Вход в личный кабинет | Регистрация
Избранное (0) Список сравнения (0)
Ваши покупки:
0 товаров на 0 Р
Итого: 0 Р Купить

Сколько белков в организме человека: Основные функции белков в организме, их свойства и роль

Содержание

Основные функции белков в организме, их свойства и роль

Что такое белки

Белки — это высокомолекулярные органические соединения, которые состоят из аминокислотных остатков, соединенных между собой пептидной связью.

Этот класс органических веществ можно рассматривать с точки зрения двух наук: биологии и химии. Начнем с биологической роли белков.

Практикующий детский психолог Екатерина Мурашова

Бесплатный курс для современных мам и пап от Екатерины Мурашовой. Запишитесь и участвуйте в розыгрыше 8 уроков

Биологические функции белков

Строительная, или пластическая

Белки являются основой структурного материала всех клеточных мембран, так как образуют основу протоплазмы любой живой клетки. Наверняка вам известны такие белки, как коллаген, кератин и эластин. Именно они составляют основу соединительной ткани организма и обеспечивают ее прочность.

Транспортная

Эта функция заключается в присоединении химических элементов или биологически активных веществ, то есть гормонов, и в перемещении их к различным тканям и органам тела. Например, гемоглобин является переносчиком кислорода в крови, а также принимает участие в транспорте углекислого газа. Перенос насыщенных жирных кислот в крови по организму происходит при участии альбумина. Трансферрин переносит ионы железа, а особые белки участвуют в переносе ионов натрия и калия через мембрану клетки.

Регуляторная

Белки играют роль в регуляции и согласовании обмена веществ в различных клетках организма. Например, инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, а также увеличивает образование жиров из углеводов.

Защитная

При попадании в организм чужеродного белка или микроорганизма образуются особые белки — антитела. Защитой организма от чрезмерной кровопотери является превращение белка фибриногена. Конечно, в этом процессе участвуют и другие белки, например тромбин, а также множество других факторов свертывания. Защиту нашего желудка от воздействия сильнокислой среды обеспечивает белок муцин, основу кожи составляет коллаген, а кератин является белком защитного волосяного покрова.

Двигательная

Двигательную функцию обеспечивают специальные сократительные белки, например актин и миозин, которые участвуют в сокращении скелетных мышц.

Сигнальная

В поверхность мембраны клетки встроены рецепторы (молекулы белков), которые в ответ на воздействие внешней среды способны изменять свою структуру, передавая команды в клетку.

Запасающая

Белки способны образовывать запасные отложения — правда, в организме животных белки, как правило, не запасаются. Но на каждое правило всегда найдется исключение — это альбумин, который содержится в яйцах, и казеин молока. Благодаря белкам в организме могут откладываться, например, ионы железа, которые впоследствии образуют комплекс с белком ферритином.

Энергетическая

Белки могут распадаться в клетке до составляющих, то есть до аминокислот. Часть этих аминокислот подвергается расщеплению, в ходе которого высвобождается энергия. При расщеплении 1 грамма белка выделяется 17,6 кДж, или 4,2 ккал, энергии. Но в этой роли белки используются крайне редко.

Каталитическая

Белки, которые называются ферментами, способны ускорять биохимические реакции, происходящие в клетке, — в этом заключается каталитическая функция белков.

Питательная, или резервная

Эту функцию выполняют резервные белки, которые являются источником питания для плода. Такими белками могут быть казеин — белок молока, овальбумины — белки яйца, проламины и глютелины — белки растений.

Функция антифриза

Антифризные белки способны понижать температуру замерзания раствора в клетках, чтобы предупредить замерзание в условиях низких температур.

Белки как класс органических соединений

А теперь рассмотрим белки с точки зрения химии. В состав белков живых организмов входит только 20 типов аминокислот. Все они являются альфа-аминокислотами, а состав белка и порядок соединения аминокислот друг с другом определяется индивидуальным генетическим кодом.

Перед нами пример альфа-аминокислоты, которая называется альфа-аминопропановой. В строении аминокислоты можно выделить две функциональные группы: карбоксильную (—СООН), которая отвечает за кислотные свойства, и аминогруппу (—NH2), которая, в свою очередь, отвечает за основные свойства.

Отсюда можно сделать вывод, что все аминокислоты являются амфотерными соединениями и способны реагировать друг с другом по разным функциональным группам с образованием пептидной связи:

Химические свойства белков очень ограниченны. Давайте их рассмотрим.

Гидролиз

Все белки способны вступать в реакцию гидролиза. В общем виде данная реакция выглядит следующим образом:

Белок + nH2O = смесь из α-аминокислот.

Денатурация

Денатурация — это разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур белка без разрушения его первичной структуры.

Напомним виды структур белка:

The image is a derivative of «Protein structure vector illustration» by VectorMine on Shutterstock.

Денатурация может быть обратимой, а может быть необратимой:

Как видно из условий, обратимость зависит от условий протекания реакций. Чем они жестче, тем меньше вероятность обратимости реакции.

Биуретовая реакция (качественная реакция на белок)

Раствор белка + NaOH(10%-й р-р) + CuSO4 = фиолетовое окрашивание.

Ксантопротеиновая реакция (качественная реакция на белок)

Растворы белка при кипячении с концентрированной азотной кислотой окрашиваются в желтый цвет:

Раствор белка + HNO3 (конц) = желтое окрашивание.

Реакция Фоля (цистеиновая проба)

Эта реакция является качественной для аминокислот, содержащих серу:

Белок + (CH3COO)2Pb + NaOH = PbS + черное окрашивание.

