Вход в личный кабинет | Регистрация
Избранное (0) Список сравнения (0)
Ваши покупки:
0 товаров на 0 Р
Итого: 0 Р Купить

Всаа состав аминокислот: Аминокислота BCAA: польза, состав и применение

Содержание

BCAA: что это и принцип действия

В составе нашего организма на долю BCAA приходится 42% от общего состава незаменимых аминокислот, что говорит об особой важности данных веществ для нормальной жизнедеятельности, ведь в энергетике мышц и метаболизме белка роль BCAA первостепенна. Рассмотрим эти вещества подробнее…

 

Состав BCAA

Изолейцин — принимает непосредственное участие в клеточных процессах, являясь ценнейшим источником энергии для мышц. Недостаток этой аминокислоты в организме приводит к потере мышечной массы, вялости, сонливости и понижению уровня сахара в крови.

Лейцин — чрезвычайно важен для правильного роста мышц и их построения. Отвечает за образование белка в мышцах и печени, защищает молекулы белка от разрушения. Кроме того, данная аминокислота поддерживает уровень серотонина на стабильно высоком уровне, в результате чего организм спортсмена менее подвержен усталости. Лейцин может являться и источником энергии для мышц.

Валин — также относится к BCAA аминокислотам, являясь энергетическим источником для мышц. Как и лейцин, данная аминокислота поддерживает уровень серотонина на стабильно высоком уровне, в результате чего организм спортсмена менее подвержен усталости.

Сегодня, BCAA аминокислоты широко применяются в спортивном питании. Производители предлагают отдельные препараты на основе концентратов данных веществ, а также включают усиленные комплексы BCAA в креатин (и продукты на его основе), протеин, гейнеры и другие спортивные добавки. Наиболее популярные формы выпуска «разветвленных» аминокислот: капсулы BCAA, в порошке, жидкие, а также таблетированные формы. Рекомендации о том, как выбрать и как принимать данные препараты, также изложены на нашем сайте.

Как BCAA работает?

Выше мы рассмотрели основные свойства конкретных аминокислот, относящихся к BCAA, на основе чего можно сделать предварительное заключение о том, что данные вещества совершенно необходимы в организме, без них невозможен правильный рост мышц и их построение, они обеспечивают адекватное протекание энергетических процессов в мышечных клетках. На этом полезные свойства BCAA не исчерпаны. Помимо вышесказанного, данные вещества оказывают положительное действие на обмен инсулина, способствуют нормальному производству других аминокислот в организме, своевременно и эффективно удаляют из мышц молочную кислоту и другие продукты метаболизма, образующиеся в ходе интенсивных тренировок. Под действием BCAA, молочная кислота превращается в аминокислоту аланин, которая, в свою очередь, является компонентом для формирования запасов гликогена в мышцах. Разумеется, аминокислоты с разветвленной цепью обладают бесконечным количеством полезных свойств, однако уже из вышесказанного следует, что BCAA в бодибилдинге, пауэрлифтинге, фитнесе и других видах спорта, связанных с высокими физическими нагрузками, — чрезвычайно полезная и незаменимая пищевая добавка.

Увы, обычные продукты питания не способны полностью удовлетворить потребности организма спортсмена в аминокислотах, ведь, для того чтобы полностью восстановиться после тяжелых тренировок и набрать мышечную массу, спортсмен должен потреблять повышенное количество данных веществ. Поэтому спортивное питание, BCAA и другие аминокислотные комплексы столь популярны сегодня.

Что лучше BCAA или аминокислоты?

Как показывает практика, данный вопрос озадачивает многих спортсменов, особенно новичков. Чтобы ответить на него, следует исходить из того, что BCAA аминокислоты, как правило, присутствуют во всех аминокислотных комплексах и смесях, а также в протеинах, гейнерах и других продуктах, содержащих белок. Другой вопрос в том, что процентное соотношение в таких продуктах, по сравнению с BCAA в чистом виде, может быть невелико. Поэтому, ввиду ценнейших биологических и пищевых свойств аминокислот с разветвленной цепью, часто имеет смысл принимать BCAA аминокислоты отдельно или в дополнении к другим аминокислотам и продуктам их содержащим. Во многих видах спорта, таких как бодибилдинг, BCAA совершенно необходимы для формирования спортивной диеты и правильной коррекции Вашего рациона, поэтому имеет смысл принимать и ВСАА, и другие аминокислоты.

Несут ли BCAA вред?

Это, пожалуй, вечный вопрос, волнующий начинающих спортсменов, у которых пока небольшой опыт приема спортивного питания. Еще раз стоит подчеркнуть, что BCAA — аминокислоты, полученные путем специальной обработки белков натурального происхождения. Поэтому данные пищевые добавки нисколько не опасны, а для спортсменов совершенно необходимы. Эти вещества обеспечивают Ваши мышцы и организм в целом строительным материалом для роста и развития, и навредить ему никак не могут. Безусловно, есть у BCAA противопоказания: индивидуальная непереносимость компонентов препарата, не рекомендуется принимать повышенные дозы при заболеваниях желудка и кишечника, а также при нарушениях функций печени и почек. Но в целом же, при приеме BCAA, побочные действия не наблюдаются.

© Атлет Маркет (www.AtletMarket.com.ua)

Материалы данной статьи охраняются законом о защите авторских прав. Копирование без указания активной ссылки на сайт www.AtletMarket.com.ua и уведомления автора ЗАПРЕЩЕНО!

Добавки BCAA, их полезные свойства и правила приема

Пищевая добавка BCAA представляет собой смесь аминокислот с разветвленной цепью, в состав которой входят валин, изолейцин и лейцин. В большинстве случаев данную разновидность добавок используют спортсмены для увеличения скорости роста мышц и повышения выносливости. Однако данная добавка также может способствовать снижению веса и устранению чувства усталости после интенсивной тренировки.

В этой статье мы рассмотрим, что собой представляют аминокислоты с разветвленной цепью, их полезные свойства и правила приема.

 

Что собой представляет BCAA

Как было сказано ранее, пищевая добавка BCAA состоит нескольких незаменимых аминокислот, таких как:

  • лейцин;
  • валин;
  • изолейцин.

Все вышеуказанные вещества сгруппированы в рамках одной добавки из-за того, что все они имеют цепь, разветвленную в одну сторону. Как и ряд прочих аминокислот, вышеуказанные вещества представляют собой строительные блоки, необходимые человеческому телу для генерации белка.

Однако стоит отметить, что BCAA является одной из самых необходимых добавок для человека, так как в ней содержатся незаменимые аминокислоты, которые не могут вырабатываться организмом самостоятельно.

 

Принцип действия аминокислот с разветвленной цепью

Аминокислоты, входящие в состав BCAA, составляют приблизительно 35-40 процентов от общего объема незаменимых кислот, необходимых человеческому организму. При этом они также составляют от 14-ти до 18-ти процентов от общего объема всех аминокислот.

В отличие от других подобных микроэлементов распад BCAA происходит не в печени, а в мышечных тканях. Именно поэтому аминокислоты с разветвленной цепью позволяют генерировать дополнительные объемы энергии в процессе выполнения физических упражнений.

Помимо этого, BCAA выполняет и ряд других функций в человеческом теле, к числу которых относятся:

  • генерация строительных блоков и белка для увеличения объемов мышечной массы;
  • регулирование уровня сахара в крови и эффективное его использование для выработки дополнительной энергии;
  • снижение уровня усталости во время и после выполнения интенсивных физических нагрузок за счет понижения уровня выработки серотонина в мозге.

Согласно заявлению ученых, лейцин оказывает наибольшее влияние на генерацию белков и строительных блоков, а изолейцин и валин имеют большее влияние на выработку дополнительной энергии и нормализацию уровня сахара в крови.

 

Добавки BCAA позволяют снизить уровень усталости

Регулярное потребление добавок аминокислот с разветвленной цепью позволяет понизить уровень не только физической, но и умственной усталости. Так, в одном из исследований было установлено, что лица, принимающие BCAA во время тренировок, испытывают на 15 процентов меньше усталости, чем люди, не принимающие добавки.

При проведении другого исследования ученым удалось установить, что добавление в рацион BCAA позволяет повысить уровень выносливости спортсменов в среднем на 17 процентов.

Еще в одном эксперименте лица, занимающиеся велосипедным спортом, подвергались не только физической нагрузке, но и тепловому стрессу. При употреблении ими добавок BCAA уровень выносливости велосипедистов повысился на 12 процентов.

Абсолютно все вышеуказанные исследования смогли продемонстрировать, что снижение уровня усталости за счет употребления незаменимых аминокислот с разветвленной цепью позволяет повысить уровень выносливости и работоспособности.

Помимо этого, учеными было установлено, что прием BCAA также позволяет понизить уровень усталости и у лиц, не занимающихся профессионально тем или иным видом спорта.

 

BCAA снижает уровень боли в мышцах

Прием добавок BCAA, помимо прочего, позволяет снизить болевые ощущения в мышцах после тяжелых физических нагрузок.

Наиболее эффективным способом снижения болевых ощущений является понижение уровня таких ферментов как лактатдегидрогеназа и креатинкиназа, принимающих участие в процессе повреждения мышечных волокон. Данный способ, помимо снижения уровня повреждения мышц, обеспечивает их надежную защиту и ускоряет восстановительный процесс.

В ряде исследований спортсменам предлагали дать оценку болевым ощущениям после выполнения тяжелых физических упражнений. Так, участники, принимавшие BCAA, оценили боль на 33 процента слабее, чем лица, принимавшие плацебо.

Более того, при проведении повторной тренировки через 24 часа, в которой задействовалась та же группа мышц, участники, употреблявшие аминокислоты с разветвленной цепью, продемонстрировали показатели на 20 процентов выше, чем группа, принимавшая плацебо.

Важно отметить, что эффективность снижения болевых ощущений в мышцах может зависеть от пола и общего объема белков, потребляемых ежедневно спортсменом.

 

BCAA позволяет увеличить мышечную массу

Большинство начинающих спортсменов приобретают добавки BCAA с целью увеличить собственные объемы мышечной массы. Стоит отметить, что ученые в результате проведения исследований смогли обнаружить, что аминокислоты разветвленной цепи способны активировать определенные ферменты, отвечающие за набор мышечной массы.

Во время проведения других исследований было установлено, что добавки BCAA, в которых содержание лейцина выше, чем валина и изолейцина, имеют намного большую эффективность в увеличении мышечных объемов.

Но, несмотря на это, исследователи не смогли обнаружить подтверждений того, что прием добавок BCAA является более эффективным, чем получение аминокислот с разветвленной цепью из натуральных продуктов питания или из соевого белка.

При этом большинство исследований показывают, что употребление протеина является более эффективным способом увеличения мышечной массы, чем прием добавок с определенными видами аминокислот.

 

BCAA может снизить уровень сахара в крови

Согласно заявлению исследователей, лейцин и изолейцин позволяют повысить уровень выработки инсулина и повысить уровень потребления сахара для генерации энергии, тем самым снижая его содержание в крови.

Но стоит отметить, что не все исследования подтверждают подобное заявление. Более того, некоторые ученые сообщают о возможности повышения уровня сахара в крови, что зависит от рациона человека. Так, при использовании добавок BCAA в сочетании с продуктами с высоким содержанием жиров способно стать причиной развития резистентности к инсулину, что в свою очередь может повысить уровень сахара в крови. Однако стоит отметить, что данные исследования проводились в лабораторных условиях с участием животных, из-за чего их результаты могут быть неприменимы по отношению к людям.

При этом исследования, направленные на изучение влияния аминокислот с разветвленной цепью на уровень сахара в крови, продемонстрировали неоднозначные результаты.

Во время проведения одного из экспериментов, в котором принимали участие люди с заболеванием печени, участникам выдавали по 12,5 граммов BCAA три раза в стуки. После завершения исследования у 10-ти лиц уровень сахара в крови значительно снизился, в то время как у 17-ти человек он остался прежним.

Поэтому для выдвижения каких-либо утверждений необходимо провести ряд дополнительных исследований.

BCAA способствуют снижению веса

Исследователи сообщают, что аминокислоты с разветвленной цепью способны предотвратить стремительное увеличение массы тела и ускорить процесс потери лишнего жира.

Проведенные исследования демонстрируют, что у лиц, регулярно принимающих до 15-ти граммов BCAA в сутки, риск стремительного набора массы и ожирения на 30 процентов ниже, чем у лиц, принимающих до 12-ти граммов этих аминокислот в день. Однако в рамках этих исследований участники принимали дополнительно добавки протеина в объеме 20-ти граммов в сутки, что могло повлиять на результат.

Тем же, кто пытается избавиться от лишних килограммов, добавки аминокислот с разветвленной цепью позволят снизить количество излишнего жира. В рамках одного из экспериментов лица, принимавшие добавки BCAA в сочетании с соевым протеином, смогли потерять на 1,6 килограмма больше веса за 19 дней, чем участники, принимавшие только протеин. При этом первая группа смогла понизить общий процент жира на 0,6 процента больше, чем вторая группа.

В процессе проведения другого исследования с участием тяжелоатлетов было обнаружено, что добавление в рацион 14-ти граммов BCAA в сутки позволяет на один процент эффективнее снижать объем жира, чем употребление 28-ми граммов сывороточного протеина. При этом группа, принимавшая добавки аминокислот с разветвленной цепью, набрала на 2 килограмма мышц больше, чем группа, употреблявшая протеин.

Несмотря на столь внушительные результаты, все вышеуказанные исследования не предоставляют точной информации о составе добавки и рационе участников, которые также могли повлиять на конечный результат.

 

BCAA может снизить риск возникновения осложнений при заболеваниях печени

Ученые сообщают, что BCAA способствует снижению риска осложнений, связанных с заболеваниями печени. Наиболее распространенным видом осложнений является печеночная энцефалопатия (HE), которая сопровождается такими симптомами как нарушение работы мозга, потеря сознания и кома.

Проведенные в недавнем времени исследования продемонстрировали, что добавки BCAA имеют более высокую эффективность при лечении заболеваний печени, в том числе печеночной энцефалопатии,  по сравнению с другими добавками.

Но при этом стоит отметить, что аминокислоты с разветвленной цепью не способны повысить уровень выживаемости лиц с данным заболеванием и снизить риск других видов осложнений, вызванных инфекциями.

Во время проведения исследования с участием лиц, перенесших в недавнем времени операцию на печени, ученые обнаружили, что добавки BCAA позволяют не только восстановить работу печени, но также ускорить выздоровление пациентов и снизить риск послеоперационных осложнений.

Исследователи отмечают, что аминокислоты с разветвленной цепью способны нормализовать сон, устранить мышечные спазмы и снизить ощущение усталости у лиц с заболеваниями печени. Также добавки BCAA способны снизить риск преждевременной смерти на 7 процентов.

 

Рекомендации по употреблению

Перед началом употребления аминокислот с разветвленной цепью необходимо определить конечную цель приема, так как именно от нее будет зависеть рекомендуемый объем. Однако в заявлении Всемирной организации здравоохранения сообщается, что ежедневно человек должен потреблять от 34-х мг BCAA на один килограмм собственной массы в сутки. Но в зависимости от целей объем потребляемых аминокислот данного типа может составлять до 144-х мг на один килограмм веса в день.

Исходя из этих данных, объем потребления добавок BCAA в сутки должен быть следующим:

  • для мужчин – 12 граммов;
  • для женщин – 9 граммов.

Однако лицам, ежедневно потребляющим достаточное количество белка в сутки из натуральных продуктов, добавление в рацион соответствующих добавок не обязательно.

Важно отметить, что рекомендуемые объемы потребления BCAA, позволяющие добиться определенных эффектов, для лиц, регулярно занимающихся спортом, могут быть немного выше. Так, средний объем потребления аминокислот с разветвленной цепью для профессиональных спортсменов может составлять от 10-ти до 20-ти граммов в сутки.

Прием добавок рекомендуется осуществлять до начала и после завершения тренировки. Однако для увеличения объемов мышечной массы рекомендуется добавить еще два приема – после пробуждения и перед сном.

 

Натуральные источники аминокислот с разветвленной цепью

Для тех лиц, кто не желает принимать добавки, существует большой список продуктов, содержащих лейцин, изолейцин и валин. Самыми богатыми источниками BCAA считаются:

  • рыба, мясо и птица – от 3-х до 4,5 граммов в 84-х граммах;
  • чечевица и фасоль – от 2,5 до 3-х граммов в одной чашке;
  • молоко – до 2-х граммов в 237-ми миллилитрах;
  • яйца – 1,3 грамма в одном яйце;
  • лебеда – один грамм в чашке;
  • сыр – 1,4 грамма в 28-ми граммах;
  • орехи – от 0,7 до 1-го грамма на 28 граммов чистого продукта,  в зависимости от сорта.

