Медленные и быстрые мышечные волокна: Быстрые и медленные мышечные волокна — что и как тренировать? | cool TV

Быстрые и медленные мышечные волокна — что и как тренировать? | cool TV

Почему я выбрал именно эту тему для статьи? Потому что любой бодибилдер стремится к развитию своих мышечных объемов. А мышечные объемы – это гипертрофия мышц.

Но чтобы достичь ее, нужно понимать механизмы к ней приводящие и строение непосредственно самих мышечных волокон. Вот как раз о типах мышечных волокон и способах приводящих их к гипертрофии мы поговорим ниже. Я постараюсь не вдаваться в технические детали, чтобы не утомить моего уважаемого читателя.

Базовые знания о типах мышечных волокон

Немножко матчасти. Как вы поняли, мышечная ткань делится не только по типам но и по времени и способу работы мышц.

За это отвечают так называемые быстросокращающиеся волокна (бс) и медленносокращающиеся волокна (мс). Быстросокращающиеся волокна еще называют белыми, а медленносокращающиеся волокна красными.

Так вот, если говорить о волокнах «бс», то у них «взрывная» сила сокращения, но и быстрая утомляемость. Именно этот тип волокон отвечает за поднятие весов за короткое время, и именно эти волокна тренируются в ходе силовой тренировки всеми бодибилдерами. Ситуация с «мс» другая: они настроены на долгую, но не очень энергозатратную работу, такую как бег, ходьба, плавание.

Организм каждого человека имеет бс- и мс — волокна приблизительно 55 на 45%, но в результате тренировок этот показатель можно сдвигать в ту или иную сторону.

Например, у бегуна — марафонца этот показатель равен 80% (мс) на 20% (бс), а у бегуна спринтера 23%(мс) на 77%(бс).

Так вот главный вопрос: можно ли в ходе тренировочного процесса подвергнуть гипертрофии «мс» волокна? Очевидно можно.

Тренировочный процесс бс и мс — волокон

Только тренировка должна быть направлена именно на этот тип волокон. Если быстрые и мощные волокна мы тренируем по их типовой нагрузке, то есть максимальный вес, но за короткое время, то медленные волокна должны тренироваться долгое время, но не очень большими весами, где-то от 40 до 70% от веса одноповторного максимума.

Помимо этого должны еще соблюдаться следующие условия:

• Постоянная нагрузка. То есть мышцы должны быть в напряжении в течение длительного времени.
• Медленный характер движения. Не нужно делать рывков и кричать на весь зал.
• Желательно применение суперсетов. То есть выполнение разных упражнений на одну группу без перерыва между ними.
• Достижение «отказа» в последнем повторении.

Еще один факт говорит в пользу развития мс-волокон. Дело в том, что энергию для своей работы они используют, окисляя жиры, в отличие от бс-волокон, которые в качестве энергии используют гликоген и креатин-фосфат

Определение типа волокон в вашем организме

Количество бс и мс — волокон задано генетически и практически не меняется в течение всей жизни. Для точного определения соотношения типов волокон существует метод биопсии. Но можно определить это соотношение (а значит и предрасположенность к видам нагрузок) эмпирическим путем.

Для этого необходимо определить максимальный вес, с которым можно выполнить одно движение (одноповторный максимум) потом взяв 80 % от этого веса выполнить максимально возможное количество повторений.

И если это количество повторений:

• меньше 7 то у вас больше бс- волокон
• от 7 до 12 то у вас паритет между бс и мс — волокнами
• если 12 и более, то преобладают мс – волокна

В процессе тренировок вы можете направленно развивать тот или иной тип волокон, то есть гипертрофировать. Для бодибилдеров рекомендуется не забывать об мс-волокнах, так как они специализируются на использовании жира в качестве энергии, что и приведет к проявлению мышечного рельефа.

каких у вас больше? – блог FITBAR.RU

Соотношение быстрых и медленных волокон в организме спортсмена предопределяет его тренировочный потенциал в бодибилдинге и других видах спортивной активности. Специалисты считают, что людям, у которых преобладает доля медленных мышечных волокон, подходит спорт, основанный на аэробной нагрузке, например: бег и плавание на средние/длинные дистанции, лыжи, велоспорт. Атлеты, в мышцах которых больше быстрых волокон, могут добиться успеха в видах физической активности, предполагающей наличие взрывной силы, например : бодибилдинг, бег на короткие дистанции, бокс, пауэрлифтинг.

При этом известно, что людям с большинством медленных волокон в мышцах лучше не заниматься силовыми видами спорта — взрывная энергия может быть дана только спортсменам с преобладанием быстрых мышечных волокон. Но как узнать, какие из волокон превалируют  в ваших мышцах ? Существует специальный тест, разработанный в 1994 году учеными из США, позволяющий это определить. Он основывается на задействовании максимального для спортсмена веса, который вы можете узнать прямо сейчас . 

Как определить максимальный вес

Максимальным называют наиболее крупный вес, который спортсмен способен поднять единоразово. Чтобы определить соотношение быстрых и медленных мышечных волокон, достаточно знать показатель макс.веса для трицепса, грудных мышц, ног, и бицепса. Это можно сделать, выполнив жим лёжа и ногами, а также подъём штанги с упором на бицепс, записывая значение после выполнения каждого из упражнений отдельно:

1. Выполните разминку, разогревающую мышцы, в течении 10 — 15 минут,

2. Убедитесь, что рядом есть человек, способный подстраховать вас в работе с большим весом.

3. Выберите вес, с которым обычно способны выполнить от 2 до 4 повторений и попытайтесь его поднять.

4. Если вам удалось поднять вес хотя бы 1 раз, повысьте его на 5-10% . Теперь  постепенно прибавляйте вес до тех пор, пока не найдёте тот, с которым не можете сделать ни одного повтора. Не забывайте отдыхать между подъёмами, минимум по 3 минуты.

5. Тот вес, который вы сумели поднять последним, и будет максимальным. Запишите его, и можете переходить к тесту на определение соотношения быстрых и медленных волокон в мышцах.

Тест на соотношение быстрых и медленных мышечных волокон

Прежде чем проходить тест, позволяющий определить как соотносятся быстрые и медленные мышечные волокна, передохните после теста на  максимальный вес ровно 15 мин.

1. Возьмите вес, который соответствует массе в 80% от вашего максимального

2. Сделайте с этим весом максимально — возможное количество повторов, и запишите результат.

3. Для каждого из упражнений: жим лежа, жим ногами, поднятие штанги на бицепс выполните тест отдельно, записывая количество выполненных повторений.

4. Проанализируйте свои результаты для каждой группы мышц, чтобы выяснить соотношение между быстрыми и медленными мышечными волокнами: 

— смогли выполнить от 10 до 12 повторений? Значит в этой группе мышц у вас преобладают медленные волокна.

— сумели сделать 9 повторов? Вы представитель типа людей, у которых медленных и быстрых волокон в мышцах поровну.

— выполнили от 7 до 8 повторений? Тогда вы относитесь к спортсменам с преобладанием быстрых мышечных волокон.

Пройдя этот простой тест, вы можете уделять больше внимания виду спорта, для которого имеете высокий потенциал, основываясь на преобладании типа волокон в ваших мышцах. При этом, сможете сэкономить своё время, не распыляясь на занятия, в которых будет сложно добиться успеха.

Не пропусти интересные новости и события в телеграм-канале: https://tlgg.ru/fitbarnews

Оцените статью

Как определиться каким видом спорта заниматься! Или соотношение быстрых и медленных мышечных волокон.

Все мышцы в организме человека состоят из мышечных клеток — миоцитов или мышечных волокон. Выделяют разные типы миоцитов, они отвечают за разные виды нагрузок, есть два типа мышечных волокон, а именно: 

Медленные (красные) мышечные волокна;

Быстрые (белые) мышечные волокна, которые делятся на 2 подтипа, IIа и IIb.

Забегая немного вперед, напишем, то что — медленные мышечные волокна практически неспособны к гипертрофии. Нуждаются в отличных, от свойственных бодибилдерам, нагрузках.  Быстрые мышечные волокна способны к гипертрофии за счет которой «растут объемы» бодибилдеров. Но об этом ниже.

И так, основное отличие медленных мышечных волокон от быстрых — заключается в выдерживаемых нагрузках и времени нахождения под нагрузкой. Так же быстрые мышечные волокна вдвое толще чем медленные (красные) волокна. 

Медленные мышечные волокна

— сокращаются значительно медленнее, и способны выдержать более малые нагрузки, но при этому у них значительно более длинная фаза утомления, а это означает то, что они могут находиться длительное время под нагрузкой, в десятки и сотни раз дольше, чем быстрые волокна. 

Красным волокнам свойственно:

• Аэробная или динамическая работа (марафоны, велосоревнования, плавание и т.д.)
• Приобладание в мышцах спины для поддержания позы 
• Производство тепла 

Быстрые  мышечные волокна 

— могут развивать огромную мощь в кротчайшие сроки и на непродолжительные период время. Существует два подтипа белых волокон:

• подтип IIa  — являются переходными волокнами от быстрых к медленным, имеют свойства как красных так и белых волокон, но в менее выраженной форме.
• подтип IIb — быстрые волокна, обладающие взрывной силой и наибыстрейшей скоростью сокращения. Именно эти волокна являются основными для набора мышечной массы в бодибилдинге.

Если более просто — то при аэробной нагрузке (легкая атлетика) в основном работают медленные мышцы, в то время как при любых тягах толчках, рывках и так далее (бодибилдинг, боевые искусства, пауэрлифтинг, и т.д.) где нужна большая сила и быстрота — работают быстрые волокна. 

Теперь о самом интересном:

1. У каждого человека различное соотношение быстрых и медленных мышечных волокон в каждой мышце, и это заложено генетикой. 
2. Многие исследования доказывают, то что соотношение быстрых и медленных волокон не поддается изменению (т.к. если уж у Вас преобладает какой то тип волокон — то это не изменить)
3. Основной рост мышц идет не за счет увеличения количества волокон, а за счет гипертрофии (расширению) самих волокон.
4. Медленные, красные волокна — практически не способны к гипертрофии (увеличению), а это значит, что посмотрев п.3. можно твердо говорить о том, что набрать мышечную массу за счет медленных волокон — практически не возможно.
5. Быстрые, белые волокна — изначально вдвое шире медленных и поддаются гипертрофии, а это значит что весь рост мышц происходит из-за увеличения (гипертрофии) быстрых волокон.
6. У большинства людей быстрые и медленные волокна в организме находятся примерно в одинаковом количестве. НО если у человека преобладает один из типов мышечных волокон, то ему будет даваться рост мышц, занятия бодибилдингом (при преобладании быстрых волокон) значительно проще, в то же время при преобладании медленными волокнами — человеку проще будет приодалевать аэробные нагрузки и легче будет добиться хороших результатов в легкой атлетике. 

Делаем выводы зная соотношение быстрых и медленных типов мышц

Не стоит ходить к гадалке, что бы сделать простой вывод. Зная соотношение мышечных волокон в различных частях тела — можно достаточно просто определиться с видом спорта, которым стоит заниматься. 

Если у вас преобладают быстрые волокна — вам имеет смысл пойти в бодибилдинг, где Вас ждут хорошие результаты. И чем больше у Вас преобладание этих волокон — тем проще будет даваться Вам этот вид спорта и больших результатов Вы сможете достичь. 

Если у вас преобладают медленные мышечные волокна — вперед, в легкую атлетику, бегать марафоны или крутить педали. При значительном перевесе красных волокон в организме — Вас обязательно ждут победы в легкой атлетике. 

Если же вы относитесь к большинству людей, у которых и тех и других мышечных волокон примерно поровну. Не огорчайтесь, вы сможете заняться любым видом спорта, но звездой вы вряд ли станете. Хотя упорство и труд — делают свое дело. 

Как же определить соотношение быстрых и медленных мышечных волокон

Существует не сложный тест, пройдя который вы почти со стопроцентной вероятностью узнаете соотношение мышечных волокон в нужной Вам мышце. Тест этот разработан докторами F. Hatfield и Charles Poliquin. 

Начнем:

1. Для начала для каждой проверяемой мышцы — нужно узнать, какой максимальный вес вы можете поднять. Т.е. если Вы хотите определить соотношение быстрых и медленных волокон в грудных мышцах — для начала нужно узнать какой Вес вы способны пожать на один раз. Если вы хотите узнать соотношение мышечных волокон в мышцах ног — нужно узнать максимальный вес в жиме ногами. и т.д. Обычно для проверки используются 3 упражнения на разные части тела, например жим лежа, жим ногами, и подъем штанги на бицепс.
2. Для того, что бы узнать максимальный вес который вы можете пожать или поднять — хорошенько разомнитесь, обязательно найдите человека который Вас подстрахует. Возьмите вес с которым вы может сделать 2-3 повторения. После этого прибавьте вес, и сделайте еще один подход, если сумели сделать хотя бы одно повторение, прибавьте еще вес. И так делайте до того момента, пока в очередном подходе вы не сможете сделать ни одного повторения. Таким образом предыдущий подход с одним повторением — и будет являться у Вас максимум. ВНИМАНИЕ между каждым подходом делайте паузу не менее 3х минут!
3. Теперь отдохните 15 минут, после чего возьмите вес равный 80% от Вашего максимума. Выполните максимальное число повторений в подходе, пока ваш страховщик не поможет Вам в последнем повторении. — Запишите число повторений которое Вам далось.

Теперь можно перейти к другой группе мышц. Отдохните 5-10 минут и выполните все те же действия для следующей группы мышц.

Результаты теста на выявление соотношения красных и белых мышечных волокон

После того, как все упражнения выполнены, у вас должно быть 3 числа. Количество повторений которое вы осилили с 80% от максимального веса, в жиме лежа, в жиме ногами, и в поднятии штанги на бицепс. 

Теперь смотрите: 

• если вы сделали 8-10 повторений то соотношение быстрых и медленных волокон примерно поровну;
• если вы выполнили 5-7 повторений, то у вас преобладают быстрые (белые) мышечные волокна;
• если вы выполнили 4 или менее повторений — то Вам прямая дорога в бодибилдинг, где Вас несомненно ждет успех и большие достижения;
  
• если вы сделали 11-13 повторений то у вас преобладают медленные (красные) мышечные волокна;
• если вы сделали 14 или более повторений — то вперед за медалями в легкой атлетике.
  

От медленных к быстрым. Гипогравитационная перестройка миозинового фенотипа мышечных волокон Текст научной статьи по специальности «Фундаментальная медицина»

УДК 612.744.14

От медленных к быстрым. Гипогравитационная перестройка миозинового фенотипа мышечных волокон

Б. С. Шенкман

Государственный научный центр РФ — Институт медико-биологических проблем РАН,

123007, Москва, Хорошевское шоссе, 76А

E-mail: [email protected]

Поступила в редакцию 10.11.2015

Принята к печати 11.03.2016

РЕФЕРАТ Скелетные мышцы образованы волокнами разного типа, которые располагаются мозаичным образом и различаются функциональными свойствами. «Медленные» волокна отличаются высокой степенью устойчивости к утомлению и большой продолжительностью сокращения, но пониженной максимальной силой и скоростью сокращения. «Быстрые» волокна обладают высокой скоростью и силой сокращения, но высокой утомляемостью. В последние десятилетия стало известно, что все эти свойства определяются преобладанием той или иной изоформы тяжелых цепей миозина (ТЦМ), т.е. миозиновым фенотипом. При гравитационной разгрузке в космическом полете и моделируемой микрогравитации в экспериментальных условиях на Земле часть медленных волокон превращается в быстрые за счет изменений интенсивности экспрессии соответствующих генов в постуральной камбаловидной мышце m. soleus. В обзоре рассмотрены феноменология и механизмы изменений миозинового фенотипа в условиях гравитационной разгрузки, а также гипотезы об изменении нейрональных механизмов контроля мышечных волокон и молекулярных механизмах регуляции экспрессии миозиновых генов, таких, как ингибирование сигнального пути кальцинейрин/NFATd, эпигеномные изменения, работа специфических микроРНК.