Бесплатные занятия по английскому с носителем

Занимайтесь по 15 минут в день. Осваивайте английскую грамматику и лексику. Сделайте язык частью жизни.

Вопросы для самопроверки

  1. Какая из структур белка является самой прочной?

    1. Первичная

    2. Вторичная

    3. Третичная

    4. Четвертичная

  2. Какую из перечисленных функций способен выполнять белок?

    1. Результативную

    2. Регуляторную

    3. Регулятивную

    4. Растворную

  3. За счет какой связи образуется первичная структура белка?

    1. Ионной

    2. Водородной

    3. Пептидной

    4. Ковалентной неполярной

  4. При гидролизе белка получается (получаются). ..

    1. Аминокислоты, образующие этот белок

    2. Углекислый газ

    3. Аминокислота и вода

    4. Белок гидролизу не подвергается

  5. Какая реакция с белком дает фиолетовое окрашивание?

    1. Ксантопротеиновая

    2. Цистеиновая

    3. Биуретовая

    4. Денатурация

Еще больше наглядных примеров функций белков в клетках живых организмов — на онлайн-курсах химии в Skysmart. Мы поможем полюбить предмет, разобраться в непонятных темах, улучшить оценки в школе и подготовиться к государственным экзаменам. Выберите подходящий курс и начните учиться с удовольствием!

Ответы на вопросы

  1. a

  2. b

  3. c

  4. a

  5. c

Суточная норма белка и как ее набрать

Белок — один из важнейших питательных элементов. Он выступает в роли строительного материала для тканей, органов, берет участие в обменных процессах, дарит сытость и энергию. 

Норма белка в день для взрослого человека — не меньше 0,8 г на 1 кг массы тела. Эта цифра является общепринятой согласно рекомендуемым диетическим нормам (Dietary Reference Intakes) и подходит людям, который ведут малоподвижный образ жизни. Если же ваш образ жизни отличается повышенной физической активностью, следует больше внимания уделять употреблению продуктов, богатых протеином. Ниже в таблице вы найдете варианты дневной нормы белка при разном весе и образе жизни.

Расчет дневной нормы потребления белка

Вес, кг

Малоподвижный образ жизни, г

Люди, ведущие активный образ жизни, спортсмены, г

45

36-81

63-99

55

44-99

77-121

65

52-117

91-143

75

60-135

105-165

85

68-153

119-187

95

76-171

133-209

105

84-189

147-231

Данная таблица является информационной. Перед изменением потребления того или иного продукта проконсультируйтесь с доктором. 

Поскольку вычисление съеденного протеина по граммам может занимать довольно много времени, лучше ориентироваться на его примерную долю в рационе. Так, 10-30% от всего съеденного за день должно быть белком. 

Как распознать дефицит белков в рационе

Нехватка протеина прежде всего отражается на общем самочувствии и внешности, это хорошие индикаторы происходящих внутри процессов. Как можно понять, что организму сильно недостает белка?

  1. Постоянное чувство голода и усталости, раздраженность и сонливость, апатия. 
  2. Сухость и выпадение волос. 
  3. Бледность кожи и появление преждевременных морщин.
  4. Ломкость ногтей.
  5. Частые инфекционные, вирусные болезни. 

Если вы заметили эти или схожие симптомы, обязательно обратитесь к врачу, чтобы подтвердить или же исключить недостаток белка, скорректировать рацион и образ жизни, возможно назначить лечение.

 

Часто возникает вопрос, почему так сильно страдают ногти и волосы? Ответ прост: эти структуры состоят из кератина, который также является белком.

Как проявляется переизбыток протеина

Бесконтрольное потребление белковых продуктов чревато сильной нагрузкой на почки и печень, поэтому необходимо контролировать баланс БЖУ. 

Если вы не уверены, что количество съеденного белка за день в норме, обратитесь к профильному врачу-нутрициологу, диетологу или гастроэнтерологу, который укажет на недочеты в питании.

Как набрать свою норму белков с помощью продуктов

Мы специально пропустили сравнении разных видов протеина, потому что на эту тему есть отдельная статья. Важно помнить, что источники протеина должны быть разнообразными, как и в целом питание.

Продукты, богатые протеином (на 100 г продукта): 

  • яйца — 12,7 г;
  • яичный белок — 10,2 г;
  • куриное филе — 23,5 г;
  • говядина — 22,2 г;
  • свинина — 14,3 г;
  • арахис — 26 г;
  • творог, 5% — 21 г;
  • йогурт греческий, 10% — 4 г;
  • чечевица — 24 г;
  • креветки — 24 г.

Как видите, список довольно большой. 

Не все белковые продукты хорошо усваиваются по ряду индивидуальных особенностей организма, некоторые долго и сложно перевариваются (свинина, например).

Чтобы рассчитать правильную дневную норму белка для начала нужно представить себе количество продуктов, которые помогут ее обеспечить. 

Например, человеку весом 65 кг, который ведет малоподвижный образ жизни необходимо потреблять от 52 до 117 г белка в день. Если взять за основу нижнюю границу нормы, то за день он должен съедать почти 370 г свинины, или 200 г арахиса, или 250 г творога 5%. Но наш рацион обычно более разнообразный, и не состоит из одного источника белка, поэтому продукты необходимо комбинировать и распределять порции протеина между приемами пищи. Таким образом, тот же человек весом 65 кг за день может съесть 2 яйца, 120 г творога и небольшой кусочек курицы, весом до 100 г; в гарнирах, некоторых овощах также содержится немного протеина, поэтому дневная норма точно будет достигнута.

