Усвояемость белков: К сожалению, что-то пошло не так

Белки. Количественные требования. Усвояемость. — Vegan lifestyle — LiveJournal

Первый и наиболее часто задаваемый вопрос вегетарианцам это — «А где же вы берете свои белки?» Коротко на него можно ответить сказав «Из бобовых, зерновых, орехов и семечек». В этом посту я попытаюсь ответить на этот вопрос в более раскрытой форме. Также я объясню нормы потребления белка и покажу процент усвояемости растительных продуктов наиболее богатых белками. Итак читаем… 

Белки являются основной составной частью организмов людей и животных. Они необходимы для обеспечения многих жизненно важных функций нашего организма, включая поддержания мышечных тканей, костей, кровяных телец и множества других клеток в нашем теле. Установленная физиологическая норма потребления белков для взрослого человека 0,8 грамм на килограмм веса. Эта норма включает в себя коэффициент запаса, который учитывает разную усвояемость белка и колебания в нуждах отдельных лиц. Учитывая что вегетарианцы и особенно веганы полагаются на цельные растительные продукты как источники белка, эксперты советуют поднять эту норму на 10-15%. Таким образом учитывается пониженная усвояемость белка вызванная присутствием большого количества клетчатки и некоторыми другими факторами. Это значит что вам понадобится употреблять 0,9 грамм белка на каждый килограмм вашего веса. Требования для младенцев, детей, подростков, беременных и кормящих женщин выше. В таблице №1 указаны нормы потребления белка для людей в разных стадиях их развития.

Усвояемость белка из растительных источников варьируется. По сравнению с цельными продуктами, переработанные продукты, такие как рафинированная мука, тофу, соевое молоко и соевое мясо содержат более доступный белок. Бобовые, цельные зерновые и чечевица содержат менее доступный белок. В таблице №2 показана усвояемость белка в некоторых растительных продуктах. 

Практическое применение этих знаний:
-Знайте примерное количественное содержание белков в растительных продуктах, наиболее богатых этим макроэлементом. Все таблицы можно увидеть здесь. Так вам будет намного легче планировать свой рацион.
-Убедитесь что в ваш дневной рацион входят несколько порций растительных продуктов наиболее богатых белками.
-Употребляйте разнообразие продуктов в течение всего дня. Это вам поможет компенсировать низкое количество некоторых незаменимых аминокислот в продуктах с неполноценным белком.
-Чтобы удовлетворить потребности своего организма в белке, лучше всего употреблять белковые продукты за каждым принятием еды. То есть за завтраком, обедом и ужином.  

Большая часть представленной здесь информации почерпнута из книги «Становимся Веганами» написанная двумя диетологами Весантой Мелина и Вирджиния Дэвис.

Усвоение белков, жиров, углеводов. Гликемическая нагрузка.: fat_is_dead — LiveJournal

Некоторые полагают, что углеводы, жиры и белки всегда полностью усваиваются организмом. Многие думают, что абсолютно все присутствующие на их тарелке (и, конечно, подсчитанные) калории поступят в кровь и оставят свой след в нашем организме. На самом деле все обстоит иначе. Давайте рассмотрим усвоение каждого из макронутриентов по отдельности.

Переваривание (усвоение) – это совокупность механических и биохимических процессов, благодаря которым поглощаемая человеком пища преобразуется в вещества, необходимые для функционирования организма.

Процесс переваривания обычно начинается уже во рту, после чего пережеванная пища попадает в желудок, где подвергается различным биохимическим обработкам (в основном на данном этапе обрабатывается белок). Продолжается процесс в тонком кишечнике, где под воздействием различных пищевых ферментов происходит превращение углеводов в глюкозу, расщепление липидов на жирные кислоты и моноглицериды, а белков – на аминокислоты. Все эти вещества, всасываясь через стенки кишечника, попадают в кровь и разносятся по всему организму.

Всасывание макронутриентов не длится часами и не растягивается на все 6,5 метров тонкой кишки. Усвоение углеводов и липидов на 80%, а белков – на 50% осуществляется на протяжении первых 70 сантиметров тонкого кишечника.

Усвоение углеводов

Усвоение различных типов углеводов происходит по-разному, так как они имеют различную химическую структуру, а следовательно, различную скорость усвоения. Под действием различных ферментов сложные углеводы расщепляются на простые и менее сложные сахара, которые имеют несколько типов.

Как и почему отличается скорость усвоения различных углеводов?

Гликемический индекс (ГИ) – это система классификации гликемического потенциала углеводов в различных продуктах. По сути, эта система рассматривает, как тот или иной продукт влияет на уровень глюкозы в крови.

Наглядно: если мы съедим 50 г. сахара (50% глюкоза/ 50% фруктоза) (см. картинку ниже) и 50 г. глюкозы и проверим через 2 часа уровень глюкозы в крови, то ГИ сахара будет меньше, чем у чистой глюкозы, так как ее количество в сахаре ниже.

А если мы съедим равное количество глюкозы, например, 50 г глюкозы и 50 г крахмала? Крахмал – это длинная цепочка, состоящая из большого количества единиц глюкозы, но для того чтобы эти «единицы» можно было обнаружить в крови, цепочку надо переработать: расщепить каждое соединение и по одному отпустить в кровь. Поэтому у крахмала ГИ ниже, т. к. уровень глюкозы в крови после съеденной крахмала будет ниже, чем после глюкозы. Представьте, если в чай бросить ложку сахара или кубик рафинада, что растворится быстрее?

Гликемическая реакция на продукты:

• левая — медленное усвоение крахмальных продуктов с низким ГИ;


• правая — быстрое усваивание глюкозы с резким падением уровня глюкозы в крови как результат быстрого выброса инсулина в кровь.

Что означают цифры, обозначающие ГИ для разных продуктов?

ГИ – это относительная величина, и измеряется она относительно влияния глюкозы на гликемию. Выше приведен пример гликемической реакции на съеденную чистую глюкозу и на крахмал. Таким же экспериментальным образом ГИ был измерен для более тысячи продуктов питания.

Когда мы видим цифру «10» рядом с капустой, это значит, что сила ее воздействия на гликемию будет равна 10% от того, как повлияла бы глюкоза, у груши 50% и т. д.

Из этого явно следует, что, выбирая продукты с низким ГИ, мы будем осознанно избегать резких перепадов уровня глюкозы в крови, тем самым поддерживая постоянный энергетический баланс в организме.

Мы можем повлиять на уровень глюкозы, выбирая продукты не только с низким ГИ, но и с низким содержанием углеводов, которое называется гликемической нагрузкой (ГН).

ГН учитывает и ГИ продукта, и количество глюкозы, которое поступит в кровь при его употреблении. Так, нередко у продуктов с высоким ГИ будет маленькая ГН. Из таблицы видно, что смотреть только на какой-то один параметр не имеет смысла — необходимо комплексно рассматривать картину.

Важно понять, что можно избавиться от нежелательного жира, не уменьшая при этом количества потребляемой пищи, а лишь научившись правильно выбирать продукты.

Продукт	Гликемический индекс	Углеводы (г/100г)	Энергия (кал/100г)	Гликемическая нагрузка
Манго	80	15	67	5
Гречка	40	68	330	27
Сгущенное молоко	80	56	320	45

(1) Хотя в гречке и в сгущенном молоке содержание углеводов практически одинаковое, у этих продуктов разный ГИ, потому что вид углеводов в них разный. Поэтому, если гречка приведет к постепенному высвобождению углеводов в кровь, то сгущенное молоко вызовет резкий скачок. (2) Несмотря на идентичный ГИ у манго и сгущенного молока, их влияние на уровень глюкозы в крови будет разным, на этот раз не потому, что вид углеводов разный, а потому что количество этих углеводов значительно отличается.

Гликемический индекс продуктов и похудение

Начнем с простого: есть огромное количество научных и медицинских исследований, которые указывают на то, что продукты с низким ГИ положительно влияют на снижение веса. Биохимических механизмов, которые в этом участвуют, множество, но назовем наиболее актуальные для нас:

1. Продукты с низким ГИ вызывают большее чувство сытости, нежели продукты с высоким ГИ.


2. После употребления продуктов с высоким ГИ поднимается уровень инсулина, который стимулирует всасывание глюкозы и липидов в мышцы, жировые клетки и печень, параллельно приостанавливая расщепление жиров. Как следствие, уровень глюкозы и жирных кислот в крови падает, и это стимулирует голод и новый прием пищи.


3. Продукты с разными ГИ по-разному влияют на расщепление жиров во время отдыха и во время спортивных тренировок. Глюкоза из продуктов с низким ГИ не так активно откладывается в гликоген, но зато во время тренировок гликоген не так активно сжигается, что указывает на повышенное использование жиров для этой цели.

Итак, почему мы рекомендуем один продукт и НЕ рекомендуем другой.

Почему мы едим пшеницу, но не едим пшеничную муку?

• Чем продукт более измельчен (в основном относится к зерновым), тем выше ГИ продукта.


• Чем больше в продукте содержится клетчатки, тем ниже его ГИ.

Различия между пшеничной мукой (ГИ 85) и зерном пшеницы (ГИ 15) попадают под оба этих критерия. Это значит, что процесс расщепления крахмала из зерна более длительный и образующаяся глюкоза поступает в кровь медленней, чем из муки, тем самым дольше обеспечивая организм необходимой энергией.

Почему мы рекомендуем свеклу и другие овощи с высоким ГИ?

• Чем больше в продукте содержится клетчатки, тем ниже его ГИ.


• Количество углеводов в продукте не менее важно, чем ГИ.

Свекла – это овощ с более высоким содержанием клетчатки, чем мука. Несмотря на то что у нее высокий гликемический индекс, у нее низкое содержание углеводов, т. е. более низкая гликемическая нагрузка. В данном случае несмотря на то, что ГИ у нее такой же, как и у зернового продукта, количество глюкозы, поступившее в кровь, будет намного меньше.

Почему лучше съесть свежие овощи, чем вареные?

• ГИ сырых овощей и фруктов ниже, чем вареных.

Это правило касается не только моркови, но и всех овощей с высоким содержанием крахмала, таких как батат, картошка, свекла и т. д. В процессе тепловой обработки существенная часть крахмала превращается в мальтозу (дисахарид), который очень быстро усваивается.

Поэтому ГИ у приготовленных продуктов значительно выше, чем у сырых.

Следовательно, даже вареные овощи лучше не разваривать, а следить, чтобы они оставались целыми и твердыми. Однако, если у вас такие заболевания, как гастрит или язва желудка, все же лучше употреблять в пищу овощи в приготовленном виде.

Почему мы рекомендуем добавлять к белкам овощи?

• Сочетание белков с углеводами снижает ГИ порции.

Белки, с одной стороны, замедляют всасывание простых сахаров в кровь, с другой стороны, само присутствие углеводов способствует наилучшей усвояемости белков. Кроме того, овощи также содержат полезную для организма клетчатку.

Почему лучше съесть яблоко, чем выпить яблочный сок?

Натуральные продукты, в отличие от соков, содержат клетчатку и тем самым понижают ГИ. Более того, желательно есть фрукты и овощи с кожурой не только потому, что кожура – это клетчатка, но и потому, что большая часть витаминов прилегает непосредственно к кожуре.

Усвоение белков

Процесс переваривания белков требует повышенной кислотности в желудке. Желудочный сок с повышенной кислотностью необходим для активизации ферментов, ответственных за расщепление белков на пептиды, а также за первичное расформировывание пищевых белков в желудке. Из желудка пептиды и аминокислоты попадают в тонкую кишку, где часть из них всасывается через стенки кишечника в кровь, а часть расщепляется далее на отдельные аминокислоты.

Для оптимизации этого процесса нужно нейтрализовать кислотность желудочного раствора, и за это отвечает поджелудочная железа, а также желчь, вырабатываемая печенью и необходимая для абсорбции жирных кислот.
Белки из пищи делятся на две категории: полноценные и неполноценные.

Полноценные белки – это белки, которые содержат все необходимые (незаменимые) для нашего организма аминокислоты. Источником этих белков в основном являются животные белки, т. е. мясо, молочные продукты, рыба и яйца. Есть также растительные источники полноценного белка: соя и киноа.

Неполноценные белки содержат только часть незаменимых аминокислот. Считается, что бобовые и злаковые сами по себе содержат неполноценные белки, однако их сочетание позволяет нам получить все незаменимые аминокислоты.

Поэтому, чтобы организм получил все необходимые элементы, т. е. весь спектр незаменимых аминокислот, необходимо питаться разнообразно.

Во многих национальных кухнях правильные сочетания, приводящие к полноценному потреблению белков, возникли естественным путем. Так, на Ближнем Востоке распространена пита с хумусом или фалафелем (пшеница с нутом) или рис с чечевицей, в Мексике и Южной Америке нередко сочетают рис с фасолью или кукурузой.

Одним из параметров, определяющих качество белка, является наличие незаменимых аминокислот. В соответствии с этим параметром существует система индексации продуктов.

Так, например, аминокислота лизин находится в малых количествах в злаках, и поэтому они получают низкую оценку (хлопья – 59; цельная пшеница – 42), а в бобовых содержится небольшое количество незаменимых метионина и цистеина (нут – 78; фасоль – 74; бобовые – 70). Животные белки и соя получают высокую оценку по этой шкале, так как содержат необходимые пропорции всех незаменимых аминокислот (казеин (молоко) – 100; яичный белок – 100; соевый белок – 100; говядина – 92).

Пищевая плотность определяется количеством энергии (калорийностью) продукта на грамм веса. У жареной картошки пищевая плотность выше, чем у помидора.

Пищевая ценность продукта — индекс, определяющий количество полезных нутриентов относительно энергетической плотности. У сгущенного молока более низкая пищевая ценность, чем у овсянки, хотя у них одинаковая калорийность.

Кроме того, необходимо учитывать белковый состав, их усвояемость из данного продукта, а также пищевую ценность  всего продукта (наличие витаминов, жиров, минералов и калорийность). Например, гамбургер будет содержать много белка, но также много насыщенных жирных кислот, соответственно, его пищевая ценность будет ниже, чем у куриной грудки.

Белки из разных источников и даже разные белки из одного источника (казеин и белок из молочной сыворотки) утилизируются организмом с разной скоростью [5].

Питательные вещества, поступающие с пищей, не обладают стопроцентной усвояемостью. Степень их всасывания может существенно меняться в зависимости от физико-химического состава самого продукта и поглощаемых одновременно с ним продуктов, особенностей организма и состава кишечной микрофлоры.

Зачем мы делаем детокс?

Основная цель для детокса — выйти из зоны комфорта и попробовать новые системы питания.

Отказ от определенных продуктов дает нам возможность по-настоящему оценить влияние этих продуктов на наш организм.

Более того, очень часто, как и «печенька к чаю», употребление мяса и молочных продуктов — это привычка. У нас никогда не было возможности поисследовать их важность для нас в рационе и понять, насколько они нам нужны.

Кроме выше сказанного, большинство диетологических организаций рекомендует, чтобы в основу здорового рациона ложилось большое количество растительной пищи. Этот выход из зоны комфорта отправит вас на поиск новых вкусов и рецептов и разнообразит ваш повседневный рацион после.

За много лет исследований накопилось немалое количество научной литературы, указывающей на негативные последствия чрезмерного потребления животного белка.

В частности, результаты исследований указывают на повышенный риск сердечно-сосудистых заболеваний, остеопороза, заболеваний почек, ожирения и диабета.

При этом низкоуглеводные, но высокопротеиновые диеты, основанные на растительных источниках белка, ведут к снижению концентрации жирных кислот в крови [6] и к снижению риска сердечных заболеваний [7].

Но даже при большом желании разгрузить наш организм не стоит забывать об особенностях каждого из нас. Такое относительно резкое изменение рациона может вызвать дискомфорт или побочные эффекты, такие как вздутие (следствие большого количества растительного белка и особенности микрофлоры кишечника), слабость, головокружение. Эти симптомы, возможно, указывают на то, что такой строгий рацион не полностью подходит вам.

К чему приводят длительные белковые диеты?

Высокопротеиновые диеты ограничивают разнообразие рациона, нужного для получения организмом всех необходимых питательных веществ, и повышают риск многих хронических заболеваний.

Когда человек употребляет большое количество белка, особенно в совокупности с низким количеством углеводов, происходит расщепление жиров, в процессе которого возникают вещества под названием кетоны. Кетоны могут иметь негативное воздействие на почки, выделяющие кислоту для его нейтрализации.

Есть утверждения, что для восстановления кислотно-щелочного баланса кости скелета выделяют кальций, и поэтому повышенное вымывание кальция ассоциируется с высоким потреблением животного белка. Также белковая диета ведет к обезвоживанию и слабости, головным болям, головокружениям, плохому запаху изо рта.

Усвоение жиров

Жир, попадая в организм, проходит через желудок почти нетронутым и попадает в тонкую кишку, где есть большое количество ферментов, перерабатывающих жиры в жирные кислоты. Эти ферменты называются липазы. Они функционируют в присутствии воды, но для переработки жиров это проблематично, т. к. жиры не растворяются в воде.

Для того чтобы иметь возможность утилизировать жиры, наш организм производит желчь. Желчь разъединяет комки жира и позволяет ферментам, находящимся на поверхности тонкой кишки, расщепить триглицериды на глицерол и жирные кислоты.

Транспортеры для жирных кислот в организме называются липопротеины. Это специальные белки, способные упаковывать и транспортировать жирные кислоты и холестерин по кровеносной системе. Далее жирные кислоты упаковываются в жировых клетках в довольно компактном виде, т. к. для их комплектации (в отличие от полисахаридов и белков) не требуется вода [9].

Доля всасывания жирной кислоты зависит от того, какую позицию она занимает относительно глицерина. Важно знать, что только те жирные кислоты, которые занимают позицию Р2, хорошо всасываются. Это связано с тем, что липазы имеют разную степень воздействия на жирные кислоты в зависимости от расположения последних.

Не все поступившие с пищей жирные кислоты полностью всасываются в организме, как ошибочно полагают многие диетологи. Они могут частично или полностью не усвоиться в тонком кишечнике и быть выведены из организма.

Например, в сливочном масле 80% жирных кислот (насыщенных) находятся в позиции Р2, то есть они полностью всасываемы. Это же относится к жирам, входящим в состав молока и всех не проходящих процесс ферментации молочных продуктов.

Жирные кислоты, присутствующие в зрелых сырах (особенно сырах длительной выдержки), хоть и являются насыщенными, находятся все же в позициях Р1 и Р3, что делает их менее абсорбируемыми.

Кроме того, в большинстве своём сыры (особенно твердые) богаты кальцием. Кальций соединяется с жирными кислотами, образуя «мыла», которые не всасываются и выводятся из организма. Вызревание сыра способствует переходу входящих в него жирных кислот в положение P1 и P3, что свидетельствует о слабой их всасываемости [10].

Насыщенные жиры следует употреблять в умеренных количествах (не более 10% от общего потребления калорий в день), потому что высокое потребление насыщенных жиров повышает уровень холестерина в крови, что может вызвать блокировку в артериях и привести к болезни сердца.

Высокое потребление насыщенных жиров также коррелирует с некоторыми типами рака, включая рак толстой кишки, и инсультом.

На усвоение жирных кислот влияет их происхождение и химический состав:

— Насыщенные жирные кислоты (мясо, сало, омары, креветки, яичный желток, сливки, молоко и молочные продукты, сыр, шоколад, топленый жир, растительный шортенинг, пальмовое, кокосовое и сливочное масла), а также транс-жиры (гидрогенизированный маргарин, майонез) имеют тенденцию откладываться в жировые запасы, а не сразу сжигаться в процессе энергетического обмена.

— Мононенасыщенные жирные кислоты (мясо птицы, оливки, авокадо, кешью, арахис, арахисовое и оливковое масла) преимущественно используются непосредственно после всасывания. Кроме того, они способствуют снижению гликемии, что уменьшает выработку инсулина и тем самым ограничивает формирование жировых запасов.

— Полиненасыщенные жирные кислоты, в особенности Омега-3 (рыба, подсолнечное, льняное, рапсовое, кукурузное, хлопковое, сафлоровое и соевое масла), всегда расходуются непосредственно после всасывания, в частности, за счёт повышения пищевого термогенеза – энергозатрат организма на переваривание пищи. Кроме того, они стимулируют липолиз (расщепление и сжигание жировых отложений), способствуя тем самым похудению.

При равном калорийном составе разные типы жирных кислот имеют разное, иногда даже противоположное, влияние на метаболизм. Поэтому важно грамотно составлять свой рацион, сочетая жиры с углеводными и белковыми продуктами для правильного усвоения всех макронутриентов.

Почему мы рекомендуем есть полноценные, а не обезжиренные сыры?

В последние годы наблюдается целый ряд эпидемиологических исследований и клинических испытаний, которые ставят под сомнение предположение, что обезжиренные молочные продукты здоровее, чем полноценные. Они не просто реабилитируют молочные жиры, они все чаще находят связь между полноценными молочными продуктами и улучшением здоровья.

Недавнее исследование показало, что у женщин появление сердечно-сосудистых заболеваний полностью зависит от типа потребляемых молочных продуктов. Потребление сыра было обратно пропорционально связано с риском сердечного приступа, в то время как масло, намазанное на хлеб, повышает риск. Другое исследование показало, что ни обезжиренные, ни полные жира молочные продукты не связаны с сердечно-сосудистыми заболеваниями.

Тем не менее, цельные кисломолочные продукты защищают от сердечно-сосудистых заболеваний. Молочный жир содержит более 400 «видов» жирных кислот, что делает его самым сложным естественным жиром. Не все из этих видов были изучены, но есть доказательства того, что, по крайней мере, несколько из них оказывают благотворное влияние.

Авторы: Дегтярь Елена, PhD;Кардакова Мария, MSc

Литература:

1. Mann (2007) FAO/WHO Scientific Update on carbohydrates in human nutrition: conclusions. European Journal of Clinical Nutrition 61 (Suppl 1), S132–S137
2. FAO/WHO. (1998). Carbohydrates in human nutrition. Report of a Joint FAO/WHO Expert Consultation (Rome, 14–18 April 1997). FAO Food and Nutrition Paper 66
3. Holt, S. H., & Brand Miller, J. (1994). Particle size, satiety and the glycaemic response. European Journal of Clinical Nutrition, 48 (7), 496–502.
4. Jenkins DJ (1987) Starchy foods and fiber: reduced rate of digestion and improved carbohydrate metabolismScand J Gastroenterol Suppl.129:132-41.
5. Boirie Y. (1997) Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial protein accretion. Proc Natl Acad Sci U S A. 94 (26):14930-5.
6. Jenkins DJ (2009) The effect of a plant-based low-carbohydrate («Eco-Atkins») diet on body weight and blood lipid concentrations in hyperlipidemic subjects. Arch Intern Med. 169(11):1046-54.
7. Halton, T.L., et al., Low-carbohydrate-diet score and the risk of coronary heart disease in women. N Engl J Med, 2006. 355 (19): p. 1991-2002.
8. Levine ME (2014) Low protein intake is associated with a major reduction in IGF-1, cancer, and overall mortality in the 65 and younger but not older population. Cell Metabolism 19, 407–417.
9. Popkin, BM (2012) Global nutrition transition and the pandemic of obesity in developing countries. Nutrition reviews 70 (1): pp. 3 -21.
10. Your Meta Body’s bolism

Как заменить животные белки в вегетарианском меню?

Часто бывает, что мы хотим сесть на диету и с энтузиазмом принимаемся за это дело, но уже через несколько дней начинает невыносимо хотеться привычной любимой пищи. Потом мы срываемся, наедаемся «запрещённых» вкусностей и думаем — а зачем продолжать диету, если я и так уже всё испортил? Разумеется, не у всех возникает такой ход мыслей, но у большинства — это точно. Мы решили вам дать несколько правил, которые помогут сделать диету образом жизни.

Для чего организму нужны белки?

Белковые аминокислоты — строительный материал для организма, поэтому потребность в них наиболее велика в детстве и у спортсменов, которым нужно наращивать свою мышечную массу. А вот, чем старше становится человек, тем меньшее количество белков ему требуется, но определённый их объём нужен всегда для текущих процессов функционирования организма.

Усвояемость разных видов белков

Многие люди думают, что достаточно принимать в пищу определённое количество любых белков и они все 100% усвоятся и будут переработаны организмом. На самом деле это совсем не так. Процент усвояемости белков в организме зависит от конфигурации аминокислот. Например, самый большой процент усвояемости — у аминокислот кислого молока и яиц. Далее идёт рыба и говядина. Но усвояемость аминокислот также сильно зависит от того, какие продукты совмещены в одном приёме пищи.

Животные белки

Аминокислоты животного происхождения наиболее похожи на белки человеческого организма, поэтому они усваиваются легче и в более полном объёме. Но усвояемость жирных сортов мяса довольно плохая, поэтому лучше получать животные белки из молока, рыбы, яиц, морепродуктов, говядины, курицы, индейки. Сложнее усвояются аминокислоты свинины и баранины. В общем, если вегетарианец ест молоко и молочные продукты, то проблема недостатка белков не возникает. Гораздо сложнее строгим веганам.

Источники растительного белка для строгих вегетарианцев

После наименования продукта в процентах указано содержание в нём белка.

• Соя — 81%.
• Бобовые — 50-70%.
• Хлорелла — 58-75%.
• Спирулина — 51-71%.
• Конопляное семя — 47%.
• Пыльца — 25%-40%.
• Чиа — 21%.
• Киноа — 14%.
• Гречка — 13%.
• Рис — 13%.
• Амарант — 13%.
• Орехи — содержание белка разное, в зависимости от вида.

Но, следует иметь в виду, что из растительных продуктов белок усваивается заметно хуже. Для того, чтобы процент усвояемости растительных белков был больше, нужно правильно комбинировать в один приём пищи продукты с разными аминокислотами. Например, чечевицу с рисом, спирулину с орехами, нут с лавашом, киви с орехами и т. д. Также употребляйте в пищу тыквенные семечки, а из фруктов богаты белками киви и авокадо.

Получайте полезные новости в наших социальных сетях:

Instagram | Facebook | VK | Блог

450106, г.Уфа, ул. Ст. Кувыкина, 96. e-mail: [email protected]

Белок (часть 1)
⠀       Белки являются основным строительным материалом для организма, для работы мышц и иммунной системы. Белки входят в состав всех клеток организма человека и участвуют во всех этапах обмена веществ.
⠀Белки бывают животного и растительного  происхождения. В пищеварительном тракте белки при помощи ферментов расщепляются на аминокислоты, из которых потом организм строит «собственные» белки. Основных аминокислот двадцать две. Причем девять из них организм не может вырабатывать самостоятельно и получает их только с пищей.
⠀
⠀1 грамм белка обеспечивает организму 4 ккал.
⠀Усвояемость животных и растительных белков различна:
–  так на 98% усваиваются белки, содержащиеся в яйцах и молочных продуктах,
– на  90% — белки рыбы,
– на 70% — белки мяса и птицы,
– на 50% — белки зерновых,
– на 45% — белки бобовых и овощей.
Из-за низкой усвояемости растительных белков и отсутствия в них незаменимых аминокислот, люди, которые полностью отказываются от белков животного происхождения (мяса, рыбы, яиц, молочных продуктов), испытывают недостаток полноценных белков. ⠀Суточная норма потребления белка должна составлять для взрослого человека 1 грамм на 1 килограмм веса. Причем от 70 до 80% должны составлять белки животного происхождения.
Необходимо помнить о функции белков в организме, а они очень важны! В первую очередь это:
–  защитная функция– в ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов образуются особые белки – антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений;
– структурная (строительная) – коллаген придает упругость соединительной ткани;
– каталитическая– ферменты, они обладают специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций, например пепсин, расщепляет белки в процессе пищеварения. Известно около 4000 реакций, катализируемых белками;
– транспортная – гемоглобин переносит кислород и транспортирует его ко всем тканям и органам;
– регуляторная – инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, гормон роста усиливает рост организма.
⠀⠀Присутствуют ли в вашем рационе белки, какие? Делитесь в комментариях.

Главный врач                                                                                  Николаева И.Е.

Заместитель главного врача по мед.части                                  Ермолаев Е.Н.

Заместитель главного врача по ОМР                                           Камалова В.Р.

Белок в кормах для собак и кошек – «за» и «против».

Белок в кормах для собак и кошек – «за» и «против».

Вы можете прочитать всю статью полностью или перейти в интересующий Вас раздел, кликнув на его название в оглавлении.

 

1.    КАЧЕСТВО БЕЛКОВ.

2.    КОЛИЧЕСТВО БЕЛКОВ – РАЗВЕНЧАНИЕ МИФОВ.

 

 

1.    КАЧЕСТВО БЕЛКОВ.

 

ОБЩИЕ СВЕДЕНИЯ О БЕЛКАХ.

 

Белок – это конструктивный элемент всего живого. Каждый живой организм (от огромного млекопитающего до мельчайшего микроба) состоит из белков. В различных формах белки принимают участие в важнейших химических процессах, благодаря которым поддерживается жизнедеятельность организма.

 

• Организму собак и кошек белки необходимы для базовых функций клеток и для жизни организма в целом, включая регенерацию и восстановление клеток, обеспечение жизнедеятельности и регуляцию тканей, выработку гормонов и ферментов, а также поддержание водного баланса и обеспечение организма энергией.
• Если с кормом поступает недостаточное количество белков, организм начинает использовать собственные тканевые белки. Поскольку организм не может накапливать аминокислоты, он будет разрушать собственную белковую структуру, включая здоровую мускулатуру, для получения необходимых ему аминокислот.
• Необходимо обеспечить поступление в организм широкого спектра аминокислот, источниками которых являются рыба, домашняя птица и яйца.
• Белок важен для собак в любом возрасте, и не менее важным является его качество.
• Потребность в белках невозможно удовлетворить путем скармливания злаков, крахмала и овощей.  В кормах, богатых углеводами, может наблюдаться дефицит белков.
• Несмотря на то, что растения являются источником клетчатки, некоторых витаминов и минеральных веществ, только белки животного происхождения могут дать организму полный и сбалансированный набор аминокислот, необходимых для здоровья и долголетия.

 

НЕ ВСЕ БЕЛКИ ОДИНАКОВЫ.

Белки сильно отличаются друг от друга в зависимости от их:

a) ИСТОЧНИКА (животные или растения)

b) НАБОРА АМИНОКИСЛОТ

c) УСВОЯЕМОСТИ

Белки хорошего качества почти всегда имеют животное происхождения, поскольку подобные белки быстро усваиваются и содержат незаменимые аминокислоты в таких количествах, которые соответствуют потребностям собак и кошек.

a) ИСТОЧНИК БЕЛКА: ЖИВОТНЫЕ ИЛИ РАСТЕНИЯ?

БЕЛКИ ЖИВОТНОГО ПРОИСХОЖДЕНИЯ, полученные из яиц, мяса и рыбы считаются высококачественными или «полноценными», поскольку в них содержится достаточное количество аминокислот.

• Ткани животного происхождения легче перевариваются и усваиваются в организме.
• В белках животного происхождения содержатся все незаменимые для собак и кошек аминокислоты.
• Мясо, домашняя птица и рыба являются богатыми источниками белков высокой биологической ценности.
• Критерии оценки качества белка основаны на пищевой ценности куриного яйца. Считается, что в этом продукте содержатся в достаточном количестве все незаменимые аминокислоты.

БЕЛКИ РАСТИТЕЛЬНОГО ПРОИСХОЖДЕНИЯ, полученные из хлебных злаков, кукурузы и овощей, считаются «неполноценными», поскольку в них отсутствуют незаменимые аминокислоты, а также не соблюдается общий баланс аминокислот.

• В белках растительного происхождения обычно отсутствуют такие незаменимые аминокислоты как аргинин, таурин, метионин, лизин и триптофан. Кукуруза, например, не содержит лизина, триптофана и глицина. Недостаток этих незаменимых аминокислот снижает качество пищевого белка.
• В кукурузе общее содержание белка составляет около 9%. Однако на незаменимые аминокислоты приходится не более половины (4,5%) от этого количества. Иначе говоря, для создания необходимого процентного содержания белка в продукте растительных белков требуется больше, чем животных, однако даже в этом случае, будет наблюдаться недостаток важных аминокислот.

b) АМИНОКИСЛОТЫ.

 

Белки состоят из цепи соединенных между собой химических веществ – строительных блоков, известных как аминокислоты. В общей сложности собакам требуются 22 разные аминокислоты. 12 из них могут вырабатываться в организме собак (в печени). Остальные 10 не способны вырабатываться в организме, поэтому они должны поступать с кормом. Эти аминокислоты называются «незаменимыми».

ЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ – эти аминокислоты могут вырабатываться в организме. Именно поэтому их присутствие в рационе не является обязательным.

НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ – эти аминокислоты не могут вырабатываться в организме и поэтому должны поступать с кормом.

Ниже представлены эти 10 незаменимых аминокислот, необходимых для удовлетворения пищевых потребностей собак, и дано краткое описание их функций.

• АРГИНИН: стимуляция иммунной системы и выработка соматотропных гормонов (гормоны роста), а также поддержание печени, посредством детоксикации аммиака.
• ГИСТИДИН: выработка гистамина, тесная связь со снятием боли, расширение мелких кровеносных сосудов для стимуляции выделения кислоты в желудке.
• ИЗОЛЕЙЦИН и ЛЕЙЦИН (см. ВАЛИН ЛИЗИН): обеспечение роста костей у щенков и стимуляция выделения желудочного сока.
• МЕТИОНИН: содействие функциям желчного пузыря, помощь в предотвращении жировых отложений в печени, баланс pH-среды мочевыводящих путей, а также повышение уровня таурина.
• ФЕНИАЛАНИН: воздействие на регулирование аппетита, увеличение кровяного давления при гипотонии, работа с минеральными веществами, ответственными за пигментацию кожи и волос, выработка адреналина и норадреналина.
• ТРЕОНИН: контроль использования энергии, воздействие в условиях подъема настроения или депрессии, выработка адреналина и предварительная подготовка тироидных гормонов (щитовидная железа).
• ТРИПТОФАН: выработка серотонина, вызывающего сон.
• ВАЛИН, (ИЗОЛЕЙЦИН И ЛЕЙЦИН): Эти незаменимые аминокислоты работают совместно для регулировки белкового и энергетического обмена.
• ТАУРИН: участвует во многих метаболических процессах и при определенных обстоятельствах может превращаться в незаменимую аминокислоту. Таурин воздействует на зрительные пути, мозг и нервную систему, сердечную функцию, а также является коньюгатором желчных кислот.

Общее качество пищевых белков складывается из таких параметров как наличие, сбалансированность и качество незаменимых аминокислот.

 

c) УСВОЯЕМОСТЬ БЕЛКОВ.

Усвояемость белка – это ключевой критерий его качества. В конце концов, какой смысл в корме с более высоким качеством протеина, если он не усваивается полностью? Белок животного происхождения – это наилучший выбор; он легко усваивается организмом и содержит все необходимые для собак и кошек аминокислоты.

Для лучшего понимания усвояемости белков, необходимо вспомнить, что она собственно представляет собой постепенное расщепление корма на составляющие компоненты, достаточно мелкие для всасывания через стенки кишечника в кровь.

• Высокой перевариваемостью белка может характеризоваться такой корм, который легче и быстрее остальных расщепляется на составляющие легковсасываемые компоненты.
• Компоненты белков, отвечающие потребностям животных в аминокислотах и обладающие высокой усвояемостью, почти всегда животного происхождения.
• В коротком пищеварительном тракте собак и кошек растительные белки усваиваются гораздо хуже, чем белки животного происхождения.
• Высокий уровень ингибиторов трипсина зернобобовых культур может привести к существенному снижению усвояемости белков и аминокислот (до 50%) у крыс и свиней. Точно так же высокий уровень танинов в злаках (например, в сорго) и зернобобовых культурах может быть причиной значительного снижения усвояемости белков и аминокислот (до 23%) у крыс, домашней птицы и свиней ¹.

БИОЛОГИЧЕСКАЯ ЦЕННОСТЬ БЕЛКОВ (БЦ).

Одни источники белков оказываются лучше других потому, что предоставляют более полный комплекс аминокислот. Чем качественнее белки, тем выше их так называемая «биологическая ценность» (БЦ). Биологическая ценность – это шкала измерения, используемая для определения в процентах степени усвоения организмом данного источника питательных веществ. Проще говоря, БЦ указывает, насколько хорошо организм может фактически использовать протеин. Теоретически максимальная БЦ любого источника питания составляет 100%.

Таблица 1. ОЦЕНКА БЕЛКОВ ПО ИХ БИОЛОГИЧЕСКОЙ ЦЕННОСТИ.

 

ПРОДУКТ	ОЦЕНКА БЕЛКА
Яйца (целиком)	100
Яйца (белки)	88
Цыпленок / Индейка	79
Рыба	70
Постная говядина	69
Нешлифованный рис	59
Коричневый рис	57
Белый рис	56
Горох	55
Пшеница	49
Соя	47
Цельнозерновая пшеница	44
Кукуруза	36
Зрелая фасоль	34

ПОЧЕМУ НИКОГДА НЕЛЬЗЯ СРАВНИВАТЬ КОРМА ДЛЯ СОБАК ПО УКАЗАННОМУ ПРОЦЕНТНОМУ СОДЕРЖАНИЮ БЕЛКОВ?  ²

Вы думаете, вас трудно обмануть? Лучше подумайте еще раз.

 

Отправляясь в магазин за кормом для собак, нельзя доверять процентному содержанию белка, указанному на этикетке. Нет, на самом деле нельзя, и вот почему. Допустим, что у вас есть пара старых кожаных ботинок, некоторое количество отработанного машинного масла и совок древесных опилок. Теперь измельчите их, тщательно перемешайте и отправьте полученную смесь в лабораторию испытания кормов на анализ.

Каковы же будут результаты? В этой грозящей отравлением смеси мусора содержится:

Белков – 32%

Жиров – 18%

Клетчатки – 3%

Цифры говорят о том, что это причудливое варево выглядит довольно привлекательно, но на самом деле оно также привлекательно, как любой качественный корм для собак.

Кожа дает белки. Моторное масло – жиры. А древесные опилки обеспечивают соответствующее количество клетчатки. Однако вы никогда не станете кормить этим свою собаку. Видите, как легко можно оказаться обманутым?

ТЕМПЕРАТУРА И КАЧЕСТВО БЕЛКОВ.

Высокая температура и ее длительное воздействие изменяют соединения аминокислот и, следовательно, понижают качество белка. Кроме того, приготовление продуктов при высоких температурах разрушает такие аминокислоты как метионин и гистидин.

Высокие температуры создают связи между белками и углеводами, что мешает усвояемости белков.

Проведен ряд экспериментов по оценке качества белка в разных типах муки – из свежего мяса (без предварительной обработки) и из предварительно переработанных субпродуктов, которые обычно используются в кормах для домашних животных.

 

Было обнаружено, что БЦ сырой говядины, проверенной на крысах, выше биологической ценности того же мяса, но обработанного тремя разными способами. БЦ сырой говядины составляет 67. Для говядины, обработанной кипячением при нормальном давлении – 60, кипячением в течение 7 минут – 62, а в течение часа под давлением 15 фунтов – 56. При этом возникает термальный ожог (по причине увеличения белка), степень тяжести которого зависит от продолжительности воздействия в значения достигнутой температуры ³.

 

В ходе другого исследования сравнивались ингредиенты из сырого и подвергнутого предварительной переработке мяса. Для определения биологической ценности коэффициента эффективности белка (КЭБ) и коэффициента чистой эффективности белка (КЧЭБ) исследовали шесть (сублимированная сушка) типов муки из сырых ингредиентов (говядина, свинина, баранина, свиная печень, океаническая рыба, куриные шейки) и три типа муки из предварительно переработанных мясных ингредиентов (мука из ягненка, мука из отходов птицепереработки с нормальной зольностью и мука из отходов птицепереработки с пониженной зольностью).

• Биологическая доступность лизина для муки из сырых ингредиентов животного происхождения колеблется от 86% до 107%, а для муки из предварительно переработанных ингредиентов – от 70% до 99%.
• Биологическая доступность аминокислот колеблется от 64% до 99% и от 61% до 78% для муки из сырых и предварительно переработанных ингредиентов животного происхождения соответственно.
• Значения КЭБ находятся в диапазоне от 2,83 до 4,03 для муки из сырых и от 2,01 до 3,34 для муки из предварительно переработанных ингредиентов животного происхождения. Значения КЧЭБ находятся в диапазоне от 3,83 до 4,8 и от 3,05 до 4,12 для муки из сырых и предварительно переработанных ингредиентов животного происхождения соответственно.
• Несмотря на увеличение значений КЧЭБ по отношению к КЭБ, общий рейтинг типов мясной муки остается одинаковым. Самые низкие значения КЭБ и КЧЭБ отмечены у муки из баранины (ягненка), а самые высокие – у свинины.
• Общая усвояемость незаменимых аминокислот и общая усвояемость всех аминокислот находятся в диапазоне от 93,6% до 96,7% и от 90,3% до 95,5% соответственно, если говорить о муке из сырых мясных ингредиентов. А также – от 84,0% до 87,7% и от 79,2% до 84,8% соответственно для муки из предварительно переработанных мясных ингредиентов.
• В муке из предварительно переработанных ингредиентов животного происхождения качество белков ниже, по сравнению с мукой из сырого мяса. Самое низкое качество белков всегда бывает в муке из баранины (ягненка), а самое высокое – у свиной печени ⁴.

ЗОЛЬНОСТЬ И КАЧЕСТВО БЕЛКОВ.

Производилась оценка воздействия концентрации золы на состав аминокислот (AК), фактическую усвояемость AК и коэффициент эффективности белка (КЭБ; прирост массы на единицу потребляемого белка) мясокостной муки (MКМ).

Прошедшие предварительную промышленную обработку образцы МКМ, содержащие от 16% до 44% золы, были получены из двух источников. Качество белков выбранных образцов МКМ оценивалось путем определения фактической усвояемости посредством оценки подвергнутых цекэктомии петухов после скармливания точного количества корма, а также с помощью оценки КЭБ роста цыплят при скармливании им корма с 10-процентным содержанием сырого белка (СБ), содержащего также МКМ в качестве единственного источника пищевого белка на этапе от 8-го до 18-го дня жизни.

• Во всех образцах MКМ по мере увеличения зольности наблюдалось увеличение АЛК, PRO, GLY и ARG в качестве процента СБ с учетом Pro и Gly для максимального увеличения. Напротив, уровни (% сырого протеина) всех незаменимых AК, помимо Arg, снизились по мере увеличения уровня зольности.
• Например, концентрация Lys на единицу СБ снизилась с 5,7% до 4,0% при увеличении зольности с 9% до 63%.
• Воздействие содержания золы на усвояемость AК мясокостной муки (при изменении зольности от 9% до 44%) оказалось незначительным или отсутствовало вовсе. По мере увеличения зольности от 16% до 44% КЭБ мясокостной муки заметно снижался от 3,34 до 0,72, а наибольшее воздействие зольности на КЭБ не было связано с разницей между уровнями кальция и фосфора.

 

Результаты говорят о том, что снижение качества белков мясокостной муки по мере увеличения содержания золы почти полностью происходит вследствие снижения анализируемых незаменимых аминокислот на единицу сырого белка, а не из-за снижения усвояемости аминокислот⁵. 

2.    КОЛИЧЕСТВО БЕЛКОВ – РАЗВЕНЧАНИЕ МИФОВ.

 

Существует множество невероятных рассуждений относительно идеального количества белка в рационе для собак и кошек.

Всего десять лет назад считалось, что слишком большое количество белка может вызвать проблемы со здоровьем. Этот миф был полностью развенчан научным сообществом. Вопреки распространенным убеждениям, высокопротеиновый рацион полезен для здоровья собак всех возрастов, включая щенков всех пород и размеров, стареющих собак, а также собак с излишним весом. Исследования доказали, что протеин не вызывает ни ортопедических проблем у щенков, ни заболеваний почек у стареющих собак. На самом деле, белки чрезвычайно полезны: они поддерживают иммунную и центральную нервную системы, способствуют заживлению ран, наращиванию мышечной массы, а также необходимы для здоровья кожи и шерсти.

Белок для собак и кошек просто необходим, и чем больше его, тем лучше. Нет абсолютно никаких причин ограничивать количество потребляемого вашей собакой белка.

Рассмотрим несколько наиболее распространенных мифов о белках.

МИФ №1. БЕЛКИ ВОЗДЕЙСТВУЮТ НА ПОЧКИ.

Между высоким содержанием белков в рационе и заболеваниями почек у собак нет никакой связи.

Многие годы в литературе сохранялись некоторые ошибочные предположения о необходимости снижения уровня потребляемых белков в связи с опасностью возникновения почечных заболеваний. Это такие гипотезы как:

• Повышение уровня мочевины ведет к увеличению рабочей нагрузки на почки.
• Высокий уровень потребления пищевых белков травмирует почки.
• Высокий уровень потребления пищевых белков является причиной повышения содержания калия в крови (гиперкалиемии).
• Высокий уровень потребления пищевых белков является причиной ацидоза (нарушения кислотно-щелочного состояния в организме).
• Потребляемые белки влияют на уровень уремических токсинов.
• Снижение уровня потребляемых белков тормозит развитие почечного заболевания ⁶.

Исследования в области пищевых белков и почек показали, что белки не вызывают почечной недостаточности и не связаны с обострением или развитием хронической почечной недостаточности.

• Способность избыточного количества пищевого белка вызывать почечную патологию была изучена как у собак с хронической почечной недостаточностью, так и у стареющих собаках, не страдающих хронической почечной недостаточностью. Многочисленные исследования подтвердили, что белки не оказывают неблагоприятного воздействия на почки ⁷.
• В ходе того же исследования обнаружено, что как раз снижение уровня пищевых белков может на самом деле вызвать неблагоприятное воздействие на почки.

В Университете штата Пенсильвания провели исследование с целью установить, действительно ли большие количества пищевого белка наносят вред почкам у собак. Собакам в течение четырех лет (именно столько длилось исследование) давали корма с различным содержанием белков: 19%, 27% и 56%. Результаты исследования подтвердили, что высокий уровень белков в рационе не оказывает негативного воздействия на функцию почек у собак ⁸.

От ветеринарной службы компании Drs. Foster & Smith, Inc.:

  «Корма для домашних животных с высоким содержанием белков НЕ наносят вреда почкам интактных (не подвергавшихся экспериментальному воздействию) животных.

В процессе переваривания и преобразования белков в организме животных в качестве побочного продукта образуется азот. Избыток азота выводится из организма почками. В случае присутствия в рационе большого количества белков вырабатывается больше азота, а почки просто выделяют его в мочу. Вы, конечно, вправе предположить, что такое питание может «перегружать» почки и вести к возможному их повреждению, но это не так. Фильтрационные возможности почек настолько велики, что даже одной из них достаточно, чтобы поддерживать нормальную жизнедеятельность организма. Многие домашние животные, как и люди, живут полноценной жизнью всего лишь с одной почкой».

 

До тех пор, пока ветеринарный врач не сказал вам, что у вашего питомца проблемы с почками и необходимо тщательно регулировать потребление белков, можно использовать высокопротеиновый рацион питания и не беспокоиться о «повреждении» или нагрузке на почки вашего животного. Кроме того, вы не убережете почки вашего питомца путем использования рациона с низким содержанием белков.

Более того, документально подтвержденное исследование на собаках установило, что снижение уровня пищевых белков в рационе стареющих собак неразумно: «… ограничение потребления белков не влияет ни на развитие почечных расстройств, ни на сохранение почечной функции». (См. KIRKS VETERINARY THERAPY XIII, Small Animal Practice («Курс ветеринарной терапии Кирка XIII. Лечение мелких животных»). Автор: W. B. Saunders (У.Б.Саундерс), стр. 861).

 

МИФ №2. БЕЛКИ ВЫЗЫВАЮТ СЛИШКОМ БЫСТРЫЙ РОСТ ЩЕНКОВ.

Между высоким содержанием белков и развитием опорно-двигательного аппарата у щенков и растущих собак любого размера или породы нет прямой связи.

Ортопедические проблемы у растущих собак непосредственно связаны с потреблением калорий, а не белков.

Перекармливание способствует слишком быстрому росту щенков, вызывая большинство проблем со скелетом и суставами, распространенных среди крупных пород.

Ключом к здоровому развитию опорно-двигательного аппарата является поддержание тощей формы у щенков крупных пород. Доказано, что сбалансированный рацион с высоким содержанием белков НЕ оказывает негативного воздействия на развитие опорно-двигательного аппарата плотоядных. Потребление излишней энергии, даже в составе сбалансированного рациона, увеличивает как частоту возникновения остеоартрита (OA), так и степень его тяжести, что, в свою очередь, влияет на степень хромоты. Снижение веса является и мерой предосторожности, и частью ОА-программы ⁹. Согласно результатам того же исследования, избыточное потребление белков или жиров по существу не оказывает предполагаемого воздействия на развитие опорно-двигательного аппарата, не вызывает ожирения и является частью сбалансированного рациона, удовлетворяющего потребности животных в питательных веществах.

Потребление избыточной энергии становится причиной излишнего прироста массы тела, что оказывает негативное воздействие на формирование тазобедренных суставов у собак, предрасположенных к дисплазии.

На факультете ветеринарной медицины Университета Утрехта в Нидерландах проводилось исследование, определившее роль пищевых белков, особенно в кальциевом обмене веществ и в развитии опорно-двигательного аппарата, у собак крупных пород. 17 щенков датского дога в возрасте семи недель разделили на три группы. В течение 18 недель каждая группа получала сухой корм, содержащий 32%, 23% или 15% белков в пересчете на сухое вещество. Никакой разницы по высоте в холке среди представителей высокопротеиновой (H-Pr), нормальной по протеину (N-Pr) и низкопротеиновой (L-Pr) групп исследователи не обнаружили. Наблюдались существенные различия в весе и содержании альбумина в плазме крови у представителей H-Pr и L-Pr групп, а также мочевины в плазме крови у представителей всех вышеперечисленных групп. Результаты исследования показали, что разница в количестве потребляемых белков не влияет на возникновение аномального развития опорно-двигательного аппарата у датских догов, а также, что приписываемая белкам этиологическая роль в развитии остеохондроза у собак маловероятна ¹⁰.

 

МИФ №3. ДЛЯ СТАРЕЮЩИХ СОБАК СОДЕРЖАНИЯ БЕЛКОВ ДОЛЖНО БЫТЬ ОГРАНИЧЕНО.

 

Большинство производителей кормов для домашних животных заявляют, что в рационе стареющих собак белков должно быть меньше, а уровень углеводов – выше.

Утверждение о том, что стареющим собакам нужно меньше белка, неверно. Наоборот, в их рационе, должен быть высокий уровень белков, низкое содержание углеводов и умеренное количество жиров (при недостатке последних собака будет постоянно испытывать чувство голода, что станет препятствием к снижению веса).

Корма, нацеленные на низкий уровень содержания белков, имеют большое количество клетчатки, повышенное содержание углеводов и недостаточное количество белков и жиров. При поедании такого корма собаки постоянно испытывают чувство голода, в результате чего количество съедаемого ими корма увеличивается. Ингредиенты, входящие в состав таких кормов, приводят к выпадению шерсти, снижению эластичности кожи, набору избыточного веса.

Последние исследования подтверждают, что ограничение количества белка в рационах стареющих собак вредит их здоровью – этим животным просто необходимы высококачественные белки.

Потребности в белке у таких собак на самом деле увеличиваются приблизительно на 50%, в то время как их потребности в энергии имеют тенденцию к снижению. Потребление некачественного белка может усугублять возрастные потери сухой мышечной массы тела и способствовать более ранней смертности ¹¹.

МИФ №4. ПРОТЕИН ВРЕДЕН ДЛЯ ЗДОРОВЬЯ СОБАК С ИЗЛИШНИМ ВЕСОМ.

Согласно другому распространенному мифу, для собак с избыточным весом наилучшим является рацион со сниженным содержанием белков (а, следовательно, и  с высоким уровнем содержания углеводов).

Результаты нескольких исследований показали потенциальную пользу высокопротеиновой (низкоуглеводной) диеты для снижения веса у людей. Эти диеты обусловлены снижением сыворотки тиреоглобулина (ТГ) в сравнении с диетами с высоким содержанием углеводов. На основании результатов упомянутых выше исследований можно предположить, что такую же пользу реально получить и при использовании высокопротеиновых (низкоуглеводных) кормов для кормления собак.

Несмотря на утверждение, что потребление высокопротеиновых (низкоуглеводных) кормов ведет к снижению веса без сокращения калорий, самые последние данные указывают на то, что неограниченное потребление низкоуглеводных кормов в сравнении с высокоуглеводными обусловлено увеличением насыщаемости и общим снижением количества потребляемых калорий.

При рассмотрении эффективности низкоуглеводных кормов вес обуславливался сниженным уровнем потребляемых калорий и увеличением продолжительности соблюдения рациона, а не просто изменением макроэлементного профиля корма.

Кроме того, низкоуглеводные корма способствуют стабилизации уровня глюкозы в крови в течение всего дня, предотвращая гипогликемию после высокоуглеводной муки, вызывающую чувство голода.

Замена углеводов белками в кормах, нацеленных на снижение веса, вызывает более активный метаболизм жиров, нежели в высокоуглеводных кормах. В ходе данного исследования была оценена польза высокопротеиновых (низкоуглеводных) кормов в снижении веса у собак.

Изменение макроэлементного профиля корма для собак, нацеленного на снижение веса, т.е. переход от высокого уровня углеводов главным образом на белковую основу, может способствовать более эффективному изменению веса без дальнейшего уменьшения количества потребляемых калорий. Такое снижение веса вызвано главным образом большими потерями жировой массы при одновременном поддержании сухой мышечной массы ¹².

При изучении влияния высокопротеиновых кормов на кошек было установлено, что последние теряют больше туловищного жира при снижении потерь сухой массы тела до 50%.

Эти открытия согласуются с результатами, упомянутыми для других видов животных, которым снижали вес. Более того, данный механизм у кошек, для которых использовался высокопротеиновый рацион кормления, в данном исследовании был схож с механизмом, упоминавшимся при изучении других групп кошек, питавшихся кормами с подобным уровнем белков для снижения веса ¹³.

ОТКУДА СТОЛЬКО МИФОВ?

 

В последние годы были опубликованы результаты 10 проведенных на собаках экспериментальных исследований, которые разрешили  спор по поводу ограничения потребления белков.

В 1999 году сотрудники ветеринарного института Университета штата Пенсильвания выяснили, почему практика снижения уровня белков продолжает испытывать столь острый недостаток в научных доказательствах. Исследованием установлена ошибочность исходного предположения о необходимости снижения уровня потребляемых белков для сохранения здоровья почек на долгие годы.

Существовал миф: снижение уровня потребляемых белков тормозит развитие почечного заболевания ¹⁴. Приведенные ниже выписки из исследований помогут выявить причины существования мифов вокруг высокого содержания белков. Результаты исследований были совсем не лестными для практикующих ветеринарных врачей.

«Факт, что корма с высоким содержанием белков улучшают почечную функцию у здоровых собак, привел к замешательству среди ветеринарных врачей, которые утверждали в течение десятилетий, что полезным для функции почек может быть, напротив, низкое содержание белков»¹⁵.

 

Почему ветеринарные врачи придерживаются мифа о необходимости сниженного содержания белков в рационе?

 
Вернуться в начало

 

Определение качества белка: текущее состояние вопроса

Уже долгие годы способы определения и сравнения качества различных белков являются предметом оживленных дискуссий. Несмотря на то, что на протяжении многих лет использовался целый ряд различных методик, в последнее время возобновились дискуссии о том, каков же он — лучший способ. Итак, что мы знаем об определении качества пищевых белков сегодня?

Качество белка и его важная роль

Давайте рассмотрим, что именно подразумевается под качеством белка и почему это так важно. Пищевые белки — это строительные блоки для человеческого организма. Таким образом, под понятием «качество белка» подразумевается, насколько хорошо конкретный белок обеспечивает необходимое количество незаменимых аминокислот нужного типа для удовлетворения потребностей человека или животного и насколько хорошо эти аминокислоты усваиваются.

Определение качества белка важно для многих целей, в том числе для понимания того, сколько определенного белка может потребоваться, какой источник белков предпочтителен в определенных условиях (например, при восстановлении после болезни или интенсивных длительных занятий спортом) и какие белки можно сочетать, чтобы компенсировать их низкое качество. Кроме того, если потребление белка по какой-то причине ограничено, то оптимальным будет выбор более качественного белка.

Лучший метод «вчерашнего дня»

В начале девяностых годов Управление по контролю качества пищевых продуктов и лекарственных средств США (FDA) и Продовольственная и сельскохозяйственная организация ООН / Всемирная организация здравоохранения (FAO/ВОЗ) в качестве стандарта оценки качества белка утвердили аминокислотный коэффициент усвояемости белков (Protein Digestibility-Corrected Amino Acid Score, PDCAAS, произносится как «пи-ди-каас»).

В настоящее время PDCAAS остается передовым методом для определения качества белка. В основе этого способа, как и других методик, лежит мнение о том, что качество белка можно наилучшим образом оценить, изучая потребности человека в аминокислотах и его способность к их усвоению. Однако одним из недостатков метода является то, что он основан на исследованиях, проведенных с участием крыс. И это лишь одна из причин того, почему ученые, работающие в пищевой отрасли, и соответствующие регулирующие органы стремятся внедрить новый метод.

Недостатки PDCAAS

Для пищевого белка значение PDCAAS рассчитывается путем сравнения его аминокислотного состава с эталонным образцом, который приблизительно отражает пищевые потребности человека. Каждая аминокислота, содержащаяся в белке, оценивается по этой схеме, затем эта предварительная оценка корректируется в соответствии с доступностью для пищеварения. Аминокислота с самым низким коэффициентом PDCAAS и дает нам окончательное значение для белка. Животные белки, в частности молочные, в этой системе получают самые высокие баллы, тогда как другие белки (содержащиеся в рисе или зерновых) характеризуются гораздо более низкой оценкой.

Поскольку белок содержит азот, PDCAAS позволяет определить количество азота, вошедшего в рацион, по отношению к выделенному количеству. Но одна из проблем заключается в том, что коэффициент не учитывает микробное влияние на количество выделяемого азота и поэтому может стать причиной неточной оценки доступности аминокислот.

В качестве эталонного образца PDCAAS использует структуру потребности в аминокислотах у детей дошкольного возраста, определенную в начале восьмидесятых годов в результате исследования с участием небольшой группы людей, восстанавливающихся после недоедания, а не с участием более типичных или репрезентативных групп населения. Кроме того, коэффициент не учитывает антипитательные факторы, которые могут отрицательно влиять на усвоение аминокислот.

Однако одним из наиболее очевидных недостатков является проблема усечения значений. PDCAAS предполагает, что любое значение, превышающее 100 %, является неприменимым и не будет принято организмом. Вследствие этого все значения усекаются до 1. Однако это не позволяет нам верно оценить разницу между белками. Например, согласно PDCAAS, молочный белок оценивается в 1,3 балла, поэтому его значение усекается до 1, при этом оценка соевого белка составляет около 0,97 балла и тоже округляется до 1, вследствие чего их качество уравнивается. То есть усечение не позволяет нам разделить отдельные белки для более глубокого изучения.

Передовой метод завтрашнего дня

В 2011 году FAO провела совещание для обзора методов оценки качества белка с учетом трех основных целей:

• понять, по-прежнему ли PDCAAS является лучшим доступным методом оценки качества белка,
• изучить рекомендации в отношении потенциальных альтернатив,
• определить необходимые направления исследований.