В заключительной части обзора обсуждается адаптивное значение процессов трансформации миозинового фенотипа. КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА гравитационная разгрузка, изоформы тяжелых цепей миозина, миозиновый фенотип, регуляция экспрессии миозиновых генов, скелетная мышца, типы мышечных волокон.

Светлой памяти Ксении Бессарионовны Шаповаловой, вместе с которой автор исследовал стриопаллидар-ный контроль миозинового фенотипа

ВВЕДЕНИЕ. МИОЗИНОВЫЙ ФЕНОТИП

Типы волокон скелетных мышц исследуются физиологами с 1873 года [1], когда было установлено, что в состав мышц входят волокна с различными функциональными свойствами, которые располагаются мозаичным образом. «Медленные» волокна характеризуются высокой устойчивостью к утомлению и большей продолжительностью сокращения, но пониженной максимальной силой и скоростью сокращения. «Быстрые» волокна обладают высокой скоростью и большой силой сокращения, но быстрой утомляемостью.

В последние десятилетия стало известно, что эти свойства определяются преобладающей изоформой тяжелых цепей миозина (ТЦМ). Известно четыре изоформы и соответственно четыре типа волокон: I — «медленный»; 11А — «быстрый»;

IId/x — «быстрый» и самый «быстрый» — IIB, представленный только в мышцах мелких млекопитающих [2] (рис. 1, таблица). Изоформы миозина, преобладающие в волокне, определяют его миозиновый фенотип, а соотношение волокон различного типа составляет композицию мышцы или ее миозиновый фенотип. Помимо волокон, в которых доминирует какой-либо определенный тип изоформ ТЦМ, в мышцах присутствуют волокна, содержащие две (или больше) разные изоформы ТЦМ. Такие волокна называют гибридными. Экспрессия каждой из изоформ миозина детерминируется иннервацией волокон. Волокна, иннервированные одним мотонейроном, составляют двигательную единицу и в подавляющем большинстве случаев характеризуются единым миозиновым фенотипом [3]. Позно-тонические, или постуральные мышцы, имеющие высокий тонус и поддерживающие позу организма в условиях нормального гравитационного поля, содержат наибольшее количество волокон медленного типа I. Согласно современным представ-

Совмещение меток

Рис. 1. Иммуноцитохимическое выявление мышечных волокон, экспрессирующих изоформы ТЦМ Iß, ТЦМ IIA, ТЦМ IIB, на поперечном срезе m. plantaris крысы методом тройного мечения. Показаны волокна основных типов, а также гибридные волокна

Изоформы ТЦМ и типы мышечных волокон млекопитающих

Изоформа ТЦМ ß а Iß IIA IId/x IIB

Орган Миокард Скелетная мышца

Видовая специфика Все виды млекопитающих Мелкие млекопитающие

Скорость сокращения

Устойчивость к утомлению <-

лениям мотонейрон, управляя волокнами с помощью паттерна импульсации (10 Гц для «медленных» и 5060 Гц для «быстрых» двигательных единиц) и секреции соответствующих нейротрофических агентов, влияет на экспрессию миозиновых генов, т.е. на мио-зиновый фенотип волокна [3, 4].

Миозиновый фенотип весьма стабилен, однако существуют воздействия, способные существенно изменить экспрессию миозиновых генов и обусловить тем

самым трансформацию медленных волокон в быстрые или наоборот. Например, низкочастотная электростимуляция в течение нескольких недель приводит к появлению около 30-40% волокон медленного типа в преимущественно «быстрых» мышцах [4]. Такой же эффект в «быстрой» мышце голени m. plantaris наблюдается у животного с удаленной или тенотомиро-ванной трехглавой мышцей голени, т.е. с так называемой компенсаторной перегрузкой [4]. Во всех этих

Рис. 2. Схема функционирования сигнального пути кальцинейрин/NFATcl. (По Liu и соавт. [16] с модификациями). ECC — электромеханическое сопряжение, CaN — кальцинейрин. Пояснения в тексте

случаях ведущую роль в изменении миозинового фенотипа приписывают изменению паттерна сократительной активности мышцы в результате изменения характера импульсации мотонейрона (или в случае прямой электростимуляции — ее паттерну).

МЕХАНИЗМЫ РЕГУЛЯЦИИ МИОЗИНОВОГО ФЕНОТИПА, ЗАВИСЯЩИЕ ОТ МЫШЕЧНОЙ АКТИВНОСТИ

Хроническая активность «медленных» волокон сопровождается двумя феноменами: постоянно повышенным уровнем ионов кальция в миоплазме и сниженным уровнем макроэргических фосфатов [4-6]. Поэтому поиск сигнальных механизмов, регулирующих экспрессию генов ТЦМ, сводился к выявлению путей, зависимых от концентрации ионов кальция и макроэргических фосфатов. Наиболее важным сигнальным каскадом, влияющим на экспрессию «медленных» изоформ ТЦМ (а также регулирующим экспрессию многих других генов), считают путь кальцинейрин/NFAT. Кальцинейрин — это белок,

локализованный в Z-диске саркомера. При взаимодействии с комплексом кальций-кальмодулин он проявляет фосфатазную активность и дефосфори-лирует NFATd (ядерный фактор активированных Т-клеток), который получает возможность проникновения в миоядра [6, 7] (рис. 2). В ядре этот фактор либо накапливается в гетерохроматине (откуда постепенно переносится в эухроматин) [8], либо непосредственно взаимодействует с MEF-2, транскрипционным фактором, специфически связывающим промотор гена медленных ТЦМ. Таким образом запускается интенсивная транскрипция гена «медленных» ТЦМ [7, 8]. Реакция дефосфорилирования NFAT ингибируется белками Z-диска кальсарци-нами-1 и -2, которые функционируют в медленных и быстрых волокнах соответственно. При нокауте генов этих белков наблюдается значительное перераспределение миозинового фенотипа в медленную сторону [9, 10] (рис. 2). Экспрессия генов кальсарцина (особенно кальсарцина-2) подавляется при двойном нокауте ЕЗ-убиквитинлигаз MuRf-1 и MuRf-2 [11].

Можно предположить, что экспрессия кальсарци-на-2 стимулируется присутствием в ядре убиквитин-лигаз семейства MuRf. Показано, что при изменении состояния титина/тайтина/коннектина киназный домен титина, локализованный в районе М-диска, ос-вобождает/дефосфорилирует MuRf-2, что приводит к его импорту в миоядра [12]. Не исключено, что изменение титина приводит в конечном счете к повышению экспрессии кальсарцина-2, способствует стабилизации быстрого миозинового фенотипа и предотвращает любую трансформацию в медленную сторону. Однако повышенной экспрессии гена каль-сарцина недостаточно для полного ингибирования фосфатазной активности кальцинейрина. Известно, что кальсарцин-2 может быть иммобилизован на ци-тоскелетных компонентах Z-диска — а-актининах-2 и -3, причем иммобилизация на а-актинине-2 оказывается более устойчивой [13]. Поэтому в отсутствие гена а-актинина-3 или при его дефиците кальсарцин устойчиво иммобилизуется, и в волокне реализуется медленный фенотип (рис. 3).

Дефосфорилирование сигнального белка GSK-3P (киназа гликогенсинтазы) способствует экспорту NFAT из ядра и сдвигает равновесие в сторону «быстрых» изоформ [14] (рис. 2). При этом ингибирую-щая активность GSK-3P может супрессироваться оксидом азота через сGMP-путь [15].

Другой механизм регуляции миозинового фенотипа, также кальций-зависимый, реализуется через киназную активность кальций-кальмодулин-киназы (СаМК). При активации комплексом кальций-каль-модулин этот фермент фосфорилирует гистонде-ацетилазу 4 (HDAC4), не позволяя ей войти в пространство миоядра [16]. При низкой концентрации комплекса кальций-кальмодулин и соответственно низкой киназной активности СаМК HDAC4 оказывается недофосфорилированной, и часть ее молекул проникает в миоядра [17]. В миоядрах HDAC4 деацетилирует не только гистон Н3, но и транскрипционный фактор MEF-2, взаимодействующий с промотором гена myf7 (т.е. гена ТЦМ 1Р) [17]. Это приводит к снижению как общей транскрипционной активности генома, так и экспрессии ТЦМ 1Р (рис. 4). Интересно, что и в этом случае существует «сдерживающий» механизм: HDAC4 может быть убиквити-нирована и разрушена. При этом сохраняется медленный характер миозинового фенотипа [18].

Соотношение фосфорилированных и нефосфо-рилированных макроэргических фосфатов, другой физиологический триггер сигнальных процессов, регулирует активность АМР-зависимой протеин-киназы (АМПК), контролирующей основные пути энергетического метаболизма мышечного волокна [19]. кальцинейрин (активный)

а-актинин-2

О

а-актинин-3

»

кальсарцин-2

Рис. 3. Схема депонирования кальсарцина в структуре а-актинина-2 и -3. (По Seto и соавт. в модификации [13]). Пояснения в тексте

ацетилазы HDAC4 и 5, что существенно облегчает экспрессию «медленной» изоформы ТЦМ и ряда генов, контролирующих регуляторные белки окислительного метаболизма [20, 21]. При этом активность АМПК может модулироваться (стимулироваться) оксидом азота [22].

Еще один механизм модуляции миозинового фенотипа обеспечивает регуляцию экспрессии гена ТЦМ 1Р (ген myh7) по типу положительной обратной связи с участием микроРНК.охб, Риг-Р и №гар1) [24] (рис. 5). Интересно, что экспрессия гена myh7Ъ стимулируется при сверхэкспрессии MEF-2 (основного транскрипционного стимулятора ТЦМ 1Р) [25]. Это предполагает, что при повышении концентрации комплекса кальций/кальмодулин MEF-2, который может дефосфорилироваться кальцинейри-ном [26], проникает в ядро и регулирует экспрессию myh7. Он одновременно стимулирует синтез miR-499, не допускающей блокаду экспрессии ТЦМ 1Р [25]. Таким образом, экспрессия miR-499 и miR-208b обеспечивает беспрепятственный синтез медленного миозина при наличии соответствующего физиологического стимула (ионов кальция).

МИОЗИНОВЫЙ ФЕНОТИП В УСЛОВИЯХ ГРАВИТАЦИОННОЙ РАЗГРУЗКИ

Изменения миозинового фенотипа волокон при гравитационной разгрузке зарегистрированы во многих лабораториях, в частности, обнаружено, что в m. soleus задних конечностей крыс при вывешивании (рис. 6) увеличивается содержание (%) волокон типа II и уменьшается доля волокон типа I [27-30].

После семидневного космического полета наблюдали сдвиг соотношения типов волокон от «медленных» к «быстрым» в m. soleus и m. extensor digitorum longus крыс [31, 32]. В 12.5-14-дневном полете обнаружено снижение на 20-25% содержания волокон типа I в m. soleus и m. adductor longus [33, 34]. Нами впервые выявлено увеличение относительного содержания волокон типа II в m. soleus и m. vastus lateralis у обезьян после 12.5-суточного космического полета на биоспутнике «КОСМОС-2229» [35]. В тех случаях, когда сдвиг соотношения волокон не удавалось обнаружить с помощью окраски на миофибриллярную АТР-азу, как правило, наблюдалось увеличение ко-

Myh7 (ТЦМ Iß)

Hi l l b

I

miR-208b \

\

Myh6 (ТЦМ Ia)

IHv^ivI

I

miR-208

1

Thrap1

Sox6 U Рur-ß

miR-499

MEF-2

•N,

N

V

Myh7b

Шч/lsJ t

Рис. 5. Участие микроРНК в регуляции экспрессии ТЦМ IP (по McCarthy и соавт. [25]). Пояснения в тексте

личества волокон, реагирующих с антителами против «быстрого» миозина, и уменьшение содержания волокон, реагирующих с антителами против «медленного» миозина [36-41]. С помощью электрофореза в опытах с вывешиванием обнаружено появление новой изоформы тяжелых цепей миозина — 2d, или 2x [40]. Неоднократно при вывешивании или после космического полета выявляли увеличение доли волокон, содержащих как «медленные», так и «быстрые» формы тяжелых цепей миозина [37, 41]. Уменьшение доли волокон, экспрессирующих «медленную» изо-форму ТЦМ, и увеличение доли волокон, экспресси-рующих «быстрые» изоформы, наблюдали и в пробах m. soleus, взятых у астронавтов после 6-месячного полета [42]. Сдвиг соотношения изоформ ТЦМ в «быструю» сторону обнаружен в m. vastus lateralis у астронавтов после 11-суточного полета при помощи электрофоретического анализа [43]. В нашей лаборатории уменьшение доли волокон с ТЦМ «медленного» типа в m. soleus наблюдали уже после 7-суточной экспозиции в условиях «сухой» иммерсии [44, 45]. Интересно, что выраженность трансформации мио-зинового фенотипа в быструю сторону, как правило, не превышает 15-20% волокон, тогда как другие эффекты мышечной разгрузки затрагивают большинство волокон данной мышцы. Этот факт заставляет предположить, что окончательная стабилизация бы-

строго фенотипа в условиях разгрузки достигается лишь в части трансформированных волокон.

НЕЙРОНАЛЬНЫЕ МЕХАНИЗМЫ РЕГУЛЯЦИИ МИОЗИНОВОГО ФЕНОТИПА В УСЛОВИЯХ ГРАВИТАЦИОННОЙ РАЗГРУЗКИ

Ряд наблюдений свидетельствует о том, что устранение опорной афферентации является основным механизмом, приводящим к «отключению» электрической активности двигательных единиц постураль-ной мышцы в условиях гравитационной разгрузки (для обзора см. [44]). Применение механической стимуляции опорных зон стопы в этих условиях позволяет поддерживать нормальный уровень электрической активности постуральной мышцы. Интересно, что применение механической стимуляции опорных зон стопы на фоне экспозиции в условиях «сухой» иммерсии позволило избежать снижения доли «медленных» волокон [44, 45]. При вывешивании крыс, у которых подошва одной из задних ног взаимодействовала с искусственной опорой, в m. soleus этой ноги, в отличие от контралатеральной конечности, не наблюдалась трансформация миозинового фенотипа в быструю сторону [46]. Низкочастотная хроническая электростимуляция т. soleus крысы на фоне традиционной модели вывешивания также позволяет предотвратить трансформацию мио-

зинового фенотипа [47, 48]. Такие же эффекты наблюдали и при хроническом растяжении мышцы или при использовании резистивных упражнений на фоне гравитационной разгрузки (вывешивание или 84-суточная гипокинезия) [49-51]. Результаты этих работ свидетельствуют о том, что низкоинтенсивная мышечная активность и резистивные воздействия предотвращают изменение миозинового фенотипа. На основе приведенных наблюдений можно предположить, что сдвиг миозинового фенотипа при гравитационной разгрузке обусловлен, в том числе, изменениями нейронального контроля активности двигательных единиц. Действительно, в экспериментах с трехсуточной сухой иммерсией у человека обнаружена инактивация двигательных единиц медленного типа [52]. Эти результаты подтверждены в экспериментах с регистрацией электрической активности m. soleus и быстрых синергистов у Macaca mulatta в космическом полете [53] и при вывешивании крыс, а также их экспозиции в условиях полета по параболе Кеплера [54]. Можно предположить, что именно «отключение» медленных двигательных единиц приводит к изменению миозинового фенотипа во всех перечисленных случаях. Подтверждением этой гипотезы могут служить результаты, полученные на модели «спинальной изоляции», при которой перерезают все афферентные и нисходящие входы в поясничный отдел спинного мозга при интакт-ных моторных окончаниях. В этих экспериментах при полном «отключении» спинальных мотонейронов наблюдается сдвиг миозинового фенотипа в «быструю» сторону [55]. Повышение устойчивости по-зных синергий у животных с помощью хронической подачи карбохолина в структуры стриопаллидума в условиях вывешивания сопровождалось даже увеличением доли волокон медленного типа в m. soleus [56]. Отключение афферентной активности m. tibialis anterior, антагонисте m. soleus, на фоне вывешивания с помощью тенотомии позволяло предотвратить увеличение доли волокон быстрого типа в камбало-видной мышце крысы [57]. Можно себе представить, что при гравитационной разгрузке активация m. tibialis anterior [58] или уменьшение интенсивности возбуждающих стриопаллидарных влияний [56] обусловливают снижение импульсной активности «медленных» двигательных единиц m. soleus и тем самым приводят к изменению миозинового фенотипа ее волокон.