 

Если вы много ходите пешком, делаете зарядку или посещаете спортзал, то белка должно быть больше. Таким образом, тот же человек весом 65 кг при активном образе жизни должен съедать за день не меньше 91 г протеина и примерный рацион будет следующим: 2 яйца, 150 г говядины, 200 г греческого йогурта, 100 г чечевицы.

В условиях постоянной занятости составить и контролировать сбалансированный рацион бывает довольно непросто, поэтому мы советуем делать акцент на доступные продукты, которые легко приготовить или взять с собой в качестве перекуса, например, яйца.

Почему яйца — идеальный белковый продукт

Как мы уже писали выше, в сбалансированном питании играет роль не только количество протеина, но и качество, то есть способность организма переработать тот или иной продукт. Яйца признаны ВОЗ эталонным белковым продуктом из-за легкости усвоения. Но и по количеству протеина яйцо не пасет задних, так, 2 средних по размеру яйца на завтрак могут обеспечить значимую долю дневной нормы, а еще подарят чувство сытости и порцию полезных микро- и макроэлементов.

Если вернуться к примеру, то 2 яйца в день для человека весом 65 кг с малоподвижным образом жизни составляют почти 30% суточной нормы белка в день, с активным образом жизни — 17%. 

Яйца очень просто и быстро готовить. Аксиомой можно считать следующий факт: если утром времени остается в обрез, лучший вариант завтрака — яйца. Кроме этого, существует множество блюд из яиц: салаты, сэндвичи (с тунцом, например), основные блюда и т.д. 

Также, если вы не хотите по какой-либо причине употреблять желток, или есть ограничения по количеству жира в рационе, можно готовить блюда на основе яичного белка без лишних калорий. 

Помните, что 2 яйца в день — основа здорового питания, а сбалансированный рацион помогает нам чувствовать себя лучше, жить активно и интересно.

© ТМ «ЯСЕНСВИТ»2021-11-29T15:08:43+02:002022-09-05T17:47:39+03:00Белок — один из важнейших питательных элементов. Он выступает в роли строительного материала для тканей, органов, берет участие в обменных процессах, дарит сытость и энергию.   Норма белка в день для взрослого человека — не меньше 0,8 г на 1 кг массы тела. Эта цифра является общепринятой согласно рекомендуемым диетическим нормам

Размер человеческого протеома: ширина и глубина

1. Коллинз Ф. С., Ландер Э. С., Роджерс Дж., Уотерстон Р. Х. Завершение эухроматической последовательности генома человека. Природа . 2005; 50: 162–168. [Google Scholar]

2. Wilhelm M., Schlegl J., Hahne H., et al. Проект протеома человека на основе масс-спектрометрии. Природа . 2014;509(7502):582–587. doi: 10.1038/nature13319. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

3. Kim M.-S., Pinto S.M., Getnet D., et al. Черновая карта протеома человека. Природа . 2014;509(7502):575–581. doi: 10.1038/nature13302. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

4. Karlsson C., Malmström L., Aebersold R., Malmström J. Избранные для всего протеома анализы мониторинга реакций на человеческий патоген Streptococcus pyogenes . Природные коммуникации . 2012;3, статья 1301 doi: 10.1038/ncomms2297. [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

5. Roth M.J., Forbes A.J., Boyne M.T., II, Kim Y.-B., Robinson D.E., Kelleher N.L. Точная и параллельная характеристика полиморфизмов кодирования, альтернативный сплайсинг и модификации белков человека с помощью масс-спектрометрии. Молекулярная и клеточная протеомика . 2005;4(7):1002–1008. doi: 10.1074/mcp.M500064-MCP200. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

6. Смит Л. М., Келлехер Н. Л. Протеоформа: единый термин, описывающий сложность белка. Природные методы . 2013;10(3):186–187. doi: 10.1038/nmeth.2369. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

7. Jungblut P., Thiede B., Zimny-Arndt U., et al. Разрешающая способность двумерного электрофореза и идентификация белков из гелей. Электрофорез . 1996;17(5):839–847. doi: 10.1002/elps.1150170505. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

8. Арчаков А., Згода В., Копылов А. и др. Хромосомоцентрический подход к преодолению узких мест в проекте «Протеом человека». Экспертиза протеомики . 2012;9(6):667–676. doi: 10.1586/epr.12.54. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

9. Saiki R.K., Gelfand D.H., Stoffel S., et al. Праймер-направленная ферментативная амплификация ДНК с помощью термостабильной ДНК-полимеразы. Наука . 1988;239(4839):487–491. doi: 10.1126/science.2448875. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

10. Адкинс Дж. Н. К протеому сыворотки крови человека: анализ методом многомерного разделения в сочетании с масс-спектрометрией. Молекулярная и клеточная протеомика . 2002; 1: 947–955. doi: 10.1074/mcp.m200066-mcp200. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

11. Lane L., Argoud-Puy G., Britan A., et al. NeXtProt: платформа знаний о белках человека. Исследование нуклеиновых кислот . 2012;40(1):D76–D83. doi: 10.1093/nar/gkr1179. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

12. Apweiler R., Bairoch A., Wu C.H., et al. UniProt: универсальная база знаний по белкам. Исследование нуклеиновых кислот . 2004;32:D115–D119. doi: 10.1093/nar/gkh231. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

13. Abecasis G.R., Auton A., Brooks L.D., et al. Интегрированная карта генетических вариаций из 1092 геномов человека. Природа . 2012;491: 56–65. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

14. Коттрелл Дж. С. Идентификация белков с использованием данных МС/МС. Журнал протеомики . 2011;74(10):1842–1851. doi: 10.1016/j.jprot.2011.05.014. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

