Вход в личный кабинет | Регистрация
Избранное (0) Список сравнения (0)
Ваши покупки:
0 товаров на 0 Р
Итого: 0 Р Купить

Протеин это белок: Протеин. Что это? Для чего нужен протеин. Как принимать

Содержание

«Протеин — это химия?» – Яндекс.Кью

Протеин это белок (их еще называют полипептидами). Белки, в свою очередь, являются высокомолекулярными органическими веществами, состоящими из аминокислот. Аминокислоты соединены в цепочку, благодаря пептидной связи. Во всех живых организмах аминокислотный состав белков регулируется и определяется генетическим кодом. Белки являются частью химии, относятся к разделу статической биохимии и биоорганической химии. Полный ответ на поставленный вопрос будет звучать так: протеин является белком, входящим в химический состав организма и относящимся к разделу биоорганической химии.

Дело в том, что химия изучает вещества их состав, строение, свойства, превращение, реакции между веществами, а также законы, закономерности, которым эти превращения подчиняются. Наш организм состоит из химических элементов, как и все вокруг. Мы состоим практически из полной таблицы Менделеева, а все клетки нашего организма состоят из белков, даже наша ДНК.

Но если протеин (белок) рассматривать как суплимент (добавку к пище), то необходимо обязательно смотреть состав, обращая внимание на вспомогательные вещества, концентрацию самого белка и форму белка.

При приеме спортивного протеина следует учитывать индивидуальные противопоказания. К примеру, не все переносят лактозу (молочный сахар), которую содержит сывороточный концентрат. От формы, концентрации и степени очистки сывороточного протеина (СП) будет зависеть его биологическая ценность насколько хорошо он у вас усвоится. По степени очистки СП делится на: концентрат 85% белка, изолят и гидролизат до 95%. В таблице ниже можно ознакомиться с видами белков их свойствами:

Выбирая СП, следует обращать внимание на содержание белка в смеси. В 30 гр порошка сывороточного или казеинового протеина должно быть не менее 22-23 гр белка, в изоляте и гидролизате — не меньше 24-25 гр на порцию.

Что касается вспомогательных веществ, то не все они плохи. Рекомендую обратить особое внимание на вид подсластителей. Лучше не брать СП, в состав которого входят: аспартам (Е951), ацесульфам калия (Е950), цикламат натрия (Е952). Например, цикламат натрия вообще запрещен на территории США.

Самые лучшие и безвредные подсластители это эритрит (Е968, натуральный подсластитель, делается из фруктов и овощей),

лактулоза (синтетический структурный изомер молочного сахара, лактозы, ее еще используют как мягкое гиперосмотическое слабительное), сукралоза (Е955, сделана из обычного сахара путем хлорирования сахарозы, абсолютно безопасна для человека, очень сладкая, в 100 раз слаще сахара и лучший подсластитель по вкусовым качествам), стевиозид (Е960, делается из листьев Stevia Rebaudiana Bertoni, не очень сладкий и хороший по вкусовым качествам).

Протеин можно считать абсолютно нетоксичной и безопасной добавкой к пище. Если не превышать рекомендуемый режим порций в день, учитывать биологическую ценность белка и не заменять им пищу, то можно очень хорошо поддерживать свой организм во время физических нагрузок. А все мифы про протеин из разряда «это химоза и яд» с точки зрения химии абсолютно необоснованны. Это невежественные выводы людей, абсолютно в этом не разбирающихся.

-------------

Эту и другие мои статьи можно почитать в Яндекс.Дзен

Виды белка (протеина) — как выбрать и какой лучший

Протеины или белки — это органические вещества, которые играют важную роль в жизнедеятельности человека. Попадая в организм, белок расщепляется на аминокислоты, а они в свою очередь берут участие в обмене веществ, построении и поддержке клеток, тканей и дают нам энергию.

Часть аминокислот тело человека продуцирует самостоятельно, но многие мы можем получить исключительно из пищи, вот почему так важно употреблять продукты богатые белком: яйца, рыбу, мясо, орехи, молочные продукты и бобовые.

Людям, которые занимаются спортом, посещают спортзал, хотят нарастить мышечную массу, часто не хватает белка в обычном рационе, поэтому приходится искать его дополнительные источники. Если вы среди таких, помните, важно не только следить за количеством протеина, но и за его качеством.

В целом протеин бывает животного и растительного происхождения, но для нашего исследования мы предложим классификацию из четырех групп:

  • яичный,
  • мясной,
  • растительный,
  • молочный.

Среди растительных самым популярным подвидом считается соевый, а среди молочных — сывороточный и казеиновый. Также существует так называемый комплексный протеин, но это всего лишь микс вышеперечисленных в разных пропорциях.

Яичный протеин

Данный вид протеина делают из белков яиц и он по праву считается лучшим по усвояемости. Яичный белок состоит из альбумина, который очень близок к мышечным тканям человека по составу аминокислот. Даже Всемирная Организация Здравоохранения установила, что яичный белок — идеал протеинового продукта питания.

Также белки яиц богаты веществами, которые улучшают кровоснабжение мышц, фолиевой кислотой, биотином, витамином В2, B3.

Принимать яичный протеин можно до и после тренировки, утром и вечером из-за средней скорости всасывания. Обычно такой процесс занимает до 3 часов, при этом организм все это время получает необходимые аминокислоты.

Кроме спортивного питания на основе яичного протеина, вы можете попробовать жидкий белок “Ясенсвит”. Он также отлично подойдет для приготовления коктейлей, белковых блюд (омлетов, например), что разнообразит ваш рацион. В одной упаковке продукта — целых 50 гр протеина и ни грамма жира. Еще, яичный белок -— находка для тех, кто не переносит лактозные продукты или чувствует тяжесть после мяса.

Соевый протеин

Как уже упоминалось выше, соевый протеин является самым популярным видом растительного белка. Получают его чаще всего из соевой муки.

Преимущество соевого белка в том, что его можно принимать вегетарианцам. Он неплохо воспринимается организмом, способствует наращиванию мышечной массы и повышению выносливости. Долгое время считалось, что в сое есть большое количество фитоэстрогенов, но сегодня эксперты утверждают, что соя не влияет на гормональную систему организма.

Плюсом данного протеина является медленное усвоение, поэтому для тех, кто хочет сохранить физическую форму на длительный период это хорошее решение. Принимают такой белок утром, вечером и между приемами пищи.

К сожалению, соевый белок, в отличии от яичного, не обладает полным набором необходимых аминокислот и усваивается не полностью, поэтому он не может быть моно добавкой или основой полноценного питания.

Молочный протеин

Два основных вида молочного протеина — сывороточный и казеиновый. Сывороточный получают из молочной сыворотки (та самая, которая остается после производства творога), казеин — из молока и молочных продуктов (сыр, творог). Эти популярные виды белков очень богаты кальцием и витаминами, но противопоказаны людям с непереносимостью лактозы. Рассмотрим детальнее каждый из них.

Сывороточный белок

Быстроусвояемый протеин, который советуют употреблять за 40 или через 30 минут после тренировки или в качестве дополнения к основному приему пищи в первой половине дня. Способствует быстрому росту мышечной массы и дает поддержку перед тренировкой. Также используют при “сушке” тела.

Казеин

В отличии от сывороточного, казеиновый белок достаточно долго усваивается. Казеин активизирует рост мышц, помогает бороться с болевыми синдромами после тренировки. Советуют принимать перед сном, так как протеин начинает перевариваться только через 90 минут после приема и полностью всасывается через 7-8 часов. Казеин также помогает тем, кто хочет набрать вес.

Не смотря на популярность молочных протеинов, восполнить всю норму дневного белка они не могут, поэтому их рекомендуют чередовать с яичными.

Мясной протеин

Обладает неплохой биологической доступностью и подойдет тем, кто не переносит молочные продукты. Данный вид белка чаще представлен говяжьим протеином в спортивных добавках. Говяжий белок можно употреблять как добавку к основному рациону и как отдельный прием пищи. Это очень удобно для спортсменов, которые питаются 6 и больше раз в день. Кроме этого, спортсмены часто едят много курицы, она тоже богата белком. Мясной протеин поддерживает мышцы между тренировками. Специалисты рекомендуют его как способ диверсификации и дополнение к источникам поступления белка.

Стоит учитывать, что данный вид протеина достаточно дорогой и не всегда доступен в высоком качестве. Кроме этого, белки из мяса усваиваются тяжелее ( с немалыми затратами энергии со стороны организма на их переваривание) и дольше, чем из яиц. Мясной протеин не рекомендуют перед тренировкой, это чревато чувством тяжести и дискомфорта. Лучше за 30-40 минут до занятий спортом съесть порцию яичного белка.

Очевидно, что белок действительно незаменим в рационе. Если вы не занимаетесь активно спортом и не чувствуете потребности в дополнительной порции протеинов, все равно необходимо потреблять достаточное количество белковой пищи, и яйца один из лучших ее видов.

Также помните что любой вид протеина в качестве дополнения к основному рациону можно принимать с разрешения врача и после консультации с профильным специалистом.

Что такое БЕЛОК ?

Сыворотка - Это первая из полученных форм сывороточного протеина. Она пропускается через керамические мембраны с невообразимо малыми отверстиями. Они свободно пропускают молекулы жиров и углевода лактозы, но задерживают более крупные белковые фракции. Проблема в том, что получить отверстия одинакового диаметра технически невозможно, поэтому фильтрация не отличается высокой чистотой. На мембране оседает смешанная масса, протеина в которой 35–85%. Таким образом, сывороточный концентрат – не самый чистый протеин на свете. Он может содержать довольно значительное количество жиров и лактозы, которая стимулирует газообразование. Именно поэтому концентрат – самая дешевая форма сывороточного протеина на рынке спортивного питания, и его можно считать хорошим выходом только при ограниченных финансовых средствах.

Протеин (белок) — органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку аминокислот, именно протеины составляют основу мышечной ткани. Мышечный рост предполагает положительный азотистый баланс. Кроме того под протеином понимают вид спортивного питания, который состоит из концентрированного белка.

Белки-ферменты обеспечивают протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток.

В бодибилдинге основное значение придается сократительной функции протеина - все произвольные и непроизвольные движения производятся за счет взаимодействия белковых молекул.

Сывороточный белок/протеин (Whey Protein) состоит из нескольких белковых фракций - лактоальбумин, лактоглобулин, иммуноглобулины, лактоферин, гликомакропептиды, которые имеют наивысшую скорость расщепления среди всех цельных белков и делают его незаменимым продуктом для наращивания мышц, а также обеспечения здоровья всего организма.

Аминокислотный состав сывороточных белков наиболее близок к аминокислотному составу мышечной ткани человека, а по содержанию незаменимых аминокислот и аминокислот с разветвленной цепью (ВСАА): валина, лейцина и изолейцина, они превосходят все остальные белки животного и растительного происхождения. Кроме того, примерно 14% белков молочной сыворотки находится в виде продуктов гидролиза (аминокислот, ди-, три- и полипептидов), которые являются инициаторами пищеварения и участвуют в синтезе большинства жизненно важных ферментов и гормонов. Также белки молочной сыворотки заметно снижают уровень холестерина в крови.

Белки в отличие от жиров и углеводов не откладываются в организме про запас и должны ежедневно вводиться с пищей в достаточном количестве. 
Физиологическая суточная норма белка зависит от возраста, пола и профессиональной деятельности.
Взрослому человеку в обычных условиях жизни при легкой работе требуется в сутки в среднем 1,3-1,4 г белка на 1 кг веса тела, а при физической работе — 1,5 г и более (в зависимости от тяжести труда), спортсменам - от 2 г и более.

Содержание белка в дневном рационе детей должно быть выше, чем у взрослых (2,0—3,0 г), что связано с бурным физическим развитием и половым созреванием. Белки животного происхождения в суточном рационе взрослых должны занимать 40—50% от общего количества потребляемых белков, спортсменов - 50-60, детей — 60-80%. Избыточное потребление белков вредно для организма, так как затрудняются процессы пищеварения и выделения продуктов распада (аммиака, мочевины) через почки.

 

Что такое Протеин?

Протеин – это основа спортивного питания, это самая важная вещь для тех, кто хочет нарастить мышечную массу.

Много белка мы получаем с едой – и это также очень важно, – но для тех, кто работает в тренажерном зале, очень важен дополнительный источник протеина, пищевые добавки. Протеиновый порошок – идеальный способ получить необходимую дозу белка. Протеиновое спортивное питание удобно и быстро усваивается организмом.

Протеин как продукт

Белок – это строительные кирпичики, из которых и состоят ваши мышцы. Любая диета должна содержать определенное количество белков, жиров и углеводов, таким образом, это один из ключевых элементов, фундаментальных камней, основа нашего питания.

Очень важно подобрать для себя правильный протеин, так как есть много его видов, каждый из которых больше подходит для определенной цели.

Сывороточный протеин – это высококачественный быстродействующий протеин, который следует принимать сразу после тренировки.

Казеиновый протеин – это медленно усваивающийся протеин, который насыщает мышцы аминокислотами в течении долгого периода времени. Его следует принимать перед сном, тогда ваше восстановление будет полным, а ночной сон максимально полноценным.

Яичный и соевый протеин – прекрасный выбор для вегетарианцев или тех, у кого непереносимость лактозы.

Так что протеин – это универсальный продукт, каждый может подобрать себе тот тип, который ему нужен.

Выбрав подходящий для себя вид протеина, начинайте делать второй шаг.

Прежде всего, всегда внимательно подсчитывайте количество калорий, которые вы потребляете в день. И похудение, и набор мышечной массы – все ведет к количеству принятых калорий. Так что убедитесь, что выбранный вами протеин полностью подходит для ваших целей.

Наконец, подберите подходящий для себя вкус. Протеин придется пить каждый день, причем, скорее всего, не по одному разу, так что его вкус должен быть вам приятен. Производители позаботились о том, чтобы угодить любому клиенту, так что выбор тут поистине большой.

Протеин в бодибилдинге

Преимущества протеина можно перечислять целую страницу. Среди основных, например:

- мышечный рост;

- быстрое восстановление;

- здоровый уровень сахара в крови;

- укрепление иммунной системы;

- подавление чувство голода.

Вред и побочные эффекты

Протеин делается из натурального сырья, поэтому он безвреден для организма. Но есть состояния, когда протеин бывает опасен - при индивидуальной непереносимости продукта (она проявляется аллергией и расстройствами пищеварения), при почечной недостаточности, при непереносимости глютена.

 

Также, сывороточные протеины разделяются по способам обработки на концентраты,изоляты и гидролизаты изолятов:

Концентрат – простейшая очистка сыворотки, усваивающаяся организмом до двух часов.

Изолят - наиболее очищенные белки, которые усваиваются не более 30 минут.

Гидролизат – самые легкие для усвоения, т.к. еще в лабораторных условиях расщеплены до уровня аминокислот.

Рекомендуемые дозы

Выбрав правильный протеин, нужно придерживаться определенных правил приема, дабы полностью раскрыть его потенциал. Быстродействующий протеин следует принимать как до, так и после тренировки, смешивая его с углеводами для того, чтобы пополнить запасы энергии.

 

А перед сном следует обратить внимание на медленно усваивающийся казеиновый протеин.

Правильно рассчитывайте количество протеина, которое вы принимаете. Обычно считается, что следует принимать 1 грамм на каждые полкило вашего веса. При желании можно распределить дневную дозу на несколько раз, чтобы не грузить организм слишком большой дозой белка за один прием.

Также важно обращать внимание на то, сколько жиров и углеводов содержит ваш протеин. Их количество также нужно подсчитывать в течении дня, вместе с белками и калориями.

 

Взрослому человеку в обычных условиях жизни при легкой работе требуется в сутки в среднем 1,3-1,4 г белка на 1 кг веса тела, а при физической работе — 1,5 г и более (в зависимости от тяжести труда), спортсменам - от 2 г и более.

1. Протеин после сна
В среднем большинство людей спит 7-8 часов в сутки. Когда организм в течение этого времени не получает пищу, он начинает использовать запасенные источники энергии, то есть: гликоген из печени и мышц, и аминокислоты, которые получает за счет разрушения мышц. Кроме того, утром повышается выработка гормона кортизола, вследствие чего запускается процесс катаболизма мышечной ткани, чтобы предотвратить его, необходимо принять порцию быстрого протеина. Сывороточный протеин, изолят или гидролизат протеина будет лучшим выбором в этом случае.

2. В течение дня
При наборе мышечной массы важно создать условия, при которых аминокислотный пул будет непрерывно восполняться. Для этого нужно часто питаться, а между приемами пищи выпивать 2-4 порции протеина примерно по 20-35 г. Если вы знаете, что не сможете поесть в течение длительного времени, обязательно примите порцию медленного или комплексного белка.

3. Протеин перед тренировкой
Помимо вашего обычного приема пищи(за 1,5-2 часа до тренировки) следует принять небольшую порцию «быстрого» сывороточного протеина или за 30 минут BCAA. BCAA – это незаменимые аминокислоты, они составляют до трети всех протеинов мышечной ткани и используются как источник энергии при интенсивной мышечной работе. Если во время тренировки в крови нет высокой концентрации аминокислот, организм будет расщеплять мышечный белок и использовать его для обеспечения своих энергетических нужд. Прием легкоусваиваемого сывороточного протеина незадолго до тренировки обеспечит организм необходимым количеством BCAA и поможет вам избежать мышечного катаболизма.

4. Протеин после тренировки
Прием протеина после тренировки очень важен. В это время ваше тело особенно хорошо усваивает питательные вещества. Запасы гликогена исчерпаны, концентрация аминокислот и сахара в крови низкая. Для скорейшего восполнения потраченных углеводных запасов и быстрого поднятия уровня аминокислот в крови непосредственно после тренировки рекомендуется использовать гейнер. Протеин быстро обеспечит поступление аминокислот в кровь, а углеводы пойдут на восстановление гликогена. Прием углеводов с высоким гликемическим индексом вызовет резкий выброс инсулина, что обеспечит лучшее усвоение питательных веществ клетками организма и поспособствует скорейшему восстановлению. Если вы придерживаетесь жиросжигающей программы, то следует отказаться от углеводов в вашем посттренировочном коктейле и ограничиться только концентратом или изолятом сывороточного протеина. Обычный прием пищи может идти спустя час-полтора после этого.

5. Протеин перед сном
Распространено мнение, что прием пищи перед сном ведет к накоплению жира в организме. Это утверждение оправдано в отношении потребления углеводов и жиров, но не в отношении протеина (правда, справедливо это только для физически активных людей). В течение последующих 6-8 часов вы не сможете принимать пищу, и ваше тело не будет получать необходимые для роста и восстановления аминокислоты. Поэтому, для предотвращения ночного катаболизма мышечной ткани рекомендуется за 30 минут до сна принять порцию медленного протеина, который обеспечит продолжительный стабильный уровень аминокислот в крови в течение всей ночи.

Оптимальное время для приема протеина при похудении

При похудении важно потреблять в течение дня протеины в перерывах между приемами пищи, так как с пищей их поступает недостаточно, поэтому могут возникнуть проблемы со здоровьем, ваши мышцы начнут разрушаться и процесс похудения будет протекать неэффективно. Известно, что при снижении массы и ее наборе следует питаться не реже 5-6 раз в сутки, и здесь на помощь приходят протеиновые коктейли, значительно облегчающие жизнь тем, что могут заменять 2-3 приема пищи концентрированным белковым продуктом, не содержащим жиров и углеводов, которые могут серьезно мешать достижению ваших спортивных целей. Порции протеина при похудении составляют 1/2 от стандартной (15 г). Также принимайте протеин за 2 часа до тренировки и 2 часа спустя после тренировки по 1/2 порции.

 

Способ применения:

1,5-2 ст. ложки с горкой (1 ст.ложка = 18-20 грамм) развести на 250-350мл воды.

Принимать между приемами пищи и после тренировки.

 

У каждого индивидуальный подход к приготовлению коктейлей из протеина.

Вот лишь несколько основных вариантов:

- размешивается в чистой воде;
- размешивается с молоком, можно добавлять какао, несквик, немного варенья, все то, что может придать коктейлю приятный вкус.

(дает обильную пену, которая уходит в течении 3-5 минут отстаивания)

Пену можно убрать с помошью Соевого лецитина (5-10% от порции изолята = это 2-3гр). Он еще и полезен!

 

Хранение приготовленного протеинового коктейля:

Срок хранения приготовленного протеинового коктейля зависит от условий хранения и вида протеина. При комнатной температуре белковый коктейль не рекомендуется хранить более 3-4 часов, в холодильнике - более 5-6 часов. При более долгих сроках начинается сбраживание коктейля бактериями, хотя ценность протеина при этом существенно не снижается.

 

Что такое протеин, это ведь что-то связанное с допингом?

Правда, что если его есть, то возникнут проблемы с печенью, потенцией и т. д. и ответы на другие популярные вопросы об этой спортивной добавке.

Опасливое отношение к спортивному питанию, увы, наследие времен СССР, когда протеины, аминокислоты, гейнеры и энергетики для советского человека стояли в одном ряду с анаболическими стероидами. К сожалению, это заблуждение сохранилось и до наших дней.

В оригинале слово «протеин» – это синоним слова «белок» (protein (лат.) - белок (рус.)). Именно его процентное содержание, вместе с содержанием углеводов и жиров, указывается на упаковке каждого пищевого продукта. Поскольку белок является главной составляющей любого организма, его употребление в достаточном количестве значительно важнее, чем достаточное поступление в организм витаминов и микроэлементов. Попадая в организм с пищей любой белок расщепляется пищеварительной системой до отдельных аминокислот, которые, попадая в кровь, разносятся по всему организму, из которых строятся собственные мышечные клетки. Поэтому чем легче будет усваиваться поступаемый в организм белок, тем лучше будет идти восстановление мышц при сильных нагрузках и рост новой мышечной ткани.

