Протеин matrix: Matrix 5.0 от Syntrax — цена: от 1632 руб. — купить протеин недорого в Москве
Matrix 5.0 протеин, матрикс, производитель Syntrax, упаковка пакет, вес 2270 гр
Matrix 5.0 Syntrax
Чтобы создать идеальную формулу протеиновой смеси Matrix 5.0, компании Syntrax понадобилось несколько лет. Первым делом ученые Syntrax полностью отказались от дешевых низкокачественных источников белка, отдав предпочтение только лучшим: ультрафильтрованному сывороточному протеину, ультрафильтрованному молочному протеину, неденатурированному яичному белку и глютаминовым пептидам. Эти источники белка не имеют себе равных в обеспечении прироста качественной мышечной массы и улучшении общего состояния организма.
Немаловажно, что Синтракс так же позаботилась и о вкусовых свойствах своего продукта. После долгих испытаний в лабораториях, протеин Matrix 5.0 приобрел превосходный шоколадный, ванильный, клубничный, банановый, печенье с кремом, мятное печенье , апельсин вкусы, которым редко обладают протеиновые смеси.
Порция Syntrax Matrix 5.0 это:
- Всего лишь 120 килокалорий;
- 23 грамма белка;
- 2 грамма углеводов;
- 0 грамм аспартама.
Сывороточный белок, мицеллярный казеин и яичный белок – отличные источники аминокислот, необходимых вашему организму. Каждый из них имеет свои специфические особенности. Из-за богатого аминокислотного состава и высокого содержания различных факторов роста и микроэлементов яичный белок часто называют «идеальным белком». Поэтому яичный белок — это самый дорогой вид белка. Сывороточный протеин является быстрейшим источником белка и обладает превосходными иммуностимулирующими способностями. Казеин – это самый медленный белок, он обеспечивает ваши мышцы аминокислотами в течение длительного времени и обладает самыми высокими антикатаболическими свойствами. Таким образом, первоклассная протеиновая смесь Матрикс 5.0 сводит к минимуму недостатки и подчеркивает сильные стороны каждого из этих видов белка.
Из-за совершенного сочетания разных протеинов
Неоспоримый плюс: чтобы приготовить коктейль из Matrix 5.0, вам не нужен блендер – эта протеиновая добавка отлично размешивается в шейкере и даже ложкой в обычном стакане!
Благодаря вышеперечисленным преимуществам, протеиновая добавка Matrix 5.0 от компании Syntrax зарекомендовала себя на рынке спортивного питания как качественный и доступный продукт.
Состав:
Содержание питательных веществ на порцию продукта (32 грамм):
- Калории — 120 ккал;
- Калории от жиров — 15 ккал;
- Всего жиров — 2 г;
- Насыщенные жиры — 1 г;
- Холестерин — 30 мг;
- Всего углеводов — 3 г;
- Протеин — 23 г;
- Кальций — 160 мг;
- Фосфор — 140 мг;
- Магний — 20 мг;
- Натрий — 105 мг;
- Калий — 200 мг.
Аминокислотный состав на 100 г протеина:
- Аргинин — 2,5 г;
- Глютамин — 8,4 г;
- Гистидин — 2,1 г;
- Изолейцин — 5,8 г;
- Лейцин — 10,3 г;
- Лизин — 8,7 г;
- Метионин — 2,2 г;
- Фенилаланин — 3,6 г;
- Треонин — 6,4 г;
- Триптофан — 1,9 г;
- Валин — 6,0 г.
Ингредиенты: ультрафильтрованный и неденатурированный концентрат сывороточного протеина, ультрафильтрованный и неденатурированный концентрат молочного протеина (включая мицеллярный казеин), неденатурированный яичный белок, гидролизованная пшеничная клейковина (включая глютаминовые пептиды), натуральные и искусственные ароматизаторы, лецитин, хлорид натрия, аспартам, ацесульфам калия.
Применение:
Растворите одну — две мерные ложки в 250-300 мл воды, нежирного молока. Принимайте Matrix 5.0 два — три раза в день, чтобы восполнить запасы протеина. Помните,что наилучшее время приема — с утра после пробуждения, после интенсивных тренировок и перед сном.
Противопоказания:
Индивидуальная непереносимость компонентов продукта.
Syntrax Matrix 5.0 – протеин, который можно есть даже ложкой!
Syntrax Matrix 5.0 – протеин, который можно есть даже ложкой!
Matrix от Syntrax – это протеиновая добавка, которая заставляет по-новому взглянуть на вкус. Вы считаете, что спортивное питание не может быть вкусным или вы уже нашли для себя эталон вкуса? Тогда мы настоятельно рекомендуем вам попробовать matrix 5.0 (отзывы читайте ниже).
Этот протеин обладает отменными характеристиками и показателями по составу белка. Для производства Matrix 5.0 используются только ультрафильтрованные белки сывороточного, молочного и яичного происхождения – в отличие от многих других добавок, где основу составляют денатурированные белки низкого качества. Помимо всего этого matrix от syntrax прекрасно растворяется даже без использования блендера и имеет непревзойденный вкус. Забудьте о мерзких, липких комочках навсегда. Купить Matrix 5.0 можно в нашем магазине.
Протеиновая матрица 5.0
Syntrax Matrix 5.0 – это многокомпонентная белковая добавка. Это означает, что для ее производства используется сразу несколько источников белка:
— сывороточный концентрат;
— молочный концентрат;
— яичный альбумин;
— гидролизованные глютаминовые пептиды;
— мицеллярный казеин.
Использование такого внушительного «арсенала» вполне оправдано, ведь разные белки по-своему ценны. Каждый из них имеет свои преимущества и недостатки, поэтому комплексное применение нескольких типов белка всегда предпочтительнее.
Сывороточный белок имеет относительно невысокую цену, наиболее быстро усваивается, обладает хорошим аминокислотным составом. Такой белок хорошо принимать в моменты времени, когда скорость усвоения решает все. Например, приняв Matrix от Syntrax утром или сразу после тренировки, вы мгновенно обеспечите организм белками благодаря быстрой сывороточной составляющей.
Молочный белок схож по своим качествам с сывороточным, но имеет среднюю скорость усвоения.
Яичный белок – это эталон белка по аминокислотному составу, имеет хорошую скорость усвоения.
Казеин – медленный белок. Скорость усвоения наиболее низкая.
Глютаминовые пептиды – наиболее оптимальная форма глютамина, важнейшей аминокислоты в бодибилдинге.
Таким образом, многокомпонентность syntrax matrix 5.0 делает его одним из лучших протеинов на все случаи жизни. С каждой порцией вы будете получать порцию белков с различной скоростью усвоения, что позволит подпитывать организм на протяжении длительного времени.
Несколько фактов о Syntrax Matrix 5.0
Невысокая цена. За сравнительно небольшие деньги вы получаете первоклассный протеин, да еще и с отменным вкусом. Связано это с тем, что производитель постарался удешевить продукт благодаря экономичной упаковке, отсутствию масштабной рекламы и т.п. Да, Syntrax Matrix 5.0 не очень разрекламирован, зато недорогой!
Время приема. Благодаря наличию белков с разной скоростью усвоения, Matrix 5.0 (купить можно у нас) подойдет практически для любой ситуации, будь то вечерний прием белков или послетренировочный.
Состав аминокислот. И опять про многокомпонентность. Благодаря наличию белков с различными аминокислотными профилями, Syntrax Matrix 5.0 фактически приближается к идеальному протеину, который способствует набору только сухой мышечной массы и более быстрому восстановлению.
Рекомендации по приему добавки
Одна порция Matrix 5.0 составляет 32 грамма. Количество порций зависит от вашей диеты. В любом случае в день рекомендуется принимать 2-3 порции, например, утром, после тренировки и перед сном. Каждую порцию нужно растворять в воде или нежирном молоке (200-300 мл).
✅ Syntrax Matrix 5.0 протеин
Syntrax Matrix
Интернет магазин спортивного питания Atletic-Food предлагает протеиновую смесь Matrix 2.0 наивысшего качества от ведущего мирового производителя в мире спортивного питания Syntrax! Протеин Syntrax – это протеин наивысшего качества в основе которого лежит только дорогостоящее сырье, протеин Matrix от Syntrax обладает превосходными вкусовыми качествами, он прекрасно размешивается в шейкере без комочков.
Протеин Matrix по качеству и составу практически идентичен знаменитому протеину BSN Syntha-6
Отличие Matrix 5.0 и Matrix 2.0
Matrix 5.0 отличается от других дешёвых протеинов тем, что он содержит в себе комбинацию из трёх разных высококачественных протеинов таких как сывороточный протеин, мицеллярный казеин и яичный протеин (белый яичный протеин).
Протеин Matrix 2.0 отличается от других протеиновых смесей тем, что его можно употреблять в любое время в течении дня, как быстроусваиваемый сывороточный протеин, сразу после тренировки или как медленноусваиваемый протеин казеин, перед сном, так как он содержит в себе смесь из нескольких видов протеина. Он может быстро снабдить ваши мускулы необходимымиаминокислотами, так же хорошо, как и сделать запас полезных элементов для вашего тела на длительный период.
Этот протеин хорошо подходит для набора сухой мышечной массы, он уменьшает количество жировых отложений, улучшает иммунитет организма, так же имеет антиоксидантные свойства.
Сертификат:
Как принимать протеин Syntrax Matrix 5.0:
Разведите 1-3 мерные ложки протеина на 250-400 мл воды, сока или молока. Для удобства используйте спортивный шейкер. Принимайте в дни отдыха 1-2 раза в день: в обед и перед сном. В тренировочные дни принимайте 4 раза в день, дополняя прием протеина перед тренировкой и после тренировки.
Matrix от Syntrax отзывы:
Данный протеин не имеет отрицательных отзывов, качество протеина подтверждено многочисленными наградами в бодибилдинге и фитнесе.
Отзывы клиентов о данном продукте.
Информация на сайте не является публичной офертой, носит информационно-ознакомительный характер.
Сывороточный протеин SYNTRAX Matrix 5 lbs 2270 г, Мятное печенье
Проблема: стандартный протеин, который является низкокачественным, содержит вызывающий скопления жира мальтодекстрин, с ужасным вкусом, требующий блендер, чтобы размешаться полностью и содержащий всего один вид быстроусваиваемого протеина. Без сомнения, большинство из стандартных протеинов стоят дешево, но кто захочет давиться таким не удобным и не полезным протеином день ото дня?
Решение: Matrix! Проведя годы за созданием формулы Matrix, мы создали протеин, который решает все проблемы стандартных протеинов. Самое важное то, что мы полностью ушли от таких дешевых источников протеина, как денатурированные натрия и кальция казеинат. Мы знаем, чтобы быть лучше, мы должны использовать только высококачественные неденатурированные источники протеина, такие как ультрафильтрованный сывороточный протеин, ультрафильтрованный молочный протеин, неденатурированный яичный белок и глютаминовые пептиды. Стоимость намного выше, но результат оправдывает себя. Смесь этих протеинов имеет не только имеет великолепный вкус, но и недосягаемую полезность для здоровья и обменных процессов организма, особенно при строительстве новой мышечной массы.
Сделав абсолютно лучший протеин на рынке, мы знали, что должно сделать что-то еще. Мы решили, что мы не успокоимся пока не создадим абсолютно лучший вкус протеина на рынке. После многих проб, мы пришли к нескольким вкусам, которые буквально вызывают экстаз при употреблении.
Завершая решение проблемы, мы сделали так, чтобы Matrix полностью растворялся в вашем любимом напитке, не оставляя комочков. Больше никаких комочков или блендеров, которые только добавляют вам работы по мытью посуды. С Matrix вам нужна только ложка!
Факты:
1. Что такое Matrix ?
Matrix — это смесь высококачественного протеина.
2. Что делает Matrix отличным от конкурентов?
Любой другой экономичный протеин на рынке спортивного питания — это просто сывороточный протеин. Matrix подороже, но он содержит комбинацию из трех разных высококачественных протеинов, таких как сывороточный протеин, мицеллярный казеин и яичный протеин (белый яичный протеин).
3. Зачем нужна смесь различных видов протеина, вместо одного вида протеина?
На самом деле, существует несколько высококачественных источников протеина, такие как яйца, казеин и сыворотка, как всегда не один из них настолько хорош в одиночку. Все эти источники протеина воздействуют на организм и рост мышечной массы, но каждый из них имеет свои слабости и преимущества. Например, яичный протеин — это золотой стандарт источника белка. Он не только прекрасно поддерживает рост мышечной массы, но также содержит массу полезных веществ и микроэлементов. Обратная сторона яичного протеина — это его дороговизна. Изолят сывороточного протеина показал себя как самый быстроусваиваемый источник протеина и имеет превосходные качества по поддержанию имунной системы. Казеин показал себя как медленноусваиваемый источник протеина, который превосходно снабжает мышечную ткань аминокислотами, в течение долгого периода времени. Таким образом, даже не смотря на то, что употребление каждого их этих протеинов имеет свои преимущества, лучшим решение будет употребление одновременно нескольких высококачественных источников белка, чтобы уменьшить недостаки и увеличить пользу каждого источника протеина.
4. Когда лучшее время для использования Matrix?
Так как Matrix содержит оба источника белка и быстроусваиваемый и медленноусваиваемый, он является идеальным для использованию в любое время дня. Некоторые используют, как быстроусваиваемый сыворотный протеин, сразу после тренировки, а некоторые, как медленноусваиваемый казеиновый протеин, перед сном. Из-за того, что Matrix содержит медленный (казеиновый), средний (яичный) и быстрый (сывороточный) протеины, он идеален для любой ситуации. Он может быстро снабдить ваши мускулы необходимыми аминокислотами, так же хорошо, как и сделать запас полезных элементов для вашего тела на длительный период.
5. Состав аминокислот находящихся в Matrix лучший на рынке!
Более того, так как в нем содержатся три вида разных изолятов, он хорош для строительства сухой мышечной массы, уменьшения жировых отложений, имеет антиоксидантные свойства, повышает иммунитет организма и т.д.
Рекомендации по применению
Смешайте одну мерную ложку Matrix с 240 мл. воды или молока. Для тех, кто нуждается в пониженной порции протеина, половина одной мерной ложки смешайте с 120 мл. воды или молока. Когда вы мешаете с молоком вы добаляете больше калорий. Принимайте Matrix два-три раза в день, чтобы удовлетворить ваши потребности в протеине. Помните, что наилучшее время приема протеина — это с утра после подъема, после интенсивных физических нагрузок, таких как тренировки с весом и прямо перед сном. Мы гарантируем, что Matrix размешивается даже ложкой и имеет превосходный вкус. Не превышайте рекомендуемую дозировку. Продукт не должен использоваться, как замена полноценного питания. Прекратите прием продукта, если почувствуете отклонения от нормального состояния здоровья.
Состав
| Состав в | 30 г |
| Энергетическая ценность | 140 ккал |
| в жирах | 20 ккал |
| Жиры | 2.5 г |
| насыщенные жиры | 1 г |
| транс жиры | 0 г |
| Холестерин | 40 мг |
| Натрий | 130 мг |
| Калий | 210 мг |
| Углеводы | 6 г |
| пищевые волокна | 0 г |
| сахара | 3 г |
| Белки | 23 г |
| Важные аминокислоты на 100г белка | |
| Аргинин | 2.5 г |
| Глютамин | 8.4 г |
| Гистидин | 2.1 г |
| Изолейцин | 5.8 г |
| Лейцин | 10.3 г |
| Метионин | 2.2 г |
| Фенилаланин | З.б г |
| Треонин | 6.4 г |
| Триптофан | 1.9 г |
| Валин | 6.0 г |
| Другие ингредиенты: протеиновая смесь из молока (ультрафильтрованный и неденатурированный концентрат сывороточного протеина (бренд ProminaTM), ультрафильтрованный и неденатурированный концентрат молочного протеина, включая мицеллярный казеин), протеиновая смесь (неденатурированный яичный белок, гидролизованная пшеничная клейковина (источник глютаминовых пептидов)), натуральные и искусственные ароматизаторы, соевый лецитин, соль, ацесульфам-К, сукралоза. | |
Протеин SynTrax Matrix (907-980 г)
Самые выгодные предложения по Протеин SynTrax Matrix (907-980 г)
Филипп, 25.06.2020
Достоинства: не приторныйАлександр Бугаков, 23.05.2020
Достоинства: Хорошо растворяется и в воде и в молоке, приятный привкус который не надоедает (брал ментоловое печенье).Недостатки: Редко бывает на складе
Комментарий: Хороший протеин за относительно невысокую цену, хотя так и не пойму почему альпийский крем почти в 2 раза дороже?
Михаил Г., 15.04.2020
Достоинства: Шоколадный с молоком заходит хорошорезультат вижу
Комментарий: Судя по отзывам у кого-то бывают проблемы с пищеварением- на себе не обнаружил.
