Жидкий протеин: PROTEIN FUEL liquid, Протеин Фьюэл жидкий 50 мл

Товар «JOICO — Протеин жидкий для тонких/поврежденных волос

Средство профессионального ухода JOICO H.K.P. Liquid Protein предназначено для интенсивного восстановления после химической завивки, окраски и выпрямления волос с помощью специальных препаратов. Жидкий протеин представляет собой натуральный белок – кератин. Он проникает глубоко в структуру волос и активно ее реконструирует, подготавливает к воздействию химических веществ, а затем, устраняет негативные последствия их воздействия.

JOICO Протеин жидкий для тонких/ поврежденных волос K-PAK H.K.P. Liquid Protein Chemical Perfector, 350 мл

Страна производитель: США

Объем: 350 мл

Описание продукта: Препарат содержит кератин, который благодаря уникальной формуле Quadramine Complex, характерного для линейки K-PAK. Белок быстро внедряется в глубокие слои волоса и откладывается в  местах повреждений. Образно можно сказать, что аминокислоты ликвидируют «дупла» образовавшиеся в стержне волоса из-за потери собственного кератина из-за недостатка ухода, агрессивного воздействия окружающей среды и применения косметических средств содержащих химически активные вещества. JOICO Протеин жидкий для тонких/поврежденных волос способствует проникновению цвета и реактивов в структуру волоса. При этом не допускает пересушивания и ломкости волос, напротив, укрепляет их, делает крепкими и эластичными.

Способ применения: Нанести средство на волосы до окраски или химической завивки. Расчесать пряди и лишь после этого использовать химические красители и реактивы. При химической завивке, рекомендуется нанести жидкий  протеин и после процедуры. Смывать не надо.

Волосы, за которыми ухаживают с помощью шампуня, бальзама, кондиционера и других средств косметики JOICO великолепно переносят химическое воздействие без ущерба для собственной структуры.

Результат: Блестящие, шелковистые локоны, благодаря K-PAK H.K.P. Liquid Protein сохранили силу и здоровье.

Пыльца ПЛЮС — корм для пчел, жидкий протеин, заменитель пыльцы (флакон 250 мл

Пыльца Плюс — это высокобелковый жидкий корм, c большим содержанием жизненно важных аминокислот.  

Корм помогает поддерживать активность пчелиных семей, увеличивая популяцию, что приводит к лучшему опылению культур, повышению нектаропродуктивности и богатому урожаю меда. Помогает восполнить потребность в питании пчел после зимы. 

Используется для ранней весенней подкормки, для выращивания расплода и увеличения продуктивности. 

Используется для быстрого развития пчелопакетов, слабых семей, пойманных роев, при недостатке пыльцы в природе и малых запасов перги в улье. 

Использовать весной и в конце лета в период наращивания силы пчелиных семей, перед главным медосбором и подготовкой к зимовке. 

Корм имеет следующие преимущества:

— Быстрое весеннее развитие пчелиных семей

— Стимуляция репродуктивной активности маток

— Увеличение количества расплода на 40-60%

— Повышение иммунитета и устойчивости к заболеваниям

— Помощь здоровому функционированию кишечной системы пчелы

— Улучшение усвоения питательных веществ

— Восполнение потребности в питании пчелиных семей

Состав: Изолят растительного белка, Вода, Сукралоза, Яблочная кислота, Бензоат натрия, Сорбат калия, Лецитин, L-триптофан, Смесь эфирных масел.

Аминокислоты: Метионин, Цистин, Лизин, Триптофан, Треонин, Изолейцин, Гистидин, Валин, Лейцин, Аргинин, Фенилаланин, Глицин, Тирозин.

Применение: Перед использованием необходимо хорошо встряхнуть флакон.

Растворить добавку в теплом сахарном сиропе из расчета 10 мл «Пыльца Плюс» на 1 л сахарного сиропа.

В виде канди: размешать добавку с канди из расчета 10 мл «Пыльца Плюс» на 1 кг канди.

Использовать весной и в конце лета в период наращивания силы пчелиных семей, перед главным медосбором и подготовкой к зимовке. Можно использовать зимой в виде канди.

Условия хранения: Хранить в сухом, защищенном от света, недоступном для детей и животных месте, при температуре от +5°С до +25°С

Срок годности: 24 месяца

Отзывы Нутридринк Компакт Протеин со вкусом клубники, жидкая смесь, 125 мл — — Детское и Лечебное питание

Полноценное сбалансированное по составу, стерильное питание с высоким содержанием белка и энергии в малом объеме (125 мл). Может являться дополнительным или единственным источником питания. Предназначен для людей с повышенными потребностями в белке и энергии.
Одноразовая стерильная упаковка позволяет применять нутридринк компакт протеин у пациентов с выраженной иммуносупрессией (пациенты, получающие лучевую, химиотерапию, массивную антибактериальную терапию), не вызывая риска микробной контаминации.

Эмульсионная форма выпуска нутридринка компакт протеина обеспечивает щадящую диету пациентам с симптомами раздраженной кишки, энтеропатиями различного генеза, мукозитами.
При малом объеме 125 мл пациент сможет получить все необходимые макро и микроэлементы, что особенно удобно для пациентов с ограничениями по введению жидкостей (отеки, сердечно-легочная недостаточность и др .), а также у пациентов со сниженным аппетитом .
Отсутствие пищевых волокон позволяет использовать Нутридринк компакт протеин в ситуациях, когда не показана стимуляция моторно-эвакуаторной функции кишки.
Не содержит лактозу, глютен, холестерин.
Не содержит генетически модифицированные компоненты.
Показания к применению: Подготовка к операции и послеоперационный период. Мукозиты и энтериты различной этиологии, в том числе вызванные лучевой или химиотерапией . Частичные препятствия прохождению пищи: опухоли и травмы головы и шеи, нарушение жевания, стриктуры и обструкции различных отделов ЖКТ. Состояния, связанные с потерей аппетита и/или отказом от приёма пищи: онкологические заболевания, неврологические заболевания,инсульт и его последствия, болезни печени, сердечно-лёгочная недостаточность, СПИД, стресс. Ожоги, инфекционно-воспалительные заболевания, травма. Недостаточность питания Может применяться на любых сроках беременности.
Противопоказания: Противопоказан при аллергии к белкам коровьего молока, а также при индивидуальной непереносимости компонентов смеси.