В 2013 году организацией была рекомендована новая методология определения качества белка с формулировкой «предпочтительный лучший метод»: аминокислотное число незаменимых аминокислот с учетом их усвояемости (Digestible Indispensable Amino Acid Score, DIAAS).

Председатель консультативного совещания экспертов FAO Пол Моган (Paul Moughan) объяснил, в чем заключается сущность этого изменения и каковы его основные преимущества: «Рекомендация использования метода DIAAS в качестве стандарта — это радикальное изменение, которое в конечном итоге обеспечит точную оценку количества аминокислот, поглощаемых организмом, и соответствия конкретного источника белка потребностям человека в аминокислотах и азоте. Такая оценка станет важным источником информации для лиц, принимающих решения о том, какие продукты должны входить в экологически безопасный рациона питания для растущего мирового населения».

Чем же DIAAS лучше, чем PDCAAS? Во-первых, его разработка основывалась на исследованиях, проведенных с участием свиней, строение организма которых физиологически более приближено к человеческому по сравнению с крысами. Во-вторых, он оценивает не переваримость по всему пищеварительному тракту, а всасывание в подвздошной кишке, и именно незаменимых аминокислот, а не всего белка. В качестве эталонного образца используется структура потребности в аминокислотах ребенка более старшего возраста (по сравнению с двухлетним ребенком для PDСAAS). Более того, в DIAAS не применяется усечение значений: различия в белковой ценности у белков разных типов действительно видны. Например, сывороточный протеин оценивается в 1,25 балла, белок сои — в 0,98 балла, а белок гороха — в 0,93 балла, что отражает разницу в качестве белка.

Отсутствие идеального метода

Разработка DIAAS — это безусловный прогресс. Но и этот метод не безупречен. Хотя DIAAS и использует потребности более старшего ребенка в качестве эталонного образца, было бы особенно полезно использовать значения, определенные для конкретных групп населения, включая подростков, мужчин, женщин, беременных женщин и пожилых людей. Существуют дополнительные сложности, связанные с работой на экспериментальной животной модели, включающие этические и экономические проблемы. Кроме того, из-за ограниченного количества белков, протестированных с помощью DIAAS, для того, чтобы эффективно использовать этот метод как предпочтительный лучший, нужна его доработка.

DIAAS, однако, позволяет нам анализировать переваримость аминокислот, рассматривая каждую из них, как отдельное питательное вещество. Хотя смешанная диета всегда является наилучшим вариантом, коэффициент DIAAS помогает определить, какие источники белка следует использовать при определенных обстоятельствах, например для людей старшего возраста с пониженным аппетитом или спортсменов, которые хотят восстановиться после интенсивных тренировок.

По мере того как население растет и стареет, качество белка приобретает все большее значение, поскольку мы стремимся накормить больше людей и дольше поддерживать их здоровье.

Автор статьи: Линдси Ормонд (Lindsey Ormond), владелец LO Health Solutions.

Источник: Arla Foods Ingredients.

Back to articles-page

Усвояемость пищевых веществ и использование их организмом

Попадая в организм человека, пища проходит долгий путь: ее обрабатывают пищеварительные желудочные соки, поджелудочная железа, желчь из желчного пузыря. Достигнув кишечника, переработанная пища расщепляется на простые вещества, которые затем всасываются в кровь через стенки кишечника. В итоге полезными для организма будут те вещества, которые поступили в кровь, то есть достигли конечного результата.

От чего зависит усвояемость пищи? Решением этого вопроса занимаются многие диетологи и врачи. Ведь от того насколько больше усвоит организм пищи, тем полезнее она станет для человека. Прежде всего, усвояемость пищи зависит от состояния пищеварительной системы самого человека, от состава пищи и кулинарной обработки. При составлении питания нужно учитывать возрастные особенности, рацион здорового и больного человека, способы и методы кулинарной обработки, чтобы как можно больше важных элементов удалось сохранить и донести до организма.

Усвояемость жиров животного и растительного происхождения, углеводов и белков происходит неодинаково. Так, хорошо усваиваются углеводы и жиры в любом составе пищи. А белок растительного происхождения усваивается хуже, чем белок животных. Этому есть объяснение, в растительных продуктах имеется клетчатка, которая пройдя по пищеварительному тракту, выводится почти в неизменном виде. Кстати, поэтому рекомендуют, есть много растительных продуктов для снижения веса, ощущение наполненности желудка есть, но потом все выходит, не изменяясь под воздействием желудочного сока.

Известно, что белки в мясе, молоке, рыбе, яйцах усваивается почти полностью, на 96-98%, а белки растительного происхождения на 70-75%, еще меньше усваивается белок пшена – на 60-65%. Но, как правило, человек питается смешанной пищей, в которой есть и белки животного, и белки растительного происхождения. Поэтому в среднем усвояемость продуктов составляет для здорового человека около 85%. Замечено, что добавление к животным белкам овощей усиливает и повышает усвояемость продуктов, поскольку наличие в овощах экстрактивных веществ, витаминов усиливает выделение желудочного сока, что приводит к увеличению процента усвояемости пищи.

Но важно соблюдать и соотношение белков, жиров и углеводов. В пище перенасыщенной жиром усвояемость белка снижается. Особенно это заметно проявляется в детском питании. Лучшее соотношение белка, жира и углеводов: 1:1:4. В питании для взрослых подмечено, что преобладание жира над белком и со снижением углеводов, уменьшается усвояемость белка.

Для лучшей доставки всех питательных элементов в организм человека огромную роль играет кулинарная обработка пищи и ее внешний вид. Длительная тепловая обработка снижает уровень некоторых питательных веществ. Подготовка продуктов также важна для усвояемости пищи. Так, рубленое мясо легче и быстрее проходит по пищеварительному тракту, а жареное мясо крупным куском дольше остается в желудке, картофельное пюре быстрее усваивается, а жареный картофель дольше. Растительные продукты, особенно богатые клетчаткой долго продвигаются по путям переваривая пищи, но в то же время и полное отсутствие клетчатки негативно сказывается на работе кишечника.

Красиво оформленная пища всегда вызывает дополнительный аппетит, при этом происходит усиленное выделение пищеварительных соков, что приводит к правильному перевариванию пищи. Ведь попадая в желудок, там уже есть все условия для переваривания. Хорошо действуют на выделение пищеварительных соков мясные бульоны, овощи, приправы.

Усвояемость белков зерновых продуктов

Продукты питания. 2019 июн; 8 (6): 199.

Департамент пищевых наук, Университет Гвельфа, Гвельф, ON N1G 2W1, Канада; ac.hpleugou@eyoji; Тел .: + 1-519-824-4120 (доб.52470)

Поступила 05.05.2019; Принято 3 июня 2019 г.

Лицензиат MDPI, Базель, Швейцария. Эта статья представляет собой статью в открытом доступе, распространяемую в соответствии с условиями лицензии Creative Commons Attribution (CC BY) (http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/). Эта статья цитировалась другими статьями в PMC. .

Abstract

Усвояемость белков в настоящее время является актуальной темой исследований и представляет большой интерес для пищевой промышленности. Для описания качества белка были разработаны различные методы оценки. Показатели протеина злаков обычно низкие из-за неоптимального аминокислотного профиля и низкой усвояемости протеина. Усвояемость белка является результатом как внешних, так и внутренних факторов. Примерами внешних факторов являются физическая недоступность из-за захвата, например, интактными клеточными структурами и наличие факторов, препятствующих питанию.Основными внутренними факторами являются аминокислотная последовательность белков, а также сворачивание и сшивание белков. Обработка пищевых продуктов обычно направлена ​​на повышение общей усвояемости за счет воздействия на эти внешние и внутренние факторы. Однако в случае белков переработка может в конечном итоге также привести к снижению усвояемости. В этом обзоре обсуждается переваривание и усвояемость белков с акцентом на белки (псевдо) злаков.

Ключевые слова: усвояемость белка , зерновые, псевдозерновые, переработка, факторы антипитания

1.Введение

Белки в изобилии присутствуют во всех живых клетках и, как таковые, являются жизненно важной частью нашего рациона. Чтобы пищевые белки можно было использовать в организме человека после приема внутрь, их необходимо гидролизовать до их основных строительных блоков, то есть аминокислот или небольших пептидов. Таким образом, желудочно-кишечный тракт человека обладает набором ферментов гидролиза белка или пептидаз. Физиологические роли белков очень разнообразны и варьируются от функционирования в качестве молекул-хранителей чистого азота и обеспечения способности строить структуру до катализирования множества реакций в качестве метаболически активных ферментов или использования в качестве переносчиков для плохо растворимых или физиологически нестабильных компонентов [1].Белки, которые обладают функцией накопления, обычно содержат больше щелочных аминокислот (например, аргинина, лизина и гистидина), поскольку они более богаты азотом.

Принято считать, что девять из двадцати встречающихся в природе аминокислот являются незаменимыми или незаменимыми аминокислотами. Эти аминокислоты, т. Е. Гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин, не могут быть синтезированы животным организмом из материалов, обычно доступных клеткам, со скоростью, соизмеримой с требованиями нормального роста [ 2] и поэтому должны быть частью здорового сбалансированного питания.Однако список незаменимых аминокислот подвергается некоторой критике [2]. Кроме того, Продовольственная и сельскохозяйственная организация (ФАО) рекомендует рассматривать пищевые аминокислоты как отдельные питательные вещества. Таким образом, по возможности, данные для усвояемых или биодоступных аминокислот должны быть указаны в таблицах пищевых продуктов на основе отдельных аминокислот [3]. Аминокислотные профили могут быть определены с использованием хроматографических методов, основанных либо на ионном обмене, либо на различиях полярности между аминокислотами [4].

В своем нативном состоянии белки обычно свернуты в определенной конформации, определяемой уникальным аминокислотным составом белка. Эта плотно сложенная структура препятствует усвояемости белка. Кроме того, белки часто встречаются в супрамолекулярных структурах, таких как белковые тельца [5,6], и / или физически заключены в клеточных структурах [7]. Это супрамолекулярное структурирование дополнительно ограничивает доступ гидролитических ферментов к их субстратам.

Обработка пищевых продуктов служит нескольким целям, таким как обеспечение безопасности пищевых продуктов, продление срока хранения и повышение усвояемости.В условиях, когда существуют ограничения на количество перевариваемой пищи, например, из-за нехватки, легкое и практически полное переваривание и усвоение питательных веществ пищи имеет первостепенное значение. Чтобы проиллюстрировать роль выбора ингредиентов и их обработки в определении усвояемости пищи, можно сравнить усвояемость белков в рационах питания из развивающихся и развитых стран. Традиционные диеты в развивающихся странах обычно имеют усвояемость белка от 54 до 78%, тогда как в развитых странах, таких как диеты в Северной Америке, усвояемость белка приближается к 90% или даже превышает их [8].Причины более низкой усвояемости пищи в развивающихся странах — это использование менее очищенных ингредиентов и менее обширная переработка. Обработка пищевых продуктов запускает (обычно деструктивные) изменения в молекулярных и надмолекулярных структурах, чтобы позволить пищеварительным ферментам получить более легкий доступ к питательным веществам / биополимерам, тем самым улучшая усвояемость пищи. В контексте белка обработка пищи обычно приводит к раскрытию белка. Действительно, нагревание, воздействие сильных кислотных и / или щелочных условий и присутствие органических молекул и эмульгаторов обычно приводит к конформационным изменениям и, если они достаточно серьезны, даже к необратимой потере сворачивания белка или расщепления молекул.Денатурация открывает структуру белка, делая его более доступным для гидролитических ферментов и, следовательно, увеличивает перевариваемость белка. Однако в то же время денатурация белка также обнажает гидрофобные участки белков, которые в противном случае защищены от водной среды. Гидрофобный эффект, параллельный другим взаимодействиям, которые внезапно активируются из-за конформационных изменений, в конечном итоге приведет к агрегации белка и снижению усвояемости [9].

В этом обзоре дается общее описание оценки качества белковой пищи и переваривания белков перед тем, как углубиться в перевариваемость белков зерновых, псевдозерновых и их продуктов.После оценки влияния процессинга на усвояемость ((псевдо) зерновых) белков, обсуждается роль неперевариваемых пептидов при глютеновой болезни перед тем, как в заключение остановиться на нескольких приоритетах будущих исследований.

2. Протеиновые продукты

Белковые продукты характеризуются высоким содержанием высококачественных белков. Типичные белковые продукты — это мясо, бобы и молочные продукты. Каждый из них имеет аминокислотный профиль, богатый аминокислотами, которые считаются незаменимыми / незаменимыми [2].Продукты животного происхождения обычно содержат незаменимые аминокислоты в соотношениях, необходимых для поддержания роста и метаболических процессов в организме человека, в то время как источники протеина растительного происхождения обычно имеют неоптимальные уровни и соотношения незаменимых аминокислот. Однако качество белка должно учитывать не только аминокислотный состав, но также усвояемость и абсорбцию продуцируемых продуктов гидролиза в желудочно-кишечном тракте человека. Например, возможно, что белок имеет очень хороший аминокислотный профиль, но не может хорошо перевариваться и / или всасываться.Для политиков при выработке рекомендаций по потребностям в белке следует учитывать оба фактора, то есть аминокислотный состав и усвояемость. Хорошо установленное существенное различие в питательной ценности белков из разных источников [10] было обнаружено с помощью ряда методов оценки качества белков. Одним из наиболее популярных методов оценки является оценка аминокислот с поправкой на усвояемость белков (PDCAAS) [10,11]. PDCAAS рассчитывается как:

PDCAAS = мг ограничивающей аминокислоты в 1 г исследуемого протеина мг той же аминокислоты в 1 г эталонного протеина × истинная перевариваемость кала

Молоко, содержащее адекватные уровни и соотношения всех девяти незаменимых аминокислот и имеющее высокий уровень усвояемость протеина была оценена как максимум 1 PDCAAS.0 [12]. Яйца — это еще одна белковая пища, которая получила максимальное количество PDCAAS. Соя и говядина имеют значения 0,91 и 0,92 соответственно, в то время как пшеница с дефицитом незаменимых аминокислот, таких как лизин, имеет PDCAAS только 0,42. Большинство белков злаков действительно считаются неполными источниками белка из-за их более низкого аминокислотного профиля по сравнению с продуктами животного происхождения [13,14]. Сорго имеет несколько лучший аминокислотный профиль, но белки сорго плохо усваиваются, что ограничивает биодоступность его аминокислот [6].Сообщалось о PDCAAS до 0,20 для сорго [15]. Более поздняя оценка качества протеина — это оценка усвояемых незаменимых аминокислот (DIAAS), которая сравнивает содержание всех усваиваемых незаменимых аминокислот в протеине с уровнем этих усвояемых аминокислот в эталонном протеине. Эталонный белок имеет незаменимую аминокислотную последовательность, аналогичную профилю, необходимому для ребенка от 0,5 до 3 лет. Эта новая оценка считается более высокой, чем PDCAAS, поскольку она использует истинную перевариваемость подвздошной кишки вместо фекальной перевариваемости белков.Аминокислоты, пептиды и белки, которые не всасываются в тонком кишечнике, попадают в толстую кишку, где они метаболизируются микробиотой. Более того, усечение PDCAAS до 1.0 означает, что отбрасывается важная информация о белках с высоким содержанием питательных веществ. DIAAS рассчитывается следующим образом:

DIAAS = 100 × мг легкоусвояемых диетических незаменимых АК в 1 г диетического протеина мг той же незаменимой диетической АК в 1 г эталонного белка

Незаменимая аминокислота в уравнении DIAAS — это аминокислота с самым низким эталонным соотношением [16 ].Значения DIAAS для различных (вареных) злаков и псевдоцернов (коричневый рис (DIAAS — 42, первая ограничивающая аминокислота — лизин), полированный рис (37, лизин), гречка (68, серосодержащие аминокислоты), овес (43, лизин), просо (7, лизин), просо (10, лизин), татарская гречка (47, серосодержащие аминокислоты) и цельнозерновая крупа (20, лизин)) показывают, что ни один из злаков не может считаться хорошим источник белка [16]. Для сравнения: цельное молоко, сваренные вкрутую яйца и куриная грудка имеют оценки DIAAS 114, 113 и 108 соответственно [17].Для более подробного обзора применимости и ценности оценки DIAAS, читатель может быть отослан к обзору Marinangeli и House [17].

3. Переваривание белков

Во время пищеварения белки гидролизуются до (небольших) пептидов и, в конечном итоге, аминокислот, которые затем могут быть легко усвоены человеческим организмом. Ферменты, участвующие в этом процессе, называются пептидазами. Пептидазы человека обнаруживаются в желудке, поджелудочной железе и тонком кишечнике. После гидролиза небольшие пептиды и аминокислоты должны быстро и эффективно абсорбироваться энтероцитами тонкого кишечника.Поглощение пептидов в кишечнике человека подробно рассмотрено Лундквистом и Артурссоном [18] и выходит за рамки данной рукописи.

В таблице Nutrition Facts, опубликованной Health Canada [19], не указаны дневные процентные значения белков, поскольку большинство канадцев получают достаточное количество белка с пищей, и поэтому дефицит белка в рационе не считается проблемой для здоровья в Канаде. Кроме того, усвоение пищевых белков считается высокоэффективным [20].Исследования показали, что аминокислоты попадают в кровь примерно через 10-20 минут после приема отдельных аминокислот или изолированных белков. Для неповрежденных белков, содержащихся в пищевых продуктах, например, в составе говядины, яиц или молочных продуктов, может потребоваться более 2 часов, чтобы аминокислоты попали в кровь [3]. Однако для некоторых специфических западных субпопуляций, таких как пожилые люди, обогащение пищевых продуктов белками может быть желательным для поддержания мышечной массы и функционирования [21,22,23,24].

Как правило, в желудочно-кишечном тракте можно выделить три разные фазы переваривания белка [20]:

— Фаза желудка: основная гидролизующая активность белка в желудке проистекает из двух разных типов пепсина, которые активируются в условиях кислого pH. Первоначальные продукты гидролиза — это довольно крупные полипептиды, несколько более мелких пептидов и даже некоторые свободные аминокислоты. Однако было обнаружено, что эта фаза переваривания белка не имеет решающего значения, поскольку люди, у которых удалили желудок, все еще могут переваривать и усваивать белок, поступающий с пищей.

— Фаза поджелудочной железы: в этой гораздо более важной фазе переваривания белка используется смесь протеолитических ферментов, вырабатываемых поджелудочной железой, таких как трипсин, химотрипсин, эластаза и карбоксипептидаза A и B. Получающиеся продукты гидролиза представляют собой гетерогенную смесь небольших олигопептиды и свободные аминокислоты. На этой фазе pH повышен, следовательно, желудочные пептидазы инактивируются. Трипсин, химотрипсин и эластаза — эндопептидазы, расщепляющие пептидные связи в середине аминокислотной цепи.Каждый из этих ферментов распознает очень специфические аминокислоты по первичной структуре своих субстратов. Карбоксипептидазы, с другой стороны, представляют собой экзопептидазы, которые удаляют отдельные аминокислоты с С-концевого конца своих субстратов [25,26]. Каталитическая комплементарность этих пяти основных пептидаз поджелудочной железы обеспечивает правильный гидролиз белков до свободных аминокислот и олигопептидов.

— Фаза тонкой кишки: в мембране щеточной каймы тонкой кишки присутствует аминопептидаза N, которая гидролизует короткие олигопептиды путем последовательного удаления N-концевых аминокислот.Ферменты в этой щеточной кайме кишечника проявляют высокую специфичность в отношении пролин-содержащих пептидов. Ферменты поджелудочной железы действительно не способны гидролизовать пептидные связи, в которых участвует пролин. Помимо этих аминопептидаз, обнаружено несколько металлоэндопептидаз, которые могут полностью гидролизовать белки до составляющих их аминокислот. Тощая кишка, средняя часть тонкой кишки, является горячей точкой для всасывания аминокислот. Исследования также показали, что фазу тощей кишки с ее пептидазами щеточной каймы не следует упускать из виду при разработке процесса пищеварения in vitro для точного определения биодоступности и биодоступности пищевых пептидов [27].Эта последняя часть была завершена после скармливания различных смесей молочного белка двум различным процедурам in vitro. Пептиды, полученные из этих моделей, впоследствии вводили в систему, которая содержала эти пептидазы щеточной каймы тощей кишки. После методов in vitro пептиды и достигаемая степень гидролиза несколько различались. После обработки пептидазой щеточной каймы различия в степени гидролиза исчезли [27]. Однако большинство современных методов тестирования усвояемости in vitro не учитывают эти пептидазы щеточной каймы [28,29,30].

Белки, пептиды и даже свободные аминокислоты, которые не были переварены и абсорбированы в тонком кишечнике, в конечном итоге попадают в толстый кишечник, где они будут ферментироваться микробиотой кишечника. Обычными реакциями преобразования белка, которые происходят в толстом кишечнике, являются дезаминирование и декарбоксилирование, что в конечном итоге приводит к образованию короткоцепочечных жирных кислот и аминов [31]. Эти продукты реакции, в свою очередь, будут запускать множество различных биологических реакций, таких как модуляция воспаления и передача сигнала [31].Помимо перечисленных выше ферментов, условия pH, также меняющиеся во всем желудочно-кишечном тракте, будут играть ключевую роль в переваривании белка. Многие белки теряют свою структуру в кислой среде желудка, что способствует гидролизу белков [32].

4. Усвояемость белков

Перевариваемость белков зависит от факторов, которые могут быть как внутренними, так и внешними по отношению к белку. Внутренние факторы включают аминокислотный профиль белка, а также фолдинг и сшивание белка.К внешним факторам относятся pH, температура и условия ионной силы, присутствие вторичных молекул, таких как эмульгаторы, и факторы, препятствующие питанию. Обработка пищевых продуктов оказывает существенное влияние на эти факторы и, следовательно, на усвояемость белка. Далее будут рассмотрены внутренние и внешние факторы, влияющие на различия в перевариваемости белков, а также влияние обработки на перевариваемость зерновых белков. Кроме того, как внутренние, так и внешние факторы могут зависеть от условий выращивания (например,ж., засуха и тепловой стресс) в процессе развития растений [33]. Однако предуборочные параметры, влияющие на перевариваемость растительных белков, выходят за рамки данной рукописи.

4.1. Внутренние факторы

Пептидазы часто проявляют высокую специфичность в отношении гидролиза пептидных связей, соседствующих с конкретным типом аминокислот. Аминокислотные профили белков, следовательно, определяют восприимчивость белка к гидролизу специфическими пептидазами. Кроме того, эти аминокислоты и пептидные связи должны быть легко доступны для пептидаз.Богатые пролином участки белковых последовательностей обычно снижают гибкость белковой цепи и известны своей высокой устойчивостью к гидролизу пептидазой. Например, для белков глютена характерен высокий уровень пролина, что является одной из причин его ограниченной усвояемости. Плотный сворачивание белка или агрегация белка обычно ограничивают доступ к пептидной цепи и, следовательно, замедляют гидролиз. Факторы, влияющие на растворимость белка, также влияют на усвояемость белка.Мартинес-Веласко и его коллеги [34], изучая перевариваемость белков кукурузных лепешек при хранении, описали отрицательную корреляцию между перевариваемостью белков и уровнем вторичных бета-конформаций (т. Е. Конформаций с бета-листом и бета-поворотом) [34 ]. Ограниченная усвояемость этих вторичных структур объяснялась их высокой гидрофобностью. Было показано, что структуры бета-листа и бета-витка играют решающую роль в формировании вязкоупругого теста из пшеничной муки [35].На более высоком структурном уровне сшивание внутри и между отдельными белками резко влияет на перевариваемость белков. Гейгер и Харрис [36] изучали усвояемость белка шерсти пепсином. Белок шерсти характеризуется плотной сетчатой ​​структурой пептидных цепей, которые соединены дисульфидными поперечными связями. Восстановление этих дисульфидных мостиков с последующим (частичным) повторным окислением показало, что усвояемость этих образцов с низкой степенью сшивки была намного выше, чем у тех белков, которые были сшиты в большей степени.При выпечке хлеба образование дисулифидной связи играет решающую роль для вязкоупругости теста, способности удерживать газ и конечного качества хлеба [37,38].

4.2. Внешние факторы

Внешними факторами, снижающими перевариваемость белков, являются наличие факторов, препятствующих питанию, и физическое удержание, например, в клеточных структурах, которые защищают белки от пептидаз.

Наиболее хорошо описанными антипитательными факторами растений (и (псевдо) злаков), ограничивающими перевариваемость белков, являются ингибиторы протеаз (например,например, ингибиторы трипсина и химотрипсина), дубильные вещества и фитаты [8,39,40]. Гемагглютинины / лектины в бобовых и зерновых культурах, глюкозинолаты в белковых продуктах горчицы и канолы, госсипол в белковых продуктах из семян хлопка, сапонины в бобовых, овсе и чае, а также основания урикогенных нуклеиновых кислот в белковых продуктах дрожжей — это еще несколько примеров [8,41]. Лектины, то есть некаталитические сахаросвязывающие белки, препятствуют гидролизу белков и сами известны своей высокой устойчивостью к протеолизу и стабильностью в широком диапазоне pH [41,42].Следовательно, их можно найти как в свежих, так и в обработанных продуктах, которые мы перевариваем ежедневно. Хотя лектины традиционно ассоциируются с пищевыми отравлениями, в последнее время все большее распространение получает взгляд на лектины как на биологически активные белки в продуктах питания и кормах [42].

Ингибиторы пептидазы, такие как ингибиторы трипсина и химотрипсина, также являются белками, но гораздо более чувствительны к температурным воздействиям и гидролитическим условиям в желудочно-кишечном тракте [40]. Ингибиторы (химо) трипсина снижают перевариваемость белка за счет инактивации (химо) трипсина, двух наиболее важных пептидаз в желудочно-кишечном тракте.Однако в случае ингибиторов трипсина простой тепловой обработки часто бывает достаточно, чтобы инактивировать эти антипитательные факторы. Ингибиторы трипсина имеют белковую природу, что означает, что они могут быть относительно легко инактивированы тепловой обработкой, инфракрасным излучением, кипячением, шелушением и т. Д. Однако Клементе и его коллеги [43] обнаружили, что значительная часть активности ингибитора трипсина была термостойкой. .

Термостойкие антипитательные факторы, наоборот, представляют собой, например, танины [4] и фитаты [41,44].Танины — это природные водорастворимые полифенолы, которые образуют комплексы и осаждаются с белками в водной среде. Взаимодействуя с белками (пептидазы и белковые субстраты) и минералами, дубильные вещества снижают гидролитическую активность в пище [41]. Некоторые дубильные вещества легко гидролизуются в кислотных или щелочных условиях или под действием ферментов. Конденсированные танины, напротив, представляют собой полимеризованные молекулы, которые очень устойчивы к гидролизу [8]. Конденсированные танины — это преобладающий тип танинов, содержащихся в нашей пище.Танины в большом количестве присутствуют в сорго, просе, различных видах фасоли и горохе. Поскольку термическая обработка не влияет на концентрацию танинов, были разработаны альтернативные технологические способы снижения содержания дубильных веществ, включая шелушение, замачивание, добавление химикатов и проращивание [8,45].

Фитиновая кислота или фитаты в природе встречаются в растениях и известны своей способностью связывать металлы. В растениях фитаты действуют как минеральный источник во время прорастания. В желудочно-кишечном тракте людей и животных фитат связывает важные минералы, делая их менее биодоступными.Фитат влияет на перевариваемость белка, конкурируя за минеральные кофакторы, необходимые пептидазам для активности и прямого взаимодействия с белком. Содержание фитата может быть уменьшено путем экструзии (высокая температура, обработка с высоким сдвигом), в то время как классическая термообработка не влияет на уровень фитата [41,44]. Кроме того, тепловая обработка инактивирует фитазы, ферменты, которые, как известно, гидролизуют фитат. В зерновых культурах, таких как рис, пшеница и просо, фитат преимущественно находится во внешних слоях ядра, которые обычно удаляются в процессе измельчения.У кукурузы, наоборот, фитат находится в эндосперме [46].

Пищевые волокна также связаны с затрудненным гидролизом белка. Однако влияние пищевых волокон может быть чисто физическим, т.е. за счет увеличения вязкости содержимого желудочно-кишечного тракта гидролитические ферменты могут не так быстро диффундировать к своим субстратам и получить доступ к ним [47].

Для более полного обзора антипитательных факторов, которые влияют на активность пептидазы, читатели любезно отсылаем к превосходному обзору Гилани и его коллег [8].

4.3. Эффект обработки

В общем, обработка пищевых продуктов предназначена для увеличения питательной ценности пищевых продуктов, делая биополимеры более доступными для пищеварительных процессов [41]. В пищевых продуктах на растительной основе необходимо добиться желатинизации крахмала, разрушения клеточных стенок и инактивации токсичных и антипитательных факторов, чтобы обеспечить надлежащую экстракцию энергии и питательных веществ.

Что касается усвояемости белка, то очень ранние исследования показали, что сырой яичный белок плохо переваривается и вызывает серьезный желудочно-кишечный дискомфорт при употреблении [48].При переработке (в данном случае нагревании) усвояемость белков яичного белка значительно повысилась. Ранние исследования указали на анти-триптический фактор или особый химический состав белков, затрудняющий усвояемость белков. Из всех присутствующих различных белковых компонентов яичного белка фракция альбумина была идентифицирована как компонент с высокой степенью усвояемости. Сырой желток, напротив, хорошо переваривается и усваивается, и если при употреблении сырого желтка возникает желудочно-кишечный дискомфорт, его часто связывают с высоким содержанием жира в этой фракции [48].Более поздние исследования действительно подтвердили, что истинная перевариваемость вареных и сырых яичных белков в подвздошной кишке сильно различалась, то есть примерно 90% против 50% соответственно [49,50]. Тестирование in vitro специфических пептидаз показало, что овальбумин в сыром яичном белке переваривается незначительно или даже не переваривается, тогда как коагулированные при нагревании белки яичного белка гораздо более восприимчивы к перевариванию пепсином [50].

4.3.1. Уменьшение размера частиц и физическое разделение по размеру

Зерновые и псевдозерновые часто подвергаются измельчению или измельчению перед использованием в качестве ингредиентов в производстве пищевых продуктов.Во время этого процесса измельчения или измельчения клеточные структуры разрываются, и воздействие белковой матрицы на окружающую среду (и на гидролитические ферменты) увеличивается. Следовательно, чисто физические процессы уменьшения размера часто улучшают усвояемость белка.

Воздушная классификация зерновых фракций — дешевый и чистый метод получения фракций с различными физическими свойствами и химическим составом. Эти фракции обычно также различаются по функциональности и питательности.Например, воздушная классификация фракций отрубей дает по крайней мере некоторые фракции со значительно более высоким содержанием белка. Одна из этих фракций с более высоким содержанием белка, выделенная Ранхотрой и его коллегами [51], которая имела более высокое содержание белка, также имела лучший аминокислотный профиль, поскольку в этой фракции было измерено большее количество первой лимитирующей незаменимой аминокислоты лизина. Более того, очевидная перевариваемость белка этой фракции оказалась намного выше [51].

4.3.2. Термообработка и обработка под давлением

Усвояемость белков обычно улучшается за счет термической денатурации [32].В зависимости от серьезности лечения и типа белка белки могут либо потерять свою плотно сложенную структуру, что приводит к большей доступности пептидной цепи для гидролитических ферментов, либо агрегироваться. Пример повышения усвояемости за счет термической обработки имеет место при переработке бобов. Бобы часто подвергаются замачиванию и варке, процессам, которые, как обнаружили Барампама и Симард [52], улучшают усвояемость белка.

Однако разворачивание белков может в конечном итоге привести к образованию (плотных) агрегатов, ухудшающих усвояемость белка [53].Действительно, образование, например, дисульфидных связей между белками сорго во время термической обработки приводит к снижению усвояемости белка [54]. Исследования также показали, что потеря усвояемости в условиях in vitro была вызвана гидрофобными взаимодействиями между белками [54]. Таким образом, тепловая обработка оказывает противоречивое влияние на усвояемость белка. В то время как тепловая инактивация ингибиторов трипсина должна положительно влиять на показатели усвояемости белков, денатурация белка с последующей агрегацией, вызванной тепловой обработкой, снижает усвояемость белка [8].Интенсивные термические обработки могут в конечном итоге даже привести к ухудшению или деградации аминокислотных остатков [32].

Кроме того, pH, ионная сила и общий состав продукта будут определять влияние термической обработки на конфигурацию и усвояемость белка. Тепловая обработка в «правильных» условиях может способствовать рацемизации, реакциям Майяра или образованию дисульфидных мостиков и других ковалентных связей, таких как лизиноаланин (LAL, особенно стимулируется в щелочных условиях) и изопептидные связи [8,32,55].Щелочная / тепловая обработка индуцирует образование D-аминокислот в белках (рацемизация), что резко снижает качество белка (по оценке путем мониторинга роста крыс) [8]. Эти D-аминокислоты могут быть более восприимчивыми к определенным реакциям разложения, чем их аналоги L-аминокислот, но также препятствуют гидролизу белка и, следовательно, влияют на биодоступность незаменимых аминокислот. Макаронные изделия, обогащенные белками бобового или пшеничного глютена и высушенные при различных температурах, показали, что сушка при высоких температурах может привести к снижению биодоступности аминокислот.Структурные модификации белков, включая реакции Майяра, лежат в основе этой пониженной биодоступности [56]. Помимо образования дисульфидной связи, тепловая обработка богатой белком пищи также может запускать образование ковалентных изопептидных связей между лизином и глутаминовой или аспарагиновой кислотой. Хотя реакции приводят к чистому снижению содержания лизина, изопептидные связи, по-видимому, легко гидролизуются. Следовательно, образование изопептидной связи, вероятно, не влияет на биодоступность лизина.Однако чрезмерное сшивание через изопептидные связи может в конечном итоге снизить доступность белковой цепи для пищеварительных ферментов [32]. Другой тип ковалентных связей, которые образуются в щелочных условиях, — это связи LAL, образующиеся в зерновых продуктах, таких как твердые крендели [32,57]. Однако квази-защитный эффект образования изопептида на биодоступность лизина является исключением. Термическая обработка часто запускает реакции дериватизации с ε-аминогруппой в боковой цепи лизина.Это делает лизин недоступным в качестве незаменимой аминокислоты. Примерами молекул, с которыми может реагировать аминогруппа, являются восстанавливающие сахара, окисленные полифенолы и окисленные липиды. Доступное содержание лизина после обработки можно измерить с помощью 1-фтор-2,3-динитробензола [4].

Щелочная обработка при переработке зерновых не ограничивается образованием кренделя. Было показано, что во время производства кукурузных лепешек щелочная (тепловая) обработка кукурузы, также называемая никстамализацией, снижает усвояемость белка [34].

Обработка высоким гидростатическим давлением — это новая технология, которая в последнее время вызывает большой интерес как альтернатива тепловой пастеризации. Предварительная обработка образцов муки из злаков под высоким давлением перед использованием этой муки в выпечке практически не снизила усвояемость белка в полученных образцах хлеба. Возможным объяснением этого небольшого уменьшения (если таковое имеется) было образование белковой сети или внутри- / межмолекулярных дисульфидных мостиков [58]. Обработка давлением вызывает денатурацию белка, но степень денатурации сильно зависит от параметров обработки [59].Кроме того, приготовление под высоким давлением также приводит к разрушению антинутриентов, таких как фитаты, дубильные вещества и ингибиторы трипсина. Следовательно, можно найти исследования, описывающие как снижение, так и повышение перевариваемости белка. В то время как приготовление риса под высоким давлением, например, снижает усвояемость белка в большей степени, чем обычное приготовление [60], также сообщается, что приготовление под высоким давлением улучшает усвояемость белков вигнового гороха in vitro [61]. Более того, было доказано, что обработка под высоким давлением позволяет избежать или обратить вспять эффект снижения усвояемости варки на белки сорго [62].

4.3.3. Экструзия и вспучивание

Экструзия — это комбинированная термомеханическая обработка, которая изменяет химический, физический и пищевой профиль пищевых продуктов, и является распространенной техникой для производства закусок и продуктов из хлопьев для завтрака на основе злаков. Помимо использования технологии экструзии для производства закусок на основе злаков, ее также можно использовать для изменения свойств муки. Было показано, что экструзия значительно увеличивает усвояемость питательных веществ [28,63].Молекулярное расщепление и инактивация антипитательных факторов посредством физического / химического распада хорошо описаны [41,63]. Для фракций зерновых отрубей, например, экструзия использовалась для резкого снижения уровней / активности ингибиторов фитата, полифенола и трипсина [41]. Далин и Лоренц [64] изучали усвояемость in vitro (с использованием трипсина) экструдированной цельнозерновой муки из семи различных зерен, т. Е. Ржи, озимой пшеницы, киноа, кукурузы, проса и сорго с низким содержанием танинов и танинов.Их результаты показали, что усвояемость белков всех семи цельнозерновых муок может быть увеличена путем тщательного выбора условий процесса экструзии [64]. Аналогичное увеличение перевариваемости белка было отмечено Omosebi и его коллегами [63] после экструзионного приготовления детской смеси, состоящей из протеина кукурузы, концентрата соевого протеина и крахмала кассавы.

Вздутие — это метод, при котором зерна нагреваются в течение короткого времени в камере расширения при повышенном давлении.По истечении заданного времени камера открывается, и из-за внезапного падения давления вода в зернах мгновенно испаряется, что приводит к резкому расширению зерен. Хуанг и его коллеги [29] обнаружили, что вздутие живота улучшает усвояемость протеина воздушным зерном (ячмень, рис и пшеница). Однако они не наблюдали такого улучшения усвояемости протеина проса. Улучшение усвояемости объяснялось более открытой структурой воздушных зерен, повышающей доступность белков для пептидазной активности [29].Подобное увеличение перевариваемости белков наблюдали Ллопарт и Драго [65] после того, как посыпались сорго. Фрагментация клеточных стенок в эндосперме ядра здесь также обсуждалась как основная причина улучшенной перевариваемости. Напротив, в исследовании, проведенном Паркером и его коллегами, употребление сорго не повлияло на усвояемость белка сорго [66]. Похоже, что различия между сортами и условиями обработки играют важную роль в усвояемости белка.

4.3.4. Ферментация и прорастание

Во время прорастания и ферментации высвобождается или синтезируется множество гидролитических ферментов, которые разрушают факторы, препятствующие питанию (например,g., фитазы) или гидролизуют биополимеры (например, белки) [67]. Усвояемость белков проса можно повысить с помощью простых этапов обработки, таких как декортикация, проращивание, ферментация и пропаривание [54]. Во время обработки уровни антипитательных веществ снижаются, белки разрушаются, а экстрагируемость белков повышается [54]. Также было показано, что присутствие восстанавливающих агентов увеличивает перевариваемость белка за счет их действия на дисульфидные поперечные связи. Кроме того, усвояемость белка в различных семенах (хлебный орех, орех кешью и рифленая тыква) может быть улучшена путем варки и ферментации.В этих семенах присутствуют дубильные вещества, фитиновая кислота и ингибиторы трипсина, которые снижают усвояемость белка. После кипячения содержание танина существенно снижалось, а ферментация оказалась наиболее эффективным методом обработки для снижения активности ингибиторов фитиновой кислоты и трипсина [68]. Подобный эффект на перевариваемость белка был обнаружен Огодо и его коллегами [69] на ферментированной сорго муке. Эти исследователи предположили, что гидролитические ферменты могли превратить сильно нерастворимые запасные белки в более простые и растворимые продукты.Кроме того, падение pH во время ферментации может способствовать ферментативной активности пептидаз и повышать растворимость белка [69].

4.3.5. Гидролиз белков

Для увеличения функциональности белков (эмульгирующих, пенообразующих и / или гелеобразующих свойств) белки часто слегка гидролизуются до пептидов, которые все еще имеют относительно высокую молекулярную массу [70]. В конкретном случае белков молока гидролиз действительно увеличивал усвояемость белков in vitro [71].Аналогичный эффект наблюдался на растительных и зерновых белках. Купман и его коллеги [72] продемонстрировали, что переваривание протеиновых гидролизатов ускоряется по сравнению с интактным протеином. Кроме того, всасывание из кишечника ускоряется, что способствует более быстрому включению этих аминокислот в белок скелетных мышц [72].

4.3.6. Процесс выпечки хлеба

Выпечка хлеба — это сложная процедура, которая включает стадии гидратации, ферментации и нагревания, следовательно, комбинирование некоторых из вышеперечисленных стадий обработки.Ву и его коллеги [73] исследовали изменения усвояемости белка во время выпечки хлеба с использованием глютеновой и безглютеновой муки. Было показано, что усвояемость белка увеличивалась во время ферментации / расстойки, а во время выпечки она снова снижалась. Более того, те же исследователи [73] обнаружили, что скорость переваривания белка муки обратно коррелировала с общим содержанием полифенолов и пищевых волокон. Полифенолы, как полагают, связываются с участками узнавания пищеварительных ферментов и, как таковые, препятствуют реакции гидролиза.Кроме того, может происходить сшивание белков через полифенолы, что еще больше ограничивает перевариваемость белка [73].

Костекли и Карабая [40] изучали уровни активности ингибиторов трипсина и химотрипсина в зерновой муке, тесте и образцах хлеба. Поскольку хлеб является основным продуктом нашего повседневного рациона, информация об уровнях этих ингибиторов и их активности имеет решающее значение. Во время обработки активность ингибитора трипсина снижалась при ферментации и выпекании. Активность ингибитора химотрипсина, наоборот, увеличивалась в цельнозерновых продуктах во время ферментации [40].В отличие от очищенной пшеничной муки, в цельнозерновой муке, тесте и хлебе не было обнаружено активности ингибиторов трипсина. Возможным объяснением этого является комплексообразование между ингибиторами протеаз и компонентами отрубей, возможно, сложными полисахаридами, которые инактивируют ингибиторы трипсина [40].

Подавленная перевариваемость белков глютена после выпечки объясняется денатурацией белка. Замена пшеничной муки рисовой увеличивает усвояемость протеина печенья [74].Кроме того, с точки зрения улучшения пищевого профиля хлебобулочных изделий диверсификация используемых зерновых может привести к субоптимальному аминокислотному составу пшеницы [75,76].

5. Неперевариваемые белки

Некоторые специфические домены пищевых белков очень устойчивы к перевариванию, и даже предполагалось, что они способны преодолевать барьер слизистой оболочки кишечника. Предполагается, что эти пептиды либо полезны для здоровья человека (например, биоактивные пептиды), либо вызывают иммунный ответ (например, биоактивные пептиды).г., пищевая аллергия) [77,78,79].

Запасные белки (псевдо) злаков имеют более низкую усвояемость, чем животные белки. Например, протеины гречихи имеют низкую доступность для всасывания в желудочно-кишечном тракте. Плохая доступность белков гречихи вызвана высоким уровнем ингибиторов протеаз и дубильных веществ, а также низкой чувствительностью белков, особенно фракции альбумина, к протеолитической активности [39]. Кроме того, просо известно своим более низким уровнем усвояемости крахмала и белка по сравнению с другими злаками [30].Другой злак, сорго, выращиваемый преимущественно в полузасушливых тропических регионах, после влажного приготовления имеет очень плохую усвояемость белка. Плохая усвояемость белка как в сорго, так и в просе обусловлена ​​плотной внутренней структурой зерна, присутствием полифенолов и фитиновой кислоты, образованием дисульфидных и недисульфидных поперечных связей, гидрофобностью белка и изменениями вторичной структуры, которые были вызваны во время влажной варки [9 ]. Сшивание белков молекул кафирина в сорго и образование гидрофобных агрегатов паницина в просе, вероятно, являются основными факторами снижения перевариваемости белка [6,9].Белки Teff относительно хорошо усваиваются, но их усвояемость можно еще больше повысить, приготовив теффы в инъекции [80].

Белки пшеницы были связаны с рядом диетических расстройств. Самым известным заболеванием является глютеновая болезнь, заболевание, которое развивается у генетически предрасположенных людей после употребления в пищу злаков, содержащих глютен. Глиадины пшеницы и в меньшей степени глютенины с низким молекулярным весом несут иммуногенные пептиды [81]. Идентифицирован целый ряд этих пептидов α-глиадина, инициирующих глютеновую болезнь.Примерами некоторых из этих иммуногенных эпитопов являются глия-α9 (PFPQPQLPY) и глия-α20 (FRPQQPUPQ) [82]. Необычный аминокислотный состав (высокое содержание пролина и глютамина) в белках глютена препятствует полному перевариванию этих белков в желудочно-кишечном тракте. Хотя для большинства людей пептиды не вызывают никаких проблем, по оценкам, 1% мирового населения страдает целиакией [83], и у этих людей эти пептиды запускают каскад аутоиммунных реакций, которые приводят к серьезному поражению кишечника.Несколько исследователей пытались разработать решения для людей, страдающих целиакией. Один из этих исследованных решений включает предварительную обработку белка глютена смесями пептидаз (например, неспецифической эндопептидазы папайи и трех микробных пептидаз (лейцина-аминопептидаза Aspergillus oryzae, лейцина-аминопептидазы, Aspergillus melleus и -эндопептидазы 131 с аминокислотной активностью против гидропептидазы ). citrinum deutorlysin)) [84]. Эти пептидазы способны переваривать вышеупомянутые богатые пролином пептиды и, следовательно, снижать концентрацию иммуногенных пептидов.Другие стратегии включают создание сортов пшеницы, которые не вызывают эти желудочно-кишечные реакции [81], и целенаправленную переработку зерновых. Одним из таких новых злаков является тритордеум, гибрид твердых сортов пшеницы и дикого ячменя [85]. Было показано, что Tritordeum имеет меньшее количество иммуногенных эпитопов, чем обычная пшеница. Этот новый злак подходит для включения в рацион людей, которые хотят снизить потребление глютена, но не для людей, страдающих глютеновой болезнью, поскольку при пищеварении все еще образуются иммуногенные пептиды глютена [85].Процессинг оказывает большое влияние на физико-химические свойства глютена и, следовательно, влияет на пищеварительную стабильность и, следовательно, на антигенный потенциал белка [86]. Rahaman и его коллеги [86] обнаружили, что сдвиг сам по себе не влияет на перевариваемость белка, в то время как pH и температура существенно влияют на перевариваемость глютена и антигенные характеристики образующихся гидролизатов. При pH 3 глютен подвергается кислотному дезамидированию, что приводит к лучшему гидролизу белков, генерируя меньшие пептидные фракции с более низкой антигенностью [86,87].При нагревании белков они агрегируются, повышая устойчивость белков к перевариванию [86]

6. Outlook

Белки злаков и псевдозернов не считаются высококачественными из-за их неоптимального аминокислотного профиля и ограниченной перевариваемости белков. На перевариваемость белка часто влияет комбинация различных факторов, специфичных для исследуемого белка и / или окружающей его среды. Таким образом, усвояемость белков может регулироваться выборочной обработкой пищевых продуктов.Однако влияние обработки на перевариваемость белка не так уж и важно, и необходим жесткий контроль условий обработки. Более того, необходимость увеличения усвояемости белка в нашей общей западной диете вызывает сомнения, поскольку потребление белка обычно не является ограничивающим фактором в западной диете. Однако одним исключением и предметом внимания в этом контексте является пожилой сегмент западного населения, которому требуется адекватное потребление белка за счет (и даже обогащение белком) своего рациона для поддержания мышечной массы и функции [21,22,23, 24].При потреблении зерновых белков вызывает беспокойство неоптимальное соотношение аминокислот, которое не соответствует соотношению, которое человек должен потреблять для поддержания роста и здорового обмена веществ. Более диверсифицированное потребление зерновых и псевдозерновых, превосходящее традиционную диету с преобладанием пшеницы и кукурузы, может частично соответствовать этим субоптимальным соотношениям.

Благодарности

Автор выражает признательность NSERC за поддержку исследовательской программы в рамках программы Discovery (номер гранта RGPIN-2017-05213).

Финансирование

Исследование финансировалось программой NSERC Discovery, номер гранта RGPIN-2017-05213.

Конфликт интересов

Автор заявляет об отсутствии конфликта интересов.

Список литературы

2. Ридс П.Дж. Незаменимые и незаменимые аминокислоты для человека. J. Nutr. 2000; 130: 1835С – 1840С. DOI: 10.1093 / JN / 130.7.1835S. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 3. Паддон-Джонс Д., Кэмпбелл В. В., Жак П. Ф., Кричевский С. Б., Мур Л. Л., Родригес Н.Р., Ван Лун L.J.C. Белок и здоровое старение. Являюсь. J. Clin. Nutr. 2015; 101: 1339S – 1345S. DOI: 10.3945 / ajcn.114.084061. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 4. Нильсен С.С. Анализ пищевых продуктов. 5-е изд. Springer Nature; Бейзингсток, Великобритания: 2017. [Google Scholar] 5. Pernollet J.C. Белковые тела семян: ультраструктура, биохимия, биосинтез и деградация. Фитохимия. 1978; 17: 1473–1480. DOI: 10.1016 / S0031-9422 (00)-5. [CrossRef] [Google Scholar] 6. Дуоду К.Г., Тейлор Дж.Р.Н., Белтон П.С., Хамакер Б.R. Факторы, влияющие на усвояемость белка сорго. J. Cereal Sci. 2003. 38: 117–131. DOI: 10.1016 / S0733-5210 (03) 00016-X. [CrossRef] [Google Scholar] 7. Bhattarai R.R., Dhital S., Wu P., Chen X.D., Gidley M.J. Переваривание изолированных бобовых клеток на модели желудочно-двенадцатиперстной кишки: три механизма ограничивают гидролиз крахмала и белка. Food Funct. 2017; 8: 2573–2582. DOI: 10.1039 / C7FO00086C. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 8. Гилани Г.С., Сяо С.В., Кокелл К.А. Влияние антипитательных факторов в пищевых белках на усвояемость белка и биодоступность аминокислот, а также на качество белка.Br. J. Nutr. 2012; 108: 5315–5332. [PubMed] [Google Scholar] 9. Гулати П., Ли А., Холдинг Д., Сантра Д., Чжан Ю., Роуз Д. Дж. Нагревание снижает усвояемость протеина просо за счет образования гидрофобных агрегатов. J. Agric. Food Chem. 2017; 65: 1952–1959. DOI: 10.1021 / acs.jafc.6b05574. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 10. Шаафсма Г. Критерии и значение источников белка в рационе человека — оценка аминокислот с поправкой на усвояемость белка. J. Nutr. 2000; 130: 1865S – 1867S. DOI: 10,1093 / JN / 130.7.1865S. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 11. Сарвар Г. Метод оценки аминокислот с поправкой на усвояемость белков переоценивает качество белков, содержащих факторы, препятствующие питанию, и плохо усваиваемых белков, дополненных ограничивающими аминокислотами у крыс. J. Nutr. 1997; 127: 758–764. DOI: 10,1093 / JN / 127.5.758. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 13. Хамад А.М., Филдс М.Л. Оценка качества протеина и доступного лизина проросших и ферментированных злаков. J. Food Sci. 1979; 44: 456–459.DOI: 10.1111 / j.1365-2621.1979.tb03811.x. [CrossRef] [Google Scholar] 14. Шахин Н., Ислам С., Мунмун С., Мохидуззаман М., Лонгва Т. Профили аминокислот и количество легкоусвояемых незаменимых аминокислот белков из основных приоритетных пищевых продуктов в Бангладеш. Food Chem. 2016; 213: 83–89. DOI: 10.1016 / j.foodchem.2016.06.057. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 15. Boye J., Wijesinha-Bettoni R., Burlingame B. Оценка качества протеина через двадцать лет после внедрения метода оценки аминокислот с поправкой на усвояемость протеина.Br. J. Nutr. 2012; 108: S183 – S211. DOI: 10.1017 / S0007114512002309. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 16. Han F., Han F., Wang Y., Fan L., Song G., Chen X., Jiang P., Miao H., Han Y. Баллы усваиваемых незаменимых аминокислот в девяти приготовленных злаках. Br. J. Nutr. 2019; 121: 30–41. DOI: 10.1017 / S0007114518003033. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 17. Marinangeli C.P.F., House J.D. Потенциальное влияние количества усваиваемых незаменимых аминокислот как показателя качества белка на правила питания и здоровье.Nutr. Ред. 2017; 75: 658–667. DOI: 10,1093 / нутрит / nux025. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 18. Лундквист П., Артурссон П. Пероральное всасывание пептидов и наночастиц через кишечник человека: возможности, ограничения и исследования в тканях человека. Adv. Препарат Делив. Ред. 2016; 106: 256–276. DOI: 10.1016 / j.addr.2016.07.007. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 20. Эриксон Р.Х., Ким Ю.С. Переваривание и всасывание диетического белка. Анну. Rev. Med. 1990; 41: 133–139. DOI: 10.1146 / annurev.me.41.020190.001025. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 21. Мендонка Н., Хилл Т.Р., Гранич А., Дэвис К., Коллертон Дж., Мазерс Дж. К., Сирво М., Вриден В.Л., Сил С.Дж., Кирквуд Т. Потребление микронутриентов и источники пищи в очень старом возрасте: анализ исследования Newcastle 85+. Br. J. Nutr. 2016; 116: 751–761. DOI: 10.1017 / S0007114516002567. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 22. Круз-Джентофт А., Ланди Ф., Шнайдер С.М., Зунига К., Араи Х., Буари Ю., Чен Л.-К., Филдинг Р.А., Мартин Ф.C., Sieber J.-P.M.C. и др. Распространенность и вмешательства при саркопении у пожилых людей: систематический обзор. Отчет Международной инициативы по саркопении (EWGSOP и IWGS) Age Aging. 2014; 43: 748–759. DOI: 10,1093 / старение / afu115. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 23. Фульгони В.Л. Текущее потребление белка в Америке: анализ национального обследования здоровья и питания, 2003–2004 гг. Являюсь. J. Clin. Nutr. 2008; 87: 1554S – 1557S. DOI: 10.1093 / ajcn / 87.5.1554S. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 24.Нильссон А., Рохас Д.М., Кади Ф. Влияние соблюдения различных рекомендаций по потреблению белка на мышечную массу и физическую функцию у физически активных пожилых женщин. Питательные вещества. 2018; 10: 1156. DOI: 10.3390 / nu100. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 25. Auld D.S. Глава 289 — Карбоксипептидаза A. В: Rawlings N.D., Salvesen G., editors. Справочник протеолитических ферментов. Академическая пресса; Кембридж, Массачусетс, США: 2013. С. 1289–1301. [Google Scholar] 26. Aviles F.X., Vendrell J. Глава 296. Карбоксипептидаза B.В: Ролингс Н., Сальвесен Г., редакторы. Справочник протеолитических ферментов. Академическая пресса; Кембридж, Массачусетс, США: 2013. С. 1324–1329. [Google Scholar] 27. Пикариелло Г., Мираллес Б., Мамоне Г., Санчес-Ривера Л., Ресио И., Аддео Ф., Ферранти П. Роль пептидаз щеточной каймы кишечника в моделированном переваривании белков молока. Мол. Nutr. Food Res. 2015; 59: 948–956. DOI: 10.1002 / mnfr.201400856. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 28. Azzollini D., Derossi A., Fogliano V., Lakemond C.M.M., Severini C.Влияние рецептуры и условий процесса на микроструктуру, текстуру и усвояемость экструдированных закусок, богатых насекомыми. Иннов. Food Sci. Emerg. Technol. 2018; 45: 344–353. DOI: 10.1016 / j.ifset.2017.11.017. [CrossRef] [Google Scholar] 29. Хуанг Р., Пан X., Лв Дж., Чжун В., Ян Ф., Дуан Ф., Цзя Л. Влияние взрывного выдувания на пищевой состав и усвояемость зерна. Int. J. Food Prop.2018; 21: 2193–2204. DOI: 10.1080 / 102.2018.1514634. [CrossRef] [Google Scholar] 30. Корделино И.Г., Тил К., Инамдар Л., Викерс З., Марти А., Исмаил Б.П. Кулинарные качества, усвояемость и сенсорные свойства макарон из просо проса зависят от содержания амилозы и профиля проламина. LWT. 2019; 99: 1–7. DOI: 10.1016 / j.lwt.2018.09.035. [CrossRef] [Google Scholar] 31. Fan P., Li L., Rezaei A., Eslamfam S., Che D., Ma X. Метаболиты пищевых белков и пептидов кишечными микробами и их влияние на кишечник. Curr. Protein Pept. Sci. 2015; 16: 646–654. DOI: 10,2174 / 13816666150630133657. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 32.Swaisgood H.E., Catignani G.L. Усвояемость белков: методы оценки in vitro. Adv. Food Nutr. Res. 1991. 35: 185–236. [PubMed] [Google Scholar] 33. Импа С.М., Перумал Р., Бин С.Р., Джон Сунодж В.С., Джагадиш С.В.К. Дефицит воды и тепловой стресс вызывают изменения физико-химических характеристик зерна и микронутриентного состава сорго, выращиваемого в полевых условиях. J. Cereal Sci. 2019; 86: 124–131. DOI: 10.1016 / j.jcs.2019.01.013. [CrossRef] [Google Scholar] 34. Мартинес-Веласко А., Альварес-Рамирес Х., Родригес-Хуэзо Э., Мерас-Родригес М., Вернон-Картер Э.Дж., Лобато-Каллерос С. Влияние метода приготовления и времени хранения на усвояемость белков кукурузных лепешек in vitro. J. Cereal Sci. 2018; 84: 7–12. DOI: 10.1016 / j.jcs.2018.09.016. [CrossRef] [Google Scholar] 35. Веллнер Н., Миллс E.N.C., Браунси Г., Уилсон Р.Х., Браун Н., Фриман Дж., Хэлфорд Н.Г., Шьюри П.Р., Белтон П.С. Изменения вторичной структуры белка при деформации глютена изучали с помощью динамической инфракрасной спектроскопии с преобразованием Фурье.Биомакромолекулы. 2005; 6: 255–261. DOI: 10.1021 / bm049584d. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 36. Гейгер В. Б., Харрис М. Зависимость неперевариваемости белка шерсти от его полимерной структуры. J. Res. Natl. Бур. Стоять. 1942; 29: 271–277. DOI: 10.6028 / jres.029.013. [CrossRef] [Google Scholar] 37. Джой И.Дж., Лагрейн Б., Делькур Дж. А. Эндогенные окислительно-восстановительные агенты и ферменты, которые влияют на формирование белковой сети во время выпечки хлеба — обзор. J. Cereal Sci. 2009; 50: 1–10. DOI: 10.1016 / j.jcs.2009.04.002.[CrossRef] [Google Scholar] 38. Лагрейн Б., Тевиссен Б.Г., Брайс К., Делькур Дж. А. Влияние окислительно-восстановительных агентов на экстрагируемость белков глютена при выпечке хлеба. J. Agric. Food Chem. 2007. 55: 5320–5325. DOI: 10.1021 / jf070639n. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 39. Икеда К., Сакагути Т., Кусано Т., Ясумото К. Эндогенные факторы, влияющие на усвояемость белков гречихи. Cereal Chem. 1991; 68: 424–427. [Google Scholar] 40. Костекли М., Каракая С. Ингибиторы протеаз в различных видах муки и хлеба: влияние ферментации, выпечки и переваривания in vitro на активность ингибирования трипсина и химотрипсина.Food Chem. 2017; 224: 62–68. DOI: 10.1016 / j.foodchem.2016.12.048. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 41. Никмарам Н., Леонг С.Ю., Кубаа М., Чжу З., Барба Ф.Дж., Грейнер Р., Оэй И., Рухинеджад С. Влияние экструзии на антипитательные факторы пищевых продуктов: обзор. Контроль пищевых продуктов. 2017; 79: 62–73. DOI: 10.1016 / j.foodcont.2017.03.027. [CrossRef] [Google Scholar] 42. Мурамото К. Лектины как биоактивные белки в продуктах питания и кормах. Food Sci. Technol. Res. 2017; 23: 487–494. DOI: 10.3136 / fstr.23.487.[CrossRef] [Google Scholar] 43. Клементе А., Виоке Дж., Санчес-Виоке Р., Педроче Дж., Баутиста Дж., Миллан Ф. Факторы, влияющие на усвояемость белков альбуминов нута in vitro. J. Sci. Продовольственное сельское хозяйство. 2000. 80: 79–84. DOI: 10.1002 / (SICI) 1097-0010 (20000101) 80: 1 <79 :: AID-JSFA487> 3.0.CO; 2-4. [CrossRef] [Google Scholar] 44. Лалег К., Кассан Д., Баррон С., Прабхасанкар П., Микард В. Структурные, кулинарные, пищевые и антипитательные свойства макарон из 100% бобовых с высоким содержанием белка, без глютена.PLoS ONE. 2016; 11: e0160721. DOI: 10.1371 / journal.pone.0160721. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 45. Осман М.А.Влияние различных методов обработки на состав питательных веществ, антипитательные факторы и усвояемость белков in vitro фасоли Dolichos Lablab ( Lablab purpuresus (L) Sweet) Пакистан J. Nutr. 2007. 6: 299–303. DOI: 10.3923 / pjn.2007.299.303. [CrossRef] [Google Scholar] 46. Гупта Р.К., Ганголия С.С., Сингх Н.К. Снижение содержания фитиновой кислоты и увеличение биодоступных микроэлементов в зерновых культурах.J. Food Sci. Technol. 2013; 52: 676–684. DOI: 10.1007 / s13197-013-0978-у. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 47. Лин Ю., Чен К., Ту Д., Ю Х., Дай З., Шен К. Характеристика пищевых волокон из пшеничных отрубей (Triticum aestivum L.) и их влияние на переваривание белка сурими. LWT. 2019; 102: 106–112. DOI: 10.1016 / j.lwt.2018.12.024. [CrossRef] [Google Scholar] 48. Бейтман У.Г. Усвояемость и использование яичных белков. J. Biol. Chem. 1916; 26: 263–291. DOI: 10.3181 / 00379727-13-86.[CrossRef] [Google Scholar] 49. Evenepoel P., Geypens B., Luypaerts A., Hiele M., Ghoos Y., Rutgeerts P. Усвояемость вареного и сырого яичного белка у людей по оценке с помощью методов стабильных изотопов. J. Nutr. 1998; 128: 1716–1722. DOI: 10.1093 / JN / 128.10.1716. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 50. Ёсино К., Сакаи К., Мидзуха Ю., Шимидзуики А., Ямамото С. Пептическая перевариваемость сырых и коагулированных при нагревании белков куриного яичного белка при кислом диапазоне pH. Int. J. Food Sci. Nutr. 2004. 55: 635–640. DOI: 10.1080/0

