Типы протеинов: Виды протеинов и их различия в спортивном питании — интернет-магазин Чиф и Шериф

Изолят — протеин высокой степени обработки.
Гидролизат – практически расщепленный белок, можно сказать, уже аминокислота.

Виды протеинов и протеиновых коктейлей

   Протеин – по сути это белок, и поэтому он является основой для мышечной ткани. В зависимости от происхождения протеин разделяют на виды.

Основные виды протеина следующие:

        1.Белки молочной сыворотки:

1.1. Гидролизат сывороточного белка – это разложение сывороточного белка на отдельные фрагменты с помощью химической реакции и обработки ферментами, что значительно ускоряет усвоение и проникновение в мышцы. Но в связи с затратами на расщепление путем химического воздействия, данный продукт дороже своих белковых аналогов.

1.2. Изолят сывороточного протеина – основная цель применения — это восполнение аминокислотного дефицита, так как он содержит более 95% белка и практически не содержит жиров и углеводов. Такой насыщенности белком добиваются путем длительной фильтрации или ионного обмена.

1.3. Концентрат сывороточного протеина —  цель применения та же, что и у других протеинов, но этот продукт отличается тем, что он менее качественный бюджетный вариант. Это связано с тем, что концентрат получают путем пропускания сыворотки через керамическую мембрану, а данная фильтрация не достаточно качественная в силу своих технических ограничений. В результате чего концентрация белка составляет 35-85%.

1.4. Казеин – имеет медленную скорость усвоения и малоэффективен сам по себе, но если использовать с сывороточными белками с пропорцией 60/40 при коэффициенте эффективности белка 3,49, то такой протеин не будет уступать высокоценным белкам животного происхождения.

2. Яичный протеин – тут все просто, данный протеин получают с яичного белка. Яичный белок очень хорошо усваивается и имеет практически идеальный аминокислотный состав, поэтому является своего рода эталоном, с которым сравнивают другие виды белков. Но не следует забывать о том, что такие качества белка получаются лишь после термообработки, а сырой белок напротив, очень медленно усваивается и менее полезен. Также чрезмерное употребление сырых яиц вызывает повышенное окисление, для того, чтоб этого избежать, нужно еще параллельно принимать витамины С, Е, РР, селен и бета-каротин.

3. Растительные белки – это соевый протеин, который стимулирует метаболизм и значительно его ускоряет. Так же данный протеин содержит все необходимые аминокислоты (глютамин, аргинин и т.д.).

Биологическая ценность белков:

купить протеиновый

коктейль, батончики, арахисовые пасты, Маффины и многие другие протеиновые продукты Вы можете у Нас, оформив заказ через корзину или позвонив по телефонам, указанным в Контактах. Так же вы можете заказать обратный звонок, и мы Вам перезвоним)

Виды протеинов, их особенности и преимущества

Протеин жизненно необходим нашему организму. Но особенно его уважают спортсмены, ведь это же основной «строительный материал» для мышц. Чтобы они быстрее росли и набирали силу, им нужно много белка – из обычной пищи столько получить нереально (вряд ли вы за один присест сможете съесть 5 кг говядины или пару десятков вареных яиц). Зато из нескольких граммов сухого протеина можно приготовить питательный коктейль, который насытит организм полезными аминокислотами и даст мышечной ткани необходимое количество белка. И заметьте – без всякого балласта вроде жиров и углеводов.

Разновидности и свойства белкового порошка

Разница между классами протеина в спортивном питании состоит преимущественно в способе изготовления, составе (процентном соотношении чистого белка к целому) и воздействии на организм. Выделяют такие классы белковых порошков:

1. Сывороточный – порошок, главным отличием которого является его быстрая усвояемость. Чаще всего его используют спортсмены, цель которых состоит в быстром сжигании подкожного жира. Он изготавливается из молочной сыворотки.

2. Казеинат – средство, которое усваивается значительно дольше, но в, тоже время более действенно насыщает организм аминокислотами. Белок не только помогает намного быстрее сжечь жировую прослойку, но и не потерять те мышцы, которые уже удалось наработать.
3. Молочный – порошок, объединяющий в своем составе как казеинат, так и сывороточный тип. Описание гласит, что благодаря этому при приеме молочного белка можно серьезно повысить свою работоспособность, силу, а также прибавить в мышечной массе.
4. Яичный – порошок, который не так и легко найти на рынке спортивных добавок. Это вызвано его высокой стоимостью. Так как в составе яичной смеси можно выделить чистый альбумин, эффективность порошка очень высока. Но стоит отметить, что перечень аминокислот в яичном протеине достаточно ограничен.
5. Соевый – этот порошок не считается высококачественным продуктом спортивного питания. Во-первых, он не дает столь значительную прибавку в мышечной массе, как остальные виды протеина. Во-вторых, его эффективность в плане сжигания жира также находится на низком уровне.

Казеин

Казеиновый белок также содержится в молоке. Однако, по сравнению с сывороточным протеином, казеин усваивается гораздо медленнее.

Белок образует гель при взаимодействии с кислотой в желудке, замедляет переваривание пищи и всасывание аминокислот в кровоток. Это приводит к постепенному, устойчивому воздействию на мышечные ткани, снижая скорость распада белка в мышцах.

Результаты исследований показывают, что казеин более эффективен, чем растительный белок, но не такой действенный, как сывороточный протеин для увеличения синтеза мышечного белка и роста силы.

Тем не менее он помогает снизить пост-тренировочный распад мышечных волокон и способствует потере жира, а не мышц при ограничении калорий в питании.

Whey — сывороточный протеин

Этот продукт изготавливается на основе молочной сыворотки, которая выделяется в качестве побочного продукта при изготовлении сыра. Но в зависимости от процентного содержания белка, а также способа получения этого вещества, можно также выделить следующие подвиды сывороточного белка: концентрат, гидролизат и смесь изолята с концентратом.

Спортсмены используют этот вид белкового порошка для быстрого набора мышечной массы и восполнения уровня белка в организме. Кроме того, этот вид обладает антиканцерогенным эффектом, что значительно повышает уровень доверия спортсменов к нему.

Несмотря на все плюсы, выбирать сывороточный протеин нужно достаточно осторожно. Стоит помнить, что вещество может вызвать аллергию у людей, страдающих непереносимостью молочных продуктов.

Виды протеина

Сывороточный

Этот вид протеина получают из кипяченой сыворотки, в которой под действием высокой температуры молочный белок сворачивается и легко отделяется от остальной жидкости. Он быстро расщепляется и усваивается организмом (примерно в течение 2 часов) и является отличным восстанавливающим средством после серьезных физических нагрузок.

Также его рекомендуют принимать по утрам, чтобы остановить катаболизм – процесс, когда проголодавшийся за ночь организм начинает черпать запасы энергии из мышечной ткани.

Протеин после термообработки и фильтрации молочной сыворотки может проходить дополнительную очистку от жиров и углеводов или отправляться на прилавки «как есть».

В зависимости от того, насколько высока степень фильтрации готового продукта, выделяют три подвида таких добавок:

1. Концентрат – самый доступный вариант. Он содержит около 60-80% белка, остальное же приходится на долю жира и углеводов. Концентрированный протеин получают на первом этапе фильтрации сыворотки.

2. Изолят – не содержит лактозы и усваивается быстрее концентрата. В нем белок занимает до 92-95%, а жирность не превышает 1%. Такая степень очистки достигается путем микрофильтрации или с помощью обратного осмоса.

3. Гидролизат – здесь молекулы белка уже расщеплены до аминокислот, которые моментально усваиваются организмом и сразу же поступают в общий кровоток.

Плюсы:

• Идеальный аминокислотный профиль;
• Быстро усваивается и всасывается в кровь в течение 20-40 минут;
• Отлично восстанавливает мышечные волокна после усиленных тренировок;
• Может использоваться как на стадии сушки, так и при наборе массы;
• Имеет приятный вкус;
• Относительно недорогой.

Минусы:

• Не подходит людям с непереносимостью молочного белка – исключением составляет только изолят.

Казеин

Этот протеин тоже получают из молока, только предварительно обезжиренного (пахты). Он усваивается очень медленно – от 6 до 8 часов, постепенно насыщая организм аминокислотами. Чаще всего его принимают для похудения и сушки тела, ведь он надолго утоляет чувство голода.

Казеин может поставляться в виде расщепленного гидролизата или мицеллярного протеина, полученного путем сверхтонкой фильтрации молока. Последний способен «подкармливать» организм белком в течение 10-12 часов.

Плюсы:

• Дает длительный эффект насыщения и снижает аппетит;
• Включает в себя богатый набор аминокислот;
• Стимулирует синтез белка в мышцах;
• Имеет полноценный аминокислотный состав и содержит приличную дозу кальция;
• Идеально подходит для приема перед сном, предотвращая катаболизм в мышцах.

Минусы:

• Как и в случае с сывороточным протеином – не годится для спортсменов с непереносимостью лактозы;
• Вкус – на любителя.

Яичный

Так называемый эталонный белок, в котором нет ни жиров, ни углеводов, зато есть практически все необходимые организму аминокислоты, а также целый набор микроэлементов и витаминов.

Производят его из куриных яиц, удаляя из них желток и всю влагу. Это средний по скорости усваивания протеин, который начинает расщепляться в организме через час после приема и подпитывает его в течение 4 часов.

Плюсы:

• Почти 100%-ная усваиваемость;
• Богат минералами, микроэлементами и витаминами;
• Не содержит жиров;
• Притупляет чувство голода;
• Отлично восстанавливает после тренировок.

Минусы:

• Редко выпускается в чистом виде;
• Дорогой;
• Вызывает аллергию у людей, чувствительных к яичному белку.

Мясной

По своим свойствам близок к 85%-ному сывороточному изоляту, только в отличие от него не вызывает проблем у людей с непереносимостью лактозы. Получают мясной протеин обычно из говядины и обязательно проводят его очистку, удаляя холестерин и жиры.

Плюсы:

• Подходит тем, кто не переносит молочный белок или глютен;
• Имеет сбалансированный состав аминокислот;
• Содержит собственный креатин;
• Быстро и практически полностью усваивается организмом.

Минусы:

• Стоит недешево;
• Имеет горьковатый привкус.

Растительный

Растительный белок чаще всего получают из сои, но также его можно добывать из риса, гороха, конопли или пшеницы. Это приемлемый вариант для вегетарианцев, хотя аминокислотный профиль здесь очень далек от идеала. Чтобы улучшить качество растительного протеина, в него добавляют лейцин, который действительно заставляет мышцы расти.

Плюсы:

• Не содержит веществ животного происхождения;
• Имеет среднюю скорость всасывания;
• Один из самых дешевых вариантов протеина.

Минусы:

• Неполная усваиваемость;
• Бедный состав аминокислот;
• Частое применение и большие дозы провоцируют метеоризм.

Вегетарианцам стоит присмотреться к конопляным протеинам. Их состав богаче, чем у соевой вытяжки, что позволяет хоть как-то компенсировать отсутствие животных белков в рационе.

Caseine — казеиновый протеин

Казеинат кальция – это белок со сложным составом, который образуется в результате ферментации молока. Казеин долго переваривается, поэтому после его приема организм будет обеспечен аминокислотами еще 8-10 часов. Неоспоримым плюсом порошка является его способность подавлять чувство голода. Именно поэтому смесь так часто выбирают спортсмены во время сушки. Для набора мышечной массы казеинат используется значительно реже.

Стоит помнить, что этот белковый порошок принимают только на ночь, чтобы замедлить катаболизм и уменьшить влияние кортизола. Достаточно часто спортсмены с аллергией на яичные и сывороточные препараты используют казеин, как отличный аналог.

Какие протеины можно использовать в период похудения?

Если вашей целью является снижение избыточной массы тела, то вам нужен протеин, который переваривается достаточно медленно, чтобы надолго утолять голод. Поэтому очевидным выбором является комплексный или казеиновый протеин. Причем комплексный протеин больше подходит для употребления в течение дня, тогда как казеин более эффективно пить на ночь.

Также можно попробовать принимать в течение дня смесь сывороточного и соевого протеина в соотношении 2 к 1.

Бодибилдеры в период подготовки к соревнованиям (на «сушке») традиционно используют изолят сывороточного протеина, так как в нем мало жира и углеводов.

Milk — молочный протеин

Молочная смесь чаще всего используется для восстановления сил после интенсивных тренировок. Она увеличивает показатели выносливости и силы спортсмена. Большим плюсом является полное отсутствие сахара в составе. Усвояемость вещества длится более 4-5 часов, и большим плюсом станет то, что молочный тип оказывает наименьшее влияние на ЖКТ. После его употребления, как правило, проблем с вздутием и ощущением брожения в организме не возникает.

Как употреблять протеин?

Здесь нет незыблемых правил. Все довольно просто: либо после еды, либо между приемами пищи, то есть в любое время. Смешивайте его с водой. Количество воды определяет густоту коктейля и насыщенность его вкуса. Отталкиваетесь от своих вкусовых предпочтений.

Казеин на ночь, изолят сразу после тренировки, гидролизат перед тренировкой и т. п. — все это маркетинговые правила. Даже так называемое углеводное окно продолжается практически 12 часов, а не 30 минут, как об этом заявляет реклама. Для организма важно получить нужное количество нутриентов и энергии в течение суток и даже недель. Не имеет значения, в какое время дня вы выпьете порцию протеина, главное, что факт приема будет.

Употребляйте протеин так, чтобы было удобно именно вам. Если после тренировки вы хотите есть — поешьте и после запейте еду шейкером протеина. Если голода нет — то не нужно насильно пить протеин. Сделайте это позже, когда ЖКТ с ферментной системой будут готовы.

Soyproteine — соевый протеин

Соевый протеин – это наихудший вид белка, согласно исследованиям. Во-первых, в его состав входят не все аминокислоты, а, во-вторых, он имеет низкий показатель биологической ценности. Некоторые спортсмены выбирают его из-за невысокой цены и распространенности, но зачем рисковать своим здоровьем и результатами ради сомнительных преимуществ? Рост мышц порошок стимулирует плохо, на похудение также не влияет. Чтобы увеличить прирост мышц, нужно, как минимум, добавить в свой спортивный рацион еще несколько необходимых аминокислот.

Врачи также предупреждают, что соевая смесь значительно понижает иммунитет и работоспособность человека.

Дозировка протеина

В сети огромное количество дезинформации по этому поводу. Это связано с тем, что производителям выгодно, чтобы покупатели пили много протеина и приходили за новой банкой как можно скорее.

Никакие формулы с расчетом на килограмм веса тела не могут быть объективными, так как они не учитывают процент жира человека, то есть сухую и не сухую мышечную массу. Используйте стандартные правила диетологии: доля белка в нормальном рационе человека колеблется от 15 до 25% суточной калорийности.