Вкусы обсуждать смысла особого не вижу, кому что. Вкус не как у шоколадного коктейля конечно, я пью с молоком- мне нравится.
Размешивается с теплым молоком хорошо, с холодным чуть похуже.
Константин А., 18.02.2020
Достоинства: Довольно необычный и весьма приятный для стандартных протеиновых смесей вкус. Точнее — их много, на выбор, я лично предпочитаю Orange Cream. После взбивания в блендере получается такой сливочно-нежный коктейль, тягучий и сытный, пьётся легко и приятно, но это только если готовить шейк на молоке. Без молока консистенция и вкус гораздо проще и беднее, и пить его сложнее. Цена за 900-граммовую банку — одна из самых низких среди аналогичных многокомпонентных протеинов, что вероятно обуславливается не слишком раскрученным в России брендом и невнятным в процентном соотношении содержанием ингредиентов.Недостатки: Несмотря на громкие заявления производителя сего продукта о том, что он «идеально и моментально размешивается», и «никаких больше блендеров, пачкающих кухню и отнимающих время» — это не более, чем фантазии маркетологов. Размешать эту смесь при помощи одной только ложки, или даже ручного шейкера с шариком-пружинкой или сеточкой — нереально. Рука устанет трясти, а в итоге на дне и стенках всё равно остаются плотные комочки — скорее всего как раз та самая «клейковина». С блендером получается гораздо проще и без комочков: минута — и густой сливочный коктейль готов!
Комментарий: Весьма странный состав. Нигде более мне не встречалась в составе протеина «гидролизованная пшеничная клейковина». Запах смеси в банке довольно резкий, не сказать что отвратительный, но и не слишком притягательный. По консистенции напоминает соевый протеин, плотный и влажный, не «пылит», из мерной ложки высыпается монолитным «куличиком».
Имя скрыто, 17.11.2019
Достоинства: хороший состав, быстро размешивается в шейкере.Недостатки: мне не подошел вкус. вроде и шоколадный, и сладкий, а все равно могу его выпить только быстро, зажмурившись и подавляя рвотный рефлекс. Если бы растворяла в молоке, возможно было бы вкуснее.
Комментарий: очень понравился состав, поэтому буду пробовать другие вкусы этого протеина.
DiZic, 29.10.2019
Достоинства: Вкусный, хорошо растворяется, нормальный состав, доступная ценаНедостатки: не нашел
Комментарий: Мне очень нравится этот протеин, пробовал шоколад, клубнику, арахисовое печенье и печенье с кремом. Все вкусы понравились. Вкусы с печеньем содержат чуть больше углеводов и мелкие крошки печенья, не всем это понравится.
victor ryzaev, 12.08.2019
Достоинства: Делает свое дело — мышечная масса росла, как положено. Отличное сочетание цена-качество. С молоком получается приятная и вкусная консистенция. Со стулом проблем не возникает.Недостатки: После него пил whey gold. Качество в последнем кажется чуть лучше.
Комментарий: У кого с деньгами все хорошо, я бы взял голд, а кто хочет получить тот же результат при меньших затратах, то берите matrix, не пожалеете.
Антон Г., 07.08.2019
Достоинства: Нету ((Недостатки: Вкус брал шоколад,вообще ужасный ,и так же размешивается плохо , очень плохо.
Комментарий: Не советую к покупке.
Сергей, 02.07.2019
Достоинства: Хороший насыщенный вкус. Есть два мерных стаканчика на 30 грамм каждый (второй засыпан)Недостатки: Нет недостатков.
Комментарий: Отличный протеин. Вкус насыщенный. Особенно хорошо сочетается с молоком. В тёплом молоке хорошо размешивается ложкой за 1 минуту.
Maria Molchanova, 26.06.2019
Комментарий: вкус молочного шоколада бомбический, растворяю в воде. очень довольна
Алёна О., 25.05.2019
Комментарий: Отличный протеин. Соответствует цена-качество! Углеводы не сахар
Елена М., 17.04.2019
Достоинства: Хорошо растворяется, вкусный(шоколад)Недостатки: Не нашла
Борис А., 02.03.2019
Недостатки: Сладкий. Даже слишком. Клубничный категорически невкусный. Вкус быстро надоедает до тошноты. Смешивается плохо.
Комментарий: Вроде и рабочий, но за 10 тренировок так надоел, что начало тошнить от одного вида.
Syntrax Matrix 2.0 — Протеины
Matrix 2.0 это протеин который имеет не только прекрасный вкус, но и усиливает способности организма к восстановлению, росту мышечных тканей и способствует улучшению анаболических процессов всего организма. Качество смеси действительно находится на высшем уровне и позволяет добиваться ошеломляющих результатов тысячам спортсменам, это один из самых популярных протеинов на рынке спортивного питания и самый верный путь для набора сухой мышечной массы,которая останется с Вами надолго.
— Один из лучших протеинов продолжительного действия.
-23г белка в каждой порции из сывороточного протеина, мицеллярного казеина и яичного альбумина
-Жизненно важные питательные вещества для поддержания здоровья и восстановления мышц
-Гарантированно превосходный вкус – один из лучших на сегодняшний день
-Устойчивые по усвояемости глютаминовые пептиды
Вкусы, разработанные компанией Syntrax действительно восхитительны, Благодаря тому, что сыворотку комплексного протеина Matrix подвергли специальной обработке для быстрого приготовления, теперь порция порошка мгновенно растворяется в вашем любимом напитке . Никаких комочков, никакого взбивания в блендере, никакой грязи на кухне…. Перемешали ложкой – и Matrix готов!
Состав на порцию (31 г):
Калории – 120, в т. ч. Калории от жиров – 15
Всего жиров – 2 г, в т. ч. Насыщенные жиры – 1 г
Холестерин – 40 мг
Натрий – 150 мг
Калий – 270 мг
Всего углеводов – 3 г
Протеин – 23 г
Ингредиенты: Протеиновая смесь Matrix (ультрафильтрованный и неденатурированный концентрат сывороточного протеина, ультрафильтрованный и неденатурированный концентрат молочного протеина (включает в себя казеин), неденатурированный яичный белок, гидролизованная пшеничная клейковина (источник глютаминовых пептидов)), натуральные и искусственные ароматизаторы, лецитин, хлорид натрия, аспартам, ацесульфам калия.
Рекомендации по применению: Смешать 1-2 мерные ложки Matrix 2.0 в 230-450 мл воды, обезжиренного молока, либо другого напитка на ваш выбор. Для максимального эффекта Matrix 2.0 следует принимать 3 раза в день. Первую порцию утром сразу после пробуждения, вторую – после тренировки и третью – перед сном.
Протеин Matrix от Syntrax (1.0; 2.0; 5.0) – базовый многокомпонентник. Мой многолетний опыт использования и почему я стал меньше доверять этому протеину.
Моя оценка: 3 из 5
У многих, да и у меня поначалу, вызывала недоумение эта фишка с цифрами после названия: Matrix 1.0; Matrix 2.0; Matrix 5.0 – в чём разница? Если кто ещё не разобрался: это не что иное, как размер упаковки в фунтах (lb), один lb – около 454 грамм. Соответственно: 1.0 – 454 грамма; 2.0 – 908 грамм; 5.0 – 2270 грамм (пакет).
Весьма странное решение производителя – в названии продукта указывать вес упаковки (когда много лет назад только искал информацию по этому протеину, меня эти цифры немало смущали).
Состав, описание
Классический многокомпонентный протеин, которого я съел больше чем любого другого и который не имел себе равных по соотношению состав-цена-качество (как я думал много лет подряд). Не знаю как однофунтовые банки и пятифунтовые пакеты, но двухфунтовые банки, которые я только и покупаю последнее время, изменились – теперь это синяя полупрозрачная банка (похожа на таковую сыворотки от алтимет). Кроме банки почти ничего не изменилось – описание на этикетке, состав и пищевая ценность те же, что и раньше.Описание производителя и состав в моём свободном переводе:
ПРОБЛЕМА: Протеиновые порошки низкого качества, содержат провоцирующий отложение жира мальтодекстрин, ужасны на вкус, требуют для смешивания блендер и содержат только один быстродействующий протеин. Несомненно, что большинство таких продуктов стоят дёшево, но кто захочет давиться чем-то день за днём, что неудобно и неполезно?Итак, в описании производителя присутствует немного рекламной дребедени: в частности насчёт мальтодекстрина в составе «протеиновых порошков низкого качества» – именно протеиновые порошки (от 60% протеина и выше), если и содержат в составе мальтодекстрин (добавляемый как эмульгатор, например), то буквально грамм один на порцию, что никак не может привести к отложению жира; насчёт «одного быстродействующего протеина» в составе – сывороточный, надо полагать, имеется в виду – опять же не вполне корректный «гон» на сывороточный протеин, который очень быстро усваивается и во многих случаях это плюс; а насчёт вкусовых качеств и смешиваемости ложкой – бла, бла, бла.
РЕШЕНИЕ: Протеиновый порошок Матрикс. После лет потраченных на создание его формулы, Матрикс решает все проблемы присущие в настоящее время протеиновым порошкам низкого качества. Главное, мы полностью отказались от таких низкокачественных протеиновых источников, как денатурированные натрия и кальция казеинаты. Мы знали, чтобы быть лучшими мы должны использовать только высококачественные протеиновые источники, такие как ультрафильтрованный сывороточный протеин, ультрафильтрованный молочный протеин, чистый яичный альбумин и глютаминовые пептиды. Расходы гораздо выше, но результат того стоит: эти протеины не только очень вкусные, но и не имеют себе равных по способности улучшать здоровье и стимулировать анаболические процессы в организме.
Сделав продукт наивысшего качества, мы знали, что должны сделать ещё больше. Мы решили не соглашаться на меньшее, чем лучший на вкус протеиновый порошок на рынке. После бесчисленных проб, мы остановились на нескольких восхитительных вкусах, вызывающих экстаз при употреблении.
Полностью решая все проблемы, матрикс в завершение демонстрирует, что каждый мерные совок полностью растворяется в вашем любимом напитке. Никаких отвратительных комков или грязных блендеров на вашей кухне. С матриксом вам нужна лишь ложка!
РЕКОМЕНДАЦИИ ПО ПРИМЕНЕНИЮ: Смешайте 1 мерную ложку матрикса с 8 унциями (моё примечание: 240 мл) воды или молока. При меньшей потребности в протеине, можно смешать половину мерной ложки с 4 унциями (моё примечание: 120 мл) воды или молока. Обратите внимание на дополнительные калории, когда смешиваете с молоком. Употребляйте матрикс два-три раза в день для удовлетворения вашей потребности в протеине. Запомните, лучшее время для употребления протеина: сразу после пробуждения утром; после интенсивной физической активности, такой как силовая тренировка; и перед сном. Матрикс отлично смешивается ложкой и имеет прекрасный вкус…гарантированно!
Размер порции: 1 мерная ложка (32 г)
Килокалорий – 120
килокалорий из жиров – 20
Всего жиров – 2 г
насыщенные жиры – 1 г
Холестерин – 40 мг
Натрий – 130 мг
Калий – 280 мг
Всего углеводов – 3 г
клетчатка – 1 г
сахар – 2 г
Протеин – 23 г
Ингредиенты: смесь протеинов молочного происхождения (концентрат сывороточного белка, концентрат молочного белка), смесь протеинов немолочного происхождения (гидролизованный пшеничный глютен, яичный альбумин), какао-порошок, натуральные и искусственные ароматизаторы, соль, соевый лецитин, ацесульфам-К, сукралоза.
Вот ключевые моменты состава: порошок содержит от 70 до 77% белка, и в порции 30-35 г (конкретнее, зависит от вкусового наполнителя, а приведённое выше – для шоколадного вкуса) содержится 23 г белка. Белок трёх видов: сывороточный, молочный и яичный. Ещё в составе указан гидролизат пшеничной клейковины (гидролизованный пшеничный протеин) как источник глютаминовых пептидов. Не знаю точно, что это значит и зачем (в этой белковой смеси повышенное содержание аминокислоты глютамина?), и сколько там пшеничного белка.
Аминокислотный профиль на банке указан как-то странно – только 11 незаменимых и условно незаменимых аминокислот, а не все 20, как это обычно указывается в аминокислотном профиле протеинов. Почему бы не указать все? Ну да ладно, хоть как-то выделиться что-ли захотели (туда же и указание веса упаковки в названии протеина – только ввергали в сомнения этими своими 1.0, 2.0, 5.0).
Вкус, растворимость, усвояемость, опыт использования
Встречал много положительных отзывов о вкусовых качествах этого протеина, чего я лично не заметил за несколько лет постоянного употребления, что лишний раз доказывает – у каждого своё восприятие вкуса. На мой вкус, так этот протеин имеет слабый, но отчётливый специфический привкус, не самый приятный надо сказать. Охарактеризовать этот привкус я затрудняюсь, часто читал в отзывах о неком «химическом» привкусе протеинов, но ни разу не сталкивался с подобным привкусом и не вполне понимаю, что под ним подразумевается. Так и привкус о котором я говорю – не знаю с чем его сравнить и с чем связать, но на мой вкус, так точно не химический – скорее, наоборот, слишком «натуральный» что-ли.За многолетнюю практику употребления данного протеина пробовал клубнику, банан, ваниль, шоколад и печенье с кремом. Неплохие на мой взгляд – клубника (strawberry cream) и банан (banana cream), а лучший – шоколад (milk chocolate). В шоколаде практически не чувствуется специфический привкус. А ваниль имеет самый сильно выраженный специфический привкус, о котором я говорил, к тому же на ваниль вообще не похожа – пару раз мне попадалась и всегда пил с отвращением. Но вкусы, это, конечно, вещь очень субъективная – просто поделился своими предпочтениями.
Смешиваемость (в шейкере) на молоке комнатной температуры – без проблем, на холодном молоке – могут быть комочки, пенообразование – среднее. А если смешиваю с кефиром, шейкером вообще не пользуюсь – насыпаю в кружку и постепенно понемногу доливая кефир, помешиваю ложкой. Проблем с животом – никаких, усваивается у меня всегда хорошо, независимо от того с чем смешивать.
Не знаю как, но несколько лет назад был период, когда я умудрялся набирать мышечную массу и силу на одном только этом протеине, потребляя его по три порции в день с молоком (между основными приёмами пищи и на ночь). Не знаю как – потому, что белок белком, но важны и калории в целом. Наверное это связано с тем, что тогда я весил поменьше, а ел побольше (завтрак, обед и ужин), да и большое кол-во белка в сутки (69 г только из белкового порошка) + литр молока, в котором я разводил этот протеин (30 г порошка в 330 мл молока на порцию), в целом давало достаточно калорий.
Сейчас и уже довольно давно я постоянно употребляю гейнер (чем больше вес, тем больше нужно калорий), а этот протеин в основном на ночь – в этом плане матрикс для меня почти незаменим (был до недавнего времени, о чём ниже).То, что я не люблю в продуктах спортивного питания, продающихся в пластиковых банках, это когда отсутствует плёночная защита крышки от вскрытия. Матрикс – именно такой случай. Т.е. крышка свободно откручивается, а под ней защитная мембрана непосредственно закрывающая горловину банки.
Но ведь эта мембрана может быть и плохо приклеена (сфотографировал эту ситуацию в отзыве на гейнер Muscle Jujce Revolution), и вот здесь не лишней оказалась бы плёнка на крышке. Лично у меня за всё время употребления данного протеина была пара таких случаев – откручиваешь крышку, а мембрана местами отходит. Бывает крышка наполовину откручивается в процессе транспортировки от производителя до полки магазина, а под такой неплотно закрученной крышкой плохо приклеенная мембрана – налицо нарушение герметичности. Не думаю, что это фатально для протеинового порошка, но и явно не полезно.
Почему я сейчас сомневаюсь в качестве и заявленном составе этого протеина
Уже в новой синей банке покупал матрикс пару раз, со вкусом «perfect chocolate» – так как не было моего любимого «milk chocolate». Перфект шоколад мне изначально нравился гораздо меньше милк шоколада, но выбора не было. Однако мне он показался несколько отличным от того, что было раньше – порошок несколько более рыхлый и привкус как будто растительный что-ли (такая ассоциация у меня возникла). Но в принципе всё нормально – протеиновые порошки и их вкусы разные бывают, и мне он показался странноватым именно в сравнении с тем что был раньше.
Ну вот, и на волне своего недавнего интереса к варке протеинов, дёрнуло меня его сварить – раз преобладающий белок там, по заверениям производителя, сывороточный концентрат (о чём писал в отзыве на Trophix), он должен свернуться в кипятке (к тому же видел на ютубе, как варили матрикс, когда он был ещё в старой белой банке, и он отлично сворачивался). Так вот, результат моей варки – лёгкий шок. Порошок полностью растворился в кипящей воде, получилось какао без единого комочка, как в худшем кошмаре – как будто я купил какую-то хрень за 300 р. килограмм, а не протеин очень известной фирмы торгующей своей продукцией по всему миру. В общем, я варил его минут пять – на что-то надеясь, так как не мог поверить своим глазам, но единственное чего добился этим – выпал осадок в виде мелких хлопьев. Я был бы вполне удовлетворён таким результатом, будь это Trophix этой же фирмы – там то преобладающий белок казеин….