 

Возможные побочные эффекты

Согласно результатам многочисленных исследований, употребление BCAA в объеме от 15-ти до 35-ти граммов в сутки является абсолютно безопасным для человеческого организма.

Однако, несмотря на это, прием этих добавок противопоказан лицам, страдающим от бокового амиотрофического склероза, и людям с редким врожденным расстройством под названием болезнь «кленового сиропа».

 

Вывод

Употребление добавок аминокислот с разветвленной цепью позволяет не только улучшить состояние здоровья, но также снизить уровень сахара в крови, понизить объем жира в организме, повысить уровень выносливости и ускорить процесс роста мышц.

Помимо пищевых добавок, BCAA также содержится в натуральных продуктах с высоким содержанием белка, благодаря чему употребление соответствующих добавок является необязательным при соблюдении сбалансированной диеты.

 

 

Калорийность Аминокислоты BCAA. Химический состав и пищевая ценность.

Химический состав и анализ пищевой ценности

Пищевая ценность и химический состав
«Аминокислоты BCAA».

В таблице приведено содержание пищевых веществ (калорийности, белков, жиров, углеводов, витаминов и минералов) на порцию съедобной части.

Нутриент Количество Норма** % от нормы в 100 г % от нормы в 100 ккал 100% нормы
Незаменимые аминокислоты
Валин 250 г ~
Изолейцин 250 г ~
Лейцин 500 г ~

Энергетическая ценность Аминокислоты BCAA составляет 0 кКал.

Основной источник: Создан в приложении пользователем. Подробнее.

** В данной таблице указаны средние нормы витаминов и минералов для взрослого человека. Если вы хотите узнать нормы с учетом вашего пола, возраста и других факторов, тогда воспользуйтесь приложением «Мой здоровый рацион».

Аминокислота Quamtrax Nutrition BCAA 1000, 500 таблеток: описание + цена в аптеках

Состав

Ингредиенты: 100% разветвленные аминокислоты (лейцин, изолейцин и валин). Может содержать небольшое количество молока, сои, глютена, яиц и рыбы.

Состав активных компонентов 1 таблетка 2 таблетки
L-лейцин 500 мг 1000 мг
L-изолейцин 250 мг 500 мг
L-валин 250 мг 500 мг

Описание

Лейцин, изолейцин и валин являются чистейшими элементами белка и наиболее важными компонентами, необходимыми для строительства мышечной ткани, а соотношение 2:1:1 обеспечивает наиболее эффективное действие этих веществ.

Аминокислоты BCAA играют важную роль в процессе восстановления мышц и препятствуют их деградации. Они активируют синтез белка в организме, тем самым замедляя катаболические процессы, способствуя развитию мускулатуры и обеспечивая организм энергией.

Кроме того, аминокислоты мгновенно усваиваются, что позволяет улучшить силовые показатели и повысить эффективность тренировок без ущерба для мышечных тканей.

Приём BCAA 1000 Tablets будет полезен для всех спортсменов, потому что каждый вид спорта связан с физическими нагрузками и восстановлением мышц. Продукт содержит более 1000 мг BCAA, то есть 100% аминокислот в каждой таблетке, и является мощным источником белка. Полное отсутствие в составе любых источников калорий делает его абсолютно безопасным для диеты.

Особенности:

  • 1000 мг BCAA на таблетку;
  • без вспомогательных веществ и добавок;
  • 100% лейцин, изолейцин и валин;
  • соотношение 2/1/1 (лейцин / изолейцин / валин).

Способ применения

Принимайте 5 таблеток до и после тренировки запивая достаточным количеством воды.

Описание продукта Аминокислота Quamtrax Nutrition BCAA 1000, 500 таблеток представлено исключительно с ознакомительной целью и не является поводом для самолечения.

Новости

EON в очередной раз мощно заявил о себе на территории спорта, обновив дизайн упаковки уникального для рынка РФ продукта E-ON BCAA 2000 SPORT SUPPORT (теперь дизайн еще ближе к спортивной тематике и продукт еще больше заметен на полке за счет усиления сочности цветов), а также запустив сразу две грандиозные новинки – EON BCAA 3000 SPORT SUPPORT и EON BCAA 5000 SPORT SUPPORT!

По сравнению с уже имеющимся в линейке продуктом E-ON BCAA 2000, в составе новинок — увеличена дозировка аминокислот BCAA, что способствует достижению бОльших результатов при занятиях физической активностью:

  • EON BCAA 3000 SPORT SUPPORT не содержит сахар, дозировка BCAA 3 000 мг – для любителей и опытных спортсменов;
  • E-ON BCAA 5000 SPORT SUPPORT не содержит сахар, дозировка BCAA  5 000 мг – отлично подходит для тех, кто стремится нарастить мышечную массу!

Все 3 напитка содержат незаменимые аминокислоты BCAA, витамины, а также кофеин и женьшень, что увеличивает продолжительность и интенсивность тренировок, ускоряет восстановление организма после физических нагрузок, а также придает бодрость и уменьшает чувство усталости.

Таким образом, теперь EON представляет целую линейку инновационных  функциональных продуктов BCAA SPORT SUPPORT, среди которых каждый найдет вкус для себя.

Ведь новинки подходят как для ежедневного потребления, так и для потребления до, во время и после тренировки!


Источник:
пресс-служба ГК «СНС»

Анализ мочи на аминокислоты (31 показатель)

Комплексное исследование, направленное на определение содержания аминокислот и их производных в моче в целях диагностики врождённых и приобретенных нарушений аминокислотного обмена.

Состав комплекса: Аланин • Аргинин • Аспарагиновая кислота • Цитруллин • Глутаминовая кислота • Глицин • Метионин • Орнитин • Фенилаланин • Тирозин • Валин • Лейцин • Изолейцин • Серин • Аспарагин • Alpha-аминоадипиновая кислота • Глутамин • Таурин • Гистидин • Треонин • 1-метилгистидин • 3-метилгистидин • Gamma-аминомасляная кислота • Alpha-аминомасляная кислота • Лизин • Цистин • Триптофан • Гомоцистин • Фосфоэтаноламин • Фосфосерин • Этаноламин

Синонимы русские

Аминокислотный профиль, скрининг аминоацидопатий.

Синонимы английские

Amino acid profile, screening of aminoacidopathy.

Метод исследования

Высокоэффективная жидкостная хроматография.

Единицы измерения

Ммоль/моль креат. (миллимоль на моль креатинина).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Среднюю порцию утренней мочи.

Как правильно подготовиться к исследованию?

  • Исключить из рациона алкоголь в течение 24 часов до исследования.
  • Исключить прием мочегонных препаратов в течение 48 часов до сбора мочи (по согласованию с врачом).

Общая информация об исследовании

Аминокислоты – это органические соединения, которые являются основными структурными компонентами белков. В свободном или связанном состоянии они участвуют в ферментативных реакциях, гормональных процессах, выполняют роль нейротрансмиттеров, участвуют в метаболизме холестерола, регуляции рН, контроле воспалительных реакций.

Всего в составе белковых молекул в организме человека было обнаружено 20 аминокислот, из которых часть является незаменимыми, то есть они не синтезируются в организме и должны постоянно присутствовать в употребляемой человеком пище. К незаменимым аминокислотам относятся лизин, гистидин, аргинин, треонин, валин, метионин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин. К заменимым относятся аланин, аргинин, цистин, цистеин, гистидин, глицин, серин, аспарагиновая кислота, тирозин, пролин, оксипролин, глутаминовая кислота. Помимо этого, известен ряд аминокислот, которые являются производными и важными биологическими компонентами других аминокислот.

Анализ аминокислот в моче позволяет оценить их качественный и количественный состав, получить информацию об имеющемся дисбалансе, что может свидетельствовать о пищевых и метаболических нарушениях, лежащих в основе большого числа заболеваний. Следует отметить, что снижение количества той или иной аминокислоты в моче происходит раньше, чем в плазме крови. Учитывая эти обстоятельства и доступность исходного биоматериала, определение аминокислот в моче может быть рекомендовано для оценки ранних изменений аминокислотного состава.

Для определения качественного и количественного состава аминокислот в моче используется метод высокоэффективной жидкостной хроматографии. Он относится к современным хроматографическим методам анализа. Хроматография – это метод разделения и определения веществ, основанный на распределении компонентов между двумя фазами – подвижной и неподвижной. Жидкостная хроматография – метод разделения и анализа сложных смесей веществ, в котором подвижной фазой является жидкость. Он позволяет разделить и выявить количественно более широкий круг веществ с различной молекулярной массой и размерами, в данном случае аминокислот в моче. Исследуются следующие аминокислоты и их производные.

Аланин является одним из источников синтеза глюкозы и регулятором уровня сахара в крови, а также важным энергетическим компонентом для органов центральной нервной системы.

Аргинин участвует в ряде ферментативных реакций и выведении из организма остаточного азота в составе мочевины, креатинина, орнитина, в репаративных процессах.

Аспарагиновая кислота участвует в реакцияхцикла переаминирования и мочевины, синтезе пуриновых и пиримидиновых оснований, регуляции синтеза иммуноглобулинов.

Цитруллин участвует в стимуляции процессов иммунной системы, в процессах детоксикации в печени.

Глутаминовая кислота является нейромедиаторной аминокислотой, стимулирующей передачу возбуждения в синапсах центральной нервной системы. Участвует в обмене белков, углеводов, окислительно-восстановительных процессах, детоксикационных процессах и выведении аммиака из организма. Также принимает участие в синтезе других аминокислот, ацетилхолина, АТФ (аденозинтрифостфата), в переносе ионов калия, входит в состав скелетной мускулатуры.

Глицин является нейромедиаторной аминокислотой, регулирующей процессы торможения и возбуждения в центральной нервной системе. Участвует в выработке порфиринов, пуриновых оснований. Повышает обменные процессы в головном мозге, улучшает умственную работоспособность.

Метионин – это аминокислота, которая необходима для синтеза адреналина, холина. Участвует в обмене жиров, фосфолипидов, витаминов, активирует действие гормонов, ферментов, белков. Является источником серы в выработке серосодержащих аминокислот, в частности цистеина. Метионин также обеспечивает процессы детоксикации, способствует пищеварению, является одним из источников синтеза глюкозы.

Орнитин участвует в синтезе мочевины, снижении концентрации аммиака в плазме крови, регулирует кислотно-щелочной баланс в организме человека. Необходим для синтеза и высвобождения инсулина и соматотропного гормона, для нормального функционирования иммунной системы.

Фенилаланин необходим для синтеза нейромедиаторов: адреналина, норадреналина, допамина. Улучшает работу центральной нервной системы, функционирование щитовидной железы.

Аминокислота тирозин необходима в биосинтезе меланинов, дофамина, адреналина, гормонов щитовидной железы. Улучшает работу надпочечников, щитовидной железы, гипофиза.

Валин является важным источником для функционирования мышечной ткани, участвует в поддержании баланса азота в организме, регулирует восстановительные процессы в поврежденных тканях.

Лейцин является важным компонентом в синтезе холестерина, других стероидов и гормона роста и, следовательно, участвует в процессах регенерации тканей и органов.

Изолейцин участвует в энергетических процессах организма, регулирует уровень глюкозы в крови, необходим для синтеза гемоглобина и также участвует в регенерации кожи, мышечной, хрящевой и костной тканей.

Гидроксипролин является компонентом большинства органов и тканей организма человека, входит в состав коллагена.

Аминокислота серин необходима для синтеза пуриновых и пиримидиновых оснований, а также для ряда других аминокислот (цистеина, метионина, глицина). Участвует в обмене жирных кислот и жиров, в функционировании некоторых ферментов.

Аспарагин является важным регулятором процессов, происходящих в центральной нервной системе (возбуждение-торможение), участвует в метаболизме и синтезе аминокислот в печени.

Альфа-аминоадипиновая кислота является одним из продуктов конечного обмена аминокислот.

Глутамин участвует в синтезе углеводов, других аминокислот, нуклеиновых кислот, ферментов. Обеспечивает поддержание кислотно-щелочного равновесия, необходим для синтеза белков скелетной и гладкомышечной мускулатуры, обладает антиоксидантной активностью.

Таурин способствует увеличению энергетической активности клеток, участвует в процессах заживления и регенерации, нормализует функциональное состояние клеточных мембран.

Гистидин является исходным веществом при синтезе гистамина, мышечных белков, большого числа ферментов. Входит в состав гемоглобина, участвует в процессах регенерации и роста тканей.

Треонин необходим в синтезе коллагена и эластина, регулирует обмен веществ за счет участия в функционировании работы печени, белковом и жировом обмене.

1-метилгистидин и 3-метилгистидин являются одними из показателей распада белков мышечной ткани.

Гамма-аминомасляная кислота в основном содержится в центральной нервной системе и головном мозге. Участвует в обменных процессах в данных органах, в процессах нейромедиаторной передачи импульсов, оказывая тормозящее действие на нервную активность, а также играет роль в метаболизме глюкозы.

Альфа-аминомасляная кислота участвует в синтезе некоторых белков и является продуктом биосинтеза офтальмовой кислоты, являющейся структурным компонентом хрусталика глаза.

Пролин входит в состав большинства белков, а также является компонентом инсулина, адренокортикотропного гормона, коллагена. Способствует восстановлению кожи, соединительной ткани.

Лизин входит в состав большинства белков, необходим дляроста, восстановления тканей, синтеза гормонов, ферментов, антител, синтеза коллагена.

Цистин является компонентом множества белков и донором тиольных групп для пептидов, что играет важную роль в их метаболизме и биологической активности. Входит в состав инсулина, соматотропного гормона.

Для чего используется исследование?

  • Для диагностики аминокислотного состава мочи.
  • Для диагностики врождённых и приобретенных нарушений аминокислотного обмена.
  • Для диагностики первичных аминоацидопатий.
  • Для скрининговой диагностики вторичных аминоацидопатий.
  • Для контроля проводимой лекарственной терапии.
  • Для оценки нутритивного статуса.

Когда назначается исследование?

  • При подозрении на нарушение аминокислотного обмена, аминоацидопатии.
  • При нарушении питания, диете, приеме белковых препаратов, гормональных веществ.
  • При подозрении на нарушение обмена, состава аминокислот в организме человека.
  • При подозрении на врождённые и приобретенные аминоацидопатии.

Что означают результаты?

Референсные значения (ммоль/моль креат.)