Пример: 2000 ккал — суточная норма для поддержания веса нашего атлета. Он употребляет 2300 ккал для набора массы на фоне силовых тренировок. Ему нужно съедать 575 ккал в виде белков (25% от 2300). Калорийность 1 грамма белка — 4 килокалории, следовательно, 575/4=144 грамма белка в сутки.

144 грамма любого белка в сутки, а не только незаменимого (животного). Необходимо учитывать растительный белок из круп и других продуктов. Часть или даже львиную долю этой нормы вы можете получить из протеиновых коктейлей. Это просто и легко, но накладно с финансовой точки зрения.

Вывод: суточная потребность в белке и его дозировка из спортпита зависит от вашей тренировочной цели и индивидуальных данных, а именно от калорийности рациона. Высчитать ее не так сложно, как кажется на первый взгляд.

EGG — яичный протеин

Отличительной чертой этого вида добавок является высокая биологическая ценность. Она состоит не только из яичного белка, но из белка цельных яиц. Относительно небольшое количество компаний выпускают этот вид спортивного питания. Яичнаясмесь практически полностью обезжирена и имеет три вкусовых решения: ваниль, шоколад и натуральная.

Яичный спортпит используется преимущественно на сушке, а к его минусам можно отнести очень высокую стоимость. Если подсчитать количество яиц, чтобы получить 30 г чистого белка, а потом их стоимость, то преимущество окажется не на стороне протеина.

Скорость всасывания такого порошка равна 4-5 часам, что значительно меньше, чем у казеина и сывороточного аналога.

Лучшие производители протеина — какую фирму выбрать

Качественный протеин можно приобрести в специализированных магазинах, но никак не на рынке или с рук.

Лучше брать спортивное питание у проверенных производителей, которые работают в этой сфере не менее 3-5 лет:

• Optimum Nutrition;
• Dymatize;
• Weider;
• BSN;
• Muscle Pharm.

Продукция этих компаний отличается высокой степенью очистки, хорошей усваиваемостью и приятным вкусом. Ознакомиться со всеми достоинствами лучших протеиновых добавок от известных марок можно в нашем рейтинге.

Однако любой бодибилдер вам скажет, что подбирать белковые коктейли нужно индивидуально, учитывая все особенности своего организма. Только так вы сможете добиться максимального эффекта от их применения.

Рекомендации: 9 лучших производителей спортивного питания

Многокомпонентный протеин

Комплексный белок очень хорош тем, что после приема концентрация аминокислот в организме достигает максимальной, а после этого белки еще долго питают организм. Комплексные добавки одинаково часто принимают и при наборе мышц, и при сушке тела с формированием красивого рельефа.

Лучше всего принимать этот белок перед сном, чтобы аминокислоты поступали к мышцам на протяжении всей ночи. Кроме того, его можно принимать за несколько часов до тренировки. Преимуществом белкового порошка является возможность заменить им пару приемов пищи, хотя переходить преимущественно на протеиновый рацион также не рекомендуется.

Как выбрать протеиновый комплекс?

Первоначально нужно определиться с основной тренировочной целью. От этого зависит, какой протеин будет наиболее актуальным.

Набор мышечной массы

Если вы не страдаете от непереносимости лактозы, то оптимальным решением станет покупка сывороточного концентрата. Полноценный состав незаменимых аминокислот, доступная стоимость и приятный вкус — все это характеризует концентрат.

Нет смысла переплачивать за изолят. Безусловно, вы уменьшите количество жиров и углеводов, но в контексте набора массы все равно наберете эти нутриенты из обычной пищи. Так зачем переплачивать?

В случае непереносимости лактозы можно обратить внимание либо на изолят, либо на яичный протеин. Однако чистый изолят стоит довольно дорого. В большинстве случаев его смешивают на производстве с концентратом, что не устроит вас.

Если же бюджет ограничен — купите многокомпонентный протеин. Он лучше отдельного соевого белка.

Гидролизат, говяжий протеин и другие маркетинговые виды белка попросту не стоят своих денег. Гораздо рациональнее приобрести другие виды добавок или же сэкономить средства.

Похудение

Во время похудения важно получать норму белка, ведь по мере снижения доли углеводов в рационе вы пропорционально увеличиваете количество белка. Это нужно не только для сохранения мышечных объемов, но и для улучшения инсулиновой резистентности.

Из-за ограничения калорий концентрат сыворотки и другие калорийные виды протеиновых добавок не подойдут для похудения. Рекомендуем обратить внимание на казеиновый белок или же изолят сыворотки. Оба вида добавок практически не содержат вторичных нутриентов и соответственно лишних калорий.

Вопреки рекламным заявлениям, чувство насыщения от изолята более выражено, нежели от казеина. Лишь обильный казеиновый коктейль может дать длительное ощущение сытости. В ином случае вы попросту не почувствуете его.

Если ваша задача — подавление голода с помощью одной лишь белковой добавки, то для этой цели лучше подходит изолят. Его порция на основе пары мерных ложек повысит концентрацию аминокислот в крови и тем самым вызовет всплеск инсулина. Он повлияет на уровни лептина и грелина, что практически сразу подавит аппетит.

Поддержание веса

Многие люди с активным образом жизни покупают протеиновые добавки для восполнения суточной потребности в белке. В этом случае не имеет значения, какой тип протеина вы выберете. Вам подойдут даже растительные виды белковых добавок. Обращайте внимание на калорийность и количество протеина в разовой порции. Самым вкусным белком является многокомпонентный, причем практически у всех производителей.

Сравниваем аминокислотный профиль типов протеина

Очень часто спортсмены при выборе спортпита ориентируются на спектр аминокислот в его составе. Наверное, каждый из курса органической химии помнит, что белок состоит из 18 разных видов аминокислот.

Какой же протеиновый порошок существенно выигрывает по своему составу, если сравнивать его с другими типами?

Таким образом, мы видим, что сывороточный протеин и казеин обогащены всеми видами аминокислот, хотя их различия иногда заставляют спортсменов покупать отдельно такие необходимые вещества, как, например, аргинин или аспаргин. Что касается соевого порошка, который многие спортсмены обходят десятой дорогой, то тут не все так плохо.

Глютамин, аргинин и аспаргиновая кислота представлены в большом количестве, но назвать этот протеин полноценным нельзя, ведь 2 аминокислоты просто не представлены в составе. Что касается молочного протеина, то в нем отсутствие одной аминокислоты легко компенсируется высоким катаболизмом.

Оставшийся яичный протеин занимает одно из последних мест, ведь считается не очень удачным по набору аминокислот: во-первых, представлен не весь их спектр, а, во-вторых, незаменимых в составе меньше половины.

Каждому — своё

По возможности лучше как можно больше белка получать из обычной пищи, а затем уже оставшийся недостаток компенсировать с помощью протеиновых смесей. Может быть, ваш выбор будет в пользу удобства и вкуса (сывороточный протеин), или вам интереснее что-то готовить из протеиновых смесей, тогда вы выберете казеин. А может, ваш главный критерий выбора — ваша аллергия, и тогда вы выберете протеиновую смесь из гороха и риса или из яиц. В случае же когда важна низкая стоимость, лучшее решение — это соя. В общем, выбор оптимальной протеиновой смеси не является чем-то сложным и зависит по большей части от ваших предпочтений.

В последнее время тренирующиеся люди все чаще задаются вопросами: какой протеин лучше? Какой протеин выбрать для тех или иных целей? На первый вопрос невозможно дать ответ, называя какой либо один вид протеина, так как для разных целей максимально эффективным будет определенный вид.

Для похудения

Тем людям, которые страдают избыточным весом и хотят приобрести более рельефную и стройную фигуру, им в первую очередь необходимо включить в свой рацион казеиновый протеин. Спортивные добавки на основе данного протеина способны уменьшить аппетит человека тем самым заставить его организм употреблять меньше пищи.

Казеиновый протеин, попадая в организм, сворачивается в некий ком, который на протяжении не менее 8 часов будет давать чувство сытости, но при этом за счет белка сохранять мышцы и параллельно будет помогать сбрасывать нежелательный вес.

Так же для людей обладающих нежелательной массой, было бы очень к месту добавить сывороточный изолят протеина. Он способен максимально быстро усваиваться и почти моментально давать организму все необходимые аминокислоты, способствующие уничтожению жировых клеток, заменяя их на качественные твердые мышцы.

Для наращивания массы

Для тех спортсменов, которые ежедневно борются за прибавление в собственной массе, идеальным оружием и помощником в этом нелегком деле станет концентрат сывороточного протеина, а так же многокомпонентные протеины.

Сывороточный концентрат способен усваивать человеческим организмом в течение 1,5 – 2 часов. Это позволяет спортсмену употреблять пищу максимально часто, что как известно жизненно необходимо, если идет речь о максимальном наборе мышечной массы.

Многокомпонентные протеины зачастую состоят из таких видов белка: казеин, концентрат сывороточного белка, изолят сывороточного белка и молочный протеин. Худым людям при наборе мышечной массы, многокомпонентные протеины не так важны на протяжении дня как на ночь.

Особенностью многокомпонентных протеинов является то, что виды белка входящие в их состав имеют разную скорость усвояемости. Это означает, что приняв порцию многокомпонентного протеина каждый вид белка будет высвобождаться в определенном промежутке времени, такие протеины как и чистый казеин полностью усваиваются за 8-12 часов. Все это время мышцы будут снабжаться необходимым для построения качественной мускулатуры белком.

Для сохранения мышечной массы

Ну и наконец, рекомендации по приему протеиновых добавок дошли до больших и уже красиво сложенных спортсменов, обладателей желанной всем атлетической формы. Такие спортсмены зачастую беспокоятся о том, как бы не сбросить уже наработанную годами массу, и при возможности поднять ее еще на порядок выше. Для описанных потребностей людей представленного типа, лучшими протеинами однозначно можно назвать сывороточный концентрат и казеин.

Казеин лучше всего принимать только перед сном, чтобы мышцы не оставались на продолжительное время без белка, а на протяжении дня принимать по 3-4 порции концентрата сывороточного протеина. Такой нехитрый способ применения указанных добавок приведет к желаемым результатам и позволят достичь своей цели.

Разовая порция любого вида протеина должна составлять не мене 30 гр. и не превышать порог в 50 гр.

Сравнение по нагрузке на ЖКТ

Как бы долго не говорили о пользе протеиновых порошков, но нельзя отрицать тот факт, что это химические вещества. Какой из протеинов бьет по ЖКТ больнее всего?

Именно поэтому при приеме белка нужно соблюдать осторожность. Во-первых, все спортсмены должны соблюдать строгое правило о том, что за один раз не усваивается больше 30 г. белка, а, во-вторых, существует ограниченная норма протеина в день. При несоблюдении этих правил можно получить серьезные проблемы в работе пищеварительной системы.

Виды белка

Не получая дневную норму протеина, организм начинает истощаться. Чтобы этого избежать, необходимо сбалансировать рацион. Этого можно достичь, отслеживая и подсчитывая получаемое количество калорий из продуктов или принимая пищевые белковые добавки. Спортивное питание поможет получить необходимую порцию белков.

Для полноценной жизнедеятельности человеку необходимо употреблять белок двух видов: растительного и животного происхождения. Различие в том, что растительный протеин легко усваивается, тогда как второй вид расщепляется медленнее. Но растительное белковое вещество имеет определенный минус: в нем содержится меньше аминокислот, чем в животном белке.

Сравнение по эффективности

Классифицировать протеины можно также и по скорости оказания эффекта на организм человека. Видим такую картину:

Все эти вещества прошли анализ союза потребителей «Росконтроль», целью которого было проверить качество продукции. Некоторые марки протеинов были даже отстранены в ходе исследования из фальсификации.

Выбираем компанию-производителя протеина

Безоговорочным лидером является компания Optimum Nutrition. В их ассортименте есть популярный сывороточный комплекс Gold Standard Whey 100% (изолят+концентрат) и не менее известный казеин Gold Standard Casein 100%. В данном сегменте у них практически нет конкурентов.

Справедливости ради отметим, что вкусовая линейка у Optimum Nutrition довольно тусклая. Зачастую атлеты чередуют этот бренд с Dymatize Nutrition из-за отменного вкуса. Качество их белковых добавок зависит от выбранной линейки: есть бюджетная и премиум. К последней нет нареканий, чего не скажешь о первой.

Помимо них в сегменте протеиновых комплексов следует обратить внимание на следующие бренды: MuscleTech, MusclePharm (линейка Арнольда Шварценеггера), Dorian Yates Nutrition.

Universal Nutrition, Weider Global Nutrition, Gaspari Nutrition — являются лидерами среди многокомпонентных протеинов и различных гейнеров.

Отечественные и многие европейские бренды не внушают доверия, равно как и американские производители локального масштаба. Не рекомендуем приобретать их. В случае нехватки средств на иные варианты, лучше не тратить их.

Как работает протеин?

Протеин выполняет функцию строительного материала, из которого создается мышечная ткань, поэтому при его употреблении мускулы получают мощный импульс для роста. Но если прием добавки не сочетать с фитнес-тренировками, никакого толка от этого не будет – нагрузки являются необходимой составляющей для увеличения мышц.

Также протеин требует от организма больших энергозатрат на его переработку, соответственно, для этого приходится задействовать внутренние ресурсы, то есть, жир, расщепляя его. Поэтому, если спортсмен будет придерживаться правильного питания, избегать мучного и сладкого и регулярно тренироваться, у него получиться добиться желаемого результата.

Лучший протеин для похудения

Если цель приема спортпита заключается в жиросжигании, например, в период сушки или в начале тренировок, наилучший вариант для спортсмена – сывороточный протеин. При этом в добавке должно быть минимальное количество углеводов и максимум белка, а ее прием важно сочетать с силовыми нагрузками. Сначала вес слегка пойдет вверх, это нормально для начального этапа приема добавки, затем все нормализуется.

Главные принципы, по которым нужно выбирать протеин для снижения веса:

• быстроусвояемый протеин предпочтительнее “медленного”;
• предпочтение лучше отдавать сывороточному или яичному протеину;
• эксперты склоняются к тому, что для снижения веса лучше выбирать комплексный протеиновый продукт.

Типы протеина: как выбрать нужный?

Изолят, гидролизат, концентрат. Соевый белок, сывороточный или яичный? Какой протеин пить для похудения, а какой для набора массы? Стоит один раз разобраться в этих названиях и ответить на вопросы, чтобы больше не теряться в многообразии баночек.

Проблема выбора протеина появляется у людей по разным причинам и без четкого понимания цели, она кажется сложной. То есть для того, чтобы подобрать себе белок, необходимо ответить на вопрос, зачем он нужен. Легче всего это сделать тем, у кого есть четкая цель в тренировках, например набор мышечной массы или похудение. Однако иногда протеин пьют те, кому просто не хватает его в ежедневном рационе, или те, кому нужны быстрые и полезные перекусы. В любом случае придется разобраться, как усваивается тот или иной тип белка, чем они все отличаются, когда и как его принимать.