В общем, я не знаю, что думать – матрикс состоит из негидролизованного сывороточного белка, казеина, гидролизованного пшеничного белка, и яичного. Как минимум сывороточный (которого там по заверениям производителя больше всего) и яичный должны сворачиваться в более-менее выраженные сгустки и комки, да что там комки – я бы и комочкам был рад. Гидролизат пшеничного глютена и казеин могут не свернуться, а казеин, при длительной варке, может выпасть в осадок хлопьями. Результат варки – как будто там один казеин и гидролизованный пшеничный белок, что, как уже сказал, я мог бы воспринять как норму, если бы это был тропхикс.
Как это всё трактовать не знаю – перепутали на производстве и насыпали в банки от матрикса более дешёвый тропхикс, намеренно или случайно (в принципе, на пищевом производстве такое может быть), или действительно есть какой-то «термостойкий сывороточный белок», который не сворачивается при варке и в существовании которого я сомневаюсь…. Или же то, о чём я писал в заметке о способах проверки протеина – в многокомпонентной смеси, белки, не подверженные выраженной коагуляции при варке, могут препятствовать нормальному сворачиванию белков, которые должны образовывать выраженные комки и сгустки. Я бы так и подумал, если бы не то видео на ютубе, где матрикс сворачивался не хуже чистого сывороточного протеина (может видео было фейком, но зачем и кому это могло быть нужно?).
Конечно, я не выбросил начатую банку после этого теста – если даже состав не соответствует заявленному, то всё же белок там, надеюсь, присутствует, и при том, что проблем с усвоением этого порошка у меня не возникло, никаких причин выбрасывать банку, соответственно, тоже не было. Но после этого покупать матрикс снова, желания у меня сильно поубавилось.
Сама проверка протеина варкой не является настолько надёжной, чтобы делать однозначные выводы о несоответствии заявленного состава реальному, только на основании такого ненадёжного теста. Но «осадочек», как говорится, остался. Довольно большая проблема на самом деле теперь найти замену этому протеину по заявленному составу и цене.
P.S. После описанного случая с варкой покупал матрикс ещё не раз – реально большая проблема найти на замену что-то похожее по цене, составу и вкусовым качествам (вкус Milk Chocolate). И варил его ещё раз – в принципе результат был похожий, но осадок выпал быстрее и был он довольно своеобразен, если рассмотреть и изучить получше, чем я сделал это в первый раз. Очень мелкие комочки слегка «резиновые» что-ли – какими и должны быть сгустки чистого сывороточного протеина при варке. Только очень мелкие и не плавают, а выпадают в осадок. Так что может и нормально всё – для многокомпонентника с сывороточным белком в составе, и зря я сомневаюсь (а упомянутое видео действительно было фейком). А может и нет – меня всегда настораживал пшеничный белок в составе матрикса, сколько его там? Однозначно только то, что протеин дешёвый, вкусный и эффективный (что подтверждает весь мой многолетний опыт его использования), даже если там и не всё идеально с составом. Так что я, конечно, буду присматриваться к альтернативным вариантам, пробовать, но и полностью отказываться от матрикса пока не буду.
Matrix Protein — обзор
5 Сборка вирусных матричных белков
Матричные белки вирусов РНК с отрицательной цепью первоначально синтезируются в цитоплазме как растворимые белки, которые затем разделяются на мембраны в различной степени, в зависимости от типа вируса. и условия эксперимента. Для большинства вирусов ассоциация с мембранами происходит независимо от других вирусных компонентов и, вероятно, включает взаимодействие с липидами мембран. Для некоторых вирусов, таких как VSV, вирус Эбола и вирус гриппа, было показано, что отрицательно заряженные фосфолипиды способствуют взаимодействию вирусного матричного белка с мембранами (Ruigrok, Barge, et al., 2000; Ruigrok, Schoehn и др., 2000; Заковски, Петри и Вагнер, 1981). Поскольку эти липиды обогащены на цитоплазматической поверхности плазматических мембран хозяина, это приводит к преимущественной локализации этих матричных белков на плазматической мембране.
Подобно вирусным белкам оболочки, вирусные матричные белки, вероятно, не распределены случайным образом в плазматической мембране хозяина, а вместо этого организованы в микродомены мембраны. В случае VSV и вируса гриппа микродомены, содержащие матриксный белок, в плазматических мембранах хозяина были продемонстрированы путем анализа кластеризации частиц иммунного золота на электронных микрофотографиях (Chen, Leser, Jackson, & Lamb, 2008; Swinteck & Lyles, 2008).В некоторых случаях, таких как вирус кори (Pohl, Duprex, Krohne, Rima, & Schneider-Schaulies, 2007) и вирус Эбола (Bavari et al., 2002; Panchal et al., 2003), вирусные матричные белки присутствуют в моющем средстве. -резистентные липидные рафты при экспрессии в отсутствие других вирусных белков. Однако в других случаях, таких как вирус гриппа (Ali, Avalos, Ponimaskin, & Nayak, 2000), вирус Сендай (Ali & Nayak, 2000) и респираторно-синцитиальный вирус (Henderson, Murray, & Yeo, 2002), коэкспрессия Гликопротеины вирусной оболочки необходимы для того, чтобы белки вирусного матрикса присутствовали во фракциях мембран, устойчивых к детергентам, предположительно в тех же микродоменах, которые содержат гликопротеины оболочки.В самом деле, совместная локализация белка M1 вируса гриппа в микродоменах плазматической мембраны хозяина, содержащих HA, была продемонстрирована анализом иммуноэлектронных микрофотографий (Chen et al., 2008). Однако аналогичный анализ VSV-инфицированных клеток показал, что M-белок и G-белок находятся в отдельных мембранных микродоменах, и единственное место, где они колокализовались, было на сайтах почкования вируса (Swinteck & Lyles, 2008). Точно так же матричный (Z) белок аренавируса Junin не колокализуется с GPC-содержащими микродоменами (Agnihothram et al., 2009). Как и в случае образования вирусного псевдотипа, присутствие вирусных белков в отдельных мембранных микродоменах, которые собираются вместе в сайтах почкования вируса, подразумевает своего рода движущую силу для кластеризации или слияния этих мембранных микродоменов.
Большинство учебных моделей сборки вирусов постулируют прямое взаимодействие между вирусными матриксными белками и цитоплазматическими доменами гликопротеинов вирусной оболочки как движущую силу сборки вируса. Однако биохимически продемонстрировать такое прямое взаимодействие было очень сложно.Например, большинство гликопротеинов оболочки легко солюбилизируются из вирионов, свободных от матричных белков, даже с помощью самых мягких моющих средств, что исключает использование типичных подходов иммунопреципитации или аффинного осаждения («выпадающего»). Таким образом, если такое взаимодействие существует, вероятно, оно будет иметь низкое сродство. В экспериментах в нашей лаборатории (Lyles, McKenzie, & Parce, 1992) было показано, что M-белок и G-белок, очищенные от VSV в присутствии детергента, взаимодействуют друг с другом с умеренным сродством ( K d ∼ 20 нМ ) и относительно быстрая скорость уравновешивания ( т 1/2 ∼ 5–10 мин).Это взаимодействие проявлялось в стабилизации тримеров G-белка в присутствии M-белка, что было проанализировано с помощью флуоресцентной спектроскопии. Однако нельзя было окончательно продемонстрировать, что стабилизация тримеров G-белка происходила из-за взаимодействия M-белка с цитоплазматическим доменом G-белка или, альтернативно, с мицеллами детергента, связанными с трансмембранным доменом. Были сообщения о взаимодействии белков вирусного матрикса с гликопротеинами оболочки в клеточных лизатах с использованием коиммунопреципитации или аналогичных подходов (например,г., Capul, de la Torre, & Buchmeier, 2011; Капул и др., 2007; Пантуа, МакГиннес, Пиплз и Моррисон, 2006 г.). Однако эти результаты могут быть связаны с большими поливалентными комплексами, которые также могут содержать другие белки.
Произошла ошибка при настройке пользовательского файла cookie
Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности. Если ваш браузер не принимает файлы cookie, вы не можете просматривать этот сайт.
Настройка вашего браузера для приема файлов cookie
Существует множество причин, по которым cookie не может быть установлен правильно.Ниже приведены наиболее частые причины:
- В вашем браузере отключены файлы cookie. Вам необходимо сбросить настройки своего браузера, чтобы он принимал файлы cookie, или чтобы спросить вас, хотите ли вы принимать файлы cookie.
- Ваш браузер спрашивает вас, хотите ли вы принимать файлы cookie, и вы отказались. Чтобы принять файлы cookie с этого сайта, нажмите кнопку «Назад» и примите файлы cookie.
- Ваш браузер не поддерживает файлы cookie. Если вы подозреваете это, попробуйте другой браузер.
- Дата на вашем компьютере в прошлом.Если часы вашего компьютера показывают дату до 1 января 1970 г., браузер автоматически забудет файл cookie. Чтобы исправить это, установите правильное время и дату на своем компьютере.
- Вы установили приложение, которое отслеживает или блокирует установку файлов cookie. Вы должны отключить приложение при входе в систему или проконсультироваться с системным администратором.
Почему этому сайту требуются файлы cookie?
Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности, запоминая, что вы вошли в систему, когда переходите со страницы на страницу.Чтобы предоставить доступ без файлов cookie потребует, чтобы сайт создавал новый сеанс для каждой посещаемой страницы, что замедляет работу системы до неприемлемого уровня.
Что сохраняется в файле cookie?
Этот сайт не хранит ничего, кроме автоматически сгенерированного идентификатора сеанса в cookie; никакая другая информация не фиксируется.
Как правило, в файле cookie может храниться только информация, которую вы предоставляете, или выбор, который вы делаете при посещении веб-сайта.Например, сайт не может определить ваше имя электронной почты, пока вы не введете его. Разрешение веб-сайту создавать файлы cookie не дает этому или любому другому сайту доступа к остальной части вашего компьютера, и только сайт, который создал файл cookie, может его прочитать.
Syntrax Matrix Протеиновый порошок с замедленным высвобождением
ОПИСАНИЕ ПРОДУКТА
23 г БЕЛКА — 2 г — 6 г УГЛЕВОДОВ — 1,5 г ЖИРА — 0 г АСПАРТАМА
- Неденатурированный сывороточный протеин, мицеллярный казеин и яичный альбумин
- Жизненно важное питание для здоровья и восстановления
- Бариатрический протеин с лучшим вкусом.. . Гарантировано
- Глютаминовые пептиды
- Мгновенное смешивание
СПЕЦИАЛЬНОЕ ПРЕДЛОЖЕНИЕ: Бесплатная сумка Syntrax AeroBag при покупке любых продуктов Syntrax на сумму более 79 долларов США. Действительно только при наличии товара!
ПРОБЛЕМА : Бариатрические протеиновые порошки низкого качества, содержащие мальтодекстрин, вызывающий ожирение, ужасный вкус, требующие блендера для правильного перемешивания и содержащие только один очень быстродействующий протеин. Без сомнения, большинство этих продуктов дешевы, но кто хочет изо дня в день заткнуть рот чем-то, что не удобно и не выгодно ???РЕШЕНИЕ : протеиновые порошки Syntrax Matrix.На разработку правильной формулы ушли годы, Syntrax Matrix решает все проблемы, с которыми в настоящее время сталкиваются другие низкосортные протеиновые порошки Bariatric. Что наиболее важно, Syntrax полностью избегал дешевых низкокачественных источников белка, таких как денатурированный казеинат натрия и кальция. Syntrax знала, что для того, чтобы быть лучшими, они должны использовать только самые высококачественные источники протеина, такие как ультрафильтрованный сывороточный протеин, ультрафильтрованный молочный протеин, нативный яичный альбумин и глютаминовые пептиды. Затраты намного выше, но награда значительна.Эти белки не только имеют прекрасный вкус, но и не имеют себе равных по своей способности улучшать общее состояние здоровья, а также укреплять жизненно важные ткани и процессы организма.
Компания Syntrax знала, что для производства продукции высочайшего качества в отрасли ей необходимо сделать еще больше. Они решили, что не согласятся ни на что, кроме самого вкусного протеинового порошка на рынке. После бесчисленных испытаний они пришли к нескольким восхитительным вкусам, которые можно употреблять в чистом виде.
Завершая свое решение проблемы, Matrix тщательно инстанциализирован, так что каждая мерная ложка идеально растворяется в вашем любимом напитке.Больше никаких отвратительных комков или блендеров, которые пачкают вашу кухню. . . с Matrix вам понадобится только ложка!
ЧТО ТАКОЕ МАТРИЦА?
Matrix — это смесь белковых концентратов высочайшего качества в отрасли.
ЧТО ДЕЛАЕТ MATRIX ВЫСОКОКАЧЕСТВЕННЫМ ПРОДУКТОМ, ЧЕМ КОНКУРЕНЦИЯ?
Matrix содержит комбинацию следующих трех различных высококачественных белков: сывороточный белок, мицеллярный казеин и яичный альбумин (белок яичного белка).
ПОЧЕМУ СМЕСЬ РАЗНЫХ БЕЛКОВ ВМЕСТО ОДНОГО БЕЛКА?
Действительно, существует несколько источников очень высококачественного белка, таких как яйца, казеин и сыворотка; однако ни один из них не идеален во всех аспектах. Все эти источники белка одинаковы с точки зрения общего состояния здоровья и роста мышечной ткани, но у каждого из них есть свои определенные физиологические сильные и слабые стороны. Например, яичный белок считается золотым стандартом источника белка. Он не только идеально поддерживает рост и поддержание мышечной ткани, но и содержит множество факторов роста и микроэлементов.Обратной стороной является то, что это очень дорого. С другой стороны, было показано, что сывороточный протеин является самым быстро метаболизируемым источником протеина и обладает превосходными иммуностимулирующими способностями. Было показано, что казеин является самым медленно метаболизируемым источником белка, что делает его лучшим источником аминокислот в мышечной ткани в течение длительного периода времени. Таким образом, даже несмотря на то, что употребление одного источника белка имеет много преимуществ, в конечном итоге лучший курс действий — это употребление нескольких высококачественных источников белка, чтобы минимизировать слабые места и максимизировать сильные стороны каждого источника.
КОГДА ЛУЧШЕЕ ВРЕМЯ ПОТРЕБИТЬ МАТРИЦУ?
Поскольку он содержит белки, которые быстро и медленно метаболизируются, он является идеальным источником белка в любое время дня. Некоторые люди будут употреблять быстродействующий источник протеина, такой как сывороточный протеин, после тренировки и потреблять медленно действующий источник протеина, такой как казеин, перед сном. Поскольку Matrix содержит протеины медленного (казеин), среднего (яичный) и быстрого (сывороточный) действия, он идеально подходит для любой ситуации. Он обладает способностью быстро бомбардировать мышечную массу тела аминокислотами, а также обеспечивать организм теми же питательными веществами в течение длительного периода времени.
ЯВЛЯЕТСЯ ЛИ МАТРИЦА ПРЕВОСХОДНЫМ БЕЛКОМ ДЛЯ ЛЮДЕЙ С МЕДИЦИНСКИМИ УСЛОВИЯМИ, ТАКИМИ КАК БОЛЬНЫЕ БАРИАТРИЧЕСКОЙ ХИРУРГИИ?
Да! Аминокислотный профиль в Matrix — лучший из всех белков на рынке. Кроме того, поскольку он обеспечивает уникальные преимущества трех различных белковых концентратов, он предлагает наилучшие возможности для улучшения общего состояния здоровья и самочувствия. . . от оптимизации безжировой массы тела и уровня жировых отложений до поддержания идеального антиоксидантного статуса и поддержания надлежащего функционирования почек и иммунной системы.
У нас есть Syntrax Matrix 3-х размеров:
- Ванны 1 фунт (только Perfect Chocolate и Simply Vanilla)
- 2-фунтовые ванны
- Сумки 5 фунтов.
- Бананы и сливки
- Печенье и сливки
- Молочный шоколад
- Мятное печенье
- Апельсиновый крем
- Печенье с арахисовым маслом
- Идеальный шоколад
- Просто ваниль
- Клубничный крем
Предлагаемое использование:
Смешайте одну мерную ложку Syntrax Matrix с 8 унциями воды или молока.Тем, у кого меньше потребности в белке, можно запить половину мерной ложки с 4 унциями воды или молока. Обратите внимание на дополнительные калории в сочетании с молоком. Принимайте Syntrax Matrix два-три раза в день, чтобы удовлетворить ваши потребности в белке. Помните, что лучше всего употреблять протеин сразу после пробуждения утром, после интенсивных физических нагрузок, таких как силовые тренировки, и перед сном. Syntrax Matrix мгновенно смешивается ложкой и имеет прекрасный вкус … ГАРАНТИРОВАНО!