Состав:
вода, молочный белок(казеин,сывороточный белок), мальтодекстрин, сукроза, растительные масла, магния гидрофосфат, соевый лецитин, ароматизатор, холина хлорид,калия цитрат, калия гидрофосфат, накотинамид, ретинола ацетат, холекальциферол, меди глюконат, марганца сульфат, кальция Д-пантотенат, цинка сульфат,калия йодид, натрия фторид,цианокобаламин

Пищевая ценность (100г):
Белки 14,4 г
Жиры 9,4 г
Углеводы 24,4 г
Энергетическая ценность 240 ккал

Срок годности указан на упаковке

Производитель оставляет за собой право менять характеристики товара без предварительного уведомления.
Информация носит справочный характер и может отличаться от реальных характеристик товара.
Если вы заметили ошибку просьба сообщить нам.

Необходимо проконсультироваться со специалистом.

Что было не так с теми старыми диетами «Жидкий белок»

Что было не так с теми старыми диетами «Жидкий белок»

Что не так с теми старыми диетами на основе «жидкого протеина»

Еще в 60-х годах многим людям давали диетический напиток с «жидким белком». быстро похудеть. Многие из них умерли от сердечных приступов. В конце концов, было обнаружено, что сердечные приступы были вызваны отсутствием витамины и минералы в диетическом напитке.

---

Содержание элементов в предварительно переваренных жидких белковых продуктах.

Джонс АО, Джейкобс Р.М., Фрай Б.И. младший, Джонс Дж. У., Гулд Дж. Х.
Am J Clin Nutr 1980 декабрь; 33 (12): 2545-2550

Восемь коммерчески доступных частично переваренных жидких желатиновых продуктов, которые использовались в качестве источника белка в диетических режимах для снижения веса и для белковых добавок, были проанализированы на их элементный состав. Эти продукты были приготовлены методами сухого озоления или влажного разложения, которые подходили для анализа отдельных элементов соответствующими аналитическими методами.Аналитические методы, используемые для оценки содержания элементов, включали эмиссионную спектрометрию с индуктивно связанной аргоновой плазмой для определения Ca, Mg, P, Fe, Zn, Cu, Mn, Ni, Mo, V, Be, Co, Cr, Tl, Al, Te, Sn и Sb; атомно-абсорбционная спектрофотометрия для Na и K; получение гибридов с помощью атомно-абсорбционной спектрофотометрии для Se и As; анодная вольтамперометрия для Cd и Pb; и ионоселективный электрод для F. Содержание почти всех элементов в этих продуктах было чрезвычайно низким по сравнению с количествами, ежедневно обеспечиваемыми для нормальных людей обычными источниками пищевого белка, рекомендуемыми суточными дозами для взрослых в Соединенных Штатах и ​​типичными дозами потребления из Полное исследование диеты.Следующие элементы не были обнаружены в значительных количествах в этих продуктах с помощью эмиссионной спектрометрии с индуктивно связанной аргоновой плазмой: Mo, V, Be, Co, Cr, Tl, Al, Te, Sn и Sb.

Результаты показывают, что использование этих предварительно переваренных жидких белковых продуктов в качестве единственного источника питательных веществ приведет к недостаточному потреблению всех основных элементов. Эти продукты содержали незначительные количества Ce и Pb, несущественных токсичных элементов.

Комментарии: Диетический напиток «Жидкий протеин» был проанализирован химически.Было обнаружено, что в нем не хватает кальция, магния, железа, цинка, меди, натрия, калия и всего остального, о чем вы можете подумать.

---

Аномальные электрокардиограммы у крыс с дефицитом меди.

Klevay LM, Viestenz KE
Am J Physiol 1981 Февраль; 240 (2): h285-h289

Согласно новой гипотезе, основанной на эпидемиологических наблюдениях, ятрогенных маневрах, естественных явлениях и экспериментах на животных, абсолютный или относительный дефицит меди имеет первостепенное значение в этиологии ишемической болезни сердца.Крыс-самцов-отъемышей вызвали дефицит меди с помощью очищенной диеты, содержащей 0,79 мкг Cu / г диеты и содержащей все другие питательные вещества, которые, как известно, необходимы.

Дефицит был подтвержден увеличением холестеринемии на 39%. Электрокардиограммы крыс с дефицитом меди показали несколько аномалий, включая депрессию сегмента ST от одной трети до половины интервала RR, блокаду ножек пучка Гиса с зубцами R, в три раза превышающими нормальную высоту и ширину, зубцы Q и сердце второй и третьей степени. блокировать. Дефицит меди сократил жизнь крыс на 73%.Дефицит меди — единственное нарушение питания, которое вызывает быстрые неблагоприятные изменения липидного обмена, анатомии сердца и артерий, а также электрофизиологии сердца. Метаболизм меди может иметь важное значение в этиологии ишемической болезни сердца и при аритмиях, связанных с потреблением жидких белковых диет.

Комментарии: Диета с дефицитом меди была протестирована на крысах. У всех были проблемы с сердцем. Было высказано предположение, что дефицит меди в диетическом напитке мог вызвать сердечные приступы.

---

Интенсивное добавление гипокалорийной диеты предотвращает сердечную аритмию и минеральное истощение.

Аматруда Дж. М., Биддл Т.Л., Паттон М.Л., Локвуд DH
Am J Med, 1983 июнь; 74 (6): 1016-1022

Ранее мы продемонстрировали, что гипокалорийная диета с дефицитом питательных веществ и жидким белком связана с потенциально опасными для жизни сердечными аритмиями, частота и сложность которых увеличивались в течение всего периода исследования. Настоящее исследование было разработано для оценки метаболических и сердечных изменений, связанных с гипокалорийной, но в остальном полноценной диетой.Шесть здоровых женщин с ожирением, чья идеальная масса тела составляла от 154 до 182 процентов, были обследованы в метаболическом отделении в течение 48 дней. Субъекты придерживались диеты для поддержания веса в течение восьми дней, за которыми следовали 40 дней экспериментальной диеты, содержащей 472 ккал смеси белков (60 процентов калорий), углеводов (25 процентов) и жиров (15 процентов). ). Эта диета равнялась или превышала рекомендуемую суточную норму минералов, микроэлементов, витаминов и незаменимых жирных кислот.