По сути протеины — это обыкновенная еда. Много лет назад, на заре их производства, они представляли из себя обычное сухое молоко. Постепенно его стали обезжиривать (жир, скрывающий рельеф — главный враг культуристов). Затем — добавлять витамины и минералы. С развитием промышленных технологий удалось разделить молочносывороточный белок и казеин (два составляющих молочного белка). Казеин обладает крайне низкой степенью усвояемости, в то время как молочносывороточный белок усваивается быстро и почти на 100%. Постепенно молочный белок стали расщеплять даже на отдельные аминокислоты, тем самым максимально облегчив работу пищеварительной системе человека и сделав протеины отличным источником белка для спортсменов.

Со временем выяснилось, что для роста мышц необходим далеко не только белок, но и углеводы — энергия для строительства новых мышечных клеток. И в протеины начали добавлять различные углеводы — глюкозу, фруктозу, мальтодекстрин и т. д. В итоге появились гейнеры — высококалорийные смеси белка и углеводов, идеально подходящие для набора массы. Протеины стали делать уже не только из молока, но и из яиц (яичный белок самый ценный и признан эталонным) и сои.

В настоящее время протеины ушли далеко от своего прародителя: сухого молока. Доступным стал гидролизованный белок (гидролизат) — цепочки молекул из 2-3 аминокислот. Для того, чтобы усвоить такой белок организму почти ничего не надо делать. Это очень важно, когда организму необходимо усиленное питание при физических нагрузках. Пищеварительная система просто не сможет по 4-5 раз в день справляться со свежими окорочками или бифштексами.

Еще одно бытующее заблуждение — то, что протеины (гейнеры, энергетики, аминокислоты и т. д.) необходимы только бодибилдерам. Это не так. За рубежом спортивное питание используется практически во всех активных видах спорта — хоккей, футбол, бокс, борьба, баскетбол, бег и т. д. Даже теннисисты на кортах пьют энергетики, чтобы поддерживать свои силы во время многочасовых матчей. Девушки, занимающиеся фитнесом, шейпингом, аэробикой используют протеины в своих диетах для получения нужных питательных веществ без лишнего жира, который неизбежно присутствует во всех "обычных" продуктах.

Единственная опасность заключается (впрочем, как и в любой другой области) в покупке недоброкачественного товара. К сожалению, многие отечественные "дельцы от спорта", используя ограниченность в средствах многих людей, уже приноровились изготавливать низкокачественное и дешевое спортивное питание, от которого ничего кроме расстройства желудка получить не удастся. Однако избежать этого достаточно просто — не надо кидаться на крайне дешевые протеины в красивых упаковках и покупать их только в специальных магазинах.


BioFoodLab » Растительный протеин — еда будущего

Белок — это основной энергоресурс человеческого организма. Именно он отвечает за строительство клеток и формирование тканей, работу иммунной системы и обменные процессы в организме. Растительный протеин — без преувеличения, еда будущего. Это безопасный альтернативный источник белка для тех, кто решил отказаться от мяса по этическим соображениям или по медицинским показаниям, а также для людей с аллергией на молочные продукты, непереносимостью лактозы, для веганов и вегетарианцев. В последнее время последователей растительного питания становится все больше, но даже если вы не планируете отказываться от животной пищи — растительный протеин станет для вас дополнительным легкоусвояемым источником белка, полезных витаминов и микроэлементов.

По статистике, 80% населения России не добирает дневную норму белка. В связи с этим возникает резонный вопрос: норма — это сколько? 

В Российской Федерации существуют нормы потребления белка для взрослых, утвержденные РПН. Они выглядят так:

  • от 65 до 117 г/сутки, для мужчин
  • от 58 до 87 г/сутки, для женщин

Как видите, разброс довольно велик. Рассчитать необходимое именно вам количество можно с помощью простой формулы: от 0,8 до 2 г белка на 1 кг веса. Учитывайте также свою физическую активность в течение дня: чем больше вы заинтересованы в построении сильных и крепких мышц, чем больше занимаетесь спортом — тем больше белка необходимо употреблять. Почему? 

При переходе на растительный тип питания, кожа становится очень мягкой и пластичной. Поначалу это радует, но со временем она начинает обвисать и терять коллаген. Для того, чтобы этого не произошло, попробуйте полюбить спорт и найти дополнительные источники растительного протеина.

Если ваша цель подтянутое и здоровое тело — задумайтесь над тем, как непросто получить достаточное количество белка из обычной растительной пищи. Вам придется съедать килограммы брокколи, тофу и киноа. Вместо этого попробуйте обогатить свой рацион дополнительными источниками растительного протеина: это могут быть высокобелковые шейки, батончики, печенье — в настоящее время выбор огромен. Главное — среди всего многообразия выбрать качественный источник растительного протеина. Давайте разберемся, какими они бывают, а затем выберем лучший.

СОЕВЫЙ ПРОТЕИН

Самый неоднозначный вид протеина. Последние 20 лет сою то возносят на пьедестал, считая панацеей от сердечно-сосудистых заболеваний, то объявляют врагом № 1 из-за генно-модифицированного сырья, служащего ее основой.

Соевый протеин имеет низкую скорость усвоения и неполноценный аминокислотный состав, так что этот вид протеина на данный момент считается далеко не самым лучшим.

КОНОПЛЯНЫЙ ПРОТЕИН

Порошок из семян конопли дает ощущение сытости, содержит 21 аминокислоту, среди которых 9 незаменимых, и ценные микроэлементы, такие как цинк, железо, кальций, магний и калий. Он усваивается организмом лучше соевого, к тому же этот вид протеина имеет кремовую текстуру и самый приятный вкус, который не нуждается в дополнительный ароматизаторах и усилителях вкуса.

РИСОВЫЙ ПРОТЕИН

В нем содержится 18 аминокислот, среди которых преобладают глутаминовая, аспарагиновая кислота и лейцин. Также рисовый протеин богат витаминами B1, B2 и PP, калием, натрием, магнием и фосфором, а также клетчаткой. Рисовый протеин изготавливают из перемолотого коричневого риса, он считается довольно дешевым, поэтому его часто используют для приготовления различных батончиков и протеиновых десертов. Но вкус рисовый протеин довольно специфический, поэтому лучше всего употреблять его в качестве добавки к смузи или выпечке.

ПОДСОЛНЕЧНЫЙ ПРОТЕИН

Этот вид протеина имеет ярко-зеленый цвет за счет хлорогеновой кислоты. Она служит натуральным красителем подсолнечного белка, выделяющего его среди множества других протеинов. Хлорогеновая кислота необходима организму для того, чтобы превратить жировые клетки в наиболее доступный для организма источник энергии. Легкий и нежный ореховый вкус делает подсолнечный протеин идеальным для использования в смузи и коктейлях.

ТЫКВЕННЫЙ ПРОТЕИН

Тыквенный протеин представляет собой обезжиренные и перемолотые семена тыквы. Он на 66% состоит из белка и содержит 18 аминокислот, среди которых доминируют аргинин, лейцин, изолейцин и валин. Благодаря глютаминовой кислоте и триптофану в составе, тыквенный протеин поддерживает здоровое состояние мозга и нервной системы. Этот протеин имеет специфический солоноватый вкус, поэтому для сладких блюд не подойдет — попробуйте добавлять его в каши.

ГОРОХОВЫЙ ПРОТЕИН

В феврале 2019 года мы в BioFoodLab запустили новую линейку снеков Bite, обогащенных именно гороховым протеином. Такой выбор был сделан не случайно. 

В настоящее время гороховый протеин считается лучшим среди растительных источников белка, и вот почему:

  • В отличие от животных белков, он не содержит холестерина.
  • В нем также отсутствуют фитоэстрогены, лактоза, насыщенные жиры и ГМО.
  • Гороховый белок лишен побочных эффектов, которые вызывают бобовые.
  • Он имеет самую высокую усвояемость — до 98%!
  • Гороховый протеин содержит до 18% незаменимых аминокислот — это в первую очередь аргинин, лизин и глютамин.

Гороховый протеин бывает двух типов: изолят (ок. 80% белка) и концентрат (ок. 50% белка). В спортивном питании чаще используется изолят. Помимо его питательных свойств, изолят довольно универсален: его добавляют в протеиновые шейки, печенье, спортивные батончики. Он станет прекрасным способом дополнительно обогатить свой рациона — для веганов, вегетарианцев и просто людей, интересующихся здоровым образом жизни.

Основываясь на данной статье, вы можете выбрать один дополнительный источник протеина или разнообразить свое питание сразу несколькими. Главное — помните, что все они являются лишь дополнением к сбалансированной диете, которая должна состоять из гармоничного сочетания белков, жиров и углеводов.

Как понять, что вам пора принимать протеиновые добавки

Что такое протеин и зачем он нужен

Протеин — это макронутриент, то есть основное питательное вещество. В русском языке он чаще называется просто белком, и во многих других языках слово «протеин» обозначает именно белок. Спортсмены же под протеином подразумевают белковые пищевые добавки. В любом случае, белок и протеин — это слова-синонимы. И означают они одно и то же — макроэлемент.

Белковых молекул на свете огромное количество. Вместе с ферментными белками их в человеческом организме содержится более 20 000: в мышцах, костях, коже, волосах — в любой ткани. Ферментные белки запускают химические реакции в нашем теле, гемоглобин (тоже белок) в крови переносит кислород.

Без белков наше тело просто не будет работать и вообще жить. Протеины нужны как строительный материал для новых клеток. А ещё они обеспечивают обмен веществ, помогают иммунитету справляться с инфекциями . При их нехватке в питании все эти процессы нарушаются — с разными, но всегда печальными последствиями.

Сами белки состоят из особых органических соединений — аминокислот . Часть из них мы можем синтезировать сами, они называются заменимыми. Часть получаем только с пищей — это незаменимые аминокислоты, их всего девять. Строго говоря, такое разделение очень условно. Ведь синтез аминокислот — сложный процесс, и какие-то заменимые получаются из незаменимых. Главное, что надо об этом знать: в нашей еде должно быть достаточно всех аминокислот сразу.

Поэтому, когда нужно составить сбалансированный рацион, следует включать в него максимально разнообразные продукты. Это, например, как минимум яйца, творог, бобовые, различные виды мяса. Составить меню, которое включало бы побольше такой пищи, реально, но непросто. Не говоря уже о том, чтобы следовать ему. Поэтому, если есть потребность в применении протеиновых добавок, нужно искать те, в которых есть незаменимые аминокислоты. А в протеиновом порошке NUTRILITE™ от Amway их как раз девять.

Протеиновый порошок NUTRILITE™ — это полноценный растительный белок, который легко дозировать и добавлять в ежедневный рацион, чтобы восполнить норму потребления протеина.

Изучить состав протеинового порошка NUTRILITE™

Сколько протеина нужно есть ежедневно

Сколько белка в день нужно именно вам, зависит от многих факторов: веса, пола, возраста и нагрузок. Точной цифры в граммах нет, свою норму нужно определять самостоятельно.

Национальный институт здоровья Великобритании рекомендует руководствоваться количеством потребляемых калорий. Так, норма белков для здорового взрослого должна составлять 10–35% от суточной нормы калорий. Иначе говоря, если вы потребляете 2 000 калорий, то в день надо есть в среднем 100 г белков (это 20%).

Людям, которые много тренируются или физически работают, требуется больше белка. Также белковое питание нужно подросткам — для здорового и полноценного роста и развития организма. А пожилым людям, которые теряют мышечную массу по естественным причинам, протеины помогают быть в форме.

Российский Минздрав приводит более чёткие нормы :

  • Физиологическая потребность в белке для взрослого населения — от 65 до 117 г в сутки для мужчин и от 58 до 87 г в сутки для женщин.
  • Физиологические потребности в белке детей до 1 года — 2,2–2,9 г белка на один килограмм массы тела. Детей старше 1 года — от 36 до 87 г в сутки.

В 2015 году учёные провели целый саммит, посвящённый проблеме потребления белков. На нём пришли к следующим выводам:

  • Для поддержания обмена веществ и мышечной массы при нормальных нагрузках нужно употреблять не менее 1–1,2 г белка на каждый кг массы тела.
  • Пожилым людям следует увеличить потребление белка до 1,5 г на каждый кг массы тела.
  • При сильных физических нагрузках нужно каждый день употреблять 1,6–2 г белка на каждый кг массы тела.

Какой вариант выбрать? Лучше посчитать норму белка на килограмм массы тела по рекомендациям саммита. Если прикинуть средний вес мужчин и женщин, то окажется, что эти нормы вписываются в российские рекомендации.

Где найти протеин

Очевидно, что в пище. И лучше, как уже говорилось выше, если эта пища будет разнообразной.

Зачем нужны добавки протеина

В идеальных условиях, при сбалансированной диете и отсутствии заметных нагрузок, они не нужны: вполне хватит того, что человек получает с пищей.

Но бывают ситуации, когда столько съесть не получается. Например, кто-то не любит мясо, а кто-то вообще придерживается вегетарианской диеты и не употребляет даже молочные продукты. Тогда надо задуматься о том, какие источники белка можно использовать, и подобрать их по согласованию со специалистом.

При физических нагрузках нормы потребления белка повышены. Поэтому протеин часто применяют спортсмены: столько мяса, яиц и молока, сколько нужно для роста мышц, они не могут получить с обычной пищей.

Насколько натуральным можно считать протеин из банки

Именно белковые продукты могут быть полностью натуральными. Белковые молекулы получают из козьего или коровьего молока, а также из растительного сырья. «Ненатуральными» могут быть пищевые добавки — подсластители, ароматизаторы. Но вполне можно найти протеин и без этих составляющих.

В протеиновом порошке NUTRILITE™ есть девять незаменимых аминокислот, но нет ничего лишнего. Никаких ароматизаторов, красителей и подсластителей. Этот протеин не влияет на вкус продукта, поэтому его можно добавлять к разным блюдам: выпечке, молочным продуктам или смузи.

Протеиновый порошок NUTRILITE™ подходит вегетарианцам и даже веганам. Всё дело в том, что он состоит исключительно из растительных продуктов: сои, гороха и пшеницы. Консервантов в нём нет. Более подробную информацию об ингредиентах в его составе можно найти на этикетке.

А растительное сырьё для добавок производитель выращивает на собственных органических фермах — с заботой об окружающей среде.

Попробовать протеиновый порошок NUTRILITE™

А может ли быть вред от протеина?

Наш организм так устроен, что любой «перекос» может на него негативно повлиять. Если есть преимущественно белки, это может привести к проблемам со здоровьем в долгосрочной перспективе:

  • При нехватке в рационе клетчатки и углеводов и упоре на мясную диету может появиться неприятный запах изо рта.
  • Слишком много жирного мяса в рационе повышает риск развития сердечно-сосудистых заболеваний.
  • Диета с высоким содержанием белка может навредить людям с заболеваниями почек.

Но эти риски можно снизить, если не сидеть на белковой диете и каждый день есть свежие фрукты и овощи — то есть составить сбалансированный план питания.

Соевый протеин | Соевый белок | Сойка

Соевый протеин | Соевый белок | Сойка | Сойкапедия
Соевый протеин - (protein — белок) — это продукт глубокой переработки соевых бобов, позволяющей довести содержание белка в конечном продукте до 90-94% и является одним из самых коммерчески значимых и широко производимых в мире изолированных белков (наряду с глютеном, казеином и сывороточным белком). Соевый белок по составу незаменимых аминокислот почти идентичен белкам животного происхождения и практически не уступает им по питательности, пищевой ценности и усвояемости. Более того, он содержит более высокий процент некоторых аминокислот (глютамина, лизина, аргинина и аминокислот с разветвленными цепочками), чем высококачественные животные протеины, в том числе сывороточный, яичный и казеин.

Уникальными свойствами соевого протеина являются способность снижать холестерин в крови, а также удерживать кальций в костях. По рекомендации FDA, 25г соевого белка в день, как часть диеты с низким содержанием жира и холестерина, снижают риск сердечно-сосудистых заболеваний. Связанные с белком изофлавоны сои блокируют рост раковых клеток, поэтому в настоящее время компании, специализирующиеся в области увеличения продолжительности жизни, рекомендуют использовать изолят соевого белка для лечения некоторых видов рака.

Именно поэтому соевые белки сегодня широко используются в качестве ингредиентов в производстве многих специализированных продуктов. На основе соевого протеина изготавливают детское питание для грудничков-аллергиков, белковые смеси для спортивного питания, соевые молочные продукты с заданными свойствами, продукты функционального питания, используют в мясоперерабатывающей промышленности для улучшения сочности изделий и многих других целей.

Места производства: США, Китай.

Кулинарные свойства: В системе общественного питания соевый протеин может быть использован для приготовления белковых коктейлей и обогащения полноценным белком любых блюд. Соевый белок прекрасно заменяет кукурузный крахмал в выпечке и десертах. Розничный потребитель также может ввести соевый протеин в свое ежедневное меню для тех же целей – это бюджетный вариант оздоровления рациона семьи.

Имеет ли значение, где вы получаете белок?

Все животные должны регулярно есть белок, чтобы выжить, потому что мы не можем сделать белок из жира, углеводов или холестерина. Белки образуют ферменты, мышцы, гормоны и другие жизненно важные компоненты организма. Сколько белка нам нужно, и имеет ли значение, откуда мы его получаем?

Что такое белок?

Белки - это сложные молекулы самых разных форм и размеров, которые необходимы для всех форм жизни. Белки принимают непосредственное участие практически во всем, что происходит внутри наших клеток, и они бесконечно более разнообразны и сложны, чем углеводы и жиры.

Ниже приведены лишь несколько примеров важных белков организма:

  • Ферменты (для проведения химических реакций)
  • Пептидные гормоны (пример: инсулин)
  • Антитела (молекулы иммунной системы)
  • Мышечные волокна
  • Нейротрансмиттеры (примеры: серотонин, адреналин, дофамин, закись азота и гистамин)
  • Белки-переносчики крови (примеры: гемоглобин, альбумин)
  • Волосы, кожа и ногти
  • Меланин (пигмент кожи)

Ниже приведены некоторые примеры важных молекул, которые невозможно построить без белков:

  • ДНК и РНК
  • Глутатион (важнейший антиоксидант)
  • Креатин (снабжает мышцы энергией)

Почему мы должны есть белок?

Углеводы, жиры и холестерин состоят из углерода, водорода и кислорода, но белки уникальны, потому что они также содержат азот .Вот почему организм не может производить белок из углеводов, жиров или холестерина. Мы можем производить углеводы (из белка) и можем хранить некоторые дополнительные в виде гликогена. Мы можем сделать холестерин из чего угодно, а избыток холестерина можно переработать с желчью. Мы можем сделать большинство жиров из чего угодно и можем накапливать огромное количество лишних жиров.

Мы можем прожить всю жизнь (после младенчества), не употребляя в пищу углеводов, и мы можем прожить 6 месяцев или более, не употребляя в пищу никаких жиров, в зависимости от того, сколько жира у нас изначально есть на нашем теле.Однако у нас нет возможности хранить белки, и мы можем жить не более 70 дней, не употребляя никаких белков.

Поскольку мы не можем производить белки с нуля и не можем накапливать излишки белка, белок является единственным макроэлементом, который нам абсолютно необходимо регулярно есть, чтобы развиваться. Без достаточного количества белка в рационе у тела не будет другого выбора, кроме как расщеплять мышечные волокна, чтобы высвободить белок, необходимый для выживания.

Что такое аминокислоты?

Белки состоят из небольших строительных блоков, называемых аминокислотами.Хотя существуют сотни аминокислот, для построения белков используется только 20 аминокислот. Комбинируя эти 20 аминокислот в различных последовательностях, клетки могут создавать тысячи уникальных белков. Аминокислоты подобны буквам алфавита, и наши клетки складывают их в разные комбинации, как слова в словаре, каждое из которых имеет свое значение и цель.

Есть 9 незаменимых (или незаменимых) аминокислот , которые мы не можем изготовить с нуля ни при каких обстоятельствах.Мы должны регулярно употреблять в пищу все 9 из этих аминокислот:

  • Гистидин
  • Лизин
  • Треонин
  • Триптофан
  • Лейцин (разветвленный)
  • Изолейцин (разветвленный)
  • Валин (разветвленный)
  • Метионин (содержит серу; может быть преобразован в цистеин)
  • Фенилаланин (может быть преобразован в тирозин)

* Аминокислоты с разветвленной цепью не метаболизируются в печени; они используются в основном мышечными клетками.

Существует 5 «условно незаменимых» аминокислот , которые нам необходимо употреблять в пищу при определенных обстоятельствах (рост, стресс, болезнь):

  • Тирозин
  • Цистеин
  • Глютамин
  • Аргинин
  • Proline

Есть 6 «заменимых» аминокислот , которые мы можем получить из других аминокислот:

  • аспарагин
  • Аланин
  • Серин
  • Глицин
  • Аспарагиновая кислота
  • Глутамат

Сколько белка мне нужно?

Это кажется таким простым вопросом, но это не так.. .

По данным Всемирной организации здравоохранения (ВОЗ), суточная потребность в белке определяется следующим образом:

«самый низкий уровень потребления белка с пищей, который уравновешивает потери азота из организма и, таким образом, поддерживает белковую массу тела у людей с энергетическим балансом и умеренным уровнем физической активности».

Однако ВОЗ также признает, что:

«это определение потребности в азотном балансе не обязательно определяет оптимальное потребление для здоровья, которое менее поддается количественной оценке.”

И, когда дело доходит до того, сколько именно каждой незаменимой аминокислоты нам нужно в день:

«В настоящее время нет полностью надежного метода определения диетических потребностей в незаменимых аминокислотах».

Мы знаем, что человеческое тело потребляет от 300 до 400 граммов белка каждый день, но это не обязательно означает, что мы должны съедать от 300 до 400 граммов белка каждый день; мы можем получить большую часть этого дневного количества, просто перерабатывая использованные белки.Мы не можем перерабатывать все белки, которые мы едим, потому что некоторые из них теряются из-за неэффективности метаболизма, а некоторые теряются в результате естественной повседневной деятельности:

  • слущивание клеток кожи
  • рост волос
  • Распад ДНК / РНК
  • непереваренный белок (съеденный бактериями толстой кишки)
  • пот
  • Аммиак в моче (используется для регулирования pH крови)
  • менструация
  • сперма
  • окисление / глюконеогенез (сжигание аминокислот для получения энергии)

Поскольку мы теряем часть белка каждый день, мы должны есть белок, чтобы восполнить эти потери.Институт медицины (IOM) утверждает, что среднее дневное потребление белка минимум для среднего взрослого должно составлять:

0,8 грамма белка на кг массы тела
~ или ~
0,36 грамма белка на фунт массы тела

Например, человек весом 150 фунтов умножит 150 фунтов на 0,36 грамма белка = 54 грамма белка в день. Простой способ сделать приблизительный расчет потребности в голове - разделить массу тела на 3. Это немного занижает, но это очень близко.