Кстати, многие до сих пор считают, что протеин — это разновидность гормонов, от которых в лучшем случае немедленно начнут расти мышцы, а в худшем начнутся проблемы со здоровьем. Естественно, это миф: протеин — это по сути тот же белок, который можно получить из обычной пищи типа курицы, творога или яиц. Да, его часто принимают профессиональные спортсмены, просто потому, что белок — это строительный материал для мышц и, чтобы получить его в достаточном количестве, они не хотят съедать по целой курице каждый день.

Почему белок так важен?

Любой, кто хоть немного в теме ЗОЖ и фитнеса, знает, что нужно считать количество белков, жиров и углеводов. Их соотношение в рационе — важный параметр, позволяющий влиять на метаболизм, набор мышечной массы или, наоборот, похудение. Чтобы понять, почему белок — это один из трех важнейших нутриентов, нужно рассмотреть его строение и функции.

Белок — органическое соединение, составленное из аминокислот. В состав белков у живых организмов входят 22 аминокислоты, которые делятся на заменимые и незаменимые. Последние наш организм синтезировать не в состоянии, поэтому они должны поступать с пищей. После того как вы съели кусок куриной грудки, он начинает перевариваться и в результате распадается на аминокислоты, которые дальше идут на нужды организма, например на построение мышц, или становятся источником энергии. Именно поэтому важно получать достаточное количество белка, при его дефиците у организма не будет материала для построения мышц и вообще нормального функционирования.

Основные виды протеина

Сывороточный протеин

Самым распространенным является сывороточный протеин, который производится из молочной сыворотки. Он быстро усваивается, благодаря чему подходит для употребления сразу после тренировки или после сна. У него имеются три степени очистки: концентрат, изолят и гидролизат.

Концентрат — самая низкая степень очистки сывороточного белка, имеет 29-89 % белка, остальное приходится на лактозу и жир. Это самая низкоусваиваемая форма сывороточного протеина, но и самая дешевая.

Изолят — следующая степень очистки, имеет примерно 95 % белка в своем составе, именно этот тип белка наиболее популярен, так как его соотношение цена-качество самое разумное. Он практически полностью усваивается, и, несмотря на высокую степень очистки, у него нет горьковатого вкуса, характерного для следующего типа сывороточного протеина.

Гидролизат — на 99 % состоит из белка, очень быстро усваивается, отлично помогает росту мышц, но он достаточно дорогой, и его вкус в натуральном виде оставляет желать лучшего.

Так что при выборе сывороточного протеина самый распространенный вариант — изолят, золотая середина по всем параметрам.

Казеин

Казеин — второй компонент молочной сыворотки, который в отличие от сывороточного протеина является медленно усваиваемым. Он долго (от 6 до 8 часов) переваривается, постоянно снабжая организм аминокислотами, за счет чего процессы катаболизма (распада сложных органических веществ на более простые) замедляются. За счет большого содержания незаменимых аминокислот этот вид протеина является особенно ценным.

Казеин часто принимают те, кто хочет сбросить лишний вес, ведь за счет способности уменьшать скорость усвоения других белков он продлевает чувство сытости. Но в то же время скорость построения мышц за счет этого уменьшается, поэтому казеин не пьют после тренировки. Чаще всего его принимают на ночь, чтобы избежать разрушения мышц.

Так как казеин дает долговременную нагрузку на пищеварительную систему, его не стоит принимать порциями больше 40 грамм. В натуральном виде у него есть творожистый привкус, который производители зачастую маскируют вкусовыми добавками. Так как казеин — производная молочных продуктов, то он не подходит людям с непереносимостью лактозы или аллергией на молочную продукцию.

Яичный протеин

На самом деле его часто называют идеальным протеином, потому что этот тип белка отлично усваивается организмом человека,а его аминокислотный состав содержит все необходимые аминокислоты. В отличие от сывороточного протеина и казеина он не содержит лактозу, что является необходимым условием для людей с ее непереносимостью.

Большинство производителей яичного альбумина делают порошок не только из белков, но и из желтков яиц, которые многие исключают из рациона. Но между тем в них содержится около 3 грамм белка на одно яйцо. Большинство яичных протеинов обезжирено, и у них не так много вкусов, как у сывороточного протеина. Но этот тип протеина не является самым популярным, несмотря на его идеальный состав, из-за высокой цены.

Кроме того, хоть он усваивается не так медленно, как казеин, его зачастую относят к медленным белкам. Точнее сказать, не относят к быстрым, так как время его усвоения — 1,5-3 часа, то есть он усваивается медленнее, чем сывороточный белок.

Соевый протеин

Соевый белок — хоть и относительно дешевый, но тем не менее самый непопулярный протеин, на который стоит обращать внимание, только если вам не подходят вышеперечисленные. Из-за небогатого аминокислотного состава его эффективность не так высока, как у других видов протеина. Он медленно и не полностью усваивается, что снижает его пользу как для сушки, так и для набора массы.

В общем, если вы не вегетарианец, то это не самый лучший вариант протеина, хотя, конечно, польза от него есть, пусть и небольшая.

Комплексный протеин

Как следует из названия, в него входят как быстрые, так и медленные белки. То есть он долго питает за счет казеина, но быстро усваивается за счет сывороточного белка. Однако мнения на счет комплексного протеина разделились, так как есть исследования, показавшие, что казеин замедляет расщепление других белков. Так что лучше все же принимать быстрые и медленные белки отдельно.

Протеин при …

Очень часто задаваемый вопрос звучит так: какой протеин пить, чтобы похудеть (или набрать мышцы). Ответ на него есть, но нужно понимать, что просто от приема протеина вы не начнете стремительно худеть. То есть белок ни в коей мере не является заменой физической активности, это по сути та же еда. Но вот при регулярных тренировках прием протеина даст заметный результат, главное — подобрать его для своей цели.

Похудении

При похудении важно терять не мышечную массу, а жировую. Поэтому после тренировки можно принимать быстрый протеин, например сывороточный изолят. В идеале его разводят водой, чтобы не делать такой перекус слишком калорийным: не забывайте, что протеин — это полноценный перекус, его калорийность должна быть в рамках вашего дневного калоража. Также хорошим решением будет принимать казеин на ночь, он надолго насыщает. В любом случае не стоит заменять все приемы пищи протеином, чтобы избежать проблем с ЖКТ.

Наборе мышечной массы

При наборе мышечной массы важно не допустить разрушения мышц, именно для этой цели был создан гейнер — высокоуглеводная смесь, которую принимают после тренировки для закрытия углеводного окна, после сна для максимально быстрого поступления белков и углеводов и прекращения катаболизма. Чаще всего в состав гейнера входят сывороточный белок и углеводы, а кроме того, нередко в составе можно увидеть витамины, небольшую дозу жиров, аминокислоты и разные микроэлементы. Эта смесь была создана специально для максимально быстрого набора мышечной массы, силы и увеличения энергетического заряда и выносливости. Но как и при похудении, любые добавки не должны быть заменой обычной пищи, они лишь помогают получить недостающие питательные вещества.

На ночь так же, как и при похудении, можно употреблять казеин, который предотвратит разрушение мышц.

Поддержании веса

Для поддержания веса разумно будет принимать любой быстрый протеин после тренировки, и этого будет достаточно. И точно так же можно пить казеин на ночь, лишь следите за общей калорийностью рациона и не забывайте о тренировках.

О чем нужно помнить, если вы решили принимать протеин?

Итак, вы определились с целью и выбрали тип протеина. Самое главное, на что нужно обращать внимание, — это состав конкретного протеина, калорийность и чистота. Натуральный вкус у протеина не очень приятный, но зачастую вкусовые добавки вроде ванильного мороженого добавляют лишних углеводов.  Для решения этой проблемы у некоторых брендов, например Meal to goal, есть специальные дропсы, пара капель которых добавит нужный вкус, но не увеличит калорийность.

Кроме того, не забудьте о том, что вам понадобится шейкер, чтобы как следует размешать протеин.

И не забывайте, что, пока вы не уверены на 100 %, что именно этот протеин вам подходит, не стоит брать самые большие упаковки, пусть это и очень выгодно. Лучше немного переплатить, чем думать, куда же деть эти 5 кг белка с противным вкусом.

молочный, соевый, сывороточный, казеиновый, яичный – какой протеин лучше? – Блог RealBoxing.ru

Молочный протеин

Соевый протеин

Мясной (говяжий) протеин

Пшеничный протеин

Яичный протеин

Казеиновый протеин

Сывороточный протеин

Выводы

Какие разные типы протеина?

29.03.2019

Белок — нам сказали, что он нужен нам для наращивания мышц, обеспечения энергией и наполнения желудка. Но какую роль на самом деле протеин играет в нашем рационе? Какие есть разные источники? Мы связались с Гордоном Зелло, доктором философии.D., профессор питания и диетологии Университета Саскачевана, чтобы получить ответы на многие наши вопросы о белках.

Что такое белок?

Доктор Зелло: «Белки состоят из аминокислот. Эти аминокислоты расположены в точном порядке генетическим кодом, специфичным для каждого белка. Это делает каждый белок уникальным и связанным с его функцией в организме. Все животные и растения содержат белок; следовательно, один источник аминокислот поступает из нашего рациона.

«Есть два типа аминокислот: те, которые наш организм может производить из других аминокислот (незаменимые или несущественные), и те, которые должны поступать из пищи, которую мы едим (незаменимые или незаменимые). Белок является макроэлементом, наряду с углеводами и жирами, поэтому, помимо своих многочисленных функций, он также обеспечивает организм энергией. Кроме того, белок является нашим источником азота, который нам также необходим для создания основных азотсодержащих соединений ».

Белок выполняет множество функций в организме:

• Немедленная энергия (калории)
• Ферменты
• Гормоны (например,грамм. инсулин)
• Структурные белки (например, мышцы, кости, зубы, кожа, кровеносные сосуды, волосы, ногти и т. Д.)
• Иммунопротеины (например, антитела)
• Транспортные белки (например, альбумин, гемоглобин, липопротеины).
• Другими важными азотсодержащими соединениями, полученными из аминокислот, являются пигменты меланина (цвет кожи), гормоны щитовидной железы, нейротрансмиттеры (например, серотонин, адреналин), нуклеиновые кислоты и креатин.

Сколько белка нужно человеку в день?

Др.Zello: «Количество белка, необходимое взрослому человеку в день, зависит от веса человека, так как чем больше вы весите, тем больше белка ему потребуется. Для взрослого человека норма составляет 0,8 грамма на килограмм веса в сутки. Следовательно, тому, кто весит 70 кг (155 фунтов), потребуется 56 г белка в день. Потребление такого количества белка обычно не является проблемой, поскольку большинство взрослых съедают в среднем от 80 до 120 г белка в день. Если вы растущий младенец или ребенок, а также беременная или кормящая женщина, потребность в белке возрастает.”

Какие источники белка?

Доктор Зелло: «Все растения и продукты животного происхождения содержат белок. Те белки, которые обеспечивают все необходимые нам аминокислоты, называются белками высокого или хорошего качества. Сюда входят мясо, яйца и молочные продукты. Некоторые белки имеют более низкое качество, поскольку они могут отсутствовать или содержать меньшее количество определенной аминокислоты. Например, бобовые содержат меньше метионина, а зерновые — лизина. Обычно это не проблема, поскольку мы едим больше белка, чем нам нужно за день.”

Существуют ли разные типы протеина, которые помогают улучшить спортивные результаты?

Д-р Зелло: «Спортсменам не нужны какие-либо другие типы белков, так как, когда мы едим белок, белок расщепляется на аминокислоты в нашем пищеварительном тракте до аминокислот, а затем всасывается в нашем организме. Эти абсорбированные аминокислоты затем используются для производства белков, и пока вы едите сбалансированную пищу, вы будете получать достаточное количество аминокислот для удовлетворения потребностей, в том числе и спортсмена.Поскольку белки не хранятся в нашем теле, как жир, белок, который мы едим сверх того, что нам нужно, расщепляется, и азот выводится из нашего тела ».

Вы хотели бы добавить что-нибудь еще?

Д-р Зелло: «Одно заблуждение состоит в том, что спортсмены должны дополнять свой рацион белком, поскольку они не потребляют достаточное количество пищи, которую они едят. Частично это заблуждение состоит в том, что потребность спортсмена в белке может составлять от 1.От 2 до 1,7 г / кг в день, что больше 0,8 г / кг в день для не спортсменов. Однако, поскольку мы едим больше белка, чем нам нужно, и спортсмену нужно будет есть больше калорий для выполнения (расходовать больше калорий), требования для спортсмена все равно будут выполнены. Например, если спортсмен весом 60 кг потребляет 15% суточных калорий в виде белка (остаток от углеводов и жиров) и требует 2700 ккал в день для энергетических нужд, они будут на уровне 1,7 г / кг в день, или верхний предел. потребности спортсмена в белке.”

Белок является важной частью нашего ежедневного рациона и необходим для функционирования нашего организма. Источники белка животного происхождения включают мясо, молоко и яйца. Растительные источники белка включают сою, арахис, чечевицу и нут. И растительный, и животный белок могут быть частью здорового питания.

Структура белка: первичная, вторичная, третичная, четвертичная структура

Скачать версию PDF

Разработчики лекарств все чаще обращаются к большим молекулам, особенно к белкам, в качестве терапевтического средства.Приготовление белкового лекарственного продукта может быть довольно сложной задачей, и без хорошего понимания природы белковой структуры и конформационных характеристик конкретного разрабатываемого белка результаты могут быть плачевными. Это краткое техническое описание призвано дать читателю краткий обзор структуры белка. В нем также будет кратко описано, как структура белка может быть затронута во время приготовления, и некоторые аналитические методы, которые можно использовать как для определения структуры, так и для анализа стабильности белка.

Термин «структура», когда он используется в отношении белков, принимает гораздо более сложное значение, чем для небольших молекул. Белки представляют собой макромолекулы и имеют четыре различных уровня структуры: первичный, вторичный, третичный и четвертичный.

Первичная структура

Существует 20 различных стандартных L-α-аминокислот, используемых клетками для построения белков. Аминокислоты, как указывает их название, содержат как основную аминогруппу, так и кислотную карбоксильную группу. Эта дифункциональность позволяет отдельным аминокислотам объединяться в длинные цепи путем образования пептидных связей : амидных связей между -NH ₂ одной аминокислоты и -COOH другой.Последовательности, содержащие менее 50 аминокислот, обычно называют пептидами, тогда как термины белок и полипептид используются для более длинных последовательностей. Белок может состоять из одной или нескольких молекул полипептида. Конец пептидной или белковой последовательности со свободной карбоксильной группой называется карбокси-концом или С-концом. Термины «амино-конец» и «N-конец» описывают конец последовательности со свободной α-аминогруппой.