80412331350173. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 51. Ранхотра Г.С., Гелрот Дж.А., Глейзер Б.К., Редди П.В. Пищевая ценность фракции отрубей воздушной классификации, полученных из твердой красной пшеницы. Cereal Chem. 1994; 71: 321–324. [Google Scholar] 52. Барампама З., Симард Р. Олигосахариды, факторы, препятствующие питанию, и усвояемость протеина сухих бобов в зависимости от обработки. J. Food Sci. 1994; 59: 833–838. DOI: 10.1111 / j.1365-2621.1994.tb08139.x. [CrossRef] [Google Scholar] 53. Карбонаро М., Грант Г., Марсилио С., Пуштаи А. Перспективы факторов, ограничивающих переваривание белков бобовых растений in vivo: антинутритиоановые соединения или запасные белки? J. Agric. Food Chem. 2000; 48: 742–749. DOI: 10,1021 / jf9m. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 54. Annor G.A., Tyl C., Marcone M., Ragaee S., Marti A. Почему просо имеет более низкую усвояемость крахмала и белка, чем другие злаки? Trends Food Sci. Technol. 2017; 66: 73–83. DOI: 10.1016 / j.tifs.2017.05.012. [CrossRef] [Google Scholar] 55. Гилани Г.С., Кокелл К.А., Сепер Э. Влияние антипитательных факторов на усвояемость белков и доступность аминокислот в пищевых продуктах. J. AOAC Int. 2005; 88: 967–989. [PubMed] [Google Scholar] 56. Laleg K., Salles J., Berry A., Giraudet C., Patrac V., Guillet C., Denis P., Tessier F.J., Guilbaud A., Howsam M., et al. Пищевая оценка смешанных макарон из пшеницы и бобов у растущих крыс: влияние источника белка и температуры сушки на усвояемость и удержание белка. Br. J. Nutr. 2019; 121: 496–507. DOI: 10.1017 / S0007114518003586. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 57. Ромбоутс И., Лагрейн Б., Брайс К., Делькур Дж. А. Реакции полимеризации пшеничного глютена: случай кренделя. Мир зерновых продуктов. 2012; 57: 203–208. DOI: 10.1094 / CFW-57-5-0203. [CrossRef] [Google Scholar] 58. Ангиолони А., Воротник С. Влияние обработки давлением гидратированного овса, проса и сорго муки на качество и питательные свойства комбинированного пшеничного хлеба. J. Cereal Sci. 2012; 56: 713–719. DOI: 10.1016 / j.jcs.2012.08.001.[CrossRef] [Google Scholar] 59. Гросс М., Янике Р. Белки под давлением — Влияние высокого гидростатического давления на структуру, функцию и сборку белков и белковых комплексов. Евро. J. Biochem. 1994; 221: 617–630. DOI: 10.1111 / j.1432-1033.1994.tb18774.x. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 61. Деол Дж., Бейнс К. Влияние домашних методов приготовления пищи на питательные и антипитательные факторы в стручках зеленой вигны ( Vigna unguiculata ). J. Food Sci. Technol. 2010. 47: 579–581.DOI: 10.1007 / s13197-010-0112-3. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 62. Коррейра И., Нунес А., Сараива Дж., Боррос А., Дельгадилло И. Обработка под высоким давлением в значительной степени предотвращает / восстанавливает снижение усвояемости приготовленного белка сорго при применении до / после приготовления. LWT — Food Sci. Technol. 2011; 44: 1245–1249. DOI: 10.1016 / j.lwt.2010.10.021. [CrossRef] [Google Scholar] 63. Омосеби М.О., Осундахунси О.Ф., Фагбеми Т.Н. Влияние экструзии на качество белка, антипитательные факторы и усвояемость дополнительного рациона из качественного белкового концентрата кукурузы и соевого белка.J. Food Biochem. 2018; 42: e12508. DOI: 10.1111 / jfbc.12508. [CrossRef] [Google Scholar] 64. Далин К., Лоренц К. Усвояемость белков экструдированных злаков. Food Chem. 1993; 48: 13–18. DOI: 10.1016 / 0308-8146 (93)

-Z. [CrossRef] [Google Scholar] 65. Ллопарт Э. Э., Драго С. Р. Физико-химические свойства сорго и технологическая возможность приготовления. Изменения в питании после лопания. LWT — Food Sci. Technol. 2016; 71: 316–322. DOI: 10.1016 / j.lwt.2016.04.006. [CrossRef] [Google Scholar] 66. Паркер М.Л., Грант А., Ригби Н.М., Белтон П.С., Тейлор Дж. Р. Н. Влияние хлопка на клеточные стенки эндосперма сорго и кукурузы. J. Cereal Sci. 1999; 30: 209–216. DOI: 10.1006 / jcrs.1999.0281. [CrossRef] [Google Scholar] 67. Нхата С.Г., Аюа Э., Камау Э.Х., Шингиро Дж.Б. Ферментация и прорастание улучшают питательную ценность зерновых и бобовых культур за счет активации эндогенных ферментов. Food Sci. Nutr. 2018; 6: 2446–2458. DOI: 10.1002 / fsn3.846. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 68. Фагбеми Т.Н., Ошоди А.А., Ипинмороти К.О. Влияние обработки на некоторые факторы, препятствующие питанию, и усвояемость мультиферментных белков in vitro (IVPD) трех тропических семян: хлебного ореха ( Artocarpus altilis ), ореха кешью ( Anacardium occidentale ) и тыквы с канавками ( Telfairia occidentalis Nutr ), Пакистан J. 2005. 4: 250–256. [Google Scholar] 69. Огодо А.С., Угбогу О.К., Ониеагба Р.А., Окереке Х.С. Микробиологическое качество, приблизительный состав и усвояемость крахмала / белка in vitro муки сорго двухцветного, сброженной консорциумом молочнокислых бактерий.Chem. Биол. Technol. Agric. 2019; 6: 1–9. DOI: 10.1186 / s40538-019-0145-4. [CrossRef] [Google Scholar] 70. Линарес Э., Ларре К., Лемест М., Попино Ю. Эмульгирующие и пенообразующие свойства гидролизатов глютена с возрастающей степенью гидролиза: роль растворимых и нерастворимых фракций. Cereal Chem. 2000; 77: 414–420. DOI: 10.1094 / CCHEM.2000.77.4.414. [CrossRef] [Google Scholar] 71. Северин С., Вэнь-шуй X. Пищевая ценность казеинов и сывороточных белков и их гидролизатов из Protamex. Дж.Zhejiang Univ. Sci. Б. 2006; 7: 90–98. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar] 72. Купман Р., Кромбах Н., Гийсен А.П., Вальранд С., Фоквант Дж., Кис А.К., Лемоскет С., Сарис В.Х.М., Буари Ю., ван Лун Л.Дж.С. Проглатывание протеинового гидролизата сопровождается ускорением переваривания и абсорбции in vivo по сравнению с его интактным протеином. Являюсь. J. Clin. Nutr. 2009; 90: 106–115. [PubMed] [Google Scholar] 73. Ву Т., Тейлор К., Небл Т., Нг К., Беннетт Л. Влияние химического состава и выпечки на усвояемость белков in vitro в хлебе, изготовленном из отобранной муки, содержащей глютен и не содержащей глютен.Food Chem. 2017; 233: 514–524. DOI: 10.1016 / j.foodchem.2017.04.158. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 74. Клунклин В., Сэвидж Г. Влияние замены пшеничной муки пурпурной рисовой мукой на физико-химические характеристики, усвояемость in vitro и сенсорную оценку печенья. J. Food Qual. 2018; 2018: 8. DOI: 10,1155 / 2018/8052847. [CrossRef] [Google Scholar] 75. Кумар К.А., Шарма Г.К., Анилакумар К.Р. Влияние мультизернового премикса на пищевую, in vitro и in vivo усвояемость белков мультизернового печенья.J. Food Sci. Technol. 2019; 56: 746–753. DOI: 10.1007 / s13197-018-3533-z. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 76. Банерджи А., Анантанараян Л., Леле С. Исследования реологии и питания обогащенных амарантом пшеничных чапати (индийских лепешек) J. Food Process. Консерв. 2018; 42: e13361. DOI: 10.1111 / jfpp.13361. [CrossRef] [Google Scholar] 77. Capriotti A.L., Caruso G., Cavaliere C., Samperi R., Ventura S., Zenezini Chiozzi R., Laganà A. Идентификация потенциальных биоактивных пептидов, образующихся при моделировании желудочно-кишечного переваривания семян сои и белков соевого молока.J. Food Compos. Анальный. 2015; 44: 205–213. DOI: 10.1016 / j.jfca.2015.08.007. [CrossRef] [Google Scholar] 78. Вада Ю., Лоннердал Б. Биоактивные пептиды, высвобождаемые при переваривании грудного молока in vitro с пастеризацией и без нее. Педиатр. Res. 2015; 77: 546–553. DOI: 10.1038 / pr.2015.10. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 79. Нонгоньерма А.Б., Фицджеральд Р.Дж. Научные доказательства роли биоактивных пептидов, полученных из молочного белка, в организме человека: обзор. J. Funct. Еда. 2015; 17: 640–656. DOI: 10.1016 / j.jff.2015.06.021. [CrossRef] [Google Scholar] 80. Шумой Х., Паттин С., Раес К. Белок Tef: характеристика растворимости, усвояемость in vitro и его пригодность в качестве ингредиента, не содержащего глютен. LWT — Food Sci. Technol. 2018; 89: 697–703. DOI: 10.1016 / j.lwt.2017.11.053. [CrossRef] [Google Scholar] 81. Жуанин А., Бойд Л., Виссер Р.Г.Ф., Смолдерс М.Дж.М. Развитию пшеницы с гипоиммуногенным глютеном препятствует политика редактирования генов в Европе. Передний. Plant Sci. 2018; 9: 1523. DOI: 10.3389 / fpls.2018.01523.[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 82. Малалгода М., Мейнхард С.В., Симсек С. Обнаружение и количественное определение иммуногенных эпитопов, связанных с глютеновой болезнью, в исторических и современных сортах твердой красной яровой пшеницы. Food Chem. 2018; 264: 101–107. DOI: 10.1016 / j.foodchem.2018.04.131. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 83. Эль Хури Д., Бальфур-Дюшарм С., Джой И.Дж. Обзор безглютеновой диеты: технологические и пищевые проблемы. Питательные вещества. 2018; 10: 1410. DOI: 10.3390 / nu10101410.[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 84. Идо Х., Мацубара Х., Курода М., Такахаши А., Кодзима Ю., Койкеда С., Сасаки М. Комбинация ферментов, переваривающих глютен, улучшила симптомы нечувствительности к глютену без целиакии: рандомизированный одинарный слепой, плацебо-контролируемый кроссоверное исследование. Clin. Пер. Гастроэнтерол. 2018; 9: 181–189. DOI: 10.1038 / s41424-018-0052-1. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 85. Вакеро Л., Комино И., Вивас С., Родригес-Мартин Л., Хименес М.Дж., пастор Х., Sousa C., Barro F. Tritordeum: новый злак для пищевой промышленности с хорошей переносимостью и значительным снижением иммуногенных пептидов глютена по сравнению с пшеницей. J. Sci. Продовольственное сельское хозяйство. 2018; 98: 2201–2209. DOI: 10.1002 / jsfa.8705. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 86. Рахаман Т., Васильевич Т., Ранчандран Л. Влияние тепла, pH и сдвига на усвояемость и антигенные характеристики пшеничного глютена. Евро. Food Res. Technol. 2016; 242: 1829–1836. DOI: 10.1007 / s00217-016-2682-4. [CrossRef] [Google Scholar] 87.Цю К., Сунь В., Цуй С., Чжао М. Влияние дезамидирования лимонной кислоты на усвояемость и антиоксидантные свойства глютена пшеницы in vitro. Food Chem. 2013; 141: 2772–2778. DOI: 10.1016 / j.foodchem.2013.05.072. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

Усвояемость белков зерновых продуктов

Foods. 2019 июн; 8 (6): 199.

Департамент пищевых наук, Университет Гвельфа, Гвельф, ON N1G 2W1, Канада; ac.hpleugou@eyoji; Тел .: + 1-519-824-4120 (доб.52470)

Поступила 05.05.2019; Принят в печать 3 июня 2019 г.

Лицензиат MDPI, Базель, Швейцария. Эта статья представляет собой статью в открытом доступе, распространяемую в соответствии с условиями лицензии Creative Commons Attribution (CC BY) (http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/). Эта статья цитировалась другими статьями в PMC. .

Abstract

Усвояемость белков в настоящее время является актуальной темой исследований и представляет большой интерес для пищевой промышленности. Для описания качества белка были разработаны различные методы оценки. Показатели протеина злаков обычно низкие из-за неоптимального аминокислотного профиля и низкой усвояемости протеина.Усвояемость белка является результатом как внешних, так и внутренних факторов. Примерами внешних факторов являются физическая недоступность из-за захвата, например, интактными клеточными структурами и наличие факторов, препятствующих питанию. Основными внутренними факторами являются аминокислотная последовательность белков, а также сворачивание и сшивание белков. Обработка пищевых продуктов обычно направлена ​​на повышение общей усвояемости за счет воздействия на эти внешние и внутренние факторы. Однако в случае белков переработка может в конечном итоге также привести к снижению усвояемости.В этом обзоре обсуждается переваривание и усвояемость белков с акцентом на белки (псевдо) злаков.

Ключевые слова: усвояемость белка, злаки, псевдоцерны, переработка, факторы, препятствующие питанию

1. Введение

Белки в большом количестве присутствуют во всех живых клетках и, как таковые, являются жизненно важной частью нашего рациона. Для того чтобы пищевые белки можно было использовать в организме человека после приема внутрь, они должны быть гидролизованы до их основных строительных блоков, т.е.е. аминокислоты или небольшие пептиды. Таким образом, желудочно-кишечный тракт человека обладает набором ферментов гидролиза белка или пептидаз. Физиологические роли белков очень разнообразны и варьируются от функционирования в качестве молекул-хранителей чистого азота и обеспечения способности строить структуру до катализирования множества реакций в качестве метаболически активных ферментов или использования в качестве переносчиков для плохо растворимых или физиологически нестабильных компонентов [1]. Белки, которые обладают функцией накопления, обычно содержат больше щелочных аминокислот (т.например, аргинин, лизин и гистидин), поскольку они более богаты азотом.

Принято считать, что девять из двадцати встречающихся в природе аминокислот являются незаменимыми или незаменимыми аминокислотами. Эти аминокислоты, т. Е. Гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин, не могут быть синтезированы животным организмом из материалов, обычно доступных клеткам, со скоростью, соизмеримой с требованиями нормального роста [ 2] и поэтому должны быть частью здорового сбалансированного питания.Однако список незаменимых аминокислот подвергается некоторой критике [2]. Кроме того, Продовольственная и сельскохозяйственная организация (ФАО) рекомендует рассматривать пищевые аминокислоты как отдельные питательные вещества. Таким образом, по возможности, данные для усвояемых или биодоступных аминокислот должны быть указаны в таблицах пищевых продуктов на основе отдельных аминокислот [3]. Аминокислотные профили могут быть определены с использованием хроматографических методов, основанных либо на ионном обмене, либо на различиях полярности между аминокислотами [4].

В своем нативном состоянии белки обычно свернуты в определенной конформации, определяемой уникальным аминокислотным составом белка. Эта плотно сложенная структура препятствует усвояемости белка. Кроме того, белки часто встречаются в супрамолекулярных структурах, таких как белковые тельца [5,6], и / или физически заключены в клеточных структурах [7]. Это супрамолекулярное структурирование дополнительно ограничивает доступ гидролитических ферментов к их субстратам.

Обработка пищевых продуктов служит нескольким целям, таким как обеспечение безопасности пищевых продуктов, продление срока хранения и повышение усвояемости.В условиях, когда существуют ограничения на количество перевариваемой пищи, например, из-за нехватки, легкое и практически полное переваривание и усвоение питательных веществ пищи имеет первостепенное значение. Чтобы проиллюстрировать роль выбора ингредиентов и их обработки в определении усвояемости пищи, можно сравнить усвояемость белков в рационах питания из развивающихся и развитых стран. Традиционные диеты в развивающихся странах обычно имеют усвояемость белка от 54 до 78%, тогда как в развитых странах, таких как диеты в Северной Америке, усвояемость белка приближается к 90% или даже превышает их [8].Причины более низкой усвояемости пищи в развивающихся странах — это использование менее очищенных ингредиентов и менее обширная переработка. Обработка пищевых продуктов запускает (обычно деструктивные) изменения в молекулярных и надмолекулярных структурах, чтобы позволить пищеварительным ферментам получить более легкий доступ к питательным веществам / биополимерам, тем самым улучшая усвояемость пищи. В контексте белка обработка пищи обычно приводит к раскрытию белка. Действительно, нагревание, воздействие сильных кислотных и / или щелочных условий и присутствие органических молекул и эмульгаторов обычно приводит к конформационным изменениям и, если они достаточно серьезны, даже к необратимой потере сворачивания белка или расщепления молекул.Денатурация открывает структуру белка, делая его более доступным для гидролитических ферментов и, следовательно, увеличивает перевариваемость белка. Однако в то же время денатурация белка также обнажает гидрофобные участки белков, которые в противном случае защищены от водной среды. Гидрофобный эффект, параллельный другим взаимодействиям, которые внезапно активируются из-за конформационных изменений, в конечном итоге приведет к агрегации белка и снижению усвояемости [9].

В этом обзоре дается общее описание оценки качества белковой пищи и переваривания белков перед тем, как углубиться в перевариваемость белков зерновых, псевдозерновых и их продуктов.После оценки влияния процессинга на усвояемость ((псевдо) зерновых) белков, обсуждается роль неперевариваемых пептидов при глютеновой болезни перед тем, как в заключение остановиться на нескольких приоритетах будущих исследований.

2. Протеиновые продукты

Белковые продукты характеризуются высоким содержанием высококачественных белков. Типичные белковые продукты — это мясо, бобы и молочные продукты. Каждый из них имеет аминокислотный профиль, богатый аминокислотами, которые считаются незаменимыми / незаменимыми [2].Продукты животного происхождения обычно содержат незаменимые аминокислоты в соотношениях, необходимых для поддержания роста и метаболических процессов в организме человека, в то время как источники протеина растительного происхождения обычно имеют неоптимальные уровни и соотношения незаменимых аминокислот. Однако качество белка должно учитывать не только аминокислотный состав, но также усвояемость и абсорбцию продуцируемых продуктов гидролиза в желудочно-кишечном тракте человека. Например, возможно, что белок имеет очень хороший аминокислотный профиль, но не может хорошо перевариваться и / или всасываться.Для политиков при выработке рекомендаций по потребностям в белке следует учитывать оба фактора, то есть аминокислотный состав и усвояемость. Хорошо установленное существенное различие в питательной ценности белков из разных источников [10] было обнаружено с помощью ряда методов оценки качества белков. Одним из наиболее популярных методов оценки является оценка аминокислот с поправкой на усвояемость белков (PDCAAS) [10,11]. PDCAAS рассчитывается как:

PDCAAS = мг ограничивающей аминокислоты в 1 г исследуемого протеина мг той же аминокислоты в 1 г эталонного протеина × истинная перевариваемость кала

Молоко, содержащее адекватные уровни и соотношения всех девяти незаменимых аминокислот и имеющее высокий уровень усвояемость протеина была оценена как максимум 1 PDCAAS.0 [12]. Яйца — это еще одна белковая пища, которая получила максимальное количество PDCAAS. Соя и говядина имеют значения 0,91 и 0,92 соответственно, в то время как пшеница с дефицитом незаменимых аминокислот, таких как лизин, имеет PDCAAS только 0,42. Большинство белков злаков действительно считаются неполными источниками белка из-за их более низкого аминокислотного профиля по сравнению с продуктами животного происхождения [13,14]. Сорго имеет несколько лучший аминокислотный профиль, но белки сорго плохо усваиваются, что ограничивает биодоступность его аминокислот [6].Сообщалось о PDCAAS до 0,20 для сорго [15]. Более поздняя оценка качества протеина — это оценка усвояемых незаменимых аминокислот (DIAAS), которая сравнивает содержание всех усваиваемых незаменимых аминокислот в протеине с уровнем этих усвояемых аминокислот в эталонном протеине. Эталонный белок имеет незаменимую аминокислотную последовательность, аналогичную профилю, необходимому для ребенка от 0,5 до 3 лет. Эта новая оценка считается более высокой, чем PDCAAS, поскольку она использует истинную перевариваемость подвздошной кишки вместо фекальной перевариваемости белков.Аминокислоты, пептиды и белки, которые не всасываются в тонком кишечнике, попадают в толстую кишку, где они метаболизируются микробиотой. Более того, усечение PDCAAS до 1.0 означает, что отбрасывается важная информация о белках с высоким содержанием питательных веществ. DIAAS рассчитывается следующим образом:

DIAAS = 100 × мг легкоусвояемых диетических незаменимых АК в 1 г диетического протеина мг той же незаменимой диетической АК в 1 г эталонного белка

Незаменимая аминокислота в уравнении DIAAS — это аминокислота с самым низким эталонным соотношением [16 ].Значения DIAAS для различных (вареных) злаков и псевдоцернов (коричневый рис (DIAAS — 42, первая ограничивающая аминокислота — лизин), полированный рис (37, лизин), гречка (68, серосодержащие аминокислоты), овес (43, лизин), просо (7, лизин), просо (10, лизин), татарская гречка (47, серосодержащие аминокислоты) и цельнозерновая крупа (20, лизин)) показывают, что ни один из злаков не может считаться хорошим источник белка [16]. Для сравнения: цельное молоко, сваренные вкрутую яйца и куриная грудка имеют оценки DIAAS 114, 113 и 108 соответственно [17].Для более подробного обзора применимости и ценности оценки DIAAS, читатель может быть отослан к обзору Marinangeli и House [17].

3. Переваривание белков

Во время пищеварения белки гидролизуются до (небольших) пептидов и, в конечном итоге, аминокислот, которые затем могут быть легко усвоены человеческим организмом. Ферменты, участвующие в этом процессе, называются пептидазами. Пептидазы человека обнаруживаются в желудке, поджелудочной железе и тонком кишечнике. После гидролиза небольшие пептиды и аминокислоты должны быстро и эффективно абсорбироваться энтероцитами тонкого кишечника.Поглощение пептидов в кишечнике человека подробно рассмотрено Лундквистом и Артурссоном [18] и выходит за рамки данной рукописи.

В таблице Nutrition Facts, опубликованной Health Canada [19], не указаны дневные процентные значения белков, поскольку большинство канадцев получают достаточное количество белка с пищей, и поэтому дефицит белка в рационе не считается проблемой для здоровья в Канаде. Кроме того, усвоение пищевых белков считается высокоэффективным [20].Исследования показали, что аминокислоты попадают в кровь примерно через 10-20 минут после приема отдельных аминокислот или изолированных белков. Для неповрежденных белков, содержащихся в пищевых продуктах, например, в составе говядины, яиц или молочных продуктов, может потребоваться более 2 часов, чтобы аминокислоты попали в кровь [3]. Однако для некоторых специфических западных субпопуляций, таких как пожилые люди, обогащение пищевых продуктов белками может быть желательным для поддержания мышечной массы и функционирования [21,22,23,24].

Как правило, в желудочно-кишечном тракте можно выделить три разные фазы переваривания белка [20]:

— Фаза желудка: основная гидролизующая активность белка в желудке проистекает из двух разных типов пепсина, которые активируются в условиях кислого pH. Первоначальные продукты гидролиза — это довольно крупные полипептиды, несколько более мелких пептидов и даже некоторые свободные аминокислоты. Однако было обнаружено, что эта фаза переваривания белка не имеет решающего значения, поскольку люди, у которых удалили желудок, все еще могут переваривать и усваивать белок, поступающий с пищей.

— Фаза поджелудочной железы: в этой гораздо более важной фазе переваривания белка используется смесь протеолитических ферментов, вырабатываемых поджелудочной железой, таких как трипсин, химотрипсин, эластаза и карбоксипептидаза A и B. Получающиеся продукты гидролиза представляют собой гетерогенную смесь небольших олигопептиды и свободные аминокислоты. На этой фазе pH повышен, следовательно, желудочные пептидазы инактивируются. Трипсин, химотрипсин и эластаза — эндопептидазы, расщепляющие пептидные связи в середине аминокислотной цепи.Каждый из этих ферментов распознает очень специфические аминокислоты по первичной структуре своих субстратов. Карбоксипептидазы, с другой стороны, представляют собой экзопептидазы, которые удаляют отдельные аминокислоты с С-концевого конца своих субстратов [25,26]. Каталитическая комплементарность этих пяти основных пептидаз поджелудочной железы обеспечивает правильный гидролиз белков до свободных аминокислот и олигопептидов.

— Фаза тонкой кишки: в мембране щеточной каймы тонкой кишки присутствует аминопептидаза N, которая гидролизует короткие олигопептиды путем последовательного удаления N-концевых аминокислот.Ферменты в этой щеточной кайме кишечника проявляют высокую специфичность в отношении пролин-содержащих пептидов. Ферменты поджелудочной железы действительно не способны гидролизовать пептидные связи, в которых участвует пролин. Помимо этих аминопептидаз, обнаружено несколько металлоэндопептидаз, которые могут полностью гидролизовать белки до составляющих их аминокислот. Тощая кишка, средняя часть тонкой кишки, является горячей точкой для всасывания аминокислот. Исследования также показали, что фазу тощей кишки с ее пептидазами щеточной каймы не следует упускать из виду при разработке процесса пищеварения in vitro для точного определения биодоступности и биодоступности пищевых пептидов [27].Эта последняя часть была завершена после скармливания различных смесей молочного белка двум различным процедурам in vitro. Пептиды, полученные из этих моделей, впоследствии вводили в систему, которая содержала эти пептидазы щеточной каймы тощей кишки. После методов in vitro пептиды и достигаемая степень гидролиза несколько различались. После обработки пептидазой щеточной каймы различия в степени гидролиза исчезли [27]. Однако большинство современных методов тестирования усвояемости in vitro не учитывают эти пептидазы щеточной каймы [28,29,30].

Белки, пептиды и даже свободные аминокислоты, которые не были переварены и абсорбированы в тонком кишечнике, в конечном итоге попадают в толстый кишечник, где они будут ферментироваться микробиотой кишечника. Обычными реакциями преобразования белка, которые происходят в толстом кишечнике, являются дезаминирование и декарбоксилирование, что в конечном итоге приводит к образованию короткоцепочечных жирных кислот и аминов [31]. Эти продукты реакции, в свою очередь, будут запускать множество различных биологических реакций, таких как модуляция воспаления и передача сигнала [31].Помимо перечисленных выше ферментов, условия pH, также меняющиеся во всем желудочно-кишечном тракте, будут играть ключевую роль в переваривании белка. Многие белки теряют свою структуру в кислой среде желудка, что способствует гидролизу белков [32].

4. Усвояемость белков

Перевариваемость белков зависит от факторов, которые могут быть как внутренними, так и внешними по отношению к белку. Внутренние факторы включают аминокислотный профиль белка, а также фолдинг и сшивание белка.К внешним факторам относятся pH, температура и условия ионной силы, присутствие вторичных молекул, таких как эмульгаторы, и факторы, препятствующие питанию. Обработка пищевых продуктов оказывает существенное влияние на эти факторы и, следовательно, на усвояемость белка. Далее будут рассмотрены внутренние и внешние факторы, влияющие на различия в перевариваемости белков, а также влияние обработки на перевариваемость зерновых белков. Кроме того, как внутренние, так и внешние факторы могут зависеть от условий выращивания (например,ж., засуха и тепловой стресс) в процессе развития растений [33]. Однако предуборочные параметры, влияющие на перевариваемость растительных белков, выходят за рамки данной рукописи.

4.1. Внутренние факторы

Пептидазы часто проявляют высокую специфичность в отношении гидролиза пептидных связей, соседствующих с конкретным типом аминокислот. Аминокислотные профили белков, следовательно, определяют восприимчивость белка к гидролизу специфическими пептидазами. Кроме того, эти аминокислоты и пептидные связи должны быть легко доступны для пептидаз.Богатые пролином участки белковых последовательностей обычно снижают гибкость белковой цепи и известны своей высокой устойчивостью к гидролизу пептидазой. Например, для белков глютена характерен высокий уровень пролина, что является одной из причин его ограниченной усвояемости. Плотный сворачивание белка или агрегация белка обычно ограничивают доступ к пептидной цепи и, следовательно, замедляют гидролиз. Факторы, влияющие на растворимость белка, также влияют на усвояемость белка.Мартинес-Веласко и его коллеги [34], изучая перевариваемость белков кукурузных лепешек при хранении, описали отрицательную корреляцию между перевариваемостью белков и уровнем вторичных бета-конформаций (т. Е. Конформаций с бета-листом и бета-поворотом) [34 ]. Ограниченная усвояемость этих вторичных структур объяснялась их высокой гидрофобностью. Было показано, что структуры бета-листа и бета-витка играют решающую роль в формировании вязкоупругого теста из пшеничной муки [35].На более высоком структурном уровне сшивание внутри и между отдельными белками резко влияет на перевариваемость белков. Гейгер и Харрис [36] изучали усвояемость белка шерсти пепсином. Белок шерсти характеризуется плотной сетчатой ​​структурой пептидных цепей, которые соединены дисульфидными поперечными связями. Восстановление этих дисульфидных мостиков с последующим (частичным) повторным окислением показало, что усвояемость этих образцов с низкой степенью сшивки была намного выше, чем у тех белков, которые были сшиты в большей степени.При выпечке хлеба образование дисулифидной связи играет решающую роль для вязкоупругости теста, способности удерживать газ и конечного качества хлеба [37,38].

4.2. Внешние факторы

Внешними факторами, снижающими перевариваемость белков, являются наличие факторов, препятствующих питанию, и физическое удержание, например, в клеточных структурах, которые защищают белки от пептидаз.

Наиболее хорошо описанными антипитательными факторами растений (и (псевдо) злаков), ограничивающими перевариваемость белков, являются ингибиторы протеаз (например,например, ингибиторы трипсина и химотрипсина), дубильные вещества и фитаты [8,39,40]. Гемагглютинины / лектины в бобовых и зерновых культурах, глюкозинолаты в белковых продуктах горчицы и канолы, госсипол в белковых продуктах из семян хлопка, сапонины в бобовых, овсе и чае, а также основания урикогенных нуклеиновых кислот в белковых продуктах дрожжей — это еще несколько примеров [8,41]. Лектины, то есть некаталитические сахаросвязывающие белки, препятствуют гидролизу белков и сами известны своей высокой устойчивостью к протеолизу и стабильностью в широком диапазоне pH [41,42].Следовательно, их можно найти как в свежих, так и в обработанных продуктах, которые мы перевариваем ежедневно. Хотя лектины традиционно ассоциируются с пищевыми отравлениями, в последнее время все большее распространение получает взгляд на лектины как на биологически активные белки в продуктах питания и кормах [42].

Ингибиторы пептидазы, такие как ингибиторы трипсина и химотрипсина, также являются белками, но гораздо более чувствительны к температурным воздействиям и гидролитическим условиям в желудочно-кишечном тракте [40]. Ингибиторы (химо) трипсина снижают перевариваемость белка за счет инактивации (химо) трипсина, двух наиболее важных пептидаз в желудочно-кишечном тракте.Однако в случае ингибиторов трипсина простой тепловой обработки часто бывает достаточно, чтобы инактивировать эти антипитательные факторы. Ингибиторы трипсина имеют белковую природу, что означает, что они могут быть относительно легко инактивированы тепловой обработкой, инфракрасным излучением, кипячением, шелушением и т. Д. Однако Клементе и его коллеги [43] обнаружили, что значительная часть активности ингибитора трипсина была термостойкой. .

Термостойкие антипитательные факторы, наоборот, представляют собой, например, танины [4] и фитаты [41,44].Танины — это природные водорастворимые полифенолы, которые образуют комплексы и осаждаются с белками в водной среде. Взаимодействуя с белками (пептидазы и белковые субстраты) и минералами, дубильные вещества снижают гидролитическую активность в пище [41]. Некоторые дубильные вещества легко гидролизуются в кислотных или щелочных условиях или под действием ферментов. Конденсированные танины, напротив, представляют собой полимеризованные молекулы, которые очень устойчивы к гидролизу [8]. Конденсированные танины — это преобладающий тип танинов, содержащихся в нашей пище.Танины в большом количестве присутствуют в сорго, просе, различных видах фасоли и горохе. Поскольку термическая обработка не влияет на концентрацию танинов, были разработаны альтернативные технологические способы снижения содержания дубильных веществ, включая шелушение, замачивание, добавление химикатов и проращивание [8,45].

Фитиновая кислота или фитаты в природе встречаются в растениях и известны своей способностью связывать металлы. В растениях фитаты действуют как минеральный источник во время прорастания. В желудочно-кишечном тракте людей и животных фитат связывает важные минералы, делая их менее биодоступными.Фитат влияет на перевариваемость белка, конкурируя за минеральные кофакторы, необходимые пептидазам для активности и прямого взаимодействия с белком. Содержание фитата может быть уменьшено путем экструзии (высокая температура, обработка с высоким сдвигом), в то время как классическая термообработка не влияет на уровень фитата [41,44]. Кроме того, тепловая обработка инактивирует фитазы, ферменты, которые, как известно, гидролизуют фитат. В зерновых культурах, таких как рис, пшеница и просо, фитат преимущественно находится во внешних слоях ядра, которые обычно удаляются в процессе измельчения.У кукурузы, наоборот, фитат находится в эндосперме [46].

Пищевые волокна также связаны с затрудненным гидролизом белка. Однако влияние пищевых волокон может быть чисто физическим, т.е. за счет увеличения вязкости содержимого желудочно-кишечного тракта гидролитические ферменты могут не так быстро диффундировать к своим субстратам и получить доступ к ним [47].

Для более полного обзора антипитательных факторов, которые влияют на активность пептидазы, читатели любезно отсылаем к превосходному обзору Гилани и его коллег [8].

4.3. Эффект обработки

В общем, обработка пищевых продуктов предназначена для увеличения питательной ценности пищевых продуктов, делая биополимеры более доступными для пищеварительных процессов [41]. В пищевых продуктах на растительной основе необходимо добиться желатинизации крахмала, разрушения клеточных стенок и инактивации токсичных и антипитательных факторов, чтобы обеспечить надлежащую экстракцию энергии и питательных веществ.

Что касается усвояемости белка, то очень ранние исследования показали, что сырой яичный белок плохо переваривается и вызывает серьезный желудочно-кишечный дискомфорт при употреблении [48].При переработке (в данном случае нагревании) усвояемость белков яичного белка значительно повысилась. Ранние исследования указали на анти-триптический фактор или особый химический состав белков, затрудняющий усвояемость белков. Из всех присутствующих различных белковых компонентов яичного белка фракция альбумина была идентифицирована как компонент с высокой степенью усвояемости. Сырой желток, напротив, хорошо переваривается и усваивается, и если при употреблении сырого желтка возникает желудочно-кишечный дискомфорт, его часто связывают с высоким содержанием жира в этой фракции [48].Более поздние исследования действительно подтвердили, что истинная перевариваемость вареных и сырых яичных белков в подвздошной кишке сильно различалась, то есть примерно 90% против 50% соответственно [49,50]. Тестирование in vitro специфических пептидаз показало, что овальбумин в сыром яичном белке переваривается незначительно или даже не переваривается, тогда как коагулированные при нагревании белки яичного белка гораздо более восприимчивы к перевариванию пепсином [50].

4.3.1. Уменьшение размера частиц и физическое разделение по размеру

Зерновые и псевдозерновые часто подвергаются измельчению или измельчению перед использованием в качестве ингредиентов в производстве пищевых продуктов.Во время этого процесса измельчения или измельчения клеточные структуры разрываются, и воздействие белковой матрицы на окружающую среду (и на гидролитические ферменты) увеличивается. Следовательно, чисто физические процессы уменьшения размера часто улучшают усвояемость белка.

Воздушная классификация зерновых фракций — дешевый и чистый метод получения фракций с различными физическими свойствами и химическим составом. Эти фракции обычно также различаются по функциональности и питательности.Например, воздушная классификация фракций отрубей дает по крайней мере некоторые фракции со значительно более высоким содержанием белка. Одна из этих фракций с более высоким содержанием белка, выделенная Ранхотрой и его коллегами [51], которая имела более высокое содержание белка, также имела лучший аминокислотный профиль, поскольку в этой фракции было измерено большее количество первой лимитирующей незаменимой аминокислоты лизина. Более того, очевидная перевариваемость белка этой фракции оказалась намного выше [51].

4.3.2. Термообработка и обработка под давлением

Усвояемость белков обычно улучшается за счет термической денатурации [32].В зависимости от серьезности лечения и типа белка белки могут либо потерять свою плотно сложенную структуру, что приводит к большей доступности пептидной цепи для гидролитических ферментов, либо агрегироваться. Пример повышения усвояемости за счет термической обработки имеет место при переработке бобов. Бобы часто подвергаются замачиванию и варке, процессам, которые, как обнаружили Барампама и Симард [52], улучшают усвояемость белка.

Однако разворачивание белков может в конечном итоге привести к образованию (плотных) агрегатов, ухудшающих усвояемость белка [53].Действительно, образование, например, дисульфидных связей между белками сорго во время термической обработки приводит к снижению усвояемости белка [54]. Исследования также показали, что потеря усвояемости в условиях in vitro была вызвана гидрофобными взаимодействиями между белками [54]. Таким образом, тепловая обработка оказывает противоречивое влияние на усвояемость белка. В то время как тепловая инактивация ингибиторов трипсина должна положительно влиять на показатели усвояемости белков, денатурация белка с последующей агрегацией, вызванной тепловой обработкой, снижает усвояемость белка [8].Интенсивные термические обработки могут в конечном итоге даже привести к ухудшению или деградации аминокислотных остатков [32].

Кроме того, pH, ионная сила и общий состав продукта будут определять влияние термической обработки на конфигурацию и усвояемость белка. Тепловая обработка в «правильных» условиях может способствовать рацемизации, реакциям Майяра или образованию дисульфидных мостиков и других ковалентных связей, таких как лизиноаланин (LAL, особенно стимулируется в щелочных условиях) и изопептидные связи [8,32,55].Щелочная / тепловая обработка индуцирует образование D-аминокислот в белках (рацемизация), что резко снижает качество белка (по оценке путем мониторинга роста крыс) [8]. Эти D-аминокислоты могут быть более восприимчивыми к определенным реакциям разложения, чем их аналоги L-аминокислот, но также препятствуют гидролизу белка и, следовательно, влияют на биодоступность незаменимых аминокислот. Макаронные изделия, обогащенные белками бобового или пшеничного глютена и высушенные при различных температурах, показали, что сушка при высоких температурах может привести к снижению биодоступности аминокислот.Структурные модификации белков, включая реакции Майяра, лежат в основе этой пониженной биодоступности [56]. Помимо образования дисульфидной связи, тепловая обработка богатой белком пищи также может запускать образование ковалентных изопептидных связей между лизином и глутаминовой или аспарагиновой кислотой. Хотя реакции приводят к чистому снижению содержания лизина, изопептидные связи, по-видимому, легко гидролизуются. Следовательно, образование изопептидной связи, вероятно, не влияет на биодоступность лизина.Однако чрезмерное сшивание через изопептидные связи может в конечном итоге снизить доступность белковой цепи для пищеварительных ферментов [32]. Другой тип ковалентных связей, которые образуются в щелочных условиях, — это связи LAL, образующиеся в зерновых продуктах, таких как твердые крендели [32,57]. Однако квази-защитный эффект образования изопептида на биодоступность лизина является исключением. Термическая обработка часто запускает реакции дериватизации с ε-аминогруппой в боковой цепи лизина.Это делает лизин недоступным в качестве незаменимой аминокислоты. Примерами молекул, с которыми может реагировать аминогруппа, являются восстанавливающие сахара, окисленные полифенолы и окисленные липиды. Доступное содержание лизина после обработки можно измерить с помощью 1-фтор-2,3-динитробензола [4].

Щелочная обработка при переработке зерновых не ограничивается образованием кренделя. Было показано, что во время производства кукурузных лепешек щелочная (тепловая) обработка кукурузы, также называемая никстамализацией, снижает усвояемость белка [34].

Обработка высоким гидростатическим давлением — это новая технология, которая в последнее время вызывает большой интерес как альтернатива тепловой пастеризации. Предварительная обработка образцов муки из злаков под высоким давлением перед использованием этой муки в выпечке практически не снизила усвояемость белка в полученных образцах хлеба. Возможным объяснением этого небольшого уменьшения (если таковое имеется) было образование белковой сети или внутри- / межмолекулярных дисульфидных мостиков [58]. Обработка давлением вызывает денатурацию белка, но степень денатурации сильно зависит от параметров обработки [59].Кроме того, приготовление под высоким давлением также приводит к разрушению антинутриентов, таких как фитаты, дубильные вещества и ингибиторы трипсина. Следовательно, можно найти исследования, описывающие как снижение, так и повышение перевариваемости белка. В то время как приготовление риса под высоким давлением, например, снижает усвояемость белка в большей степени, чем обычное приготовление [60], также сообщается, что приготовление под высоким давлением улучшает усвояемость белков вигнового гороха in vitro [61]. Более того, было доказано, что обработка под высоким давлением позволяет избежать или обратить вспять эффект снижения усвояемости варки на белки сорго [62].

4.3.3. Экструзия и вспучивание

Экструзия — это комбинированная термомеханическая обработка, которая изменяет химический, физический и пищевой профиль пищевых продуктов, и является распространенной техникой для производства закусок и продуктов из хлопьев для завтрака на основе злаков. Помимо использования технологии экструзии для производства закусок на основе злаков, ее также можно использовать для изменения свойств муки. Было показано, что экструзия значительно увеличивает усвояемость питательных веществ [28,63].Молекулярное расщепление и инактивация антипитательных факторов посредством физического / химического распада хорошо описаны [41,63]. Для фракций зерновых отрубей, например, экструзия использовалась для резкого снижения уровней / активности ингибиторов фитата, полифенола и трипсина [41]. Далин и Лоренц [64] изучали усвояемость in vitro (с использованием трипсина) экструдированной цельнозерновой муки из семи различных зерен, т. Е. Ржи, озимой пшеницы, киноа, кукурузы, проса и сорго с низким содержанием танинов и танинов.Их результаты показали, что усвояемость белков всех семи цельнозерновых муок может быть увеличена путем тщательного выбора условий процесса экструзии [64]. Аналогичное увеличение перевариваемости белка было отмечено Omosebi и его коллегами [63] после экструзионного приготовления детской смеси, состоящей из протеина кукурузы, концентрата соевого протеина и крахмала кассавы.

Вздутие — это метод, при котором зерна нагреваются в течение короткого времени в камере расширения при повышенном давлении.По истечении заданного времени камера открывается, и из-за внезапного падения давления вода в зернах мгновенно испаряется, что приводит к резкому расширению зерен. Хуанг и его коллеги [29] обнаружили, что вздутие живота улучшает усвояемость протеина воздушным зерном (ячмень, рис и пшеница). Однако они не наблюдали такого улучшения усвояемости протеина проса. Улучшение усвояемости объяснялось более открытой структурой воздушных зерен, повышающей доступность белков для пептидазной активности [29].Подобное увеличение перевариваемости белков наблюдали Ллопарт и Драго [65] после того, как посыпались сорго. Фрагментация клеточных стенок в эндосперме ядра здесь также обсуждалась как основная причина улучшенной перевариваемости. Напротив, в исследовании, проведенном Паркером и его коллегами, употребление сорго не повлияло на усвояемость белка сорго [66]. Похоже, что различия между сортами и условиями обработки играют важную роль в усвояемости белка.

4.3.4. Ферментация и прорастание

Во время прорастания и ферментации высвобождается или синтезируется множество гидролитических ферментов, которые разрушают факторы, препятствующие питанию (например,g., фитазы) или гидролизуют биополимеры (например, белки) [67]. Усвояемость белков проса можно повысить с помощью простых этапов обработки, таких как декортикация, проращивание, ферментация и пропаривание [54]. Во время обработки уровни антипитательных веществ снижаются, белки разрушаются, а экстрагируемость белков повышается [54]. Также было показано, что присутствие восстанавливающих агентов увеличивает перевариваемость белка за счет их действия на дисульфидные поперечные связи. Кроме того, усвояемость белка в различных семенах (хлебный орех, орех кешью и рифленая тыква) может быть улучшена путем варки и ферментации.В этих семенах присутствуют дубильные вещества, фитиновая кислота и ингибиторы трипсина, которые снижают усвояемость белка. После кипячения содержание танина существенно снижалось, а ферментация оказалась наиболее эффективным методом обработки для снижения активности ингибиторов фитиновой кислоты и трипсина [68]. Подобный эффект на перевариваемость белка был обнаружен Огодо и его коллегами [69] на ферментированной сорго муке. Эти исследователи предположили, что гидролитические ферменты могли превратить сильно нерастворимые запасные белки в более простые и растворимые продукты.Кроме того, падение pH во время ферментации может способствовать ферментативной активности пептидаз и повышать растворимость белка [69].

4.3.5. Гидролиз белков

Для увеличения функциональности белков (эмульгирующих, пенообразующих и / или гелеобразующих свойств) белки часто слегка гидролизуются до пептидов, которые все еще имеют относительно высокую молекулярную массу [70]. В конкретном случае белков молока гидролиз действительно увеличивал усвояемость белков in vitro [71].Аналогичный эффект наблюдался на растительных и зерновых белках. Купман и его коллеги [72] продемонстрировали, что переваривание протеиновых гидролизатов ускоряется по сравнению с интактным протеином. Кроме того, всасывание из кишечника ускоряется, что способствует более быстрому включению этих аминокислот в белок скелетных мышц [72].

4.3.6. Процесс выпечки хлеба

Выпечка хлеба — это сложная процедура, которая включает стадии гидратации, ферментации и нагревания, следовательно, комбинирование некоторых из вышеперечисленных стадий обработки.Ву и его коллеги [73] исследовали изменения усвояемости белка во время выпечки хлеба с использованием глютеновой и безглютеновой муки. Было показано, что усвояемость белка увеличивалась во время ферментации / расстойки, а во время выпечки она снова снижалась. Более того, те же исследователи [73] обнаружили, что скорость переваривания белка муки обратно коррелировала с общим содержанием полифенолов и пищевых волокон. Полифенолы, как полагают, связываются с участками узнавания пищеварительных ферментов и, как таковые, препятствуют реакции гидролиза.Кроме того, может происходить сшивание белков через полифенолы, что еще больше ограничивает перевариваемость белка [73].

Костекли и Карабая [40] изучали уровни активности ингибиторов трипсина и химотрипсина в зерновой муке, тесте и образцах хлеба. Поскольку хлеб является основным продуктом нашего повседневного рациона, информация об уровнях этих ингибиторов и их активности имеет решающее значение. Во время обработки активность ингибитора трипсина снижалась при ферментации и выпекании. Активность ингибитора химотрипсина, наоборот, увеличивалась в цельнозерновых продуктах во время ферментации [40].В отличие от очищенной пшеничной муки, в цельнозерновой муке, тесте и хлебе не было обнаружено активности ингибиторов трипсина. Возможным объяснением этого является комплексообразование между ингибиторами протеаз и компонентами отрубей, возможно, сложными полисахаридами, которые инактивируют ингибиторы трипсина [40].

Подавленная перевариваемость белков глютена после выпечки объясняется денатурацией белка. Замена пшеничной муки рисовой увеличивает усвояемость протеина печенья [74].Кроме того, с точки зрения улучшения пищевого профиля хлебобулочных изделий диверсификация используемых зерновых может привести к субоптимальному аминокислотному составу пшеницы [75,76].

5. Неперевариваемые белки

Некоторые специфические домены пищевых белков очень устойчивы к перевариванию, и даже предполагалось, что они способны преодолевать барьер слизистой оболочки кишечника. Предполагается, что эти пептиды либо полезны для здоровья человека (например, биоактивные пептиды), либо вызывают иммунный ответ (например, биоактивные пептиды).г., пищевая аллергия) [77,78,79].

Запасные белки (псевдо) злаков имеют более низкую усвояемость, чем животные белки. Например, протеины гречихи имеют низкую доступность для всасывания в желудочно-кишечном тракте. Плохая доступность белков гречихи вызвана высоким уровнем ингибиторов протеаз и дубильных веществ, а также низкой чувствительностью белков, особенно фракции альбумина, к протеолитической активности [39]. Кроме того, просо известно своим более низким уровнем усвояемости крахмала и белка по сравнению с другими злаками [30].Другой злак, сорго, выращиваемый преимущественно в полузасушливых тропических регионах, после влажного приготовления имеет очень плохую усвояемость белка. Плохая усвояемость белка как в сорго, так и в просе обусловлена ​​плотной внутренней структурой зерна, присутствием полифенолов и фитиновой кислоты, образованием дисульфидных и недисульфидных поперечных связей, гидрофобностью белка и изменениями вторичной структуры, которые были вызваны во время влажной варки [9 ]. Сшивание белков молекул кафирина в сорго и образование гидрофобных агрегатов паницина в просе, вероятно, являются основными факторами снижения перевариваемости белка [6,9].Белки Teff относительно хорошо усваиваются, но их усвояемость можно еще больше повысить, приготовив теффы в инъекции [80].

Белки пшеницы были связаны с рядом диетических расстройств. Самым известным заболеванием является глютеновая болезнь, заболевание, которое развивается у генетически предрасположенных людей после употребления в пищу злаков, содержащих глютен. Глиадины пшеницы и в меньшей степени глютенины с низким молекулярным весом несут иммуногенные пептиды [81]. Идентифицирован целый ряд этих пептидов α-глиадина, инициирующих глютеновую болезнь.Примерами некоторых из этих иммуногенных эпитопов являются глия-α9 (PFPQPQLPY) и глия-α20 (FRPQQPUPQ) [82]. Необычный аминокислотный состав (высокое содержание пролина и глютамина) в белках глютена препятствует полному перевариванию этих белков в желудочно-кишечном тракте. Хотя для большинства людей пептиды не вызывают никаких проблем, по оценкам, 1% мирового населения страдает целиакией [83], и у этих людей эти пептиды запускают каскад аутоиммунных реакций, которые приводят к серьезному поражению кишечника.Несколько исследователей пытались разработать решения для людей, страдающих целиакией. Один из этих исследованных решений включает предварительную обработку белка глютена смесями пептидаз (например, неспецифической эндопептидазы папайи и трех микробных пептидаз (лейцина-аминопептидаза Aspergillus oryzae, лейцина-аминопептидазы, Aspergillus melleus и -эндопептидазы 131 с аминокислотной активностью против гидропептидазы ). citrinum deutorlysin)) [84]. Эти пептидазы способны переваривать вышеупомянутые богатые пролином пептиды и, следовательно, снижать концентрацию иммуногенных пептидов.Другие стратегии включают создание сортов пшеницы, которые не вызывают эти желудочно-кишечные реакции [81], и целенаправленную переработку зерновых. Одним из таких новых злаков является тритордеум, гибрид твердых сортов пшеницы и дикого ячменя [85]. Было показано, что Tritordeum имеет меньшее количество иммуногенных эпитопов, чем обычная пшеница. Этот новый злак подходит для включения в рацион людей, которые хотят снизить потребление глютена, но не для людей, страдающих глютеновой болезнью, поскольку при пищеварении все еще образуются иммуногенные пептиды глютена [85].Процессинг оказывает большое влияние на физико-химические свойства глютена и, следовательно, влияет на пищеварительную стабильность и, следовательно, на антигенный потенциал белка [86]. Rahaman и его коллеги [86] обнаружили, что сдвиг сам по себе не влияет на перевариваемость белка, в то время как pH и температура существенно влияют на перевариваемость глютена и антигенные характеристики образующихся гидролизатов. При pH 3 глютен подвергается кислотному дезамидированию, что приводит к лучшему гидролизу белков, генерируя меньшие пептидные фракции с более низкой антигенностью [86,87].При нагревании белков они агрегируются, повышая устойчивость белков к перевариванию [86]

6. Outlook

Белки злаков и псевдозернов не считаются высококачественными из-за их неоптимального аминокислотного профиля и ограниченной перевариваемости белков. На перевариваемость белка часто влияет комбинация различных факторов, специфичных для исследуемого белка и / или окружающей его среды. Таким образом, усвояемость белков может регулироваться выборочной обработкой пищевых продуктов.Однако влияние обработки на перевариваемость белка не так уж и важно, и необходим жесткий контроль условий обработки. Более того, необходимость увеличения усвояемости белка в нашей общей западной диете вызывает сомнения, поскольку потребление белка обычно не является ограничивающим фактором в западной диете. Однако одним исключением и предметом внимания в этом контексте является пожилой сегмент западного населения, которому требуется адекватное потребление белка за счет (и даже обогащение белком) своего рациона для поддержания мышечной массы и функции [21,22,23, 24].При потреблении зерновых белков вызывает беспокойство неоптимальное соотношение аминокислот, которое не соответствует соотношению, которое человек должен потреблять для поддержания роста и здорового обмена веществ. Более диверсифицированное потребление зерновых и псевдозерновых, превосходящее традиционную диету с преобладанием пшеницы и кукурузы, может частично соответствовать этим субоптимальным соотношениям.

Благодарности

Автор выражает признательность NSERC за поддержку исследовательской программы в рамках программы Discovery (номер гранта RGPIN-2017-05213).

Финансирование

Исследование финансировалось программой NSERC Discovery, номер гранта RGPIN-2017-05213.

Конфликт интересов

Автор заявляет об отсутствии конфликта интересов.