Другой гипотетический нейрофизиологический механизм инактивации двигательных единиц m. so-leus в условиях микрогравитации обсуждается в связи с изучением мышечных эффектов вестибулярной деафферентации животных. С этой целью были проведены опыты с деафферентацией вестибулярных

ÍA

Л

Рис. 6. Метод вывешивания крыс по Ильину-Новикову в модификации Morey-Holton

рецепторов с помощью инъекции арсенилата [59]. После месячной адаптации крыс к вестибулярной деафферентации в m. soleus наблюдали уменьшение доли волокон, экспрессирующих ТЦМ IP, и площади их поперечного сечения, а также увеличение доли волокон, экспрессирующих быстрые изоформы ТЦМ. Привлекает внимание внешнее сходство обнаруженного феномена и трансформации миозинового фенотипа в космическом полете. Они указывают на возможность того, что функциональные изменения вестибулярного аппарата в условиях невесомости могут способствовать изменению характера экспрессии миозиновых изоформ. Эта точка зрения достаточно уязвима. Во-первых, трансформация миози-нового фенотипа в медленную сторону наблюдается и в наземных моделях невесомости, когда функция вестибулярного аппарата изменена незначительно (см. выше). Во-вторых, аналогичные исследования, проведенные с использованием хирургической вестибулярной деафферентации (лабиринтэктомии), привели к изменениям противоположной направленности в m. soleus животных. Обнаружен сдвиг миози-нового фенотипа m. soleus в сторону увеличения доли медленных волокон [60, 61]. К сожалению, приведенными публикациями исчерпываются наши знания о вестибулярных влияниях на миозиновый фенотип постуральной мышцы. Очевидно, вопросов остается гораздо больше, чем ответов. Дальнейшие исследования помогут ликвидировать белые пятна в этой области знания.

ЭКСПРЕССИЯ МИОЗИНОВЫХ ГЕНОВ В УСЛОВИЯХ ГРАВИТАЦИОННОЙ РАЗГРУЗКИ

В начале обзора сказано, что изменения миозинового фенотипа при функциональной разгрузке (disuse)

л

1.5 -I к I и и и Ii 1.0 — m о_ Si Ii 5 =г £ 0.5 — и 0 N ¥

1-О Л Г) — *

и.U С HS3 HS7 HS14

30

к г 25

и

11

Q. С ¥ 20

и X

Я) Q-i 15

к щ CD

X J с i

0) 1- =г 10

X 1—

О

I 5

О

0

Рис. 7. Динамика экспрессии мРНК изоформ ТЦМ в т. soleus крысы в условиях разгрузки (вывешивания) [64] №3 — 3 суток вывешивания, №7 — 7 суток вывешивания, №14-14 суток вывешивания. Данные получены методом количественной полимеразной цепной реакции в реальном времени

С HS3 HS7 HS14

определяются снижением экспрессии гена «медленной» изоформы ТЦМ и увеличением экспрессии генов «быстрых» изоформ ([4] и др.). Интересно проследить за динамикой этого процесса. Stevens и соавт. впервые показали, что уже на 4-е сутки вывешивания у крыс породы Wistar наблюдалось небольшое снижение содержания мРНК ТЦМ Iß, которое на 7-е сутки принимает форму тенденции и составляет примерно 20% [62]. Ученым из University of California, Irwin на крысах линии Sprague-Dowley удалось обнаружить статистически значимое снижение мРНК ТЦМ Iß уже после 24 ч вывешивания [63]. На крысах Wistar нами выявлено значимое снижение содержания мРНК ТЦМ Iß на 7-е сутки вывешивания, однако некоторая тенденция к этому наблюдалась уже на 3-и сутки [64] (рис. 7А). Таким образом, во всех этих работах показано снижение экспрессии мРНК медленной изоформы тяжелых це-

пей миозина, однако скорость этого процесса варьирует в разных исследованиях. Отмечен также ранний и существенный рост содержания в мышце мРНК, кодирующих изоформы тяжелых цепей миозина 11Ви IId/x (рис. 7В,Г). Интересно, что после 3-4 суток вывешивания в пулах отдельных волокон не находят ни одного «чисто» медленного волокна, т.е. в каждом волокне идет постепенное замещение ТЦМ Iß изо-формами быстрых типов [65]. По нашим данным, динамика содержания мРНК ТЦМ IIA [66] отличается как от динамики мРНК ТЦМ Iß, так и ТЦМ IId/x и IIB. Уже после 3 суток вывешивания содержание мРНК ТЦМ IIA демонстрирует снижение, которое продолжается до 7 суток. Содержание мРНК ТЦМ IIA после 14 суток вывешивания оказывается столь высоким, что не отличается от контрольных значений (рис. 7Б). Итак, изменениям миозинового фенотипа при гравитационной разгрузке предшествует

Б

В

Г

изменение паттерна экспрессии мРНК, кодирующих соответствующие изоформы ТЦМ, поэтому поиск молекулярных механизмов трансформации миозинового фенотипа в большой степени сводится к изучению механизмов регуляции экспрессии миозиновых генов.

МОЛЕКУЛЯРНЫЕ МЕХАНИЗМЫ РЕГУЛЯЦИИ ЭКСПРЕССИИ ГЕНОВ ИЗОФОРМ ТЯЖЕЛЫХ ЦЕПЕЙ МИОЗИНА В ПОСТУРАЛЬНОЙ МЫШЦЕ В УСЛОВИЯХ РАЗГРУЗКИ

Механизмы сдвига экспрессии генов изоформ ТЦМ в быструю сторону остаются в значительной степени неизученными. При исследовании роли сигнальной системы кальцинейрин/NFATcl на фоне гравитационной разгрузки обнаружено, что через 14 суток вывешивания крыс по Morey-Holton наблюдается интенсивный транспорт NFATd в ядра волокон т. soleus [67]. Однако содержание NFATd в миоядрах мышц человека после 60 суток постельной гипокинезии существенно уменьшено [68]. Налицо явное противоречие этих данных между собой. Вопрос об интенсивности импорта NFAT в ядро при разгрузке остается неясным. С использованием циклоспорина А, ингибитора дефосфорилирования NFATd [69, 70], в нашей лаборатории и в лаборатории K.M. Baldwin было показано, что экспрессия мРНК ТЦМ медленного типа при действии циклоспорина А, ингибитора кальцинейрина, на фоне вывешивания еще больше снижается. Это указывает на возможную компенсаторную функцию этого сигнального пути при разгрузке. При этом различия между интенсивностью снижения экспрессии мРНК ТЦМ медленного типа при разгрузке и в тех же условиях, но при введении циклоспорина А, невелики, хоть и статистически значимы. Сходство амплитуды изменений в этом эксперименте указывает на то, что снижение экспрессии ТЦМ медленного типа при разгрузке в большой степени обусловлено ингибированием сигнального пути кальцинейрин/NFATcl.

Трансформация в сторону быстрого фенотипа не происходит при вывешивании мышей с нокаутом по обеим убиквитинлигазам семейства MuRf [71]. Поэтому MuRf-зависимая экспрессия кальсарци-на-2, возможно, является важным элементом, обеспечивающим стабилизацию быстрого миозинового фенотипа при действии гипотетических механизмов, компенсаторно направленных на сохранение «медленного» фенотипа. Нами впервые обнаружена специфичная для изоформ динамика экспрессии мРНК кальсарцинов в ходе моделируемой гравитационной разгрузки (рис. 8) [66]. На 3-и сутки вывешивания уровень экспрессии кальсарцина-1 был таким же, как в контроле, затем снижался вплоть до 14 су-

ток. Уровень мРНК кальсарцина-2 уже на 3-и сутки был в 2 раза выше, чем в контроле, и продолжал расти до 14 суток.

С учетом как опубликованных, так и собственных данных можно предположить, что в той части волокон, которая содержит значительную долю быстрых изоформ ТЦМ, повышение экспрессии кальсарци-на-2 приводит к предотвращению компенсаторного усиления кальцинейринового пути и тем самым к стабилизации быстрого фенотипа в них. В других волокнах (преимущественно медленных) снижение экспрессии кальсарцина-1 может интенсифицировать кальцинейриновый путь и тем самым стабилизировать их медленный фенотип. Таким образом, к 7-м суткам формируются устойчивые популяции медленных и быстрых волокон при существенном сдвиге в сторону волокон быстрого типа. Кроме того, нам удалось обнаружить статистически значимое увеличение содержания MuRF-1 и MuRF-2 в ядерной фракции гомогената т. [11] позволяет предположить существование причинно-следственной связи между транслокацией MuRF-1 и MuRF-2 в ядра на начальном этапе разгрузки и усилением экспрессии кальсарцина-2.

Возможно, что в этих процессах важную роль играет «депонирование» кальсарцина в структуре а-актинина-2. В нашей лаборатории обнаружено снижение содержания а-актинина-2 в пробах soleus крысы после вывешивания крыс в течение 7 суток [72]. Поэтому можно представить себе освобождение связанного кальсарцина-2 вследствие деградации а-актинина-2 в условиях моделируемой гравитационной разгрузки. Деградацию цитоскелета в условиях разгрузки обычно приписывают кальций-зависимым цистеиновым протеазам — кальпаинам. Поэтому интересно, что при повышенной экспрессии кальпастатина, эндогенного ингибитора кальпаинов, у вывешенных мышей не происходит трансформации миозинового фенотипа в быструю сторону [73]. Отсутствие трансформации у таких мышей может свидетельствовать о том, что активация кальпаинов может быть одним из факторов, способствующих трансформации миозинового фенотипа при разгрузке.14 — 14 суток вывешивания. Данные получены методом количественной полимеразной цепной реакции в реальном времени и методом вестерн-блотинга (третий график)

дация а-актинина-2 окажется не столь глубокой, как при вывешивании без дополнительных воздействий, и депо кальсарцина останется полным. В этом случае снижение экспрессии ТЦМ 1Р будет полностью или частично предотвращено. В подтверждение этой гипотезы нами установлено, что при хроническом введении нифедипина не происходит трансформации мышечных волокон т. soleus крысы при вывешивании [77]. Однако механизмы участия кальпаинов в регуляции экспрессии ТЦМ изучены недостаточно.

В 2015 году в опытах с вывешиванием крыс нам удалось наблюдать активацию (т.е. уменьшение негативного фосфорилирования) другого эндогенного ингибитора сигнального пути кальцинейрин/

NFATc1 — киназы гликогенсинтазы GSK-3P, которая при отсутствии негативного фосфорилирования фосфорилирует NFATc1 и способствует его экспорту из ядра [66]. Активность этого фермента может быть подавлена при высоком содержании оксида азота в волокне, который действует через гуанилат-циклазный механизм [78]. Нами ранее было показано, что при гравитационной разгрузке содержание оксида азота в т. soleus крысы значительно снижено [79]. При этом введение Ь-аргинина, повышающего продукцию оксида азота, предотвращало снижение содержания мРНК ТЦМ 1р. По-видимому, снижение содержания оксида азота в волокне в условиях разгрузки можно рассматривать как один из факторов

стабилизации быстрого фенотипа, который действует через GSK-3P.

Salanova и соавт. [68] связывают снижение интенсивности импорта NFATcl в миоядра при функциональной разгрузке с действием другого механизма: с уменьшением экспрессии каркасного белка Homer-1, которое наблюдалось в m. soleus и m. vastus lateralis человека после длительной постельной гипокинезии. В этой работе функция Homer-1 описана как функция каркасного обеспечения сближения и взаимодействия кальцинейрина и NFATcl в пост-синаптической зоне и в зоне Z-диска. Механизмы регуляции экспрессии этого белка не установлены.

О роли соотношения макроэргических фосфатов в контроле миозинового фенотипа в условиях разгрузки можно судить лишь в том случае, если на том или ином этапе процесса наблюдается значимое изменение этого соотношения. Действительно, в ранних работах группы Ohira обнаружено, что после 10-суточного вывешивания крыс действительно повышается уровень креатинфосфата в m. soleus [80]. Оказалось, что снижение уровня фосфори-лированных макроэргических фосфатов при введении Р-гуанидинпропионовой кислоты предотвращает трансформацию миозинового фенотипа в быструю сторону у вывешенных животных [81]. Известно, что действие хронического введения Р-гуанидинпропионовой кислоты реализуется через АМПК-зависимые сигнальные механизмы [82]. Как меняется активность АМПК в условиях разгрузки не было известно до недавнего времени. Результаты двух работ в этой области явно противоречат друг другу [83, 84]. В нашей лаборатории показано, что при гравитационной разгрузке с использованием классической модели «сухой» иммерсии в течение 3 суток в m. soleus человека наблюдается глубокое снижение уровня фосфорилирования АМПК [85]. Предполагают, что основным механизмом влияния АМПК на экспрессию генов является фосфорилирование/дефосфорилирование молекул HDAC. Можно предположить, что их действие (де-ацетилирование гистона Н3 и транскрипционного фактора MEF-2) должно проявляться в условиях моделируемой гравитационной разгрузки. И действительно, при вывешивании крыс повышается аце-тилирование гистона h4 в локусе генов «быстрых» изоформ миозина [86]. Совсем недавно обнаружили, что при действии классического ингибитора HDAC на фоне вывешивания крыс в m. soleus волокна медленного типа не трансформируются в быстрые [87].

В условиях разгрузки модулируется и механизм микроРНК-зависимой регуляции экспрессии миози-нового гена (см. «Введение»). В камбаловидной мышце крыс при вывешивании снижается экспрессия

микроРНК miR-499 и miR-208b, а значит, возникают условия для работы специфических блокаторов промотора гена myh7, т.е. для снижения экспрессии медленного миозина [25]. С этими данными согласуются и результаты группы Tsika, свидетельствующие о повышении экспрессии блокаторов промотора гена myh7, Pur-a, Pur-ß и SP3 и их связывании со специфическими сайтами на промоторе в условиях вывешивания [88, 89]. Эти процессы могут быть результатом снижения экспрессии гена myh7b и miR-499. О физиологических регуляторах специфических блокаторов экспрессии гена myh7 и регуляторных miR-499 и miR-208b известно мало.

Приведенные в обзоре данные о регуляции экспрессии гена myh7, показывают, что, несмотря на изучение молекулярных механизмов, определяющих снижение экспрессии медленной изоформы ТЦМ в условиях гравитационной разгрузки, составить целостную картину о работе этих механизмов пока не удается. Можно предполагать, что функционирование сложной системы эндогенных ингибиторов сигнального пути кальцинейрин/NFATcl направлено на преодоление компенсаторных ответов мышцы и стабилизацию быстрого фенотипа. В то же время неизвестно, какие эпигеномные процессы запускают процесс инактивации гена myh7 и снижения экспрессии медленной изоформы ТЦМ на самой начальной стадии гравитационной разгрузки в течение первых 24 ч.