Аминокислоты различаются по структуре заместителями в их боковых цепях.Эти боковые цепи придают конечному пептиду или белку различные химические, физические и структурные свойства. Структуры 20 аминокислот, обычно встречающихся в белках, показаны на рисунке 1. Каждая аминокислота имеет как однобуквенное, так и трехбуквенное сокращение. Эти сокращения обычно используются для упрощения записанной последовательности пептида или белка.

В зависимости от заместителя в боковой цепи аминокислота может быть классифицирована как кислая, основная или нейтральная.Хотя для синтеза различных белков человека требуется 20 аминокислот, мы можем синтезировать только десять. Остальные 10 называются незаменимыми аминокислотами и должны поступать с пищей.

Аминокислотная последовательность белка кодируется ДНК. Белки синтезируются с помощью ряда этапов, называемых транскрипцией (использование цепи ДНК для создания дополнительной цепи матричной РНК — мРНК) и трансляцией (последовательность мРНК используется в качестве матрицы для управления синтезом цепочки аминокислот, которые образуют белок).Часто происходят посттрансляционные модификации, такие как гликозилирование или фосфорилирование, которые необходимы для биологической функции белка. В то время как аминокислотная последовательность составляет первичную структуру белка, химические / биологические свойства белка очень сильно зависят от трехмерной или третичной структуры.

Вторичная структура

Участки или нити белков или пептидов имеют различные характерные локальные структурные конформации или вторичную структуру, зависящую от водородных связей.Двумя основными типами вторичной структуры являются α-спираль и β-лист.

α-спираль — это правая спиральная нить. Заместители боковых цепей аминокислотных групп в α-спирали простираются наружу. Водородные связи образуются между кислородом каждой связи C = O в цепи и водородом каждой группы N-H на четыре аминокислоты ниже нее в спирали. Водородные связи делают эту структуру особенно устойчивой. Заместители в боковых цепях аминокислот соответствуют группам N-H.

Водородная связь в ß-листе находится между нитями (между нитями), а не внутри нитей (внутри нитей). Конформация листа состоит из пар расположенных бок о бок прядей. Карбонильные атомы кислорода в одной цепи связываются с атомами водорода соседней цепи. Две нити могут быть параллельными или антипараллельными, в зависимости от того, совпадают ли направления нитей (от N-конца к C-концу) или противоположны. Антипараллельный ß-лист более стабилен из-за более хорошо выровненных водородных связей.

Третичная структура

Общая трехмерная форма белковой молекулы — это третичная структура. Молекула белка будет изгибаться и скручиваться таким образом, чтобы достичь максимальной стабильности или самого низкого энергетического состояния. Хотя трехмерная форма белка может показаться неправильной и случайной, она формируется многими стабилизирующими силами из-за связывающих взаимодействий между группами боковых цепей аминокислот.

В физиологических условиях гидрофобные боковые цепи нейтральных неполярных аминокислот, таких как фенилаланин или изолейцин, имеют тенденцию находиться внутри белковой молекулы, тем самым защищая их от водной среды.Алкильные группы аланина, валина, лейцина и изолейцина часто образуют гидрофобные взаимодействия друг с другом, в то время как ароматические группы, такие как группы фенилаланина и тирозина, часто складываются вместе. Боковые цепи кислотных или основных аминокислот обычно открываются на поверхности белка, поскольку они гидрофильны.

Образование дисульфидных мостиков путем окисления сульфгидрильных групп цистеина является важным аспектом стабилизации третичной структуры белка, позволяя ковалентно удерживать вместе различные части белковой цепи.Кроме того, водородные связи могут образовываться между различными группами боковых цепей. Как и в случае с дисульфидными мостиками , эти водородные связи могут объединять две части цепи, которые находятся на некотором расстоянии друг от друга с точки зрения последовательности. Солевые мостики, ионные взаимодействия между положительно и отрицательно заряженными участками боковых цепей аминокислот также помогают стабилизировать третичную структуру белка.

Четвертичная структура

Многие белки состоят из нескольких полипептидных цепей, часто называемых белковыми субъединицами.Эти субъединицы могут быть такими же, как в гомодимере, или разными, как в гетеродимере. Четвертичная структура относится к тому, как эти белковые субъединицы взаимодействуют друг с другом и располагаются, образуя более крупный агрегированный белковый комплекс. Окончательная форма белкового комплекса снова стабилизируется различными взаимодействиями, включая водородные связи, дисульфидные мостики и солевые мостики. Четыре уровня структуры белка показаны на рисунке 2.

Стабильность белка

Из-за природы слабых взаимодействий, контролирующих трехмерную структуру, белки являются очень чувствительными молекулами.Термин «нативное состояние» используется для описания белка в его наиболее стабильной естественной конформации in situ . Это естественное состояние может быть нарушено несколькими внешними стрессовыми факторами, включая температуру, pH, удаление воды, присутствие гидрофобных поверхностей, присутствие ионов металлов и высокий сдвиг. Утрата вторичной, третичной или четвертичной структуры из-за воздействия стрессового фактора называется денатурацией. Денатурация приводит к разворачиванию белка в случайную или неправильно свернутую форму.

Денатурированный белок может иметь совершенно другой профиль активности, чем белок в его нативной форме, обычно теряя биологическую функцию. Помимо денатурирования, белки могут также образовывать агрегаты в определенных стрессовых условиях. Агрегаты часто образуются в процессе производства и, как правило, нежелательны, в основном из-за того, что они могут вызывать неблагоприятные иммунные реакции при введении.

В дополнение к этим физическим формам деградации белка также важно знать о возможных путях химической деградации белка.К ним относятся окисление, дезамидирование, гидролиз пептидных связей, перетасовка дисульфидных связей и сшивание. Методы, используемые при обработке и приготовлении белков, включая любую стадию лиофилизации, должны быть тщательно изучены, чтобы предотвратить разложение и повысить стабильность белкового биофармацевтического препарата как при хранении, так и во время доставки лекарственного средства.

Анализ структуры белка

Сложность структуры белка делает выяснение полной структуры белка чрезвычайно трудным даже с использованием самого современного аналитического оборудования.Анализатор аминокислот можно использовать для определения присутствующих аминокислот и молярных соотношений каждой из них. Затем последовательность белка может быть проанализирована посредством картирования пептидов и использования деградации Эдмана или масс-спектроскопии. Этот процесс является обычным для пептидов и небольших белков, но становится более сложным для больших мультимерных белков.

Пептидное картирование обычно влечет за собой обработку белка различными ферментами протеаз для расщепления последовательности на более мелкие пептиды в определенных сайтах расщепления.Два обычно используемых фермента — это трипсин и химотрипсин. Масс-спектроскопия стала бесценным инструментом для анализа белков, переваренных ферментами, с помощью методов снятия отпечатков пептидов и поиска в базе данных. Деградация по Эдману включает отщепление, разделение и идентификацию одной аминокислоты за раз из короткого пептида, начиная с N-конца.

Одним из методов, используемых для характеристики вторичной структуры белка, является спектроскопия кругового дихроизма (КД). Различные типы вторичной структуры, α-спираль, β-лист и случайная спираль, все имеют характерные спектры кругового дихроизма в дальней УФ-области спектра (190–250 нм).Эти спектры можно использовать для аппроксимации доли всего белка, состоящего из каждого типа структуры.

Более полный анализ трехмерной структуры белка с высоким разрешением проводится с помощью рентгеновской кристаллографии или анализа ядерного магнитного резонанса (ЯМР). Чтобы определить трехмерную структуру белка с помощью дифракции рентгеновских лучей, требуется большой хорошо упорядоченный монокристалл. Рентгеновская дифракция позволяет измерять короткие расстояния между атомами и дает трехмерную карту электронной плотности, которую можно использовать для построения модели структуры белка.

Использование ЯМР для определения трехмерной структуры белка имеет некоторые преимущества перед дифракцией рентгеновских лучей в том, что его можно проводить в растворе, и, таким образом, белок свободен от ограничений кристаллической решетки. Обычно используются методы двумерного ЯМР: NOESY, который измеряет расстояния между атомами в пространстве, и COESY, который измеряет расстояния через связи.

Анализ стабильности структуры белка

Для определения стабильности белка можно использовать множество различных методов.Для анализа разворачивания белка можно использовать спектроскопические методы, такие как флуоресценция, УФ, инфракрасное излучение и КД. Термодинамические методы, такие как дифференциальная сканирующая калориметрия (ДСК), могут быть полезны для определения влияния температуры на стабильность белка. Сравнительное пептидное картирование (обычно с использованием ЖХ / МС) — чрезвычайно ценный инструмент для определения химических изменений в белке, таких как окисление или дезамидирование. ВЭЖХ также является бесценным средством анализа чистоты белка. Другие аналитические методы, такие как SDS-PAGE, изоэлектрическое фокусирование и капиллярный электрофорез, также могут быть использованы для определения стабильности белка, и для определения эффективности белкового биофармацевтического препарата следует использовать подходящий биоанализ.Агрегатное состояние можно определить, следуя размеру «частиц», и теперь доступны инструменты, расположенные в массиве, чтобы следить за этим с течением времени в различных условиях.

Разнообразие методов определения стабильности белка еще раз подчеркивает сложность природы структуры белка и важность поддержания этой структуры для успешного биофармацевтического продукта.

Список литературы

1. Структура, стабильность и сворачивание белка, Методы молекулярной биологии, 168, под редакцией Кеннета П.Мерфи
2. Стабильность и сворачивание белков, Теория и практика, Методы молекулярной биологии, Vol. 40, под редакцией Брета Ширли

Все, что нужно знать о различных типах протеина

Нельзя отрицать, что вам нужен белок. Это питательное вещество сохраняет чувство насыщения, наращивает мышцы и даже укрепляет кости. Но из-за обилия продуктов с высоким содержанием белка затрудняется различение его различных форм.

Мы углубились в основы протеина, чтобы преобразовать всю эту сложную науку в легко усваиваемую информацию, которая поможет вам достичь ваших целей.

Вы знаете, что белок «полезен для вас», но вот что он делает для вашего тела.

Белок — это один из трех макроэлементов, помимо углеводов и жиров, которые необходимы для повседневного функционирования. Потребности в питании у каждого человека уникальны, но, как правило, мужчинам следует потреблять от 1,2 до 1,6 грамма белка на каждый килограмм своей целевой массы тела.

Люди хвалят белок за его влияние на телосложение, но он делает гораздо больше, чем просто увеличивает ваши результаты. Исследования показывают, что люди, которые едят больше белка, снижают риск остеопороза, имеют более высокий метаболизм и более низкое кровяное давление.

Сегодня вы можете насытиться разными способами: курица, порошок, вода, печенье. Несмотря на многочисленные формы, есть только две основные формы белка: цельный и дополнительный.

Этот контент импортирован из {embed-name}. Вы можете найти тот же контент в другом формате или найти дополнительную информацию на их веб-сайте.

Вы, наверное, слышали, что такие питательные вещества, как витамины и минералы, лучше всего потреблять с пищей, а не с добавками.То же самое и с белком, — говорит Дена Чэмпион, доктор медицины из Университета штата Огайо.

«Вы просто не можете разлить в бутылки или упаковать все полезные свойства цельной пищи», — говорит она Men’s Health .

В своей первоначальной форме пища содержит питательные вещества, которые невозможно воспроизвести в лаборатории. Например, брокколи содержит сотни фитохимических веществ, которые нельзя добавить в таблетки. Исследования показывают, что эти вещества, содержащиеся только в пище, помогают снизить риск развития сердечно-сосудистых заболеваний.Вы также получите много клетчатки.

Вы, наверное, слышали, что люди говорят о полном или неполном белке. Как следует из их названия, полноценный белок содержит все девять незаменимых аминокислот, которые нужны нашему организму, а неполный — нет.

Белки растительного происхождения, как правило, неполные, за некоторыми исключениями, такими как киноа и тофу. Тем не менее, вам не нужно беспокоиться о потреблении достаточного количества полноценных белков, если у вас хорошо сбалансированная диета, — говорит Кристина Вайдман, RDN и спортивный диетолог Северо-Западного университета.

«Если вы едите такую ​​разнообразную пищу в течение дня, вы получите профиль незаменимых аминокислот, который нужен вашему организму».

Вот несколько хороших источников белка:

• Курица: одна грудка весом шесть унций содержит примерно 53 г
• Индейка: в 3 унциях содержится 22 г
• Говядина: в 4 унциях содержится 22 г
• Яйца: одно большое яйцо содержит 6 г
• Греческий обезжиренный йогурт: порция в шесть унций содержит 17 г
• Тофу: 3.5 унций содержат 10 г
• Чечевица: 1 чашка содержит 18 г
• Квиноа: 1 чашка содержит 8 г

Дополнительный белок

Традиционно порошки и коктейли были основным способом увеличить потребление белка вне еды. Теперь упакованные закуски обогащены дополнительными белками, такими как соя или сыворотка.

Нет ничего плохого в том, чтобы использовать их в качестве закуски или удобства, если только они не являются вашим единственным источником белка, — говорит Чемпион.

Тем не менее, протеиновые добавки не регулируются, поэтому неизвестно, что находится внутри упаковки, объясняет она.

«Некоторые из этих порошков содержат примеси, — предупреждает Чемпион.« Я советую людям выбирать, чем проще, тем лучше ».

Weidman рекомендует выбирать сывороточный протеин, сделанный из лактозы, потому что он богат аминокислотой люцеином. Это один из три аминокислоты с разветвленной цепью, которые помогают наращивать мышечную массу, сжигать жир и снимать усталость. Употребление коктейля с высоким содержанием люцеина после тренировки может быть особенно полезным, говорит Чемпион.

«Если вы занимаетесь силовыми тренировками, а затем принимаете люцеин — богатая пища, вы выполняете двойную работу по наращиванию мышечной массы », — объясняет она.

Однако, если вы предпочитаете не есть молочные продукты, порошки соевого белка также являются хорошим источником люцеина.


Собирая порошок, обратите внимание на знак «Сертифицирован для спорта» NSF International (Национальный фонд санитарии). Это означает, что продукт был протестирован сторонней компанией и содержит то, что написано на этикетке.

А как же те любимые протеиновые сладости?

«Их можно использовать с умом, но они не должны быть единственной вещью, которую вы собираетесь брать в течение дня», — говорит Чемпион.Обязательно выбирайте закуски, содержащие клетчатку, чтобы увеличить количество питательных веществ.

Этот контент создается и поддерживается третьей стороной и импортируется на эту страницу, чтобы помочь пользователям указать свои адреса электронной почты. Вы можете найти больше информации об этом и подобном контенте на сайте piano.io.

