность студня, темп-ра его плавления и застудневания, измеренные при определенных условиях. В конц. р-рах нек-рых веществ (нанр., роданистого калия, бензолсульфоната натрия и др.) Ж. растворяется на холоду. Эти же вещества препятствуют образованию студня. Под действием дубителей Ж. теряет снособность набухать в воде и растворяться. [c.8]

    В то же время существуют неоспоримые аргументы в пользу применения твердотельного ЯМР в биологии величины, отражающие зависимость от направления, которые усредняются за счет быстрых движений в растворителе, содержат весьма важную и часто однозначно интерпретируемую дополнительную информацию о структуре исследуемых веществ. Кроме того, в биологических системах содержатся компоненты, нерастворимые в воде, В основном они образуют надмолекулярные структуры. К ним относятся мембраны, рассмотрение которых будет проведено нами в дальнейшем, волокнистые протеины, строение которых напоминает структуру коллагена. Коллаген является компонентой клеточного остова. К ним относятся также большие системы, состоящие из большого числа отдельных компонент, каждая из которых является водорастворимой, таких, как актомиозиновая система мышечных клеток или фрагментов, входящих в состав сложных вирусов. Эти системы иногда могут кристаллизоваться, и в этом случае, конечно, они могут достаточно эффективно анализироваться с использованием методов рентгеноструктурного анализа. В ряде случаев эти системы можно ориентировать в сильных постоянных магнитных полях за счет наличия у них магнитных дипольных моментов, что существенно упрощает проблемы, возникающие в ЯМР-спектроскопии. [c.144]

    Другой большой класс белков образуют фибриллярные белки. Они выполняют в организме главным образом роль структурных материалов. К их числу относится кератин, входящий в состав кожи, волос, шерсти, ногтей и других роговых тканей. К другому типу фибриллярных белков относится коллаген, находяищйся в сухожилиях, подкожном слое и роговице глаз к фибриллярным относятся белки шелка и тканей насекомых. Белки, углеводы и липиды (жиры с длинными цепями и жирные кислоты) играют роль строительных материалов в любых живых организмах. [c.313]

    Структурные белки входят в состав мембран клеток и отличаются высокой степенью гидрофобности. Так называемые интегральные белки способствуют стабилизации клеточных мембран, но не обладают какой-либо функциональной активностью. К структурным белкам относятся также белки межклеточного матрикса, такие, как коллаген и ретикулин. Одним из основных компонентов связок является эластин, а кожи — коллаген. Что касается волос и ногтей, то они в основном состоят из очень прочного белка — кератина. [c.46]

    В качестве белковых пленкообразователей используют казеин и коллаген. Казеиновые покрытия обладают высокой адгезией к поверхности кожи, сохраняют естественный вид кожи, меньше всех других покрытий снижают ее ценные гигиенические свойства, устойчивы к действию высоких и низких температур. К недостаткам этих покрытий относятся низкая водоустойчивость и недостаточная устойчивость к старению. Чистый казеин не растворяется в воде, спирте и органических растворителях. Однако он сильно набухает и постепенно растворяется в слабощелочных растворах, образуя вязкие растворы. Растворы казеина (10- и 20%-ные) готовят, используя аммиачную воду, растворы соды или буры, реже гидроксид натрия. Помимо казеина и пигментов в состав покрытия вводят пластификаторы, например глицерин, в отсутствие которых казеиновые пленки неэластичны антисептики различные специальные добавки, повышающие смачиваемость кожи, стабилизирующие вязкость красок, удерживающие пигменты во взвешенном состоянии. Сам казеин в качестве пленкообразователя в настоящее время применяется только для специальных видов кожи, но растворы его являются необходимым компонентом покрывных красок на основе полиакрилатов или полибутадиена. [c.198]

    Кожа. Выделанная кожа — это шкура животных, которая в результате обработки приобрела эластичность и способность противостоять гниению. Процесс дубления, посредством которого производится выделка кожи, очень стар, однако до сих пор остается не вполне понятным, главным образом потому, что строение кожи животных все еще неизвестно. В целом кожа представляет собой коллаген, содержащий полипептиды (см. разд. 10.4.5) кроме того, в ее состав входят в различном количестве кератин, ретикулин, эластин и вода, а также другие компоненты, такие, как углеводы, липиды, воски и триглицериды [1311]. [c.284]

    Коллаген является основной составной частью соединительных тканей, сухожилий, связок, хрящей, кожи, костей, чешуи рыб и т,д. Состав коллагена значительно отличается от состава кератина и фиброина, так как он богат гликоколем, [c.450]

    Существуют четыре типа фибриллярных белков, вьшолняющих в животных организмах защитную или структурную роль а-кератин, р-кератин, коллаген и эластин. При их изучении бьши получены важные сведения о соотношении между структурой и функцией молекул белков. а-Кератины-это нерастворимые и плотные белки, входящие в состав волос, шерсти, перьев, чешуи, рогов и копыт, а также панцыря черепахи. Рентгеноструктурный анализ показывает, что фибриллы а-кератина имеют [c.183]

    Из отдельных представителей протеиноидов интерес представляет коллаген, входящий в состав соединительной ткани. Простейшим методом получения этого протеиноида является обработка кости разведенной соляной кислотой. Минеральные составные части кости переходят при этом в раствор, тогда как на коллаген, как на не растворимое в разведенных кислотах вещество, соляная кислота заметного действия не оказывает. [c.52]

    В связи с чем используются организмом для создания жестких структур. Кератин, например, служит основным белком кожи, ногтей, волос, рогов и перьев. Из фиброина состоят шелковые нити. К фибриллярным белкам относится также коллаген, который входит в состав хрящей и сухожилий. [c.442]

    Коллаген. Фибриллярный белок, служащий основным компонентом соединительной ткапп. Состоит из трех пептидных цепей, две из которых имеют одинаковый аминокислотный состав, а третья — отличающийся от них аминокислотный состав. Каждая цепь представляет собой левовращающую спираль. Бее три цепи переплетаются, образуя правовращающую сверхспираль с небольшим шагом. При кипячении в воде коллаген превращается в н[c.413]

    Глютиновые клеи. Основное сырье в этих клеях — коллаген. Дословно по-гречески коллаген означает рождающий клей, так как колло — клей. Коллаген входит в состав коллагеновых волокон соединительных тканей сухожилиях, связках, хрящах, а также в коже и костях. При нагревании в воде при 80—90 °С коллаген постепенно превращается в глютин (в быту он больше известен под названием желатин). Разбавленные кислоты значительно ускоряют процесс варки. Бульон также разливают, охлаждают, разрезают на пластины и сушат. Цвет пластин глютиновых клеев колеблется от черного до светло-коричневого. Нормальным цветом является светло-коричневый. [c.91]

    К соединительной (опорной) ткани относятся жировая, хрящевая и костная. Последние два вида тканей содержат большое количество межклеточного вещества, называемого основным и состоящего по преимуществу из сложных полисахаридов. Эмбриональные фибробла-сты дифференцируются в два типа клеток белые продуцируют белок коллаген, а желтые образуют эластин. Оба эти белка накапливаются во внеклеточном пространстве н включаются в состав основного вещества. Остеобласты образуют кости путем отложения (слоями в 3— 7 мкм толщиной) фосфорнокислых и углекислых солей кальция, а также органических цементирующих веществ. [c.54]

    Главная роль в метаболизме кальция в организме человека принадлежит костной ткани. В состав плотного матрикса кости наряду с белком коллагеном входит фосфат кальция— кристаллическое минеральное соединение, близкое к гидроксилапатиту Саю(Р04)б(0Н)2. Часть ионов Са + замещена ионами Mg +, а очень незначительная часть ионов 0Н замещена ионами фтора, которые повышают прочность кости. Внутри основного материала кости находятся остеоци- [c.373]

    Хондроитинсульфат — важный компонент хрящей, сухожилий, соединительной ткани, где он всегда связан с белками, чаще всего — с коллагеном, и входит в состав липопротеидных комплексов. [c.71]

    Аминокислотный состав коллагена своеобразен 33% всех аминокислотных остатков составляет Гли, 12% — Про и 10% — неканонический остаток оксипролил (Опро). Этот остаток, а также оксилизил (Олиз), содержащийся в количестве от 0,3 до 1,2%, встречаются главным образом в коллагенах. Коллаген содержит также до 10% Ала и значительно меньшие количества других аминокислот, причем содержание Тир, Гис, Цис, Мет, Вал, Фен особенно мало — менее чем по 1%. Таким образом, до /з остатков составляют Гли, Про, Опро и Ала. Последовательность остатков в цепи коллагена можно представить в виде (Гли — X — Х) , где X — любой остаток. Чаще всего встречаются последовательности Гли — Про — Опро, Гли — Про — Ала, Гли — Ала — Опро. [c.127]

    При рассмотрении результатов анализа (см. табл. 15) видно, что белки отличаются от других природных макромолекулярных соединений, нанример от целлюлозы или крахмала, большим числом различных единиц, входяш их в состав макромолекул (20 аминокислот вместо только одного моносахарида —глюкозы). Кроме того, белки содержат различные аминокислоты в определенных соотношениях. Некоторые белки содержат большое количество определенных аминокислот так, например, коллаген богат гликоколем, пролином и оксипролином, кератин — цистеином и оксикислотами, глиадин пшеницы — глутаминовой кислотой, а салъмин — белок из спермы рыб — состоит почти исключительно из аргинина и не содержит кислотных групп. [c.424]

    Одним из простейших способов пролонгирования лекарств является повьпиение вязкости парентеральных растворов. Повьпиение вязкости чаще всего достигается путем введения в состав лекарства высокомолекулярных водорастворимьге полимеров, таких как коллаген и его производные, желатин, альбумин, производные метилнеллюлозы, ПВП идр. [c.649]

    Хондроитинсульфаты представляют собой О-сульфирован-ные в положениях 4 или 6 производные хондроитина который также является природным гликозаминогликаном и и-зомерен гиалуроновой кислоте. Хондроитинсульфаты входят в состав хрящей, костной ткани и сухожилий в виде комплексов с белком коллагеном или с липидами. Повторяющейся единицей [c.106]

    Волокиа коллагеиа очень прочны, они входят в состав сухожилий, кожи, хрящей, кровеносных сосудов. Коллаген, состааляю-щий около одной трети всех белков позвоночных, относится к фибриллярным белкам, образующим длинные ннти — фибриллы. К та> КИМ белкам принадлежат также а-кератины волос и шерсти, фиброин шелка основой их служат сплетенные аместе а-спиральные пептидные цепи. Впервые рентгенограммы фибриллярных белков бьшн изучены в начале 30-х годов У. Астбери. [c.257]

    Тропоколлаген — основная структурная единица коллагена, имеет молекулярную массу 285 ООО и состоит из трех полипептидных цепей — двух а1 и одной а2. Эти цепи находятся в особой, присущей лишь коллагену конформации и образуют тройную спираль. Аминокислотный состав цепей необычен и характеризуется высоким содержанием остатков глицина и пролина, а также наличием остатков 4-гидроксипролииа и 5-гидроксилизииа. В аминокислотной последовательности цепей практичес сн на каждом третьем месте находится остаток глицина, и наиболее часто повторяющийся фрагмеит пептидной цепи имеет структуру [c.258]

    Биологические функции. Белки могут выполнять в живых организмах самые различные функции катализировать (ферменты) и регулировать (гормоны) биохимич. реакции входить в состав соединительной ткани (напр., коллаген) или мышц (актин, миозин) служить резервными питательными веществами (гранулы белка в цитоплазме) и др. Функции дезоксирибонуклеиновой к-ты — передача генетич. информации из поколения в поколение при клеточном делении. Этот Б. служит исходной матрицей при передаче информации внутри клетки. Рибонуклеиновая к-та также участвует в этом процессе, приводящем к синтезу специфич. белков клетки. Полисахариды могут служить резервными питательными веществами (напр., крахмал, гликоген), выполнять структурные функции (напр., целлюлоза полисахариды соединительной ткани), обеспечивать специфические свойства поверхности клеток (напр.1, антигенные полисахариды микроорганизмов) или защиг ту организма в целом (напрнмер, камеди и слизи растений). [c.128]

    К основным типам соединительной ткани, богатой эластином, но содержащей также небольшое количество коллагена, относятся желтая эластическая ткань связок и эластический слой соединительной ткани в стенках крупных артерий. Упругие артериальные стенки помогают распределять нагнетаемую сердцем кровь по кровеносным сосудам и сглаживать пульсовые колебания давления крови, создаваемые сокращениями сердца. В состав эластической соединительной ткани входит фибриллярный белок, который по ряду свойств напоминает коллаген, но по некоторым свойствам сильно от него отличается. Основная субъединица фибрилл эластина — троиоэлйс-ткн-имеет молекулярную массу, равную приблизительно 72000, и содержит [c.179]

    На основании приведенных результатов можно сделать вывод, что даже белки одного типа имеют различный аминокислотйый состав. Первые три белка — фиброин шелка, кератин шерсти и коллаген соединительных тканей принадлежат к типу водно-нерастворимых фибриллярных белков, однако содержание в них отдельных аминокислот весьма различно (в г/100 г белка)  [c.642]

    Строение тела животных дает многочисленные примеры использования природой физических и химических свойств разнообразных полимерных материалов. Уже были упомянуты мышцы, которые построены из связок волокон, представляющих собой одну из форм белка. Главной функцией мышц является, конечно, перевод химической энергии, полученной из пищи, в механическую работу, но поскольку мышцы обладают некоторыми эластическими свойствами каучуков, то мышечная система выполняет функции прокладки, амортизирующей удары и защищающей внутренние органы от повреждений. Клей и желатину получают из другого фибриллярного белка — коллагена, основного белка кожи. Коллаген име-л тся также в сухожилиях (связывающих мышцы со ске-о том), связках и т. д., входит он и в состав костей. Йрочность кож, которой добиваются химической обра-с боткой (дубление) шкур, обусловлена сеткой составляю- даих их коллагеновых волокон. [c.17]

---

КОЛЛАГЕН — жизненно важный белок

Что мы знаем о коллагене? Те, кто заботится о поддержании своего здоровья и физической формы, как правило, в первую очередь интересуются наиболее ценными компонентами питания — белками, углеводами, жирами, витаминами и минеральными веществами. Однако, небезынтересен тот факт, что коллаген играет важнейшую роль в пластической (структурной) функции, входя в состав соединительных тканей, обеспечивая их прочность и эластичность. При этом он является специфическим белком! Указанные выше функции выполняют коллагены костей, сухожилий, кожи, хрящей, стенок сосудов и связывающих тканей.
В организме коллаген образуется из его предшественника, именуемого проколлагеном. Проколлаген имеет молекулярный вес 120,000. Дробление одной или нескольких пептидных связей проколлагена образует коллаген, который имеет три субъединицы, каждая с молекулярным весом 95,000; поэтому, молекулярный вес коллагена — 285,000. Эти три субъединицы закручиваются как спирали вокруг удлиненной прямой оси. Длина каждой субъединицы — 2,900 ангстрема, а ее диаметр — приблизительно 15 ангстремов. Эти три цепи накладываются так, чтобы трехспиральная структура не имела никаких четких предельных размеров.
Поскольку это белок, то возникает вопрос: не является ли он пищевым белком, и каков его аминокислотный состав. Взгляните на табличку.