15. Forbes S.A., Beare D., Gunasekaran P., et al. COSMIC: изучение мировых знаний о соматических мутациях при раке человека. Исследование нуклеиновых кислот . 2015;43(1):D805–D811. doi: 10.1093/nar/gku1075. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

16. Згода В. Г., Копылов А. Т., Тихонова О. В. и др. Профилирование транскриптома хромосомы 18 и целевое картирование протеома в истощенной плазме, ткани печени и клетках HepG2. Журнал исследований протеома . 2013;12(1):123–134. doi: 10.1021/pr300821n. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

17. Пономаренко Е. А., Копылов А. Т., Лисица А. В. и др. Транскриптопротеом хромосомы 18 ткани печени и клеток HepG2 и целевое картирование протеома в обедненной плазме: обновление 2013 г. Журнал исследований протеома . 2014;13(1):183–190. doi: 10.1021/pr400883x. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

18. Тяхт А. В., Ильина Е. Н., Алексеев Д. Г. и др. Профилирование экспрессии генов RNA-Seq в клетках HepG2: влияние экспериментальных факторов и сравнение с тканью печени. BMC Genomics . 2014;15, статья 1108 doi: 10.1186/1471-2164-15-1108. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

19. Muthusamy B., Hanumanthu G., Suresh S., et al. База данных протеома плазмы как ресурс для протеомных исследований. Протеомика . 2005;5(13):3531–3536. doi: 10.1002/pmic.200401335. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

20. Anderson N.L., Polanski M., Pieper R., et al. Протеом плазмы человека. Молекулярная и клеточная протеомика . 2004;3(4):311–326. doi: 10.1074/mcp.m300127-mcp200. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

21. Beck M., Schmidt A., Malmstroem J., et al. Количественный протеом клеточной линии человека. Молекулярно-системная биология . 2011;7, статья 549doi: 10.1038/msb.2011.82. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

22. Андерсон Н.Л., Андерсон Н.Г. Протеом плазмы человека: история, характер и перспективы диагностики. Молекулярная и клеточная протеомика . 2002;1(11):845–867. doi: 10.1074/mcp.r200007-mcp200. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

23. Де Соуза Абреу Р., Пенальва Л. О., Маркотт Э. М., Фогель К. Глобальные признаки уровней экспрессии белков и мРНК. Молекулярные биосистемы . 2009;5(12):1512–1526. doi: 10.1039/b908315d. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

24. Schwanhäusser B., Busse D., Li N., et al. Глобальная количественная оценка контроля экспрессии генов млекопитающих. Природа . 2011;473(7347):337–342. doi: 10.1038/nature10098. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

25. Anderson N.L., Anderson N.G., Pearson T.W., et al. Проект обнаружения и количественного определения протеома человека. Молекулярная и клеточная протеомика . 2009;8(5):883–886. doi: 10.1074/mcp.R800015-MCP200. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

26. Арчаков А. И., Иванов Ю. Д., Лисица А. В., Згода В. Г. Нанотехнология АСМ-рыболовства — способ обращения числа Авогадро в протеомике. Протеомика . 2007;7(1):4–9. doi: 10.1002/pmic.200600467. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

27. Лисица А. В. Молярная концентрация приветствует авогадро в постгеномной аналитике. Биохимия и аналитическая биохимия . 2015;04:4–7. doi: 10.4172/2161-1009.1000216. [CrossRef] [Google Scholar]

28. Kiyonami R., Schoen A., Prakash A., et al. Повышенная селективность, аналитическая точность и производительность в целевой протеомике. Молекулярная и клеточная протеомика . 2011; 10(2) doi: 10.1074/mcp.M110.002931. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

29. Sano S., Tagami S., Hashimoto Y., et al. Абсолютное количественное определение пептидов APL1 β в плазме с низким содержанием на уровне субфмоль/мл с помощью SRM/MRM без иммуноаффинного обогащения. Журнал исследований протеома . 2014;13(2):1012–1020. doi: 10.1021/pr4010103. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

30. Копылов А. Т., Згода В. Г., Лисица А. В., Арчаков А. И. Комбинированное использование технологии необратимого связывания и MRM для обнаружения и количественного определения белков с низким и сверхнизким числом копий. Протеомика . 2013;13(5):727–742. doi: 10. 1002/pmic.201100460. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

31. Арчаков А., Иванов Ю., Лисица А., Згода В. Биоспецифический необратимый фишинг в сочетании с атомно-силовой микроскопией для обнаружения крайне малочисленных белков. Протеомика . 2009;9(5):1326–1343. doi: 10.1002/pmic.200800598. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

32. Оливейра А. П., Людвиг К., Пикотти П., Когадеева М., Эберсолд Р., Зауэр У. Регуляция центрального метаболизма дрожжей путем ферментативного фосфорилирования. Молекулярно-системная биология . 2012;8, статья 623 doi: 10.1038/msb.2012.55. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

33. Лисица А., Мошковский С., Чернобровкин А., Пономаренко Е., Арчаков А. Профилирование протеоформ: перспективное развитие протеомики для открытия биомаркеров . Экспертиза протеомики . 2014;11(1):121–129. doi: 10.1586/14789450.2014.878652. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

34. Су З.-Д., Сунь Л., Ю Д.-Х. и др. Количественное обнаружение полиморфизмов отдельных аминокислот с помощью целевой протеомики. Журнал молекулярной клеточной биологии . 2011;3(5):309–315. doi: 10.1093/jmcb/mjr024. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