За испытуемыми наблюдали за балансом азота и минералов, а также за появлением сердечных аритмий с помощью 24-часовых записей электрокардиографии.Баланс азота был положительным, а ранее продемонстрированные отрицательные балансы калия, натрия, кальция, магния и фосфора были либо обращены вспять, либо заметно уменьшились. В отличие от нашего предыдущего исследования, у субъектов, соблюдающих настоящую экспериментальную диету, не наблюдалось аритмий, и не было обнаружено значительных изменений сердечного ритма у 13 полных, но в остальном здоровых, амбулаторных пациентов. Данные, основанные на ограниченном числе субъектов, показывают, что гипокалорийная диета, сильно дополненная необходимыми элементами, питательными микроэлементами и витаминами, кажется более безопасной, чем когда-то популярный неполный жидкий белковый препарат.

Комментарии: Эти исследователи хотели знать: что произойдет, если вы дадите людям диету с «жидким белком», в которой нет недостатка в минералах? Итак, они набрали 19 добровольцев и накормили их диетой, в основном белковой, но в отличие от этого диетического напитка, она содержала все необходимые витамины и минералы. У этих 19 пациентов не было проблем с сердцем.

---

Что такое жидкий протеин? (с иллюстрациями)

Жидкий белок — это суспензия белка в жидкости, например в воде.Есть несколько способов употребления жидкого белка, и этот продукт легко доступен в магазинах здорового питания, аптеках, продуктовых магазинах и магазинах, в которых есть запасы материалов для бодибилдинга. Жидкие белки производятся множеством компаний и представлены в широком спектре рецептур для различных целей.

Обычно жидкий белок изготавливается из сыворотки. Сыворотка — это богатое белком твердое вещество молока, которое можно перерабатывать для включения в белковые добавки. В дополнение к сыворотке жидкий белок также обычно включает витамины и минералы, которые предназначены для обеспечения потребителя сбалансированной питательной смесью. Однако он не предназначен для долгосрочной замены еды.

Пациентам иногда назначают жидкий протеин после операций на желудке или кишечнике.Во время выздоровления ограничивается количество продуктов, которые они могут безопасно есть, и используются пищевые добавки, чтобы обеспечить им надлежащее питание. По мере выздоровления пациента продукты можно постепенно добавлять обратно в рацион, пока пациент не будет отлучен от жидкой диеты. Жидкие добавки также предлагаются пациентам, которые не переносят твердую пищу по другим причинам или пытаются набрать вес; в таких случаях они будут содержать смесь диетических элементов, а не только белок.

Исторически жидкий белок использовался как средство для похудания, и люди пили протеиновые коктейли вместо еды.Эта практика была подвергнута сомнению некоторыми диетологами, которые утверждают, что у людей может развиться дефицит питательных веществ, который может привести к осложнениям, если они будут полагаться на такие добавки в качестве основного источника питания. В 1970-е годы, когда были популярны жидкие белковые диеты, врачи наблюдали ряд осложнений у пациентов, соблюдающих такие диеты.

Бодибилдеры используют протеин в качестве добавки, которую они потребляют после тренировок в тренажерном зале для наращивания мышечной массы.Жидкие протеиновые коктейли также можно употреблять в другое время дня, в зависимости от распорядка культуриста. Эти продукты употребляют в дополнение к обычным приемам пищи.

Некоторые компании производят жидкий протеин-премикс в контейнерах, которые людям просто нужно встряхнуть и открыть. В других случаях этот продукт предоставляется в виде порошка, и люди смешивают его с жидкостью. Некоторые люди добавляют протеиновый порошок в смузи и подобные напитки, чтобы скрыть вкус, который иногда не очень возбуждает. Другие пьют ароматизированный жидкий протеин, и многие компании предлагают различные вкусы на любой вкус.

Жидкий протеин LiquaCel — ProCare Health

• 1 унция.порция содержит 16 граммов белка и 2,5 грамма добавленного аргинина.
• 100% коллаген США
• Коллаген — отличный протеин для ухода за волосами, кожей и ногтями.
• Превосходный вкус, 5 доступных ароматов
• Смешивание не требуется
• Без сахара
• Без сои, лактозы и глютена
• Доступен в пакетах по 1 унции и 32 унции. Бутылки

Великолепный гидролизованный жидкий белок коллагена, содержащий 16 г, белка и 2.5 г аргинина в каждой порции (1 унция).

Доступен в бутылках по 32 унции и удобных упаковках по 1 унции. Доступно 5 великолепных вкусов: арбуз, виноград, персик, манго, лимонад и апельсин. Прекрасная альтернатива сложным для употребления добавкам в больших количествах.

Используйте прямо из пакета или смешайте с 1-4 унциями вашего любимого напитка. Разбавьте больше по вкусу.

Любимые способы использования:

• Для быстрого выброса протеина сожмите пакет и идите
• Смешайте с бутылкой воды и получите освежающий протеиновый фруктовый напиток
• Смешайте чай (теплый или холодный)
• Приготовьте желе (свяжитесь с нами для получения рецепта)
• Обрызгивание ледяной крошки для создания эффекта снежного конуса
• Смешать с йогуртом или овсянкой для придания аромата
• Смесь с ванильным протеиновым коктейлем для вкусов сновидений
• Замороженные ароматизированные кубики льда (смешайте 4 унции LiquaCel с 9 унциями воды, вылейте в лоток и подождите, пока не замерзнет). Ванночка для льда из 14 кубиков дает 64 г белка, ≈ 4.57 г белка на кубик
• Некоторые любители приключений даже делали винегрет с заправкой для салата!

