Протеин определение: Что такое протеин и как его принимать?

Что такое протеин и как его принимать?

Что такое протеин? Определение.

Протеин, он же белок – это органическое вещество, состоящее из аминокислот соединённых между собой и образующих полипептиды. Это немного упрощённое общее понятие данного термина. Что же касается протеина, как продукта спортивного питания, то здесь можно дать такое определение. Протеин – это пищевая спортивная добавка, в основе которой находится один или более источников белка, животного или растительного происхождения, а так же некоторые другие составляющие, придающие конечному продукту нужную консистенцию, вкус, запах и т.д.

Как протеин влияет на организм?

Белок является неотъемлемой частью нашего дневного рациона. Он крайне важен для полноценного функционирования всего организма в целом и отдельных его систем.

Но здесь кроется один подвох. По сути, любой белок в своей начальной форме не может усвоиться нашим организмом, потому что является чужеродным для него. Поэтому, с помощью пищеварения, он расщепляется до аминокислот, которые уже и усваиваются в кишечнике.

По сути, всё в нашем организме в той или иной мере состоит из аминокислот, а следовательно, на постоянной основе требуется некоторое их количество для поддержания нормальной функциональности и восстановления повреждённых тканей. Вот здесь мы и подходим к основной задаче протеина, как спортивной добавки.

Протеин как спортивная добавка!

Каждому спортсмену известно, что белок это строительный материал и его должно постоянно быть в избытке, если вы действительно хотите прогрессировать в своём тренировочном процессе. Естественно, в первую очередь вы должны потреблять белок из обычной пищи. Это вариант наиболее естественен для нас и подобный протеин будет хорошо усваиваться. Но при повышенных физических нагрузках скорость обмена веществ у человека существенно возрастает, а следовательно и потребление необходимых веществ должно расти. В какой-то момент становится проблематично есть много белковой пищи и на выручку приходит спортивное питание, а точнее разнообразные белковые смеси.

В мире спорта протеин как добавка занимает очень важную роль, но, несмотря на это, все всегда должны помнить, что это всего лишь добавка, к вашему обычному рациону питания. Ни в коем случае нельзя строить свою диету вокруг любых спортивных добавок. Они всегда должны занимать место запасного или дополнительного источника полезных веществ.

Основные виды белковых добавок

Можно по разному классифицировать белковые добавки, но самым распространённым способом является разделение их по происхождению белка, бывают такие виды:

Сывороточный

Наиболее распространённый вид белка, приобрёл свою популярность благодаря высокой скорости усвоения и хорошей биологической доступности. Его получают из сыворотки, как побочного продукта в молочной промышленности. Существует несколько фракций данного вида белка, ещё их называют степенями очистки: концентрат, изолят и гидролизат. Подробнее об этом виде белковых добавок читайте тут ➡️ «

Сывороточный протеин и его степени очистки (концентрат, изолят, гидролизат)«

Яичный

Протеин на основе яичного белка на полках магазинов встречается существенно реже, чем сывороточный. Это обуславливается более сложным и дорогостоящим процессом производства. В силу этого же фактора он не приобрёл такой широкой популярности как сыворотка. Но не уступает своему более распространённому собрату по биологическим качествам. Усваивается он немного дольше, но разница не существенна. По биологической доступности держится на таком же высоком уровне.

Казеин

Казеин или как его ещё называют молочный протеин, так же как и сыворотка является неким побочным продуктом молочной промышленности. Только это прямая противоположность сывороточному белку. Казеин усваивается дольше всего, благодаря особенностям строения своей молекулы. Данный процесс может длиться от 4 до 6 часов. Поэтому казеин и все его фракции считаются «ночным» протеином, так как чаще всего употребляется непосредственно перед сном, для длительного и постепенного насыщения организма всеми необходимыми аминокислотами.

Говяжий (мясной)

Вид белка, основным сырьём для которого становится мясо животных, чаще всего это говядина, иногда используется мясо птицы (куриное). Данный вид белка не является распространённым и появился как ответ на непереносимость лактозы у некоторого количества людей. Он полностью исключает какие-либо проблемы с усвоением молочной продукции и так же богат незаменимыми аминокислотами, как и сывороточный белок. Зачастую имеет своеобразный привкус при размешивании. Лучше всего заколачивать его на воде.

Комплексный

В самом названии данного подвида протеина уже есть подсказка. Такие добавки состоят из нескольких разнообразных источников белка и их фракций. Сделано это в первую очередь для того, что бы попасть по времени усвоения между сывороткой и казеином. Каждый вид белка в составе комплексного протеина будет усваиваться со своей скоростью, а следовательно чувство насыщения будет сохраняться более продолжительное время. Такой вариант идеально подойдёт для замены перекусов между приёмами пищи.

Растительный белок

Когда говорят о белке растительного происхождения, в первую очередь имеют в виду соевый протеин. Он заслужено считается менее востребованным из-за своих особенностей. «Бедный» аминокислотный состав, в котором основное место занимают самые распространённые аминокислоты, которых хватает и в обычной пище. Ко всему этому можно ещё добавить тот факт, что любой растительный белок будет немного хуже усваиваться вашим ЖКТ. Но некоторые категории людей находят для себя явные плюсы такого источника белка. Он существенно дешевле всех остальных аналогов, его могут употреблять вегетарианцы и люди, придерживающиеся поста.

Основные рекомендации по приёму протеина

Каждый из описанных видов белка имеет свои нюансы в приёме, которые желательно учесть при планировании дневного рациона питания. Но так же есть общие рекомендации.

1. Протеин это просто добавка и вы можете употреблять её когда угодно, в не зависимости от обстоятельств.
2. Сывороточный протеин усваивается быстро, потому его лучше пить утром до завтрака или непосредственно после тренировки, так как в это время организм больше всего требует необходимые для восстановления вещества.
3. Комплексные протеины принимают зачастую как некую замену перекусу между приёмами пищи из-за длительного чувства насыщения.
4. Казеин естественно лучше пить на ночь и получать от этого максимальную отдачу в виде постепенного вбрасывания в кровь необходимых аминокислот.
5. Любой протеин можно размешивать на воде или молоке.
6. Изоляты и гидролизаты лучше мешать на воде, так как они имеют наивысшую скорость усвоения, а обычное молоко будет существенно тормозить этот процесс. Хотя данная рекомендация не критична.
7. Средняя разовая порция это обычно 30-35 г продукта из которого вы получите 22-28 г чистого белка, готового к усвоению.
8. Принимайте 2-3 порции протеина в день и это даст вам хороший толчок в развитии мускулатуры.

Все интересующие вас дополнительные вопросы вы смело можете задавать нам в живом чате на сайте или же позвонив по контактным номерам в шапке сайта.

Протеин S свободный

Протеин S свободный – лабораторный тест, направленный на определение содержания в крови физиологического антикоагулянта и используемый в комплексном обследовании пациентов с подозрением на тромбофилии.

Синонимы русские

ПрS.

Синонимы английские

Protein S Ag Free, Free Protein S Antigen, fPS.

Метод исследования

Иммунотурбидиметрия.

Единицы измерения

Процент.

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

• Исключить из рациона жирную пищу в течение 24 часов до исследования.
• Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение в течение 30 минут до исследования.
• Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Протеин S – белок плазмы крови, относящийся к системе физиологических антикоагулянтов (веществ, препятствующих свертыванию крови). Он синтезируется в печени, эндотелиальных клетках и мегакариоцитах. Синтез протеина S протекает с участием витамина К. Протеин S циркулирует в крови в двух формах: свободной (около 40 % от общего количества) и в комплексе с регуляторным белком системы комплемента (C4b-binding Protein) – около 60 % соответственно. Доли свободной и связанной форм протеина S регулируются количеством С4bBP. Антикоагулянтной активностью обладает только свободный протеин S. Он ускоряет разрушение протеином С активированных V и VIII факторов свертывания, тем самым приводя к угнетению тромбообразования. Таким образом, протеин S играет важную роль в предотвращении излишнего образования тромбов: при его дефиците баланс в свертывающей системе крови сдвигается в сторону гиперкоагуляции. Недостаточность протеина S может носить приобретенный или наследственный характер.

Степень увеличения риска тромботических осложнений при приобретенном дефиците неизвестна. Снижение плазменной концентрации свободного протеина S может происходить при аутоиммунных, острых воспалительных заболеваниях или обострении хронических. Это объясняется увеличением уровня С4-компонента комплемента и, соответственно, С4b-переносящего белка (С4bBP) – доля связанного с ним протеина S увеличивается, а свободного – снижается. При болезнях почек, сопровождающихся нефротическим синдромом, также нарушается соотношение между свободной и общей формами протеина S из-за потерь свободной через почки. Тяжелые поражения печени, гиповитаминоз витамина К, терапия варфарином приводят к нарушению витамин К – зависимого синтеза протеина S, однако в связи с наличием других локаций синтеза протеина S значительного его дефицита в этом случае не отмечается.

Уровень протеина S может также снижаться при беременности, однако это не обязательно приводит к тромботическим событиям.

Гораздо более серьезное клиническое значение имеет наследственный дефицит протеина S. Ген, кодирующий данный белок, находится на третьей хромосоме. К настоящему моменту описано около 200 различных его мутаций. Недостаточность протеина S наследуется аутосомно-доминантно и является редким заболеванием. Человек получает от каждого из родителей по одному варианту (аллелю) гена протеина S. Если мутация имеет место в обоих аллелях, говорят о гомозиготной форме заболевания. Она встречается крайне редко (на данный момент в литературе описано всего два случая), проявляется у новорождённых и характеризуется развитием тяжелого диссеминированного свертывания крови – молниеносной пурпурой. При гетерозиготном варианте один из аллелей нормальный, а второй отсутствует или имеет мутацию, что приводит к синтезу только 50 % нормального протеина S (количественная и качественная недостаточность). Мутация в одном из аллелей приводит к синтезу дефектного белка, который не может выполнять свою антикоагулянтную функцию. Гетерозиготный дефицит протеина S в 10 раз увеличивает риск возникновения венозных и артериальных тромбозов, а также различных осложнений беременности (повторные выкидыши, преэклампсия, эклампсия, задержка внутриутробного развития плода).