35. Wang Q., Chaerkady R., Wu J., et al. Мутантные белки как канцерспецифические биомаркеры. Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 2011;108(6):2444–2449. doi: 10.1073/pnas.1019203108. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

36. Liu X., Jin Z., O’Brien R., et al. Ограниченный мониторинг избранных реакций: количественная оценка выбранных посттрансляционных модификаций и изоформ белков. Методы . 2013;61(3):304–312. doi: 10.1016/j.ymeth.2013.03.006. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

37. Wu J., Pungaliya P., Kraynov E., Bates B. Идентификация и количественная оценка сплайс-вариантов остеопонтина в плазме больных раком легкого с использованием иммуноаффинного захвата и направленной масс-спектрометрии. Биомаркеры . 2012;17(2):125–133. doi: 10.3109/1354750X.2011.643485. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

38. Ossola R., Schiess R., Picotti P., Rinner O., Reiter R., Aebersold R. Проверка биомаркеров в образцах крови с помощью масс-спектрометрии мониторинга избранных реакций N -гликозиты. Методы молекулярной биологии . 2011; 728:179–194. [PubMed] [Google Scholar]

39. Кеттенбах А. Н., Раш Дж., Гербер С. А. Абсолютная количественная оценка белка и количества посттрансляционных модификаций с использованием синтетических пептидов, меченных стабильными изотопами. Природные протоколы . 2011;6(2):175–186. doi: 10.1038/nprot.2010.196. [Статья PMC free] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

40. Пономаренко Е., Поверенная Е., Пятницкий М. и соавт. Сравнительное ранжирование хромосом человека на основе постгеномных данных. OMICS: Журнал интегративной биологии . 2012;16(11):604–611. doi: 10.1089/omi.2012.0034. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

41. Kusebauch U., Deutsch E.W., Campbell D.S., Sun Z., Farrah T., Moritz R.L. Using PeptideAtlas, SRMAtlas и PASSEL: исчерпывающие ресурсы для обнаружения и целевой протеомики. Текущие протоколы в биоинформатике . 2014; 46:1–28. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

42. Carr S.A., Abbatiello S.E., Ackermann B.L., et al. Целевые измерения пептидов в биологии и медицине: передовой опыт разработки методов анализа на основе масс-спектрометрии с использованием целевого подхода. Молекулярная и клеточная протеомика . 2014;13(3):907–917. doi: 10.1074/mcp.m113.036095. [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

43. Арчаков А., Асеев А., Быков В. и др. Геноцентрический взгляд на проект протеома человека: на примере российской дорожной карты по хромосоме 18. Протеомика . 2011;11(10):1853–1856. doi: 10.1002/pmic.201000540. [PubMed][CrossRef][Google Scholar]

44. Лисица А. В., Поверенная Е. В., Пономаренко Е. А., Арчаков А. И. Ширина протеома плазмы человека в сравнении с раковой клеточной линией и бактериями. Биомолекулярные исследования и терапия . 2015;4, статья 132 doi: 10.4172/2167-7956.1000132. [CrossRef] [Google Scholar]

Сколько существует человеческих протеоформ?

1. Gaudet P, et al. База знаний neXtProt о белках человека: обновление 2017 г. Нуклеиновые Кислоты Res. 2017;45:D177–D182. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

2. Uhlén M, et al. Протеомика. Тканевая карта протеома человека. Наука. 2015;347:1260419. [PubMed] [Академия Google]

3. Акен Б.Л. и соавт. Ensembl 2017. Nucleic Acids Res. 2017;45:D635–D642. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

4. Консорциум UniProt. UniProt: универсальная база знаний по белкам. Нуклеиновые Кислоты Res. 2017;45:D158–D169. В этой рукописи представлен UniProt, централизованный авторитетный ресурс для белковых последовательностей. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

5. Дуек П., Байрох А., Гато А., Ванденбрук Ю., Лейн Л. Отсутствующий белковый ландшафт хромосом 2 и 14 человека: прогресс и текущее состояние. Дж. Протеом Рез. 2016;15:3971–3978. [PubMed] [Google Scholar]

6. Paik YK, et al. Проект протеома человека, ориентированный на хромосомы, для каталогизации белков, закодированных в геноме. Нац. Биотехнолог. 2012;30:221–223. [PubMed] [Google Scholar]

7. Hood L, Kronenberg M, Hunkapiller T. Т-клеточные антигенные рецепторы и семейство супергенов иммуноглобулинов. Клетка. 1985; 40: 225–229. [PubMed] [Google Scholar]

8. Glanville J, et al. Точное определение разнообразия комбинаторной библиотеки антител дает представление о репертуаре иммуноглобулинов человека. проц. Натл. акад. науч. США. 2009 г.;106:20216–20221. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

9. Smith LM, Kelleher NL, The Consortium for Top Down Proteomics Proteoform: единый термин, описывающий сложность белка. Нац. Методы. 2013;10:186–187. В этой рукописи вводится и определяется термин «протеоформа». Сообщество протеомистов приняло этот термин, который упорядочивает описание цельнобелковых молекул. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

10. Li YI, et al. Сплайсинг РНК является основным связующим звеном между генетической изменчивостью и заболеванием. Наука. 2016; 352: 600–604. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

11. Wang ET, et al. Альтернативная регуляция изоформ в транскриптомах тканей человека. Природа. 2008; 456: 470–476. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

12. Yang X, et al. Широкое расширение возможностей взаимодействия белков путем альтернативного сплайсинга. Клетка. 2016; 164: 805–817. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

13. Calvo SE, Mootha VK. Митохондриальный протеом и болезни человека. Анну. Преподобный Геномика. Гум. Жене. 2010;11:25–44. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