Еще меньше известно о том, какие механизмы стимулируют работу промоторов генов «быстрых» изоформ ТЦМ. Предполагают, что в отсутствие стимуляторов «медленной» изоформы ТЦМ связывание ДНК с транскрипционным регулятором MyoD усиливает экспрессию генов «быстрого» миозина [90]. При этом у вывешенных животных с нокаутом MyoD не происходит трансформации в быструю сторону [91]. Этот факт позволяет предположить, что MyoD существенно влияет на экспрессию генов быстрых изоформ ТЦМ при гравитационной разгрузке. Интересно, что стимулирующее действие MyoD на экспрессию «быстрых» изоформ миозина ингибируется NFATcl [92]. Другой механизм ре-ципрокной регуляции характерен для экспрессии ТЦМ IIA, с одной стороны, и IId/x и IIB, с другой. Обнаружено, что при спинальной изоляции экспрессия ТЦМ IIA снижается, а ТЦМ IId/x повышается [93]. Аналогичный феномен мы наблюдали на ранней стадии гравитационной разгрузки в экспериментах с вывешиваниием крыс [66]. Установлено, что сразу за геном ТЦМ IIA располагается промотор гена ТЦМ IId/x, транскрипция с которого осуществляется в двух направлениях. Транскрипция со смысловой цепи запускает транскрипцию гена IIx, с ком-

плементарной цепи синтезируется антисмысловая РНК, которая приводит к разрушению мРНК ТЦМ IIA [93]. Таким образом, активация экспрессии гена «быстрой» изоформы миозина вызывает снижение экспрессии гена ТЦМ IIA.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Регуляция экспрессии миозиновых генов интенсивно изучается в настоящее время, однако ясное представление о давно известном и неразгаданном до сих пор феномене изменения характера экспрессии этих генов в условиях гравитационной разгрузки отсутствует. Ответы на основные вопросы, касающиеся описываемого феномена, должны быть получены в ближайшем будущем. Адаптивное значение трансформации мышечных волокон в условиях гравитационной разгрузки в многочисленных публикациях, связанных с этой проблемой, не затрагивается. В условиях гипогравитации «отключаются» преимущественно постуральные экстензоры, прежде всего m. soleus, а в ней — волокна, экспрессирующие медленную изоформу ТЦМ и, следовательно, реализующие медленный «тонический» режим сократительной активности. Изменение характера постуральных синергий в условиях реальной и моделируемой невесомости приводит к устранению «тонического» компонента двигательной функции. Поэтому сдвиг миозинового фенотипа в быструю сторону может быть составной частью таких адаптивных перестроек двигательного аппарата млекопитающих. Другой взгляд на адаптивное значение сдвига миозиново-го фенотипа основан на известных различиях трофических механизмов, т.е. механизмов поддержа-

ния структуры и метаболизма мышечных волокон медленного и быстрого типов. В элегантной работе группы Ohira [94] показано, что денервация m. so-leus у вывешенных крыс не приводит к нарастанию атрофических изменений, т.е. к редукции площади поперечного сечения волокон. При тех же условиях атрофия m. plantaris была существенно меньше, чем в m. soleus, но была намного более выраженной, если мышца при этом еще и денервировалась. Из этого следует, что нейротрофические неимпульсные влияния в быстром волокне эффективно предотвращают интенсивное развитие атрофических процессов. Эта стратегия не характерна для волокон медленного типа, поддержание структуры которых полностью определяется интенсивностью и длительностью сократительной деятельности. Можно предположить, что трансформация миозинового фенотипа медленных волокон, превращающая их в быстрые, позволяет увеличить количество волокон, сохраняющих объем миофибриллярного аппарата в условиях бездеятельности за счет нейротрофических влияний. •

Я чрезвычайно признателен своему учителю И.Б. Козловской, в совместной работе и в творческом общении с которой сформировался мой интерес к обсуждаемой здесь теме.

Хотелось бы также выразить благодарность С.А. Тыганову за помощь в подготовке рукописи к печати.

Работа поддержана грантом Российского научного фонда № 14-15-00358.

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Ranvier L. // CR Acad. Sci. Paris. 1873. V. 77. P. 1030-1034.

2. Schiaffino S., Reggiani C. // Physiol. Rev. 2010. V. 91. P. 14471531.

3. Burke R.E. // J. Physiol. 1967. V. 193. № 1. P. 141-160.

4. Pette D. // Skeletal muscle plasticity in health and disease / Eds Bottinelli R., Reggiani C. Springer, 2006. P. 1-27.

5. Tavi P., Westerblad H. // J. Physiol. 2011. V. 589. Pt 21. P. 5021-5031.

6. Chin E.R. // Exerc. Sport Sci. Rev. 2010. V. 38. № 2. P. 76-85.

7. Schiaffino S.// Acta Physiol. (Oxf.). 2010. V. 199. № 4. P. 451-463.

8. Shen T., Liu Y., Contreras M., Hernandez-Ochoa E.O., Randall W.R., Schneider M.F. // Histochem. Cell Biol. 2010. V. 134. № 4. P. 387-402.

9. Frey N., Frank D., Lippl S., Kuhn C., Kögler H., Barrientos T., Rohr C., Will R., Müller O.J., Weiler H., Bassel-Duby R., Katus H.A., Olson E.N. // J. Clin. Invest. 2008. V. 118. P. 3598-3608.

10. Frey N., Richardson J.A., Olson E.N. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. V. 97. P. 14632-14637.

11. Moriscot A., Baptista I.L., Bogomolovas J., Krohne C., Hirner S., Granzier H., Labeit S. // J. Struct. Biol. 2010. V. 170. № 2.

P. 344-353.

12. Lange S., Xiang F., Yakovenko A., Vihola A., Hackman P., Rostkova E., Kristensen J., Brandmeier B., Franzen G., Hedberg B., et al. // Science. 2005. V. 308. P. 1599-1603.

13. Seto J.T., Quinlan K.G., Lek M., Zheng X.F., Garton F., MacArthur D.G., Hogarth M.W., Houweling P. J., Gregorevic P., Turner N., Cooney G.J., Yang N., North K.N. // J. Clin. Invest. 2013. V. 123. № 10. P. 4255-4263.

14. Shen T., Cseresnyes Z., Liu Y., Randall W.R., Schneider M.F. // J. Physiol. 2007. V. 579. № 2. P. 535-551.

15. Martins K.J., St-Louis M., Murdoch G.K., MacLean I.M., McDonald P., Dixon W.T., Putman C.T., Michel R.N. // J. Physiol. 2012. V. 590. № 6. P. 1427-1442.

16. Liu Y., Shen T., Randall W.R., Schneider M.F. // J. Muscle Res. Cell Motility. 2005. V. 26. P. 13-21.

17. Liu Y., Randall W.R., Martin F. Schneider M.F. // J. Cell Biol. 2005. V. 168. № 6. P. 887-897.

18. Potthoff M.J., Wu H., Arnold M.A., Shelton J.M., Backs J., McAnally J., Richardson J. A., Bassel-Duby R., Olson E.N. // J. Clin. Invest. 2007. V. 117. P. 2459-2467.

19. Sanchez A.M., Candau R.B., Csibi A., Pagano A.F., Raibon A., Bernardi H. // Amer. J. Physiol. Cell Physiol. 2012. V. 303. № 5. P. C475-485.

20. Röckl K.S., Hirshman M.F., Brandauer J., Fujii N.,

Witters L.A., Goodyear L.J. // Diabetes. 2007. V. 56. № 8. P. 2062-2069.

21. McGee S.L., Hargreaves M. // Clin. Sci. (London). 2010. V. 118. № 8. P. 507-518.

22. Lira V.A., Brown D.L, Lira A.K., Kavazis A.N., Soltow Q.A., Zeanah E.H., Criswell D.S. // J. Physiol. 2010. V. 588. № 18.

P. 3551-3566.

23. Rossi A.C., Mammucari C., Argentini C., Reggiani C., Schiaf-fino S. // J. Physiol. 2010. V. 588. № 2. P. 353-364.

24. Van Rooij E.,Quiat D., Johnson B.A., Sutherland L.B., Qi X., Richardson J.A., Kelm R.J.Jr., Olson E.N. // Dev. Cell. 2009. V. 17. P. 662-673.

25. McCarthy J. J., Esser K.A., Peterson C.A., Dupont-Versteeg-den E.E. // Physiol. Genomics. 2009. V. 39. № 3. P. 219-226.

26. Dunn S.E., Simard A.R., Bassel-Duby R., Williams R.S., Michel R.N. // J. Biol. Chem. 2001. V. 276. № 48. P. 45243-45254.

27. Templeton G.H., Sweeney H.L., Timson B.F., Padalino M., Dudenhoeffer G.A. // J. Appl. Physiol. (1985). 1988. V. 65. № 3. P. 1191-1195.

28. Desplanches D., Mayet M.H., Sempore B., Flandrois R. //J. Appl. Physiol. (1985). 1987. V. 63. № 2. P. 558-563.

29. Riley D.A., Slocum G.R., Bain J.L., Sedlak F.R., Sowa T.E., Mel-lender J.W. // J. Appl. Physiol. (1985). 1990. V. 69. № 1. P. 58-66.

30. Desplanches D., Kayar S.R., Sempore B., Flandrouis R., Hoppeler H. // J. Appl. Physiol. (1985). 1990. V. 69. № 2. P. 504-508.

31. Martin T.P., Edgerton V.R., Grindeland R.E. // J. Appl. Physiol. (1985). 1988. V. 65. № 5. P. 2318-2325.

32. Desplanches D., Mayet M.H., Ilyina-Kakueva E.I., Sempore B., Flandrois R. // J. Appl. Physiol. (1985). 1990. V. 68. № 1.

P. 48-52.

33. Desplanches D., Mayet M.H., Ilyina-Kakueva E.I., Frutoso J., Flandrois R. // Eur. J. Appl. Physiol. 1991. V. 63. P. 288-292.

34. Miu B., Martin T.P., Roy R.R., Oganov V.S., Ilyina-Kakueva E.I., Marini J.F., Leger J.J., Bodine-Fowler S., Edgerton V.R. // FASEB J. 1990. V. 4. P. 64-72.

35. Shenkman B.S., Kozlovskaya I.B., Kuznetsov S.L., Nemirovskaya T.L., Desplanches D. // J. Gravit. Physiol. 1994. V. 1. № 1. P. P64-P66.

36. Baldwin K.M., Herrick R., Ilyina-Kakueva E.I., Oganov V.S. // FASEB J. 1990. V. 4. P. 79-83.

37. Ohira Y., Jiang B., Roy R.R., Oganov V., Ilyina-Kakueva E., Marini J.F., Edgerton V.R. // J. Appl. Physiol. (1985). 1992. V. 73. № 2. Suppl. P. 51S-57S.

38. Guezennec C.Y., Gilson E., Serrurier B. // Eur. J. Appl. Physiol. 1990. V. 60. № 6. P. 430-435.

39. Campione M., Ausoni S., Guezennec C., Shiaffino S. // J. Appl. Physiol. 1993. V. 74. № 3. P. 1156-1160.

40. Takahashi H., Wada M., Katsuta S. // Acta Physiol. Scand. 1991. V. 143. № 1. P. 131-132.

41. Thomason D., Morrison P.R., Oganov V., Ilyina-Kakueva E.I., Booth F.W., Baldwin K.M. // J. Appl. Physiol. 1992. V. 73. № 2. Suppl. P. 90S-93S.

42. Trappe S., Costill D., Gallagher P., Creer A., Peters J.R., Evans H., Riley D.A., Fitts R.H. // J. Appl. Physiol. (1985). 2009. V. 106. № 4. P. 1159-1168.

43. Zhou M.Y., Klitgaard H., Saltin B., Roy R.R., Edgerton V.R., Gollnick P.D. // J. Appl. Physiol. (1985). 1995. V. 78. № 5.

P. 1740-1744.

44. Григорьев А.И., Козловская И.Б., Шенкман Б.С. // Рос. физиол. журн. им. И.М. Сеченова. 2004. Т. 90. № 5. С. 508-521.

45. Шенкман Б.С., Подлубная З.А., Вихлянцев И.М., Литвинова К.С., Удальцов С.Н., Немировская Т.Л., Лемешева Ю.С., Мухина А.М., Козловская И.Б. // Биофизика. 2004. Т. 49. Вып. 5. С. 881-890.

46. Nemirovskaya T.L., Shenkman B.S. // Eur. J. Appl. Physiol.

2002. V. 87. № 2. P. 120-126.

47. Leterme D., Falempin M. // Pflug. Arch. 1994. V. 426. P. 155-160.

48. Dupont E., Cieniewski-Bernard C., Bastide B., Stevens L. // Am. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol. 2011. V. 300. P. R408-R417.

49. Falempin M., Mounier Y. // Acta Astronautics. 1998. V. 42. № l-8. P. 489-501.

50. Подлубная З.А., Вихлянцев И.М., Мухина А.М., Немиро-вская Т.Л., Шенкман Б.С. // Биофизика. 2004. Т. 49. Вып. 3. С. 424-429.

51. Gallagher P., Trappe S., Harber M., Creer A., Mazzetti S., Trappe T., Alkner B., Tesch P. //Acta Physiol. Scand. 2005. V. 185. P. 61-69.

52. Киренская А.В., Козловская И.Б., Сирота М.Г. // Физиол. человека. 1986. Т. 12. № 1. С. 617-632.

53. Roy R.R., Hodgson J.A, Aragon J., Day M.K., Kozlovskaya I., Edgerton V.R. // J. Gravit. Physiol. 1996. V. 3. № 1. P. 11-15.

54. Kawano F., Nomura T., Ishihara A., Nonaka I., Ohira Y. // Neurosci. 2002. V. 114. № 4. P. 1133-1138.

55. Huey K.A., Roy R.R., Baldwin K.M., Edgerton V.R. // Muscle Nerve. 2001. V. 24. № 4. P. 517-526.

56. Шенкман Б.С., Шаповалова К.Б., Мухина А.М., Козловская И.Б., Немировская Т.Л., Камкина Ю.В. // ДАН. 2006. Т. 407. № 6. С. 842-844.

57. Шенкман Б.С., Немировская Т.Л., Мухина А.М., Подлуб-ная З.А., Вихлянцев И.М., Ардабьевская А.В., Козловская И.Б., Григорьев А.И. // ДАН. 2005. Т. 400. № 6. С. 840-843.

58. Юганов Е.М., Касьян И.И., Черепахин М.А., Горшков А.И. // Пробл. косм. биол. 1962. Т. 2. С. 206-214.

59. Luxa N., Salanova M., Schiffl G., Gutsmann M., Besnard S., Denise P., Clarke A., Blottner D. // J. Vestib. Res. 2013. V. 23. P. 187-193.

60. Fuller Ch. // XII Conf. on space biology and aerospace medicine, Moscow. 2002. P. 449-450.

61. Kasri M., Picquet F., Falempin M. // Exp. Neurol. 2004. V. 185. № 1. P. 143-153.

62. Stevens L., Sultan K.R., Peuker H., Gohlsch B., Mounier Y., Pette D. // Am. J. Physiol. Cell Physiol. 1999. V. 46. P. 1044-1049.

63. Giger J.M., Bodell P.W., Zeng M., Baldwin K.M., Haddad F. // J. Appl. Physiol. (1985). 2009. V. 107. № 4. P. 1204-1212.

64. Шенкман Б.С., Ломоносова Ю.Н. // ДАН. 2014. Т. 459. № 6.

C. 759-761.

65. Stevens L., Gohlsch B., Mounier Y., Pette D. // FEBS Lett. 1999. V. 463. P. 15-18.

66. Lomonosova Y.N., Turtikova O.V., Shenkman B.S. // J. Muscle Res. Cell Motility. 2016. V. 37. № 1. P. 7-16. doi: 10.1007/ s10974-015-9428-y.

67. Dupont-Versteegden E.E., Knox M., Gurley C.M., Houle J.D., Peterson C.A. // Am. J. Physiol. Cell Physiol. 2002. V. 282. P. C1387-C1395.

68. Salanova M., Bortoloso E., Schiffl G., Gutsmann M., Belavy’

D.L., Felsenberg D., Sandra Furlan S., Volpe P., Blottner D. // FASEB J. 2011. V. 25. P. 4312-4325.

69. Ломоносова Ю.Н., Шенкман Б.С., Немировская Т.Л. // Рос. физиол. журн. им. И.М. Сеченова. 2009. Т. 95. № 9. С. 969-974.

70. Pandorf C.E., Jiang W.H., Qin A.X., Bodell P.W., Baldwin K.M., Haddad F. // Am. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol. 2009. V. 297. № 4. P. R1037-R1048.

71. Labeit S., Kohl C.H., Witt C.C., Labeit D., Jung J., Granzier H. // J. Biomed. Biotechnol. 2010. V. 2010. Article 693741.