Список литературы

2. Ридс П.Дж. Незаменимые и незаменимые аминокислоты для человека. J. Nutr. 2000; 130: 1835С – 1840С. DOI: 10.1093 / JN / 130.7.1835S. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 3. Паддон-Джонс Д., Кэмпбелл В. В., Жак П. Ф., Кричевский С. Б., Мур Л. Л., Родригес Н.Р., Ван Лун L.J.C. Белок и здоровое старение. Являюсь. J. Clin. Nutr. 2015; 101: 1339S – 1345S. DOI: 10.3945 / ajcn.114.084061. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 4. Нильсен С.С. Анализ пищевых продуктов. 5-е изд. Springer Nature; Бейзингсток, Великобритания: 2017. [Google Scholar] 5. Pernollet J.C. Белковые тела семян: ультраструктура, биохимия, биосинтез и деградация. Фитохимия. 1978; 17: 1473–1480. DOI: 10.1016 / S0031-9422 (00)-5. [CrossRef] [Google Scholar] 6. Дуоду К.Г., Тейлор Дж.Р.Н., Белтон П.С., Хамакер Б.R. Факторы, влияющие на усвояемость белка сорго. J. Cereal Sci. 2003. 38: 117–131. DOI: 10.1016 / S0733-5210 (03) 00016-X. [CrossRef] [Google Scholar] 7. Bhattarai R.R., Dhital S., Wu P., Chen X.D., Gidley M.J. Переваривание изолированных бобовых клеток на модели желудочно-двенадцатиперстной кишки: три механизма ограничивают гидролиз крахмала и белка. Food Funct. 2017; 8: 2573–2582. DOI: 10.1039 / C7FO00086C. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 8. Гилани Г.С., Сяо С.В., Кокелл К.А. Влияние антипитательных факторов в пищевых белках на усвояемость белка и биодоступность аминокислот, а также на качество белка.Br. J. Nutr. 2012; 108: 5315–5332. [PubMed] [Google Scholar] 9. Гулати П., Ли А., Холдинг Д., Сантра Д., Чжан Ю., Роуз Д. Дж. Нагревание снижает усвояемость протеина просо за счет образования гидрофобных агрегатов. J. Agric. Food Chem. 2017; 65: 1952–1959. DOI: 10.1021 / acs.jafc.6b05574. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 10. Шаафсма Г. Критерии и значение источников белка в рационе человека — оценка аминокислот с поправкой на усвояемость белка. J. Nutr. 2000; 130: 1865S – 1867S. DOI: 10,1093 / JN / 130.7.1865S. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 11. Сарвар Г. Метод оценки аминокислот с поправкой на усвояемость белков переоценивает качество белков, содержащих факторы, препятствующие питанию, и плохо усваиваемых белков, дополненных ограничивающими аминокислотами у крыс. J. Nutr. 1997; 127: 758–764. DOI: 10,1093 / JN / 127.5.758. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 13. Хамад А.М., Филдс М.Л. Оценка качества протеина и доступного лизина проросших и ферментированных злаков. J. Food Sci. 1979; 44: 456–459.DOI: 10.1111 / j.1365-2621.1979.tb03811.x. [CrossRef] [Google Scholar] 14. Шахин Н., Ислам С., Мунмун С., Мохидуззаман М., Лонгва Т. Профили аминокислот и количество легкоусвояемых незаменимых аминокислот белков из основных приоритетных пищевых продуктов в Бангладеш. Food Chem. 2016; 213: 83–89. DOI: 10.1016 / j.foodchem.2016.06.057. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 15. Boye J., Wijesinha-Bettoni R., Burlingame B. Оценка качества протеина через двадцать лет после внедрения метода оценки аминокислот с поправкой на усвояемость протеина.Br. J. Nutr. 2012; 108: S183 – S211. DOI: 10.1017 / S0007114512002309. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 16. Han F., Han F., Wang Y., Fan L., Song G., Chen X., Jiang P., Miao H., Han Y. Баллы усваиваемых незаменимых аминокислот в девяти приготовленных злаках. Br. J. Nutr. 2019; 121: 30–41. DOI: 10.1017 / S0007114518003033. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 17. Marinangeli C.P.F., House J.D. Потенциальное влияние количества усваиваемых незаменимых аминокислот как показателя качества белка на правила питания и здоровье.Nutr. Ред. 2017; 75: 658–667. DOI: 10,1093 / нутрит / nux025. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 18. Лундквист П., Артурссон П. Пероральное всасывание пептидов и наночастиц через кишечник человека: возможности, ограничения и исследования в тканях человека. Adv. Препарат Делив. Ред. 2016; 106: 256–276. DOI: 10.1016 / j.addr.2016.07.007. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 20. Эриксон Р.Х., Ким Ю.С. Переваривание и всасывание диетического белка. Анну. Rev. Med. 1990; 41: 133–139. DOI: 10.1146 / annurev.me.41.020190.001025. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 21. Мендонка Н., Хилл Т.Р., Гранич А., Дэвис К., Коллертон Дж., Мазерс Дж. К., Сирво М., Вриден В.Л., Сил С.Дж., Кирквуд Т. Потребление микронутриентов и источники пищи в очень старом возрасте: анализ исследования Newcastle 85+. Br. J. Nutr. 2016; 116: 751–761. DOI: 10.1017 / S0007114516002567. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 22. Круз-Джентофт А., Ланди Ф., Шнайдер С.М., Зунига К., Араи Х., Буари Ю., Чен Л.-К., Филдинг Р.А., Мартин Ф.C., Sieber J.-P.M.C. и др. Распространенность и вмешательства при саркопении у пожилых людей: систематический обзор. Отчет Международной инициативы по саркопении (EWGSOP и IWGS) Age Aging. 2014; 43: 748–759. DOI: 10,1093 / старение / afu115. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 23. Фульгони В.Л. Текущее потребление белка в Америке: анализ национального обследования здоровья и питания, 2003–2004 гг. Являюсь. J. Clin. Nutr. 2008; 87: 1554S – 1557S. DOI: 10.1093 / ajcn / 87.5.1554S. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 24.Нильссон А., Рохас Д.М., Кади Ф. Влияние соблюдения различных рекомендаций по потреблению белка на мышечную массу и физическую функцию у физически активных пожилых женщин. Питательные вещества. 2018; 10: 1156. DOI: 10.3390 / nu100. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 25. Auld D.S. Глава 289 — Карбоксипептидаза A. В: Rawlings N.D., Salvesen G., editors. Справочник протеолитических ферментов. Академическая пресса; Кембридж, Массачусетс, США: 2013. С. 1289–1301. [Google Scholar] 26. Aviles F.X., Vendrell J. Глава 296. Карбоксипептидаза B.В: Ролингс Н., Сальвесен Г., редакторы. Справочник протеолитических ферментов. Академическая пресса; Кембридж, Массачусетс, США: 2013. С. 1324–1329. [Google Scholar] 27. Пикариелло Г., Мираллес Б., Мамоне Г., Санчес-Ривера Л., Ресио И., Аддео Ф., Ферранти П. Роль пептидаз щеточной каймы кишечника в моделированном переваривании белков молока. Мол. Nutr. Food Res. 2015; 59: 948–956. DOI: 10.1002 / mnfr.201400856. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 28. Azzollini D., Derossi A., Fogliano V., Lakemond C.M.M., Severini C.Влияние рецептуры и условий процесса на микроструктуру, текстуру и усвояемость экструдированных закусок, богатых насекомыми. Иннов. Food Sci. Emerg. Technol. 2018; 45: 344–353. DOI: 10.1016 / j.ifset.2017.11.017. [CrossRef] [Google Scholar] 29. Хуанг Р., Пан X., Лв Дж., Чжун В., Ян Ф., Дуан Ф., Цзя Л. Влияние взрывного выдувания на пищевой состав и усвояемость зерна. Int. J. Food Prop.2018; 21: 2193–2204. DOI: 10.1080 / 102.2018.1514634. [CrossRef] [Google Scholar] 30. Корделино И.Г., Тил К., Инамдар Л., Викерс З., Марти А., Исмаил Б.П. Кулинарные качества, усвояемость и сенсорные свойства макарон из просо проса зависят от содержания амилозы и профиля проламина. LWT. 2019; 99: 1–7. DOI: 10.1016 / j.lwt.2018.09.035. [CrossRef] [Google Scholar] 31. Fan P., Li L., Rezaei A., Eslamfam S., Che D., Ma X. Метаболиты пищевых белков и пептидов кишечными микробами и их влияние на кишечник. Curr. Protein Pept. Sci. 2015; 16: 646–654. DOI: 10,2174 / 13816666150630133657. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 32.Swaisgood H.E., Catignani G.L. Усвояемость белков: методы оценки in vitro. Adv. Food Nutr. Res. 1991. 35: 185–236. [PubMed] [Google Scholar] 33. Импа С.М., Перумал Р., Бин С.Р., Джон Сунодж В.С., Джагадиш С.В.К. Дефицит воды и тепловой стресс вызывают изменения физико-химических характеристик зерна и микронутриентного состава сорго, выращиваемого в полевых условиях. J. Cereal Sci. 2019; 86: 124–131. DOI: 10.1016 / j.jcs.2019.01.013. [CrossRef] [Google Scholar] 34. Мартинес-Веласко А., Альварес-Рамирес Х., Родригес-Хуэзо Э., Мерас-Родригес М., Вернон-Картер Э.Дж., Лобато-Каллерос С. Влияние метода приготовления и времени хранения на усвояемость белков кукурузных лепешек in vitro. J. Cereal Sci. 2018; 84: 7–12. DOI: 10.1016 / j.jcs.2018.09.016. [CrossRef] [Google Scholar] 35. Веллнер Н., Миллс E.N.C., Браунси Г., Уилсон Р.Х., Браун Н., Фриман Дж., Хэлфорд Н.Г., Шьюри П.Р., Белтон П.С. Изменения вторичной структуры белка при деформации глютена изучали с помощью динамической инфракрасной спектроскопии с преобразованием Фурье.Биомакромолекулы. 2005; 6: 255–261. DOI: 10.1021 / bm049584d. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 36. Гейгер В. Б., Харрис М. Зависимость неперевариваемости белка шерсти от его полимерной структуры. J. Res. Natl. Бур. Стоять. 1942; 29: 271–277. DOI: 10.6028 / jres.029.013. [CrossRef] [Google Scholar] 37. Джой И.Дж., Лагрейн Б., Делькур Дж. А. Эндогенные окислительно-восстановительные агенты и ферменты, которые влияют на формирование белковой сети во время выпечки хлеба — обзор. J. Cereal Sci. 2009; 50: 1–10. DOI: 10.1016 / j.jcs.2009.04.002.[CrossRef] [Google Scholar] 38. Лагрейн Б., Тевиссен Б.Г., Брайс К., Делькур Дж. А. Влияние окислительно-восстановительных агентов на экстрагируемость белков глютена при выпечке хлеба. J. Agric. Food Chem. 2007. 55: 5320–5325. DOI: 10.1021 / jf070639n. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 39. Икеда К., Сакагути Т., Кусано Т., Ясумото К. Эндогенные факторы, влияющие на усвояемость белков гречихи. Cereal Chem. 1991; 68: 424–427. [Google Scholar] 40. Костекли М., Каракая С. Ингибиторы протеаз в различных видах муки и хлеба: влияние ферментации, выпечки и переваривания in vitro на активность ингибирования трипсина и химотрипсина.Food Chem. 2017; 224: 62–68. DOI: 10.1016 / j.foodchem.2016.12.048. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 41. Никмарам Н., Леонг С.Ю., Кубаа М., Чжу З., Барба Ф.Дж., Грейнер Р., Оэй И., Рухинеджад С. Влияние экструзии на антипитательные факторы пищевых продуктов: обзор. Контроль пищевых продуктов. 2017; 79: 62–73. DOI: 10.1016 / j.foodcont.2017.03.027. [CrossRef] [Google Scholar] 42. Мурамото К. Лектины как биоактивные белки в продуктах питания и кормах. Food Sci. Technol. Res. 2017; 23: 487–494. DOI: 10.3136 / fstr.23.487.[CrossRef] [Google Scholar] 43. Клементе А., Виоке Дж., Санчес-Виоке Р., Педроче Дж., Баутиста Дж., Миллан Ф. Факторы, влияющие на усвояемость белков альбуминов нута in vitro. J. Sci. Продовольственное сельское хозяйство. 2000. 80: 79–84. DOI: 10.1002 / (SICI) 1097-0010 (20000101) 80: 1 <79 :: AID-JSFA487> 3.0.CO; 2-4. [CrossRef] [Google Scholar] 44. Лалег К., Кассан Д., Баррон С., Прабхасанкар П., Микард В. Структурные, кулинарные, пищевые и антипитательные свойства макарон из 100% бобовых с высоким содержанием белка, без глютена.PLoS ONE. 2016; 11: e0160721. DOI: 10.1371 / journal.pone.0160721. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 45. Осман М.А.Влияние различных методов обработки на состав питательных веществ, антипитательные факторы и усвояемость белков in vitro фасоли Dolichos Lablab ( Lablab purpuresus (L) Sweet) Пакистан J. Nutr. 2007. 6: 299–303. DOI: 10.3923 / pjn.2007.299.303. [CrossRef] [Google Scholar] 46. Гупта Р.К., Ганголия С.С., Сингх Н.К. Снижение содержания фитиновой кислоты и увеличение биодоступных микроэлементов в зерновых культурах.J. Food Sci. Technol. 2013; 52: 676–684. DOI: 10.1007 / s13197-013-0978-у. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 47. Лин Ю., Чен К., Ту Д., Ю Х., Дай З., Шен К. Характеристика пищевых волокон из пшеничных отрубей (Triticum aestivum L.) и их влияние на переваривание белка сурими. LWT. 2019; 102: 106–112. DOI: 10.1016 / j.lwt.2018.12.024. [CrossRef] [Google Scholar] 48. Бейтман У.Г. Усвояемость и использование яичных белков. J. Biol. Chem. 1916; 26: 263–291. DOI: 10.3181 / 00379727-13-86.[CrossRef] [Google Scholar] 49. Evenepoel P., Geypens B., Luypaerts A., Hiele M., Ghoos Y., Rutgeerts P. Усвояемость вареного и сырого яичного белка у людей по оценке с помощью методов стабильных изотопов. J. Nutr. 1998; 128: 1716–1722. DOI: 10.1093 / JN / 128.10.1716. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 50. Ёсино К., Сакаи К., Мидзуха Ю., Шимидзуики А., Ямамото С. Пептическая перевариваемость сырых и коагулированных при нагревании белков куриного яичного белка при кислом диапазоне pH. Int. J. Food Sci. Nutr. 2004. 55: 635–640. DOI: 10.1080/0

80412331350173. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 51. Ранхотра Г.С., Гелрот Дж.А., Глейзер Б.К., Редди П.В. Пищевая ценность фракции отрубей воздушной классификации, полученных из твердой красной пшеницы. Cereal Chem. 1994; 71: 321–324. [Google Scholar] 52. Барампама З., Симард Р. Олигосахариды, факторы, препятствующие питанию, и усвояемость протеина сухих бобов в зависимости от обработки. J. Food Sci. 1994; 59: 833–838. DOI: 10.1111 / j.1365-2621.1994.tb08139.x. [CrossRef] [Google Scholar] 53. Карбонаро М., Грант Г., Марсилио С., Пуштаи А. Перспективы факторов, ограничивающих переваривание белков бобовых растений in vivo: антинутритиоановые соединения или запасные белки? J. Agric. Food Chem. 2000; 48: 742–749. DOI: 10,1021 / jf9m. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 54. Annor G.A., Tyl C., Marcone M., Ragaee S., Marti A. Почему просо имеет более низкую усвояемость крахмала и белка, чем другие злаки? Trends Food Sci. Technol. 2017; 66: 73–83. DOI: 10.1016 / j.tifs.2017.05.012. [CrossRef] [Google Scholar] 55. Гилани Г.С., Кокелл К.А., Сепер Э. Влияние антипитательных факторов на усвояемость белков и доступность аминокислот в пищевых продуктах. J. AOAC Int. 2005; 88: 967–989. [PubMed] [Google Scholar] 56. Laleg K., Salles J., Berry A., Giraudet C., Patrac V., Guillet C., Denis P., Tessier F.J., Guilbaud A., Howsam M., et al. Пищевая оценка смешанных макарон из пшеницы и бобов у растущих крыс: влияние источника белка и температуры сушки на усвояемость и удержание белка. Br. J. Nutr. 2019; 121: 496–507. DOI: 10.1017 / S0007114518003586. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 57. Ромбоутс И., Лагрейн Б., Брайс К., Делькур Дж. А. Реакции полимеризации пшеничного глютена: случай кренделя. Мир зерновых продуктов. 2012; 57: 203–208. DOI: 10.1094 / CFW-57-5-0203. [CrossRef] [Google Scholar] 58. Ангиолони А., Воротник С. Влияние обработки давлением гидратированного овса, проса и сорго муки на качество и питательные свойства комбинированного пшеничного хлеба. J. Cereal Sci. 2012; 56: 713–719. DOI: 10.1016 / j.jcs.2012.08.001.[CrossRef] [Google Scholar] 59. Гросс М., Янике Р. Белки под давлением — Влияние высокого гидростатического давления на структуру, функцию и сборку белков и белковых комплексов. Евро. J. Biochem. 1994; 221: 617–630. DOI: 10.1111 / j.1432-1033.1994.tb18774.x. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 61. Деол Дж., Бейнс К. Влияние домашних методов приготовления пищи на питательные и антипитательные факторы в стручках зеленой вигны ( Vigna unguiculata ). J. Food Sci. Technol. 2010. 47: 579–581.DOI: 10.1007 / s13197-010-0112-3. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 62. Коррейра И., Нунес А., Сараива Дж., Боррос А., Дельгадилло И. Обработка под высоким давлением в значительной степени предотвращает / восстанавливает снижение усвояемости приготовленного белка сорго при применении до / после приготовления. LWT — Food Sci. Technol. 2011; 44: 1245–1249. DOI: 10.1016 / j.lwt.2010.10.021. [CrossRef] [Google Scholar] 63. Омосеби М.О., Осундахунси О.Ф., Фагбеми Т.Н. Влияние экструзии на качество белка, антипитательные факторы и усвояемость дополнительного рациона из качественного белкового концентрата кукурузы и соевого белка.J. Food Biochem. 2018; 42: e12508. DOI: 10.1111 / jfbc.12508. [CrossRef] [Google Scholar] 64. Далин К., Лоренц К. Усвояемость белков экструдированных злаков. Food Chem. 1993; 48: 13–18. DOI: 10.1016 / 0308-8146 (93)

-Z. [CrossRef] [Google Scholar] 65. Ллопарт Э. Э., Драго С. Р. Физико-химические свойства сорго и технологическая возможность приготовления. Изменения в питании после лопания. LWT — Food Sci. Technol. 2016; 71: 316–322. DOI: 10.1016 / j.lwt.2016.04.006. [CrossRef] [Google Scholar] 66. Паркер М.Л., Грант А., Ригби Н.М., Белтон П.С., Тейлор Дж. Р. Н. Влияние хлопка на клеточные стенки эндосперма сорго и кукурузы. J. Cereal Sci. 1999; 30: 209–216. DOI: 10.1006 / jcrs.1999.0281. [CrossRef] [Google Scholar] 67. Нхата С.Г., Аюа Э., Камау Э.Х., Шингиро Дж.Б. Ферментация и прорастание улучшают питательную ценность зерновых и бобовых культур за счет активации эндогенных ферментов. Food Sci. Nutr. 2018; 6: 2446–2458. DOI: 10.1002 / fsn3.846. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 68. Фагбеми Т.Н., Ошоди А.А., Ипинмороти К.О. Влияние обработки на некоторые факторы, препятствующие питанию, и усвояемость мультиферментных белков in vitro (IVPD) трех тропических семян: хлебного ореха ( Artocarpus altilis ), ореха кешью ( Anacardium occidentale ) и тыквы с канавками ( Telfairia occidentalis Nutr ), Пакистан J. 2005. 4: 250–256. [Google Scholar] 69. Огодо А.С., Угбогу О.К., Ониеагба Р.А., Окереке Х.С. Микробиологическое качество, приблизительный состав и усвояемость крахмала / белка in vitro муки сорго двухцветного, сброженной консорциумом молочнокислых бактерий.Chem. Биол. Technol. Agric. 2019; 6: 1–9. DOI: 10.1186 / s40538-019-0145-4. [CrossRef] [Google Scholar] 70. Линарес Э., Ларре К., Лемест М., Попино Ю. Эмульгирующие и пенообразующие свойства гидролизатов глютена с возрастающей степенью гидролиза: роль растворимых и нерастворимых фракций. Cereal Chem. 2000; 77: 414–420. DOI: 10.1094 / CCHEM.2000.77.4.414. [CrossRef] [Google Scholar] 71. Северин С., Вэнь-шуй X. Пищевая ценность казеинов и сывороточных белков и их гидролизатов из Protamex. Дж.Zhejiang Univ. Sci. Б. 2006; 7: 90–98. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar] 72. Купман Р., Кромбах Н., Гийсен А.П., Вальранд С., Фоквант Дж., Кис А.К., Лемоскет С., Сарис В.Х.М., Буари Ю., ван Лун Л.Дж.С. Проглатывание протеинового гидролизата сопровождается ускорением переваривания и абсорбции in vivo по сравнению с его интактным протеином. Являюсь. J. Clin. Nutr. 2009; 90: 106–115. [PubMed] [Google Scholar] 73. Ву Т., Тейлор К., Небл Т., Нг К., Беннетт Л. Влияние химического состава и выпечки на усвояемость белков in vitro в хлебе, изготовленном из отобранной муки, содержащей глютен и не содержащей глютен.Food Chem. 2017; 233: 514–524. DOI: 10.1016 / j.foodchem.2017.04.158. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 74. Клунклин В., Сэвидж Г. Влияние замены пшеничной муки пурпурной рисовой мукой на физико-химические характеристики, усвояемость in vitro и сенсорную оценку печенья. J. Food Qual. 2018; 2018: 8. DOI: 10,1155 / 2018/8052847. [CrossRef] [Google Scholar] 75. Кумар К.А., Шарма Г.К., Анилакумар К.Р. Влияние мультизернового премикса на пищевую, in vitro и in vivo усвояемость белков мультизернового печенья.J. Food Sci. Technol. 2019; 56: 746–753. DOI: 10.1007 / s13197-018-3533-z. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 76. Банерджи А., Анантанараян Л., Леле С. Исследования реологии и питания обогащенных амарантом пшеничных чапати (индийских лепешек) J. Food Process. Консерв. 2018; 42: e13361. DOI: 10.1111 / jfpp.13361. [CrossRef] [Google Scholar] 77. Capriotti A.L., Caruso G., Cavaliere C., Samperi R., Ventura S., Zenezini Chiozzi R., Laganà A. Идентификация потенциальных биоактивных пептидов, образующихся при моделировании желудочно-кишечного переваривания семян сои и белков соевого молока.J. Food Compos. Анальный. 2015; 44: 205–213. DOI: 10.1016 / j.jfca.2015.08.007. [CrossRef] [Google Scholar] 78. Вада Ю., Лоннердал Б. Биоактивные пептиды, высвобождаемые при переваривании грудного молока in vitro с пастеризацией и без нее. Педиатр. Res. 2015; 77: 546–553. DOI: 10.1038 / pr.2015.10. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 79. Нонгоньерма А.Б., Фицджеральд Р.Дж. Научные доказательства роли биоактивных пептидов, полученных из молочного белка, в организме человека: обзор. J. Funct. Еда. 2015; 17: 640–656. DOI: 10.1016 / j.jff.2015.06.021. [CrossRef] [Google Scholar] 80. Шумой Х., Паттин С., Раес К. Белок Tef: характеристика растворимости, усвояемость in vitro и его пригодность в качестве ингредиента, не содержащего глютен. LWT — Food Sci. Technol. 2018; 89: 697–703. DOI: 10.1016 / j.lwt.2017.11.053. [CrossRef] [Google Scholar] 81. Жуанин А., Бойд Л., Виссер Р.Г.Ф., Смолдерс М.Дж.М. Развитию пшеницы с гипоиммуногенным глютеном препятствует политика редактирования генов в Европе. Передний. Plant Sci. 2018; 9: 1523. DOI: 10.3389 / fpls.2018.01523.[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 82. Малалгода М., Мейнхард С.В., Симсек С. Обнаружение и количественное определение иммуногенных эпитопов, связанных с глютеновой болезнью, в исторических и современных сортах твердой красной яровой пшеницы. Food Chem. 2018; 264: 101–107. DOI: 10.1016 / j.foodchem.2018.04.131. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 83. Эль Хури Д., Бальфур-Дюшарм С., Джой И.Дж. Обзор безглютеновой диеты: технологические и пищевые проблемы. Питательные вещества. 2018; 10: 1410. DOI: 10.3390 / nu10101410.[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 84. Идо Х., Мацубара Х., Курода М., Такахаши А., Кодзима Ю., Койкеда С., Сасаки М. Комбинация ферментов, переваривающих глютен, улучшила симптомы нечувствительности к глютену без целиакии: рандомизированный одинарный слепой, плацебо-контролируемый кроссоверное исследование. Clin. Пер. Гастроэнтерол. 2018; 9: 181–189. DOI: 10.1038 / s41424-018-0052-1. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 85. Вакеро Л., Комино И., Вивас С., Родригес-Мартин Л., Хименес М.Дж., пастор Х., Sousa C., Barro F. Tritordeum: новый злак для пищевой промышленности с хорошей переносимостью и значительным снижением иммуногенных пептидов глютена по сравнению с пшеницей. J. Sci. Продовольственное сельское хозяйство. 2018; 98: 2201–2209. DOI: 10.1002 / jsfa.8705. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 86. Рахаман Т., Васильевич Т., Ранчандран Л. Влияние тепла, pH и сдвига на усвояемость и антигенные характеристики пшеничного глютена. Евро. Food Res. Technol. 2016; 242: 1829–1836. DOI: 10.1007 / s00217-016-2682-4. [CrossRef] [Google Scholar] 87.Цю К., Сунь В., Цуй С., Чжао М. Влияние дезамидирования лимонной кислоты на усвояемость и антиоксидантные свойства глютена пшеницы in vitro. Food Chem. 2013; 141: 2772–2778. DOI: 10.1016 / j.foodchem.2013.05.072. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

Усвояемость белков зерновых продуктов

Foods. 2019 июн; 8 (6): 199.

Департамент пищевых наук, Университет Гвельфа, Гвельф, ON N1G 2W1, Канада; ac.hpleugou@eyoji; Тел .: + 1-519-824-4120 (доб.52470)

Поступила 05.05.2019; Принят в печать 3 июня 2019 г.

Лицензиат MDPI, Базель, Швейцария. Эта статья представляет собой статью в открытом доступе, распространяемую в соответствии с условиями лицензии Creative Commons Attribution (CC BY) (http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/). Эта статья цитировалась другими статьями в PMC. .

Abstract

Усвояемость белков в настоящее время является актуальной темой исследований и представляет большой интерес для пищевой промышленности. Для описания качества белка были разработаны различные методы оценки. Показатели протеина злаков обычно низкие из-за неоптимального аминокислотного профиля и низкой усвояемости протеина.Усвояемость белка является результатом как внешних, так и внутренних факторов. Примерами внешних факторов являются физическая недоступность из-за захвата, например, интактными клеточными структурами и наличие факторов, препятствующих питанию. Основными внутренними факторами являются аминокислотная последовательность белков, а также сворачивание и сшивание белков. Обработка пищевых продуктов обычно направлена ​​на повышение общей усвояемости за счет воздействия на эти внешние и внутренние факторы. Однако в случае белков переработка может в конечном итоге также привести к снижению усвояемости.В этом обзоре обсуждается переваривание и усвояемость белков с акцентом на белки (псевдо) злаков.

Ключевые слова: усвояемость белка, злаки, псевдоцерны, переработка, факторы, препятствующие питанию

1. Введение

Белки в большом количестве присутствуют во всех живых клетках и, как таковые, являются жизненно важной частью нашего рациона. Для того чтобы пищевые белки можно было использовать в организме человека после приема внутрь, они должны быть гидролизованы до их основных строительных блоков, т.е.е. аминокислоты или небольшие пептиды. Таким образом, желудочно-кишечный тракт человека обладает набором ферментов гидролиза белка или пептидаз. Физиологические роли белков очень разнообразны и варьируются от функционирования в качестве молекул-хранителей чистого азота и обеспечения способности строить структуру до катализирования множества реакций в качестве метаболически активных ферментов или использования в качестве переносчиков для плохо растворимых или физиологически нестабильных компонентов [1]. Белки, которые обладают функцией накопления, обычно содержат больше щелочных аминокислот (т.например, аргинин, лизин и гистидин), поскольку они более богаты азотом.

Принято считать, что девять из двадцати встречающихся в природе аминокислот являются незаменимыми или незаменимыми аминокислотами. Эти аминокислоты, т. Е. Гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин, не могут быть синтезированы животным организмом из материалов, обычно доступных клеткам, со скоростью, соизмеримой с требованиями нормального роста [ 2] и поэтому должны быть частью здорового сбалансированного питания.Однако список незаменимых аминокислот подвергается некоторой критике [2]. Кроме того, Продовольственная и сельскохозяйственная организация (ФАО) рекомендует рассматривать пищевые аминокислоты как отдельные питательные вещества. Таким образом, по возможности, данные для усвояемых или биодоступных аминокислот должны быть указаны в таблицах пищевых продуктов на основе отдельных аминокислот [3]. Аминокислотные профили могут быть определены с использованием хроматографических методов, основанных либо на ионном обмене, либо на различиях полярности между аминокислотами [4].

В своем нативном состоянии белки обычно свернуты в определенной конформации, определяемой уникальным аминокислотным составом белка. Эта плотно сложенная структура препятствует усвояемости белка. Кроме того, белки часто встречаются в супрамолекулярных структурах, таких как белковые тельца [5,6], и / или физически заключены в клеточных структурах [7]. Это супрамолекулярное структурирование дополнительно ограничивает доступ гидролитических ферментов к их субстратам.

Обработка пищевых продуктов служит нескольким целям, таким как обеспечение безопасности пищевых продуктов, продление срока хранения и повышение усвояемости.В условиях, когда существуют ограничения на количество перевариваемой пищи, например, из-за нехватки, легкое и практически полное переваривание и усвоение питательных веществ пищи имеет первостепенное значение. Чтобы проиллюстрировать роль выбора ингредиентов и их обработки в определении усвояемости пищи, можно сравнить усвояемость белков в рационах питания из развивающихся и развитых стран. Традиционные диеты в развивающихся странах обычно имеют усвояемость белка от 54 до 78%, тогда как в развитых странах, таких как диеты в Северной Америке, усвояемость белка приближается к 90% или даже превышает их [8].Причины более низкой усвояемости пищи в развивающихся странах — это использование менее очищенных ингредиентов и менее обширная переработка. Обработка пищевых продуктов запускает (обычно деструктивные) изменения в молекулярных и надмолекулярных структурах, чтобы позволить пищеварительным ферментам получить более легкий доступ к питательным веществам / биополимерам, тем самым улучшая усвояемость пищи. В контексте белка обработка пищи обычно приводит к раскрытию белка. Действительно, нагревание, воздействие сильных кислотных и / или щелочных условий и присутствие органических молекул и эмульгаторов обычно приводит к конформационным изменениям и, если они достаточно серьезны, даже к необратимой потере сворачивания белка или расщепления молекул.Денатурация открывает структуру белка, делая его более доступным для гидролитических ферментов и, следовательно, увеличивает перевариваемость белка. Однако в то же время денатурация белка также обнажает гидрофобные участки белков, которые в противном случае защищены от водной среды. Гидрофобный эффект, параллельный другим взаимодействиям, которые внезапно активируются из-за конформационных изменений, в конечном итоге приведет к агрегации белка и снижению усвояемости [9].

В этом обзоре дается общее описание оценки качества белковой пищи и переваривания белков перед тем, как углубиться в перевариваемость белков зерновых, псевдозерновых и их продуктов.После оценки влияния процессинга на усвояемость ((псевдо) зерновых) белков, обсуждается роль неперевариваемых пептидов при глютеновой болезни перед тем, как в заключение остановиться на нескольких приоритетах будущих исследований.

2. Протеиновые продукты

Белковые продукты характеризуются высоким содержанием высококачественных белков. Типичные белковые продукты — это мясо, бобы и молочные продукты. Каждый из них имеет аминокислотный профиль, богатый аминокислотами, которые считаются незаменимыми / незаменимыми [2].Продукты животного происхождения обычно содержат незаменимые аминокислоты в соотношениях, необходимых для поддержания роста и метаболических процессов в организме человека, в то время как источники протеина растительного происхождения обычно имеют неоптимальные уровни и соотношения незаменимых аминокислот. Однако качество белка должно учитывать не только аминокислотный состав, но также усвояемость и абсорбцию продуцируемых продуктов гидролиза в желудочно-кишечном тракте человека. Например, возможно, что белок имеет очень хороший аминокислотный профиль, но не может хорошо перевариваться и / или всасываться.Для политиков при выработке рекомендаций по потребностям в белке следует учитывать оба фактора, то есть аминокислотный состав и усвояемость. Хорошо установленное существенное различие в питательной ценности белков из разных источников [10] было обнаружено с помощью ряда методов оценки качества белков. Одним из наиболее популярных методов оценки является оценка аминокислот с поправкой на усвояемость белков (PDCAAS) [10,11]. PDCAAS рассчитывается как:

PDCAAS = мг ограничивающей аминокислоты в 1 г исследуемого протеина мг той же аминокислоты в 1 г эталонного протеина × истинная перевариваемость кала

Молоко, содержащее адекватные уровни и соотношения всех девяти незаменимых аминокислот и имеющее высокий уровень усвояемость протеина была оценена как максимум 1 PDCAAS.0 [12]. Яйца — это еще одна белковая пища, которая получила максимальное количество PDCAAS. Соя и говядина имеют значения 0,91 и 0,92 соответственно, в то время как пшеница с дефицитом незаменимых аминокислот, таких как лизин, имеет PDCAAS только 0,42. Большинство белков злаков действительно считаются неполными источниками белка из-за их более низкого аминокислотного профиля по сравнению с продуктами животного происхождения [13,14]. Сорго имеет несколько лучший аминокислотный профиль, но белки сорго плохо усваиваются, что ограничивает биодоступность его аминокислот [6].Сообщалось о PDCAAS до 0,20 для сорго [15]. Более поздняя оценка качества протеина — это оценка усвояемых незаменимых аминокислот (DIAAS), которая сравнивает содержание всех усваиваемых незаменимых аминокислот в протеине с уровнем этих усвояемых аминокислот в эталонном протеине. Эталонный белок имеет незаменимую аминокислотную последовательность, аналогичную профилю, необходимому для ребенка от 0,5 до 3 лет. Эта новая оценка считается более высокой, чем PDCAAS, поскольку она использует истинную перевариваемость подвздошной кишки вместо фекальной перевариваемости белков.Аминокислоты, пептиды и белки, которые не всасываются в тонком кишечнике, попадают в толстую кишку, где они метаболизируются микробиотой. Более того, усечение PDCAAS до 1.0 означает, что отбрасывается важная информация о белках с высоким содержанием питательных веществ. DIAAS рассчитывается следующим образом:

DIAAS = 100 × мг легкоусвояемых диетических незаменимых АК в 1 г диетического протеина мг той же незаменимой диетической АК в 1 г эталонного белка

Незаменимая аминокислота в уравнении DIAAS — это аминокислота с самым низким эталонным соотношением [16 ].Значения DIAAS для различных (вареных) злаков и псевдоцернов (коричневый рис (DIAAS — 42, первая ограничивающая аминокислота — лизин), полированный рис (37, лизин), гречка (68, серосодержащие аминокислоты), овес (43, лизин), просо (7, лизин), просо (10, лизин), татарская гречка (47, серосодержащие аминокислоты) и цельнозерновая крупа (20, лизин)) показывают, что ни один из злаков не может считаться хорошим источник белка [16]. Для сравнения: цельное молоко, сваренные вкрутую яйца и куриная грудка имеют оценки DIAAS 114, 113 и 108 соответственно [17].Для более подробного обзора применимости и ценности оценки DIAAS, читатель может быть отослан к обзору Marinangeli и House [17].

3. Переваривание белков

Во время пищеварения белки гидролизуются до (небольших) пептидов и, в конечном итоге, аминокислот, которые затем могут быть легко усвоены человеческим организмом. Ферменты, участвующие в этом процессе, называются пептидазами. Пептидазы человека обнаруживаются в желудке, поджелудочной железе и тонком кишечнике. После гидролиза небольшие пептиды и аминокислоты должны быстро и эффективно абсорбироваться энтероцитами тонкого кишечника.Поглощение пептидов в кишечнике человека подробно рассмотрено Лундквистом и Артурссоном [18] и выходит за рамки данной рукописи.

В таблице Nutrition Facts, опубликованной Health Canada [19], не указаны дневные процентные значения белков, поскольку большинство канадцев получают достаточное количество белка с пищей, и поэтому дефицит белка в рационе не считается проблемой для здоровья в Канаде. Кроме того, усвоение пищевых белков считается высокоэффективным [20].Исследования показали, что аминокислоты попадают в кровь примерно через 10-20 минут после приема отдельных аминокислот или изолированных белков. Для неповрежденных белков, содержащихся в пищевых продуктах, например, в составе говядины, яиц или молочных продуктов, может потребоваться более 2 часов, чтобы аминокислоты попали в кровь [3]. Однако для некоторых специфических западных субпопуляций, таких как пожилые люди, обогащение пищевых продуктов белками может быть желательным для поддержания мышечной массы и функционирования [21,22,23,24].

Как правило, в желудочно-кишечном тракте можно выделить три разные фазы переваривания белка [20]:

— Фаза желудка: основная гидролизующая активность белка в желудке проистекает из двух разных типов пепсина, которые активируются в условиях кислого pH. Первоначальные продукты гидролиза — это довольно крупные полипептиды, несколько более мелких пептидов и даже некоторые свободные аминокислоты. Однако было обнаружено, что эта фаза переваривания белка не имеет решающего значения, поскольку люди, у которых удалили желудок, все еще могут переваривать и усваивать белок, поступающий с пищей.

— Фаза поджелудочной железы: в этой гораздо более важной фазе переваривания белка используется смесь протеолитических ферментов, вырабатываемых поджелудочной железой, таких как трипсин, химотрипсин, эластаза и карбоксипептидаза A и B. Получающиеся продукты гидролиза представляют собой гетерогенную смесь небольших олигопептиды и свободные аминокислоты. На этой фазе pH повышен, следовательно, желудочные пептидазы инактивируются. Трипсин, химотрипсин и эластаза — эндопептидазы, расщепляющие пептидные связи в середине аминокислотной цепи.Каждый из этих ферментов распознает очень специфические аминокислоты по первичной структуре своих субстратов. Карбоксипептидазы, с другой стороны, представляют собой экзопептидазы, которые удаляют отдельные аминокислоты с С-концевого конца своих субстратов [25,26]. Каталитическая комплементарность этих пяти основных пептидаз поджелудочной железы обеспечивает правильный гидролиз белков до свободных аминокислот и олигопептидов.

— Фаза тонкой кишки: в мембране щеточной каймы тонкой кишки присутствует аминопептидаза N, которая гидролизует короткие олигопептиды путем последовательного удаления N-концевых аминокислот.Ферменты в этой щеточной кайме кишечника проявляют высокую специфичность в отношении пролин-содержащих пептидов. Ферменты поджелудочной железы действительно не способны гидролизовать пептидные связи, в которых участвует пролин. Помимо этих аминопептидаз, обнаружено несколько металлоэндопептидаз, которые могут полностью гидролизовать белки до составляющих их аминокислот. Тощая кишка, средняя часть тонкой кишки, является горячей точкой для всасывания аминокислот. Исследования также показали, что фазу тощей кишки с ее пептидазами щеточной каймы не следует упускать из виду при разработке процесса пищеварения in vitro для точного определения биодоступности и биодоступности пищевых пептидов [27].Эта последняя часть была завершена после скармливания различных смесей молочного белка двум различным процедурам in vitro. Пептиды, полученные из этих моделей, впоследствии вводили в систему, которая содержала эти пептидазы щеточной каймы тощей кишки. После методов in vitro пептиды и достигаемая степень гидролиза несколько различались. После обработки пептидазой щеточной каймы различия в степени гидролиза исчезли [27]. Однако большинство современных методов тестирования усвояемости in vitro не учитывают эти пептидазы щеточной каймы [28,29,30].

Белки, пептиды и даже свободные аминокислоты, которые не были переварены и абсорбированы в тонком кишечнике, в конечном итоге попадают в толстый кишечник, где они будут ферментироваться микробиотой кишечника. Обычными реакциями преобразования белка, которые происходят в толстом кишечнике, являются дезаминирование и декарбоксилирование, что в конечном итоге приводит к образованию короткоцепочечных жирных кислот и аминов [31]. Эти продукты реакции, в свою очередь, будут запускать множество различных биологических реакций, таких как модуляция воспаления и передача сигнала [31].Помимо перечисленных выше ферментов, условия pH, также меняющиеся во всем желудочно-кишечном тракте, будут играть ключевую роль в переваривании белка. Многие белки теряют свою структуру в кислой среде желудка, что способствует гидролизу белков [32].

4. Усвояемость белков

Перевариваемость белков зависит от факторов, которые могут быть как внутренними, так и внешними по отношению к белку. Внутренние факторы включают аминокислотный профиль белка, а также фолдинг и сшивание белка.К внешним факторам относятся pH, температура и условия ионной силы, присутствие вторичных молекул, таких как эмульгаторы, и факторы, препятствующие питанию. Обработка пищевых продуктов оказывает существенное влияние на эти факторы и, следовательно, на усвояемость белка. Далее будут рассмотрены внутренние и внешние факторы, влияющие на различия в перевариваемости белков, а также влияние обработки на перевариваемость зерновых белков. Кроме того, как внутренние, так и внешние факторы могут зависеть от условий выращивания (например,ж., засуха и тепловой стресс) в процессе развития растений [33]. Однако предуборочные параметры, влияющие на перевариваемость растительных белков, выходят за рамки данной рукописи.

4.1. Внутренние факторы

Пептидазы часто проявляют высокую специфичность в отношении гидролиза пептидных связей, соседствующих с конкретным типом аминокислот. Аминокислотные профили белков, следовательно, определяют восприимчивость белка к гидролизу специфическими пептидазами. Кроме того, эти аминокислоты и пептидные связи должны быть легко доступны для пептидаз.Богатые пролином участки белковых последовательностей обычно снижают гибкость белковой цепи и известны своей высокой устойчивостью к гидролизу пептидазой. Например, для белков глютена характерен высокий уровень пролина, что является одной из причин его ограниченной усвояемости. Плотный сворачивание белка или агрегация белка обычно ограничивают доступ к пептидной цепи и, следовательно, замедляют гидролиз. Факторы, влияющие на растворимость белка, также влияют на усвояемость белка.Мартинес-Веласко и его коллеги [34], изучая перевариваемость белков кукурузных лепешек при хранении, описали отрицательную корреляцию между перевариваемостью белков и уровнем вторичных бета-конформаций (т. Е. Конформаций с бета-листом и бета-поворотом) [34 ]. Ограниченная усвояемость этих вторичных структур объяснялась их высокой гидрофобностью. Было показано, что структуры бета-листа и бета-витка играют решающую роль в формировании вязкоупругого теста из пшеничной муки [35].На более высоком структурном уровне сшивание внутри и между отдельными белками резко влияет на перевариваемость белков. Гейгер и Харрис [36] изучали усвояемость белка шерсти пепсином. Белок шерсти характеризуется плотной сетчатой ​​структурой пептидных цепей, которые соединены дисульфидными поперечными связями. Восстановление этих дисульфидных мостиков с последующим (частичным) повторным окислением показало, что усвояемость этих образцов с низкой степенью сшивки была намного выше, чем у тех белков, которые были сшиты в большей степени.При выпечке хлеба образование дисулифидной связи играет решающую роль для вязкоупругости теста, способности удерживать газ и конечного качества хлеба [37,38].

4.2. Внешние факторы

Внешними факторами, снижающими перевариваемость белков, являются наличие факторов, препятствующих питанию, и физическое удержание, например, в клеточных структурах, которые защищают белки от пептидаз.

Наиболее хорошо описанными антипитательными факторами растений (и (псевдо) злаков), ограничивающими перевариваемость белков, являются ингибиторы протеаз (например,например, ингибиторы трипсина и химотрипсина), дубильные вещества и фитаты [8,39,40]. Гемагглютинины / лектины в бобовых и зерновых культурах, глюкозинолаты в белковых продуктах горчицы и канолы, госсипол в белковых продуктах из семян хлопка, сапонины в бобовых, овсе и чае, а также основания урикогенных нуклеиновых кислот в белковых продуктах дрожжей — это еще несколько примеров [8,41]. Лектины, то есть некаталитические сахаросвязывающие белки, препятствуют гидролизу белков и сами известны своей высокой устойчивостью к протеолизу и стабильностью в широком диапазоне pH [41,42].Следовательно, их можно найти как в свежих, так и в обработанных продуктах, которые мы перевариваем ежедневно. Хотя лектины традиционно ассоциируются с пищевыми отравлениями, в последнее время все большее распространение получает взгляд на лектины как на биологически активные белки в продуктах питания и кормах [42].

Ингибиторы пептидазы, такие как ингибиторы трипсина и химотрипсина, также являются белками, но гораздо более чувствительны к температурным воздействиям и гидролитическим условиям в желудочно-кишечном тракте [40]. Ингибиторы (химо) трипсина снижают перевариваемость белка за счет инактивации (химо) трипсина, двух наиболее важных пептидаз в желудочно-кишечном тракте.Однако в случае ингибиторов трипсина простой тепловой обработки часто бывает достаточно, чтобы инактивировать эти антипитательные факторы. Ингибиторы трипсина имеют белковую природу, что означает, что они могут быть относительно легко инактивированы тепловой обработкой, инфракрасным излучением, кипячением, шелушением и т. Д. Однако Клементе и его коллеги [43] обнаружили, что значительная часть активности ингибитора трипсина была термостойкой. .

Термостойкие антипитательные факторы, наоборот, представляют собой, например, танины [4] и фитаты [41,44].Танины — это природные водорастворимые полифенолы, которые образуют комплексы и осаждаются с белками в водной среде. Взаимодействуя с белками (пептидазы и белковые субстраты) и минералами, дубильные вещества снижают гидролитическую активность в пище [41]. Некоторые дубильные вещества легко гидролизуются в кислотных или щелочных условиях или под действием ферментов. Конденсированные танины, напротив, представляют собой полимеризованные молекулы, которые очень устойчивы к гидролизу [8]. Конденсированные танины — это преобладающий тип танинов, содержащихся в нашей пище.Танины в большом количестве присутствуют в сорго, просе, различных видах фасоли и горохе. Поскольку термическая обработка не влияет на концентрацию танинов, были разработаны альтернативные технологические способы снижения содержания дубильных веществ, включая шелушение, замачивание, добавление химикатов и проращивание [8,45].

Фитиновая кислота или фитаты в природе встречаются в растениях и известны своей способностью связывать металлы. В растениях фитаты действуют как минеральный источник во время прорастания. В желудочно-кишечном тракте людей и животных фитат связывает важные минералы, делая их менее биодоступными.Фитат влияет на перевариваемость белка, конкурируя за минеральные кофакторы, необходимые пептидазам для активности и прямого взаимодействия с белком. Содержание фитата может быть уменьшено путем экструзии (высокая температура, обработка с высоким сдвигом), в то время как классическая термообработка не влияет на уровень фитата [41,44]. Кроме того, тепловая обработка инактивирует фитазы, ферменты, которые, как известно, гидролизуют фитат. В зерновых культурах, таких как рис, пшеница и просо, фитат преимущественно находится во внешних слоях ядра, которые обычно удаляются в процессе измельчения.У кукурузы, наоборот, фитат находится в эндосперме [46].

Пищевые волокна также связаны с затрудненным гидролизом белка. Однако влияние пищевых волокон может быть чисто физическим, т.е. за счет увеличения вязкости содержимого желудочно-кишечного тракта гидролитические ферменты могут не так быстро диффундировать к своим субстратам и получить доступ к ним [47].

Для более полного обзора антипитательных факторов, которые влияют на активность пептидазы, читатели любезно отсылаем к превосходному обзору Гилани и его коллег [8].

4.3. Эффект обработки

В общем, обработка пищевых продуктов предназначена для увеличения питательной ценности пищевых продуктов, делая биополимеры более доступными для пищеварительных процессов [41]. В пищевых продуктах на растительной основе необходимо добиться желатинизации крахмала, разрушения клеточных стенок и инактивации токсичных и антипитательных факторов, чтобы обеспечить надлежащую экстракцию энергии и питательных веществ.

Что касается усвояемости белка, то очень ранние исследования показали, что сырой яичный белок плохо переваривается и вызывает серьезный желудочно-кишечный дискомфорт при употреблении [48].При переработке (в данном случае нагревании) усвояемость белков яичного белка значительно повысилась. Ранние исследования указали на анти-триптический фактор или особый химический состав белков, затрудняющий усвояемость белков. Из всех присутствующих различных белковых компонентов яичного белка фракция альбумина была идентифицирована как компонент с высокой степенью усвояемости. Сырой желток, напротив, хорошо переваривается и усваивается, и если при употреблении сырого желтка возникает желудочно-кишечный дискомфорт, его часто связывают с высоким содержанием жира в этой фракции [48].Более поздние исследования действительно подтвердили, что истинная перевариваемость вареных и сырых яичных белков в подвздошной кишке сильно различалась, то есть примерно 90% против 50% соответственно [49,50]. Тестирование in vitro специфических пептидаз показало, что овальбумин в сыром яичном белке переваривается незначительно или даже не переваривается, тогда как коагулированные при нагревании белки яичного белка гораздо более восприимчивы к перевариванию пепсином [50].

4.3.1. Уменьшение размера частиц и физическое разделение по размеру

Зерновые и псевдозерновые часто подвергаются измельчению или измельчению перед использованием в качестве ингредиентов в производстве пищевых продуктов.Во время этого процесса измельчения или измельчения клеточные структуры разрываются, и воздействие белковой матрицы на окружающую среду (и на гидролитические ферменты) увеличивается. Следовательно, чисто физические процессы уменьшения размера часто улучшают усвояемость белка.

Воздушная классификация зерновых фракций — дешевый и чистый метод получения фракций с различными физическими свойствами и химическим составом. Эти фракции обычно также различаются по функциональности и питательности.Например, воздушная классификация фракций отрубей дает по крайней мере некоторые фракции со значительно более высоким содержанием белка. Одна из этих фракций с более высоким содержанием белка, выделенная Ранхотрой и его коллегами [51], которая имела более высокое содержание белка, также имела лучший аминокислотный профиль, поскольку в этой фракции было измерено большее количество первой лимитирующей незаменимой аминокислоты лизина. Более того, очевидная перевариваемость белка этой фракции оказалась намного выше [51].

4.3.2. Термообработка и обработка под давлением

Усвояемость белков обычно улучшается за счет термической денатурации [32].В зависимости от серьезности лечения и типа белка белки могут либо потерять свою плотно сложенную структуру, что приводит к большей доступности пептидной цепи для гидролитических ферментов, либо агрегироваться. Пример повышения усвояемости за счет термической обработки имеет место при переработке бобов. Бобы часто подвергаются замачиванию и варке, процессам, которые, как обнаружили Барампама и Симард [52], улучшают усвояемость белка.

Однако разворачивание белков может в конечном итоге привести к образованию (плотных) агрегатов, ухудшающих усвояемость белка [53].Действительно, образование, например, дисульфидных связей между белками сорго во время термической обработки приводит к снижению усвояемости белка [54]. Исследования также показали, что потеря усвояемости в условиях in vitro была вызвана гидрофобными взаимодействиями между белками [54]. Таким образом, тепловая обработка оказывает противоречивое влияние на усвояемость белка. В то время как тепловая инактивация ингибиторов трипсина должна положительно влиять на показатели усвояемости белков, денатурация белка с последующей агрегацией, вызванной тепловой обработкой, снижает усвояемость белка [8].Интенсивные термические обработки могут в конечном итоге даже привести к ухудшению или деградации аминокислотных остатков [32].

Кроме того, pH, ионная сила и общий состав продукта будут определять влияние термической обработки на конфигурацию и усвояемость белка. Тепловая обработка в «правильных» условиях может способствовать рацемизации, реакциям Майяра или образованию дисульфидных мостиков и других ковалентных связей, таких как лизиноаланин (LAL, особенно стимулируется в щелочных условиях) и изопептидные связи [8,32,55].Щелочная / тепловая обработка индуцирует образование D-аминокислот в белках (рацемизация), что резко снижает качество белка (по оценке путем мониторинга роста крыс) [8]. Эти D-аминокислоты могут быть более восприимчивыми к определенным реакциям разложения, чем их аналоги L-аминокислот, но также препятствуют гидролизу белка и, следовательно, влияют на биодоступность незаменимых аминокислот. Макаронные изделия, обогащенные белками бобового или пшеничного глютена и высушенные при различных температурах, показали, что сушка при высоких температурах может привести к снижению биодоступности аминокислот.Структурные модификации белков, включая реакции Майяра, лежат в основе этой пониженной биодоступности [56]. Помимо образования дисульфидной связи, тепловая обработка богатой белком пищи также может запускать образование ковалентных изопептидных связей между лизином и глутаминовой или аспарагиновой кислотой. Хотя реакции приводят к чистому снижению содержания лизина, изопептидные связи, по-видимому, легко гидролизуются. Следовательно, образование изопептидной связи, вероятно, не влияет на биодоступность лизина.Однако чрезмерное сшивание через изопептидные связи может в конечном итоге снизить доступность белковой цепи для пищеварительных ферментов [32]. Другой тип ковалентных связей, которые образуются в щелочных условиях, — это связи LAL, образующиеся в зерновых продуктах, таких как твердые крендели [32,57]. Однако квази-защитный эффект образования изопептида на биодоступность лизина является исключением. Термическая обработка часто запускает реакции дериватизации с ε-аминогруппой в боковой цепи лизина.Это делает лизин недоступным в качестве незаменимой аминокислоты. Примерами молекул, с которыми может реагировать аминогруппа, являются восстанавливающие сахара, окисленные полифенолы и окисленные липиды. Доступное содержание лизина после обработки можно измерить с помощью 1-фтор-2,3-динитробензола [4].

Щелочная обработка при переработке зерновых не ограничивается образованием кренделя. Было показано, что во время производства кукурузных лепешек щелочная (тепловая) обработка кукурузы, также называемая никстамализацией, снижает усвояемость белка [34].

Обработка высоким гидростатическим давлением — это новая технология, которая в последнее время вызывает большой интерес как альтернатива тепловой пастеризации. Предварительная обработка образцов муки из злаков под высоким давлением перед использованием этой муки в выпечке практически не снизила усвояемость белка в полученных образцах хлеба. Возможным объяснением этого небольшого уменьшения (если таковое имеется) было образование белковой сети или внутри- / межмолекулярных дисульфидных мостиков [58]. Обработка давлением вызывает денатурацию белка, но степень денатурации сильно зависит от параметров обработки [59].Кроме того, приготовление под высоким давлением также приводит к разрушению антинутриентов, таких как фитаты, дубильные вещества и ингибиторы трипсина. Следовательно, можно найти исследования, описывающие как снижение, так и повышение перевариваемости белка. В то время как приготовление риса под высоким давлением, например, снижает усвояемость белка в большей степени, чем обычное приготовление [60], также сообщается, что приготовление под высоким давлением улучшает усвояемость белков вигнового гороха in vitro [61]. Более того, было доказано, что обработка под высоким давлением позволяет избежать или обратить вспять эффект снижения усвояемости варки на белки сорго [62].

4.3.3. Экструзия и вспучивание

Экструзия — это комбинированная термомеханическая обработка, которая изменяет химический, физический и пищевой профиль пищевых продуктов, и является распространенной техникой для производства закусок и продуктов из хлопьев для завтрака на основе злаков. Помимо использования технологии экструзии для производства закусок на основе злаков, ее также можно использовать для изменения свойств муки. Было показано, что экструзия значительно увеличивает усвояемость питательных веществ [28,63].Молекулярное расщепление и инактивация антипитательных факторов посредством физического / химического распада хорошо описаны [41,63]. Для фракций зерновых отрубей, например, экструзия использовалась для резкого снижения уровней / активности ингибиторов фитата, полифенола и трипсина [41]. Далин и Лоренц [64] изучали усвояемость in vitro (с использованием трипсина) экструдированной цельнозерновой муки из семи различных зерен, т. Е. Ржи, озимой пшеницы, киноа, кукурузы, проса и сорго с низким содержанием танинов и танинов.Их результаты показали, что усвояемость белков всех семи цельнозерновых муок может быть увеличена путем тщательного выбора условий процесса экструзии [64]. Аналогичное увеличение перевариваемости белка было отмечено Omosebi и его коллегами [63] после экструзионного приготовления детской смеси, состоящей из протеина кукурузы, концентрата соевого протеина и крахмала кассавы.

Вздутие — это метод, при котором зерна нагреваются в течение короткого времени в камере расширения при повышенном давлении.По истечении заданного времени камера открывается, и из-за внезапного падения давления вода в зернах мгновенно испаряется, что приводит к резкому расширению зерен. Хуанг и его коллеги [29] обнаружили, что вздутие живота улучшает усвояемость протеина воздушным зерном (ячмень, рис и пшеница). Однако они не наблюдали такого улучшения усвояемости протеина проса. Улучшение усвояемости объяснялось более открытой структурой воздушных зерен, повышающей доступность белков для пептидазной активности [29].Подобное увеличение перевариваемости белков наблюдали Ллопарт и Драго [65] после того, как посыпались сорго. Фрагментация клеточных стенок в эндосперме ядра здесь также обсуждалась как основная причина улучшенной перевариваемости. Напротив, в исследовании, проведенном Паркером и его коллегами, употребление сорго не повлияло на усвояемость белка сорго [66]. Похоже, что различия между сортами и условиями обработки играют важную роль в усвояемости белка.

4.3.4. Ферментация и прорастание

Во время прорастания и ферментации высвобождается или синтезируется множество гидролитических ферментов, которые разрушают факторы, препятствующие питанию (например,g., фитазы) или гидролизуют биополимеры (например, белки) [67]. Усвояемость белков проса можно повысить с помощью простых этапов обработки, таких как декортикация, проращивание, ферментация и пропаривание [54]. Во время обработки уровни антипитательных веществ снижаются, белки разрушаются, а экстрагируемость белков повышается [54]. Также было показано, что присутствие восстанавливающих агентов увеличивает перевариваемость белка за счет их действия на дисульфидные поперечные связи. Кроме того, усвояемость белка в различных семенах (хлебный орех, орех кешью и рифленая тыква) может быть улучшена путем варки и ферментации.В этих семенах присутствуют дубильные вещества, фитиновая кислота и ингибиторы трипсина, которые снижают усвояемость белка. После кипячения содержание танина существенно снижалось, а ферментация оказалась наиболее эффективным методом обработки для снижения активности ингибиторов фитиновой кислоты и трипсина [68]. Подобный эффект на перевариваемость белка был обнаружен Огодо и его коллегами [69] на ферментированной сорго муке. Эти исследователи предположили, что гидролитические ферменты могли превратить сильно нерастворимые запасные белки в более простые и растворимые продукты.Кроме того, падение pH во время ферментации может способствовать ферментативной активности пептидаз и повышать растворимость белка [69].

4.3.5. Гидролиз белков

Для увеличения функциональности белков (эмульгирующих, пенообразующих и / или гелеобразующих свойств) белки часто слегка гидролизуются до пептидов, которые все еще имеют относительно высокую молекулярную массу [70]. В конкретном случае белков молока гидролиз действительно увеличивал усвояемость белков in vitro [71].Аналогичный эффект наблюдался на растительных и зерновых белках. Купман и его коллеги [72] продемонстрировали, что переваривание протеиновых гидролизатов ускоряется по сравнению с интактным протеином. Кроме того, всасывание из кишечника ускоряется, что способствует более быстрому включению этих аминокислот в белок скелетных мышц [72].

4.3.6. Процесс выпечки хлеба

Выпечка хлеба — это сложная процедура, которая включает стадии гидратации, ферментации и нагревания, следовательно, комбинирование некоторых из вышеперечисленных стадий обработки.Ву и его коллеги [73] исследовали изменения усвояемости белка во время выпечки хлеба с использованием глютеновой и безглютеновой муки. Было показано, что усвояемость белка увеличивалась во время ферментации / расстойки, а во время выпечки она снова снижалась. Более того, те же исследователи [73] обнаружили, что скорость переваривания белка муки обратно коррелировала с общим содержанием полифенолов и пищевых волокон. Полифенолы, как полагают, связываются с участками узнавания пищеварительных ферментов и, как таковые, препятствуют реакции гидролиза.Кроме того, может происходить сшивание белков через полифенолы, что еще больше ограничивает перевариваемость белка [73].

Костекли и Карабая [40] изучали уровни активности ингибиторов трипсина и химотрипсина в зерновой муке, тесте и образцах хлеба. Поскольку хлеб является основным продуктом нашего повседневного рациона, информация об уровнях этих ингибиторов и их активности имеет решающее значение. Во время обработки активность ингибитора трипсина снижалась при ферментации и выпекании. Активность ингибитора химотрипсина, наоборот, увеличивалась в цельнозерновых продуктах во время ферментации [40].В отличие от очищенной пшеничной муки, в цельнозерновой муке, тесте и хлебе не было обнаружено активности ингибиторов трипсина. Возможным объяснением этого является комплексообразование между ингибиторами протеаз и компонентами отрубей, возможно, сложными полисахаридами, которые инактивируют ингибиторы трипсина [40].