14. Пикарди Э., Д’Эркиа А.М., Ло Джудиче С., Песоле Г. REDIportal: обширная база данных событий редактирования РНК A-to-I у людей. Нуклеиновые Кислоты Res. 2017;45:D750–D757. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

15. Ruggles KV, et al. Анализ чувствительности протеогеномного картирования соматических мутаций и новых событий сплайсинга при раке. Мол. Клетка. Протеомика. 2016;15:1060–1071. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

16. Gholami AM, et al. Глобальный протеомный анализ панели клеточной линии NCI-60. Сотовые отчеты. 2013;4:609–620. [PubMed] [Google Scholar]

17. Wang X, et al. proBAMsuite, биоинформатическая структура для геномного представления и анализа протеомных данных. Мол. Клетка. Протеомика. 2016;15:1164–1175. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

18. Saghatelian A, Couso JP. Открытие и характеристика биоактивных полипептидов, кодируемых smORF. Нац. хим. биол. 2015; 11: 909–916. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

19. Arnoult N, et al. Регуляция выбора пути репарации ДНК в фазах S и G2 ингибитором NHEJ CYREN. Природа. 2017;549: 548–552. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

20. Loftfield RB, Vanderjagt D. Частота ошибок в биосинтезе белка. Биохим. Дж. 1972; 128: 1353–1356. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

21. Yu XC, et al. Идентификация кодон-специфического неправильного перевода серина в аспарагин в рекомбинантных моноклональных антителах с помощью масс-спектрометрии высокого разрешения. Анальный. хим. 2009; 81: 9282–9290. [PubMed] [Google Scholar]

22. Jenuwein T, Allis CD. Трансляция гистонового кода. Наука. 2001;293: 1074–1080. В этой рукописи описывается «гистоновый код», сложный набор PTM, которые управляют транскрипцией генов. [PubMed] [Google Scholar]

23. Toll H, et al. Закономерности гликозилирования хорионического гонадотропина человека, выявленные методами жидкостной хроматографии-масс-спектрометрии и биоинформатики. Электрофорез. 2006; 27: 2734–2746. [PubMed] [Google Scholar]

24. Wohlschlager T, et al. Proteomic Forum 2017. Deutsche Gesellschaft für Proteomforschung e.V.; Потсдам, Германия: 2017. Нативная масс-спектрометрия для выявления высокосложного гликозилирования в белковой терапии. [Академия Google]

25. Yang Y, et al. Подходы гибридной масс-спектрометрии в анализе гликопротеинов и их использование для оценки биоподобия. Нац. коммун. 2016;7:13397. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

26. Mukhopadhyay D, Riezman H. Независимые от протеасом функции убиквитина в эндоцитозе и передаче сигналов. Наука. 2007; 315: 201–205. [PubMed] [Google Scholar]

27. Dang X, et al. Первый пилотный проект консорциума по нисходящей протеомике: отчет о состоянии. Протеомика. 2014;14:1130–1140. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

28. Бек М. и соавт. Количественный протеом клеточной линии человека. Мол. Сист. биол. 2011;7:549. [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

29. Пономаренко Е.А., и соавт. Размер протеома человека: ширина и глубина. Междунар. Дж. Анал. хим. 2016;2016:7436849. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

30. Юинг Б., Грин П. Анализ тегов экспрессируемых последовательностей указывает на 35 000 генов человека. Нац. Жене. 2000; 25: 232–234. [PubMed] [Google Scholar]

31. Skinner OS и др. Нисходящая характеристика эндогенных белковых комплексов с нативной протеомикой. Нац. хим. биол. 2018;14:36–41. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

32. Риссин Д.М. и соавт. Одномолекулярный иммуноферментный анализ выявляет белки сыворотки в субфемтомолярных концентрациях. Нац. Биотехнолог. 2010; 28: 595–599. [PMC free article] [PubMed] [Google Scholar]

33. Несвижский А.И., Эберсолд Р. Интерпретация протеомных данных дробовика: проблема вывода белков. Мол. Клетка. Протеомика. 2005;4:1419–1440. [PubMed] [Google Scholar]

34. Чен Б., Браун К.А., Лин З., Гэ Ю. Протеомика «сверху вниз»: готовы к прайм-тайму? Анальный. хим. 2018;90:110–127. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

35. Тоби Т.К., Форнелли Л., Келлехер Н.Л. Прогресс в протеомике сверху вниз и анализ протеоформ. Анну. Преподобный Анал. хим. (Пало-Альто, Калифорния) 2016; 9: 499–519. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

36. Aichler M, Walch A. Масс-спектрометрия MALDI с визуализацией: современные границы и перспективы в исследованиях и практике патологии. лаборатория Инвестировать. 2015;95:422–431. [PubMed] [Google Scholar]

37. Шей К.Л., Грей А.С., Никлей Дж.Дж. Масс-спектрометрия мембранных белков: в центре внимания аквапорины. Биохимия. 2013;52:3807–3817. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

38. Dillo M, et al. Масс-спектрометрия белков и метаболитов MALDI со сверхвысоким массовым разрешением в мышиной модели глиобластомы. науч. 2017;7:603. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

39. Kwiatkowski M, et al. Гомогенизация тканей с помощью абляции пикосекундным инфракрасным лазером (PIRL): Более подробное представление о составе видов белков in vivo по сравнению с механической гомогенизацией. Дж. Протеомика. 2016; 134:193–202. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

40. Ким М.С. и соавт. Черновая карта протеома человека. Природа. 2014; 509: 575–581. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