Размер порции: 1 жидкая унция (30 мл) (12 г)
	Сумма на порцию	% дневное значение
калорий	100
Всего жиров	0 г	0%
Насыщенные жиры	0 г	0%
Транс-жиры	0 г	0%
Холестерин	0 мг	0%
Натрий	50 мг	2%
Калий	10 мг	0%
Всего углеводов	6 г	2%
Пищевые волокна	0 г	0%
Сахар	0 г	0%
фосфор	20 мг	2%
Белок	16 г
Витамин А		0%
Витамин C		0%
Кальций	32 мг	2%
Утюг	1 мг	6%
Аминокислоты, г / 100: Аланин 7. 7, аргинин 15,53, аспартат 4,14, цистеин 0,02, глутамат 9,17, глицин 20,98, гистидин 0,83, изолейцин 1,11, лейцин 2,40, лизин 3,04, метионин 0,83, фенилаланин 1,47, пролин 12,43, серин 2,99, трепонин 0,53, трипонин 1,74 2,03
Содержание минералов в порции: Натрий 50 мг Калий 10 мг Кальций 32 мг Фосфор 20 мг
* Процент дневной нормы основан на диете в 2000 калорий. ваши дневные значения могут быть выше или ниже в зависимости от ваших потребностей в калориях.
Состав: Гидролизованный белок кошерного коллагена, вода, глицерин, L-аргинин, лимонная кислота, яблочная кислота, натуральные ароматизаторы, L-триптофан, сорбат калия и бензоат натрия (для поддержания свежести), сукралоза, неотам. * Виноград содержит: винная кислота, синий 1 и красный 40 Виноград не содержит: лимонная кислота Арбуз содержит: красный 40
Обратите внимание: ингредиенты могут незначительно отличаться между вкусами.
Хранение: Можно охлаждать или не хранить. Не используйте, если защитная пломба сломана. Обязательно укажите дату при первом открытии. Использовать в течение 3 месяцев после открытия.

жидких белков по сравнению с твердыми белками | Здоровое питание

Карли Шуна Обновлено 27 ноября 2018 г.

Независимо от того, как вы его получите, белок является важным питательным веществом, имеющим решающее значение для здоровья в краткосрочной и долгосрочной перспективе. Он строит, заменяет и восстанавливает ткани в костях, мышцах и клетках.Таким образом, он играет важную роль при восстановлении после травмы или операции. Неважно, пьете ли вы белок или едите его, вы получите тот же уровень питания, но есть несколько ключевых отличий.

The Options

Жидкие источники белка могут включать натуральные цельные продукты, такие как кефир, питьевой йогурт и молоко, а также добавки, такие как коктейли и смузи с высоким содержанием белка. Большинство богатых белком цельных продуктов являются твердыми, включая соевые продукты, фасоль, бобовые, орехи, мясо, рыбу, яйца и сыр.Вы также можете есть протеиновые батончики или другие твердые добавки.

Сравнение питания

С точки зрения питания, многие добавки содержат примерно одинаковое количество белка, независимо от того, являются они жидкими или твердыми. Коктейль на 8 унций от национальной компании по производству соков содержит 250 калорий и 20 граммов белка, например, в то время как 80-граммовый батончик от национальной кондитерской компании содержит 332 калории и 20 граммов белка. Чашка обезжиренного молока содержит 8,25 грамма белка и 83 калории, а порция куриной грудки объемом 3 унции содержит 126 калорий и 25 граммов белка.Греческий йогурт, густая консистенция которого находится где-то между жидкостью и твердым веществом, содержит 25 граммов белка и 145 калорий в порции на 8 унций.

Жевание и глотание

Некоторые исследования показывают, что употребление в пищу твердых источников белка может быть более полезным для насыщения и поддержания веса из-за необходимости жевания. В исследовании 2012 года, проведенном учеными из Швейцарии и Нидерландов, испытуемые, которые пережевывали пищу, потребляли на 19 процентов меньше калорий при следующем приеме пищи.Поскольку жидкие калории потребляются меньше времени, у вашего тела меньше времени на их переработку, чем вы чувствуете сытость, и, как следствие, может быть легче переесть или выпить слишком много. Однако, если вы пытаетесь поправиться здоровым образом, жидкие источники белка могут стать эффективным дополнением к вашему рациону.

Рекомендации

Получите ли вы белок из жидких или твердых источников, менее важно, чем из цельных продуктов или добавок. По словам зарегистрированного диетолога клиники Майо Кэтрин Зерацки, цельные продукты, богатые белком, всегда являются лучшим выбором с точки зрения питания, поскольку они содержат натуральные витамины и минералы и, как правило, содержат меньше сахара и жира.Чтобы обеспечить наиболее здоровую диету, выберите различные источники природного белка в жидкой и твердой формах и обсудите с врачом любые конкретные проблемы, которые у вас есть в отношении потребления белка.

Исследователи создали первый жидкий белок | News

Прозрачная вязкая жидкость красного цвета, изготовленная химиками из Бристольского университета в Великобритании, может выглядеть как теплая патока, но это нечто гораздо более странное: первый известный пример жидкого белка. Адам Перриман, Стивен Манн и их коллеги в сотрудничестве с Гельмутом Кюльфеном из Института коллоидов и межфазных границ Макса Планка в Голме, Германия, выяснили, как преобразовать чистые белки в жидкое состояние без какого-либо растворителя. ¹

Их метод кажется довольно широко применимым — до сих пор они получали жидкие формы ферритина, запасающего железо, переносчиков кислорода миоглобина и гемоглобина, а также фермента лизоцима. Манн предвидит множество возможных применений: хладагенты и смазки на белковой основе, высокоэффективные фармацевтические препараты и среды для создания функциональных наноустройств с использованием «зеленых» методов без использования растворителей.

Обычные белки не образуют жидкости. Когда кристаллические белки нагреваются, они либо сублимируются (переходят прямо в паровую фазу), либо сами молекулы распадаются на части или теряют свою компактную форму.Но Манн и его коллеги позаимствовали уловку, изобретенную Эммануэлем Джаннелисом из Корнельского университета, для создания жидкостей из наноразмерных частиц. Ключ в том, чтобы дать взаимодействиям между частицами более широкий диапазон, аналогичный размеру самих частиц. Джаннелис и его коллеги достигли этого для металлических наночастиц, прикрепив полимерные цепи к их поверхностям, которые могут «чувствовать» друг друга на расстояниях, сопоставимых с их длиной. ²

Команда из Бристоля решила, что тот же подход может работать и для белков.К поверхности ферритина — примерно сферического белка, состоящего из 24 отдельных цепей или субъединиц и размером около 12 нм в поперечнике — они прикрепили около 240 положительно заряженных аминогрупп. Они обеспечивали участки связывания для электростатического прикрепления отрицательно заряженного полимерного поверхностно-активного вещества, создавая белки, которые щетинятся длинными волосками.