Рецепты
Апельсиновый смузи Julius Protein
Что вам понадобится:
- 1 мерная ложка Syntrax Matrix Orange Cream Protein Powder
- 1 чайная ложка ванили
- 3/4 стакана ванильного миндального молока
- 3/4 стакана свежевыжатого апельсинового сока
- 1 чайная ложка апельсиновой цедры
- 1-2 стакана льда
Инструкции: Добавьте все ингредиенты в блендер и перемешайте до получения однородной массы.Украсить дольками апельсина.
Апельсиновый смузи Creamsicle
Что вам понадобится:
- 1/2 стакана апельсинового сока
- 1/2 стакана миндального молока
- 1/4 стакана греческого йогурта
- 1 мерная ложка Syntrax Matrix Orange Cream Protein Powder
- 1/4 Замороженный спелый банан
- 1/2 стакана льда
Инструкции: Добавьте все ингредиенты в блендер и перемешайте до получения однородной массы. Украсить дольками апельсина.
Банановый кремовый смузи для пирога
Что вам понадобится:
- 8 унций.Ванильное кешью или миндальное молоко
- 1 большой замороженный спелый банан
- 6 унций. Ванильный греческий йогурт
- 1 мерная ложка Syntrax Matrix Bananas & Cream Protein Powder
- 1 Крекер Грэма (раскрошенный)
- Корица
- Горсть льда
Инструкции: Смешайте все ингредиенты до однородной массы. Сверху посыпьте взбитыми кокосовыми сливками и при желании крекерную крошку.
Конфеты с клубникой
Инструкции: Сделано с протеиновым порошком Syntrax Whey Shake со вкусом клубничного коктейля:
- Смешайте 1 ¼ стакана теплой воды + 1 ½ стакана сухого молока + 2 столовые ложки предпочитаемого подсластителя.
- Дайте ему постоять несколько часов. Он должен быть очень последовательным.
- В небольшую кастрюлю добавьте смесь + 2 ложки протеинового порошка Syntrax Whey Shake (клубничный коктейль) + 1 столовую ложку сливочного масла. Перемешивайте, пока смесь не выйдет из сковороды, как в традиционном бригадейро. Зачерпните смесь в маленькие шарики, затем обваляйте шарики в протеиновом порошке Syntrax Whey Shake.
- Наслаждайтесь!
Шоколадный мусс для торта
Инструкции:
- Смешайте в блендере 3 стакана цельного или обезжиренного молока + 4 ложки Syntrax Nectar Chocolate Truffle или Syntrax Matrix Perfect Chocolate (www.syntrax.com) + 1/2 стакана какао-порошка + 2 чайные ложки стевии + 3 чайные ложки кукурузного крахмала.
- Взбить в блендере, пока не станет кремом.
- Готовьте на слабом огне и перемешивайте, пока он не закипит и не загустеет.
- Заморозить в кастрюле из силикона или нержавеющей стали, смазанной кокосовым маслом, не менее 4 часов. Наслаждаться!
Арахисовое масло Банановые биты
Инструкции:
- Разбейте банан в небольшой посуде и поставьте в микроволновую печь на 40 секунд.
- Вымесить банан, пока он не станет однородным.
- Добавьте 2 мерные ложки Syntrax Matrix Peanut Butter Cookie Whey Protein и хорошо перемешайте. На этом можно остановиться … или, если вы хотите добавить арахисовое масло, смешайте 2 столовые ложки.
У вас должен получиться густой крем. Заморозьте 20 минут. После заморозки посмотрите, сможете ли вы его свернуть. Будет очень тяжело. Смажьте руки кокосовым маслом и закатайте, иначе они слипнутся. Попав в клубок, обвалять толченые орехи. Наслаждаться!
Печенье с шоколадной крошкой — с добавлением протеина
Что вам понадобится:
- 1 стакан миндальной муки
- 1 чайная ложка ксантановой камеди
- 1 чайная ложка соли
- 1/2 стакана сливочного масла (1 палочка размягчена)
- 3/4 стакана коричневого сахара (Golden Monk Fruit)
- 1 чайная ложка ванильного экстракта
- 1 большое яйцо
- 1.5 мерных ложек Syntrax Nectar Naturals — Натуральный протеиновый порошок ванили
- 1 чашка шоколадных чипсов
- 1/2 стакана нарезанных грецких орехов
Инструкции: Смешайте все ингредиенты. В зависимости от того, насколько велико ваше печенье, используйте небольшую ложку для печенья или раскатайте 2-3 столовые ложки теста для каждого печенья и равномерно разложите их на противне. Выпекать при температуре 350 градусов 11-13 минут.
Праздничные пряные протеиновые укусы
Что вам понадобится:
- 1.5 чашек овса.
- 1/4 стакана миндального / орехового масла.
- 1/4 стакана тертого кокоса без сахара.
- 1/2 стакана тыквенного пюре.
- 2 столовые ложки меда.
- 1/2 чайной ложки ванильного экстракта.
- 2 ч.л. специй для тыквенного пирога.
- 1/4 ч. Л. Соли.
- 1 мерная ложка Syntrax Nectar Naturals — Натуральная ваниль.
- 1/4 стакана чипсов из темного шоколада.
Инструкции: Добавьте 1/2 стакана овса в кухонный комбайн и взбивайте, пока он не превратится в овсяную муку.Затем добавьте остальные ингредиенты, кроме шоколадной стружки, и перемешайте. Добавьте шоколадную стружку и несколько раз взбейте, чтобы смесь смешалась, а затем с помощью лопатки для мороженого вычерпайте смесь. Скатайте руками в шарики и храните в герметичном контейнере в холодильнике до недели.
Matrix Mint Chocolate Protein Ice Cream
Мороженое с протеином и мятой.Что вам понадобится:
- 1 мерная ложка Matrix Mint Cookie
- 1 столовая ложка какао-порошка
- 1 столовая ложка натурального арахисового масла
- 3/4 стакана несладкого миндального молока
- 2 ч.л. стевии
Инструкции: Смешайте и заморозьте на 3 часа.Зачерпните полезное мороженое и наслаждайтесь!
Пищевая ценность Syntrax Matrix 5.0:
Пищевая ценность Syntrax Matrix 2.0:
Syntrax Matrix 1.0 Пищевая ценность:
Состав: Белковая смесь (концентрат сывороточного белка, концентрат молочного белка, яичный альбумин, гидролизованный пшеничный глютен), натуральные и искусственные ароматизаторы, соевый лецитин, соль, ацесульфам калия, сукралоза
Примечание: Фактический вес продукта незначительно варьируется в зависимости от вкуса.
Антитело к матриксному белку 1 (ab20910)
Обзор
Название продукта
Описание
Козий поликлональный по отношению к матриксному белку 1
Вид-хозяин
Коза
Протестированные приложения
Активность видов
Реагирует с: Независимые от вида
Иммуноген
Полноразмерный нативный белок (очищенный), соответствующий матричному белку 1.Очищенный белок M1, грипп A-Phillipines (h4N2).
Общие примечания
Отрасль наук о жизни уже несколько лет находится в тисках кризиса воспроизводимости. Abcam лидирует в решении этой проблемы, предлагая ассортимент рекомбинантных моноклональных антител и клеточных линий, отредактированных с помощью нокаута, для проверки на соответствие золотому стандарту. Перед покупкой убедитесь, что этот продукт соответствует вашим потребностям.
Если у вас есть какие-либо вопросы, особые требования или проблемы, отправьте нам запрос и / или свяжитесь с нашей службой поддержки перед покупкой.Ниже приведены рекомендуемые альтернативы для этого продукта, а также публикации, отзывы клиентов и вопросы и ответы
.
Недвижимость
Форма
Жидкость
Инструкция по хранению
Поставляется при 4 ° C. После доставки аликвотируйте и храните при -20 ° C. Избегайте циклов замораживания / оттаивания.
Буфер памяти
Консервант: 0.1% азид натрия
Состав: 0,0268% PBS- Загрузка информации о концентрации …
Чистота
Ионообменная хроматография
Примечания по очистке
> 95% чистоты. Осаждение сульфатом натрия и ионообменная хроматография.
Клональность
Поликлональный
Изотип
IgG
Направления исследований
Сопутствующие товары
Совместимые вторичные компоненты
Изотипический контроль
Рекомбинантный белок
Приложения
Гарантия Abpromise
Наша гарантия Abpromise распространяется на использование ab20910 в следующих протестированных приложениях.
Примечания по применению включают рекомендуемые начальные разведения; Оптимальные разведения / концентрации должны определяться конечным пользователем.
| Заявка | Отзывы | Банкноты |
|---|---|---|
| ICC / IF | (1) | Использование при концентрации, зависящей от анализа. |
| ELISA | Использование при концентрации, зависящей от анализа. |
| Примечания |
|---|
ICC / IF |
ELISA |
Указания по применению
Не подходит для IHC.
Цель
Релевантность
Матричный белок вируса гриппа типа A, также известный как M1, состоит из 252 аминокислотной последовательности и является типоспецифичным для вирусов гриппа. Он расположен внутри липидной оболочки вируса и играет ключевую роль в сборке и репликации вируса. M1 можно изолировать от частиц, удалив оболочку с помощью детергентов и снизив pH до 4,0. Вирусы гриппа — распространенный и широко распространенный инфекционный агент.Как и многие другие вирусы, вирус гриппа постоянно мутирует, избегая, таким образом, иммунной системы. Белки вируса гриппа A M образуют непрерывную оболочку на внутренней стороне липидного бислоя, поддерживая структурную целостность вирусной частицы за счет гидрофобных взаимодействий.
Сотовая локализация
Цитоплазматический
Альтернативные названия
- Антитело M1
- Антитело к матриксному белку 1
- Антитело к матриксному белку I
- Антитело M1 к белку мембранного матрикса
Изображения
Иммуноцитохимия / иммунофлуоресценция — антитело против матричного протеина 1 (ab20910) Это изображение любезно предоставлено Марией Аморим.
Иммуноцитохимический иммунофлюресцентный анализ фиксированных формальдегидом эпителиальных клеток почек человека, мечение матричного белка M1 вируса гриппа А с помощью ab20910 в разведении 1/500, инкубированных в течение 1 часа при 18 ° C в 1% FCS PBS. Блокирование проводили с 1% сывороткой, инкубированной в течение 30 минут при 18 ° C. Вторичным был осел против козла Alexa Fluor ® 568 в неразбавленном виде. Клетки трансфицировали либо GFP-M1, либо pCDNA2-NP, как указано в левой части рисунка.Через 24 часа клетки фиксировали и окрашивали на M1, используя ab20910 (красный) или NP, используя ab20343 (серый). Abcam 20910 обнаружил M1 в клетках, трансфицированных GFP-M1, но не pCDNA3-NP. Более того, уровень совместной локализации между GFP-M1 и ab20910 был неплохим.
См. Аннотация
Паспорта и документы
SDS скачать
Страна / регион Выберите страну / регион
Язык Выбор языка
Скачать брошюру
Список литературы (14)
ab20910 упоминается в 14 публикациях.
- Al-Beltagi S et al. Тапсигаргин — ингибитор широкого спектра действия основных респираторных вирусов человека: коронавируса, респираторно-синцитиального вируса и вируса гриппа А. Вирусы 13: Н / Д (2021 г.). PubMed: 33546185
- Zheng M et al. Каспаза-6 является ключевым регулятором врожденного иммунитета, активации инфламмасом и защиты хозяина. Ячейка 181: 674-687.e13 (2020). PubMed: 32298652
- Kesavardhana S et al. Домен Za2 в ZBP1 представляет собой молекулярный переключатель, регулирующий индуцированный гриппом PANоптоз и перинатальную летальность во время развития. J Biol Chem 295: 8325-8330 (2020). PubMed: 32350114
- Goulding LV et al. Тапсигаргин на нецитотоксическом уровне вызывает мощный антивирусный ответ хозяина, который блокирует репликацию вируса гриппа А. Вирусы 12: Н / Д (2020). PubMed: 32992478
- Correia R et al. Улучшение продукции HA-Vlps гриппа в клетках High Five насекомых с помощью адаптивной лабораторной эволюции. Vaccines (Basel) 8: N / A (2020). PubMed: 33036359
Мнения клиентов, вопросы и ответы
1 — 2 из 2 Обзоры или вопросы и ответы
Просмотров: 10Просмотров: 50Просмотров: 100Сортировать по: Наивысшим голосам Сортировать по: Наименьшим голосам Сортировать по: Новейшим Первым Сортировать: Старым Первым
Приложение
Иммуноцитохимия / иммунофлуоресценция
Образец
Клетка человека (почки, эпителиальные клетки)
Спецификация
почка, эпителиальные клетки
Шаг блокировки
Сыворотка как блокирующий агент на 30 минут · Концентрация: 1% · Температура: 18 ° C
ДокторМария Аморим
Проверенный клиент
Отправлено 3 апр 2012 г.
Образец
Лизат клеток человека — целые клетки (почки, эпителиальные клетки)
Сумма погрузки
100000 ячеек
Спецификация
почка, эпителиальные клетки
Лечение
трансфицировано (или нет) GFP-M1 или pcDNA-NP или системой минирепликонов и инфицировано (или нет) вирусом гриппа A
Гель Рабочие условия
Сниженная денатурация (15%)
Шаг блокировки
Молоко как блокирующий агент в течение 30 минут · Концентрация: 4% · Температура: 18 ° C
ДокторМария Аморим
Проверенный клиент
Отправлено 27 мар 2012 г.
Поисковая машина талисмана | Программное обеспечение для идентификации белков по масс-спектрометрии
Мы с нетерпением ждем встречи с вами по адресу
ASMS 2021 в Филадельфии, штат Пенсильвания, октябрь.31 — 4 ноября
Вы можете найти подробную информацию о наших презентациях здесь и посетить нас на стенде № 327
Добро пожаловать в мир программного обеспечения Mascot,
эталон для идентификации, характеристики и количественного определения белков с использованием массы
данные спектрометрии. Здесь вы можете узнать больше об инструментах, разработанных Matrix Science для
извлеките максимальную пользу из ваших данных, независимо от выбранного вами инструмента.
Блог
25 октября 2021 г.
Один вопрос, который часто возникает в отношении Mascot Distiller, — это то, что является хорошей спецификацией для рабочей станции […]
Подписаться
Подробнее
Сервер талисмана
Сервер Mascot доступен на этом веб-сайте как для Peptide Mass Fingerprint и поиск в базе данных MS / MS. Подборка популярных баз данных последовательностей онлайн, включая SwissProt, NCBInr и EST-подразделения EMBL. Эта бесплатная услуга идеально подходит для оценки и поиска небольших наборов данных. Для крупномасштабной и рутинной работы вам понадобится лицензия Mascot Server работать внутри компании.
Подробнее
Дистиллятор Mascot
Mascot Distiller предлагает единый интуитивно понятный интерфейс в собственные (двоичные) файлы данных от Agilent, AB Sciex, Bruker, Shimadzu, Thermo and Waters. Необработанные данные могут быть преобразованы в высококачественные списки пиков без изотопов. Дополнительные панели инструментов поддерживают просмотр результатов поиска Mascot, de novo секвенирование, пакетная обработка и количественный анализ. Если не зарегистрирован, Mascot Distiller все еще можно использовать в качестве бесплатной программы просмотра проектов, идеально подходящей для распространения результатов поиска и результаты количественного анализа коллегам.
Подробнее
Анализатор талисмана
Mascot Parser предоставляет API (Приложение Интерфейс программиста) в талисман Файлы результатов сервера, упрощающие доступ к поиску результаты программ, написанных на C ++, Java, Python или Perl. Бесплатно для некоммерческого использования.