3 различных типа белка и их влияние на диету — The Path Magazine

Вы, наверное, хорошо знаете, что белок необходим для роста мышц, а наращивание мышечной массы помогает сжигать жир.Таким образом, ежедневное получение здорового количества белка является важным шагом на пути к полноценному питанию. Поскольку существует несколько типов белка из разных источников, важно понимать различия, чтобы соответствующим образом структурировать свой рацион. Не беспокойтесь, у нас есть 411 для вас на каждом, и мы обещаем, что все будет просто. Ни один белок не обязательно на лучше , чем другой, но, поскольку они разные, вы захотите адаптировать свое питание и пищевые добавки в соответствии с вашими личными целями.

Сывороточная добавка, наиболее широко выставляемая в вашем местном магазине витаминов, пользуется большой популярностью у специалистов по спорту, поскольку она помогает быстро восстанавливать и восстанавливать мышцы после интенсивных тренировок. Он основан на молочных продуктах, поэтому не является идеальным вариантом для веганов или людей с непереносимостью лактозы. Однако его не следует путать с казеиновым белком, который также содержится в молоке. Хотя и то, и другое являются отличными способами нарастить мышцы, сывороточный протеин усваивается НАМНОГО быстрее, поэтому это смесь для коктейлей после тренировки.Это также полноценный белок, что означает, что он содержит все аминокислоты, необходимые для наращивания мышечной массы.

Растительный белок — это общая этикетка, но наиболее распространенными источниками являются горох и соя. Другие альтернативы включают коричневый рис, коноплю и веганские смеси. В отличие от сыворотки, растительные белки не считаются полноценными, поскольку они содержат меньше аминокислот. Поскольку растительные белки не получены от животных, они оптимальны для вегетарианцев и веганов. Они также считаются более легкими для переваривания и почти всегда дешевле, чем варианты сывороточного протеина, поэтому это легче для вашего желудка и вашего кошелька.Хотя в растительном белке может быть меньше аминокислот, обычно он не содержит холестерина и жиров.

Смотрите также

Другой белок на основе молочных продуктов, казеин, переваривается гораздо дольше, что обеспечивает медленное высвобождение белка. Это означает, что есть или пить казеиновый протеин перед сном, так как вы ничего не будете есть в течение всего сна (надеюсь, по крайней мере, семь часов). Казеиновый протеин поможет нарастить мышцы, пока ваше тело отдыхает.Творог — наиболее часто рекомендуемый натуральный источник, но добавки с казеином в виде порошка могут служить более вкусной альтернативой, которую можно использовать в коктейлях.

Бонусный совет : высыпайтесь каждую ночь! Это важная часть наращивания мышечной массы, не говоря уже о многих других преимуществах для здоровья.

Сбалансированное питание важно для контроля за потреблением белка. Еще один способ убедиться, что вы получаете минимальное количество белка, — это использовать порошок, наполненный питательными веществами.WellPath предлагает бесплатную онлайн-консультацию, чтобы определить вашу уникальную формулу добавок и порошковой смеси. Начни здесь.

Белок: типы и его функции

Белок — это полимер, состоящий из одной или нескольких длинноцепочечных молекулярных единиц, называемых аминокислотами. Он выполняет множество функций практически во всех биологических процессах. Важными функциями являются механическая поддержка, репликация ДНК, метаболические реакции, регуляция роста, иммунная защита, транспортировка молекул, хранение молекул и т. Д.

Это органический материал протоплазмы, состоящий из атомов углерода (C), водорода (H), кислорода (O) и азота (N). Некоторые белки могут содержать серу (S) и фосфор (P). Эти атомы образуют аминокислоты, органические кислоты, которые содержат по крайней мере свободную аминогруппу ((-NH ₂ ) и карбоксильную группу (-COOH).

Пептидная связь (CO-NH) образуется комбинацией группа –NH ₂ одной аминокислоты с группой –COOH другой.Эта связь объединяется с двумя аминокислотами.Таким образом, несколько пептидных связей соединяют ряд аминокислот и образуют белковые молекулы. Таким образом, аминокислоты рассматриваются как единицы белковых молекул.

Как правило, белок состоит из аминокислот с помощью пептидной связи. В этом случае (-COOH) одной аминокислоты создает связи с (-NH ₂ ) другой аминокислоты, реализуя H ₂ O, где пептидная связь должна быть дипептидом, трипептидом и полипептидом.

Химическая структура белка

В белках двадцать аминокислот.Зеленые растения (автотрофные организмы) синтезируют свои аминокислоты. Животные (гетеротрофные организмы) должны получать определенные аминокислоты в своем рационе, потому что они не могут синтезировать белок в организме. Эти типы аминокислот известны как незаменимые аминокислоты.

Как правило, незаменимые аминокислоты — это те аминокислоты, которые необходимы для роста тела, азотного баланса, износа и т. Д., Но не синтезируются в организме и, таким образом, не поступают с пищей. Для человека незаменимы следующие аминокислоты:

• Аргнин
• Валин
• Гистидин
• Изолейцин
• Лизин
• Лейцин
• Метионин
• Фенилалнин
• Метионин
• Фенилалнин
• Триптофан
• 9209

  А.На основании Конституции белок может быть трех типов:

  • 1. Простой белок
  • 2. Конъюгированный белок и
  • 3. Производный белок

  1. Простой белок: Простые белки — это те белки, которые состоят только из аминокислот или их производных. Они известны как гемопротеины. Есть много простых белков. Некоторые из них описаны ниже:

  Альбумины: Альбумины растворимы в воде и коагулируют под действием тепла.Он включает яичный альбумин яичного белка, сывороточный альбумин плазмы, лактальбумин молока, миоальбумин мышц и т. Д.

  Глобулины: Глобулины нерастворимы в воде, но растворимы в солевом растворе. Они коагулируются при нагревании. Он включает овоглобулин яичного желтка, глобулин сыворотки плазмы, миозин мышц и т. Д.

  Глютелины: Глютелины являются растительными белками. Они растворимы в очень разбавленных кислотах и ​​щелочах, но не растворимы в нейтральных растворителях. Они коагулируются при нагревании.Он включает глютелин кукурузы, глютенин пшеницы, оризенин риса и т. Д.

  Проламины: Проламины также являются белками растительного происхождения, которые содержатся, в частности, в семенах. Они растворимы в 70-80% спирте, но не растворимы в воде, нейтральном растворителе или абсолютном спирте. Он включает зеин кукурузы, гордеин ячменя, глиадин пшеницы и т. Д.

  Склеропротеины или альбуминоиды: Это белки полностью животного происхождения и являются главными составляющими структур экзоскелета.Они наименее растворимы из всех белков. В его состав входят кератин волос, рога, копыт, ногтей, эластин соединительной ткани и связок; коллаген костей, хрящей и сухожилий.

  Протамины: Протамины — самые простые из белков. Они сильно щелочные и растворимы в воде. Они не коагулируются под действием тепла. В его состав входят лосось и клубеин из спермы лосося и сельди соответственно.

  Гистоны: Гистоны растворимы в воде.Они плохо коагулируют при нагревании. Гистоны не являются основными белками. В его состав входит глобин гемоглобина.

  2. Конъюгированные белки: Белки, в которых простые белки остаются комбинированными с некоторыми небелковыми веществами, известны как конъюгированные белки. Иногда их также называют гетеропротеинами. Некоторые важные конъюгированные белки описаны ниже:

  Нуклеопротеины: Они состоят из простых основных белков (протамина или гистона) и небелковых веществ нуклеиновой кислоты.Нуклеиновая кислота состоит из нуклеотидов, и каждый нуклеотид состоит из пентозы, азотистого основания и фосфорной кислоты. Пентоза, рибоза и т. Д. Присутствуют в рибонуклеиновой кислоте (РНК), тогда как дезоксирибоза присутствует в дезоксирибонуклеиновой кислоте (ДНК). Основания бывают двух типов (а) пуриновое основание — аденин и гуанин и (б) пиримидиновые основания — цитозин, тимин и урацил.

  Фосфопротеины: Эти типы белков остаются в сочетании с фосфорной кислотой. В его состав входят казеиногены молока, желточный желток яичного желтка и др.

  Металлопротеины: Белки остаются соединенными с металлическими элементами и образуют металлопротеины. Он включает в себя большую группу ферментных белков, которые содержат металлические элементы, такие как Fe, Co, Mn, Zn, Mg и т. Д. Белки гематомы, содержащие железо, являются металлопротеинами.

  Хромопротеины: Они состоят из простых белков и остаются соединенными с красящим веществом, простетическими группами. Он включает гемоглобин, миоглобин, флавопротеин, цитохром и т. Д. Здесь гемоглобин и миоглобин, которые связывают одну и четыре группы гема соответственно.

  Гликопротеины: Это белки, которые остаются в сочетании с углеводами. Углевод обычно представляет собой мукополисахарид, состоящий из гексозамина и глюкуроновой кислоты. Он включает муцин, фолликулостимулирующий гормон (ФСГ), лютеинизирующий гормон (ЛГ) и т. Д.

  Липопротеины: Липопротеины образуются в результате комбинации белка с липидом. Он включает клеточную мембрану, мозг, яичный желток и т. Д., Которые содержат много липопротеинов.

  3. Производные белки: Эти типы белков получают в качестве промежуточных продуктов во время гидролиза простых или конъюгированных белков, известных как производные белки.Обычно они гидролизуются кислотами, щелочами или ферментами. В его состав входят белки, метапротеины, протеазы, пептоны и полипептиды.

  B. По качеству белки бывают двух типов:

  1. Белки первого класса: Обычно их получают из животных источников, таких как молоко, яйца, мясо, рыба и т. Д. Таким образом, животные белки являются первыми. класс белков или белков высокой биологической ценности. Они содержат больше незаменимых аминокислот, которые составляют основу качественного аспекта белковых материалов.

  2. Белки второго класса: Растительные белки обычно относятся к белкам второго класса.

  C. По форме белки бывают двух типов, например:

  1. Склеропротеины: Их также называют волокнистыми белками, которые образуют длинные белковые нити. Они представляют собой стержневые или нитевидные структуры и устойчивы к протеолитическим ферментам. Они не растворимы в воде. У них есть важные роли, такие как защита и поддержка. Они помогают формировать соединительную ткань, костный матрикс, сухожилия и мышечные волокна.Эти типы белков, обнаруженные у животных, включают эластин, коллаген, актин, фиброин, миозин, кератин в волосах, когтях, перьях и т. Д.

  Роль склеропротеинов или волокнистых белков

  • Они обеспечивают механические и структурные функции клеткам, а также целым организмам.

  • Придают внешнюю защиту и форму беспозвоночным.
  • Они также обеспечивают гибкость и силу телу организмов.

  • Некоторые волокнистые белки, такие как эластин, придают эластичность коже и кровеносным сосудам.

  • Желатин — производное коллагена, которое используется при приготовлении пищи.

  • α-Кератины помогают формировать ногти, клюв, когти, копыта, волосы, рога, шерсть и внешний слой кожи.

  2. Глобулярные белки: Глобулярные белки также известны как сферопротеины. Они имеют компактную и относительно сферическую или шарообразную структуру и растворимы в воде. Они выполняют метаболические функции и состоят из полипептидов, образующих сферические или овальные структуры.Эти типы белков включают миоглобин, инсулин, гемоглобин, иммуноглобин, альбумин и гормоны, такие как окситоцин и т. Д.

  Роль глобулярного белка

  Они выполняют структурные функции. Как правило, глобулярные белки могут функционировать как:

  • Они действуют как посредники, регулирующие биологические процессы. В данном случае эту функцию выполняет инсулин.

  • Они действуют как переносчики других молекул.
  • Они помогают хранить аминокислоты.
  • Они действуют как ферменты, которые помогают катализировать органические реакции.

  D. В зависимости от природы молекул, белки бывают двух типов:

  1. Кислые белки: Они встречаются в виде анионов, которые содержат кислые аминокислоты, такие как группы крови.

  2. Основные белки: Они находятся в виде катионов, которые содержат основные аминокислоты, такие как лизин, аргинин и т. Д.

  Функции белков

  • Белки обеспечивают организм четырьмя калориями на грамм энергии.

  • Они переносят вещества в клетки, из клеток или внутри клеток, используя кровоток.

  • Некоторые белки выполняют роль хранения, например ферритин, который накапливает железо.
  • Белки помогают формировать иммуноглобулины или антитела для защиты вашего организма от бактерий и вирусов.

  • Некоторые белки, такие как альбумин и глобулин, помогают контролировать процессы в организме для поддержания баланса жидкости.

  • Белки играют важную роль в поддержании надлежащего уровня pH в крови и других жидкостях организма.

  • Некоторые белки, такие как кератин, коллаген и эластин, обеспечивают определенные структуры в вашем теле.

  • Некоторые белки (гормоны) действуют как посредники и обеспечивают связь между клетками, тканями и органами

  • Некоторые белки представляют собой ферменты, которые помогают в биохимических реакциях внутри и вне клеток.

  • Белки регулируют рост тела и поддерживают функции тканей.

  Также читайте: Витамины: классификация, функции и симптомы дефицита

  Их плюсы и минусы — SWEAT

  У членов сообщества SWEAT часто возникают вопросы о протеиновых добавках, в том числе вопросы о том, какие протеиновые порошки им следует использовать для достижения наилучших результатов.

  Большинство женщин могут удовлетворить свои ежедневные потребности в питании с помощью сбалансированной диеты, включающей регулярные порции продуктов с высоким содержанием белка. Однако, когда у вас мало времени, протеиновый коктейль может быть удобным способом достичь ваших целей в питании.

  Чтобы вы могли сделать осознанный выбор, включать ли протеиновый порошок в свой рацион, вот некоторая информация о различных типах протеиновых добавок.

  Узнай:

  Какие бывают типы протеиновых порошков?

  Протеиновые порошки могут быть получены из молочных продуктов, яиц, риса, соевых бобов или гороха.Хотя большинство женщин будут удовлетворять свои потребности в белке, употребляя широкий спектр цельных продуктов, эти добавки могут быть использованы, чтобы помочь вам достичь ваших ежедневных целей по макроэлементам, если ваше ежедневное потребление белка недостаточно.

  Вот некоторые из различий между некоторыми популярными типами протеиновых порошков.

  Молочный и яичный белок

  Эти широко доступные белковые добавки получают из яиц, молока и сыра.

  Сухой сывороточный протеин

  Сывороточный протеин — это наиболее часто используемый протеиновый порошок.У него несколько преимуществ: он легко растворяется в воде и представляет собой полноценный белок, содержащий все девять незаменимых аминокислот, необходимых для синтеза белка и восстановления мышц.

  Сывороточный протеин также быстро и легко усваивается и усваивается, помогая вам быстро почувствовать насыщение.

