Белок таблица: Какие продукты содержат больше всего белка

Белок птичий пищевой. Технические условия – РТС-тендер

ГОСТ Р 57476-2017

ОКС 67.120.20

Дата введения 2018-07-01

Предисловие

1 РАЗРАБОТАН «Всероссийским научно-исследовательским институтом птицеперерабатывающей промышленности» — филиалом Федерального государственного бюджетного научного учреждения Федерального научного центра «Всероссийский научно-исследовательский и технологический институт птицеводства» Российской академии наук (ВНИИПП)

2 ВНЕСЕН Техническим комитетом по стандартизации ТК 116 «Продукты переработки птицы, яиц и сублимационной сушки»

3 УТВЕРЖДЕН И ВВЕДЕН В ДЕЙСТВИЕ Приказом Федерального агентства по техническому регулированию и метрологии от 30 мая 2017 г. N 450-ст

4 ВВЕДЕН ВПЕРВЫЕ

5 ПЕРЕИЗДАНИЕ. Ноябрь 2018 г.


Правила применения настоящего стандарта установлены в статье 26 Федерального закона от 29 июня 2015 г. N 162-ФЗ «О стандартизации в Российской Федерации». Информация об изменениях к настоящему стандарту публикуется в ежегодном (по состоянию на 1 января текущего года) информационном указателе «Национальные стандарты», а официальный текст изменений и поправок — в ежемесячном информационном указателе «Национальные стандарты». В случае пересмотра (замены) или отмены настоящего стандарта соответствующее уведомление будет опубликовано в ближайшем выпуске ежемесячного информационного указателя «Национальные стандарты». Соответствующая информация, уведомление и тексты размещаются также в информационной системе общего пользования — на официальном сайте Федерального агентства по техническому регулированию и метрологии в сети Интернет (www.gost.ru)

1 Область применения

Настоящий стандарт распространяется на птичий пищевой белок (далее — птичий белок), полученный из сырья для производства птичьего пищевого белка, предназначенный для реализации, производства продуктов питания и использования на предприятиях (в цехах) общественного питания.

Настоящий стандарт не распространяется на птичий белок с пищевыми добавками, технологическими вспомогательными средствами (кроме протеолитических ферментов), ароматизаторами, а также с белковыми и другими компонентами, полученными из сырья иного происхождения.

2 Нормативные ссылки

В настоящем стандарте использованы нормативные ссылки на следующие стандарты:

ГОСТ 8.579 Государственная система обеспечения единства измерений. Требования к количеству фасованных товаров в упаковках любого вида при их производстве, расфасовке, продаже и импорте

ГОСТ 1341 Пергамент растительный. Технические условия

ГОСТ 2226 Мешки из бумаги и комбинированных материалов. Общие технические условия

ГОСТ 3560 Лента стальная упаковочная. Технические условия

ГОСТ 5981 Банки и крышки к ним металлические для консервов. Технические условия

ГОСТ ISO 7218 Микробиология пищевых продуктов и кормов для животных. Общие требования и рекомендации по микробиологическим исследованиям

ГОСТ 9142 Ящики из гофрированного картона. Общие технические условия

ГОСТ 10354 Пленка полиэтиленовая. Технические условия

ГОСТ 10444.12 Микробиология пищевых продуктов и кормов для животных. Методы выявления и подсчета количества дрожжей и плесневых грибов

ГОСТ 10444.15 Продукты пищевые. Методы определения количества мезофильных аэробных и факультативно-анаэробных микроорганизмов

ГОСТ 12302 Пакеты из полимерных пленок и комбинированных материалов. Общие технические условия

ГОСТ ISO 13493 Мясо и мясные продукты. Метод определения содержания хлорамфеникола (левомицетина) с помощью жидкостной хроматографии

ГОСТ 14192 Маркировка грузов

ГОСТ 15113.0 Концентраты пищевые. Правила приемки, отбор и подготовка проб

ГОСТ 15113.7 Концентраты пищевые. Методы определения поваренной соли

ГОСТ 15113.8 Концентраты пищевые. Методы определения золы

ГОСТ 15113.9 Концентраты пищевые. Методы определения жира

ГОСТ 15846 Продукция, отправляемая в районы Крайнего Севера и приравненные к ним местности. Упаковка, маркировка, транспортирование и хранение

ГОСТ 18251 Лента клеевая на бумажной основе. Технические условия

ГОСТ 19360 Мешки-вкладыши пленочные. Общие технические условия

ГОСТ 20477 Лента полиэтиленовая с липким слоем. Технические условия

ГОСТ 21650 Средства скрепления тарно-штучных грузов в транспортных пакетах. Общие требования

ГОСТ 23042 Мясо и мясные продукты. Методы определения жира

ГОСТ 24597 Пакеты тарно-штучных грузов. Основные параметры и размеры

ГОСТ 25011 Мясо и мясные продукты. Методы определения белка

ГОСТ 25951 Пленка полиэтиленовая термоусадочная. Технические условия

ГОСТ 26663 Пакеты транспортные. Формирование с применением средств пакетирования. Общие технические требования

ГОСТ 26669 Продукты пищевые и вкусовые. Подготовка проб для микробиологических анализов

ГОСТ 26670 Продукты пищевые. Методы культивирования микроорганизмов

ГОСТ 26927 Сырье и продукты пищевые. Методы определения ртути

ГОСТ 26929 Сырье и продукты пищевые. Подготовка проб. Минерализация для определения содержания токсичных элементов

ГОСТ 26930 Сырье и продукты пищевые. Метод определения мышьяка

ГОСТ 26932 Сырье и продукты пищевые. Методы определения свинца

ГОСТ 26933 Сырье и продукты пищевые. Методы определения кадмия

ГОСТ 29185 (ISO 15213:2003) Микробиология пищевых продуктов и кормов для животных. Методы выявления и подсчета сульфитредуцирующих бактерий, растущих в анаэробных условиях

ГОСТ 30178 Сырье и продукты пищевые. Атомно-абсорбционный метод определения токсичных элементов

ГОСТ 30538 Продукты пищевые. Методика определения токсичных элементов атомно-эмиссионным методом

ГОСТ 31473 Мясо индеек (тушки и их части). Общие технические условия

ГОСТ 31490 Мясо птицы механической обвалки. Технические условия

ГОСТ 31628 Продукты пищевые и продовольственные сырье. Инверсионно-вольтамперометрический метод определения массовой концентрации мышьяка

ГОСТ 31657 Субпродукты птицы. Технические условия

ГОСТ 31659 (ISO 6579:2002) Продукты пищевые. Метод выявления бактерий рода Salmonella

ГОСТ 31671 (EN 13805:2002) Продукты пищевые. Определение следовых элементов. Подготовка проб методом минерализации при повышенном давлении

ГОСТ 31694 Продукты пищевые, продовольственное сырье. Метод определения остаточного содержания антибиотиков тетрациклиновой группы с помощью высокоэффективной жидкостной хроматографии с масс-спектрометрическим детектором

ГОСТ 31707 (EN 14627:2005) Продукты пищевые. Определение следовых элементов. Определение общего мышьяка и селена методом атомно-абсорбционной спектрометрии с генерацией гидридов с предварительной минерализацией пробы под давлением

ГОСТ 31747 Продукты пищевые. Методы выявления и определения количества бактерий группы кишечных палочек (колиформных бактерий)

ГОСТ 31903 Продукты пищевые. Экспресс-метод определения антибиотиков

ГОСТ 31904 Продукты пищевые. Методы отбора проб для микробиологических испытаний

ГОСТ 31962 Мясо кур (тушки кур, цыплят, цыплят-бройлеров и их части). Технические условия

ГОСТ 31990 Мясо уток (тушки и их части). Общие технические условия

ГОСТ 32031 Продукты пищевые. Методы выявления бактерий Listeria Monocytogenes

ГОСТ 32308 Мясо и мясные продукты. Определение содержания хлорорганических пестицидов методом газовой хроматографии

ГОСТ 33319 Мясо и мясные продукты. Метод определения массовой доли влаги

ГОСТ 33746 Ящики полимерные многооборотные. Общие технические условия

ГОСТ 33816 Мясо гусей (тушки и их части). Технические условия

ГОСТ Р 51232 Вода питьевая. Общие требования к организации и методам контроля качества

Примечание — При пользовании настоящим стандартом целесообразно проверить действие ссылочных стандартов в информационной системе общего пользования — на официальном сайте Федерального агентства по техническому регулированию и метрологии в сети Интернет или по ежегодному информационному указателю «Национальные стандарты», который опубликован по состоянию на 1 января текущего года, и по выпускам ежемесячного информационного указателя «Национальные стандарты» за текущий год. Если заменен ссылочный стандарт, на который дана недатированная ссылка, то рекомендуется использовать действующую версию стандарта с учетом всех внесенных в данную версию изменений. Если заменен ссылочный стандарт, на который дана датированная ссылка, то рекомендуется использовать версию этого стандарта с указанным выше годом утверждения (принятия). Если после утверждения настоящего стандарта в ссылочный стандарт, на который дана датированная ссылка, внесено изменение, затрагивающее положение, на которое дана ссылка, то это положение рекомендуется применять без учета данного изменения. Если ссылочный стандарт отменен без замены, то положение, в котором дана ссылка на него, рекомендуется применять в части, не затрагивающей эту ссылку.

3 Термины и определения

В настоящем стандарте применены следующие термины с соответствующими определениями:

3.1 сырье для производства птичьего пищевого белка: Продукты убоя птицы [тушки, части тушек, кожа птицы, субпродукты (шеи, ноги, сердца и мышечные желудки), мясо птицы механической обвалки, пищевая кость птицы], а также кисти крыльев, хрящи, в состав которых входят ткани, являющиеся источником получения коллагенсодержащих продуктов.

3.2 птичий пищевой белок: Сухой продукт, состоящий из белка, массовая доля которого не менее 75%, полученный в результате варки и ферментативного гидролиза сырья для его производства.

3.3 протеолитические ферменты: Ферменты микробного и животного происхождения, гидролизующие животные белки до пептидов.

4 Технические требования

4.1 Птичий белок должен соответствовать требованиям настоящего стандарта, [1], вырабатываться по технологической инструкции с соблюдением требований и норм, установленных [2], [3].

4.2 Характеристики

4.2.1 По органолептическим и физико-химическим показателям птичий белок должен соответствовать требованиям, указанным в таблице 1.


Таблица 1

Наименование показателя	Характеристика и норма
Внешний вид	Однородная рассыпчатая масса без плотных, не рассыпающихся при надавливании комков, при растворении в воде слегка мутноватый
Цвет	От белого до желтого с сероватым оттенком
Вкус и запах	Без постороннего вкуса и запаха
Массовая доля влаги, %, не более	7,0
Массовая доля жира, %, не более	3,0
Массовая доля белка, %, не менее	75,0
Массовая доля золы, %, не более	8,0
Массовая доля поваренной соли, %, не более	4,0

4. 2.2 Микробиологические показатели птичьего белка не должны превышать норм, установленных [1].

4.2.3 Содержание токсичных элементов (свинца, мышьяка, кадмия, ртути), пестицидов, антибиотиков и диоксинов в птичьем белке не должно превышать норм, установленных [1].

4.3 Требования к сырью

4.3.1 Для выработки птичьего белка применяют:

— тушки и части тушек кур, цыплят, цыплят-бройлеров по ГОСТ 31962;

— тушки и части тушек уток по ГОСТ 31990;

— тушки и части тушек индеек по ГОСТ 31473;

— тушки и части тушек гусей по ГОСТ 33816;

— тушки и части тушек других видов сельскохозяйственной птицы по документам, в соответствии с которыми они изготовлены;

— ноги, шеи, сердца и мышечные желудки птицы по ГОСТ 31657;

— каркасы и спинки обваленные охлажденные, хранившиеся не более 4 ч при температуре от минус 1°С до плюс 4°С, или замороженные по документам, в соответствии с которыми они изготовлены;

— кость пищевую тушек птицы, хранящуюся не более 4 ч при температуре от минус 2°С до плюс 2°С;

— кожу с жиром куриную, индюшиную по документам, в соответствии с которыми они изготовлены;

— мясо птицы механической обвалки по ГОСТ 31490;

— ферменты протеолитические, разрешенные к применению в пищевой промышленности;

— воду питьевую по ГОСТ Р 51232.

4.3.2 При применении аналогичного сырья и материалов, не уступающих по качественным характеристикам перечисленным, они должны соответствовать требованиям [1], [4].

4.4 Маркировка

4.4.1 Маркировка птичьего белка должна соответствовать требованиям [5].

4.4.2 Маркировка должна быть четкой, средства для маркировки не должны влиять на показатели качества птичьего белка и должны быть изготовлены из материалов, допущенных для контакта с пищевыми продуктами.