72. Мирзоев Т.М., Шенкман Б.С., Ушаков И.Б., Огнева И.В. // ДАН. 2012. Т. 44. № 2. С. 216-218.

73. Tidball J.G.., Spencer M.J. // J. Physiol. 2002. V. 545. № 3. P. 819-828.

74. Ingalls C.P., Warren G.L., Armstrong R.B. //J. Appl. Physiol. 1999. V. 87. № 1. P. 386-390.

75. Ingalls C.P., Wenke J.C., Armstrong R.B. // Aviat. Space Environ. Med. 2001. V. 72. № 5. P. 471-476.

76. Kandarian S.C., Stevenson E.J. // Exerc. Sport Sci. Rev. 2002. V. 30. № 3. P. 111-116.

77. Мухина А.М., Алтаева Э.Г., Немировская Т.Л., Шенкман Б.С. // Рос. физиол. журн. им. И.М. Сеченова. 2006. Т. 92. № 11. С. 1285-1295.

78. Drenning J. A., Lira V.A., Simmons C.G., Soltow Q.A., Sell-man J.E., Criswell D.S. // Am. J. Physiol. Cell Physiol. 2008. V. 294. P. 1088-1095.

79. Ломоносова Ю.Н., Каламкаров Г.Р., Бугрова А.Е., Шевченко Т.Ф., Карташкина Н.Л., Лысенко Е.А., Швец В.И., Немировская Т.Л. // Биохимия. 2011. Т. 76. Вып. 5. С. 699-710.

80. Wakatsuki T., Ohira Y., Yasui W., Nakamura K., Asakura T., Ohno H., Yamamoto M. // Jpn. J. Physiol. 1994. V. 44. № 2. P. 193-204.

81. Matoba T., Wakastuki T., Ohira Y. // Med. Sci. Sports Exerc. 1993. V. 25. № 5. P. S157.

82. Zong H., Ren J.M., Young L.H., Pypaert M., Mu J., Birnbaum M.J., Shulman G.I. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2002. V. 99. № 25. P. 15983-15987.

83. Han B., Zhu M.J., Ma C., Du M. // Appl. Physiol. Nutr. Metab. 2007. V. 32. P. 1115-1123.

84. Hilder T.L., Baer L.A., Fuller P.M., Fuller C.A., Grindeland

R.E., Wade C.E., Graves L.M. //J. Appl. Physiol. 2005. V. 99. P. 2181-2188.

85. Vilchinskaya N.A., Mirzoev T.M., Lomonosova Y.N., Ko-zlovskaya I.B., Shenkman B.S. // J. Musculoskelet. Neuronal Interact. 2015. V. 15. № 3. P. 286-293.

86. Pandorf C.E., Haddad F., Wright C., Bodell P.W., Baldwin K.M. // Am. J. Physiol. Cell. Physiol. 2009. V. 297. P. C6-C16.

87. Dupre-Aucouturier S., Castells J., Freyssenet D., Desplanches D. // J. Appl. Physiol. 2015. V. 119. P. 342-351.

88. Tsika G., Ji J., Tsika R. // Mol. Cell. Biol. 2004. V. 24. № 24. P. 10777-10791.

89. Ji J., Tsika G.L., Rindt H., Schreiber K.L., McCarthy J.J., Kelm R.J., Jr., Tsika R. // Mol. Cell. Biol. 2007. V. 27. № 4. P. 1531-1543.

90. Wheeler M.T., Snyder E.C., Patterson M.N., Swoap S.J. // Am. J. Physiol. 1999. V. 276. №. 5. Pt. 1. P. C1069-C1078.

91. Seward D.J., Haney J.C., Rudnicki M.A., Swoap S.J. // Am. J. Physiol. Cell. Physiol. 2001. V. 280. № 2. P. C408-C413.

92. Ehlers M.L., Celona B., Black B.L. // Cell Rep. 2014. V. 8. P. 1-10.

93. Pandorf C.E., Haddad F., Roy R.R., Qin A.X., Edgerton V.R., Baldwin K.M. // J. Biol. Chem. 2006. V. 281. № 50. P. 3833038342.

94. Ohira Y., Yoshinaga T., Ohara M., Kawano F., Wang X.D., Higo Y., Terada M., Matsuoka Y., Roy R.R., Edgerton V.R. // Cells Tissues Organs. 2006. V. 182. № 3-4. P. 129-142.

Федеральные новости | Федеральные новости

Во время тренировок по сжиганию или набору мышечной массы наблюдаются заметные отличия их эффективности для разных спортсменов. Что интересно, причиной таких результатов являются не различия в питании и режиме тренировок, а особенности строения мышц. С подробной информацией на эту тему можно познакомиться на сайте HealthinLife.Ru.

ЧТО НАДО ЗНАТЬ О МЫШЕЧНЫХ ВОЛОКНАХ 

Физиологии известно о двух типах мышечных волокон: быстрых – БМВ и медленных – ММВ:

• БМВ увеличиваются в объеме при физических нагрузках, поэтому они предназначены для выполнения тяжелой и мощной работы. Волокна окрашены в белый цвет, обладают быстрым ростом и содержат гликоген и специальные ферменты, способствующие анаэробному гликолизу.
• ММВ – это волокна красного цвета, что связано с повышенным количеством капилляров в мышечной ткани. Они растут довольно медленно, выполняют медленные и легкие сокращения.

И тот, и другой тип одинаково значим для человеческого организма так, как людям приходится выполнять разные действия – монотонные и медленные или же быстрые и взрывные.

Отличия в результативности одинаковых тренировок и успешности тренирующихся объясняется разным соотношением быстрых и медленных волокон в отдельных группах мышц. У большинства людей преобладают медленные волокна со стандартным соотношением 60% на 40%. Такие люди лучше приспособлены к видам спорта, требующим выносливости и стойкости. У выдающихся спортсменов быстрые и медленные мышцы находятся в противоположной пропорции.  Чаще всего это спринтеры, тяжелоатлеты, бодибилдеры, специалисты в боевых искусствах. В зависимости от расположения мышц с преобладанием быстрых волокон спортсмен добивается успеха в определенном виде спорта, требующем быстрых и резких движений.

ТОНКОСТИ ТРЕНИРОВОК БЫСТРЫХ И МЕДЛЕННЫХ МЫШЦ 

Соотношение быстрых и медленных мышц зависит от генетических особенностей человека. Но, невзирая на природные данные, достичь успеха может любой начинающий спортсмен. Для этого надо правильно подойти к организации тренировок и выбору упражнений. Основное требование заключается в правильной очередности упражнений. Сначала необходимо проработать быстрые мышцы посредством силовых упражнений, а затем перейти к тренировке мышц с преобладанием медленных волокон.

Тренировки БМВ должны проводиться 2-3 раза в неделю и носить следующий характер:

• Большие нагрузки;
• Чередование медленных и взрывных упражнений;
• Количество подходов 4-5;
• Отдых между сетами 12 сек.

Друзья, подписывайтесь на наши аккаунты в соц.сетях!

Нажимая кнопку «Подписаться», вы подтверждаете своё согласие с Политикой конфиденциальности

Отписаться вы сможете в любой момент.

Молекулярные механизмы физической тренировки | FPA

Автор – Наталья Резник.

Мышечные волокна — перемена участи

Физические упражнения влияют на мышцы человека, делая их более крупными, сильными или выносливыми. Причем эти изменения происходят даже у взрослых людей, чьи мышечные клетки уже сформированы. Они возможны благодаря тому, что электрические сигналы, поступающие в мышечные волокна, влияют на работу их генов.

Между внешним сигналом и его результатом протянулись длинные цепочки молекулярных взаимодействий, которые исследователи, несмотря на большие методические сложности, пытаются изучать.  Имеющиеся данные обобщил профессор университета Осло Кристиан Гундерсен (Kristian Gundersen). У него получилась довольно сложная схема, в которой множество белков и генов соединены вертикальными и горизонтальными связями — молекулярное подобие Шуховской башни. Мы в ее подробности вникать не будем, а разберем лишь основные принципы построения этой иерархии.

Внешние воздействия на мышцу

Итак, скелетная поперечно-полосатая мышца. Она состоит из множества миофибрилл — длинных многоядерных мышечных волокон. Их сокращение происходит в результате смещения нитей миозина относительно актина. Различают два основных типа волокон: быстрые и медленные. Быстрые получают энергию в ходе анаэробного гликолиза. Они способны к стремительным сокращениям, однако в процессе гликолиза в них накапливается молочная кислота, а молекул АТФ образуется мало, поэтому быстрые волокна быстро устают. Медленные волокна хорошо снабжаются кровью и кислородом и получают энергию в процессе окислительного фосфорилирования, более эффективного, чем гликолиз. Однако для доставки кислорода требуется время, поэтому ответа медленных мышц на возбуждение приходится подождать. Зато они дольше работают без признаков утомления. У человека скелетные мышцы содержат оба типа волокон, соотношение которых зависит от роли данной мышцы в организме. Мышцы спины, например, ответственные за поддержание позы, содержат главным образом медленные волокна, а мышцы, которые движут глазные яблоки, — быстрые.

Белок миозин состоит из тяжелых и легких цепей. Тяжелые цепи быстрых и медленных волокон (MyHC) отличаются составом и АТФазной активностью (скоростью расщепления АТФ). Кроме того, быстрые и медленные волокна по-разному снабжаются кровью (рис. 1).

Рисунок 1. Свойства разных типов мышечных волокон  млекопитающих

Казалось бы, судьба мышечного волокна у взрослой особи уже определена, однако внешние сигналы могут ее изменить. Это свойство называется мышечной пластичностью.  Самый известный из таких сигналов —  нервный импульс. Если перерезать аксоны, ведущие от двигательных нервов к быстрой и медленной мышцам, и поменять местами, исходно медленная мышца, получавшая сигнал от быстрого нерва, будет сокращаться быстро, а исходно быстрая — медленно. Одно время исследователи предполагали, что быстрые и медленные нервы выделяют разные трофические факторы, но эта гипотеза не подтвердилась. Скорее, дело в том, что по нерву на медленные или быстрые волокна приходят различные электрические сигналы.  Есть данные о том, что тип сокращения мышечного волокна зависит от количества сигналов, поступивших за определенное время, и их частоты.  Организм чаще использует мышцы, работа которых более энергетически эффективна, то есть медленные.

На мышцу действует не только электрический сигнал, она испытывает механическую нагрузку. Правда, действия двух этих факторов трудно разделить, поскольку электрический импульс вызывает сокращение мышцы и ее механическое напряжение. Тем не менее, воздействие силы само по себе влияет на состояние мышечных волокон. Доказательства копились десятилетиями. Известно, что мышцы ног атрофируются, если конечность долгое время находится в гипсе. Однако, если ногу зафиксировать в вытянутом состоянии, мышцы испытывают механическую нагрузку и атрофируются меньше. Несколько экспериментов показали, что иммобилизация в растянутом положении противодействует атрофии даже в отсутствие нерва.

По некоторым данным, на скорость сокращения влияет длина волокна, так что иммобилизация быстрых мышц в вытянутой, удлиненной позиции, увеличивает долю медленных волокон в ней. 

События внутри волокна

Чтобы внешние сигналы могли изменить тип мышечного волокна, они должны влиять на синтез генов MyHC. В активированном мышечном волокне меняются концентрации сигнальных молекул: ионов кальция (Са²⁺), кислорода, жирных кислот и аденозинмонофосфата (АМР). Эти изменения запускают каскад внутриклеточных процессов. Начинается синтез различных ферментов и факторов транскрипции, которые стимулируют или подавляют работу множества генов, работающих либо в ядрах мышечных волокон, либо в их митохондриях, регулируя энергообмен. Некоторые ферменты влияют на структуру хроматина. Многочисленные белки взаимодействуют друг с другом, а результатом этого молекулярного квеста оказывается синтез факторов транскрипции, которые избирательно регулируют работу специфических «быстрых» или «медленных» генов мышечных волокон. Если определенное внешнее воздействие будет достаточно регулярным и длительным, судьба мышечных волокон переменится: быстрые станут медленными или медленные — быстрыми.

Концентрация сигнальных молекул зависит от характеристик внешнего сигнала, а концентрация определяет их эффект. Следовательно, в клетке должны быть сенсоры, способные эту концентрацию измерить. И такие сенсоры есть (рис. 2).

Рисунок 2. Влияние внешних сигналов на работу генов мышечных волокон (крайне упрощенная схема).  Быстрые и медленные сигналы по-разному влияют на концентрацию Са²⁺ и клеточных метаболитов в мышечных волокнах, молекулы-сенсоры фиксируют эти изменения и запускают каскад межгенных взаимодействий. В результате этих взаимодействий происходит синтез и активизация факторов транскрипции, которые регулируют работу генов, кодирующих быстрые и медленные формы миозина.

Обозначения: АМР — аденозинмонофосфат; АМРК —  АМР-активируемая киназа; CaMKII — Ca²⁺-кальмодулин-зависимая протеинкиназа-II;  НРН — пролилгидроксилаза HIF-1α; РКС — протеинкиназа С; PPARδ —фактор транскрипции.

Ca²⁺  —^{основной посредник, определяющий влияние нервного импульса на тип мышечного волокна. Быстрый сигнал вызывает в мышцах краткий, но значительный всплеск концентрации кальция, а медленный — более продолжительное повышение концентрации, но в целом весьма умеренное.  Ca2+ связывается с белком кальмодулином. При высокой концентрации ионов кальция комплекс  «Ca2+-кальмодулин» активирует фермент Ca2+-кальмодулинзависимую протеинкиназу II (CaMKII). Этот фермент активируется и во время физических упражнений. При низкой концентрации Ca2+ кальмодулин взаимодействует с другим ферментом, кальцинейрином, к которому имеет большее сродство. Этот выбор определяет дальнейший путь активации работы генов. Кальцинейрин поддерживает нормальную работу зрелых медленных волокон, он также может быть вовлечен в трансформацию быстрых волокон в медленные. CaMKII, напротив, открывает путь, который активирует быстрые гены и подавляет работу медленных. Изменения в медленном направлении сопровождаются повышенной активностью окислительных ферментов митохондрий. Уровень ферментов гликолиза при этом снижается на 30—60%.  Сокращается и размер волокон. Сходные изменения происходят при тренировках на выносливость.}

Другой фермент, с которым взаимодействуют ионы кальция, — протеинкиназа С (РКС). Взаимодействие происходит после быстрого сигнала, активация РСК приводит к подавлению синтеза медленного миозина. Есть еще несколько белков, с которыми взаимодействует Ca²⁺, они прямо или косвенно поддерживают свойства медленных волокон.

Метаболические факторы судьбы

Повышение концентрации Ca²⁺ вызывает сокращение мышечного волокна. В ходе работы мышцы меняется ее метаболизм. В активных мышцах повышается соотношение АМР/АТР, что стимулирует активность фермента  АМР-активируемой киназы (АМРК). Ее активность возрастает во время упражнений.  Это фермент медленных волокон.

В работающих мышцах возрастает концентрация свободных жирных кислот, и они активируют фактор транскрипции PPARδ.Он преобладает в медленных волокнах с активным окислением.  Его уровень возрастает при медленной активности и снижается при быстрой.

Работа мышечных волокон зависит от содержания кислорода. При хронической гипоксии волокна животных изменяются от медленных к быстрым, однако эти изменения могут быть частично обусловлены упражнениями. Есть такой фермент — пролилгидроксилаза HIF-1α (НРН). Он использует молекулярный кислород и, следовательно, может выступать как его сенсор. Фермент взаимодействуют с генами, обеспечивающими устойчивость к гипоксии.  При недостатке кислорода фактор HIF-1α изменяет работу генов, контролирующих транспорт глюкозы и гликолиз, и обеспечивает адаптацию клеток к условиям гипоксии. НРН стимулирует трансформацию волокон от медленного типа к быстрому. Если этот белок не синтезируется, клетка переходит к кислородному метаболизму.

Большинство видов упражнений сокращают содержание кислорода в мышцах.

Однако быстрые гликолитические волокна при этом испытывают более сильную гипоксию, чем медленные / окислительные. Когда мышцы, страдающие от гипоксии, переходят от окисления к бескислородному гликолизу, это полезно.  