Потребность в белке, в граммах белка на фунт массы тела:

  • 0–6 мес .: 0,69
  • от 7 до 12 мес: 0,54
  • Возраст от 1 до 3 лет: 0,48
  • Возраст от 4 до 13 лет: 0,43
  • Возраст от 14 до 18 лет: 0,39
  • Возраст 19 и старше: 0,36

Беременным женщинам нужен дополнительный белок для роста их детей:

  • 1 триместр: + 0,5 г в сутки
  • 2 триместр: + 8 грамм в день
  • 3 триместр: + 25 грамм в сутки

Кормящим матерям необходим дополнительный белок для роста ребенка:

  • 1-е 6 мес .: + 16 г / сут (по данным ВОЗ)
  • 2-е 6 мес: + 10 г / сут (по данным ВОЗ)

[МОМ рекомендует добавлять 25 граммов в день в течение всей лактации]

Взрослым с травматическими повреждениями (ожоги, серьезные инфекции, травмы головы и т. Д.) Необходимо временно увеличить потребление белка для заживления:

Относительно того, увеличивают ли физические упражнения потребность в белке:

«Вопрос о том, как изменение потока энергии из-за повышенной активности влияет на азотный баланс, может иметь большое практическое значение.Однако этот важный вопрос плохо изучен ».

Однако здравый смысл подсказывает, что для наращивания мышечной массы требуется дополнительный белок.

Сколько протеина в пище?

Подробный список продуктов и их содержания белка можно найти на веб-сайте USDA Food Data Central.

Имейте в виду, что граммы белка не равны грамму мяса, потому что мясо не является чистым белком. Например:

  • приготовленная куриная грудка весом 172 грамма (6 унций) содержит 54 грамма (чуть менее 2 унций) белка
  • : приготовленный гамбургер весом 172 грамма (6 унций) содержит 42 грамма (1.5 унций) белка (говядина содержит меньше белка на 30 грамм, чем курица, потому что говядина содержит больше жира)

Нужны ли людям, соблюдающим низкоуглеводные диеты, дополнительный белок?

Стандартные научные источники (например, ВОЗ и МОМ) не рассматривают этот вопрос, потому что исследования потребности в белке проводятся на людях, придерживающихся стандартных диет, которые обычно содержат много углеводов. Люди, которые придерживаются стандартной диеты, производят сахар в крови из сахара и крахмала, которые они едят.Однако, если вы придерживаетесь диеты с очень низким содержанием углеводов, вместо этого вам нужно будет производить глюкозу из белка, потому что мы можем производить только очень небольшое количество глюкозы из жира. Если вы не потребляете достаточно белка для поддержания уровня сахара в крови, ваше тело будет отбирать белок из ваших мышц для выполнения этой важной задачи. Поэтому людям, придерживающимся низкоуглеводной диеты, вероятно, необходимо увеличить потребление белка, чтобы поддерживать здоровый уровень сахара в крови без потери мышечной массы.

Что произойдет, если я съедаю слишком много белка?

Я не нахожу доказательств того, что превышение дневной минимальной потребности в белке опасно для вашего здоровья, поэтому, если вы сомневаетесь, сделайте ошибку в сторону того, чтобы есть больше, а не меньше.По данным Института медицины, их насчитывается:

.

«нет определенного уровня потребления, при котором не было выявлено потенциальных побочных эффектов протеина. . . [и] нет никаких доказательств того, что аминокислоты при обычном или даже высоком потреблении белка из пищевых продуктов представляют какой-либо риск ».

Некоторые из вас, возможно, слышали, что диета с высоким содержанием белка может вызвать болезнь, но диеты с высоким содержанием белка, упомянутые в этих утверждениях, были не просто с высоким содержанием белка - они также были либо слишком низкокалорийными, либо слишком низкокалорийными, слишком мало питательных веществ или содержит большое количество продуктов, которые могут быть надоедливыми.Нет никаких доказательств того, что диета с высоким содержанием животных белков И жиров вредна.

Некоторые из вас могут быть знакомы с концепцией «кроличьего голодания», когда люди пытались существовать на диете, состоящей только из очень нежирного кроличьего мяса, и заболели. Это явление часто называют причиной не придерживаться диеты, содержащей слишком много животного белка. Однако проблема этой диеты заключалась не в наличии слишком большого количества животного белка; это было отсутствие адекватного жира:

«Исключительная диета из любого нежирного мяса, практическим примером которого является кролик, вызовет расстройство пищеварения и диарею.Поедание кролика все больше и больше, как это принято делать из-за нарастающего дискомфорта от голода, только ухудшит его состояние. Диарея и общий дискомфорт не исчезнут , если в диету не добавить жир. Смерть последует, иначе в течение нескольких дней. Наверное, лучше будет просто на воде, чем на кролике и воде ». [Анжер]

При диете, состоящей исключительно из животных, которая, естественно, чрезвычайно мало углеводов, организм должен использовать жир для получения энергии.Организму также необходимы пищевые жиры для поглощения витаминов и других питательных веществ из продуктов. Существует ряд культур (хороший пример - эскимосы), которые веками процветали на почти 100% животной пище без каких-либо негативных последствий.

Возможно, вы слышали, что употребление слишком большого количества белка может повредить почки, но это тоже неправда. [Для получения дополнительной информации см. Мою страницу с мясом]

Что делает организм с избытком белка?

Любой дополнительный белок, в котором ваш организм не нуждается, превращается в одно из трех:

  1. мочевина (моча)
  2. глюкоза (уровень сахара в крови)
  3. Аммиак (моча)

Когда у клеток появляется лишний белок, в котором они не нуждаются, они отправляют его в печень, где он превращается либо в глюкозу, либо в мочевину.В стандартных условиях 90% избыточного белка превращается в мочевину (нетоксичный продукт жизнедеятельности) и выводится с мочой. Печень обладает очень высокой способностью вырабатывать мочевину и может обрабатывать до 230 граммов белка за раз.

Судьба избытка белка определяется гормональным состоянием организма. Например, если уровень сахара в крови падает, глюкагон и другие гормоны активируют глюконеогенез в печени, который превращает аминокислоты в глюкозу для поддержания нормального уровня сахара в крови.Все аминокислоты, кроме лейцина и лизина, могут быть превращены в глюкозу (вместо этого лейцин и лизин могут быть превращены в кетоновые тела, которые большинство клеток тела могут сжигать для получения энергии). Когда уровень инсулина высок, глюконеогенез отключается, и печень просят превратить глюкозу в жир, поэтому в этих условиях можно превратить избыточные аминокислоты в жир.

Избыток белка может вызвать повышение уровня сахара в крови, однако этот потенциал варьируется от одного человека к другому, и повышение уровня сахара в крови, которое действительно происходит у некоторых людей, не соответствует большим скачкам, которые могут быть вызваны избыток углеводов (особенно рафинированных углеводов с высоким гликемическим индексом - см. страницу об углеводах).

Аммиак - еще один способ избавления организма от белка, но наименее важный. У каждого человека есть небольшое количество аммиака в крови, и большая часть его поступает от бактерий в толстой кишке. Бактерии расщепляют непереваренные белки в нашей пище, выделяя токсичный аммиак в качестве побочного продукта, который всасывается нашим кровотоком. Печень быстро выводит этот аммиак из обращения, так что его уровень остается очень низким. Почки тоже способны вырабатывать аммиак, но они выводят его с мочой (как способ регулировать кислотность крови).

В чем разница между растительными белками и животными белками?

  1. Большинство растительных продуктов содержат меньше белка на унцию, чем продукты животного происхождения.
  2. В большинстве растительных продуктов отсутствует хотя бы одна из девяти незаменимых аминокислот (исключения включают сою и киноа).
  3. Растительные продукты, как правило, содержат меньше лизина, треонина и серосодержащих аминокислот цистеина и метионина. Пшеничный белок особенно низок в лизине. В кукурузе особенно мало триптофана.Бобовые (включая сою) особенно бедны серосодержащими аминокислотами.
  4. Растительные белки с большей вероятностью вызывают пищевую аллергию и повышенную чувствительность, чем белки большинства видов мяса животных. Пять из девяти основных пищевых аллергенов - это растительные белки: глютен (белок, содержащийся в пшенице и родственных зернах), соя, кукуруза, орехи и арахис [остальные четыре - это молочный белок, яичный белок, моллюски и рыба].
  5. Некоторые растительные белки менее усвояемы (менее биодоступны), чем животные белки.Белок из кукурузы и бобов является наименее усваиваемым - около 70%, по сравнению с мясом, которое усваивается примерно на 94%. Глютен содержит участки повторяющихся аминокислотных последовательностей (богатых пролином и глутамином), которые особенно трудно переваривать нашим ферментам, поэтому мы не можем полностью расщепить этот белок на отдельные аминокислоты. [Гутьеррес, 2017]
  6. Зерна, бобы, орехи и семена (основные источники белка для растительной диеты) содержат антипитательные вещества, в том числе ингибиторы протеазы , которые препятствуют способности организма переваривать белки, и клетчатку, которая препятствует усвоению белка.Эти источники растительного белка также включают фитиновую кислоту , которая препятствует усвоению минералов. [См. Мою страницу о зернах, бобах, орехах и семенах для получения дополнительной информации об этих антинутриентах. См. Также мою статью «Продукты, вызывающие гипотиреоз», чтобы узнать о риске зоба от употребления сои.]

Что произойдет, если я не съем достаточно белка?

Дефицит белка очень редко встречается в развитых странах. Исследования веганов и вегетарианцев в развитых странах показывают, что они, как правило, получают достаточное количество белка с пищей.Раньше мы думали, что веганы должны употреблять особые сочетания растительной пищи при каждом приеме пищи, чтобы быть уверенным, что они получают все девять незаменимых аминокислот, в которых нуждается их организм. Однако теперь мы знаем, что организм может удерживать аминокислоты в течение нескольких часов, поэтому, если веганы в какой-то момент в течение дня получают все девять незаменимых аминокислот в своем рационе, им не нужно беспокоиться о еде. их одновременно при каждом приеме пищи. Однако веганы должны с осторожностью употреблять в пищу различные источники растительного белка, чтобы получить все необходимые аминокислоты.Если рис, кукуруза или пшеница являются ЕДИНСТВЕННЫМ источником пищевого белка, потребности в незаменимых аминокислотах не будут удовлетворены.

К сожалению, белковая недостаточность - очень частая причина недоедания в слаборазвитых странах. Белковая недостаточность тормозит рост, снижает иммунную функцию и увеличивает восприимчивость к инфекциям.

  1. Диеты стран третьего мира часто содержат слишком мало калорий всех видов, не только белковые. Недостаточное потребление калорий может привести к сжиганию белков для получения энергии вместо того, чтобы использовать их для производства важных молекул тела.
  2. Диеты стран третьего мира часто бедны необходимыми витаминами, которые необходимы для правильного создания, использования и переработки белков.
  3. Диеты стран третьего мира часто содержат очень много растительной пищи, потому что они дешевле, чем продукты животного происхождения. Многие растительные продукты содержат «ингибиторы протеазы», ​​которые влияют на способность организма переваривать белки, а сама клетчатка препятствует усвоению белка.

Итог по белку

  • Мы должны регулярно употреблять в пищу высококачественные источники белков, потому что мы не можем производить их с нуля и хранить их.
  • Источники белка животного происхождения идеальны, потому что они содержат все 20 аминокислот, которые наши клетки используют для создания белков, а также потому, что они легче перевариваются и усваиваются. Однако тщательно спланированная веганская диета может обеспечить достаточное количество белка.
  • Растущие дети / подростки, беременные / кормящие женщины, люди с травмами или тяжелыми инфекциями, а также люди, соблюдающие низкоуглеводную диету, имеют более высокие потребности в белке, чем средний человек.
  • Нет никаких доказательств того, что потребление белка сверх расчетной дневной нормы вредно для здоровья.

Список литературы

Акоста ПБ. Доступность незаменимых аминокислот и азота в веганском рационе. Am J Clin Nutr. 1988; 48 (3 доп.): 868-874.

Анжер, Б. Как остаться в живых в лесу . Нью-Йорк, Нью-Йорк: Питер Смит; 1983.

Craig WJ, Mangels AR. Позиция Американской диетической ассоциации: вегетарианские диеты. J Am Diet Assoc . 2009; 109 (7): 1266-1282.

Франкенфилд Д. Энергозатраты и потребность в белке после травм. Нутр Клин Практик . 2006; 21 (5): 430-437.

Gutiérrez S et al. В пищеварительном тракте человека есть протеазы, способные гидролизовать глютен. Mol Metab. июл 2017 г .; 6 (7): 693-702.

Институт медицины и Совет по пищевым продуктам и питанию. Нормы потребления энергии, углеводов, клетчатки, жиров, жирных кислот, холестерина, белков и аминокислот (макроэлементы) . Вашингтон, округ Колумбия: Национальная академическая пресса; 2005.

Nelson D, Cox, M. Lehninger Principles of Biochemistry. 5-е издание. Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: WH Freeman; 2008.

Pencharz PB, Young VR. Белок и аминокислоты. В: Bowman B, Russell R, eds. Настоящие знания в области питания . 9-е издание. Вашингтон, округ Колумбия: Международный институт наук о жизни; 2006.

Совместная консультация экспертов ФАО / ВОЗ / УООН по потребностям в белках и аминокислотах в питании человека. Серия технических отчетов ВОЗ 935. Женева, Швейцария: ВОЗ; 2002.

Young VR, Pellett VL. Растительные белки по отношению к белковому и аминокислотному питанию человека. Am J Clin Nutr. 1994; 59 (5 доп.): 1203S-1212S.

Протеин Spike / Протеин S

Spike-белок (S-белок) - это большой трансмембранный белок типа I, содержащий от 1160 аминокислот для вируса птичьего инфекционного бронхита (IBV) до 1400 аминокислот для коронавируса кошек (FCoV) (рис. 1). Кроме того, этот белок сильно гликозилирован, поскольку он содержит от 21 до 35 сайтов N-гликозилирования. Белки-шипы собираются в тримеры на поверхности вириона, образуя характерную «корону» или короноподобный вид.Эктодомен всех шиповых белков CoV имеет одну и ту же организацию в двух доменах: N-концевой домен, названный S1, который отвечает за связывание рецептора, и C-концевой домен S2, ответственный за слияние (Рисунок 2). Разнообразие CoV отражается в вариабельных белках-шипах (S-белки), которые превратились в формы, различающиеся их рецепторными взаимодействиями и их ответом на различные триггеры окружающей среды слияния вирус-клеточной мембраны.

Сообщается, что 2019-nCoV может инфицировать респираторные эпителиальные клетки человека посредством взаимодействия с человеческим рецептором ACE2.Действительно, рекомбинантный белок Spike может связываться с рекомбинантным белком ACE2.

Заметное различие между белками-спайками разных коронавирусов заключается в том, расщепляется ли он во время сборки и экзоцитоза вирионов. За некоторыми исключениями, в большинстве альфа-коронавирусов и бета-коронавируса SARS-CoV вирионы несут нерасщепленный спайковый белок, тогда как в некоторых бета- и всех гаммакоронавирусах белок расщепляется между доменами S1 и S2, обычно с помощью фурина, Гольджи. -резидентная протеаза хозяина.Интересно, что среди видов вируса гепатита мышей бета-коронавируса (MHV) разные штаммы, такие как MHV-2 и MHV-A59, проявляют разные требования к расщеплению. Это имеет важные последствия для их фузогенности.


Рисунок 1. Спайковый белок коронавируса.

Сколько белка должно быть в моем протеиновом батончике? Ответил.

Белок: мы все без ума от него. Дело в том, что если вы заботитесь о своем здоровье и заботитесь о чистом и здоровом питании, то белку, вероятно, вы уделяете много внимания. Хотя мы живем в мире, где новая диета или план питания появляются почти каждую неделю (ешьте это, а не то! Углеводы - враг - нет, подождите, они классные! Жир - это плохо, нет, подождите, все в порядке !) протеин, особенно протеиновые батончики, никогда не выходит из моды.

Вам не нужно болтать с диетологом или диетологом - просто спросите обычного человека с улицы, и он, вероятно, вспомнит о белке, когда его спросят о здоровом питании. Практически любой скажет вам, что, без сомнения, употребление большого количества белка является ключом к здоровому питанию.Любимый способ получить протеин - протеиновый батончик - удобный, портативный и вкусный. Но вы когда-нибудь останавливались и спрашивали себя, сколько протеина вам нужно съесть в идеальном батончике? Больше всегда больше? Есть золотая сумма? Зависит ли это от того, пытаетесь ли вы похудеть, набрать мышечную массу или просто поддерживать здоровье и оставаться довольным, будучи сытым?

Давайте углубимся в суть дела. Но сначала, почему вообще такая ажиотажная реклама протеина, и что он вообще делает для нас?

Для чего действительно полезен белок?

Есть веская причина, по которой мы все так озабочены белком.В конце концов, белок абсолютно необходим для здоровья в целом и питательное вещество, на которое действительно полагается наш организм.

Вы, наверное, слышали о ключевых «макроэлементах», и белок - это именно то, что вам нужно. Одна из трех основных групп питательных веществ, необходимых нашему организму для топлива и роста, наряду с углеводами и жирами, белок является важной пищевой группой и, безусловно, занял достойное место на наших столах.

В самом общем смысле белок - это сложная молекула, которая действует как строительный блок для всего нашего тела.Волосы, кожа, ногти, мышцы, кости… что у них общего? Ни один из них не мог бы существовать в буквальном смысле без белка.

Чтобы еще больше его расщепить, молекулы белка состоят из аминокислот. Все эти химические соединения можно классифицировать как незаменимые или несущественные - основные (их девять) называются так, потому что мы не можем создать их органически в нашем организме, то есть мы полагаемся на пищу, чтобы получить их.

Вы, вероятно, слышали совет о том, что нам следует сосредоточиться на потреблении полноценного белка, который относится только к тем, которые содержат как незаменимые, так и заменимые аминокислоты.Хотя в этом утверждении есть свои достоинства, самое главное - вы потребляете качественный белок из чистых и полезных источников. Не все белки одинаковы, поэтому убедитесь, что вы потребляете эти «чистые» источники, которые наш организм может полностью использовать, например орехи, суперпродукты и бобовые, важнее, чем то, есть ли вы полноценные белки с каждым приемом пищи.

Белок как энергия

С одной стороны, он обеспечивает жизненно важные запасы энергии и силы для нашего тела, сохраняя нас сытыми, заряженными энергией в течение всего дня и способными функционировать на все 100%.Наряду с двумя другими ключевыми макроэлементами, углеводами и жиром, белок необходимо обязательно включать в свою пищу, и он особенно хорош для поддержания уровня насыщения в течение дня. Это означает меньшее количество перекусов и перееданий, поскольку мы получаем качественное питание, которое будет поддерживать нас естественным образом, заряжать энергией и быть готовыми к повседневной жизни.

Белок и ваши фитнес-цели

Спросите любого бодибилдера или спортсмена: нигде протеин не вызывает столько ажиотажа, как в мире фитнеса.

Хотя никто не оспаривает, что белок необходим как часть любой здоровой диеты - будь вы олимпийским спортсменом или йогом, или ваша основная форма упражнений - погоня за своими детьми, это правда, что белок особенно важен и может быть необходимо в больших количествах, если вы спортсмен, желающий набрать массу или изменить свое телосложение.

Когда мы подвергаем свое тело тяжелой тренировке, такой как поднятие тяжестей или занятие по вращению, наши мышцы подвергаются стрессу, который на самом деле создает тонны микротрещин и разрывов в самой мышечной ткани.Если вы когда-либо чувствовали боль на следующий день после тренировки, вы буквально чувствуете слезы, нанесенные вашим мышечным волокнам. Как только мы выходим из тренажерного зала или занятия на спиннинг, наши мышцы начинают процесс восстановления, и именно здесь в игру вступает белок.

Без достаточного количества протеина в батончике или закусках организм не имеет того, что ему нужно восстанавливать. Вы можете думать о тренировках, но о том, чтобы питаться сбалансированно, включая белковые, как о попытке запустить автомобиль на пустом баке бензина.

Белок не только играет жизненно важную роль в восстановлении и восстановлении мышц и нашей общей способности восстанавливаться после тренировок каждый день, но и потребление белка также является вашим лучшим потребителем, если вашей целью является потеря веса или жира. Поскольку белок сохраняет энергию и дольше сохраняет чувство сытости, достаточное количество еды помогает нам оставаться довольными, AKA лучше может отказаться от печенья или пиццы в комнате отдыха, в которых мы действительно не нуждаемся.

Итак, сколько протеина достаточно?

Как мы видели, белок, несомненно, играет ключевую роль в нашем здоровье и жизнеспособности.Неудивительно, что возникла целая индустрия, чтобы удовлетворить эту потребность и убедиться, что мы получаем ее в достаточном количестве, особенно с учетом образа жизни на ходу, из-за которого многие из нас едят еду из Tupperware и в машине (подробнее о почему стержни могут быть идеальным решением, далее).

Хотя мы все знаем, что нам следует его есть, если вы спросите десять человек, какое количество белка является идеальным, вы, вероятно, получите десять разных ответов. Другими словами, вы не виноваты, если обнаружили, что не совсем уверены в вопросе: сколько протеина достаточно?

Вероятно, это потому, что на этот вопрос нет универсального ответа, поскольку потребности в белке различаются в зависимости от возраста, пола, веса и уровня активности.Бодибилдеру-мужчине, пытающемуся набрать массу и рост мышц, потребуется больше белка, чем малышу или ребенку, точно так же, как кормящей женщине потребуется больше, чем среднему молодому человеку.

Высокобелковые диеты, такие как палео и кето, создают впечатление, что белок - это главное для здоровья, но в целом нам не нужно столько, сколько вы, вероятно, думаете. Большинство организаций здравоохранения рекомендуют (вполне достижимую) суточную дозу около 0,08 грамма на килограмм веса тела или 0,36 грамма на фунт.Для тех из вас, кто не любит вычислять числа, это примерно составляет скромные 46 граммов для средней здоровой женщины или чуть больше для мужчин (https://www.webmd.com/food-recipes/protein ).

Одна вещь, которую следует понимать об этой рекомендуемой суточной дозе (RDA), заключается в том, что это число указывает нам минимум, который нам нужен, чтобы быть здоровыми, хотя на самом деле это немного больше, чем то, что нужно большинству из нас, просто на всякий случай. Это означает, что если мы достигнем суточной суточной нормы, большинство из нас будет получать немного больше, чем нам нужно, поэтому вы можете быть уверены, что ваше тело действительно получает достаточно, и нет необходимости сходить с ума от белка, превышающего рекомендованную суточную норму.

Имея в виду эту скромную цель, давайте поговорим об одном из самых удобных и простых способов ежедневно получать большую порцию еды - с любимым перекусом на ходу, старым добрым протеиновым батончиком и о том, как выбрать тот, который подходит для ваших целей.

Итак, вы занятой человек, но при этом уделяете первоочередное внимание здоровью и питанию. Во-первых, похлопайте себя по спине! Во-вторых, у вас есть несколько вариантов. При правильном выборе протеиновый батончик из магазина может стать отличным диетическим выбором и отличным ежедневным перекусом или лакомством после или перед тренировкой.При выборе бара необходимо учитывать несколько моментов.

Прежде чем мы перейдем к хорошим, плохим и вещам, которых следует избегать, давайте посмотрим, почему бар имеет смысл.

Во-первых, удобство. Кто сейчас не занят? Хотя в идеальном мире мы хотели бы готовить все блюда на кухне и никогда не выбегать из дома, на самом деле мы держим пари, что неплохая часть ваших блюд каждую неделю или даже день съедается из посуды Tupperware. , в пути или из машины. Вот почему бар имеет большой смысл, особенно если у вас загруженный график.

Еще одним отличным «профи» батончика является их сочетание питательных веществ и макросов. Здоровый батончик - это батончик с идеальным сочетанием полезных углеводов, жиров и белков в одной удобной упаковке. Эта идеальная комбинация обеспечит вас большим количеством питательных веществ и энергии, которые помогут вам справиться с утренней встречей, после школы или после тренировки. В отличие от чего-то, что может содержать слишком мало калорий или белка, чтобы удержать вас, например, яблока или моркови и хумуса, протеиновый батончик на самом деле должен поддерживать вас как минимум на пару часов, то есть, если ваш график напряженный, и вы обнаружите, что бегать и не хотеть голодать, это идеальный выбор.

Сколько протеина должен содержать ваш идеальный батончик?

Здесь все становится немного интереснее.

Большинство из нас, вероятно, подумает, что чем больше, тем лучше, но это не относится к протеиновым батончикам или протеину в целом.

Хотя в мире фитнеса, бодибилдеров и даже обычных людей, заботящихся о своем здоровье, существует общее мнение, что нужно поглощать белок любым доступным нам способом, если это ваш подход, вы, возможно, принесете больше вреда, чем пользы (или меньше всего крутит колеса.Как уже говорилось, в суточной норме потребления белка уже содержится немного больше белка, чем, вероятно, нужно большинству из нас - вы можете думать об этих лишних граммах как о подушке, просто чтобы убедиться, что вы в порядке. Так что, если вы пытаетесь съесть больше, чем рекомендовано, будь то в виде слишком больших куриных грудок на ужин или протеиновых батончиков с более чем 40 граммами протеина, вы идете за борт.

С точки зрения содержания белка, батончики, доступные в магазинах, могут сильно различаться - некоторые содержат менее 10 граммов (многие шоколадные батончики непреднамеренно содержат больше, но также гораздо больше калорий, сахара и жира), тогда как батончики с более высоким уровнем потребления примерно в 40 граммах.Для типичной здоровой женщины, которой нужно всего около 45 граммов белка в день, батончик, содержащий даже 5-10 граммов, станет отличной закуской. Предположительно, вы будете есть несколько других приемов пищи и закусок в течение дня, что легко обеспечит вас остальным белком.

И если вы убедитесь, что ваш рацион включает в себя всесторонний выбор цельных продуктов, вы, скорее всего, соблюдаете суточную норму потребления белка, даже не осознавая этого.

Цельных продуктов, которые следует добавить в свой рацион:

  • Производство
  • Цельное зерно
  • Полезные жиры
  • Листовые зеленые овощи
  • Бобовые
  • Тофу
  • Обогащенное растительное молоко
  • Постное мясо
  • Искусственное мясо (например, Beyond Meat)

Для тех, кто пытается набрать массу, набрать вес или мышечную массу или достичь серьезных целей в тренажерном зале, исследование указывает на идеальное число, когда в батончике содержится около 20-30 граммов протеина, если вы его используете. в качестве перекуса после тренировки.Интересно отметить, что многие бодибилдеры предполагают, что если они смогут набрать 50 граммов белка после тренировки, их мышцы будут лучше восстанавливаться, поскольку белок так важен для восстановления и роста мышц после напряженной тренировки.

Однако, опровергая понятие «больше значит больше», исследование сравнило результаты тех, кто потреблял около 90 граммов протеина после тренировки, и обнаружило, что они не увидели разницы в результатах (с точки зрения восстановления и роста мышц), чем те, кто только съела 30 грамм.В том же исследовании было обнаружено, что идеальный диапазон протеина для потребления после тренировки составляет около 30 граммов - это количество обеспечивает идеальную пользу для мышц, в то время как употребление большего количества не улучшает пользы вообще.

Другие исследователи проверили идею «сколько протеина может усвоить организм» и также обнаружили, что около 30 граммов протеина идут прямо на восстановление и рост мышц. Они обнаружили, что употребление этого количества за один присест или до этого количества действительно дает ощутимые преимущества. Однако, если вы получите гораздо больше, белок может откладываться в виде лишнего жира.

Итог по протеиновым батончикам?

Белок важен, здоровая сбалансированная диета является ключом к достижению рекомендуемой суточной нормы потребления, а чистые полезные батончики - идеальная удобная закуска для этого. Убедитесь, что батончик, который вы выбираете, абсолютно чистый, содержит полезные и настоящие ингредиенты - ничего не приготовлено в лаборатории - и соответствует вашим потребностям в белке.

Хотите добавить в свой рацион чистый цельный пищевой белок? Perfect Bar отвечает этим требованиям - попробуйте наши протеиновые батончики из цельных продуктов уже сегодня.

В Магазин

Источники:

https: // www.mindbodygreen.com/0-12047/14-great-sources-of-clean-protein.html
https://www.healthline.com/nutrition/how-much-protein-per-day
https: // www. webmd.com/food-recipes/protein
https://www.verywellfit.com/what-are-the-benefits-of-eating-protein-bars-2507020
https://www.quickanddirtytips.com/health- фитнес / здоровое питание / знай-свои-питательные вещества / сколько-белка-может-тело-усвоить
https://www.eatright.org/fitness/sports-and-performance/fueling-your-workout/ белок и спортсмен

Хотите больше советов по здоровью и полезного самочувствия? Мы вас прикрыли.Вы также получите код на скидку 15% на первый заказ!

сетей белок-белкового взаимодействия - Creative Proteomics

Белки - это жизненно важные макромолекулы, которые способствуют разнообразным биологическим процессам как на клеточном, так и на системном уровнях. Огромные молекулярные процессы регулируются с помощью большого количества белковых компонентов, организованных белок-белковыми взаимодействиями (PPI), которые относятся к преднамеренным физическим контактам, устанавливаемым между двумя или более белками и приводящим к определенным биохимическим событиям.Такие взаимодействия лежат в основе всей системы взаимодействия живых клеток, поэтому неудивительно, что определенные PPI идентифицируются с корреляцией множества заболеваний.

Рис. 1. Горячие точки белок-белкового взаимодействия и аллостерические участки. (Turnbull A. P. et al .; 2014)

Обнаружение и проверка взаимодействия белок-белок - первый шаг к пониманию того, где, как и при каких условиях взаимодействуют эти белки in vitro / in vivo, и их функциональные последствия, лежащие в основе взаимодействий.Как показано в таблице 1, некоторые популярные методы исследования PPI перечислены ниже.

Таблица 1. Наиболее популярные методы в исследованиях PPI

Анализ белкового взаимодействия в Creative Proteomics

В нашей группе для изучения PPI применялись различные методы. У каждого метода есть свои преимущества и ограничения. Мы инструктируем наших клиентов по наиболее подходящему методу. Наши услуги включают, но не ограничиваются:

Co-IP - это полезный метод in vitro для оценки белков, которые участвуют в комплексе, и того, прочно ли они связываются друг с другом.Идентификация PPI использует специфические для целевого белка антитела для захвата белков, которые связаны с конкретным целевым белком. Co-IP позволяет улавливать и очищать не только первичную мишень, но и другие макромолекулы, участвующие во взаимодействиях.

Метод «pull-down» способен обнаруживать физическое взаимодействие между двумя или более белками и выявлять ранее неизвестные PPI. В анализе методом «выталкивания» белок-приманка маркируется и иммобилизуется на аффинной смоле.Когда образец инкубируется с белками приманки, белки, связывающиеся с белками приманки, улавливаются и «вытягиваются».

Анализ взаимодействия сшивающихся белков подходит для кратковременного или слабого взаимодействия, которое может быть выполнено in vivo или in vitro . В этом методе аналитический раствор, такой как сшивающие реагенты или сшивающие агенты, позволяет блокировать комплексы белок-белок за счет ковалентного связывания с последующим выделением и характеристикой.

Перенос меток применялся для обнаружения переходных или слабых PPI, которые трудно уловить с помощью других стратегий обнаружения in vitro . Реагент переноса метки будет использоваться для маркировки белков, которые взаимодействуют с интересующим белком. Разработка новых неизотопных реагентов и методов позволила сделать анализ переноса меток более простым и доступным.

Фар-вестерн-блоттинг, основанный на процедуре иммуноблоттинга, также обнаруживает ИПП in vitro и не требует сохранения нативного состояния целевого белка.В этом методе очищенный и помеченный белок-приманка используется для зондирования целевого белка-жертвы на мембране.

Результат двух или более белков, которые взаимодействуют с определенной функциональной целью, можно продемонстрировать несколькими различными способами. Измеримые эффекты белковых взаимодействий описаны следующим образом:

  • Инактивировать или денатурировать белок
  • Изменить кинетические свойства ферментов
  • Создать новый сайт связывания, обычно для малых эффекторных молекул
  • Изменить специфичность белка для его субстрат посредством взаимодействия с различными партнерами по связыванию
  • Выполняет регуляторную роль в восходящем или нисходящем событии
  • Обеспечивает канализацию субстрата путем перемещения субстрата между доменами или субъединицами, что в конечном итоге приводит к намеченному конечному продукту

Creative Proteomics Имея команду ученых с конкретным опытом в исследованиях взаимодействия белок-белок, наша сетевая платформа взаимодействия белок-белок поможет вам расшифровать взаимодействие белок-белок и расширить кругозор ваших исследований.

Наша процедура заказа следующая. Если у вас есть какие-либо вопросы или особые требования, свяжитесь с нами.

Ссылка:

1. Тернбулл А. П., Бойд С. М., Уолс Б. Открытие лекарств на основе фрагментов и межбелковые взаимодействия. Исследования и отчеты в области биохимии, 2014 г., 4: 13-26.

* Только для исследовательских целей. Не использовать в диагностических процедурах.

Наши представители по обслуживанию клиентов доступны 24 часа в сутки, 7 дней в неделю.Расследование

Предсказание места взаимодействия белок-белок за счет сочетания локальных и глобальных функций с глубокими нейронными сетями | Биоинформатика

28"> Аннотация

Мотивация

Белковые взаимодействия (ИПП) играют важную роль во многих биологических процессах. Обычные биологические эксперименты по определению сайтов PPI дороги и требуют много времени. Таким образом, было предложено множество вычислительных подходов для прогнозирования сайтов PPI.Существующие вычислительные методы обычно используют локальные контекстные функции для прогнозирования сайтов PPI. Фактически, глобальные характеристики белковых последовательностей имеют решающее значение для предсказания сайта PPI.

Результаты

Для прогнозирования местоположения PPI предлагается новая структура сквозного глубокого обучения под названием DeepPPISP, сочетающая локальные контекстные и глобальные функции последовательности. Для локальных контекстных функций мы используем скользящее окно, чтобы фиксировать особенности соседей целевой аминокислоты, как и в предыдущих исследованиях.Для признаков глобальной последовательности применяется текстовая сверточная нейронная сеть для извлечения признаков из всей последовательности белка. Затем функции локальной контекстной и глобальной последовательности объединяются для прогнозирования сайтов PPI. За счет интеграции локальных контекстных и глобальных функций последовательности DeepPPISP обеспечивает высочайшую производительность, которая лучше, чем у других конкурирующих методов. Чтобы выяснить, полезны ли функции глобальной последовательности в нашей модели глубокого обучения, мы удаляем или изменяем некоторые компоненты в DeepPPISP.Подробный анализ показывает, что функции глобальной последовательности играют важную роль в DeepPPISP.

29"> 1 Введение

Белки выполняют функции в различных биологических процессах, и они редко действуют в одиночку, поскольку их функции имеют тенденцию регулироваться (Han et al. , 2004). Белковые взаимодействия (PPI) - это физические контакты между двумя или более белками, которые имеют решающее значение для функционирования белков (De Las Rivas and Fontanillo, 2010; Li et al. , 2019).Идентификация сайтов PPI может помочь понять, как белок выполняет свои биологические функции (Li et al. , 2018a, b). Кроме того, это может помочь в разработке новых антибактериальных препаратов (Russell and Aloy, 2008). Обычные биологические экспериментальные методы, такие как двухгибридный скрининг и аффинная очистка в сочетании с масс-спектрометрией, используются для идентификации ИПП (Brettner and Masel, 2012; Terentiev et al. , 2009; Wodak et al. , 2013). Однако эти биологические экспериментальные методы дороги и требуют много времени.Таким образом, разработка точного вычислительного подхода для прогнозирования участков PPI будет иметь большое значение для биологов.

За последние два десятилетия было разработано множество вычислительных подходов для прогнозирования сайтов PPI. Эти методы можно условно разделить на три категории: белок-белок стыковка и моделирование, методы на основе структуры и последовательности (Hou et al. , 2017). Для стыковки белок-белок и методов, основанных на структуре, обычно требуются структурные детали (Hou et al., 2016), в то время как многие белки не имеют структурной информации, кроме их белковых последовательностей. Кроме того, с быстрым развитием методов высокопроизводительного секвенирования может быть получено все большее количество белковых последовательностей, что заставляет больше внимания уделять методам, основанным на последовательностях. Большинство вычислительных методов используют алгоритмы машинного обучения, включая мелкие нейронные сети (Chen and Zhou, 2005; Fariselli et al. , 2002; Ofran and Rost, 2003; Porollo and Meller, 2007), поддерживающую векторную машину (Li et al. al., 2008 г .; Sriwastava et al. , 2015; Ян и др. , 2004), случайный лес (Hou et al. , 2017; Northey et al. , 2018; Wang et al. , 2018), Naïve Bayes (Lin and Chen, 2013), ансамблевое обучение (Deng и др. , 2009) и условное случайное поле (Ли и др. , 2007). В этих исследованиях используется большое количество признаков, извлеченных из белковых последовательностей. Обычно используемые функции - это эволюционная информация (Caffrey et al., 2004; Карл и др. , 2008 г .; Choi et al. , 2009), вторичная структура (Guharoy, Chakrabarti, 2007; Li et al. , 2012; Ofran, Rost, 2007). В дополнение к этим часто используемым характеристикам, некоторые другие физико-химические, биофизические и статистические характеристики, например доступная площадь поверхности (de Vries and Bonvin, 2008; Hou et al. , 2017), размер белка (Martin, 2014), гибкость скелета (Bendell et al. , 2014) и специфичность последовательности (Hou et al., 2015), используются для прогнозирования местоположения PPI.

Хорошо известно, что локальные контекстные особенности имеют решающее значение для прогнозирования местоположения PPI. Таким образом, многие вычислительные методы использовали метод скользящего окна для извлечения признаков соседей аминокислоты. Метод на основе скользящего окна используется не только для извлечения локальных характеристик целевой аминокислоты при прогнозировании сайта PPI (Hou et al. , 2017; Mihel et al. , 2008; Wang et al. , 2018). ), но также используется в различных проблемах, связанных с белками, включая прогнозирование структуры белка и прогноз нарушения белка (Yaseen and Li, 2013).Кроме того, глобальные особенности белковых последовательностей также являются жизненно важными доказательствами для предсказания сайтов PPI. Предыдущие исследования показали, что глобальные особенности последовательностей помогают предсказать интерфейсные аминокислоты (Yan et al. , 2004). Существующие вычислительные методы достигли хорошей производительности, но они не принимают во внимание глобальные характеристики последовательности в своей модели. Фактически, отсутствие функций глобальной последовательности может снизить производительность алгоритмов машинного обучения.

Для извлечения и интеграции функций глобальной последовательности мы используем методы глубокого обучения. В последние годы методы глубокого обучения успешно применялись в биоинформатике (Li et al. , 2018a, b; Li and Yu, 2016; Pan and Shen, 2018; Zeng et al. , 2019a, b; Zhang ). и др., , 2019). Сверточные нейронные сети (CNN) и рекуррентные нейронные сети (RNN) применяются для извлечения признаков последовательности и доказали свою эффективность во многих биологических задачах (Zeng et al., 2018). Вдохновленные их успехом, мы предлагаем модель глубокого обучения под названием DeepPPISP для прогнозирования сайтов PPI. Ключевая идея DeepPPISP состоит в том, чтобы извлекать не только локальные контекстные особенности, но и глобальные особенности из белковых последовательностей и интегрировать их в структуру глубокого обучения. Для локальных контекстных характеристик целевой аминокислоты мы используем скользящее окно, чтобы получить характеристики соседних аминокислот. Для глобальных характеристик целых белковых последовательностей мы комбинируем различные структуры глубокого обучения, например.грамм. полносвязные слои, CNN, для извлечения признаков последовательности. После части извлечения признаков локальной контекстной и глобальной последовательности два вектора признаков объединяются вместе для выполнения задачи классификации. Насколько нам известно, это первый случай применения методов глубокого обучения для объединения локальных и глобальных функций, от последовательностей белков до прогнозирования участков PPI.

Чтобы оценить производительность DeepPPISP, мы сравниваем DeepPPISP с пятью вычислительными методами (PSIVER, SPPIDER, SPRINGS, ISIS и RF_PPI).Результаты показывают, что DeepPPISP обеспечивает высочайшую производительность для прогнозирования сайтов PPI. Чтобы выяснить, полезны ли функции глобальной последовательности для прогнозирования сайтов PPI, мы удаляем или изменяем некоторые компоненты в нашей модели. Подробный анализ показывает, что функции глобальной последовательности очень важны в DeepPPISP.

35"> 2 Материалы и методы

36"> 2.1 Наборы данных

Как и в предыдущих исследованиях, мы использовали три набора контрольных данных, т.е.е. Dset_186, Dset_72 (Murakami, Mizuguchi, 2010) и PDBset_164 (Singh et al. , 2014). Dset_186 был построен из базы данных PDB и состоит из 186 последовательностей белка с разрешением <3,0 Å с гомологией последовательностей <25%. Dset_72 и PDBset_164 построены так же, как Dset_186. Dset_72 имеет 72 последовательности белка, а PDBset_164 состоит из 164 последовательностей белка. Эти белковые последовательности в трех тестовых наборах данных были аннотированы. Таким образом, у нас есть 422 различных аннотированных белковых последовательности.Мы удаляем две белковые последовательности, так как они не имеют файла определения вторичной структуры белков (DSSP). В этом исследовании аминокислота определяется как сайт взаимодействия, если ее абсолютная доступность для растворителя <1 Å 2 до и после связывания белка в связывающей форме; в противном случае он определяется как сайт без взаимодействия. Мы подсчитываем количество сайтов взаимодействия и сайтов без взаимодействия. 1923, 5517 и 6096 аминокислот являются сайтами взаимодействия в Dset_186, Dset_72 и PDBset_164 соответственно; 16 217, 30 702 и 27 585 аминокислот являются сайтами невзаимодействия в Dset_186, Dset_72 и PDBset_164 соответственно.Хотя эти последовательности белков в трех наборах данных не повторяются, три набора данных получены из разных исследовательских групп. Чтобы убедиться, что обучающий набор и набор тестов относятся к одинаковому распределению, мы интегрируем три набора данных в объединенный набор данных. Мы подсчитываем длины всех последовательностей в объединенном наборе данных. В таблице 1 показано распределение длин всех последовательностей. Затем мы разделяем объединенный набор данных на обучающий набор (около 83,3% случайно выбранных последовательностей белков) и тестовый набор (остальные последовательности белков).Еще одно преимущество этого заключается в том, что мы можем в полной мере использовать эти белковые последовательности для обучения нашей модели глубокого обучения. Как мы знаем, для обучения модели глубокого обучения требуется большое количество образцов. Наконец, в обучающей выборке 350 белковых последовательностей (50 белков для независимой валидационной выборки), тогда как в тестовой выборке 70 белковых последовательностей.

Таблица 1.

Статистика длин всех последовательностей в исследовании

Диапазон длин 1–100 100–200 200–300 300–400 400–500 500–600 600–700 700+
Номер 85 176 68 56 23 7 4 3
00 1–100 100–200 200–300 300–400 400–500 500–600 600–700 700+ Номер 85 176 68 56 23 7 4 3 Таблица 1.