Состав коллагена (процентное содержание аминокислот в коллагене)

Лизин	2,60
Гистидин	0,42
Аргинин	4,45
Аспартовая кислота	4,90
Треонин	1,87
Серин	3,87
Глутаминовая кислота	7,19
Пролин	11,82
Глицин	33,50
Аланин	10,93
Валин	2,02
Метионин	0,61
Изолейцин	1,36
Лейцин	2,66
Тирозин	0,52
Фенилаланин	1,31
Гидроксипролин	9,21
Гидроксилизин	0,76

Вы видите, что коллаген отличается от всех остальных протеинов, особенно пищевых, высоким содержанием пролина и гидроксипролина. Гидроксипролин не обнаруживается в столь значительных количествах ни в одном другом белке, кроме эластина. Пролин в коллагене присутствует в основном в последовательности глицин-пролин-X, где X часто представлен аланином или гидроксипролином. Коллаген не содержит цистина или триптофана и, следовательно, не может заменять другие протеины в диете. Присутствие оксипролина и оксилизина разительно отличает его от других белков в живых организмах (эти аминокислоты не встречаются в составе других белков). Роль этих аминокислот необычайно важна в стабилизации трехспиральной конформации молекул коллагена.
Многие годы коллаген считался нерастворимым в воде и, поэтому, неусвояемым. Причиной этого является то, что нативный коллаген, т.е. коллаген, поступающий в организм из пищевых продуктов, сопротивляется воздействию трипсина, содержащегося в желудочной среде, однако, он гидролизуется бактериальным ферментом коллагеназой. Когда же коллаген кипятят в воде, тройной завиток его структуры разрушается, и субъединицы частично гидролизуются, а продуктом этого становится желатин. Развернутые цепи пептидов желатина захватывают большие количества воды, приводя к образованию гидратированных молекул.
Дальнейшее изучение коллагена показало, что он подвергается процессу старения в живых организмах, что может быть вызвано формированием поперечных связей между волокнами коллагена. Они образуются за счет преобразования некоторых боковых цепей лизина в альдегиды. Белок эластин, который содержится в упругих волокнах соединительной ткани, содержит подобные поперечные связи и может образовываться путем комбинации волокон коллагена с другими протеинами. Когда образованные за счет поперечных мостиков коллаген или эластин расщепляются, образуются продукты поперечно связанных фрагментов лизина. Соединительная ткань в результате этого становится менее эластичной.
Биосинтез коллагена и последующее образование фибрилл и волокон соединительной ткани — сложный, многоступенчатый и относительно медленный процесс (поэтому столь медленно заживают травмы соединительных тканей и хрящей, особенно у взрослых). Исследования показали, что гидроксилирование пролина и лизина осуществляется специальными ферментами в присутствии атмосферного кислорода, ионов железа, аскорбиновой кислоты, D-кетоглутарата, как активатора ферментов. Нарушение отдельных стадий этого процесса — в случае блокады или недостатка вышеперечисленных факторов — приводит к синтезу атипичного, легкоразрушающегося коллагена. Так, недостаток витамина С тормозит гидроксилирование пролина и лизина, и поэтому служит причиной такого тяжкого заболевания, как цинга. В случае других нарушений возникают такие заболевания, как ревматоидный артрит, остеоартроз, склеродермия и ряд других не менее тяжелых заболеваний. Коллаген — общее название соединительно-тканного белка. Существует несколько типов коллагена. Так, например, коллаген типа III — важный поддерживающий компонент соединительной ткани легких, кровеносных сосудов и кишечника, а коллаген типа IV играет важную роль в сохранении целостности эпителиальных и эндотелиальных клеточных оболочек.
Что нужно для того, чтобы в организме не происходило сбоев цикла образования и обновления коллагена? Конечно же, самым важным фактором, необходимым для построения полноценной молекулы коллагена, являются структурные субъединицы белка — аминокислоты, образующиеся в результате расщепления белков пищевых продуктов.
Вы, безусловно, знаете, что существует около трех десятков аминокислот, являющихся пищевыми факторами. В организме многие из них синтезируются в печени. Однако, некоторые аминокислоты не могут синтезироваться в организме, и человек должен получать их с пищей. Незаменимыми для человека являются следующие аминокислоты: гистидин, изолейцин, лейцин, валин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин и триптофан. В организме постоянно идет процесс синтеза белков, и в случае отсутствия хотя бы одной незаменимой аминокислоты образование белков приостанавливается.
Белковая молекула является сложной, достаточно стабильной биологической структурой. Поэтому требуется от 5 до 15% энергии, необходимой человеку в сутки, для того, чтобы расщепить белковую молекулу на входящие в ее состав аминокислоты. Заметьте, это касается людей, ведущих малоподвижный образ жизни. Предположим, вы занимаетесь физической культурой или спортом, следите за своим телосложением и путем физических упражнений не даете себе «расслабляться». Итог — энергозатраты вашего организма значительно возрастают, а вместе с ними растет и потребность в пластическом материале, в том числе и в коллагене.
У активных спортсменов возникает еще более сложная дилемма: с одной стороны, для восстановления мышечной массы необходимо постоянно пополнять запасы белка вместе с пищей, с другой стороны, прием пищи сопровождается процессом пищеварения (переваривания пищи с помощью протеолитических ферментов желудочно-кишечного тракта). Это занимает длительное время и отнимает значительное количество энергии, необходимой для восстановления и совершенствования спортивной формы.
Воспроизведение процесса пищеварения in vitro (вне организма) путем гидролиза белков дало возможность получать комплекс природно-сбалансированных продуктов расщепления белка (аминокислоты, полипептиды, витамины) в свободном виде. Полученные таким путем аминокислоты не нуждаются в переваривании, абсорбируются непосредственно в кровоток и принимают участие в построении белка. После приема внутрь они быстро всасываются. Это явилось основой создания многих протеиновых пищевых добавок, которые Вам знакомы. Но обеспечивает ли хорошо сбалансированная, богатая биологически ценным белком диета адекватное количество коллагена? К сожалению — нет, в силу уникальности аминокислотного профиля коллагена. Тогда есть ли возможность добавлять в диету продукт, содержащий повышенное количество коллагена? Есть ли возможность обеспечить полное усвоение коллагена? Ведь мы знаем, что он в чистом виде практически не усваивается. На эти вопросы мы сейчас готовы ответить утвердительно.
Но об этом позднее, а пока давайте посмотрим на то, как коллаген используется специалистами за рубежом.
Известно, что коллаген входит в состав синовиальной жидкости, которая предназначена для снижения трения в суставах. Французские ученые предложили использовать коллаген в технике. Они вводят коллаген в смесь порошков меди, асбеста и смолы. Из этой смеси средствами порошковой металлургии изготавливают подшипники, износостойкость которых в десять раз выше, чем у обычных подшипников. Представляете, что происходит с вашими суставами, когда в организме недостает коллагена?
Дерматолог из Беверли Хиллз, доктор Дэйвид Эмрон, установил, что злоупотребление солнечным светом при загорании отрицательно влияет на содержащиеся в коже коллагеновые волокна, приводя к преждевременному появлению морщин и старению кожи. Эмрон считает, что воздействия одних антиоксидантов, которые используются в составе кремов для кожи и при приеме внутрь, недостаточно. Нужен дополнительный, «свежий» коллаген.
Еще один специалист из Беверли Хиллз, дерматолог Стюарт Каплан, полагает, что только коллаген способен «сгладить» формирующиеся в ходе жизни человека морщинки на коже. Опыт этих специалистов с коллагеном в виде инъекций показал, что отдельные люди испытывают острую аллергическую реакцию на эти процедуры, чего не происходит с коллагеном, принимаемым внутрь в виде гидролизата. Вот теперь мы уже ближе к ответам на вопросы, поставленные выше!
Доктор Дебра Джейлмэн, дерматолог из Нью-Йорка, обнаружила тесную связь развития целлюлита с ослаблением коллагеновых элементов, прикрепляющих кожу к лежащим под нею структурам и поддерживающих кожу в гладком, натянутом состоянии. Обогащение питания усвояемым коллагеном считается одним из самых современных и эффективных средств избавления прекрасной половины человечества от этого неприятного явления.
Практически все специалисты, изучавшие коллаген, сходятся в мысли, что уменьшение гибкости и подвижности в суставах с возрастом — это следствие «старения» коллагена в составе соединительных тканей.
Американские клиницисты имеют достаточно богатый опыт лечения ревматоидных артритов путем перорального применения коллагена (внутрь). Теперь вспомните о тех болях в суставах, которые сопровождают Ваши напряженные тренировки, и Вам станет легче принять решение в пользу дополнения диеты коллагенсодержащими препаратами.
Но хватит теории и зарубежной практики. Теперь мы имеем возможность, как вы уже догадываетесь, помочь всем желающим в решении проблем, связанных с недостаточностью коллагена в организме. Мы не стали бы писать об этом столь подробно, если бы не тот факт, что напряженные тренировки, особенно связанные со скоростно-силовыми проявлениями и высокой потребностью в пластическом материале (белке), неминуемо ведут к определенному дисбалансу между скоростью роста силы мышц и прочностью сухожильных и связочных структур. Увеличение суммарной тяги всех растущих в поперечнике мышечных волокон позволяет вам развивать более значительные усилия, но медленно растущие сухожильные и связочные ткани уже не способны выдерживать растущий стресс, и, вследствие этого, в точках прикрепления сухожилий и связок к костям возникает воспалительный процесс. Он может быть вялым, и тогда хорошая разминка и использование согревающих мазей может стать определенным, хотя и временным, спасением. Но порой этот процесс становится острым, и тогда режущая боль настигает вас не только во время выполнения любимых приседов, трицепсовых жимов и других упражнений. Она заставляет вас ворочаться и просыпаться по ночам, а уж учащение болей во время резкого изменения погодных условий превращает вас в квалифицированного синоптика. И здесь, к сожалению, есть весьма неприятный аспект: в сухожильной и связочной ткани, равно как и в хрящах, нет кровеносных сосудов. Так что рекомендации хорошенько разминаться, чтобы улучшить кровоснабжение суставов и избежать болезненности колен, локтей или плечевых суставов, оказываются действенными далеко не на все 100%. Соединительная ткань, состоящая частично из коллагена лишена капиллярной сети и питается не по законам омывания ее кровью, богатой нутриентами, а по законам осмоса. Следовательно, имея в окружающих жидких средах повышенное количество коллагена и всех тех веществ, которые улучшают восстановление и образование соединительных тканей и хрящей, вы можете решить эту проблему. Нет там коллагена — и вы обречены, как минимум, на хроническую болезненность, а по максимуму — на развитие ревматоидной или артрозной симптоматики.
Перейдем от науки к живой практике. Теперь у вас есть выбор. Линия специализированных продуктов для спортсменов «IRONMAN» предлагает новый уникальный продукт — «IRONMAN Коллаген». Это — сухой белковый концентрат, состоящий из тех аминокислот, которые образуют соединительные ткани в организме (хрящи, сухожилия, связки, кожу, суставные сумки) и коллагена, с добавлением аминокислот оксипролина и оксилизина, аминокислот свободных форм, помогающих строить эти ткани, а также активных пептидов, оптимизирующих восстановление соединительных тканей. «IRONMAN Коллаген» является ферментативным (протеолитическим) продуктом, а именно гидролизатом коллагена, который только в таком виде усваивается организмом и содержит все аминокислоты этого белка в природносбалансированной форме, в том числе все незаменимые для человека. Рекомендуется принимать «IRONMAN Коллаген» по 5 г (чайная ложка сухого порошка), растворив ее в 200 мл фруктового сока, воды или молока, вместе с последней предтренировочной порцией пищи.
Для тех, кто желает превратить прием дополнительного коллагена в удовольствие, предлагается сухой напиток «Лидер Коллаген». Он содержит следующие аминокислоты (г/г сухого продукта), принимающие активное участие в метаболизме мышечной и соединительной ткани: изолейцин (0,021), лейцин (0,041), валин (0,028) — незаменимые аминокислоты, относящиеся к разветвленным аминокислотам. Действуя вместе, они защищают мышечные ткани и являются источником энергии, а также способствуют восстановлению костей, кожи, мышц, поэтому они особенно важны в восстановительный период после травм и операций. Треонин (0,021) очень важен для синтеза коллагена и эластина. Фенилаланин (0,027) используют для лечения артритов, депрессий, он влияет на настроение, уменьшает боль, улучшает память. Лизин (0,038) необходим для нормального формирования костей, способствует усвоению кальция, участвует в формировании коллагена и восстановлении тканей. Важен в восстановительный период после операций и спортивных травм. Гистидин (0,012) способствует росту и восстановлению тканей, защищает от радиации. Метионин (0,008) уменьшает мышечную слабость, полезен при остеопорозе. Метионин важен в комплексной терапии ревматоидного артрита, необходим для синтеза нуклеиновых кислот, коллагена и др. белков, он способен уменьшать жировой метаморфоз печени. Аргинин (0,077) — замедляет рост опухолей, содержится в соединительной ткани и коже в значительных количествах, важный компонент обмена веществ в мышечной ткани. Пролин (0,092) улучшает состояние кожи, за счет увеличения выработки коллагена и уменьшения его потери с возрастом. Помогает в восстановлении хрящевых поверхностей суставов, укрепляет связки и сердечную мышцу, способствует заживлению кожи.
Вы можете употреблять «IRONMAN Коллаген» и «Лидер Коллаген» до тренировки и после нее, а также в промежутках между приемами пищи. Частота и длительность курса зависит от напряженности вашего тренировочного режима, степени повреждения соединительных тканей и индивидуальной реакции на прием. В любом случае мы рекомендуем для профилактики возможных травм принимать эти продукты перед циклами акцентированного силового тренинга, который, как известно, предъявляет повышенные требования к эластичности и прочности всех соединительных тканей, прежде всего связок и сухожилий. Эти продукты будут работать еще лучше, если принимать их в сочетании с продуктами «Супер Акулий Хрящ» линии IRONMAN, «Joint Fuel» фирмы Twinlab или «First Aid» фирмы Amerifit.

Ссылки:

1. А. Ш. Бышевский, О. А. Терсенов, «Биохимия для врача», Екатеринбург, ИПП «Уральский рабочий», 1994 год
2. Encyclopedia Britannica, 1997
3. Штрауб Ф. Б. Биохимия. Будапешт 1965 г.
4. Кованова В. В., Сыченикова И. А. Коллагенопластика в медицине. Москва, «Медицина» 1978 г.
5. Рисман М. БАПД: неизвестное об известном. Москва, «Арт-Бизнес-Центр» 1998 г.
6. Мазуров В. И. Биохимия коллагеновых белков. Москва, «Медицина», 1974
7. Bornstein P. The Biosynthesis of Collagen, Ann Rev Biochem, 1974 v. 43
8. Kivirikko K. J., Ristali L. Biosynthesis of Collagen and its Alterations in Pathological Status — Med. Biol., 1976, v. 54, # 23
9. Ms. Fitness, Fall 1999
10. «Огонек», № 1, 1996
11. ALL NATURAL MUSCULAR DEVELOPMENT, September 1998

Химический состав и элементарная структура белков шкуры животных

К важнейшим белковым веществам шкуры относятся волокнистые белки — коллаген, кератин, эластин и ретикулин. Кроме того, в шкуре содержатся глобулярные белки — альбумины, глобулины и сложные белки.

Содержание различных белков в шкурах животных изменяется в зависимости от вида, возраста, породы, пола и условий содержания. Белковый состав кожевой ткани можно представить в следующем виде, % от массы сухой дермы: коллаген — 98-99; эластин — 0,3-1; альбумины — 1-3,5; глобулины — 1-3,2; мукоиды — 0,5-3,5.

Коллаген. Основным веществом кожного покрова овец является коллаген. Свое название коллаген получил от способности образовывать при нагревании клей (колла — клей, генау — рождаю). Элементарный состав коллагена шкур животных можно представить в следующем виде, %: углерод — 50,2-51,1; азот — 17-18,1; водород — 6,4-6,5; кислород — 25,1-26,1; сера — 0,1-0,3.

Водный экстракт очищенного коллагена имеет рН = 6-7; изоэлектрическая точка, определенная электрофоретическим методом, соответствует рН = 6-7,5.

Как и любое образование животного происхождения, коллаген имеет упорядоченную структуру. В коллагене, как и в других белках, имеются структуры возрастающей степени сложности.

Первичная структура коллагена характеризуется последовательностью расположения аминокислотных остатков и их количеством в полипептидных цепях. Аминокислотный состав коллагена в значительной степени определяет его химические свойства и изменения, происходящие под действием различных реагентов. Основу аминокислотного состава составляют 18 α-аминокислот, к которым относятся гликоголь, аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, оксипролин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, аргинин, лизин, оксилизин, сирин, треонин и фенилаланин.