Размер и сила

Помимо типа мышечных волокон, у них есть еще такие характеристики, как размер и сила. Размер — результат баланса между синтезом и деградацией белков мышечных волокон. Белковый синтез происходит в ядре. Единственное ядро не может обеспечить потребности огромного мышечного волокна, поэтому ядер много. Изменения размера волокна зависят, таким образом, от количества ядер, скорости белкового синтеза в каждом ядре и скорости деградации белков. При росте мышц клетки-спутники сливаются с мышечными волокнами, отдавая им свои ядра. При атрофии эти ядра остаются в волокне, но белковый синтез в них прекращается или заметно снижается (об этом см. статью «Мышечная память»)

И белковый синтез, и присоединения новых ядер зависит от механической нагрузки и электрической стимуляции мышц. Размер мышц регулируют, в том числе, два вещества, действующие как мышечные гормоны. Одно из них миостатин. Как следует из названия, он подавляет рост мышц. При силовых тренировках уровень миостатина падает, и мышцы растут, потому что в них увеличивается количество мышечных волокон и их размер. Однако миостатин не регулирует синтез сократительных белков и влияет только на размеры мышечного волокна, но не на его силу.

Второй фактор, инсулиноподобный фактор роста I (IFG-1), вызывает увеличение размера мышечных волокон. Его синтез стимулируют упражнения с нагрузкой. При избытке IFG-1 мышечная масса возрастает. Это может происходить в результате влияния на белковый синтез или потому, что фактор активирует сателлитные клетки, и они сливаются с мышечными волокнами, но влияние на сателлитные клетки еще надо доказать.

Регулировать необходимо не только белковый синтез, но и атрофию мышц. В неактивных волокнах возрастает концентрация миостатина, который подавляет синтез белков и рост мышечного волокна. Кроме того, в мышцах идет активный протеолиз, при котором значительная часть мышечных белков растворяется. Основную роль в этом процессе играет убиквитин-протеасомный путь.  Короткий пептид убиквитин «помечает» обреченные белки, присоединяясь к ним, и затем эти белки разлагаются в большом белковом комплексе — протеасоме.

Итак, механическое воздействие или нервное возбуждение запускает сложные молекулярные механизмы  приводящие, в конечном итоге, к регуляции работы быстрых и медленных генов. Судя по всему, и быстрый, и медленный путь развития требуют специфического воздействия, нет такого пути, по которому клетка шла бы «по умолчанию».

Спортсменам прекрасно известно, какие упражнения нужно делать, чтобы получить желаемый результат. Будем надеяться, что знание молекулярных механизмов поможет им в их нелегком труде.

Оригинал: https://www.pubfacts.com/

Как устроены мышцы? И за счет чего они растут / Хабр

Пандемия заставила нас вести менее подвижный образ жизни. Мы закрылись дома, перестали бегать по утрам (я не бегал, но вдруг, в отличие от меня у вас были на это силы). Это поспособствовало накоплению запасов к зиме (или к лету, если вы живете в Австралии), и особенно ударило по тем, кто пытается держать себя в форме. В эти липофильные (буквально — сродство к жирам) времена мы начинаем чаще задумываться о том, что пора бы заняться какой-нибудь двигательной активностью даже не выходя из дома: покачать пресс, поотжиматься, скачать наконец фитнесс приложение (о них подробнее тут), или пойти в зал — это для совсем бесстрашных. В связи с этим мне хотелось бы поговорить о нескольких вещах, которые важно знать, чтобы лучше понимать, как тренировки воздействуют на наше тело и почему к одним нагрузкам оно хорошо приспособлено, а к другим — нет.

В этой статье мы поговорим о мышцах, о том какие они бывают и за счет чего растут

Строение мышечной ткани

Мышцы относительно сложно устроены. Они представляют из себя совокупность мышечных волокон, объединённых в пучки, покрытые соединительной тканью (перимизием). Все вместе пучки окружены плотной оболочкой из соединительной ткани (эпимизием). При этом перимизий не только отделяет один пучок от другого, но и соединяет их с эпимизием. Обе эти оболочки достаточно плотные. В каждом пучке находятся обособленные мышечные волокна, каждое из которых покрыто рыхлой, куда менее плотной соединительной тканью (эндомизием). Эндомизий как бы связывает мышечные волокна внутри пучка. Артерии, проходя через эпимизий начинают ветвится в перимизии, распадаясь на отдельные капилляры в эндомизии.

На рисунке хорошо видно, что большую часть мышечной клетки занимают сократительные структуры, однако базовые органеллы, такие как ядра, эндоплазматический ретикулум тоже присутствуют. Митохондрии, увы не нарисованы, но они там тоже есть. Стоит сказать, что в зависимости от функции, на них может приходиться существенная часть мышечной клетки, ведь именно они ответственны за синтез большей части необходимой мышцам для сокращения энергетической молекулы АТФ.

Какие бывают мышцы?

Существует несколько классификаций мышц: по форме, числу головок, положению, месту прикрепления и направлению мышечных пучков.

Остановимся на классификации мышц по направлению мышечных пучков, так как именно она обьясняет достаточно сильное отличие в силовых возможностях мышц (а это нас и интересует).

В веретенообразных мышечных пучках волокна расположены параллельно длинной оси мышцы (например, бицепс). При перистом расположении мышечные волокна расположены под углом к длинной оси (идеальные примеры — икроножная и камбаловидная мышцы). Давайте посмотрим как это выглядит.

Слева — веретенообразная мышца, справа — двуперистая

За счет перистого строения в одной мышце удается упаковать куда больше мышечных волокон одинакового объема, чем в веретенообразных мышцах того же диаметра. Соответственно, мышцы с перистым расположением волокон обладают куда большей «силой тяги».

Тут замечательный пример — икроножная и камбаловидная мышцы. За счет своего перистого строения они в 6 и, соответственно, 12 раз сильнее веретеновидных мышц аналогичного диаметра. Это и логично, ведь им необходимо поднимать вес всего тела при каждом новом шаге.
Однако, у перистых мышц есть и существенный недостаток. За счет того, что волокна расположены под углом к длинной оси мышцы, сама мышца сокращается меньше чем отдельное волокно. По сути, изменение длины всей мышцы при сокращении равняется изменению длины волокна, умноженному на косинус угла перистости. Чаще всего угол перистости находится в диапазоне от 2 до 27 градусов. Камбаловидная мышца, расположенная прямо под икроножной, имеет угол перистости в 27 градусов (cos = 0.89). Соответственно, при сокращении мышечных волокон внутри камбаловидной мышцы на x см, реально длина мышцы сократится на 0.89x см. Такое расположение волокон снижает скорость сокращения перистых мышц.

Иначе говоря, перистые мышцы нужны там, где речь идет о преодолении большой силы на малом пути. Например, при подъеме на носочки амплитуда движения небольшая (если сравнивать ее с разгибанием/сгибанием руки). У нас нет прямой необходимости вставать на носочки с очень большой скоростью, если, конечно, вы не увлекаетесь балетом. Однако, в целом вставать на носочки нам приходится довольно часто. Соответственно, мышцы, которые отвечают за подъем, должны поднимать вес всего тела, пусть даже и в ущерб скорости. Сгибателям и разгибателям рук тоже нужно быть сильными, но им точно нельзя жертвовать скоростью, чтобы первым дотянуться до яблока на дереве или оттолкнуть хищника (ну, эволюционно так сложилось). Поэтому, там, где нужно действовать оперативно, тело чаще использует веретенообразные мышцы.

Быстрые и медленные мышечные волокна

В одной мышце сосуществует несколько типов волокон, которые отличится по таким параметрам, как скорость, сила сокращения и утомляемость. Причина этого лежит в различиях метаболических процессов и в отличиях сократительных элементов. Давайте посмотрим на это явление подробнее:

1. Медленные окислительные (I тип) — красные

Это волокна сравнительно тонкого диаметра, которые имеют низкий порог активации мотонейрона. А значит именно они выполняют обыденные сокращения — ведь мозгу достаточно послать слабую команду для сокращения таких волокон. Также, красные волокна сокращаются относительно медленно (порядка 100-110 мс).

Кровоснабжаются эти волокна хорошо и имеют высокое содержание миоглобина (используется как депо кислорода). Крупные митохондрии позволяют им работать на протяжении более длительного времени.

Название — окислительные, очень логично, поскольку получение энергии ими осуществляется за счет аэробного дыхания (процесс длительный и требует наличие кислорода). Обычно это подразумевает окисление глюкозы до пирувата в процессе гликолиза, с последующим окислением до углекислого газа в цикле Кребса. В результате образуется 38 молекул АТФ из 1 молекулы глюкозы.

Красные волокна выполняют основную работу когда вы печатаете на клавиатуре, идете на работу или даже бегаете по утрам (только если не очень быстро).

2. Быстрые гликолитические волокна (II тип) — белые

Волокна данного типа в целом более толстые и сильные и куда больше подвержены гипертрофии (увеличению в размере). Для них характерна большая скорость сокращения (порядка 50 мс), но и большая утомляемость.

Название гликолитический происходит от основного способа получения ими энергии (в результате гликолиза). Данный способ позволяет получить АТФ быстро и не требует кислорода, то есть, является анаэробным. Однако, у него низкая эффективность — всего 2 молекулы АТФ из 1 молекулы глюкозы.

Для белых волокон характерен высокий порог активации мотонейрона. Это значит, чтобы задействовать данный тип волокон, мозг должен послать сильную команду на сокращение. Получается, что в обычной жизни, такие волокна слабо задействованы.

В разных мышцах доля белых волокон различается. Так, например, в уже упомянутых икроножных — быстрых волокон довольно мало, поскольку икры чаще всего выполняют монотонную работу и должны быть довольно выносливыми. А вот у разгибателей плеча (трицепса) большинство волокон — белые, ведь сокращаться ему нужно быстро. Будь мы в дикой природе, я бы сказал, что такие волокна в основном отвечают за реализацию стратегии бей, или беги.

Среди быстрых волокон выделяют два подтипа.

IIа тип: быстрые окислительно-гликолитические, или просто быстрые окислительные волокна. По сути это почти те же быстрые волокна, но чуть меньшей толщины. Они более выносливы, чем волокна IIb типа, но утомляются быстрее, чем волокна I типа. При сокращении данный тип волокон развивает среднюю силу, используя в качестве источников энергии как окислительные (используются медленными), так анаэробные механизмы (используются быстрыми волокнами).

IIb тип: быстрые гликолитические волокна — толстые, быстрые, сильные волокна. Для них характерна быстрая утомляемость и высокий порог активации мотонейрона. Для получения энергии используют те же механизмы, что и быстрые волокна.

На рисунке сверху показано условное распределение быстрых и медленных волокон, а так же указаны типичные примеры мышц с преобладанием конкретного типа волокон.

Увеличение мышечной массы: гипертрофия или гиперплазия?

Количество волокон в одной и той же мышце у разных людей может существенно отличаться. Изначально считалось, что число мышечных волокон генетически детерминировано и не меняется в течение жизни. Соответственно и мышечный рост обусловлен не увеличением числа мышечных волокон, а увеличением их диаметра (гипертрофия).

Однако в последнее время появляется все больше работ, показывающих возможность увеличения числа волокон (гиперплазия) у животных, например, у птиц. Обычно, причиной гиперплазии у животных служит экстремальное растяжение мышц на протяжении длительного времени (от пары часов, до нескольких суток). Если кто-то подумал, что есть птицы, приверженцы экстремальной йоги — спешу вас разочаровать. Эти экстремальные растяжения являются частью экспериментов и достигаются не самым приятным образом.

Так за счет какого процесса происходит развитие и рост мышц у нас с вами?

Существующие работы по исследованию мышечного роста у человека показывают, что именно увеличение толщины волокон является причиной увеличения объема его мышц. И именно силовые нагрузки приводят к гипертрофии мышечных волокон человека. Роль гиперплазии же, скорее всего незначительна, если она вообще имеет место (сложно представить себе человека, который без остановки (в течение пары суток) растягивает одну и ту же мышцу).

Почему разные мышцы растут по разному?

Наиболее привычный и понятный для нас способ тренироваться — это обычные силовые тренировки. Под воздействием таких тренировок происходит гипертрофия быстрых и части промежуточных волокон (IIa), в то время, как медленные волокна чаще остаются за бортом.

Тогда как гипертрофировать мышцы с преобладанием медленных волокон?

Все просто, нужно выполнять упражнения в многоповторном режиме. Для примера возьмем икры (в них много медленных волокон). Хорошим подходом к тренировке этих мышц будут упражнения, которые можно выполнять неспеша в течение минуты (или более, в зависимости от вашей тренированности). Для примера возьмем подъёмы на носочки. За минуту получится примерно 30-40 повторений — это по сути тренировка на выносливость.

А что тогда насчет обычных силовых тренировок? Ведь в икрах все еще остаются быстрые волокна, которые тоже хочется гипертрофировать.

Хотя многоповторные нагрузки и оказывают на икры наибольший эффект (в отличие от, например, на грудных мышц), для достижения максимального эффекта можно разбавлять их редкими, но «тяжелыми» тренировками с числом повторов от 8 до 20. В таком случае можно использовать утяжелители или просто выполнять позитивную фазу (вставать на носочки) в максимально быстром темпе. Такой подход поможет максимально включить быстрые волокна.

А как обеспечить рост мышц с быстрыми волокнами?

Например, вы хотите гипертрофировать трицепс (помним, что в нем много быстрых волокон). Это значит, что эффективными будут подходы с малым, и средним числом повторов и большой нагрузкой (50-80% от одноповторного максимума). При этом, длительность подхода не должна превышать 25-30 секунд, так как к этому времени уже успевает закончится АТФ и потихоньку подходят к концу запасы креатин фосфата (еще один вид топлива для быстрых волокон). После этого необходим отдых в 60-120 секунд (этого хватает, на ресинтез запасов топлива для быстрых волокон). С другими мышцами, с преобладанием быстрых волокон примерна такая же картина.

В довесок скажу, что с распределением волокон все не так просто. Есть еще ряд факторов (таких как пол, возраст и т.д.), которые могут оказать существенное влияние на соотношение мышечных волокон в мышцах человеческого тела.

Подробнее об этих и других аспектах, связанных с соотношением типов мышечных волокон в теле мы поговорим в следующей статье.

P. S. Вы уже наверное поняли, что эта тема достаточно сложная и применять эти знания не так уж просто. Но мы с друзьями заморочились и недавно запилили фитнесс приложение на основе ИИ, и написали об этом небольшую статью. Оно в самом начале оценивает точку старта человека и на основе его физических особенностей создает индивидуальные тренировки.

Если влезть под капот, то мы увидим, что алгоритм учитывает сколько времени должны длиться подходы, чтобы привести именно к гипертрофии, при этом нагрузка калибруется так, чтобы человек реально мог все выполнить. И да, он не выплёвывает легкие после первой тренировки, и на завтра может ходить + еще куча интересных механизмов на базе спортивной физиологии, о которых мы немного расскажем позже.

быстро сокращающихся мышц против медленно сокращающихся | АКТИВНЫЙ

---

Знаете ли вы кого-нибудь из HIIT-асов, которым сложно пробежать милю? Как насчет марафонца, который не умеет прыгать на ящик? Разница может заключаться в составе их скелетных мышц.

У людей есть два основных типа волокон скелетных мышц: медленно сокращающиеся (тип I) и быстро сокращающиеся (тип II). Медленно сокращающиеся мышцы помогают выполнять упражнения на длительную выносливость, такие как бег на длинные дистанции, в то время как быстро сокращающиеся мышцы утомляются быстрее, но используются для мощных всплесков движений, таких как спринт.

Больше от Greatist : 4 быстрых решения, чтобы прорваться через плато тренировки

Что вам нужно знать

Быстро сокращающиеся мышцы делятся на две категории: умеренно быстро сокращающиеся (тип IIa) и быстро сокращающиеся (тип IIb или IIx). Умеренно быстро сокращающиеся мышцы толще, быстрее сокращаются и изнашиваются быстрее, чем медленно сокращающиеся. Быстрые сокращения, самые сильные и самые низкие по выносливости, активируются, когда тело приближается к максимальной нагрузке.