Подавленная перевариваемость белков глютена после выпечки объясняется денатурацией белка. Замена пшеничной муки рисовой увеличивает усвояемость протеина печенья [74].Кроме того, с точки зрения улучшения пищевого профиля хлебобулочных изделий диверсификация используемых зерновых может привести к субоптимальному аминокислотному составу пшеницы [75,76].

5. Неперевариваемые белки

Некоторые специфические домены пищевых белков очень устойчивы к перевариванию, и даже предполагалось, что они способны преодолевать барьер слизистой оболочки кишечника. Предполагается, что эти пептиды либо полезны для здоровья человека (например, биоактивные пептиды), либо вызывают иммунный ответ (например, биоактивные пептиды).г., пищевая аллергия) [77,78,79].

Запасные белки (псевдо) злаков имеют более низкую усвояемость, чем животные белки. Например, протеины гречихи имеют низкую доступность для всасывания в желудочно-кишечном тракте. Плохая доступность белков гречихи вызвана высоким уровнем ингибиторов протеаз и дубильных веществ, а также низкой чувствительностью белков, особенно фракции альбумина, к протеолитической активности [39]. Кроме того, просо известно своим более низким уровнем усвояемости крахмала и белка по сравнению с другими злаками [30].Другой злак, сорго, выращиваемый преимущественно в полузасушливых тропических регионах, после влажного приготовления имеет очень плохую усвояемость белка. Плохая усвояемость белка как в сорго, так и в просе обусловлена ​​плотной внутренней структурой зерна, присутствием полифенолов и фитиновой кислоты, образованием дисульфидных и недисульфидных поперечных связей, гидрофобностью белка и изменениями вторичной структуры, которые были вызваны во время влажной варки [9 ]. Сшивание белков молекул кафирина в сорго и образование гидрофобных агрегатов паницина в просе, вероятно, являются основными факторами снижения перевариваемости белка [6,9].Белки Teff относительно хорошо усваиваются, но их усвояемость можно еще больше повысить, приготовив теффы в инъекции [80].

Белки пшеницы были связаны с рядом диетических расстройств. Самым известным заболеванием является глютеновая болезнь, заболевание, которое развивается у генетически предрасположенных людей после употребления в пищу злаков, содержащих глютен. Глиадины пшеницы и в меньшей степени глютенины с низким молекулярным весом несут иммуногенные пептиды [81]. Идентифицирован целый ряд этих пептидов α-глиадина, инициирующих глютеновую болезнь.Примерами некоторых из этих иммуногенных эпитопов являются глия-α9 (PFPQPQLPY) и глия-α20 (FRPQQPUPQ) [82]. Необычный аминокислотный состав (высокое содержание пролина и глютамина) в белках глютена препятствует полному перевариванию этих белков в желудочно-кишечном тракте. Хотя для большинства людей пептиды не вызывают никаких проблем, по оценкам, 1% мирового населения страдает целиакией [83], и у этих людей эти пептиды запускают каскад аутоиммунных реакций, которые приводят к серьезному поражению кишечника.Несколько исследователей пытались разработать решения для людей, страдающих целиакией. Один из этих исследованных решений включает предварительную обработку белка глютена смесями пептидаз (например, неспецифической эндопептидазы папайи и трех микробных пептидаз (лейцина-аминопептидаза Aspergillus oryzae, лейцина-аминопептидазы, Aspergillus melleus и -эндопептидазы 131 с аминокислотной активностью против гидропептидазы ). citrinum deutorlysin)) [84]. Эти пептидазы способны переваривать вышеупомянутые богатые пролином пептиды и, следовательно, снижать концентрацию иммуногенных пептидов.Другие стратегии включают создание сортов пшеницы, которые не вызывают эти желудочно-кишечные реакции [81], и целенаправленную переработку зерновых. Одним из таких новых злаков является тритордеум, гибрид твердых сортов пшеницы и дикого ячменя [85]. Было показано, что Tritordeum имеет меньшее количество иммуногенных эпитопов, чем обычная пшеница. Этот новый злак подходит для включения в рацион людей, которые хотят снизить потребление глютена, но не для людей, страдающих глютеновой болезнью, поскольку при пищеварении все еще образуются иммуногенные пептиды глютена [85].Процессинг оказывает большое влияние на физико-химические свойства глютена и, следовательно, влияет на пищеварительную стабильность и, следовательно, на антигенный потенциал белка [86]. Rahaman и его коллеги [86] обнаружили, что сдвиг сам по себе не влияет на перевариваемость белка, в то время как pH и температура существенно влияют на перевариваемость глютена и антигенные характеристики образующихся гидролизатов. При pH 3 глютен подвергается кислотному дезамидированию, что приводит к лучшему гидролизу белков, генерируя меньшие пептидные фракции с более низкой антигенностью [86,87].При нагревании белков они агрегируются, повышая устойчивость белков к перевариванию [86]

6. Outlook

Белки злаков и псевдозернов не считаются высококачественными из-за их неоптимального аминокислотного профиля и ограниченной перевариваемости белков. На перевариваемость белка часто влияет комбинация различных факторов, специфичных для исследуемого белка и / или окружающей его среды. Таким образом, усвояемость белков может регулироваться выборочной обработкой пищевых продуктов.Однако влияние обработки на перевариваемость белка не так уж и важно, и необходим жесткий контроль условий обработки. Более того, необходимость увеличения усвояемости белка в нашей общей западной диете вызывает сомнения, поскольку потребление белка обычно не является ограничивающим фактором в западной диете. Однако одним исключением и предметом внимания в этом контексте является пожилой сегмент западного населения, которому требуется адекватное потребление белка за счет (и даже обогащение белком) своего рациона для поддержания мышечной массы и функции [21,22,23, 24].При потреблении зерновых белков вызывает беспокойство неоптимальное соотношение аминокислот, которое не соответствует соотношению, которое человек должен потреблять для поддержания роста и здорового обмена веществ. Более диверсифицированное потребление зерновых и псевдозерновых, превосходящее традиционную диету с преобладанием пшеницы и кукурузы, может частично соответствовать этим субоптимальным соотношениям.

Благодарности

Автор выражает признательность NSERC за поддержку исследовательской программы в рамках программы Discovery (номер гранта RGPIN-2017-05213).

Финансирование

Исследование финансировалось программой NSERC Discovery, номер гранта RGPIN-2017-05213.

Конфликт интересов

Автор заявляет об отсутствии конфликта интересов.

Список литературы

2. Ридс П.Дж. Незаменимые и незаменимые аминокислоты для человека. J. Nutr. 2000; 130: 1835С – 1840С. DOI: 10.1093 / JN / 130.7.1835S. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 3. Паддон-Джонс Д., Кэмпбелл В. В., Жак П. Ф., Кричевский С. Б., Мур Л. Л., Родригес Н.Р., Ван Лун L.J.C. Белок и здоровое старение. Являюсь. J. Clin. Nutr. 2015; 101: 1339S – 1345S. DOI: 10.3945 / ajcn.114.084061. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 4. Нильсен С.С. Анализ пищевых продуктов. 5-е изд. Springer Nature; Бейзингсток, Великобритания: 2017. [Google Scholar] 5. Pernollet J.C. Белковые тела семян: ультраструктура, биохимия, биосинтез и деградация. Фитохимия. 1978; 17: 1473–1480. DOI: 10.1016 / S0031-9422 (00)-5. [CrossRef] [Google Scholar] 6. Дуоду К.Г., Тейлор Дж.Р.Н., Белтон П.С., Хамакер Б.R. Факторы, влияющие на усвояемость белка сорго. J. Cereal Sci. 2003. 38: 117–131. DOI: 10.1016 / S0733-5210 (03) 00016-X. [CrossRef] [Google Scholar] 7. Bhattarai R.R., Dhital S., Wu P., Chen X.D., Gidley M.J. Переваривание изолированных бобовых клеток на модели желудочно-двенадцатиперстной кишки: три механизма ограничивают гидролиз крахмала и белка. Food Funct. 2017; 8: 2573–2582. DOI: 10.1039 / C7FO00086C. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 8. Гилани Г.С., Сяо С.В., Кокелл К.А. Влияние антипитательных факторов в пищевых белках на усвояемость белка и биодоступность аминокислот, а также на качество белка.Br. J. Nutr. 2012; 108: 5315–5332. [PubMed] [Google Scholar] 9. Гулати П., Ли А., Холдинг Д., Сантра Д., Чжан Ю., Роуз Д. Дж. Нагревание снижает усвояемость протеина просо за счет образования гидрофобных агрегатов. J. Agric. Food Chem. 2017; 65: 1952–1959. DOI: 10.1021 / acs.jafc.6b05574. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 10. Шаафсма Г. Критерии и значение источников белка в рационе человека — оценка аминокислот с поправкой на усвояемость белка. J. Nutr. 2000; 130: 1865S – 1867S. DOI: 10,1093 / JN / 130.7.1865S. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 11. Сарвар Г. Метод оценки аминокислот с поправкой на усвояемость белков переоценивает качество белков, содержащих факторы, препятствующие питанию, и плохо усваиваемых белков, дополненных ограничивающими аминокислотами у крыс. J. Nutr. 1997; 127: 758–764. DOI: 10,1093 / JN / 127.5.758. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 13. Хамад А.М., Филдс М.Л. Оценка качества протеина и доступного лизина проросших и ферментированных злаков. J. Food Sci. 1979; 44: 456–459.DOI: 10.1111 / j.1365-2621.1979.tb03811.x. [CrossRef] [Google Scholar] 14. Шахин Н., Ислам С., Мунмун С., Мохидуззаман М., Лонгва Т. Профили аминокислот и количество легкоусвояемых незаменимых аминокислот белков из основных приоритетных пищевых продуктов в Бангладеш. Food Chem. 2016; 213: 83–89. DOI: 10.1016 / j.foodchem.2016.06.057. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 15. Boye J., Wijesinha-Bettoni R., Burlingame B. Оценка качества протеина через двадцать лет после внедрения метода оценки аминокислот с поправкой на усвояемость протеина.Br. J. Nutr. 2012; 108: S183 – S211. DOI: 10.1017 / S0007114512002309. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 16. Han F., Han F., Wang Y., Fan L., Song G., Chen X., Jiang P., Miao H., Han Y. Баллы усваиваемых незаменимых аминокислот в девяти приготовленных злаках. Br. J. Nutr. 2019; 121: 30–41. DOI: 10.1017 / S0007114518003033. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 17. Marinangeli C.P.F., House J.D. Потенциальное влияние количества усваиваемых незаменимых аминокислот как показателя качества белка на правила питания и здоровье.Nutr. Ред. 2017; 75: 658–667. DOI: 10,1093 / нутрит / nux025. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 18. Лундквист П., Артурссон П. Пероральное всасывание пептидов и наночастиц через кишечник человека: возможности, ограничения и исследования в тканях человека. Adv. Препарат Делив. Ред. 2016; 106: 256–276. DOI: 10.1016 / j.addr.2016.07.007. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 20. Эриксон Р.Х., Ким Ю.С. Переваривание и всасывание диетического белка. Анну. Rev. Med. 1990; 41: 133–139. DOI: 10.1146 / annurev.me.41.020190.001025. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 21. Мендонка Н., Хилл Т.Р., Гранич А., Дэвис К., Коллертон Дж., Мазерс Дж. К., Сирво М., Вриден В.Л., Сил С.Дж., Кирквуд Т. Потребление микронутриентов и источники пищи в очень старом возрасте: анализ исследования Newcastle 85+. Br. J. Nutr. 2016; 116: 751–761. DOI: 10.1017 / S0007114516002567. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 22. Круз-Джентофт А., Ланди Ф., Шнайдер С.М., Зунига К., Араи Х., Буари Ю., Чен Л.-К., Филдинг Р.А., Мартин Ф.C., Sieber J.-P.M.C. и др. Распространенность и вмешательства при саркопении у пожилых людей: систематический обзор. Отчет Международной инициативы по саркопении (EWGSOP и IWGS) Age Aging. 2014; 43: 748–759. DOI: 10,1093 / старение / afu115. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 23. Фульгони В.Л. Текущее потребление белка в Америке: анализ национального обследования здоровья и питания, 2003–2004 гг. Являюсь. J. Clin. Nutr. 2008; 87: 1554S – 1557S. DOI: 10.1093 / ajcn / 87.5.1554S. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 24.Нильссон А., Рохас Д.М., Кади Ф. Влияние соблюдения различных рекомендаций по потреблению белка на мышечную массу и физическую функцию у физически активных пожилых женщин. Питательные вещества. 2018; 10: 1156. DOI: 10.3390 / nu100. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 25. Auld D.S. Глава 289 — Карбоксипептидаза A. В: Rawlings N.D., Salvesen G., editors. Справочник протеолитических ферментов. Академическая пресса; Кембридж, Массачусетс, США: 2013. С. 1289–1301. [Google Scholar] 26. Aviles F.X., Vendrell J. Глава 296. Карбоксипептидаза B.В: Ролингс Н., Сальвесен Г., редакторы. Справочник протеолитических ферментов. Академическая пресса; Кембридж, Массачусетс, США: 2013. С. 1324–1329. [Google Scholar] 27. Пикариелло Г., Мираллес Б., Мамоне Г., Санчес-Ривера Л., Ресио И., Аддео Ф., Ферранти П. Роль пептидаз щеточной каймы кишечника в моделированном переваривании белков молока. Мол. Nutr. Food Res. 2015; 59: 948–956. DOI: 10.1002 / mnfr.201400856. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 28. Azzollini D., Derossi A., Fogliano V., Lakemond C.M.M., Severini C.Влияние рецептуры и условий процесса на микроструктуру, текстуру и усвояемость экструдированных закусок, богатых насекомыми. Иннов. Food Sci. Emerg. Technol. 2018; 45: 344–353. DOI: 10.1016 / j.ifset.2017.11.017. [CrossRef] [Google Scholar] 29. Хуанг Р., Пан X., Лв Дж., Чжун В., Ян Ф., Дуан Ф., Цзя Л. Влияние взрывного выдувания на пищевой состав и усвояемость зерна. Int. J. Food Prop.2018; 21: 2193–2204. DOI: 10.1080 / 102.2018.1514634. [CrossRef] [Google Scholar] 30. Корделино И.Г., Тил К., Инамдар Л., Викерс З., Марти А., Исмаил Б.П. Кулинарные качества, усвояемость и сенсорные свойства макарон из просо проса зависят от содержания амилозы и профиля проламина. LWT. 2019; 99: 1–7. DOI: 10.1016 / j.lwt.2018.09.035. [CrossRef] [Google Scholar] 31. Fan P., Li L., Rezaei A., Eslamfam S., Che D., Ma X. Метаболиты пищевых белков и пептидов кишечными микробами и их влияние на кишечник. Curr. Protein Pept. Sci. 2015; 16: 646–654. DOI: 10,2174 / 13816666150630133657. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 32.Swaisgood H.E., Catignani G.L. Усвояемость белков: методы оценки in vitro. Adv. Food Nutr. Res. 1991. 35: 185–236. [PubMed] [Google Scholar] 33. Импа С.М., Перумал Р., Бин С.Р., Джон Сунодж В.С., Джагадиш С.В.К. Дефицит воды и тепловой стресс вызывают изменения физико-химических характеристик зерна и микронутриентного состава сорго, выращиваемого в полевых условиях. J. Cereal Sci. 2019; 86: 124–131. DOI: 10.1016 / j.jcs.2019.01.013. [CrossRef] [Google Scholar] 34. Мартинес-Веласко А., Альварес-Рамирес Х., Родригес-Хуэзо Э., Мерас-Родригес М., Вернон-Картер Э.Дж., Лобато-Каллерос С. Влияние метода приготовления и времени хранения на усвояемость белков кукурузных лепешек in vitro. J. Cereal Sci. 2018; 84: 7–12. DOI: 10.1016 / j.jcs.2018.09.016. [CrossRef] [Google Scholar] 35. Веллнер Н., Миллс E.N.C., Браунси Г., Уилсон Р.Х., Браун Н., Фриман Дж., Хэлфорд Н.Г., Шьюри П.Р., Белтон П.С. Изменения вторичной структуры белка при деформации глютена изучали с помощью динамической инфракрасной спектроскопии с преобразованием Фурье.Биомакромолекулы. 2005; 6: 255–261. DOI: 10.1021 / bm049584d. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 36. Гейгер В. Б., Харрис М. Зависимость неперевариваемости белка шерсти от его полимерной структуры. J. Res. Natl. Бур. Стоять. 1942; 29: 271–277. DOI: 10.6028 / jres.029.013. [CrossRef] [Google Scholar] 37. Джой И.Дж., Лагрейн Б., Делькур Дж. А. Эндогенные окислительно-восстановительные агенты и ферменты, которые влияют на формирование белковой сети во время выпечки хлеба — обзор. J. Cereal Sci. 2009; 50: 1–10. DOI: 10.1016 / j.jcs.2009.04.002.[CrossRef] [Google Scholar] 38. Лагрейн Б., Тевиссен Б.Г., Брайс К., Делькур Дж. А. Влияние окислительно-восстановительных агентов на экстрагируемость белков глютена при выпечке хлеба. J. Agric. Food Chem. 2007. 55: 5320–5325. DOI: 10.1021 / jf070639n. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 39. Икеда К., Сакагути Т., Кусано Т., Ясумото К. Эндогенные факторы, влияющие на усвояемость белков гречихи. Cereal Chem. 1991; 68: 424–427. [Google Scholar] 40. Костекли М., Каракая С. Ингибиторы протеаз в различных видах муки и хлеба: влияние ферментации, выпечки и переваривания in vitro на активность ингибирования трипсина и химотрипсина.Food Chem. 2017; 224: 62–68. DOI: 10.1016 / j.foodchem.2016.12.048. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 41. Никмарам Н., Леонг С.Ю., Кубаа М., Чжу З., Барба Ф.Дж., Грейнер Р., Оэй И., Рухинеджад С. Влияние экструзии на антипитательные факторы пищевых продуктов: обзор. Контроль пищевых продуктов. 2017; 79: 62–73. DOI: 10.1016 / j.foodcont.2017.03.027. [CrossRef] [Google Scholar] 42. Мурамото К. Лектины как биоактивные белки в продуктах питания и кормах. Food Sci. Technol. Res. 2017; 23: 487–494. DOI: 10.3136 / fstr.23.487.[CrossRef] [Google Scholar] 43. Клементе А., Виоке Дж., Санчес-Виоке Р., Педроче Дж., Баутиста Дж., Миллан Ф. Факторы, влияющие на усвояемость белков альбуминов нута in vitro. J. Sci. Продовольственное сельское хозяйство. 2000. 80: 79–84. DOI: 10.1002 / (SICI) 1097-0010 (20000101) 80: 1 <79 :: AID-JSFA487> 3.0.CO; 2-4. [CrossRef] [Google Scholar] 44. Лалег К., Кассан Д., Баррон С., Прабхасанкар П., Микард В. Структурные, кулинарные, пищевые и антипитательные свойства макарон из 100% бобовых с высоким содержанием белка, без глютена.PLoS ONE. 2016; 11: e0160721. DOI: 10.1371 / journal.pone.0160721. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 45. Осман М.А.Влияние различных методов обработки на состав питательных веществ, антипитательные факторы и усвояемость белков in vitro фасоли Dolichos Lablab ( Lablab purpuresus (L) Sweet) Пакистан J. Nutr. 2007. 6: 299–303. DOI: 10.3923 / pjn.2007.299.303. [CrossRef] [Google Scholar] 46. Гупта Р.К., Ганголия С.С., Сингх Н.К. Снижение содержания фитиновой кислоты и увеличение биодоступных микроэлементов в зерновых культурах.J. Food Sci. Technol. 2013; 52: 676–684. DOI: 10.1007 / s13197-013-0978-у. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 47. Лин Ю., Чен К., Ту Д., Ю Х., Дай З., Шен К. Характеристика пищевых волокон из пшеничных отрубей (Triticum aestivum L.) и их влияние на переваривание белка сурими. LWT. 2019; 102: 106–112. DOI: 10.1016 / j.lwt.2018.12.024. [CrossRef] [Google Scholar] 48. Бейтман У.Г. Усвояемость и использование яичных белков. J. Biol. Chem. 1916; 26: 263–291. DOI: 10.3181 / 00379727-13-86.[CrossRef] [Google Scholar] 49. Evenepoel P., Geypens B., Luypaerts A., Hiele M., Ghoos Y., Rutgeerts P. Усвояемость вареного и сырого яичного белка у людей по оценке с помощью методов стабильных изотопов. J. Nutr. 1998; 128: 1716–1722. DOI: 10.1093 / JN / 128.10.1716. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 50. Ёсино К., Сакаи К., Мидзуха Ю., Шимидзуики А., Ямамото С. Пептическая перевариваемость сырых и коагулированных при нагревании белков куриного яичного белка при кислом диапазоне pH. Int. J. Food Sci. Nutr. 2004. 55: 635–640. DOI: 10.1080/0

80412331350173. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 51. Ранхотра Г.С., Гелрот Дж.А., Глейзер Б.К., Редди П.В. Пищевая ценность фракции отрубей воздушной классификации, полученных из твердой красной пшеницы. Cereal Chem. 1994; 71: 321–324. [Google Scholar] 52. Барампама З., Симард Р. Олигосахариды, факторы, препятствующие питанию, и усвояемость протеина сухих бобов в зависимости от обработки. J. Food Sci. 1994; 59: 833–838. DOI: 10.1111 / j.1365-2621.1994.tb08139.x. [CrossRef] [Google Scholar] 53. Карбонаро М., Грант Г., Марсилио С., Пуштаи А. Перспективы факторов, ограничивающих переваривание белков бобовых растений in vivo: антинутритиоановые соединения или запасные белки? J. Agric. Food Chem. 2000; 48: 742–749. DOI: 10,1021 / jf9m. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 54. Annor G.A., Tyl C., Marcone M., Ragaee S., Marti A. Почему просо имеет более низкую усвояемость крахмала и белка, чем другие злаки? Trends Food Sci. Technol. 2017; 66: 73–83. DOI: 10.1016 / j.tifs.2017.05.012. [CrossRef] [Google Scholar] 55. Гилани Г.С., Кокелл К.А., Сепер Э. Влияние антипитательных факторов на усвояемость белков и доступность аминокислот в пищевых продуктах. J. AOAC Int. 2005; 88: 967–989. [PubMed] [Google Scholar] 56. Laleg K., Salles J., Berry A., Giraudet C., Patrac V., Guillet C., Denis P., Tessier F.J., Guilbaud A., Howsam M., et al. Пищевая оценка смешанных макарон из пшеницы и бобов у растущих крыс: влияние источника белка и температуры сушки на усвояемость и удержание белка. Br. J. Nutr. 2019; 121: 496–507. DOI: 10.1017 / S0007114518003586. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 57. Ромбоутс И., Лагрейн Б., Брайс К., Делькур Дж. А. Реакции полимеризации пшеничного глютена: случай кренделя. Мир зерновых продуктов. 2012; 57: 203–208. DOI: 10.1094 / CFW-57-5-0203. [CrossRef] [Google Scholar] 58. Ангиолони А., Воротник С. Влияние обработки давлением гидратированного овса, проса и сорго муки на качество и питательные свойства комбинированного пшеничного хлеба. J. Cereal Sci. 2012; 56: 713–719. DOI: 10.1016 / j.jcs.2012.08.001.[CrossRef] [Google Scholar] 59. Гросс М., Янике Р. Белки под давлением — Влияние высокого гидростатического давления на структуру, функцию и сборку белков и белковых комплексов. Евро. J. Biochem. 1994; 221: 617–630. DOI: 10.1111 / j.1432-1033.1994.tb18774.x. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 61. Деол Дж., Бейнс К. Влияние домашних методов приготовления пищи на питательные и антипитательные факторы в стручках зеленой вигны ( Vigna unguiculata ). J. Food Sci. Technol. 2010. 47: 579–581.DOI: 10.1007 / s13197-010-0112-3. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 62. Коррейра И., Нунес А., Сараива Дж., Боррос А., Дельгадилло И. Обработка под высоким давлением в значительной степени предотвращает / восстанавливает снижение усвояемости приготовленного белка сорго при применении до / после приготовления. LWT — Food Sci. Technol. 2011; 44: 1245–1249. DOI: 10.1016 / j.lwt.2010.10.021. [CrossRef] [Google Scholar] 63. Омосеби М.О., Осундахунси О.Ф., Фагбеми Т.Н. Влияние экструзии на качество белка, антипитательные факторы и усвояемость дополнительного рациона из качественного белкового концентрата кукурузы и соевого белка.J. Food Biochem. 2018; 42: e12508. DOI: 10.1111 / jfbc.12508. [CrossRef] [Google Scholar] 64. Далин К., Лоренц К. Усвояемость белков экструдированных злаков. Food Chem. 1993; 48: 13–18. DOI: 10.1016 / 0308-8146 (93)

-Z. [CrossRef] [Google Scholar] 65. Ллопарт Э. Э., Драго С. Р. Физико-химические свойства сорго и технологическая возможность приготовления. Изменения в питании после лопания. LWT — Food Sci. Technol. 2016; 71: 316–322. DOI: 10.1016 / j.lwt.2016.04.006. [CrossRef] [Google Scholar] 66. Паркер М.Л., Грант А., Ригби Н.М., Белтон П.С., Тейлор Дж. Р. Н. Влияние хлопка на клеточные стенки эндосперма сорго и кукурузы. J. Cereal Sci. 1999; 30: 209–216. DOI: 10.1006 / jcrs.1999.0281. [CrossRef] [Google Scholar] 67. Нхата С.Г., Аюа Э., Камау Э.Х., Шингиро Дж.Б. Ферментация и прорастание улучшают питательную ценность зерновых и бобовых культур за счет активации эндогенных ферментов. Food Sci. Nutr. 2018; 6: 2446–2458. DOI: 10.1002 / fsn3.846. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 68. Фагбеми Т.Н., Ошоди А.А., Ипинмороти К.О. Влияние обработки на некоторые факторы, препятствующие питанию, и усвояемость мультиферментных белков in vitro (IVPD) трех тропических семян: хлебного ореха ( Artocarpus altilis ), ореха кешью ( Anacardium occidentale ) и тыквы с канавками ( Telfairia occidentalis Nutr ), Пакистан J. 2005. 4: 250–256. [Google Scholar] 69. Огодо А.С., Угбогу О.К., Ониеагба Р.А., Окереке Х.С. Микробиологическое качество, приблизительный состав и усвояемость крахмала / белка in vitro муки сорго двухцветного, сброженной консорциумом молочнокислых бактерий.Chem. Биол. Technol. Agric. 2019; 6: 1–9. DOI: 10.1186 / s40538-019-0145-4. [CrossRef] [Google Scholar] 70. Линарес Э., Ларре К., Лемест М., Попино Ю. Эмульгирующие и пенообразующие свойства гидролизатов глютена с возрастающей степенью гидролиза: роль растворимых и нерастворимых фракций. Cereal Chem. 2000; 77: 414–420. DOI: 10.1094 / CCHEM.2000.77.4.414. [CrossRef] [Google Scholar] 71. Северин С., Вэнь-шуй X. Пищевая ценность казеинов и сывороточных белков и их гидролизатов из Protamex. Дж.Zhejiang Univ. Sci. Б. 2006; 7: 90–98. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar] 72. Купман Р., Кромбах Н., Гийсен А.П., Вальранд С., Фоквант Дж., Кис А.К., Лемоскет С., Сарис В.Х.М., Буари Ю., ван Лун Л.Дж.С. Проглатывание протеинового гидролизата сопровождается ускорением переваривания и абсорбции in vivo по сравнению с его интактным протеином. Являюсь. J. Clin. Nutr. 2009; 90: 106–115. [PubMed] [Google Scholar] 73. Ву Т., Тейлор К., Небл Т., Нг К., Беннетт Л. Влияние химического состава и выпечки на усвояемость белков in vitro в хлебе, изготовленном из отобранной муки, содержащей глютен и не содержащей глютен.Food Chem. 2017; 233: 514–524. DOI: 10.1016 / j.foodchem.2017.04.158. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 74. Клунклин В., Сэвидж Г. Влияние замены пшеничной муки пурпурной рисовой мукой на физико-химические характеристики, усвояемость in vitro и сенсорную оценку печенья. J. Food Qual. 2018; 2018: 8. DOI: 10,1155 / 2018/8052847. [CrossRef] [Google Scholar] 75. Кумар К.А., Шарма Г.К., Анилакумар К.Р. Влияние мультизернового премикса на пищевую, in vitro и in vivo усвояемость белков мультизернового печенья.J. Food Sci. Technol. 2019; 56: 746–753. DOI: 10.1007 / s13197-018-3533-z. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 76. Банерджи А., Анантанараян Л., Леле С. Исследования реологии и питания обогащенных амарантом пшеничных чапати (индийских лепешек) J. Food Process. Консерв. 2018; 42: e13361. DOI: 10.1111 / jfpp.13361. [CrossRef] [Google Scholar] 77. Capriotti A.L., Caruso G., Cavaliere C., Samperi R., Ventura S., Zenezini Chiozzi R., Laganà A. Идентификация потенциальных биоактивных пептидов, образующихся при моделировании желудочно-кишечного переваривания семян сои и белков соевого молока.J. Food Compos. Анальный. 2015; 44: 205–213. DOI: 10.1016 / j.jfca.2015.08.007. [CrossRef] [Google Scholar] 78. Вада Ю., Лоннердал Б. Биоактивные пептиды, высвобождаемые при переваривании грудного молока in vitro с пастеризацией и без нее. Педиатр. Res. 2015; 77: 546–553. DOI: 10.1038 / pr.2015.10. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 79. Нонгоньерма А.Б., Фицджеральд Р.Дж. Научные доказательства роли биоактивных пептидов, полученных из молочного белка, в организме человека: обзор. J. Funct. Еда. 2015; 17: 640–656. DOI: 10.1016 / j.jff.2015.06.021. [CrossRef] [Google Scholar] 80. Шумой Х., Паттин С., Раес К. Белок Tef: характеристика растворимости, усвояемость in vitro и его пригодность в качестве ингредиента, не содержащего глютен. LWT — Food Sci. Technol. 2018; 89: 697–703. DOI: 10.1016 / j.lwt.2017.11.053. [CrossRef] [Google Scholar] 81. Жуанин А., Бойд Л., Виссер Р.Г.Ф., Смолдерс М.Дж.М. Развитию пшеницы с гипоиммуногенным глютеном препятствует политика редактирования генов в Европе. Передний. Plant Sci. 2018; 9: 1523. DOI: 10.3389 / fpls.2018.01523.[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 82. Малалгода М., Мейнхард С.В., Симсек С. Обнаружение и количественное определение иммуногенных эпитопов, связанных с глютеновой болезнью, в исторических и современных сортах твердой красной яровой пшеницы. Food Chem. 2018; 264: 101–107. DOI: 10.1016 / j.foodchem.2018.04.131. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 83. Эль Хури Д., Бальфур-Дюшарм С., Джой И.Дж. Обзор безглютеновой диеты: технологические и пищевые проблемы. Питательные вещества. 2018; 10: 1410. DOI: 10.3390 / nu10101410.[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 84. Идо Х., Мацубара Х., Курода М., Такахаши А., Кодзима Ю., Койкеда С., Сасаки М. Комбинация ферментов, переваривающих глютен, улучшила симптомы нечувствительности к глютену без целиакии: рандомизированный одинарный слепой, плацебо-контролируемый кроссоверное исследование. Clin. Пер. Гастроэнтерол. 2018; 9: 181–189. DOI: 10.1038 / s41424-018-0052-1. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 85. Вакеро Л., Комино И., Вивас С., Родригес-Мартин Л., Хименес М.Дж., пастор Х., Sousa C., Barro F. Tritordeum: новый злак для пищевой промышленности с хорошей переносимостью и значительным снижением иммуногенных пептидов глютена по сравнению с пшеницей. J. Sci. Продовольственное сельское хозяйство. 2018; 98: 2201–2209. DOI: 10.1002 / jsfa.8705. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 86. Рахаман Т., Васильевич Т., Ранчандран Л. Влияние тепла, pH и сдвига на усвояемость и антигенные характеристики пшеничного глютена. Евро. Food Res. Technol. 2016; 242: 1829–1836. DOI: 10.1007 / s00217-016-2682-4. [CrossRef] [Google Scholar] 87.Цю К., Сунь В., Цуй С., Чжао М. Влияние дезамидирования лимонной кислоты на усвояемость и антиоксидантные свойства глютена пшеницы in vitro. Food Chem. 2013; 141: 2772–2778. DOI: 10.1016 / j.foodchem.2013.05.072. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

Усвояемость белков зерновых продуктов

Foods. 2019 июн; 8 (6): 199.

Департамент пищевых наук, Университет Гвельфа, Гвельф, ON N1G 2W1, Канада; ac.hpleugou@eyoji; Тел .: + 1-519-824-4120 (доб.52470)

Поступила 05.05.2019; Принят в печать 3 июня 2019 г.

Лицензиат MDPI, Базель, Швейцария. Эта статья представляет собой статью в открытом доступе, распространяемую в соответствии с условиями лицензии Creative Commons Attribution (CC BY) (http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/). Эта статья цитировалась другими статьями в PMC. .

Abstract

Усвояемость белков в настоящее время является актуальной темой исследований и представляет большой интерес для пищевой промышленности. Для описания качества белка были разработаны различные методы оценки. Показатели протеина злаков обычно низкие из-за неоптимального аминокислотного профиля и низкой усвояемости протеина.Усвояемость белка является результатом как внешних, так и внутренних факторов. Примерами внешних факторов являются физическая недоступность из-за захвата, например, интактными клеточными структурами и наличие факторов, препятствующих питанию. Основными внутренними факторами являются аминокислотная последовательность белков, а также сворачивание и сшивание белков. Обработка пищевых продуктов обычно направлена ​​на повышение общей усвояемости за счет воздействия на эти внешние и внутренние факторы. Однако в случае белков переработка может в конечном итоге также привести к снижению усвояемости.В этом обзоре обсуждается переваривание и усвояемость белков с акцентом на белки (псевдо) злаков.

Ключевые слова: усвояемость белка, злаки, псевдоцерны, переработка, факторы, препятствующие питанию

1. Введение

Белки в большом количестве присутствуют во всех живых клетках и, как таковые, являются жизненно важной частью нашего рациона. Для того чтобы пищевые белки можно было использовать в организме человека после приема внутрь, они должны быть гидролизованы до их основных строительных блоков, т.е.е. аминокислоты или небольшие пептиды. Таким образом, желудочно-кишечный тракт человека обладает набором ферментов гидролиза белка или пептидаз. Физиологические роли белков очень разнообразны и варьируются от функционирования в качестве молекул-хранителей чистого азота и обеспечения способности строить структуру до катализирования множества реакций в качестве метаболически активных ферментов или использования в качестве переносчиков для плохо растворимых или физиологически нестабильных компонентов [1]. Белки, которые обладают функцией накопления, обычно содержат больше щелочных аминокислот (т.например, аргинин, лизин и гистидин), поскольку они более богаты азотом.

Принято считать, что девять из двадцати встречающихся в природе аминокислот являются незаменимыми или незаменимыми аминокислотами. Эти аминокислоты, т. Е. Гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин, не могут быть синтезированы животным организмом из материалов, обычно доступных клеткам, со скоростью, соизмеримой с требованиями нормального роста [ 2] и поэтому должны быть частью здорового сбалансированного питания.Однако список незаменимых аминокислот подвергается некоторой критике [2]. Кроме того, Продовольственная и сельскохозяйственная организация (ФАО) рекомендует рассматривать пищевые аминокислоты как отдельные питательные вещества. Таким образом, по возможности, данные для усвояемых или биодоступных аминокислот должны быть указаны в таблицах пищевых продуктов на основе отдельных аминокислот [3]. Аминокислотные профили могут быть определены с использованием хроматографических методов, основанных либо на ионном обмене, либо на различиях полярности между аминокислотами [4].

В своем нативном состоянии белки обычно свернуты в определенной конформации, определяемой уникальным аминокислотным составом белка. Эта плотно сложенная структура препятствует усвояемости белка. Кроме того, белки часто встречаются в супрамолекулярных структурах, таких как белковые тельца [5,6], и / или физически заключены в клеточных структурах [7]. Это супрамолекулярное структурирование дополнительно ограничивает доступ гидролитических ферментов к их субстратам.

Обработка пищевых продуктов служит нескольким целям, таким как обеспечение безопасности пищевых продуктов, продление срока хранения и повышение усвояемости.В условиях, когда существуют ограничения на количество перевариваемой пищи, например, из-за нехватки, легкое и практически полное переваривание и усвоение питательных веществ пищи имеет первостепенное значение. Чтобы проиллюстрировать роль выбора ингредиентов и их обработки в определении усвояемости пищи, можно сравнить усвояемость белков в рационах питания из развивающихся и развитых стран. Традиционные диеты в развивающихся странах обычно имеют усвояемость белка от 54 до 78%, тогда как в развитых странах, таких как диеты в Северной Америке, усвояемость белка приближается к 90% или даже превышает их [8].Причины более низкой усвояемости пищи в развивающихся странах — это использование менее очищенных ингредиентов и менее обширная переработка. Обработка пищевых продуктов запускает (обычно деструктивные) изменения в молекулярных и надмолекулярных структурах, чтобы позволить пищеварительным ферментам получить более легкий доступ к питательным веществам / биополимерам, тем самым улучшая усвояемость пищи. В контексте белка обработка пищи обычно приводит к раскрытию белка. Действительно, нагревание, воздействие сильных кислотных и / или щелочных условий и присутствие органических молекул и эмульгаторов обычно приводит к конформационным изменениям и, если они достаточно серьезны, даже к необратимой потере сворачивания белка или расщепления молекул.Денатурация открывает структуру белка, делая его более доступным для гидролитических ферментов и, следовательно, увеличивает перевариваемость белка. Однако в то же время денатурация белка также обнажает гидрофобные участки белков, которые в противном случае защищены от водной среды. Гидрофобный эффект, параллельный другим взаимодействиям, которые внезапно активируются из-за конформационных изменений, в конечном итоге приведет к агрегации белка и снижению усвояемости [9].

В этом обзоре дается общее описание оценки качества белковой пищи и переваривания белков перед тем, как углубиться в перевариваемость белков зерновых, псевдозерновых и их продуктов.После оценки влияния процессинга на усвояемость ((псевдо) зерновых) белков, обсуждается роль неперевариваемых пептидов при глютеновой болезни перед тем, как в заключение остановиться на нескольких приоритетах будущих исследований.

2. Протеиновые продукты

Белковые продукты характеризуются высоким содержанием высококачественных белков. Типичные белковые продукты — это мясо, бобы и молочные продукты. Каждый из них имеет аминокислотный профиль, богатый аминокислотами, которые считаются незаменимыми / незаменимыми [2].Продукты животного происхождения обычно содержат незаменимые аминокислоты в соотношениях, необходимых для поддержания роста и метаболических процессов в организме человека, в то время как источники протеина растительного происхождения обычно имеют неоптимальные уровни и соотношения незаменимых аминокислот. Однако качество белка должно учитывать не только аминокислотный состав, но также усвояемость и абсорбцию продуцируемых продуктов гидролиза в желудочно-кишечном тракте человека. Например, возможно, что белок имеет очень хороший аминокислотный профиль, но не может хорошо перевариваться и / или всасываться.Для политиков при выработке рекомендаций по потребностям в белке следует учитывать оба фактора, то есть аминокислотный состав и усвояемость. Хорошо установленное существенное различие в питательной ценности белков из разных источников [10] было обнаружено с помощью ряда методов оценки качества белков. Одним из наиболее популярных методов оценки является оценка аминокислот с поправкой на усвояемость белков (PDCAAS) [10,11]. PDCAAS рассчитывается как:

PDCAAS = мг ограничивающей аминокислоты в 1 г исследуемого протеина мг той же аминокислоты в 1 г эталонного протеина × истинная перевариваемость кала

Молоко, содержащее адекватные уровни и соотношения всех девяти незаменимых аминокислот и имеющее высокий уровень усвояемость протеина была оценена как максимум 1 PDCAAS.0 [12]. Яйца — это еще одна белковая пища, которая получила максимальное количество PDCAAS. Соя и говядина имеют значения 0,91 и 0,92 соответственно, в то время как пшеница с дефицитом незаменимых аминокислот, таких как лизин, имеет PDCAAS только 0,42. Большинство белков злаков действительно считаются неполными источниками белка из-за их более низкого аминокислотного профиля по сравнению с продуктами животного происхождения [13,14]. Сорго имеет несколько лучший аминокислотный профиль, но белки сорго плохо усваиваются, что ограничивает биодоступность его аминокислот [6].Сообщалось о PDCAAS до 0,20 для сорго [15]. Более поздняя оценка качества протеина — это оценка усвояемых незаменимых аминокислот (DIAAS), которая сравнивает содержание всех усваиваемых незаменимых аминокислот в протеине с уровнем этих усвояемых аминокислот в эталонном протеине. Эталонный белок имеет незаменимую аминокислотную последовательность, аналогичную профилю, необходимому для ребенка от 0,5 до 3 лет. Эта новая оценка считается более высокой, чем PDCAAS, поскольку она использует истинную перевариваемость подвздошной кишки вместо фекальной перевариваемости белков.Аминокислоты, пептиды и белки, которые не всасываются в тонком кишечнике, попадают в толстую кишку, где они метаболизируются микробиотой. Более того, усечение PDCAAS до 1.0 означает, что отбрасывается важная информация о белках с высоким содержанием питательных веществ. DIAAS рассчитывается следующим образом:

DIAAS = 100 × мг легкоусвояемых диетических незаменимых АК в 1 г диетического протеина мг той же незаменимой диетической АК в 1 г эталонного белка

Незаменимая аминокислота в уравнении DIAAS — это аминокислота с самым низким эталонным соотношением [16 ].Значения DIAAS для различных (вареных) злаков и псевдоцернов (коричневый рис (DIAAS — 42, первая ограничивающая аминокислота — лизин), полированный рис (37, лизин), гречка (68, серосодержащие аминокислоты), овес (43, лизин), просо (7, лизин), просо (10, лизин), татарская гречка (47, серосодержащие аминокислоты) и цельнозерновая крупа (20, лизин)) показывают, что ни один из злаков не может считаться хорошим источник белка [16]. Для сравнения: цельное молоко, сваренные вкрутую яйца и куриная грудка имеют оценки DIAAS 114, 113 и 108 соответственно [17].Для более подробного обзора применимости и ценности оценки DIAAS, читатель может быть отослан к обзору Marinangeli и House [17].

3. Переваривание белков

Во время пищеварения белки гидролизуются до (небольших) пептидов и, в конечном итоге, аминокислот, которые затем могут быть легко усвоены человеческим организмом. Ферменты, участвующие в этом процессе, называются пептидазами. Пептидазы человека обнаруживаются в желудке, поджелудочной железе и тонком кишечнике. После гидролиза небольшие пептиды и аминокислоты должны быстро и эффективно абсорбироваться энтероцитами тонкого кишечника.Поглощение пептидов в кишечнике человека подробно рассмотрено Лундквистом и Артурссоном [18] и выходит за рамки данной рукописи.

В таблице Nutrition Facts, опубликованной Health Canada [19], не указаны дневные процентные значения белков, поскольку большинство канадцев получают достаточное количество белка с пищей, и поэтому дефицит белка в рационе не считается проблемой для здоровья в Канаде. Кроме того, усвоение пищевых белков считается высокоэффективным [20].Исследования показали, что аминокислоты попадают в кровь примерно через 10-20 минут после приема отдельных аминокислот или изолированных белков. Для неповрежденных белков, содержащихся в пищевых продуктах, например, в составе говядины, яиц или молочных продуктов, может потребоваться более 2 часов, чтобы аминокислоты попали в кровь [3]. Однако для некоторых специфических западных субпопуляций, таких как пожилые люди, обогащение пищевых продуктов белками может быть желательным для поддержания мышечной массы и функционирования [21,22,23,24].

Как правило, в желудочно-кишечном тракте можно выделить три разные фазы переваривания белка [20]:

— Фаза желудка: основная гидролизующая активность белка в желудке проистекает из двух разных типов пепсина, которые активируются в условиях кислого pH. Первоначальные продукты гидролиза — это довольно крупные полипептиды, несколько более мелких пептидов и даже некоторые свободные аминокислоты. Однако было обнаружено, что эта фаза переваривания белка не имеет решающего значения, поскольку люди, у которых удалили желудок, все еще могут переваривать и усваивать белок, поступающий с пищей.

— Фаза поджелудочной железы: в этой гораздо более важной фазе переваривания белка используется смесь протеолитических ферментов, вырабатываемых поджелудочной железой, таких как трипсин, химотрипсин, эластаза и карбоксипептидаза A и B. Получающиеся продукты гидролиза представляют собой гетерогенную смесь небольших олигопептиды и свободные аминокислоты. На этой фазе pH повышен, следовательно, желудочные пептидазы инактивируются. Трипсин, химотрипсин и эластаза — эндопептидазы, расщепляющие пептидные связи в середине аминокислотной цепи.Каждый из этих ферментов распознает очень специфические аминокислоты по первичной структуре своих субстратов. Карбоксипептидазы, с другой стороны, представляют собой экзопептидазы, которые удаляют отдельные аминокислоты с С-концевого конца своих субстратов [25,26]. Каталитическая комплементарность этих пяти основных пептидаз поджелудочной железы обеспечивает правильный гидролиз белков до свободных аминокислот и олигопептидов.

— Фаза тонкой кишки: в мембране щеточной каймы тонкой кишки присутствует аминопептидаза N, которая гидролизует короткие олигопептиды путем последовательного удаления N-концевых аминокислот.Ферменты в этой щеточной кайме кишечника проявляют высокую специфичность в отношении пролин-содержащих пептидов. Ферменты поджелудочной железы действительно не способны гидролизовать пептидные связи, в которых участвует пролин. Помимо этих аминопептидаз, обнаружено несколько металлоэндопептидаз, которые могут полностью гидролизовать белки до составляющих их аминокислот. Тощая кишка, средняя часть тонкой кишки, является горячей точкой для всасывания аминокислот. Исследования также показали, что фазу тощей кишки с ее пептидазами щеточной каймы не следует упускать из виду при разработке процесса пищеварения in vitro для точного определения биодоступности и биодоступности пищевых пептидов [27].Эта последняя часть была завершена после скармливания различных смесей молочного белка двум различным процедурам in vitro. Пептиды, полученные из этих моделей, впоследствии вводили в систему, которая содержала эти пептидазы щеточной каймы тощей кишки. После методов in vitro пептиды и достигаемая степень гидролиза несколько различались. После обработки пептидазой щеточной каймы различия в степени гидролиза исчезли [27]. Однако большинство современных методов тестирования усвояемости in vitro не учитывают эти пептидазы щеточной каймы [28,29,30].

Белки, пептиды и даже свободные аминокислоты, которые не были переварены и абсорбированы в тонком кишечнике, в конечном итоге попадают в толстый кишечник, где они будут ферментироваться микробиотой кишечника. Обычными реакциями преобразования белка, которые происходят в толстом кишечнике, являются дезаминирование и декарбоксилирование, что в конечном итоге приводит к образованию короткоцепочечных жирных кислот и аминов [31]. Эти продукты реакции, в свою очередь, будут запускать множество различных биологических реакций, таких как модуляция воспаления и передача сигнала [31].Помимо перечисленных выше ферментов, условия pH, также меняющиеся во всем желудочно-кишечном тракте, будут играть ключевую роль в переваривании белка. Многие белки теряют свою структуру в кислой среде желудка, что способствует гидролизу белков [32].

4. Усвояемость белков

Перевариваемость белков зависит от факторов, которые могут быть как внутренними, так и внешними по отношению к белку. Внутренние факторы включают аминокислотный профиль белка, а также фолдинг и сшивание белка.К внешним факторам относятся pH, температура и условия ионной силы, присутствие вторичных молекул, таких как эмульгаторы, и факторы, препятствующие питанию. Обработка пищевых продуктов оказывает существенное влияние на эти факторы и, следовательно, на усвояемость белка. Далее будут рассмотрены внутренние и внешние факторы, влияющие на различия в перевариваемости белков, а также влияние обработки на перевариваемость зерновых белков. Кроме того, как внутренние, так и внешние факторы могут зависеть от условий выращивания (например,ж., засуха и тепловой стресс) в процессе развития растений [33]. Однако предуборочные параметры, влияющие на перевариваемость растительных белков, выходят за рамки данной рукописи.

4.1. Внутренние факторы

Пептидазы часто проявляют высокую специфичность в отношении гидролиза пептидных связей, соседствующих с конкретным типом аминокислот. Аминокислотные профили белков, следовательно, определяют восприимчивость белка к гидролизу специфическими пептидазами. Кроме того, эти аминокислоты и пептидные связи должны быть легко доступны для пептидаз.Богатые пролином участки белковых последовательностей обычно снижают гибкость белковой цепи и известны своей высокой устойчивостью к гидролизу пептидазой. Например, для белков глютена характерен высокий уровень пролина, что является одной из причин его ограниченной усвояемости. Плотный сворачивание белка или агрегация белка обычно ограничивают доступ к пептидной цепи и, следовательно, замедляют гидролиз. Факторы, влияющие на растворимость белка, также влияют на усвояемость белка.Мартинес-Веласко и его коллеги [34], изучая перевариваемость белков кукурузных лепешек при хранении, описали отрицательную корреляцию между перевариваемостью белков и уровнем вторичных бета-конформаций (т. Е. Конформаций с бета-листом и бета-поворотом) [34 ]. Ограниченная усвояемость этих вторичных структур объяснялась их высокой гидрофобностью. Было показано, что структуры бета-листа и бета-витка играют решающую роль в формировании вязкоупругого теста из пшеничной муки [35].На более высоком структурном уровне сшивание внутри и между отдельными белками резко влияет на перевариваемость белков. Гейгер и Харрис [36] изучали усвояемость белка шерсти пепсином. Белок шерсти характеризуется плотной сетчатой ​​структурой пептидных цепей, которые соединены дисульфидными поперечными связями. Восстановление этих дисульфидных мостиков с последующим (частичным) повторным окислением показало, что усвояемость этих образцов с низкой степенью сшивки была намного выше, чем у тех белков, которые были сшиты в большей степени.При выпечке хлеба образование дисулифидной связи играет решающую роль для вязкоупругости теста, способности удерживать газ и конечного качества хлеба [37,38].

4.2. Внешние факторы

Внешними факторами, снижающими перевариваемость белков, являются наличие факторов, препятствующих питанию, и физическое удержание, например, в клеточных структурах, которые защищают белки от пептидаз.

Наиболее хорошо описанными антипитательными факторами растений (и (псевдо) злаков), ограничивающими перевариваемость белков, являются ингибиторы протеаз (например,например, ингибиторы трипсина и химотрипсина), дубильные вещества и фитаты [8,39,40]. Гемагглютинины / лектины в бобовых и зерновых культурах, глюкозинолаты в белковых продуктах горчицы и канолы, госсипол в белковых продуктах из семян хлопка, сапонины в бобовых, овсе и чае, а также основания урикогенных нуклеиновых кислот в белковых продуктах дрожжей — это еще несколько примеров [8,41]. Лектины, то есть некаталитические сахаросвязывающие белки, препятствуют гидролизу белков и сами известны своей высокой устойчивостью к протеолизу и стабильностью в широком диапазоне pH [41,42].Следовательно, их можно найти как в свежих, так и в обработанных продуктах, которые мы перевариваем ежедневно. Хотя лектины традиционно ассоциируются с пищевыми отравлениями, в последнее время все большее распространение получает взгляд на лектины как на биологически активные белки в продуктах питания и кормах [42].

Ингибиторы пептидазы, такие как ингибиторы трипсина и химотрипсина, также являются белками, но гораздо более чувствительны к температурным воздействиям и гидролитическим условиям в желудочно-кишечном тракте [40]. Ингибиторы (химо) трипсина снижают перевариваемость белка за счет инактивации (химо) трипсина, двух наиболее важных пептидаз в желудочно-кишечном тракте.Однако в случае ингибиторов трипсина простой тепловой обработки часто бывает достаточно, чтобы инактивировать эти антипитательные факторы. Ингибиторы трипсина имеют белковую природу, что означает, что они могут быть относительно легко инактивированы тепловой обработкой, инфракрасным излучением, кипячением, шелушением и т. Д. Однако Клементе и его коллеги [43] обнаружили, что значительная часть активности ингибитора трипсина была термостойкой. .

Термостойкие антипитательные факторы, наоборот, представляют собой, например, танины [4] и фитаты [41,44].Танины — это природные водорастворимые полифенолы, которые образуют комплексы и осаждаются с белками в водной среде. Взаимодействуя с белками (пептидазы и белковые субстраты) и минералами, дубильные вещества снижают гидролитическую активность в пище [41]. Некоторые дубильные вещества легко гидролизуются в кислотных или щелочных условиях или под действием ферментов. Конденсированные танины, напротив, представляют собой полимеризованные молекулы, которые очень устойчивы к гидролизу [8]. Конденсированные танины — это преобладающий тип танинов, содержащихся в нашей пище.Танины в большом количестве присутствуют в сорго, просе, различных видах фасоли и горохе. Поскольку термическая обработка не влияет на концентрацию танинов, были разработаны альтернативные технологические способы снижения содержания дубильных веществ, включая шелушение, замачивание, добавление химикатов и проращивание [8,45].

Фитиновая кислота или фитаты в природе встречаются в растениях и известны своей способностью связывать металлы. В растениях фитаты действуют как минеральный источник во время прорастания. В желудочно-кишечном тракте людей и животных фитат связывает важные минералы, делая их менее биодоступными.Фитат влияет на перевариваемость белка, конкурируя за минеральные кофакторы, необходимые пептидазам для активности и прямого взаимодействия с белком. Содержание фитата может быть уменьшено путем экструзии (высокая температура, обработка с высоким сдвигом), в то время как классическая термообработка не влияет на уровень фитата [41,44]. Кроме того, тепловая обработка инактивирует фитазы, ферменты, которые, как известно, гидролизуют фитат. В зерновых культурах, таких как рис, пшеница и просо, фитат преимущественно находится во внешних слоях ядра, которые обычно удаляются в процессе измельчения.У кукурузы, наоборот, фитат находится в эндосперме [46].

Пищевые волокна также связаны с затрудненным гидролизом белка. Однако влияние пищевых волокон может быть чисто физическим, т.е. за счет увеличения вязкости содержимого желудочно-кишечного тракта гидролитические ферменты могут не так быстро диффундировать к своим субстратам и получить доступ к ним [47].

Для более полного обзора антипитательных факторов, которые влияют на активность пептидазы, читатели любезно отсылаем к превосходному обзору Гилани и его коллег [8].

4.3. Эффект обработки

В общем, обработка пищевых продуктов предназначена для увеличения питательной ценности пищевых продуктов, делая биополимеры более доступными для пищеварительных процессов [41]. В пищевых продуктах на растительной основе необходимо добиться желатинизации крахмала, разрушения клеточных стенок и инактивации токсичных и антипитательных факторов, чтобы обеспечить надлежащую экстракцию энергии и питательных веществ.

Что касается усвояемости белка, то очень ранние исследования показали, что сырой яичный белок плохо переваривается и вызывает серьезный желудочно-кишечный дискомфорт при употреблении [48].При переработке (в данном случае нагревании) усвояемость белков яичного белка значительно повысилась. Ранние исследования указали на анти-триптический фактор или особый химический состав белков, затрудняющий усвояемость белков. Из всех присутствующих различных белковых компонентов яичного белка фракция альбумина была идентифицирована как компонент с высокой степенью усвояемости. Сырой желток, напротив, хорошо переваривается и усваивается, и если при употреблении сырого желтка возникает желудочно-кишечный дискомфорт, его часто связывают с высоким содержанием жира в этой фракции [48].Более поздние исследования действительно подтвердили, что истинная перевариваемость вареных и сырых яичных белков в подвздошной кишке сильно различалась, то есть примерно 90% против 50% соответственно [49,50]. Тестирование in vitro специфических пептидаз показало, что овальбумин в сыром яичном белке переваривается незначительно или даже не переваривается, тогда как коагулированные при нагревании белки яичного белка гораздо более восприимчивы к перевариванию пепсином [50].

4.3.1. Уменьшение размера частиц и физическое разделение по размеру

Зерновые и псевдозерновые часто подвергаются измельчению или измельчению перед использованием в качестве ингредиентов в производстве пищевых продуктов.Во время этого процесса измельчения или измельчения клеточные структуры разрываются, и воздействие белковой матрицы на окружающую среду (и на гидролитические ферменты) увеличивается. Следовательно, чисто физические процессы уменьшения размера часто улучшают усвояемость белка.

Воздушная классификация зерновых фракций — дешевый и чистый метод получения фракций с различными физическими свойствами и химическим составом. Эти фракции обычно также различаются по функциональности и питательности.Например, воздушная классификация фракций отрубей дает по крайней мере некоторые фракции со значительно более высоким содержанием белка. Одна из этих фракций с более высоким содержанием белка, выделенная Ранхотрой и его коллегами [51], которая имела более высокое содержание белка, также имела лучший аминокислотный профиль, поскольку в этой фракции было измерено большее количество первой лимитирующей незаменимой аминокислоты лизина. Более того, очевидная перевариваемость белка этой фракции оказалась намного выше [51].

4.3.2. Термообработка и обработка под давлением

Усвояемость белков обычно улучшается за счет термической денатурации [32].В зависимости от серьезности лечения и типа белка белки могут либо потерять свою плотно сложенную структуру, что приводит к большей доступности пептидной цепи для гидролитических ферментов, либо агрегироваться. Пример повышения усвояемости за счет термической обработки имеет место при переработке бобов. Бобы часто подвергаются замачиванию и варке, процессам, которые, как обнаружили Барампама и Симард [52], улучшают усвояемость белка.

Однако разворачивание белков может в конечном итоге привести к образованию (плотных) агрегатов, ухудшающих усвояемость белка [53].Действительно, образование, например, дисульфидных связей между белками сорго во время термической обработки приводит к снижению усвояемости белка [54]. Исследования также показали, что потеря усвояемости в условиях in vitro была вызвана гидрофобными взаимодействиями между белками [54]. Таким образом, тепловая обработка оказывает противоречивое влияние на усвояемость белка. В то время как тепловая инактивация ингибиторов трипсина должна положительно влиять на показатели усвояемости белков, денатурация белка с последующей агрегацией, вызванной тепловой обработкой, снижает усвояемость белка [8].Интенсивные термические обработки могут в конечном итоге даже привести к ухудшению или деградации аминокислотных остатков [32].