Композит ферритин-полимер образует твердое вещество, которое плавится при температуре около 30 ° C и не замерзает повторно, пока не охладится до -50 ° C. Материал не разлагается, пока не нагреется до 405 ° C, что на 90 градусов теплее, чем чистый ферритин.При температуре 32 ° C жидкость является вязкоупругой, поэтому капли могут восстанавливать свою форму при напряжении и затем высвобождении. А если смотреть в поляризованном свете, он также обладает двойным лучепреломлением, разделяя световые лучи на два. Это означает, что расплав представляет собой жидкий кристалл с несколько упорядоченной ориентацией частиц. Исследователи считают, что волоски полимера слипаются с одной стороны, придавая составным объектам эллипсоидальную форму, которая позволяет им выравниваться. При нагревании до 50 ° C двулучепреломление исчезает, и жидкость, кажется, ведет себя как обычная жидкость с беспорядком в положении и ориентации частиц.

«Работа очень интересная, — говорит Джаннелис. «Это выводит нашу работу с оксидами и металлами в новом направлении. Я очень рад видеть, что эта концепция носит довольно общий характер и может быть применена к целому ряду различных материалов ».

Поскольку концентрация жидкого белка намного выше, чем может быть достигнута путем растворения его в воде, полезные с медицинской точки зрения белки могут быть доставляться локально в высоких дозах в жидкой форме. Манн предполагает, что это могло бы привести к разработке новых способов лечения ран, где можно было бы применять большие концентрации белка в виде барьерных пленок, состоящих из расплавов с контролируемыми свойствами.Например, по его словам, это может позволить кислороду эффективно доставляться к ране, что способствует ее заживлению. А ферменты, которые расщепляют другие белки, можно использовать для очистки ран от мусора от мертвых клеток.

Из жидких белков можно легко сформировать тонкие пленки для изготовления таких устройств, как биосенсоры. И, как и другие ионные жидкости, которые в настоящее время используются в качестве «зеленых» растворителей, эти белковые жидкости на самом деле вообще не испаряются. Таким образом, они могут обеспечить реакционную среду, сочетающую в себе привлекательные свойства растворителей обычных ионных жидкостей с каталитическими функциями ферментов.

Филип Болл

Интересно? Распространите информацию, используя меню ‘инструменты’ слева.

Выявление сложности взаимодействий ионной жидкости и белка с помощью исследования с использованием нескольких методов

Структура GFP в водных растворах ионных жидкостей

Первым этапом оценки взаимодействия между ионными жидкостями и белками является определение воздействия ионной жидкости имеет по структуре протеин. Анионы, выбранные для этого исследования ([OAc] ^— , Cl ^— и [OTf] ^— ), были связаны с их водорастворимой природой и широким диапазоном координационной способности, определяемой по параметрам β Камлета-Тафта. будучи 1.18, 0,87 и 0,49 для [OAc] ^—, Cl ^— и [OTf] ^— соответственно ^24,25 . Здесь мы использовали спектроскопию CD и UV / Vis для исследования влияния растворов ионных жидкостей на вторичные и третичные структуры GFP, соответственно. Для спектроскопии КД мы ограничились солями пирролидиния, поскольку имидазол имеет значительное поглощение в дальней УФ-области. Спектры КД GFP в воде и водных растворах [bmpyrr] [OAc], [bmpyrr] Cl и [bmpyrr] [OTf] (рис.2а) все показали отрицательную полосу при 215 нм, характерную для преимущественно β -листовой вторичной структуры. Кроме того, интенсивность графиков сигналов спектра КД для водных растворов и растворов ионной жидкости была сопоставима, что позволяет предположить, что ионные жидкости пирролидиния не оказали значительного влияния на вторичную структуру. Аналогичным образом, УФ / видимая спектроскопия (рис. 2b и дополнительный рис. 2а) показала, что λ _max , связанный с хромофором GFP, остается неизменным при 487 нм в водном и ионном жидких растворах.Учитывая зависимость интенсивности поглощения при этой λ _max от третичной структуры GFP, эти результаты позволяют предположить, что влияние ионных жидкостей на третичную структуру белка было незначительным.

Рис. 2: Вторичная и третичная структура GFP в водных растворах ионных жидкостей.

a Спектры КД в дальнем УФ (средняя эллиптичность остатка (mre) в зависимости от длины волны), демонстрирующие сохранение структуры β -листа. b Данные спектроскопии УФ / видимой спектроскопии (поглощение в зависимости от длины волны), показывающие, что хромофор GFP находится в нативном состоянии. c Интенсивность флуоресценции (а.е.) при 525 нм (полосы ошибок соответствуют стандартным отклонениям, n = 3 — полные данные, показанные на дополнительном рисунке 1 и в дополнительной таблице 1), и ( d ) под малым углом X -профили рассеяния луча (SAXS) (разделены для ясности), снабженные цилиндрической моделью для GFP, растворенного в воде (черный), 1 M [bmpyrr] [OAc] (зеленый), 1 M [bmpyrr] Cl (синий) и 1 M [bmpyrr] [OTf] (фиолетовый) при 25 ° C.

Интенсивность флуоресценции флуорофора GFP имеет большую чувствительность к возмущениям в структуре белка; как таковая, флуоресцентная спектроскопия использовалась в дополнение к измерениям в УФ / видимом диапазоне и КД (рис. 2в). В отличие от этих результатов, флуоресцентная спектроскопия показала, что ионная жидкость влияет на GFP. В присутствии растворов [bmpyrr] флуоресценция GFP снижалась со всеми анионами, предполагая, что ионные жидкости вызывали изменение структуры белка. Наиболее значительное снижение интенсивности флуоресценции (55%) произошло, когда [OTf] ^— было анионом, с меньшим снижением для более полярных анионов, где Cl ^— и [OAc] ^— вызвали снижение на 28 и 38%. %, соответственно.Аналогичные результаты наблюдались с растворами [bmim] (дополнительный рис. 2b). Однако, учитывая чувствительность флуоресценции к другим факторам окружающей среды (например, pH раствора), нельзя было сделать вывод, что наблюдаемые изменения были результатом каких-либо структурных изменений в GFP ^26,27 . Чтобы исследовать это дальше, мы выполнили малоугловое рассеяние рентгеновских лучей (SAXS), чтобы исследовать любые потенциальные изменения в глобальной архитектуре белка (рис. 2d). Профили SAXS для GFP были приспособлены к цилиндрической модели, получив диаметр и длину 34.6 и 49,9 Å в воде соответственно, что в значительной степени соответствует размерам кристаллической структуры ²⁸ . В растворах [bmpyrr] [OAc] и [bmpyrr] Cl было незначительное изменение размеров GFP (дополнительная таблица 2). Однако для GFP в растворе [bmpyrr] [OTf] диаметр и длина сократились до 26,3 и 44,3 Å соответственно. Эта тенденция наблюдалась также для эквивалентных солей [bmim] (дополнительный рис. 2c и дополнительная таблица 2). Таким образом, данные SAXS находились в широком согласии с результатами флуоресценции, где соли [OTf] ^— оказывали наиболее существенное влияние на третичную структуру GFP.В этом случае мы измерили сокращение размеров GFP, которое могло быть причиной изменения флуоресценции. Выводы о том, что катион, по-видимому, не имеет отношения к взаимодействиям с белком, а анионный эффект является доминирующим, согласуется с предыдущими исследованиями ^29,30,31 .