4.4.3 Маркировка потребительской упаковки — по [5] с указанием дополнительных сведений — обозначения настоящего стандарта.

Информационные данные пищевой ценности 100 г птичьего белка приведены в приложении А.

4.4.4 Маркировка транспортной упаковки — по [5], ГОСТ 14192, с нанесением манипуляционных знаков: «Пределы температуры», «Беречь от влаги».

4. 4.5 Допускается по согласованию с потребителем не наносить маркировку на многооборотную упаковку с продукцией, предназначенной для местной реализации, при этом в каждую единицу транспортной упаковки вкладывают лист-вкладыш с аналогичной маркировкой.

4.4.6 Маркировка белка птичьего, отправляемого в районы Крайнего Севера и приравненные к ним местности, — по ГОСТ 15846.

4.5 Упаковка

4.5.1 Потребительская и транспортная упаковка, упаковочные материалы и скрепляющие средства должны соответствовать требованиям [6], документам, по которым они изготовлены, обеспечивать сохранность, качество и безопасность птичьего белка при транспортировании и хранении в течение всего срока годности, а также должны быть разрешены для контакта с пищевыми продуктами.

4.5.2 В качестве потребительской упаковки применяют:

— пакеты из полиэтиленовой пленки по ГОСТ 10354;

— пакеты из многослойных, комбинированных металлизированных (фольгированных), пленочных материалов по ГОСТ 12302;

— мешки-вкладыши из полимерных материалов по ГОСТ 19360, которые затем помещают в бумажные мешки по ГОСТ 2226 или мешки из комбинированного материала;

— банки металлические по ГОСТ 5981.

Верхнюю часть пакета (мешка-вкладыша) укупоривают путем сваривания шва, обеспечивающего герметичность упаковки.

Допускается упаковывать сухие продукты в банки из белой жести по ГОСТ 5981. На дно и под крышку нелакированной банки должен быть положен кружок из пергаментной бумаги марки А по ГОСТ 1341. Банки упаковывают в ящики из гофрированного картона по ГОСТ 9142 или в термоусадочную пленку по ГОСТ 25951. Ящики обвязывают металлической лентой по ГОСТ 3560 или оклеивают клеевой лентой на бумажной основе по ГОСТ 18251, или полиэтиленовой лентой с липким слоем по ГОСТ 20477.

4.5.3 Птичий белок допускается упаковывать под вакуумом в пакеты из многослойной термоусадочной пленки для вакуумной упаковки.

4.5.4 Птичий белок в потребительской упаковке помещают в транспортную упаковку — ящики из гофрированного картона по ГОСТ 9142, полимерные многооборотные ящики по ГОСТ 33746.

4.5.5 Допускается использовать другие виды упаковки, соответствующие требованиям, изложенным в 4. 5.2.

4.5.6 В каждую единицу транспортной упаковки укладывают птичий белок одного наименования, одной даты изготовления и одного вида упаковки.

4.5.7 Масса нетто птичьего белка в одной потребительской упаковочной единице должна соответствовать номинальной, указанной в маркировке продукта в потребительской упаковке, с учетом допустимых отклонений.

Пределы допускаемых отрицательных отклонений массы нетто одной упаковочной единицы от номинальной — по ГОСТ 8.579.

4.5.8 Упаковка птичьего белка, отправляемого в районы Крайнего Севера и приравненные к ним местности, — по ГОСТ 15846.

5 Правила приемки

5.1 Птичий белок принимают партиями. Определение партии — по [1].

5.2 Для оценки качества птичьего белка на соответствие требованиям настоящего стандарта от каждой партии из разных мест проводят выборку упаковочных единиц случайным образом в соответствии с требованиями таблицы 2.


Таблица 2

В штуках

Объем партии в единицах транспортной упаковки						Объем выборки в единицах транспортных упаковок
		До	100	включ.		Не менее 3
Св.	100	до	500	«		3-7
«	500	«	1000	«		7-10
«	1000					Не менее 10

5. 3 Качество продукции в нечетко маркированной или дефектной упаковке проверяют отдельно и результаты распространяют только на продукцию в этой упаковке.

5.4 При отрицательных результатах испытаний хотя бы по одному показателю качества партия приемке не подлежит.

5.5 Органолептические показатели птичьих белков определяют в каждой партии.

5.6 Порядок и периодичность контроля физико-химических показателей, микробиологических показателей, содержания токсичных элементов (свинца, мышьяка, кадмия, ртути), пестицидов, антибиотиков и диоксинов устанавливает изготовитель продукции в программе производственного контроля.

6 Методы контроля

6.1 Отбор проб — по ГОСТ 31904, ГОСТ 15113.0.

Пробу отбирают массой не менее 200 г и хранят таким образом, чтобы предотвратить порчу и изменение химического состава.

6.2 Подготовка проб для определения токсичных элементов — по ГОСТ 26929, ГОСТ 31671.

6.3 Подготовка проб к микробиологическим исследованиям — по ГОСТ 26669, ГОСТ 26670.

Общие требования проведения микробиологического контроля — по ГОСТ ISO 7218.

6.4 Определение органолептических показателей

Внешний вид и цвет птичьего белка определяют следующим образом: около 50 г пробы рассыпают на чистый лист белой бумаги и подвергают визуальному осмотру.

Соответствие внешнего вида, запаха и цвета птичьего белка требованиям, представленным в таблице 1, определяют органолептически. Помещение, в котором проводят органолептические испытания, а также посуда, используемая при испытаниях, должны быть без посторонних запахов. Освещенность рабочих мест должна быть не менее 500 люкс рассеянным светом или светом люминесцентных ламп.

6.5 Определение физико-химических показателей

6.5.1 Определение массовой доли влаги — по ГОСТ 33319.

6. 5.2 Определение массовой доли белка — по ГОСТ 25011.

6.5.3 Определение массовой доли жира — по ГОСТ 23042, ГОСТ 15113.9.

6.5.4 Определение массовой доли золы — по ГОСТ 15113.8.

6.5.5 Определение массовой доли поваренной соли — по ГОСТ 15113.7.

6.6 Определение микробиологических показателей:

— количество мезофильных аэробных и факультативно-анаэробных микроорганизмов — по ГОСТ 10444.15;

— бактерий группы кишечных палочек (колиформы) — по ГОСТ 31747;

— сульфитредуцирующих бактерий рода Clostridium — по ГОСТ 29185;

— патогенных микроорганизмов, в том числе:

Salmonella — по ГОСТ 31659;

Listeria monocytogenes — по ГОСТ 32031;

— плесени — по ГОСТ 10444.12.

6.7 Определение содержания токсичных элементов:

— ртути — по ГОСТ 26927;

— мышьяка — по ГОСТ 26930, ГОСТ 31707, ГОСТ 31628;

— свинца — по ГОСТ 26932, ГОСТ 30178, ГОСТ 30538;

— кадмия — по ГОСТ 26933, ГОСТ 30178, ГОСТ 30538.

6.8 Определение пестицидов — по ГОСТ 32308.

6.9 Определение диоксинов — по [7].

6.10 Определение антибиотиков — по ГОСТ ISO 13493, ГОСТ 31903, ГОСТ 31694.

7 Транспортирование и хранение

7.1 Птичий белок транспортируют всеми видами транспорта при температуре не выше 25°С и относительной влажности воздуха не более 70%. В пакетированном виде транспортируют по ГОСТ 26663. Средства скрепления в транспортные пакеты по ГОСТ 21650 с основными параметрами и размерами по ГОСТ 24597.

7.2 Хранение

7.2.1 Птичий белок хранят в соответствии с правилами хранения при температуре не выше 25°С и относительной влажности воздуха не более 70%.

7.2.2 Хранение птичьего белка на складах транспортных предприятий не допускается.

7.2.3 Рекомендуемый срок годности птичьего белка составляет 18 мес при условиях хранения, указанных в 7. 2.1.

7.2.4 Транспортирование и хранение птичьего белка, отправляемого в районы Крайнего Севера и приравненные к ним местности, — по ГОСТ 15846.

Приложение А (справочное). Информационные (справочные) сведения о пищевой ценности 100 г птичьего белка

Приложение А
(справочное)

А.1 Информационные (справочные) сведения о пищевой ценности 100 г птичьего белка приведены в таблице А.1.


Таблица А.1

Наименование	Белок, г, не менее	Жир, г, не более	Энергетическая ценность 100 г продукта
			кДж	ккал
Птичий пищевой белок	75	3	1380	330

Библиография

[1]	Технический регламент Таможенного союза ТР ТС 021/2011	О безопасности пищевой продукции
[2]	Инструкция по санитарно-микробиологическому контролю тушек, мяса птицы, птицепродуктов, яиц и яйцепродуктов на птицеводческих и птицеперерабатывающих предприятиях, утвержденная Главным управлением ветеринарии с Государственной ветеринарной инспекцией, М. , 1990
[3]	Ветеринарно-санитарные правила N 4261-87	Ветеринарно-санитарные правила для предприятий (цехов) переработки птицы и производства яйцепродуктов, утвержденные Госагропромом и Минздравом СССР, 1987
[4]	Технический регламент Таможенного союза ТР ТС 029/2012	Требования безопасности пищевых добавок, ароматизаторов и технологических вспомогательных средств
[5]	Технический регламент Таможенного союза ТР ТС 022/2011	Пищевая продукция в части ее маркировки
[6]	Технический регламент Таможенного союза ТР ТС 005/2011	О безопасности упаковки
[7]	Методические указания по идентификации и изомерспецифическому определению полихлорированных дибензо-п-диоксинов и дибензофуранов в мясе, птице, рыбе, продуктах и субпродуктах из них, а также в других жиросодержащих продуктах и кормах методом хромато-масс-спектрометрии, утвержденные Минздравом Российской Федерации 15 июня 1999 г.

УДК 637.54:006.354	ОКС 67.120.20
Ключевые слова: белок птичий пищевой, сырье для производства птичьего пищевого белка, протеолитические ферменты, влага, белок

Электронный текст документа
подготовлен АО «Кодекс» и сверен по:
официальное издание

М.: Стандартинформ, 2018

Базовые флуоресцентные белки

GFP-подобные флуоресцентные белки являются прекрасными генетически кодируемыми маркерами для анализа активности промоторов и прижизненной локализации клеток, клеточных органелл и белков по флуоресцентному сигналу. Главной особенностью флуоресцентных белков является способность формировать флуорофорную группу автокаталитически, без привлечения внешних кофакторов и ферментов. Независимое созревание, в сочетании с низкой токсичностью и высокой стабильностью, позволяет использовать флуоресцентные белки в самых разных системах гетерологической экспрессии.

Евроген предлагает коллекцию флуоресцентных белков, оптимизированных для различных молекулярно-клеточных приложений.

TagFPs Яркие мономерные флуоресцентные белки для мечения белков и внутриклеточных структур	TurboColors Быстросозревающие, очень яркие димерные флуоресцентные белки для анализа активности промоторов, мечения клеток и клеточных органелл
Визуализация клеток внутри целых организмов Дальне-красные и ближне-инфракрасные флуоресцентные белки для визуализации клеток внутри целых организмов	Фотоактивируемые белки Фотоактивируемые флуоресцентные белки для мониторинга клеточных событий в режиме реального времени

Таблица основных свойств флуоресцентных белков

§ 10.

Классификация белков

§ 10. КЛАССИФИКАЦИЯ  БЕЛКОВ

Существуют несколько подходов к классификации белков: по форме белковой молекулы, по составу белка, по функциям. Рассмотрим их.

 

Классификация по форме белковых молекул

По форме белковых молекул различают фибриллярные белки и глобулярные белки.

Фибриллярные белки представляют собой длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых вытянуты вдоль одной оси и скреплены друг с другом поперечными сшивками (рис. 18,б). Эти белки отличаются высокой механической прочностью, нерастворимы в воде. Они выполняют главным образом структурные функции: входят в состав сухожилий и связок (коллаген, эластин), образуют волокна шелка и паутины (фиброин), волосы, ногти, перья (кератин).

В глобулярных белках одна или несколько полипептидных цепей свернуты в плотную компактную структуру – клубок (рис. 18,а). Эти белки, как правило, хорошо растворимы в воде. Их функции многообразны. Благодаря им осуществляются многие биологические процессы, о чем подробнее будет изложено ниже.

Рис. 18. Форма белковых молекул:

а – глобулярный белок, б – фибриллярный белок

 

Классификация по составу белковой молекулы

Белки по составу можно разделить на две группы: простые и сложные белки. Простые белки состоят только из аминокислотных остатков и не содержат других химических составляющих. Сложные белки, помимо полипептидных цепей, содержат другие химические компоненты.