Кроме того, pH, ионная сила и общий состав продукта будут определять влияние термической обработки на конфигурацию и усвояемость белка. Тепловая обработка в «правильных» условиях может способствовать рацемизации, реакциям Майяра или образованию дисульфидных мостиков и других ковалентных связей, таких как лизиноаланин (LAL, особенно стимулируется в щелочных условиях) и изопептидные связи [8,32,55].Щелочная / тепловая обработка индуцирует образование D-аминокислот в белках (рацемизация), что резко снижает качество белка (по оценке путем мониторинга роста крыс) [8]. Эти D-аминокислоты могут быть более восприимчивыми к определенным реакциям разложения, чем их аналоги L-аминокислот, но также препятствуют гидролизу белка и, следовательно, влияют на биодоступность незаменимых аминокислот. Макаронные изделия, обогащенные белками бобового или пшеничного глютена и высушенные при различных температурах, показали, что сушка при высоких температурах может привести к снижению биодоступности аминокислот.Структурные модификации белков, включая реакции Майяра, лежат в основе этой пониженной биодоступности [56]. Помимо образования дисульфидной связи, тепловая обработка богатой белком пищи также может запускать образование ковалентных изопептидных связей между лизином и глутаминовой или аспарагиновой кислотой. Хотя реакции приводят к чистому снижению содержания лизина, изопептидные связи, по-видимому, легко гидролизуются. Следовательно, образование изопептидной связи, вероятно, не влияет на биодоступность лизина.Однако чрезмерное сшивание через изопептидные связи может в конечном итоге снизить доступность белковой цепи для пищеварительных ферментов [32]. Другой тип ковалентных связей, которые образуются в щелочных условиях, — это связи LAL, образующиеся в зерновых продуктах, таких как твердые крендели [32,57]. Однако квази-защитный эффект образования изопептида на биодоступность лизина является исключением. Термическая обработка часто запускает реакции дериватизации с ε-аминогруппой в боковой цепи лизина.Это делает лизин недоступным в качестве незаменимой аминокислоты. Примерами молекул, с которыми может реагировать аминогруппа, являются восстанавливающие сахара, окисленные полифенолы и окисленные липиды. Доступное содержание лизина после обработки можно измерить с помощью 1-фтор-2,3-динитробензола [4].

Щелочная обработка при переработке зерновых не ограничивается образованием кренделя. Было показано, что во время производства кукурузных лепешек щелочная (тепловая) обработка кукурузы, также называемая никстамализацией, снижает усвояемость белка [34].

Обработка высоким гидростатическим давлением — это новая технология, которая в последнее время вызывает большой интерес как альтернатива тепловой пастеризации. Предварительная обработка образцов муки из злаков под высоким давлением перед использованием этой муки в выпечке практически не снизила усвояемость белка в полученных образцах хлеба. Возможным объяснением этого небольшого уменьшения (если таковое имеется) было образование белковой сети или внутри- / межмолекулярных дисульфидных мостиков [58]. Обработка давлением вызывает денатурацию белка, но степень денатурации сильно зависит от параметров обработки [59].Кроме того, приготовление под высоким давлением также приводит к разрушению антинутриентов, таких как фитаты, дубильные вещества и ингибиторы трипсина. Следовательно, можно найти исследования, описывающие как снижение, так и повышение перевариваемости белка. В то время как приготовление риса под высоким давлением, например, снижает усвояемость белка в большей степени, чем обычное приготовление [60], также сообщается, что приготовление под высоким давлением улучшает усвояемость белков вигнового гороха in vitro [61]. Более того, было доказано, что обработка под высоким давлением позволяет избежать или обратить вспять эффект снижения усвояемости варки на белки сорго [62].

4.3.3. Экструзия и вспучивание

Экструзия — это комбинированная термомеханическая обработка, которая изменяет химический, физический и пищевой профиль пищевых продуктов, и является распространенной техникой для производства закусок и продуктов из хлопьев для завтрака на основе злаков. Помимо использования технологии экструзии для производства закусок на основе злаков, ее также можно использовать для изменения свойств муки. Было показано, что экструзия значительно увеличивает усвояемость питательных веществ [28,63].Молекулярное расщепление и инактивация антипитательных факторов посредством физического / химического распада хорошо описаны [41,63]. Для фракций зерновых отрубей, например, экструзия использовалась для резкого снижения уровней / активности ингибиторов фитата, полифенола и трипсина [41]. Далин и Лоренц [64] изучали усвояемость in vitro (с использованием трипсина) экструдированной цельнозерновой муки из семи различных зерен, т. Е. Ржи, озимой пшеницы, киноа, кукурузы, проса и сорго с низким содержанием танинов и танинов.Их результаты показали, что усвояемость белков всех семи цельнозерновых муок может быть увеличена путем тщательного выбора условий процесса экструзии [64]. Аналогичное увеличение перевариваемости белка было отмечено Omosebi и его коллегами [63] после экструзионного приготовления детской смеси, состоящей из протеина кукурузы, концентрата соевого протеина и крахмала кассавы.

Вздутие — это метод, при котором зерна нагреваются в течение короткого времени в камере расширения при повышенном давлении.По истечении заданного времени камера открывается, и из-за внезапного падения давления вода в зернах мгновенно испаряется, что приводит к резкому расширению зерен. Хуанг и его коллеги [29] обнаружили, что вздутие живота улучшает усвояемость протеина воздушным зерном (ячмень, рис и пшеница). Однако они не наблюдали такого улучшения усвояемости протеина проса. Улучшение усвояемости объяснялось более открытой структурой воздушных зерен, повышающей доступность белков для пептидазной активности [29].Подобное увеличение перевариваемости белков наблюдали Ллопарт и Драго [65] после того, как посыпались сорго. Фрагментация клеточных стенок в эндосперме ядра здесь также обсуждалась как основная причина улучшенной перевариваемости. Напротив, в исследовании, проведенном Паркером и его коллегами, употребление сорго не повлияло на усвояемость белка сорго [66]. Похоже, что различия между сортами и условиями обработки играют важную роль в усвояемости белка.

4.3.4. Ферментация и прорастание

Во время прорастания и ферментации высвобождается или синтезируется множество гидролитических ферментов, которые разрушают факторы, препятствующие питанию (например,g., фитазы) или гидролизуют биополимеры (например, белки) [67]. Усвояемость белков проса можно повысить с помощью простых этапов обработки, таких как декортикация, проращивание, ферментация и пропаривание [54]. Во время обработки уровни антипитательных веществ снижаются, белки разрушаются, а экстрагируемость белков повышается [54]. Также было показано, что присутствие восстанавливающих агентов увеличивает перевариваемость белка за счет их действия на дисульфидные поперечные связи. Кроме того, усвояемость белка в различных семенах (хлебный орех, орех кешью и рифленая тыква) может быть улучшена путем варки и ферментации.В этих семенах присутствуют дубильные вещества, фитиновая кислота и ингибиторы трипсина, которые снижают усвояемость белка. После кипячения содержание танина существенно снижалось, а ферментация оказалась наиболее эффективным методом обработки для снижения активности ингибиторов фитиновой кислоты и трипсина [68]. Подобный эффект на перевариваемость белка был обнаружен Огодо и его коллегами [69] на ферментированной сорго муке. Эти исследователи предположили, что гидролитические ферменты могли превратить сильно нерастворимые запасные белки в более простые и растворимые продукты.Кроме того, падение pH во время ферментации может способствовать ферментативной активности пептидаз и повышать растворимость белка [69].

4.3.5. Гидролиз белков

Для увеличения функциональности белков (эмульгирующих, пенообразующих и / или гелеобразующих свойств) белки часто слегка гидролизуются до пептидов, которые все еще имеют относительно высокую молекулярную массу [70]. В конкретном случае белков молока гидролиз действительно увеличивал усвояемость белков in vitro [71].Аналогичный эффект наблюдался на растительных и зерновых белках. Купман и его коллеги [72] продемонстрировали, что переваривание протеиновых гидролизатов ускоряется по сравнению с интактным протеином. Кроме того, всасывание из кишечника ускоряется, что способствует более быстрому включению этих аминокислот в белок скелетных мышц [72].

4.3.6. Процесс выпечки хлеба

Выпечка хлеба — это сложная процедура, которая включает стадии гидратации, ферментации и нагревания, следовательно, комбинирование некоторых из вышеперечисленных стадий обработки.Ву и его коллеги [73] исследовали изменения усвояемости белка во время выпечки хлеба с использованием глютеновой и безглютеновой муки. Было показано, что усвояемость белка увеличивалась во время ферментации / расстойки, а во время выпечки она снова снижалась. Более того, те же исследователи [73] обнаружили, что скорость переваривания белка муки обратно коррелировала с общим содержанием полифенолов и пищевых волокон. Полифенолы, как полагают, связываются с участками узнавания пищеварительных ферментов и, как таковые, препятствуют реакции гидролиза.Кроме того, может происходить сшивание белков через полифенолы, что еще больше ограничивает перевариваемость белка [73].

Костекли и Карабая [40] изучали уровни активности ингибиторов трипсина и химотрипсина в зерновой муке, тесте и образцах хлеба. Поскольку хлеб является основным продуктом нашего повседневного рациона, информация об уровнях этих ингибиторов и их активности имеет решающее значение. Во время обработки активность ингибитора трипсина снижалась при ферментации и выпекании. Активность ингибитора химотрипсина, наоборот, увеличивалась в цельнозерновых продуктах во время ферментации [40].В отличие от очищенной пшеничной муки, в цельнозерновой муке, тесте и хлебе не было обнаружено активности ингибиторов трипсина. Возможным объяснением этого является комплексообразование между ингибиторами протеаз и компонентами отрубей, возможно, сложными полисахаридами, которые инактивируют ингибиторы трипсина [40].

Подавленная перевариваемость белков глютена после выпечки объясняется денатурацией белка. Замена пшеничной муки рисовой увеличивает усвояемость протеина печенья [74].Кроме того, с точки зрения улучшения пищевого профиля хлебобулочных изделий диверсификация используемых зерновых может привести к субоптимальному аминокислотному составу пшеницы [75,76].

5. Неперевариваемые белки

Некоторые специфические домены пищевых белков очень устойчивы к перевариванию, и даже предполагалось, что они способны преодолевать барьер слизистой оболочки кишечника. Предполагается, что эти пептиды либо полезны для здоровья человека (например, биоактивные пептиды), либо вызывают иммунный ответ (например, биоактивные пептиды).г., пищевая аллергия) [77,78,79].

Запасные белки (псевдо) злаков имеют более низкую усвояемость, чем животные белки. Например, протеины гречихи имеют низкую доступность для всасывания в желудочно-кишечном тракте. Плохая доступность белков гречихи вызвана высоким уровнем ингибиторов протеаз и дубильных веществ, а также низкой чувствительностью белков, особенно фракции альбумина, к протеолитической активности [39]. Кроме того, просо известно своим более низким уровнем усвояемости крахмала и белка по сравнению с другими злаками [30].Другой злак, сорго, выращиваемый преимущественно в полузасушливых тропических регионах, после влажного приготовления имеет очень плохую усвояемость белка. Плохая усвояемость белка как в сорго, так и в просе обусловлена ​​плотной внутренней структурой зерна, присутствием полифенолов и фитиновой кислоты, образованием дисульфидных и недисульфидных поперечных связей, гидрофобностью белка и изменениями вторичной структуры, которые были вызваны во время влажной варки [9 ]. Сшивание белков молекул кафирина в сорго и образование гидрофобных агрегатов паницина в просе, вероятно, являются основными факторами снижения перевариваемости белка [6,9].Белки Teff относительно хорошо усваиваются, но их усвояемость можно еще больше повысить, приготовив теффы в инъекции [80].

Белки пшеницы были связаны с рядом диетических расстройств. Самым известным заболеванием является глютеновая болезнь, заболевание, которое развивается у генетически предрасположенных людей после употребления в пищу злаков, содержащих глютен. Глиадины пшеницы и в меньшей степени глютенины с низким молекулярным весом несут иммуногенные пептиды [81]. Идентифицирован целый ряд этих пептидов α-глиадина, инициирующих глютеновую болезнь.Примерами некоторых из этих иммуногенных эпитопов являются глия-α9 (PFPQPQLPY) и глия-α20 (FRPQQPUPQ) [82]. Необычный аминокислотный состав (высокое содержание пролина и глютамина) в белках глютена препятствует полному перевариванию этих белков в желудочно-кишечном тракте. Хотя для большинства людей пептиды не вызывают никаких проблем, по оценкам, 1% мирового населения страдает целиакией [83], и у этих людей эти пептиды запускают каскад аутоиммунных реакций, которые приводят к серьезному поражению кишечника.Несколько исследователей пытались разработать решения для людей, страдающих целиакией. Один из этих исследованных решений включает предварительную обработку белка глютена смесями пептидаз (например, неспецифической эндопептидазы папайи и трех микробных пептидаз (лейцина-аминопептидаза Aspergillus oryzae, лейцина-аминопептидазы, Aspergillus melleus и -эндопептидазы 131 с аминокислотной активностью против гидропептидазы ). citrinum deutorlysin)) [84]. Эти пептидазы способны переваривать вышеупомянутые богатые пролином пептиды и, следовательно, снижать концентрацию иммуногенных пептидов.Другие стратегии включают создание сортов пшеницы, которые не вызывают эти желудочно-кишечные реакции [81], и целенаправленную переработку зерновых. Одним из таких новых злаков является тритордеум, гибрид твердых сортов пшеницы и дикого ячменя [85]. Было показано, что Tritordeum имеет меньшее количество иммуногенных эпитопов, чем обычная пшеница. Этот новый злак подходит для включения в рацион людей, которые хотят снизить потребление глютена, но не для людей, страдающих глютеновой болезнью, поскольку при пищеварении все еще образуются иммуногенные пептиды глютена [85].Процессинг оказывает большое влияние на физико-химические свойства глютена и, следовательно, влияет на пищеварительную стабильность и, следовательно, на антигенный потенциал белка [86]. Rahaman и его коллеги [86] обнаружили, что сдвиг сам по себе не влияет на перевариваемость белка, в то время как pH и температура существенно влияют на перевариваемость глютена и антигенные характеристики образующихся гидролизатов. При pH 3 глютен подвергается кислотному дезамидированию, что приводит к лучшему гидролизу белков, генерируя меньшие пептидные фракции с более низкой антигенностью [86,87].При нагревании белков они агрегируются, повышая устойчивость белков к перевариванию [86]

6. Outlook

Белки злаков и псевдозернов не считаются высококачественными из-за их неоптимального аминокислотного профиля и ограниченной перевариваемости белков. На перевариваемость белка часто влияет комбинация различных факторов, специфичных для исследуемого белка и / или окружающей его среды. Таким образом, усвояемость белков может регулироваться выборочной обработкой пищевых продуктов.Однако влияние обработки на перевариваемость белка не так уж и важно, и необходим жесткий контроль условий обработки. Более того, необходимость увеличения усвояемости белка в нашей общей западной диете вызывает сомнения, поскольку потребление белка обычно не является ограничивающим фактором в западной диете. Однако одним исключением и предметом внимания в этом контексте является пожилой сегмент западного населения, которому требуется адекватное потребление белка за счет (и даже обогащение белком) своего рациона для поддержания мышечной массы и функции [21,22,23, 24].При потреблении зерновых белков вызывает беспокойство неоптимальное соотношение аминокислот, которое не соответствует соотношению, которое человек должен потреблять для поддержания роста и здорового обмена веществ. Более диверсифицированное потребление зерновых и псевдозерновых, превосходящее традиционную диету с преобладанием пшеницы и кукурузы, может частично соответствовать этим субоптимальным соотношениям.

Благодарности

Автор выражает признательность NSERC за поддержку исследовательской программы в рамках программы Discovery (номер гранта RGPIN-2017-05213).

Финансирование

Исследование финансировалось программой NSERC Discovery, номер гранта RGPIN-2017-05213.

Конфликт интересов

Автор заявляет об отсутствии конфликта интересов.

Список литературы

2. Ридс П.Дж. Незаменимые и незаменимые аминокислоты для человека. J. Nutr. 2000; 130: 1835С – 1840С. DOI: 10.1093 / JN / 130.7.1835S. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 3. Паддон-Джонс Д., Кэмпбелл В. В., Жак П. Ф., Кричевский С. Б., Мур Л. Л., Родригес Н.Р., Ван Лун L.J.C. Белок и здоровое старение. Являюсь. J. Clin. Nutr. 2015; 101: 1339S – 1345S. DOI: 10.3945 / ajcn.114.084061. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 4. Нильсен С.С. Анализ пищевых продуктов. 5-е изд. Springer Nature; Бейзингсток, Великобритания: 2017. [Google Scholar] 5. Pernollet J.C. Белковые тела семян: ультраструктура, биохимия, биосинтез и деградация. Фитохимия. 1978; 17: 1473–1480. DOI: 10.1016 / S0031-9422 (00)-5. [CrossRef] [Google Scholar] 6. Дуоду К.Г., Тейлор Дж.Р.Н., Белтон П.С., Хамакер Б.R. Факторы, влияющие на усвояемость белка сорго. J. Cereal Sci. 2003. 38: 117–131. DOI: 10.1016 / S0733-5210 (03) 00016-X. [CrossRef] [Google Scholar] 7. Bhattarai R.R., Dhital S., Wu P., Chen X.D., Gidley M.J. Переваривание изолированных бобовых клеток на модели желудочно-двенадцатиперстной кишки: три механизма ограничивают гидролиз крахмала и белка. Food Funct. 2017; 8: 2573–2582. DOI: 10.1039 / C7FO00086C. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 8. Гилани Г.С., Сяо С.В., Кокелл К.А. Влияние антипитательных факторов в пищевых белках на усвояемость белка и биодоступность аминокислот, а также на качество белка.Br. J. Nutr. 2012; 108: 5315–5332. [PubMed] [Google Scholar] 9. Гулати П., Ли А., Холдинг Д., Сантра Д., Чжан Ю., Роуз Д. Дж. Нагревание снижает усвояемость протеина просо за счет образования гидрофобных агрегатов. J. Agric. Food Chem. 2017; 65: 1952–1959. DOI: 10.1021 / acs.jafc.6b05574. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 10. Шаафсма Г. Критерии и значение источников белка в рационе человека — оценка аминокислот с поправкой на усвояемость белка. J. Nutr. 2000; 130: 1865S – 1867S. DOI: 10,1093 / JN / 130.7.1865S. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 11. Сарвар Г. Метод оценки аминокислот с поправкой на усвояемость белков переоценивает качество белков, содержащих факторы, препятствующие питанию, и плохо усваиваемых белков, дополненных ограничивающими аминокислотами у крыс. J. Nutr. 1997; 127: 758–764. DOI: 10,1093 / JN / 127.5.758. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 13. Хамад А.М., Филдс М.Л. Оценка качества протеина и доступного лизина проросших и ферментированных злаков. J. Food Sci. 1979; 44: 456–459.DOI: 10.1111 / j.1365-2621.1979.tb03811.x. [CrossRef] [Google Scholar] 14. Шахин Н., Ислам С., Мунмун С., Мохидуззаман М., Лонгва Т. Профили аминокислот и количество легкоусвояемых незаменимых аминокислот белков из основных приоритетных пищевых продуктов в Бангладеш. Food Chem. 2016; 213: 83–89. DOI: 10.1016 / j.foodchem.2016.06.057. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 15. Boye J., Wijesinha-Bettoni R., Burlingame B. Оценка качества протеина через двадцать лет после внедрения метода оценки аминокислот с поправкой на усвояемость протеина.Br. J. Nutr. 2012; 108: S183 – S211. DOI: 10.1017 / S0007114512002309. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 16. Han F., Han F., Wang Y., Fan L., Song G., Chen X., Jiang P., Miao H., Han Y. Баллы усваиваемых незаменимых аминокислот в девяти приготовленных злаках. Br. J. Nutr. 2019; 121: 30–41. DOI: 10.1017 / S0007114518003033. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 17. Marinangeli C.P.F., House J.D. Потенциальное влияние количества усваиваемых незаменимых аминокислот как показателя качества белка на правила питания и здоровье.Nutr. Ред. 2017; 75: 658–667. DOI: 10,1093 / нутрит / nux025. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 18. Лундквист П., Артурссон П. Пероральное всасывание пептидов и наночастиц через кишечник человека: возможности, ограничения и исследования в тканях человека. Adv. Препарат Делив. Ред. 2016; 106: 256–276. DOI: 10.1016 / j.addr.2016.07.007. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 20. Эриксон Р.Х., Ким Ю.С. Переваривание и всасывание диетического белка. Анну. Rev. Med. 1990; 41: 133–139. DOI: 10.1146 / annurev.me.41.020190.001025. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 21. Мендонка Н., Хилл Т.Р., Гранич А., Дэвис К., Коллертон Дж., Мазерс Дж. К., Сирво М., Вриден В.Л., Сил С.Дж., Кирквуд Т. Потребление микронутриентов и источники пищи в очень старом возрасте: анализ исследования Newcastle 85+. Br. J. Nutr. 2016; 116: 751–761. DOI: 10.1017 / S0007114516002567. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 22. Круз-Джентофт А., Ланди Ф., Шнайдер С.М., Зунига К., Араи Х., Буари Ю., Чен Л.-К., Филдинг Р.А., Мартин Ф.C., Sieber J.-P.M.C. и др. Распространенность и вмешательства при саркопении у пожилых людей: систематический обзор. Отчет Международной инициативы по саркопении (EWGSOP и IWGS) Age Aging. 2014; 43: 748–759. DOI: 10,1093 / старение / afu115. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 23. Фульгони В.Л. Текущее потребление белка в Америке: анализ национального обследования здоровья и питания, 2003–2004 гг. Являюсь. J. Clin. Nutr. 2008; 87: 1554S – 1557S. DOI: 10.1093 / ajcn / 87.5.1554S. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 24.Нильссон А., Рохас Д.М., Кади Ф. Влияние соблюдения различных рекомендаций по потреблению белка на мышечную массу и физическую функцию у физически активных пожилых женщин. Питательные вещества. 2018; 10: 1156. DOI: 10.3390 / nu100. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 25. Auld D.S. Глава 289 — Карбоксипептидаза A. В: Rawlings N.D., Salvesen G., editors. Справочник протеолитических ферментов. Академическая пресса; Кембридж, Массачусетс, США: 2013. С. 1289–1301. [Google Scholar] 26. Aviles F.X., Vendrell J. Глава 296. Карбоксипептидаза B.В: Ролингс Н., Сальвесен Г., редакторы. Справочник протеолитических ферментов. Академическая пресса; Кембридж, Массачусетс, США: 2013. С. 1324–1329. [Google Scholar] 27. Пикариелло Г., Мираллес Б., Мамоне Г., Санчес-Ривера Л., Ресио И., Аддео Ф., Ферранти П. Роль пептидаз щеточной каймы кишечника в моделированном переваривании белков молока. Мол. Nutr. Food Res. 2015; 59: 948–956. DOI: 10.1002 / mnfr.201400856. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 28. Azzollini D., Derossi A., Fogliano V., Lakemond C.M.M., Severini C.Влияние рецептуры и условий процесса на микроструктуру, текстуру и усвояемость экструдированных закусок, богатых насекомыми. Иннов. Food Sci. Emerg. Technol. 2018; 45: 344–353. DOI: 10.1016 / j.ifset.2017.11.017. [CrossRef] [Google Scholar] 29. Хуанг Р., Пан X., Лв Дж., Чжун В., Ян Ф., Дуан Ф., Цзя Л. Влияние взрывного выдувания на пищевой состав и усвояемость зерна. Int. J. Food Prop.2018; 21: 2193–2204. DOI: 10.1080 / 102.2018.1514634. [CrossRef] [Google Scholar] 30. Корделино И.Г., Тил К., Инамдар Л., Викерс З., Марти А., Исмаил Б.П. Кулинарные качества, усвояемость и сенсорные свойства макарон из просо проса зависят от содержания амилозы и профиля проламина. LWT. 2019; 99: 1–7. DOI: 10.1016 / j.lwt.2018.09.035. [CrossRef] [Google Scholar] 31. Fan P., Li L., Rezaei A., Eslamfam S., Che D., Ma X. Метаболиты пищевых белков и пептидов кишечными микробами и их влияние на кишечник. Curr. Protein Pept. Sci. 2015; 16: 646–654. DOI: 10,2174 / 13816666150630133657. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 32.Swaisgood H.E., Catignani G.L. Усвояемость белков: методы оценки in vitro. Adv. Food Nutr. Res. 1991. 35: 185–236. [PubMed] [Google Scholar] 33. Импа С.М., Перумал Р., Бин С.Р., Джон Сунодж В.С., Джагадиш С.В.К. Дефицит воды и тепловой стресс вызывают изменения физико-химических характеристик зерна и микронутриентного состава сорго, выращиваемого в полевых условиях. J. Cereal Sci. 2019; 86: 124–131. DOI: 10.1016 / j.jcs.2019.01.013. [CrossRef] [Google Scholar] 34. Мартинес-Веласко А., Альварес-Рамирес Х., Родригес-Хуэзо Э., Мерас-Родригес М., Вернон-Картер Э.Дж., Лобато-Каллерос С. Влияние метода приготовления и времени хранения на усвояемость белков кукурузных лепешек in vitro. J. Cereal Sci. 2018; 84: 7–12. DOI: 10.1016 / j.jcs.2018.09.016. [CrossRef] [Google Scholar] 35. Веллнер Н., Миллс E.N.C., Браунси Г., Уилсон Р.Х., Браун Н., Фриман Дж., Хэлфорд Н.Г., Шьюри П.Р., Белтон П.С. Изменения вторичной структуры белка при деформации глютена изучали с помощью динамической инфракрасной спектроскопии с преобразованием Фурье.Биомакромолекулы. 2005; 6: 255–261. DOI: 10.1021 / bm049584d. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 36. Гейгер В. Б., Харрис М. Зависимость неперевариваемости белка шерсти от его полимерной структуры. J. Res. Natl. Бур. Стоять. 1942; 29: 271–277. DOI: 10.6028 / jres.029.013. [CrossRef] [Google Scholar] 37. Джой И.Дж., Лагрейн Б., Делькур Дж. А. Эндогенные окислительно-восстановительные агенты и ферменты, которые влияют на формирование белковой сети во время выпечки хлеба — обзор. J. Cereal Sci. 2009; 50: 1–10. DOI: 10.1016 / j.jcs.2009.04.002.[CrossRef] [Google Scholar] 38. Лагрейн Б., Тевиссен Б.Г., Брайс К., Делькур Дж. А. Влияние окислительно-восстановительных агентов на экстрагируемость белков глютена при выпечке хлеба. J. Agric. Food Chem. 2007. 55: 5320–5325. DOI: 10.1021 / jf070639n. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 39. Икеда К., Сакагути Т., Кусано Т., Ясумото К. Эндогенные факторы, влияющие на усвояемость белков гречихи. Cereal Chem. 1991; 68: 424–427. [Google Scholar] 40. Костекли М., Каракая С. Ингибиторы протеаз в различных видах муки и хлеба: влияние ферментации, выпечки и переваривания in vitro на активность ингибирования трипсина и химотрипсина.Food Chem. 2017; 224: 62–68. DOI: 10.1016 / j.foodchem.2016.12.048. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 41. Никмарам Н., Леонг С.Ю., Кубаа М., Чжу З., Барба Ф.Дж., Грейнер Р., Оэй И., Рухинеджад С. Влияние экструзии на антипитательные факторы пищевых продуктов: обзор. Контроль пищевых продуктов. 2017; 79: 62–73. DOI: 10.1016 / j.foodcont.2017.03.027. [CrossRef] [Google Scholar] 42. Мурамото К. Лектины как биоактивные белки в продуктах питания и кормах. Food Sci. Technol. Res. 2017; 23: 487–494. DOI: 10.3136 / fstr.23.487.[CrossRef] [Google Scholar] 43. Клементе А., Виоке Дж., Санчес-Виоке Р., Педроче Дж., Баутиста Дж., Миллан Ф. Факторы, влияющие на усвояемость белков альбуминов нута in vitro. J. Sci. Продовольственное сельское хозяйство. 2000. 80: 79–84. DOI: 10.1002 / (SICI) 1097-0010 (20000101) 80: 1 <79 :: AID-JSFA487> 3.0.CO; 2-4. [CrossRef] [Google Scholar] 44. Лалег К., Кассан Д., Баррон С., Прабхасанкар П., Микард В. Структурные, кулинарные, пищевые и антипитательные свойства макарон из 100% бобовых с высоким содержанием белка, без глютена.PLoS ONE. 2016; 11: e0160721. DOI: 10.1371 / journal.pone.0160721. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 45. Осман М.А.Влияние различных методов обработки на состав питательных веществ, антипитательные факторы и усвояемость белков in vitro фасоли Dolichos Lablab ( Lablab purpuresus (L) Sweet) Пакистан J. Nutr. 2007. 6: 299–303. DOI: 10.3923 / pjn.2007.299.303. [CrossRef] [Google Scholar] 46. Гупта Р.К., Ганголия С.С., Сингх Н.К. Снижение содержания фитиновой кислоты и увеличение биодоступных микроэлементов в зерновых культурах.J. Food Sci. Technol. 2013; 52: 676–684. DOI: 10.1007 / s13197-013-0978-у. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 47. Лин Ю., Чен К., Ту Д., Ю Х., Дай З., Шен К. Характеристика пищевых волокон из пшеничных отрубей (Triticum aestivum L.) и их влияние на переваривание белка сурими. LWT. 2019; 102: 106–112. DOI: 10.1016 / j.lwt.2018.12.024. [CrossRef] [Google Scholar] 48. Бейтман У.Г. Усвояемость и использование яичных белков. J. Biol. Chem. 1916; 26: 263–291. DOI: 10.3181 / 00379727-13-86.[CrossRef] [Google Scholar] 49. Evenepoel P., Geypens B., Luypaerts A., Hiele M., Ghoos Y., Rutgeerts P. Усвояемость вареного и сырого яичного белка у людей по оценке с помощью методов стабильных изотопов. J. Nutr. 1998; 128: 1716–1722. DOI: 10.1093 / JN / 128.10.1716. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 50. Ёсино К., Сакаи К., Мидзуха Ю., Шимидзуики А., Ямамото С. Пептическая перевариваемость сырых и коагулированных при нагревании белков куриного яичного белка при кислом диапазоне pH. Int. J. Food Sci. Nutr. 2004. 55: 635–640. DOI: 10.1080/0

80412331350173. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 51. Ранхотра Г.С., Гелрот Дж.А., Глейзер Б.К., Редди П.В. Пищевая ценность фракции отрубей воздушной классификации, полученных из твердой красной пшеницы. Cereal Chem. 1994; 71: 321–324. [Google Scholar] 52. Барампама З., Симард Р. Олигосахариды, факторы, препятствующие питанию, и усвояемость протеина сухих бобов в зависимости от обработки. J. Food Sci. 1994; 59: 833–838. DOI: 10.1111 / j.1365-2621.1994.tb08139.x. [CrossRef] [Google Scholar] 53. Карбонаро М., Грант Г., Марсилио С., Пуштаи А. Перспективы факторов, ограничивающих переваривание белков бобовых растений in vivo: антинутритиоановые соединения или запасные белки? J. Agric. Food Chem. 2000; 48: 742–749. DOI: 10,1021 / jf9m. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 54. Annor G.A., Tyl C., Marcone M., Ragaee S., Marti A. Почему просо имеет более низкую усвояемость крахмала и белка, чем другие злаки? Trends Food Sci. Technol. 2017; 66: 73–83. DOI: 10.1016 / j.tifs.2017.05.012. [CrossRef] [Google Scholar] 55. Гилани Г.С., Кокелл К.А., Сепер Э. Влияние антипитательных факторов на усвояемость белков и доступность аминокислот в пищевых продуктах. J. AOAC Int. 2005; 88: 967–989. [PubMed] [Google Scholar] 56. Laleg K., Salles J., Berry A., Giraudet C., Patrac V., Guillet C., Denis P., Tessier F.J., Guilbaud A., Howsam M., et al. Пищевая оценка смешанных макарон из пшеницы и бобов у растущих крыс: влияние источника белка и температуры сушки на усвояемость и удержание белка. Br. J. Nutr. 2019; 121: 496–507. DOI: 10.1017 / S0007114518003586. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 57. Ромбоутс И., Лагрейн Б., Брайс К., Делькур Дж. А. Реакции полимеризации пшеничного глютена: случай кренделя. Мир зерновых продуктов. 2012; 57: 203–208. DOI: 10.1094 / CFW-57-5-0203. [CrossRef] [Google Scholar] 58. Ангиолони А., Воротник С. Влияние обработки давлением гидратированного овса, проса и сорго муки на качество и питательные свойства комбинированного пшеничного хлеба. J. Cereal Sci. 2012; 56: 713–719. DOI: 10.1016 / j.jcs.2012.08.001.[CrossRef] [Google Scholar] 59. Гросс М., Янике Р. Белки под давлением — Влияние высокого гидростатического давления на структуру, функцию и сборку белков и белковых комплексов. Евро. J. Biochem. 1994; 221: 617–630. DOI: 10.1111 / j.1432-1033.1994.tb18774.x. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 61. Деол Дж., Бейнс К. Влияние домашних методов приготовления пищи на питательные и антипитательные факторы в стручках зеленой вигны ( Vigna unguiculata ). J. Food Sci. Technol. 2010. 47: 579–581.DOI: 10.1007 / s13197-010-0112-3. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 62. Коррейра И., Нунес А., Сараива Дж., Боррос А., Дельгадилло И. Обработка под высоким давлением в значительной степени предотвращает / восстанавливает снижение усвояемости приготовленного белка сорго при применении до / после приготовления. LWT — Food Sci. Technol. 2011; 44: 1245–1249. DOI: 10.1016 / j.lwt.2010.10.021. [CrossRef] [Google Scholar] 63. Омосеби М.О., Осундахунси О.Ф., Фагбеми Т.Н. Влияние экструзии на качество белка, антипитательные факторы и усвояемость дополнительного рациона из качественного белкового концентрата кукурузы и соевого белка.J. Food Biochem. 2018; 42: e12508. DOI: 10.1111 / jfbc.12508. [CrossRef] [Google Scholar] 64. Далин К., Лоренц К. Усвояемость белков экструдированных злаков. Food Chem. 1993; 48: 13–18. DOI: 10.1016 / 0308-8146 (93)

-Z. [CrossRef] [Google Scholar] 65. Ллопарт Э. Э., Драго С. Р. Физико-химические свойства сорго и технологическая возможность приготовления. Изменения в питании после лопания. LWT — Food Sci. Technol. 2016; 71: 316–322. DOI: 10.1016 / j.lwt.2016.04.006. [CrossRef] [Google Scholar] 66. Паркер М.Л., Грант А., Ригби Н.М., Белтон П.С., Тейлор Дж. Р. Н. Влияние хлопка на клеточные стенки эндосперма сорго и кукурузы. J. Cereal Sci. 1999; 30: 209–216. DOI: 10.1006 / jcrs.1999.0281. [CrossRef] [Google Scholar] 67. Нхата С.Г., Аюа Э., Камау Э.Х., Шингиро Дж.Б. Ферментация и прорастание улучшают питательную ценность зерновых и бобовых культур за счет активации эндогенных ферментов. Food Sci. Nutr. 2018; 6: 2446–2458. DOI: 10.1002 / fsn3.846. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 68. Фагбеми Т.Н., Ошоди А.А., Ипинмороти К.О. Влияние обработки на некоторые факторы, препятствующие питанию, и усвояемость мультиферментных белков in vitro (IVPD) трех тропических семян: хлебного ореха ( Artocarpus altilis ), ореха кешью ( Anacardium occidentale ) и тыквы с канавками ( Telfairia occidentalis Nutr ), Пакистан J. 2005. 4: 250–256. [Google Scholar] 69. Огодо А.С., Угбогу О.К., Ониеагба Р.А., Окереке Х.С. Микробиологическое качество, приблизительный состав и усвояемость крахмала / белка in vitro муки сорго двухцветного, сброженной консорциумом молочнокислых бактерий.Chem. Биол. Technol. Agric. 2019; 6: 1–9. DOI: 10.1186 / s40538-019-0145-4. [CrossRef] [Google Scholar] 70. Линарес Э., Ларре К., Лемест М., Попино Ю. Эмульгирующие и пенообразующие свойства гидролизатов глютена с возрастающей степенью гидролиза: роль растворимых и нерастворимых фракций. Cereal Chem. 2000; 77: 414–420. DOI: 10.1094 / CCHEM.2000.77.4.414. [CrossRef] [Google Scholar] 71. Северин С., Вэнь-шуй X. Пищевая ценность казеинов и сывороточных белков и их гидролизатов из Protamex. Дж.Zhejiang Univ. Sci. Б. 2006; 7: 90–98. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar] 72. Купман Р., Кромбах Н., Гийсен А.П., Вальранд С., Фоквант Дж., Кис А.К., Лемоскет С., Сарис В.Х.М., Буари Ю., ван Лун Л.Дж.С. Проглатывание протеинового гидролизата сопровождается ускорением переваривания и абсорбции in vivo по сравнению с его интактным протеином. Являюсь. J. Clin. Nutr. 2009; 90: 106–115. [PubMed] [Google Scholar] 73. Ву Т., Тейлор К., Небл Т., Нг К., Беннетт Л. Влияние химического состава и выпечки на усвояемость белков in vitro в хлебе, изготовленном из отобранной муки, содержащей глютен и не содержащей глютен.Food Chem. 2017; 233: 514–524. DOI: 10.1016 / j.foodchem.2017.04.158. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 74. Клунклин В., Сэвидж Г. Влияние замены пшеничной муки пурпурной рисовой мукой на физико-химические характеристики, усвояемость in vitro и сенсорную оценку печенья. J. Food Qual. 2018; 2018: 8. DOI: 10,1155 / 2018/8052847. [CrossRef] [Google Scholar] 75. Кумар К.А., Шарма Г.К., Анилакумар К.Р. Влияние мультизернового премикса на пищевую, in vitro и in vivo усвояемость белков мультизернового печенья.J. Food Sci. Technol. 2019; 56: 746–753. DOI: 10.1007 / s13197-018-3533-z. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 76. Банерджи А., Анантанараян Л., Леле С. Исследования реологии и питания обогащенных амарантом пшеничных чапати (индийских лепешек) J. Food Process. Консерв. 2018; 42: e13361. DOI: 10.1111 / jfpp.13361. [CrossRef] [Google Scholar] 77. Capriotti A.L., Caruso G., Cavaliere C., Samperi R., Ventura S., Zenezini Chiozzi R., Laganà A. Идентификация потенциальных биоактивных пептидов, образующихся при моделировании желудочно-кишечного переваривания семян сои и белков соевого молока.J. Food Compos. Анальный. 2015; 44: 205–213. DOI: 10.1016 / j.jfca.2015.08.007. [CrossRef] [Google Scholar] 78. Вада Ю., Лоннердал Б. Биоактивные пептиды, высвобождаемые при переваривании грудного молока in vitro с пастеризацией и без нее. Педиатр. Res. 2015; 77: 546–553. DOI: 10.1038 / pr.2015.10. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 79. Нонгоньерма А.Б., Фицджеральд Р.Дж. Научные доказательства роли биоактивных пептидов, полученных из молочного белка, в организме человека: обзор. J. Funct. Еда. 2015; 17: 640–656. DOI: 10.1016 / j.jff.2015.06.021. [CrossRef] [Google Scholar] 80. Шумой Х., Паттин С., Раес К. Белок Tef: характеристика растворимости, усвояемость in vitro и его пригодность в качестве ингредиента, не содержащего глютен. LWT — Food Sci. Technol. 2018; 89: 697–703. DOI: 10.1016 / j.lwt.2017.11.053. [CrossRef] [Google Scholar] 81. Жуанин А., Бойд Л., Виссер Р.Г.Ф., Смолдерс М.Дж.М. Развитию пшеницы с гипоиммуногенным глютеном препятствует политика редактирования генов в Европе. Передний. Plant Sci. 2018; 9: 1523. DOI: 10.3389 / fpls.2018.01523.[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 82. Малалгода М., Мейнхард С.В., Симсек С. Обнаружение и количественное определение иммуногенных эпитопов, связанных с глютеновой болезнью, в исторических и современных сортах твердой красной яровой пшеницы. Food Chem. 2018; 264: 101–107. DOI: 10.1016 / j.foodchem.2018.04.131. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 83. Эль Хури Д., Бальфур-Дюшарм С., Джой И.Дж. Обзор безглютеновой диеты: технологические и пищевые проблемы. Питательные вещества. 2018; 10: 1410. DOI: 10.3390 / nu10101410.[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 84. Идо Х., Мацубара Х., Курода М., Такахаши А., Кодзима Ю., Койкеда С., Сасаки М. Комбинация ферментов, переваривающих глютен, улучшила симптомы нечувствительности к глютену без целиакии: рандомизированный одинарный слепой, плацебо-контролируемый кроссоверное исследование. Clin. Пер. Гастроэнтерол. 2018; 9: 181–189. DOI: 10.1038 / s41424-018-0052-1. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 85. Вакеро Л., Комино И., Вивас С., Родригес-Мартин Л., Хименес М.Дж., пастор Х., Sousa C., Barro F. Tritordeum: новый злак для пищевой промышленности с хорошей переносимостью и значительным снижением иммуногенных пептидов глютена по сравнению с пшеницей. J. Sci. Продовольственное сельское хозяйство. 2018; 98: 2201–2209. DOI: 10.1002 / jsfa.8705. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 86. Рахаман Т., Васильевич Т., Ранчандран Л. Влияние тепла, pH и сдвига на усвояемость и антигенные характеристики пшеничного глютена. Евро. Food Res. Technol. 2016; 242: 1829–1836. DOI: 10.1007 / s00217-016-2682-4. [CrossRef] [Google Scholar] 87.Цю К., Сунь В., Цуй С., Чжао М. Влияние дезамидирования лимонной кислоты на усвояемость и антиоксидантные свойства глютена пшеницы in vitro. Food Chem. 2013; 141: 2772–2778. DOI: 10.1016 / j.foodchem.2013.05.072. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

Усвояемость белков зерновых продуктов

Foods. 2019 июн; 8 (6): 199.

Департамент пищевых наук, Университет Гвельфа, Гвельф, ON N1G 2W1, Канада; ac.hpleugou@eyoji; Тел .: + 1-519-824-4120 (доб.52470)

Поступила 05.05.2019; Принят в печать 3 июня 2019 г.

Лицензиат MDPI, Базель, Швейцария. Эта статья представляет собой статью в открытом доступе, распространяемую в соответствии с условиями лицензии Creative Commons Attribution (CC BY) (http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/). Эта статья цитировалась другими статьями в PMC. .

Abstract

Усвояемость белков в настоящее время является актуальной темой исследований и представляет большой интерес для пищевой промышленности. Для описания качества белка были разработаны различные методы оценки. Показатели протеина злаков обычно низкие из-за неоптимального аминокислотного профиля и низкой усвояемости протеина.Усвояемость белка является результатом как внешних, так и внутренних факторов. Примерами внешних факторов являются физическая недоступность из-за захвата, например, интактными клеточными структурами и наличие факторов, препятствующих питанию. Основными внутренними факторами являются аминокислотная последовательность белков, а также сворачивание и сшивание белков. Обработка пищевых продуктов обычно направлена ​​на повышение общей усвояемости за счет воздействия на эти внешние и внутренние факторы. Однако в случае белков переработка может в конечном итоге также привести к снижению усвояемости.В этом обзоре обсуждается переваривание и усвояемость белков с акцентом на белки (псевдо) злаков.

Ключевые слова: усвояемость белка, злаки, псевдоцерны, переработка, факторы, препятствующие питанию

1. Введение

Белки в большом количестве присутствуют во всех живых клетках и, как таковые, являются жизненно важной частью нашего рациона. Для того чтобы пищевые белки можно было использовать в организме человека после приема внутрь, они должны быть гидролизованы до их основных строительных блоков, т.е.е. аминокислоты или небольшие пептиды. Таким образом, желудочно-кишечный тракт человека обладает набором ферментов гидролиза белка или пептидаз. Физиологические роли белков очень разнообразны и варьируются от функционирования в качестве молекул-хранителей чистого азота и обеспечения способности строить структуру до катализирования множества реакций в качестве метаболически активных ферментов или использования в качестве переносчиков для плохо растворимых или физиологически нестабильных компонентов [1]. Белки, которые обладают функцией накопления, обычно содержат больше щелочных аминокислот (т.например, аргинин, лизин и гистидин), поскольку они более богаты азотом.

Принято считать, что девять из двадцати встречающихся в природе аминокислот являются незаменимыми или незаменимыми аминокислотами. Эти аминокислоты, т. Е. Гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин, не могут быть синтезированы животным организмом из материалов, обычно доступных клеткам, со скоростью, соизмеримой с требованиями нормального роста [ 2] и поэтому должны быть частью здорового сбалансированного питания.Однако список незаменимых аминокислот подвергается некоторой критике [2]. Кроме того, Продовольственная и сельскохозяйственная организация (ФАО) рекомендует рассматривать пищевые аминокислоты как отдельные питательные вещества. Таким образом, по возможности, данные для усвояемых или биодоступных аминокислот должны быть указаны в таблицах пищевых продуктов на основе отдельных аминокислот [3]. Аминокислотные профили могут быть определены с использованием хроматографических методов, основанных либо на ионном обмене, либо на различиях полярности между аминокислотами [4].

В своем нативном состоянии белки обычно свернуты в определенной конформации, определяемой уникальным аминокислотным составом белка. Эта плотно сложенная структура препятствует усвояемости белка. Кроме того, белки часто встречаются в супрамолекулярных структурах, таких как белковые тельца [5,6], и / или физически заключены в клеточных структурах [7]. Это супрамолекулярное структурирование дополнительно ограничивает доступ гидролитических ферментов к их субстратам.

Обработка пищевых продуктов служит нескольким целям, таким как обеспечение безопасности пищевых продуктов, продление срока хранения и повышение усвояемости.В условиях, когда существуют ограничения на количество перевариваемой пищи, например, из-за нехватки, легкое и практически полное переваривание и усвоение питательных веществ пищи имеет первостепенное значение. Чтобы проиллюстрировать роль выбора ингредиентов и их обработки в определении усвояемости пищи, можно сравнить усвояемость белков в рационах питания из развивающихся и развитых стран. Традиционные диеты в развивающихся странах обычно имеют усвояемость белка от 54 до 78%, тогда как в развитых странах, таких как диеты в Северной Америке, усвояемость белка приближается к 90% или даже превышает их [8].Причины более низкой усвояемости пищи в развивающихся странах — это использование менее очищенных ингредиентов и менее обширная переработка. Обработка пищевых продуктов запускает (обычно деструктивные) изменения в молекулярных и надмолекулярных структурах, чтобы позволить пищеварительным ферментам получить более легкий доступ к питательным веществам / биополимерам, тем самым улучшая усвояемость пищи. В контексте белка обработка пищи обычно приводит к раскрытию белка. Действительно, нагревание, воздействие сильных кислотных и / или щелочных условий и присутствие органических молекул и эмульгаторов обычно приводит к конформационным изменениям и, если они достаточно серьезны, даже к необратимой потере сворачивания белка или расщепления молекул.Денатурация открывает структуру белка, делая его более доступным для гидролитических ферментов и, следовательно, увеличивает перевариваемость белка. Однако в то же время денатурация белка также обнажает гидрофобные участки белков, которые в противном случае защищены от водной среды. Гидрофобный эффект, параллельный другим взаимодействиям, которые внезапно активируются из-за конформационных изменений, в конечном итоге приведет к агрегации белка и снижению усвояемости [9].

В этом обзоре дается общее описание оценки качества белковой пищи и переваривания белков перед тем, как углубиться в перевариваемость белков зерновых, псевдозерновых и их продуктов.После оценки влияния процессинга на усвояемость ((псевдо) зерновых) белков, обсуждается роль неперевариваемых пептидов при глютеновой болезни перед тем, как в заключение остановиться на нескольких приоритетах будущих исследований.

2. Протеиновые продукты

Белковые продукты характеризуются высоким содержанием высококачественных белков. Типичные белковые продукты — это мясо, бобы и молочные продукты. Каждый из них имеет аминокислотный профиль, богатый аминокислотами, которые считаются незаменимыми / незаменимыми [2].Продукты животного происхождения обычно содержат незаменимые аминокислоты в соотношениях, необходимых для поддержания роста и метаболических процессов в организме человека, в то время как источники протеина растительного происхождения обычно имеют неоптимальные уровни и соотношения незаменимых аминокислот. Однако качество белка должно учитывать не только аминокислотный состав, но также усвояемость и абсорбцию продуцируемых продуктов гидролиза в желудочно-кишечном тракте человека. Например, возможно, что белок имеет очень хороший аминокислотный профиль, но не может хорошо перевариваться и / или всасываться.Для политиков при выработке рекомендаций по потребностям в белке следует учитывать оба фактора, то есть аминокислотный состав и усвояемость. Хорошо установленное существенное различие в питательной ценности белков из разных источников [10] было обнаружено с помощью ряда методов оценки качества белков. Одним из наиболее популярных методов оценки является оценка аминокислот с поправкой на усвояемость белков (PDCAAS) [10,11]. PDCAAS рассчитывается как:

PDCAAS = мг ограничивающей аминокислоты в 1 г исследуемого протеина мг той же аминокислоты в 1 г эталонного протеина × истинная перевариваемость кала

Молоко, содержащее адекватные уровни и соотношения всех девяти незаменимых аминокислот и имеющее высокий уровень усвояемость протеина была оценена как максимум 1 PDCAAS.0 [12]. Яйца — это еще одна белковая пища, которая получила максимальное количество PDCAAS. Соя и говядина имеют значения 0,91 и 0,92 соответственно, в то время как пшеница с дефицитом незаменимых аминокислот, таких как лизин, имеет PDCAAS только 0,42. Большинство белков злаков действительно считаются неполными источниками белка из-за их более низкого аминокислотного профиля по сравнению с продуктами животного происхождения [13,14]. Сорго имеет несколько лучший аминокислотный профиль, но белки сорго плохо усваиваются, что ограничивает биодоступность его аминокислот [6].Сообщалось о PDCAAS до 0,20 для сорго [15]. Более поздняя оценка качества протеина — это оценка усвояемых незаменимых аминокислот (DIAAS), которая сравнивает содержание всех усваиваемых незаменимых аминокислот в протеине с уровнем этих усвояемых аминокислот в эталонном протеине. Эталонный белок имеет незаменимую аминокислотную последовательность, аналогичную профилю, необходимому для ребенка от 0,5 до 3 лет. Эта новая оценка считается более высокой, чем PDCAAS, поскольку она использует истинную перевариваемость подвздошной кишки вместо фекальной перевариваемости белков.Аминокислоты, пептиды и белки, которые не всасываются в тонком кишечнике, попадают в толстую кишку, где они метаболизируются микробиотой. Более того, усечение PDCAAS до 1.0 означает, что отбрасывается важная информация о белках с высоким содержанием питательных веществ. DIAAS рассчитывается следующим образом:

DIAAS = 100 × мг легкоусвояемых диетических незаменимых АК в 1 г диетического протеина мг той же незаменимой диетической АК в 1 г эталонного белка

Незаменимая аминокислота в уравнении DIAAS — это аминокислота с самым низким эталонным соотношением [16 ].Значения DIAAS для различных (вареных) злаков и псевдоцернов (коричневый рис (DIAAS — 42, первая ограничивающая аминокислота — лизин), полированный рис (37, лизин), гречка (68, серосодержащие аминокислоты), овес (43, лизин), просо (7, лизин), просо (10, лизин), татарская гречка (47, серосодержащие аминокислоты) и цельнозерновая крупа (20, лизин)) показывают, что ни один из злаков не может считаться хорошим источник белка [16]. Для сравнения: цельное молоко, сваренные вкрутую яйца и куриная грудка имеют оценки DIAAS 114, 113 и 108 соответственно [17].Для более подробного обзора применимости и ценности оценки DIAAS, читатель может быть отослан к обзору Marinangeli и House [17].

3. Переваривание белков

Во время пищеварения белки гидролизуются до (небольших) пептидов и, в конечном итоге, аминокислот, которые затем могут быть легко усвоены человеческим организмом. Ферменты, участвующие в этом процессе, называются пептидазами. Пептидазы человека обнаруживаются в желудке, поджелудочной железе и тонком кишечнике. После гидролиза небольшие пептиды и аминокислоты должны быстро и эффективно абсорбироваться энтероцитами тонкого кишечника.Поглощение пептидов в кишечнике человека подробно рассмотрено Лундквистом и Артурссоном [18] и выходит за рамки данной рукописи.

В таблице Nutrition Facts, опубликованной Health Canada [19], не указаны дневные процентные значения белков, поскольку большинство канадцев получают достаточное количество белка с пищей, и поэтому дефицит белка в рационе не считается проблемой для здоровья в Канаде. Кроме того, усвоение пищевых белков считается высокоэффективным [20].Исследования показали, что аминокислоты попадают в кровь примерно через 10-20 минут после приема отдельных аминокислот или изолированных белков. Для неповрежденных белков, содержащихся в пищевых продуктах, например, в составе говядины, яиц или молочных продуктов, может потребоваться более 2 часов, чтобы аминокислоты попали в кровь [3]. Однако для некоторых специфических западных субпопуляций, таких как пожилые люди, обогащение пищевых продуктов белками может быть желательным для поддержания мышечной массы и функционирования [21,22,23,24].

Как правило, в желудочно-кишечном тракте можно выделить три разные фазы переваривания белка [20]:

— Фаза желудка: основная гидролизующая активность белка в желудке проистекает из двух разных типов пепсина, которые активируются в условиях кислого pH. Первоначальные продукты гидролиза — это довольно крупные полипептиды, несколько более мелких пептидов и даже некоторые свободные аминокислоты. Однако было обнаружено, что эта фаза переваривания белка не имеет решающего значения, поскольку люди, у которых удалили желудок, все еще могут переваривать и усваивать белок, поступающий с пищей.

— Фаза поджелудочной железы: в этой гораздо более важной фазе переваривания белка используется смесь протеолитических ферментов, вырабатываемых поджелудочной железой, таких как трипсин, химотрипсин, эластаза и карбоксипептидаза A и B. Получающиеся продукты гидролиза представляют собой гетерогенную смесь небольших олигопептиды и свободные аминокислоты. На этой фазе pH повышен, следовательно, желудочные пептидазы инактивируются. Трипсин, химотрипсин и эластаза — эндопептидазы, расщепляющие пептидные связи в середине аминокислотной цепи.Каждый из этих ферментов распознает очень специфические аминокислоты по первичной структуре своих субстратов. Карбоксипептидазы, с другой стороны, представляют собой экзопептидазы, которые удаляют отдельные аминокислоты с С-концевого конца своих субстратов [25,26]. Каталитическая комплементарность этих пяти основных пептидаз поджелудочной железы обеспечивает правильный гидролиз белков до свободных аминокислот и олигопептидов.

— Фаза тонкой кишки: в мембране щеточной каймы тонкой кишки присутствует аминопептидаза N, которая гидролизует короткие олигопептиды путем последовательного удаления N-концевых аминокислот.Ферменты в этой щеточной кайме кишечника проявляют высокую специфичность в отношении пролин-содержащих пептидов. Ферменты поджелудочной железы действительно не способны гидролизовать пептидные связи, в которых участвует пролин. Помимо этих аминопептидаз, обнаружено несколько металлоэндопептидаз, которые могут полностью гидролизовать белки до составляющих их аминокислот. Тощая кишка, средняя часть тонкой кишки, является горячей точкой для всасывания аминокислот. Исследования также показали, что фазу тощей кишки с ее пептидазами щеточной каймы не следует упускать из виду при разработке процесса пищеварения in vitro для точного определения биодоступности и биодоступности пищевых пептидов [27].Эта последняя часть была завершена после скармливания различных смесей молочного белка двум различным процедурам in vitro. Пептиды, полученные из этих моделей, впоследствии вводили в систему, которая содержала эти пептидазы щеточной каймы тощей кишки. После методов in vitro пептиды и достигаемая степень гидролиза несколько различались. После обработки пептидазой щеточной каймы различия в степени гидролиза исчезли [27]. Однако большинство современных методов тестирования усвояемости in vitro не учитывают эти пептидазы щеточной каймы [28,29,30].

Белки, пептиды и даже свободные аминокислоты, которые не были переварены и абсорбированы в тонком кишечнике, в конечном итоге попадают в толстый кишечник, где они будут ферментироваться микробиотой кишечника. Обычными реакциями преобразования белка, которые происходят в толстом кишечнике, являются дезаминирование и декарбоксилирование, что в конечном итоге приводит к образованию короткоцепочечных жирных кислот и аминов [31]. Эти продукты реакции, в свою очередь, будут запускать множество различных биологических реакций, таких как модуляция воспаления и передача сигнала [31].Помимо перечисленных выше ферментов, условия pH, также меняющиеся во всем желудочно-кишечном тракте, будут играть ключевую роль в переваривании белка. Многие белки теряют свою структуру в кислой среде желудка, что способствует гидролизу белков [32].

4. Усвояемость белков

Перевариваемость белков зависит от факторов, которые могут быть как внутренними, так и внешними по отношению к белку. Внутренние факторы включают аминокислотный профиль белка, а также фолдинг и сшивание белка.К внешним факторам относятся pH, температура и условия ионной силы, присутствие вторичных молекул, таких как эмульгаторы, и факторы, препятствующие питанию. Обработка пищевых продуктов оказывает существенное влияние на эти факторы и, следовательно, на усвояемость белка. Далее будут рассмотрены внутренние и внешние факторы, влияющие на различия в перевариваемости белков, а также влияние обработки на перевариваемость зерновых белков. Кроме того, как внутренние, так и внешние факторы могут зависеть от условий выращивания (например,ж., засуха и тепловой стресс) в процессе развития растений [33]. Однако предуборочные параметры, влияющие на перевариваемость растительных белков, выходят за рамки данной рукописи.

4.1. Внутренние факторы

Пептидазы часто проявляют высокую специфичность в отношении гидролиза пептидных связей, соседствующих с конкретным типом аминокислот. Аминокислотные профили белков, следовательно, определяют восприимчивость белка к гидролизу специфическими пептидазами. Кроме того, эти аминокислоты и пептидные связи должны быть легко доступны для пептидаз.Богатые пролином участки белковых последовательностей обычно снижают гибкость белковой цепи и известны своей высокой устойчивостью к гидролизу пептидазой. Например, для белков глютена характерен высокий уровень пролина, что является одной из причин его ограниченной усвояемости. Плотный сворачивание белка или агрегация белка обычно ограничивают доступ к пептидной цепи и, следовательно, замедляют гидролиз. Факторы, влияющие на растворимость белка, также влияют на усвояемость белка.Мартинес-Веласко и его коллеги [34], изучая перевариваемость белков кукурузных лепешек при хранении, описали отрицательную корреляцию между перевариваемостью белков и уровнем вторичных бета-конформаций (т. Е. Конформаций с бета-листом и бета-поворотом) [34 ]. Ограниченная усвояемость этих вторичных структур объяснялась их высокой гидрофобностью. Было показано, что структуры бета-листа и бета-витка играют решающую роль в формировании вязкоупругого теста из пшеничной муки [35].На более высоком структурном уровне сшивание внутри и между отдельными белками резко влияет на перевариваемость белков. Гейгер и Харрис [36] изучали усвояемость белка шерсти пепсином. Белок шерсти характеризуется плотной сетчатой ​​структурой пептидных цепей, которые соединены дисульфидными поперечными связями. Восстановление этих дисульфидных мостиков с последующим (частичным) повторным окислением показало, что усвояемость этих образцов с низкой степенью сшивки была намного выше, чем у тех белков, которые были сшиты в большей степени.При выпечке хлеба образование дисулифидной связи играет решающую роль для вязкоупругости теста, способности удерживать газ и конечного качества хлеба [37,38].

4.2. Внешние факторы

Внешними факторами, снижающими перевариваемость белков, являются наличие факторов, препятствующих питанию, и физическое удержание, например, в клеточных структурах, которые защищают белки от пептидаз.