  Большинство магазинов здорового питания или пищевых добавок предлагают несколько различных типов сывороточного протеина.

  Концентрат сывороточного протеина (WPC)

  Концентрат сывороточного протеина содержит около 70-80% белка, а также немного лактозы (сахар, содержащийся в молоке) и жира.Большинство людей предпочитают вкус WPC другим типам сывороточного протеина.

  Изолят сывороточного протеина (WPI)

  Изолят сывороточного протеина содержит около 90% протеина и содержит меньше лактозы и жира, чем концентрат сывороточного протеина.

  Гидролизат сывороточного протеина (WPH)

  WPH или гидролизованная сыворотка — это предварительно переваренная форма сывороточного протеина. Он содержит около 99% белка и растворяется в воде намного быстрее, чем сывороточный белок. Этот тип протеинового порошка имеет горький вкус даже при смешивании с другими ингредиентами.

  Казеиновый протеиновый порошок

  Казеиновый протеин переваривается и всасывается медленнее, чем сывороточный протеин. Он не так водорастворим, как сывороточный протеин, но дольше сохраняет чувство насыщения. Эту добавку можно использовать для восстановления мышц за ночь, когда ежедневные потребности в белке не удовлетворяются с едой и закусками.

  Яичный протеиновый порошок

  Протеиновые порошки яичного белка не содержат лактозы и обычно содержат около 80% белка, включая все девять незаменимых аминокислот.

  В 2012 году в небольшом восьминедельном исследовании женщин-спортсменок, проведенном Токийским сельскохозяйственным университетом, Япония, сравнивалось добавление протеина яичного белка к эквивалентному количеству углеводов. Хотя биохимия крови изменилась, не было разницы в составе тела или силе мышц между женщинами — в обеих группах наблюдалось увеличение массы без жира и 1ПМ (мера мышечной силы для одного упражнения) в течение восьми недель.

  Необходимы дополнительные исследования, чтобы показать, оказывает ли добавление порошка яичного белка положительный результат для восстановления мышц и тренировочных целей.

  Коллагеновый протеиновый порошок

  Этот тип протеинового порошка не так эффективен, как сывороточный, казеиновый или яичный протеин, в плане роста и восстановления мышц. Однако он может помочь поддержать здоровье суставов, пищеварение и эластичность кожи.

  BCAA’s

  Если вы какое-то время тренировались, возможно, вы слышали об аминокислотах с разветвленной цепью или BCAA. Эта добавка не является полноценным протеиновым порошком. Он содержит три аминокислоты, которые организм не вырабатывает: лейцин, изолейцин и валин.Порошок, как правило, очень горький и используется до или после тренировки, чтобы способствовать росту и восстановлению мышц.

  Исследование 2019 года, проведенное Сиднейским университетом, Австралия, показало, что длительное повышение уровня BCAA у мышей приводит к ожирению, перееданию и сокращению продолжительности жизни. Необходимы дополнительные исследования, чтобы подтвердить долгосрочные эффекты повышенного содержания BCAA у людей в результате избыточного потребления белка. Однако существует сильная корреляция между высоким уровнем BCAA и ожирением, инсулинорезистентностью и диабетом 2 типа.

  Протеиновые порошки на растительной основе

  Для женщин, которые хотят нарастить мышцы на растительной диете, есть протеиновые порошки, приготовленные из растений, которые вы можете рассмотреть.

  Соевый протеиновый порошок

  Подходящий для веганов, соевый белок является отличной растительной альтернативой сывороточному белку, поскольку он также содержит все незаменимые аминокислоты. В нем также мало жиров и углеводов, но он не так легко растворяется в воде, как сывороточный протеин.

  Порошок горохового протеина

  Хотя порошок горохового протеина содержит все девять незаменимых аминокислот, в нем мало метионина — этого можно избежать, комбинируя порошок горохового протеина с протеиновым порошком из коричневого риса.

  Порошок горохового протеина также богат железом, важным для женщин питательным веществом.

  Порошок рисового протеина

  Протеиновый порошок из коричневого риса содержит все незаменимые аминокислоты, но с низким содержанием лейцина. Этого можно избежать, сочетая его с порошком горохового протеина или с планом здорового питания, который поддерживает ваши цели в фитнесе.

  Конопляный протеиновый порошок

  Конопляный белок — это легко усваиваемый растительный белок. Хотя это не полноценный источник белка, он содержит семь незаменимых аминокислот, а также жирные кислоты омега-3, которые важны для здоровья в целом.

  Сколько протеина вам действительно нужно?

  Чтобы набрать мышечную массу и эффективно восстановиться после тренировок, вам необходимо около 1,6 г белка на килограмм (0,73 г на фунт) веса тела в день.

  Систематический обзор, метаанализ и мета-регрессия 2018 года, проведенный Университетом Макмастера, Канада, показал, что добавление протеина в сочетании с тренировками с отягощениями более 1,6 г на кг не оказывает дальнейшего влияния на силу или размер мышц.

  Когда дело доходит до подпитки вашего тела, больше белка не обязательно лучше.Постоянное превышение дневной нормы белка может иметь нежелательные последствия, включая нагрузку на почки, обезвоживание или нарушение работы пищеварительной системы.

  После того, как вы какое-то время тренировались и ваше тело адаптировалось, вы можете снизить потребление белка примерно до 1,2 г на кг.

  Когда вы не занимаетесь тренировками с отягощениями, вам все равно нужно около 0,8 г белка на кг (или 0,36 г на фунт), чтобы оставаться здоровым.

  Стоит ли принимать белковые добавки?

  Большинство женщин, даже те, кто усиленно тренируется, могут удовлетворить все свои потребности в белке для восстановления мышц, включив регулярные порции высококачественного белка в свой ежедневный прием пищи.

  Систематический обзор 2015 года, проведенный Исследовательским институтом экологической медицины армии США, показал, что для нетренированных участников прием протеинового порошка в первые недели тренировок с отягощениями не оказал никакого влияния на мышечную силу или мышечную массу.

  По мере увеличения продолжительности, частоты и объема тренировок белковые добавки могут способствовать увеличению размера мышц, силы, выносливости и мощности.

  В 2020 году Гарвардская школа медицины сообщает, что протеиновые добавки представляют собой обработанные пищевые продукты, которые могут содержать добавки, сахар, ароматизаторы и другие химические вещества.Кроме того, протеиновые добавки не регулируются в большинстве стран, а это означает, что заявления на этикетке являются заявлениями производителей: безопасность и маркировка продуктов не контролируются, а любые заявления, как правило, не проверяются независимо.

  Исследование 2018 года, проведенное некоммерческой группой под названием «Проект чистой этикетки», показало, что протеиновые порошки также могут содержать другие загрязнители, которые способствуют неблагоприятным последствиям для здоровья.

  Согласно обзору литературы 2019 года, проведенному Медицинской школой Луисвилля в США, белковые добавки должны быть краткосрочным решением для удовлетворения потребностей в тренировках и не должны заменять долгосрочные привычки здорового питания.

  Как использовать протеиновый порошок для восстановления после тренировки

  Если вы выбираете протеиновую добавку для удобства, выберите ту, которая имеет полный профиль, чтобы гарантировать получение максимальной питательной ценности.

  При использовании протеинового порошка непосредственно после тренировки для восстановления мышц, он будет наиболее эффективным, если принимать его вместе с источником углеводов. Вы можете выбрать добавку, содержащую углеводы, съесть фрукт или смешать протеиновый порошок с молоком.

  Помните, дозаправка после тренировки — это не только потребление белка для восстановления мышц.Чтобы помочь восстановлению мышц, вашему организму также необходимо восполнить запасы углеводов, выпивая воду. Вот почему для большинства людей перекус или следующий прием пищи — лучший способ восстановить силы после тренировки!

  Белковая добавка может помочь восполнить дефицит питания

  Здоровая сбалансированная диета обеспечит вас достаточным количеством белка для тренировок и восстановления мышц. Однако, если вы следуете веганской диете или комбинируете тренировки с отягощениями с тяжелыми тренировками на выносливость, вам может быть труднее ежедневно удовлетворять свои потребности в белке.

  Если вы не уверены, удовлетворяете ли вы свои потребности в белке, спортивный диетолог или диетолог может оценить ваше ежедневное потребление и порекомендовать вам наилучший способ подобрать оптимальное питание для ваших блюд и закусок.

  Типы и эффекты вариаций белка

• Адвани А.С., Пендергаст А.М. (2002) Варианты Bcr – Abl: биологические и клинические аспекты. Leuk Res 26: 713–720

  CAS PubMed Google Scholar

• Aghamohammadi A, Fiorini M, Moin M, Parvaneh N, Teimourian S, Yeganeh M, Goffi F, Kanegane H, Amirzargar AA, Pourpak Z, Rezaei N, Salavati A, Pouladi N, Abdollawahzade S. T, Plebani A (2006) Клинические, иммунологические и молекулярные характеристики 37 иранских пациентов с Х-связанной агаммаглобулинемией.Int Arch Allergy Immunol 141: 408–414. DOI: 10.1159 / 000095469

  CAS PubMed Google Scholar

• Али Х., Олатубосун А., Вихинен М. (2012) Классификация миссенс-вариантов гена репарации несоответствия с PON-MMR. Хум Мутат 33: 642–650. DOI: 10.1002 / humu.22038

  CAS PubMed Google Scholar

• Али Х., Уролагин С., Гурарслан О., Вихинен М. (2014) Выполнение программ прогнозирования белковых нарушений при аминокислотных заменах.Хум Мутат 35: 794–804. DOI: 10.1002 / humu.22564

  CAS PubMed Google Scholar

• Бабади Н.Е., Пан Ю.П., Эльпелег О., Исая Г. (2007) Криптическая протеолитическая активность дигидролипоамиддегидрогеназы. Proc Natl Acad Sci USA 104: 6158–6163. DOI: 10.1073 / pnas.0610618104

  PubMed Central CAS PubMed Google Scholar

• Беннетт М.Дж., Леброн Дж.А., Бьоркман П.Дж. (2000) Кристаллическая структура наследственного гемохроматозного белка HFE в комплексе с рецептором трансферрина.Природа 403: 46–53. DOI: 10.1038 / 47417

  CAS PubMed Google Scholar

• Брайан П.Н. (2000) Белковая инженерия субтилизина. Biochim Biophys Acta 1543: 203–222

  CAS PubMed Google Scholar

• Calabrese R, Capriotti E, Fariselli P, Martelli PL, Casadio R (2009) Функциональные аннотации улучшают прогнозируемую оценку мутаций в белках, связанных с заболеванием человека.Хум Мутат 30: 1237–1244. DOI: 10.1002 / humu.21047

  CAS PubMed Google Scholar

• Capriotti E, Fariselli P, Calabrese R, Casadio R (2005) Прогнозирование изменений стабильности белка по последовательностям с использованием машин поддерживающих векторов. Биоинформатика 21 (Приложение 2): 254–258. DOI: 10.1093 / биоинформатика / bti1109

  Google Scholar

• Chen YJ, Lin SC, Tzeng SR, Patel HV, Lyu PC, Cheng JW (1996) Стабильность и сворачивание домена Sh4 тирозинкиназы Брутона.Белки 26: 465–471. DOI: 10.1002 / (sici) 1097-0134 (199612) 26: 4 <465: aid-prot7> 3.0.co; 2-а

  CAS PubMed Google Scholar

• Chen W, van der Kamp MW, Daggett V (2010) Различные эффекты на нативный β-лист прионного белка человека из-за мутаций, связанных с заболеванием. Биохимия 49: 9874–9881. DOI: 10.1021 / bi101449f

  PubMed Central CAS PubMed Google Scholar

• Cheng J, Randall A, Baldi P (2006) Прогнозирование изменений стабильности белка для односайтовых мутаций с использованием машин поддерживающих векторов.Белки 62: 1125–1132. DOI: 10.1002 / prot.20810

  CAS PubMed Google Scholar

• Chiti F, Taddei N, White PM, Bucciantini M, Magherini F, Stefani M, Dobson CM (1999) Мутационный анализ ацилфосфатазы предполагает важность топологии и порядка контактов в сворачивании белка. Nat Struct Biol 6: 1005–1009. DOI: 10.1038 / 14890

  CAS PubMed Google Scholar

• Conchillo-Sole O, de Groot NS, Aviles FX, Vendrell J, Daura X, Ventura S (2007) AGGRESCAN: сервер для прогнозирования и оценки «горячих точек» агрегации полипептидов.BMC Bioinform 8:65. DOI: 10.1186 / 1471-2105-8-65

  Google Scholar

• Danielian S, El-Hakeh J, Basilico G, Oleastro M, Rosenzweig S, Feldman G, Berozdnik L, Galicchio M, Gallardo A, Giraudi V, Liberatore D, Rivas EM, Zelazko M (2003) Брутон тирозин генные мутации в Аргентине. Хум Мутат 21: 451. DOI: 10.1002 / humu.9131

  PubMed Google Scholar

• D’Antonio C, Molinski S, Ahmadi S, Huan LJ, Wellhauser L, Bear CE (2013) Конформационные дефекты лежат в основе протеасомной деградации мутантов ClC-5, вызывающих болезнь Дента.Biochem J 452: 391–400. DOI: 10.1042 / bj20121848

  PubMed Google Scholar

• de Beer TA, Laskowski RA, Parks SL, Sipos B, Goldman N, Thornton JM (2013) Аминокислотные изменения в вариантах, связанных с заболеванием, радикально отличаются от вариантов, наблюдаемых в наборе данных проекта 1000 геномов. PLoS Comput Biol 9: e1003382. DOI: 10.1371 / journal.pcbi.1003382

  PubMed Central PubMed Google Scholar

• den Dunnen JT, Antonarakis SE (2001) Номенклатура для описания вариаций человеческой последовательности.Хум Генет 109: 121–124

  Google Scholar

• Famiglietti ML, Estreicher A, Gos A, Bolleman J, Gehant S, Breuza L, Bridge A, Poux S, Redaschi N, Bougueleret L, Xenarios I (2014) Генетические вариации и болезни в UniProtKB / Swiss-Prot: тонкости экспертного ручного курирования. Хум Мутат 35: 927–935. DOI: 10.1002 / humu.22594

  PubMed Central CAS PubMed Google Scholar

• Feng S, Zhao TJ, Zhou HM, Yan YB (2007) Влияние одноточечной генетической мутации D54G на активность, структуру и стабильность мышечной креатинкиназы.Int J Biochem Cell Biol 39: 392-401. DOI: 10.1016 / j.biocel.2006.09.004

  CAS PubMed Google Scholar

• Ferrer-Costa C, Orozco M, de la Cruz X (2002) Характеристика связанных с заболеванием полиморфизмов отдельных аминокислот с точки зрения свойств последовательности и структуры. J Mol Biol 315: 771–786. DOI: 10.1006 / jmbi.2001.5255