Аминокислотные остатки в коллагене соединены пептидными связями в длинные главные цепи. Важное значение в строении и свойствах коллагена, а также в изменениях его при различных обработках в технологическом производстве имеют взаимодействия между главными молекулярными цепями, которые осуществляются различными связями — гидрофобными водородными и электровалентными.

Вторичная структура коллагена — конформация его главных молекулярных цепей.

Третичная структура — взаимное расположение полипептидных цепей в его основной структурной единице — тропоколлагеновой частице. За основу строения коллагена принята трех- спиральная спираль. Полипептидные цепи, объединенные в трехспиральную спираль, составляют основную часть структуры коллагена.

Четвертичная структура коллагена представляет собой фибриллы коллагена, которые образуются в результате агрегирования тропоколлагеновых частиц. Четвертичная структура является надмолекулярной структурой коллагена.

Химические свойства коллагена определяются в основном его аминокислотным составом и структурой. Кислоты и щелочи; взаимодействуют с аминными и карбоксильными группами полярных боковых цепей и конечными оксигруппами коллагена, а также с карбонильными и иминогруппами пептидных связей.

Большое значение для технологического производства обработки меха имеет способность коллагена взаимодействовать с ферментами. Условия взаимодействия коллагена с ферментами различных классов неодинаковы.

Кератин. Кератин содержится в шерсти овечьих шкур и в роговом слое эпидермиса. От других белков кератин отличается содержанием большого количества цистина и, следовательно, серы. Количество кератина в шкуре зависит от вида животного, его возраста, условий содержания и ряда других факторов.

Для мехового производства наибольший интерес представляет кератин шерсти, который является сложным биологическим образованием. В шерсти различают три основных элемента: кутикулу, корковый слой и сердцевину.

Элементарный состав кератина овечьей шерсти следующий, %: углерод — 50,65; водород — 7,03; азот — 17,7; кислород — 20; сера — 6,1.

Особенностями аминокислотного состава кератина являются значительное содержание цистина и серы, отсутствие оксипролина, значительное содержание моноаминодикарбоновых и диаминомонокарбоновых кислот и оксикислот.

Главными молекулярными цепями кератина являются цепи, образованные аминокислотными остатками, соединенными пептидными связями. Боковые цепи кератина имеют различные реакционноспособные группы, которые образуют многие типы связей между цепями. Кроме того, молекулярные цепи кератина соединены короткой дисульфидной ковалентной связью благодаря присутствию большого количества цистина. Дисульфидная связь, прочно соединяя цепи, делает кератин устойчивым к различным воздействиям; кроме того, она очень реакционноспособна. Цистин легко восстанавливается, окисляется и гидролизуется, образуя разнообразные продукты реакции.

Кератин, так же как и коллаген, имеет сложную структуру конформации молекулярных цепей и их агрегацию.

Эластин и ретикулин. Основным свойством эластина является его высокая эластичность. Особенностью аминокислотного состава эластина является содержание в нем (до 90% общего количества) аминокислотных остатков с неполярными боковыми цепями.

В отличие от эластина ретикулин содержит значительное количество полярных аминокислот. Вместе с тем в ретикулине имеются углеводы (около 50%) и липиды (10-20%).

Эластин и ретикулин более устойчивы к действию горячей воды, кислот и щелочей, чем коллаген. Эластин менее устойчив к действию ряда протеолитических ферментов. Специфическим ферментом, разрушающим эластин, является эластаза.

КОЛЛАГЕН • Большая российская энциклопедия

КОЛЛАГЕ́Н (от греч. ϰόλλα – гум­ми, ка­медь, клей и…ген), фиб­рил­ляр­ный бе­лок, со­став­ляю­щий ос­но­ву со­еди­ни­тель­ной тка­ни (ко­жа, кость, су­хо­жи­лие, хрящ, связ­ки, ро­го­ви­ца гла­за и др.) и обес­пе­чи­ваю­щий её проч­ность. К. вы­пол­ня­ет опор­но-ме­ха­нич. функ­цию, яв­ля­ет­ся од­ним из осн. ком­по­нен­тов меж­кле­точ­но­го мат­рик­са; об­ра­зуя ком­плек­сы с др. его ком­по­нен­та­ми (в т. ч. про­те­ог­ли­ка­на­ми), он уча­ст­ву­ет в меж­кле­точ­ном взаи­мо­дей­ст­вии, влия­ет на под­виж­ность кле­ток, мор­фо­ге­нез ор­га­нов и тка­ней в про­цес­се раз­ви­тия и рос­та ор­га­низ­ма. Пред­ше­ст­вен­ни­ком К. в ор­га­низ­ме слу­жит про­кол­ла­ген, ко­то­рый пре­вра­ща­ет­ся в функ­цио­наль­но ак­тив­ный бе­лок в хо­де по­сттранс­ля­ци­он­ной мо­ди­фи­ка­ции – от­ще­п­ле­ния пеп­тид­ных фраг­мен­тов от кон­це­вых час­тей мо­ле­ку­лы.

К. об­ла­да­ет уни­каль­ной струк­ту­рой: его ами­но­кис­лот­ный со­став ха­рак­те­ри­зу­ет­ся вы­со­ким со­дер­жа­ни­ем ос­тат­ков гли­ци­на (ок. 30%) и про­ли­на, а так­же на­ли­чи­ем ос­тат­ков мо­ди­фи­ци­ро­ван­ных ами­но­кис­лот 4-гид­ро­кси­про­ли­на и 5-гид­ро­кси­ли­зи­на. На до­лю про­ли­на и гид­ро­кси­про­ли­на при­хо­дит­ся 25% от сум­мы всех дру­гих ами­но­кис­лот. Т. о., в пер­вич­ной струк­ту­ре К. в ка­ж­дом треть­ем по­ло­же­нии на­хо­дит­ся ос­та­ток гли­ци­на, а в ка­ж­дом чет­вёр­том – ос­тат­ки про­лина или гид­ро­кси­про­ли­на. Бла­го­да­ря это­му по­ли­пеп­тид­ная цепь име­ет фор­му рых­лой спи­ра­ли. Три по­ли­пеп­тид­ные це­пи об­ра­зу­ют су­пер­спи­раль в ви­де трёх­жиль­но­го ка­на­та, струк­ту­ра ко­то­ро­го ста­били­зи­ро­ва­на гл. обр. мно­го­числ. во­до­род­ны­ми свя­зя­ми, элек­тро­ста­тич. и гид­ро­фоб­ны­ми взаи­мо­дей­ст­вия­ми. Трой­ная спи­раль яв­ля­ет­ся осн. струк­тур­ной еди­ни­цей К. и на­зы­ва­ет­ся тро­по­кол­ла­ге­ном (мо­ле­ку­ляр­ная мас­са ок. 300000). Ко­ва­лент­но свя­зан­ные, плот­но уло­жен­ные мо­ле­ку­лы тро­по­кол­ла­ге­на со­став­ля­ют кол­ла­ге­но­вые во­лок­на. Ор­га­ни­за­ция по­след­них в со­еди­ни­тель­ной тка­ни за­ви­сит от её био­ло­гич. функ­ции. Од­но во­лок­но К. диа­мет­ром ок. 1 мм вы­дер­жи­ва­ет на­груз­ку бо­лее 10 кг. К. яв­ля­ет­ся гли­ко­про­теи­ном: на ка­ж­дые 1000 ами­но­кис­лот­ных ос­тат­ков в его по­ли­пеп­тид­ной це­пи при­хо­дит­ся от 2 до 80 ос­тат­ков уг­ле­во­дов, свя­зан­ных че­рез HO-груп­пу гид­ро­кси­ли­зи­на.

К. не­рас­тво­рим в во­де и ор­га­нич. рас­тво­ри­те­лях. В во­де он на­бу­ха­ет, а при дли­тель­ном ки­пя­че­нии де­на­ту­ри­ру­ет, пре­вра­ща­ясь в же­ла­тин. К. спо­со­бен раз­ру­шать­ся под дей­ст­ви­ем спе­ци­фич. фер­мен­тов – кол­ла­ге­наз, ко­то­рые син­те­зи­ру­ют­ся в клет­ках жи­вот­ных, и не­ко­то­ры­ми бак­те­рия­ми. К. ши­ро­ко рас­про­стра­нён как у по­зво­ноч­ных, так и у бес­по­зво­ноч­ных жи­вот­ных, не об­на­ру­жен у про­стей­ших, гри­бов и рас­те­ний. На его до­лю при­хо­дит­ся поч­ти треть всей мас­сы бел­ков по­зво­ноч­ных, т. е. в ко­ли­че­ст­вен­ном от­но­ше­нии он пре­об­ла­да­ет над все­ми дру­ги­ми бел­ка­ми. По ме­ре ста­ре­ния ор­га­низ­ма в тро­по­кол­ла­ге­не про­ис­хо­дит об­ра­зо­ва­ние всё боль­ше­го чис­ла по­пе­реч­ных свя­зей, что при­во­дит к из­ме­не­нию ме­ха­нич. свойств хря­щей и су­хо­жи­лий, кос­ти ста­но­вят­ся лом­ки­ми, по­ни­жа­ет­ся про­зрач­ность ро­го­ви­цы гла­за и т. д. На­ру­ше­ния в струк­ту­ре и об­ме­не К. при­во­дят к тя­жё­лым за­бо­ле­ва­ни­ям. При цин­ге, напр., на­ру­ша­ет­ся про­цесс гид­ро­кси­ли­ро­ва­ния ами­но­кис­лот; это дес­та­би­ли­зи­ру­ет тро­по­кол­ла­ген, вслед­ст­вие че­го про­ис­хо­дит по­ра­же­ние ко­жи, со­су­дов и др. ор­га­нов.

Особенности аминокислотного состава эластина и структурной организации эластических волокон. Общее представление об обмене эластина. Специфические маркеры деградации эластина

Работа добавлена: 2016-05-14

Особенности аминокислотного состава эластина и структурной организации эластических волокон. Общее представление об обмене эластина. Специфические маркеры деградации эластина.

Эластин — своеобразный белок, отличающийся от коллагена не только по электронномикроскопическим и гистохимическим характеристикам, но и по химическому составу и молекулярной структуре.

С одной стороны, первичная структура эластина имеет некоторые общие черты с первичной структурой коллагена. Почти таким же, как в коллагене, является содержание глицина (около 1/3 общего числа аминокислотных остатков) и пролина. Общим для эластина и коллагена является наличие оксипролина, хотя количество оксипролильных остатков в эластине примерно в 10 раз меньше, чем в коллагене. Как и в коллагене, в эластине содержится крайне мало цистина, метионина, гистидина и отсутствует триптофан.

Вместе с тем, по своему аминокислотному составу эластин обладает весьма существенными отличиями от коллагена. Он содержит значительно меньше аспарагиновой и глутаминовой кислот и аргинина, а также гораздо больше валина и аланина. Отсутствие триптофана, малые количества цистина и метионина, высокое содержание валина и низкое, по сравнению с коллагеном, содержание оксипролина являются четкими критериями для идентификации этого белка в различных образцах соединительной ткани.

Главной особенностью эластина, отличающей его от всех других белков, является исключительная насыщенность первичной структуры неполярными аминокислотами: около 90% аминокислотных остатков обладают неполярными боковыми группами, лишь 2-3% приходится на долю положительно заряженных остатков аминокислот, таких, как лизин и аргинин, и 6-7 % — на долю аминокислот с отрицательно заряженными остатками боковых цепей (глутаминовой и аспарагиновой). В этом и заключается специфичность аминокислотного состава эластина, которая обусловливает его инертность по отношению к воде и различным химическим реагентам. Эластин во много раз меньше набухает в воде по сравнению с коллагеном, довольно устойчив к гидротермическим воздействиям и не обнаруживает эффекта денатурации в процессе нагревания.

Первичная структура эластина расшифрована пока еще далеко не полностью. Установить последовательность остатков удалось лишь в небольших пептидных фрагментах молекулы растворимого предшественника зрелого эластина — тропоэластина. При этом были обнаружены несвойственные другим белкам последовательности, например, тетрапептид ГЛИ-ГЛИ-ВАЛ-ПРО-, пентапептид ПРО-ГЛИ-ВАЛ-ГЛИ-ВАЛ-, гексапептид ПРО-ГЛИ-ВАЛ-ГЛИ-ВАЛ-АЛА-. Найдены были также остатки аланина, связанные с остатками лизина: АЛА-АЛА-ЛИЗ- и АЛА-АЛА-АЛА-ЛИЗ. Во фрагментах молекул зрелого эластина, содержащих лизин, и полученных путем последовательной обработки эластинсодержащих тканей эластазой, папаином, карбоксипептидазой, были обнаружены необычные для других белков соединения — десмозины. Было установлено, что эти компоненты формируются в результате конденсации четырех остатков лизина. Молекулярные цепи эластина имеют очень большую длину. Подтверждением этому служит тот факт, что в 105 г эластина содержится только 0,29 моль N-концевых аминокислотных остатков. Предполагают, что длинные молекулярные цепи в эластине связаны между собой редкими межмолекулярными связями. По мнению ряда авторов, это обусловлено чрезвычайной бедностью первичной структуры эластина полярными (основными и кислотными остатками). Несомненно, эта особенность имеет отношение к основному механическому свойству эластина, поскольку обратная деформируемость фибриллярного белка возможна только при том условии, что отдельные фибриллы могут обладать достаточной кинетической свободой по отношению друг к другу.

Возможно эти работы будут Вам интересны.

1. Волокнистые структуры соединительной ткани. Коллаген как главный белок коллагеновых волокон., особенности аминокислотного состава и структурной организации молекулы тропоколлагена, структура коллагенового волокна. Многообразие типов коллагена

2. Современные представления о структурной организации белковых молекул. Первичная, вторичная, третичная, четвертичная структура белков. Виды связей и взаимодействий, стабилизирующих различные уровни структурной организации белков и надмолекулярных белковых

3. Специфические особенности цвета в интерьере

4. Возрастные особенности поддержания постоянства газового состава крови

5. Общая характеристика предприятия и анализ количественного и качественного состава персонала организации

6. Социальная информация. Определение. Свойства. Особенности информации как товара. Информация как стратегический ресурс развития организации. Формирование информационного потока организации

7. Особенности химического состава и обменных процессов цемента. Клеточный и бесклеточный цемент. Характеристика органических и минеральных компонентов цемента

8. Транспортные липопротеиды крови: особенности строения, состава, функций липопротеидов разных классов. Изменения соотношения липопротеидов при атеросклерозе

9. Химический состав и биологическая роль пелликулы. Общая характеристика зубного налета, биологическое значение и особенности химического состава: содержание воды, органических и минеральных веществ

10. Определение пищевых волокон

Что такое белок коллагена? Вот все, что вам нужно знать

Что такое коллаген?: Обзор

Коллаген — это самый распространенный в организме белок, который помогает структурировать волосы, кожу, ногти, кости, связки и сухожилия. Благодаря коллагену мы лучше можем двигаться, сгибаться и растягиваться. Коллаген также помогает волосам сиять, кожа сияет, а ногти остаются крепкими. **

Итак, из чего состоит коллаген? Коллаген — это белок, состоящий из аминокислот глицина, пролина, гидроксипролина и аргинина, которые помогают соединительной ткани, коже, волосам и ногтям нашего тела оставаться максимально здоровыми.**

По мере того, как мы стареем, и чем больше стресса мы подвергаем нашему телу, тем сильнее влияние на выработку коллагена. Добавление усваиваемого коллагена в сбалансированную диету может помочь нашему организму восстановить то, что было потеряно или разрушено. **

Коллагеновый белок отличается от сывороточного и казеинового белков из-за высокого уровня аминокислот. Рост мышц, здоровье суставов и общий сияющий вид можно частично объяснить сочетанием аминокислот в коллагене. **

Каковы преимущества коллагена?

Итак, каковы преимущества коллагена? Коллаген является важным строительным блоком кожи, поскольку составляет 70% от нее.Дерма, составляющая основу кожи, тесно связана с ее эластичностью и гибкостью и является основным источником коллагена в коже.

Коллаген важен для кожи по разным причинам. Когда дело доходит до стареющей кожи, коллаген сохраняет ее упругость, пухлость, увлажнение и эластичность. ** С возрастом естественное производство коллагена в нашем организме начинает снижаться, что может привести к появлению тонких линий и дряблости кожи. В тканях кожи коллаген придает упругость и эластичность.