Картирование поверхности взаимодействий ионной жидкости и белка

Таким образом, было ясно, что только спектроскопические измерения и измерения SAXS не смогли окончательно определить специфические молекулярные эффекты ионных жидкостей на структуру белка.Чтобы исследовать эффекты [OTf] ^— более подробно, мы обратились к спектроскопии ЯМР. ¹ H- ¹⁵ N-гетероядерная одноквантовая когерентная спектроскопия (HSQC) ЯМР была использована для получения атомистического понимания местоположения взаимодействий ионной жидкости с GFP (рис. 3a – c и дополнительный рис. 10–13). Графики HSQC GFP в растворах [bmim] [OAc], [bmim] Cl и [bmpyrr] [OTf] были проанализированы и сравнены с таковыми для водного GFP. Из этого анализа было обнаружено, что до 42 отдельных аминокислотных остатков демонстрируют отчетливые изменения химических сдвигов в ответ на присутствие ионной жидкости (рис.3). Изучение местоположения этих остатков в кристаллической структуре GFP показало, что они преимущественно располагались либо на концах мотива β -баррель, либо внутри центральной полости белка (Fig. 3d-i). Эти места представляют собой более гибкие области белка, и, следовательно, можно ожидать, что они будут более восприимчивыми к изменениям в окружающей среде и взаимодействовать с растворенными ионами. Сравнение химического состава остатков, которые сдвинулись (с точки зрения заряженных, полярных, амфифильных или гидрофобных) на первичную последовательность, позволило предположить, что они в целом представляли состав остатков всего белка.Хотя изначально это предполагало, что не существует всеобъемлющей химической тенденции, с которой взаимодействуют ионные жидкости с аминокислотами, более тщательное изучение величины изменения химического сдвига выявило тонкие различия между ионными жидкостями.

Рис. 3: HSQC ЯМР-картирование поверхности взаимодействия ионной жидкости с белком.

a — c Изменение химического сдвига для аминокислотных остатков GFP (измерено с помощью ¹ H- ¹⁵ N HSQC ЯМР-спектроскопия — дополнительный рис. 8) при сравнении растворов D ₂ O с 1M растворами [bmim] [OAc] ( a ), [bmim] Cl ( b ), [bmpyrr] [OTf] ( c ). d — i Соответствующие модели, показывающие GFP сбоку ( d , f , h ) и сверху ( e , g , i ) с выделением смещающихся аминокислот в присутствие [bmim] [OAc] ( d , e ), [bmim] Cl ( f , g ), [bmpyrr] [OTf] ( h , i ). Остатки, окрашенные в синий цвет, доступны для растворителя, а окрашенные в красный — нет. Более темные цвета представляют десять основных остатков, которые показали наибольший сдвиг в химическом сдвиге.Модели были созданы с использованием PDB ID: 1ema ⁴¹ с программой молекулярной графики, VMD ⁴² .

В присутствии [OAc] ^— остатки GFP, которые смещались больше всего, преимущественно располагались внутри белка без смещения в сторону полярных или гидрофобных боковых цепей (рис. 3a, d, e). Точно так же в присутствии Cl ^— не было предубеждения в пользу полярных или гидрофобных остатков или какого-либо очевидного предпочтения доступных или внутренних остатков (рис. 3б, е, ж). Напротив, [OTf] ^— вызывал наибольшие изменения химических сдвигов в гидрофобных остатках на поверхности белка (рис. 3c, h, i). Это указывает на то, что более взаимодействующие анионы ([OAc] ^— и Cl ^— ) могут вызывать тонкие изменения в белке, которые нельзя было наблюдать при характеристике объемной структуры. Наименее взаимодействующий анион [OTf] ^—, по-видимому, взаимодействует непосредственно с поверхностью белка. Отчасти это могло, по крайней мере, объяснить, почему структура была более явно нарушена ионными жидкостями [OTf] ^— : структурное сжатие, вызванное явными поверхностными взаимодействиями.

HSQC-ЯМР позволил нам установить, наряду с измерениями спектроскопии и SAXS, что ионные жидкости действительно влияли на структуру белка. Однако до сих пор неясно, было ли это связано с прямым взаимодействием с фрагментами ионной жидкости или через какой-то другой механизм. Чтобы очертить взаимодействия ионной жидкости с белком, мы использовали разницу переноса насыщения (STD) -ЯМР для дальнейшего исследования (рис. 4 и дополнительные рис. 7–9). STD-ЯМР выявляет сайт-специфические взаимодействия молекул лигандов путем селективного насыщения макромолекул рецептора и измерения переноса насыщения на связанные лиганды посредством внутримолекулярной ¹ H– ¹ H кросс-релаксации ³² .Здесь была определена пространственная близость протонов ионной жидкости по отношению к GFP, и сайты взаимодействия [bmim] [OAc], [bmim] Cl и [bmpyrr] [OTf] были визуализированы в виде эпитопных карт. Цель состояла в том, чтобы определить, что любые структурные изменения действительно являются результатом взаимодействия ионной жидкости.

Рис. 4: Определение взаимодействий связывания ионов с поверхностью белка.

a — d STD-ЯМР Карты эпитопов [bmim] Cl ( a ), [bmpyrr] [OTf] ( b ) и [bmim] [OAc] ( c , d) ) относительно наиболее интенсивного сигнала аниона ( c ) и катиона ( d ).( e ) Гистограмма DEEP-STD (∆STD, 6. 55 / 0.6 ppm) [bmim] Cl и GFP при соотношении лиганд / белок 1000: 1 в D ₂ O, с результирующей дифференциальной картой эпитопов пронумерованных структура (ароматические взаимодействия — синий, алифатический — фиолетовый).