К простым белкам относятся РНКаза и многие другие ферменты. Фибриллярные белки коллаген, кератин, эластин по своему составу являются простыми. Запасные белки растений, содержащиеся в семенах злаков, –

глютелины, и гистоны – белки, формирующие структуру хроматина, принадлежат также к простым белкам.

Среди сложных белков различают металлопротеины, хромопротеины, фосфопротеины, гликопротеины, липопротеины и др. Рассмотрим эти группы белков подробнее.

 

Металлопротеины

К металлопротеинам относят белки, в составе которых имеются ионы металлов. В их молекулах встречаются такие металлы, как медь, железо, цинк, молибден, марганец и др. Некоторые ферменты по своей природе являются металлопротеинами.

 

Хромопротеины

В составе хромопротеинов в качестве простетической группы присутствуют окрашенные соединения. Типичными хромопротеинами являются зрительный белок родопсин,  принимающий участие в процессе восприятие света, и белок крови гемоглобин (Hb), четвертичная структура которого рассмотрена в предыдущем параграфе. В состав гемоглобина входит

гем, представляющий собой плоскую молекулу, в центре которой расположен ион Fe²⁺ (рис. 19). При  взаимодействии гемоглобина с кислородом образуется оксигемоглобин.  В альвеолах легких  гемоглобин  насыщается кислородом.   В тканях, где содержание кислорода незначительно, оксигемоглобин распадается с выделением  кислорода,  который  используется клетками:

. 

Гемоглобин может  образовывать  соединение  с оксидом углерода (II), которое называется карбоксигемоглобином:

.

Карбоксигемоглобин не способен  присоединять  кислород. Вот почему происходит отравление угарным газом. 

Гемоглобин и другие гем-содержащие белки (миоглобин, цитохромы) называют еще

гемопротеинами из-за наличия в их составе гема (рис. 19).

Рис. 19. Гем

 

Фосфопротеины

Фосфопротеины в своем составе содержат остатки фосфорной кислоты, связанные с гидроксильной группой аминокислотных остатков сложноэфирной связью (рис. 20). 

 

Рис. 20. Фосфопротеин 

К фосфопротеинам относится белок молока казеин. В его состав входят не только остатки  фосфорной кислоты, но и ионы кальция. Фосфор и кальций необходимы растущему организму в больших количествах, в частности, для формирования скелета. Кроме казеина, в клетках много и других фосфопротеинов. Фосфопротеины могут подвергаться дефосфорилированию, т.е. терять фосфатную группу:

фосфопротеин + Н

2  протеин + Н₃РО₄

Дефосфорилированные белки могут при определенных условиях быть снова фосфорилированы. От наличия фосфатной группы в их молекуле зависит их биологическая активность. Одни белки проявляют свою биологическую функцию в фосфорилированном виде, другие – в дефосфорилированном. Посредством фосфорилирования – дефосфорилирования регулируются многие биологические процессы.

 

Липопротеины

К липопротеинам относятся белки, содержащие ковалентно связанные липиды. Эти белки встречаются в составе клеточных мембран. Липидный (гидрофобный) компонент удерживает белок в мембране (рис. 21). 

 

Рис. 21. Липопротеины в клеточной мембране 

К липопротеинам относят также белки крови, участвующие в транспорте липидов и не образующие  с ними ковалентную связь.

 

Гликопротеины

Гликопротеины содержат в качестве простетической группы ковалентно связанный углеводный компонент. Гликопротеины разделяют на истинные гликопротеины и протеогликаны. Углеводные группировки истинных гликопротеинов содержат обычно до 15 – 20 моносахаридных компонентов, у протеогликанов они построены из очень большого числа моносахаридных остатков (рис. 22).

 

 

Рис. 22. Гликопротеины

Гликопротеины широко распространены в природе. Они встречаются в секретах (слюне и т.д.), в составе клеточных мембран, клеточных стенок, межклеточного вещества, соединительной ткани и т.д. Многие ферменты и транспортные белки являются гликопротеинами.

 

Классификация по функциям

По выполняемым функциям белки можно разделить на структурные, питательные и запасные белки, сократительные, транспортные, каталитические, защитные, рецепторные, регуляторные и др.

 

Структурные белки

К структурным белкам относятся коллаген, эластин, кератин, фиброин. Белки принимают участие в формировании клеточных мембран, в частности, могут образовывать в них каналы или выполнять другие функции ( рис. 23).

 

 Рис. 23. Клеточная мембрана.

 

Питательные и запасные белки

Питательным белком является казеин, основная функция которого  заключается в обеспечении растущего организма аминокислотами, фосфором и кальцием. К запасным белкам относятся яичный белок, белки семян растений. Эти белки потребляются во время развития зародышей. В организме человека и животных белки в запас не откладываются, они должны систематически поступать с пищей, в противном случае может развиться дистрофия.

 

Сократительные белки

Сократительные белки обеспечивают работу мышц, движение жгутиков и ресничек у простейших, изменение формы клеток, перемещение органелл внутри клетки. Такими белками являются миозин и актин. Эти белки присутствуют не только в мышечных клетках, их можно обнаружить в клетках практически любой ткани животных.

 

Транспортные белки

Гемоглобин, рассмотренный в начале параграфа, является классическим примером транспортного белка. В крови присутствуют и другие белки, обеспечивающие транспорт липидов, гормонов и иных веществ. В клеточных мембранах находятся белки,  способные переносить через мембрану глюкозу, аминокислоты, ионы и некоторые  другие вещества. На рис. 24 схематически показана работа переносчика глюкозы.

 

Рис. 24. Транспорт глюкозы через клеточную мембрану

 

Белки-ферменты

Каталитические белки, или ферменты, представляют собой самую многообразную группу белков. Почти все химические реакции, протекающие в организме, протекают при участии ферментов. К настоящему времени открыто несколько тысяч ферментов. Более подробно они будут рассмотрены в следующих параграфах.

 

Защитные белки

К этой группе относятся белки, защищающие организм от вторжения других организмов или предохраняющие его от повреждений. Иммуноглобулины, или антитела, способны распознавать проникшие в организм бактерии, вирусы или чужеродные белки, связываться с ними и способствовать их обезвреживанию.

Другие компоненты крови, тромбин и фибриноген, играют важную роль в процессе свертывания крови. Они предохраняют организм от потери крови при повреждении сосудов. Под действием тромбина от молекул фибриногена отщепляются фрагменты полипептидной цепи, в результате этого образуется фибрин:

фибриноген  фибрин.

Образовавшиеся молекулы фибрина агрегируют, формируя длинные нерастворимые цепи. Сгусток крови вначале является рыхлым, затем он стабилизируется за счет межцепочечных сшивок. Всего в процессе свертывания крови участвует около 20 белков. Нарушения в структуре их генов является причиной такого заболевания, как гемофилия – сниженная свертываемость крови.

 

Рецепторные белки

Клеточная мембрана является препятствием для многих молекул, в том числе и для молекул, предназначенных для передачи сигнала внутрь клеток. Тем не менее клетка способна получать сигналы извне благодаря наличию на ее поверхности специальных  рецепторов, многие из которых являются белками. Сигнальная молекула, например, гормон, взаимодействуя с рецептором, образует гормон-рецепторный комплекс, сигнал от которого передается далее, как правило, на белковый посредник. Последний запускает серию химических реакций, результатом  которых является биологический ответ клетки на воздействие внешнего сигнала (рис. 25).

 

 Рис.25. Передача внешних сигналов в клетку

 

Регуляторные белки

Белки, участвующие в управлении биологическими процессами, относят к регуляторным белкам. К ним принадлежат некоторые гормоны. Инсулин и глюкагон регулируют уровень глюкозы в крови. Гормон роста, определяющий размеры тела, и паратиреоидный гормон, регулирующий обмен фосфатов и ионов кальция, являются регуляторными белками. К этому классу белков принадлежат и другие протеины, участвующие в регуляции обмена веществ.

 

Интересно знать! В плазме некоторых антарктических рыб содержатся белки со свойствами антифриза, предохраняющие рыб от замерзания, а у ряда насекомых в местах прикрепления крыльев находится белок резилин, обладающий почти идеальной эластичностью. В одном из африканских растений синтезируется белок монеллин с очень сладким вкусом.

ФГБНУ НЦПЗ. Диссертации. Ташматов Баходир Абдурахимович. Клинико-биологическое изучение мембраноактивного белка сыворотки крови больных шизофренией.

АКАДЕМИЯ МЕДИЦИНСКИХ НАУК СССР
ВСЕСОЮЗНЫЙ НАУЧНЫЙ ЦЕНТР ПСИХИЧЕСКОГО ЗДОРОВЬЯ

На правах рукописи

 

ТАШМАТОВ БАХОДИР АБДУРАХИМОВИЧ

 

КЛИНИКО-БИОЛОГИЧЕСКОЕ ИЗУЧЕНИЕ
МЕМБРАНОАКТИВНОГО БЕЛКА СЫВОРОТКИ
КРОВИ БОЛЬНЫХ ШИЗОФРЕНИЕЙ

 

 

 

14. 00.18 — «Психиатрия»

 

АВТОРЕФЕРАТ
диссертации на соискание ученой степени доктора медицинских наук

 

МОСКВА- 1991  ГОД
 

 
Работа выполнена на кафедре психиатрии Ташкентского государственного медицинского института (ректор-профессор Даминэв Т. А., зав. кафедрой — профессор Алимов X. А.), в лаборатории «Биофизика клетки» Института физиологии АН УзССР (директор-академик АН УзССР Ташмухамедов Б. А.) и Институте химии растительных веществ АН УзССР (директор-профессор Арипов X. Н.)
Официальные оппоненты:
доктор медицинских наук, профессор Вертоградова О. П.
доктор биологических наук, профессор Лидеман Р. Р.
доктор медицинских наук, профессор Стукалова Л. А.
Ведущее учреждение — Всесоюзный научно-исследовательский институт общей и судебной психиатрии им. В. П. Сербского МЗ СССР.
Защита состоится «11» марта 1991 г. на  заседании специализированного совета Д 001.30.01 при Всесоюзном научном центре психического здоровья АМН СССР по адресу: Москва, Каширское шоссе, 34.
С диссертацией можно ознакомиться в библиотеке ВНЦПЗ АМН  СССР.
Автореферат разослан «»    1991 г.

 

Ученый секретарь специализированного совета, кандидат медицинских наук
 
ЛОСЕВА Т. М.
 
ВВЕДЕНИЕ
Актуальность проблемы. Фундаментальные достижения в области биологии, биохимии, биофизики существенно повлияли на
развитие исследований в области психиатрии и привели к появлению биологического направления изучения патогенеза шизофрении. Благодаря биологическим поискам сущности шизофрении было
выявлено, что кровь больных шизофренией способна изменять поведение тренированных крыс J.R.Bergen, 1967; С.A.Д Winter и
L.Flataker ,1963), вызывать психические расстройства у здоровых добровольцев (R&.Heath, 1954), приводить к гемолизу куриных эритроцитов и увеличению коэффициента лактат/пируват
(С.Е.Frohman, 1967; А.В.Снежневский и М.Е.Вартанян, 1975;
Д. В.Лозовский, 1971). Поиски причин указанных нарушений привели к обнаружению в крови больных шизофренией белкового вещества — «фактора плазмы» или «сывороточного фактора». Дальнейшее
изучение свойств биологически активного сывороточного фактора
показало универсальность его действия, которая выражалась в
способности повреждать клеточные мембраны (Р.Р.Лидеман, 1972;
Г.И.Коляскина, 1975; И.В.Домашнева, 1971; Е.И.Солнцева, 1973;
Л.Л.Прилипко, 1982).        
Попытки исследователей, направленные на выделение из крови больных шизофренией сывороточного фактора и изучение его физико-химической природы, не увенчались успехом. Несмотря набольшую интенсивность этих исследований, они не привели к обнаружению «шизофренического токсина». С одной стороны, полученные результаты, по целому ряду причин оказались весьма неоднозначными, а порой и диаметрально противоположными, с другой стороны, до настоящего времени остается неясным вопрос о роли и месте сывороточного фактора в этиопатогенезе шизофрении, источнике его происхождения и в какой степени сывороточный фактор сопровождает болезнь на всем ее протяжении. Еще более разноречивы мнения исследователей о механизме действия сывороточного фактора на мозговые структуры.
Отсутствие единой точки зрения на проблему сывороточного фактора, на наш взгляд, объясняется, во-первых, тем, что, в исследованиях, направленных на поиск специфической, биологически активной белковой субстанции, имеющей определенное значение в патогенезе шизофрении, применялась цельная сыворотка. Во-вторых, используемые для решения проблемы сывороточного фактора тест-системы были биологически неоднородными, что также приводило к неоднозначным результатам.
Таким образом, проблема сывороточного фактора переросла в значительно более широкую проблему биологических особенностей сыворотки крови при шизофрении.
Необходимо подчеркнуть, что важность изучения природы шизофрении диктуется ее распространенностью, тяжестью течения, неблагоприятным исходом с ранней инвалидизацией. Поэтому изучение сущности этого заболевания имеет очень большое значение для решения принципиальных практических и теоретических вопросов психиатрии.
Тема диссертации входит в государственную программу научных исследований (государственная регистрация № 01860036328,
шифр 27.01).   
Цель исследования. Основная цель настоящей работы заключалась в выделении из сыворотки крови больных шизофренией белковой субстанции, обладающей биологической (мембранной) активностью, и ее клинико-биологическое изучение.

Задачи исследования.

В соответствии с поставленной целью основные задачи исследования сводились к следующему:

1. Выделение из сыворотки крови больных шизофренией белкового вещества, биологическая активность которого выявлялась при помощи надежной тест-системы, позволяющей количественно оценивать степень биологической активности в зависимости от клинического состояния больных.
2. Исследование мембраноактивных свойств сывороточного белка больных различными клиническими формами и типами течения шизофренического процесса.
3. Влияние коррелятивной связи между результатами исследования мембраноактивных СВОЙСТВ сыворотки крови больных шизофренией и основными клиническими характеристиками заболевания, имея в виду клиническую форму и тип течения.
4. Изучение физико-химических свойств мембраноактивного белка сыворотки крови больных шизофренией, включающее определение молекулярной массы, аминокислотного состава, термолабильности, спонтанной инактивации  вторичной структуры.

Научная новизна работы.

Научная новизна работы определяется ее основными результатами, В работе впервые в психиатрии использован метод выявления биологической активности при помощи искусственных бислойных липидных мембран, являющихся моделью биологических мембран, и метод изучения вторичной структуры мембраноактивного белка больных шизофренией при помощи спектрополяриметра.

В процессе выделения из крови больных шизофренией мембраноактивного белка был получен белок с высокой степенью чистоты.
 
 
Гомогенность его доказана как методом аналитического электрофореза в полиакриламидном геле, так и определением Nh3-концевой аминокислоты. Это позволило определить молекулярную массу и аминокислотный состав этого белка.
Кроме того, в работе показано, что мембраноактивный белок является двухкомпонентным белковым соединением. Используя молекулярные фильтры, удалось разделить низкомолекулярную часть от высокомолекулярной. Доказано, что низкомолекулярный компонент  белка является ответственным за мембранную активность, тогда как высокомолекулярный компонент такой активностью не обладал.
В диссертации впервые изучены физико-химические особенности низкомолекулярного компонента мембраноактивного белка — молекулярная масса, аминокислотный состав, вторичная структура, способность к каналообразованию в мембранах. По уровню, результаты диссертации являются новыми, имеющими важное народнохозяйственное значение. Теоретическая и практическая значимость. В работе выявлена способность глобулиновой фракции сыворотки крови больных шизофренией увеличивать удельную проводимость бислойной липидной мембраны (БЛМ), интенсивность которой зависит от клинических параметров заболевания. Указанной способностью глобулиновая фракция сыворотки крови больных другими психозами и здоровых лиц не обладала. Эти различия могут служить дополнительным тестом для диагностики шизофрении.
Кроме того, выявленные в работе различные показатели биологической активности сывороточного фактора при различных конических проявлениях заболевания позволяют логично обосновывать   существующую верификацию шизофрении.
 

Изучение мембраноактивного белка позволило доказать его двухкомпонентность и исследовать физико-химические свойства низкомолекулярного компонента белка. В работе показано, что в низкомолекулярном компоненте происходят существенные информационные перестройки и наблюдается ярко выраженное изменение вторичной структуры этого компонента. Эти данные указывают на высокую ценность результатов диссертации.
Реализация (внедрение). Результаты работы имеют прикладное значение и могут быть использованы в масштабах отрасли.
Метод изучения мембраноактивных свойств сывороточного белка больных шизофренией при помощи БЛМ, являющихся надежной тест-системой, может быть рекомендован для его использования во всех биохимических лабораториях психиатрических учреждений. Результаты исследования этим методом могут служить дополнительным критерием для комплексной диагностики шизофрении.
Кроме того, выявленные с помощью спектрополяриметра выраженные конформационные сдвиги в структуре низкомолекулярного компонента сывороточного белка больных шизофренией требуют дальнейшего более глубокого изучения с поиском причины этого феномена.
Продолжение научных исследований по указанной проблеме осуществляется на кафедре психиатрии Ташкентского государственного медицинского института № I, Институте физиологии АН УзССР и Институте химии растительных веществ АН УзССР.
Апробация диссертации. Материалы диссертации доложены на научно-практической конференции врачей Городской клинической психиатрическое больницы ГУЗ Ташгорисполкома (1986 год), на заседании Республиканского научного общества невропатологов и психиатров Узбекистана (1987 год), на П съезде невропатологов и психиатров Узбекистана (1987 год), на Международном симпозиуме молодых ученых, посвященном вопросам судебной психиатрии -ВНИИ общей и судебной психиатрии им. В.П.Сербского (стендовый доклад, 1988 год).  

Публикации.

Материалы диссертации опубликованы в восьми научных статьях в республиканских и центральных изданиях.
Структура диссертации. Диссертация изложена на 200 страницах машинописного         текста, из них 162 страницы основного текста. Она состоит из введения, обзора литературы, глав собственного исследования, заключения, выводов, перечня использованной литературы и приложения. Библиографический указатель включает 185 отечественных и 127 зарубежных работ. Всего использовано 312 литературных источников. Работа иллюстрирована 26 рисунками и 4 таблицами.
 Материал и методы исследования. Были обследованы 104 больных различными клиническими формами и типом течения шизофрении, 15 больных психозами нешизофренической этиологии и 37 практически здоровых лиц. Клиническое наблюдение и исследование больных проводилось в Городской клинической психиатрической больнице Главупрздрава Ташгорисполкома в период с 1979 года по 1990 год.

Для обследования были взяты только те больные, у которых психический статус в момент госпитализации характеризовался продуктивной симптоматикой и где можно было в первую очередь думать о шизофреническом процессе, Уточнение особенностей течения и состояния больных в каждом случае осуществлялось автором после исследования сыворотки крови.
Оценка формы заболевания и статуса больного проводилась в соответствии с классификацией форм шизофрении, предложенной А.В.Снежневским и сотрудниками Института психиатрии АМН СССР (1960,1975,1985 гг.). Согласно этой классификации, клинический материал, представленный больными шизофренией, характеризовался типом течения и клиническими проявлениями, при-водимыми в таблице I.   
Вторую группу исследованных составили 15 больных, из которых у 8 был диагностирован алкогольный делирий. У  остальных 7 больных при госпитализации предполагалась шизофрения, но в процессе клинического наблюдения и исследования этот диагноз был исключен.
Третья группа была представлена практически здоровыми. Это — студенты медицинского института и медицинские работники.   
Для выделения из сыворотки крови больных шизофренией биологически активного сывороточного белка и аналогичного белка у представителей П- и Ш групп был использован метод ионообменной хроматографии на колонке с ДЭАЭ-целлюлозой (Т.Дэвени, Я. Гергей, I97S).
Для очистки биологически активной белковой фракции и получения сывороточного α2-глобулина в очищенном виде использовался метод ппепапативного диск-электрофореза (Г.Маурер, 1971).   

Таблица № 1
Клиническая характеристика обследованных больных шизофренией

Тип течения	Клинические проявления (симптоматика)	Кол-во больных	Муж.	Жен.	повторн. госпит.	наслед. отягощ.	Инвалид- ность
I.Непрерывно-    прогредиентный		75 72,1%	51 68,0%	24 32,0%	51 63,0%	28 37,3%	34 45,3%
1. Вялотекущая                 шизофрения	1.Неврозоподобная	5	3	2	2	1	—
	2.Паранойяльная	12	8	4	7	3	—
2.Умеренно-прогредиентная	Галлкщинаторно-параноидная:
	А.Галлюцинаторный вариант	23	12	11	15	9	10
	Б.Бредовой вариант	18	15	3	12	7	10
3.Злокачественная	1.Гебефреническая	8	5	3	7	5	6
Конечные (исходные) состояния		9	8	1	8	3	8
II.Присутпообразно- прогредиентный (шубообразная)	1.Параноидная	19 18,2%	11 57,9%	8 42,1%	12 63,2%	7 36,8%	6 18,2%
III. Периодический  (рекуррентный)	I. Кататоно-онейроидная	10 9,6%	6 60%	4 40%	2 20%	1 10%	—
ИТОГО:		104	68	36	65	36	40

Гомогенность мембраноактивного белка —  α2-глобулина определяли методом аналитического электрофореза в полиакри- . ламидном геле (Г.Маурер, 1971), способностью вызывать анти-тела (Т.Дэвени, Я.Гергеи, 1976) и методомопределения  Nh3-концевой аминокислоты (Protein sequence dermination, 1975).
В качестве теста для выявления биологической активности сывороточного α2-глобулина были использованы искусственные бислойные фосфолипидные мембраны — БЛМ (R.Mueller, D.Rubin, 1963).
Для разделения мембраноактивного белка и аналогичного белка здоровых людей на двухкомпонентную систему использовали мембранные концентраторы ФМ-2 отечественного производства с молекулярными фильтрами «Владипор» различной разрешающей способности.
Для определения физико-химических свойств мембраноактивного α2-глобулина   использовали аминокислотный анализатор., фирмы «Бекман» (США) и спектрополяриметр Jasep J. (Япония).
Статистическую обработку полученных результатов исследований проводили параметрическим методом.
Выделение мембраноактивного белка из  сыворотки крови больных шизофренией.
Для выделения биологически- активного белка из сыворотки крови больных шизофренией были использованы классические методы аналитической химий белка: ионообменная хроматография на колонке с ДЭАЭ-целлюлозой, препаративный и аналитический электрофорез.
Для ионообменной хроматографии использовалась порошкообразная ДЭАЭ-целлюлоза ДЭ-32 фирмы «Peaнал» (ВНР). Подготовленной к работе целлюлозой заполняли колонку, размером I х 60 см.
Хроматография проводилась по методу Т.Дэвени и Я.Гергей (1976). Полученные 4 белковые фракции больных шизофренией, другими психозами и здоровых лиц были исследованы на наличие биологической активности. Было выявлено, что только  III белковая фракция сыворотки крови больных шизофренией обладала мембрано-активными свойствами, проявляющимися в способности увеличивать удельную проводимость искусственных бислойных липидных мембран (БЛМ).
Изучение гомогенности биологически активной 3 белковой фракции, содержащей в основном α -глобулины, больных шизофренией и неактивной у больных другими психозами и здоровых яиц при помощи аналитического электрофореза в полиакриламидном геле показало, что эта фракция является смесью разнородных белков.
Дальнейшая очистка Ш белковой фракции проводилась при помощи препаративного диск-электрофореза у 86 больных шизофренией, 6 больных другими психозами и 21 здорового. В результате был выделен гомогенный белок, сохранявший мембраноактивные свойства у больных шизофренией.
Как известно, гомогенность изучаемого материального-субстрата является самым первым и необходимым условием для изучения его структуры. В связи с этим, гомогенности полученного белка придавалось особое значение. Гомогенность мембраноактивного белка проверялась тремя параллельными способами: анали-. тическим электрофорезом в полиакриламидном геле, определением свободного Nh3 -конца в молекуле белка и количеством линий преципитации при двойной двумерной диффузии в агаровом геле по Ухтерлони, после получения иммунной сыворотки у кроликов.
Исследования показали, что полученный после препаративного диск-электрофореза белок, мембраноактивный у больных шизофренией и неактивный у больных другими психозами и здоровых лиц, является гомогенным. По своей электрофоретической подвижности указанный белок относится к группе α2-глобулина.  
Выбор и использование тест-системы для выявления мембраноактивных свойств сывороточного белка больных шизофренией.
В отечественной и зарубежной литературе описано много способов обнаружения биологической активности сывороточных белков больных шизофренией. Так, биологическую активность «фактора плазмы» некоторые исследователи выявили по снижению скорости взбегания обученных крыс но отвесной веревке, возникновению психических расстройств у здоровых добровольцев, гемолизу куриных эритроцитов и связанных с ним увеличением  коэффициента лактат/пируват.
Работами отечественных исследователей было выявлено, что в основе упомянутых многоплановых эффектов лежит способность сывороточных белков больных шизофренией повреждать, прежде всего мембраны клеточных и субклеточных структур.
Не умаляя достоинств каждого метода исследований, следует все же сказать,_ что некоторые из них отличались недостаточной информативностью, трудностью дифференциации и проведения корреляции полученных результатов с различными клиническими проявлениями и течением шизофренического процесса..
Кроме того, результаты исследований некоторыми указанными методами вызывали определенные трудности в цифровых выражениях, способных максимально объективизировать верификацию шизофрении.
Все изложенное послужило причиной поиска новых, современных методов выявления биологической активности сыворотки крови больных шизофренией. В своем поиске такого метода, мы руководствовались доказанной способностью сывороточных белков больных шизофренией повреждать клеточные мембраны.
Р.Мюллер с соавторами (1963) впервые выявили, что липиды, спонтанно образующие ламеллярные слои, способны формировать бислойные структуры на небольших отверстиях в тонких гидрофобных материалах. Авторы с помощью простой электроизмерительной техники охарактеризовали важнейшие электрические параметры этих мембран, получивших название бислойных липидных мембран — БЛМ. Было обнаружено, что по своим электрическим характеристикам и ряду других физико-химических свойств, БЛМ близки к биологическим мембранам.
В психиатрической литературе каких-либо указаний на использование этого метода для выявления биологической активности сывороточных белков больных шизофренией обнаружено не было.
В специальной литературе имеются сообщения о многих биологически активных соединениях, вызывающих изменение проводимости БЛМ. При сопоставлении результатов исследования мембраноактивных свойств Ш белковой фракций сыворотки крови больных  шизофренией и данными литературы по изучению биологически активных соединений методом БЛМ, можно видеть, что в обоих случаях отмечается изменение проводимости БЛМ.
 

Таблица 2
Сравнительная характеристика увеличения проводимости БЛМ при воздействии мембраноактивных веществ и Ш белковой фракции сыворотки крови больных шизофренией

 

Вещество	Концентрация  (М)	Удельная проводимость (q)БЛМ: ом—1 см -2
Контроль (Ш белковая фракция сыво­ротки крови здоровых лиц)	1,0•10 -5	2,34•10 -10
ЦТАБ (цетилтриметиламмония бромид)	1,0•10 -5	(1,4±0,2)•10 -6
АНС (1-анилино-8-нафта-линсульфонат)	3,0•10 -5	(5,4±0,5)•10 -7
ЛК (линолевая кислота) в н-декак	4,2•10 -1	(1,0±0,3)•10 -7
Яд паука Steatoda Paykulliana	1,0•10 -5	(5,0±0,3)•10 -5
Грамицидин А	4,0•10 -6	(1,8±0,5)•10 -5
Аламетицин	4,0•10 -6	(3,2±0,3)•10 -4
Ш белковая фракция сыво­ротки крови больных шизофренией	1,0•10 -5	(1,7±0,3)•10 -9

Как видно из приведенных данных, Ш белковая фракция сыворотки крови больных шизофренией обладает такими же мембраноактивными свойствами, что и известные биологически активные соединения. Это и послужило причиной окончательного выбора метода бислойных липидных мембран в качестве тест — объекта для выявления мембранотропной активности сыворотки крови больных шизофренией.
Результаты собственных исследований и клинико-биологические корреляции.
Для изучения мембраноактивных свойств 3 белковой фракции и гомогенного α2 -глобулина сыворотки крови больных шизофренией использовались БЛМ, полученные по методу Р.Мюллера с соавторами (1963). Для измерения электропроводимости БЛМ применялась электрическая схема, описанная Е.А.Либерманом (1970).
В среде, содержащей 100 мМ KCL и 5 мМ TPИС-HCL ,pH 7,5, проводимость БЛМ без сывороточных белков составляла 1-2,34•10-10ом-1см-2.
Во всех случаях после добавления в среду 2,0 мл концентрированной на роторном испарителе Ш белковой фракции больных шизофренией наблюдалось увеличение удельной проводимости БЛМ почти на I порядок ( 4,6±0,5•10-9ом-1см-2). Аналогичные изменения проводимости БЛМ, индуцированной Ш белковой фракцией больных шизофренией, наблюдались и в присутствии в среде ионов натрия.
Результаты исследования мембраноактивных свойств Ш белковой фракции больных шизофренией в зависимости от типа течения и клинических проявлений представлена в таблице 3.

Тип течения и клинические проявления 

Вегетарианский протеин — Вегетарианский стол

Существует распространенное заблуждение, что мясо — единственный реальный источник белка, и поэтому вегетарианская диета по своей природе нездорова из-за недостатка белка. Невозможно переоценить, насколько это неправда.

Во-первых, рекомендуемая суточная норма белка не так высока, как можно было бы подумать, и многие люди — вегетарианцы или нет — едят больше белка, чем на самом деле нужно их организму. Приблизительная суточная норма белка составляет всего 47 граммов для женщин и 54 грамма для мужчин.

Во-вторых, есть много источников вегетарианского белка. Единственная проблема заключается в том, что большинство * растительных источников белка неполноценны, поэтому вам нужно есть комбинацию продуктов, чтобы получить полноценный белок. Но необязательно есть их одновременно; пока вы едите разнообразные вегетарианские белки, ваше тело сможет получать все, что ему нужно.

Веганские источники белка

• Амарант *
• Крупы и крупы — гречка *, рожь, кукуруза, рис, макаронные изделия…
• Листовые зеленые овощи, включая шпинат
• Бобовые — фасоль, чечевица, арахис, горох
• Дрожжи пищевые *
• Орехи — миндаль, грецкие орехи, кешью…
• Киноа *
• Водоросли — спирулина *, ламинария…
• Семена — конопля *, кунжут, подсолнечник…
• Соевые * продукты — тофу, темпе, соевое молоко…
• Овощи — брюссельская капуста, картофель, юка

Ово-лакто-вегетарианские источники белка

* обозначает полный белок

Пока вегетарианцы и веганы (и все остальные, если на то пошло) едят самые разные продукты, они легко смогут съесть достаточно белка, не говоря уже о других питательных веществах.

Если вы хотите быть абсолютно уверены в том, что получаете достаточно белка, вам следует употреблять пищевые комбинации, которые образуют полноценный белок, например:

• Бобовые + семена
• Бобовые + орехи
• Бобовые + злаки

Скорее всего, вы уже съели полноценные белки, даже не попробовав. Вот несколько вкусных и полезных полноценных протеиновых комбинаций:

Опять же, эти комбинации необязательно есть одновременно; вы можете есть одно через несколько часов, но при этом получить полноценный белок.

Как видите, существует множество вегетарианских источников белка, поэтому в следующий раз, когда какой-нибудь «хищник» скажет, что ваша диета нездоровая, вы будете знать, как на это реагировать. (Также см. Работа с мясоедами.)

Приятного аппетита!

Вегетарианство 101

Связанные рецепты

Белков растительного происхождения, которые теперь нужны вам в кладовой

В то время как классический гамбургер, приготовленный на углях, остается незаменимым продуктом среднестатистической американской диеты, популярность растительных белков стремительно растет.Фактически, впечатляющие 39 процентов американцев пытаются включить больше растительной пищи в свои планы питания.

Если вы больше осведомлены о благополучии животных или активно работаете над снижением уровня холестерина после пограничного анализа крови, добавление более полезных овощей и зерновых в ваши закуски может творить чудеса для вашего тела, насыщая вас жизненно важными витаминами и минералами. Кроме того, недавнее исследование, опубликованное в журнале Американской кардиологической ассоциации , показало, что ежедневная замена одной-двух порций животных белков растительными белками, особенно соей, орехами и бобовыми, может снизить уровень основных маркеров холестерина примерно на 5 процентов.Другое исследование связывало потребление растительных белков с предотвращением хронических дегенеративных заболеваний.

Если вы хотите укрепить свое здоровье и набрать больше сухой мышечной массы, не забудьте бросить эти продукты на растительной основе в корзину во время следующего посещения супермаркета. В каждом утвержденном продукте Eat This! содержится не менее шести граммов белка на порцию . Соедините эти приемы пищи с 50 способами похудеть на последние 10 фунтов, чтобы добиться своего лучшего тела.

На порцию из 1 чашки: 360 калорий, 0 г жира, 5 мг натрия, 68 г углеводов (6 г клетчатки, 1 г сахара), 20 г белка

Считайте эту лапшу на основе чечевицы вашим новым выбором при приготовлении быстрой пасты primavera или ротини с красным соусом.Углеводы в виде штопора содержат на шесть граммов белка больше на порцию, чем ваша синяя коробка, что делает их идеальным гарниром или основой к любому блюду. Кроме того, макаронные изделия — это полноценный белок (со всеми девятью незаменимыми аминокислотами для поддержания энергии и поддержания мышц) благодаря смеси красной чечевичной муки, риса и горохового белка.

21,99 доллара за упаковку из 6 штук (3,66 доллара за упаковку) на Amazon

На 1 приготовленную чашку: 460 калорий, 14 г жиров (8 г насыщенных жиров, 0,5 г транс-жиров), 630 мг натрия, 67 г углеводов (4 г клетчатки, 7 г сахара), 18 г белка

В детстве вы с нетерпением ждали ужинов с макаронами и сыром, но теперь, став взрослым, вы стремитесь улучшить питание утешительной классики.В конце концов, сырная паста с маслом — не идеальное блюдо, когда вы хотите похудеть — до сих пор. Modern Table революционизирует райское блюдо, используя безглютеновые отростки вместо макарон на основе пшеницы для добавления белка. Одна порция, приготовленная в соответствии с рекомендациями, содержит колоссальные 17 граммов белка, и ее можно приготовить менее чем за 15 минут, чтобы еда была такой же быстрой, как и восхитительной.

28,45 долларов за упаковку из 6 штук (4,74 доллара за упаковку) на Amazon

НА чашки: 160 калорий, 2,5 г жира (0 г насыщенных жиров), 0 мг натрия, 28 г углеводов (3 г клетчатки, 0 г сахара), 6 г белка

Простокваша — один из наших основных растительных белков, потому что он содержит приличные шесть граммов макроэлементов, а также все девять незаменимых аминокислот, а это значит, что вы можете отказаться от них самостоятельно.Если вы предпочитаете оживить киноа, выберите мелко нарезанный лук, сельдерей и красный болгарский перец, а затем смешайте его вместе с оливковым маслом, лимоном и солью; подавать холодным.

6,94 доллара США за упаковку весом 1,5 фунта на Amazon

НА 3 TBSP: 170 калорий, 13 г жиров (1,5 г насыщенных жиров), 0 мг натрия, 3 г углеводов (3 г клетчатки, 1 г сахара), 10 г белка

Сердце из конопли — прекрасный источник растительного белка, который помогает наращивать и поддерживать мышечную массу.Одна порция из трех столовых ложек содержит впечатляющие 10 граммов омега-3 и омега-6 и ноль чистых углеводов. Добавьте ореховые семена в овсянку, зеленые листовые салаты и фруктовые смузи, чтобы увеличить количество белка.

12,20 долларов США за упаковку объемом 12 унций на Amazon

В 2 столовых ложках: 180 калорий, 15 г жиров (2 г насыщенных жиров, 0 г транс-жиров), 60 мг натрия, 6 г углеводов (2 г клетчатки, 1 г сахара), 8 г белка

С двумя чистыми ингредиентами — органическим жареным арахисом и морской солью — наша любовь к арахисовому маслу еще никогда не была такой пылкой.MaraNatha обжаривает арахис небольшими партиями, а затем смешивает их, используя запатентованный процесс измельчения, в результате чего получается бархатистый спред, который стал королем в нашем эксклюзивном тесте на вкус арахисового масла.

9,84 доллара за упаковку из 2 штук (по 4,92 доллара за штуку) на Amazon

на 3 унции: 70 калорий, 3,5 г жиров (0 г насыщенных жиров), 10 мг натрия, 2 г углеводов (2 г клетчатки, 0 г сахара), 8 г белка

Хотите добавить в жаркое что-нибудь, кроме нарезанной говядины или куриной грудки? Попробуйте органический тофу от House Foods, который содержит восемь граммов насыщающего растительного белка и два грамма клетчатки, наполняющей живот.Нам особенно нравится обжаривать тофу со сливочным кокосовым молоком, соевым соусом, шрирача и специями гарам масала (такими как Pereg’s) для легкого индийского ужина.

на одну колбасу: 220 калорий, 7 г жиров (0,5 г насыщенных жиров), 490 мг натрия, 16 г углеводов (0 г клетчатки, 5 г сахара), 25 г белка

Если вы недавно перешли от всеядности к полноценному вегетарианцу, вам повезло! Несладко-сладкие звенья Field Roast подавят вашу тягу к колбасе, не нарушая при этом растительную диету.Домашние хот-доги наполнены знакомыми ингредиентами, включая имбирь, яблоки и картофель Yukon Gold. Бросьте их в миску с зеленью, овощами на гриле или пастой Modern Table, чтобы еда была хорошо сбалансированной.

360 калорий, 21 г жиров (2 г насыщенных жиров), 300 мг натрия, 32 г углеводов (6 г клетчатки, 3 г сахара), 12 г белка

Сделанный всего из пяти безмясных ингредиентов — органического вареного коричневого риса, органических молотых сырых семян подсолнечника, органической моркови, органических специй и морской соли — этот вегетарианский бургер может похвастаться 12 граммами белка.Его насыщенная текстура хорошо сочетается с салатом или легким супом.

НА 1 унцию: 250 калорий, 22 г жиров (1,5 г насыщенных жиров), 0 мг натрия, 8 г углеводов (5 г клетчатки, 2 г сахара), 9 г белка

Перекус на ходу никогда не был таким простым, когда у вас есть пакетик миндаля Blue Diamond. В слегка сладком орехе содержится девять граммов макроэлементов, облегчающих талию, на унцию и он богат аминокислотой L-аргинином, которая, как было доказано, повышает физическую работоспособность спортсменов.Прежде чем зашнуровать кроссовки, съешьте несколько миндальных орехов, чтобы зарядиться энергией перед тренировкой.

290 калорий, 15 г жиров (1,5 г насыщенных жиров), 460 мг натрия, 13 г углеводов (8 г клетчатки, 1 г сахара), 25 г белка

Эта вегетарианская котлета наполнена овощами, включая черную фасоль, морковь, сладкий картофель и мускатную тыкву. Основная часть белка в нем содержится в горохе. Наслаждайтесь гамбургером с двумя ломтиками тоста из пророщенного цельного зерна и сверху срирача с низким содержанием натрия, например Veracha от True Made Foods, для получения тепла и яркого вкуса.

НА 3 TBSP: 170 калорий, 11 г жиров (1 г насыщенных жиров), 10 мг натрия, 10 г углеводов (8 г клетчатки, 0 г сахара), 6 г белка

Эти крошечные, но могучие семена являются богатейшим источником лигнанов, полифенолов, действующих как антиоксиданты. Покупайте целые семена и измельчайте их перед каждым использованием, чтобы их было легче переваривать. Этот процесс также поможет вашему организму усвоить питательные вещества из семян. Поскольку у льна неуловимый вкус, посыпьте из него слоистое парфе, домашнее тесто для вафель и протеиновые шарики, которые можно перекусить.

23,99 доллара США за упаковку из 4 штук (5,99 доллара США каждая) на Amazon

НА 2 мерные ложки: 150 калорий, 4,5 г жиров (1,5 г насыщенных жиров), 190 мг натрия, 10 г углеводов (3 г клетчатки, 4 г сахара), 18 г белка

Создайте лучший протеиновый коктейль, добавив протеиновый порошок Aloha с низким содержанием сахара в свой смузи. Если вам нужен смузи после тренировки или портативный завтрак, сделайте Aloha идеальной присыпкой. В двух мерных ложках содержится 18 граммов протеина, полный аминокислотный профиль и 200 миллиграммов питательных для сердца омега-3.Не уверен, где начать? Попробуйте включить его в один из этих 23 лучших рецептов протеиновых коктейлей для похудения.

Таблица растительных белков — Священная капуста

Ниже приводится таблица, адаптированная мною из базы данных о питательных веществах Министерства сельского хозяйства США, которая отображает содержание белка в вегетарианской пище. Поскольку я лично не включаю в свой рацион молочные продукты или сою, вы не увидите, что эти продукты прислушиваются.Обратите внимание, что для определения оптимального количества белка для вашего тела используйте следующую формулу, основанную на рекомендациях вегетарианцев:

Перевести вес в кг (фунты / 2,2)

Умножить кг на 0,9 = рекомендация по белку в граммах

Распечатайте это!

Таблица белков растительного происхождения

Орех / семя (1/4 стакана; 4 столовые ложки)	Белок (г)
Семена чиа	12
Семена конопли	10
Семя льна	8
Семечки подсолнечника	8
Салба	7.4
Миндаль	7
Тыквенное семя	7
Кунжутное семя	7
Фисташка	6
Орех	5
Бразильский орех	5
Фундук	5
Орех кедровый	4
Кешью	4
Фасоль (1 чашка приготовленной)	Белок (г)
Чечевица	18
Adzuki	17
Каннеллини (белая фасоль)	17
Клюква	17
Фасоль темно-синий	16
Горох колотый	16
Анасази	15
Черная фасоль	15
Garbanzos (нут)	15
Фасоль	15
Бобы северные	15
Лимская фасоль	15
Розовая фасоль	15
Горох черноглазый	14
фасоль мунг	14
Фасоль пинто	14
Горох зеленый	9
Зерна (1 чашка приготовленных)	Белок (г)
Тритикале	25
Просо	8.4
Амарант	7
Овес, отруби	7
Дикий рис	7
Ржаные ягоды	7
Кускус из цельной пшеницы	6
Пшеница булгарская	6
Гречка	6
Teff	6
Крупа овсяная	6
Ячмень	5
Киноа	5-8
Коричневый рис	5
пишется	5
Овощи (приготовленные)	Белок (г)
Кукуруза (1 крупный початок)	5
Картофель (с кожурой)	5
Гриб, устрица (1 стакан)	5
Зеленая капуста (1 стакан)	4
Горох (1/2 стакана)	4
Артишок (средний)	4
Брокколи (1 стакан)	4
Брюссельская капуста (1 стакан)	4
Гриб, шитаке (1 стакан)	3.5
Фенхель (1 средняя луковица)	3
Швейцарский мангольд (1 чашка)	3
Кале (1 чашка)	2,5
Спаржа (5 стеблей)	2
Стручковая фасоль (1 стакан)	2
Свекла (1 стакан)	2
Сладкий картофель (1 стакан)	3
Капуста (1 стакан)	2
Морковь (1 стакан)	2
Цветная капуста (1 стакан)	2
Брюква	2
Кабачок	2
Сельдерей (1 стакан)	1
Шпинат (1 стакан)	1
Болгарский перец (1 стакан)	1
Огурец (1 стакан)	1
Баклажан (1 стакан)	1
лук-порей (1 стакан)	1
Салат (1 чашка)	1
Бамия (1/2 стакана)	1
Лук (1/2 стакана)	1
Прочие источники	Белок (г)
Яйцо * включено в качестве ссылки на белок	6
Sunwarrior Rice Protein (мерная ложка)	17
Авокадо (1 средний)	4
Черимойя	7
Дуриан (1 стакан)	4
Sapote (1 средний)	5

Сохранить

Сохранить

Знай свое мясо — и ошибки.Знакомство с Периодической таблицей белков

Когда кто-то говорит, что чаша из киноа или смузи с ореховым молоком «содержит протеиновый пунш», что это означает в реальных цифрах? Чтобы построить количественную таксономию, мы организовали мясо, орехи, насекомых, молочные продукты, зерновые, бобовые и другие белковые лакомства в периодическую таблицу. Тем, кто более знаком с версией Менделеева, не волнуйтесь — наша таблица заимствована из оригинала. Подобно элементам, продукты становятся «тяжелее» (по плотности белка) по мере продвижения в своих категориях.Зерновые и бобовые — как щелочные металлы и галогены, которым они соответствуют — всего лишь принадлежат вместе. Красное мясо и птица — благородные газы, синтетическое мясо находится внизу, там, где появляются лабораторные актиниды; азотфиксирующие бобовые продукты подходят там, где должен быть фактический азот. И вторая колонка периодической таблицы, где обитает кальций? Туда, конечно, и складываем все молочные продукты.

Бобовые
Бобы и зернобобовые являются фиксаторами азота — их корни собирают азот в почве, что означает, что им не нужно столько удобрений, и они обогащают поля для других культур.Воистину волшебный фрукт.

Зерновые
Рис и бобы, хумус и лаваш. Зерновые и бобовые, съеденные вместе, дают вам достаточно девяти аминокислот, необходимых вашему организму, — полноценного белка.

Мидии
Мидии, наряду с устрицами и моллюсками, являются одним из самых экологически чистых источников белка — они легко растут и даже очищают собственную воду.

Жуки и т. Д.
Моллюски и жуки многочисленны и экологически малы.Моллюски, вероятно, уже есть в вашем меню, но теперь опытные компании начали измельчать муку из сверчков и жарить мучных червей.

Медузы
Поскольку популяция медуз увеличивается из-за потепления океанов, одним из решений является их употребление в пищу.

Soylent
Нет, это не люди. Напиток-заменитель пищи для технарей получает свою изюминку из изолята соевого белка.

Телятина
Ящики с телятиной — это ужасно, но изменения в отрасли с 80-х годов означают, что сейчас выращивают больше телятины с гуманностью.Иллюстрации Кайла Хилтона

Еда 2016

Как есть сейчас

Подробнее

Белковые карты отображают причины болезней

Улучшения в картировании белок-белковых взаимодействий позволяют исследователям разобраться в тонкой механике клеток.

В 1987 году швейцарские исследователи описали двух сестер, которые родились отдельно, но имели схожие аномалии.Завиток ткани в мозжечке отсутствовал. В их сердцах были дыры и трещины. Один умер в возрасте трех лет после операции на сердце; ее сестре сделали аналогичную операцию в четыре года, но она выжила. Поскольку ни у одного из родителей девочек не было этих аномалий, исследователи пришли к выводу, что их дочери унаследовали две копии атипичного гена, что привело к ранее неизвестному синдрому ¹ .

Человеческий интерактом: каждая точка — это белок, а каждая линия — взаимодействие.Предоставлено: Эндрю Гарроу.

. Зашифрованные нуклеотиды, ответственные за состояние девочек, могут находиться в одном гене. Тем не менее, несколько других генов впоследствии были связаны с так называемым синдромом Ритчера-Шинцеля. Функции этих генов и их связь с синдромом долгие годы оставались загадкой.

Сегодня эти молекулярные основы становятся предметом внимания благодаря систематическому изучению белок-белковых взаимодействий, дисциплине, называемой интерактомикой.Составив карту сети связей между белками, три исследовательские группы независимо друг от друга обнаружили комплекс под названием Commander, который состоит из белков, продуцируемых мутировавшими генами ² . Командир — важный компонент клетки, который сортирует и доставляет белки, и его неисправность вызывает разрушительные дефекты синдрома Ритшера-Шинцеля.

Белки и другие биологические молекулы редко работают в одиночку; они сталкиваются друг с другом в мимолетных взаимодействиях или объединяются, образуя сложные клеточные машины.Только благодаря такому партнерству белки могут выполнять свои многочисленные функции. Сбои в этих взаимодействиях могут повлиять на здоровье человека.

«Если вы сломаете ген, кодирующий белок, который превращается в комплекс, тогда этот комплекс будет в некотором роде дисфункциональным и приведет к состоянию или заболеванию», — говорит Эдвард Маркотт, системный биолог из Техасского университета в Остине. .

Биохимики давно изучали способы взаимодействия одного или нескольких белков с другими. Но теперь они разрабатывают инструменты для построения более полных наборов белок-белковых взаимодействий на уровнях от органеллярного до организменного.Эти взаимодействия обычно выглядят как плотные звездообразования с белковыми точками или узлами, соединенными взаимодействиями между ними. Автономные кластеры взаимосвязанных белков, которые возникают из этих сетей, могут представлять ключевые комплексы и общие функции или, как в случае синдрома Ритшера-Шинцеля, давать ключи к разгадке причин болезни.

За последние три года исследовательские группы опубликовали первые высококачественные карты человеческого взаимодействия ^3,4,5,6 . Вместе самые последние итерации этих карт выявили около 93 000 уникальных белок-белковых взаимодействий.

Технологии, лежащие в основе этих карт, не новы; картирование взаимодействия белков восходит к 1990-м годам. И исследователи создают карты интерактомов как минимум с начала 2000-х годов. Но методологические уточнения, а также достижения в очистке белков, масс-спектрометрии и методах редактирования генов позволили исследователям исследовать интерактом — и идеи, которые он обещает в отношении развития и болезней — с еще большей точностью.

Это непросто: уловить все взаимодействия — непростая задача, поскольку набор белковых партнеров варьируется в зависимости от тканей, клеток и даже времени.Интерактом динамичен, он разрывает и формирует связи, поскольку клетка реагирует на окружающую среду. Для ее завершения могут потребоваться новые методы и подходы к системной биологии.

Тем не менее, поле дает результаты. «Новые машины, которые встречаются повсеместно, но малоизучены — это фундаментальная биология, исходящая из карт». — говорит Маркотт. «Мы явно преодолели критический порог».

Существует два основных подхода к построению карт интерактомов. Дрожжевой двухгибридный тест проверяет прямые взаимодействия между парами белков путем связывания экспрессии генов с взаимодействиями белков в клетке.Второй подход позволяет картировать как прямые, так и непрямые контакты с белками, выделяя комплексы с антителами и идентифицируя их составные части с помощью масс-спектрометрии (см. «Выбор A или B» и «Инструменты картирования»).