В зависимости от содержания в крови общего количества протеина S и его свободной формы, различают три типа наследственного дефицита:

• I тип – количественная недостаточность – снижен уровень общей и свободной форм протеина S;
• II тип – качественная недостаточность – нормальный уровень общей и свободной форм, однако есть функциональная недостаточность;
• III тип – снижение свободной формы при нормальном количестве общей.

I и III являются наиболее распространенными типами и могут быть диагностированы при исследовании уровня свободного протеина S.

Уровень свободного протеина S исследуется с помощью метода иммунотурбидиметрии. Метод основан на классическом взаимодействии антиген-антитело. К исследуемой плазме добавляется первый латексный реагент, на поверхности которого адсорбирован С4bBP. Он с высоким сродством связывается со свободным протеином S, и этот комплекс запускает реакцию агглютинации со вторым латексным реагентом, содержащим моноклональное антитело против человеческого протеина S. Образовавшиеся агглютинаты изменяют мутность реакционной среды, которая будет прямо пропорциональна концентрации свободного протеина S в исследуемом образце плазмы. Это детектируется специальным фотометрическим прибором, который пересчитывает параметры изменения оптической плотности в цифры концентрации свободного протеина S.

Для чего используется исследование?

Исследование назначается для выявления дефицита протеина S, прежде всего наследственного характера. Несмотря на то что тактика ведения острого тромботического события не зависит от выявленного наследственного дефицита протеина S, его диагностика важна для проведения в последующем профилактических мер, которые позволят минимизировать риск повторных тромбозов.

Когда назначается исследование?

При комплексной диагностике тромбофилии, при наличии эпизодов артериальных или венозных тромбозов, а также тромбоэмболических осложнений, которые не имеют каких-либо других очевидных причин, особенно если они возникают у людей молодого возраста (моложе 50 лет), носят семейный характер, а также постоянно рецидивируют. Определение уровня свободного протеина S целесообразно также при комплексной диагностике причин развития тромботических осложнений в период беременности.

Что означают результаты?

Референсные значения

• Дети 1 день — 12 недель: 15 – 55%;
• дети 12 недель – 6 месяцев: 35 – 92%;
• дети 6 месяцев – 12 месяцев: 45 – 115%;
• дети 1 год – 5 лет: 62 – 120%;
• дети 5 лет – 9 лет: 62 – 130%;
• дети 9 лет – 17 лет: 60 – 140%;
• женщины: 54,7 – 123,7%;
• мужчины: 74,1 – 146,1%.

Повышенный уровень свободного протеина S обычно не связан с медицинской проблемой и считается клинически незначимым.

Снижение свободного протеина S наблюдается при врождённом дефиците, заболеваниях печени с нарушением ее синтетической функции, нефротическом синдроме, синдроме диссеминированного внутрисосудистого свертывания крови, некоторых системных заболеваниях (красная волчанка), лечении L-аспарагиназой, приеме непрямых антикоагулянтов (антагонистов витамина К), приеме эстрогенов (оральные контрацептивы), во время беременности и в послеродовом периоде.

 Скачать пример результата

Также рекомендуется

• Коагулограмма (протромбин (по Квику), МНО, фибриноген,  АЧТВ, D-димер)
• Протеин С
• Антитромбин III
• Волчаночный антикоагулянт
• Гомоцистеин
• Фактор свертываемости крови 5 (F5). Выявление мутации G1691A (Arg506Gln)
• Фактор свертываемости крови 2, протромбин (F2). Выявление мутации G20210A (регуляторная область гена)

Кто назначает исследование?

Гематолог, акушер-гинеколог, ангиохирург, генетик, врач общей практики, терапевт.

Литература

1. Henry’s Clinical Diagnosis and Management by Laboratory Methods, 23e  by Richard A. McPherson MD MSc (Author), Matthew R. Pincus MD PhD (Author). St. Louis, Missouri : Elsevier, 2016. Pages 798-799.
2. A Manual of Laboratory and Diagnostic Tests, 9th Edition, by Frances Fischbach, Marshall B. Dunning III. Wolters Kluwer Health, 2015. Pages 174-175.
3. Wintrobe’s clinical hematology / editors, John P. Greer, Daniel A. Arber, Bertil Glader, Alan F. List, Robert T. Means Jr., Frixos Paraskevas, George M. Rodgers. – 13th edition. Lippincott Williams & Wilkins, 2014. Page 1225.
4. Williams Hematology. 9th edition. By: Kenneth Kaushansky, Marshall Lichtman, Josef Prchal, Marcel M. Levi, Oliver Press, Linda Burns, Michael Caligiuri. McGraw-Hill Education, 2016. Pages 2222-2223.
5. Клиническая лабораторная диагностика: национальное руководство: в 2 т. – T. I / Под ред. В. В. Долгова, В. В. Меньшикова. – М.: ГЭОТАР-Медиа, 2012. С. 799-800.

Белки (протеины) | Кинезиолог

Здесь даны общие представления о белках. Подробнее о строении белков можно узнать на страничке Строение белков

Определение понятия

Белки (протеины, полипептиды) — это высокомолекулярные органические гетерополимеры (нерегулярные биополимеры), состоящие из цепочки остатков L-альфа-аминокислот, последовательно соединённых друг с другом пептидными связями.

Названию «белки», принятому в отечественной литературе, соответствует международный термин «протеины» (от греч. proteios — первый).

В живых организмах состав и последовательность аминокислотнах остатков в белках определяются генетическим кодом ДНК. При биосинтезе белков в большинстве случаев используется 20+1=21 стандартных аминокислот, которые называют «белковыми аминокислотами».

Оказывается, недостаточно просто синтезировать белок на рибосоме, его нужно ещё и дополнительно сформировать в определённую структуру и модифицировать, чтобы он начал эффективно выполнять свои функции. Самой распространенной посттрансляционной модификацией свежесозданного белка является гликозилирование — «украшение» белков сахарными (углеводными) полимерами. Эти полимерные углеводные ниточки, прицепившиеся к белковым молекулам, называются гликаны. Около 50% всех белков нашего организма, оказывается, гликозилированы. Получившиеся сложные молекулы называются протеогликаны, если гликаны составляют большую часть общей массы в модифицированном белке, или гликопротеиды, если их доля будет меньше, чем собственно белка. Вообще, ни один живой организм не обходится без структурных гликанов, связанных с белками. Даже условно живые вирусы обязательно гликозилированы, не говоря уже о бактериях.

Вообще-то известно уже примерно 250 способов модификации (видоизменения) белков помимо гликозилирования. Среди них, например, фосфорилирование, метилирование, сульфирование. Такие модифицированные белки могут сильно отличаться по своим свойствам от первоначального белка, синтезированного на рибосоме.

Классификация

Белки подразделяются на две группы:
1. Протеины (простые белки) — состоят только из аминокислот и при гидролизе практически не образуют других продуктов.
2. Протеиды (сложные белки) — состоят из собственно белковой части, построенной из α-аминокислот, и из соединенной с ней небелковой части, иначе называемой простетической группой. При гидролизе протеиды кроме α-аминокислот образуют и другие вещества, например, фосфорную кислоту, глюкозу, гетероциклические соединения и т. д.

1. Протеины
1) Альбумины. Растворимы в воде, при нагревании свертываются. Осаждаются насыщенными растворами солей (не осаждаются насыщенным раствором хлорида натрия NaCl, но могут быть осаждены при насыщении раствора сульфатом аммония). Имеют сравнительно небольшую молекулярную массу. При гидролизе дают мало гликоколя. Входят в состав белка яйца, сыворотки крови, молока, а также ферментов и семян растений.
2) Глобулины. Нерастворимы в воде. Растворяются в разбавленных растворах солей и осаждаются концентрированными растворами солей. Свертываются при нагревании. Имеют большую молекулярную массу, чем альбумины. Входят в состав мышечных волокон (миозин), яйца, молока, крови, растительных семян (конопля, горох).
3) Проламины. Нерастворимы в воде. Растворяются в 60—80%-ном спирте. Не свертываются при кипячении. Содержат много пролина. Входят в состав растительных белков (глиадин пшеницы, гордеин ячменя, зеин кукурузы).
4) Протамины. Сильные основания. Хорошо растворимы в воде, в разбавленных кислотах и щелочах. Не свёртываются при нагревании. Не содержат серы. Имеют простой аминокислотный состав (состоят преимущественно из диаминокислот) и низкую молекулярную массу. Входят в состав спермы и икры рыб, а также в состав сложных белков – нуклеопротеидов.
5) Гистоны. Менее сильные основания. Содержат значительное количество диаминокислот со свободными аминогруппами. Растворимы в воде и в разбавленных кислотах, но нерастворимы в разбавленных щелочах. Обычно образуют собственно белковые части сложных белков. В качестве примера можно назвать глобин – белок, входящий в состав сложного белка крови – гемоглобина. Гистоны являются белковой основой хромосом.
6) Склеропротеины. Прочные и стойкие. Нерастворимы в воде, растворах солей, кислот и щелочей (они растворяются лишь при длительной обработке концентрированными кислотами и щелочами, причем с расщеплением молекул). Устойчивы к гидролизу. Характерно высокое содержание серы. У животных выполняют опорные и покровные функции; в растениях не встречаются. Представители: коллаген – белковое вещество костей, кожи, хрящей, соединительных тканей; эластин – белок стенок кровеносных сосудов, сухожилий; кератин — белок шерсти, волос, рогового вещества, ногтей, эпидермиса кожи; фиброин – белок шелка.