41. Wilhelm M, et al. Проект протеома человека на основе масс-спектрометрии. Природа. 2014; 509: 582–587. [PubMed] [Google Scholar]

42. Розенблатт-Розен О., Стаббингтон М.Дж.Т., Регев А., Тайхманн С.А. Атлас клеток человека: от видения к реальности. Природа. 2017; 550:451–453. [PubMed] [Google Scholar]

43. Kelleher NL. Клеточный подход к проекту человеческого протеома. Варенье. соц. Масс-спектр. 2012; 23:1617–1624. Эта рукопись представляет собой проект по определению протеома человека путем картирования состава ~ 1 миллиарда протеоформ во всех различных типах клеток человека. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

44. Savaryn JP, Catherman AD, Thomas PM, Abecassis MM, Kelleher NL. Появление нисходящей протеомики в клинических исследованиях. Геном Мед. 2013;5:53. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

45. Бенаюн Б.А., Вейтия Р.А. Код посттрансляционной модификации факторов транскрипции: сортировка в море сигналов. Тенденции клеточной биологии. 2009; 19: 189–197. [PubMed] [Google Scholar]

46. Dang X, et al. Безметочное относительное количественное определение изобарических и изомерных вариантов человеческого гистона h3A и h3B с помощью ионно-циклотронного резонанса с преобразованием Фурье сверху вниз МС/МС. Дж. Протеом Рез. 2016;15:3196–3203. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

47. Murray-Zmijewski F, Slee EA, Lu X. Сложный штрих-код лежит в основе гетерогенной реакции p53 на стресс. Нац. Преподобный Мол. Клеточная биол. 2008; 9: 702–712. [PubMed] [Google Scholar]

48. Тернер Б.М. Клеточная память и гистоновый код. Клетка. 2002; 111: 285–291. [PubMed] [Google Scholar]

49. Verhey KJ, Gaertig J. Код тубулина. Клеточный цикл. 2007; 6: 2152–2160. [PubMed] [Google Scholar]

50. Сидоли С., Лин С., Карч К.Р., Гарсия Б.А. Восходящая и средняя протеомика имеют сопоставимую точность в определении относительного содержания и стехиометрии посттрансляционной модификации гистонов. Анальный. хим. 2015;87:3129–3133. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

51. Zheng Y, et al. Полный анализ человеческого гистона h4 с помощью дифференциальной нисходящей масс-спектрометрии выявляет гиперметилированные протеоформы в результате сверхэкспрессии MMSET/NSD2. Мол. Клетка. Протеомика. 2016;15:776–790. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

52. Piunti A, et al. Терапевтическое нацеливание на поликомб и белки бромодомена BET при диффузных внутренних глиомах моста. Нац. Мед. 2017; 23: 493–500. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

53. Connors LH, et al. Неоднородность первичной структуры, посттрансляционные модификации и использование генов зародышевой линии девяти полноразмерных амилоидогенных легких цепей иммуноглобулина каппа1. Биохимия. 2007;46:14259–14271. [PMC free article] [PubMed] [Google Scholar]

54. Климчук Е.С., Прокаева Т.Б., Спенсер Б.Х., Гурский О., Коннорс Л.Х. Коэкспрессия in vitro белков легкой и тяжелой цепей амилоидогенного иммуноглобулина человека: актуальная клеточная модель AL-амилоидоза. Амилоид. 2017; 24:115–122. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

55. Lim A, et al. Характеристика вариантов транстиретина при семейном транстиретиновом амилоидозе с помощью масс-спектрометрического картирования пептидов и анализа последовательности ДНК. Анальный. хим. 2002; 74: 741–751. [PubMed] [Google Scholar]

56. Bradley WG. Возможная терапия БАС на основе гипотезы цианобактерий/БМАА. Амиотроф. Боковой склер. 2009; 10 (Приложение 2): 118–123. [PubMed] [Google Scholar]

57. Schmitt ND, Agar JN. Разбор модификаций белка, связанных с заболеванием, из эпифеноменов: взгляд на структурную основу SOD1-опосредованного БАС. Дж. Масс-спектр. 2017; 52: 480–491. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

58. Dickson DW. Нейропатология дегенеративных расстройств, не связанных с болезнью Альцгеймера. Междунар. Дж. Клин. Эксп. Патол. 2009; 3:1–23. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

59. Wildburger NC, et al. Разнообразие бета-амилоидных протеоформ в головном мозге при болезни Альцгеймера. науч. Отчет 2017;7:9520. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

60. Kellie JF, et al. Количественное измерение интактных протеоформ альфа-синуклеина из посмертного контроля и ткани головного мозга при болезни Паркинсона с помощью масс-спектрометрии интактного белка. науч. 2014 г.; 4:5797. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

61. McCann H, Stevens CH, Cartwright H, Halliday GM. Фенотипы α-синуклеинопатии. Отношение к паркинсонизму. Беспорядок. 2014; 20 (Приложение 1): S62–S67. [PubMed] [Google Scholar]

62. Dickson DW. Глава 7 Убиквитинопатии. Синие книги по неврологии. 2007; 30: 165–185. [Google Scholar]

63. Kabashi E, Durham HD. Отсутствие контроля качества белка при боковом амиотрофическом склерозе. Биохим. Биофиз. Акта. 2006; 1762: 1038–1050. [PubMed] [Академия Google]

64. Zhang J, et al. Количественная протеомика сверху вниз идентифицировала фосфорилирование сердечного тропонина I в качестве биомаркера-кандидата на хроническую сердечную недостаточность. Дж. Протеом Рез. 2011;10:4054–4065. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