Лаборатория Маркотта использует вариант второго подхода, который включает биохимическое разделение белков — например, с использованием градиентов плотности сахарозы — чтобы увидеть, какие молекулы имеют тенденцию оставаться вместе.

Полученные карты позволили Маркотту и Анне Маллам, докторантам в его лаборатории, сделать выводы о клеточной роли комплекса Командир ² .Предыдущие исследования показали, что два компонента структурно похожи на белки, которые создают и поддерживают эукариотические волосоподобные структуры, называемые ресничками и жгутиками; другие компоненты, по-видимому, перемещают белки через мембраны. Эти данные и другие открытия предполагают, что Командующий перемещает определенные белки из клеточной мембраны в отсек, называемый аппаратом Гольджи, где они перерабатываются.

Самые большие карты содержат тысячи белков, больше напоминающих спутанные комочки с шерстью, чем звездообразования.Но, разгадывая их, исследователи определили сигнатуры, которые отличают гены, вызывающие рак, от «нормальных», и которые определяют ключевые биологические процессы, такие как сегрегация хромосом во время деления клеток.

Даже при использовании нескольких подходов карты интерактомов «все еще в значительной степени неполны», — говорит компьютерный биолог Катя Лак из Института рака Дана-Фарбер в Бостоне, штат Массачусетс. Это вопрос чисел. Геном человека содержит около 20 000 генов, кодирующих белок.Если предположить, что каждый белок имеет только одну форму — огромное упрощение — существует примерно 200 миллионов возможных взаимодействий. Реальное число, вероятно, будет намного меньше, потому что многие взаимодействия являются косвенными; оценки для индивидуальных взаимодействий варьируются от 120 000 до 1 миллиона.

Белки невероятно разнообразны с биохимической точки зрения, и поэтому их взаимодействие не может быть одинаково зафиксировано каждым анализом. Например, взаимодействия мембрана-белок трудно изучать, потому что, когда мембрана удаляется, их форма и поведение изменяются; они могут не связываться со своими типичными партнерами.Но степень, в которой эта незавершенность изменяет текущие карты, еще не ясна. «Мы только начинаем понимать предвзятость различных методов», — говорит Лак.

В качестве постдокторского исследователя в лаборатории генетика Марка Видаля Luck помогала внедрять протоколы для устранения ошибок в их двухгибридном подходе. Основной метод появился в 1989 году. «Мы просто вносим некоторые изменения, чтобы сделать его лучше», — говорит она. Помечая белковые гены штрих-кодами, команда может тестировать более одного взаимодействия за раз в большом диапазоне растущих дрожжей.Строгое внимание к деталям, автоматизация ключевых этапов и четырехкратное определение последовательности позволило им идентифицировать более 60 000 взаимодействий, большинство из которых ранее были неизвестны.

Этот набор данных составляет основную часть взаимодействий, о которых сообщается в совместном проекте Human Reference Protein Interactome Mapping Project, и он все еще продолжает расти. «К 2020 году мы хотим что-то, что люди смогут называть эталонной картой человеческого взаимодействия», — говорит Видал. Работа не всегда шла гладко.На заре интерактомики были созданы сети, подверженные ошибкам. Согласно обзору 2006 г. ⁷ , только около 3% идентифицированных взаимодействий имели поддержку более чем одного метода. «Люди были крайне осторожны при использовании этих наборов данных», — говорит Видал. «Но за десять лет мы добились действительно невероятного прогресса».

Лучшее отображение с CRISPR

Возможная справочная карта, которую представляет Видал, скорее всего, будет содержать только подмножество всех возможных взаимодействий.Вариации клеток и тканей, а также смещение клеточных ответов составляют множество возможных версий полного интерактома. Для Матиаса Манна, биохимика из Института биохимии Макса Планка в Мартинсриде, Германия, эти вариации пугают. Но он оптимистично оценивает возможности технологий редактирования генов, таких как CRISPR – Cas9, для их решения.

Метод картирования Манна включает библиотеки клеточных линий, экспрессирующих сотни белков, которые проверяются на взаимодействие с помощью масс-спектрометра сверхвысокого разрешения под названием Orbitrap.Белки-приманки сливаются с зеленым флуоресцентным белком, создавая профиль светимости, который позволяет исследователям количественно определять взаимодействия с помощью визуализации живых клеток. По его словам, в конце 2000-х создание библиотеки клеточных линий было «довольно трудоемким». «Теперь наш метод получил крылья благодаря технологии CRISPR, которая может быть применена».

С момента внедрения количественного подхода в 2010 году команда Манна нанесла на карту и количественно оценила силу более 28 000 взаимодействий. Взаимодействия, в которых партнеры существуют в соотношении один к одному, считаются «сильными» и, вероятно, будут существовать в стабильных и многочисленных комплексах.Без такой информации «очень сложно что-то сказать о структуре сети», — объясняет Манн. Анализ карты его команды показал, что в интерактоме человека преобладают слабые ассоциации, которые могут отражать низкое содержание регуляторных белков, действующих на более стабильные белковые машины.

Общей тенденцией в этой области является принятие относительно щадящих протоколов подготовки проб, которые стремятся точно фиксировать все межбелковые взаимодействия в клетке.

«Мы пытаемся найти менее разрушительные методы», — говорит Роза Винер, биохимик из Thermo Fisher Scientific, медико-биологической компании из Сан-Хосе, Калифорния.Фирма уделяет особое внимание совершенствованию технологии подготовки проб, рабочего процесса и масс-спектрометрии, чтобы помочь исследователям идентифицировать взаимодействия, существующие в клетках. «Это самая сложная задача: найти методы, которые позволят нам получить наилучшее изображение без каких-либо артефактов», — добавляет она.

Артефакты могут включать белковые комплексы, которые распадаются до того, как их взаимодействие обнаруживается. Чтобы удерживать комплексы вместе, Винер работал с исследователями из Калифорнийского университета в Ирвине, чтобы химически соединить комплексы, метод, называемый сшивкой, перед масс-спектрометрическим анализом.Была разработана стратегия под названием QMIX (количественное определение мультиплексированных сшитых пептидов, меченных изобарической меткой), которая объединяет сшивающие соединения с химическими метками, чтобы позволить исследователям стабилизировать, а также отслеживать белковые комплексы ⁸ .

Хороший анализ также учитывает слепые зоны любого метода. «Все еще существуют классы белков, которые являются очень сложными», — говорит Уэйд Харпер, клеточный биолог из Гарвардской медицинской школы в Бостоне. «Когда вы проводите высокопроизводительный анализ, вы ограничены в том, насколько осторожно вы можете относиться к отдельному белку.Это потому, что такой анализ обычно рассматривает все реакции одинаково, оставляя мало места для настройки.

Харпер и его коллега Стивен Гайги, также работающие в Гарварде, создали группу лабораторий, чтобы усовершенствовать свой подход. «С относительно небольшой командой из четырех-шести человек мы можем создавать четыре или пятьсот клеточных линий в месяц», — говорит он. Благодаря этой приверженности была собрана самая большая коллекция данных о комплексе белков человека, когда-либо полученная из единого конвейера. Их карта под названием BioPlex включает около 120 000 взаимодействий.

Но чтобы ближе познакомиться с взаимодействиями, исследователи должны погрузиться в многолюдный ландшафт самой клетки.

Энн-Клод Жинграс, биохимик из Университета Торонто в Канаде, использует метод под названием BioID, который маркирует белки на основе их близости друг к другу. Интересующий белок с меткой добавляет химическую метку к соседним белкам, оставляя свидетельства своего взаимодействия, как след малыша с карандашом по дому.

Результатом является карта физического окружения исходного белка.Гинграс объясняет, что выявление более крупного сообщества белка может раскрыть подробности его клеточной функции.

Картирование близости также позволяет исследователям отслеживать белки, которые не могут быть обнаружены другими анализами, например, трудноизолированные белки, встроенные в мембрану. «Мы и другие исследователи изучали белки на хроматине, картировали организацию центросомы и обнаружили взаимодействия, охватывающие все виды мембран», — говорит Гинграс. Используя BioID, группа обнаружила новые компоненты в сигнальном пути, который регулирует размер органов во время развития ⁹ .

Лаборатория Харпера использует аналогичный метод под названием APEX. В нем сконструированный растительный фермент, называемый аскорбатпероксидазой, химически ограничивает временное окно, в течение которого интересующий белок может помечать другие, что приводит к более слабому, но более пространственно точному сигналу.

«Если мы хотим понять, как работают клетки, очень важно связать все карты белок-белкового взаимодействия с пространственными картами внутри клетки».

Наличие нескольких подходов к взаимодействию означает, что, когда взаимодействия появляются более чем на одной карте, они имеют больший вес.«Вот где можно будет узнать», — говорит Дженнифер Липпинкотт-Шварц, клеточный биолог из Медицинского института Говарда Хьюза, исследовательский кампус Джанелии в Эшберне, штат Вирджиния. «Если мы хотим понять, как работают клетки, очень важно связать все карты белок-белкового взаимодействия с пространственными картами внутри клетки», — говорит она.

Клетки заполнены крупными структурами или органеллами, плавающими в богатой белком супе цитоплазмы. Понимание того, какие белки взаимодействуют и почему, потребует от исследователей увидеть, как на самом деле выглядит этот мир.

Лаборатория Липпинкотт-Шварц разработала арсенал инструментов для визуализации белков внутри живых клеток с помощью флуоресцентных меток. Эти инструменты выявили шесть органелл — эндоплазматический ретикулум, аппарат Гольджи, лизосомы, пероксисомы и липидные капли — движущиеся и взаимодействующие в трехмерном пространстве. Команда называет это интерактомом органелл ¹⁰ .

Интерактом, по словам Липпинкотт-Шварц, является «генератором гипотез» для клеточных биологов. «Вы входите и начинаете тестирование, как только видите, что известный вам белок взаимодействует с целым рядом других белков, функции которых вы не знали.”

Когда карты взаимодействия наконец-то будут дополнены высококачественными и многочисленными взаимодействиями, исследователи могут начать проверять эти гипотезы.

Блок 1: Выберите A или B

У двух высокопроизводительных методов картирования взаимодействия белков есть свои сторонники, но они дополняют друг друга.

Определение того, взаимодействуют ли два белка физически, основывается на дрожжевых двугибридных системах. Анализ включает слияние генов, кодирующих двух предполагаемых партнеров по взаимодействию, с двумя половинами дрожжевого ДНК-связывающего белка.Штамм, несущий эти гибриды, может расти только тогда, когда целевые белки взаимодействуют и объединяют половинки дрожжевого белка, который активирует важные гены. Секвенирование ДНК из растущих колоний дрожжей выявляет белки, участвующие во взаимодействии.

Дрожжевые двугибридные системы позволяют проводить быстрый скрининг сразу многих пар белков, хотя проверка взаимодействий с помощью дальнейших анализов очень важна: то, что два белка взаимодействуют в ядре дрожжей, не означает, что они являются партнерами в своей нативной клетке.

Исследователи также могут анализировать белковые комплексы через масс-спектрометр. Эти инструменты преобразуют комплексы в облако заряженных частиц и идентифицируют части по их массе. В одном общем подходе, аффинной очистке с последующей масс-спектрометрией, исследователи маркируют белковые «приманки» с помощью пептидных или белковых «ручек». Эти ручки обеспечивают способ извлечения белков-приманок из клеточных суспензий вместе с их партнерами по взаимодействию или «жертвами», которые идентифицируются с помощью масс-спектрометрии.В качестве альтернативы исследователи могут взять полную смесь белков из клеток и провести ее через серию этапов биохимического разделения. Белки, которые имеют тенденцию к совместной очистке (или «фракционированию») в этом подходе, являются партнерами по взаимодействию.

Подходы, основанные на масс-спектрометрии, позволяют исследователям работать непосредственно в клетках, где встречаются белки, а не в дрожжах, но не все комплексы могут выжить на этапах экстракции. Кроме того, эти подходы не могут отличить прямые физические взаимодействия от более слабых ассоциаций.

Ссылки

1. 1

   Ritscher, D. et al. Am. J. Med. Genet. 26 , 481–491 (1987).

   CAS Статья Google Scholar

2. 2

   Маллам, А. Л. и Маркотт, Э. М. Cell Syst. 4 , 483–494 (2017).

   CAS Статья Google Scholar

3. 3

   Rolland, T.и другие. Ячейка 159 , 1212–1226 (2014).

   CAS Статья Google Scholar

4. 4

   Huttlin, E. L. et al. Ячейка 162 , 425–440 (2015).

   CAS Статья Google Scholar

5. 5

   Wan, C. et al. Природа 525 , 339–344 (2015).