Статистика длин всех последовательностей в исследовании

Диапазон длин 1–100 100–200 200–300 300–400 400–500 500–600 600 –700 700+
Номер 85 176 68 56 23 7 4 3
диапазон 100–200 200–300 300–400 400–500 500–600 600–700 700+ Номер 85 176 56 23 7 4 3

39"> 2.2 Входные характеристики

Выбор функций - важный шаг в структуре глубокого обучения. Как упоминалось ранее, информация об эволюции и свойства вторичной структуры используются для кодирования свойств каждой аминокислоты в белковых последовательностях. Кроме того, в этом исследовании используются последовательности сырых белков. Эти функции подробно описаны ниже.

41"> 2.2.1 Матрица балльной оценки позиции

Доказано, что информация об эволюции в позиционно-зависимой скоринговой матрице (PSSM) является эффективной при прогнозировании местоположения PPI.PSSM генерируется путем запуска алгоритма PSI-BLAST для поиска в базе данных неизбыточных последовательностей NCBI с тремя итерациями и порогом E-значения 0,001. Каждая аминокислота кодируется как вектор с 20 элементами, которые представляют вероятности появления 20 аминокислот в этом положении.

43"> 2.2.2 Вторичная структура

Вторичная структура - очень популярная функция, используемая для кодирования информации о структуре аминокислот при прогнозировании сайтов PPI.Информация о вторичной структуре генерируется при запуске программы DSSP. Мы используем восемь категорий вторичных структурных состояний [3 10 -спираль (G), α-спираль (H), π-спираль (I), β-цепь (E), β-мостик (B), β-виток. (T), изгиб (S) и петля или неправильная форма (L)]. Учитывая, что некоторые аминокислоты не имеют состояния вторичной структуры в файле DSSP. Мы используем один горячий вектор 9D для их кодирования, то есть только один элемент равен единице, а остальные равны нулю. Первые восемь измерений представляют состояние каждой аминокислоты, а последнее измерение не представляет никакой информации о состояниях вторичной структуры.

45"> 2.2.3 Последовательности сырых белков

Последовательности сырого белка могут точно представлять каждую аминокислоту с ее положением. Большинство белков состоит из 20 типов различных аминокислот. Таким образом, мы используем один горячий вектор 20D для кодирования типов аминокислот в белке.

Таким образом, используя три типа признаков, мы получаем вектор признаков 49D для каждой аминокислоты в белковых последовательностях.

48"> 2.3 Сетевая архитектура и внедрение функций

Как показано на рисунке 1, DeepPPISP состоит из двух частей, т.е.е. извлечение признаков и классификация частей. DeepPPISP - это сквозная модель. Входными данными для DeepPPISP являются функции двух типов: локальные контекстные и глобальные функции последовательности. Часть извлечения функций отвечает за предварительную обработку и извлечение полезных локальных и глобальных функций и шаблонов для прогнозирования сайтов PPI.

Рис. 1.

Структура глубокой нейронной сети DeepPPISP. Входные данные состоят из двух типов данных: подпоследовательности и последовательности целого белка.Для подпоследовательности применяется размер скользящего окна 7 для извлечения признаков соседей целевой аминокислоты. Затем комбинация трех типов объектов сглаживается локальным вектором признаков. Для всей белковой последовательности длина (L) установлена ​​равной 500. Во-первых, посредством встраивания признаков необработанной последовательности, три типа признаков конкатенируются в предварительно обработанный вектор, который подается в TextCNN с разными ядрами (13, 15 и 17). ), чтобы получить вектор признаков глобальной последовательности. Локальные и глобальные векторы признаков объединяются, а затем объединенный вектор подается на два полностью связанных уровня для прогнозирования.

Рис.1.

Структура глубокой нейронной сети DeepPPISP. Входные данные состоят из двух типов данных: подпоследовательности и последовательности целого белка. Для подпоследовательности применяется размер скользящего окна 7 для извлечения признаков соседей целевой аминокислоты. Затем комбинация трех типов объектов сглаживается локальным вектором признаков. Для всей белковой последовательности длина (L) установлена ​​равной 500. Во-первых, посредством встраивания признаков необработанной последовательности, три типа признаков конкатенируются в предварительно обработанный вектор, который подается в TextCNN с разными ядрами (13, 15 и 17). ), чтобы получить вектор признаков глобальной последовательности.Локальные и глобальные векторы признаков объединяются, а затем объединенный вектор подается в два полностью связанных слоя для прогнозирования.

. аминокислота. В частности, размер скользящего окна (2 n + 1) означает, что мы рассматриваем целевую аминокислоту в центре и 2 n соседних аминокислот в качестве входных характеристик целевой аминокислоты.Например, если размер скользящего окна равен 7, для каждой аминокислоты в положении i , характеристики аминокислот в положении i −3, i −2, i −1, i , I + 1, i + 2, i + 3 рассматриваются как его локальные контекстные особенности. Для тех аминокислот, которые не имеют соседей аминокислот в левом или правом окне, мы используем вектор с нулевыми значениями той же длины, что и вектор признаков, в качестве его недостающих признаков.

Глобальные особенности белковых последовательностей являются предметом нашего исследования.Для функций глобальных последовательностей мы применили методы глубокого обучения, чтобы узнать их по последовательностям белков. Учитывая последовательность белка A = a 1 , a 2 ,… a n , каждая аминокислота представлена ​​вектором признаков 49D (20D для PSSM, 9D для вторичной структуры, 20D для последовательностей сырых белков). Из таблицы 1 мы знаем, что только 14 белковых последовательностей содержат более 500 аминокислот. Таким образом, длина всех белковых последовательностей нормализуется до 500.Если последовательность белка длиннее 500, мы ее обрезаем; если короче 500, мы дополняем его нулями. Кроме того, мы отмечаем, что как вектор вторичной структуры, так и вектор исходной белковой последовательности являются разреженными одноразовыми векторами, в то время как вектор PSSM является плотным вектором. Чтобы избежать несогласованности различных типов входных функций, вдохновленных методами встраивания слов при обработке естественного языка, применяется слой встраивания для преобразования разреженного вектора исходной последовательности белка в более плотный вектор.Слой внедрения реализован как полностью связанный слой. После слоя внедрения встроенный вектор необработанной белковой последовательности конкатенируется с вектором PSSM и вектором вторичной структуры в качестве предварительно обработанного вектора. После этого применяется текстовая CNN с максимальным уровнем объединения для извлечения глобальных характеристик предварительно обработанного вектора. Выходные векторы этого слоя объединяются вместе как глобальные характеристики входной белковой последовательности.

Классификационная часть состоит из двух полностью связанных слоев и выходного слоя.В части классификации есть два полностью связанных слоя, принимающих конкатенированный вектор в качестве входных данных. Выходные данные второго полностью связанного слоя подаются в выходной слой с функцией активации сигмовидной формы, которая выполняет бинарную классификацию, чтобы определить, является ли входная аминокислота местом взаимодействия.

54"> 2.4 Текстовые сообщения CNN

В дополнение к локальным контекстным функциям, глобальные функции последовательности имеют решающее значение в прогнозировании местоположения PPI. Текстовые CNN (TextCNN) могут фиксировать глобальные особенности белковых последовательностей.Традиционные CNN обычно используются для извлечения характеристик данных 2D-изображения. В последние годы некоторые поисковики начали использовать CNN для адресации текстов. Основная идея заключается в том, что текст можно рассматривать как одномерное изображение. Таким образом, одномерные CNN могут использоваться для фиксации взаимосвязи между соседними словами. Вдохновленные этим, мы рассматриваем всю последовательность белка как текст, чтобы лучше извлекать особенности всей последовательности белка с помощью TextCNN. В частности, предположим, что последовательность белка состоит из n аминокислот, и каждая аминокислота представлена ​​вектором размером m .Тогда последовательность белка можно рассматривать как изображение, т.е. ширина равна n, высота равна 1, а канал равен м . Для захвата признаков разной длины подпоследовательности используются несколько сверточных ядер разного масштаба. Мы можем использовать сверточные ядра разного масштаба, чтобы получить взаимосвязь между разным количеством соседних аминокислот (Zeng et al. , 2019a, b). Слой максимального объединения применяется для захвата наиболее важных функций каждого канала и уменьшения размерности выходного вектора.Затем выходные векторы максимального уровня объединения объединяются в конкатенированный вектор, который содержит глобальные характеристики всей последовательности белка. Дополнительный рисунок S1 дает иллюстрацию TextCNN.

56"> 2.5 Область применения

В DeepPPISP для определения области применимости используются три физико-химических или топологических свойства, а именно: оценка предполагаемой относительной доступности растворителя (RSA), полярность и длина последовательности белка. Оценка RSA является ключевым свойством, имеющим отношение к характеристике сайтов связывания PPI, и прогнозируется ASAquick (Zhang and Kurgan, 2018).Каждый остаток в разных позициях имеет свой уникальный счет. Мы вычисляем средний балл RSA для каждого белка в обучающей выборке. Точно так же полярность имеет отношение к PPI и количественно оценивается с помощью ресурса AAindex (Zhang and Kurgan, 2019). У каждого типа остатков своя полярность. Мы вычисляем среднюю полярность для каждого белка в обучающей выборке. Длина последовательности белка - это количество остатков в белке. Мы анализируем распределение этих свойств в нашей обучающей выборке. Определение выглядит следующим образом: если конкретное физико-химическое или топологическое свойство находится в диапазоне 5–95% обучающего набора, оно рассматривается как в области; если он находится в диапазоне 0–5% или 95–100%, это считается доменом предупреждения; если он выше максимального значения или ниже минимального значения, он считается вне домена.Дополнительный рисунок S2 дает определение области применимости трех физико-химических или топологических свойств.

58"> 2.6 Оценочные метрики

Для прогнозирования участков PPI мы предполагаем, что сайты взаимодействия представляют положительные образцы, а сайты невзаимодействия - отрицательные образцы. Чтобы оценить производительность нашей модели и других методов на сайтах PPI, в этом исследовании используются шесть показателей оценки: точность (ACC), прецизионность, отзыв, F-мера, площадь под характеристической кривой оператора приемника (AUC), площадь под кривой кривая точности-отзыва (auPR) и коэффициент корреляции Мэтьюза (MCC).

Точность = TP + TNTP + TN + FP + FN

(1)

F-мера = 2 * точность * точность отзыва + отзыв

(4)

MCC = TP * TN-FP * FNTP + FPTP + FNTN + FP (TN + FN)

(5) где TP представляет количество сайтов взаимодействия, идентифицированных правильно, FN означает количество сайтов взаимодействия, идентифицированных неправильно, FP представляет количество сайтов без взаимодействия, идентифицированных неправильно, TN означает количество сайтов, не связанных с взаимодействием. правильно. Следует отметить, что при несбалансированном обучении F-мера, MCC и auPR являются тремя наиболее важными оценочными метриками, поскольку они могут обеспечить исчерпывающую меру, чем другие оценочные метрики (Zeng et al., 2016).

60"> 2.7 Подробности реализации

Наша структура глубокого обучения реализована с помощью PyTorch (http://pytorch.org/), который является популярным пакетом глубокого обучения. Используемая нами функция потерь представляет собой кросс-энтропийную потерю, определяемую следующим образом:

Loss = -1n∑ [ylogypred + 1-ylog⁡1-ypred]

(6) где n - это номер всех обучающих данных, y - истинная метка, а y pred - предсказанная метка. Есть два свойства для использования функции кросс-энтропии в качестве функции потерь.t - это скорректированные на смещение оценки первого и второго моментов соответственно.

Для извлечения локальных контекстных и глобальных признаков последовательности длина скользящего окна установлена ​​на 7; длина белковой последовательности установлена ​​на 500. Для структуры глубокого обучения размер пакета установлен на 64; скорость обучения установлена ​​на 0,001; многомасштабные слои CNN с ядрами (13, 15 и 17) используются для извлечения функций глобальной последовательности в TextCNN. Первый полностью связанный уровень в части классификации имеет 1024 узла, а второй полностью связанный уровень - 256 узлов.Чтобы избежать переобучения, в DeepPPISP применяется коэффициент отсева 0,2. В этом исследовании мы используем набор независимых проверок для настройки параметров. Набор для независимой проверки - это подмножество (50 белков) нашей обучающей выборки. Рабочий процесс обучения заключается в том, что мы обучаем нашу модель на обучающей выборке. Затем мы используем набор независимых проверок, чтобы настроить параметры нашей модели и посмотреть, насколько хороша модель. Проделав это достаточно долго, мы можем получить лучшую модель и оценить ее на тестовом наборе, чтобы получить объективную оценку.

64"> 3 Результаты

65"> 3.1 Сравнение с конкурирующими методами

Чтобы оценить производительность DeepPPISP при прогнозировании сайтов PPI, мы сравнили DeepPPISP с пятью конкурирующими методами (PSIVER, SPPIDER, SPRINGS, ISIS и RF_PPI). Все пять конкурирующих методов использовали неглубокие методы машинного обучения в качестве предикторов. PSIVER (Murakami and Mizuguchi, 2010) использовал особенности последовательности (PSSM и предсказанная доступность) для прогнозирования участков PPI с помощью наивного байесовского классификатора.SPPIDER (Porollo and Meller, 2007) использовал альтернативные методы машинного обучения, которые объединяют отпечатки пальцев с другой информацией о последовательности и структуре для прогнозирования сайтов PPI. SPRINGS (Singh et al. , 2014) использовали алгоритм неглубокой нейронной сети, основанный на эволюционной информации, усредненной кумулятивной гидропатии и предсказании RSA для прогнозирования участков PPI. ISIS (Ofran and Rost, 2007) использовала неглубокие нейронные сети, чтобы объединить предсказанные структурные особенности с эволюционной информацией для предсказания сайтов PPI.RF_PPI был разработан Hou et al. (2017), который применил алгоритм случайного леса на основе различных функций для прогнозирования сайтов PPI. Все эти методы использовали локальную контекстную информацию, но не принимали во внимание особенности глобальной последовательности (см. Дополнительную таблицу S1).

В таблице 2 показаны результаты DeepPPISP и пяти конкурирующих вычислительных методов на тестовом наборе. Из таблицы 2 мы обнаружили, что большинство показателей оценки, полученных DeepPPISP, были выше, чем у других конкурирующих методов.Хотя точность и отзывчивость DeepPPISP ниже, чем ISIS и SPRINGS, соответственно, другие показатели оценки выше, чем у других конкурирующих методов. Точность, F-мера и MCC, полученные DeepPPISP, составляют 0,303, 0,397 и 0,206 соответственно, что лучше, чем у PSIVER (0,253, 0,328 и 0,138), SPPIDER (0,209, 0,287 и 0,089), SPRINGS (0,248, 0,350 и 0,181), ISIS (0,211, 0,267 и 0,097) и RF_PPI (0,173, 0,258 и 0,118). Примечательно, что прогнозирование местоположения PPI представляет собой несбалансированную проблему обучения, поэтому мы уделяем больше внимания F-мере и MCC.F-мера и MCC DeepPPISP являются наивысшими из всех существующих методов, что показывает, что DeepPPISP превосходит другие вычислительные методы. Кривые PR DeepPPISP и других конкурирующих методов показаны на рисунке 2. Это демонстрирует, что auPR DeepPPISP выше, чем у других конкурирующих методов. Кроме того, мы провели обучение комбинации наборов данных Dset_186 и PDBset_164 и тестирование набора данных Dset_72. Хотя результаты DeepPPISP на наборе данных Dset_72 немного ниже, чем у DeepPPISP на тестовом наборе, DeepPPISP работает лучше, чем другие конкурирующие модели.Подробные результаты можно найти в дополнительной таблице S2 и на рисунке S3. Мы также сравнили DeepPPISP с методом на основе структуры (IntPred) (см. Дополнительную таблицу S3).

Рис. 2.

Кривые PR DeepPPISP и других конкурирующих методов на испытательном наборе

Рис. 2.

Кривые PR DeepPPISP и других конкурирующих методов на испытательном наборе

Таблица 2. Прогностическая производительность DeepPPISP и других конкурирующих методов (PSIVER, SPPIDER, SPRINGS, ISIS и RF_PPI)

на тестовом наборе

Метод . ACC . точность . Отзыв . F-мера . MCC .
PSIVER 0,653 0,253 0,468 0,328 0,138
SPPIDER 0,622 0,202 0,622 .631 0,248 0,598 0,350 0,181
ISIS 0,694 0,211 0,362 0,267 0,097 0,097 0,118
DeepPPISP 0,655 0,303 0,577 0,397 0,206
Метод . ACC . точность . Отзыв . F-мера . MCC .
PSIVER 0,653 0,253 0,468 0,328 0,138
SPPIDER 0,622 0,202 0,622 .631 0,248 0,598 0,350 0,181
ISIS 0,694 0,211 0,362 0,267 0,097 0,097 0,118
DeepPPISP 0,655 0,303 0,577 0,397 0,206
Таблица 2.

Прогностическая производительность DeepPPISP и других конкурирующих методов (PSIVER, SPPIDER, SPRINGS, ISIS и RF_PPI) на тестовом наборе

Метод . ACC . точность . Отзыв . F-мера . MCC .
PSIVER 0,653 0,253 0,468 0.328 0,138
SPPIDER 0,622 0,209 0,459 0,287 0,089
ПРУЖИНЫ 0,631 0,631 9068 0,694 0,211 0,362 0,267 0,097
RF_PPI 0,598 0,173 0.512 0,258 0,118
DeepPPISP 0,655 0,303 0,577 0,397 0,206
Метод .

В этом исследовании мы сосредоточились на том, полезны ли функции глобальной последовательности для прогнозирования сайтов PPI. Во-первых, мы протестировали эффекты глобальных функций последовательности.Мы обучили нашу модель на основе необработанного обучающего набора, но удалили часть извлечения признаков глобальной последовательности. В таблице 3 показана производительность нашей модели при использовании локальных текстовых функций для прогнозирования сайтов PPI. ACC, точность, отзыв, F-мера и MCC, полученные без функций глобальной последовательности, равны 0,520, 0,240, 0,663 0,353 и 0,118 соответственно. По сравнению с исходной моделью DeepPPISP все оценочные показатели ниже, чем модель DeepPPISP, за исключением отзыва. Комбинируя локальные текстовые и глобальные функции последовательности, мы можем получить лучшую производительность, чем использование единственной локальной текстовой функции (примерно на 4% выше в F-мере, на 9% выше в MCC), что демонстрирует преимущества глобальных функций последовательности.На дополнительном рисунке S4 показаны кривые ROC для DeepPPISP и DeepPPISP без функций глобальной последовательности. Значение AUC DeepPPISP выше, чем DeepPPISP без функций глобальной последовательности.

Таблица 3. Прогнозирующая производительность

DeepPPISP и DeepPPISP без функций глобальной последовательности

ACC . точность . Отзыв . F-мера . MCC .
PSIVER 0.653 0,253 0,468 0,328 0,138
SPPIDER 0,622 0,209 0,459 0,287 0,089 0,089 9068 0,181
ISIS 0,694 0,211 0,362 0,267 0,097
RF_PPI 0.598 0,173 0,512 0,258 0,118
DeepPPISP 0,655 0,303 0,577 0,397 0,206 0,397 0,206
Модель . ACC . точность . Отзыв . F-мера . MCC .
Без глобальных функций 0,520 0,240 0,663 0,353 0,118
Глобальные и локальные особенности 0,655 0,302 0,655 0,302
Модель . ACC . точность . Отзыв . F-мера . MCC .
Без глобальных функций 0,520 0,240 0,663 0,353 0,118
Глобальные и локальные особенности 0,655 0,302 0,655 0,302
Таблица 3.

Прогнозирующая производительность DeepPPISP и DeepPPISP без функций глобальной последовательности

Модель . ACC . точность . Отзыв . F-мера . MCC .
Без глобальных функций 0,520 0,240 0,663 0,353 0.118
Глобальные и локальные особенности 0,655 0,303 0,577 0,397 0,206
74"> 3.3 Влияние различных типов входных характеристик

Помимо измерения глобальных характеристик последовательности, различные типы входных характеристик (последовательности сырого белка, PSSM, вторичная структура) играют разные роли в нашей модели.Чтобы выяснить, какую роль каждый тип функции играет в DeepPPISP, мы провели исследование абляции, удалив каждую функцию в DeepPPISP. В частности, мы сравнили характеристики различных моделей без последовательностей сырых белков, PSSM или вторичной структуры. Из результатов, представленных в дополнительной таблице S5, ясно, что последовательность сырого белка является наиболее важной характеристикой DeepPPISP. Без сырой белковой последовательности значения ACC, F-measure и MCC снижаются с 0,655, 0,397 и 0,206–0,564, 0.367 и 0,148 соответственно. PSSM и вторичная структура не так важны, как последовательность сырого белка. Без PSSM значения ACC, F-measure и MCC снижаются до 0,605, 0,388 и 0,186 соответственно. Без вторичной структуры значения ACC, F-measure и MCC снижаются до 0,592, 0,380 и 0,172 соответственно. Результаты показывают, что три разных типа входных функций играют разные роли в DeepPPISP. Самая важная особенность - последовательность сырого протеина. PSSM и вторичная структура используются в качестве вспомогательной информации для повышения производительности прогнозирования местоположения PPI.

Перед тем, как провести эксперимент, мы предположили, что PSSM должен быть наиболее полезной функцией в прогнозировании сайта PPI, потому что PSSM содержит информацию об эволюции и является самой популярной функцией. Однако последовательность сырого протеина является наиболее важной характеристикой после комбинации различных характеристик. Интересно узнать, является ли последовательность сырого белка также наиболее важной характеристикой в ​​местных контекстных характеристиках. Сначала мы удалили особенности глобальных последовательностей, а затем сравнили характеристики различных моделей, используя только последовательности сырых белков, PSSM и вторичную структуру.Из результатов, представленных в дополнительной таблице S6, мы обнаружили, что PSSM является наиболее важной функцией в локальных функциях. При использовании только PSSM, ACC, F-measure и MCC снижаются с 0,520, 0,353 и 0,118 до 0,443, 0,348 и 0,100 соответственно. При использовании только сырых белковых последовательностей значения ACC, F-measure и MCC снижаются до 0,371, 0,339 и 0,07 соответственно. При использовании только вторичной структуры значения ACC, F-measure и MCC снижаются до 0,267, 0,334 и 0,05 соответственно. Дополнительный рисунок S5 показывает кривые ROC DeepPPISP (удаление глобальных функций) с отдельной функцией в локальных контекстных функциях.Значение AUC только с PSSM выше, чем у других. Результаты показывают, что наиболее важной функцией является PSSM в локальных функциях. Этот вывод также согласуется с предыдущими исследованиями, и мы считаем, что результаты разумны. PSSM содержит информацию об эволюции и имеет тесную связь с PPI, поэтому почти все основанные на последовательностях методы используют PSSM в качестве входных функций для прогнозирования местоположения PPI.

77"> 3.4 Влияние разной длины скользящего окна

Помимо измерения глобальных признаков последовательности, мы исследовали влияние локальных контекстных признаков с разными размерами.В частности, мы применили скользящие окна разной длины (например, 7, 9, 11, 13 и 15) для наблюдения за производительностью DeepPPISP. Из результатов, представленных в дополнительной таблице S7, лучшая производительность достигается, когда длина скользящего окна равна 7 (наилучшая F-мера и MCC). Общие характеристики раздвижных окон разной длины стабильны. Отличия F-мер и MCC очень малы. Результаты показывают, что длина скользящего окна может быть небольшой, если мы используем функции глобальной последовательности в нашей модели.Мы считаем, что функции глобальной последовательности уже содержат некоторые локальные контекстные функции, и поэтому нам нужно только небольшое скользящее окно для извлечения локальных контекстных функций.

79"> 3.5 Влияние белков разной длины

Кроме того, мы считаем, что длина белка является очень важным фактором в нашем исследовании, потому что нам необходимо принимать во внимание глобальную информацию о последовательностях. Таким образом, мы исследуем, влияет ли длина белка на результаты классификации.Длина белков в нашем наборе данных варьируется от 39 до 869, а 62,1% длин белков составляют менее 200 аминокислот. Чтобы получить больше информации о влиянии длины белка, мы сгруппировали белки на белки короткой длины (<200 аминокислотных остатков) и белки длинной длины (более 200 аминокислотных остатков). На дополнительном рисунке S6 показана прогнозируемая производительность DeepPPISP для другой группы. Из дополнительного рисунка S6 видно, что результаты предсказания белков короткой длины значительно выше, чем результаты предсказания белков большой длины.Результаты показывают два явления. Во-первых, очень важным фактором является длина белка. Результаты для белков разной длины сильно различаются. Во-вторых, DeepPPISP хорошо предсказывает белки короткой длины, но не предсказывает белки большой длины, что является основным ограничением DeepPPISP.

81"> 3,6 Примеры из практики

В этом разделе мы приводим два конкретных примера результатов, полученных DeepPPISP и другими конкурирующими методами, чтобы показать реальные эффекты производительности.Два конкретных примера не используются на этапах обучения и тестирования. Первый пример имеет 14 сайтов привязки PPI (идентификатор Uniprot: P00268). В таблице 4 перечислены позиции правильно спрогнозированных сайтов PPI с помощью DeepPPISP и других конкурирующих методов. DeepPPISP правильно предсказал 12 сайтов PPI, в то время как PSIVER, SPPIDER, SPRINGS, ISIS, RF_PPI правильно предсказал сайты 1, 4, 0, 1, 4 PPI соответственно. Как видно из Таблицы 4, 12 правильно предсказанных сайтов PPI, полученных DeepPPISP, содержат правильно предсказанные сайты PPI, полученные другими конкурирующими методами.По сравнению с другими методами DeepPPISP может сделать более правильный прогноз.

Таблица 4.

Положение правильно спрогнозированных участков PPI P00268 с помощью DeepPPISP и других конкурирующих методов

Модель . ACC . точность . Отзыв . F-мера . MCC .
Без глобальных функций 0.520 0,240 0,663 0,353 0,118
Глобальные и локальные особенности 0,655 0,303 0,577 0,397 0,206 0,397 0.206 90 функций, мы изменили различные измерения глобальных функций последовательности, чтобы наблюдать за эффектами и вариациями прогностической эффективности. В DeepPPISP длина локального текстового вектора признаков составляет 343 (7 * 49).Мы использовали разную длину вектора признаков глобальной последовательности для обучения нашей модели. В частности, различные отношения длины векторов признаков глобальной последовательности к длине вектора локальных текстовых признаков (1: 1, 1: 2, 1: 3, 1: 4, 1: 5, 2: 1, 3: 1, 4: 1 и 5: 1) применялись для обучения DeepPPISP. Прогностические характеристики показаны в дополнительной таблице S4. Из дополнительной таблицы S4 мы заметили, что лучшая производительность была получена при соотношении 2: 1. DeepPPISP получает точность 65,5%, точность 0.303, вспомните 0,577, F-меру 0,397 и MCC 0,206, соответственно, что лучше, чем другие соотношения. Из дополнительной таблицы S4 также видно, что когда мы использовали соотношение 1: 5 и 5: 1 для тренировки, результаты были очень плохими. При соотношении 1: 5 F-measure и MCC равны 0,384 и 0,179 соответственно; при соотношении 5: 1, F-measure и MCC равны 0,386 и 0,182 соответственно. Причина, по которой мы считаем, заключается в том, что эффективность прогнозирования снижается при использовании чрезвычайно несбалансированного соотношения.Например, при использовании соотношений 5: 1 глобальный вектор признаков последовательности доминировал над всем вектором признаков. Последовательность белка состоит из сотен аминокислот, и эти аминокислоты имеют общий вектор глобальных характеристик последовательности. Таким образом, результаты прогнозирования в основном определяются глобальными характеристиками последовательности и смещены в сторону определенного результата. При соотношении 1: 5 локальный вектор контекстных признаков доминировал над всем вектором признаков, а вектор признаков глобальной последовательности не так важен.Если две аминокислоты находятся далеко друг от друга (более 7 аминокислот в длину), они не имеют одинаковых аминокислот в соседних и не имеют общих локальных особенностей. Таким образом, результаты прогнозирования в основном определяются местными контекстными особенностями и сильно различаются.

Метод . Положение правильно спрогнозированных сайтов PPI .
PSIVER 31
SPPIDER 9, 30, 46, 49
ПРУЖИНЫ Нет
ISIS 90_PID , 9, 35
DeepPPISP 4, 5, 7, 8, 9, 30, 31, 35, 46, 47, 49, 50
Истинные сайты связывания 4, 5, 7, 8 , 9, 30, 31, 35, 46, 47, 48, 49, 50, 51
Метод . Положение правильно спрогнозированных сайтов PPI .
PSIVER 31
SPPIDER 9, 30, 46, 49
ПРУЖИНЫ Нет
ISIS 90_PID , 9, 35
DeepPPISP 4, 5, 7, 8, 9, 30, 31, 35, 46, 47, 49, 50
Истинные сайты связывания 4, 5, 7, 8 , 9, 30, 31, 35, 46, 47, 48, 49, 50, 51
Таблица 4.

Положение правильно спрогнозированных участков PPI P00268 с помощью DeepPPISP и других конкурирующих методов

Метод . Положение правильно спрогнозированных сайтов PPI .
PSIVER 31
SPPIDER 9, 30, 46, 49
ПРУЖИНЫ Нет
ISIS 90_PID , 9, 35
DeepPPISP 4, 5, 7, 8, 9, 30, 31, 35, 46, 47, 49, 50
Истинные сайты связывания 4, 5, 7, 8 , 9, 30, 31, 35, 46, 47, 48, 49, 50, 51
Метод . Положение правильно спрогнозированных сайтов PPI .
PSIVER 31
SPPIDER 9, 30, 46, 49
ПРУЖИНЫ Нет
ISIS 90_PID , 9, 35
DeepPPISP 4, 5, 7, 8, 9, 30, 31, 35, 46, 47, 49, 50
Истинные сайты связывания 4, 5, 7, 8 , 9, 30, 31, 35, 46, 47, 48, 49, 50, 51

Во втором примере нет сайтов связывания PPI (идентификатор Uniprot: P31243).Стоит отметить, что все белки в нашем наборе для обучения и тестирования имеют сайты связывания PPI. Таким образом, очень интересно увидеть результаты DeepPPISP на этом типе белков, которые не имеют сайтов связывания PPI. В таблице 5 указано количество сайтов PPI, предсказанных DeepPPISP и другими конкурирующими методами. Используя это число в качестве оценщика, DeepPPISP предсказал 23 сайта PPI, что занимает второе место по этому белку, в то время как PEIVER предсказал 4 сайта PPI. Результаты показывают, что DeepPPISP не дает точного предсказания сайтов PPI для белков, которые не имеют сайтов связывания PPI.

Таблица 5.

Количество предсказанных сайтов PPI для P31243 с помощью DeepPPISP и других конкурирующих методов

Метод . № прогнозируемых участков PPI .
PSIVER 4
SPPIDER 28
ПРУЖИНЫ 47
ISIS
Истинные сайты связывания 0
Метод . № прогнозируемых участков PPI .
PSIVER 4
SPPIDER 28
ПРУЖИНЫ 47
ISIS
Истинные сайты связывания 0
Таблица 5.

Количество предсказанных сайтов PPI для P31243 DeepPPISP и другими конкурирующими методами

Метод . № прогнозируемых участков PPI .
PSIVER 4
SPPIDER 28
ПРУЖИНЫ 47
ISIS
Истинные сайты связывания 0
Метод . № прогнозируемых участков PPI .
PSIVER 4
SPPIDER 28
ПРУЖИНЫ 47
ISIS
Истинные сайты связывания 0

4 Выводы

Точное предсказание сайтов PPI может облегчить понимание биологических функций белков.В этом исследовании мы представляем структуру глубокого обучения DeepPPISP для прогнозирования сайтов PPI на остаточном уровне. DeepPPISP отличается от других существующих методов тем, что сочетает в себе локальные и глобальные функции, которые извлекаются из белковых последовательностей для прогнозирования сайтов PPI с использованием глубоких нейронных сетей. Было продемонстрировано, что методы глубокого обучения позволяют улавливать эффективные характеристики входных данных. DeepPPISP использует TextCNN для захвата функций глобальной последовательности, что позволяет легко моделировать взаимосвязь между целевой аминокислотой и всей последовательностью белка.Результаты показывают, что DeepPPISP улучшает прогнозирование сайтов PPI, превосходя существующие конкурирующие методы. Кроме того, наши результаты демонстрируют, что глобальные особенности белковых последовательностей могут помочь улучшить предсказание сайтов PPI. Хотя DeepPPISP демонстрирует преимущества перед другими конкурирующими методами, он также имеет некоторые ограничения. Первый - это низкая скорость. Создание профилей последовательностей (файлы PSSM и DSSP) и запуск TextCNN для захвата глобальных характеристик последовательности белковой последовательности в нашей модели занимает много времени.Во-вторых, DeepPPISP не очень хорош для предсказания белков большой длины.

Прогнозирование местоположения PPI на основе последовательностей остается сложной задачей. У последовательности нет единственного свойства, которое могло бы правильно анализировать последовательность белка. В этом исследовании мы показываем, что новая функция (функция глобальной последовательности) может использоваться для прогнозирования сайта PPI. Мы считаем, что функция глобальной последовательности имеет большой потенциал для решения других задач анализа и прогнозирования биологических последовательностей. Мы надеемся, что наше исследование может способствовать развитию других исследований, включая целевые мутации, разработку лекарств и ферментов для различных биотехнологических приложений.В этой функции мы будем дополнительно улучшать прогнозирование сайтов PPI, расширяя обучающий набор или используя более мощные методы глубокого обучения (Wu et al. , 2019).

Благодарности

Мы благодарим доктора Кургана (Университет Содружества Вирджинии) за конструктивные обсуждения. Авторы благодарят анонимных рецензентов за ценные предложения и комментарии, которые значительно улучшают эту статью.

Финансирование

Эта работа была частично поддержана Национальным фондом естественных наук Китая под номерами грантов [61832019, 61622213 и 61728211], проектом 111 [B18059, G201001], программой науки и технологий провинции Хунань [2018WK4001], Фондом фундаментальных исследований для Центральные университеты Центрального Южного университета [502221903].

Конфликт интересов : не объявлен.

Список литературы

Bendell

C.J.

et al. (

2014

)

Временное предсказание межбелкового интерфейса: наборы данных, функции, алгоритмы и предсказатель RAD-T

.

BMC Bioinformatics

,

15

,

82.

Brettner

L.M.

,

Masel

J.

(

2012

)

Липкость белка, а не количество функциональных белок-белковых взаимодействий, предсказывает шум экспрессии и пластичность в дрожжах

.

BMC Syst. Биол

.,

6

,

128.

Кэффри

Д.Р.

et al. (

2004

)

Являются ли интерфейсы белок-белок более консервативными по последовательности, чем остальная часть поверхности белка?

Protein Sci

.,

13

,

190

-

202

.

Карл

N.

et al. (

2008

)

Консервация поверхности белка в сайтах связывания

.

J. Chem. Инф.Модель

.,

48

,

1279

-

1286

.

Chen

H.

,

Zhou

H.X.

(

2005

)

Прогнозирование интерфейсных остатков в белок-белковых комплексах методом консенсусной нейронной сети: тест по данным ЯМР

.

Белки

,

61

,

21

-

35

.

Цой

Ю.С.

et al. (

2009

)

Эволюционная консервация во множестве граней взаимодействия белков

.

Белки

,

77

,

14

-

25

.

De Las Rivas

J.

,

Fontanillo

C.

(

2010

)

Основы белок-белковых взаимодействий: ключевые концепции построения и анализа сетей интерактомов

.

PLoS Comput. Биол

.,

6

,

e1000807.

de Vries

S.J.

,

Bonvin

A.M.

(

2008

)

Как связываются белки: предсказание интерфейса при изучении биомолекулярных комплексов

.

Curr. Protein Pept. Sci

.,

9

,

394

-

406

.

Deng

L.

et al. (

2009

)

Прогнозирование сайтов белок-белкового взаимодействия ансамблевым методом

.

BMC Bioinformatics

,

10

,

426.

Fariselli

P.

et al. (

2002

)

Прогнозирование сайтов белок-белкового взаимодействия в гетерокомплексах с нейронными сетями

.

евро. J. Biochem

.,

269

,

1356

-

1361

.

Guharoy

M.

,

Chakrabarti

P.

(

2007

)

Анализ и классификация биологических интерфейсов на основе вторичной структуры: идентификация связывающих мотивов в межбелковых взаимодействиях

.

Биоинформатика

,

23

,

1909

-

1918

.

Хан

J.-D.J.

et al.(

2004

)

Доказательства динамически организованной модульности в дрожжевой сети взаимодействия белок-белок

.

Nature

,

430

,

88.

Hou

Q.

et al. (

2017

)

Видеть деревья сквозь лес: предсказание сайтов гомо- и гетеромерных белок-белковых взаимодействий на основе последовательностей с использованием случайного леса

.

Биоинформатика

,

33

,

1479

-

1487

.

Hou

Q.

et al. (

2015

)

Специфичность последовательности между взаимодействующими и невзаимодействующими гомологами определяет интерфейсные остатки - вариант использования гомодимера и мономера

.

BMC Bioinformatics

,

16

,

325.

Hou

Q.

et al. (

2016

)

Club-martini: отбор благоприятных взаимодействий между доступными кандидатами, метод грубого моделирования для подсчета очков пристыковки

.

PloS One

,

11

,

e0155251.

Li

B.-Q.

et al. (

2012

)

Прогнозирование сайтов белок-белкового взаимодействия алгоритмом случайного леса с mRMR и IFS

.

PLoS One

,

7

,

e43927.

Li

M.-H.

et al. (

2007

)

Прогнозирование сайта белок-белкового взаимодействия на основе условных случайных полей

.

Биоинформатика

,

23

,

597

-

604

.

Li

M.

et al. (

2018

)

Автоматическое кодирование ICD-9 с использованием подхода глубокого обучения

.

IEEE / ACM Trans. Comput. Биол. Биоинформатика

, DOI: 10.1109 / TCBB.2018.2817488.

Li

M.

et al. (

2018b

)

Принципы управления сложными биологическими сетями

.

Краткое. Биоинформ

., DOI: 10.1093 / bib / bby088.

Li

N.

et al. (

2008

)

Прогнозирование сайта связывания белок-белок с использованием остатка ядра интерфейса и машины опорных векторов

.

BMC Bioinformatics

,

9

,

553.

Li

X.

et al. (

2019

)

Сетевые методы прогнозирования основных генов или белков: обзор

.

Краткое. Биоинформ

., DOI: 10.1093 / bib / bbz017.

Li

Z.

,

Yu

Y.

(

2016

) Предсказание вторичной структуры белка с использованием каскадных сверточных и рекуррентных нейронных сетей, препринт arXiv arXiv: 1604.07176.

Lin

X.

,

Chen

X.W.

(

2013

)

Интеграция гетерогенных данных наивным байесовским методом с древовидной структурой для proteinBa v: 1604.07176. и recubbz017

.

Протеомика

,

13

,

261

-

268

.

Мартин

Дж.

(

2014

)

Бенчмаркинг прогнозов границы раздела белок-белок: почему вы должны заботиться о размере белка

.

Белки

,

82

,

1444

-

1452

.

Mihel

J.

et al. (

2008

)

PSAIA – анализатор структуры и взаимодействия белков

.

BMC Struct. Биол

.,

8

,

21.

Мураками

Ю.

,

Мидзугути

К.

(

2010

)

Применение наивного байесовского классификатора с оценкой плотности ядра для прогнозирования сайтов белок-белкового взаимодействия

.

Биоинформатика

,

26

,

1841

-

1848

.

Норти

T.C.

et al. (

2018

)

IntPred: предсказатель на основе структуры сайтов белок-белкового взаимодействия

.

Биоинформатика

,

34

,

223

-

229

.

Офран

Ю.

,

Рост

Б.

(

2003

)

Предсказанные сайты белок-белкового взаимодействия на основе информации о локальной последовательности

.

FEBS Lett

.,

544

,

236

-

239

.

Офран

Ю.

,

Рост

Б.

(

2007

)

ISIS: сайты взаимодействия, идентифицированные из последовательности

.

Биоинформатика

,

23

,

e13

-

e16

.

Кастрюля

X.

,

Shen

H.-B.

(

2018

)

Прогнозирование сайтов и мотивов связывания РНК-белков посредством объединения локальных и глобальных глубоких сверточных нейронных сетей

.

Биоинформатика

,

34

,

3427

-

3436

.

Поролло

А.

,

Меллер

Дж.

(

2007

)

Отпечатки белок-белковых взаимодействий, основанные на прогнозировании

.

Белки

,

66

,

630

-

645

.

Russell

R.B.

,

Aloy

P.

(

2008

)

Таргетинг и работа с сетями взаимодействия

.

Nat. Chem. Biol

.,

4

,

666.

Singh

G.

et al. (

2014

)

SPRINGS: прогнозирование сайтов белок-белкового взаимодействия с помощью искусственных нейронных сетей

.

Препринты PeerJ

2

,

e266v2

. DOI: 10.7287 / peerj.preprints.266v2.

Шривастава

Б.К.

et al. (

2015

)

Предсказание сайта белок-белкового взаимодействия у Homo sapiens и E.coli, используя функцию принадлежности, основанную на взаимодействии, в нечеткой SVM

.

J. Biosci

.,

40

,

809

-

818

.

Терентьев

А.

и др. (

2009

)

Динамическая протеомика в моделировании живой клетки. Белковые взаимодействия

.

Биохимия (Моск.)

,

74

,

1586

-

1607

.

Wang

X.

et al. (

2018

)

Предсказание сайтов белок-белкового взаимодействия с помощью ансамблевых случайных лесов с использованием метода синтетической передискретизации меньшинства

.

Биоинформатика

,

35

,

2395

-

2402

.

Wodak

S.J.

et al. (

2013

)

Сети белок-белкового взаимодействия: загадочное богатство

.

Curr. Opin. Struct. Биол

.,

23

,

941

-

953

.

Wu

W.

et al. (

2019

)

Подход к глубокому внедрению сети с полууправлением, основанный на структуре соседства

.

Большие данные Мин. Анал

.,

2

,

205

-

216

.

Ян

С.

и др. (

2004

)

Двухступенчатый классификатор для идентификации остатков на границе раздела белок-белок

.

Биоинформатика

,

20

,

i371

-

i378

.

Yaseen

A.

,

Li

Y.

(

2013

)

Dinosolve: сервер прогнозирования дисульфидных связей белка, использующий контекстно-зависимые функции для повышения точности прогнозов

.

BMC Bioinformatics

,

14

,

S9.

Цзэн

M.

et al. (

2018

) Структура глубокого обучения для определения основных белков на основе сети белок-белкового взаимодействия и данных экспрессии генов. В:

2018 Международная конференция IEEE по биоинформатике и биомедицине (BIBM), Мадрид, Испания

, стр.

583

-

588

. DOI: 10.1109 / BIBM.2018.8621551.

Zeng

M.

et al.(

2019a

)

Платформа глубокого обучения для определения основных белков путем интеграции нескольких типов биологической информации

.

IEEE / ACM Trans. Comput. Биол. Биоинформатика

, DOI: 10.1109 / TCBB.2019.2897679.

Zeng

M.

et al. (

2019b

)

Автоматическое кодирование ICD-9 посредством глубокого трансферного обучения

.

Нейрокомпьютеры

,

324

,

43

-

50

.

Цзэн

М.

et al. (

2016

) Эффективное прогнозирование трех распространенных заболеваний путем комбинирования SMOTE с техникой связи Томека для несбалансированных медицинских данных. В:

2016 Международная конференция IEEE по онлайн-анализу и вычислительной науке (ICOACS), Чунцин, Китай

, стр.

225

-

228

. DOI: 10.1109 / ICOACS.2016.7563084.

Zhang

F.

et al. (

2019

)

DeepFunc: структура глубокого обучения для точного прогнозирования функций белков на основе последовательностей и взаимодействий белков

.

Протеомика

,

19

,

1

9.

Чжан

Дж.

,

Курган

Л.

(

2018

)

Обзор и сравнительная оценка основанных на последовательностях предикторов белков-связывающих остатков

.

Краткое. Биоинформ

.,

19

,

821

-

837

.

Чжан

Дж.

,

Курган

Л.

(

2019

)

СКРИБЕР: точное и специфичное для типа партнера предсказание белков-связывающих остатков на основе последовательностей белков

.

Биоинформатика

,

35

,

i343

-

i353

.

© Автор (ы) 2019. Опубликовано Oxford University Press. Все права защищены. Для получения разрешений обращайтесь по электронной почте: [email protected]

.

Произошла ошибка при настройке пользовательского файла cookie

Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности. Если ваш браузер не принимает файлы cookie, вы не можете просматривать этот сайт.


Настройка вашего браузера для приема файлов cookie

Существует множество причин, по которым cookie не может быть установлен правильно.Ниже приведены наиболее частые причины:

  • В вашем браузере отключены файлы cookie. Вам необходимо сбросить настройки своего браузера, чтобы он принимал файлы cookie, или чтобы спросить вас, хотите ли вы принимать файлы cookie.
  • Ваш браузер спрашивает вас, хотите ли вы принимать файлы cookie, и вы отказались. Чтобы принять файлы cookie с этого сайта, нажмите кнопку «Назад» и примите файлы cookie.
  • Ваш браузер не поддерживает файлы cookie. Если вы подозреваете это, попробуйте другой браузер.
  • Дата на вашем компьютере в прошлом.Если часы вашего компьютера показывают дату до 1 января 1970 г., браузер автоматически забудет файл cookie. Чтобы исправить это, установите правильное время и дату на своем компьютере.
  • Вы установили приложение, которое отслеживает или блокирует установку файлов cookie. Вы должны отключить приложение при входе в систему или проконсультироваться с системным администратором.

Почему этому сайту требуются файлы cookie?

Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности, запоминая, что вы вошли в систему, когда переходите со страницы на страницу.Чтобы предоставить доступ без файлов cookie потребует, чтобы сайт создавал новый сеанс для каждой посещаемой страницы, что замедляет работу системы до неприемлемого уровня.


Что сохраняется в файле cookie?

Этот сайт не хранит ничего, кроме автоматически сгенерированного идентификатора сеанса в cookie; никакая другая информация не фиксируется.

Как правило, в файлах cookie может храниться только информация, которую вы предоставляете, или выбор, который вы делаете при посещении веб-сайта.Например, сайт не может определить ваше имя электронной почты, пока вы не введете его. Разрешение веб-сайту создавать файлы cookie не дает этому или любому другому сайту доступа к остальной части вашего компьютера, и только сайт, который создал файл cookie, может его прочитать.

Обнаружение взаимодействия белок-белок: методы и анализ

Взаимодействие белок-белок играет ключевую роль в прогнозировании белковой функции целевого белка и способности молекул к лекарству. Большинство генов и белков реализуют результирующие фенотипические функции как набор взаимодействий.Методы in vitro, и in vivo, , такие как аффинная очистка, Y2H (гибрид дрожжей 2), TAP (тандемная аффинная очистка) и т. Д., Имеют свои собственные ограничения, такие как стоимость, время и т. Д., И результирующие наборы данных шумят и имеют больше ложных срабатываний, чтобы пояснить функцию молекул лекарства. Таким образом, были разработаны методы in silico, , которые включают подходы на основе последовательностей, подходы на основе структуры, близость хромосом, слияние генов, гибрид in silico 2, филогенетическое дерево, филогенетический профиль и подходы, основанные на экспрессии генов.Выяснение сетей взаимодействия белков также вносит большой вклад в анализ путей передачи сигнала. Недавние разработки также привели к созданию сетей, имеющих все взаимодействия белок-белок, с использованием вычислительных методов для сигнальных путей и идентификации белковых комплексов при определенных заболеваниях.

1. Введение

Белковые взаимодействия (ИПП) регулируют широкий спектр биологических процессов, включая межклеточные взаимодействия, а также контроль метаболизма и развития [1].Белково-белковое взаимодействие становится одной из основных задач системной биологии. Нековалентные контакты между боковыми цепями остатков лежат в основе сворачивания белка, сборки белка и PPI [2]. Эти контакты вызывают различные взаимодействия и ассоциации между белками. Основываясь на контрастных структурных и функциональных характеристиках, ИПП можно классифицировать несколькими способами [3]. В зависимости от поверхности взаимодействия они могут быть гомо- или гетероолигомерными; судя по их стабильности, они могут быть обязательными или необязательными; если судить по их стойкости, они могут быть временными или постоянными [4].Данный PPI может быть комбинацией этих трех конкретных пар. Временные взаимодействия будут формировать сигнальные пути, в то время как постоянные взаимодействия будут формировать стабильный белковый комплекс.

Обычно белки с трудом действуют как изолированные виды при выполнении своих функций in vivo [5]. Выявлено, что более 80% белков действуют не поодиночке, а комплексно [6]. Обширный анализ аутентифицированных белков показывает, что белки, участвующие в одних и тех же клеточных процессах, неоднократно обнаруживают, что они взаимодействуют друг с другом [7].Изучение ИПП также важно для определения функции белка в клетке. Функциональность неидентифицированных белков можно предсказать на основании данных об их взаимодействии с белком, функция которого уже раскрыта. Детальное изучение ИПП ускорило моделирование функциональных путей, чтобы проиллюстрировать молекулярные механизмы клеточных процессов [4]. Характеристика взаимодействий белков в данном протеоме будет феноменальной для выяснения биохимии клетки [4].Результат взаимодействия двух или более белков с определенной функциональной целью может быть установлен несколькими способами. Существенные свойства PPI были отмечены Phizicky и Fields [8].

PPI могут (i) изменять кинетические свойства ферментов; (ii) действовать как общий механизм, позволяющий осуществлять субстратный канал; (iii) создавать новый сайт связывания для малых эффекторных молекул; (iv) инактивировать или подавлять белок; (v) изменять специфичность белка в отношении его субстрата посредством взаимодействия с различными партнерами по связыванию; (vi) выполнять регуляторную роль либо на верхнем, либо на нижнем уровне.

Обнаружение информации о межбелковом взаимодействии помогает в идентификации мишеней для лекарств [9]. Исследования показали, что белки с большим количеством взаимодействий (хабов) могут включать, среди прочего, семейства ферментов, факторы транскрипции и внутренне неупорядоченные белки [10, 11]. Однако ИЦП связаны с более разнородными процессами, и объем их регулирования велик. Для более точного понимания их важности в клетке необходимо идентифицировать различные взаимодействия и определять последствия этих взаимодействий [4].

В последние годы данные PPI были улучшены с помощью гарантированно высокопроизводительных экспериментальных методов, таких как двухгибридные системы, масс-спектрометрия, фаговый дисплей и технология белковых чипов [4]. На основе этих экспериментальных ресурсов были построены комплексные сети PPI. Тем не менее, объемный характер данных PPI затрудняет лабораторную валидацию. Вычислительный анализ сетей PPI все чаще становится обязательным инструментом для понимания функций неизученных белков.В настоящее время белок-белковое взаимодействие (ИПП) является одной из ключевых тем развития и прогресса современной системной биологии.

2. Классификация методов обнаружения PPI

Методы обнаружения белок-белкового взаимодействия категориально подразделяются на три типа, а именно: in vitro , in vivo и in silico . В методиках in vitro данная процедура выполняется в контролируемой среде вне живого организма.Методы in vitro для обнаружения PPI включают тандемную аффинную очистку, аффинную хроматографию, коиммунопреципитацию, белковые матрицы, комплементацию белковых фрагментов, фаговый дисплей, рентгеновскую кристаллографию и ЯМР-спектроскопию. В методиках in vivo данная процедура выполняется на всем живом организме. in vivo методы обнаружения PPI - это двугибридные дрожжи (Y2H, Y3H) и синтетическая летальность. In silico методы выполняются на компьютере (или) посредством компьютерного моделирования.Методы in silico в обнаружении PPI - это подходы на основе последовательностей, подходы на основе структуры, близость хромосом, слияние генов, гибрид in silico 2, зеркальное дерево, филогенетическое дерево и подходы, основанные на экспрессии генов. Схематическая классификация приведена в таблице 1.


Подход Техника Резюме

In vitro Тандемная аффинная масс-спектроскопия с очисткой (TAP-MS) TAP-MS основана на двойном тегировании интересующего белка на его хромосомном локусе с последующим двухступенчатый процесс очистки и масс-спектроскопический анализ
Аффинная хроматография Аффинная хроматография очень чувствительна, может даже обнаруживать самые слабые взаимодействия в белках, а также тестирует все образцы белков одинаково на взаимодействие
Коиммунопреципитация Коиммунопреципитация подтверждает взаимодействия с использованием экстракта целых клеток, где белки присутствуют в своей нативной форме в комплексе смесь клеточных компонентов
Белковые микроматрицы (H) Анализ на основе микроматриц позволяет одновременно анализировать тысячи параметров в рамках одного эксперимента
Комплементация белков-фрагментов Анализы комплементации белков-фрагментов (PCAs) могут может использоваться для обнаружения PPI между белками любой молекулярной массы и экспрессируется на их эндогенных уровнях
Фаговый дисплей (H) Подход с фаговым дисплеем, основанный на включении белка и генетических компонентов в одну фаговую частицу
X-ra y-кристаллография Рентгеновская кристаллография позволяет визуализировать белковые структуры на атомном уровне и улучшает понимание взаимодействия и функции белков.
In vivo Гибрид дрожжей 2 (Y2H) (H) Двугибридные дрожжи обычно проводят путем скрининга интересующего белка против случайной библиотеки потенциальных белков-партнеров
Синтетическая летальность Синтетическая летальность основана на функциональных взаимодействиях, а не на физическом взаимодействии. белковые базы данных с использованием p воздушный алгоритм локальной последовательности
Подход на основе последовательностей на основе доменных пар Подход, основанный на парах доменов, предсказывает взаимодействия белков на основе взаимодействий домен-домен
Подходы на основе структуры Подходы на основе структуры предсказывают взаимодействие белок-белок, если два белка имеют схожую структуру (первичную, вторичную или третичную)
Окрестности гена Если соседство гена законсервировано в нескольких геномах, тогда существует потенциальная возможность функционального связывания между белками, кодируемыми родственными генами
Слияние генов Слияние генов, которое часто называют как метод Розеттского камня, основан на концепции, что некоторые из однодоменных белков в одном организме могут сливаться с образованием многодоменного белка в других организмах
In silico 2 гибрид (I2H) Метод I2H основан на предположении, что взаимодействующие белки должны претерпевать коэволюцию, чтобы протеин оставался забавным. ction надежный
Филогенетическое дерево Метод филогенетического дерева предсказывает белок-белковое взаимодействие на основе истории эволюции белка
Филогенетический профиль Филогенетический профиль предсказывает взаимодействие между двумя белками, если они имеют одинаковые филогенетический профиль
Экспрессия гена Экспрессия гена предсказывает взаимодействие, основанное на идее, что белки из генов, принадлежащих к общим кластерам профилирования экспрессии, с большей вероятностью будут взаимодействовать друг с другом, чем белки из генов, принадлежащих к разным кластерам

2.1.
In vitro Методы прогнозирования белок-белковых взаимодействий

TAP-тегирование было разработано для изучения ИПП во внутренних условиях клетки [12]. Гэвин и др. впервые предпринял попытку высокопроизводительного метода TAP-tagging для анализа дрожжевого взаимодействия [13]. Этот метод основан на двойном тегировании интересующего белка в его хромосомном локусе с последующим двухэтапным процессом очистки [14]. Белки, которые остаются связанными с целевым белком, затем можно исследовать и идентифицировать с помощью SDS-PAGE [15] с последующим масс-спектрометрическим анализом [15], тем самым идентифицируя соавтора PPI исходного интересующего белка.Важным преимуществом TAP-tagging является его способность идентифицировать широкий спектр белковых комплексов и тестировать активность мономерных или мультимерных белковых комплексов, которые существуют in vivo [14]. TAP при использовании с масс-спектроскопией (МС) будет определять взаимодействия белков и белковые комплексы.

Преимущество аффинной хроматографии заключается в том, что она очень чувствительна, может обнаруживать даже самые слабые взаимодействия в белках, а также тестирует все образцы белков в равной степени на взаимодействие со связанным белком в колонке.Однако ложноположительные результаты также возникают в колонке из-за высокой специфичности белков, даже если они не участвуют в клеточной системе. Таким образом, исследования взаимодействия белков не могут полностью полагаться на аффинную хроматографию и, следовательно, требуют других методов для перекрестной проверки и подтверждения полученных результатов. Аффинная хроматография также может быть связана с методом SDS-PAGE и масс-спектроскопией для получения высокопроизводительных данных.

Коиммунопреципитация подтверждает взаимодействия с использованием экстракта цельных клеток, где белки присутствуют в своей нативной форме в сложной смеси клеточных компонентов, которые могут потребоваться для успешных взаимодействий.Кроме того, использование эукариотических клеток делает возможной посттрансляционную модификацию, которая может быть существенной для взаимодействия и которая не будет происходить в системах экспрессии прокариот.

Белковые микрочипы быстро становятся мощным средством обнаружения белков, мониторинга уровней их экспрессии, а также определения взаимодействий и функций белков. Белковая микроматрица - это кусок стекла, на котором в разных местах упорядоченным образом закреплены различные молекулы белка [16].В настоящее время белковые микроматрицы стали свидетелями огромного прогресса и интереса и стали одной из активных областей, возникающих в биотехнологии. Целью разработки микроматрицы белков является достижение эффективного и чувствительного высокопроизводительного анализа белков с одновременным выполнением большого числа определений с помощью автоматизированного процесса.

Анализ комплементации белков-фрагментов - еще один метод протеомики для идентификации белок-белковых взаимодействий в биологических системах.Анализы комплементации белковых фрагментов (PCA) - это семейство анализов для обнаружения белок-белковых взаимодействий (PPI), которые были введены для обеспечения простых и прямых способов изучения PPI в любой живой клетке, многоклеточном организме или in vitro [17 ]. PCA можно использовать для обнаружения PPI между белками любой молекулярной массы и экспрессией на их эндогенных уровнях. Двумя вариантами идентификации белков с помощью масс-спектроскопии являются снятие отпечатков пептидов и протеомика дробовика [18].Для снятия пептидных фингерпринтов элюированный комплекс отделяют с помощью SDS-PAGE. Гель окрашен либо кумасси, либо серебром, и полосы, уникальные для исследуемого образца и, надеюсь, содержащие единственный белок, вырезают, ферментативно расщепляют и анализируют с помощью масс-спектрометрии. Масса этих пептидов определяется и сопоставляется с базой данных пептидов для определения исходного белка. Гель также дает приблизительную оценку молекулярной массы белка. Поскольку вырезаются только уникальные полосы, фоновые полосы не идентифицируются.Обильные фоновые белки могут скрывать белки-мишени, в то время как менее обильные белки могут оказаться ниже пределов обнаружения при окрашивании. Этот метод хорошо работает с очищенными образцами, содержащими лишь небольшое количество белков. В качестве альтернативы, для протеомики дробовика, весь элюат, содержащий много белков, переваривается. В настоящее время протеомика дробовика является наиболее действенной стратегией для анализа таких сложных смесей.

Существуют различные реализации методологии фагового дисплея, а также различные приложения [19].Один из наиболее распространенных подходов - нитчатый фаг M13. ДНК, кодирующая интересующий белок, лигируется с геном, кодирующим один из белков оболочки вириона. Обычно за процессом следует вычислительная идентификация потенциальных взаимодействующих партнеров и этап проверки дрожжевого двугибрида, но этот метод является новым [20].

Рентгеновская кристаллография [21], по сути, представляет собой форму микроскопии с очень высоким разрешением, которая позволяет визуализировать белковые структуры на атомном уровне и улучшает понимание функции белков.В частности, он показывает, как белки взаимодействуют с другими молекулами и конформационные изменения в случае ферментов. Вооружившись этой информацией, мы также можем разработать новые лекарства, нацеленные на конкретный целевой белок.

В недавнем прошлом исследователи проявили интерес к анализу белок-белкового взаимодействия с помощью спектроскопии ядерного магнитного резонанса (ЯМР) [21]. Расположение интерфейса связывания является важным аспектом анализа взаимодействия белков. В основе спектроскопии ЯМР лежит то, что магнитно-активные ядра, ориентированные сильным магнитным полем, поглощают электромагнитное излучение с характеристическими частотами, определяемыми их химическим окружением [22, 23].

2.2.
In vivo Методы прогнозирования белок-белковых взаимодействий

Метод Y2H - это метод in vivo , применяемый для обнаружения ИПП [24]. Для анализа Y2H требуются два белковых домена, которые будут выполнять две специфические функции: (i) домен связывания ДНК (DBD), который помогает связываться с ДНК, и (ii) домен активации (AD), ответственный за активацию транскрипции ДНК. Оба домена необходимы для транскрипции репортерного гена [25]. Анализ Y2H позволяет напрямую распознавать PPI между парами белков.Однако этот метод может вызвать большое количество ложноположительных взаимодействий. С другой стороны, многие истинные взаимодействия нельзя отследить с помощью анализа Y2H, что приводит к ложноотрицательным результатам. В анализе Y2H взаимодействующие белки должны быть локализованы в ядре, поскольку белки, которые с меньшей вероятностью присутствуют в ядре, исключаются из-за их неспособности активировать репортерные гены. Белки, которые нуждаются в посттрансляционных модификациях для выполнения своих функций, вряд ли будут вести себя или взаимодействовать нормально в эксперименте с Y2H.Более того, если белки не находятся в их естественной физиологической среде, они не могут правильно сворачиваться для взаимодействия [26]. В течение последнего десятилетия Y2H был обогащен за счет создания новых штаммов дрожжей, содержащих множественные репортерные гены и новые векторы экспрессии, чтобы облегчить трансформацию дрожжевых клеток гибридными белками [27]. Другие широко используемые методы, такие как биолюминесцентный резонансный перенос энергии (BRET), флуоресцентный резонансный перенос энергии (FRET) и бимолекулярная флуоресцентная комплементация (BiFC), требуют обширного оборудования.FRET использует коррелированный по времени подсчет одиночных фотонов для предсказания белковых взаимодействий [28].

Синтетическая летальность - важный тип in vivo генетического скрининга, который пытается понять механизмы, обеспечивающие фенотипическую стабильность, несмотря на генетические вариации, изменения окружающей среды и случайные события, такие как мутации. Эта методология производит мутации или делеции в двух или более генах, которые жизнеспособны по отдельности, но вызывают летальность при объединении вместе при определенных условиях [29–33].По сравнению с результатами, полученными в вышеупомянутых методах, отношения, обнаруженные с помощью синтетической летальности, не требуют необходимости физического взаимодействия между белками. Поэтому мы называем этот тип отношений функциональным взаимодействием.

2.3. Методы In Silico для прогнозирования белок-белковых взаимодействий

Дрожжевая двугибридная (Y2H) система и другие подходы in vitro и in vivo привели к крупномасштабной разработке полезных инструментов для обнаружения белок-белок взаимодействия (ИПП) между указанными белками, которые могут происходить в различных комбинациях.Однако данные, полученные с помощью этих подходов, могут быть ненадежными из-за недоступности возможных PPI. Чтобы понять общий контекст потенциальных взаимодействий, лучше разработать подходы, которые предсказывают полный диапазон возможных взаимодействий между белками [4].

Разнообразные методы in silico были разработаны для поддержки взаимодействий, которые были обнаружены экспериментальным подходом. Вычислительные методы для предсказания in silico включают подходы на основе последовательностей, подходы на основе структуры, близость хромосом, слияние генов, гибрид in silico 2, зеркальное дерево, филогенетическое дерево, онтологию генов и подходы, основанные на экспрессии генов.Список всех веб-серверов методов in silico приведен в таблице 2.

2.3.1. Подходы к прогнозированию на основе структуры

Идея метода на основе структуры заключается в прогнозировании взаимодействия белок-белок, если два белка имеют схожую структуру. Следовательно, если два белка A и B могут взаимодействовать друг с другом, тогда могут быть два других белка, структуры которых подобны структурам белков A и B; тогда подразумевается, что и белки также могут взаимодействовать друг с другом.Но большинство белков могут не иметь известной структуры; Первый шаг для этого метода - угадать структуру белка на основе его последовательности. Сделать это можно разными способами. База данных PDB предлагает исследователям полезные инструменты и информационные ресурсы для построения структуры белка запроса [34]. Используя подход с использованием мультимерных потоков, Lu et al. [35] сделали 2865 белок-белковых взаимодействий у дрожжей, и 1138 взаимодействий были подтверждены в DIP [36].

Недавно Hosur et al.[37] разработали новый алгоритм для вывода белок-белковых взаимодействий с использованием структурного подхода. Алгоритм Coev2Net, который представляет собой трехэтапный процесс, включает прогнозирование интерфейса привязки, оценку совместимости интерфейса с моделью, основанной на коэволюции интерфейса, и оценку степени достоверности взаимодействия [37]. Применение этого алгоритма к бинарным взаимодействиям белков повысило производительность алгоритма по сравнению с существующими методами [38]. Однако Zhang et al.[39] использовали трехмерную структурную информацию для прогнозирования PPI с точностью и охватом, которые превосходят прогнозы, основанные на неструктурных свидетельствах.

2.3.2. Подходы к прогнозированию на основе последовательностей

Прогнозы PPI были выполнены путем объединения свидетельств известных взаимодействий с информацией, касающейся последовательной гомологии. Этот подход основан на концепции, согласно которой взаимодействие, обнаруженное у одного вида, можно использовать для вывода о взаимодействии у других видов.Однако недавно Hosur et al. [37] разработали новый алгоритм для прогнозирования белок-белковых взаимодействий с использованием подхода, основанного на потоках, который принимает последовательности в качестве входных данных. Алгоритм iWARP (Interface Weighted RAPtor), который предсказывает, взаимодействуют ли два белка, путем комбинирования нового подхода линейного программирования для выравнивания интерфейса с повышающим классификатором [37] для предсказания взаимодействия. Гильерме Валенте и др. представила новый метод под названием Universal In Silico Predictor белок-белковых взаимодействий (UNISPPI), основанный на информации о первичной последовательности для классификации пар белков как взаимодействующих или невзаимодействующих белков [40].Ядерные методы - это гибридные методы, которые используют комбинацию свойств, таких как последовательности белков, генные онтологии и т. Д. [41]. Однако есть два разных метода в соответствии с критерием, основанным на последовательности.