  CAS PubMed Google Scholar

• Fiorini M, Franceschini R, Soresina A, Schumacher RF, Ugazio AG, Rossi P, Plebani A, Notarangelo LD (2004) BTK: 22 новых и 25 повторяющихся мутаций у европейских пациентов с Х-сцепленной агаммаглобулинемией.Хум Мутат 23: 286. DOI: 10.1002 / humu.9219

  PubMed Google Scholar

• Фукумура С., Адачи Н., Нагао М., Цуцуми Н. (2011) Новая мутация гена протеолипидного белка 1 , вызывающая болезнь Пелизея-Мерцбахера классического типа. Brain Dev 33: 697–699. DOI: 10.1016 / j.braindev.2010.11.010

  PubMed Google Scholar

• Фернхэм Н., де Бир Т.А., Торнтон Дж. М. (2012) Современные проблемы аннотации генома с помощью структурной биологии и биоинформатики.Curr Opin Struct Biol 22: 594–601. DOI: 10.1016 / j.sbi.2012.07.005

  CAS PubMed Google Scholar

• Futatani T, Watanabe C, Baba Y, Tsukada S, Ochs HD (2001) Тирозинкиназа Брутона присутствует в нормальных тромбоцитах, и ее отсутствие позволяет идентифицировать пациентов с Х-связанной агаммаглобулинемией и женщин-носителей. Br J Haematol 114: 141–149

  CAS PubMed Google Scholar

• Gersting SW, Kemter KF, Staudigl M, Messing DD, Danecka MK, Lagler FB, Sommerhoff CP, Roscher AA, Muntau AC (2008) Потеря функции при фенилкетонурии вызвана нарушением молекулярных движений и конформационной нестабильностью.Am J Hum Genet 83: 5–17. DOI: 10.1016 / j.ajhg.2008.05.013

  PubMed Central CAS PubMed Google Scholar

• Guo B, Audu CO, Cochran JC, Mierke DF, Pellegrini M (2014) Белковая инженерия N-конца NEMO: стабилизация структуры и восстановление связывания IKKβ. Биохимия 53: 6776–6785. DOI: 10.1021 / bi500861x

  CAS PubMed Google Scholar

• Hamasaki-Katagiri N, Salari R, Wu A, Qi Y, Schiller T., Filiberto AC, Schisterman EF, Komar AA, Przytycka TM, Kimchi-Sarfaty C (2013) Ген-специфический метод прогнозирования возникновения гемофилии точечные мутации.J Mol Biol 425: 4023–4033. DOI: 10.1016 / j.jmb.2013.07.037

  PubMed Central CAS PubMed Google Scholar

• He X, Lobsiger J, Stocker A (2009) Ботническая дистрофия вызывается домино-подобными перестройками в клеточном мутанте ретинальдегид-связывающего белка R234W. Proc Natl Acad Sci USA 106: 18545–18550. DOI: 10.1073 / pnas.0

  4106

  PubMed Central CAS PubMed Google Scholar

• Hershfield MS (2003) Генотип является важным детерминантом фенотипа при недостаточности аденозиндезаминазы.Curr Opin Immunol 15: 571–577

  CAS PubMed Google Scholar

• Holinski-Feder E, Weiss M, Brandau O, Jedele KB, Nore B, Bäckesjö CM, Vihinen M, Hubbard SR, Belohradsky BH, Smith CI, Meindl A (1998) Скрининг мутаций гена BTK в 56 семьях с Х-сцепленной агаммаглобулинемией (XLA): 47 уникальных мутаций без корреляции с клиническим течением. Педиатрия 101: 276–284

  CAS PubMed Google Scholar

• Izarzugaza JM, Vazquez M, del Pozo A, Valencia A (2013) wKinMut: интегрированный инструмент для анализа и интерпретации мутаций протеинкиназ человека.BMC Bioinform 14: 345. DOI: 10.1186 / 1471-2105-14-345

  Google Scholar

• Izumi H, Kaneko Y (2012) Доказательства асимметричного деления клеток и наследования центросом в клетках нейробластомы человека. Proc Natl Acad Sci USA 109: 18048–18053. DOI: 10.1073 / pnas.1205525109

  PubMed Central CAS PubMed Google Scholar

• Jin Y, Mazza C, Christie JR, Giliani S, Fiorini M, Mella P, Gandellini F, Stewart DM, Zhu Q, Nelson DL, Notarangelo LD, Ochs HD (2004) Мутации белка синдрома Вискотта – Олдрича (WASP): горячие точки, влияние на транскрипцию и трансляцию, а также корреляция фенотипа / генотипа.Кровь 104: 4010–4019. DOI: 10.1182 / кровь-2003-05-1592

  CAS PubMed Google Scholar

• Kannu P, Bateman J, Savarirayan R (2012) Клинические фенотипы, связанные с мутациями коллагена типа II. J Paediatr Child Health 48: E38 – E43. DOI: 10.1111 / j.1440-1754.2010.01979.x

  PubMed Google Scholar

• Хан С., Вихинен М. (2007) Спектр болезнетворных мутаций во вторичных структурах белков.BMC Struct Biol 7:56. DOI: 10.1186 / 1472-6807-7-56

  PubMed Central PubMed Google Scholar

• Хан С., Вихинен М. (2010) Производительность предикторов стабильности белка. Хум Мутат 31: 675–684. DOI: 10.1002 / humu.21242

  CAS PubMed Google Scholar

• Кирчер М., Виттен Д.М., Джейн П., О’Роак Б.Дж., Купер Г.М. (2014) Общая схема оценки относительной патогенности генетических вариантов человека.Нат Генет 46: 310–315. DOI: 10,1038 / нг.2892

  PubMed Central CAS PubMed Google Scholar

• Kucukkal TG, Yang Y, Chapman SC, Cao W, Alexov E (2014) Вычислительные и экспериментальные подходы к выявлению эффектов однонуклеотидных полиморфизмов в отношении диагностики заболеваний. Int J Mol Sci 15: 9670–9717. DOI: 10.3390 / ijms15069670

  PubMed Central CAS PubMed Google Scholar

• Лаппалайнен И., Тусберг Дж., Шен Б., Вихинен М. (2008) Полногеномный анализ патогенных мутаций домена Sh3.Белки 72: 779–792. DOI: 10.1002 / prot.21970

  CAS PubMed Google Scholar

• Lasry I, Seo YA, Ityel H, Shalva N, Pode-Shakked B, Glaser F, Berman B, Berezovsky I, Goncearenco A, Klar A, Levy J, Anikster Y, Kelleher SL, Assaraf YG (2012) Доминантно-отрицательная гетерозиготная мутация G87R в транспортере цинка, ZnT-2 (SLC30A2), приводит к временному дефициту цинка у новорожденных. J Biol Chem 287: 29348–29361.DOI: 10.1074 / jbc.M112.368159

  PubMed Central CAS PubMed Google Scholar

• Laurila K, Vihinen M (2011) PROlocalizer: интегрированный веб-сервис для предсказания субклеточной локализации белков. Аминокислоты 40: 975–980. DOI: 10.1007 / s00726-010-0724-у

  PubMed Central CAS PubMed Google Scholar

• Lee JW, Beebe K, Nangle LA, Jang J, Longo-Guess CM, Cook SA, Davisson MT, Sundberg JP, Schimmel P, Ackerman SL (2006) Дефектная редактирование тРНК-синтетаза вызывает неправильную укладку белка и нейродегенерацию.Природа 443: 50–55. DOI: 10.1038 / nature05096

  CAS PubMed Google Scholar

• Lehn A, Boyle R, Brown H, Airey C, Mellick G (2012) Neuroferritinopathy. Паркинсонизм относится к разногласиям 18: 909–915. DOI: 10.1016 / j.parkreldis.2012.06.021

  PubMed Google Scholar

• Lewis HA, Wang C, Zhao X, Hamuro Y, Conners K, Kearins MC, Lu F, Sauder JM, Molnar KS, Coales SJ, Maloney PC, Guggino WB, Wetmore DR, Weber PC, Hunt JF (2010 г. ) Структура и динамика NBD1 из CFTR, охарактеризованные с помощью кристаллографии и масс-спектрометрии с обменом водород / дейтерий.J Mol Biol 396: 406–430. DOI: 10.1016 / j.jmb.2009.11.051

  CAS PubMed Google Scholar

• Li B, Krishnan VG, Mort ME, Xin F, Kamati KK, Cooper DN, Mooney SD, Radivojac P (2009) Автоматизированный вывод молекулярных механизмов заболевания на основе аминокислотных замен. Биоинформатика 25: 2744–2750. DOI: 10.1093 / биоинформатика / btp528

  PubMed Central CAS PubMed Google Scholar

• Liu R, Xu H, Wei Z, Wang Y, Lin Y, Gong W (2009) Кристаллическая структура аденилаткиназы 4 человека (L171P) предполагает роль шарнирной области в движении белкового домена.Biochem Biophys Res Commun 379: 92–97. DOI: 10.1016 / j.bbrc.2008.12.012

  CAS PubMed Google Scholar

• Longley MJ, Humble MM, Sharief FS, Copeland WC (2010) Болезненные варианты геликазы митохондриальной ДНК человека, кодируемой C10orf2 , по-разному изменяют стабильность белка, гидролиз нуклеотидов и активность геликазы. J Biol Chem 285: 29690–29702. DOI: 10.1074 / jbc.M110.151795

  PubMed Central CAS PubMed Google Scholar

• Lourdel S, Grand T, Burgos J, González W, Sepulveda FV, Teulon J (2012) Мутации ClC-5, связанные с болезнью Дента: основная роль интерфейса димера.Арка Пфлюгерса 463: 247–256. DOI: 10.1007 / s00424-011-1052-0

  CAS PubMed Google Scholar

• Lupo V, Galindo MI, Martinez-Rubio D, Sevilla T, Vilchez JJ, Palau F, Espinos C (2009) Миссенс-мутации в белке Sh4TC2, вызывающие болезнь Шарко – Мари – Тута типа 4C, влияют на его локализацию в плазме мембранный и эндоцитарный пути. Hum Mol Genet 18: 4603–4614. DOI: 10.1093 / hmg / ddp427

  CAS PubMed Google Scholar

• Mahajan S, Fargnoli J, Burkhardt AL, Kut SA, Saouaf SJ, Bolen JB (1995) протеинтирозинкиназы семейства Src индуцируют аутоактивацию тирозинкиназы Брутона.Mol Cell Biol 15: 5304–5311

  PubMed Central CAS PubMed Google Scholar

• Mao C, Zhou M, Uckun FM (2001) Кристаллическая структура домена тирозинкиназы Брутона предполагает новый путь активации и дает представление о молекулярной основе Х-связанной агаммаглобулинемии. J Biol Chem 276: 41435–41443. DOI: 10.1074 / jbc.M104828200

  CAS PubMed Google Scholar

• Martínez-Martínez I, Johnson DJ, Yamasaki M, Navarro-Fernández J, Ordóñez A, Vicente V, Huntington JA, Corral J (2012) Дефицит антитромбина типа II, вызванный большой вставкой в ​​рамку: структурный, функциональный и патологическое значение.J Thromb Haemost 10: 1859–1866. DOI: 10.1111 / j.1538-7836.2012.04839.x

  PubMed Google Scholar

• Mattsson PT, Lappalainen I, Bäckesjö CM, Brockmann E, Lauren S, Vihinen M, Smith CIE (2000) Шесть X-связанных миссенс-мутаций, вызывающих агаммаглобулинемию, в домене гомологии 2 Src тирозинкиназы Брутона: фосфотирозин и анализ кругового дихроизма. J Immunol 164: 4170–4177

  CAS PubMed Google Scholar

• Maurer-Stroh S, Debulpaep M, Kuemmerer N, de la Lopez Paz M, Martins IC, Reumers J, Morris KL, Copland A, Serpell L, Serrano L, Schymkowitz JW, Rousseau F (2010) Изучение последовательности детерминанты амилоидной структуры с использованием позиционно-зависимых матриц оценок.Nat Методы 7: 237–242. DOI: 10.1038 / Nmeth.1432

  CAS PubMed Google Scholar

• McCutchen SL, Colon W, Kelly JW (1993) Транстиретиновая мутация Leu-55-Pro ​​значительно изменяет стабильность тетрамера и увеличивает амилоидогенность. Биохимия 32: 12119–12127

  CAS PubMed Google Scholar

• Mehtälä ML, Lensink MF, Pietikäinen LP, Hiltunen JK, Glumoff T (2013) На молекулярной основе дефицита D-бифункционального белка типа III.PLoS One 8: e53688. DOI: 10.1371 / journal.pone.0053688

  PubMed Central PubMed Google Scholar

• Нирула А., Уролагин С., Вихинен М. (2015) PON-P2: метод прогнозирования для быстрой и надежной идентификации вредоносных вариантов. PLoS One (в печати)

• Nishiguchi KM, Sokal I, Yang L, Roychowdhury N, Palczewski K, Berson EL, Dryja TP, Baehr W. (2004) Новая мутация (I143NT) в белке, активирующем гуанилатциклазу 1 ( GCAP1), связанный с аутосомно-доминантной дегенерацией конуса.Инвестируйте офтальмол Vis Sci 45: 3863–3870. DOI: 10.1167 / iovs.04-0590

  PubMed Central PubMed Google Scholar

• Noetzli L, Sanz PG, Brodsky GL, Hinckley JD, Giugni JC, Giannaula RJ, Gonzalez-Alegre P, Di Paola J (2014) Новая мутация в PLP1 вызывает тяжелую наследственную спастическую параплегию типа 2. Ген 533 : 447–450. DOI: 10.1016 / j.gene.2013.09.076

  CAS PubMed Google Scholar

• Новак К.Дж., Равенскрофт Г., Лейнг Н.Г. (2013) Болезни α-актина скелетных мышц (актинопатии): патология и механизмы.Acta Neuropathol 125: 19–32. DOI: 10.1007 / s00401-012-1019-z

  CAS PubMed Google Scholar

• Okoh MP, Vihinen M (1999) Домены гомологии плэкстрина протеинкиназ семейства tec. Biochem Biophys Res Commun 265: 151–157. DOI: 10.1006 / bbrc.1999.1407

  CAS PubMed Google Scholar

• Okumura N, Terasawa F, Takezawa Y, Hirota-Kawadobora M, Inaba T, Fujita N, Saito M, Sugano M, Honda T (2012) Гетерозиготный вариант удлинения 12 аминокислот С-конца С-цепи Bβ, BβX462W ( Киото VI), показала дисфибриногенемию.Фибринолиз свертывания крови 23: 87–90. DOI: 10.1097 / MBC.0b013e32834cb243