   ADS CAS Статья Google Scholar

6. 6

   Хейн, М.Y. et al. Ячейка 163 , 712–723 (2015).

   CAS Статья Google Scholar

7. 7

   Qi, Y., Bar-Joseph, Z. & Klein-Seetharaman, J. Proteins 63 , 490–500 (2006).

   CAS Статья Google Scholar

8. 8

   Yu, C. et al. Анал. Chem. 88 , 10301–10308 (2016).

   CAS Статья Google Scholar

9. 9

   Кузенс, А.L. et al. Мол. Cell Proteomics 16 , 1098–1110 (2017).

   CAS Статья Google Scholar

10. 10

    Valm, A. M. et al. Природа 546 , 162–170 (2017).

    ADS CAS Статья Google Scholar

Скачать ссылки

Информация об авторе

Членство

1. внештатный научный писатель в Бозмане, Монтана

   Марисса Фессенден

Об этой статье

Цитируйте эту статью

den

Белковые карты отображают причины болезней. Природа 549, 293–295 (2017). https://doi.org/10.1038/549293a

Скачать цитату

Дополнительная литература

• Гальванизация белок-белковых взаимодействий в динамическом цинк-интерактоме

  • Анна Коцила
  • , Юзеф Ба Тран
  • и Артур Кренжел

  Направления биохимических наук (2021 год)

• Сеть взаимодействия киназ расширяет функциональную и болезненную роль киназ человека

  • Мария Бульян
  • , Родольфо Чиффа
  • , Одри ван Дроген
  • , Антон Вичалковски
  • , Мартин Менерт
  • , Джордж Розенбергер
  • , Сохён Ли
  • , Маркку Вархосало
  • , Люсия Эспона
  • , Люсия Эспона Spegg
  • , Berend Snijder
  • , Ruedi Aebersold
  • и Matthias Gstaiger

  Молекулярная ячейка (2020)

• Системы, изменчивость, индивидуальность и гормоны растений

  • Масааки Ватахики
  • и Энтони Тревавас

  Прогресс в биофизике и молекулярной биологии (2019)

• Подключаемый модуль EntOptLayout Cytoscape для эффективной визуализации основных белковых комплексов в белок-белковых взаимодействиях и сигнальных сетях.

  • Бенце Агг
  • , Андреа Часар
  • , Мате Салай-Беку
  • , Даниэль Верес
  • , Река Миссей
  • , Петер Фердинанди
  • , Петер Чермели
  Аленсо Кассо
  • , Илэнстей
  Аленстен

  Биоинформатика (2019)

  • Системная биология и генные сети при болезни Альцгеймера

    • Цзо-Тенг Ван
    • , Чен-Чен Тан
    • , Лан Тан
    • и Цзинь-Тай Ю

    Обзоры неврологии и биоповеденческих исследований (2019)

  Комментарии

  Отправляя комментарий, вы соглашаетесь соблюдать наши Условия и принципы сообщества.Если вы обнаружите что-то оскорбительное или не соответствующее нашим условиям или правилам, отметьте это как неприемлемое.

  Открыта Периодическая таблица белковых комплексов

  
  Новая таблица Менделеева представляет собой систематизированный, упорядоченный вид сборки белков, предоставляя визуальный инструмент для понимания биологической функции. [EMBL-EBI / Spencer Phillips]

  Переместите Менделеева, в науке появилась новая таблица Менделеева. В отличие от исходной таблицы Менделеева, которая организовывала химические элементы, новая таблица Менделеева организует белковые комплексы, или, точнее, топологии четвертичной структуры.Хотя есть и другие различия между старой и новой периодической таблицей, у них есть по крайней мере одна важная особенность — предсказательная сила.

  Когда Менделеев представил свою периодическую таблицу, он предсказал, что, когда будут открыты новые химические элементы, они заполнят белые пятна в его таблице. Аналогичные прогнозы делает команда ученых, создавшая новую таблицу Менделеева. Эта команда, состоящая из ученых из кампуса Wellcome Genome и Кембриджского университета, утверждает, что ее периодическая таблица показывает области пространства четвертичной структуры, которые еще предстоит заселить.

  Периодическая таблица белковых комплексов не только предлагает новый взгляд на огромное разнообразие структур, которые белки могут создавать в природе, но также указывает, какие структуры могут быть открыты в следующий раз. Более того, это может указать белковых инженеров на совершенно новые структуры, которых никогда не было в природе, но которые можно было бы создать.

  Новая таблица появилась 11 декабря в журнале Science в статье, озаглавленной «Принципы сборки раскрывают периодическую таблицу белковых комплексов.«Принципы сборки», упомянутые в этом заголовке, сводятся к трем основным типам сборки: димеризация, циклизация и добавление гетеромерных субъединиц. При димеризации одна субъединица белкового комплекса удваивается и становится двумя; при циклизации — субъединицы белкового комплекса из трех или более кольца; и при добавлении гетеромерной субъединицы два разных белка связываются друг с другом.

  Эти шаги, повторяющиеся в различных комбинациях, дают начало огромному количеству белков разных видов.«Эволюция привела к появлению огромного разнообразия белковых комплексов, и это может показаться немного хаотичным», — объяснил Джо Марш, доктор философии, ранее работавший в Геномном кампусе Wellcome, а теперь из Отделения генетики человека MRC Эдинбургского университета. . «Но если вы разберете шаги, которые предпринимают белки, чтобы превратиться в комплексы, есть несколько основных правил, которые могут объяснить почти все сборки, которые люди наблюдали до сих пор»

  Авторы статьи в Science отметили, что многие белковые комплексы спонтанно собираются посредством упорядоченных путей in vitro, и эти пути имеют сильную тенденцию к эволюционному сохранению.«[Существует] сильное сходство, — добавили авторы, — между сборкой белкового комплекса и эволюционными путями, причем пути сборки часто отражают эволюционную историю, и наоборот. Это говорит о том, что может быть полезно рассмотреть типы образовавшихся белковых комплексов с точки зрения возможных путей сборки ».

  Чтобы исследовать это обоснование, авторы изучили фундаментальные этапы сборки белковых комплексов, используя эксперименты по масс-спектрометрии с электрораспылением, литературные данные по сборке и крупномасштабный анализ структур белковых комплексов.В конечном итоге они выработали свой подход к объяснению наблюдаемого распределения известных белковых комплексов в пространстве четвертичной структуры. Они настаивают, что такой подход обеспечивает основу для понимания их эволюции.

  «Кроме того, он может внести значительный вклад в прогнозирование и моделирование четвертичных структур, определяя, какие топологии с наибольшей вероятностью будут приняты комплексом с заданной стехиометрией, потенциально обеспечивая ограничения для стыковки нескольких субъединиц и гибридных методов», — заключили авторы. .«И, наконец, это может помочь в биоинженерии белковых комплексов, определяя, какие топологии с наибольшей вероятностью будут стабильными и, следовательно, какие типы необходимых интерфейсов необходимо разработать».

  Строки и столбцы периодической таблицы элементов, называемые периодами и группами, первоначально определялись атомной массой и химическими свойствами каждого элемента, а затем атомным номером и электронной конфигурацией. Напротив, строки и столбцы периодической таблицы белковых комплексов соответствуют количеству различных типов субъединиц и количеству повторений этих субъединиц.Следует отметить, что новая таблица не является периодической в ​​том же смысле, что и периодическая таблица элементов. В принципе, это бессрочно.

  Хотя нет никаких теоретических ограничений для пространства топологии четвертичных структур в любом измерении, сокращенная версия таблицы, представленной в статье Science, может вместить подавляющее большинство известных структур. Более того, когда создатели таблицы сравнили большое количество согласованных топологий с наблюдаемыми структурами, они обнаружили, что около 92% известных структур белковых комплексов были совместимы с их моделью.

  «Несмотря на свою сильную предсказательную силу, основная модель периодической таблицы не учитывает около 8% известных структур белковых комплексов», — признали авторы. «Более половины этих исключений возникает в результате ошибок присваивания четвертичной структуры.

  «Преимущество этого подхода состоит в том, что он подчеркивает вероятные несоответствия четвертичной структуры, в частности, путем выявления небиективных комплексов с четной стехиометрией субъединиц. Однако остается около 4% известных структур, которые верны, но не совместимы с периодической таблицей.Авторы добавили, что исключения из их модели интересны сами по себе и являются предметом текущих исследований.

  
  

  
  

  
  

  
  

  
  

  
  

  
  

  Smokin — стартап по производству протеинов из горячего вулкана на стол привлекает 33 миллиона долларов от Danone, ADM

  Краткое описание погружения:

  • Sustainable Bioproducts объявила о привлечении 33 миллионов долларов в рамках серии А от венчурных инвестиций Archer Daniels Midland и Danone, а также нескольких других инвесторов.Биотехнологический стартап из Чикаго выращивает съедобный белок в лаборатории на основе исследований микробов, обитающих в вулканических источниках Йеллоустонского национального парка.
  • Компания заявила, что лидером раунда является 1955 Capital. Среди других участников — Breakthrough Energy Ventures — фонд стоимостью 1 миллиард долларов, возглавляемый Биллом Гейтсом, с инвестициями Джеффа Безоса, Майкла Блумберга и Ричарда Брэнсона, а также Lauder Partners и семейного офиса Либельсона.
  • Компания разработала инновационную технологию ферментации, которая, по ее словам, позволяет выращивать белок с высокой пищевой ценностью и минимальным воздействием на окружающую среду.«Любопытство и страсть к исследованиям привели нас в Йеллоустон, одну из самых суровых экосистем в мире», — говорится в заявлении Томаса Джонаса, генерального директора и соучредителя. «Наблюдая за тем, как жизнь оптимизирует использование ресурсов в этой сложной окружающей среде, мы изобрели способ производства белка, который радикально более эффективен и щадящий для нашей планеты».

  Dive Insight:

  Компания

  Sustainable Bioproducts отметила, что извлекает уроки из опыта микробов в Йеллоустоне, которых называют экстремофилами из-за их способности адаптироваться и расти, несмотря на экстремальные условия.Компания воспроизводит микробы с высоким содержанием белка в лаборатории и кормит их крахмалом или глицерином. В результате получился белок, содержащий все девять аминокислот, необходимых для питания человека, сообщает Food Business News.

  Йонас сказал Food Business News, что выращенный в лаборатории белок может в конечном итоге адаптироваться к различным пищевым продуктам и прийти в виде твердого вещества, жидкости или порошка. Некоторые примеры — заменители мяса, протеиновые порошки или другие продукты.

  «Это могут быть вещи, более похожие на мясо.Он может быть пикантным; это может быть сладко; это может быть жидкость; это может быть похоже на молочные продукты », — сказал он.

  Однако, по данным The Wall Street Journal, до коммерциализации этих белковых продуктов на основе микробов осталось несколько лет. Тем не менее ясно, что видение компании нашло отклик у некоторых богатых инвесторов, которые хотят поддержать проекты, которые делают упор на устойчивость и производят белковые продукты на растительной основе с меньшим количеством воды, земли и других дорогостоящих и энергоемких ресурсов.

  «Они знают, что нынешняя сельскохозяйственная модель не соответствует их долгосрочной миссии.Когда дело доходит до изменения нашей продовольственной системы, нам действительно нужно подумать о том, как мы можем это сделать, используя небольшую часть ресурсов », — сказал Йонас The Journal.

  Разработка пищевых белковых продуктов, выращенных в лаборатории, становится все более распространенной, поскольку биотехнологические компании ищут устойчивые альтернативы традиционным источникам белка. Примеры включают Memphis Meats, которая привлекла инвестиционное финансирование от Cargill, венчурного подразделения Tyson Foods Tyson Ventures, Билла Гейтса и Ричарда Брэнсона для разработки своих лабораторных мясных продуктов.

  Неудивительно, что эта тенденция вызывает изжогу в животноводстве. Национальная ассоциация животноводов и Ассоциация скотоводов США хотят, чтобы федеральные регулирующие органы ограничили использование терминов «говядина» и «мясо» на этикетках пищевых продуктов только теми продуктами, которые получены от животных, рожденных, выращенных и собранных для этой цели.

  Такие группы называют выращенные в лаборатории продукты «фальшивым мясом» и бросаются в глаза в этом вопросе, поскольку продукты растительного и лабораторного происхождения представляют серьезную угрозу для их бизнеса.Они вряд ли более положительно отнесутся к появлению лабораторных белковых продуктов от Sustainable Bioproducts.

  Потребители могут взглянуть совершенно иначе, поскольку микробы, воспроизводимые компанией, имеют уникальную предысторию из предыдущих исследований, проведенных на вулканических источниках Йеллоустоуна. Кроме того, фактор устойчивости часто имеет маркетинговую привлекательность и может стимулировать покупки.

  No related posts.