Вот как это работает: во время аэробных упражнений, таких как бег или плавание, в первую очередь сокращаются медленно сокращающиеся волокна.Когда медленно сокращающиеся волокна устают, быстро сокращающиеся волокна начинают действовать.

Больше от Greatist : 50 упражнений с собственным весом, которые можно делать где угодно

Работа, приводящая к временной усталости, дает значительные преимущества, а значит, задействованы быстро сокращающиеся волокна. Например, если вы хотите увеличить мышечную массу и улучшить силу, использование быстросокращающихся волокон — единственный способ сделать это.

С другой стороны, аэробные упражнения, в которых используются в основном медленно сокращающиеся волокна, могут повысить выносливость и кислородную емкость ваших мышц, позволяя организму сжигать энергию в течение более длительных периодов времени.Высокая доля медленно сокращающихся волокон также связана с низким кровяным давлением. Предыдущие исследования также показали, что у женщин может быть большее распределение мышечных волокон типа I и более низкое распределение мышечных волокон типа II, чем у мужчин.

Подробнее : 4 упражнения, которые помогут вам прыгнуть выше

9.1B: Медленно-сокращающиеся и быстро-сокращающиеся мышечные волокна

Скелетная мышца содержит различные волокна, которые обеспечивают как быстрые кратковременные сокращения, так и более медленные, повторяемые долгосрочные схватки.

Цели обучения

• Описать различные типы волокон скелетных мышц и их соответствующие функции

Ключевые моменты

• Медленно сокращающиеся волокна полагаются на аэробное дыхание для подпитки мышечных сокращений и идеально подходят для долгосрочной выносливости.
• Быстро сокращающиеся волокна полагаются на анаэробное дыхание для подпитки мышечных сокращений и идеально подходят для быстрых коротких сокращений.

Ключевые термины

• аэробный : комбинация гликолиза и цикла Кребса, эффективный, но медленный способ производства АТФ.
• анаэробный : только гликолиз, неэффективный, но быстрый способ производства АТФ с превращением пирувата в лактат.
• гликолиз : расщепление глюкозы (или других углеводов) ферментами с образованием АТФ и пирувата.
• медленные : волокна типа I, характеризующиеся как мышцы с большой продолжительностью сокращения, связанной с выносливостью.
• Цикл Кребса : Последовательность реакций, в которых пируват превращается в диоксид углерода и воду с образованием дополнительно
  аденозинтрифосфата (АТФ).
• быстро сокращающиеся : волокна типа II, которые характеризуются быстрыми сокращениями мышц и непродолжительностью.

Волокна скелетных мышц можно подразделить на медленные и быстро сокращающиеся подтипы в зависимости от их метаболизма и соответствующего действия. Большинство мышц состоит из комбинаций этих волокон, хотя их относительное количество существенно различается.

Медленное сокращение (тип 1)

Медленно сокращающиеся волокна предназначены для упражнений на выносливость, требующих длительных повторяющихся сокращений, таких как поддержание осанки или бег на длинные дистанции.АТФ, необходимый для сокращения медленно сокращающихся волокон, генерируется посредством аэробного дыхания (гликолиза и цикла Кребса), в результате чего 30 молекул АТФ производятся из каждой молекулы глюкозы в присутствии кислорода. Реакция медленнее, чем при анаэробном дыхании, и поэтому она не подходит для быстрых движений, но гораздо более эффективна, поэтому медленно сокращающиеся мышцы не утомляются быстро. Однако эта реакция требует доставки большого количества кислорода к мышцам, что может быстро стать ограничивающим, если дыхательная и кровеносная системы не могут справиться с этим.

Из-за большой потребности в кислороде медленно сокращающиеся волокна связаны с большим количеством кровеносных сосудов, митохондрий и высокой концентрацией миоглобина, связывающего кислород белка, обнаруженного в крови, который придает мышцам красноватый цвет. Одна мышца с множеством медленно сокращающихся волокон — это камбаловидная мышца ноги (~ 80% медленных), которая играет ключевую роль при стоянии.

Fast Twitch (Тип II)

Быстро сокращающиеся волокна хороши для быстрых движений, таких как прыжки или спринт, которые требуют быстрых сокращений мышц и непродолжительности.В отличие от медленно сокращающихся волокон, быстрые волокна полагаются на анаэробное дыхание (только гликолиз) для производства двух молекул АТФ на молекулу глюкозы. Хотя он намного менее эффективен, чем аэробное дыхание, он идеально подходит для быстрых движений, поскольку его скорость не ограничивается потребностью в кислороде. Лактат (молочная кислота), побочный продукт анаэробного дыхания, накапливается в мышечной ткани, снижая pH (делая ее более кислой и вызывая чувство покалывания в мышцах при выполнении упражнений). Это подавляет дальнейшее анаэробное дыхание.Хотя это может показаться нелогичным, это цикл обратной связи для защиты мышц от перенапряжения и, как следствие, повреждений.

Поскольку быстро сокращающиеся волокна обычно не требуют оксигенации, они содержат меньше кровеносных сосудов и митохондрий, чем медленно сокращающиеся волокна, и меньше миоглобина, что приводит к более бледному цвету. Мышцы, контролирующие движения глаз, содержат большое количество быстро сокращающихся волокон (~ 85% быстро сокращающихся).

Определение и изменение мышечного типа

Хотя есть свидетельства того, что у каждого человека уникальное соотношение быстро сокращающихся и медленных мышц определяется генетикой, необходимы дополнительные исследования.Тем не менее, повторяющиеся упражнения, в которых один тип мышечных волокон отдается приоритетом другому, могут привести к улучшению способности человека выполнять эту деятельность за счет изменений количества и состава волокон, связанных с улучшением дыхательной и кровеносной систем.

Медленное обучение по сравнению с быстрым сокращением

Слышали ли вы о быстро сокращающихся и медленно сокращающихся мышечных волокнах? Это два типа мышц, которые отвечают за все ваши успехи в тренажерном зале.И в зависимости от того, как вы тренируетесь — и даже от вашей собственной генетики — вы можете доминировать либо медленно, либо быстро. Но как узнать? Пройдите наш тест, чтобы узнать, какой тип мышечных волокон у вас больше. Кроме того, узнайте, как лучше всего тренироваться в соответствии с вашим типом, чтобы быстрее и лучше наращивать мышцы.

Сила мышц — это все в вашей голове? >>>

Медленное сокращение и быстрое сокращение волокон

Медленно сокращающиеся мышечные волокна (также известные как «Тип I») генерируют меньше энергии и силы, чем быстро сокращающиеся волокна, но они могут поддерживать активность дольше.Клетки в этих мышцах превосходно очищают отходы и используют кислород в качестве топлива, а внутри мышц имеется высокая плотность капилляров, которые помогают доставлять кровь к мышцам. Во время марафона вы в основном используете медленно сокращающиеся волокна.

Быстро сокращающиеся мышечные волокна (также известные как «Тип II») генерируют гораздо больше мощности и силы, но они утомляются намного быстрее и требуют больше времени для восстановления. Также существует два типа быстросокращающихся волокон: тип IIa и тип IIb. Тип IIa дает больше выносливости, но дает немного меньше силы; Тип IIb создает наибольшую силу, но дает меньше выносливости.

Во время игры в футбол вы в основном используете быстро сокращающиеся волокна (Тип IIa и IIb). Однако олимпийская тяжелая атлетика нацелена именно на мышечные волокна типа IIb.

Во время тренировки вы активируете свои волокна типа I раньше, чем волокна типа II (если вы не спортсмен олимпийского уровня — эти ребята могут сразу перейти к своим волокнам типа II). И хотя вы можете до некоторой степени изменить состав мышечных волокон, остальное определяется вашей генетикой.

4 способа полностью взорвать ваши ловушки >>>

Тест мышечных волокон

В большом силовом упражнении, таком как жим лежа или приседания на спине, нагружайте гриф до 80% от вашего максимума одного повторения (1ПМ).Например, если ваш максимум одного повторения в жиме лежа составляет 200 фунтов, тогда используйте 160 фунтов. Затем делайте столько повторений, пока не потерпите неудачу или ваша техника не станет действительно плохой.

• Менее 7 повторений: доминантные быстрые сокращения
• 7–9 повторений: баланс между медленными и быстро сокращающимися волокнами
• Более 9 повторений: доминантные медленно сокращающиеся

Поднимите скамью >>>

Обучение медленному сокращению

Если вы доминируете с медленными сокращениями, у вас есть большое преимущество в более продолжительных занятиях.Во время тренировок с отягощениями сосредоточьтесь на увеличении времени нахождения под напряжением.

Используйте большее количество повторений — восемь или больше — и сосредоточьтесь на более медленном темпе (т. Е. Две секунды вверх и две секунды вниз) в ваших силовых упражнениях. Кроме того, используйте более короткие периоды отдыха (например, 30 секунд) и каждые несколько недель тренируйтесь до отказа, посчитайте, сколько повторений вы можете сделать, и попытайтесь сделать это в следующий раз.

Однако, если вы думаете, что медленные тренировки сделают вас похожим на тощего марафонца, подумайте еще раз.Эти парни бегают часами в день, а вы — нет.

Наконец, время от времени тренируйте быстро сокращающиеся мышцы с малым числом повторений, чтобы увеличить свою максимальную силу. Кроме того, добавьте несколько силовых упражнений и выполняйте несколько интервалов высокой интенсивности с объемом работы менее 15 секунд.

Правда о кардио и мышцах >>>

Fast-Twitch Training

Если вы быстро сокращаетесь, вы преуспеваете в занятиях с быстрыми всплесками силы, скорости и силы.На тренировках вы хорошо реагируете на взрывные упражнения.

При создании тренировки добавляйте быстрые движения, такие как прыжки на ящик, удары набивным мячом и махи гирями. Затем добавьте более тяжелые силовые упражнения, такие как силовые чистки, жимы и приседания с прыжком; во время силовых тренировок поднимайте очень тяжелые (90% или более от вашего 1ПМ) и поднимайте их как можно быстрее.

Наконец, периодически нацеливайте свои медленно сокращающиеся мышцы с помощью подходов с большим количеством повторений или медленных эксцентрических движений. Кроме того, используйте длинные пробежки, походы или велосипедные прогулки для кардио, чтобы улучшить свою аэробную систему.

Факел жир без беговой дорожки >>>

Чтобы получить доступ к эксклюзивным видео о снаряжении, интервью со знаменитостями и многому другому, подпишитесь на YouTube!

Новая технология показывает, что быстро и медленно сокращающиеся мышечные волокна по-разному реагируют на упражнения — ScienceDaily

Регулярные упражнения — одно из лучших средств защиты от метаболических заболеваний, таких как ожирение и диабет. Но почему? Это вопрос, на который ученые все еще не могут ответить.Хотя упражнения меняют молекулярное поведение мышц, не совсем понятно, как эти молекулярные изменения улучшают метаболическое здоровье.

Ученые из Копенгагенского университета разработали новую технологию, которая позволяет исследователям изучать биологию мышц на более детальном уровне и, надеюсь, найти новые ответы. Они извлекли «быстрые» и «медленные» мышечные волокна из лиофилизированных образцов мышц, которые были взяты до и после 12 недель тренировок на велосипеде.Их всесторонний анализ экспрессии белков в волокнах дает новые доказательства того, что типы волокон по-разному реагируют на тренировки.

Исследование, опубликованное в журнале Nature Communications , также демонстрирует неиспользованный потенциал лиофилизированных образцов, хранящихся в морозильных камерах по всему миру.

«Известно, что метаболические нарушения и некоторые мышечные заболевания влияют на определенные типы волокон или сохраняют их, поэтому детальное исследование конкретных типов волокон имеет решающее значение.Предыдущие исследования, включающие крупномасштабный анализ белков мышечных волокон, требовали выделения отдельных мышечных волокон из только что полученных биопсий мышц. Поскольку изоляция мышечных волокон требует много времени, у этого подхода есть свои ограничения. Наш метод позволяет анализировать мышечные волокна уже собранных биопсий мышц, а также прокладывает новый путь для будущих исследований », — говорит доцент Атул Дешмук из Центра фундаментальных метаболических исследований Novo Nordisk (CBMR) при Университете Копенгагена.

Беспорядочные и запутанные образцы мышц

Скелетная мышца содержит крошечные волокна, которые можно разделить на быстро или медленно сокращающиеся. Проще говоря, быстро сокращающиеся волокна создают взрывную энергию, но быстро устают, в то время как медленно сокращающиеся волокна менее энергичны, но обладают большей выносливостью. У большинства людей в мышцах есть четное количество обоих типов, но соотношение может сильно различаться у разных людей. Это означает, что упражнения могут принести людям разную пользу в зависимости от этого соотношения.

В мышце тысячи волокон связаны вместе соединительной тканью и перемежаются рядом типов клеток с поддерживающей функцией. Из-за всех этих различных типов клеток ученым трудно интерпретировать результаты всего образца мышц и связать наблюдаемые изменения с конкретными типами клеток.

Понимая потенциал изучения отдельных волокон, Атул Дешмук объединился с профессором Матиасом Манном из Центра исследований белков Novo Nordisk Foundation и Группой Войташевского из Департамента питания, физических упражнений и спорта Копенгагенского университета.

Заточка мышечных волокон

Они набирали здоровых людей на 12 недель тренировок на выносливость и собирали образцы мышц до и после тренировки, которые затем подвергали сублимационной сушке. Затем они извлекли из образцов быстро и медленно сокращающиеся мышечные волокна и выполнили протеомику на основе масс-спектрометрии с высоким разрешением — инструмент, который позволяет ученым одновременно измерять тысячи белков в разных образцах.

Они идентифицировали более 4000 различных белков в образцах и обнаружили, что тренировка с физической нагрузкой изменяет экспрессию сотен различных белков как в быстрых, так и в медленно сокращающихся типах волокон.Важно отметить, что они обнаружили различия в экспрессии белков двух типов волокон после тренировки, что демонстрирует, что быстро и медленно сокращающиеся мышцы реагируют по-разному.

«Наш метод можно масштабировать для высокопроизводительного анализа сотен отдельных мышечных волокон из одной биопсии. Сочетание этого подхода с современным высокочувствительным масс-спектрометром может помочь понять неоднородность типов волокон в здоровых и пораженных скелетных мышцах», — говорит Доцент Атул Дешмук из Центра фундаментальных метаболических исследований Ново Нордиск (CBMR) при Университете Копенгагена.

Лекарства, не поражающие сердце случайно

По массе скелетные мышцы — самый большой орган в организме, и даже небольшие изменения могут иметь огромное влияние на обмен веществ в организме. Таким образом, скелетная мышца представляет собой интересную фармакологическую ткань-мишень с большим потенциалом в лечении метаболических заболеваний. Однако одна из проблем состоит в том, чтобы избежать побочных эффектов, например, в сердечной мышце, которая состоит из специализированных волокон, имеющих некоторое сходство с медленными волокнами скелетных мышц.

«Таким образом, наш репозиторий белков, специфичных для определенного типа волокон, является первым шагом к идентификации белков скелетных мышц, которые специфичны для быстро сокращающихся волокон, позволяя нацеливать и доставлять лекарство в этот конкретный тип волокон и потенциально избегать побочных эффектов в сердце», — говорит Профессор Йорген Войташевски с кафедры питания, физических упражнений и спорта Копенгагенского университета.

Быстрые и медленные мышцы: как тренировать скорость и выносливость

Лучше бегать на беговой дорожке на длинных дистанциях, чем спринт? Это может быть ваша генетика.

Стив Презант / Getty Images

Вы когда-нибудь собирались всерьез готовиться к марафону, но на коротких спринтах вам легче? Ваша неспособность стать мастером выносливости на самом деле может быть из-за вашей генетики, а не из-за лени.

Оказывается, все рождаются с разным количеством двух основных типов мышц, называемых медленными и быстро сокращающимися. Возможно, вы видели, как некоторые люди в Интернете называют это псевдонаукой, но исследования подтверждают это.Медленно и быстро сокращающиеся мышцы работают по-разному и отвечают за различные спортивные функции. Но не волнуйтесь — вы можете тренироваться, чтобы изменить количество имеющихся у вас медленных и быстро сокращающихся мышц, так что не потеряна всякая надежда на вашу будущую марафонскую карьеру.

В чем разница между медленно и быстро сокращающимися мышцами?

В упражнении на выносливость используются медленно сокращающиеся мышечные волокна.

Анджела Ланг / CNET

Мышечные волокна обычно можно разделить на две категории в зависимости от того, насколько быстро они создают напряжение, хотя все волокна создают одинаковое количество силы.Медленно сокращающиеся мышцы сокращаются медленнее (отсюда и название) и могут работать в течение длительных периодов времени, не теряя энергии. Быстро сокращающиеся мышцы сильнее, но быстрее утомляются.

Когда вы занимаетесь аэробной выносливостью — подумайте о беге на длинные дистанции, езде на велосипеде и плавании — вы полагаетесь на медленно сокращающиеся мышцы. Они более эффективно используют кислород для выработки АТФ — энергии, которую наши клетки используют для работы.

Более взрывные движения — спринт, прыжки и тяжелая атлетика — используют быстро сокращающиеся мышцы.Быстро сокращающиеся мышцы сокращаются за счет анаэробного процесса, что означает, что они не используют кислород. Они также производят молочную кислоту, поэтому после тяжелого спринта вы чувствуете жжение в ногах.

Существуют ли другие типы мышечных волокон?

На самом деле существует третий тип волокон, метко названный мышечными волокнами «кушетки». Их также называют сверхбыстрыми сокращениями, и они даже сильнее обычных быстрых сокращений, но они утомляются намного быстрее. Если вы начнете тренироваться, эти волокна превратятся в более полезные быстрые сокращения.И наоборот, если вы провели слишком много времени, сидя на диване, они вернутся к статусу кушетки.

Думайте о волокнах кушетки как об эволюционном отказоустойчивом продукте — даже если вы обычно неактивны, вам понадобится их быстрый прилив сил в чрезвычайной ситуации.

Какого типа мышц у меня больше?

Взрывные движения с собственным весом используют быстро сокращающиеся мышечные волокна.

Getty Images

Как правило, наши мышечные волокна разделены примерно на 50/50 посередине, но у каждого человека есть довольно большие различия.Нет точного способа сказать, какой у вас тип больше, если вы не являетесь элитным спортсменом и не участвуете в каком-то научном тестировании. Но вы можете сделать довольно хорошее предположение, подумав о том, какие виды деятельности у вас от природы лучше.

Например, я люблю делать медленные кардио в течение длительных периодов времени. Я не могу спринт, чтобы спасти свою жизнь, но я всегда готов совершить 10-мильный поход. Рискну предположить, что мое распределение в значительной степени ориентировано на медленно сокращающиеся мышцы.

Ваше исходное распределение определяется генетикой.Итак, если вы всегда хотели завершить сумасшедшее соревнование на выносливость, но, кажется, от природы лучше справляетесь с тяжелыми весами, вы должны винить маму и папу.

Можете ли вы тренироваться, чтобы изменить распределение мышечных волокон?

Совместите долгую утомительную работу на беговой дорожке с несколькими спринтами.

Westend61 / Getty Images

Короткий ответ — да, и ответ средней длины — тоже да, но исследователи не знают точную науку, стоящую за этим явлением.Распределение наших мышечных волокон, по-видимому, меняется изо дня в день, и у ученых нет формулы для определения того, какая интенсивность каких видов деятельности даст точный результат.

Однако широко известно, что сосредоточение тренировок либо на выносливости, либо на взрывных движениях приведет к увеличению медленных или быстро сокращающихся мышц соответственно. Итак, если вы в последнее время усиленно катались на беговой дорожке, процент ваших медленно сокращающихся мышц почти наверняка растет.

Для оптимального общего роста мышц вам нужно выполнять оба вида фитнес-тренировок — после того, как вы закончите долгую медленную пробежку, не забудьте добавить несколько спринтов или упражнений с собственным весом.

Тренировка для медленных сокращений

• Длинные и легкие занятия на беговой дорожке. Добавьте к этому подкасты, каналы YouTube или Netflix.
  
• Выведите собаку на прогулку по окрестностям, пока вы оба не устанете.
  
• Не спеша искупайтесь в местном озере или бассейне.
  
• Поднимайте более легкие веса на 12 или более повторений или выполняйте упражнения с собственным весом.
  

Тренировка для быстрых сокращений

• Делайте спринты, скакалку или HIIT-кардио.
  
• Бегите или ходите в гору так быстро, как только можете.
  
• Взрывные движения с гирями.
  
• Поднимайте более тяжелые веса от трех до пяти повторений.
  

Информация, содержащаяся в этой статье, предназначена только для образовательных и информационных целей и не предназначена для здоровья или медицинского совета.Всегда консультируйтесь с врачом или другим квалифицированным поставщиком медицинских услуг по любым вопросам, которые могут у вас возникнуть относительно состояния здоровья или целей здоровья.

Типы волокон скелетных мышц

Медленно и быстро сокращающиеся волокна скелетных мышц можно охарактеризовать по их метаболическим процессам и соответствующим физиологическим характеристикам.

ЦЕЛЬ ОБУЧЕНИЯ

К концу этого раздела вы сможете:

• Различать типы волокон скелетных мышц

Основные выводы

Ключевые моменты

• Окислительные волокна полагаются на аэробное дыхание для подпитки мышечных сокращений и включают медленно сокращающиеся волокна, которые характеризуются как мышцы с большой продолжительностью сокращения, связанной с выносливостью.
• Гликолитические волокна зависят от гликолиза для подпитки мышечных сокращений и включают быстросокращающиеся волокна, которые характеризуются быстрыми сокращениями мышц и непродолжительностью.
• Соотношение быстро сокращающихся и медленно сокращающихся мускулов у индивидуума частично носит генетический характер. Тем не менее, концентрированные упражнения, в которых один тип мышечных волокон отдается предпочтению другому, могут улучшить способность человека выполнять связанные с ним физические нагрузки.

Глоссарий

быстро сокращающиеся : волокна типа II, которые характеризуются быстрыми сокращениями мышц и непродолжительностью.

медленные : волокна типа I, характеризующиеся как мышцы с большой продолжительностью сокращения, связанной с выносливостью.

гликолитический : относящийся к гликолизу или производящий его, который представляет собой метаболический путь, преобразующий глюкозу в пируват.

Волокна скелетных мышц можно охарактеризовать по их метаболическим процессам и соответствующим физиологическим характеристикам.

Сигнальные пути, регулирующие фенотип скелетных мышечных волокон.
Сигнальные пути в скелетных мышцах, индуцированные физической нагрузкой, которые определяют особые характеристики медленных и быстро сокращающихся мышечных волокон.

Окислительные волокна полагаются на аэробное дыхание для подпитки мышечных сокращений и состоят из медленно сокращающихся (Тип I) волокон, которые характеризуются как мышцы с большой продолжительностью сокращения, связанной с выносливостью. Медленно сокращающиеся волокна используются для поддержания осанки. Обычно они находятся в красных мышцах, что указывает на высокую концентрацию миоглобина, обеспечивающую им постоянный приток кислорода. Красные мышцы используют окислительное фосфорилирование для получения АТФ. Окислительное фосфорилирование происходит в красных мышцах, поскольку для этого процесса требуется много кислорода, а красные мышцы содержат большое количество миоглобина.Этот процесс медленнее, чем гликолиз, но намного эффективнее, поэтому медленно сокращающиеся мышцы не утомляются быстро. Кроме того, медленно сокращающиеся волокна содержат меньше саркоплазматического ретикулума, что способствует более медленному высвобождению кальция и более медленному регулированию сокращения мышц.

Гликолитические волокна зависят от гликолиза для подпитки мышечных сокращений и состоят из быстро сокращающихся волокон (Тип II), которые характеризуются быстрыми сокращениями мышц и непродолжительностью. Быстро сокращающиеся волокна являются составными частями белых мышц и содержат меньше миоглобина из-за их основной зависимости от гликолиза (анаэробного дыхания) для подпитки мышечных сокращений.Хотя гликолиз происходит очень быстро, он также неэффективен для производства АТФ. Гликолиз в качестве побочного продукта производит молочную кислоту, что приводит к усталости. Использование цикла гликогена является причиной того, что быстро сокращающиеся мышцы быстро утомляются.

Есть некоторые свидетельства того, что соотношение быстро сокращающихся и медленно сокращающихся мускулов у человека частично носит генетический характер. То есть мы рождаемся с уникальной пропорцией таких мышц, которая подходит нам для определенных видов физической активности. Однако это не без дискуссий.Тем не менее, концентрированные упражнения, в которых один тип мышечных волокон отдается предпочтению другому, могут привести к гипертрофии мышц (увеличению в размерах), улучшая способность человека выполнять соответствующие физические нагрузки.

Быстро сокращающихся мышечных волокон по сравнению с медленными

Вы когда-нибудь задумывались, почему вы лучше справляетесь с упражнениями на длительную выносливость по сравнению со спринтами? Или, может быть, вы взорваете ворота, но быстро сгораете. Предпочитаете ли вы черепаху или зайца, зависит от того, какой тип мышечных волокон преобладает в вашем теле.Если вы посмотрите под микроскопом на срез своей двуглавой мышцы, вы увидите смесь двух основных типов мышечных волокон: медленно сокращающихся (тип I) и быстро сокращающихся (тип II). Здесь мы разбиваем оба типа и рассказываем, как тренировать каждый тип с помощью целевых тренировок.

Для большего количества упражнений, нацеленных на медленные и быстро сокращающиеся мышечные волокна, не ищите ничего, кроме Aaptiv.

Сравнение медленных сокращений и быстрых сокращений

Медленных сокращений

Медленно сокращающиеся мышечные волокна содержат небольшие источники энергии, называемые митохондриями, которые используют кислород для питания мышц.Поскольку кислород является топливом, он считается аэробным, и этот тип окислительной заправки может поддерживать умеренный уровень силы в течение длительного времени. Как правило, медленно сокращающиеся волокна имеют низкую скорость сокращения, низкую силу и низкую гликолитическую способность (с использованием запасенного гликогена в качестве топлива). Они обладают высокой выносливостью, плотностью капилляров (приток крови к волокнам) и окислительной способностью. Эти мышечные волокна активируются первыми во время сокращения, но если необходимая мощность больше, чем та, которая может быть произведена с помощью медленно сокращающихся волокон, задействуются быстро сокращающиеся волокна.

Быстро сокращающиеся

Быстро сокращающиеся мышечные волокна задействуются, когда необходимая сила превышает то, что могут обеспечить волокна типа I. Это те, которые обеспечивают короткую, высокоинтенсивную силу, но у них нет выносливости, потому что их источник топлива зависит в основном от накопленного гликогена в мышцах. Когда он заканчивается, требуется время, чтобы восстановить запасы. Быстро сокращающиеся волокна имеют более высокий порог активации, но при активации достигают максимальной силы быстрее, чем медленно сокращающиеся волокна. Эти свойства позволяют волокнам типа II обеспечивать быстрые пиковые усилия, необходимые при поднятии тяжестей, беге на короткие дистанции и других высокоинтенсивных краткосрочных упражнениях.

Ищете один или все типы тренировок, перечисленных выше? Aaptiv поможет вам.

Далее мы можем разделить быстро сокращающиеся мышечные волокна на типы IIa и IIb. Тип IIb может производить умеренный уровень силы и выносливости, иметь высокую скорость сокращения и гликолитическую способность, а также обладать средней окислительной способностью и плотностью капилляров. Этот тип является промежуточным между типом I и типом IIb, потому что он использует смесь окислительной (аэробной) и гликолитической (анаэробной) выработки энергии.Поскольку волокна типа IIa представляют собой смесь аэробных и анаэробных, они могут обеспечить большую силу быстрее, чем мышечные волокна типа I.

Волокна типа IIb — это коньки мышечных волокон. У них самая быстрая скорость сжатия и самая большая сила — все это обеспечивается высокой гликолитической способностью. У этого типа волокна низкий уровень капилляров, митохондрий и выносливости. Они хороши для быстрых и интенсивных усилий, но очень быстро сжигают топливо. При тренировке быстро сокращающиеся волокна, особенно типа IIb, увеличивают размер и четкость мышцы.

Выносливость и скорость

Ваша генетика определяет, какой у вас процент: тип I или тип II. Быстрая оценка того, какие упражнения вы предпочитаете, может дать вам ключ к разгадке. Если вы боитесь длительных тренировок средней сложности, но любите HIIT-тренировки, вы, вероятно, предпочитаете быстрые сокращения. В исследовании, опубликованном в журнале Journal of Applied Physiology , в котором наблюдалась биопсия мышц бедра мирового класса спринтеров, исследователь обнаружил, что они на 71% состоят из быстро сокращающихся волокон.Это дало этому спринтеру возможность достигать впечатляющих мощностей и скорости.

С другой стороны, если вы всегда последний человек, пересекающий финишную черту в спринте, но можете обогнать большинство своих друзей, медленное сокращение — ваш доминирующий тип. Есть также различия между мужчинами и женщинами по составу мышц. Исследование 2015 года, проведенное в журнале Physiology , в котором изучались гендерные различия в составе мышечных волокон, показало, что у женщин процент мышечных волокон I и IIa типов выше, чем у мужчин.Возрастные факторы также влияют на возрастную потерю мышечной массы, состоящую из большего количества потерянных волокон типа II, чем типа I, что приводит к снижению силы и размера мышц.

Хотите набрать больше мышечной массы? Ознакомьтесь с классами силовых тренировок на Aaptiv.

Как тренировать оба типа мышц

Хотя ваше тело может иметь тенденцию к одному типу мышц, вы можете улучшить свою выносливость или силу, выполняя тренировки, нацеленные на волокна, задействованные для этой активности. Ниже приведены несколько советов по тренировке обоих типов мышечных волокон.

Тренировка мышечных волокон типа I

• Устойчивые изометрические сокращения стимулируют волокна типа I улучшать их аэробную способность. Подумайте об упражнениях, таких как планка, равновесие стоя от ноги к ноге и жим и удерживание у стены. Работайте над увеличением продолжительности сокращения, чтобы задействовать медленно сокращающиеся волокна.
• Выполняйте тренировку с отягощениями с большим количеством повторений (стремитесь сделать 15 или больше) с меньшим весом. Не делайте быстрых повторений — считайте до трех, чтобы поднять и вернуться, сохраняя движения как можно более плавными.
• Круговая тренировка с низким сопротивлением и постоянным движением без перерыва на отдых между упражнениями — отличный способ улучшить способность медленно сокращающихся волокон.
• Постепенно увеличивайте дистанцию ​​бегом, ездой на велосипеде или ходьбой, сохраняя умеренную интенсивность, чтобы сосредоточиться на развитии выносливости. Все дело в повышении способности вашего тела использовать кислород для подпитки тренировки, и требуется время, чтобы войти в аэробную зону.
• Включите длительные интервальные тренировки с более низкой пиковой интенсивностью.Комбинируйте его с различными видами деятельности, но сохраняйте интервалы на уровне, который позволяет вам тренироваться не менее 20 минут и наращивать продолжительность по мере того, как вы становитесь более аэробными.

Тренировка мышечных волокон типа II

• Если вы хотите улучшить способность быстро сокращаться, сосредоточьтесь на краткосрочных упражнениях с почти пиковой интенсивностью. При тренировках с отягощениями выбирайте более тяжелые веса, которые вы поднимаете как можно быстрее.
• Суть в том, чтобы бросить вызов своим мышцам с помощью тяжелых весов и небольшого количества повторений (не более шести) с быстрым и мощным усилием.
• Делайте более длительные периоды отдыха между упражнениями, чтобы дать время пополнить запасы энергии — вам потребуется как минимум минута отдыха между максимальными упражнениями.

  No related posts.