Подробнее
границ | Транслокация белков в межмембранное пространство и матрицу митохондрий: механизмы и движущие силы
Введение
Митохондрии — важные органеллы эукариотических клеток, которые выполняют широкий спектр различных функций (рис. 1).Лишь очень небольшая часть из ~ 1000 митохондриальных белков синтезируется митохондриальными рибосомами (8 в пекарских дрожжах, 13 у человека и 67 в Reclinomonas americana , организме с наиболее сложным митохондриальным геномом; Lang et al., 1997) . Все остальные белки синтезируются в цитозоле, откуда они импортируются в митохондрии, с помощью ранслоказы t в мембране матки o итохондрий m (комплекс TOM) и ранслоказ t в внутренней мембране i nner. м итохондрий (комплексы ТИМ).Белки матрикса и внутренней мембраны, каждый из которых составляет около 40% всех митохондриальных белков (Calvo et al., 2016; Morgenstern et al., 2017), используют как транслоказы TOM, так и TIM, и преимущественно используют аналогичные механизмы для процесса их импорта. . Эти белки включают многие из ферментов, которые катализируют основные биохимические функции органелл в метаболических превращениях и дыхании, в биосинтезе липидов, железо-серных кластеров, гема и аминокислот или в экспрессии митохондриальных генов (Рисунок 1). .Белки внешней мембраны и IMS, каждый из которых составляет около 10% митохондриального протеома, используют различные стратегии, чтобы проникнуть в митохондрии. Белки внешней мембраны и IMS играют решающую роль в коммуникации с цитозолем и другими митохондриальными компартментами, в поглощении метаболитов, липидов или ионов металлов, а также в регуляции и выполнении апоптоза (Wang and Youle, 2009; Herrmann and Riemer, 2010; Aaltonen et al., 2016; Miyata et al., 2016).
Рисунок 1 . Митохондрии выполняют множество различных видов биологической активности. На этом рисунке показаны некоторые из этих функций, которые актуальны в контексте этого обзора: огромное количество митохондриальных белков необходимо импортировать из цитозоля. (A) Белки, нацеленные на IMS, входят через комплекс TOM и связываются с рецептором IMS Mia40, который отвечает за введение дисульфидных связей и сопутствующее сворачивание белка. (B) Белки с N-концевой MTS направляются в матрицу через комплекс TOM и TIM.Пептидаза, обрабатывающая митохондрии (MPP), удаляет MTS из препротеинов, прежде чем они смогут складываться в свои нативные структуры. (C) Митохондрии содержат полную генетическую систему для репликации, транскрипции и трансляции, которая полностью отличается от таковой в ядре / цитозоле. Система митохондриальной трансляции связана с мембраной и специализируется на синтезе небольшого числа очень гидрофобных полипептидов. (D) Митохондрии содержат большое количество метаболических ферментов, которые осуществляют различные катаболические и анаболические пути.Особое распространение и важность имеют комплексы дыхательной цепи, которые используют перенос электронов для создания электрохимического градиента, который управляет синтезом подавляющего большинства клеточного АТФ. (E) Митохондрии взаимодействуют со многими другими клеточными компартментами. ER-митохондрия встречает структуру (ERMES) связывает митохондрии с ER, предположительно для облегчения обмена кальция и фосфолипидов между их мембранами. (F) Ультраструктура митохондрий зависит от функции ряда белковых комплексов.Особое значение имеет «система организации крист» (MICOS), которая участвует в формировании соединений крист и мест контакта внутренней и внешней мембраны. (G) Митохондриальные пептидазы могут регулировать различные функции митохондрий посредством протеолитического процессинга и деградации белков. Помимо ряда растворимых протеаз, внутренняя мембрана содержит два очень важных комплекса протеаз, гидролизующих АТФ, которые принадлежат к семейству белков AAA (АТФазы, связанные с различной клеточной активностью): эти протеазы i-AAA и m-AAA открывают свои протеолитические домены. к IMS и мембранной сторонам внутренней мембраны соответственно.
В этом обзоре мы фокусируемся на импорте белков в IMS и обсуждаем недавние исследования механизмов реакции импорта, опосредованной Mia40, и сравниваем этот процесс с хорошо изученным препротеиновым путем, который управляет транслокацией белков матрикса и внутренней мембраны.
Импорт белка в митохондриальный матрикс
Белки, предназначенные для митохондриального матрикса, синтезируются с аминоконцевыми пре-последовательностями, которые служат в качестве нацеленных на матрикс последовательностей (MTS).Эти последовательности образуют амфипатические спирали, которые в значительной степени различаются по первичной последовательности, но характеризуются длиной примерно 15-60 остатков, суммарным зарядом от +3 до +6, отсутствием отрицательно заряженных остатков и высоким содержанием гидроксилированных аминокислот (Vögtle et al., 2009; Calvo et al., 2017). MTS распознаются рецепторами Tom20 / Tom22 и Tom70 на поверхности митохондрий, которые имеют значительное перекрытие по специфичности и функциональности (Brix et al., 1999; Fan et al., 2011). Связывание MTS с рецепторами TOM, особенно с Tom70, облегчается цитозольными шаперонами классов Hsp70 и Hsp90, а также ко-шаперонами, такими как Sti1 (Young et al., 2003; Hansen et al., 2016; Hoseini et al., 2016).
После связывания с рецептором препротеины проходят через белок-проводящий канал комплекса TOM, который образуется бета-стволовым белком Tom40 (Shiota et al., 2015), а затем переносятся в комплекс TIM23 внутренней мембраны. Эта транслоказа состоит из трех основных белков внутренней мембраны: Tim50, Tim23 и Tim17 (рис. 2). Tim50 представляет большой домен в IMS, который способствует передаче препротеинов от TOM к транслоказе TIM23 и регулирует закрытие канала TIM (Mokranjac et al., 2009; Schulz et al., 2011; Bajaj et al., 2014). Tim23 и Tim17 представляют собой два структурно связанных многопролетных белка внутренней мембраны, которые формируют белок-проводящий канал внутренней мембраны (Truscott et al., 2001; Meier et al., 2005; Zarsky and Dolezal, 2016). Tim17, который показывает наивысшую степень сохранения последовательности всех субъединиц TOM и TIM, координирует зависящее от мембранного потенциала открытие канала со связыванием импортирующего двигателя на сайте матрикса через ассоциированную с мембраной субъединицу Tim44 (Meier et al., 2005; Мартинес-Кабальеро и др., 2007; Рамеш и др., 2016; Демищейн-Зохары и др., 2017; Матта и др., 2017; Тинг и др., 2017). Tim44 служит сайтом связывания для митохондриального Hsp70 (mtHsp70) матрикса, который прочно связывается с поступающими полипептидами при гидролизе его связанного АТФ с АДФ в реакции, регулируемой Pam18 / Tim14 и Pam16 / Tim16, белком J и J-подобным белка, соответственно, которые связаны с комплексом TIM23. Несколько реакций связывания молекул mtHsp70 обычно требуются для полной транслокации белка в матрикс.Митохондриальные пре-последовательности удаляются в матрице пептидазой, обрабатывающей матрицу. Препротеины могут дополнительно обрабатываться другими ферментами до того, как зрелые белки свернутся в свои нативные структуры. Следует отметить, что, по-видимому, нет обратной транслокации через внутреннюю мембрану, так что матричные белки остаются в матриксе до тех пор, пока они не распадаются. Это отличается от белков IMS, для которых при определенных условиях сообщалось об обратной транслокации в цитозоль (Bragoszewski et al., 2015).
Рисунок 2 . Движущие силы импорта митохондриального белка. (A) Броуновский храповой механизм: Согласно этой модели, АТФ-гидролиз не способствует механическому вытягиванию поступающего полипептида. Скорее, молекулы Hsp70, связанные с Tim44, связываются с развернутыми сегментами транслоцирующего белка, предотвращая их обратное скольжение и, таким образом, исправляя их броуновское спонтанное движение в векторное движение в матрицу. (B) Энергетический ход: Было высказано предположение, что после связывания с Tim44 и предварительной последовательности поступающего препротеина, АТФ-гидролиз в Hsp70 запускает большое конформационное изменение внутри шаперона, которое приводит к механическому втягиванию препротеина в матрицу.Повторяющиеся циклы со временем будут приводить к поэтапной транслокации белков. Было высказано предположение, что вытягивание Hsp70 особенно важно, если складчатый домен на митохондриальной поверхности нуждается в разворачивании. Следует отметить, что обе модели не исключают друг друга. (C) Боковая диффузия: ряд белков внутренней мембраны содержат стоп-якорные последовательности только на С-конце их предпоследовательностей. Как их C-концевые домены транспортируются через внешнюю мембрану, неизвестно.Было высказано предположение, что латеральная диффузия, таким образом, разделение комплексов TOM и TIM23 может иметь здесь решающее значение.
Многие белки внутренней мембраны, содержащие пре-последовательность, интегрируются во внутреннюю мембрану после остановки транслокации с помощью трансмембранного домена в их структуре, который служит в качестве последовательности остановки-переноса. В качестве альтернативы белки внутренней мембраны могут быть изначально полностью импортированы в матрикс, откуда они вставляются во внутреннюю мембрану в реакции, подобной экспорту (Herrmann et al., 1997; Bohnert et al., 2010). Вставка в мембрану из матрикса катализируется белком Oxa1 внутренней мембраны, который связан с бактериальной инсертазой YidC (Hell et al., 2001). Некоторые белки внутренней мембраны, такие как члены семейства носителей, лишены пре-последовательностей, но вставляются во внутреннюю мембрану из IMS с использованием альтернативной транслоказы TIM, комплекса TIM22 (Sirrenberg et al., 1996; Hasson et al., 2010).
Энергетика импорта белка в митохондриальный матрикс
Механистические детали процесса транслокации через TOM и TIM23 были проанализированы во многих исследованиях.Однако наше понимание молекулярного часового механизма, который управляет транслокацией белка in vivo , все еще далеко от завершения. Это связано с тем, что (i) структуры импортного оборудования с высоким разрешением недоступны, (ii) компоненты импортного оборудования взаимодействуют очень динамично и (iii) их взаимодействие может быть проанализировано только in vitro или в органеллах в виде лизиса даже с мягкими детергентами часто приводит к потере компонентов и препятствует анализу их функциональности.
Начальные реакции транслокации от рецепторов на митохондриальной поверхности через поры TOM и IMS-экспонированные домены механизма импорта (Tom22, Tim50, Tim23) в поры транслокации комплекса TIM23, по-видимому, обусловлены сродством предшественников к гидрофобным и отрицательно заряженные поверхности компонентов импортного оборудования (Bolliger et al., 1995; Kanamori et al., 1997; Mokranjac et al., 2009; Shiota et al., 2015; Bausewein et al., 2017). Впоследствии мембранный потенциал через внутреннюю мембрану может дополнительно способствовать перемещению положительно заряженных MTS на отрицательно заряженную матричную сторону внутренней мембраны (van der Laan et al., 2007). Пора внутренней мембраны закрывается предследовательностями в сложном процессе, который включает сложное взаимодействие Tim50, Tim23 и Tim17 (Meier et al., 2005; Martinez-Caballero et al., 2007; Schulz et al., 2011; Ramesh et al., 2016; Denkert et al., 2017; Schendzielorz et al., 2017). Как только пре-последовательность подвергается воздействию матрикса, она может быть связана с митохондриальным Hsp70 (mtHsp70), который завершает матричную транслокацию препротеинов.
Были предложены две не исключающие друг друга модели, как mtHsp70 и другие субъединицы митохондриального импортного мотора способствуют однонаправленной транслокации в матрикс (Figures 2A, B).Плюсы и минусы обеих моделей широко обсуждались во многих превосходных исследованиях и обзорах в прошлом и поэтому не будут здесь подробно повторяться (Glick, 1995; Matlack et al., 1999; Voisine et al., 1999; Neupert and Brunner, 2002; Окамото и др., 2002; Слуцкий-Лейдерман и др., 2007; Ямано и др., 2008). Согласно модели броуновского храпового механизма, повторяющееся связывание нескольких белков mtHsp70 предотвращает откат промежуточных соединений. Энергия для этой реакции транслокации изначально исходит от броуновского движения входящей цепи, которое выпрямляется mtHsp70.Согласно альтернативной модели силового удара, mtHsp70 активно притягивает поступающие полипептиды, чтобы пошагово стимулировать их импорт. Поскольку внутримолекулярные движения mtHsp70 довольно малы, маловероятно, что они могут процессивно запускать предшественники в матрицу. Однако небольшие движения могут помочь раскрыть цитозольные домены застопорившихся промежуточных продуктов импорта, в то время как основным драйвером транслокации все еще является выпрямленная диффузия. С этой точки зрения модель рабочего хода может рассматриваться как расширение, а не альтернатива модели броуновского храповика.Плотный контакт mtHsp70 с проводящим белок каналом транслоказы TIM23, который имеет решающее значение для обоих механизмов, опосредуется Tim44, Pam18 / Tim14 и Pam16 / Tim16 (Demishtein-Zohary et al., 2017; Matta et al. , 2017; Ting et al., 2017).
Недавно был предложен интересный вариант модели броуновского храповика (De Los Rios et al., 2006; Finka et al., 2015). Хотя эта модель называется энтропийным вытягиванием, силовой ход здесь не используется. Скорее, изменения в конформационной свободе компонентов импортирующего мотора и входящего полипептида принудительно управляют разворачиванием и транслокацией белков-предшественников в АТФ-зависимой реакции.Вопрос о том, действительно ли гипотеза энтропийного притяжения разрешает споры между перемещением по Броуновскому Рэтчету и силовым ударом, все еще остается открытым. Тем не менее, он, безусловно, очень привлекателен, поскольку он естественным образом объединяет свойство храпового механизма модели броуновского храповика и активное тянущее действие модели силового удара в единую структуру. Импортный двигатель неспособен управлять транслокацией белков внутренней мембраны с аминоконцевыми трансмембранными доменами. Неясно, как C-концевые домены этих белков управляются через комплекс TOM, но было высказано предположение, что латеральная диффузия трансмембранных доменов управляет этим процессом (Figure 2C).Тем не менее, трудно представить себе, как одной диффузии будет достаточно для разворачивания доменов в цитозоле, чтобы позволить им пройти через пору TOM. Это один из открытых вопросов в этой области, на который еще предстоит ответить.
Митохондриальное дисульфидное реле
IMS — это небольшой отсек, который окружен внешней и внутренней мембранами митохондрий. Протеомные исследования выявили около 50 и 130 различных белков IMS в митохондриях дрожжей и млекопитающих соответственно (Vögtle et al., 2012; Hung et al., 2014). Некоторые из этих белков, особенно белки с большей массой и многодоменной организацией, синтезируются с «двудольными пре-последовательностями», то есть с амино-концевыми нацеливающими сигналами, состоящими из MTS, за которыми следует последовательность стоп-переноса, которая отщепляется после транслокации, что приводит к зрелый растворимый белок IMS. Примеры белков IMS с двудольными предшественниками включают проапоптотические факторы, такие как Smac / Diablo (Burri et al., 2005), фактор, индуцирующий апоптоз (AIF) (Hangen et al., 2015) или эндонуклеазой G (Ohsato et al., 2002), а также ферментами, такими как цитохром b 2 (Glick et al., 1992), Mgm1 (Herlan et al., 2004) или цитохром c пероксидаза (Michaelis et al., 2005).
У большинства белков IMS отсутствуют пре-последовательности, и их амино-концы не имеют каких-либо общих характеристик с таковыми матричных белков. Многие из этих белков имеют относительно низкую массу (7-25 кДа) и довольно простую структуру (чаще всего это простая организация спираль-петля-спираль).Многие из этих белков, по-видимому, используют сайты связывания с высоким сродством в IMS, которые имеют решающее значение для их транслокации через проводящий белок канал комплекса TOM. Самый распространенный белок IMS, цитохром c , использует свой гемилирующий фермент цитохром c гемлиазу в качестве транс-сайта рецептора (Nargang et al., 1988; Nicholson and Neupert, 1989; Dumont et al., 1991). Апоцитохром c может пересекать внешнюю мембрану через комплекс TOM в обоих направлениях.В IMS гемлиаза цитохрома c включает группу гема в апоцитохром c и тем самым запускает его стабильную укладку, делая голоцитохром c неспособным ретранслировать через комплекс TOM. В этой реакции гемлиаза цитохрома c действует как рецептор и как конвертирующий фермент, который катализирует стабильную укладку цитохрома c .