Взаимодействие ионного связывания на поверхности белка

Все ионные жидкости производили сигналы STD, указывающие на прямое взаимодействие с поверхностными остатками GFP. При рассмотрении сигналов относительно катиона самыми сильными сайтами взаимодействия для [bmim] были концевая группа –CH ₃ алкильной цепи и положение C-2 кольца [bmim] (рис.4а, г). Было очень мало различий в сигналах STD [bmim] Cl и [bmim] [OAc]. Это говорит о том, что модальность связывания катионов не зависит от спаривания анионов. Для катиона [bmpyrr] в ответе, аналогичном тому, что наблюдали для [bmim], группа концевых -CH ₃ дала наиболее интенсивный ответ STD (рис. 4b). В отличие от катионов [bmim], протоны вокруг зарядового центра пирролидиниевого кольца давали сравнительно более низкие STD-ответы, предполагая, что ароматичность играет ключевую роль во взаимодействиях ионная жидкость-белок. Эти различия предполагают, что катионы [bmim] демонстрируют четкий баланс между электростатическим, гидрофобным и ароматическим взаимодействиями. Однако катионы [bmpyrr] демонстрируют более тонкий баланс, который, по-видимому, отчасти свидетельствует в пользу гидрофобных взаимодействий, а не электростатических взаимодействий; это, вероятно, является следствием более гидрофобной природы самого катиона.

Группа -CH ₃ ацетат-аниона предоставила дополнительный путь исследования связывания [bmim] [OAc] с поверхностью белка.При рассмотрении сигнала ЯМР для аниона, а также для катиона, наиболее сильным сайтом взаимодействия является группа -CH ₃ ацетат-аниона (рис. 4c). Эти данные в целом согласуются с данными спектроскопии CD, UV / Vis (рис. 2) и HSQC ЯМР (рис. 3), которые предполагают, что во всех взаимодействиях между ионной жидкостью и поверхностью белка доминирует анион: явление, часто наблюдаемое в литературе и подтвержденное здесь.

Установив относительную независимость катиона в связывании с поверхностью белка, было выполнено дифференциальное картирование эпитопа (DEEP) -STD между [bmim] Cl и GFP, чтобы определить, существует ли какое-либо различие между типами поверхностных остатков гидрофобных и электростатические группы взаимодействующего катиона (рис. 4д). Облучение комплекса с частотами, связанными с ароматическими (6,55 м.д.) и алифатическими (0,6 м.д.) остатками (т.е. селективное зондирование), показало, что ароматические протоны кольца [bmim] в различной степени взаимодействуют с ароматическими остатками белка. Протоны C-4 и C-5 дали положительные сдвиги STD (∆STD) в 3 раза больше, чем протон C-2 (рис. 4e). Это предполагает, что задняя часть кольца [bmim] взаимодействует с ароматическими остатками сильнее, чем передняя. Точно так же конец алифатической углеродной цепи (т.е.е. протоны на C-8, C-9 и C-10) преимущественно взаимодействовали с алифатическими остатками, в то время как N-связанные протоны проявляли очень небольшую ∆STD.

Термическая стабильность GFP в водных растворах ионных жидкостей

Наконец, установив с помощью набора методов исследования статической структуры, что структура белка нарушается ионными жидкостями, мы попытались объединить эти наблюдения, чтобы установить, как эти незначительные структурные изменения влияют на стабильность белка. Поэтому мы обратились к исследованиям, зависящим от температуры, чтобы определить, как присутствие ионных жидкостей влияет на термодинамику стабилизации белка (рис.5 и таблица 1).

Рис. 5: Термическая стабильность GFP в водных растворах ионных жидкостей.

a , c Температурно-зависимый CD ( a ) и УФ / видимый свет ( c ), показывающий термическую денатурацию водного GFP. b , d Графики денатурированной фракции, рассчитанные с использованием модели денатурации с двумя состояниями из спектроскопии КД [ b данные с рис. 5a и дополнительный рис. 3] и УФ / видимых спектров [ d данные от Инжир.5c и дополнительный рис. 4], для GFP в чистой воде (черные треугольники), 1 M [bmpyrr] [OAc] (зеленые плюсы), 1 M [bmpyrr] Cl (синие ромбы), 1 M [bmpyrr] [OTf] (фиолетовые круги). Сплошные линии представляют данные, аппроксимированные сигмоидом.

Таблица 1 Термодинамические параметры денатурации GFP в водных растворах.

Температурно-зависимая спектроскопия КД (рис. 5a, дополнительный рис. 3) была использована для определения термической денатурации (относительно вторичной структуры) GFP в воде и водных растворах [bmpyrr] (рис.5б). Термическая стабильность вторичной структуры во всех случаях определялась по постепенному снижению интенсивности на длине волны 230 нм (дополнительный рисунок 3). GFP был наиболее стабилен в воде с температурой полуденатурации ( T _м ) 87,0 ° C (Таблица 1). В присутствии ионной жидкости GFP был менее стабилен во всех случаях с температурами полуденатурации 84,5, 81,2 и 73,3 ° C для [bmpyrr] [OAc], [bmpyrr] Cl и [bmpyrr] [OTf] соответственно ( Рис. 5б и таблица 1). Графики зависимости свободной энергии от температуры, рассчитанные на основе зависимых от температуры графиков CD, использовались для определения термодинамических параметров денатурации (дополнительный рис.6 и таблица 1). Для GFP в [bmpyrr] [OAc] и [bmpyrr] Cl небольшое уменьшение T _m было результатом небольшого увеличения энтальпии денатурации ( ∆H _m ) , которое компенсировалось увеличением энтропия денатурации ( ∆S _m ) . Дальнейший анализ показал, что это снижение стабильности относительно GFP в воде приравнивается к разнице значений свободной энергии денатурации ( ∆∆G _D ), равной -2.9 и −8,1 кДж моль ⁻¹ соответственно. В присутствии [bmpyrr] [OTf] сравнительно большее снижение стабильности GFP было связано с уменьшением ∆H _m , которое сопровождалось увеличением ∆S _m , которое накапливалось в дестабилизация −16,3 кДж моль ⁻¹ (табл.1). Эти наблюдения в целом совпадали с нашими другими экспериментами, в частности измерениями SAXS, детализирующими, что [bmpyrr] [OTf] вызывал сокращение GFP (способствуя увеличению ∆H _m ) и HSQC ЯМР, которые показали, что [ OTf] ^— преимущественно взаимодействует с гидрофобными остатками (снижая энтальпийный барьер денатурации).

Температурно-зависимая УФ / видимая спектроскопия была использована для исследования стабильности GFP по отношению к его третичной структуре. Это было определено путем мониторинга уменьшения поглощения при 487 нм (фиг. 5c и дополнительный фиг. 4), поскольку это поглощение очень чувствительно к общей конформации белка ³³ . Как и ожидалось, термическая стабильность GFP по отношению к его третичной структуре — во всех случаях — была ниже, чем у эквивалентной вторичной структуры (рис.5г и таблица 1). Следуя той же тенденции, что и при использовании CD, в водных растворах температура T _m составляла 82 ° C, которая снижалась до 78,7, 77,3 и 71,1 ° C в присутствии [bmpyrr] [OAc], [bmpyrr] Cl , и [bmpyrr] [OTf] соответственно (Таблица 1). Они соответствовали дестабилизации ( ∆∆G _D ) −3, −6 и −18,3 кДж моль ⁻¹ , отражая то, что наблюдалось для вторичной структуры.

В отличие от параметров, рассчитанных на основе измерений КД, мониторинг денатурации третичной структуры выявил нюансы дестабилизации, вызванной различными ионными жидкостями (Таблица 1).Здесь [bmpyrr] [OAc] и [bmpyrr] Cl дестабилизировали белок преимущественно за счет снижения энтальпического барьера для денатурации третичной структуры, в то время как [bmpyrr] [OTf] увеличивал энтропийный прирост от денатурации. Когда [bmim] использовался в качестве катиона, были получены аналогичные результаты (таблица 1 и дополнительный рисунок 5), исключающие какой-либо значительный вклад катиона. Это согласуется с другими нашими результатами и предыдущими исследованиями, согласно которым взаимодействия ионной жидкости с белками управляются анионом ^29,30,31 .Что касается термостабильности GFP по отношению к ионным жидкостям, было очевидно, что более взаимодействующая природа [OAc] ^— и Cl ^— вызывала большую дестабилизацию взаимодействий, удерживающих вместе третичную структуру, чем таковые из высокостабильного мотива вторичной структуры β -бочонок. Напротив, [OTf] ^— вызывает как сокращение размера белка, так и снижает барьер для разворачивания, что является прямым результатом предпочтительного взаимодействия с поверхностью белка, особенно с гидрофобными остатками.

В заключение, используя GFP в качестве архетипического зонда, мы показали, что взаимодействия между белками и ионными жидкостями имеют значительную сложность и требуют множества дополнительных исследований, чтобы сделать надежные выводы. Спектроскопические измерения и измерения методом SAXS установили, что как вторичная, так и третичная структура белка были затронуты присутствием ионных жидкостей. Кроме того, эксперименты STD-ЯМР подтвердили, что структурные изменения были прямым следствием взаимодействия ионных жидкостей с поверхностью белка.Однако сами по себе эти наблюдения не могли полностью объяснить истинное влияние ионных жидкостей на белок. Это потребовало исследования термической денатурации GFP, которое показало полное влияние ионных жидкостей на структуру и стабильность белка.

Таким образом, мы продемонстрировали сложность взаимодействий ионной жидкости с белком и их влияние на стабильность, показывая, что подход с использованием нескольких методов идеален для получения полного понимания и что трудно сделать обоснованные выводы о ионной жидкости и белке. взаимодействия через единичные доказательства.Эта трудность частично связана с схожестью свойств и структур ионных жидкостей, что требует баланса между глубокими и всесторонними исследованиями. Важно знать, как ионная жидкость связывается, где она связывается, как это влияет на структуру белка и как это влияет на стабильность белка. Улучшения в конструкции ионной жидкости или мутации белков могут быть направлены на быстрое продвижение неводного биокатализа.

Учитывая огромную гетерогенность в структурах белков с точки зрения мотивов вторичной структуры и аминокислот, присутствующих на поверхности, ожидается, что разные белки будут вести себя по-разному по сравнению с множеством доступных ионных жидкостей.Это исследование показывает, что анион играет жизненно важную роль в определении природы взаимодействий ионная жидкость-белок. Хотя диапазон анионов ограничен, мы показали, что эти дополнительные методы обеспечивают аналитическую основу для расширения этого исследования, чтобы полностью очертить роль структуры ионной жидкости во взаимодействиях с белками. Такие структуры и методологии имеют решающее значение для целостного понимания и должны применяться к большему спектру белков и ионных жидкостей для разработки лучших стратегий для продвижения неводного биокатализа.

Жидкий белок Proteinex 18 на HealthyKin.com

Выберите вариант:

На складе

Нет в наличии

Proteinex 18 Liquid Protein от HealthyKin.com обеспечит пациентов 18 граммами протеина и 72 калориями на две столовые ложки (30 мл). Proteinex-18 — это самая высокая концентрация белка на дозу.

Proteinex 18 Liquid Protein Характеристики:

• Две столовые ложки (30 мл) обеспечат пациенту 18 граммов белка и 72 калории.
• Не содержит жиров, сахара, сорбита, углеводов
• Содержит менее 1% фосфора
• Белок легко всасывается; 100%
• Не забивает питательную трубку
• Готов к применению, смешивание не требуется (можно смешивать с любой едой или напитком по выбору пациента)
• Рентабельность
• Длительный срок хранения
• Содержит все незаменимые и незаменимые аминокислоты

Proteinex 18 Liquid Protein Показания:

• Спортсмены на выносливость или силовые тренажеры
• Похудание после бариатрической хирургии
• До и после операции
• Плохой аппетит или плохой прием пищи
• Для пищевых нужд, помогающих в процессе заживления ран и ожогов
• Те, кто полагается на питательные трубки
• Низкий уровень альбумина
• Любое другое состояние, при котором может потребоваться добавление белка

Proteinex 18 Liquid Protein Состав:

Гидролизованный коллаген, очищенная вода, пропиленгликоль, яблочная кислота, искусственный и натуральный ароматизатор, сукралоза, L-триптофан, натуральный краситель, сорбат калия и бензоат натрия

Номера деталей: 54859-525-30, 54859-525-30, 54859-535-30, 54859-535-30

Жидкий протеин Proteinex 18 от HealthyKin.