65. Mazur MT, et al. Количественный анализ интактных аполипопротеинов в ЛПВП человека методом нисходящей дифференциальной масс-спектрометрии. проц. Натл. акад. науч. США. 2010;107:7728–7733. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

66. Zhang S, Raedschelders K, Santos M, Van Eyk JE. Профилирование пептидоформ расщепления натрийуретического пептида В-типа в плазме человека методом капиллярного электрофореза с масс-спектрометрией с ионизацией электрораспылением. Дж. Протеом Рез. 2017;16:4515–4522. [PubMed] [Академия Google]

67. Ansong C, et al. Протеомика «сверху вниз» выявила уникальное переключение S-тиолирования белка в Salmonella typhimurium в ответ на инфекционно-подобные состояния. проц. Натл. акад. науч. США. 2013;110:10153–10158. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

68. Carel C, et al. Идентификация специфических посттрансляционных O-миколоилаций, опосредующих нацеливание белка на микомембрану. проц. Натл. акад. науч. США. 2017; 114:4231–4236. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

69. Chamot-Rooke J, et al. Посттрансляционная модификация пилей при контакте с клетками запускает диссеминацию N. meningitidis . Наука. 2011; 331:778–782. [PubMed] [Google Scholar]

70. Ван Белкум А., Велкер М., Эрхард М., Шателье С. Биомедицинская масс-спектрометрия в сегодняшних и будущих лабораториях клинической микробиологии. Дж. Клин. микробиол. 2012;50:1513–1517. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

71. Lévesque S, et al. Параллельное сравнение Bruker Biotyper и VITEK MS: использование технологии MALDI-TOF MS для идентификации микроорганизмов в справочной лаборатории общественного здравоохранения. ПЛОС Один. 2015;10:e0144878. В этой рукописи описывается использование измерения интактной массы для обеспечения конкретного ортогонального метода идентификации микроорганизмов в лаборатории клинических исследований. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

72. Hoppmann C, et al. Сайт-специфическое включение фосфотирозина с использованием расширенного генетического кода. Нац. хим. биол. 2017; 13:842–844. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

73. Luo X, et al. Генетически кодирующий фосфотирозин и его негидролизуемый аналог у бактерий. Нац. хим. биол. 2017;13:845–849. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

74. Yang A, et al. Химико-биологический путь к аутентичным белковым модификациям, специфичным для сайта. Наука. 2016; 354: 623–626. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

75. Бейкер Дж.Л., Челик Э., ДеЛиза М.П. Расширение набора инструментов гликоинженерии: рост бактериального гликозилирования N-связанного белка. Тенденции биотехнологии. 2013; 31:313–323. [PubMed] [Google Scholar]

76. Oza JP, et al. Надежное производство рекомбинантных фосфопротеинов с использованием бесклеточного синтеза белка. Нац. коммун. 2015;6:8168. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

77. Müller MM, Muir TW. Гистоны: на перекрестке химии пептидов и белков. хим. Ред. 2015; 115:2296–2349. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

78. Hornsby M, et al. Высокопроизводительная платформа для рекомбинантных антител к свернутым белкам. Мол. Клетка. Протеомика. 2015;14:2833–2847. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

79. Porpiglia E, et al. Картирование миогенных клонов с высоким разрешением с помощью одноклеточной массовой цитометрии. Нац. Клеточная биол. 2017; 19: 558–567. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

80. Prabakaran S, Lippens G, Steen H, Gunawardena J. Посттрансляционная модификация: побег природы из генетического заточения и основа динамического кодирования информации. Уайли Междисциплинарный. преп. сист. биол. Мед. 2012; 4: 565–583. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

81. Киршнер М., Герхарт Дж. Развиваемость. проц. Натл. акад. науч. США. 1998;95:8420–8427. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

82. Эдвардс А.В., Швеммле В., Ларсен М.Р. Структура нейронных отростков и белки роста являются мишенями тяжелой регуляции PTM во время развития мозга. Дж. Протеомика. 2014; 101:77–87. [PubMed] [Google Scholar]

83. Слученко Н.Н., Гусев Н.Б. Подрабатывающая шапероноподобная активность универсальных регуляторных белков 14-3-3. ФЕБС Дж. 2017; 284:1279–1295. [PubMed] [Google Scholar]

84. Howard TE, Shai SY, Langford KG, Martin BM, Bernstein KE. Транскрипция тестикулярного ангиотензинпревращающего фермента (АПФ) инициируется в 12-м интроне соматического гена АПФ. Мол. Клетка. биол. 1990; 10:4294–4302. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

85. Schellenberger U, et al. Предшественником натрийуретического пептида В-типа является О-связанный гликопротеин. Арка Биохим. Биофиз. 2006; 451:160–166. [PubMed] [Академия Google]

86. Чжан П. и соавт. Мониторинг множественных реакций для выявления сайт-специфических фосфорилированных остатков тропонина I в пораженном сердце человека. Тираж. 2012; 126:1828–1837. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

87. Garcia BA, Pesavento JJ, Mizzen CA, Kelleher NL. Распространенная комбинаторная модификация гистона h4 в клетках человека. Нац. Методы. 2007; 4: 487–489. [PubMed] [Google Scholar]

88. Pesavento JJ, Bullock CR, LeDuc RD, Mizzen CA, Kelleher NL. Комбинаторная модификация человеческого гистона h5, определенная количественно с помощью двумерной жидкостной хроматографии в сочетании с масс-спектрометрией сверху вниз. Дж. Биол. хим. 2008;283:14927–14937. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

89.


Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *

*
*