Механически функция гемлиазы цитохрома c по импорту цитохрома c предположительно аналогична функции Mia40, высококонсервативных белков IMS, обнаруженных в митохондриях растений, грибов, животных и человека.Mia40 представляет собой оксидоредуктазу, которая может вводить дисульфидные связи в свои субстраты, и большинство белков IMS действительно содержат дисульфидные связи (Gabriel et al., 2007; Longen et al., 2009; Kawamata and Manfredi, 2010; Klöppel et al., 2011; Vögtle et al., al., 2012; Kritsiligkou et al., 2017). Mia40 был первоначально идентифицирован в митохондриях почкующихся дрожжей (Sickmann et al., 2003; Chacinska et al., 2004; Naoe et al., 2004) до того, как были обнаружены другие ортологи. Mia40 также называют Tim40 (в дрожжах) и CHCHD4 (в клетках млекопитающих).Все гомологи Mia40 имеют общую высококонсервативную центральную область, содержащую шесть инвариантных остатков цистеина. Чувствительный к окислительно-восстановлению мотив CPC необходим для оксидоредуктазной активности Mia40. В устойчивом состоянии этот CPC преимущественно присутствует в окисленном состоянии, хотя степень окисления Mia40 может варьироваться между разными организмами и преобладающими окислительно-восстановительными условиями (Bien et al., 2010; Sztolsztener et al., 2013; Kojer et al., 2014). ). Остатки цистеина образуют межмолекулярные дисульфидные связи с субстратами Mia40, которые могут быть стабильными в течение нескольких минут (Chacinska et al., 2004; Naoe et al., 2004; Mesecke et al., 2005; Longen et al., 2009; Sideris et al., 2009; Koch and Schmid, 2014c) и, по крайней мере, in vitro , могут способствовать реакциям как окисления, так и изомеризации (Weckbecker et al., 2012; Koch and Schmid, 2014a). Erv1 (ALR у человека) представляет собой FAD-связанную сульфгидрилоксидазу в IMS, которая поддерживает Mia40 в его активном окисленном состоянии (Lisowsky, 1994; Allen et al., 2005; Mesecke et al., 2005; Rissler et al., 2005). ; Terziyska et al., 2005; Ang, Lu, 2009; Tienson et al., 2009). Erv1 может либо напрямую восстанавливать кислород до перекиси водорода, либо использовать цитохром c в качестве акцептора электронов (рис. 3). С другой стороны, он может взаимодействовать с фумаратредуктазой Osm1, чтобы повторно окисляться в анаэробных условиях (Neal et al., 2017).
Рисунок 3 . Дисульфидная релейная система IMS. Белки IMS попадают в компартмент через комплекс TOM. Обычно они имеют небольшой размер и содержат несколько восстановленных остатков цистеина.Рецептор IMS / оксидоредуктаза Mia40 способен образовывать смешанные дисульфиды с этими белками и способствует их окислению. FAD-содержащая сульфгидрилоксидаза Erv1 поддерживает Mia40 в его окисленной форме и может либо передавать электроны непосредственно кислороду, либо использовать цитохром c в качестве акцептора электронов.
Механизмы Mia40-опосредованного импорта белка в IMS
Мотив CPC Mia40 находится в непосредственной близости от его гидрофобного кармана связывания субстрата, который образован двумя антипараллельными спиралями, стабилизированными двумя структурными дисульфидными связями (Banci et al., 2009; Кавано и др., 2009). Субстраты Mia40 достигают IMS посредством транслокации через поры TOM и уже связываются с Mia40 во время своей транслокации (von der Malsburg et al., 2011; Banci et al., 2012; Peleh et al., 2016). Mia40 распознает специфические паттерны в своих субстратах, называемые сигналом нацеливания на межмембранное пространство (ITS) или митохондриальным сигналом IMS-сортировки (MISS) (Milenkovic et al., 2009; Sideris et al., 2009). Однако специфичность связывания Mia40 может быть довольно низкой, поскольку, по крайней мере, in vitro, , Mia40 довольно часто взаимодействует с гидрофобными участками белка, особенно если они имеют спиральную природу (Koch and Schmid, 2014c).В этой реакции Mia40 служит рецептором, который облегчает транслокацию белка за счет улавливания субстрата (Peleh et al., 2016). Взаимодействие Mia40 с его субстратом может длиться от нескольких секунд до минут, и было высказано предположение, что это предотвращает обратную транслокацию субстратов Mia40 в цитозоль.
субстратов Mia40 попадают в IMS в окисленном состоянии. Образование дисульфидных связей блокирует эти белки в стабильно свернутой конформации, тем самым улавливая их в IMS, поскольку свернутые белки не могут проходить белок-проводящий канал комплекса TOM (Sideris and Tokatlidis, 2007; Morgan and Lu, 2008; Bragoszewski et al. ., 2015). Первоначально была предложена «гипотеза сворачивающейся ловушки», предполагающая, что вновь синтезированные белки IMS будут диффундировать внутрь и из IMS, если их окисление Mia40 не удерживает их внутри митохондрий (Allen et al., 2003; Lutz et al., 2003; Рисунок 4A). ). Действительно, было обнаружено, что даже полностью импортированные, эндогенные белки IMS высвобождаются из IMS через поры TOM, если их структурные дисульфидные связи восстанавливаются путем добавления восстановителей (Bragoszewski et al., 2015). Более подробный анализ процесса импорта и использования сайт-специфичных мутантов цистеина показал, что Mia40 служит молекулярной ловушкой, которая связывает поступающие полипептиды посредством дисульфидных связей (рис. 4B), чтобы опосредовать их перемещение через поры TOM (Milenkovic et al., 2009; Sideris et al., 2009; фон дер Мальсбург и др., 2011; Banci et al., 2012; Кох и Шмид, 2014c). Однако эта модель была поставлена под сомнение из-за наблюдения, что редокс-активный мотив CPC Mia40 необязателен для импорта IMS и только впоследствии имеет решающее значение для сворачивания субстрата (Baker et al., 2012; Weckbecker et al., 2012; Wrobel et al., 2013; Peleh et al., 2016; Ramesh et al., 2016). Таким образом, Mia40 может первоначально служить транс-сайтным рецептором или холдазой, которая способствует транслокации белка через поры TOM в процессе, не зависящем от окисления (рис. 4C).
Рисунок 4 . Различные модели окислительного сворачивания от Mia40. (A) Модель складывающейся ловушки : Эта модель была вдохновлена наблюдением, что восстановленные белки IMS могут обратно перемещаться из IMS в цитозоль. Поскольку Mia40-обеспечиваемая фолдинг предотвращает эту обратную транслокацию, было высказано предположение, что Mia40 не способствует непосредственно транслокации через мембрану, а скорее улавливает белки IMS, которые были импортированы посредством облегченной диффузии через комплекс TOM. (B) Дисульфид-опосредованное улавливание: Mia40 связывает поступающие белки через смешанные дисульфиды, чтобы предотвратить их обратное скольжение в цитозоль, и, таким образом, служит в качестве рецептора транс-сайта, который действует окислительно-восстановительным образом. (C) Улавливание путем гидрофобного связывания: Mia40 может служить в качестве транс-сайта рецептора, который может опосредовать транслокацию белка независимо от окисления, используя гидрофобные взаимодействия с сигналами MIS / ITS в их последовательности.
Однако Mia40, безусловно, больше, чем простой рецепторный белок, поскольку он служит шапероном с фолдазной активностью для ряда белков-субстратов, функция, которую можно наблюдать даже для белков-субстратов, не содержащих остатков цистеина (Weckbecker et al., 2012). Окислительному сворачиванию в IMS способствует глутатион (Bien et al., 2010; Kojer et al., 2012, 2014) и ряд окислительно-восстановительных ферментов, таких как пероксидаза Gpx3 или тиоредоксины, однако их специфический вклад в окислительную процесс сворачивания все еще недостаточно изучен (Vögtle et al., 2012; Kritsiligkou et al., 2017). В митохондриях млекопитающих Mia40 образует комплекс с фактором, индуцирующим апоптоз оксидоредуктазы (AIF), который прикрепляет Mia40 к внутренней мембране (Hangen et al., 2015).
Три различных механизма, показанные на рисунке 4, не исключают друг друга. Очевидно, Mia40 способен улавливать поступающие полипептиды как за счет своего гидрофобного взаимодействия с их сигналом MISS / ITS, так и за счет образования смешанных дисульфидов. Наблюдение за тем, что окислительный фолдинг является критическим для поддержания стабильности некоторых IMS белков в IMS, безусловно, также свидетельствует в пользу функции ловушки окислительного фолдинга, которая актуальна для IMS белков. Вклад каждого из этих механизмов в процесс импорта может также различаться в зависимости от субстрата и физиологических условий.
Энергетика Mia40-опосредованного импорта белка в IMS
Мало что известно о механистических этапах, которые управляют перемещением субстратов митохондриального дисульфидного реле через внешнюю мембрану. Нет данных о ко-трансляционном импорте белков IMS, при котором трансляция на рибосоме могла бы способствовать транслокации через комплекс TOM. Пока трансляция не ингибируется антибиотиками, цитозольные рибосомы практически не связаны с внешней мембраной митохондрий (Gold et al., 2017).
Недавние исследования показали, что связывание с Mia40 необходимо для реакции транслокации, но не для окисления цистеинов. Это подтверждается наблюдением, что мутанты субстратов Mia40 Atp23, Tim9 и Tim10 накапливаются в IMS, даже если все остатки цистеина мутированы (Baker et al., 2012; Weckbecker et al., 2012). Однако эти мутировавшие белки быстро разрушаются протеазой i-AAA Yme1 в IMS. Более того, мутант Mia40, лишенный мотива CPC, по-прежнему опосредует импорт белка в IMS, поэтому активность оксидоредуктазы не важна для его роли в качестве импортируемого компонента (Peleh et al., 2016). Mia40 может управлять реакцией импорта посредством процесса, опосредованного латеральной диффузией (рис. 5A), аналогичного процессу, который управляет импортом белков внутренней мембраны (рис. 2C). Альтернативно, Mia40 может просто действовать как выпрямитель диффузии, предотвращая обратное скольжение субстрата, что сравнимо с ролью mtHsp70 в броуновском храповике матрицы (рис. 2А).
Рисунок 5 . Энергетика опосредованного Mia40 импорта. (A) Боковая диффузия: Mia40 связывается с перемещающимся белком посредством гидрофобного связывания, которое может быть дополнительно стабилизировано смешанными дисульфидными связями с белком.Посредством латеральной диффузии Mia40 может стимулировать реакцию импорта в IMS. (B) Уплотнение, опосредованное окислением: Окисление поступающих белков и, следовательно, их уплотнение может способствовать движению процесса импорта. Такой процесс будет ограничен импортом коротких последовательностей через поры TOM, что объясняет, почему большинство субстратов Mia40 имеют очень маленький размер.
Также возможно, что сворачивание белков-субстратов с помощью Mia40, например, из-за окисления субстратов, способствует уплотнению белков IMS и помогает перемещать концы белков IMS через поры TOM (рис. 5B).Однако такой процесс, по-видимому, мог бы управлять транслокацией только относительно коротких сегментов в IMS.
Механизм Mia40-опосредованного импорта белка ограничивает свойства белков IMS
Даже если детали все еще не ясны, очевидно, что в отношении своей энергетики импорт, управляемый Mia40, значительно отличается от управляемой mtHsp70 транслокации матричных белков, что может объяснить несколько очевидных различий в молекулярной природе матрикса и IMS. белки:
Подложки Mia40 демонстрируют сильное смещение в сторону малого размера
Масса большинства подложек Mia40 чрезвычайно мала (например: Cmc1, 13.0 кДа; Cox17, 8,0 кДа; Cox19, 11,1 кДа; Mdm35, 9,7 кДа; Mic14, 13,8 кДа; Mrp10, 9,7 кДа; Tim8, 9,7 кДа; Tim9, 10,2 кДа; Tim10, 10,3 кДа; Tim12, 12,3 кДа; Tim13, 11,3 кДа). Многие из этих белков имеют <100 аминокислотных остатков и поэтому изначально даже не были аннотированы при секвенировании генома дрожжей. Самый крупный из известных растворимых субстратов Mia40, Atp23 (32,2 кДа), отличается от всех других субстратов, поскольку он имеет пять, а не только две структурные дисульфидные связи и может использовать несколько молекул Mia40 для импорта (Weckbecker et al., 2012; Kojer et al., 2014). Напротив, матричные белки могут быть большими и часто из нескольких отдельных единиц сворачивания (например, Pim1, 127 кДа; Kgd1, 114 кДа; Pet309, 113 кДа). Процессивная транслокация, опосредованная mtHsp70, очевидно, может легко опосредовать импорт полипептидов, которые состоят из многих сотен аминокислотных остатков, в отличие от Mia40. Небольшой размер белков IMS не объясняется крошечным просветом этого компартмента, так как количество подвергнутых воздействию IMS белков, которые используют пре-последовательности, намного больше, чем субстраты Mia40 (Yme1, 81.1 кДа; цитохром b 2 , 65,5 кДа).
Подложки Mia40 имеют простую структуру спираль-петля-спираль
Почти все субстраты Mia40, идентифицированные к настоящему времени, состоят из двух коротких α-спиралей, соединенных двумя параллельными дисульфидными связями. В то время как субстраты оборудования для окисления на основе тиоредоксина ER и периплазмы имеют очень разнообразную структуру, субстраты Mia40 имеют удивительно постоянную складку. Это может быть связано с плохой каталитической способностью Mia40 в реакциях окисления и изомеризации (Koch and Schmid, 2014a, b, c), но также может быть использовано для полной транслокации белков в IMS во время процесса окисления (рис. 5B). .Очевидно, что такой процесс может способствовать перемещению только короткого участка, что объясняет небольшой размер большинства белков IMS.
Субстраты Mia40 демонстрируют низкое сродство к митохондриальным поверхностным рецепторам
Рецепторы комплекса TOM эффективно связываются с митохондриальными пре-последовательностями, но проявляют только очень низкое сродство к субстратам Mia40 (Lutz et al., 2003). Вместо цитозольных рецепторов TOM, Tom70, Tom22 и Tom20, белки IMS напрямую связываются с порообразующей субъединицей Tom40 и небольшим белком TOM Tom5 (Kurz et al., 1999; Vögtle et al., 2012; Горницка и др., 2014). Неясно, почему белки IMS избегают высокоаффинных взаимодействий с комплексом TOM, но кажется возможным, что Mia40-зависимый процесс импорта не обеспечивает энергии, необходимой для высвобождения препротеинов из рецепторов TOM, поскольку этот путь функционирует независимо от мощных источников энергии, таких как как гидролиз АТФ или мембранный потенциал.
По-видимому, митохондриальная IMS является очень уникальным компартментом в клетке, поскольку ограничения систем импорта, опосредованных Mia40, ограничивают свойства ее протеома.Биохимические функции многих малых белков спираль-петля-спираль IMS не изучены, и будет очень интересно понять, ограничивает ли их общая общая структура их функцию одной общей общей биохимической активностью. Однако один общий тип реакции, осуществляемой всеми этими разными белками, трудно согласовать, учитывая множество ролей, которые эти белки играют в гомеостазе липидов, сборке комплекса дыхательной цепи или переносе ионов меди.
Заключительные замечания
Насколько нам известно, механизмы нацеливания на матрицу у разных эукариот очень похожи. Несомненно, существуют различия в рецепторах TOM, которые не являются хорошо законсервированными, однако основные компоненты комплексов TOM и TIM23, а также импортирующий мотор сохраняются. Напротив, митохондриальный дисульфидный ретранслятор значительно отличается у эукариот, и у многих протистов отсутствует гомолог Mia40 (хотя они содержат белок Erv1). Также в растениях Erv1 может напрямую связывать субстраты, что делает Mia40 незаменимым.К сожалению, мало что известно о механизмах транслокации белков у этих организмов и других, пока не охарактеризованных факторов, которые могут взять на себя функцию холдазы и фолдазы Mia40 (Carrie et al., 2010; Eckers et al., 2013; Haindrich et al. ., 2017; Peleh et al., 2017).
Митохондриальное межмембранное пространство развилось из бактериальной периплазмы в ходе эволюции. Это общее происхождение может объяснить присутствие дисульфидных связей в большинстве белков IMS. Периплазма не содержит АТФ (чтобы избежать его потери за счет диффузии через порины внешней мембраны), что могло бы заставить бактерии развить механизм сворачивания периплазматических белков шаперонами, которые действуют независимо от гидролиза АТФ.DsbA, тиоредоксин, который вводит дисульфидные связи в периплазматические белки, является одним из этих факторов сворачивания. IMS — один из очень немногих эукариотических компартментов, который, насколько нам известно, не содержит шаперонную систему Hsp70, возможно, потому, что ранним эукариотическим клеткам удалось использовать свой окислительный аппарат для управления транслокацией белков. Поскольку митохондриальный дисульфидный ретранслятор имеет гораздо меньшую сложность, чем двигатель импорта TIM23, возможно, будет возможно сконструировать реконструированную систему, которая может управлять транслокацией белков.Это, безусловно, было бы большим шагом вперед, чтобы лучше понять его механистические свойства в биогенезе митохондриальных белков.
Авторские взносы
Все перечисленные авторы внесли существенный, прямой и интеллектуальный вклад в работу и одобрили ее к публикации.
Финансирование
Исследование митохондриального дисульфидного реле в лаборатории авторов финансируется за счет грантов Deutsche Forschungsgemeinschaft (SPP1710; IRTG1830; He2803 / 4-2).
Заявление о конфликте интересов
Авторы заявляют, что исследование проводилось при отсутствии каких-либо коммерческих или финансовых отношений, которые могут быть истолкованы как потенциальный конфликт интересов.
Список литературы
Аалтонен, М. Дж., Фридман, Дж. Р., Осман, К., Салин, Б., ди Раго, Дж. П., Нуннари, Дж. И др. (2016). MICOS и перенос фосфолипидов с помощью Ups2-Mdm35 организуют синтез липидов мембран в митохондриях. J. Cell Biol. 213, 525–534.DOI: 10.1083 / jcb.201602007
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Аллен, С., Балабаниду, В., Сидерис, Д. П., Лисовский, Т., и Токатлидис, К. (2005). Erv1 опосредует Mia40-зависимый путь импорта белка и обеспечивает функциональную связь с дыхательной цепью, перемещая электроны к цитохрому c. J. Mol. Биол. 353, 937–944. DOI: 10.1016 / j.jmb.2005.08.049
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Аллен, С., Лу, Х., Торнтон, Д., и Токатлидис, К. (2003). Сопоставление двух дистальных мотивов CX3C посредством внутрицепочечных дисульфидных связей важно для сворачивания Tim10. J. Biol. Chem. 278, 38505–38513. DOI: 10.1074 / jbc.M306027200
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Анг, С. К., и Лу, Х. (2009). Расшифровка структурной и функциональной роли отдельных дисульфидных связей митохондриальной сульфгидрилоксидазы Erv1p. J. Biol. Chem. 284, 28754–28761.DOI: 10.1074 / jbc.M109.021113
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Баджай, Р., Яремко, Л., Яремко, М., Беккер, С., и Цвекштеттер, М. (2014). Молекулярная основа динамической структуры комплекса TIM23 в митохондриальном межмембранном пространстве. Строение 22, 1501–1511. DOI: 10.1016 / j.str.2014.07.015
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Бейкер, М. Дж., Мога, В. П., Гьярд, Б., Лангер, Т., Райан, М.Т., Стояновски Д. (2012). Нарушение сворачивания митохондриальных маленьких шаперонов TIM вызывает клиренс протеазой i-AAA. J. Mol. Биол. 424, 227–239. DOI: 10.1016 / j.jmb.2012.09.019
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Banci, L., Bertini, I., Cefaro, C., Ciofi-Baffoni, S., Gallo, A., Martinelli, M., et al. (2009). Mia40 — это оксидоредуктаза, катализирующая окислительное сворачивание белков в митохондриях. Nat. Struct. Мол. Биол. 16, 198–206. DOI: 10.1038 / nsmb.1553
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Banci, L., Bertini, I., Ciofi-Baffoni, S., Jaiswal, D., Neri, S., Peruzzini, R., et al. (2012). Структурная характеристика CHCHD5 и CHCHD7: два атипичных белка-близнеца CX9C человека. J. Struct. Биол. 180, 190–200. DOI: 10.1016 / j.jsb.2012.07.007
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Баузевейн, Т., Миллс, Д. Дж., Лангер, Дж.Д., Ничке Б., Нуссбергер С. и Кулбрандт В. (2017). Крио-ЭМ структура основного комплекса ТОМ из Neurospora crassa . Ячейка 170, 693.e7–700 e7. DOI: 10.1016 / j.cell.2017.07.012
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Бьен, М., Лонген, С., Вагенер, Н., Чвалла, И., Херрманн, Дж. М., и Ример, Дж. (2010). Образование митохондриальных дисульфидных связей управляется межсубъединичным переносом электрона в Erv1 и считывается глутатионом. Мол. Cell 37, 516–528. DOI: 10.1016 / j.molcel.2010.01.017
CrossRef Полный текст | Google Scholar
Bohnert, M., Rehling, P., Guiard, B., Herrmann, J.M., Pfanner, N., and van der Laan, M. (2010). Взаимодействие механизмов остановки и консервативной сортировки в транспорте митохондриального белка. Curr. Биол. 20, 1227–1232. DOI: 10.1016 / j.cub.2010.05.058
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Боллигер, Л., Джунн, Т., Шац, Г., и Литгоу, Т. (1995). Домены кислых рецепторов по обе стороны внешней мембраны опосредуют транслокацию белков-предшественников в митохондрии дрожжей. EMBO J. 14, 6318–6326.
Google Scholar
Bragoszewski, P., Wasilewski, M., Sakowska, P., Gornicka, A., Bottinger, L., Qiu, J., et al. (2015). Ретро-транслокация белков митохондриального межмембранного пространства. Proc. Natl. Акад. Sci. США 112, 7713–7718. DOI: 10.1073 / pnas.1504615112
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Брикс, Дж., Рудигер, С., Букау, Б., Шнайдер-Мергенер, Дж., И Пфаннер, Н. (1999). Распределение связывающих последовательностей для митохондриальных рецепторов импорта Tom20, Tom22 и Tom70 в препротеине, несущем пре-последовательность, и в нерасщепляемом препротеине. J. Biol. Chem . 274, 16522–16530. DOI: 10.1074 / jbc.274.23.16522
CrossRef Полный текст | Google Scholar
Бурри, Л., Страм, Ю., Hawkins, C.J., Gentle, I.E., Puryer, M.A., Verhagen, A., et al. (2005). Зрелый DIABLO / Smac продуцируется комплексом протеазы IMP на внутренней мембране митохондрий. Мол. Биол. Cell 16, 2926–2933. DOI: 10.1091 / mbc.E04-12-1086
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Кальво, С. Э., Клаузер, К. Р., Мутха, В. К. (2016). MitoCarta2.0: обновленный перечень митохондриальных белков млекопитающих. Nucleic Acids Res. 44, D1251 – D1257.DOI: 10.1093 / nar / gkv1003
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Кальво, С. Е., Жюльен, О., Клаузер, К. Р., Шен, Х., Камер, К. Дж., Уэллс, Дж. А. и др. (2017). Сравнительный анализ митохондриальных N-концов мыши, человека и дрожжей. Мол. Клетка. Протеомика 16, 512–523. DOI: 10.1074 / mcp.M116.063818
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Кэрри, К., Жиро, Э., Дункан, О., Сюй, Л., Ван, Ю., Хуанг, С., и другие. (2010). Консервированные и новые функции Arabidopsis thaliana MIA40 в сборке белков в митохондриях и пероксисомах. J. Biol. Chem. 285, 36138–36148. DOI: 10.1074 / jbc.M110.121202
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Chacinska, A., Pfannschmidt, S., Wiedemann, N., Kozjak, V., Sanjuan Szklarz, L.K., Schulze-Specking, A., et al. (2004). Существенная роль Mia40 в импорте и сборке белков митохондриального межмембранного пространства. EMBO J. 23, 3735–3746. DOI: 10.1038 / sj.emboj.7600389
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Де Лос Риос П., Бен-Цви А., Слуцкий О., Азем А. и Голубинов П. (2006). Шапероны Hsp70 ускоряют транслокацию белков и развертывание стабильных белковых агрегатов за счет энтропийного притяжения. Proc. Natl. Акад. Sci. США 103, 6166–6171. DOI: 10.1073 / pnas.0510496103
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Демищтейн-Зогары, К., Gunsel, U., Marom, M., Banerjee, R., Neupert, W., Azem, A., et al. (2017). Роль Tim17 в соединении импортного двигателя с каналом транслокации митохондриальной транслоказы, предшествующей последовательности. Элиф 6: e22696. DOI: 10.7554 / eLife.22696
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Denkert, N., Schendzielorz, A. B., Barbot, M., Versemann, L., Richter, F., Rehling, P., et al. (2017). Катионная селективность канала предследовательности транслоказы Tim23 имеет решающее значение для эффективного импорта белка. Элиф 6: e28324. DOI: 10.7554 / eLife.28324
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Дюмон М. Э., Кардилло Т. С., Хейс М. К. и Шерман Ф. (1991). Роль гемелиазы цитохрома с в митохондриальном импорте и накоплении цитохрома с в Saccharomyces cerevisiae . Мол. Клетка. Биол. 11, 5487–5496. DOI: 10.1128 / MCB.11.11.5487
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Экерс, Э., Петрунгаро, К., Гросс, Д., Ример, Дж., Ад, К., и Депонте, М. (2013). Дивергентная молекулярная эволюция митохондриального сульфгидрила: цитохром С оксидоредуктазы Erv у опистоконтов и паразитарных протистов. J. Biol. Chem. 288, 2676–2688. DOI: 10.1074 / jbc.M112.420745
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Fan, A.C., Козлов, G., Hoegl, A., Marcellus, R.C., Wong, M.J., Gehring, K., et al. (2011). Взаимодействие между человеческими митохондриальными импортными рецепторами Tom20 и Tom70 in vitro предполагает механизм замещения шаперона. J. Biol. Chem. 286, 32208–32219. DOI: 10.1074 / jbc.M111.280446
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Финка А., Шарма С. К., Голубинов П. (2015). Многослойные молекулярные механизмы удержания, разворачивания и дезагрегации полипептидов шаперонами HSP70 / HSP110. Фронт. Мол. Biosci. 2:29. DOI: 10.3389 / fmolb.2015.00029
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Габриэль К., Миленкович Д., Chacinska, A., Muller, J., Guiard, B., Pfanner, N., et al. (2007). Новые белки митохондриального межмембранного пространства как субстраты пути импорта МИА. J. Mol. Биол. 365, 612–620. DOI: 10.1016 / j.jmb.2006.10.038
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Глик Б. С., Брандт А., Каннингем К., Мюллер С., Холлберг Р. Л. и Шатц Г. (1992). Цитохромы c1 и b2 сортируются в межмембранное пространство митохондрий дрожжей по механизму остановки-переноса. Ячейка 69, 809–822. DOI: 10.1016 / 0092-8674 (92)
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Голд, В. А., Хрошицки, П., Брагошевский, П., Чачинская, А. (2017). Визуализация цитозольных рибосом на поверхности митохондрий с помощью электронной крио-томографии. EMBO Rep. 18, 1786–1800. DOI: 10.15252 / embr.201744261
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Горницкая, А., Брагошевский, П., Chroscicki, P., Wenz, L. S., Schulz, C., Rehling, P., et al. (2014). Дискретный путь переноса белков межмембранного пространства через внешнюю мембрану митохондрий. Мол. Биол. Cell 25, 3999–4009. DOI: 10.1091 / mbc.E14-06-1155
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Haindrich, A.C., Boudova, M., Vancova, M., Diaz, P.P., Horakova, E., and Lukes, J. (2017). Белок межмембранного пространства Erv1 Trypanosoma brucei важен для сборки митохондриального кластера Fe-S и действует самостоятельно. Мол. Biochem. Паразитол. 214, 47–51. DOI: 10.1016 / j.molbiopara.2017.03.009
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Hangen, E., Feraud, O., Lachkar, S., Mou, H., Doti, N., Fimia, G.M., et al. (2015). Взаимодействие между AIF и CHCHD4 регулирует биогенез дыхательной цепи. Мол. Ячейка 58, 1001–1014. DOI: 10.1016 / j.molcel.2015.04.020
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Хансен, К.Г., Шлаговски А., Херрманн Дж. М. (2016). В сопровождении шаперонов: Sti1 помогает переносить белки-предшественники из рибосомы в митохондрии. FEBS J. 283, 3335–3337. DOI: 10.1111 / febs.13821
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Хассон, С. А., Дамуазо, Р., Главин, Дж. Д., Дабир, Д. В., Уокер, С. С., и Келер, К. М. (2010). Субстратная специфичность пути импорта в митохондрии TIM22, выявленная с помощью низкомолекулярного ингибитора транслокации белков. Proc. Natl. Акад. Sci. США 107, 9578–9583. DOI: 10.1073 / pnas.07107
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Ад, К., Нойперт, В., и Стюарт, Р. А. (2001). Oxa1p действует как общий механизм встраивания в мембраны белков, кодируемых митохондриальной ДНК. EMBO J . 20, 1281–1288. DOI: 10.1093 / emboj / 20.6.1281
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Херлан, М., Борнховд, К., Ад, К., Neupert, W., and Reichert, A. S. (2004). Альтернативный топогенез Mgm1 и морфология митохондрий зависят от АТФ и функционального двигателя импорта. J. Cell Biol . 165, 167–173. DOI: 10.1083 / jcb.200403022
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Херрманн, Дж. М., Нойперт, В., и Стюарт, Р. А. (1997). Вставка во внутреннюю мембрану митохондрий политопного белка, кодируемого ядром Oxa1p. EMBO J . 16, 2217–2226. DOI: 10.1093 / emboj / 16.9.2217
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Херрманн, Дж. М., и Ример, Дж. (2010). Межмембранное пространство митохондрий. Антиоксид. Редокс-сигнал. 13, 1341–1358. DOI: 10.1089 / ars.2009.3063
CrossRef Полный текст | Google Scholar
Hoseini, H., Pandey, S., Jores, T., Schmitt, A., Franz-Wachtel, M., Macek, B., et al. (2016). Цитозольный кохаперон Sti1 важен для биогенеза и морфологии митохондрий. FEBS J. 283, 3338–3352. DOI: 10.1111 / febs.13813
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Hung, V., Zou, P., Rhee, H. W., Udeshi, N. D., Cracan, V., Svinkina, T., et al. (2014). Протеомное картирование митохондриального межмембранного пространства человека в живых клетках с помощью ратиометрической метки APEX. Мол. Ячейка 55, 332–341. DOI: 10.1016 / j.molcel.2014.06.003
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Канамори, Т., Нисикава, С., Шин, И., Шульц, П. Г., и Эндо, Т. (1997). Зондирование окружающей среды по путям импорта белка в митохондриях дрожжей с помощью сайт-специфических фотошаблонов. Proc. Natl. Акад. Sci. США 94, 485–490. DOI: 10.1073 / pnas.94.2.485
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Кавамата, Х., Манфреди, Г. (2010). Импорт, созревание и функция SOD1 и его медного шаперона CCS в митохондриальном межмембранном пространстве. Антиоксид.Редокс-сигнал. 13, 1375–1384. DOI: 10.1089 / ars.2010.3212
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Кавано С., Ямано К., Наое М., Момосе Т., Терао К., Нисикава С. и др. (2009). Структурная основа дрожжей Tim40 / Mia40 как окислительного транслокатора в митохондриальном межмембранном пространстве. Proc. Natl. Акад. Sci. США 106, 14403–14407. DOI: 10.1073 / pnas.0
3106
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Klöppel, C., Сузуки, Ю., Кожер, К., Петрунгаро, К., Лонген, С., Фидлер, С. и др. (2011). Mia40-зависимое окисление цистеинов в домене I Ccs1 контролирует его распределение между митохондриями и цитозолем. Мол. Биол. Cell 22, 3749–3757. DOI: 10.1091 / mbc.E11-04-0293
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Кох, Дж. Р., Шмид, Ф. X. (2014a). Mia40 сочетает в себе активность тиолоксидазы и дисульфид изомеразы, чтобы эффективно катализировать окислительное сворачивание в митохондриях. J. Mol. Биол. 426, 4087–4098. DOI: 10.1016 / j.jmb.2014.10.022
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Кох, Дж. Р., Шмид, Ф. Х. (2014b). Mia40 оптимизирован для функции митохондриального окислительного сворачивания и импорта белка. ACS Chem. Биол. 9, 2049–2057. DOI: 10.1021 / cb500408n
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Кох, Дж. Р., Шмид, Ф. X. (2014c). Mia40 нацелен на цистеины в гидрофобной среде, чтобы направлять окислительную укладку белков в митохондриях. Nat. Commun. 5: 3041. DOI: 10.1038 / ncomms4041
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Кожер К., Бьен М., Гангель Х., Морган Б., Дик Т. П. и Ример Дж. (2012). Окислительно-восстановительный потенциал глутатиона в межмембранном пространстве митохондрий связан с цитозолем и влияет на окислительно-восстановительное состояние Mia40. EMBO J. 31, 3169–3182. DOI: 10.1038 / emboj.2012.165
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Кожер, К., Пелех В., Калабрезе Г., Херрманн Дж. М. и Ример Дж. (2014). Кинетический контроль за счет ограничения количества глутаредоксина позволяет окислять тиол в восстанавливающей митохондриальной IMS. Мол. Биол. Cell 26, 195–204. DOI: 10.1091 / mbc.E14-10-1422
CrossRef Полный текст
Крицилигку П., Хатци А., Харалампус Г., Миронов А. мл., Грант К. М. и Токатлидис К. (2017). Нетрадиционное нацеливание тиолпероксидазы на митохондриальное межмембранное пространство способствует окислительному сворачиванию белков. Cell Rep. 18, 2729–2741. DOI: 10.1016 / j.celrep.2017.02.053
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Курц М., Мартин Х., Рассоу Дж., Пфаннер Н. и Райан М. Т. (1999). Биогенез белков Tim пути импорта митохондриального переносчика: дифференциальные механизмы нацеливания и кроссинговер с основным путем импорта. Мол. Биол. Cell 10, 2461–2474.
PubMed Аннотация | Google Scholar
Ланг, Б.Ф., Burger, G., O’Kelly, C.J., Cedergren, R., Golding, G.B., Lemieux, C., et al. (1997). Митохондриальная ДНК предков, напоминающая геном эубактерий в миниатюре. Природа 387, 493–497.