2. Протеиды
1) Нуклеопротеиды. Гидролизуются на простой белок (чаще всего гистоны или протамины) и нуклеиновые кислоты. Последние в свою очередь гидролизуются с образованием углевода, фосфорной кислоты, гетероциклического азотистого основания. Растворимы в щелочах и нерастворимы в кислотах. Входят в состав протоплазмы, клеточных ядер, вирусов.
2) Фосфопротеиды. Гидролизуются на простой белок и фосфорную кислоту. Являются слабыми кислотами. Свертываются не при нагревании, а от действия кислот. К ним относятся казеин коровьего молока и вителлин – белок, входящий в состав яичного желтка.
3) Гликопротеиды. Гидролизуются на простой белок и углевод. Нерастворимы в воде. Растворяются в разбавленных щелочах. Нейтральны. Не свертываются при нагревании. Входят в состав слизей. Представитель: муцин, входящий в состав слюны.
4) Хромопротеиды. Распадаются при гидролизе на простой белок и красящее вещество. Пример: гемоглобин крови; при гидролизе он расщепляется, образуя белок глобин и красящее вещество гем красного цвета.
5) Липопротеиды. Это соединения белка с липидами. Содержатся в цитоплазме клеток, в сыворотке крови, в яичном желтке.

Белки классифицируются также по форме их молекул:
1) Фибриллярные (волокнистые) белки, молекулы которых имеют нитевидную форму; к ним относят фиброин шелка, кератин шерсти.
2) Глобулярные белки, молекулы которых имеют округлую форму; к ним относятся, например, альбумины, глобулины и ряд других, в том числе и сложные белки.

Видеоресурсы:

www.youtube.com/watch?v=gjW_XE0nPgI&feature=related Строение и структура белка, лекция.

Видео: О белках доступно

 

 

Определение содержания остаточного протеина А в терапевтических препаратах на основе протеинов и антител

На главную / Новости / Определение содержания остаточного протеина А в терапевтических препаратах на основе протеинов и антител 24.10.2019 Протеин А широко используется для хроматографической очистке иммуноглобулинов на производстве и в научных лабораториях. Но, вместе с тем, наличие протеина А является критическим показателем при производстве терапевтических антител и протеинов. Классические методы определения наличия протеина А (ИФА и ВЭЖХ) занимают много времени и имеют ограничения по применению в производственных условиях. Набор Residual Protein A, ForteBio позволяет определить даже следовые количества протеина А в препаратах после их очистки. Набор предназначен для анализа остаточного протеина А методом BLI с применением систем Octet, ForteBio. Преимущество технологии BLI в том, что для проведения анализа с использованием систем Octet не требуется выделение или дополнительные манипуляции с образцами. Этот подход, в совокупности с 96-луночным форматом, позволяет существенно ускорить процедуру анализа. Набор для определения остаточного белка A (RPA) ForteBio обеспечивает чувствительность для точного измерения до 100 пг / мл загрязняющего белка A в образцах, содержащих до 5 мг / мл антитела и совместим со всеми системами Octet, за исключением Octet K2. Дополнительная информация: Анализ остаточного Протеина А с применением системы Octet, ForteBio, англ. 11 стр. Фильтр Цена в валюте производителя / в рублях 18-5081 135 793,= 1 436,= EUR 18-5128 91 745,= 970,= EUR OCTET QKE Высокочувствительная система Octet QKE позволяет проводить характеризацию малых молекул, а также производить фрагментный анализ белков. Анализ до 8 образцов одновременно, с загрузкой из 96-луночного планшета. Система Octet QKE обеспечивает широкий динамический диапазон измерения (от 0,05 мкг / мл IgG), диапазоном kD от 0,1 мМ до 0,1 нМоль. В число популярных промышленных применений Octet QKE входят скрининг экспрессии кодирующих генов, скрининг эпитопного взаимодействия антиген-антитело, а также оценка клеточных линии для оптимизации процесса культивирования на производстве. Система Octet QKE идеальна как для аналитических лабораторий, где занимаются исследованиями структуры и функций белка, так и для небольших частных лабораторий, занимающихся скринингом белков массой от 5кДа. Технические характеристики: диапазон аффинности — от 0,1 мМ до 0,1 нМоль; молекулярный вес анализируемых белков — от 5000 Да; минимальный объем пробы — 0,2 мл; количество одновременно измеряемых образцов — 8; формат загрузки образцов — 96 луночный планшет; совместимость с роботизированными системами — нет; возможность многостадийных исследований — да; габариты, Ш × Г × В, см — 43 × 53 × 47; вес, кг — 24,5. Отправьте заявку на бесплатное тестирование оборудования Сергею Ирхину [email protected]. Изучение кинетики связывания и определение аффинности с использованием технологии BLI (видео). Аналитические системы Octet, ForteBio (Pall), брошюра, англ, 9 стр. Анализ взаимодействия антител FcRn с помощью систем Octet, ForteBio (Pall), англ., 13 стр. Кинетический анализ связывания антител с мембранным протеином, ForteBio (Pall), англ., 5 стр. OCTET HTX Высокочувствительная и высокопроизводительная система изучения и характеризации как крупных, так и малых молекул с использованием технологии BLI, обладающая высочайшей пропускной способностью. Система Octet HTX оснащена автозагрузчиком на 2 планшета по 96 или 384 лунки и 96-канальным детектором, что позволяет анализировать до 96 образцов одновременно, обеспечивая высочайшую производительность. Технические характеристики: диапазон аффинности – от 1 мМ до 10 пМоль; молекулярный вес анализируемых белков – от 150 Да; минимальный объем пробы – 0,04 мл; количество одновременно измеряемых образцов – 96; формат загрузки образцов – 2 планшета 96 или 384 лунки; совместимость с роботизированными системами – да; возможность многостадийных исследований – да; габариты, Ш х Г х В, см – 80 х 80 77; вес, кг – 90. Отправьте заявку на бесплатное тестирование оборудования Сергею Ирхину [email protected]. Изучение кинетики связывания и определение аффинности с использованием технологии BLI (видео). Аналитические системы Octet, ForteBio (Pall), брошюра, англ, 9 стр. Анализ взаимодействия антител FcRn с помощью систем Octet, ForteBio (Pall), англ., 13 стр. Кинетический анализ связывания антител с мембранным протеином, ForteBio (Pall), англ., 5 стр. OCTET RED384 Высокочувствительная и высокопроизводительная система анализа и характеризации крупных молекул с использованием технологии BLI, обладающая возможностью интеграции в автоматизированную линию. Octet RED384 имеет 16 каналов измерения и автозагрузчик на 2 планшета формата 96 или 384 лунки, что обеспечивает повышенную производительность. Высокая чувствительность и высокая пропускная способность системы Octet RED384 делают её фаворитом для скрининга небольших библиотек белковых молекул и анализа матриц молекул белков. Технические характеристики: диапазон аффинности – от 1 мМ до 10 пМоль; молекулярный вес анализируемых белков – от 150 Да; минимальный объем пробы – 0,04 мл; количество одновременно измеряемых образцов – 16; формат загрузки образцов – 2 планшета 96 или 384 лунки; совместимость с роботизированными системами – да; возможность многостадийных исследований – да; габариты, Ш х Г х В, см – 80 х 80 77; вес, кг – 68,2. Отправьте заявку на бесплатное тестирование оборудования Сергею Ирхину [email protected]. Изучение кинетики связывания и определение аффинности с использованием технологии BLI (видео). Анализ взаимодействия антител FcRn с помощью систем Octet, ForteBio (Pall), англ., 13 стр. Аналитические системы Octet, ForteBio (Pall), брошюра, англ, 9 стр. Кинетический анализ связывания антител с мембранным протеином, ForteBio (Pall), англ., 5 стр.

Лаборатория

Контроль качества на всех этапах производственного процесса:

• Входной контроль сырья
• Мониторинг производственного процесса
• Анализ готовой продукции 

Более 20 методов анализа сырья и готовой продукции, в том числе: 

• высокоэффективная жидкостная хроматография (ВЭЖХ),
• атомно-абсорбицонная спектрометрия (ААС),
• спектрофотометрия

Современное оборудование позволяет проводить анализы быстро и с необходимой точностью.

Персонал: 5 человек прошли обучение у производителей приборов.

Арбитражный склад сырья и готовой продукции хранит пробы в течение всего срока годности.

Нормативная документация: Аналитическая лаборатория проводит анализы в строгом соответствии с нормативной документацией – ГОСТами, методиками и рабочими инструкциями.

Сотрудничество с Новосибирской и Кемеровской межобластными ветеринарными лабораториями.

Основные лабораторные исследования

Определение содержания белка по Къельдалю и Барштейну

Энерго-протеиновое соотношение – один из важнейших показателей кормов. Нехватка протеина в кормах приводит к ухудшению вкусовых качеств продукции, накоплению жира в организме, снижению яичной продуктивности. Перекос же в сторону избытка протеина приводит к тому, что «лишний» протеин не усваивается организмом, а проходит «транзитом», что оборачивается лишними кормозатратами.

Определение общего азота (сырого протеина) проводится по методу Кьельдаля.

Протеин, определяемый по методу Кьельдаля, называется сырым потому, что определяется не только белковый азот, но и азот небелковых азотистых соединений (нитратов, аммиачных солей, свободных аминокислот и их солей и пр.).

Для оценки, какую часть из сырого протеина составляет истинный протеин, используется метод Барнштейна.

Белок (истинный протеин) отделяют от небелкового азота, свободных аминокислот, дипептидов и пр.

По разнице между сырым протеином и протеином по Барнштейну оценивают качество рыбной муки. Для качественной рыбной муки разница должна быть в пределах 4-8 %. Если она меньше 4%, это косвенно указывает на фальсификацию рыбной муки мясной и/или перьевой мукой, а если больше 8% — на фальсификацию небелковым азотом неорганического происхождения.

Определение содержания витаминов и аминокислот методом ВЭЖХ

Для своего роста организм птицы синтезирует протеин из аминокислот, которые, соединяясь в цепочки в соответствии с генетическим кодом, образуют белки. Если аминокислоты, необходимой для удлинения протеиновой цепочки, не достаточно, синтез белка останавливается.

Сбалансированность рациона по витаминам не менее важна. Вот лишь несколько примеров. При избытке витамина А ухудшается всасывание витамина Е, снижается усвоение каротиноидов. В результате несушка откладывает яйца с бледным желтком. При избытке витаминов А и D3 на фоне дефицита лизина и метионина у несушки может развиться алиментарная дистрофия.