Коллаген в нашем теле

Соблюдение здоровой диеты, много физических упражнений и включение в свой рацион продуктов, богатых коллагеном, таких как костный бульон, ягоды, цитрусовые, кешью и желатин, — это несколько способов помочь этим важным частям нашего тела оставаться хорошо смазанными и сильный.

Поверьте на слово этому зарегистрированному диетологу. Красный сладкий перец, в частности, «богат витамином С, который является антиоксидантом, который может помочь с регенерацией кожи [и] также полезен для иммунной системы», — говорит Илиз Шапиро, RD, Lively .

При этом продукты, богатые питательными веществами, не содержат достаточного количества аминокислот, необходимых организму для естественного производства коллагена. (Но добавление их в рецепты не повредит!) Однако добавление в рацион усваиваемого коллагена может увеличить потребление коллагена и помочь в достижении ваших целей в области здоровья.

Коллаген для здоровья суставов

Связки, суставы и сухожилия являются частью сложной матрицы нашего тела, в основном состоящей из коллагена.

Связки и сухожилия — это тип соединительной ткани, которая соединяет две кости и мышцы, удерживая их вместе. Эти ткани — кости, связки, сухожилия и скелетные мышцы — состоят из белков, включая коллаген.

Какими бы важными ни были упражнения для нашей жизни, напряженные и постоянные нагрузки могут вызвать нагрузку на наш организм, особенно на мышцы, суставы и связки. Включение в рацион усваиваемого коллагена (то есть гидролизованного коллагена) может помочь поддержать здоровье суставов.**

Наш широкий ассортимент продуктов заменяет то, что современная пищевая промышленность исключила из нашего рациона, восстанавливая и способствуя выработке коллагена, который является ключом к здоровью мышц и связок.

ВИДЕО ПО ТЕМЕ: Как RD использует коллаген в повседневной жизни

Каковы лучшие источники коллагена?

Существует 3 основных типа коллагена: тип I, II и III.

Коллаген I типа

Тип I — наиболее распространенный тип коллагена в организме.Это тот тип коллагена, о котором вы, вероятно, думаете, если хотите сохранить уровень коллагена в коже, волосах или ногтях. Поскольку он настолько распространен в соединительных тканях, мы часто видим уменьшение коллагена типа I, что приводит к таким характеристикам, как дряблая кожа, тонкие линии, ломкие ногти и истончение волос. Но коллаген I типа — это не только косметическое вещество. Это также важный компонент сухожилий, органов и костей.

Коллаген II типа

Хотя коллаген второго типа встречается в организме несколько реже, чем тип I, он чрезвычайно важен.Это основной компонент хряща, который чрезвычайно полезен для скелетной системы. Активным людям, которым необходимо полагаться на свои суставы, также может быть полезно добавить в свой рацион коллаген типа II.

Коллаген III типа

Третий часто встречающийся тип коллагена, тип III, обычно обнаруживается в ретикулярных волокнах, например, в костном мозге. Обычно он обнаруживается в организме вместе с коллагеном I типа.

Когда мы стареем, естественное производство коллагена в нашем организме начинает замедляться.В результате кожа становится хрупкой и менее эластичной. Кроме того, волосы начинают терять цвет, суставы становятся менее гибкими, а кости теряют плотность. Вот почему важно принимать коллагеновые добавки, такие как наши Collagen Peptides , Matcha Collagen и Collagen Creamers, . Наша линейка продуктов Beauty Collagen ™ также содержит нежный для кожи ингредиент гиалуроновую кислоту, который сделает вашу рутину красоты более разнообразной. **

Действительно ли коллаген работает?

Наши отзывы говорят сами за себя! Быстрое сканирование обзоров наших продуктов (выберите продукт, любой продукт!) Дает тысячи отзывов от людей, которые регулярно добавляли наш усваиваемый коллаген в своей повседневной жизни.Подумайте о преимуществах коллагена, таких как здоровье волос, кожи, ногтей и суставов! ** Все сводится к регулярному использованию, например, добавлению коллагена в кофе и коктейли каждый день. Вот что сказали несколько человек:

«Моя кожа прекрасна внутри и снаружи! Это потрясающий продукт».

«Это мое блюдо и лучшее дополнение к любому смузи!»

«Я принимаю этот продукт в течение 6 месяцев и заметил резкие изменения в моей коже, волосах и ногтях. ** Я люблю добавлять его в свой утренний протеиновый коктейль перед тем, как отправиться в спортзал!»

Сколько коллагена нужно принимать каждый день?

Это один из наших наиболее часто задаваемых вопросов! Хотя мы обычно рекомендуем принимать 10-20 г коллагена в день, мы также понимаем, что образ жизни у всех разный с точки зрения диеты, уровня активности и общих целей в отношении здоровья.Именно поэтому мы создали наш калькулятор коллагена ™ — чтобы дать вам представление о размере порции, который лучше всего подходит для вас и вашего уникального образа жизни!

Готовы узнать, сколько коллагена нужно принимать каждый день? Подойдите к нашему калькулятору коллагена, ответьте на несколько вопросов (возраст, вес, потребности в белке, оздоровительные цели) и найдите свою идеальную пару. Бонус: мы также предоставляем вам индивидуальные пакеты коллагена, которые помогут вам как можно быстрее начать свой путь к коллагену.

Заинтересованы в еще большем увеличении потребления коллагена? Перед началом работы мы рекомендуем сначала проконсультироваться с вашим лицензированным специалистом в области здравоохранения.

Как использовать коллаген Vital Proteins

Vital Proteins Коллаген содержит 18 аминокислот, в том числе 8 из 9 незаменимых аминокислот. Он характеризуется преобладанием глицина, пролина и гидроксипролина, которые составляют около 50% от общего содержания аминокислот. Концентрация глицина и пролина в 10-20 раз выше, чем у других белков.Этот очень специфический состав аминокислот обеспечивает коллагену Vital Proteins питательные функциональные свойства, которые нельзя найти с другими источниками белка.

Когда дело доходит до добавления нашего усваиваемого коллагена в свой рацион, поклонники VP любят добавлять мерную ложку нашего порошка коллагена в свой утренний кофе или смузи. В частности, наши коллагеновые пептиды очень универсальны, потому что они не имеют вкуса и запаха. Он также легко усваивается и растворяется в холодных или горячих жидкостях — и две мерные ложки в день (размер порции указан на этикетке коллагеновых пептидов) — это все, что вам нужно.И хотя многие предпочитают добавлять в свой любимый напиток, у нас также есть широкий спектр (читай: более сотни!) Рецептов коллагена, которые дополнят ваше путешествие по здоровью.

Что такое строители коллагена?

Коллагеновые строители — хороший вариант для тех, кто придерживается растительной диеты, но все еще хочет увеличить естественное производство коллагена в своем организме. ** Итак, что же такое строители коллагена? Проще говоря, они содержат питательные вещества, которые поддерживают производство коллагена, но не на самом деле содержат коллаген.Подумайте: продукты, содержащие биотин и витамин С (например, наш Beauty Boost ™ !), Которые считаются строительными блоками коллагена.

Коллаген

особенный, потому что он содержит в изобилии три аминокислоты, которых вы не найдете в значительных количествах во многих других продуктах (глицин, пролин и гидроксипролин). Рост мышц, здоровье суставов и общий сияющий вид можно частично отнести к смеси аминокислот в коллагене, которую нельзя найти больше нигде.

Купите наши самые популярные коллагеновые пептиды

границ | Концентрации аминокислот в плазме после приема внутрь белков молочных продуктов и коллагена у здоровых активных мужчин

Введение

Литература предполагает, что связки и сухожилия похожи на мышцы в том, что они являются динамическими структурами, которые реагируют на механическую нагрузку гипертрофией тканей (1–3).Более крупные ткани с более плотно упакованными фибриллами коллагена обладают большей способностью противостоять силе и, таким образом, обеспечивают большую защиту от травм (4). С другой стороны, меньшие ткани с дезорганизованными коллагеновыми фибриллами связаны с более высоким риском травм, например, с развитием тендинопатий (1). Хотя аминокислоты (АК), необходимые для образования миофибриллярной ткани, хорошо задокументированы (5–9), доказательства, касающиеся потенциальной роли предшественников коллагена (например, пролина, глицина и лизина) и / или стимулирующих АК (например,g., лейцин) в синтезе нового коллагена в связках и сухожилиях. Более того, потребность в соответствующих физических упражнениях для поддержки перфузии тканей представляется существенной (10–13).

Лейцин, незаменимая аминокислота (EAA), является предметом обширных исследований из-за его роли в стимуляции синтеза миофибриллярного белка (6). Лейцин оказывает свое действие на мишень рапамицина (mTOR) млекопитающих, что приводит к сигнальному каскаду, ведущему к синтезу миофибриллярного белка в мышечной ткани (14).Что касается соединительной ткани, работа, проведенная на животной модели, предположила увеличение синтеза коллагена в сухожилии глубоких пальцевых сгибателей у истощенных крыс в сочетании с диетой, богатой лейцином, и дальнейшее усиление в сочетании с физической стимуляцией (15). Точно так же у людей прием богатого лейцином сывороточного протеина в сочетании с тренировками с отягощениями, как было показано, приводит к гипертрофии надколенника, при этом площадь проксимального поперечного сечения (CSA) увеличивается на 14.9 ± 3,1% по сравнению с 8,1 ± 3,2% в группе плацебо (16), но без изменений в CSA дистального или среднего сухожилия. Однако весьма вероятно, что это увеличение произошло вторично по отношению к отчетливому увеличению размера четырехглавой мышцы, действующей как стимулирующая нагрузка на сухожилие (17).

В дополнение к стимулирующей роли лейцина в аппарате синтеза белка, вероятно, что другие АК, такие как те, которые содержатся в больших количествах в белке коллагена (например, глицин, пролин и лизин), играют роль в синтезе новых коллаген.Пролин — это условно незаменимая аминокислота (CEAA), которая играет роль в формировании и структурной целостности фибрилл коллагена (18). Действительно, у пожилых людей прием лейцина и пролина в форме казеинового белка в сочетании с тренировками с отягощениями привел к тенденции к более высокой фракционной скорости синтеза коллагена по сравнению с сывороточным белком (19). На инженерной модели связки было показано, что добавление 50 мкМ пролина с 50 мкМ аскорбиновой кислоты к среде, богатой АК, такой как лейцин и глицин, увеличивало содержание коллагена связки с 1.От 34 ± 0,2% до 8,34 ± 0,37% (20). Совсем недавно работа нашей группы показала, что потребление 15 г пищевого коллагена; За 1 час до периодических упражнений приводил к увеличению N-концевого пропептида проколлагена I (P1NP) по сравнению с контролем плацебо (21). Кроме того, группа in vitro того же исследования показала увеличение содержания коллагена и механических свойств сконструированной связки, обработанной сывороткой, полученной после приема пищевого коллагена (21). Таким образом, вероятно, что во время синтеза белка коллагена требуется комбинация EAA для активации синтетического аппарата и CEAA для обеспечения строительных блоков AA.Хотя эти результаты являются многообещающими, остается неясным значение гипераминоацидемии в синтезе нового коллагена и работают ли эти аминокислоты изолированно или синергетически.

В соответствии с этим появляются доказательства преимуществ, связанных с приемом пептидов коллагена в ряде тканей, содержащих коллаген, включая усиление синтеза коллагена (22, 23), улучшение состава тела (24, 25), уменьшение боли (26 –28) и замедление дегенеративных заболеваний, таких как остеоартрит (29, 30).Было высказано предположение, что гидролиз белка коллагена перед приемом внутрь позволяет пептидам из двух и трех аминокислот проходить через слизистый барьер, что соответствует более высокой экспрессии и, следовательно, биосинтезу в тканевом матриксе (31). Это было проиллюстрировано в недавнем исследовании, согласно которому потребление гидролизованных белков коллагена привело к более высокой биодоступности АК по сравнению с негидролизованным белком коллагена и контрольной группой плацебо (32). Кроме того, недавно было показано, что потребление пептидов коллагена приводит к более высокой экспрессии сигнальных белков коллагена по сравнению с контролем плацебо (24).

Соответственно, мы стремились определить биодоступность [т.е. время, максимальную концентрацию и площадь под кривой (AUC)] TAA, EAA и ключевых AA, предложенных для поддержки синтеза нового коллагена, после потребления выбранных гидролизованные и негидролизованные коллагеновые и молочные белки, а также коллагеновый источник пищи. Эти данные будут полезны для проведения дальнейших исследований по ряду практических вопросов:

• Оптимальный источник пищи / добавка, АК и / или комбинации АК, которые могут способствовать увеличению синтеза коллагена при упражнениях.

• Оптимальное время для употребления этого источника / добавки пищи и / или АА перед тренировкой.

• Увеличивается ли биодоступность в результате потребления гидролизованных или негидролизованных форм коллагеновых и / или молочных белков.

Материалы и методы

Субъекты и этика

Пятнадцать здоровых, рекреационно активных мужчин (30 ± 5 лет; 80 ± 8 кг BM) без текущих заболеваний, связанных с коллагеном, или известных аллергических реакций на белок были набраны для исследования.Настоящее исследование является частью более крупного исследования, в котором требовалось участие мужчин, учитывая влияние женских половых гормонов на здоровье связок (33). Размер выборки был выбран с использованием оценки мощности, определенной в предыдущих аналогичных исследованиях (34, 35). Комитет по этике Австралийского института спорта одобрил это исследование (20170607), и до его начала от участников было получено письменное информированное согласие. Протокол был зарегистрирован в реестре клинических испытаний Австралии и Новой Зеландии (ANZCTR12617000923369).

Источник белка и препарат

Для исследования были выбраны четыре источника молочного белка с высоким содержанием лейцина и коллаген. Они включали гидролизованный и негидролизованный порошок коллагена: Gelita (Pep) и желатин (Gel), соответственно; добавка гидролизованного и негидролизованного молочного белка: казеинат кальция (Cas) и гидролизованный казеин (HCas), соответственно; жидкая коллагеновая добавка (LCol) и один источник коллагеновой пищи: костный бульон (BBr). Более подробную информацию об этих источниках белка можно увидеть в таблице 1.Мы выбрали стандартную дозу 20 г для всех порошкообразных добавок и 60 мл жидкого коллагена (что эквивалентно 20 г белка коллагена согласно информации производителя). Эта доза была немного выше, чем использовалась в предыдущей работе (21), из-за преимуществ, связанных с повышенной доступностью аминокислот (36, 37). Костный бульон, использованный в этом исследовании, был выбран на основе результатов нашей предыдущей работы (38), в которой было обнаружено, что этот препарат имеет более высокое содержание белка, чем другие оцениваемые бульоны, и в пределах диапазона, предусмотренного эталонными добавками в стандартная порция [дополнительные сведения о бульоне, использованном в этом исследовании; «Костный бульон, приготовленный шеф-поваром» можно найти в других местах; (38)].Кроме того, мы решили использовать 300 мл в качестве типичного размера порции, которую было бы практично употреблять в течение предписанного периода времени, поскольку мы не будем определять общее содержание белка в этом бульоне до начала исследования. Анализ партии, фактически потребленной в этом исследовании, после испытаний показал, что она была значительно выше, чем ожидалось. Тем не менее, купив основной объем бульона (5 л) и тщательно перемешав его перед разделением на порции по 300 мл, мы достигли согласованности между порциями, потребляемыми испытуемыми.

Таблица 1 . Подробная информация об источниках коллагенового и неколлагенового (молочного) белка, а также профили специфических для коллагена аминокислот на порцию выбранной пищи / добавки.

Для поддержания согласованности во всех экспериментальных протоколах все источники белка подавались теплыми и в / с одинаковым количеством жидкости (300 мл), достигнутым путем добавления воды. Добавки предоставлялись сбалансированным, рандомизированным образом, с промежутком не менее 48 часов между испытаниями. Все источники белка оценивали на предмет полных аминокислотных профилей, проанализированных с помощью жидкостной хроматографии Ultra Performance (Waters AccQTag Ultra) (Australian Proteome Analysis Factory, Macquarie University, Sydney, NSW).