Наиболее хорошо описанными антипитательными факторами растений (и (псевдо) злаков), ограничивающими перевариваемость белков, являются ингибиторы протеаз (например,например, ингибиторы трипсина и химотрипсина), дубильные вещества и фитаты [8,39,40]. Гемагглютинины / лектины в бобовых и зерновых культурах, глюкозинолаты в белковых продуктах горчицы и канолы, госсипол в белковых продуктах из семян хлопка, сапонины в бобовых, овсе и чае, а также основания урикогенных нуклеиновых кислот в белковых продуктах дрожжей — это еще несколько примеров [8,41]. Лектины, то есть некаталитические сахаросвязывающие белки, препятствуют гидролизу белков и сами известны своей высокой устойчивостью к протеолизу и стабильностью в широком диапазоне pH [41,42].Следовательно, их можно найти как в свежих, так и в обработанных продуктах, которые мы перевариваем ежедневно. Хотя лектины традиционно ассоциируются с пищевыми отравлениями, в последнее время все большее распространение получает взгляд на лектины как на биологически активные белки в продуктах питания и кормах [42].

Ингибиторы пептидазы, такие как ингибиторы трипсина и химотрипсина, также являются белками, но гораздо более чувствительны к температурным воздействиям и гидролитическим условиям в желудочно-кишечном тракте [40]. Ингибиторы (химо) трипсина снижают перевариваемость белка за счет инактивации (химо) трипсина, двух наиболее важных пептидаз в желудочно-кишечном тракте.Однако в случае ингибиторов трипсина простой тепловой обработки часто бывает достаточно, чтобы инактивировать эти антипитательные факторы. Ингибиторы трипсина имеют белковую природу, что означает, что они могут быть относительно легко инактивированы тепловой обработкой, инфракрасным излучением, кипячением, шелушением и т. Д. Однако Клементе и его коллеги [43] обнаружили, что значительная часть активности ингибитора трипсина была термостойкой. .

Термостойкие антипитательные факторы, наоборот, представляют собой, например, танины [4] и фитаты [41,44].Танины — это природные водорастворимые полифенолы, которые образуют комплексы и осаждаются с белками в водной среде. Взаимодействуя с белками (пептидазы и белковые субстраты) и минералами, дубильные вещества снижают гидролитическую активность в пище [41]. Некоторые дубильные вещества легко гидролизуются в кислотных или щелочных условиях или под действием ферментов. Конденсированные танины, напротив, представляют собой полимеризованные молекулы, которые очень устойчивы к гидролизу [8]. Конденсированные танины — это преобладающий тип танинов, содержащихся в нашей пище.Танины в большом количестве присутствуют в сорго, просе, различных видах фасоли и горохе. Поскольку термическая обработка не влияет на концентрацию танинов, были разработаны альтернативные технологические способы снижения содержания дубильных веществ, включая шелушение, замачивание, добавление химикатов и проращивание [8,45].

Фитиновая кислота или фитаты в природе встречаются в растениях и известны своей способностью связывать металлы. В растениях фитаты действуют как минеральный источник во время прорастания. В желудочно-кишечном тракте людей и животных фитат связывает важные минералы, делая их менее биодоступными.Фитат влияет на перевариваемость белка, конкурируя за минеральные кофакторы, необходимые пептидазам для активности и прямого взаимодействия с белком. Содержание фитата может быть уменьшено путем экструзии (высокая температура, обработка с высоким сдвигом), в то время как классическая термообработка не влияет на уровень фитата [41,44]. Кроме того, тепловая обработка инактивирует фитазы, ферменты, которые, как известно, гидролизуют фитат. В зерновых культурах, таких как рис, пшеница и просо, фитат преимущественно находится во внешних слоях ядра, которые обычно удаляются в процессе измельчения.У кукурузы, наоборот, фитат находится в эндосперме [46].

Пищевые волокна также связаны с затрудненным гидролизом белка. Однако влияние пищевых волокон может быть чисто физическим, т.е. за счет увеличения вязкости содержимого желудочно-кишечного тракта гидролитические ферменты могут не так быстро диффундировать к своим субстратам и получить доступ к ним [47].

Для более полного обзора антипитательных факторов, которые влияют на активность пептидазы, читатели любезно отсылаем к превосходному обзору Гилани и его коллег [8].

4.3. Эффект обработки

В общем, обработка пищевых продуктов предназначена для увеличения питательной ценности пищевых продуктов, делая биополимеры более доступными для пищеварительных процессов [41]. В пищевых продуктах на растительной основе необходимо добиться желатинизации крахмала, разрушения клеточных стенок и инактивации токсичных и антипитательных факторов, чтобы обеспечить надлежащую экстракцию энергии и питательных веществ.

Что касается усвояемости белка, то очень ранние исследования показали, что сырой яичный белок плохо переваривается и вызывает серьезный желудочно-кишечный дискомфорт при употреблении [48].При переработке (в данном случае нагревании) усвояемость белков яичного белка значительно повысилась. Ранние исследования указали на анти-триптический фактор или особый химический состав белков, затрудняющий усвояемость белков. Из всех присутствующих различных белковых компонентов яичного белка фракция альбумина была идентифицирована как компонент с высокой степенью усвояемости. Сырой желток, напротив, хорошо переваривается и усваивается, и если при употреблении сырого желтка возникает желудочно-кишечный дискомфорт, его часто связывают с высоким содержанием жира в этой фракции [48].Более поздние исследования действительно подтвердили, что истинная перевариваемость вареных и сырых яичных белков в подвздошной кишке сильно различалась, то есть примерно 90% против 50% соответственно [49,50]. Тестирование in vitro специфических пептидаз показало, что овальбумин в сыром яичном белке переваривается незначительно или даже не переваривается, тогда как коагулированные при нагревании белки яичного белка гораздо более восприимчивы к перевариванию пепсином [50].

4.3.1. Уменьшение размера частиц и физическое разделение по размеру

Зерновые и псевдозерновые часто подвергаются измельчению или измельчению перед использованием в качестве ингредиентов в производстве пищевых продуктов.Во время этого процесса измельчения или измельчения клеточные структуры разрываются, и воздействие белковой матрицы на окружающую среду (и на гидролитические ферменты) увеличивается. Следовательно, чисто физические процессы уменьшения размера часто улучшают усвояемость белка.

Воздушная классификация зерновых фракций — дешевый и чистый метод получения фракций с различными физическими свойствами и химическим составом. Эти фракции обычно также различаются по функциональности и питательности.Например, воздушная классификация фракций отрубей дает по крайней мере некоторые фракции со значительно более высоким содержанием белка. Одна из этих фракций с более высоким содержанием белка, выделенная Ранхотрой и его коллегами [51], которая имела более высокое содержание белка, также имела лучший аминокислотный профиль, поскольку в этой фракции было измерено большее количество первой лимитирующей незаменимой аминокислоты лизина. Более того, очевидная перевариваемость белка этой фракции оказалась намного выше [51].

4.3.2. Термообработка и обработка под давлением

Усвояемость белков обычно улучшается за счет термической денатурации [32].В зависимости от серьезности лечения и типа белка белки могут либо потерять свою плотно сложенную структуру, что приводит к большей доступности пептидной цепи для гидролитических ферментов, либо агрегироваться. Пример повышения усвояемости за счет термической обработки имеет место при переработке бобов. Бобы часто подвергаются замачиванию и варке, процессам, которые, как обнаружили Барампама и Симард [52], улучшают усвояемость белка.

Однако разворачивание белков может в конечном итоге привести к образованию (плотных) агрегатов, ухудшающих усвояемость белка [53].Действительно, образование, например, дисульфидных связей между белками сорго во время термической обработки приводит к снижению усвояемости белка [54]. Исследования также показали, что потеря усвояемости в условиях in vitro была вызвана гидрофобными взаимодействиями между белками [54]. Таким образом, тепловая обработка оказывает противоречивое влияние на усвояемость белка. В то время как тепловая инактивация ингибиторов трипсина должна положительно влиять на показатели усвояемости белков, денатурация белка с последующей агрегацией, вызванной тепловой обработкой, снижает усвояемость белка [8].Интенсивные термические обработки могут в конечном итоге даже привести к ухудшению или деградации аминокислотных остатков [32].

Кроме того, pH, ионная сила и общий состав продукта будут определять влияние термической обработки на конфигурацию и усвояемость белка. Тепловая обработка в «правильных» условиях может способствовать рацемизации, реакциям Майяра или образованию дисульфидных мостиков и других ковалентных связей, таких как лизиноаланин (LAL, особенно стимулируется в щелочных условиях) и изопептидные связи [8,32,55].Щелочная / тепловая обработка индуцирует образование D-аминокислот в белках (рацемизация), что резко снижает качество белка (по оценке путем мониторинга роста крыс) [8]. Эти D-аминокислоты могут быть более восприимчивыми к определенным реакциям разложения, чем их аналоги L-аминокислот, но также препятствуют гидролизу белка и, следовательно, влияют на биодоступность незаменимых аминокислот. Макаронные изделия, обогащенные белками бобового или пшеничного глютена и высушенные при различных температурах, показали, что сушка при высоких температурах может привести к снижению биодоступности аминокислот.Структурные модификации белков, включая реакции Майяра, лежат в основе этой пониженной биодоступности [56]. Помимо образования дисульфидной связи, тепловая обработка богатой белком пищи также может запускать образование ковалентных изопептидных связей между лизином и глутаминовой или аспарагиновой кислотой. Хотя реакции приводят к чистому снижению содержания лизина, изопептидные связи, по-видимому, легко гидролизуются. Следовательно, образование изопептидной связи, вероятно, не влияет на биодоступность лизина.Однако чрезмерное сшивание через изопептидные связи может в конечном итоге снизить доступность белковой цепи для пищеварительных ферментов [32]. Другой тип ковалентных связей, которые образуются в щелочных условиях, — это связи LAL, образующиеся в зерновых продуктах, таких как твердые крендели [32,57]. Однако квази-защитный эффект образования изопептида на биодоступность лизина является исключением. Термическая обработка часто запускает реакции дериватизации с ε-аминогруппой в боковой цепи лизина.Это делает лизин недоступным в качестве незаменимой аминокислоты. Примерами молекул, с которыми может реагировать аминогруппа, являются восстанавливающие сахара, окисленные полифенолы и окисленные липиды. Доступное содержание лизина после обработки можно измерить с помощью 1-фтор-2,3-динитробензола [4].

Щелочная обработка при переработке зерновых не ограничивается образованием кренделя. Было показано, что во время производства кукурузных лепешек щелочная (тепловая) обработка кукурузы, также называемая никстамализацией, снижает усвояемость белка [34].

Обработка высоким гидростатическим давлением — это новая технология, которая в последнее время вызывает большой интерес как альтернатива тепловой пастеризации. Предварительная обработка образцов муки из злаков под высоким давлением перед использованием этой муки в выпечке практически не снизила усвояемость белка в полученных образцах хлеба. Возможным объяснением этого небольшого уменьшения (если таковое имеется) было образование белковой сети или внутри- / межмолекулярных дисульфидных мостиков [58]. Обработка давлением вызывает денатурацию белка, но степень денатурации сильно зависит от параметров обработки [59].Кроме того, приготовление под высоким давлением также приводит к разрушению антинутриентов, таких как фитаты, дубильные вещества и ингибиторы трипсина. Следовательно, можно найти исследования, описывающие как снижение, так и повышение перевариваемости белка. В то время как приготовление риса под высоким давлением, например, снижает усвояемость белка в большей степени, чем обычное приготовление [60], также сообщается, что приготовление под высоким давлением улучшает усвояемость белков вигнового гороха in vitro [61]. Более того, было доказано, что обработка под высоким давлением позволяет избежать или обратить вспять эффект снижения усвояемости варки на белки сорго [62].

4.3.3. Экструзия и вспучивание

Экструзия — это комбинированная термомеханическая обработка, которая изменяет химический, физический и пищевой профиль пищевых продуктов, и является распространенной техникой для производства закусок и продуктов из хлопьев для завтрака на основе злаков. Помимо использования технологии экструзии для производства закусок на основе злаков, ее также можно использовать для изменения свойств муки. Было показано, что экструзия значительно увеличивает усвояемость питательных веществ [28,63].Молекулярное расщепление и инактивация антипитательных факторов посредством физического / химического распада хорошо описаны [41,63]. Для фракций зерновых отрубей, например, экструзия использовалась для резкого снижения уровней / активности ингибиторов фитата, полифенола и трипсина [41]. Далин и Лоренц [64] изучали усвояемость in vitro (с использованием трипсина) экструдированной цельнозерновой муки из семи различных зерен, т. Е. Ржи, озимой пшеницы, киноа, кукурузы, проса и сорго с низким содержанием танинов и танинов.Их результаты показали, что усвояемость белков всех семи цельнозерновых муок может быть увеличена путем тщательного выбора условий процесса экструзии [64]. Аналогичное увеличение перевариваемости белка было отмечено Omosebi и его коллегами [63] после экструзионного приготовления детской смеси, состоящей из протеина кукурузы, концентрата соевого протеина и крахмала кассавы.

Вздутие — это метод, при котором зерна нагреваются в течение короткого времени в камере расширения при повышенном давлении.По истечении заданного времени камера открывается, и из-за внезапного падения давления вода в зернах мгновенно испаряется, что приводит к резкому расширению зерен. Хуанг и его коллеги [29] обнаружили, что вздутие живота улучшает усвояемость протеина воздушным зерном (ячмень, рис и пшеница). Однако они не наблюдали такого улучшения усвояемости протеина проса. Улучшение усвояемости объяснялось более открытой структурой воздушных зерен, повышающей доступность белков для пептидазной активности [29].Подобное увеличение перевариваемости белков наблюдали Ллопарт и Драго [65] после того, как посыпались сорго. Фрагментация клеточных стенок в эндосперме ядра здесь также обсуждалась как основная причина улучшенной перевариваемости. Напротив, в исследовании, проведенном Паркером и его коллегами, употребление сорго не повлияло на усвояемость белка сорго [66]. Похоже, что различия между сортами и условиями обработки играют важную роль в усвояемости белка.

4.3.4. Ферментация и прорастание

Во время прорастания и ферментации высвобождается или синтезируется множество гидролитических ферментов, которые разрушают факторы, препятствующие питанию (например,g., фитазы) или гидролизуют биополимеры (например, белки) [67]. Усвояемость белков проса можно повысить с помощью простых этапов обработки, таких как декортикация, проращивание, ферментация и пропаривание [54]. Во время обработки уровни антипитательных веществ снижаются, белки разрушаются, а экстрагируемость белков повышается [54]. Также было показано, что присутствие восстанавливающих агентов увеличивает перевариваемость белка за счет их действия на дисульфидные поперечные связи. Кроме того, усвояемость белка в различных семенах (хлебный орех, орех кешью и рифленая тыква) может быть улучшена путем варки и ферментации.В этих семенах присутствуют дубильные вещества, фитиновая кислота и ингибиторы трипсина, которые снижают усвояемость белка. После кипячения содержание танина существенно снижалось, а ферментация оказалась наиболее эффективным методом обработки для снижения активности ингибиторов фитиновой кислоты и трипсина [68]. Подобный эффект на перевариваемость белка был обнаружен Огодо и его коллегами [69] на ферментированной сорго муке. Эти исследователи предположили, что гидролитические ферменты могли превратить сильно нерастворимые запасные белки в более простые и растворимые продукты.Кроме того, падение pH во время ферментации может способствовать ферментативной активности пептидаз и повышать растворимость белка [69].

4.3.5. Гидролиз белков

Для увеличения функциональности белков (эмульгирующих, пенообразующих и / или гелеобразующих свойств) белки часто слегка гидролизуются до пептидов, которые все еще имеют относительно высокую молекулярную массу [70]. В конкретном случае белков молока гидролиз действительно увеличивал усвояемость белков in vitro [71].Аналогичный эффект наблюдался на растительных и зерновых белках. Купман и его коллеги [72] продемонстрировали, что переваривание протеиновых гидролизатов ускоряется по сравнению с интактным протеином. Кроме того, всасывание из кишечника ускоряется, что способствует более быстрому включению этих аминокислот в белок скелетных мышц [72].

4.3.6. Процесс выпечки хлеба

Выпечка хлеба — это сложная процедура, которая включает стадии гидратации, ферментации и нагревания, следовательно, комбинирование некоторых из вышеперечисленных стадий обработки.Ву и его коллеги [73] исследовали изменения усвояемости белка во время выпечки хлеба с использованием глютеновой и безглютеновой муки. Было показано, что усвояемость белка увеличивалась во время ферментации / расстойки, а во время выпечки она снова снижалась. Более того, те же исследователи [73] обнаружили, что скорость переваривания белка муки обратно коррелировала с общим содержанием полифенолов и пищевых волокон. Полифенолы, как полагают, связываются с участками узнавания пищеварительных ферментов и, как таковые, препятствуют реакции гидролиза.Кроме того, может происходить сшивание белков через полифенолы, что еще больше ограничивает перевариваемость белка [73].

Костекли и Карабая [40] изучали уровни активности ингибиторов трипсина и химотрипсина в зерновой муке, тесте и образцах хлеба. Поскольку хлеб является основным продуктом нашего повседневного рациона, информация об уровнях этих ингибиторов и их активности имеет решающее значение. Во время обработки активность ингибитора трипсина снижалась при ферментации и выпекании. Активность ингибитора химотрипсина, наоборот, увеличивалась в цельнозерновых продуктах во время ферментации [40].В отличие от очищенной пшеничной муки, в цельнозерновой муке, тесте и хлебе не было обнаружено активности ингибиторов трипсина. Возможным объяснением этого является комплексообразование между ингибиторами протеаз и компонентами отрубей, возможно, сложными полисахаридами, которые инактивируют ингибиторы трипсина [40].

Подавленная перевариваемость белков глютена после выпечки объясняется денатурацией белка. Замена пшеничной муки рисовой увеличивает усвояемость протеина печенья [74].Кроме того, с точки зрения улучшения пищевого профиля хлебобулочных изделий диверсификация используемых зерновых может привести к субоптимальному аминокислотному составу пшеницы [75,76].

5. Неперевариваемые белки

Некоторые специфические домены пищевых белков очень устойчивы к перевариванию, и даже предполагалось, что они способны преодолевать барьер слизистой оболочки кишечника. Предполагается, что эти пептиды либо полезны для здоровья человека (например, биоактивные пептиды), либо вызывают иммунный ответ (например, биоактивные пептиды).г., пищевая аллергия) [77,78,79].

Запасные белки (псевдо) злаков имеют более низкую усвояемость, чем животные белки. Например, протеины гречихи имеют низкую доступность для всасывания в желудочно-кишечном тракте. Плохая доступность белков гречихи вызвана высоким уровнем ингибиторов протеаз и дубильных веществ, а также низкой чувствительностью белков, особенно фракции альбумина, к протеолитической активности [39]. Кроме того, просо известно своим более низким уровнем усвояемости крахмала и белка по сравнению с другими злаками [30].Другой злак, сорго, выращиваемый преимущественно в полузасушливых тропических регионах, после влажного приготовления имеет очень плохую усвояемость белка. Плохая усвояемость белка как в сорго, так и в просе обусловлена ​​плотной внутренней структурой зерна, присутствием полифенолов и фитиновой кислоты, образованием дисульфидных и недисульфидных поперечных связей, гидрофобностью белка и изменениями вторичной структуры, которые были вызваны во время влажной варки [9 ]. Сшивание белков молекул кафирина в сорго и образование гидрофобных агрегатов паницина в просе, вероятно, являются основными факторами снижения перевариваемости белка [6,9].Белки Teff относительно хорошо усваиваются, но их усвояемость можно еще больше повысить, приготовив теффы в инъекции [80].

Белки пшеницы были связаны с рядом диетических расстройств. Самым известным заболеванием является глютеновая болезнь, заболевание, которое развивается у генетически предрасположенных людей после употребления в пищу злаков, содержащих глютен. Глиадины пшеницы и в меньшей степени глютенины с низким молекулярным весом несут иммуногенные пептиды [81]. Идентифицирован целый ряд этих пептидов α-глиадина, инициирующих глютеновую болезнь.Примерами некоторых из этих иммуногенных эпитопов являются глия-α9 (PFPQPQLPY) и глия-α20 (FRPQQPUPQ) [82]. Необычный аминокислотный состав (высокое содержание пролина и глютамина) в белках глютена препятствует полному перевариванию этих белков в желудочно-кишечном тракте. Хотя для большинства людей пептиды не вызывают никаких проблем, по оценкам, 1% мирового населения страдает целиакией [83], и у этих людей эти пептиды запускают каскад аутоиммунных реакций, которые приводят к серьезному поражению кишечника.Несколько исследователей пытались разработать решения для людей, страдающих целиакией. Один из этих исследованных решений включает предварительную обработку белка глютена смесями пептидаз (например, неспецифической эндопептидазы папайи и трех микробных пептидаз (лейцина-аминопептидаза Aspergillus oryzae, лейцина-аминопептидазы, Aspergillus melleus и -эндопептидазы 131 с аминокислотной активностью против гидропептидазы ). citrinum deutorlysin)) [84]. Эти пептидазы способны переваривать вышеупомянутые богатые пролином пептиды и, следовательно, снижать концентрацию иммуногенных пептидов.Другие стратегии включают создание сортов пшеницы, которые не вызывают эти желудочно-кишечные реакции [81], и целенаправленную переработку зерновых. Одним из таких новых злаков является тритордеум, гибрид твердых сортов пшеницы и дикого ячменя [85]. Было показано, что Tritordeum имеет меньшее количество иммуногенных эпитопов, чем обычная пшеница. Этот новый злак подходит для включения в рацион людей, которые хотят снизить потребление глютена, но не для людей, страдающих глютеновой болезнью, поскольку при пищеварении все еще образуются иммуногенные пептиды глютена [85].Процессинг оказывает большое влияние на физико-химические свойства глютена и, следовательно, влияет на пищеварительную стабильность и, следовательно, на антигенный потенциал белка [86]. Rahaman и его коллеги [86] обнаружили, что сдвиг сам по себе не влияет на перевариваемость белка, в то время как pH и температура существенно влияют на перевариваемость глютена и антигенные характеристики образующихся гидролизатов. При pH 3 глютен подвергается кислотному дезамидированию, что приводит к лучшему гидролизу белков, генерируя меньшие пептидные фракции с более низкой антигенностью [86,87].При нагревании белков они агрегируются, повышая устойчивость белков к перевариванию [86]

6. Outlook

Белки злаков и псевдозернов не считаются высококачественными из-за их неоптимального аминокислотного профиля и ограниченной перевариваемости белков. На перевариваемость белка часто влияет комбинация различных факторов, специфичных для исследуемого белка и / или окружающей его среды. Таким образом, усвояемость белков может регулироваться выборочной обработкой пищевых продуктов.Однако влияние обработки на перевариваемость белка не так уж и важно, и необходим жесткий контроль условий обработки. Более того, необходимость увеличения усвояемости белка в нашей общей западной диете вызывает сомнения, поскольку потребление белка обычно не является ограничивающим фактором в западной диете. Однако одним исключением и предметом внимания в этом контексте является пожилой сегмент западного населения, которому требуется адекватное потребление белка за счет (и даже обогащение белком) своего рациона для поддержания мышечной массы и функции [21,22,23, 24].При потреблении зерновых белков вызывает беспокойство неоптимальное соотношение аминокислот, которое не соответствует соотношению, которое человек должен потреблять для поддержания роста и здорового обмена веществ. Более диверсифицированное потребление зерновых и псевдозерновых, превосходящее традиционную диету с преобладанием пшеницы и кукурузы, может частично соответствовать этим субоптимальным соотношениям.

Благодарности

Автор выражает признательность NSERC за поддержку исследовательской программы в рамках программы Discovery (номер гранта RGPIN-2017-05213).

Финансирование

Исследование финансировалось программой NSERC Discovery, номер гранта RGPIN-2017-05213.

Конфликт интересов

Автор заявляет об отсутствии конфликта интересов.

Список литературы

2. Ридс П.Дж. Незаменимые и незаменимые аминокислоты для человека. J. Nutr. 2000; 130: 1835С – 1840С. DOI: 10.1093 / JN / 130.7.1835S. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 3. Паддон-Джонс Д., Кэмпбелл В. В., Жак П. Ф., Кричевский С. Б., Мур Л. Л., Родригес Н.Р., Ван Лун L.J.C. Белок и здоровое старение. Являюсь. J. Clin. Nutr. 2015; 101: 1339S – 1345S. DOI: 10.3945 / ajcn.114.084061. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 4. Нильсен С.С. Анализ пищевых продуктов. 5-е изд. Springer Nature; Бейзингсток, Великобритания: 2017. [Google Scholar] 5. Pernollet J.C. Белковые тела семян: ультраструктура, биохимия, биосинтез и деградация. Фитохимия. 1978; 17: 1473–1480. DOI: 10.1016 / S0031-9422 (00)-5. [CrossRef] [Google Scholar] 6. Дуоду К.Г., Тейлор Дж.Р.Н., Белтон П.С., Хамакер Б.R. Факторы, влияющие на усвояемость белка сорго. J. Cereal Sci. 2003. 38: 117–131. DOI: 10.1016 / S0733-5210 (03) 00016-X. [CrossRef] [Google Scholar] 7. Bhattarai R.R., Dhital S., Wu P., Chen X.D., Gidley M.J. Переваривание изолированных бобовых клеток на модели желудочно-двенадцатиперстной кишки: три механизма ограничивают гидролиз крахмала и белка. Food Funct. 2017; 8: 2573–2582. DOI: 10.1039 / C7FO00086C. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 8. Гилани Г.С., Сяо С.В., Кокелл К.А. Влияние антипитательных факторов в пищевых белках на усвояемость белка и биодоступность аминокислот, а также на качество белка.Br. J. Nutr. 2012; 108: 5315–5332. [PubMed] [Google Scholar] 9. Гулати П., Ли А., Холдинг Д., Сантра Д., Чжан Ю., Роуз Д. Дж. Нагревание снижает усвояемость протеина просо за счет образования гидрофобных агрегатов. J. Agric. Food Chem. 2017; 65: 1952–1959. DOI: 10.1021 / acs.jafc.6b05574. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 10. Шаафсма Г. Критерии и значение источников белка в рационе человека — оценка аминокислот с поправкой на усвояемость белка. J. Nutr. 2000; 130: 1865S – 1867S. DOI: 10,1093 / JN / 130.7.1865S. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 11. Сарвар Г. Метод оценки аминокислот с поправкой на усвояемость белков переоценивает качество белков, содержащих факторы, препятствующие питанию, и плохо усваиваемых белков, дополненных ограничивающими аминокислотами у крыс. J. Nutr. 1997; 127: 758–764. DOI: 10,1093 / JN / 127.5.758. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 13. Хамад А.М., Филдс М.Л. Оценка качества протеина и доступного лизина проросших и ферментированных злаков. J. Food Sci. 1979; 44: 456–459.DOI: 10.1111 / j.1365-2621.1979.tb03811.x. [CrossRef] [Google Scholar] 14. Шахин Н., Ислам С., Мунмун С., Мохидуззаман М., Лонгва Т. Профили аминокислот и количество легкоусвояемых незаменимых аминокислот белков из основных приоритетных пищевых продуктов в Бангладеш. Food Chem. 2016; 213: 83–89. DOI: 10.1016 / j.foodchem.2016.06.057. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 15. Boye J., Wijesinha-Bettoni R., Burlingame B. Оценка качества протеина через двадцать лет после внедрения метода оценки аминокислот с поправкой на усвояемость протеина.Br. J. Nutr. 2012; 108: S183 – S211. DOI: 10.1017 / S0007114512002309. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 16. Han F., Han F., Wang Y., Fan L., Song G., Chen X., Jiang P., Miao H., Han Y. Баллы усваиваемых незаменимых аминокислот в девяти приготовленных злаках. Br. J. Nutr. 2019; 121: 30–41. DOI: 10.1017 / S0007114518003033. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 17. Marinangeli C.P.F., House J.D. Потенциальное влияние количества усваиваемых незаменимых аминокислот как показателя качества белка на правила питания и здоровье.Nutr. Ред. 2017; 75: 658–667. DOI: 10,1093 / нутрит / nux025. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 18. Лундквист П., Артурссон П. Пероральное всасывание пептидов и наночастиц через кишечник человека: возможности, ограничения и исследования в тканях человека. Adv. Препарат Делив. Ред. 2016; 106: 256–276. DOI: 10.1016 / j.addr.2016.07.007. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 20. Эриксон Р.Х., Ким Ю.С. Переваривание и всасывание диетического белка. Анну. Rev. Med. 1990; 41: 133–139. DOI: 10.1146 / annurev.me.41.020190.001025. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 21. Мендонка Н., Хилл Т.Р., Гранич А., Дэвис К., Коллертон Дж., Мазерс Дж. К., Сирво М., Вриден В.Л., Сил С.Дж., Кирквуд Т. Потребление микронутриентов и источники пищи в очень старом возрасте: анализ исследования Newcastle 85+. Br. J. Nutr. 2016; 116: 751–761. DOI: 10.1017 / S0007114516002567. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 22. Круз-Джентофт А., Ланди Ф., Шнайдер С.М., Зунига К., Араи Х., Буари Ю., Чен Л.-К., Филдинг Р.А., Мартин Ф.C., Sieber J.-P.M.C. и др. Распространенность и вмешательства при саркопении у пожилых людей: систематический обзор. Отчет Международной инициативы по саркопении (EWGSOP и IWGS) Age Aging. 2014; 43: 748–759. DOI: 10,1093 / старение / afu115. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 23. Фульгони В.Л. Текущее потребление белка в Америке: анализ национального обследования здоровья и питания, 2003–2004 гг. Являюсь. J. Clin. Nutr. 2008; 87: 1554S – 1557S. DOI: 10.1093 / ajcn / 87.5.1554S. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 24.Нильссон А., Рохас Д.М., Кади Ф. Влияние соблюдения различных рекомендаций по потреблению белка на мышечную массу и физическую функцию у физически активных пожилых женщин. Питательные вещества. 2018; 10: 1156. DOI: 10.3390 / nu100. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 25. Auld D.S. Глава 289 — Карбоксипептидаза A. В: Rawlings N.D., Salvesen G., editors. Справочник протеолитических ферментов. Академическая пресса; Кембридж, Массачусетс, США: 2013. С. 1289–1301. [Google Scholar] 26. Aviles F.X., Vendrell J. Глава 296. Карбоксипептидаза B.В: Ролингс Н., Сальвесен Г., редакторы. Справочник протеолитических ферментов. Академическая пресса; Кембридж, Массачусетс, США: 2013. С. 1324–1329. [Google Scholar] 27. Пикариелло Г., Мираллес Б., Мамоне Г., Санчес-Ривера Л., Ресио И., Аддео Ф., Ферранти П. Роль пептидаз щеточной каймы кишечника в моделированном переваривании белков молока. Мол. Nutr. Food Res. 2015; 59: 948–956. DOI: 10.1002 / mnfr.201400856. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 28. Azzollini D., Derossi A., Fogliano V., Lakemond C.M.M., Severini C.Влияние рецептуры и условий процесса на микроструктуру, текстуру и усвояемость экструдированных закусок, богатых насекомыми. Иннов. Food Sci. Emerg. Technol. 2018; 45: 344–353. DOI: 10.1016 / j.ifset.2017.11.017. [CrossRef] [Google Scholar] 29. Хуанг Р., Пан X., Лв Дж., Чжун В., Ян Ф., Дуан Ф., Цзя Л. Влияние взрывного выдувания на пищевой состав и усвояемость зерна. Int. J. Food Prop.2018; 21: 2193–2204. DOI: 10.1080 / 102.2018.1514634. [CrossRef] [Google Scholar] 30. Корделино И.Г., Тил К., Инамдар Л., Викерс З., Марти А., Исмаил Б.П. Кулинарные качества, усвояемость и сенсорные свойства макарон из просо проса зависят от содержания амилозы и профиля проламина. LWT. 2019; 99: 1–7. DOI: 10.1016 / j.lwt.2018.09.035. [CrossRef] [Google Scholar] 31. Fan P., Li L., Rezaei A., Eslamfam S., Che D., Ma X. Метаболиты пищевых белков и пептидов кишечными микробами и их влияние на кишечник. Curr. Protein Pept. Sci. 2015; 16: 646–654. DOI: 10,2174 / 13816666150630133657. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 32.Swaisgood H.E., Catignani G.L. Усвояемость белков: методы оценки in vitro. Adv. Food Nutr. Res. 1991. 35: 185–236. [PubMed] [Google Scholar] 33. Импа С.М., Перумал Р., Бин С.Р., Джон Сунодж В.С., Джагадиш С.В.К. Дефицит воды и тепловой стресс вызывают изменения физико-химических характеристик зерна и микронутриентного состава сорго, выращиваемого в полевых условиях. J. Cereal Sci. 2019; 86: 124–131. DOI: 10.1016 / j.jcs.2019.01.013. [CrossRef] [Google Scholar] 34. Мартинес-Веласко А., Альварес-Рамирес Х., Родригес-Хуэзо Э., Мерас-Родригес М., Вернон-Картер Э.Дж., Лобато-Каллерос С. Влияние метода приготовления и времени хранения на усвояемость белков кукурузных лепешек in vitro. J. Cereal Sci. 2018; 84: 7–12. DOI: 10.1016 / j.jcs.2018.09.016. [CrossRef] [Google Scholar] 35. Веллнер Н., Миллс E.N.C., Браунси Г., Уилсон Р.Х., Браун Н., Фриман Дж., Хэлфорд Н.Г., Шьюри П.Р., Белтон П.С. Изменения вторичной структуры белка при деформации глютена изучали с помощью динамической инфракрасной спектроскопии с преобразованием Фурье.Биомакромолекулы. 2005; 6: 255–261. DOI: 10.1021 / bm049584d. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 36. Гейгер В. Б., Харрис М. Зависимость неперевариваемости белка шерсти от его полимерной структуры. J. Res. Natl. Бур. Стоять. 1942; 29: 271–277. DOI: 10.6028 / jres.029.013. [CrossRef] [Google Scholar] 37. Джой И.Дж., Лагрейн Б., Делькур Дж. А. Эндогенные окислительно-восстановительные агенты и ферменты, которые влияют на формирование белковой сети во время выпечки хлеба — обзор. J. Cereal Sci. 2009; 50: 1–10. DOI: 10.1016 / j.jcs.2009.04.002.[CrossRef] [Google Scholar] 38. Лагрейн Б., Тевиссен Б.Г., Брайс К., Делькур Дж. А. Влияние окислительно-восстановительных агентов на экстрагируемость белков глютена при выпечке хлеба. J. Agric. Food Chem. 2007. 55: 5320–5325. DOI: 10.1021 / jf070639n. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 39. Икеда К., Сакагути Т., Кусано Т., Ясумото К. Эндогенные факторы, влияющие на усвояемость белков гречихи. Cereal Chem. 1991; 68: 424–427. [Google Scholar] 40. Костекли М., Каракая С. Ингибиторы протеаз в различных видах муки и хлеба: влияние ферментации, выпечки и переваривания in vitro на активность ингибирования трипсина и химотрипсина.Food Chem. 2017; 224: 62–68. DOI: 10.1016 / j.foodchem.2016.12.048. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 41. Никмарам Н., Леонг С.Ю., Кубаа М., Чжу З., Барба Ф.Дж., Грейнер Р., Оэй И., Рухинеджад С. Влияние экструзии на антипитательные факторы пищевых продуктов: обзор. Контроль пищевых продуктов. 2017; 79: 62–73. DOI: 10.1016 / j.foodcont.2017.03.027. [CrossRef] [Google Scholar] 42. Мурамото К. Лектины как биоактивные белки в продуктах питания и кормах. Food Sci. Technol. Res. 2017; 23: 487–494. DOI: 10.3136 / fstr.23.487.[CrossRef] [Google Scholar] 43. Клементе А., Виоке Дж., Санчес-Виоке Р., Педроче Дж., Баутиста Дж., Миллан Ф. Факторы, влияющие на усвояемость белков альбуминов нута in vitro. J. Sci. Продовольственное сельское хозяйство. 2000. 80: 79–84. DOI: 10.1002 / (SICI) 1097-0010 (20000101) 80: 1 <79 :: AID-JSFA487> 3.0.CO; 2-4. [CrossRef] [Google Scholar] 44. Лалег К., Кассан Д., Баррон С., Прабхасанкар П., Микард В. Структурные, кулинарные, пищевые и антипитательные свойства макарон из 100% бобовых с высоким содержанием белка, без глютена.PLoS ONE. 2016; 11: e0160721. DOI: 10.1371 / journal.pone.0160721. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 45. Осман М.А.Влияние различных методов обработки на состав питательных веществ, антипитательные факторы и усвояемость белков in vitro фасоли Dolichos Lablab ( Lablab purpuresus (L) Sweet) Пакистан J. Nutr. 2007. 6: 299–303. DOI: 10.3923 / pjn.2007.299.303. [CrossRef] [Google Scholar] 46. Гупта Р.К., Ганголия С.С., Сингх Н.К. Снижение содержания фитиновой кислоты и увеличение биодоступных микроэлементов в зерновых культурах.J. Food Sci. Technol. 2013; 52: 676–684. DOI: 10.1007 / s13197-013-0978-у. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 47. Лин Ю., Чен К., Ту Д., Ю Х., Дай З., Шен К. Характеристика пищевых волокон из пшеничных отрубей (Triticum aestivum L.) и их влияние на переваривание белка сурими. LWT. 2019; 102: 106–112. DOI: 10.1016 / j.lwt.2018.12.024. [CrossRef] [Google Scholar] 48. Бейтман У.Г. Усвояемость и использование яичных белков. J. Biol. Chem. 1916; 26: 263–291. DOI: 10.3181 / 00379727-13-86.[CrossRef] [Google Scholar] 49. Evenepoel P., Geypens B., Luypaerts A., Hiele M., Ghoos Y., Rutgeerts P. Усвояемость вареного и сырого яичного белка у людей по оценке с помощью методов стабильных изотопов. J. Nutr. 1998; 128: 1716–1722. DOI: 10.1093 / JN / 128.10.1716. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 50. Ёсино К., Сакаи К., Мидзуха Ю., Шимидзуики А., Ямамото С. Пептическая перевариваемость сырых и коагулированных при нагревании белков куриного яичного белка при кислом диапазоне pH. Int. J. Food Sci. Nutr. 2004. 55: 635–640. DOI: 10.1080/0

80412331350173. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 51. Ранхотра Г.С., Гелрот Дж.А., Глейзер Б.К., Редди П.В. Пищевая ценность фракции отрубей воздушной классификации, полученных из твердой красной пшеницы. Cereal Chem. 1994; 71: 321–324. [Google Scholar] 52. Барампама З., Симард Р. Олигосахариды, факторы, препятствующие питанию, и усвояемость протеина сухих бобов в зависимости от обработки. J. Food Sci. 1994; 59: 833–838. DOI: 10.1111 / j.1365-2621.1994.tb08139.x. [CrossRef] [Google Scholar] 53. Карбонаро М., Грант Г., Марсилио С., Пуштаи А. Перспективы факторов, ограничивающих переваривание белков бобовых растений in vivo: антинутритиоановые соединения или запасные белки? J. Agric. Food Chem. 2000; 48: 742–749. DOI: 10,1021 / jf9m. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 54. Annor G.A., Tyl C., Marcone M., Ragaee S., Marti A. Почему просо имеет более низкую усвояемость крахмала и белка, чем другие злаки? Trends Food Sci. Technol. 2017; 66: 73–83. DOI: 10.1016 / j.tifs.2017.05.012. [CrossRef] [Google Scholar] 55. Гилани Г.С., Кокелл К.А., Сепер Э. Влияние антипитательных факторов на усвояемость белков и доступность аминокислот в пищевых продуктах. J. AOAC Int. 2005; 88: 967–989. [PubMed] [Google Scholar] 56. Laleg K., Salles J., Berry A., Giraudet C., Patrac V., Guillet C., Denis P., Tessier F.J., Guilbaud A., Howsam M., et al. Пищевая оценка смешанных макарон из пшеницы и бобов у растущих крыс: влияние источника белка и температуры сушки на усвояемость и удержание белка. Br. J. Nutr. 2019; 121: 496–507. DOI: 10.1017 / S0007114518003586. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 57. Ромбоутс И., Лагрейн Б., Брайс К., Делькур Дж. А. Реакции полимеризации пшеничного глютена: случай кренделя. Мир зерновых продуктов. 2012; 57: 203–208. DOI: 10.1094 / CFW-57-5-0203. [CrossRef] [Google Scholar] 58. Ангиолони А., Воротник С. Влияние обработки давлением гидратированного овса, проса и сорго муки на качество и питательные свойства комбинированного пшеничного хлеба. J. Cereal Sci. 2012; 56: 713–719. DOI: 10.1016 / j.jcs.2012.08.001.[CrossRef] [Google Scholar] 59. Гросс М., Янике Р. Белки под давлением — Влияние высокого гидростатического давления на структуру, функцию и сборку белков и белковых комплексов. Евро. J. Biochem. 1994; 221: 617–630. DOI: 10.1111 / j.1432-1033.1994.tb18774.x. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 61. Деол Дж., Бейнс К. Влияние домашних методов приготовления пищи на питательные и антипитательные факторы в стручках зеленой вигны ( Vigna unguiculata ). J. Food Sci. Technol. 2010. 47: 579–581.DOI: 10.1007 / s13197-010-0112-3. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 62. Коррейра И., Нунес А., Сараива Дж., Боррос А., Дельгадилло И. Обработка под высоким давлением в значительной степени предотвращает / восстанавливает снижение усвояемости приготовленного белка сорго при применении до / после приготовления. LWT — Food Sci. Technol. 2011; 44: 1245–1249. DOI: 10.1016 / j.lwt.2010.10.021. [CrossRef] [Google Scholar] 63. Омосеби М.О., Осундахунси О.Ф., Фагбеми Т.Н. Влияние экструзии на качество белка, антипитательные факторы и усвояемость дополнительного рациона из качественного белкового концентрата кукурузы и соевого белка.J. Food Biochem. 2018; 42: e12508. DOI: 10.1111 / jfbc.12508. [CrossRef] [Google Scholar] 64. Далин К., Лоренц К. Усвояемость белков экструдированных злаков. Food Chem. 1993; 48: 13–18. DOI: 10.1016 / 0308-8146 (93)

-Z. [CrossRef] [Google Scholar] 65. Ллопарт Э. Э., Драго С. Р. Физико-химические свойства сорго и технологическая возможность приготовления. Изменения в питании после лопания. LWT — Food Sci. Technol. 2016; 71: 316–322. DOI: 10.1016 / j.lwt.2016.04.006. [CrossRef] [Google Scholar] 66. Паркер М.Л., Грант А., Ригби Н.М., Белтон П.С., Тейлор Дж. Р. Н. Влияние хлопка на клеточные стенки эндосперма сорго и кукурузы. J. Cereal Sci. 1999; 30: 209–216. DOI: 10.1006 / jcrs.1999.0281. [CrossRef] [Google Scholar] 67. Нхата С.Г., Аюа Э., Камау Э.Х., Шингиро Дж.Б. Ферментация и прорастание улучшают питательную ценность зерновых и бобовых культур за счет активации эндогенных ферментов. Food Sci. Nutr. 2018; 6: 2446–2458. DOI: 10.1002 / fsn3.846. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 68. Фагбеми Т.Н., Ошоди А.А., Ипинмороти К.О. Влияние обработки на некоторые факторы, препятствующие питанию, и усвояемость мультиферментных белков in vitro (IVPD) трех тропических семян: хлебного ореха ( Artocarpus altilis ), ореха кешью ( Anacardium occidentale ) и тыквы с канавками ( Telfairia occidentalis Nutr ), Пакистан J. 2005. 4: 250–256. [Google Scholar] 69. Огодо А.С., Угбогу О.К., Ониеагба Р.А., Окереке Х.С. Микробиологическое качество, приблизительный состав и усвояемость крахмала / белка in vitro муки сорго двухцветного, сброженной консорциумом молочнокислых бактерий.Chem. Биол. Technol. Agric. 2019; 6: 1–9. DOI: 10.1186 / s40538-019-0145-4. [CrossRef] [Google Scholar] 70. Линарес Э., Ларре К., Лемест М., Попино Ю. Эмульгирующие и пенообразующие свойства гидролизатов глютена с возрастающей степенью гидролиза: роль растворимых и нерастворимых фракций. Cereal Chem. 2000; 77: 414–420. DOI: 10.1094 / CCHEM.2000.77.4.414. [CrossRef] [Google Scholar] 71. Северин С., Вэнь-шуй X. Пищевая ценность казеинов и сывороточных белков и их гидролизатов из Protamex. Дж.Zhejiang Univ. Sci. Б. 2006; 7: 90–98. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar] 72. Купман Р., Кромбах Н., Гийсен А.П., Вальранд С., Фоквант Дж., Кис А.К., Лемоскет С., Сарис В.Х.М., Буари Ю., ван Лун Л.Дж.С. Проглатывание протеинового гидролизата сопровождается ускорением переваривания и абсорбции in vivo по сравнению с его интактным протеином. Являюсь. J. Clin. Nutr. 2009; 90: 106–115. [PubMed] [Google Scholar] 73. Ву Т., Тейлор К., Небл Т., Нг К., Беннетт Л. Влияние химического состава и выпечки на усвояемость белков in vitro в хлебе, изготовленном из отобранной муки, содержащей глютен и не содержащей глютен.Food Chem. 2017; 233: 514–524. DOI: 10.1016 / j.foodchem.2017.04.158. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 74. Клунклин В., Сэвидж Г. Влияние замены пшеничной муки пурпурной рисовой мукой на физико-химические характеристики, усвояемость in vitro и сенсорную оценку печенья. J. Food Qual. 2018; 2018: 8. DOI: 10,1155 / 2018/8052847. [CrossRef] [Google Scholar] 75. Кумар К.А., Шарма Г.К., Анилакумар К.Р. Влияние мультизернового премикса на пищевую, in vitro и in vivo усвояемость белков мультизернового печенья.J. Food Sci. Technol. 2019; 56: 746–753. DOI: 10.1007 / s13197-018-3533-z. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 76. Банерджи А., Анантанараян Л., Леле С. Исследования реологии и питания обогащенных амарантом пшеничных чапати (индийских лепешек) J. Food Process. Консерв. 2018; 42: e13361. DOI: 10.1111 / jfpp.13361. [CrossRef] [Google Scholar] 77. Capriotti A.L., Caruso G., Cavaliere C., Samperi R., Ventura S., Zenezini Chiozzi R., Laganà A. Идентификация потенциальных биоактивных пептидов, образующихся при моделировании желудочно-кишечного переваривания семян сои и белков соевого молока.J. Food Compos. Анальный. 2015; 44: 205–213. DOI: 10.1016 / j.jfca.2015.08.007. [CrossRef] [Google Scholar] 78. Вада Ю., Лоннердал Б. Биоактивные пептиды, высвобождаемые при переваривании грудного молока in vitro с пастеризацией и без нее. Педиатр. Res. 2015; 77: 546–553. DOI: 10.1038 / pr.2015.10. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 79. Нонгоньерма А.Б., Фицджеральд Р.Дж. Научные доказательства роли биоактивных пептидов, полученных из молочного белка, в организме человека: обзор. J. Funct. Еда. 2015; 17: 640–656. DOI: 10.1016 / j.jff.2015.06.021. [CrossRef] [Google Scholar] 80. Шумой Х., Паттин С., Раес К. Белок Tef: характеристика растворимости, усвояемость in vitro и его пригодность в качестве ингредиента, не содержащего глютен. LWT — Food Sci. Technol. 2018; 89: 697–703. DOI: 10.1016 / j.lwt.2017.11.053. [CrossRef] [Google Scholar] 81. Жуанин А., Бойд Л., Виссер Р.Г.Ф., Смолдерс М.Дж.М. Развитию пшеницы с гипоиммуногенным глютеном препятствует политика редактирования генов в Европе. Передний. Plant Sci. 2018; 9: 1523. DOI: 10.3389 / fpls.2018.01523.[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 82. Малалгода М., Мейнхард С.В., Симсек С. Обнаружение и количественное определение иммуногенных эпитопов, связанных с глютеновой болезнью, в исторических и современных сортах твердой красной яровой пшеницы. Food Chem. 2018; 264: 101–107. DOI: 10.1016 / j.foodchem.2018.04.131. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 83. Эль Хури Д., Бальфур-Дюшарм С., Джой И.Дж. Обзор безглютеновой диеты: технологические и пищевые проблемы. Питательные вещества. 2018; 10: 1410. DOI: 10.3390 / nu10101410.[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 84. Идо Х., Мацубара Х., Курода М., Такахаши А., Кодзима Ю., Койкеда С., Сасаки М. Комбинация ферментов, переваривающих глютен, улучшила симптомы нечувствительности к глютену без целиакии: рандомизированный одинарный слепой, плацебо-контролируемый кроссоверное исследование. Clin. Пер. Гастроэнтерол. 2018; 9: 181–189. DOI: 10.1038 / s41424-018-0052-1. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 85. Вакеро Л., Комино И., Вивас С., Родригес-Мартин Л., Хименес М.Дж., пастор Х., Sousa C., Barro F. Tritordeum: новый злак для пищевой промышленности с хорошей переносимостью и значительным снижением иммуногенных пептидов глютена по сравнению с пшеницей. J. Sci. Продовольственное сельское хозяйство. 2018; 98: 2201–2209. DOI: 10.1002 / jsfa.8705. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 86. Рахаман Т., Васильевич Т., Ранчандран Л. Влияние тепла, pH и сдвига на усвояемость и антигенные характеристики пшеничного глютена. Евро. Food Res. Technol. 2016; 242: 1829–1836. DOI: 10.1007 / s00217-016-2682-4. [CrossRef] [Google Scholar] 87.Цю К., Сунь В., Цуй С., Чжао М. Влияние дезамидирования лимонной кислоты на усвояемость и антиоксидантные свойства глютена пшеницы in vitro. Food Chem. 2013; 141: 2772–2778. DOI: 10.1016 / j.foodchem.2013.05.072. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

Digestible Protein — обзор

Specialized Nutrition

Ранние in vivo определения усвояемости белка основывались на измерении фекалий, которое, как теперь известно, некорректно, учитывая значительную степень толстой кишки известен микробный метаболизм и что аминокислоты либо не всасываются как таковые из толстой кишки, либо абсорбируются только в очень ограниченной степени (Moughan, 2003).Предпочтительный точный метод определения перевариваемости аминокислот — это определение неабсорбированных аминокислот в конце тонкой кишки (подвздошной кишке). У людей это может быть достигнуто с помощью назо-кишечной интубации или совместной работы илеостоматов. Альтернативно, животные модели могут быть использованы с анализами перевариваемости подвздошной кишки крысы и свиньи, оба подходящие (Moughan et al ., 1994).

Если белок претерпел структурные изменения из-за обработки или хранения (особенно при высоких температурах), обычные меры по усвояемости не подходят для некоторых аминокислот и, в частности, для часто первой ограничивающей аминокислоты, лизина.Был разработан новый анализ биодоступности лизина (основанный на сборе перевариваемого вещества подвздошной кишки и применении реакции гуанидирования); его можно успешно применять к поврежденным белкам (Moughan, 2003). Когда определение перевариваемости основано на отборе образцов пищеварительного тракта подвздошной кишки, важно понимать, что пищеварительный тракт содержит большое количество эндогенного (телесного происхождения) белка в дополнение к непереваренному белку. Этот эндогенный белковый компонент необходимо учитывать (Moughan et al ., 1998), чтобы получить «истинные», а не «очевидные» оценки усвояемости.

Имеется очень мало опубликованных данных об истинной перевариваемости белков подвздошной кишки, определенной на людях. Комплексный набор исследований на людях (Gaudichon et al ., 1994, 1995, 1996; Mahé et al ., 1995, 1996) продемонстрировал высокую истинную перевариваемость белка в молочных белках подвздошной кишки, составляющую около 95%. Сопоставимые значения, полученные с использованием той же методологии, для белков сои и гороха составили 91 и 89% соответственно.Sandstrom и др. . (1986) давали пищу на основе сои и мяса илеостоматам и сообщили о коэффициентах истинной перевариваемости подвздошной кишки для общего азота в диапазоне 80–85%. Метод назо-кишечной интубации с участием нормальных добровольцев также использовался для определения коэффициентов перевариваемости отдельных аминокислот (Gaudichon et al ., 2002).

Для коровьего молока истинная перевариваемость подвздошной кишки составляла от 92% для глицина до 99% для тирозина, тогда как для соевых бобов перевариваемость колебалась от 89% для треонина до 97% для тирозина.В нашей собственной лаборатории истинная перевариваемость аминокислот в подвздошной кишке, определенная с использованием илеостоматов, варьировала от 98% для аспартата до 100% для цистеина в казеинате натрия; от 93% для треонина до 99% для цистеина в концентрате сывороточного протеина; от 95% для глицина до 99% для аргинина в изоляте соевого белка; и от 91% для цистеина до 100% для аргинина в концентрате соевого белка (Moughan et al ., 2005a).

Имеются более полные данные об истинной перевариваемости аминокислот в различных белках молока в подвздошной кишке, которые были получены с использованием животных моделей пищеварения у людей (Rutherfurd and Moughan, 1997).В таблице 17.1 приведены данные по перевариваемости подвздошной кишки, полученные с использованием лабораторных крыс для выбранных аминокислот в концентрате соевого белка, изоляте соевого белка, молочном казеине, казеинате натрия, концентрате сывороточного белка, α -лактальбумина и концентрате молочного белка. Эти данные подтверждают очень высокую усвояемость белков, полученных из молока, до конца подвздошной кишки у млекопитающих с простым желудком. Пищевые аминокислоты практически полностью перевариваются.