Содержание аминокислот и витаминов А, D3, Е, С, К3 и группы В в пробах сырья и готовой продукции определяется методом высокоэффективной жидкостной хроматографии (ВЭЖХ).

Исследуемые компоненты экстрагируют из навески и вводят в хроматограф. Прибор в автоматическом режиме анализирует пробы и стандарты, идентифицирует хроматографические пики исследуемых компонентов; исходя из площади пика, рассчитывает концентрации и выдает отчет по всем параметрам.

Определение содержания металлов методом ААС

Микроэлементы, как и витамины, жизненно необходимы для организма птицы. При их дефиците нарушается обмен веществ, снижается устойчивость к заболеваниям, замедляется рост, ухудшаются репродуктивные качества. Так медь влияет на качество инкубационного яйца, марганец – на рост птицы, перазис, плотность скорлупы и выводимость молодняка, цинк – на скорость роста и развитие перьевого покрова. Кобальт стимулирует образование эритроцитов и оказывает влияние на синтез белка в организме. Нехватка железа приводит к амнезии у молодняка, а переизбыток тормозит усвоение меди.

Содержание в сырье и продукции микроэлементов (Cu, Mn, Fe, Zn, Co) исследуется на атомно-абсорбционном спектрометре (ААС). Проводится сравнение поглощения резонансного излучения свободных атомов металла, образующихся в пламени при введении в него раствора анализируемой пробы, и растворов с известными массовыми концентрациями определяемых металлов.

Определение содержания кальция и фосфора

Нарушение кальций-фосфорного соотношения снижает усвоение кальция, приводит к выводу его из организма. Особенно дисбаланс этих макроэлементов сказывается на молодняке, приводя к хондродистрофии, дисхрондоплазии большой берцовой кости, рахиту, «скрученности». У взрослой птицы снижается качество скорлупы, увеличивается процент насечки и боя яйца. Недостаточное усвоение кальция приводит к воспалению суставов птицы, хрупкости скелета, а его избыток — к ломкости и выпадению пера.

Для определения содержания кальция пробу сжигают в муфельной печи (минерализация методом сухого озоления). Затем золу растворяют в кислоте, разбавляют водой, отстаивают. Отбирают аликвоту (пробу прозрачного раствора) и титруют ее раствором Тирилона Б в присутствии индикатора и спец реактивов.

Содержание фосфора определяется фотометрическим методом. Пробу сжигают в муфельной печи, золу растворяют в кислоте, разбавляют водой, отстаивают. Отбирают аликвоту, добавляют окрашивающий раствор и исследуют на спектрофотометре, который в автоматическом режиме выдает концентрацию фосфора.

Определение токсичности биопробой на простейших

Корма и входящее сырье из-за токсичности могут стать непригодны для скармливания поголовью. Причин может быть несколько: тяжелые металлы, микотоксины, сорные ядовитые злаки и т.д.

Контроль токсичности кормов и сырья проводится биопробой на простейших. Из анализируемых продуктов ацетоном и водой извлекаются различные фракции токсичных веществ, затем изучается воздействие водных растворов этих фракций на культуру инфузорий.

Определение содержания натрия и хлорида натрия

Недостаток или избыток натрия в рационе приводит к дисбалансу по калий-натриевому соотношению и как следствие – нарушению осматического давления жидкости в организме птицы. Избыток поваренной соли в рационе способствует замедлению роста, изменениям в кровеносных сосудах, повышает артериальное давление, вызывает отек и судороги. Солевое отравление особо опасно для молодняка.

Для определения содержания в пробе натрия и хлорида натрия белковые вещества осаждаются раствором кислоты, затем проводится титрование хлоридов в кислой вытяжке по Фольгарду.

Определение кислотного числа жира

При длительном или неправильном хранении комбикормов и их компонентов, в них образуются токсичные продукты окисления жиров. Скармливание птице таких кормов приводит к воспалению кишечника, снижению гемоглобина крови, а в сыворотке крови — каротина, витамина Е, резко увеличивается содержание токсичных продуктов распада липидов, уменьшается содержание витаминов Е и А в печени, повышается кислотное число внутреннего жира. В инкубационных яйцах снижается содержание каротиноидов, витаминов А и Е, повышается кислотное число желтка.

Проводится объемное титрование свободных жирных кислот, извлеченных из продукта экстрагированием эфиром.

Определение активности уреазы в жмыхах и шротах

Уреаза не только снижает усвояемость питательных веществ корма — в результате потребления таких кормов у птицы могут развиться гастрит, гепатит, нефрит, отек легких.

Для определения активности уреазы шротов и жмыхов определяется изменение рН фосфатного раствора, который образуется в результате воздействия уреазы на содержащуюся в растворе мочевину.

Определение крошимости гранул

Крепкая гранула – залог сохранения его гранулометрического состава при механической подаче и полной поедаемости корма, что особенно важно для обеспечения высокой сохранности и суточных привесов молодняка первой недели жизни.

Определяется массовая доля гранул комбикорма или комбикормового сырья, разрушившихся в результате испытания на ситах.

Определение влажности сырья и продукции

Повышенная влажность кормов и кормового сырья приводит к образованию грибков и плесени, выделяющих микотоксины, о действии которых мы уже упоминали выше.

Измеряется разность массы навески до и после высушивания при постоянной температуре 1300С с последующим вычислением массовой доли убывшей влаги, выраженной в процентах.

Экспресс-анализ кормов и сырья на инфракрасном анализаторе

Быстрый и эффективный метод определения таких показателей, как: протеин, влага, кальций, фосфор, клетчатка, жир, соль, кислотность, зола.

Определяется относительный спектральный коэффициент диффузного отражения размолотого зерна или продуктов его переработки в ближней инфракрасной области спектра (1400-2400 нм).

Мука рыбная

Рыбная мука является наиболее дорогим сырьем на рынке кормов. Для получения рыбной муки с высокими показателями питательности необходимо использовать качественное сырье и точно соблюдать технологию приготовления. Снижение содержания протеина даже на 2-3% уменьшает ее стоимость. В связи с этим у продавцов рыбной муки появляется соблазн повысить уровень протеина за счет ввода неорганических азотосодержащих соединений (карбамида, аммонийных солей и пр.). Подобного рода замена недопустима, так как может вызвать у поголовья симптомы аммиачного отравления. Использование для производства рыбной муки недоброкачественного сырья (трудноперевариваемых частей рыбы – костей, голов, плавников) также приводит к снижению ее биологической ценности.

Основные добавки, используемые при фальсификациях рыбной муки: 

1. Карбамид (мочевина) и/или другие неорганические источники азота (селитра, аммонийные соли). Карбамид часто используют для повышения азота в кормах для жвачных животных, однако включение карбамида в рационы для свиней и птицы недопустимо. 
2. Мука животного происхождения. Она содержит меньше «сырого протеина» по количеству и питательности, чем натуральная рыбная мука, но в два раза дешевле. 
3. Перьевая мука в основном используется как дешевый источник сырого протеина, так как может содержать его до 80%, однако степень усвоения такой муки значительно ниже, чем рыбной. 
4. Мука из ракообразных и других морских организмов содержит протеин в недоступной для животных форме. 
5. Другие — соевый шрот, отруби, карбонат кальция. 

Схема контроля качества рыбной муки лабораторией ОТК «БиоПро» 

1. Органолептический анализ: цвет, консистенция, запах рыбной муки; запах и консистенция жира.  
2. Анализ токсичности муки. При фальсификации рыбной муки неорганическими источниками азота (солями аммония и/или селитрами) водный экстракт также токсичен. 
3. Определение кислотного числа жира (КЧЖ). Данные исследования позволяют оценить качество жира рыбной муки. Для рыбной муки, КЧЖ должно быть не более 20 мг КОН на 1 г жира. 
4. Анализ на содержание сырого протеина по Кьельдалю и протеина по Барнштейну 

Определение сырого протеина проводят по методу Кьельдаля. Сущность метода заключается в разрушении органического вещества серной кислотой в присутствии катализатора, высвобождении продукта реакции щелочью и последующей отгонке. Количество образовавшегося аммиака определяют титрованием. 

Чтобы оценить, какую часть из сырого протеина составляет истинный протеин, используют другие методы исследования. 

Очень показателен метод определения протеина по Барнштейну. При определении протеина по Барнштейну полипептидные цепи (истинный протеин) выпадают в осадок под воздействием сернокислой меди, а в растворе остается небелковый азот, свободные аминокислоты, дипептиды. Раствор фильтруют, а фильтр с осадком используют для определения протеина по Кьельдалю. 

По разнице между сырым протеином и протеином по Барнштейну оценивают качество рыбной муки. Для качественной рыбной муки разница должна быть в пределах 4 – 8 %. Если она меньше 4%, то это косвенно указывает на фальсификацию рыбной муки мясной и/или перьевой мукой, а если больше 8%, то зачастую фальсификация небелковым азотом неорганического происхождения. 

ВЭЖХ

Качество кормов в современном интенсивном животноводстве и в птицеводстве является важнейшим фактором, определяющим рентабельность производства. Только правильно сбалансированные корма обеспечивают максимально высокий прирост веса в единицу времени. В таких кормах должны содержаться, в частности, в определенных количествах незаменимые аминокислоты лизин, метионин, триптофан и др. , витамины С, В1, В2, В3, В4, В5, В6, В12, РР, Н, К. Отсутствие или недостаточное количество даже одного из этих компонентов приводит к соответствующей потере его (корма) пищевой ценности и соответствующей потере качества мяса. 

Перечисленные выше компоненты корма являются весьма трудными объектами для анализа, особенно тогда, когда их необходимо определять в самих кормах или в комплексных витаминных концентратах. Практически единственным методом анализа, пригодным для решения таких задач, является метод высокоэффективной жидкостной хроматографии (ВЭЖХ). Достоверность получаемых им результатов во много раз превышает достоверность данных, получаемых «классическими» методами анализа. Другое важнейшее достоинство ВЭЖХ — высокая производительность, обусловленная тем, что большинство компонентов определяются в рамках одной аналитической процедуры, продолжительность которой составляет 20-30 мин.

Метод основан на извлечении водорастворимых витаминов из витаминных концентратов водно-метанольным раствором перхлората лития, а жирорастворимых витаминов — метанолом. После центрифугирования полученные растворы вводят в хроматограф, где витамины разделяются на колонке с обращенно-фазным сорбентом С-18. Хроматограммы записывают одновременно на 6 длинах волн, каждая из которых обеспечивает оптимальную чувствительность по одному из определяемых витаминов.

Хроматограф позволяет в автоматическом режиме проанализировать до 46 проб и стандартов с последующей автоматической идентификацией хроматографических пиков, расчетом концентраций витаминов и с автоматически выдачей отчета по всем анализам.

Белки (протеины, полипептиды)

Дано определение, состав, структура и функции белков организма человека. Приведена их классификация. Описаны синтез и катаболизм белков.

 

Белки (протеины, полипептиды)

Определение

Белки – высокомолекулярные азотсодержащие соединения, состоящие из аминокислот.

Молекулярная масса белков

Белки, являясь высокомолекулярными соединениями, характеризуются большими величинами молекулярной массы. Молекулярная масса измеряется в Дальтонах (1Да=1,66 10^-24  г.) Например, белок инсулин обладает молекулярной массой 6000 Да, миоглобин — 17000 Да, миозин – 500000 Да.

Состав белков

Несмотря на то, что в составе белковой молекулы могут входить десятки, сотни и тысячи аминокислот, все белки синтезируются из 20 видов аминокислот. Эти аминокислоты имеют следующие названия: глицин, аланин, серин, цистеин, треонин, метионин, валин, лейцин, изолейцин, аспарагиновая кислота, аспарагин, глутаминовая кислота, глутамин, лизин, аргинин, фенилаланин, тирозин, триптофан, гистидин, пролин.

Структура белков

Различают четыре уровня структурной организации молекулы белка (рис.1).

Рис.1. Структуры белков

Первичная структура. Аминокислоты соединяясь друг с другом пептидной связью образуют длинные неразветвленные цепи – полипептиды.

Вторичная структура. Эта структура белков характеризует их определенную пространственную организацию. Например, многие белки имеют форму спирали. Фиксируется вторичная структура дисульфидными и водородными связями.

Третичная структура.  Третичная структура отражает пространственную организацию вторичной структуры. Например, вторичная структура в виде спирали может укладываться в пространстве в виде глобулы, то есть иметь шаровидную или эллипсовидную форму. Примером белка, обладающего третичной структурой является миоглобин.

Четвертичная структура. Этой структурой обладают некоторые белки. Четвертичная структура – сложное образование, состоящее из нескольких белков, имеющих свою первичную, вторичную и третичную структуры. Примером белка, обладающего четвертичной структурой является гемоглобин.

Классификация белков

Существуют разные классификации белков. Приведу две классификации.

Согласно первой классификации белки делятся на простые (протеины) и сложные (протеиды). Простые белки состоят только из аминокислот. Пример: альбумины и глобулины крови. В молекуле сложного белка, кроме аминокислот, имеется еще неаминокислотная часть. В зависимости от неаминокислотной части выделяют такие сложные белки как нуклеопротеиды (содержат нуклеиновую кислоту), липопротеиды (содержат липоид) и. т.д.

Согласно второй классификации белки делятся на группы на основе своей пространственной формы. Различают глобулярные и фибриллярные белки. Молекулы глобулярных белков имеют шаровидную или эллипсовидную форму. Примерами таких белков являются альбумины и глобулины крови. Молекулы фибриллярных белков вытянутые. Их длина значительно превышает их диаметр. Примером фибриллярного белка является белок коллаген.

Функции белков

Функции, которые выполняют белки в организме настолько важны, что белки еще называют протеинами (от греч. слова proteus – первый, главный). Различают следующие функции белков в организме человека.

1. Структурная (строительная, пластическая). Белки являются универсальным строительным материалом, из которого строятся все структурные образования организма и прежде всего все клетки и внутриклеточные органеллы (например, миофибриллы мышечного волокна).
2. Каталитическая. В организме человека имеются особые белки, являющиеся катализаторами химических реакций. Эти белки получили название ферменты или энзимы.
3. Сократительная. Благодаря белкам, входящих в состав миофибрилл происходит сокращение мышц человека.
4. Регуляторная. Белки могут взаимодействовать как с кислотами, так и с основаниями, поэтому белки являются важнейшими буферами организма, поддерживающими кислотность внутренней среды организма на необходимом уровне.
5. Транспортная. Белковые молекулы достаточно большие и хорошо растворяются в воде. Поэтому они могут переносить различные нерастворимые в воде соединения. Белок гемоглобин участвует в переносе кислорода от легких к различным органам. Белки крови – альбумины переносят с током крови различные нерастворимые в воде вещества (жиры, жирные кислоты, гормоны).
6. Защитная. Белки крови глобулины участвуют в свертывании крови и в обеспечении иммунитета.
7. Энергетическая. Окисление белков сопровождается выделением энергии.

Перевариваривание белков в организме человека

В организм человека с пищей попадает в сутки около 100 г белков.

Расщепление белков начинается в полости желудка под воздействием желудочного сока, содержащего протеолитический фермент пепсин. Под воздействием пепсина в белках разрываются пептидные связи, образующие первичную структуру. В результате белковые молекулы превращаются в смесь полипептидов различной длины.

Дальнейшее переваривание белков протекает в тонкой кишке под воздействием ферментов: трипсина, химотрипсина и эсталазы, которые синтезируются в поджелудочной железе. В результате полипептиды расщепляются до олигопептидов, состоящих из нескольких аминокислот.

Завершается переваривание белков в тонкой кишке под воздействием ферментов кишечного сока. Образовавшиеся в результате этого процесса аминокислоты всасываются в кровь и по воротной вене поступают в печень и далее попадают в большой круг кровообращения.

Синтез белков

Синтез белков протекает в четыре этапа.

Первый этап синтеза белков протекает в ядрах клеток и называется транскрипцией.

Второй этап синтеза белков протекает в цитоплазме клетки и называется рекогницией.

Третий этап синтеза белков протекает на рибосомах и называется трансляцией.

Четвертый этап синтеза белков протекает в эндоплазматической сети и комплексе Гольджи и называется процессингом.

Более подробно синтез белков в мышечных волокнах описан в отдельной статье.

---

Более подробно строение и функции мышц описаны в моих книгах

---

Катаболизм белков

В организме человека происходят одновременно два процесса: синтез белков и их распад (катаболизм). В тканях организма катаболизм белков происходит под воздействием внутриклеточных протеиназ, которые называются катепсинами. Эти ферменты локализованы в лизосомах.

Также катаболизм белков осуществляется особыми мультиферментными комплексами, которые называются протеосомы.

По данным С.С. Михайлова (2009) в сутки внутриклеточному протеолизу подвергается 200-300 г собственных белков организма. При этом при распаде как пищевых, так и собственных белков организма образуются одни и те же 20 видов аминокислот.

Литература

1. Михайлов С.С. Спортивная биохимия. – М.: Советский спорт, 2009.– 348 с.

С уважением, А.В. Самсонова

Протеин. Основные понятия | Ветеринария и зоотехния

Сырой протеин — это общее количество азотосодержащих веществ в корме. Определяется сырой протеин по методу Къельдаля, путём отгонки аммиака с концентрированной серной кислотой. При этом все вещества корма разрушаются до углекислого газа и воды, а азот, связываясь с серной кислотой образует нерастворимую соль — сернокислый аммоний.
Понятие «сырой протеин» отличается от понятия «белок».
Белки (протеины) состоят из аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. Определяют содержание белка так же по азоту (метод Барнштейна), однако на этапе подготовки пробы для анализа белковые вещества отделяются от небелковых (см. ГОСТ 28178-89).

Небелковые вещества, которые входят в состав сырого протеина — амиды. Амиды включают в себя нитраты, нитриты, содержащие азот гликоиды, свободные аминокислоты и их соли. Они являются продуктом обмена белков у растений. Брожение, происходящее в силосной массе увеличивает количество амидов за счёт разрушение белка. Значительное количество амидов обнаруживается у молодых растений. Амиды используются микрофлорой рубца для построения собственного тела. В дальнейшем микробный белок переваривается и используется животным. Жвачные животные  могут использовать до 30% небелкового азота. Оптимальным считается, если на 1 часть амидов приходиться 2 или 3 части белка. На этом основано использование небелковых добавок в кормлении животных с многокамерным желудком. Для могогастричных животных, например свиней, амиды — яд. Нитраты и нитриты, попадая с пищей, всасываются и образуют нерастворимое соединение с гемоглобином — метгемоглобин. Это приводит к кислородному голоданию (гипоксии) и гибели животного.
Таким образом, в сырой протеин включаться как белковые, как и не белковые вещества.
Часть протеина которая периваривается (используется животным) называется переваримым протеином. Это понятие применимо к моногастричным животным, так как там можно чётко определить, какая часть протеина от принятой с кормом была усвоена. У животных с многокамерным желудком следует говорить о ращепляемом и неращепляемом (трудноращепляемом, защищённом) протеине.
Расщепляемость протеина зависит от его растворимости, то есть способности растворятся в рубцовом содержимом. Чем выше растворимость, тем больше будет доступность протеина для ферментов и микроорганизмов в рубце.
Таким образом ращепляемый протеин — это часть протеина корма, которая расщепляется в преджелудках под действием микроорганизмов.
Нерасщепляемый или защищённый протеин — часть протеина, которая проходит через преджелудки без изменений и переваривается самим животным.