Аминокислота

1-3 года

3-6 лет

6-9 лет

9-18 лет

18 лет и
старше

1-метилгистидин (1MHIS)

15 — 177

5 — 397

7 — 217

7 — 230

5,5 — 195

3-метилгистидин (3MHIS)

6 — 175

1 — 289

0,3 — 173

0,3 — 85

1,6 — 87

Аланин (ALA)

8 — 144

7 — 86

6,5 — 104

5,5 — 96

3,2 — 76

Alpha-аминоадипиновая к-та
(AAA)

0,4 — 43

0,8 — 15

0,5 — 26

0,3 — 34

0,3 — 13

Alpha-аминомасляная к-та
(AABA)

0,4 — 14

0,5 — 6,4

0,3 — 13

0,4 — 7,1

0,2 — 10,6

Аргинин (ARG)

2 — 40,5

1,5 — 45

1,2 — 38

0,5 — 23

0,5 — 24

Аспарагин (ASN)

3 — 83,5

1 — 71,5

1 — 65

0,5 — 57

0,5 — 60

Аспарагиновая кислота (ASP)

1 — 22

0,5 — 23

0,3 — 24

0,3 — 28

0,2 — 20

Валин (VAL)

0,8 — 20,3

0,4 — 14

0,4 — 9,5

0,3 — 9

0,3 — 7,5

Gamma-аминомасляная к-та (GABA)

1,9 — 130

0,5 — 100

0,4 — 35

0,3 — 40

0,3 — 25

Гистидин (HIS)

27 — 290

20 — 285

20 — 185

17 — 210

8 — 150

Глицин (GLY)

19 — 460

19 — 265

19 — 290

16 — 295

11 — 210

Глутамин (GLN)

4 — 155

5 — 104

5 — 95

4 — 87

2 — 53

Глутаминовая кислота (GLU)

0,9 — 53,5

0,6 — 30

0,5 — 22

0,6 — 13

0,3 — 20

Гомоцистин (HCY)

0,6 — 55

0,2 — 12

0,2 — 25

0,3 — 40

0,3 — 10

Изолейцин (ILEU)

0,4 — 16,5

0,5 — 29,5

0,4 — 16

0,25 — 14

0,3 — 7

Лейцин (LEU)

0,9 — 20,3

0,9 — 17,8

0,9 — 8,7

0,2 — 9,2

0,4 — 7,4

Лизин (LYS)

6 — 143

3,1 — 97

2,3 — 59

1,5 — 55

1,3 — 45

Метионин (MET)

1,5 — 14

0,7 — 19,6

0,6 — 20,8

0,4 — 10,5

0,4 — 9,5

Орнитин (ORN)

0,9 — 30

0,8 — 27,2

0,5 — 18

0,5 — 19,8

0,3 — 14

Серин (SER)

3,7 — 161

15,7 — 115

9 — 102

9,2 — 83

5,3 — 58

Таурин (TAU)

16,5 — 390

13,8 — 335

13 — 282

12,9 — 300

6 — 240

Тирозин (TYR)

1,15 — 41,1

1,1 — 21

1,3 — 23

1 — 17,8

0,5 — 12,5

Треонин (THRE)

2,4 — 68

3,1 — 55

2,6 — 39

2,5 — 40

1,6 — 23,5

Триптофан (TRP)

2 — 49

1,5 — 42

1,5 — 47

0,8 — 45

0,8 — 20

Фенилаланин (PHE)

1,4 — 21,5

0,8 — 19

0,8 — 17

0,7 — 12

0,4 — 7,5

Фосфосерин (PSE)

2,2 — 17,8

1,2 — 30

1,2 — 17,7

0,8 — 16,3

0,6 — 14

Фосфаэтаноламин (PET)

1,6 — 118

1,8 — 131

1,5 — 110

1 — 55

0,6 — 46

Цистин (CYS)

1,7 — 12,2

0,9 — 9,8

0,8 — 7,3

0,6 — 7,2

0,5 — 8,7

Цитруллин (CIT)

0,35 — 8,7

0,3 — 5

0,4 — 4,8

0,2 — 5,1

0,15 — 5,4

Этаноламин (ETA)

14 — 129

6,5 — 134

8 — 105

4 — 131

4,5 — 94

Причины повышения и понижения:

  • сердечно-сосудистые заболевания;
  • сердечная недостаточность;
  • эпилепсия;
  • депрессии;
  • тревожность;
  • бессонница;
  • энцефалопатии;
  • синдром хронической усталости;
  • рассеянный склероз;
  • ревматоидный артрит;
  • эректильная дисфункция;
  • хронические заболевания почек;
  • хронические заболевания печени;
  • сахарный диабет;
  • диета, голодание;
  • множественные травмы;
  • ожоги.

Что может влиять на результат?

  • Возраст;
  • пол;
  • диета и употребляемая пища;
  • лекарственные препараты, в частности белковые и гормональные препараты, биологически активные добавки;
  • голодание;
  • прием алкоголя.
 Скачать пример результата

Также рекомендуется

[06-011] Белковые фракции в сыворотке

[06-034] Мочевина в сыворотке

[06-021] Креатинин в сыворотке (с определением СКФ)

[06-038] Белок общий в моче

[06-057] Креатинин в суточной моче

Кто назначает исследование?

Терапевт, врач общей практики, педиатр, нефролог, анестезиолог-реаниматолог, неонатолог, ревматолог, хирург.

Литература

  • Amino acids. In The Metabolic and Molecular Bases of Inherited Disease. Eighth edition. Edited by CR Scriver, AL Beaudet, WS Sly, et al. New York, McGraw-Hill, 2001, pp 1667-2105.
  • Camargo SMR, Bockenhauer D, Kleta R: Aminoacidurias: Clinical and molecular aspects. Kidney Int 2008;73:918-925.
  • Fauci, Braunwald, Kasper, Hauser, Longo, Jameson, Loscalzo Harrison’s principles of internal medicine, 17th edition, 2009.
  • Шаповалова Е.Н., Пирогов А.В. Хроматографические методы анализа. Методическое пособие для специального курса. – Москва, 2007.

это разные добавки или одно и то же

Одними из наиболее востребованных добавок на рынке спортивного питания являются аминокислоты и ВСАА. Их главной задачей считается повышение работоспособности спортсмена на тренировке и достижение наилучших результатов. Вещества берут активное участие в синтезе белка, поэтому являются жизненно важными элементами для поддержания здоровья и формы активных людей.

На сайте интернет-магазина спортивного питания RP MEN PRO sports nutrition представлены качественные аминокислоты и ВСАА по приятной стоимости.  Продукция на развес позволяет запастись важным питанием впрок. Сертифицированный товар от лучших производителей поможет достигнуть высоких целей.

 

Влияние на организм ВСАА

 

Группа аминокислот представляет собой отдельный состав веществ, включающих в себя валин, изолейцин и лейцин. ВСАА берут активное участие в построении мышечных волокон. Эта группа элементов может входить в состав комплексов аминокислот и заменить их идентичными компонентами невозможно, поскольку они не продуцируются организмом. Суточная потребность спортсмена в ВСАА составляет 6 гр. 

По сравнению с аминокислотами они быстрее усваиваются организмом, питая их в полной мере. 

Одной из главных функций ВСАА является увеличение выносливости спортсмена на тренировках. Также сюда можно отнести восстановительную задачу. После активной тренировки мышцы быстрее приходят в норму, а разрушение волокон сведено к минимуму. ВСАА стимулирует синтез лептина, отвечающего за сжигание жировых клеток.

 

Функции аминокислот

 

Строительным материалом для клеток и тканей организма считаются аминокислоты ― органические вещества, незаменимые для всех, кто ведет активный образ жизни. Это строительный материал для мышечных волокон. 

Его главной задачей является нормализование метаболизма, транспортировка кислорода по кровеносной системе. Кроме того, элементы отвечают за регулировку работы центральной нервной системы и головного мозга. 

Их недостаток ведет к упадку сил спортсмена, снижению эффективности тренировок. 

В состав аминокислотного комплекса входят заменимые и незаменимые компоненты, включая ВСАА.

 

Что лучше: аминокислоты или ВСАА

 

Отличием аминокислот от ВСАА считается то, что они необходимы не только для наращивания мышц, но и улучшения самочувствия, укрепления иммунитета. 

Стоит отметить, что комплекс аминокислот позволяет восстановиться всему организму. Для достижения максимальных результатов специалисты рекомендуют сочетать его с ВСАА. Утром и вечером нужно принимать комплекс, а до и после тренировки незаменимые аминокислоты. Таким образом удастся избежать разрушения волокон и микротравм, а также вернуть силы после активных тренировок.

Вещества отлично дополняют друга друга, восстанавливая организм в целом. 

Качественное спортивное питание в интернет-магазине RP MEN PRO sports nutrition это лучший способ достигнуть желаемого. Вещества можно приобрести в таблетках и порошке по доступной стоимости без переплат с гарантией качества.

Функция BCAA (аминокислот с разветвленной цепью) во время занятий спортом

Белки, из которых состоит тело, состоят из 20 различных аминокислот

Белки — незаменимые компоненты в строении человеческого тела. Они состоят из комбинации 20 различных аминокислот.

Все 20 аминокислот необходимы для построения тела.
Поскольку незаменимые аминокислоты не могут быть синтезированы в организме,
они должны быть получены из пищи.

Белки, из которых состоит человеческое тело, состоят из 20 различных аминокислот (9 незаменимых аминокислот + 11 заменимых аминокислот). Функция и форма каждого белка варьируются в зависимости от количества, типа и порядка комбинации его аминокислот. Все 20 аминокислот необходимы для построения тела, но незаменимые аминокислоты не могут быть синтезированы в организме и должны быть получены с пищей. Незаменимые аминокислоты, которые превращаются в энергию в мышцах, — это валин, лейцин и изолейцин, а общее название этих 3 — «BCAA (аминокислоты с разветвленной цепью)».”

Три функции BCAA

Если вы употребляете BCAA перед тренировкой и используете их в качестве источника энергии, они помогут вам поддерживать вашу работоспособность. Их основные функции заключаются в следующем.

  1. 1 Содержит 30-40% незаменимых аминокислот, из которых состоят мышцы
  2. 2 Предотвращение расщепления мышечных белков
  3. 3 Используется как эффективный источник энергии во время упражнений

BCAA — общее название валина, лейцина и изолейцина.
BCAA — это аминокислоты, которые подавляют распад белка и используются в качестве эффективного источника энергии во время упражнений.

Отчет об исследовании потребления BCAA во время тренировки

Если вы постоянно пьете напиток, содержащий BCAA, концентрация BCAA в вашем кровотоке повышается перед тренировкой. Многочисленные исследования сообщают, что это дает много преимуществ, таких как эффективное использование BCAA в качестве источника энергии во время упражнений и подавление выработки молочной кислоты для повышения выносливости.

Другие направления деятельности

Аминокислоты с разветвленной цепью и синтез мышечного белка у человека: миф или реальность?

Реферат

Аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA) — это лейцин, валин и изолейцин. Индустрия пищевых добавок с доходом в несколько миллионов долларов выросла на основе концепции, согласно которой пищевые добавки с разветвленной цепью сами по себе вызывают у людей анаболический ответ, обусловленный стимуляцией синтеза мышечного белка. В этом кратком обзоре обсуждаются теоретические и эмпирические основы этого утверждения.Теоретически максимальная стимуляция синтеза мышечного белка в постабсорбционном состоянии в ответ только на BCAA представляет собой разницу между распадом мышечного белка и синтезом мышечного белка (примерно на 30% больше, чем синтез), поскольку другие EAA необходимы для синтеза нового белка. может быть получено только в результате распада мышечного белка. На самом деле максимальное увеличение синтеза мышечного белка на 30% является завышенной оценкой, потому что обязательное окисление EAA никогда не может быть полностью подавлено.Обширный поиск литературы не выявил исследований на людях, в которых была бы количественно оценена реакция синтеза мышечного белка только на перорально введенные BCAA, и только два исследования, в которых оценивался эффект только внутривенно введенных BCAA. Оба этих исследования внутривенных инфузий показали, что BCAA снижают синтез мышечного белка, а также его распад, что означает снижение оборота мышечного белка. Катаболическое состояние, при котором скорость распада мышечного белка превышала скорость синтеза мышечного белка, сохранялось во время инфузии BCAA.Мы пришли к выводу, что утверждение о том, что потребление пищевых продуктов с разветвленной цепью стимулирует синтез мышечного белка или вызывает анаболический ответ у людей, является необоснованным.

Ключевые слова: лейцин, валин, изолейцин, люди, анаболический ответ

Общие сведения

Всего мышечный белок состоит из двадцати аминокислот. Девять из двадцати считаются незаменимыми аминокислотами (EAA), что означает, что они не могут вырабатываться организмом в физиологически значимых количествах и, следовательно, являются важными компонентами сбалансированной диеты.Мышечный белок находится в постоянном состоянии обмена, что означает, что синтез белка происходит непрерывно, чтобы заменить белок, потерянный в результате распада белка. Для синтеза нового мышечного белка все EAA вместе с одиннадцатью незаменимыми аминокислотами (NEAA), которые могут вырабатываться в организме, должны присутствовать в адекватных количествах. Аминокислоты с разветвленной цепью лейцин, изолейцин и валин являются тремя из девяти EAA. Лейцин является не только предшественником синтеза мышечного белка, но также может играть роль регулятора внутриклеточных сигнальных путей, которые участвуют в процессе синтеза белка (например,г., [1]).

Идея о том, что BCAA могут обладать уникальной способностью стимулировать синтез мышечного белка, выдвигалась более 35 лет. Данные, подтверждающие эту гипотезу, были получены при изучении ответов крыс. В 1981 г. Бузе [2] сообщил, что у крыс BCAA могут ограничивать скорость синтеза мышечного белка. Дополнительные исследования подтвердили концепцию уникального воздействия BCAA на синтез мышечного белка у крыс, хотя лишь немногие изучали реакцию на пероральное употребление только BCAA.Гарлик и Грант показали, что введение смеси BCAA крысам увеличивает скорость синтеза мышечного белка в ответ на инсулин [3], но они не измеряли эффекты только BCAA. Введение крысам только BCAA Kobayashi et al. [4], как было показано, вызывает увеличение синтеза мышечного белка, но ответ был временным. Предположительно скорость синтеза быстро стала ограничиваться доступностью других EAA.

Исследования синтеза мышечного белка у крыс имеют ограниченное отношение к реакции человека.Скелетные мышцы составляют гораздо меньший процент от общей массы тела у крыс по сравнению с людьми, и регулирование синтеза мышечного белка во многих отношениях отличается. Так, в своей знаменательной книге по метаболизму белков Уотерлоу и его коллеги на основании имеющихся данных пришли к выводу, что пищевые аминокислоты не стимулируют синтез мышечного белка у крыс [5]. Хотя недавняя работа ставит под сомнение это утверждение, ограниченный стимулирующий эффект пищевых аминокислот на синтез белка у крыс отражает тот факт, что в нормальных постабсорбтивных условиях имеются избыточные эндогенные аминокислоты, позволяющие увеличить синтез белка, если активность внутриклеточных факторы, участвующие в инициации синтеза белка, стимулируются.Выражаясь по-другому, синтез мышечного белка у крыс, по-видимому, ограничивается скорее процессом инициации, чем процессом трансляции. Напротив, как будет описано ниже, у людей этого не происходит. Еще одно важное различие между исследованиями, изучающими влияние аминокислот на синтез мышечного белка у людей и крыс, связано с обычно используемыми методологиями. В исследованиях на крысах обычно использовался метод «доза затопления» [6]. Эта процедура включает измерение включения индикатора аминокислот в мышечный белок в течение очень короткого промежутка времени, часто всего 10 минут.Этот подход не делает различий между кратковременной и устойчивой стимуляцией синтеза белка. Физиологически значима только длительная стимуляция синтеза. Потребление несбалансированной смеси аминокислот, такой как BCAA, может временно стимулировать синтез белка за счет использования эндогенных запасов других предшественников синтеза белка. Однако эндогенные запасы аминокислот, например, в плазме и свободных внутриклеточных пулах, весьма ограничены и могут быстро истощиться.Если стимуляция синтеза белка не может быть продолжена, это не имеет большого физиологического значения. Следовательно, метод дозирования наводнения, обычно используемый для измерения синтеза мышечного белка у крыс, дает результаты, не имеющие отношения к питанию человека. Поскольку пищевые добавки BCAA предназначены для употребления в пищу человеком, в центре внимания этого краткого обзора будут исследования на людях.

Продажа BCAA в качестве пищевых добавок превратилась в многомиллионный бизнес.В основе маркетинга этих продуктов лежит широко распространенное мнение о том, что потребление BCAA стимулирует синтез мышечного белка и, как следствие, вызывает анаболический ответ. BCAA также можно употреблять с целью улучшения «умственной сосредоточенности», но мы не будем рассматривать это применение. Основная цель этой статьи — оценить утверждение, что только BCAA являются анаболическими, — адекватно подтверждена теоретически или эмпирически исследованиями на людях. Неявным в нашей оценке будет исследование того, играет ли состояние фосфорилирования эукариотических факторов инициации роль регулятора скорости в регуляции синтеза мышечного белка у людей.

Оборот мышечного белка и потребление белка с пищей

Мышечный белок находится в постоянном состоянии оборота, что означает, что новый белок постоянно вырабатывается, в то время как старые белки расщепляются. Анаболическое состояние не имеет конкретного определения, но обычно относится к обстоятельствам, при которых скорость синтеза мышечного белка превышает скорость распада мышечного белка. Результат — набор мышечной массы. Обычно считается, что анаболическое состояние вызывается стимуляцией синтеза мышечного белка, но теоретически оно также может быть результатом ингибирования распада мышечного белка.

Основная метаболическая цель приема добавок BCAA — максимизировать анаболическое состояние. Широко распространено мнение, что BCAA вызывают анаболическое состояние, стимулируя синтез мышечного белка. Обильная доступность всех EAA является необходимым условием для значительной стимуляции синтеза мышечного белка [7]. Синтез мышечного белка будет ограничен из-за отсутствия каких-либо EAA, тогда как нехватка NEAA может быть компенсирована увеличением de novo продукции дефицитных NEAA [7].В постпрандиальном состоянии после приема пищи, содержащей белок, все предшественники EAA, необходимые для синтеза нового мышечного белка, могут быть получены либо из повышенных концентраций в плазме, возникающих в результате переваривания потребленного белка, либо в результате его рециркуляции в результате распада белка. В этом случае обильной доступности EAA скорость синтеза мышечного белка превышает скорость распада, что приводит к анаболическому состоянию. В постабсорбционном состоянии уровни EAA в плазме падают ниже постпрандиальных значений, потому что аминокислоты больше не всасываются.В результате EAA больше не поглощаются мышцами, а высвобождаются мышцами в плазму [8]. Это катаболическое состояние мышечного белка в постабсорбционном состоянии обеспечивает постоянную доступность EAA для других тканей для поддержания скорости синтеза белка за счет мышечного белка, который можно рассматривать как резервуар EAA для остальных. тела, чтобы опираться.

Так как EAA не могут продуцироваться в организме и есть чистое высвобождение EAA из мышц, в постабсорбтивном состоянии единственным источником предшественников EAA для синтеза мышечного белка являются внутриклеточные EAA, полученные в результате распада мышечного белка [8].Помимо того, что они повторно включаются в мышечный белок посредством синтеза, некоторые EAA, высвобождаемые в результате распада мышечного белка, могут частично окисляться в мышцах, что делает их недоступными для повторного включения в мышечный белок. EAA, высвобождаемые в результате распада мышечного белка, которые не включаются в мышечный белок или не окисляются в мышечной ткани, высвобождаются в плазму, после чего они могут либо поглощаться другими тканями в качестве предшественников для синтеза белка, либо необратимо окисляться [9].Таким образом, скорость синтеза мышечного белка всегда будет ниже, чем скорость распада мышечного белка в состоянии после абсорбции, из-за чистого потока EAA от распада белка в плазму и окислительных путей. Другими словами, синтез мышечного белка не может превысить скорость распада мышечного белка, когда предшественники полностью получены из распада белка, и, таким образом, анаболическое состояние не может возникнуть в отсутствие потребления экзогенных аминокислот.

Являются ли BCAA анаболическими в состоянии после абсорбции?

Теоретические соображения

Все предшественники EAA для синтеза мышечного белка в постабсорбирующем состоянии являются производными от распада мышечного белка.Постоянно сообщалось, что у нормальных людей после абсорбции скорость распада мышечного белка превышает скорость синтеза мышечного белка примерно на 30% [10]. Потребление только BCAA (то есть без других EAA) может только увеличить синтез мышечного белка в состоянии после абсорбции за счет повышения эффективности рециркуляции EAA из расщепления белка обратно в синтез белка, в отличие от их высвобождения в плазму или окисленный. Это связано с тем, что все 9 EAA (а также 11 NEAA) необходимы для производства мышечного белка, а EAA не могут производиться в организме.Если потребляются только 3 EAA, как в случае с BCAA, то распад белка является единственным источником оставшихся EAA, необходимых в качестве предшественников для синтеза мышечного белка. Следовательно, потребление только BCAA теоретически невозможно для создания анаболического состояния, при котором синтез мышечного белка превышает распад мышечного белка. Если сделать щедрое предположение, что потребление BCAA повышает эффективность рециркуляции EAA от распада мышечного белка до синтеза мышечного белка на 50%, то это приведет к увеличению скорости синтеза мышечного белка на 15% (30% рециркулируется в базовом режиме). состояние X 50% улучшение рециркуляции = 15% увеличение синтеза).Кроме того, снижение на 50% высвобождения ЕАА в плазму из мышц также уменьшило бы плазменный и внутриклеточный пулы свободных ЕАА. Рисунок схематично иллюстрирует эти принципы. Поскольку повышение эффективности рециркуляции на 50% будет примерно разумным максимальным пределом, это означает, что максимальная стимуляция синтеза мышечного белка не может превышать 15%. Это соответствовало бы увеличению фракционной скорости синтеза мышцы от базального значения около 0,050% / ч в базовом состоянии до 0.057% / час, и эту разницу во фракционной скорости синтеза (FSR) белка трудно точно измерить [11].

Схематическое изображение рециркуляции незаменимых аминокислот (EAA) из распада мышечного белка в синтез мышечного белка в постабсорбционном состоянии. Произвольные единицы используются для простоты и основаны на измеренных скоростях каждого пути у людей после абсорбции [10]. a Нормальное состояние после абсорбции. Примерно 70% EAA, образующихся при распаде мышечного белка, перерабатываются в синтез белка [10].В результате распада белка происходит чистый отток примерно 85% EAA, которые могут либо поглощаться и включаться в белок в других тканях, либо окисляться. Около 15% EAA от распада белка частично окисляются в мышцах и недоступны для синтеза белка. Показатели внешнего потока и внутриклеточного окисления ЕАА являются средними, поскольку некоторые ЕАА, такие как фенилаланин, совсем не окисляются в мышцах. b Представление о 50% -ном увеличении эффективности рециркуляции EAA из распада мышечного белка в синтез белка.В этом примере синтез увеличится с 70 до 80 единиц, или на 20%. Синтез белка никогда не может превышать распад белка в постабсорбтивном состоянии, так как расщепление белка является единственным источником EAA

Эмпирические результаты

BCAA вводили внутривенно в единственных исследованиях, определяющих реакцию метаболизма мышечных белков на BCAA у людей. в одиночестве. Хотя вливание BCAA не является общепринятым способом употребления пищевой добавки, было показано, что вводимые внутривенно и перорально аминокислоты вызывают сопоставимые эффекты на синтез мышечного белка в других обстоятельствах [12].Следовательно, есть смысл оценить статьи, в которых описывается реакция синтеза мышечного белка на внутривенное вливание BCAA у людей.

Louard et al. [13] использовали метод баланса предплечий для количественной оценки реакции на внутривенное вливание смеси BCAA в течение 3 часов у 10 субъектов после абсорбции. Метод баланса предплечья включает измерение поглощения и высвобождения индивидуальных EAA (в данном случае лейцина и фенилаланина) и их изотопно-меченных аналогов.Рассчитаны скорости исчезновения (Rd) и появления (Ra) фенилаланина и лейцина. Предполагая, что баланс лейцина и фенилаланина в мышцах является репрезентативным для всех EAA, Rd. Считается, что фенилаланин отражает синтез мышечного белка, поскольку синтез белка — единственная судьба фенилаланина, поглощаемого мышцами из плазмы. Rd. лейцина нельзя интерпретировать с точки зрения синтеза белка, поскольку лейцин, поглощаемый мышцами, может окисляться, а также включаться в белок.Трехчасовая инфузия BCAA увеличила плазменные концентрации всех 3 BCAA в четыре раза, в то время как концентрации других EAA снизились [13]. Синтез мышечного белка снизился с 37 +/- 3 до 21 +/- 2 нмоль / мин / 100 мл ноги (статистически значимо, p <0,05) [13], вместо того, чтобы стимулироваться инфузией BCAA. Не было значительных изменений в чистом балансе фенилаланина, что указывает на то, что распад мышечного белка также уменьшился на величину, аналогичную сокращению синтеза мышечного белка.Баланс между синтезом и распадом мышечного белка оставался отрицательным, что означало, что катаболическое состояние сохранялось, а анаболическое состояние не возникало. Одновременное снижение синтеза и распада мышечного белка во время инфузии BCAA можно охарактеризовать как снижение оборота мышечного белка.

Аналогичные результаты были получены теми же исследователями, когда они увеличили продолжительность инфузии BCAA до 16 часов у 8 нормальных добровольцев и определили, стимулирует ли хроническое повышение BCAA синтез мышечного белка [14].Для расчета синтеза и распада мышечного белка использовалась та же методика баланса предплечий, что и в предыдущем исследовании. 16-часовая инфузия увеличивает концентрацию BCAA от 5 до 8 раз [14], что почти вдвое превышает уровни, достигаемые при пероральном приеме нормальной дозы BCAA [15]. Как и в предыдущем исследовании, синтез мышечного белка (отраженный фенилаланином Rd) был снижен у субъектов, получавших BCAA, по сравнению с инфузией физиологического раствора с 36 +/- 5 до 27 +/- 2 нмоль / мин / 100 мл. был также снижен, что означает, что оборот мышечного белка также был снижен, и катаболическое состояние сохранялось.

Из этих двух исследований можно сделать вывод, что инфузия BCAA не только не увеличивает скорость синтеза мышечного белка у людей, но фактически снижает скорость синтеза мышечного белка и скорость обмена мышечного белка. Катаболическое состояние не было обращено в анаболическое состояние ни в одном исследовании. Кроме того, можно ожидать, что устойчивое снижение скорости оборота мышечного белка будет иметь пагубный эффект на мышечную силу, даже если мышечная масса сохраняется. Оборот мышечного белка обновляет мышечные волокна и приводит к увеличению эффективности сокращения на уровне отдельных волокон [16], что отражается в увеличении силы in vivo, независимо от мышечной массы [17, 18].

Неспособность синтеза мышечного белка значительно увеличиться в ответ на инфузию только BCAA, как и ожидалось в соответствии с теоретическими соображениями, обсужденными выше и проиллюстрированными на рис., В отношении требования для всех EAA для поддержания роста. Вместо этого, поскольку распад мышечного белка уменьшился, доступность EAA также упала, что, в свою очередь, фактически снизило скорость синтеза мышечного белка.

Ограничивают ли анаболические сигнальные факторы скорость в постабсорбционном состоянии?

Утверждение о том, что синтез мышечного белка стимулируется BCAA, по крайней мере частично, связано с наблюдением усиления внутриклеточной анаболической передачи сигналов, включая состояние активации ключевых факторов, участвующих в инициации синтеза белка [1].Теория о том, что активация внутриклеточных анаболических сигнальных факторов вызывает повышенную скорость синтеза мышечного белка, прочно вошла в современные концепции регуляции синтеза мышечного белка. Повышенная анаболическая передача сигналов в ответ на BCAA была приведена в качестве доказательства стимуляции синтеза мышечного белка даже в отсутствие измерения синтеза мышечного белка (например, [1]). Однако активация анаболических сигнальных путей может совпадать с повышенным синтезом мышечного белка только при наличии достаточного количества EAA, обеспечивающего необходимые предшественники для производства полноценного белка.

Диссоциация состояния фосфорилирования сигнальных факторов и синтеза мышечного белка у людей была показана в различных обстоятельствах, когда доступность всех EAA ограничена. Например, повышение концентрации инсулина (например, в результате приема глюкозы) является мощным активатором анаболических сигнальных путей, но это не может увеличить мышечный FSR из-за дефицита EAA [19]. Напротив, потребление небольшого количества (3 г) EAA стимулирует синтез мышечного белка, не влияя на активность фактора инициации e.g., Akt, киназа S6 и 4E – BP1 [20]. Небольшое увеличение концентрации ЕАА в плазме не имело бы никакого эффекта, если бы синтез белка ограничивался состоянием активации факторов инициации. В упомянутых выше исследованиях, в которых BCAA вводили внутривенно, разумно предположить, что такое большое увеличение концентрации BCAA могло активировать сигнальные факторы, но синтез мышечного белка фактически снизился из-за отсутствия EAA в результате снижения расщепление белков.Таким образом, у людей введение ЕАА может увеличить синтез мышечного белка при отсутствии каких-либо изменений в активации факторов инициации, а активация факторов инициации при отсутствии потребления всех ЕАА не влияет на синтез мышечного белка. Эти результаты можно интерпретировать только как демонстрацию того, что ограничивающий скорость контроль синтеза базальных мышечных белков у людей — это доступность всех EAA, а не активность анаболического сигнального фактора. Этот вывод ставит под сомнение роль пищевых добавок, содержащих только BCAA, как стимуляторов синтеза мышечного белка.

Когда все доказательства и теории рассматриваются вместе, можно сделать вывод об отсутствии достоверных доказательств того, что прием одной только пищевой добавки с BCAA приводит к физиологически значимой стимуляции мышечного белка. Фактически, имеющиеся данные указывают на то, что BCAA действительно снижают синтез мышечного белка. Все EAA должны быть доступны в изобилии, чтобы усиление анаболической передачи сигналов приводило к ускоренному синтезу мышечного белка.

Одновременное употребление BCAA с другими питательными веществами

В центре внимания этого обзора была реакция на только BCAA, поскольку это логическая цель пищевых добавок BCAA.Как и в случае потребления только BCAA, существует ограниченное количество исследований совместного приема BCAA с другими питательными веществами. Когда BCAA или изоназотная смесь треонина, метионина и гистидина вводились людям вместе с углеводами, скорость синтеза мышечного белка снижалась одинаково в обеих группах, что указывает на отсутствие уникальной роли BCAA [21]. Точно так же потребление смеси BCAA с углеводами после упражнений с отягощениями не увеличивало анаболические сигнальные факторы в большей степени, чем одни углеводы [22].Таким образом, имеющиеся данные не поддерживают идею об особом анаболическом эффекте BCAA при приеме с углеводами.

В отличие от отсутствия взаимодействия между BCAA и углеводами, BCAA могут усиливать анаболический эффект белковой пищи. Например, добавление 5 г BCAA к напитку, содержащему 6,25 г сывороточного протеина, увеличивало синтез мышечного протеина до уровня, сопоставимого с уровнем, вызываемым 25 г сывороточного протеина [23]. Этот результат предполагает, что один или несколько BCAA могут ограничивать скорость стимуляции синтеза мышечного белка сывороточным белком или что дополнительные BCAA индуцируют больший потенциал анаболического ответа мышц на сывороточный белок за счет активации факторов инициации.В любом случае реакция BCAA в сочетании с интактным белком — это другая проблема, чем эффект только BCAA, поскольку интактный белок обеспечивает все EAA, необходимые для производства интактного белка.

Индивидуальные эффекты лейцина, валина и изолейцина

В этой статье мы рассмотрели только реакцию на смеси BCAA. Ответы на отдельные BCAA (например, лейцин, валин или изолейцин) могут отличаться от комбинации этих трех по нескольким причинам.Доказательства указывают на то, что лейцин сам по себе может вызывать анаболический ответ (например, [24]), в то время как таких данных не существует для изолейцина или валина. Таким образом, можно было ожидать, что один лейцин будет более эффективным, чем комбинация всех BCAA. Однако есть два существенных ограничения пищевой добавки, содержащей только лейцин. Во-первых, те же проблемы, которые ограничивают степень стимуляции синтеза мышечного белка только BCAA в отношении доступности других EAA, необходимых для производства неповрежденного мышечного белка, также ограничивают ответ только на лейцин.Во-вторых, повышение концентрации лейцина в плазме активирует метаболический путь, который окисляет все BCAA. В результате прием одного лейцина приводит к снижению плазменных концентраций валина и изолейцина. Следовательно, доступность валина и изолейцина может стать ограничивающей для синтеза мышечного белка, когда потребляется только лейцин. Возможно, поэтому долгосрочные исследования результатов с добавлением лейцина в рацион не дали положительных результатов [25].Основное обоснование для диетической добавки, содержащей все BCAA, а не только лейцина, состоит в том, чтобы преодолеть снижение концентраций валина и изолейцина в плазме, которое могло бы произойти при приеме только лейцина.

В то время как пищевая добавка со всеми BCAA преодолевает снижение концентрации, вызванное потреблением только лейцина, добавление валина и изолейцина, тем не менее, может ограничивать эффективность одного лейцина из-за конкуренции за перенос в мышечные клетки.Все BCAA активно транспортируются в клетки, включая мышечные, с помощью одной и той же транспортной системы. Следовательно, при совместном использовании BCAA конкурируют друг с другом за транспортировку в клетки. Если один из BCAA (например, лейцин) ограничивает скорость синтеза белка, добавление двух других BCAA может ограничить стимуляцию синтеза белка из-за снижения проникновения лейцина в клетку. BCAA также конкурируют с другими аминокислотами за транспорт, включая фенилаланин, и эта конкуренция может повлиять на внутримышечную доступность других EAA.В результате конкуренции за переносчики, возможно, что один лейцин, например, может оказывать временное стимулирующее действие на синтез мышечного белка (например, [21]), когда BCAA не могут вызвать такой ответ [13, 14].

20 аминокислот, входящих в состав белков | Улучшение жизни с помощью аминокислот | О нас | Глобальный веб-сайт Ajinomoto Group

Как известно, различные аминокислоты являются основными компонентами, из которых состоят белки. Аминокислоты составляют важную часть человеческого тела и диеты.Они чрезвычайно важны для правильного функционирования человеческого тела; следовательно, важно понимать, сколько аминокислот составляют белки. Давайте перейдем к выяснению, сколько аминокислот действительно составляют белки.

Сколько аминокислот помогает вырабатывать белки?

В природе идентифицировано около 500 аминокислот, но только 20 аминокислот составляют белки, обнаруженные в организме человека. Давайте узнаем обо всех этих 20 аминокислотах и ​​типах различных аминокислот.

Типы всех аминокислот

Все 20 аминокислот подразделяются на две разные аминокислотные группы.Незаменимые и заменимые аминокислоты вместе составляют 20 аминокислот. Из 20 аминокислот 9 являются незаменимыми аминокислотами, а остальные — заменимыми аминокислотами. Давайте посмотрим на каждую аминокислоту в соответствии с их классификацией.

Незаменимые аминокислоты

BCAA (валин, лейцин и изолейцин)

Аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA) представляют собой группу из трех аминокислот (валин, лейцин и изолейцин), которые имеют молекулярную структуру с разветвлением.BCAA богаты мышечными белками, стимулируют рост мышц в организме и обеспечивают энергию во время упражнений.

Лизин

Лизин — одна из наиболее часто упоминаемых незаменимых аминокислот. Такие продукты, как хлеб и рис, как правило, содержат мало лизина. Например, по сравнению с идеальным аминокислотным составом в пшенице мало лизина. Университет Организации Объединенных Наций провел исследование людей в развивающихся странах, которые зависят от пшеницы как источника белка, и обнаружил нехватку лизина в их рационе.Недостаток лизина и других аминокислот может привести к серьезным проблемам, таким как задержка роста и тяжелые заболевания.

Треонин

Незаменимая аминокислота, которая используется для создания активного центра ферментов.

фенилаланин

Незаменимая аминокислота, которая используется для производства многих типов полезных аминов.

метионин

Незаменимая аминокислота, которая используется для производства множества различных веществ, необходимых организму.

Гистидин

Незаменимая аминокислота, используемая для производства гистамина.

Триптофан

Незаменимая аминокислота, используемая для производства многих типов полезных аминов.

Незаменимые аминокислоты

Глютамин

Глютамин — одна из самых распространенных аминокислот в организме. Глютамин защищает желудок и желудочно-кишечный тракт. В частности, глутамин используется для выработки энергии в желудочно-кишечном тракте. Глютамин способствует метаболизму алкоголя для защиты печени.

Аспартат

Аспартат — одна из аминокислот, наиболее пригодных для получения энергии.Аспартат — одна из аминокислот, наиболее близко расположенных к циклу трикарбоновой кислоты (ТСА) в организме, который производит энергию. Цикл TCA подобен двигателю, который приводит в движение автомобили. Каждая клетка нашего тела производит энергию.

Глутамат

Бульон комбу, используемый в японской кулинарии, содержит глутамат. Глутамат является основой умами, а свободный глутамат содержится в комбу, помидорах и сыре. Внутри организма глутамат используется как важный источник незаменимых аминокислот.

Аргинин

Аргинин играет важную роль в открытии вен для улучшения кровотока. Оксид азота, открывающий вены, сделан из аргинина. Аргинин — полезная аминокислота для удаления избытка аммиака из организма. Аргинин повышает иммунитет.

Аланин

Аланин поддерживает функцию печени. Аланин используется для производства глюкозы, необходимой организму. Аланин улучшает метаболизм алкоголя.

Proline

Пролин — одна из аминокислот, содержащихся в коллагене, который составляет ткань кожи.Пролин — одна из важнейших аминокислот естественного увлажняющего фактора (NMF), который сохраняет кожу влажной.

Цистеин

Цистеин уменьшает количество производимой черной пигментации меланина. Цистеин много в волосах на голове и теле. Цистеин увеличивает количество желтого меланина, производимого вместо черного меланина.

Аспарагин

Аминокислота, обнаруженная из спаржи. И аспарагин, и аспартат расположены близко к циклу трикарбоновой кислоты (TCA), который производит энергию.

Серин

Аминокислота, используемая для производства фосфолипидов и глицериновой кислоты.

Глицин

Незаменимая аминокислота, вырабатываемая в организме. В организме много глицина. Он действует как передатчик в центральной нервной системе и помогает регулировать такие функции организма, как движение и сенсорное восприятие. Глицин составляет одну треть коллагена.

Тирозин

Тирозин используется для получения многих типов полезных аминов. Тирозин относится к группе ароматических аминокислот вместе с фенилаланином и триптофаном.


Контент, который может вам понравиться

Что такое аминокислоты?

Аминокислоты — незаменимые соединения, общие для всех живых существ, от микробов до людей. Все живые тела содержат одни и те же 20 типов аминокислот. Что такое …

Факты об аминокислотах

Часто задаваемые вопросы об аминокислотахОбщие вопросы об аминокислотахВ чем разница между аминокислотой и пептидом? Белки состоят из сотен…

Аминокислота с разветвленной цепью — обзор

3.5 Электрон-переносящий флавопротеин – ETF убихинон оксидоредуктаза

ETF – ETFQOR переносит электроны от β-окисления и метаболических путей аминокислот с разветвленной цепью в Q-пул. Таким образом, энергия окисления жиров и аминокислот может использоваться для создания протонодвижущей силы и способствовать синтезу АТФ. ETF представляет собой растворимый FAD-содержащий белок в матрице, который принимает электроны от девяти первичных флавопротеиндегидрогеназ, включая четыре жирных ацил-КоА дегидрогеназы со специфической прямой цепью (дегидрогеназы со средней, короткой, длинной и очень длинной цепью) ), а также несколько дегидрогеназ, участвующих в катаболизме аминокислот (изовалерил-КоА-дегидрогеназа, Ikeda & Tanaka, 1983b; глутарил-КоА-дегидрогеназа, Lenich & Goodman, 1986; и короткоразветвленная-КоА-дегидрогеназа, Икеда и Танака. , 1983a) и холина (саркозин- и диметилглициндегидрогеназы, Frisell & Mackenzie, 1962).ETFQOR представляет собой связанный с внутренней мембраной белок, который содержит два основных окислительно-восстановительных центра, FAD и Fe-S, и имеет сайт связывания убихинона (Watmough & Frerman, 2010; Zhang, Frerman & Kim, 2006). Его основная функция — окислять восстановленный ETF и переносить электроны в Q-пул. Флавопротеиндегидрогеназы передают в общей сложности два электрона к ETF с образованием полуредуцированного ETF в качестве промежуточного звена (Ramsay, Steenkamp, ​​& Husain, 1987; Ruzicka & Beinert, 1977). Константа скорости первой реакции переноса электрона в несколько раз выше, чем константа второй реакции переноса электрона, и поэтому считается, что фрагмент FAD в ETF стабилизирован как полуфлавин (Hall & Lambeth, 1980; Ramsay et al., 1987). Это делает ETF хорошим кандидатом для производства супероксида или H 2 O 2 , и это было показано на уровне изолированного фермента (Rodrigues & Gomes, 2012). Также считается, что события переноса электрона в ETFQOR формируют полуредуцированное состояние фрагмента FAD и, вероятно, семихинона в качестве промежуточного звена. Однако предполагается, что ETFQOR обладает низкой реакционной способностью по отношению к кислороду на основании кристаллической структуры белка, и, насколько нам известно, нет данных, поддерживающих или опровергающих это предположение (Zhang et al., 2006). Следовательно, продукция H 2 O 2 , обнаруженная при восстановлении системы ETF-ETFQOR, приписывается двум белкам (ETF и ETFQOR) без четкого различия между ними на данном этапе.

При планировании эксперимента по оценке продукции ROS при окислении жирных кислот необходимо учитывать несколько важных факторов. Выбор субстрата важен; мы предпочитаем пальмитоилкарнитин пальмитоил-КоА, потому что пальмитоил-КоА требует модификации пальмитоилкарнитина для прохождения через внутреннюю мембрану митохондрий.Эта реакция катализируется карнитинпальмитоилтрансферазой-1, скорость которой в этой системе может сильно ограничиваться (Eaton, 2002). Пальмитат нельзя использовать в качестве субстрата для β-окисления в изолированных митохондриях без добавления АТФ, КоА и цитоплазматического фермента ацил-КоА синтетазы. Поэтому при исследовании продукции ROS в результате окисления длинноцепочечных жирных кислот мы использовали 15 мкл M пальмитоилкарнитина. Мы предпочитаем l-изомер, а не смесь dl, потому что смесь изомеров, по-видимому, имеет более сильный эффект разобщения при возрастающих концентрациях, возможно, из-за более высокого загрязнения свободным пальмитатом, который действует как детергент.Для наших исходных растворов мы готовим l-пальмитоилкарнитин до 10 мкл M в нашем буфере для анализа в отсутствие BSA и фосфата. L-пальмитоилкарнитин инкубируют при 37 ° C, чтобы убедиться, что он полностью растворился, а затем его разделяют на аликвоты и замораживают. Перед использованием его снова нагревают до 37 ° C, чтобы обеспечить полное растворение в буфере. В анализе мы добавляем в l-пальмитоилкарнитин 2 мкл свободного карнитина M . Карнитин здесь преследует две цели: во-первых, он необходим для максимального накопления пальмитоилкарнитина внутри митохондрий; и, во-вторых, он поддерживает высокий поток за счет β-окисления за счет образования ацетилкарнитина из избытка ацетил-КоА, который накапливается в качестве конечного продукта (Перевощикова и др., 2013). Вместо карнитина добавление 1-пальмитоилкарнитина 5 мкл малата M может стимулировать окисление ацетил-КоА в цикле TCA, но он менее желателен в качестве субстрата, поскольку он будет привлекать другие ферменты в этот путь и производить рассечение с сайтами ROS сложнее.

Нами установлено (Перевощикова и др., 2013), что максимальная скорость продукции H 2 O 2 системой ETF – ETFQOR достигается при окислении 15 мкм. M пальмитоилкарнитин плюс 2 м M свободный карнитин и 0.5 m M малонат (для ингибирования продукции АФК, возникающих из комплекса II). Кроме того, Q-пул должен быть сильно восстановлен (достигается в присутствии 2 мкл M миксотиазола), а система антиоксидантной защиты нарушена (в присутствии 4 мкл M разобщителя FCCP). В этом случае разобщение митохондрий может поставить под угрозу систему антиоксидантной защиты, уменьшая образование NAD (P) H посредством энергозависимой трансгидрогеназы и тем самым ограничивая уменьшение пула GSH (Rydstrom, 2006).С добавлением субстрата восстанавливаются вышестоящие окислительно-восстановительные центры (NAD + , ETFQOR, ETF); и мы предлагаем, что именно это условие приводит к стабилизированному полуредуцированному ETF и максимальным (но все же низким) ставкам из этой системы (Перевощикова и др., 2013).

Таблица незаменимых, заменимых и BCAA аминокислот

«Аминокислоты» — один из тех модных терминов, которые вы, вероятно, слышите довольно часто, если интересуетесь здоровьем и благополучием. Прочитав эту статью, вы поймете:

  • Что это такое
  • Зачем они вам
  • Разница между незаменимыми, заменителями и аминокислотами с разветвленной цепью (BCAA)

Я также покажу вам таблица аминокислот для обоих вкусов Pure Food Protein, поскольку это частый вопрос, который я получаю от клиентов.

Давайте сразу перейдем к…

Что такое аминокислоты?

Если белки являются «строительными блоками мышц», аминокислоты являются строительными блоками белка .

Ваше тело использует аминокислоты для производства белков, которые помогают расщеплять пищу, увеличивать / восстанавливать мышцы и другие ткани тела, а также выполнять многие другие функции.

Ученые обнаружили около 500 аминокислот. Поскольку в генетическом коде человека фигурирует только 20, мы называем их «стандартом 20 ».Вот они, во всей красе своего химического состава:

Типы аминокислот

Есть три основных типа аминокислот:

1. Незаменимые аминокислоты

Ваше тело составляет 11 из 20 стандартных аминокислоты. Это означает, что не обязательно есть продукты, которые их содержат, так как ваше тело производит достаточно.

11 заменимых АК включают: аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновую кислоту, цистеин, глутаминовую кислоту, глутамин, глицин, пролин, серин и тирозин.

2. Незаменимые аминокислоты

В отличие от незаменимых аминокислот ваш организм не может вырабатывать незаменимые аминокислоты , а это значит, что вы должны получать их из продуктов, которые вы едите. Девять основных аминокислот: гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.

3. Условные аминокислоты

Аргинин отмечен звездочкой на изображении выше, потому что он также считается «полунезависимой», или условной аминокислотой.Эти типы АА нужны вашему организму только в определенных ситуациях (например, когда вы находитесь в состоянии стресса или болеете).

Условные аминокислоты включают аргинин, цистеин, глутамин, тирозин, глицин, орнитин, пролин и серин.

Итак, что происходит, когда вы не получаете достаточно незаменимых аминокислот в своем рационе?

Во-первых, недостаток незаменимых аминокислот в продуктах питания влияет на способность вашего организма усваивать белок.

Дефицит белка влияет практически на все органы и системы организма.

Дефицит белка — одна из самых серьезных проблем общественного здравоохранения в мире, на которую приходится около 30-40% госпитализаций в развивающихся странах.

Тем не менее, большинство из вас, читающих это, не живут в развивающихся странах … так должен ли дефицит белка действительно беспокоить вас?

Давайте узнаем ответ на один из самых распространенных вопросов, которые мне задают…

Как определить, сколько белка мне нужно?

Короткий ответ: это зависит от обстоятельств.

Текущая рекомендация по потреблению белка — 0.8 граммов на килограмм (или около 0,36 грамма на фунт) массы тела у здоровых взрослых людей.

Однако эта рекомендация по потреблению белка предназначена только для предотвращения дефицита белка и поддержания баланса азота в организме (отрицательный баланс азота указывает на то, что мышцы разрушаются и используются для получения энергии).

Это не обязательно оптимально.

Исследования показывают, что спортсменам, активным людям и пожилым людям может потребоваться еще больше белка ( 1.4 — 2,0 г / кг массы тела ).

У здоровых взрослых диета с низким содержанием белка часто приводит к увеличению веса и увеличению жировой массы.

Употребление большего количества белка может помочь увеличить уровень гормона глюкагона, который помогает контролировать жировые отложения. Он также может помочь укрепить кости с возрастом. И если вас беспокоит негативное влияние белка на функцию почек, то почти во всех этих исследованиях изучались животные источники белка, а не растительный белок.

Одним из ключевых показателей «качества» источника белка является , а не независимо от того, происходит он из растений или животных… это количество BCAA

Что такое аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA) и Зачем они вам нужны?

Из незаменимых аминокислот три составляют до 33% мышечной ткани — лейцин, изолейцин и валин.Их называют аминокислотами с разветвленной цепью или BCAA.

Вот разбивка каждого из них:

Лейцин , возможно, самый важный BCAA, потому что есть клинические доказательства, которые показывают, что он помогает вашему организму синтезировать белок. Стремитесь к 2-3 грамма лейцина в день для оптимального синтеза белка. (Примечание: 1 порция обоих вкусов Pure Food Protein содержит 2 грамма лейцина… подробнее об этом ниже)

Изолейцин — еще один BCAA. Это может помочь вашему организму регулировать уровень сахара в крови и гарантировать, что ваши мышечные клетки усваивают сахар ( вместо жировых клеток ).

Исследователям еще предстоит определить «оптимальный» уровень изолейцина.

Валин — это третья аминокислота с разветвленной цепью. Согласно текущим исследованиям, это наименее важные BCAA для композиции тела. Кроме того, он наименее изучен, поэтому я сообщу, когда появятся новые клинические данные.

Нужна ли вам добавка BCAA?

No.

Вместо этого получайте BCAA из настоящей еды.

Возможно, вы видели, как продавцы добавок BCAA заявляли, что BCAA могут вызывать анаболические эффекты до, во время и после тренировки.Однако существует ноль двойных слепых плацебо-контролируемых клинических испытаний, которые показывают, что добавление BCAA более эффективно, чем получение BCAA из пищи.

Если вы потребляете количество белка, соответствующее вашему типу телосложения, возрасту и целям в отношении здоровья (см. Выше), тогда нет причин принимать добавку BCAA .

Таблица чистых пищевых аминокислот: Essentials и BCAA

Vanilla:

Изолейцин 1.108
Лейцин 2,117
Валин 1,362
Гистидин 0,600 Гистидин 0,600

Фенилаланин 1,382
Треонин 0,937
Триптофан 0.280
Аргинин 1,741

Всего BCAA: 4,587 грамма

Какао:

902 4,299 грамма

Wrap Up

Получение нужного количества незаменимых аминокислот, и особенно BCAA, полезно для организма.

Однако, вопреки распространенному мнению, вам не нужно подавляться коктейлями из сывороточного протеина и есть кровавые стейки каждый день, чтобы получить свои BCAA.

Белок мяса не «превосходит» белок растений. Исследования показывают, что как белок из растительных источников, так и из животных источников, похоже, одинаково хорошо работают для увеличения синтеза мышечного белка.

Вам не нужны добавки, чтобы получать BCAA каждый день. Ешьте много цельной растительной пищи, а если вам нужно немного дополнительного белка (помните, спортсмены, активные люди и пожилые люди это делают), подумайте о чистом веганском протеиновом порошке, таком как Pure Food, который содержит 4 грамма BCAA.

Узнайте, что чистая пища может для вас сделать

Frontiers | Превращение аминокислот с разветвленной цепью в соответствующие изокислоты — инструмент in vitro для оценки способности к разложению белков рубца

Введение

У животных с однокамерным желудком пищевой белок гидролизуется в желудке и двенадцатиперстной кишке, а продуцируемые аминокислоты и небольшие пептиды поглощаются и используются хозяином для синтеза белка. У жвачных животных диетический белок в основном используется микробами рубца, которые сами служат основным источником белка для животных.Это расширяет разнообразие питательных веществ и позволяет хозяину получать пользу от источников белка, которые плохо перевариваются эндогенными ферментами жвачных животных. В сычуге относительная доля белка, происходящего из корма, и микробного белка, синтезированного в рубце, варьируется в зависимости от таких переменных, как физиологическое состояние животного, состав рациона и суточное потребление корма (1, 2). Зависимость от нерастворимого кормового протеина возрастает, когда целевой удой животного является высоким с точки зрения надоев или прироста живой массы (2, 3).В таких случаях общая потребность животного в белке превышает потенциал белковой продукции микробиоты рубца, поэтому требуется дополнительный нерасщепляемый в рубце белок (ННП) (4). Разлагаемость диетического белка в рубце зависит от таких факторов, как собственная устойчивость белков к разложению в рубце, скорость прохождения белка, температура обработки и преднамеренная защита белков химическими средствами (1).

Остаточная концентрация аммиака (NH 3 ) в рубце определяется относительной скоростью продукции NH 3 , утилизации NH 3 бактериями и поглощения NH 3 стенкой рубца.Когда аминокислоты ферментируются бактериями, NH 3 является основным метаболитом, но одновременно продуцируются многие другие метаболиты. Когда аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA), валин (Val), лейцин (Leu) и изолейцин (Ile) окислительно дезаминируются, они превращаются в изомасляные, изовалериановые и 2-метилмасляные летучие жирные кислоты с разветвленной цепью (BCVFA). кислоты соответственно (5).

На протяжении многих лет для изучения микробной деградации белка в рубце использовалось множество передовых моделей.Здесь мы описываем новый подход, в котором BCVFA использовались в качестве количественного показателя, а NH 3 — в качестве поддерживающего маркера деградации белка. При использовании этого метода необходимо знать содержание BCAA в ферментированном белке, поскольку его необходимо учитывать, когда выход BCVFA используется для оценки степени деградации белка. Маркерами, используемыми для общей активности бактериальной ферментации, были образование газа, летучие жирные кислоты (ЛЖК), молочная кислота и плотность бактерий.

Целью настоящей работы было оценить новую концепцию, разработанную для оценки способности белков к разложению.В тесте in vitro мы сравнили три протеиновые добавки с разной ожидаемой степенью устойчивости к деградации рубца: соевый шрот (SBM), сывороточный протеин (WHEY) и дрожжевой микробный протеин (YMP). Соевый шрот — это широко используемая протеиновая добавка, поэтому он был хорошим эталонным продуктом для исследования. WHEY был включен в качестве добавки, которая считается легко ферментируемой бактериями. В настоящее время в качестве добавок для жвачных животных используется множество различных продуктов дрожжевого происхождения. Некоторые нерасфасованные продукты из дрожжевой биомассы использовались десятилетиями, в то время как новые живые дрожжевые продукты, клеточные стенки и гидролизаты постоянно разрабатываются.Микробный белок дрожжевого происхождения, включенный в это исследование, продается как протеиновая добавка, и ожидалось, что бактериям рубца будет сложно разложиться.

Материалы и методы

Диеты

Основной рацион, использованный в качестве субстрата в исследованиях ферментации, состоял из свежего травяного силоса (энергия 10,8 МДж / кг, сырой белок 16%) и коммерческого комбикорма для молочных коров (Lypsykrossi, Suomen Rehu Ltd., Финляндия; энергия 12,3 МДж / кг). кг, сырого протеина 19%) в дозе 1: 1 по сухому веществу.Тестируемые белковые добавки добавляли к 800 мг основной диеты в трех дозах, как указано в таблице 1. Дозы, применяемые для YMP (DEMP®, Alltech Inc., Николасвилл, Кентукки), составляли 2, 10 и 30% от конечной дозы. сухое вещество диеты. Дозы других белковых добавок были изоназотистыми с дозами YMP. Поскольку содержание сырого протеина в трех добавках различается, общее количество сухого вещества, вводимого в сосуды для ферментации, варьировалось соответствующим образом (содержание сырого протеина в SBM, WHEY и YMP составляло 54.2, 89,2 и 45,8% соответственно).

Таблица 1 . Экспериментальные субстраты вводили в сосуды, используемые для in vitro ферментации рубца a .

Силос из свежей травы измельчали ​​на куски 3–8 мм острым режущим лезвием из нержавеющей стали. Часть измельченного силоса была взята для определения сухого вещества, но для реальных исследований ферментации использовался свежий силос, поскольку сушка, вероятно, повлияла на кинетику ферментации. Гранулы комбикорма измельчали, но не измельчали.Каждый компонент корма, включая белковые добавки, взвешивали отдельно в отдельные емкости для ферментации, чтобы гарантировать, что их соотношение в каждой емкости было одинаковым.

In vitro Протокол ферментации

Компоненты корма отвешивали в бутыли для сыворотки емкостью 120 мл, используемые в качестве сосудов для ферментации (точный вес в таблице 1). Затем сосуды промывали CO 2 , пропущенным через горячий медный катализатор для удаления O 2 , и закрывали толстыми пробками из бутилкаучука.Порцию 36 мл анаэробного буферного раствора с регулируемой температурой (+ 38 ° C), включающего фосфат и бикарбонат в качестве буферных агентов (6), вводили в каждую емкость для ферментации в защитном потоке CO 2 без CO 2 . Корова с фистулами, использовавшаяся в качестве источника инокулята, кормила 8 кг сухого вещества в день коммерческим комбикормом (Opti-Maituri 26, Lantmännen Feed Oy, Турку, Финляндия; энергия 12,8 МДж / кг, сырой протеин 26%) и ~ 40 кг травяного силоса (~ 13 кг сухого вещества с энергией 10.8 МДж / кг и сырого протеина 16%). Используемый комбикорм содержал несколько белковых компонентов, но не содержал SBM, WHEY или YMP. Свежую жидкость рубца фильтровали через стальную сетку 3 мм и добавляли по 4 мл в каждый сосуд (10% посевной материал). Наконец, сосуды закрывали пробками из бутилкаучука и алюминиевыми зажимами и инкубировали при + 38 ° C в вращающемся шейкере со скоростью 100 об / мин. Точное время инокуляции каждого сосуда регистрировалось и учитывалось при отборе проб и остановке ферментации. Инокуляция сосудов для ферментации происходила в случайном порядке, чтобы избежать какой-либо систематической ошибки, связанной со временем инокуляции или свежестью посевного материала.

Каждую из 10 диетических обработок применяли в 18 повторных сосудах. Производство газа измеряли путем прокалывания резиновой пробки иглой, соединенной с точным стеклянным шприцем с чувствительным заземленным поршнем, и регистрации объема газа, выпущенного из сосудов. Через 4, 10 и 24 часа после инокуляции шесть повторяющихся сосудов каждой диеты были исключены из исследования для различных анализов. Таким образом, ни в один из тестовых сосудов не брали пробы в середине ферментации, чтобы избежать потенциального воздействия на кинетику ферментации.

Анализирует

Аминокислоты с разветвленной цепью

аминокислот с разветвленной цепью в каждой протеиновой добавке было проанализировано Eurofins Scientific Finland Ltd. с использованием аккредитованного метода, описанного в Официальном журнале Европейского Союза [Постановление Комиссии ЕС 152/2009, Раздел F, Определение аминокислот (кроме триптофана). ]. В этом методе аминокислоты анализировали с помощью ионообменной хроматографии после кислотного гидролиза. Аминокислоты с разветвленной цепью представляли особый интерес, поскольку контролировали их превращение в соответствующие BCVFA.

Короткоцепочечные жирные кислоты

Летучие жирные кислоты и молочная кислота, называемые в комбинации короткоцепочечными жирными кислотами (SCFA), были проанализированы в шести повторяющихся ферментационных сосудах для каждой обработки в 4-, 10- и 24-часовые моменты времени. SCFA анализировали как свободные кислоты, используя пивалиновую кислоту (Sigma-Aldrich, Сент-Луис, Миссури, США) в качестве внутреннего стандарта. Для этого смешивали 400 мкл ферментационной жидкости и 2,4 мл 1,0 мМ раствора пивалиновой кислоты, энергично встряхивали в течение 5 минут, а затем центрифугировали при 3000 × г в течение 10 минут.Затем смешивали 800 мкл супернатанта и 400 мкл насыщенного раствора щавелевой кислоты, инкубировали при 4 ° C в течение 60 минут и центрифугировали при 18000 × g в течение 10 минут. Супернатант анализировали с помощью газовой хроматографии (Agilent Technologies, Санта-Клара, Калифорния, США) с использованием стеклянной колонки, заполненной 80/120 Carbopack B-DA / 4% Carbowax неподвижной фазой, гелием в качестве газа-носителя и пламенно-ионизационным детектором. Количественно определенными кислотами были уксусная, пропионовая, масляная, валериановая, изомасляная, 2-метилмасляная, изовалериановая и молочная кислоты.

Аммиак

Аммиак в ферментационной жидкости анализировали через 4, 10 и 24 часа после инокуляции. Анализ проводился колориметрическим методом, основанным на реакции фенола и гипохлорита с NH 3 , приводящей к образованию окраски, интенсивность которой измеряли с помощью спектрофотометра. Применяли метод Уэзерберна (7), модифицированный на основе реакции Бертло (8).

Всего бактерий

Бактерии были проанализированы с помощью количественной ПЦР в реальном времени в 4-, 10- и 24-часовые моменты времени.Во-первых, бактерии из образцов ферментации были лизированы методом, включающим ферментативное, химическое и механическое разрушение (измельчение гранул) стенок бактериальных клеток, как подробно описано ранее для образцов пищеварения подвздошной кишки (9). ДНК очищали из гомогенатов с использованием экстракции фенол-хлороформ-изоамиловый спирт, этапы которой подробно описаны в другом месте (9).

ДНК

анализировали количественной ПЦР в реальном времени с использованием прибора ABI Prism Sequence Detection System 7500 (Life Technologies, Карлсбад, Калифорния, США).Праймеры, нацеленные на ген 16S рРНК, используемые для подсчета общего количества эубактерий, составляли:

— передний 5′-TCCTACGGGAGGCAGCAGT-3 ′

— обратный 5′-GGACTACCAGGGTATCTAATCCTGTT-3 ′

Амплификации проводили с использованием химии SYBR Green (Life Technologies, США) в условиях ПЦР, описанных ранее (10). Эффективность ПЦР составляла 90–95%. Для анализа данных количество копий гена 16S / мл было log 10 трансформировано.

Статистический анализ

Данные были проанализированы с использованием однофакторного дисперсионного анализа в SPSS (IBM, версия 22) с источником белка (SBM, WHEY, YMP) и дозой белка (низкая, средняя, ​​высокая) в качестве основных эффектов.Влияние источника белка и дозы на продукцию различных аналитов устанавливали отдельно для каждой временной точки (4, 8 и 24 ч). ANOVA P — значения ниже 0,05 считались значимыми. Затем для сравнения различий между средними значениями использовали апостериорный тест Тьюки. Коэффициенты корреляции Пирсона между параметрами ферментации рассчитывали с использованием программного обеспечения SPSS.

Результаты

Влияние белковых добавок на извлечение продуктов ферментации белков

Остаточная концентрация жирных кислот с разветвленной цепью

Концентрацию BCVFA анализировали в трех временных точках в течение 24-часовой ферментации.После первых 4 часов ферментации обработки мало влияли на концентрацию общего BCVFA (таблица 2). Через 10 часов в сосудах с добавкой WHEY наблюдалось дозозависимое увеличение концентрации изомасляной, 2-метилмасляной и изовалериановой кислот (рисунок 1; таблица 2). Через 24 часа концентрация BCVFA увеличилась, и культуры с белковыми добавками имели более высокие концентрации BCVFA, чем контроли без добавок. Культуры с добавкой WHEY производили больше изомасляной, 2-метилмасляной и изовалериановой кислоты, чем другие белковые добавки в изоназотных дозах.При самой низкой дозе SBM и YMP не было обнаружено различий в концентрации BCVFA между ними. Однако в культурах со средними и высокими дозами SBM давал более высокие остаточные концентрации BCVFA, чем YMP (рисунок 1; таблица 2).

Таблица 2 . Влияние различных белковых добавок на концентрацию различных короткоцепочечных жирных кислот во время in vitro ферментации в рубце 1 .

Рисунок 1 . Влияние белковых добавок на концентрацию летучих жирных кислот с разветвленной цепью (BCVFA) при ферментации in vitro рубца. (A – C) Покажите концентрацию указанных BCVFA при лечении низкой, средней и высокой дозой изопротеиновых добавок, соответственно. Планки погрешностей указывают на стандартную ошибку среднего. Различные верхние индексы над столбиками в каждый период ферментации указывают на значительные различия между белковыми добавками ( P <0,05; тест Tukey HSD).

Относительный выход жирных кислот с разветвленной цепью

Хотя низкая, средняя и высокая дозы тестируемых продуктов были изоназотистыми, количество введенных BCAA было различным из-за разного аминокислотного состава белков (Таблица 1).Это различие в составе может частично объяснять различия в концентрации BCVFA, обнаруженные при ферментации in vitro рубца. Поэтому мы также рассчитали выход BCVFA как процент BCAA, введенного с протеиновой добавкой. BCFA, полученные в неизмененных контрольных сосудах, вычитали для расчета процента превращения BCAA, добавленного с тестируемыми добавками, в соответствующие BCFA. На рис. 2 показано процентное содержание Val, Ile и Leu, извлеченных в виде изомасляной, 2-метилмасляной и изовалериановой кислот, соответственно, после 24 часов ферментации с высокой дозой различных источников белка.WHEY показал самый высокий уровень конверсии для всех этих кислот, в среднем 62% введенных аминокислот. Таким образом, согласно этой модели 38% белка WHEY не разлагается в рубце. Для SBM очевидное извлечение BCVFA составило 50%, а для YMP — 13% (рис. 2). Таким образом, исходя из процента превращения BCAA в BCVFA, RUP для SBM и YMP будет составлять 50 и 87% от общего белка в каждой добавке, соответственно. При более низких дозах белковых добавок очевидный процент RUP снизился до 30 и 70% для WHEY и YMP, соответственно, в то время как RUP в SBM остался на уровне, измеренном для высокой дозы (данные не показаны).

Рисунок 2 . Доля введенных аминокислот с разветвленной цепью (BCAA) восстанавливается в виде соответствующих летучих жирных кислот с разветвленной цепью (BCVFA) после ферментации в рубце in vitro . Процент превращения каждого BCAA в соответствующий BCVFA оценивался путем сравнения увеличения концентрации каждого BCVFA, вызванного белковой добавкой, с количеством соответствующего BCAA, введенного в сосуд для ферментации с добавкой (см. Таблицу 1). Представленные данные относятся к сосудам для ферментации с максимальной дозой добавок и 24-часовой ферментацией.Планки погрешностей указывают на стандартную ошибку среднего. Различные верхние индексы над столбиками для каждой кислоты указывают на значительные различия между белковыми добавками ( P <0,05; тест Tukey HSD).

Остаточная концентрация аммиака

Ферментация белка (аминокислот), восприимчивого к бактериальному разложению, дает NH 3 . С другой стороны, многие размножающиеся бактерии усваивают NH 3 . Таким образом, изменения концентрации NH 3 отражают баланс между скоростью дезаминирования аминокислот и ассимиляцией NH 3 .Здесь была проанализирована остаточная концентрация NH 3 , чтобы дополнить анализ BCVFA при оценке скорости деградации белка. Во всех вариантах обработки остаточная концентрация NH 3 несколько снизилась между 4 и 10 часами ферментации (рис. 3). Однако концентрация NH 3 увеличивалась при средней и высокой дозе WHEY по сравнению с другими протеиновыми добавками. Между 10 и 24 часами при лечении с добавлением белков степень дезаминирования превышала степень бактериальной ассимиляции NH 3 .Наибольшая остаточная концентрация NH 3 была измерена в культурах с добавлением WHEY. SMB и YMP отличались друг от друга только при наивысшей дозе белка, когда концентрация NH 3 после 24-часовой ферментации с YMP составляла только 60% от концентрации SBM (рис. 3). Это говорит о том, что скорость дезаминирования была выше для аминокислот в белке SBM, чем в белке YMP.

Рисунок 3 . Влияние белковых добавок на остаточную концентрацию аммиака in vitro ферментация рубца. (A – C) Покажите концентрацию NH 3 при лечении низкой, средней и высокой дозой протеиновой добавки, соответственно. Планки погрешностей указывают на стандартную ошибку среднего. Различные верхние индексы над столбиками в каждый период ферментации указывают на значительные различия между белковыми добавками ( P <0,05; тест Tukey HSD).

Влияние белковой добавки на общую ферментационную активность рубца

Остаточная концентрация короткоцепочечных жирных кислот

Бактерии рубца продуцируют молочную кислоту и ЛЖК в качестве промежуточных и конечных продуктов ферментации, соответственно.Поэтому концентрацию кислоты контролировали для оценки активности бактерий в сосудах для ферментации. Молочная кислота является обычным промежуточным продуктом ферментации углеводов бактериями рубца. В течение первых часов ферментации средние и высокие дозы SBM и YMP увеличивали концентрацию молочной кислоты, но этого не было с белком WHEY (Таблица 2). В 10- и 24-часовые моменты времени концентрация молочной кислоты была незначительной. Концентрация общих ЛЖК изменялась во время ферментации с 25 мМ через 4 часа до 96 мМ через 24 часа.Все белковые добавки увеличивали концентрацию общих SCFA, но SBM и YMP увеличивали ее больше, чем WHEY (Таблица 2; Рисунок 4). Это говорит о том, что общий стимулирующий эффект SBM и YMP на ферментацию рубца был выше, чем эффект WHEY.

Рисунок 4 . Влияние белковых добавок на производство короткоцепочечных жирных кислот (SCFA), газа и бактериальных клеток при ферментации in vitro рубца. (A – C) Показать производство SCFA, кумулятивного газа и бактерий при лечении низкой, средней и высокой дозой протеиновой добавки, соответственно.Планки погрешностей указывают на стандартную ошибку среднего. Различные надстрочные индексы над столбиками в каждый период ферментации указывают на значительные различия между белковыми добавками при P <0,05 (надстрочные индексы A – D) или P <0,10 (надстрочные индексы X, Y) (тест Tukey HSD).

Добыча газа

В дополнение к данным SCFA, на рисунке 4 также показано влияние белковых добавок на образование микробного газа, что позволяет сравнить эти два параметра. Производство газа во время ферментации использовалось в качестве второго параметра для оценки активности бактерий.Результаты показали, что профиль реакции белковых добавок с точки зрения производства газа при различных дозах и временных точках был почти идентичен таковому, наблюдаемому для SCFA (рис. 4). И снова SBM и YMP показали более сильный отклик на этот параметр, чем WHEY.

Рост бактерий

При средних и высоких дозах SBM и YMP увеличивали бактериальную плотность уже через 4 часа (рис. 4). Между 4- и 10-часовыми временными точками плотность бактерий увеличилась на ~ 1 порядок, с 3 × 10 10 до 3 × 10 11 / мл, что соответствует ~ 3 бактериальным удвоениям.Различия между обработками больше не были значимыми через 10 часов, но численные тенденции были обнаружены при высоких дозах протеиновых добавок.

Корреляция между проанализированными параметрами ферментации

По мере развития ферментации большинство проанализированных метаболитов накапливались, и через 24 часа ферментации они имели положительную корреляцию друг с другом. Однако во время логарифмической фазы роста бактерий перед плато роста качественное влияние добавок на ферментацию было более очевидным.Корреляционный анализ параметров Пирсона показывает сильную корреляцию между плотностью бактерий, образованием газа и общим количеством ЛЖК (Таблица 3). Все эти переменные являются индикаторами роста бактерий. Анализ также показал сильную корреляцию между NH 3 и BCVFA, оба из которых считаются индикаторами ферментации аминокислот. Ни BCVFA, ни NH 3 не коррелировали с общими продуктами бактериальной ферментации или плотностью бактерий (Таблица 3).

Таблица 3 .Корреляция между параметрами, проанализированными через 10 часов in vitro ферментация рубца a .

Обсуждение

Оценка перевариваемости пищевого белка в рубце представляет интерес на протяжении десятилетий, поскольку у жвачных животных диета коренным образом изменяется в рубце до того, как она попадает в пищеварительную систему хозяина. Детальное понимание пищеварения в рубце очень поможет профессионалам в оптимизации рациона жвачных животных с различным физиологическим состоянием. In vivo подходов дадут наиболее реалистичные данные, но хирургические операции, такие как канюляция рубца и двенадцатиперстной кишки, являются предпосылкой для анализа параметров усвояемости и микробиоты в этом случае (11). Если канюлированные животные доступны, есть соблазн использовать в методах sacco для мониторинга микробной деградации белка. Однако отмеченные недостатки включают физические барьеры для колонизации микробиоты, когда исследуемый материал находится в нейлоновом мешке, и непригодность метода для добавок растворимых белков или белков с малым размером частиц, которые могут выходить из мешка без разложения (12–14).

Чтобы избежать недостатков и сложности в методах sacco , были разработаны различные методы in vitro (15, 16). In vitro Методы широко использовались для изучения общей ферментационной активности рубца, но лишь в нескольких случаях для изучения перевариваемости белков (14, 17). При ферментации белков всегда образуется NH 3 , остаточная концентрация которого варьируется в зависимости от скорости роста бактерий и интенсивности ассимиляции NH 3 (18, 19).Таким образом, NH 3 является маркером деградации белка, но, поскольку он не является конечным конечным продуктом, остаточная концентрация не может использоваться в качестве единственного параметра для оценки степени деградации белка. Если ферментирующее микробное сообщество ограничено углеродом, отсутствие углеводно-азотной синхронизации приводит к плохому микробному синтезу белка и, как следствие, накоплению NH 3 (20). Подводя итог, можно сказать, что на протяжении многих лет были разработаны многочисленные научные подходы для изучения микробной деградации белка в рубце, но не было найдено единого идеального, доступного и надежного метода для повседневного использования (21–23).

Целью настоящего исследования было протестировать новый подход к оценке деградации белка бактериями рубца и, в качестве примера, сравнить три различных протеиновых добавки, которые, как ожидается, будут представлять разные степени устойчивости к деградации рубца. Даже если используемый метод не определяет абсолютную скорость разложения белка в рубце при оптимизированном питании, его можно использовать для ранжирования источников белка по их восприимчивости к разложению в рубце и потенциалу выхода из рубца. Хотя все аминокислоты потенциально подвергаются одним и тем же реакциям, таким как дезаминирование и декарбоксилирование, продукты метаболизма большинства аминокислот такие же, как продукты метаболизма углеводов и многих других соединений.Следовательно, метаболиты, такие как ЛЖК с прямой цепью, диоксид углерода и метан, не могут использоваться в качестве специфического индикатора ферментации белка. Однако, помимо NH 3 и BCVFA, существуют метаболиты, такие как амины и индолы, которые являются специфическими индикаторами бактериальной деградации белка (24, 25). Применяемый здесь подход оценивает степень деградации белка и его характеристики обхода рубца путем мониторинга остаточных концентраций трех различных BCVFA (изомасляной, 2-метилмасляной и изовалериановой кислоты) в трех временных точках во время ферментации.Эти три BCVFA являются бактериальными метаболитами соответствующих BCAA (Val, Ile и Leu). Тестируемые протеиновые добавки имели разный аминокислотный состав и содержание BCAA. Содержание Val, Ile и Leu было самым высоким в WHEY, составляя 6,6, 7,1 и 11,6% от общего белка, соответственно. Микробный белок дрожжевого происхождения имел самое низкое содержание Ile и Leu (3,9 и 6,2% соответственно), а SBM — самое низкое содержание Val (4,6%) (рассчитано по данным в таблице 1). Из-за разного аминокислотного состава источников белка, аналогичная концентрация BCVFA, образующегося во время ферментации, не будет указывать на равный процент разложенного белка для разных белковых добавок.Поэтому процент разложенного белка рассчитывали для каждой добавки исходя из степени превращения BCAA в соответствующий BCVFA с учетом начального содержания Val, Ile и Leu в добавке.

Имеются сообщения о том, что ферментация бактериями рубца стимулируется добавлением BCAA и BCVFA (26–29). Allison et al. (30, 31) показали, что некоторые руминококки рубца действительно нуждаются в BCVFA для роста. Они также показали, что изовалерат используется в качестве углеродного скелета в синтезе Leu и что BCVFA также включаются в липиды в клеточной стенке.Однако требуемая концентрация изовалерата была низкой, поскольку 0,2 мМ было достаточно для максимальной стимуляции роста, а включенная доля составляла небольшую часть введенной кислоты. Результаты, описанные выше, предполагают, что некоторые BCAA, вероятно, будут включены в микробный белок, и не все продуцируемые BCVFA обязательно являются конечными конечными продуктами. Это означает, что, когда система ограничена белком, эти проблемы могут повлиять на результаты расщепления белка, если рассчитать процент превращения BCAA в BCVFA.Используя самые высокие дозы тестируемых добавок, мы намеренно передозировали культуры белком без одновременного уравновешивания системы углеводами. Теоретически передозировка белков снижает риск систематической ошибки, вызванной включением BCAA и BCVFA в микробную биомассу. В текущем исследовании такое смещение не было обнаружено, поскольку процент превращения BCAA в BCVFA не снижался с уменьшением дозы протеиновых добавок.

Мы использовали SBM в качестве эталонного продукта в этом исследовании, потому что это широко используемый источник белка, и его усвояемость была изучена.Когда усвояемость была рассчитана на основе преобразования трех независимых BCAA в соответствующие BCVFA, результаты были согласованными. Через 24 часа ферментации кажущаяся усвояемость SBM, введенного в самой высокой дозе, составила 50,5, 52,9 и 47,4% при расчете из преобразования Val в изомасляную, Ile в 2-метилмасляную и Leu в изовалериановую кислоту, соответственно. Кроме того, при более низких дозах SBM кажущаяся усвояемость постоянно составляла около 50%, что соответствует значениям разлагаемости белка 50–60%, о которых ранее сообщалось для SBM с использованием различных методов (32, 33).Действительно, последовательные результаты являются многообещающими при рассмотрении потенциальных различий в составе и переработке изученных продуктов SBM, факторов, которые, как предполагается, влияют на способность к разложению (33).

Примененный метод показал хорошую эффективность при сравнении различных белковых добавок. Белок WHEY был наиболее разлагаемым из протестированных: 62% разлагалось за 24 часа при максимальной дозе продукта и до 70% при более низких дозах продукта. Белок в YMP был более устойчивым к разложению бактериями рубца, чем в других добавках.За 24 часа только 13% белка YMP, добавленного в наивысшей дозе, разложилось, если измерять по восстановлению BCVFA. При более низких дозах разлагалось до 30% белка YMP. Тот же самый продукт YMP был протестирован in vivo в предыдущих исследованиях для оценки эффектов замены некоторых SBM в рационе на YMP (34, 35). Целью этих исследований было предоставить дойным коровам белок с оптимальным аминокислотным профилем и низкой способностью к разложению в рубце. При включении в рацион 0–3,4% YMP наблюдалась линейная отрицательная корреляция между дозой YMP и параметрами рубца, NH 3 и изовалериановой кислотой.Включение YMP имело тенденцию к увеличению надоев молока с поправкой на жир и калорийность у высокопродуктивных коров (34).

Остаточная концентрация NH 3 не является аналитом, который можно использовать для количественной оценки степени деградации белка. Однако в настоящем исследовании остаточная концентрация NH 3 показала сильную корреляцию с концентрацией BCVFA (корреляция> 0,7; P <0,001). Ни один из этих параметров не коррелировал с образованием газа, общим количеством ЛЖК или плотностью бактерий.Это указывает на то, что NH 3 и BCVFA были истинными маркерами деградации белка, а не общей активности ферментации рубца в условиях, использованных в этом исследовании.

Параметры, измеряющие общую ферментационную активность рубца, по-разному реагировали на тестируемые протеиновые добавки. Общую активность бактериального метаболизма в рубце измеряли по продукции газа, продукции ЛЖК и росту бактерий. Эти три параметра достоверно коррелировали друг с другом.Интересно, что включение WHEY увеличивало производство газа и общее количество летучих жирных кислот только через 24 часа ферментации и / или при максимальной дозе. Соевый шрот и YMP стимулировали образование газа и летучих жирных кислот в средней дозе и после 10 часов ферментации. Разница между WHEY и другими источниками белка, скорее всего, связана с небелковыми компонентами SBM и YMP, которые составляют около половины сухого вещества продукта. Соевый шрот содержит легко ферментируемый белок, а также ферментируемые углеводы, которые стимулируют общую ферментацию рубца.Химический состав YMP оказался очень различным: легко ферментируемые углеводы, способные стимулировать выработку ЛЖК в рубце, и высокоустойчивые белковые структуры, которые, in vivo , скорее всего, в значительной степени избегают ферментации в рубце.

Результаты исследования, представленные здесь, предполагают, что подход слежения за преобразованием BCAA в соответствующие BCVFA является эффективным способом мониторинга деградации белка бактериями рубца. В этом исследовании стадо, используемое в качестве источника рубцовой жидкости, ранее не кормило исследованными источниками белка.Таким образом, микробиота, используемая в качестве инокулята, не была адаптирована к деградации какой-либо тестовой белковой добавки, что устраняет потенциальную экспериментальную ошибку. Для подтверждения методологического подхода следует провести дальнейшие исследования с использованием нескольких коров в качестве источников рубцовой жидкости для оценки вариабельности от животного к животному. Кроме того, результаты описанного здесь метода in vitro следует сравнить с результатами методологического подхода in vivo с использованием точно таких же протеиновых добавок.Относительные различия в устойчивости трех протеиновых добавок в настоящем исследовании были существенными и соответствовали ожидаемому ранжированию по способности к разложению. Даже если метод, описанный в этой статье, не даст абсолютного процента разлагаемости в рубце, он будет точным, если цель состоит в том, чтобы классифицировать белковые продукты, сорта растений, производственные процессы и т. Д. По разлагаемости белка. Инструмент ранжирования поможет разработчикам рационов удовлетворить потребности коров в белке в различных условиях или на разных фазах лактации.

Доступность данных

Наборы данных, созданные для этого исследования, доступны по запросу соответствующему автору.

Заявление об этике

Животным, использовавшимся в качестве источника рубцовой жидкости, вводили канюли и содержали в исследовательском центре компании Alimetrics Ltd. в Южной Финляндии в соответствии с Директивой ЕС 2010/63 / EU. Канюляция была одобрена Комиссией по экспериментам на животных в Финляндии.

Авторские взносы

Все авторы внесли свой вклад в разработку исследования и интерпретацию результатов.Рукопись написали Я.А. и К.В. VH и CM предоставили свои ценные комментарии на этапе редактирования. КР провела химические анализы.

Финансирование

Работа выполнена при финансовой поддержке Alltech SARL, Вир, Франция. Alltech также предоставила тестовые продукты, использованные в исследовании.

Заявление о конфликте интересов

JA, KV и KR используются независимой исследовательской компанией Alimetrics Ltd., а VH и CM — корпорацией Alltech, чей продукт был одним из тестовых продуктов, использованных в настоящем исследовании.Интерпретация результатов полностью основана на научных критериях, и авторы заявляют об отсутствии конкурирующих интересов. Авторы заявляют, что этот проект по разработке метода был совместно профинансирован компаниями Alimetrics и Alltech. Участие спонсоров было следующим: компании Alimetrics и Alltech совместно разработали исследование и интерпретировали результаты; Ученые-алиметристы провели настоящую исследовательскую работу.

Благодарности

Авторы благодарят Осмо Сийканена и Реа Канкаре за профессиональную работу с коровами, подвергнутыми канюлированию через рубец, и умелые лабораторные методы.

Список литературы

2. Тандон М., Сиддик Р.А., Амбвани Т. Роль обходных белков в производстве жвачных животных. Планировщик молочных продуктов . (2008) 4: 11–4. DOI: 10.13140 / RG.2.2.16615.04003

CrossRef Полный текст

3. Сантос ФАП, Сантос JEP, Терер CB, Хубер JT. Влияние неразлагаемого в рубце белка на продуктивность молочных коров: 12-летний обзор литературы. Дж. Молочная наука . (1998) 81: 3182–213. DOI: 10.3168 / jds.S0022-0302 (98) 75884-9

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

4.Кальшер К.Ф., Болдуин В.И. Р.Л., Гленн Б.П., Кон Р.А. Производство молока у дойных коров, которых кормили разной концентрацией протеина, разрушенного в рубце. J Dairy Sci. (2006) 89: 249–59. DOI: 10.3168 / jds.S0022-0302 (06) 72089-6

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

5. Эллисон MJ. Производство летучих жирных кислот с разветвленной цепью некоторыми анаэробными бактериями. Appl Environ Microbiol . (1978) 35: 872–7.

PubMed Аннотация | Google Scholar

6.Геринг HK, Ван Soest PJ. Анализ кормовых волокон (аппаратура, реагенты, процедуры и некоторые приложения). В: Справочник по сельскому хозяйству № 379 . Вашингтон, округ Колумбия: USDA-ARS (1970), стр. 1–20.

7. Weatherburn MW. Фенол-гипохлоритная реакция для определения аммиака. Анальный Химик . (1967) 39: 971–4. DOI: 10.1021 / ac60252a045

CrossRef Полный текст | Google Scholar

8. Бертло М. Фиолетовый анилин. Repert Chim Appl. (1859) 1: 284.

Google Scholar

9. Кеттунен Х., Вуоренмаа Дж., Ринттиля Т., Грёнберг Х., Валконен Э., Апаялахти Дж. Обогащенная натуральной смоляной кислотой композиция как модулятор кишечной микробиоты и усилитель продуктивности цыплят-бройлеров. J Appl Anim Nutr . (2015) 3: e2. DOI: 10.1017 / январь 2014.11

CrossRef Полный текст | Google Scholar

10. Надкарни М.А., Мартин Ф.Е., Жак Н.А., Хантер Н. Определение бактериальной нагрузки с помощью ПЦР в реальном времени с использованием широкого (универсального) зонда и набора праймеров. Микробиология . (2002) 148: 257–66. DOI: 10.1099 / 00221287-148-1-257

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

11. Стерн М.Д., Роде Л.М., Прейндж Р.В., Штауффахер Р.Х., Саттер Л.Д. Расщепление белков из кукурузной глютеновой муки у лактирующих молочных коров, снабженных дуоденальными канюлями Т-типа. J Anim Sci . (1983) 56: 194–205. DOI: 10.2527 / jas1983.561194x

CrossRef Полный текст | Google Scholar

12. Орсков Э., Макдональд И.Оценка способности белка к разложению в рубце на основе измерений инкубации, взвешенная в зависимости от скорости пассажа. J Agr Sci . (1979) 92: 499–503. DOI: 10.1017 / S0021859600063048

CrossRef Полный текст | Google Scholar

13. Лопес С. In vitro и in situ методы оценки усвояемости. В: Дейкстра Дж., Форбс Дж. М., Франс Дж., Редакторы, Количественные аспекты пищеварения и метаболизма жвачных животных . Уоллингфорд: CABI Publishing (2005).п. 87–121. DOI: 10.1079 / 9780851998145.0087

CrossRef Полный текст

14. Vaga M, Huhtanen P. Исследование in vitro кинетики переваривания различных фракций азота в кормах тимофеевки, меченной 15n. ПЛОС ОДИН . (2018) 13: e0203385. DOI: 10.1371 / journal.pone.0203385

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

15. Рааб Л., Кафантарис Б., Джилг Т., Менке К. Расщепление и биосинтез белка в рубце: 1.новый метод определения деградации белков в рубцовой жидкости in vitro . Br J Nutr. (1983) 50: 569–82. DOI: 10.1079 / BJN19830128

CrossRef Полный текст | Google Scholar

16. Broderick GA, Cochran RC. In vitro и in situ методы оценки усвояемости. В: Theodorou MK, France J, редакторы. Системы кормления и модели оценки кормов . Уоллингфорд: CABI Publishing (2000) стр. 53–85.

17. Бродерик Г.А. In vitro процедуры для оценки скорости разложения белка в рубце и пропорции белка, не разложившегося в рубце. J Nutr . (1978) 108: 181–90. DOI: 10.1093 / jn / 108.2.181

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

21. Стерн МО, Сантос К.А., Саттер Л.Д. Распад белка в рубце и всасывание аминокислот в тонком кишечнике лактирующего молочного скота, получавшего термообработанные цельные соевые бобы. Дж. Молочная наука . (1985) 68: 45–56.DOI: 10.3168 / jds.S0022-0302 (85) 80796-7

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

22. Робинсон PH, Окине EK, Kennelly JJ. Измерение переваривания белка у жвачных животных. В: Nissen S, редактор. Современные методы белкового питания и обмена веществ . Сан-Диего, Калифорния: Academic Press (1992) стр. 121–44.

23. Дьюхерст Р.Дж., Дэвис Д.Р., Мерри Р.Дж. Поступление микробного белка из рубца. Anim Feed Sci Technol . (2000) 85: 1–21. DOI: 10.1016 / S0377-8401 (00) 00139-5

CrossRef Полный текст | Google Scholar

24. Аттвуд Г., Ли Д., Пачеко Д., Тавендейл М. Производство индольных соединений бактериями рубца, изолированными от пастбищных жвачных животных. J Appl Microbiol . (2006) 100: 1261–71. DOI: 10.1111 / j.1365-2672.2006.02896.x

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

25. Цзинь В., Сюэ Ц., Лю Дж., Инь Ю., Чжу В., Мао С. Влияние динатрия фумарата на in vitro ферментацию рубца, производство липополисахаридов и биогенных аминов и бактериальное сообщество рубца. Курр Микробиол . (2017) 74: 1337–42. DOI: 10.1007 / s00284-017-1322-y

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

26. Суфи Р., Фэи Г.К. младший, Бергер Л.Л., Хайндс ФК. Влияние летучих жирных кислот с разветвленной цепью, триптиказы, мочевины и крахмала на in vitro исчезновение сухого вещества соевой соломы. Дж. Молочная наука . (1982) 65: 1748–53. DOI: 10.3168 / jds.S0022-0302 (82) 82411-9

CrossRef Полный текст | Google Scholar

27.Ян C-MJ. Реакция разрушения кормовых волокон микроорганизмами рубца на летучие жирные кислоты, аминокислоты и дипептиды с разветвленной цепью. Дж. Молочная наука . (2002) 85: 1183–90. DOI: 10.3168 / jds.S0022-0302 (02) 74181-7

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

28. Лю Ц., Ван Ц., Инсян Х., Куанху Д., Хао В., Вэньчжу Ю. Влияние изобутирата на ферментацию рубца, выделение производных пурина с мочой и усвояемость у бычков. Arch Anim Nutr .(2008) 62: 377–88. DOI: 10.1080 / 174503

327761

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

29. Чжан Х.Л., Чен Й, Сюй XL, Ян YX. Влияние аминокислот с разветвленной цепью на in vitro рубцовое брожение пшеничной соломы. Азиатско-Австралийский. J Anim Sci . (2013) 26: 523–8. DOI: 10.5713 / ajas.2012.12539

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

30. Эллисон М.Дж., Брайант М.П., ​​Дотч Р.Н. Исследования метаболической функции летучих жирных кислот с разветвленной цепью, факторов роста руминококков.I. Включение изовалерата в лейцин. Дж. Бактериол . (1962) 83: 523–32.

PubMed Аннотация | Google Scholar

31. Эллисон М.Дж., Брайант М.П., ​​Кац И., Кини М. Метаболическая функция летучих жирных кислот с разветвленной цепью, факторы роста для руминококков. II. биосинтез высших жирных кислот с разветвленной цепью и альдегидов. Дж Бактериол . (1962) 83: 1084–93.

PubMed Аннотация | Google Scholar

32. Armentano LE, Herrington TA, Polan CE, Moe AJ, Herbein JH, Umstadt P.Разложение сушеных пивных зерен, влажных пивных зерен и соевого шрота в рубце. Дж. Молочная наука . (1986) 69: 2124–33. DOI: 10.3168 / jds.S0022-0302 (86) 80644-0

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

33. Боруки Кастро С.И., Филип Л.Е., Лапьер Х., Жардон П.В., Бертьяум Р. Разлагаемость в кишечнике и усвояемость белков и аминокислот в обработанных соевых продуктах. Дж. Молочная наука . (2007) 90: 810–22. DOI: 10.3168 / jds.S0022-0302 (07) 71565-5

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

34.Sabbia JA, Kalscheur KF, Garcia AD, Gehman AM, Tricarico JM. Замена соевого шрота источником микробного белка дрожжевого происхождения в рационах дойных коров. Дж. Молочная наука . (2012) 95: 5888–900. DOI: 10.3168 / jds.2011-5237

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

35. Manthey AK, Kalscheur KF, Garcia AD, Mjoun K. Показатели лактации у дойных коров, получавших дрожжевой микробный белок в рационах с низким и высоким содержанием кормов. Дж. Молочная наука . (2016) 99: 2775–87.DOI: 10.3168 / jds.2015-10014

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

8 аминокислот с разветвленной цепью | Питание и травмы головного мозга: улучшение острых и подострых исходов для здоровья военнослужащих

ССЫЛКИ

Аквилани Р., П. Ядарола, А. Контарди, М. Боселли, М. Верри, О. Пасторис, Ф. Боски, П. Арчидиако и С. Вильо. 2005. Аминокислоты с разветвленной цепью улучшают когнитивное восстановление пациентов с тяжелой черепно-мозговой травмой. Архив физической медицины и реабилитации 86 (9): 1729–1735.

Аквилани Р., М. Боселли, Ф. Боски, С. Вильо, П. Ядарола, М. Доссена, О. Пасторис и М. Верри. 2008. Аминокислоты с разветвленной цепью могут улучшить восстановление после вегетативного состояния или состояния минимального сознания у пациентов с черепно-мозговой травмой: пилотное исследование. Архив физической медицины и реабилитации 89 (9): 1642–1647.

Коул, Дж. Т., К. М. Митала, С. Кунду, А. Верма, Дж.А. Элькинд, И. Ниссим, А. С. Коэн. 2010. Пищевые аминокислоты с разветвленной цепью улучшают когнитивные нарушения, вызванные травмами. Труды Национальной академии наук наук Соединенных Штатов Америки 107 (1): 366–371.

Контрусьер В., С. Парадизи, А. Маттеуччи и Ф. Мальчиоди-Альбеди. 2010. Аминокислоты с разветвленной цепью вызывают нейротоксичность в корковых культурах крыс. Исследование нейротоксичности 17: 392–397.

Де Бандт, Ж.-П., и Л. Кинобер. 2006. Терапевтическое использование аминокислот с разветвленной цепью при ожогах, травмах и сепсисе. Журнал питания 136: 308S – 313S.

Dufour, F., K.A. Nalecz, M. J. Nalecz, and A. Nehlig. 1999. Модуляция пентилентетразол-индуцированной судорожной активности аминокислотами с разветвленной цепью и альфа-кетоизокапроатом. Исследование мозга 815 (2): 400–404.

Evangeliou, A., M. Spilioti, V. Doulioglou, P. Kalaidopoulou, A. Ilias, A. Skarpalezou, I. Katsanika, S.Каламицу, К. Василаки, И. Хацииоанидис, К. Гарганис, Э. Павлоу, С. Варламис и Н. Николаидис. 2009. Аминокислоты с разветвленной цепью как дополнительная терапия к кетогенной диете при эпилепсии: пилотное исследование и гипотеза. Детский журнал Неврология 24 (10): 1268–1272.

Фернстром, Дж. Д. 2005. Аминокислоты с разветвленной цепью и функция мозга. Journal of Nutrition 135 (6 приложений): 1539S – 1546S.

Гарсет М., Л. Р. Уайт и Дж. Осли. 2001. Небольшие изменения в аминокислотах спинномозговой жидкости при подтипах рассеянного склероза по сравнению с острой полирадикулоневропатией. Neurochemistry International 39 (2): 111–115.

Гийсман, Х. Дж., А. Скарна, К. Дж. Хармер, С. Ф. Б. Мактавиш, Дж. Одонтиадис, П. Дж. Коуэн и Г. М. Гудвин. 2002. Исследование по подбору доз воздействия аминокислот с разветвленной цепью на суррогатные маркеры дофаминовой функции мозга. Психофармакология 160 (2): 192–197.

IOM (Институт медицины). 2005. Диетические справочные данные о потреблении энергии, углеводов, клетчатки, жиров, жирных кислот, холестерина, белка и аминокислот. Вашингтон, округ Колумбия: The National Academies Press.

МОМ. 2006. Питательный состав пайков для краткосрочных высокоинтенсивных боевых действий. Вашингтон, округ Колумбия: The National Academies Press.

Ишикава Ю., Х. Ёсида, Ю. Мамада, Н. Таниай, С. Мацумото, К. Бандо, Ю. Мидзугути, Д. Какинума, Т. Канда и Т. Таджири. 2010. Проспективное рандомизированное контролируемое исследование краткосрочного периоперационного перорального питания с аминокислотами с разветвленной цепью у пациентов, перенесших операцию на печени. Гепатогастроэнтерология 57 (99–100): 583–590.

Либерман, Х. Р., Т. Б. Ставиноха, С. М. Макгро, А. Уайт, Л. С. Хадден и Б. П. Марриотт. 2010. Использование пищевых добавок военнослужащими действующей армии США. Американский журнал клинического питания 92 (4): 985–995.

Мэтьюз, Д. Е. 2005. Наблюдения за введением аминокислот с разветвленной цепью у людей. Журнал питания 135 (6 приложений): 1580S – 1584S.

Отт, Л.Г., Дж. Дж. Шмидт, А. Б. Янг, Д. Л. Твайман, Р. П. Рапп, П. А. Тиббс, Р. Дж. Демпси и К. Дж. Макклейн. 1988. Сравнение введения двух стандартных внутривенных аминокислотных формул пациентам с тяжелой травмой головного мозга. Аналитика лекарственных средств и клиническая аптека 22 (10): 763–768.

Скей, Б., А. Дж. Петерсен, Т. Маннер, Дж. Асканази и П. А. Стин. 1994. Влияние валина, лейцина, изолейцина и сбалансированного раствора аминокислот на порог захвата пикротоксина у крыс. Фармакология Биохимия и поведение 48 (1): 101–103.

Вагенмакерс, А. Дж. М. 1999. Аминокислотные добавки для улучшения спортивных результатов. Текущее мнение в области клинического питания и метаболической помощи 2: 539–544.

Юдкофф, М., Ю. Дайхин, И. Ниссим, О. Горин, Б. Лиховый, А. Лазаров, Н. И. 2005. Потребность мозга в аминокислотах и ​​токсичность: на примере лейцина. Журнал питания 135 (6 приложений): 1531S – 1538S.

.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован.

*
*

Изолейцин 1.039

1

1,039

1

1,039

1

Валин 1,279
Гистидин 0,565
Лизин 1.197
Метионин 0,479
Фенилаланин 1,294
Треонин 0,880
Триптофан Триптофан