Протокол эксперимента и анализ

Участники голодали в течение ночи (> 10 часов) перед посещением лаборатории Австралийского института спорта между 5:30 и 7:00. После пробуждения участникам разрешалось выпить 250 мл воды, чтобы обеспечить адекватную гидратацию для сбора крови, но проинструктировали прибыть в лабораторию в отдохнувшем состоянии, чтобы избежать значительного повышения частоты сердечных сокращений, которое могло бы увеличить кровоток. По прибытии в антекубитальную вену была вставлена ​​постоянная канюля 22 G для сбора крови квалифицированным флеботомистом, и был взят образец крови исходного уровня (BL).Сразу после этого источник белка был подготовлен и предоставлен участникам, которым было предложено потреблять его в течение 5 минут, медленно потягивая. Завершение 5-минутного периода считалось t = 0. Для стандартизации опорожнения желудка в течение 60 минут после потребления не было другой жидкости, а затем было разрешено потребление воды ad libitum, . Сразу после употребления источника белка участникам было предложено заполнить форму обратной связи (как указано ниже).Затем образцы крови отбирали каждые 20 минут в течение 180 минут в пробирки Vacuette с литиевым гепарином на 2 мл (Greiner Bio-One, Кремсмюнстер, Австрия). Сразу после каждого взятия крови образцы центрифугировали при 1500 × g в течение 10 мин при 4 ° C. Полученную плазму отделяли и хранили при -80 ° C до дальнейшего анализа. По окончании 180-минутного периода канюля была удалена, и участникам разрешили покинуть лабораторию.

После того, как все образцы плазмы были собраны, они были доставлены в Маастрихтский университет для анализа полных аминокислотных профилей с использованием масс-спектрометрии жидкостного хроматографа (UPLC-MS; ACQUITY UPLC H-Class с QDa; Waters, Saint-Quentin, France).Вкратце, образцы были приготовлены в соответствии с инструкциями производителя с добавлением внутреннего стандарта. Пятьдесят микролитров плазмы крови депротеинизировали с использованием 100 мкл 10% сульфосалициклической кислоты (SSA) с 50 мкМ стандарта смеси метаболомических аминокислот (MSK A2) (Cambridge Isotope Laboratories, Массачусетс, США). Затем добавляли 50 мкл сверхчистой деминерализованной воды и центрифугировали образцы. После центрифугирования 10 мкл супернатанта добавляли к 70 мкл реакционного буфера бората (Waters, Saint-Quentin, Франция).Затем добавляли двадцать мкл раствора реагента, дериватизирующего AccQ-Tag (Waters, Saint-Quentin, Франция), и раствор нагревали до 55 ° C в течение 10 минут. Из этих 100 мкл производного вводили 1 мкл и измеряли с помощью UPLC-MS.

В интересах данного исследования мы сообщили о концентрациях ТАА, ЕАА и некоторых АК, которые, как предполагается, участвуют в синтезе коллагена (включая пролин, глицин, лизин и лейцин) (16, 19, 21, 39).

Приемлемость источника белка

Форма обратной связи, заполненная участниками сразу после употребления тестового продукта, содержала четыре вопроса в формате шкалы Лайкерта (40) и один вопрос с ответом «да» или «нет».Вопросы приведены в таблице 3 и включают вопросы, связанные с приемлемостью и вкусовыми качествами. Хотя мы признаем, что это не утвержденный вопросник, предполагалось, что эта обратная связь предоставит практическое понимание использования этого продукта для здоровья соединительной ткани.

Статистика

Правило трапеции (41), скорректированное по базовой концентрации, применяли для расчета площади под кривой (AUC) концентрации аминокислоты. Статистический анализ проводился с использованием GraphPad Prism версии 7.00 для Windows (GraphPad Software, Ла-Хойя, Калифорния, США). Данные были проверены на нормальность с помощью теста нормальности D’Agostino & Pearsons. Однофакторный дисперсионный анализ ANOVA с помощью общих линейных моделей (GLM) с повторными измерениями использовался для сравнения эффектов различных добавок на переменные результата (содержание аминокислот в плазме для: исходного уровня; BL, наблюдаемая максимальная концентрация; C _max Obs, время введения пик; Т _макс и AUC). Метод Тьюки использовался для корректировки множественных сравнений между разными группами.

Результаты

Общее содержание белка и аминокислот в выбранном коллагене и молочных белках

Состав на порцию источников белка (общий белок, TAA, EAA и выбранные AA) показан в таблице 1. Полные аминокислотные профили доступны в дополнительной таблице 1. Добавки (Cas, HCas, Gel, Pep и LCol ) обеспечивал 19,3 ± 0,8 г белка на порцию 20 грамм, тогда как BBr обеспечивал 52,2 г белка на порцию 300 мл. На порцию BBr содержал самые высокие уровни всех выбранных АК, за исключением лейцина, который был обеспечен в наибольшем количестве в добавках молочного протеина, HCas и Cas — ~ 1540 мг на порцию.Профили АК пролина, глицина, лизина и лейцина источников белка аналогичных производных (например, молочного и коллагенового белков) были сопоставимы по содержанию аминокислот. Жидкий коллаген обеспечивал самые низкие уровни всех АК среди источников белка коллагена в этом исследовании.

Наблюдаемая максимальная концентрация (C

_макс. набл.)

На рис. 1 показана динамика появления ТАА, ЕАА и выбранных АК в плазме за 180 мин. Кинетические параметры ТАА, ЕАА и выбранных АК после потребления источников коллагена и молочного белка показаны в таблице 2 в виде средних значений и стандартного отклонения.Не было различий в уровнях BL для TAA, EAA или любого из AA между источниками белка ( P > 0,2).

Рисунок 1 . Динамика концентрации аминокислот в плазме более 180 минут после потребления источников коллагена или молочного белка. Данные представлены как среднее ± стандартное отклонение.

Таблица 2 . Кинетические параметры общей, незаменимой и специфической для коллагена концентрации аминокислот в плазме после потребления источников коллагена и молочного белка.

Что касается TAA, C _max Obs был подобен для всех источников белка, за исключением Cas, который был значительно ниже ( P <0,04), чем все источники белка, и LCol, который был значительно ниже, чем Pep ( P = 0,03). ). HCas был значительно выше для C _max Obs для EAA, чем для всех других источников белка ( P <0,0001), в то время как Cas был только выше, чем BBr и LCol ( P <0,04). Не было разницы в C _max Obs EAA для любого из источников белка коллагена ( P > 0.1). C _max Obs пролина было сходным ( P > 0,1) для всех источников белка, кроме Cas, что было значительно ниже, чем у других ( P <0,001). HCas обеспечил самый высокий C _max Obs для лизина по сравнению со всеми другими источниками белка ( P <0,002). Белки коллагена обеспечивали более высокий C _max Obs для глицина по сравнению с Cas и HCas ( P <0,0001), в то время как не было никакой разницы между источниками молочного белка ( P = 0.8). Между тем, HCas обеспечили самый высокий C _max Obs лейцина по сравнению со всеми белками коллагена ( P = 0,0001), а Cas также имел более высокий C _max Obs для лейцина, чем эти продукты ( P <0,04). Однако различия в C _max Obs для лейцина между любыми белками коллагена не достигли значимости ( P > 0,06).

Время максимальной концентрации (T

_max )

Результаты T _max в таблице 2 иллюстрируют аналогичную динамику для TAA для всех продуктов, за исключением более раннего пика с HCas, чем с BBr и гелем ( P <0.02). Не было разницы в T _max EAA со всеми источниками белка, достигающими пика между ~ 30 и 50 мин ( P > 0,1). T _max пролина для BBr был медленнее, чем для всех других источников белка ( P <0,002). Хотя время пика пролина было меньше для негидролизованных белков по сравнению с гидролизованными белками, это не достигло статистической значимости ( P > 0,05). BBr был самым медленным для пика глицина и был значительно медленнее, чем Pep и LCol ( P <0.001). Также было обнаружено, что T _max глицина для геля ниже, чем для Pep ( P = 0,04). Не было разницы в T _max для лейцина между любыми источниками белка, со всеми пиками от ~ 30 до 50 минут ( P > 0,04). Единственная разница для лизина T _max заключалась в более быстром пике с BBr, чем с HCas ( P = 0,001).

Площадь под кривой (AUC)

На рис. 2 показана AUC концентраций аминокислот в плазме после потребления источников белка.BBr обеспечивал самую высокую AUC для TAA на уровне 91029 ± 29630 мкмоль / л / 180 мин, что было значительно выше, чем у обоих молочных белков [Cas и HCas при 27,265 ± 14,130 мкмоль / л / 180 мин и 36,042 ± 12,833 мкмоль / л / 180 мин. соответственно ( P <0,0001)], но существенно не отличается от любой из добавок белка коллагена [7,7052 ± 2,4304, 84,664 ± 20,582 и 71,882 ± 19,085 мкмоль / л / 180 мин для геля, пепла и LCol, соответственно ( P > 0,2)]. Однако, как видно на рисунке 1, АК в плазме после потребления BBr оставались повышенными по истечении 180 минут, особенно для пролина и глицина.Cas обеспечивал самую низкую AUC для TAA и был значительно ниже, чем все коллагеновые добавки ( P <0,0002), но не HCas ( P = 0,6). Хотя гидролизованные добавки, по-видимому, имели более высокую AUC для TAA, чем их негидролизованные аналоги, это статистически не отличалось ни для коллагена, ни для молочных белков ( P > 0,6). Белки коллагена имели более высокую AUC для TAA, чем молочные белки (81 157 ± 8 419 и 31 654 ± 6 206 мкмоль / л / 180 мин, соответственно, P <0.0001).

Рисунок 2 . Площадь под кривой концентрация-время (AUC) аминокислот в плазме через 180 минут после употребления источников белка молочных продуктов и коллагена. Средняя линия показывает среднее значение, прямоугольники — 25–75-й процентиль, а усы — минимальные и максимальные значения.

HCas обеспечил самую высокую AUC для EAA на уровне 55,992 ± 15,675 мкмоль / л / 180 мин, что было значительно выше, чем для всех других источников белка ( P <0,003), за исключением Cas, который обеспечил AUC для EAA 39,587 ± 18,573 мкмоль / L ( P = 0.2). AUC для EAA Cas была только значительно выше, чем у LCol и Pep, которые обеспечивали 8,806 ± 16 410 и 12 238 ± 13 682 мкмоль / л / 180 мин, соответственно ( P <0,006). Самая низкая AUC EAA была обеспечена LCol на уровне 8,806 ± 16,410 мкмоль / л / 180 мин, но это не отличалось от других источников белка коллагена ( P > 0,8).

Что касается индивидуальных АК, AUC лизина была больше для HCas, чем для геля, пепла и LCol [AUC 11187 ± 2764 мкмоль / л / 180 мин по сравнению с 7003 ± 4340, 6310 ± 2714 и 5729 ± 3290 мкмоль / л. / 180 мин соответственно ( P <0.008)]. Для лейцина молочные белки имели более высокую AUC, чем все белки коллагена, и составляли 10 187 ± 3023 мкмоль / л / 180 мин и 746 ± 1043 мкмоль / л / 180 мин, соответственно ( P <0,001). Между тем, HCas обеспечивает более высокую AUC для лейцина, чем Cas ( P = 0,003). Белки коллагена имеют более высокую AUC, чем молочные белки, для пролина (25 102 ± 2345 и 13 547 ± 3450 мкмоль / л / 180 мин, для геля, пепла и LCol, соответственно, P <0,01) и глицина [(48 563 ± 4 429 и -1,863 ± 2,255 мкмоль / л / 180 мин ( P <0.0001)].

Приемлемость и вкусовые качества коллагена и молочного белка

Ответы на вопросы о приемлемости и вкусовых качествах для каждого источника белка показаны в таблице 3. LCol имел наивысшие баллы по отдельности и в среднем, в то время как HCas получил самую низкую оценку. Несмотря на эти различия между продуктами, только 53% участников сообщили, что готовы платить указанную цену за любой из продуктов. Между тем, негидролизованные добавки (которые также были самыми низкими по стоимости; Таблица 1) набрали 93% за готовность платить, если было установлено, что они полезны для соединительных тканей.

Таблица 3 . Шкала Лайкерта обратной связи с источником белка и вкусовых качеств.

Обсуждение

Было высказано предположение, что ряд АК играют дополнительную роль в синтезе коллагена в связках и сухожилиях в сочетании с соответствующим механическим стимулом (39). Появляются доказательства того, что прием основных АК (включая пролин, глицин, лизин и лейцин) или их комбинаций обеспечивает повышенную доступность для поддержки синтеза коллагена в сочетании с соответствующим протоколом упражнений (42).Соответственно, цель настоящего исследования состояла в том, чтобы охарактеризовать биодоступность (например, время появления, максимальная концентрация и AUC) TAA, EAA и ключевых AA, которые могут участвовать в синтезе коллагена, после приема отобранных веществ. источников коллагена и молочного белка.

В целом, ответы АК в плазме отражали профили АК потребляемой добавки, за исключением казеина и костного бульона. Оба они привели к более низкому и более продолжительному появлению АК в крови в течение 180 минут после приема (см. Таблицы 1, 2 и рисунок 2).Вероятно, это связано с различными компонентами, которые, как известно, замедляют опорожнение желудка, такими как содержание жира в BBr (43) и свертывание казеина в желудке после приема внутрь (44). Однако также вероятно, что задержка опорожнения желудка от BBr может быть связана с потребленным объемом. Как видно на Рисунке 1, концентрация АК в плазме после употребления BBr оставалась повышенной на отметке 180 минут и, скорее всего, продолжала бы оставаться доступной в более высоких количествах в крови после 3 часов, которые отслеживались для этого. изучение.

Было высказано предположение, что АК играют поддерживающую, а не стимулирующую роль в синтезе коллагена в связках и сухожилиях (21, 39, 45). Между тем было показано, что упражнения являются мощным регулятором обмена коллагена, что приводит к усилению синтеза коллагена на период до 72 часов (46). Физические упражнения приводят к увеличению количества гормонов, которые, как было показано, стимулируют синтез коллагена в соединительной ткани (например, гормона роста и инсулиноподобного фактора роста 1) (47).Поскольку связки и сухожилия являются тканями с плохой васкуляризацией, может быть целесообразным изолировать предоставление АК для сценариев, связанных с усилением кровотока, вызванным физической нагрузкой (48). Следовательно, источники белка, которые достигают более высоких пиков АК в течение более короткого периода времени (например, HCas), могут считаться оптимальными, тогда как более медленное высвобождение ключевых АК в течение длительного периода времени (например, с BBr) не может быть так легко сопоставлено. для усиления тканевого кровотока. Литература на сегодняшний день предполагает, что существует дозозависимая реакция на ключевые АК, участвующие в синтезе коллагена.Действительно, Shaw et al. (21) показали, что доза желатина 15 г привела к увеличению доступности АК и синтеза коллагена, чем доза 5 г, что привело к улучшению механики тканей в сконструированных связках in vitro . Пиковые концентрации глицина и пролина в крови в текущем исследовании (~ 650-750 и 350-450 мкмоль / л соответственно) были немного выше, чем те, о которых сообщалось в предыдущей работе [т.е. 448 ± 165 и 238 ± 77 мкмоль / л в Shaw и другие. (21)]. Этого следовало ожидать, учитывая немного более высокую дозу в рамках нашего текущего протокола.Однако другие показали аналогичные значения в плазме после приема внутрь 35 г коллагенового белка (32), что, по их мнению, показывает верхний порог доступности АА для белков коллагена. В целом, поскольку все АК достигают пика между 30 и 60 минутами (таблица 2), потребление ~ 20 г белка за 30–60 минут до тренировки обеспечит оптимальную доступность АК в то время, когда синтетический механизм активирован. , и поддержание тканевой перфузии (13, 46, 49). Однако следует отметить, что то, приводит ли повышенная доступность АК в плазме к увеличению доступности АК вокруг ткани-мишени (например,g., перитендиновая жидкость), где она может быть использована и интегрирована в ткань, еще предстоит определить.