Определение белка по Merriam-Webster

защита | \ ˈPrō-ˌtēn также ˈprō-tē-ən \

1 : любое из различных природных чрезвычайно сложных веществ, которые состоят из аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями, содержат элементы углерод, водород, азот, кислород, обычно серу, а иногда и другие элементы (такие как фосфор или железо), и включают многие важные биологические соединения (например, ферменты, гормоны или антитела)

2 : общее азотистое вещество в растительных или животных веществах

6.2: Определение белка — Medicine LibreTexts

Цели обучения

• Классифицируйте различные типы аминокислот.
• Опишите, чем белок отличается по структуре от углеводов и липидов.

Белок составляет примерно 20 процентов человеческого тела и присутствует в каждой отдельной клетке. Слово «белок» — это греческое слово, означающее «исключительно важный». Белки называют рабочими лошадками жизни, поскольку они обеспечивают структуру тела и выполняют широкий спектр функций.Благодаря богатым белком мышцам вы можете стоять, ходить, бегать, кататься на коньках, плавать и т. Д. Белок необходим для правильного функционирования иммунной системы, пищеварения, роста волос и ногтей, а также участвует во многих других функциях организма. Фактически, по оценкам, в человеческом теле существует более ста тысяч различных белков. В этой главе вы узнаете о компонентах белка, важной роли, которую белок выполняет в организме, о том, как организм использует белок, о рисках и последствиях, связанных с избытком или недостатком белка, и о том, где найти здоровые источники белка. ваша диета.

Ваши богатые белком мышцы позволяют телу увеличивать силу и двигаться, что позволяет вам получать удовольствие от многих занятий. Австралия — Япония, 24 марта 2012 года в Международном центре софтбола Хокер. (CC-SA-BY 3.0; Лаура Хейл)

Что такое белок?

Проще говоря, белки — это макромолекулы, состоящие из аминокислот. Аминокислоты обычно называют строительными блоками белка. Белки имеют решающее значение для питания, обновления и продолжения жизни.Белки содержат элементы углерод, водород и кислород так же, как углеводы и липиды, но белки являются единственным макроэлементом, содержащим азот. В каждой аминокислоте элементы расположены в определенной конформации вокруг углеродного центра. Каждая аминокислота состоит из центрального атома углерода, соединенного с боковой цепью, водорода, азотсодержащей амино группы , карбоновой группы и кислоты — отсюда и название «аминокислота». Аминокислоты отличаются друг от друга тем, какая конкретная боковая цепь связана с углеродным центром.

Рисунок \ (\ PageIndex {1} \): Структура аминокислот

Аминокислоты содержат четыре элемента. Расположение элементов вокруг углеродного центра одинаково для всех аминокислот. Отличается только боковая цепь (R).

Все в боковой цепи

Боковая цепь аминокислоты, иногда называемая группой «R», может быть такой же простой, как одна водородная связь с углеродным центром, или такой сложной, как шестиуглеродное кольцо, связанное с углеродным центром.Хотя каждая боковая цепь из двадцати аминокислот уникальна, между ними есть некоторые химические сходства. Следовательно, их можно разделить на четыре разные группы (Рисунок \ (\ PageIndex {2} \)). Это неполярные, полярные, кислотные и основные.

• Неполярные аминокислоты. Неполярные аминокислоты включают аланин (Ala), лейцин (Leu), изолейцин (Ile), пролин (Pro), триптофан (Trp), валин (Val), фенилаланин (Phe) и метионин (Met). Боковые цепи этих аминокислот представляют собой длинные углеродные цепи или углеродные кольца, что делает их громоздкими.Они гидрофобны, то есть отталкивают воду.
• Полярные аминокислоты. Полярные аминокислоты — это глицин (Gly), серин (Ser), треонин (Thr), цистеин (Cys), тирозин (Tyr), аспарагин (Asn) и глутамин (Gln). Боковые цепи полярных аминокислот делают их гидрофильными, то есть водорастворимыми.
• Кислотные аминокислоты. Кислые аминокислоты представляют собой отрицательно заряженные гидрофильные аминокислоты и включают аспарагиновую кислоту (Asp) и глутаминовую кислоту (Glu).
• Основные аминокислоты. Основные аминокислоты являются положительно заряженными гидрофильными аминокислотами и включают лизин (Lys), аргинин (Arg) и гистидин (His).

Рисунок \ (\ PageIndex {2} \): Аминокислоты подразделяются на четыре группы. Это неполярные, полярные, кислотные и основные.

Незаменимые и заменимые аминокислоты

Аминокислоты дополнительно классифицируются на основе пищевых аспектов. Вспомните, что существует двадцать различных аминокислот, и мы требуем, чтобы все они производили множество различных белков, встречающихся в организме (Таблица \ (\ PageIndex {1} \)).Одиннадцать из них называются заменимыми аминокислотами, потому что организм может их синтезировать. Однако девять из аминокислот называются незаменимыми аминокислотами, потому что мы не можем синтезировать их вообще или в достаточных количествах. Они должны быть получены из рациона. Иногда в младенчестве, росте и в болезненных состояниях организм не может синтезировать достаточное количество некоторых заменимых аминокислот, и с пищей требуется их большее количество. Эти типы аминокислот называются условно незаменимыми аминокислотами.Пищевая ценность белка зависит от того, какие аминокислоты он содержит и в каком количестве.

Таблица \ (\ PageIndex {1} \): незаменимые и заменимые аминокислоты

Essential	Несущественное
Гистидин	Аланин
Изолейцин	Аргинин *
лейцин	Аспарагин
Лизин	Аспарагиновая кислота
метионин	Цистеин *
фенилаланин	Глутаминовая кислота
Треонин	Глютамин *
Триптофан	Глицин *
Валин	Пролин *
	Серин
	Тирозин *
* Условно незаменимый

Множество различных типов белков

Как уже говорилось, в организме человека насчитывается более ста тысяч различных белков.Производятся разные белки, потому что существует двадцать типов встречающихся в природе аминокислот, которые объединены в уникальные последовательности. Кроме того, белки бывают разных размеров. Гормон инсулин, регулирующий уровень глюкозы в крови, состоит всего из пятидесяти одной аминокислоты; тогда как коллаген, белок, который действует как клей между клетками, состоит из более чем тысячи аминокислот. Титин — самый крупный из известных белков. Он отвечает за эластичность мышц и состоит из более чем двадцати пяти тысяч аминокислот! Обильные вариации белков обусловлены бесконечным количеством аминокислотных последовательностей, которые могут быть образованы.Чтобы сравнить, сколько разных белков можно создать из 20 аминокислот, подумайте о музыке. Вся музыка, существующая в мире, была получена из базового набора из семи нот C, D, E, F, G, A, B и их вариаций. В результате получается огромное количество музыки и песен, состоящих из определенных последовательностей этих основных музыкальных нот. Точно так же двадцать аминокислот могут быть связаны друг с другом в невероятное количество последовательностей, гораздо большее, чем возможно для семи музыкальных нот для создания песен.В результате могут быть созданы огромные вариации и потенциальные аминокислотные последовательности. Например, если аминокислотная последовательность для белка состоит из 104 аминокислот, возможные комбинации аминокислотных последовательностей равны 20 ¹⁰⁴ , что составляет 2 с 135 нулями!

Строительные белки с аминокислотами

Построение белка состоит из сложной серии химических реакций, которые можно суммировать в три основных этапа: транскрипция, трансляция и сворачивание белка (рисунок \ (\ PageIndex {3} \)).Первым шагом в создании белка является транскрипция (копирование) генетической информации из двухцепочечной дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК) в одноцепочечную макромолекулу-мессенджер рибонуклеиновую кислоту (РНК). РНК химически похожа на ДНК, но имеет два отличия; во-первых, в его основе используется сахарная рибоза, а не дезоксирибоза; и, во-вторых, он содержит нуклеотидное основание урацил, а не тимидин. РНК, которая транскрибируется с данного фрагмента ДНК, содержит ту же информацию, что и эта ДНК, но теперь она находится в форме, которую может прочитать производитель клеточного белка, известный как рибосома.Затем РНК инструктирует клетки собрать все необходимые аминокислоты и добавить их в растущую белковую цепь в очень определенном порядке. Этот процесс называется переводом. Расшифровка генетической информации для синтеза белка — центральная основа современной биологии.

Рисунок \ (\ PageIndex {3} \): Построение белка включает три этапа: транскрипцию, трансляцию и сворачивание.

Во время трансляции каждая аминокислота соединяется со следующей аминокислотой специальной химической связью, называемой пептидной связью (Рисунок 6.4). Пептидная связь образуется между группой карбоновой кислоты одной аминокислоты и аминогруппой другой, высвобождая молекулу воды. Третий шаг в производстве белка заключается в его свертывании в правильную форму. Определенные аминокислотные последовательности содержат всю информацию, необходимую для самопроизвольного складывания в определенную форму. Изменение аминокислотной последовательности вызовет изменение формы белка. Каждый белок в организме человека отличается по аминокислотной последовательности и, следовательно, по форме.Вновь синтезированный белок структурирован для выполнения определенной функции в клетке. Белок, содержащий неправильно размещенную аминокислоту, может не функционировать должным образом, и это иногда может вызвать заболевание.

Рисунок \ (\ PageIndex {4} \): Соединение аминокислот пептидными связями создает белки. В процессе трансляции аминокислоты последовательно нанизываются в цепочку в определенной последовательности, которая спонтанно складывается в правильную форму белка.

Белковая организация

Структура

Protein позволяет ему выполнять множество функций.Белки похожи на углеводы и липиды в том, что они представляют собой полимеры простых повторяющихся единиц; однако белки имеют гораздо более сложную структуру. В отличие от углеводов, которые имеют идентичные повторяющиеся единицы, белки состоят из аминокислот, которые отличаются друг от друга. Кроме того, белок состоит из четырех различных структурных уровней (рис. 6.5). Первый уровень — это одномерная последовательность аминокислот, которые удерживаются вместе пептидными связями. Углеводы и липиды также представляют собой одномерные последовательности своих соответствующих мономеров, которые могут быть разветвленными, спиралевидными, волокнистыми или глобулярными, но их конформация гораздо более случайна и не организована их последовательностью мономеров.Напротив, двумерный уровень структуры белка зависит от химических взаимодействий между аминокислотами, которые заставляют белок складываться в определенную форму, такую ​​как спираль (например, спиральная пружина) или лист. Третий уровень структуры белка — трехмерный. Поскольку различные боковые цепи аминокислот химически взаимодействуют, они либо отталкиваются, либо притягиваются друг к другу, что приводит к спиральной структуре. Таким образом, определенная последовательность аминокислот в белке заставляет белок складываться в определенную организованную форму.Четвертый уровень структуры (также известный как его «четвертичная» структура) достигается, когда фрагменты белка, называемые пептидами, объединяются в один более крупный функциональный белок. Белок гемоглобин является примером белка, имеющего четвертичную структуру. Он состоит из четырех пептидов, которые связываются вместе, образуя функциональный переносчик кислорода. Структура протеина также влияет на его питательные качества. Крупные волокнистые белковые структуры труднее переваривать, чем более мелкие белки, а некоторые, например кератин, не перевариваются.Поскольку переваривание некоторых волокнистых белков является неполным, не все аминокислоты абсорбируются и доступны для использования организмом, что снижает их пищевую ценность.

Рисунок \ (\ PageIndex {5} \): белок имеет четыре различных структурных уровня.

• Аминокислоты химически различаются по молекулярному составу их боковых цепей, но имеют некоторое сходство. Их можно разделить на четыре типа: неполярные, полярные, кислотные и основные.
• Аминокислоты также классифицируются в зависимости от их пищевых аспектов.Некоторые из них не являются необходимыми в диете, потому что организм может их синтезировать, а некоторые необходимы в диете, потому что организм не может их вырабатывать.
• Белки представляют собой полимеры мономеров аминокислот, удерживаемые вместе пептидными связями. Они построены в три этапа; транскрипция, перевод и фальцовка.
• Белки имеют до четырех различных уровней структуры, что делает их намного более сложными, чем углеводы или липиды.

Обсуждение стартеров

1. Существует более четырех тысяч заболеваний, вызванных неправильно построенным белком.Узнайте больше о том, как одна неправильно размещенная аминокислота вызывает серповидно-клеточную анемию, посмотрев эту анимацию.

   http://www.dnalc.org/resources/3d/17-sickle-cell.html.

2. Как вы думаете, почему болезни, связанные с образованием белка, встречаются редко? В каждой клетке вашего тела более десяти миллионов рибосом работают, конструируя миллионы белков каждую минуту. Что вы можете сказать об удивительных достижениях организма в правильном построении белков?

Что такое белки? Определение, функции, примеры белка

Гемоглобин — это белок, состоящий из четырех полипептидных субъединиц.(Ричард Уиллер)

Белки — это большой класс биологических молекул, состоящих из цепочек аминокислот, называемых полипептидами. Один полипептид может образовывать белок, хотя многие белки состоят из нескольких полипептидных субъединиц.

ФУНКЦИИ БЕЛКА

Белки выполняют важные функции в организмах. Фактически, этот класс молекул находится в каждой клетке и необходим для жизни. Вот несколько примеров функций, выполняемых белками:

• образуют каркас, который поддерживает форму клетки
• катализирует метаболические реакции
• необходим в рационе животных как источник определенных аминокислот
• транспортирует молекулы внутри клеток и по всему организму
• незаменим для репликации ДНК
• действовать в иммунном ответе

СТРУКТУРА БЕЛКА

Белок может состоять из одного полипептида или нескольких полипептидных субъединиц.Некоторые белки включают непептидные группы, называемые кофакторами. Кофактором может быть органическая группа (например, кофермент, простетическая группа) или неорганическая группа (например, ион металла или кластер железо-сера).

Каждый полипептид представляет собой линейную молекулу, состоящую из цепочки аминокислот, которые связаны в цепь пептидными связями. ДНК или РНК организма кодируют последовательность аминокислот, образующих белки. Построение каждой аминокислотной цепи из генетического кода называется трансляцией . После трансляции полипептид обычно претерпевает дополнительные химические изменения, называемые посттрансляционной модификацией.

ПРИМЕРЫ БЕЛКОВ

Белки широко используются в повседневной жизни. Большая часть структуры органов и тканей состоит из белков. Вот несколько примеров:

• кератин
• актин
• миозин
• гемоглобин
• коллаген
• эластин
• альбумин
• фибрин
• инсулин
• иммуноглобулины (антитела)
• каталаза (и все ферменты)
Похожие сообщения

Что такое белок? — Определение, функции, преимущества и источники — Видео и стенограмма урока

Аминокислоты и белки

Белки представляют собой длинные цепи из аминокислот .Аминокислоты — это строительные блоки белка. Другими словами, аминокислоты подобны звеньям в цепи. Сама цепочка представляет собой молекулу белка. Затем белковые цепи скручиваются и складываются вместе определенным образом, чтобы создать определенные молекулы.

В этом примере показана наша первичная белковая цепь, которая скручена в спиральную форму, свернута в лист, а затем снова скручена в замысловатую глобулярную форму. В этом случае конечным продуктом является молекула белка, известная как гемоглобин, которую можно найти в вашей крови.

Источники белка

Ранее мы упоминали, что белок играет роль в восстановлении тканей, и поэтому так важно иметь белок в вашем рационе. Но каковы лучшие источники белка? И есть ли разные типы протеина? Давайте исследуем эти вопросы. После этого вы можете заглянуть в свой холодильник и решить, является ли ваша диета богатой или бедной белками.

Белок содержится во всем живом. Тип и количество белка в продуктах питания может быть разным, но неизбежно в той или иной форме.Мясо, сыры и орехи, как правило, содержат больше белка, чем многие растительные источники. Чтобы определить содержание белка в пище, нам нужно прочитать этикетку с пищевой добавкой.

Согласно этикетке на этикетке, этот источник питания содержит три грамма белка. По сравнению с большинством продуктов, три грамма белка — это не так много. И эта этикетка не сообщает нам, является ли белок полным или неполным. Полноценные белки обычно получают из животных источников и содержат все аминокислоты, необходимые для создания белка в организме. Растительные источники, как правило, содержат меньше этих необходимых аминокислот; в результате они считаются неполными белками .

Краткое содержание урока

Белок используется для восстановления тканей, а также в качестве ферментов, антител и гормонов-посредников. Белки состоят из длинных цепочек из аминокислот . Аминокислоты — это субъединицы или звенья, составляющие белковую цепь.Все белковые молекулы построены из этих субъединиц. Однако конкретная форма белковой молекулы определяется ее функцией. Белок является одной из четырех макромолекул . Макромолекулы — это большие молекулы в вашем теле, которые выполняют определенные функции.

Белки Ключевые термины

• Белок : длинные цепи аминокислот
• Аминокислоты : строительные блоки белка
• Макромолекулы большие молекулы со специальными функциями
• Полные белки : белки животного происхождения и содержат аминокислоты, необходимые для создания белков
• Неполные белки : белки растительного происхождения

Результаты обучения

Примените полученные знания о белках при проверке своих способностей для достижения этих целей:

• Обсудите различные варианты использования белков в организме человека
• Подчеркнуть потребность в аминокислотах
• Перечислите несколько источников белка

Протеин Spike / белок S

Spike-белок (S-белок) — это большой трансмембранный белок типа I, содержащий от 1160 аминокислот для вируса птичьего инфекционного бронхита (IBV) до 1400 аминокислот для коронавируса кошек (FCoV) (рис. 1).Кроме того, этот белок сильно гликозилирован, поскольку он содержит от 21 до 35 сайтов N-гликозилирования. Белки-шипы собираются в тримеры на поверхности вириона, образуя характерный «коронный» вид. Эктодомен всех шиповых белков CoV имеет одну и ту же организацию в двух доменах: N-концевой домен, названный S1, который отвечает за связывание рецептора, и C-концевой домен S2, ответственный за слияние (Рисунок 2). Разнообразие CoV отражается в вариабельных белках-шипах (S-белки), которые превратились в формы, различающиеся их рецепторными взаимодействиями и их ответом на различные триггеры окружающей среды слияния вирус-клеточная мембрана.

Сообщается, что 2019-nCoV может инфицировать респираторные эпителиальные клетки человека посредством взаимодействия с человеческим рецептором ACE2. Действительно, рекомбинантный белок Spike может связываться с рекомбинантным белком ACE2.

Заметное различие между белками-спайками разных коронавирусов заключается в том, расщепляется ли он во время сборки и экзоцитоза вирионов. За некоторыми исключениями, в большинстве альфа-коронавирусов и бета-коронавируса SARS-CoV вирионы несут нерасщепленный спайковый белок, тогда как в некоторых бета- и всех гаммакоронавирусах белок расщепляется между доменами S1 и S2, обычно с помощью фурина, Гольджи. -резидентная протеаза хозяина.Интересно, что среди видов вируса гепатита мышей бета-коронавируса (MHV) разные штаммы, такие как MHV-2 и MHV-A59, проявляют разные требования к расщеплению. Это имеет важные последствия для их фузогенности.


Рисунок 1. Спайковый белок коронавируса.

Интегральный белок — определение, функция, структура, опрос

Определение интегрального белка

Интегральный белок, иногда называемый интегральным мембранным белком , представляет собой любой белок, который имеет особую функциональную область с целью обеспечения своего положения внутри клеточная мембрана.Другими словами, интегральный белок блокируется клеточной мембраной. Это происходит с участками определенных аминокислот, которые притягиваются к середине плазматической мембраны. Типичный интегральный белок можно увидеть на изображении ниже.

Показанный здесь интегральный белок несколько раз пересекает плазматическую мембрану (P). Это не всегда так, некоторые интегральные белки имеют только одну область, которая простирается в гидрофобный внутренний слой плазматической мембраны.Область белка, отмеченная зеленым цветом, также является гидрофобной. Положительное влияние этих неполярных взаимодействий и отрицательная сила попытки протолкнуться в область, заполненную водой, удерживают целостные белки на месте. Помимо этой основной функции, обусловленной сходной структурой всех интегральных белков, один интегральный белок может принимать участие во многих различных реакциях.