(1) Ортологический подход. Подход к предсказанию на основе последовательностей заключается в переносе аннотации из функционально определенной белковой последовательности в целевую последовательность на основе сходства. Аннотации по сходству основаны на гомологичной природе запрашиваемого белка в аннотированных базах данных белков с использованием алгоритма парных локальных последовательностей [42].Некоторые белки изучаемого организма могут иметь значительное сходство с белками, участвующими в комплексообразовании у других организмов.

Процесс прогнозирования начинается со сравнения гена или белка зонда с аннотированными белками у других видов. Если ген или белок зонда имеет большое сходство с последовательностью гена или белка с известной функцией у другого вида, предполагается, что ген или белок зонда имеет ту же функцию или аналогичные свойства.Так аннотировано большинство субъединиц белковых комплексов. Когда функция передается от охарактеризованного белка к не охарактеризованному белку, следует применять концепции ортолога и паралога. Ортологи - это гены у разных видов, которые произошли от общего предкового гена путем видообразования. Напротив, паралоги обычно относятся к генам, связанным посредством дупликации внутри генома [43]. В широком смысле ортологи сохранят функциональность в ходе эволюции, тогда как паралоги могут приобретать новые функции.Следовательно, если два белка - A и B - взаимодействуют друг с другом, то ортологи A и B у нового вида также могут взаимодействовать друг с другом.

(2) Подход на основе доменных пар. Домен - это отдельная, компактная и стабильная структурная единица белка, которая складывается независимо от других таких единиц. Но в большинстве случаев домены определяются как отдельные участки белковой последовательности, которые являются высококонсервативными в процессе эволюции. Как отдельные структурные и функциональные единицы, белковые домены играют важную роль в развитии предсказания структурного класса белков, предсказания субклеточного местоположения белка, предсказания типа мембранного белка и предсказания класса и подкласса ферментов.

Обычно белковые домены используются для фундаментальных исследований, а также для создания лекарств на основе структуры. Кроме того, домены непосредственно участвуют в межмолекулярном взаимодействии и, следовательно, должны быть фундаментальными для взаимодействия белок-белок. Многочисленные исследования показали, что взаимодействия домен-домен (DDI) из разных экспериментов более согласованы, чем соответствующие им PPI [44]. Таким образом, вполне надежно использовать домены и их взаимодействия для предсказания белок-белковых взаимодействий и наоборот [45].

2.3.3. Близость хромосом / соседство генов

С постоянно растущим числом полностью секвенированных геномов глобальный контекст генов и белков в завершенных геномах предоставил исследователям расширенную информацию, необходимую для обнаружения взаимодействия белок-белок. Хорошо известно, что функционально родственные белки имеют тенденцию очень тесно организовываться в области геномов прокариот, такие как опероны, кластеры функционально родственных генов, транскрибируемых как одна мРНК.Если отношения соседства сохраняются в нескольких геномах, тогда это будет более актуально для обозначения потенциальной возможности функциональной связи между белками, кодируемыми родственными генами. И это свидетельство было применено для изучения функциональной ассоциации соответствующих белков. Эта связь была подтверждена экспериментальными результатами и показала, что она более независима от относительной ориентации генов. Недавно было обнаружено, что существует функциональная связь между соседними двунаправленными генами вдоль хромосомы [46].Интересно, что в большинстве случаев взаимосвязь между соседними двунаправленно транскрибируемыми генами с консервативной ориентацией генов заключается в том, что один ген кодирует транскрипционный регулятор, а другой принадлежит нерегулирующему белку [47]. Было обнаружено, что большинство регуляторов контролируют транскрипцию дайвера, аккуратно транскрибирующего целевой ген / оперон, а также автоматически регулируют свой собственный биосинтез. Эта взаимосвязь предоставляет другой способ прогнозирования процессов-мишеней и регуляторных функций для регуляторов транскрипции.Одна из ловушек этого метода заключается в том, что он непосредственно подходит для бактериального генома, поскольку соседний ген сохраняется в бактериях.

2.3.4. Слияние генов

Слияние генов, которое часто называют методом Розеттского камня, основано на концепции, согласно которой некоторые однодоменные белки в одном организме могут сливаться с образованием мультидоменного белка в других организмах [48, 49]. Этот феномен слияния доменов указывает на функциональную ассоциацию тех отдельных белков, которые, вероятно, образуют белковый комплекс.Было показано, что события слияния особенно обычны для тех белков, которые участвуют в метаболическом пути [50, 51]. Этот метод можно использовать для прогнозирования межбелкового взаимодействия, используя информацию о расположении доменов в различных геномах. Однако его можно применить только к тем белкам, в которых существует структура доменов.

2.3.5. Двухгибридный In Silico (I2h)

Метод основан на предположении, что взаимодействующие белки должны претерпевать коэволюцию, чтобы функция белков оставалась надежной.Другими словами, если некоторые ключевые аминокислоты в одном белке изменились, соответствующие аминокислоты в другом белке, который взаимодействует с мутировавшим противоположным партнером, также должны произвести принудительные мутации. На этапе анализа общие геномы, содержащие эти два белка, будут идентифицированы посредством множественного выравнивания последовательностей, и будет рассчитан коэффициент корреляции для каждой пары остатков в одном и том же белке и между белками [52]. Соответственно, существует три разных набора для пар: два из внутрибелковых пар и один из межбелковых пар.Взаимодействие белок-белок выводится на основе разницы в распределении корреляции между взаимодействующими партнерами и отдельными белками. Поскольку анализ I2h основан на предсказании физической близости между парами остатков двух отдельных белков, результат этого метода автоматически указывает на возможное физическое взаимодействие между белками.

2.3.6. Филогенетическое дерево

Еще одним важным методом обнаружения взаимодействия между белками является филогенетическое дерево.Филогенетическое дерево дает историю эволюции белка. Метод зеркального дерева предсказывает белок-белковые взаимодействия, полагая, что взаимодействующие белки обнаруживают сходство в молекулярном филогенетическом дереве из-за коэволюции через взаимодействие [53]. Основополагающий принцип, лежащий в основе метода, состоит в том, что коэволюция между взаимодействующими белками может быть отражена по степени сходства матриц расстояний соответствующих филогенетических деревьев взаимодействующих белков [54].Набор организмов, общих для двух белков, выбирается из множественного выравнивания последовательностей (MSA), и результаты используются для построения соответствующей матрицы расстояний для каждого белка. Оценки BLAST также можно использовать для заполнения матриц. Затем между этими матрицами расстояний вычисляется линейная корреляция. Высокие показатели корреляции указывают на сходство между филогенетическими деревьями, и поэтому считается, что белки имеют взаимосвязь взаимодействия. Метод MirrorTree используется для обнаружения отношения коэволюции между белками, а результаты используются для вывода о возможности их физического взаимодействия.

2.3.7. Филогенетический профиль

Смысл этого метода заключается в том, что функционально связанные белки имеют тенденцию сосуществовать во время эволюции организма [55]. Другими словами, если два белка имеют функциональную связь в геноме, будет сильное давление на них, чтобы они унаследовались вместе в процессе эволюции [51]. Таким образом, соответствующие им ортологи в другом геноме будут сохранены или исключены. Следовательно, мы можем обнаружить присутствие или отсутствие (совпадение) белков в филогенетическом профиле.Филогенетический профиль описывает наличие определенного белка в наборе геномов: если два белка имеют один и тот же филогенетический профиль, это указывает на то, что два белка имеют функциональную связь. Чтобы построить филогенетический профиль, предварительно определенный порог значения BLASTP используется для обнаружения присутствия или отсутствия гомологических белков в целевом геноме с исходными геномами. Этот метод дает многообещающие результаты в обнаружении функциональной связи между белками и, в то же время, назначает функции для запроса белков.Несмотря на то, что филогенетический профиль продемонстрировал большой потенциал для построения функциональной сети сцепления на уровне полного генома, следует упомянуть следующие две ловушки: первый заключается в том, что этот метод основан на полных последовательностях генома, а другой заключается в том, что функциональная связь между белками определяется по их филогенетическому профилю, поэтому трудно использовать этот метод для тех важных белков в клетке, где нельзя обнаружить различий по филогенетическому профилю. Более того, даже несмотря на то, что увеличение числа в исходном наборе генома может улучшить точность прогноза, для этого метода может существовать верхний предел.

Многие геномные события способствуют возникновению шума во время совместной эволюции, например, дупликация генов или возможная потеря функций генов в ходе эволюции, что может нарушить филогенетический профиль отдельных генов. Методы, основанные на филогенетическом профиле, показали удовлетворительную эффективность только на прокариотах, но не на эукариотах [56].

2.3.8. Экспрессия гена

Метод использует преимущество высокопроизводительного определения уровня транскрипции всего гена в организме.Экспрессия гена означает количественную оценку уровня экспрессии конкретного гена в клетке, ткани или организме в различных экспериментальных условиях и временных интервалах. Применяя алгоритмы кластеризации, различные гены экспрессии могут быть сгруппированы вместе в соответствии с их уровнями экспрессии, и результирующая экспрессия генов в различных экспериментальных условиях может помочь выявить функциональные отношения различных генов. Также было проведено множество исследований для изучения взаимосвязи между коэкспрессией генов и взаимодействием с белками [57].Основываясь на данных экспрессии дрожжей и данных протеома, белки из генов, принадлежащих к общим кластерам профилирования экспрессии, с большей вероятностью будут взаимодействовать друг с другом, чем белки из генов, принадлежащих к разным кластерам. В других исследованиях было подтверждено, что соседние гены, как правило, экспрессируются как у эукариот, так и у прокариот. Концепция коэкспрессии генов - косвенный способ сделать вывод о взаимодействии белков, предполагая, что он может не подходить для точного обнаружения взаимодействий с белками.Однако в качестве дополнительного подхода коэкспрессия генов может использоваться для проверки взаимодействий, созданных с помощью других экспериментальных методов.

3. Сравнение методов белок-белкового взаимодействия

Каждый из вышеперечисленных методов применялся для обнаружения белок-белкового взаимодействия как у прокариот, так и у эукариот. Результаты показывают, что большинство из них лучше подходят для прокариот, чем для эукариот [14]. Значительное увеличение охвата этими исследованиями за последние несколько лет могло быть связано, главным образом, с увеличением количества декодируемых геномов.Это связано с тем, что чем больше количество геномов используется в исследовании, тем выше охват, которого могут достичь методы. Ожидается, что по мере накопления полностью секвенированных геномов информационное содержание в эталонном наборе геномов будет увеличиваться. Соответственно, точность прогноза будет увеличиваться с увеличением количества геномов, включенных в исследование. Можно ожидать, что по мере того, как в будущем будет доступно все больше и больше геномов, потенциал прогнозирования будет улучшен, а соответствующие комбинированные методы получат более высокий охват и точность.Следует упомянуть, что выбор стандарта, используемого для оценки методов, имеет большое влияние на охват и точность. Помимо восстановления ключевых слов Operon и Swiss-Prot, использованных в вышеупомянутых исследованиях, KEGG использовался в качестве стандарта в базе данных Search Tool для поиска взаимодействующих генов (STRING) [58]. Можно ожидать, что охват и точность прогнозирования будут разными для каждого метода в соответствии с разными стандартами. Очевидно, что достигнутое наивысшее покрытие для метода порядка генов, основанного на стандарте оперона, указывает на то, что метод сильно связан с опероном.

Последние технологические достижения позволили проводить высокопроизводительные измерения белок-белковых взаимодействий в клетке, быстро создавая сети взаимодействия белков для различных видов. Однако высокопроизводительные методы, такие как двугибридный дрожжевой анализ, МС и фаговый дисплей, испытали высокий уровень шума и ложных срабатываний. Есть несколько методов проверки, чтобы узнать надежность этих высокопроизводительных взаимодействий. Это надежность профиля экспрессии (индекс EPR), метод параллельной проверки (PVM) [59] Метод локализации белка (PLM) [60] и общие меры взаимодействия IG1 [61] и IG2 [62].Метод EPR [63] сравнивает взаимодействие белков с профилями экспрессии РНК, тогда как PVM анализирует паралоги интеракторов для сравнения. Измерение IG1 основано на идее, что взаимодействующие белки, которые не имеют дальнейших взаимодействий за пределами уровня 1, скорее всего, будут ложноположительными. Мера IG2 использует топологию взаимодействий. Байесовские подходы также использовались для расчета надежности [64–66]. PLM дает истинные положительные результаты (TP) как взаимодействующие белки, которые должны быть локализованы в одном и том же клеточном компартменте или аннотированы, чтобы выполнять общую клеточную роль.Итак, чтобы противостоять этим ошибкам, было разработано множество методов, которые обеспечивают оценку достоверности для каждого взаимодействия. Кроме того, методы, которые присваивают баллы отдельным взаимодействиям, обычно работают лучше, чем методы с набором взаимодействий, полученным в результате эксперимента или базы данных [67].

4. Вычислительный анализ сетей PPI

Сеть PPI можно описать как гетерогенную сеть белков, соединенных взаимодействиями в виде ребер. Вычислительный анализ сетей PPI начинается с иллюстрации устройства сети PPI.Простейший набросок представляет собой математический граф, состоящий из узлов и ребер [68]. Белок представлен в виде узла на таком графе, а белки, которые физически с ним взаимодействуют, представлены как смежные узлы, соединенные ребром. Исследование сети может дать самые разные результаты. Например, соседние белки на графике, вероятно, могут иметь больше одинаковых функций. Помимо функциональности, плотно связанные подграфы в сети могут образовывать белковые комплексы как единое целое в определенных биологических процессах.Таким образом, о функциональности белка можно сделать вывод, определив белки, с которыми он взаимодействует, и белковые комплексы, в которых он находится. Топологическое предсказание новых взаимодействий - это новый и полезный вариант, основанный исключительно на структурной информации, предоставляемой топологией сети PPI (PPIN) [69]. Некоторые алгоритмы, такие как алгоритм случайной компоновки, алгоритм круговой компоновки, алгоритм иерархической компоновки и т. Д., Используются для визуализации сети для дальнейшего анализа. В частности, вычислительный анализ сетей PPI является сложной задачей, с этими основными препятствиями обычно сталкиваются [4]: ​​(1) взаимодействия белков нестабильны; (2) один белок может выполнять разные роли; (3) два белка с различные функции периодически взаимодействуют друг с другом.

5. Роль сетей PPI в протеомике

Прогнозирование функциональности белков - одна из основных задач сети PPI. Несмотря на недавние всесторонние исследования дрожжей, в базе данных дрожжей все еще есть ряд функционально неклассифицированных белков, что отражает надвигающуюся потребность в классификации белков. Функциональная аннотация человеческих белков может обеспечить прочную основу для полного понимания клеточных механизмов, информации, которая имеет ценность для открытия и разработки лекарств [4].Повышение доступности сетей PPI привело к развитию различных вычислительных методов для прогнозирования функций белков. Доступность надежной информации о взаимодействии белков и их присутствии в физиологических и патофизиологических процессах имеет решающее значение для разработки терапевтических средств, основанных на взаимодействии белков. Сводка всех известных белок-белковых взаимодействий (PPI) для данной клетки или организма называется интерактомом.

Функции белков можно предсказать на основе алгоритмов модуляризации [4].Однако предсказания, полученные таким способом, могут быть неточными, поскольку точность самого процесса модуляции обычно невысока. Существуют и другие методы, которые включают подсчет соседей, хи-квадрат, марковское случайное поле, продистин и метод взвешенных взаимодействий для прогнозирования функции белка [77]. Для большей точности функции белков должны быть предсказаны непосредственно из топологии или связности сетей PPI [4]. Было предложено несколько подходов на основе топологии, которые предсказывают функцию белков на основе сетей PPI.На простейшем уровне «метод подсчета соседей» предсказывает функцию неизученного белка по частоте известных функций ближайших соседних белков [78]. Большинство функций ближайших соседей можно оценить статистически [79]. Недавно число общих соседей известного белка и неизвестного белка было взято за основу для вывода о функции [80]. Прогнозирование функции белков на основе взвешенного графического анализа [81] является новым подходом в этой области.

Идентификация протеин-белкового комплекса является решающим шагом в обнаружении путей передачи сигнала. Белковые комплексы в основном состоят из комплексов антитело-антиген и протеаз-ингибитор [82]. Кристаллография - основной инструмент для определения белковых комплексов с атомным разрешением.

Полный анализ PPI может помочь лучше понять клеточную организацию, процессы и функции. Другие приложения PPI Network включают анализ биологической незаменимости [4], оценку лекарственной способности молекулярных мишеней по топологии сети [4], оценку надежности взаимодействий [83], идентификацию доменных взаимодействий [84], прогнозирование взаимодействий белков. [85], обнаружение белков, участвующих в путях заболевания [86], определение часто встречающихся сетевых мотивов взаимодействия [87], сравнение между модельными организмами и людьми [88] и идентификация белковых комплексов [89].

6. Базы данных по взаимодействию белков

Огромное количество экспериментальных данных PPI, постоянно генерируемых, привело к созданию компьютерно-читаемых биологических баз данных для организации и обработки этих данных. Например, база данных сети биомолекулярных взаимодействий (BIND) создается на основе расширяемой системы спецификаций, которая позволяет детально описать способ, которым данные PPI были получены экспериментально, часто включая прямые ссылки на заключительные доказательства из литературы [75].База данных взаимодействующих белков (DIP) - еще одна база данных экспериментально определенных бинарных взаимодействий белок-белок [36]. Общий биологический репозиторий для наборов данных о взаимодействии (BioGRID) - это база данных, которая содержит информацию о белковых и генетических взаимодействиях между тринадцатью различными видами [70]. Взаимодействия регулярно добавляются посредством исчерпывающего просмотра первичной литературы в базах данных. Данные о взаимодействии извлекаются из других баз данных, включая BIND и MIPS (Мюнхенский информационный центр белковых последовательностей) [90], а также непосредственно из крупномасштабных экспериментов [72].HitPredict - это ресурс белок-белковых взаимодействий с высокой степенью достоверности, на основе которого мы можем получить общее количество взаимодействий для определенного вида для белка и просмотреть все взаимодействия с оценкой достоверности [71].

База данных Molecular Interaction (MINT) - это еще одна база данных экспериментально полученных данных PPI, извлеченных из литературы, с добавленным элементом предоставления веса доказательств для каждого взаимодействия [72]. База данных взаимодействия белков человека (HPID) была разработана для предоставления информации о взаимодействии белков человека, предварительно вычисленной на основе существующих структурных и экспериментальных данных [91].Информацию в базе данных Hyperlinked over Proteins (iHOP) можно найти для определения ранее сообщенных взаимодействий в PubMed для интересующего белка [92]. IntAct [73] предоставляет базу данных с открытым исходным кодом и инструментарий для хранения, представления и анализа взаимодействий белков. Веб-интерфейс обеспечивает как текстовое, так и графическое представление взаимодействий белков и позволяет исследовать сети взаимодействия в контексте аннотаций GO взаимодействующих белков. Однако мы заметили, что пересечение и совпадение между этими исходными базами данных PPI относительно невелико.Недавно была осуществлена ​​интеграция, и ее можно изучить на веб-сервере под названием APID (Agile Protein Interaction Data Analyzer), который представляет собой интерактивный веб-инструмент биоинформатики, разработанный для исследования и анализа известной в настоящее время информации о взаимодействиях белок-белок, интегрированной и унифицированной. на общей и сравнительной платформе [74]. Платформа Protein Interaction Network Analysis (PINA2.0) - это комплексный веб-ресурс, который включает в себя базу данных унифицированных данных белок-белкового взаимодействия, интегрированную из шести вручную отобранных общедоступных баз данных, и набор встроенных инструментов для построения, фильтрации и анализа сети. , и визуализация [76].Базы данных и количество взаимодействий представлены в таблице 3.

722 Заключение

Хотя доступные методы не могут предсказать взаимодействия со 100% точностью, вычислительные методы уменьшат набор потенциальных взаимодействий до подмножества наиболее вероятных взаимодействий.Эти взаимодействия послужат отправной точкой для дальнейших лабораторных экспериментов. Данные об экспрессии генов и данные о взаимодействии белков повысят достоверность белок-белковых взаимодействий и соответствующую сеть PPI при совместном использовании. Недавние разработки также привели к созданию сетей, имеющих все взаимодействия белок-белок, с использованием вычислительных методов для путей передачи сигналов и идентификации белковых комплексов при определенных заболеваниях.

Конфликт интересов

Авторы заявляют об отсутствии конфликта интересов в отношении публикации данной статьи.

Благодарности

Авторы хотят поблагодарить Комиссию по университетским грантам (UGC) за финансовую поддержку этого исследования.


Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *

*
*

0 0 0 DIP

S.
номер
Имя базы данных Общее количество взаимодействий
(на сегодняшний день)
Ссылки Ссылка на источник Количество видов / организмов

1 BioGrid 7,17,604 [70] http://thebiogrid.org/ 60
60
76570 [36] http: // dip.doe-mbi.ucla.edu/dip/Main.cgi 637
3 HitPredict 2,39,584 [71] http://hintdb.hgc.jp/htp30/ 9
4 MINT 2,41,458 [72] http://mint.bio.uniroma2.it/mint/ 30
5 IntAct 30 4683 930 33,135 [73] http://www.ebi.ac.uk/intact/ 8
6 APID 3,22,579 [74] http: // bioinfow .dep.usal.es/apid/index.htm 15
7 BIND > 3,00,000 [75] http://bind.ca/ -
8 PINA2.0 3,00,155 [76] http://cbg.garvan.unsw.edu.au/pina/ 7