В то время как максимальные концентрации общего AA, присутствующие в плазме после приема внутрь коллагена и молочных белков с высоким содержанием лейцина, были сопоставимы, молочные белки обеспечивали более высокие C _max Obs и AUC лейцина, в то время как гидролизованный казеин давал более высокие C _max Обилие EAA превосходит как молочные, так и коллагеновые белки, а коллагеновые белки превосходят по глицину.Такая дифференциация означает, что ни один источник белка не превосходил все АК, которые потенциально участвуют в синтезе коллагена. Если последующие исследования выявят преимущества ЕАА, а также предшественников коллагена (например, пролина и глицина), можно будет привести аргументы в пользу последовательного приема ЕАА (т. Е. Текущие рекомендации по регулярному потреблению источников высококачественного белка в течение дня. ), с дополнительным и / или пищевым источником коллагенового белка, потребляемым в ключевые периоды, то есть перед тренировкой.Отсутствие такого рисунка также может ухудшить состояние соединительных тканей.

Было высказано предположение, что гидролизованные белки превосходят негидролизованные формы в обеспечении более высокой биодоступности АК; более конкретно, возможность достичь целевой ткани быстрее и с более высокой пиковой концентрацией (31, 32, 50). В рамках настоящего исследования характеристики плазмы гидролизованных и негидролизованных молочных белков показали некоторые различия, но они не наблюдались в отношении белков коллагена.Наши результаты аналогичны исследованию Купмана и его сотрудников, в котором прием 35 г гидролизованного казеинового белка привел к увеличению биодоступности и скорости включения АК в белок скелетных мышц по сравнению с интактным казеином (50). Однако, хотя другое более недавнее исследование показало, что прием 35 г ферментативно гидролизованного коллагена приводит к более высокой биодоступности нескольких АК по сравнению с неферментативно гидролизованным коллагеном (32), мы не обнаружили никакой разницы в биодоступности желатина по сравнению с гидролизованный пептидный порошок.Возможно, это открытие объясняется различиями в методах обработки, поскольку предполагается, что они влияют на усвояемость и, следовательно, на биодоступность АК (51).

Что касается ограничений этого исследования, мы признаем, что вопросник, касающийся приемлемости и вкусовых качеств источников белка, использованных в этом исследовании, не был валидированным инструментом. Тем не менее, он предоставил представление о факторах, которые могут повлиять на соблюдение режима использования источников белка, которые имеют потенциальную пользу для коллагеновых тканей.Действительно, он показал, что, несмотря на превосходство HCas над Cas с точки зрения доступности АК, его низкие оценки вкуса / текстуры, вероятно, повлияют на восприятие потребителями и соблюдение регулярного использования. С другой стороны, негидролизованные добавки получили хорошие оценки с точки зрения приемлемости вкуса и стоимости; это делает желатин потенциально полезным продуктом, поскольку он обеспечивает такое же пиковое и общее воздействие АК, чем другие коллагеновые продукты. Кроме того, наша неспособность измерить состав источников белка, фактически используемых в этом исследовании, до его проведения, означала, что мы полагались на ранее собранные данные или данные, указанные производителем, которые отличаются от окончательного измеренного содержания (Таблица 1).Последующее открытие более высокого содержания белка в этом бульоне затрудняет сравнение биодоступности на основе их фактического потребления белка. Однако, поскольку порции, используемые в этом исследовании, представляют собой обычно потребляемые или рекомендуемые количества этих источников белка, это позволило реально получить представление о профилях АК.

Таким образом, наше исследование охарактеризовало профили АК в крови после приема ряда молочных и коллагеновых добавок, обеспечивающих 20 г белка, и обычной порции говяжьего бульона с более высоким общим содержанием белка.В то время как источники белка аналогичного происхождения содержали сравнимый общий профиль АК, потребление молочных белков обеспечивало более выраженное количество EAA и лейцина, чем источники коллагена, при этом гидролизованный казеин показал повышенную биодоступность АК, чем интактная форма. Потребление белков коллагена приводит к более высокой пиковой концентрации глицина с небольшими различиями между гидролизованной и негидролизованной формами. Хотя общее содержание АК в костном бульоне было выше, более низкий и более устойчивый профиль АК в крови кажется вероятным.Эта информация может помочь в составлении протоколов для достижения идеальных ответов АА в крови после того, как будет определена оптимальная поддержка синтеза коллагеновых тканей. Однако следует учитывать стоимость и вкусовые качества этих пищевых продуктов и добавок.

Заявление о доступности данных

Все наборы данных, созданные для этого исследования, включены в рукопись / дополнительные файлы.

Заявление об этике

Исследования с участием людей были рассмотрены и одобрены Комитетом по этике Австралийского института спорта.Пациенты / участники предоставили письменное информированное согласие на участие в этом исследовании.

Авторские взносы

В разработке исследования участвовали

RA, LB и GS. RA и NT участвовали в сборе данных, анализе данных и статистическом анализе RA, LB, GS и NT участвовали в интерпретации результатов, составлении, рецензировании и редактировании исходной рукописи.

Финансирование

Это исследование, финансируемое за счет гранта, предоставленного Центром физических упражнений и питания Института медицинских исследований Мэри Маккиллоп, Австралийский католический университет, и предоставлено командой ACT Brumbies Super Rugby Team, проводилось в Австралийском институте спорта.В то время как ACT Brumbies предоставила финансирование для исследования; они не играли прямой роли ни в какой части исследования.

Конфликт интересов

Авторы заявляют, что исследование проводилось при отсутствии каких-либо коммерческих или финансовых отношений, которые могут быть истолкованы как потенциальный конфликт интересов.

Благодарности

Аминокислотный анализ был облегчен с использованием инфраструктуры, предоставленной правительством Австралии в рамках Национальной стратегии развития инфраструктуры совместных исследований (NCRIS).

Дополнительные материалы

Дополнительные материалы к этой статье можно найти в Интернете по адресу: https://www.frontiersin.org/articles/10.3389/fnut.2019.00163/full#supplementary-material

Список литературы

1. Couppe C, Kongsgaard M, Aagaard P, Vinther A, Boesen M, Kjaer M и др. Различия в свойствах сухожилий у элитных бадминтонистов с тендинопатией надколенника или без нее. Scand J Med Sci Sports. (2013) 23: e89–95. DOI: 10.1111 / sms.12023

CrossRef Полный текст | Google Scholar

2.Kongsgaard M, Reitelseder S, Pedersen TG, Holm L, Aagaard P, Kjaer M, et al. Региональная гипертрофия сухожилия надколенника у людей после тренировки с отягощениями. Acta Physiol. (2007) 191: 111–21. DOI: 10.1111 / j.1748-1716.2007.01714.x

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

3. Zhang ZJ, Ng GY, Fu SN. Влияние привычной нагрузки на механические и морфологические свойства сухожилия надколенника у баскетболистов и волейболистов. Eur J Appl Physiol. (2015) 115: 2263–9. DOI: 10.1007 / s00421-015-3209-6

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

4. Галлоуэй М.Т., Лалли А.Л., Ширн Дж.Т. Роль механической нагрузки в развитии, обслуживании, травмах и ремонте сухожилий. J Bone Joint Surg Am. (2013) 95: 1620–8. DOI: 10.2106 / JBJS.L.01004

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

5. Мортон Р. У., МакГлори К., Филлипс С. М.. Пищевые вмешательства для увеличения гипертрофии скелетных мышц, вызванной тренировками с отягощениями. Front Physiol . (2015) 6: 245. DOI: 10.3389 / fphys.2015.00245

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

6. Мортон Р.В., Мерфи К.Т., МакКеллар С.Р., Шенфельд Б.Дж., Хенсельманс М., Хелмс Э. и др. Систематический обзор, мета-анализ и мета-регрессия влияния протеиновых добавок на прирост мышечной массы и силы у здоровых взрослых, вызванный тренировками с отягощениями. Br J Sports Med . (2018) 52: 376–84. DOI: 10.1136 / bjsports-2017-097608

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

12.Kjaer M, Jorgensen NR, Heinemeier K, Magnusson SP. Упражнения и регуляция биологии костной и коллагеновой ткани. Prog Mol Biol Transl Sci. (2015) 135: 259–91. DOI: 10.1016 / bs.pmbts.2015.07.008

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

13. Langberg H, Rosendal L, Kjaer M. Изменения, вызванные тренировкой в ​​перитендинном обмене коллагена I типа, определяемые микродиализом у людей. J. Physiol. (2001) 534: 297–302. DOI: 10.1111 / j.1469-7793.2001.00297.x

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

15. Барбоса А.В., Беневидес Г.П., Алферес Л.М., Саломао Е.М., Гомес-Маркондес М.К., Гомес Л. Богатая лейцином диета и упражнения влияют на биомеханические характеристики сухожилия сгибателя пальцев у крыс после восстановления питания. Аминокислоты. (2012) 42: 329–36. DOI: 10.1007 / s00726-010-0810-1

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

16. Фаруп Дж., Рахбек С.К., Вендельбо М.Х., Мацон А., Хиндхеде Дж., Бейдер А. и др.Гидролизат сывороточного протеина усиливает гипертрофию сухожилий и мышц независимо от режима сокращения при упражнениях с отягощениями. Scand J Med Sci Sports. (2014) 24: 788–98. DOI: 10.1111 / sms.12083

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

17. Кьяер М., Лангберг Х., Хайнемайер К., Байер М.Л., Хансен М., Холм Л. и др. От механической нагрузки до синтеза коллагена, структурных изменений и функций человеческого сухожилия. Scand J Med Sci Sports. (2009) 19: 500–10.DOI: 10.1111 / j.1600-0838.2009.00986.x

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

19. Dideriksen KJ, Reitelseder S, Petersen SG, Hjort M, Helmark IC, Kjaer M, et al. Стимуляция синтеза мышечного протеина при приеме внутрь сыворотки и казеината после упражнений с отягощениями у пожилых людей. Scand J Med Sci Sports. (2011) 21: e372–83. DOI: 10.1111 / j.1600-0838.2011.01318.x

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

21.Shaw G, Lee-Barthel A, Ross ML, Wang B, Baar K. Добавка желатина, обогащенного витамином C, перед прерывистой активностью увеличивает синтез коллагена. Am J Clin Nutr. (2017) 105: 136–43. DOI: 10.3945 / ajcn.116.138594

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

22. Daneault A, Prawitt J, Fabien Soule V, Coxam V, Wittrant Y. Биологический эффект гидролизованного коллагена на метаболизм костей. Crit Rev Food Sci Nutr. (2017) 57: 1922–37. DOI: 10.1080 / 10408398.2015.1038377

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

23. Schunck M, Oesser S. Специфические пептиды коллагена улучшают биосинтез матричных молекул сухожилий и связок. J Int Soc Sports Nutr. (2013) 10: P23. DOI: 10.1186 / 1550-2783-10-S1-P23

CrossRef Полный текст | Google Scholar

24. Эрцен-Хагеманн В., Кирмс М., Эггерс Б., Пфайффер К., Маркус К., де Марис М. и др. Влияние 12 недель тренировок с отягощениями на гипертрофию в сочетании с добавлением пептида коллагена на протеом скелетных мышц у мужчин, ведущих активный отдых. Питательные вещества. (2019) 11. DOI: 10.3390 / nu11051072

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

25. Здзиблик Д., Оссер С., Баумстарк М. В., Голльхофер А., Кениг Д. Добавление коллагеновых пептидов в сочетании с тренировками с отягощениями улучшает состав тела и увеличивает мышечную силу у пожилых мужчин с саркопенией: рандомизированное контролируемое исследование. Br J Nutr. (2015) 114: 1237–45. DOI: 10.1017 / S0007114515002810

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

26.Кларк К.Л., Себастианелли В., Флехсенхар К.Р., Аукерманн Д.Ф., Меза Ф., Миллард Р.Л. и др. 24-недельное исследование использования гидролизата коллагена в качестве пищевой добавки у спортсменов с болями в суставах, связанными с физической активностью. Curr Med Res Opin. (2008) 24: 1485–96. DOI: 10.1185 / 030079908X291967

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

27. Oesser S, Schulze CH, Zdzieblik D, König D. Эффективность определенных биоактивных пептидов коллагена при лечении боли в суставах. Osteoarthr Cartil. (2016) 24: S189. DOI: 10.1016 / j.joca.2016.01.370

CrossRef Полный текст | Google Scholar

28. Praet SFE, Purdam CR, Welvaert M, Vlahovich N, Lovell G, Burke LM и др. Пероральный прием определенных пептидов коллагена в сочетании с упражнениями для укрепления икр улучшает функцию и уменьшает боль у пациентов с тендинопатией ахиллова сухожилия. Питательные вещества. (2019) 11: E76. DOI: 10.3390 / nu11010076

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

29.Bello AE, Oesser S. Гидролизат коллагена для лечения остеоартрита и других заболеваний суставов: обзор литературы. Curr Med Res Opin. (2006) 22: 2221–32. DOI: 10.1185 / 030079906X148373

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

30. Van Vijven JP, Luijsterburg PA, Verhagen AP, van Osch GJ, Kloppenburg M, Bierma-Zeinstra SM. Симптоматическое и хондропротекторное лечение производными коллагена при остеоартрите: систематический обзор. Osteoarthr Cartil. (2012) 20: 809–21. DOI: 10.1016 / j.joca.2012.04.008

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

31. Aito-Inoue M, Lackeyram D, Fan MZ, Sato K, Mine Y. Транспорт трипептида, Gly-Pro-Hyp, через мембрану щеточной каймы кишечника свиней. J. Pept Sci. (2007) 13: 468–74. DOI: 10.1002 / psc.870

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

32. Сков К., Оксфельдт М., Тогерсен Р., Хансен М., Бертрам Х.С.Ферментативный гидролиз гидролизата коллагена увеличивает скорость всасывания после приема пищи — рандомизированное контролируемое исследование. Питательные вещества. (2019) 11: E1064. DOI: 10.3390 / nu11051064

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

33. Стияк Л., Кадия М., Джулейич В., Аксич М., Петроньевич Н., Маркович Б. и др. Влияние половых гормонов на разрыв передней крестообразной связки: женское исследование. Коленная хирургия Sports Traumatol Arthrosc. (2015) 23: 2742–9. DOI: 10.1007 / s00167-014-3077-3

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

34. Берк Л.М., Винтер Дж. А., Камерон-Смит Д., Энслен М., Фарнфилд М., Декомбаз Дж. Влияние потребления различных источников белка с пищей на профили аминокислот в плазме в состоянии покоя и после тренировки. Int J Sport Nutr Exerc Metab. (2012) 22: 452–62. DOI: 10.1123 / ijsnem.22.6.452

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

35. van Loon LJC, Saris WHM.Инсулиновые реакции в плазме крови после приема различных смесей аминокислот или белков с углеводами. Am J. (2000) 72: 96–105. DOI: 10.1093 / ajcn / 72.1.96

CrossRef Полный текст | Google Scholar

36. Имаока Т., Суу Т., Хираяма С. Упрощенный тест на толерантность к желатину для оценки протеолитической активности желудка и поджелудочной железы. Res Commun Chem Pathol Pharmacol. (1992) 78: 97–108.

PubMed Аннотация | Google Scholar

37. Иваи К., Хасэгава Т., Тагучи Ю., Моримацу Ф., Сато К., Накамура И. и др.Идентификация пищевых пептидов коллагена в крови человека после перорального приема гидролизатов желатина. J Agric Food Chem. (2005) 53: 6531–6. DOI: 10.1021 / jf050206p

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

38. Алкок Р. Д., Шоу Г. К., Берк Л. М.. Костный бульон вряд ли обеспечит надежную концентрацию предшественников коллагена по сравнению с дополнительными источниками коллагена, используемыми в исследованиях коллагена. Int J Sport Nutr Exerc Metab. (2018) 29: 265–72.DOI: 10.1123 / ijsnem.2018-0139

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

40. Лайкерт Р. Метод измерения отношения . (1932). Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: The Science Press. Доступно в Интернете по адресу: http://worldcat.org / z-wcorg / database

Google Scholar

41. Yeh ST. Использование правила трапеции для расчета площади под кривой. В: Proceedings of the 27th Annual SAS ^® User Group International .Кэри, Северная Каролина (2002).

Google Scholar

43. Lin HC, Zhao XT, Wang L. Поглощение жира не завершается в средней кишке, но зависит от содержания жира. Am J Physiol . (1996) 271: G62–7. DOI: 10.1152 / ajpgi.1996.271.1.G62

CrossRef Полный текст | Google Scholar

44. Boirie Y, Dangin M, Gachon P, Vasson MP, Maubois JL, Beaufrere B. Медленные и быстрые диетические белки по-разному модулируют накопление белка после еды. Proc Natl Acad Sci USA. (1997) 94: 14930–5.DOI: 10.1073 / pnas.94.26.14930

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

45. Бабрадж Дж. А., Катбертсон Д. Д., Смит К., Лангберг Х., Миллер Б., Крогсгаард М. Р. и др. Синтез коллагена в костно-мышечных тканях и коже человека. Am J Physiol Endocrinol Metab. (2005) 289: E864–9. DOI: 10.1152 / ajpendo.00243.2005

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

46. Лангберг Х., Сковгаард Д., Асп С., Кьяер М. Временной график вызванных упражнениями изменений в обмене коллагена типа I после длительных тренировок на выносливость у людей. Calcif Tissue Int. (2000) 67: 41–4. DOI: 10.1007 / s00223001094

CrossRef Полный текст | Google Scholar

47. Вест Д.В., Ли-Бартел А., Макинтайр Т., Шамим Б., Ли К.А., Баар К. Биохимическая среда, вызванная физическими упражнениями, увеличивает содержание коллагена и прочность на разрыв искусственно созданных связок. J. Physiol. (2015) 593: 4665–75. DOI: 10.1113 / JP270737

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

48. Лангберг Х., Сковгаард Д., Петерсен Л.Дж., Бюлов Дж., Кьяер М.Синтез и деградация коллагена I типа в перитендиновой ткани после физических упражнений определяется микродиализом у людей. J. Physiol. (1999) 521: 299–306. DOI: 10.1111 / j.1469-7793.1999.00299.x

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

49. Langberg H, Bülow J, Kjr M. Стандартизированные периодические статические упражнения увеличивают перитендинный кровоток в ноге человека. Clin Physiol. (1999) 19: 89–93. DOI: 10.1046 / j.1365-2281.1999.00148.x

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

50.Купман Р., Кромбах Н., Гийсен А.П., Вальранд С., Фоквант Дж., Кис А.К. и др. Проглатывание гидролизата протеина сопровождается ускорением переваривания in vivo и абсорбции по сравнению с его интактным белком. Am J Clin Nutr. (2009) 90: 106–15. DOI: 10.3945 / ajcn.2009.27474

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

51. Даллас, округ Колумбия, Святилище MR, Qu Y, Khajavi SH, Van Zandt AE, Dyandra M, et al. Индивидуальное белковое питание. Crit Rev Food Sci Nutr. (2017) 57: 3313–31. DOI: 10.1080 / 10408398.2015.1117412

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

Что такое коллаген?

Коллаген — это белок, состоящий из аминокислот, которые, в свою очередь, состоят из углерода, кислорода и водорода. Коллаген содержит определенные аминокислоты — глицин, пролин, гидроксипролин и аргинин.

Коллаген составляет примерно 30% белков в организме. Это прочные и прочные структуры, встречающиеся по всему телу: в костях, сухожилиях и связках.

Где находится коллаген?

В природе коллаген содержится исключительно в организме животных, особенно в плоти и соединительных тканях млекопитающих. Коллаген является частью соединительной ткани, которая в коже способствует упругости, эластичности и постоянному обновлению клеток кожи. Коллаген жизненно важен для эластичности кожи.

Связки — это еще один тип соединительной ткани, которая соединяет две кости и, следовательно, удерживает суставы вместе. Сухожилия — это похожие, но различающиеся по типу ткани, которые прикрепляют мышцы к костям.Все эти ткани, кости, связки, сухожилия и сами скелетные мышцы состоят из белков. Один из наиболее распространенных белков называется коллагеном.

Коллаген является основным компонентом соединительной ткани и наиболее распространенным белком у млекопитающих, составляющим от 25% до 35% белка всего тела.

Изображение, полученное методом атомно-силовой микроскопии коллагеновых фибрилл в коллагеновых волокнах. Кредит изображения: UChicago Argonne LLC

Что делает коллаген?

Коллаген помогает укрепить различные структуры тела, а также защищает такие структуры, как кожа, предотвращая абсорбцию и распространение патогенных веществ, токсинов окружающей среды, микроорганизмов и раковых клеток.Белок коллагена — это цемент, который скрепляет все вместе.

Коллаген также присутствует во всех гладких мышцах, кровеносных сосудах пищеварительного тракта, сердце, желчном пузыре, почках и мочевом пузыре, удерживая клетки и ткани вместе. Коллаген является даже основным компонентом волос и ногтей.

Старение и коллаген

С возрастом выработка коллагена замедляется, а структуры клеток ослабевают. Кожа истончается и ее легче повредить, волосы становятся безжизненными, кожа обвисает и морщится, сухожилия и связки становятся менее эластичными, суставы становятся жесткими и т. Д.

Структура коллагена

Коллаген микроскопически встречается в удлиненных фибриллах. В основном он содержится в фиброзных тканях, таких как сухожилия, связки и кожа, а также в большом количестве в роговице, костях, кровеносных сосудах, хрящах, межпозвоночном диске и пищеварительном тракте.

В мышечной ткани коллаген является основным компонентом эндомизия. От 1 до 2% мышц состоит из коллагена, а около 6% от общей массы мышц — из коллагена. Желатин, используемый в пище, представляет собой необратимо гидролизованный коллаген.

Молекулярная структура коллагена

В середине 1930-х годов было впервые обнаружено, что коллаген имеет молекулярную структуру. Нобелевские лауреаты Крик, Полинг, Рич и Йонат и другие, включая Бродского, Бермана и Рамачандрана, исследовали структуру коллагена и их возможные функции.

После нескольких размышлений об индивидуальной пептидной цепи, окончательная модель, которая была разработана, — это модель «Мадрас», которая предоставила по существу правильную модель четвертичной структуры молекулы, хотя эта модель все еще требовала некоторой доработки.Это трехспиральная структура.

Коллаген дополнительно упакован в фибриллярные типы коллагена гексагональной или квазигексагональной формы. Набивка может быть «листовой» или микрофибриллярной. Микрофибриллярная структура коллагеновых фибрилл в сухожилиях, роговице и хрящах была непосредственно отображена с помощью электронной микроскопии.

Микрофибриллярная структура сухожилия взрослого человека была подтверждена в 2006 году Фрейзером, Миллером и Вессом (среди прочих). Они обнаружили D-периодическую пентамерную структуру и назвали ее микрофибриллами.

Дополнительная литература

Важность аминокислотного состава для улучшения скорости синтеза белка коллагена в коже у мышей, облученных УФ-излучением

Животные

Это исследование было одобрено Комитетом по уходу и использованию животных в учреждениях Ajinomoto Co., INC. Девятинедельный самец HR- 1 безволосых мышей (Sankyo lab service Co. Japan) содержали в комнате с регулируемой температурой с 12-часовым циклом света и темноты. Животным давали стандартный коммерческий корм (CR-F1, Charles River, Япония) и воду ad libitum.

УФ-излучение

УФ-излучение B было создано с помощью набора из шести солнечных ламп (FL20S-E-30 / DMR, 20 Вт, пиковое излучение около 305 нм; Toshiba Medical Supply, Токио, Япония). Минимальная доза эритемы (MED), определенная через 24 часа после УФ-облучения, составила 66 мДж / см ² .

Схема эксперимента

В первом эксперименте изучалось влияние УФ-В излучения на FSR тропоколлагена кожи. Мышей (по четыре или пять в каждой группе) облучали УФВ (66 мДж / см ² ) на коже спины один, два, три или четыре раза с однодневными интервалами.FSR был оценен с использованием метода доз затопления, описанного Гарликом и МакНурланом (1998). Через 16 часов голодания после последнего УФ-облучения мышам вводили в хвостовые вены обильные дозы фенилаланина (1,5 ммоль / кг массы тела), содержащего 1- [кольцо- ² H ₅ ] -фенилаланин (50 мольный процент избытка, изотоп Кембриджа, Кембридж, Массачусетс). Мышей умерщвляли декапитацией через 5 мин после инъекции фенилаланина. Затем кровь была взята из шеи, и спинная кожа была удалена.Подкожный кожный жир немедленно удаляли, дерму замораживали в жидком азоте и хранили при -80 ° C. Кровь отделяли от плазмы центрифугированием при 3000 g в течение 15 мин при 4 ° C, и плазму хранили при -80 ° C.

Во втором эксперименте изучали влияние перорально вводимых аминокислот на кожный тропоколлаген FSR мышей, подвергшихся УФ-облучению. Кожу спины мышей облучали УФВ (66 мДж / см ² ) дважды через день. После 16 часов голодания группам по 5–16 мышей перорально через желудочный зонд вводили различные растворы аминокислот (1 г / мл / кг массы тела).Количество аминокислот в растворах представляло собой количество, обычно используемое в экспериментах на животных для исследования острого воздействия аминокислот (Farges et al. 1999; Smriga and Torii 2003). Составы растворов показаны в таблице 1 (все аминокислоты были произведены Ajinomoto Co., Inc.). Через двадцать пять минут после введения растворов мышам вводили обильные дозы фенилаланина и собирали кожу и кровь, как описано выше.

Таблица 1 Состав раствора аминокислот

Подготовка образца

Тропоколлаген экстрагировали с использованием модификации метода Вольпи (Volpi et al.2000). Вкратце, примерно 0,5 г дорсальной кожи гомогенизировали на льду в буфере A (10 мл / г кожи), буфере с pH 7,4, содержащем 150 мМ NaCl, 50 мМ трис-HCl, 2 мМ ЭДТА, 1 мМ фенилметилсульфонилфторид, 2 мМ. N -этилмалеимид и 0,2 мМ 2-аминопропионитрил. Гомогенизированный образец встряхивали в течение ночи при 4 ° C, а затем центрифугировали при 7,500 g в течение 10 мин при 4 ° C. Супернатант фильтровали с размером ячеек 75 мм, доводили до 4,5 М с помощью NaCl и встряхивали в течение 5 часов. Раствор центрифугировали при 70000 g в течение 30 мин при 4 ° C.Осадок растворяли в буфере B, буфере с pH 7,6, содержащем 200 мМ NaCl, 50 мМ Tris-HCl и 2 мМ EDTA, и раствор диализовали в буфере B в течение 2 часов. Этот диализованный образец, который включал большие количества тропоколлагена кожи, гидролизовали соляной кислотой в течение 16 часов при 90 ° C, и гидролизат использовали для измерения скорости включения изотопов в тропоколлаген. Для подтверждения чистоты экстрагированного тропоколлагена диализованный образец подвергали SDS-PAGE (E-pagell, gradient gel 5–20%, ATTO, Япония) с использованием стандарта молекулярной массы (Bio-Rad, США).В две лунки были загружены одинаковые количества одинаковых образцов. Один был окрашен кумасси бриллиантовым синим для обнаружения белков, а другой был подвергнут блоттингу на нитроцеллюлозе для идентификации белков коллагена с использованием вестерн-блоттинга со смесью антител против коллагена типов I, III и VII (Calbiochem, США).

Примерно 0,04 г кожной кожи гомогенизировали с 15% сульфосалициловой кислотой, и гомогенат центрифугировали при 10 000 г в течение 10 мин при 4 ° C. Супернатант использовали в качестве тканевой жидкости кожи.Осадок гидролизовали в 2 мл 6 н. HCl при 90 ° C в течение 16 ч и использовали в качестве смешанного кожного белка.

Аминокислоты, которые включали гидролизаты и тканевую жидкость, очищали с помощью катионообменной хроматографии (Dowex 50W 8X; Bio-Rad Laboratories, США) и сушили на роторном испарителе (Nakajima corp., Япония).

Анализ

Обогащение фенилаланином ( E _{(без кожи)} ) в тканевой жидкости определяли путем его дериватизации трет-бутилдиметилсилила (t-BDMS, Pierce, USA).Для контроля ионов 336 и 341 в режиме электронного удара использовалась газовая хроматография-масс-спектрометрия (GC-MS; система 6890 GC и масс-селективный детектор 5473 Network, Agilent, США). Обогащение фенилаланином тропоколлагена и смешанных белков кожи ( E _{(тропоколлаген)} , E _{(смешанная кожа)} ) определяли путем измерения дериватизации их AQC-детергента (Waters, США) с использованием жидкостной хроматографии-масс-спектрометрии для мониторинга ионов 336 и 341 в первой МС и 171 во второй МС (ЖХ-МС / МС; Система ВЭЖХ Prominence, Симадзу, Япония, и API 3200, Applied Biosystems, США).Концентрации инсулина в плазме измеряли с помощью коммерческого набора для ELISA (Morinaga Institute Biological Science, Япония), а концентрации аминокислот измеряли с помощью автоматического анализатора аминокислот (L-8500, Hitachi, Япония).

Расчет и статистика

FSR кожного тропоколлагена и смешанного кожного белка рассчитывалась с помощью модели предшественник-продукт. Предшественник представлял собой обогащение свободного фенилаланина в жидкости ткани кожи, а продукт представлял собой обогащение включенным фенилаланином тропоколлагеном кожи или смешанным кожным белком.FSR был рассчитан как FSR (% / ч) = E _{(тропоколлаген или смешанная кожа)} / ( E _{(без кожи)} × t ) × 100, где t представляет собой временной интервал между инъекцией фенилаланина и взятием пробы.

Значения представлены как средние ± стандартное отклонение. Сравнения с контрольной группой (получавшей дистиллированную воду, DW) проводили с помощью теста Даннета после ANOVA для множественного сравнения (JMP, SAS Institute, Кэри, Северная Каролина, США).Значения P <0,05 считались значимыми.

Молекула месяца: коллаген

Ваш самый богатый белок

Около четверти всего белка в вашем организме составляет коллаген. Коллаген является основным структурным белком, образующим молекулярные кабели, которые укрепляют сухожилия и эластичные листы, поддерживающие кожу и внутренние органы. Кости и зубы состоят из минеральных кристаллов, добавленных к коллагену. Коллаген обеспечивает структуру нашего тела, защищает и поддерживает более мягкие ткани и соединяет их со скелетом.Но, несмотря на его важную функцию в организме, коллаген является относительно простым белком.

Тройная спираль коллагена

Коллаген состоит из трех цепочек, скрученных вместе в плотную тройную спираль. На приведенной здесь иллюстрации показан только небольшой сегмент всей молекулы — каждая цепь имеет длину более 1400 аминокислот, и здесь показано только около 20 аминокислот. Повторяющаяся последовательность из трех аминокислот образует эту прочную структуру. Каждая третья аминокислота — это глицин, небольшая аминокислота, которая идеально вписывается в спираль.Многие из оставшихся позиций в цепи заполнены двумя неожиданными аминокислотами: пролином и модифицированной версией пролина, гидроксипролином. Мы не ожидаем, что пролин будет настолько распространенным, потому что он образует излом в полипептидной цепи, который трудно приспособить к типичным глобулярным белкам. Но, как вы можете видеть в приведенных ниже примерах, кажется, что это как раз правильная форма для этого структурного белка.

Витамин C

Гидроксипролин, который имеет решающее значение для стабильности коллагена, создается путем модификации нормальных аминокислот пролина после построения коллагеновой цепи.Реакция требует витамина С, чтобы помочь в добавлении кислорода. К сожалению, мы не можем производить витамин С в нашем организме, и если мы не получаем его в достаточном количестве с пищей, результаты могут быть плачевными. Дефицит витамина С замедляет выработку гидроксипролина и останавливает образование нового коллагена, что в конечном итоге приводит к цинге. Симптомы цинги — потеря зубов и легкое образование синяков — вызваны нехваткой коллагена для восстановления износа, вызванного повседневной деятельностью.