  CAS PubMed Google Scholar

• Olatubosun A, Väliaho J, Härkönen J, Soberg J, Vihinen M (2012) PON-P: интегрированный предиктор патогенности миссенс-вариантов. Хум Мутат 33: 1166–1174. DOI: 10.1002 / humu.22102

  CAS PubMed Google Scholar

• Oldfield CJ, Meng J, Yang JY, Yang MQ, Uversky VN, Dunker AK (2008) Гибкие сети: нарушение и индуцированное соответствие ассоциаций p53 и 14-3-3 со своими партнерами.BMC Genom 9 (Приложение 1): S1. DOI: 10.1186 / 1471-2164-9-s1-s1

  Google Scholar

• Pan M, Kalie E, Scaglione BJ, Raveche ES, Schreiber G, Langer JA (2008) Мутация сайта связывания рецептора IFNAR-1 человеческого IFN-α2 генерирует конкурентные антагонисты IFN типа I. Биохимия 47: 12018–12027. DOI: 10.1021 / bi801588g

  CAS PubMed Google Scholar

• Perniola R, Musco G (2014) Биофизические и биохимические свойства белка аутоиммунного регулятора (AIRE).Biochim Biophys Acta 1842: 326–337. DOI: 10.1016 / j.bbadis.2013.11.020

  CAS PubMed Google Scholar

• Piirilä H, Väliaho J, Vihinen M (2006) Базы данных мутаций иммунодефицита (IDbases). Хум Мутат 27: 1200–1208. DOI: 10.1002 / humu.20405

  PubMed Google Scholar

• Roucou X, Gains M, LeBlanc AC (2004) Нейропротекторные функции прионного белка.J Neurosci Res 75: 153–161. DOI: 10.1002 / jnr.10864

  CAS PubMed Google Scholar

• Schaafsma G, Vihinen M (2014) VariSNP, эталонная база данных для вариаций от dbSNP. Hum Mutat. DOI: 10.1002 / humu.22727

• Schlotawa L, Radhakrishnan K, Baumgartner M, Schmid R, Schmidt B, Dierks T., Gartner J (2013) Быстрая деградация активного варианта фермента, генерирующего формилглицин, приводит к поздней младенческой тяжелой форме множественной сульфатазной недостаточности.Eur J Hum Genet 21: 1020–1023. DOI: 10.1038 / ejhg.2012.291

  PubMed Central CAS PubMed Google Scholar

• Schwarz JM, Cooper DN, Schuelke M, Seelow D (2014) MutationTaster2: предсказание мутации для возраста глубокого секвенирования. Нат Методы 11: 361–362. DOI: 10.1038 / nmeth.2890

  CAS PubMed Google Scholar

• Sebastião MP, Saraiva MJ, Damas AM (1998) Кристаллическая структура амилоидогенного Leu ⁵⁵ → Вариант протранстиретина показывает возможный путь полимеризации транстиретина в амилоидные фибриллы.J Biol Chem 273: 24715–24722

  PubMed Google Scholar

• Semler O, Garbes L, Keupp K, Swan D, Zimmermann K, Becker J, Iden S, Wirth B, Eysel P, Koerber F, Schoenau E, Bohlander SK, Wollnik B, Netzer C (2012) Мутация A в 5′-UTR IFITM5 создает стартовый кодон в рамке считывания и вызывает аутосомно-доминантный несовершенный остеогенез типа V с гиперпластической костной мозолью. Am J Hum Genet 91: 349–357. DOI: 10.1016 / j.ajhg.2012.06.011

  PubMed Central CAS PubMed Google Scholar

• Шен Б., Вихинен М. (2004) Консервация и ковариация в последовательностях домена PH: физико-химический профиль и теоретический анализ информации о мутациях, вызывающих XLA в домене Btk PH. Protein Eng Des Sel 17: 267–276. DOI: 10.1093 / белок / gzh030

  CAS PubMed Google Scholar

• Ши Дж., Луа С., Тонг Дж. С., Сонг Дж. (2010) Устранение нативной структуры и растворимости домена MSP hVAPB с помощью мутации Pro56Ser, которая вызывает боковой амиотрофический склероз.Биохимия 49: 3887–3897. DOI: 10.1021 / bi

7a

CAS PubMed Google Scholar

• Srikumar PS, Rohini K (2013) Изучение структурных представлений о мутации лафорина человека K87A при болезни Лафора — исследование молекулярной динамики. Appl Biochem Biotechnol 171: 874–882. DOI: 10.1007 / s12010-013-0393-x

  CAS PubMed Google Scholar

• Стефл С., Ниши Х., Петух М., Панченко А.Р., Алексов Э. (2013) Молекулярные механизмы болезнетворных миссенс-мутаций.J Mol Biol 425: 3919–3936. DOI: 10.1016 / j.jmb.2013.07.014

  PubMed Central CAS PubMed Google Scholar

• Steward RE, MacArthur MW, Laskowski RA, Thornton JM (2003) Молекулярные основы наследственных заболеваний: структурная перспектива. Тенденции Genet 19: 505–513. DOI: 10.1016 / s0168-9525 (03) 00195-1

  CAS PubMed Google Scholar

• Storz JF, Zera AJ (2011) Экспериментальные подходы для оценки вклада мутаций, кодирующих белок-кандидат, в фенотипическую эволюцию.Методы Мол Биол 772: 377–396. DOI: 10.1007 / 978-1-61779-228-1_22

  CAS PubMed Google Scholar

• Støy J, Edghill EL, Flanagan SE, Ye H, Paz VP, Pluzhnikov A, Lower JE, Hayes MG, Cox NJ, Lipkind GM, Lipton RB, Greeley SA, Patch AM, Ellard S, Steiner DF, Hattersley AT, Philipson LH, Bell GI (2007) Мутации гена инсулина как причина постоянного неонатального диабета. Proc Natl Acad Sci USA 104: 15040–15044.DOI: 10.1073 / pnas.07072

  PubMed Central PubMed Google Scholar

• Ташита Х, Фукао Т, Канеко Х, Терамото Т, Иноуэ Р., Касахара К., Кондо Н. (1998) Молекулярные основы селективного дефицита IgG2. Мутированная мембраносвязанная форма тяжелой цепи гамма2 вызвала полный дефицит IGG2 у двух японских братьев и сестер. Дж. Клин Инвест 101: 677–681. DOI: 10.1172 / jci1672

  PubMed Central CAS PubMed Google Scholar

• Тусберг Дж., Вихинен М. (2006) Биоинформатический анализ взаимосвязи структура-функция белка: тематическое исследование миссенс-мутаций лейкоцитарной эластазы (ELA2).Хум Мутат 27: 1230–1243. DOI: 10.1002 / humu.20407

  CAS PubMed Google Scholar

• Тусберг Дж., Вихинен М (2009) Патогенны или нет? И если да, то как? Изучение эффектов миссенс-мутаций методами биоинформатики. Хум Мутат 30: 703–714. DOI: 10.1002 / humu.20938

  CAS PubMed Google Scholar

• Тусберг Дж., Олатубосун А., Вихинен М. (2011) Выполнение методов прогнозирования патогенности мутаций на миссенс-вариантах.Хум Мутат 32: 358–368. DOI: 10.1002 / humu.21445

  PubMed Google Scholar

• Тимофеева Н.А., Коваль В.В., Ищенко А.А., Сапарбаев М.К., Федорова О.С. (2011) Замена Lys98 в АР-эндонуклеазе 1 человека влияет на кинетический механизм действия ферментов в путях удаления оснований и репарации разрезов нуклеотидов. PLoS One 6: e24063. DOI: 10.1371 / journal.pone.0024063

  PubMed Central CAS PubMed Google Scholar

• Trovato A, Seno F, Tosatto SC (2007) Сервер PASTA для прогнозирования агрегации белков.Protein Eng Des Sel 20: 521–523. DOI: 10.1093 / белок / gzm042

  CAS PubMed Google Scholar

• Tsukamoto H, Farrens DL (2013) Постоянно активирующая мутация изменяет динамику и энергетику ключевых конформационных изменений в рецепторе, связанном с G-белком, не содержащим лиганда. J Biol Chem 288: 28207–28216. DOI: 10.1074 / jbc.M113.472464

  PubMed Central CAS PubMed Google Scholar

• Tsumura M, Okada S, Sakai H, Yasunaga S, Ohtsubo M, Murata T, Obata H, Yasumi T, Kong XF, Abhyankar A, Heike T, Nakahata T, Nishikomori R, Al-Muhsen S, Boisson- Dupuis S, Casanova JL, Alzahrani M, Shehri MA, Elghazali G, Takihara Y, Kobayashi M (2012) Доминантно-отрицательные мутации домена Sh3 STAT1 у неродственных пациентов с менделевской восприимчивостью к микобактериальным заболеваниям.Хум Мутат 33: 1377–1387. DOI: 10.1002 / humu.22113

  PubMed Central CAS PubMed Google Scholar

• Царум Н., Коморник Н., Бен Четрит Д., Энгельберг Д., Ливна О. (2013) Карман DEF в p38α способствует селективности субстрата и опосредует аутофосфорилирование. J Biol Chem 288: 19537–19547. DOI: 10.1074 / jbc.M113.464511

  PubMed Central CAS PubMed Google Scholar

• Вихинен М. (1987) Связь гибкости белка с термостабильностью.Protein Eng 1: 477–480

  CAS PubMed Google Scholar

• Вихинен М. (2014a) Онтология вариаций для аннотации эффектов и механизмов вариаций. Genome Res 24: 356–364. DOI: 10.1101 / gr.157495.113

  PubMed Central CAS PubMed Google Scholar

• Vihinen M (2014b) Онтология вариаций: руководство аннотатора. Дж. Биомед Семант 5: 9.DOI: 10.1186 / 2041-1480-5-9

  Google Scholar

• Vihinen M, Vetrie D, Maniar HS, Ochs HD, Zhu Q, Vorechovsky I, Webster AD, Notarangelo LD, Nilsson L, Sowadski JM et al (1994) Структурная основа для хромосомной X-связанной агаммаглобулинемии: тирозинкиназа болезнь. Proc Natl Acad Sci USA 91: 12803–12807

  PubMed Central CAS PubMed Google Scholar

• Виткуп Д., Сандер С., Чёрч Г.М. (2003) Аминокислотный мутационный спектр генетических заболеваний человека.Геном Биол 4: R72. DOI: 10.1186 / GB-2003-4-11-r72

  PubMed Central PubMed Google Scholar

• Vogt G, Chapgier A, Yang K, Chuzhanova N, Feinberg J, Fieschi C, Boisson-Dupuis S, Alcais A, Filipe-Santos O, Bustamante J, de Beaucoudrey L, Al-Mohsen I, Al-Hajjar С., Аль-Гонаиум А, Адими П., Мирсаейди М., Халилзаде С., Розенцвейг С., де ла Калле Мартин О, Бауэр Т. Р., Пак Дж. М., Охс HD, Фюртнер Д., Энгельхорн С., Белоградский Б., Мансури Д., Холланд С. М., Шрайбер RD, Abel L, Cooper DN, Soudais C, Casanova JL (2005) Прирост гликозилирования составляет неожиданно большую группу патогенных мутаций.Нат Генет 37: 692–700. DOI: 10.1038 / ng1581

  CAS PubMed Google Scholar

• Wang Z, Moult J (2001) SNP, структура белка и болезнь. Хум Мутат 17: 263–270. DOI: 10.1002 / humu.22

  PubMed Google Scholar

• Weidemann W, Reinhardt A, Thate A, Horstkorte R (2011) Биохимическая характеристика мутации M712T UDP- N -ацетилглюкозамин 2-эпимеразы / N -ацетил-маннозаминкиназы при наследственной миопатии с тельцами включения .Нервно-мышечное расстройство 21: 824–831. DOI: 10.1016 / j.nmd.2011.06.004

  PubMed Google Scholar

• Wilson PG (2008) Наследование центриолей. Прион 2: 9–16

  PubMed Central PubMed Google Scholar

• Xu B, Hua QX, Nakagawa SH, Jia W, Chu YC, Katsoyannis PG, Weiss MA (2002) Полостная мутация в инсулине вызывает сегментарное развертывание окружающей α-спирали.Protein Sci 11: 104–116. DOI: 10.1110 / пс 32102

  PubMed Central CAS PubMed Google Scholar

• Xu J, Wang S, Zhao WJ, Xi YB, Yan YB, Yao K (2012) Врожденная мутация A2V, связанная с катарактой, нарушает образование тетрамера и способствует агрегации βB2-кристаллина. PLoS One 7: e51200. DOI: 10.1371 / journal.pone.0051200

  PubMed Central CAS PubMed Google Scholar

• Yamada M, Sekiguchi K (2013) Мутация одной аминокислоты, связанной с заболеванием, в домене интегрина α3 теленка-1 приводит к дефектам его обработки и экспрессии на поверхности клетки.Biochem Biophys Res Commun 441: 988–993. DOI: 10.1016 / j.bbrc.2013.11.003

  CAS PubMed Google Scholar

• Yates CM, Sternberg MJ (2013) Влияние несинонимичных однонуклеотидных полиморфизмов (nsSNP) на межбелковые взаимодействия. J Mol Biol 425: 3949–3963. DOI: 10.1016 / j.jmb.2013.07.012

  CAS PubMed Google Scholar

• Инь С, Динг Ф, Дохолян Н.В. (2007) Эрис: автоматизированная оценка стабильности белка.Nat Методы 4: 466–467. DOI: 10.1038 / nmeth0607-466

  CAS PubMed Google Scholar

• Yu ZH, Xu J, Walls CD, Chen L, Zhang S, Zhang R, Wu L, Wang L, Liu S, Zhang ZY (2013) Структурные и механистические взгляды на мутации SHP2, связанные с синдромом LEOPARD. J Biol Chem 288: 10472-10482. DOI: 10.1074 / jbc.M113.450023

  PubMed Central CAS PubMed Google Scholar

• Yuan D, Keeble AH, Hibbert RG, Fabiane S, Gould HJ, McDonnell JM, Beavil AJ, Sutton BJ, Dhaliwal B (2013) Ca ²⁺ -зависимые структурные изменения в увеличении CD23 рецептора В-клеток его сродство к человеческому иммуноглобулину E.J Biol Chem 288: 21667–21677. DOI: 10.1074 / jbc.M113.480657

  PubMed Central CAS PubMed Google Scholar

• Yue P, Li Z, Moult J (2005) Потеря стабильности структуры белка как основной причинный фактор моногенного заболевания. J Mol Biol 353: 459–473. DOI: 10.1016 / j.jmb.2005.08.020

  CAS PubMed Google Scholar

• Zhang Z, Miteva MA, Wang L, Alexov E (2012) Анализ эффектов естественных миссенс-мутаций.

  No related posts.