PubMed Аннотация | Google Scholar
Лисовский Т. (1994). ERV1 участвует в цикле клеточного деления и поддержании митохондриальных геномов в Saccharomyces cerevisiae . Curr. Genet. 26, 15–20. DOI: 10.1007 / BF00326299
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Longen, S., Bien, M., Bihlmaier, K., Kloeppel, C., Kauff, F., Hammermeister, M., et al. (2009). Систематический анализ семейства белков twin cx9c. J. Mol. Биол. 393, 356–368. DOI: 10.1016 / j.jmb.2009.08.041
CrossRef Полный текст | Google Scholar
Мартинес-Кабальеро, С., Григорьев, С. М., Херрманн, Дж. М., Кампо, М. Л. и Кинналли, К. В. (2007). Tim17p регулирует структуру двойных пор и стробирование напряжения комплекса импорта митохондриального белка TIM23. J. Biol.Chem . 282, 3584–3593. DOI: 10.1074 / jbc.M607551200
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Мэтлак К. Э., Миссельвиц Б., Плат К. и Рапопорт Т. А. (1999). BiP действует как молекулярный храповик во время посттрансляционного транспорта препро-альфа-фактора через мембрану ER. Cell 97, 553–564. DOI: 10.1016 / S0092-8674 (00) 80767-9
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Матта, С. К., Парик, Г., Bankapalli, K., Oblesha, A., and D’Silva, P. (2017). Роль трансмембранных регионов Tim17 в регуляции архитектуры транслоказы препоследовательности и стабильности митохондриальной ДНК. Мол. Клетка. Биол. 37: e00491-16. DOI: 10.1128 / MCB.00491-16
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Мейер, С., Нойперт, В., и Херрманн, Дж. М. (2005). Консервативные N-концевые отрицательные заряды в субъединице Tim17 транслоказы TIM23 играют критическую роль в импорте препротеинов в митохондрии. J. Biol. Chem. 280, 7777–7785. DOI: 10.1074 / jbc.M412158200
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Mesecke, N., Terziyska, N., Kozany, C., Baumann, F., Neupert, W., Hell, K., et al. (2005). Дисульфидная ретрансляционная система в межмембранном пространстве митохондрий, обеспечивающая импорт белка. Ячейка 121, 1059–1069. DOI: 10.1016 / j.cell.2005.04.011
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Михаэлис, Г., Esser, K., Tursun, B., Stohn, J.P., Hanson, S., and Pratje, E. (2005). Митохондриальные сигнальные пептидазы дрожжей: ромбовидная пептидаза Pcp1 и ее субстрат цитохром с пероксидаза. Ген 354, 58–63. DOI: 10.1016 / j.gene.2005.04.020
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Миленкович Д., Рамминг Т., Мюллер Дж. М., Венц Л. С., Геберт Н., Шульце-Спекинг А. и др. (2009). Идентификация сигнала, направляющего Tim9 и Tim10 в межмембранное пространство митохондрий. Мол. Биол. Cell 20, 2530–2539. DOI: 10.1091 / mbc.E08-11-1108
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Мията, Н., Ватанабэ, Ю., Тамура, Ю., Эндо, Т., и Куге, О. (2016). Транспорт фосфатидилсерина с помощью Ups2-Mdm35 в дыхательно активных митохондриях. J. Cell Biol. 214, 77–88. DOI: 10.1083 / jcb.201601082
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Mokranjac, D., Sichting, M., Popov-Celeketic, D., Мапа К., Геворкян-Айрапетов Л., Зохары К. и др. (2009). Роль Tim50 в переносе белков-предшественников с внешней на внутреннюю мембрану митохондрий. Мол. Биол. Cell 20, 1400–1407. DOI: 10.1091 / mbc.E08-09-0934
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Morgenstern, M., Stiller, S. B., Lubbert, P., Peikert, C. D., Dannenmaier, S., Drepper, F., et al. (2017). Определение митохондриального протеома с высокой степенью достоверности в количественной шкале. Cell Rep. 19, 2836–2852. DOI: 10.1016 / j.celrep.2017.06.014
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Наое, М., Охва, Ю., Исикава, Д., Охшима, К., Нисикава, С., Ямамото, Х., и др. (2004). Идентификация Tim40, который обеспечивает сортировку белков в митохондриальном межмембранном пространстве. J. Biol. Chem. 279, 47815–47821. DOI: 10.1074 / jbc.M410272200
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Нарганг, Ф.Э., Дригас М. Э., Квонг П. Л., Николсон Д. В. и Нойперт В. (1988). Мутант Neurospora crassa , дефицитный по активности гемлиазы цитохрома c, не может импортировать цитохром c в митохондрии. J. Biol. Chem. 263, 9388–9394.
PubMed Аннотация | Google Scholar
Нил, С. Е., Дабир, Д. В., Виджая, Дж., Бун, К., и Келер, К. М. (2017). Osm1 облегчает перенос электронов от Erv1 к фумарату в регулируемом окислительно-восстановительном отношении пути импорта в митохондриальном межмембранном пространстве. Мол. Биол. Cell 28, 2773–2785. DOI: 10.1091 / mbc.E16-10-0712
CrossRef Полный текст | Google Scholar
Николсон, Д. В., и Нойперт, В. (1989). Импорт цитохрома c в митохондрии: восстановление гема, опосредованное NADH и флавиновыми нуклеотидами, является обязательным для его ковалентного связывания с апоцитохромом c. Proc. Natl. Акад. Sci. США 86, 4340–4344. DOI: 10.1073 / pnas.86.12.4340
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Осато, Т., Исихара, Н., Мута, Т., Умеда, С., Икеда, С., Михара, К. и др. (2002). Митохондриальная эндонуклеаза млекопитающих G. Переваривание R-петель и их локализация в межмембранном пространстве. Eur. J. Biochem. 269, 5765–5770. DOI: 10.1046 / j.1432-1033.2002.03238.x
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Окамото К., Бринкер А., Пашен С. А., Моарефи И., Хайер-Хартл М., Нойперт В. и др. (2002). Мотор импорта белка в митохондрии: целевой молекулярный храповик, управляющий разворачиванием и перемещением. EMBO J. 21, 3659–3671. DOI: 10.1093 / emboj / cdf358
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Пелех В., Кордат Э. и Херрманн Дж. М. (2016). Mia40 — это транс-сайтный рецептор, который управляет импортом белка в митохондриальное межмембранное пространство за счет связывания гидрофобного субстрата. Элиф 5: e16177. DOI: 10.7554 / eLife.16177
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Пелех, В., Заннини, Ф., Бакес, С., Руйе, Н., Херрманн, Дж. М. (2017). Erv1 из Arabidopsis thaliana может непосредственно окислять белки митохондриального межмембранного пространства в отсутствие окислительно-восстановительного Mia40. BMC Biol. 15: 106. DOI: 10.1186 / s12915-017-0445-8
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Рамеш А., Пелех В., Мартинес-Кабальеро С., Волльвебер Ф., Соммер Ф., ван дер Лаан М. и др. (2016). Дисульфидная связь в комплексе TIM23 имеет решающее значение для стробирования напряжения и импорта митохондриального белка. J. Cell Biol. 214, 417–431. DOI: 10.1083 / jcb.201602074
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Rissler, M., Wiedemann, N., Pfannschmidt, S., Gabriel, K., Guiard, B., Pfanner, N., et al. (2005). Существенный митохондриальный белок Erv1 взаимодействует с Mia40 в биогенезе белков межмембранного пространства. J. Mol. Биол. 353, 485–492. DOI: 10.1016 / j.jmb.2005.08.051
CrossRef Полный текст | Google Scholar
Schendzielorz, A.Б., Шульц, К., Литовченко, О., Клэнси, А., Гияр, Б., Иева, Р. и др. (2017). Две различные стадии, зависящие от мембранного потенциала, управляют транслокацией белков митохондриального матрикса. J. Cell Biol. 216, 83–92. DOI: 10.1083 / jcb.201607066
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Schulz, C., Lytovchenko, O., Melin, J., Chacinska, A., Guiard, B., Neumann, P., et al. (2011). Домен рецептора предпоследовательности Tim50 важен для управляемого сигналом транспорта через комплекс TIM23. J. Cell Biol. 195, 643–656. DOI: 10.1083 / jcb.201105098
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Шиота Т., Имаи К., Цю Дж., Хьюитт В. Л., Тан К., Шен Х. Х. и др. (2015). Молекулярная архитектура активных ворот митохондриального белка. Наука 349, 1544–1548. DOI: 10.1126 / science.aac6428
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Sickmann, A., Reinders, J., Wagner, Y., Joppich, C., Zahedi, R., Meyer, H.E., et al. (2003). Протеом митохондрий Saccharomyces cerevisiae . Proc. Natl. Акад. Sci. США 100, 13207–13212. DOI: 10.1073 / pnas.2135385100
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Сидерис, Д. П., Петракис, Н., Катракили, Н., Микропулу, Д., Галло, А., Чиофи-Баффони, С. и др. (2009). Новый межмембранный сигнал нацеливания на пространство присоединяет цистеины к Mia40 во время окислительного сворачивания митохондрий. J. Cell Biol . 187, 1007–1022. DOI: 10.1083 / jcb.200
4
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Сидерис, Д. П., и Токатлидис, К. (2007). Окислительное сворачивание малых Tims обеспечивается за счет сайт-специфической стыковки с Mia40 в митохондриальном межмембранном пространстве. Мол. Microbiol. 65, 1360–1373. DOI: 10.1111 / j.1365-2958.2007.05880.x
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Сирренберг, К., Bauer, M. F., Guiard, B., Neupert, W., and Brunner, M. (1996). Импорт белков-переносчиков во внутреннюю мембрану митохондрий посредством Tim22. Природа 384, 582–585. DOI: 10.1038 / 384582a0
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Слуцкий-Лейдерман, О., Маром, М., Иосефсон, О., Леви, Р., Маоз, С., и Азем, А. (2007). Взаимодействие между компонентами мотора транслокации митохондриального белка изучено с использованием очищенных компонентов. Дж.Биол. Chem . 282, 33935–33942. DOI: 10.1074 / jbc.M704435200
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Штольстенер, М. Э., Бревинска, А., Гьярд, Б., и Чачинска, А. (2013). Образование дисульфидной связи: сульфгидрилоксидаза ALR контролирует митохондриальный биогенез человеческого MIA40. Трафик 14, 309–320. DOI: 10.1111 / tra.12030
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Terziyska, N., Lutz, T., Kozany, C., Mokranjac, D., Mesecke, N., Neupert, W., et al. (2005). Mia40, новый фактор импорта белка в межмембранное пространство митохондрий, способен связывать ионы металлов. FEBS Lett. 579, 179–184. DOI: 10.1016 / j.febslet.2004.11.072
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Тиенсон, Х. Л., Дабир, Д. В., Нил, С. Е., Лу, Р., Хассон, С. А., Бунтхунг, П., и др. (2009). Восстановление пути окислительного сворачивания mia40-erv1 для малых белков Tim. Мол.Биол. Cell 20, 3481–3490. DOI: 10.1091 / mbc.E08-10-1062
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Тинг, С. Ю., Ян, Н. Л., Шилке, Б. А., и Крейг, Е. А. (2017). Двойное взаимодействие каркасного белка Tim44 митохондриального импортного мотора с каналообразующей субъединицей транслоказы Tim23. Элиф 6: e23609. DOI: 10.7554 / eLife.23609
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Трускотт, К. Н., Коверманн, П., Geissler, A., Merlin, A., Meijer, M., Driessen, A.J., et al. (2001). Чувствительный к предследовательности и потенциалу канал митохондриальной препротеиновой транслоказы, образованной Tim23. Nat. Struct. Биол. 8, 1074–1082. DOI: 10.1038 / nsb726
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
van der Laan, M., Meinecke, M., Dudek, J., Hutu, D.P., Lind, M., Perschil, I., et al. (2007). Моторная транслоказа митохондрий управляет мембранной интеграцией препротеинов. Nat. Cell Biol. 9, 1152–1159. DOI: 10.1038 / ncb1635
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Vögtle, F. N., Burkhart, J. M., Rao, S., Gerbeth, C., Hinrichs, J., Martinou, J. C., et al. (2012). Протеом межмембранного пространства митохондрий дрожжей. Мол. Клетка. Протеомика 11, 1840–1852. DOI: 10.1074 / mcp.M112.021105
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Vögtle, F. N., Wortelkamp, S., Zahedi, R.П., Беккер Д., Лейдхольд К., Геваерт К. и др. (2009). Глобальный анализ митохондриального N-протеома определяет процессинговую пептидазу, критическую для стабильности белка. Ячейка 139, 428–439. DOI: 10.1016 / j.cell.2009.07.045
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Войазин, К., Крейг, Э.А., Зуфалл, Н., фон Асен, О., Пфаннер, Н., и Воос, В. (1999). Мотор импорта белка в митохондрии: разворачивание и захват препротеинов — отдельные и отдельные функции матричного Hsp70. Cell 97, 565–574. DOI: 10.1016 / S0092-8674 (00) 80768-0
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
фон дер Мальсбург, К., Мюллер, Дж. М., Бонерт, М., Оэльеклаус, С., Квятковска, П., Беккер, Т. и др. (2011). Двойная роль митофилина в организации митохондриальной мембраны и биогенезе белков. Dev. Cell 21, 694–707. DOI: 10.1016 / j.devcel.2011.08.026
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Weckbecker, Д., Лонген, С., Ример, Дж., И Херрманн, Дж. М. (2012). Биогенез Atp23 обнаруживает шапероноподобную активность Mia40 в сворачивании в IMS митохондрий. EMBO J. 31, 4348–4358. DOI: 10.1038 / emboj.2012.263
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Вробель, Л., Трояновска, А., Штольстенер, М. Е., и Чачинска, А. (2013). Импорт митохондриального белка: mia40 облегчает транслокацию Tim22 во внутреннюю мембрану митохондрий. Мол. Биол.Cell 24, 543–554. DOI: 10.1091 / mbc.E12-09-0649
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Ямано К., Куроянаги-Хасегава М., Эсаки М., Йокота М. и Эндо Т. (2008). Анализ размера шага митохондриального двигателя импорта Hsp70 показывает, что работает броуновский храповик. J. Biol. Chem. 283, 27325–27332. DOI: 10.1074 / jbc.M805249200
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Янг, Дж. К., Хугенрад, Н.Дж., И Хартл, Ф. У. (2003). Молекулярные шапероны Hsp90 и Hsp70 доставляют препротеины к митохондриальному импортному рецептору Tom70. Мобильный 112, 41–50. DOI: 10.1016 / S0092-8674 (02) 01250-3
PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar
Дентин матричный белок 1 обнаружение
Dentin matrix protein 1 (DMP1) представляет собой кислый фосфопротеин внеклеточного матрикса, который может связывать кальций. DMP1 необходим для минерализации костей и дентина и экспрессируется в клетках костей и зубов.Считается, что он играет роль в регуляции экспрессии генов, специфичных для остеобластов, во время дифференцировки клеток остеобластов и локализуется в ядре клеток-предшественников остеобластов. В зрелых остеобластах белок DMP1 фосфорилируется и локализуется во внеклеточном матриксе, где он играет роль в формировании минерализованного матрикса. В то время как другие конститутивно экспрессируемые белки внеклеточного матрикса, такие как остеопонтин и остеокальцин, экспрессируются в клетках остеобластов, DMP1 экспрессируется в остеоцитах, что делает его кандидатом в биомаркеры активности остеоцитов.
Dentin matrix protein 1 (DMP1) представляет собой кислый фосфопротеин внеклеточного матрикса, который может связывать кальций. DMP1 необходим для минерализации костей и дентина и экспрессируется в клетках костей и зубов. Считается, что он играет роль в регуляции экспрессии генов, специфичных для остеобластов, во время дифференцировки клеток остеобластов и локализуется в ядре клеток-предшественников остеобластов. В зрелых остеобластах белок DMP1 фосфорилируется и локализуется во внеклеточном матриксе, где он играет роль в формировании минерализованного матрикса.В то время как другие конститутивно экспрессируемые белки внеклеточного матрикса, такие как остеопонтин и остеокальцин, экспрессируются в клетках остеобластов, DMP1 экспрессируется в остеоцитах, что делает его кандидатом в биомаркеры активности остеоцитов.
Альтернативные названия: белок-1 матрикса дентина, белок-I матрикса дентина, DMP1, DMP-1.
Обнаружение антител к белку 1 матрикса дентина
Поликлональные антитела против дентинного матричного протеина-I представляют собой кроличьи поликлональные антитела, продуцируемые против KLH-конъюгированного пептида (90–111), происходящего от N-конца крысиного DMP1.Это антитело предназначено для обнаружения DMP1 человека, мыши и крысы.
.
Добавить комментарий