Коллаген на продуктовой полке

Коллаген домашнего скота — привычный ингредиент для приготовления пищи.Как и большинство белков, при нагревании коллаген теряет всю свою структуру. Тройная спираль разматывается, и цепи разъединяются. Затем, когда эта денатурированная масса запутанных цепочек остывает, она впитывает всю окружающую воду, как губка, образуя желатин.

Веревки и лестницы

Мы производим множество различных видов коллагена, которые образуют длинные веревки и жесткие листы, которые используются для структурной поддержки у взрослых животных и в качестве путей для клеточного движения во время развития. Все они содержат длинный отрезок тройной спирали, соединенный с разными типами концов.Самый простой — это просто длинная тройная спираль с тупыми концами. Эти молекулы коллагена «типа I» соединяются бок о бок, как волокна в веревке, образуя прочные фибриллы. Эти фибриллы пересекают пространство почти между всеми нашими клетками.

На этой иллюстрации изображена базальная мембрана, которая образует прочную поверхность, поддерживающую кожу и многие органы. Другой коллаген — «тип IV» — составляет структурную основу этой мембраны. Коллаген IV типа имеет шаровидную головку на одном конце и дополнительный хвост на другом.Головы прочно соединяются вместе, голова к голове, и четыре молекулы коллагена связываются вместе через свои хвосты, образуя Х-образный комплекс. Используя эти два типа взаимодействий, коллаген IV типа образует расширенную сеть, показанную здесь голубым цветом. Две другие молекулы — ламинин в форме креста (сине-зеленый) и длинные змеиные протеогликаны (зеленый) — заполняют пустоты, образуя плотный слой.

Произошла ошибка при настройке пользовательского файла cookie

Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности.Если ваш браузер не принимает файлы cookie, вы не можете просматривать этот сайт.

---

Настройка вашего браузера для приема файлов cookie

Существует множество причин, по которым cookie не может быть установлен правильно. Ниже приведены наиболее частые причины:

• В вашем браузере отключены файлы cookie. Вам необходимо сбросить настройки своего браузера, чтобы он принимал файлы cookie, или чтобы спросить вас, хотите ли вы принимать файлы cookie.
• Ваш браузер спрашивает вас, хотите ли вы принимать файлы cookie, и вы отказались.Чтобы принять файлы cookie с этого сайта, используйте кнопку «Назад» и примите файлы cookie.
• Ваш браузер не поддерживает файлы cookie. Если вы подозреваете это, попробуйте другой браузер.
• Дата на вашем компьютере в прошлом. Если часы вашего компьютера показывают дату до 1 января 1970 г., браузер автоматически забудет файл cookie. Чтобы исправить это, установите правильное время и дату на своем компьютере.
• Вы установили приложение, которое отслеживает или блокирует установку файлов cookie.Вы должны отключить приложение при входе в систему или проконсультироваться с системным администратором.

---

Почему этому сайту требуются файлы cookie?

Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности, запоминая, что вы вошли в систему, когда переходите со страницы на страницу. Чтобы предоставить доступ без файлов cookie потребует, чтобы сайт создавал новый сеанс для каждой посещаемой страницы, что замедляет работу системы до неприемлемого уровня.

---

Что сохраняется в файле cookie?

Этот сайт не хранит ничего, кроме автоматически сгенерированного идентификатора сеанса в cookie; никакая другая информация не фиксируется.

Как правило, в файлах cookie может храниться только информация, которую вы предоставляете, или выбор, который вы делаете при посещении веб-сайта. Например, сайт не может определить ваше имя электронной почты, пока вы не введете его. Разрешение веб-сайту создавать файлы cookie не дает этому или любому другому сайту доступа к остальной части вашего компьютера, и только сайт, который создал файл cookie, может его прочитать.

коллаген

КОЛЛАГЕН

Коллаген — внеклеточный белок, организованный в растворимые волокна с высокой прочностью на разрыв.Одиночная молекула коллагена I типа имеет ширину ~ 14 A и длиной ~ 3000 A. состоит из 3-х полипептидных цепей. Имеет форму стержня. Если бы он был толщиной с карандаш, то он имел бы длину 1,5 метра. Этот стержень усилен сшивающими связями.

Одна цепь коллагена определяется как а-цепь. Каждый коллаген Молекула состоит из трех обычно одинаковых а-цепей. Единственный Известным исключением является коллаген I типа. Коллаген I типа состоит из двух одинаковых цепи (a1) и одна другая цепь (a2) который обозначается как [a1 (I)] ₂ a2.Это единственный гетерополимер среди коллагенов. Индекс I используется, потому что цепи в определенных типах коллагена незначительно различаются по аминокислотам. сочинение.

Аминокислотная последовательность является типичным признаком белка, определяющим его структура в целом. Коллаген, содержит 19 аминокислот кислоты, среди которых две, которые не встречаются в других белках, а именно гидроксипролин и гидроксилизин. К тому же коллаген содержит больше глицина, чем большинство других белков, но он не содержит цистеина, цистина (за исключением коллагена III) и триптофан.

Уникальная форма и свойства коллагена молекулы обусловлены ее аминокислотным составом и последовательностью. Коллаген имеет характерный аминокислотный состав и последовательность: Gly-X-Y (Глицин, X часто представляет собой пролин и Y часто представляет собой 4-гидроксипролин с некоторым количеством 3-гидроксипролина и некоторым количеством 5-гидроксилизина). Hyp придает стабильность коллагену, вероятно, через внутримолекулярный водород. связи, которые могут включать в себя мостиковые молекулы воды.
остатка Pro превращаются в Hyp в реакции, катализируемой пролилом. гидроксилаза.Если коллаген синтезируется в условиях, инактивирующих пролилгидроксилазы, она теряет свою нативную конформацию (денатурацию) при 24 ⁰ C, тогда как нормальный коллаген денатурирует при 39 ⁰ C (денатурированный коллаген известен как желатин). Пролилгидроксилазе требуется аскорбиновая кислота. (vit-C) для поддержания активности. Если есть дефицит витамина С, болезнь цинга, коллаген не может образовывать волокна должным образом, это приводит к поражению кожи, плохому лечение раны.

Типичный особенностями коллагена являются:
1.Количество остатков глицина составляет 1/3 от всех аминокислотных остатков. кислотные остатки.
2. Количество остатков иминокислот составляет 1/5 от всех аминокислот. остатки у млекопитающих и птиц. (Название иминоацид в настоящее время используется в биохимия, хотя это не совсем правильно, поскольку эти соединения являются производными пирролидина не иминов. Систематическое название пролина — пиролидин-a-карбоновая кислота. кислота, а гидроксипролин — b-гидроксипролидин -а-карбоновая кислота.)
3.Наличие двух специфических гидроксиамино кислоты: гидроксипролин, гидроксилизин.
4. Наличие определенного количества альдегидных групп (участвующих в сшивающих связях).
5. Наличие гексоз, связанных с боковыми цепями белка.
6. Возникновение характерных гидрофильных и гидрофобные пространственные группировки в цепь.
7. Средняя молекулярная масса одного остатка 90,7.
8. Количество аминокислот в цепи около 1000 в среднем.
9. Средняя молекулярная масса одной цепи, составляющей около 90 000.

Коллаген в настоящее время является прекрасным протеином из известных последовательность. Подробности этой последовательности приведены в монографиях.

Обобщая, можно описать обсуждаемые последовательность следующая:
1. А-цепь коллагена состоит из центральной спиральная часть, содержащая 1011-1047 аминокислотных остатков, каждый из которых третьим должен быть глицин.
2.Спиральная часть содержит ~ 20% иминокислот во второй или третьи позиции, если разделить молекулу на трипептиды, каждый из которых начинается с глицина (G-X-Y). У млекопитающих около коллагена 2/3 иминокислот гидроксилированы и всегда находятся в Y-положении. (4-гидроксипролин). Единственным исключением является 3-гидроксипролин, который встречается в положении X, но только один или два раза в цепочке.
3. Неспиральный расширения относительно богаты гирофобными аминокислот и содержат остаток лизина, который может ферментативно окисляется и служит функциональной группой для образования внутри и межмолекулярные сшивки.
4. Гидроксилизин содержится исключительно в коллагене. Это только аминокислота гликозилирована по нескольким сайтам, но не каждый остаток в цепь. Лизин, как и пролин, гидроксилируется только тогда, когда он находится в Y-положении.
5. Среднее содержание пролина плюс гидроксипролина равно по всей цепочке, за исключением C-терминала, который заканчивается 5 последовательных трех пептидов Gly-Pro-Hyp. Это предполагает исключительный стабильность С-концевой спиральной области молекулы.

Конформация коллагена цепь:
Рентгенологические исследования показывают, что три полипептидные цепи параллельны и обвивают друг друга мягким правым протянул веревку, как скрутку, чтобы сформировать тройную спираль структура. Каждый третий остаток каждого полипептидная цепь проходит через центр тройной спирали, которая настолько переполнен, что туда может поместиться только боковая цепь Gly. Также три полипептидные цепи расположены в шахматном порядке, так что остатки gly, X и Y из трех цепочек происходят на аналогичных уровнях.Пептидные группы, расположенные в шахматном порядке ориентированы так, что N-H каждого Gly делает сильная водородная связь с карбонильным кислородом остатка X на соседнем цепь. Громоздкий и относительно негибкий Остатки Pro и Hyp придают жесткость всей конструкции.
Как и в случае скрученных волокон веревки, удлиненный и скрученный полипептид цепочки коллагена преобразуют продольную силу растяжения в более легкую поддерживаемая боковая сила сжатия на почти несжимаемая тройная спираль.Это происходит потому, что противоположно закрученные направления полипептидных цепей коллагена и тройная спираль предотвращает вытягивание витков под натяжением.
Повторяющаяся последовательность в коллагене, которая называется спиральной областью состоит из бесконечного множества точек, лежащих на винтовой линии и разделенных постоянным осевым переносом.
Постоянное осевое перемещение h (высота единицы)
Угловой отрыв t (блок крутки)
Радиус спирали r ₀

Шаг P = 2 p h / t

P / h можно выразить как рациональную дробь n / V, что означает, что прерывистая спираль имеет n точек в V витках.
Число точек N за оборот находится из выражения
N = 2 p / r = P / n = n / V, N отрицательно для левой руки спираль.

Freser 1979: h = 2,98 А Рамачандран: h = 2,91 А
т = 107 ⁰ т = 111 ⁰
N = 3,36 N = 3.25

Синтетический политрипептид (GlyProPro) n в = 2,87 А
т = 108 ⁰
N = 3,33

Нецелое количество остатков за один ход нельзя было объяснить, пока предложение Рамачандрана и Кантена не было принято, в котором говорится, что Молекула представляет собой трехниточную веревку, в которой отдельные цепи имеют форму левой спирали, а три цепи скручены вокруг общей оси с правым скручиванием веревки.В этой модели были приняты две Н-связи на трипептид.
Рамачандран и Чандрасекхаран предполагают, что
«Коллаген имеет одну связанную структуру, которая содержит воду. мосты «.
Rich-Crick предлагает модель с t = 108, N = -10/3, P составляет 30 единиц высота основной спирали (длина 86 А). Вода, связанная цепями, делает не влияют на симметрию, если принято, что более одной молекулы воды участвует в мосту.
Учитывая оптимальные взаимодействия соседних a1 (I) цепочки, молекулы выровнены с осевым расположением 233 остатков, которые согласуется с гипотезой ошатывания на четверть.

Многие авторы подходили к вопросу энергетики. молекулы коллагена путем исследования ее термического термодинамика стабильности и денатурации (показано для глобулярных белков). Для денатурации процесс с участием более 30 остатков, микропроцесс (микро разворачивание) имеет энергию Гиббса порядка 7-11 кДж / моль, макро энергия процесса (макроразвертывания) 200-400 кДж / моль. Общие значения DH оказались равными 4,000-6,500. кДж / моль.DS = 14-21 кДж / моль.

Помимо энтальпии DH, имеем два основных критерия для оценки прочности водородной связи в системе A-HB: Частота растяжения A-H или ее относительная смена (n ₀ — n) / n ₀ (Где n ₀ — частота растяжения свободной группы A-H) и расстояния (R) A-H и AB. Согласно По этим критериям Н-связи можно рассматривать как слабые, промежуточные и сильные. Для Эта приблизительная классификация связей OH.O выглядит следующим образом:

H-Bond Дн / п ₀ ROO DH DH
(%) (A ⁰ ) ккал / моль кДж / моль
слабый 12 2.7 5 21
средний 12-22 2,7-2,6 6-8 25-33
сильный 25-83 2,6-2,4 8 33

Длина Н-связей в коллагене составляет прибл. 3А .
наиболее часто встречающихся:

C = O..H-N
также C-HO = C,
N-HN-

Если у AHB есть потенциал Кривая энергии, связь сильная или умеренная.Для A — .. HB ⁺ системная яма II глубже, чем I. Наконец, кривая потенциальной энергии может быть симметричным, когда потенциальный барьер мал или равен нулю. протон ». Таким образом, мы различаем: асимметричный двойной минимум, симметричный двойной минимум и асимметричный одиночный минимум с
RA-H =? RAB (тогда обычно A = B)

Знание характера и свойств сшивающих связей имеет большое значение для химии дубления.В расщепление этих связей увеличивает растворимость коллагена, что снижает температура усадки. Увеличение количества этих облигаций, которые приравнивается к дублению, имеет противоположный эффект.
Сшивание восстанавливаемых ковалентных связей (здесь приведены только 2 примера):

Дегидро-гидроксилизинорлейцин
COOH ОЙ COOH
я я я
CH-CH ₂ -CH ₂ -CH-CH ₂ -N = CH-CH ₂ -CH ₂ -CH ₂ -CH
я я
NH ₂ NH ₂

Гидроксилизин-5-кето-норлейцин
COOH ОЙ О COOH
я я II я
CH-CH ₂ -CH ₂ -CH-CH ₂ -NH-CH ₂ -Ch3-C-CH ₂ -CH ₂ -CH
я я
NH ₂ NH ₂

являются типичными компонентами таких связок.Первое из вышеперечисленного происходит в коже.
Второе из вышеперечисленных происходит в хрящах.

Коллаген состоит из характерных полосатых фибриллы с периодичностью 680 А (с отверстием зоны и зоны перекрытия). Коллаген содержит ковалентно связанные углеводы в количестве от ~ 0,4 до 12% по весу в зависимости от ткани происхождения коллагена. Углеводы, которые состоят в основном из глюкозы, галактозы и их дисахариды ковалентно присоединены к коллагену по его 5-гидроксилизильным остаткам специфическими ферментами.Они расположены в «дырочных» областях фибрилл коллагена.
Предполагаемое существование связи сложноэфирного типа через остаток гексозы, вероятно происходит из того факта, что сахаридные единицы были обнаружены в коллагене, которые присоединены к гидроксилизину гликозидной связью в спиральной область молекулы, как галактозил-гидроксилизин, так и глюкозил галактозил гидроксилизин.
Коллагены типа I и II содержат около 0,4% углеводов, а коллагены типа II содержат около 4%.Основными сайтами гликозилирования являются те, которые участвуют во внутримолекулярной сшивке. На сегодняшний день никаких экспериментальных данных не получено. сделано, чтобы продемонстрировать функцию этих углеводов. Она имеет считалось, что они могут регулировать образование поперечных связей и агрегацию молекул коллагена в четверть шахматного расположения.

Объяснение нерастворимости коллагенов в растворителях. наблюдением, что это и внутримолекулярно, и межмолекулярно ковалентно сшитые.Перекрестные ссылки не может быть дисульфидных звеньев, как в кератине, потому что коллаген практически лишен остатков Cys. Скорее, они происходят от Lys и его боковых цепей. До четырех боковых цепей могут быть ковалентно связаны друг с другом. В поперечные связи не образуются случайным образом, а, как правило, возникают около N- и C- концы молекул коллагена. Аспекты сшивания: тесно связан со старением молекул. Степень сшивки увеличивается с увеличением возраст животного (мясо старых животных жестче)
В тканях раннего постнатального развития количество восстанавливаемых поперечных сшивок высока и уменьшается по мере роста физической зрелости.