Интегральный белок можно сравнить с периферическим белком . Периферический белок часто прикрепляется к плазматической мембране, но только к головкам молекул фосфолипида .Большинство из них легко отделяются и на самом деле не связаны мембраной. Интегральный белок из-за химического состава окружающей среды никогда не может покинуть плазматическую мембрану. Иногда периферический белок и интегральный белок работают вместе для выполнения задачи.

Функция интегрального белка

Основная функция по крайней мере одной части каждого интегрального белка заключается в прикреплении белка к плазматической мембране. Эта мембрана может быть плазматической мембраной, окружающей митохондрии, или внутренней мембраной митохондрий.Они присутствуют на внешней стенке клетки, а также на ядерной оболочке , которая окружает ядро ​​и связывает ДНК. С каждой живой плазматической мембраной связан неотъемлемый белок, и большинство клеток состоит из сотен, если не тысяч из них.

Конечная функция каждого интегрального белка зависит от организма, органеллы и даже от расположения на микроскопическом участке плазматической мембраны. Один интегральный белок может действовать как мессенджер, передавая сигнал между внеклеточным пространством и цитозолем .Многие интегральные белки, подобные этому, используются для приема гормонов и передачи их сообщений.

Некоторые интегральные мембранные белки являются частью больших комплексов белков, ответственных за ряд реакций, протекающих через мембрану. АТФ-синтаза , например, представляет собой мультибелковый комплекс, который продуцирует АТФ в живых организмах от растений до человека. Он расположен на внутренней мембране митохондрий . Здесь цепь переноса электронов скопила ионы на одной стороне мембраны, создавая градиент.АТФ-синтаза использует давление этого градиента, как гидроэлектрическая плотина, и использует энергию для производства АТФ.

Другой интегральный белок не может полностью проходить через плазматическую мембрану. Вместо этого, эти интегральные белки, возможно, необходимо связать с мембраной, чтобы их продукт можно было легко удалить. Некоторые из белков, ответственных за производство нейромедиаторов , действуют таким же образом. Это позволяет накапливать продукт там, где он больше всего необходим, на самых кончиках нейронов, где может быть выпущен сигнал.

Интегральная структура белка

В то время как структура интегрального белка вне области связывания плазматической мембраны может широко варьироваться в зависимости от функции, есть только три общие темы связывания с плазматической мембраной в живых клетках, о которых мы в настоящее время знаем. Первые две включают последовательность аминокислот, из которых состоит белок, а третья включает модификацию белка после того, как он был создан, что дает ему липидный якорь внутри плазматической мембраны.

Альфа-спираль

Альфа-спираль — это форма, образованная определенной цепочкой аминокислот, которая выглядит в точности так, как следует из ее названия. Взаимодействия между аминокислотами рядом друг с другом создают изгиб вниз и внутрь, создавая структуру, подобную винтовой лестнице. Альфа-спирали имеют тенденцию быть неполярными, что дает им явное преимущество в том, что они остаются связанными в гидрофобной хвостовой области мембраны. Трансмембранная альфа-спираль проходит через мембрану.Интегральный белок может иметь только одну область альфа-спирали, как показано в крайнем левом углу изображения ниже.

Многие другие белки используют несколько альфа-спиралей, которые охватывают мембрану. Это позволяет создать канал белка или отверстие в плазматической мембране, которое позволяет проходить различным веществам. Распространенным среди бактерий является третье изображение, бета-бочка .

Бета-ствол

Бета-лист представляет собой сложную цепочку аминокислот, которая образует сплющенный жесткий лист.Как и альфа-спираль, это одна из основных форм, которые может принимать цепочка аминокислот. Когда многие бета-листы проходят через мембрану, создавая поры, структура называется бета-стволом . На внешней стороне бета-листов есть гидрофобные остатки, и интегральный белок может быть заблокирован в плазматической мембране. Как и трансмембранная альфа-спираль, бета-ствол требует правильной последовательности аминокислот, чтобы интегральный белок поддерживал контакт с мембраной.

Липидный якорь

Липидный якорь представляет собой неполярное, гидрофобное прикрепление к некоторым белкам, которое позволяет ему встраиваться в плазматическую мембрану.Вместо того, чтобы быть закодированным в генетическом коде белка, сам белок модифицируется с помощью другого процесса. В результате биохимической реакции жирная кислота или другой липид на ковалентно и на связаны с самим белком, обычно на одном конце. Затем липид используется в составе плазматической мембраны, где он по своей природе захватывается с другими липидами хвостовых областей фосфолипидов . Интегральный белок с липидным якорем не показан на изображении выше.

Тест

1. Что из следующего является определяющим признаком интегрального белка?
A. Часть, которая связывается с гидрофобной областью плазматической мембраны
B. Присоединяется к плазматической мембране любым способом
C. Проведение ферментативных реакций рядом с мембраной


Ответ на вопрос № 1

правильный. Интегральный белок может обладать ферментативной активностью, но он также может быть просто структурным белком.Часть названия подразумевает, что белок интегрирует в плазматическую мембрану, а не просто притягивается к ней, как в случае с периферическими белками.

2. Ученый в лаборатории научился отделять интегральные белки от плазматической мембраны. Он просто помещает клетки в раствор, содержащий моющее средство, например, мыло для посуды, и белки извлекаются из мембраны. Что моющее средство должно делать с белками, чтобы извлечь их целиком?
А. Разрушение связей их аминокислот
B. Замена связей плазматических мембран связями молекул детергента
C. Физическое вырезание интегрального белка из мембраны


Ответ на вопрос № 2

B правильный. Интегральные мембранные белки окружены молекулами детергента, которые пробиваются между фосфолипидами. Как и фосфолипиды, молекулы детергентов имеют как полярные, так и неполярные области.У них гораздо более высокое сродство к неполярным взаимодействиям, что заставляет их окружать интегральный белок. Когда все связи между белком и мембраной заменяются связями с детергентом, интегральный белок освобождается.

3. Глядя только на генетический код, как можно отличить цельный белок от белка, который не связывается с мембраной?
A. Невозможно сказать, просто глядя на генетику
B. Посмотрите, сколько А и Т в коде
C. Ищите признаки альфа-спиралей и бета-стволов


Ответ на вопрос № 3

C правильный. Наличие альфа-спиралей и бета-бочек можно обнаружить с помощью простого анализа генетического кода. Компьютерное моделирование достаточно продвинуто, и мы достаточно знаем об этих структурах, чтобы предсказать их присутствие. Если их присутствие предсказано и структура предполагает, что они также являются гидрофобными остатками, это, вероятно, означает, что они будут помещены или найдут свой путь к ближайшей плазматической мембране в качестве интегрального белка.

Ссылки

• Брюс, П. Я. (2011). Органическая химия (6-е изд.). Бостон: Прентис Холл.
• Нельсон Д. Л. и Кокс М. М. (2008). Основы биохимии. Нью-Йорк: W.H. Фримен и компания.
• Видмайер, Э. П., Рафф, Х. и Странг, К. Т. (2008). Физиология человека Вандера: механизмы функции тела (11-е изд.). Бостон: Высшее образование Макгроу-Хилла.

NPA говорит, что «произвольное» новое определение белка FDA может иметь последствия для промышленности

NPA подала комментарии на этой неделе, отвечая на запрос FDA, сделанный в декабре о предлагаемом изменении правила для определения термина «биологический продукт». .«Хотя правило применяется в основном к регулированию вакцин и т. Д., Оно может иметь последствия для пищевых добавок и пищевых продуктов, — сказал президент и генеральный директор NPA Дэн Фабрикант, доктор философии.

Новое предлагаемое правило определяет белок как молекулу, состоящую из более чем 40 аминокислот. Считается, что если он будет содержать меньше аминокислот, полученная молекула будет слишком маленькой, чтобы проявлять функциональные группы, которые придают белкам их биологическую активность, будь то фермент, как часть сигнального пути или что-то еще.

Новое предложенное правило также определяет «химически синтезированный полипептид» как любой полимер альфа-аминокислоты, полностью полученный путем химического синтеза и имеющий более 40 аминокислот, но менее 100 аминокислот. Цель нового правила — прояснить регулирование этих веществ.

Длина менее важна, чем мономерная или олигомерная природа белков

Но в своих комментариях NPA сказала, что в природе есть примеры белков меньшего размера. При таком подходе агентство полагалось на устаревшую информацию, взятую из учебника, сообщает NPA.

«Научные открытия, сделанные недавно, чем в 2002 году, показали, что существуют белки длиной менее 40 аминокислотных остатков. Кроме того, аминокислотным полимерам не нужно 40 аминокислот, чтобы принять вторичные и третичные структурные конформации, указывающие на белки », — говорится в комментарии NPA.

«Судя по имеющимся на сегодняшний день данным, длина последовательности, необходимая белку для свертывания во вторичные и третичные структуры и активации трансмембранно связанных рецепторов, обычно составляет порядка 30 аминокислот у людей.Однако остальная часть животного мира разработала способы, позволяющие еще меньшему количеству аминокислотных остатков действовать и функционировать как белки », — добавлено в комментарии .

В комментариях NPA подчеркивается, что определение того, что является белком, а что нет, должно учитывать представление о том, что белки могут быть мономерными (состоящими из одного пептида) или олигомерными (от двух пептидов до многих тысяч), и те отдельные пептиды могут оказаться ниже предела в 40 аминокислот. Например, один важный белок, упомянутый в предлагаемом правиле, — инсулин — состоит из двух пептидов, один из которых имеет длину 21 аминокислоту, а другой — 32 аминокислоты.

Непредвиденные последствия

Fabricant сказал, что новое правило в некоторой степени похоже на усилия FDA, в которых оно стремилось определить, какие изолированные волокнистые ингредиенты соответствуют определению диетической клетчатки, а какие нет.

«Где здесь забота об общественной безопасности?» Fabricant сообщил NutraIngredients-USA. «Это правило может потенциально повлиять на наши товары в этом бизнесе.

No related posts.