Таблица 17.1. Средняя истинная перевариваемость в подвздошной кишке выбранных аминокислот в ряде соевых и молочных продуктов

300 .128

Аминокислота	Концентрат соевого белка	Изолят соевого белка	Молочный казеин	Казеинат натрия	8 Концентрат сывороточного белка Лактальбумин	Концентрат молочного белка
Лизин	97.3	98,5	98,8	98,0	98,2	94,7	98,3
метионин	95,3	100,0	100,0	9088 9088 9088	100,0			86,9	95,3	99,2	93,0	99,6	96,1	97,8
Изолейцин	96,4	96.8	94,8	90,6	98,1	95,4	94,9
Лейцин	95,7	95,3	99,1	97,6	99,1	97,6	99,1 : Адаптировано из Rutherfurd and Moughan (1997), с разрешения издателя Почти все молочные белки были подвергнуты той или иной обработке во время их производства, и, учитывая, что молочные продукты часто содержат редуцирующий сахар лактозу, они подвержены повреждениям. к аминокислоте лизину.Специфический анализ, предназначенный для точного определения биодоступности лизина в обработанных пищевых продуктах (Moughan and Rutherfurd, 1996), недавно был применен к ряду коммерчески доступных продуктов на основе молочного белка (Таблица 17.2), что еще раз подчеркивает высокую биодоступность молочные белки и ограниченное количество лизиновых повреждений, вызываемых белками при современной контролируемой обработке. Напротив, когда тот же биоанализ применялся к обработанным пищевым продуктам на основе зерна, включая злаки для детей, было обнаружено значительное количество повреждений лизином (Таблица 17.3). Молоко и молочные продукты играют важную роль в добавлении зерновых продуктов и в обеспечении доступным лизином. Таблица 17.2. Истинная перевариваемость реактивного лизина подвздошной кишки (биодоступность,%) и содержание общего и реактивного лизина (г / кг сухого воздуха) для 12 источников молочного белка Продукт Усвояемость Усвояемый лизин Реактивный a Цельный молочный белок 98.3 26,2 24,0 Смесь для младенцев A 91,0 8,3 8,6 Смесь для младенцев B 92,3 9,1 9,2 11,1 11,7 Концентрат сывороточного протеина 98,5 79,9 77,5 UHT-молоко 100,0 31.7 31,4 Сгущенное молоко 96,7 23,4 20,5 Формула набора веса 99,0 24,4 24,1 24,4 24,1 Спорт 19,1 Смесь для пожилых 97,1 11,7 11,8 Сухое молоко с гидролизованной лактозой 98,6 27.2 25,1 Добавка с высоким содержанием белка 99,9 14,3 14,3 Источник : адаптировано из Rutherfurd and Moughan2 (2005) 9 173 с разрешения издателя 9. Истинное общее количество перевариваемого и реактивного лизина подвздошной кишки (г / кг воздушно-сухого вещества) в избранных зерновых продуктах Зерновые продукты Усвояемый лизин Всего Реактивный a На основе пшеницы (измельченная) 1.3 0,8 Кукурузные хлопья (хлопья) 0,4 0,2 Рисовые (воздушные) 1,1 0,6 Зерновые смешанные 1.9 Источник : адаптировано из Rutherfurd et al . (2006), с разрешения издателя На рисунке 17.1 показаны существенные различия, которые существуют в количествах усваиваемых аминокислот, обеспечиваемых растительными белками (например,грамм. соя) и молочные белки (например, α, -лактальбумин). Часто ограничивающие в первую очередь аминокислоты (лизин и метионин плюс цистеин) обнаруживаются в гораздо более высоких концентрациях в молочных белках, что делает их отличными источниками аминокислот и очень важных диетических компонентов, позволяющих обеспечить сбалансированное потребление белка с пищей. Рисунок 17.1. Перевариваемая (истинная подвздошная) аминокислота в растительном белке и молочном белке (адаптировано из Rutherfurd and Moughan, 1997, с разрешения издателя). Благодаря относительно высокому уровню питательных аминокислот, белки молока эффективно усваиваются людьми, когда они используются в качестве единственного источника белка. Томе и Бос (2000) сообщили о значениях чистого постпрандиального использования белка 80% и 72% для молочного и соевого белков соответственно, измеренных через 8 часов после приема стандартной еды здоровыми людьми. Учитывая высокую биодоступность аминокислот в молочных белках и их обильное количество, неудивительно, что молочные белки обычно используются для производства так называемых пищевых продуктов, т.е.е. продукты, предназначенные для определенной пищевой цели (например, смеси для младенцев, спорта, пожилых людей). В будущем, с увеличением роста населения и увеличением нагрузки на запасы продовольствия, вполне вероятно, что молочные белки будут играть все более важную роль в качестве белковых «балансиров» в обработанных пищевых продуктах растительного происхождения. Количественная оценка усвояемости диетического белка | Журнал питания РЕФЕРАТ Текущая рекомендация при расчете показателя аминокислот с поправкой на перевариваемость белка состоит в том, чтобы определить перевариваемость пищевого белка во всем пищеварительном тракте, используя крысу в качестве модельного животного для человека.Это значение перевариваемости фекалий впоследствии корректируется с учетом эндогенного вклада белка с использованием значения метаболического азота, определенного при кормлении крыс безбелковой диетой. Однако ограничения, присущие этому методу, хорошо известны, и предпочтительной альтернативой является определение усвояемости пищевого белка до конца тонкой кишки. В отличие от анализа перевариваемости кала, в котором используется только одна основная методология, значения перевариваемости подвздошной кишки можно определить несколькими способами.Мы обсуждаем различные методы, доступные для определения показателей перевариваемости подвздошной кишки, и сравниваем результаты, полученные для пищевых белков с использованием тестов на перевариваемость фекалий и подвздошной кишки. Рассмотрена относительная ценность использования значений усвояемости отдельных аминокислот по сравнению со значениями усвояемости азота. Кроме того, мы рассматриваем вопросы, связанные с измерением эндогенных потоков азота, и, в частности, относительные достоинства определения «истинных» значений по сравнению с «реальными» значениями усвояемости. Значительное изменение в оценке качества пищевого белка произошло с введением шкалы аминокислот с поправкой на усвояемость белка (PDCAAS) 3 (FAO 1991).Раньше оценка диетического белка заключалась в мониторинге метаболических реакций модели на животных на незначительные различия в аминокислотном (АК) составе диетического белка. Напротив, PDCAAS пищевого белка рассчитывается путем сравнения состава АК в пищевом белке с эталонным шаблоном АК (предполагается, что он представляет потребности человека в питании для АК). Каждый AA оценивается относительно модели, и полученная оценка AA корректируется на доступность с использованием коэффициента перевариваемости белка.Максимально ограничивающая АК в диетическом белке, которая отражается в самом низком PDCAAS, определяет окончательную оценку диетического белка. С момента его внедрения в 1991 году в качестве простого и научно обоснованного подхода для рутинной оценки качества пищевого белка для людей (FAO 1991), преимущества и недостатки, связанные с PDCAAS, были тщательно изучены (Darragh et al. 1998, Barth and Schaafsma 1995, Fenwick et al. 1995, Hooydonk 1994, Sarwar 1997). Хотя ряд проблем был задокументирован, в частности, проблема количественной оценки усвояемости пищевого белка, заслуживает дальнейшего обсуждения. Текущая методология PDCAAS предписывает использование истинного коэффициента усвояемости фекального азота (N), определенного на крысах. Для расчета истинного коэффициента усвояемости азота вносится поправка на эндогенный азот в фекалиях. Однако имеется достаточно доказательств, чтобы заменить эту методологию более точным определением истинных коэффициентов перевариваемости АК в подвздошной кишке. Фекальная и подвздошная перевариваемость Как уже упоминалось, для расчета PDCAAS доступность АК в диетическом белке оценивается на основе усвояемости общего азота в этом диетическом белке.Усвояемость определяется как разница между количеством проглоченного и выведенного N, выраженная как доля проглоченного N. Считается, что использование коэффициентов перевариваемости фекалий для оценки доступности АК является по своей сути неточным из-за метаболизма как пищевых, так и эндогенных белков микробной популяцией кишечника (Lenis 1983, Sauer and Ozimek 1986). В результате такой деградации микробного белка коэффициенты перевариваемости азота в фекалиях будут иметь тенденцию к завышению доступности АК в диетическом белке.В некоторых случаях также наблюдался чистый синтез АК в толстом кишечнике (Just 1980, Low 1980, Rerat 1981), что привело бы к недооценке усвояемости белка. Таким образом, очевидно, что коэффициент перевариваемости фекалий может быть не в состоянии точно дифференцировать пищевые белки из-за смешивающего и часто уравнивающего эффекта микробного метаболизма. Коэффициенты перевариваемости подвздошной кишки, определяемые после измерения количества азота, остающегося в конце тонкой кишки или подвздошной кишки, как полагают, обеспечивают гораздо более точное указание на доступность белка.Коэффициенты перевариваемости подвздошной кишки должны быть более чувствительными при различении пищевых белков, поскольку не возникает проблем, связанных с микробной деградацией белка. Однако были представлены доказательства, позволяющие предположить, что в тонком кишечнике существует микробная активность (Dierick et al. 1986, Jørgensen and Jensen 1994, Knudsen and Jensen 1991). Хотя существует вероятность того, что это может повлиять на точность значений перевариваемости подвздошной кишки, было бы разумно предположить, что любой эффект будет минимальным по сравнению с тем, который наблюдается в толстой кишке. Влияние микробной деградации в толстом кишечнике на оценку коэффициентов перевариваемости белков наблюдалось у нескольких видов с однокамерным желудком, включая людей, с заметными различиями в коэффициентах перевариваемости фекалий и подвздошной кишки (Moughan and Donkoh 1991), как показано в таблице 1. Следует также отметить, что величина разницы между коэффициентами перевариваемости фекалий и подвздошной кишки не является постоянной среди АК. Некоторые АК более подвержены микробной деградации в толстой кишке, чем другие, на что указывает ряд наблюдаемых различий (таблица 2) между коэффициентами перевариваемости фекалий и подвздошной кишки, определенными для отдельных АК в рационе, потребляемом взрослыми людьми (Rowan et al.1994). ТАБЛИЦА 1 Сравнение перевариваемости пищевого белка в подвздошной и фекальной областях у нескольких млекопитающих с простыми желудками 1 . Видимая усвояемость . . Фекальный . Илеал . Пятачок 0,97 0.90 Развивающаяся свинья 0,81 0,66 Первородный теленок 0,94 0,88 Взрослый человек 0,89 0,87 Растущая крыса 0,78 0,69 128 . Видимая усвояемость . . Фекальный . Илеал . Поросенок 0,97 0,90 Подрастающая свинья 0,81 0,66 Взрослый теленок 0,94 0,89 0,88 Цыпленок 0.86 0,78 Растущая крыса 0,78 0,69 ТАБЛИЦА 1 Сравнение перевариваемости пищевого белка в подвздошной и фекальной областях у нескольких млекопитающих с простыми желудками 1
Видимая усвояемость .
.	Фекальный .	Илеал .
Поросенок	0,97	0,90
Подрастающая свинья	0,81	0,66
Взрослый теленок	0,94	0,89 0,88
Курица	0,86	0,78
Растущая крыса	0,78	0,69

128 9128 0,98 0,81 0,8 9128 9088 человек 9128 0,947

.	Видимая усвояемость .
.	Фекальный .	Илеал .
Поросенок	0,97	0,90
Подрастающая свинья	0,81	0,66
Взрослый теленок
Курица	0,86	0,78
Растущая крыса	0,78	0,69

ТАБЛИЦА 2

Средние кажущиеся коэффициенты усвояемости аминокислот в фекалиях и подвздошной кишке для взрослых людей, получающих диету на основе мяса / овощей / злаков / молочных продуктов ¹

.014 0,85 0,0028 0,88 9088 Le93 Трип83

Аминокислоты .	Коэффициент усвояемости фекалий 2 .	Коэффициент усвояемости Ileal 3 .	SE .	Статистическая значимость 4 .
Лизин	0,93	0,94	0,010	NS
Аргинин	0,93	0,90	0,93	0,90	0,003	NS
Аспартат	0,90	0,87	0,009	*
Серин	0,92	0,87	0,92	0,87	0,015	0,013	**
Глутамат	0,95	0,94	0,005	NS
Пролин	0.95	0,90	0,005	**
Глицин	0,87	0,72	0,039	***
Аланин		0,88 9088	Валин	0,91	0,90	0,007	NS
Изолейцин	0,91	0,91	0,006	NS
0,92	0,005	NS
Тирозин	0,90	0,89	0,007	NS
Фенилаланин ***	9088	0,956 Цистеин	0,91	0,86	0,017	NS
Метионин	0,83	0,93	0,025	***
0,77	0,025	*

26 0,8328 9088 7 ТАБЛИЦА 2

Средние кажущиеся коэффициенты усвояемости аминокислот в фекалиях и подвздошной кишке для взрослых людей, получающих диету на основе мяса / овощей / злаков / молочных продуктов ¹

Аминокислота .	Коэффициент усвояемости фекалий 2 .	Коэффициент усвояемости Ileal 3 .	SE .	Статистическая значимость 4 .
Лизин	0,93	0,94	0.010	NS
Аргинин	0,93	0,90	0,008	*
Гистидин	0,92	0,	28	0,92 9088	0,90	28	0,014 9088	0,	28	0,014 9088 9088	0,014 9088	0,009	*
Серин	0,92	0,87	0,015	***
Треонин	0.89	0,85	0,013	**
Глутамат	0,95	0,94	0,005	NS
Пролин	0,98	Глицин	0,87	0,72	0,039	***
Аланин	0,88	0,88	0,008	NS
	Валин.91	0,90	0,007	NS
Изолейцин	0,91	0,91	0,006	NS
	NS	0,956 9088 9088	0.956	0,90	0,89	0,007	NS
Фенилаланин	0,91	0,90	0,007	***
	088891	0,86	0,017	NS
Метионин	0,83	0,93	0,025	***
Триптофан

92 0,0028 0,88 9088 Le93 Трип83

Аминокислоты .	Коэффициент усвояемости фекалий 2 .	Коэффициент усвояемости Ileal 3 .	SE .	Статистическая значимость 4 .
Лизин	0,93	0,94	0,010	NS
Аргинин	0,93	0,90	0,003	0,90	0,014	NS
Аспартат	0,90	0,87	0,009	*
Серин	0,98 9088 9088		0,98 Треонин	0,89	0,85	0,013	**
Глутамат	0,95	0,94	0,005	NS
Пролин.95	0,90	0,005	**
Глицин	0,87	0,72	0,039	***
Аланин		0,88 9088	Валин	0,91	0,90	0,007	NS
Изолейцин	0,91	0,91	0,006	NS
0,92	0,005	NS
Тирозин	0,90	0,89	0,007	NS
Фенилаланин ***	9088	0,956 Цистеин	0,91	0,86	0,017	NS
Метионин	0,83	0,93	0,025	***
0,77	0,025	*

26 0,8328 9088 7

Что касается расчета PDCAAS, устойчивость к введению коэффициента перевариваемости подвздошной кишки была очевидна изначально, главным образом потому, что коэффициенты подвздошной кишки, как видно в таблицах 1 и 2, обычно ниже, чем соответствующие показатели кала, что в конечном итоге приводит к более низкий PDCAAS.Мнения меняются, однако, по мере того, как аргументы строятся против анализа перевариваемости кала, при этом анализ перевариваемости подвздошной кишки рассматривается как более точный и чувствительный.

В отличие от определения перевариваемости кала, которое включает относительно простую процедуру сбора кала, определение перевариваемости подвздошной кишки требует более инвазивной техники взятия образцов пищеварения из конца тонкой кишки.

Измерения перевариваемости пищевого белка в подвздошной кишке можно проводить на людях.Такие методы, как набор пациентов с илеостомией, были успешно использованы, хотя необходимо тщательно учитывать время, прошедшее с момента первоначальной операции илеостомии, поскольку микрофлора кишечника легко заселяет терминальный отдел подвздошной кишки (Dowsett et al. 1990, Gorbach et al. 1967 ), создавая среду, похожую на толстую кишку. Также использовалась техника ввода трубки через рот или нос и сбора пищеварительного тракта из разных частей пищеварительного тракта, включая терминальную подвздошную кишку (Mahé et al.1992, Modigliani et al. 1973). Однако маловероятно, что эти методы будут легко приняты как часть рутинного метода оценки качества белка.

Альтернативой является использование животной модели для тестирования индивидуальных пищевых белков на усвояемость. Использование животных моделей также обеспечивает большую гибкость и контроль над условиями эксперимента. Хотя лабораторная крыса традиционно использовалась для оценки качества белка, свинья также считается подходящей моделью для исследования усвояемости белка у людей (Darragh and Moughan 1995, Moughan et al.1992 и 1994 гг., Rowan et al. 1994). Свинья и человек похожи в нескольких ключевых областях. Оба являются всеядными млекопитающими с простым желудком и едой. Анатомия, физиология и метаболизм желудочно-кишечного тракта свиньи очень похожи на анатомию человека (Moughan et al. 1994). Сравнение перевариваемости АК в подвздошной кишке у свиньи и человека (Rowan et al. 1994) показывает небольшую разницу (Таблица 3), которая предлагает убедительные доказательства правомерности использования свиньи в качестве модельного животного для человека в исследованиях усвояемости белка. .

ТАБЛИЦА 3

Средние истинные коэффициенты усвояемости аминокислот и азота подвздошной кишки для взрослых людей с илеостомией (масса тела 65 кг) и растущих свиней (масса тела 25 кг), получавших диету на основе мяса / овощей / злаков / молочных продуктов ^{1, 2}

Аминокислота .	Коэффициент усвояемости фекалий 2 .	Коэффициент усвояемости Ileal 3 .	SE .	Статистическая значимость 4 .
Лизин	0,93	0,94	0.010	NS
Аргинин	0,93	0,90	0,008	*
Гистидин	0,92	0,	28	0,92 9088	0,90	28	0,014 9088	0,	28	0,014 9088 9088	0,014 9088	0,009	*
Серин	0,92	0,87	0,015	***
Треонин	0.89	0,85	0,013	**
Глутамат	0,95	0,94	0,005	NS
Пролин	0,98	Глицин	0,87	0,72	0,039	***
Аланин	0,88	0,88	0,008	NS
	Валин.91	0,90	0,007	NS
Изолейцин	0,91	0,91	0,006	NS
	NS	0,956 9088 9088	0.956	0,90	0,89	0,007	NS
Фенилаланин	0,91	0,90	0,007	***
	088891	0,86	0,017	NS
Метионин	0,83	0,93	0,025	***
Триптофан

56

Аминокислота .	Человек ( n = 5) .	Свинья ( n = 6) .	SE .	Статистическая значимость 3 .
Лизин	0,98	0,98	0,004	NS
Аргинин	0,98	0,98	0,003	0,98	0,003	0,005	NS
Аспартат	0,99	0,98	0.006	NS
Серин	0,99	1,00	0,006	NS
Треонин	1,05	1,00	28	0,08 9088	1,00	28	0,014 9088	0,003	NS
Proline	1,01	0,98	0,011	NS
Глицин	0.92	0,91	0,013	NS
Аланин	0,99	0,98	0,005	NS
валин					1,00		1,00	0,98	0,006	NS
Лейцин	1,00	1,01	0,004	NS
Тирозин	0.99	0,98	0,005	NS
Фенилаланин	1,00	0,98	0,007	*
Цистеин	9088 9088 9088						Метионин	0,98	0,96	0,006	**
Триптофан	0,99	0,97	0,023	NS
9 Азот98	0,99	0,012	NS

0,00

Аминокислота .	Человек ( n = 5) .	Свинья ( n = 6) .	SE .	Статистическая значимость 3 .
Лизин	0,98	0,98	0,004	NS
Аргинин	0.98	0,98	0,005	NS
Гистидин	0,99	0,98	0,007	NS
Аспартат	0,9956		0,00	956 9088	0,99	1,00	0,006	NS
Треонин	1,05	1,00	0,014	**
Глутамат	98	0,98	0,003	NS
Пролин	1,01	0,98	0,011	NS
Глицин	0,98 9088	9088	0,98 9088 0,088	0,99	0,98	0,005	NS
Валин	1,00	0,99	0,005	NS
Изолейцин	1.00	0,98	0,006	NS
Лейцин	1,00	1,01	0,004	NS
Тирозин	0,995	Тирозин	0,9956	Тирозин	0,995
1,00	0,98	0,007	*
Цистеин	1,00	0,92	0,020	***
Метионин	98	0,96	0,006	**
Триптофан	0,99	0,97	0,023	NS
Азот	0,98		0,98 3 Средние истинные коэффициенты переваривания аминокислот и азота в подвздошной кишке у взрослых людей с илеостомией (масса тела 65 кг) и растущих свиней (масса тела 25 кг), получающих диету на основе мяса / овощей / злаков / молочных продуктов 1, 2 9088 9088 Аминокислота . Человек ( n = 5) . Свинья ( n = 6) . SE . Статистическая значимость 3 . Лизин 0,98 0,98 0,004 NS Аргинин 0,98 0,98 0,003 0,005 9 0,98 0,007 NS Аспартат 0,99 0,98 0,006 NS Серин 9088 9888 1,05 1,00 0,014 ** Глутамат 0,98 0,98 0,003 NS Proline 1.01 0,98 0,011 NS Глицин 0,92 0,91 0,013 NS NS 0,9956 9088 0,995 1,00 0,99 0,005 NS Изолейцин 1,00 0,98 0,006 NS Лейцин 1 00 1,01 0,004 NS Тирозин 0,99 0,98 0,005 NS Фенилаланин 1,0056 1,00 0,92 0,020 *** Метионин 0,98 0,96 0,006 ** Триптофан 99 0,97 0,023 NS Азот 0,98 0,99 0,012 NS 0,00 0,00 0,0028 9887 9088 аминокислота . Человек ( n = 5) . Свинья ( n = 6) . SE . Статистическая значимость 3 . Лизин 0.98 0,98 0,004 NS Аргинин 0,98 0,98 0,005 NS Гистидин 0,9956 Гистидин 0,9956 9088 0,99 0,98 0,006 NS Серин 0,99 1,00 0,006 NS Треонин 1.05 1,00 0,014 ** Глутамат 0,98 0,98 0,003 NS Пролин 9887 1,01 0,92 0,91 0,013 NS Аланин 0,99 0,98 0,005 NS Валин 1 0,99 0,005 NS Изолейцин 1,00 0,98 0,006 NS NS Лейцин 1,00568 1,00 0,99 0,98 0,005 NS Фенилаланин 1,00 0,98 0,007 * 188800 0,92 0,020 *** Метионин 0,98 0,96 0,006 ** Триптофан 0,9956 Азот 0,98 0,99 0,012 NS Существует несколько методов сбора пищеварительного тракта подвздошной кишки у животных моделей, таких как свинья.Забор образцов из терминальной подвздошной кишки после эвтаназии обычен как у крыс, так и у свиней, тогда как другие методы, такие как канюляция и обход толстой кишки с помощью илеоректальной анастомии или илеостомии, чаще выполняются с использованием свиньи. Каждый из этих методов имеет свои преимущества и недостатки. Отбор проб при убое (Butts et al. 1991, Payne et al. 1968, van Wijk et al. 1998) имеет явное преимущество, заключающееся в минимальном нарушении нормальной пищеварительной функции непосредственно перед сбором.Из-за ограниченного количества собранных дайджестов существует вероятность смещения результатов из-за нерепрезентативного отбора образцов дайджеста. Однако, когда животное часто кормят перед убоем, вариабельность полученных данных не больше, чем у животных с канюлированными канюлями (Donkoh et al. 1994). «Метод убоя» имеет то преимущество, что он может быть более экономичным вариантом, чем процедуры, предполагающие хирургическое введение канюли. Однако это требует использования большего количества животных. Анастомоз (Фуллер и Ливингстон, 1982, Хенниг и др., 1986) включает пересечение подвздошной кишки впереди илеоцекального соединения и прикрепление ее к нисходящей кишке. Это позволяет проводить количественный сбор перевариваемой подвздошной кишки, но многие исследования показали, что анастомозированные животные имеют измененную физиологию по сравнению с «интактными» животными (например, Hennig et al. 1989, Köhler et al. 1992a и 1992b). Следует отметить, что илеостомы человека также могут иметь измененную физиологию по сравнению с «интактными» людьми, что также может поставить под сомнение правомерность использования илеостоматов человека для сбора пищеварительного тракта подвздошной кишки. Введение возвратной канюли (Cunningham et al. 1962, Easter and Tanksley 1973) включает пересечение терминального отдела подвздошной кишки и герметизацию двух концов. Канюли вставляются в каждый конец герметичной подвздошной кишки, и две канюли соединяются. Это позволяет количественный сбор дайджеста. Однако операция по установке возвратной канюли сложна и включает полное пересечение подвздошной кишки. Закупорка канюли является обычным явлением. Простая канюля с тройником (Gargello and Zimmerman 1980, Livingstone et al.1977) и постклапанная канюляция Т-слепой кишки (PVTC) (van Leeuwen et al. 1991) имеют явное преимущество, заключающееся в сохранении целостности илеоцекального клапана и предотвращении перерезки подвздошной кишки. Канюля PVTC не требует хирургического вмешательства в тонкий кишечник. Кроме того, большая часть дайджеста должна проходить через канюлю PVTC во время отбора пробы, поскольку илеоцекальное значение выступает непосредственно в канюлю. На практике при использовании этого метода сообщалось о среднем извлечении маркеров порядка 72–106% (den Hartog et al.1988 г., Hodgkinson et al. 2000, Köhler et al. 1990 и 1991). Процедура канюляции PVTC, по-видимому, является методом выбора для взятия пищеварительного тракта подвздошной кишки. Очевидная, истинная и реальная усвояемость Когда усвояемость пищевого белка рассчитывается путем вычитания количества азота и АК в пищеварительном тракте подвздошной кишки из количества проглоченного азота и АК, получается «очевидный» коэффициент усвояемости. Однако пищеварительный тракт подвздошной кишки также содержит значительную долю недиетических АК из таких источников, как слизь, клетки, пищеварительные ферменты и желчь, и они называются эндогенными АК (Fauconneau and Michel 1970, Snook 1973).При определении коэффициентов усвояемости необходимо внести поправку на эти эндогенные потери АК (EAAL). Еще больше усложняет ситуацию то, что EAAL не является единообразным для всех диет (например, Souffrant 1991), поскольку зависит от состава рациона, в частности, от наличия в рационе белка, клетчатки и факторов, препятствующих питанию (ANF) (Huisman et al. 1993). Таким образом, EAAL состоит из двух частей: базального EAAL, который возникает независимо от состава рациона, и дополнительного EAAL, который возникает в ответ на определенный фактор в рационе.Примеры EAAL, который может возникнуть при скармливании животным различных источников белка, приведены в таблице 4. ТАБЛИЦА 4 Эндогенные потоки азота (EN) в пищеварительном тракте подвздошной кишки свиней, получавших разные белки 1 в пищеварительном тракте подвздошной кишки свиней, получавших разные белки 1 Источник белка . Пищевой белок . г EN / 100 г белка Обезжиренное молоко 1.3 Пшеница 3,1 Изолят соевого белка 3,3 Ячмень 4,0 Фасоль Phaseolus . Пищевой белок . г EN / 100 г белка Обезжиренное молоко 1.3 Пшеница 3,1 Изолят соевого белка 3,3 Ячмень 4,0 Бобы Phaseolus 3 Бобы Phaseolus 3 10,8 9088 9088 9088 9088 изолят соевого протеина 4,0 Источник белка . Пищевой белок . г EN / 100 г протеина Обезжиренное молоко 1,3 Пшеница 3,1 Фасоль Phaseolus 10,8 9088 9088 9088 9088 9088 изолят соевого протеина 4,0 Источник белка . Пищевой белок . г EN / 100 г протеина Обезжиренное молоко 1,3 Пшеница 3,1 Фасоль Phaseolus 10,8 Значение этого увеличенного EAAL с точки зрения питания человека состоит в том, что любое увеличение EAAL, вызванное диетическим компонентом, увеличит потребность потребителя в диетическом AA для компенсации дополнительных потеря кишечника.Поскольку это дополнительное требование АК не может быть реально включено в какой-либо один эталонный образец АК, метод, используемый для корректировки EAAL, становится решающим фактором при оценке качества пищевого белка. Есть несколько методов, которые можно использовать для количественной оценки EAAL. Традиционно животным скармливали безбелковую диету, и белок, оставшийся в конце тонкой кишки, считался базальным EAAL. Однако обеспечение диеты, лишенной белка, приводит к нефизиологическому состоянию животного-реципиента, когда у животного отрицательный баланс азота в организме (Buraczewska 1979, Fauconneau and Michel 1970, Schneeman 1982, Snook and Meyer 1964).Поэтому был разработан метод, предусматривающий кормление животных рационами, содержащими синтетические АК (Butts et al. 1993, Darragh et al. 1990, Skilton et al. 1988). Из каждой диеты исключались выбранные диетические заменимые или незаменимые АК; в последнем случае кормление рационом сопровождалось внутривенным вливанием удаленных эссенциальных АК. Количества исключенных АК в пищеварительном тракте подвздошной кишки позволили напрямую определить EAAL. При использовании этого метода животные имели легко усваиваемый источник АК и, следовательно, не имели отрицательного баланса азота в организме.Это должно устранить нефизиологичность метода ПФ. Дополнительный метод, который был разработан для определения базального EAAL, метод ферментно-гидролизованного белка, измеряет базальный EAAL в более физиологически нормальных условиях белкового питания (Butts et al. 1993, Moughan et al. 1990). Последний метод включает кормление подопытного животного рационом с ферментно-гидролизованным белком (обычно ферментно-гидролизованным казеином) с ультрафильтрацией собранного пищеварительного тракта подвздошной кишки для удаления любых неабсорбированных пищевых продуктов АК.Сравнение этих трех методов (таблица 5) показало, что методы PF и синтетической АК существенно не отличались друг от друга, но значения для обоих были значительно ниже, чем EAAL, определенный с использованием метода ферментно-гидролизованного белка. Это демонстрирует, что присутствие пищевых пептидов в кишечнике, как это происходит при обычном питании, вызывает гораздо более высокий EAAL и что, как таковой, метод гидролизованного ферментом казеина должен стать методом выбора для определения базального корректирующего фактора EAAL. ТАБЛИЦА 5 Средние эндогенные потери лизина в подвздошной кишке у растущей свиньи, определенные с использованием трех различных методов 1 . Метод . . Без белков 2 . Синтетическая аминокислота 3 . Белок, гидролизованный ферментами 4 . мкг / г поступление сухого вещества Лизин 5 252 a 284 a 008 9088 008 9088 b7 008 9088 b7 . Метод . . Без белков 2 . Синтетическая аминокислота 3 . Белок, гидролизованный ферментами 4 . мкг / г поступление сухого вещества Лизин 5 252 a 284 a 008 9088 9772 008 9088 b7 448 9772 001 Средние эндогенные потери лизина в подвздошной кишке у растущей свиньи, определенные с использованием трех различных методов 1 . Метод . . Без белков 2 . Синтетическая аминокислота 3 . Белок, гидролизованный ферментами 4 . мкг / г поступление сухого вещества Лизин 5 252 a 284 a 008 9088 008 9088 b7 008 9088 b7 . Метод . . Без белков 2 . Синтетическая аминокислота 3 . Белок, гидролизованный ферментами 4 . мкг / г поступление сухого вещества Лизин 5 252 a 284 a 002 908 b7 также были разработаны с использованием либо аналога лизина гомоаргинина (Hagemeister and Erbersdobler 1985, Rutherfurd and Moughan 1990) или изотопа 15 N (de Lange et al.1990 г., Суффрант и др. 1982) для одновременного измерения как базального EAAL, связанного с белковой едой, так и любого дополнительного EAAL, который может возникнуть с конкретным белковым продуктом. Как упоминалось ранее, когда усвояемость пищевого белка рассчитывается путем вычитания количества АК, покидающего терминальную часть подвздошной кишки, из количества АК, которое было проглочено животным, получается очевидный коэффициент усвояемости. Когда базальный EAAL, определенный с использованием таких методов, как метод PF или метод ферментно-гидролизованного белка, корректируется при расчете усвояемости, получается «истинный» коэффициент усвояемости. Истинная усвояемость является фундаментальным свойством корма, и на него не влияют диетические условия, при которых корм скармливается животному (например, содержание белка в исследуемой диете). Однако кажущаяся мера усвояемости будет зависеть от условий анализа и, следовательно, может быть переменной и подверженной ошибкам. Истинная усвояемость — лучший показатель для определения АК, которые всасываются из кишечника, и поэтому дает лучшее представление о качестве белка, чем очевидная усвояемость. Когда «лишний» EAAL, связанный с присутствием ANF и клетчатки, корректируется при расчете усвояемости (с использованием методов гомоаргинина или 15 N для определения эндогенных потерь), результирующие коэффициенты перевариваемости называются « реальные »коэффициенты усвояемости. Фактические коэффициенты перевариваемости отражают абсолютные количества диетического азота и АК, которые всасываются через кишечник. Таким образом, можно определить кажущийся, истинный или реальный коэффициенты перевариваемости подвздошной кишки.Видимые коэффициенты усвояемости всегда будут недооценивать доступность АК, а также зависят от условий анализа усвояемости (Darragh et al. 1995). Когда белковые продукты не содержат клетчатку и / или ANF, истинная и реальная усвояемость численно одинаковы, и оба этих показателя обеспечивают точную оценку абсорбции АК. Однако в белковых продуктах, которые действительно содержат клетчатку или ANF, только реальная усвояемость может обеспечить точное измерение абсорбции АК, а истинная усвояемость недооценивает абсорбцию АК с пищей. Было предложено изменить расчет PDCAAS, чтобы включить реальную перевариваемость азота подвздошной кишки, а не используемый в настоящее время коэффициент истинной перевариваемости азота в фекалиях (Barth and Schaafsma 1995). Возможно, существует общее мнение о важности перехода от фекальной перевариваемости к подвздошной. Однако следует отметить, что, хотя данные об абсолютном всасывании АК с пищей можно получить, реальные коэффициенты усвояемости не смогут различать белки с факторами, которые могут увеличивать ЕААЛ, или без них.Это связано с тем, что все EAAL, специфичные для этого конкретного тестируемого белка, будут учитываться при расчете реальной усвояемости. Коэффициенты истинной усвояемости, хотя и не могут обеспечить абсолютную оценку доступности АК, смогут различать белки с ANF или без него, поскольку дополнительный EAAL будет учтен в более низком коэффициенте усвояемости. Таким образом, истинные коэффициенты усвояемости будут более точно отражать относительную ценность белка для потребителя и предоставить более точные средства ранжирования пищевых белков с точки зрения качества.Чтобы проиллюстрировать этот момент, рабочий пример был включен в Таблицу 6. ТАБЛИЦА 6 Расчет теоретических очевидных, истинных и реальных коэффициентов перевариваемости общего азота (N) в рационе либо обезжиренного молока, либо соевого белка, скармливаемого растущим свиньям 9088 9088 расчет теоретических кажущихся, истинных и реальных коэффициентов перевариваемости общего азота (N) в рационе с обезжиренным молоком или соевым белком, скармливаемом растущим свиньям . Обезжиренное молоко . Изолят соевого белка . Потребление (г N) (I) 40 40 Ileal выход (г N) Непереваренный диетический N (UN) 2.0 2,0 Базальный эндогенный N (B) 1,5 1,5 Экстра эндогенный N (X) 0 2,0 Видимая усвояемость {I− [UN + B + X]} / I 0,91 0,86 Истинная усвояемость {I− [(UN + B + X) — B]} / I 0.95 0,90 Реальная усвояемость {I- [(UN + B + X) — B- X]} / I 0,95 0,95 6 . Обезжиренное молоко . Изолят соевого белка . Потребление (г N) (I) 40 40 Ileal выход (г N) Непереваренный диетический N (UN) 2.0 2,0 Базальный эндогенный N (B) 1,5 1,5 Экстра эндогенный N (X) 0 2,0 Видимая усвояемость {I− [UN + B + X]} / I 0,91 0,86 Истинная усвояемость {I− [(UN + B + X) — B]} / I 0.95 0,90 Реальная усвояемость {I- [(UN + B + X) — B- X]} / I 0,95 0,95 UN + B + X]} / Iti . Обезжиренное молоко . Изолят соевого белка . Всасывание (г N) (I) 40 40 Ileal выход (г N) Непереваренный 2,0888 N (UN) 90 Базальный эндогенный N (B) 1,5 1,5 Экстра эндогенный N (X) 0 2,0 Кажущаяся усвояемость 0.91 0,86 Истинная усвояемость {I- [(UN + B + X) — B]} / I 0,95 0,90 {I- [(UN + B + X) — B- X]} / I 0,95 0,95 UN + B + X]} / Iti . Обезжиренное молоко . Изолят соевого белка . Всасывание (г N) (I) 40 40 Ileal выход (г N) Непереваренный 2,0888 N (UN) 90 Базальный эндогенный N (B) 1,5 1,5 Экстра эндогенный N (X) 0 2,0 Кажущаяся усвояемость 0.91 0,86 Истинная усвояемость {I− [(UN + B + X) — B]} / I 0,95 0,90 Реальное усвояемость {I- [(UN + B + X) — B- X]} / I 0,95 0,95 Из примера, приведенного в таблице 6, очевидно, что расчет реальной перевариваемости не смог определить, что соевая диета создавала дополнительную нагрузку на белковый статус потребителя, вызывая более высокий уровень EAAL.По коэффициенту истинной усвояемости можно было различить две белковые диеты, поскольку дополнительный EAAL, связанный с соевой диетой, был «учтен» в более низком коэффициенте усвояемости. Используя истинные коэффициенты перевариваемости, можно, по крайней мере частично, для PDCAAS учесть влияние ANF на качество белка. Общий N по сравнению с индивидуальными коэффициентами усвояемости АК Еще одна проблема, вызывающая беспокойство при количественной оценке перевариваемости белка, — это неспособность существующей методологии представить наиболее точную оценку наличия АК.Могут быть весьма разительные различия между коэффициентами перевариваемости общего азота и отдельных АК в диетическом белке (таблица 7). При использовании коэффициента перевариваемости для общего азота доступность триптофана в обезжиренном молоке будет недооценена, тогда как наличие нескольких АК в соевом белковой диете будет переоценено. Поэтому было бы более подходящим определять индивидуальные коэффициенты перевариваемости АК при вычислении PDCAAS для белка. ТАБЛИЦА 7 Коэффициенты перевариваемости общего азота и выбранных аминокислот в обезжиренном молоке и соевом белковом продукте 1 . Коэффициенты усвояемости для: . . Азот общий . лизин . метионин . Цистеин . треонин . триптофан . Обезжиренное молоко 0,95 0,96 0,92 0,94 0.95 0,98 Соя 0,90 0,87 0,82 0,82 0,84 0,89 . Коэффициенты усвояемости для: . . Азот общий . лизин . метионин . Цистеин . треонин . триптофан . ТАБЛИЦА 7 Коэффициенты усвояемости общего азота и выбранных аминокислот в обезжиренном молоке и соевом белковом продукте 1 . Коэффициенты усвояемости для: . . Азот общий . лизин . метионин . Цистеин . треонин . триптофан . Обезжиренное молоко 0,95 0,96 0,92 0,94 0.95 0,98 Соя 0,90 0,87 0,82 0,82 0,84 0,89 . Коэффициенты усвояемости для: . . Азот общий . лизин . метионин . Цистеин . треонин . триптофан . Особый случай для термически обработанных белков Многие пищевые продукты обрабатываются (подвергаются воздействию тепла, давления и других материалов, таких как щелочи) и / или хранятся в течение длительных периодов времени с последующим повреждением АА.Это может сделать некоторые АА недоступными с точки зрения питания. Это особенно верно для лизина, который обладает ε-аминогруппой, которая может реагировать с широким спектром соединений, присутствующих в рационе, с образованием соединений, которые могут частично всасываться из кишечника, но не имеют питательной ценности для животных (Hurrell and Carpenter 1981). Часть прореагировавших производных лизина является кислотоустойчивой и может снова превратиться в лизин во время стадии кислотного гидролиза обычного анализа АК. Однако в пищеварительном тракте этого не происходит.Следовательно, концентрации лизина в пище и пищеварении подвздошной кишки, определенные с помощью обычного анализа АК, будут вводить в заблуждение, и традиционный анализ истинной перевариваемости подвздошной кишки, как правило, будет завышать доступность лизина в термически обработанных пищевых продуктах. Требуется другой подход. Разработан новый биоанализ (Moughan and Rutherfurd 1996), в котором используется реакция O -метилизомочевины с ε-амино лизина с образованием кислотоустойчивого производного гомоаргинина. Эта реакция сочетается с анализом перевариваемости АК в подвздошной кишке, что позволяет определить перевариваемость реактивного лизина в подвздошной кишке.Затем рассчитывается истинная перевариваемость реактивного лизина в подвздошной кишке. Эти коэффициенты затем можно использовать для расчета усвояемого реактивного лизина или доступного лизина. Этот новый подход делает упор на определение поглощения химически доступных молекул лизина из пищеварительного тракта. Для необработанных пищевых продуктов содержание перевариваемого реактивного лизина должно быть эквивалентно общему содержанию перевариваемого лизина, определенному с использованием обычных методов, тогда как для обработанных пищевых продуктов общее содержание лизина может быть выше, чем содержание реактивного лизина из-за превращения производных лизина в лизин. на стадии кислотного гидролиза обычного анализа АК и общая перевариваемость лизина будет ниже.В целом, для обработанных пищевых продуктов содержание доступного легкоусвояемого лизина будет завышено при использовании обычных процедур. В сильно поврежденных источниках белка некоторые из структурно измененных производных лизина могут быть кислотоустойчивыми и, таким образом, могут не превращаться обратно в лизин во время кислотного гидролиза. В этом случае значения реактивного и общего лизина должны быть более похожими. Биологический анализ применялся к ряду обработанных пищевых продуктов (Rutherfurd et al. 1997), и сравнение результатов биологического анализа и обычного анализа AA показано в таблице 8.Определение истинной перевариваемости подвздошной кишки с использованием обычного анализа AA значительно занижает перевариваемость лизина в таких продуктах, как соевый шрот, сушеная кукуруза, нагретое сухое обезжиренное молоко, хлопковая мука и смесь на основе люцерны. ТАБЛИЦА 8 Сравнение средней истинной перевариваемости лизина подвздошной кишки, определенной с помощью обычного аминокислотного анализа (общего), и истинной перевариваемости лизина подвздошной кишки на основе определенного реактивного лизина (реактивного) 1, 2 9128 9081 . Усвояемость лизина . Общий SE . Статистическая значимость . . Итого 3 . Реактивная 4 . . . % Кровяная мука 96.3 96,7 0,41 NS Пшеничная мука 92,6 92,1 0,45 NS Мясно-костная мука Соевый шрот 94,5 96,5 0,41 * Сушеная кукуруза 80,5 84,3 1,54 * 94,0 1,11 *** Хлопковый шрот 62,1 71,9 1,75 ** Смесь на основе альфальфы 0,6888 *** . Усвояемость лизина . Общий SE . Статистическая значимость . . Итого 3 . Реактивная 4 . . . % Кровяная мука 96,3 96,7 0,41 NS 9088 мука пшеничная6 92,1 0,45 NS Мясно-костная мука 88,9 91,5 0,76 NS Шрот соевый 1256 94,5 Сушеная кукуруза 80,5 84,3 1,54 * Сухое обезжиренное молоко с подогревом 69,1 94,0 1.11 *** Хлопковый шрот 62,1 71,9 1,75 ** Смесь на основе люцерны 74,2 86,3 ТАБЛИЦА 8 Сравнение средней истинной перевариваемости лизина подвздошной кишки, определенной с помощью обычного аминокислотного анализа (общего), и истинной перевариваемости лизина подвздошной кишки на основе определенного реактивного лизина (реактивного) 1, 2 9128 9081 . Усвояемость лизина . Общий SE . Статистическая значимость . . Итого 3 . Реактивная 4 . . . % Кровяная мука 96.3 96,7 0,41 NS Пшеничная мука 92,6 92,1 0,45 NS Мясно-костная мука Соевый шрот 94,5 96,5 0,41 * Сушеная кукуруза 80,5 84,3 1,54 * 94,0 1,11 *** Хлопковый шрот 62,1 71,9 1,75 ** Смесь на основе альфальфы 0,6888 *** . Усвояемость лизина . Общий SE . Статистическая значимость . . Итого 3 . Реактивная 4 . . . % Кровяная мука 96,3 96,7 0,41 NS 9088 мука пшеничная6 92,1 0,45 NS Мясно-костная мука 88,9 91,5 0,76 NS Шрот соевый 1256 94,5 Сушеная кукуруза 80,5 84,3 1,54 * Сухое обезжиренное молоко с подогревом 69,1 94,0 1.11 *** Хлопковый шрот 62,1 71,9 1,75 ** Смесь на основе люцерны 74,2 86,3 Для необработанных пищевых продуктов рекомендуется анализ истинной перевариваемости подвздошной кишки. Для обработанных кормов, по крайней мере, с точки зрения лизина и, возможно, других АК, обычный анализ истинной перевариваемости подвздошной кишки будет переоценивать перевариваемый лизин, доступный животному.Следовательно, для получения точных результатов требуются другие методы, такие как анализ истинной перевариваемости лизина в подвздошной кишке. По-прежнему остается несколько вопросов, связанных с расчетом PDCAAS для оценки диетического белка. В настоящее время при расчете значений PDCAAS вносятся поправки на доступность азота в белке с использованием коэффициентов истинной перевариваемости азота в фекалиях с метаболическим азотом в фекалиях, определенных после кормления подопытного животного рационом PF. У этой методологии есть несколько проблем. Имеются убедительные доказательства того, что коэффициенты перевариваемости фекалий не позволяют точно дифференцировать пищевые белки из-за эффектов микробного метаболизма в толстой кишке. Поэтому рекомендуется использовать дайджест, собранный в конце тонкой кишки, терминальном отделе подвздошной кишки, для определения коэффициентов перевариваемости. Это повысит точность и чувствительность анализа. При расчете коэффициентов истинной перевариваемости подвздошной кишки EAAL следует определять с использованием метода, который позволяет оценить только базальные эндогенные потери.Метод PF не рекомендуется для определения EAAL, поскольку этот метод приводит к нефизиологическому состоянию животного. Метод ферментно-гидролизованного белка больше подходит для определения EAAL. Для расчета PDCAAS следует использовать истинную усвояемость, в отличие от реальной усвояемости, потому что только истинные коэффициенты усвояемости позволяют различать белки, которые содержат факторы, которые могут увеличивать EAAL, например, ANF и клетчатка. Коэффициенты истинной усвояемости обеспечивают более точное ранжирование пищевых белков с точки зрения качества. В настоящее время значения PDCAAS скорректированы с учетом усвояемости общего азота, а не отдельных АК. Однако часто существуют довольно большие различия между коэффициентами перевариваемости общего азота и отдельных АК в диетическом белке. Точность PDCAAS может быть улучшена за счет определения индивидуальных коэффициентов перевариваемости АК, а не только для общего азота. Следует также отметить, что, когда диетический белок подвергался некоторой форме термической обработки, доступность некоторых АК, особенно лизина, может быть недооценена с использованием обычного анализа истинной перевариваемости подвздошной кишки.Анализ должен быть изменен с учетом повреждения чувствительных к нагреванию АК. Эти рекомендации, относящиеся к количественной оценке перевариваемости белков, должны быть приняты во внимание, и необходимо внести изменения в систему PDCAAS для повышения точности PDCAAS для дифференциации пищевых белков с точки зрения питательной ценности. ЦИТИРОВАННАЯ ЛИТЕРАТУРА Barth , C. A. & Schaafsma , G. ( 1995 ) Критическая оценка PDCAAS, системы оценки белков, выпущенной ФАО / ВОЗ / УООН в 1990/1991 . IDF Nutr. Информационный бюллетень. 4 : 39 — 40 . Buraczewska , L. ( 1979 ) Секреция азотистых соединений в тонком кишечнике свиней . Низкий , A. G. Куропатка , I. G. ред. Современные концепции пищеварения и абсорбции у свиней : 151 — 156 Национальный институт исследований молочного животноводства, Шинфилд / Исследовательский институт Ханны Эр , Великобритания . Butts , C. A. , Moughan , P. J. и Smith , W. C. ( 1991 ) Эндогенный поток аминокислот в подвздошной кишке крысы определен в условиях алиментации пептидов. J. Sci. Food Agri. 55 : 175 — 187 . Баттс , C. A. , Moughan , P. J. , Smith , W.C. и Carr , DH ( 1993 ) Эндогенные потоки лизина и других аминокислот в подвздошной кишке растущей свиньи (масса тела 20 кг): влияние синтетической аминокислоты, не содержащей белков. , Пептиды и белки . J. Sci. Food Agri. 61 : 31 — 40 . Каннингем , Х. М. , Друг , Д. У. и Николсон , Дж.W.G. ( 1962 ) Примечание о возвращающемся свище для исследований пищеварения на свиньях . Банка. J. Anim. Sci. 42 : 112 — 113 . Darragh , A.J. и Moughan , P.J. ( 1995 ) Трехнедельный поросенок как модельное животное для изучения переваривания белков у младенцев человека . J. Pediatr. Гастроэнтерол. Nutr. 21 : 387 — 393 . Darragh , AJ , Moughan , PJ , Rutherfurd , SM и Boisen , S. ( 1995 ) Доступность аминокислот в кормах для выращивания свиней . Rowe , J. Nolan , M. ред. Последние достижения в области питания животных в Австралии : 34 — 40 Университет Новой Англии Армидейл , Австралия . Darragh , AJ , Moughan , PJ и Smith , WC ( 1990 ) Влияние аминокислотного и пептидного питания на определение эндогенного потока аминокислот на конце подвздошная кишка крысы . J. Sci. Food Agri. 51 : 47 — 56 . Darragh , A. J. , Schaafsma , G. и Moughan , P.J. ( 1998 ) Влияние доступности аминокислот на усвояемость белка скорректированная оценка аминокислот . Бык. IDF 336 : 46 — 50 . de Lange , C.F.M. , Суффрант , W. B. и Sauer , W. C. ( 1990 ) Реальная перевариваемость белков подвздошной кишки и аминокислот в кормах для выращиваемых свиней, определенная с помощью метода разбавления изотопа N 15 . J. Anim. Sci. 68 : 409 — 418 . den Hartog , LA , van Leeuwen , P. , Huisman , J. , Zandstra , T. , van Heugten , E. Ommeren , HJ и van Kleef , D. ( 1988 ) Сравнение данных по перевариваемости подвздошной кишки свиней, которым был предоставлен другой тип канюли . Buraczewska , L. Buraczewski , S. Pastuszewska , B. Zebrowska , T. ред. Физиология пищеварения у свиней: материалы 4-го международного семинара : 275 — 282 Институт физиологии животных питания Joblonna , Польша . Dierick , N. A. , Vervaeke , I. J. , Decuypere , J.A. и Hendrickx , H. K. ( 1986 ) Влияние кишечной флоры и некоторых кормовых добавок, способствующих росту, на метаболизм азота у свиней. II. Исследования in vivo . Животноводство Прод. Sci. 14 : 177 — 193 . Donkoh , A. , Moughan , PJ и Smith , WC ( 1994 ) Сравнение метода убоя и простой канюляции с помощью тройника для определения подвздошной кишки усвояемость аминокислот в мясокостной муке для растущих свиней . Anim. Feed Sci. Technol. 49 : 43 — 56 . Dowsett , J. , Gibney , M. J. & Kennedy , N. P. ( 1990 ) Бактериальная ферментация происходит в подвздошной кишке подвздошной кишки . Proc. Nutr. Soc. 49 : 110.A абс. Пасха , Р. А. и Танксли , Т.D. ( 1973 ) Методика повторной илеоцекальной канюляции свиней . J. Anim. Sci. 36 : 1099 — 1103 . Fauconneau , G. & Michel , M. C. ( 1970 ) Роль желудочно-кишечного тракта в регуляции метаболизма белков . Munro , H. N. ред. Метаболизм белков млекопитающих Vol.IV : 481 — 522 Academic Press, Лондон. Fenwick , R. M. , Knighton , D. R. и Moughan , P.J. ( 1995 ) Измерение качества белка методом PDCAAS . IDF Nutr. Информационный бюллетень. 4 : 40 — 43 . Продовольственная и сельскохозяйственная организация ( 1991 ) Оценка качества протеина: Отчет совместной консультации экспертов ФАО / ВОЗ , Бетесда, Мэриленд, США, 4–8 декабря 1989 г. Документ ФАО по продовольствию и питанию № 51. Продовольственная и сельскохозяйственная организация Объединенных Наций , Рим . Fuller , M. F. и Livingstone , R. M. ( 1982 ) Годовой отчет по исследованиям в области питания животных и смежных наук, Исследовательский институт Роуетта, Абердин , Шотландия . Гаргалло , Дж. и Циммерман , Д.R. ( 1980 ) Простая кишечная канюля для свиней . г. J. Vet. Res. 41 : 618 — 619 . Горбач , S. L. , Nahas , L. , Weinstein , R. и Patterson , J. F. ( 1967 ) Исследования микрофлоры кишечника. IV. Микрофлора сточных вод илеостомы: уникальная микробная экология . Гастроэнтерология 53 : 874 — 880 . Hagemeister , H. и Erbersdobler , H . ( 1985 ) Химическая маркировка диетического белка путем преобразования лизина в гомоаргинин: новый метод отслеживания кишечного пищеварения и абсорбции . Proc. Nutr. Soc. 44 : 133.A абс. Hennig , U. , Ноэль , R. , Herrman , U. , Wünche , J. & Mehnert , E. ( 1986 ) Ernährungsphysiologische untersuchungen Arch. Anim. Nutr. 36 : 585 — 596 . Hennig , U. , Wünche , J. , Herrmann , U. и Borgmann , E. ( 1989 ) [Питательно-физиологические исследования свиней с илео-ректальным анастомозом. 3. Удержание и использование азота после добавления энергии и электролита] . Arch. Anim. Nutr. 39 : 611 — 622 . Hodgkinson , S. M. , Moughan , P. J. , Reynolds , G. W. & and James , K.A.C. ( 2000 ) Влияние концентрации пептидов в рационе на потерю эндогенных аминокислот в подвздошной кишке у растущих свиней . руб. J. Nutr. 84 : 421 — 430 . Hooydonk , A.C. M. ( 1994 ) Определение пищевой ценности пищевых белков . Определение белка. Материалы 1-го симпозиума IDF, Миннеаполис, Миннесота, октябрь 1993 г. Международная федерация молочной промышленности , Брюссель . Huisman , J. , Verstegen , M. W. A , van Leeuwen , P. и Тамминга , S. ( 1993 ) Снижение загрязнения азотом за счет уменьшения выведения эндогенного азота свиньями . Поток азота в свиноводстве и экологические последствия : 55 — 61 Pudoc Scientific Publishers Вагенинген . Hurrell , R. F. и Carpenter , K. J. ( 1981 ) Оценка доступного лизина в пищевых продуктах после реакций Майяра . Прог. Food Nutr. Sci. 5 : 159 — 176 . Jørgensen , H. и Jensen , B. B. ( 1994 ) Влияние пищевых волокон на усвояемость, микробную активность и образование микробных газов в различных областях желудочно-кишечного тракта свиней . Суффрант , W.-B. Hagemeister , H. ред. VI Международный симпозиум по физиологии пищеварения у свиней : 273 — 276 Публикация EAAP No.80. Европейская ассоциация животноводства Германия . Just , A. ( 1980 ) Илеальная усвояемость белка: прикладные аспекты . Низкий , A. G. Куропатка , I. G. ред. Современные концепции пищеварения и абсорбции у свиней : 66 — 72 Национальный институт исследований в молочном животноводстве Англии / Исследовательский институт Ханны , Шотландия . Knudsen , K.E.B. и Дженсен , Б. Б. ( 1991 ) Влияние источника и уровня пищевых волокон на микробную ферментацию в толстом кишечнике свиней . Huisman , J. den Hartog , L.A. Verstegen , M.W.A. ред. Физиология пищеварения свиней. Материалы V Международного симпозиума по физиологии пищеварения у свиней, 24–26 апреля 1991 г. : 389 — 394 Публикация EAAP No.54. Пудук Вагенинген , Нидерланды . Köhler , T. , Huisman , J. , den Hartog , LA и Mosenthin , R. ( 1990 ) Сравнение различных методов дигестации определить очевидную перевариваемость питательных веществ в терминальном отделе подвздошной кишки свиней . J. Sci. Food Agri. 53 : 465 — 475 . Köhler , T. , Mosenthin , R. , Verstegen , MWA , Huisman , J. , den Hartog , LA и LA F. ( 1992a ) Влияние илео-ректального анастомоза и постклапанной канюляции Т-слепой кишки на растущих свиньях. 1. Показатели роста, баланс азота и кишечная адаптация . руб. J. Nutr. 68 : 293 — 303 . Köhler , T. , Verstegen , MWA , Huisman , J. , van Leeuwen , P. и Mosenthin , ) Сравнение различных методов измерения перевариваемости подвздошной кишки свиней . Huisman , J. den Hartog , L.A. Verstegen , M.W.A. ред. Физиология пищеварения свиней.Материалы V Международного симпозиума по физиологии пищеварения у свиней, 24–26 апреля 1991 г. : 296 — 303 Публикация EAAP № 54. Пудук Вагенинген , Нидерланды . Köhler , T. , Verstegen , MWA , Mosenthin , R. , Wensing , T. , den Hartog , LA и Дж. ( 1992b ) Влияние илео-ректального анастомоза и постклапанной канюляции Т-слепой кишки на растущих свиньях. 2. Параметры крови и минеральный баланс . руб. J. Nutr. 68 : 305 — 315 . Ленис , A. ( 1983 ) Усвояемость фекальных аминокислот в кормах для свиней . Арнал , М. Пион , р. Бонин , Д. ред. Metabolisme et Nutrition Azotes : 385 — 389 INRA Paris . Livingstone , RM , Fowler , VR , White , F. и Wenham , G. ( 1977 ) Отожженные стеклянные канюли для исследований свиньи . Вет. Запись 101 : 368 . Низкая , A.G. ( 1980 ) Поглощение питательных веществ свиньями . J. Sci. Food Agri. 31 : 1087 — 1130 . Mahé , S. , Huneaum , JF , Marteau , P. , Thuillier , F. и Tomé , D. ( ) 1992 Азот и электролиты желудочно-кишечного тракта у людей после употребления коровьего молока . г. J. Clin. Nutr. 56 : 410 — 416 . Modigliani , R. , Rambaud , J. C. & Bernier , J. J. ( 1973 ) Метод интралюминановой перфузии тонкой кишки человека. 1. Принцип и техника . Пищеварение 9 : 176 — 192 . Moughan , P. J. , Birtles , M.J. , Cranwell , PD , Smith , WC и Pedraza , M. ( 1992 ) Поросенок как модельное животное для изучения аспектов пищеварения и поглощения молока -кормить человеческих младенцев . World Rev. Nutr. Диета. 67 : 40 — 113 . Moughan , P. J. , Cranwell , P. D. , Darragh , A.J. & Rowan , A. M. ( 1994 ) Домашняя свинья как модель для изучения пищеварения у человека . Huisman , J. den Hartog , L.A. Verstegen , M.W.A. ред. Физиология пищеварения свиней. Материалы V Международного симпозиума по физиологии пищеварения у свиней, 24–26 апреля 1991 г. : 389 — 396 EAAP Publications No.80. Пудук Вагенинген , Нидерланды . Moughan , PJ , Darragh , AJ , Smith , WC и Butts , CA ( 1990 ) Хлорно-уксусная кислота в качестве эндоуксусной кислоты и трихлористоводородной кислоты дигеста крысы . J. Sci. Food Agri. 52 : 13 — 21 . Моуган , П.J. и Donkoh , A. ( 1991 ) Усвояемость аминокислот у нежвачных животных: обзор . Недавние Adv. Anim. Nutr. Австралия 0 : 172 — 184 . Moughan , P.J. и Rutherfurd , S. M. ( 1996 ) Новый метод определения легкоусвояемого реактивного лизина в пищевых продуктах . J. Agri. Food Chem 44 : 2202 — 2209 . Payne , WL , Combs , GF , Kifer , RR и Snyder , DG ( 1968 ) Исследование качества белка . Fed. Proc. 27 : 1199 — 1203 . Rérat , A.A. ( 1981 ) Переваривание и усвоение питательных веществ свиньями . World Rev. Nutr. Диета. 37 : 229 — 287 . Рябина , A. M. ( 1989 ) Переваривание и усвоение питательных веществ свиньей . Исследование переваривания белка у людей с помощью анализов подвздошной кишки и фекалий Магистерская диссертация Университет Мэсси, Палмерстон-Норт , Новая Зеландия . Rowan , A. M. , Moughan , P.J. и Wilson , M.N. ( 1993 ) Эндогенный поток аминокислот в подвздошной кишке взрослых людей определяется после приема однократной пищи, не содержащей белков. . J. Sci Food Agri. 61 : 439 — 442 . Rowan , AM , Moughan , PJ , Wilson , MN , Maher , K. и Tasman-Jones , 9000 C. Сравнение перевариваемости пищевых аминокислот в подвздошной кишке и фекалиях у взрослых людей и оценка свиньи как модельного животного для исследований пищеварения на человеке . руб. J. Nutr. 71 : 29 — 42 . Rutherfurd , S. M. & Moughan , P.J. ( 1990 ) Гуанидирование лизина в выбранных диетических белках . J. Agri. Food Chem. 38 : 209 — 211 . Rutherfurd , S. M. , Moughan , P.J. и van Osch , L. ( 1997 ) Усвояемый реактивный лизин в переработанных кормах: применение нового биоанализа . J. Agri. Food Chem. 45 : 1189 — 1194 . Sarwar , G. ( 1997 ) Метод оценки аминокислот с поправкой на усвояемость белков переоценивает качество белков, содержащих факторы, препятствующие питанию, и плохо усваиваемых белков с ограниченными аминокислотами у крыс . J. Nutr. 127 : 758 — 764 . Sauer , W. C. и Ozimek , L. ( 1986 ) Усвояемость аминокислот у свиней: результаты и их практическое применение: обзор . Животноводство Прод. Sci. 15 : 367 — 388 . Schneeman , B.O. ( 1982 ) Активность пищеварительных ферментов поджелудочной железы в ответ на диету . Laplace , J. P. Corring , T. Rerat , A. ред. Physiologie Digestive Chez le Porc : 125 — 131 Institut National de la Recherche Agronomique Paris . Skilton , G. A. , Moughan , P. J. и Smith , W. C. ( 1988 ) Определение потока эндогенных аминокислот в подвздошной кишке крысы . J. Sci. Food Agri. 44 : 227 — 235 . Snook , J. T. ( 1973 ) Переваривание белков . World Rev. Nutr. Диета. 18 : 121 — 176 . Snook , J. T. и Meyer , J. H. ( 1964 ) Факторы, влияющие на значимость эндогенного азота для нежвачных животных . Munro , H. N. ред. Роль желудочно-кишечного тракта в метаболизме белков : 97 — 116 Blackwell Scientific Publications Oxford . Суфрант , W. B. ( 1991 ) Эндогенные потери азота при пищеварении у свиней . Huisman , J. den Hartog , L.A. Verstegen , M.W.A. ред. Физиология пищеварения свиней. Материалы V Международного симпозиума по физиологии пищеварения у свиней 24–26 апреля 1991 г. Публикация EAAP № 54. Пудук Вагенинген , Нидерланды . Суффрант , WB , Köhler , R. & Gebhardt , G. ( 1982 ) [Определение эндогенного азота в пищеварительном содержимом методом изотопа 15 N)] . Corring , T. Rerat , A. Laplace , J. P. ред. Physiologie Digestive Chez le Porc : 176 — 187 Публикации INRA (Les Colloques de l’INRA No. 12). Национальный институт агрономических исследований Париж . van Leeuwen , P. , van Kleef , D. J. , van Kempen , G.J.M. , Huisman , J. и Verstegen , M.W.A. ( 1991 ) Техника постклапанной канюляции Т-слепой кишки у свиней применялась (sic) для определения усвояемости аминокислот кукурузы, арахиса и семян подсолнечника . J. Anim. Phys. Anim. Nutr. 65 : 183 — 193 . van Wijk , H.J. , Moughan , P.J. , Hodgkinson , S. M. , Jansen , P.P. и Pearson , G. ( 1998 ) Различия в очевидной и истинной перевариваемости аминокислот в подвздошной кишке ячменя с использованием модели крыс . Anim. Feed Sci. Tech. 76 : 9 — 22 . Сокращения AA ANF EAAL потеря эндогенных аминокислот PDCAAS усвояемость белка — скорректированная оценка аминокислот 00 9703 PFTC 9702 9709000 PFTC © 2000 Американское общество диетологии . No related posts. Предыдущая запись Не могу набрать вес что делать: Не могу набрать вес, что есть!? — Диетология — 17.10.2012 Следующая запись Причина повышенного холестерина у женщин: Основные причины повышенного холестерина в крови у женщин после 50 лет Добавить комментарий Отменить ответ Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены * * * 2015-2019 © MULTI CROSS - интернет-магазин одежды для спорта и отдыха. РФ, г. Новосибирск Карта сайта Найти: